EP4634203A1 - Peptide als farbübertragungsinhibitoren für wasch- oder reinigungsmittel - Google Patents

Peptide als farbübertragungsinhibitoren für wasch- oder reinigungsmittel

Info

Publication number
EP4634203A1
EP4634203A1 EP23806291.3A EP23806291A EP4634203A1 EP 4634203 A1 EP4634203 A1 EP 4634203A1 EP 23806291 A EP23806291 A EP 23806291A EP 4634203 A1 EP4634203 A1 EP 4634203A1
Authority
EP
European Patent Office
Prior art keywords
amino acid
washing
peptide
cleaning agent
acid residues
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Pending
Application number
EP23806291.3A
Other languages
English (en)
French (fr)
Inventor
Shohana ISLAM
Iva ANIC
Kira NEUBAUER
Laura FALENSKI
Roland Breves
Christian DEGERING
Susanne Wieland
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Henkel AG and Co KGaA
Original Assignee
Henkel AG and Co KGaA
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Henkel AG and Co KGaA filed Critical Henkel AG and Co KGaA
Publication of EP4634203A1 publication Critical patent/EP4634203A1/de
Pending legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K7/00—Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K7/04—Linear peptides containing only normal peptide links
    • C07K7/08—Linear peptides containing only normal peptide links having 12 to 20 amino acids
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K7/00—Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K7/04—Linear peptides containing only normal peptide links
    • C07K7/06—Linear peptides containing only normal peptide links having 5 to 11 amino acids
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/0005—Other compounding ingredients characterised by their effect
    • C11D3/0021—Dye-stain or dye-transfer inhibiting compositions
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/37—Polymers
    • C11D3/3703—Macromolecular compounds obtained otherwise than by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
    • C11D3/3719—Polyamides or polyimides
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D2111/00—Cleaning compositions characterised by the objects to be cleaned; Cleaning compositions characterised by non-standard cleaning or washing processes
    • C11D2111/10—Objects to be cleaned
    • C11D2111/12—Soft surfaces, e.g. textile

Definitions

  • PEPTIDES AS COLOR TRANSFER INHIBITORS FOR DETERGENT OR CLEANING AGENTS
  • the invention relates to washing or cleaning agents comprising at least one peptide as defined herein.
  • the invention further relates to a method for cleaning textiles using the washing or cleaning agent mentioned and the use of a peptide as described in the context of the washing or cleaning agent as a color transfer inhibitor.
  • DTI (dye transfer inhibitor) polymers have long been an important component of modern washing and cleaning agents for textiles. Their job is to bind dyes that bleed when colored textiles are washed, thus preventing them from being deposited again on white or other colored textiles that are washed with the same product, thus protecting them from discoloration. The problem of textile dyes bleeding occurs particularly in intensively colored textiles.
  • DTI polymers include, for example, homo- or copolymers based on vinylic, nitrogen-containing, preferably heterocyclic monomers, such as vinylpyrrolidone-vinylimidazole copolymers. However, these polymers are typically not biodegradable.
  • peptides can represent a biodegradable alternative to DTI polymers. Histidine-rich peptides are particularly noteworthy here. For example, due to the imidazole ring of the histidine, the peptide can have similar chemical properties to a DTI polymer, in particular a vinylpyrrolidone-vinylimidazole copolymer.
  • the invention therefore relates in a first aspect to a washing or cleaning agent comprising at least one peptide comprising or consisting of an amino acid sequence with 5 to 50 amino acids, preferably 10 to 30 amino acids, in particular 18 to 25 amino acids, wherein
  • the amino acid sequence comprises at least 5 histidine residues (H), preferably at least 6 H, more preferably at least 10 H, in particular at least 12 H, at least five further amino acid residues, preferably at least 8 further amino acid residues, which are uncharged amino acid residues, preferably selected from A, G, P, F, I, W, S, V, L, Y and Q, in particular selected from A, G and P, and has a net charge at neutral pH of -2 to +6, preferably from 0 to +4, more preferably from 0 to +2, in particular from 0; and/or
  • the amino acid sequence is at least 80%, preferably at least 81%, more preferably at least 82%, even more preferably at least 83%, even more preferably at least 84%, even more preferably at least 85%, even more preferably at least 86%, at least 87%, at least 88%, at least 89%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 99%, at least 99.5% or 100% sequence identity with one of the amino acid sequences listed in SEQ ID NOs: 1-5, preferably with one of the amino acid sequences listed in SEQ ID NO:1 or SEQ ID NO:4.
  • the amino acid sequence of the at least one peptide comprises at least one arginine residue (R), preferably within the 8 C-terminal amino acids, more preferably within the 4 C-terminal amino acids; and/or the amino acid sequence of the at least one peptide comprises at least one lysine residue (K), preferably within the 8 C-terminal amino acids, more preferably within the 4 C-terminal amino acids, in particular within the 2 C-terminal amino acids; and/or the amino acid sequence of the at least one peptide does not comprise any negatively charged amino acid residues, preferably no E or D, within the 8 N-terminal amino acid residues and/or the 8 C-terminal amino acid residues, preferably within the 4 N-terminal amino acid residues and/or the 4 C-terminal amino acid residues; and/or the amino acid sequence of the at least one peptide has a neutral net charge at the N-terminus, comprising the first 3-5 amino acid residues; and/or the amino acid sequence of the at least one peptide has
  • the amino acid sequence of the at least one peptide does not comprise any charged amino acid residues within the first 8 N-terminal amino acid residues; and/or comprises at least one of the sequence motifs AHHH, AAHA or AHHHAAHA, optionally multiple times, such as two, three or four times, preferably the sequence motif (AHHHAAHA)3; and/or comprises the sequence motif GHHPH, preferably (GHHPH)2, (GHHPH)3, or (GHHPH)4.
  • the amino acid sequence of the at least one peptide may contain at least one aromatic amino acid, preferably selected from W, Y or F.
  • the at least one peptide consists of at least 60% of amino acid residues with a high alpha-helix-forming potential, wherein these amino acid residues are preferably selected from E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H and W, more preferably from E, A, L, Q, K, R, F, I, H and W, in particular from A, F, I, and H.
  • the at least one peptide comprises or consists of an amino acid sequence of one of the amino acid sequences mentioned in SEQ ID NOs: 1-5, preferably an amino acid sequence of one of the amino acid sequences mentioned in SEQ ID NO:1 or SEQ ID NO:4.
  • the at least one peptide is a peptide or polypeptide (multimer) comprising two or more of the peptides as described herein.
  • the two or more peptides can be linked to one another by at least one spacer, preferably the at least one spacer comprises or consists of 1 to 10 amino acid residues, preferably selected from the group consisting of G, P, I, A and S or combinations thereof, in particular GPI or GAS.
  • the peptides described herein are typically linked to one another and/or to the spacer via a peptide bond.
  • the at least one peptide is suitable for adhesion and/or binding to dyes, preferably it is a dye transfer inhibitor.
  • the washing or cleaning agent according to the invention is a detergent.
  • the washing or cleaning agent is preferably used at a pH value of 2-12, more preferably 6 to 10, in particular 7 to 9.
  • the invention relates to a method for cleaning textiles comprising at least one step in which a washing or cleaning agent according to the invention is used.
  • the invention relates to the use of a peptide as a dye transfer inhibitor, wherein the peptide comprises or consists of an amino acid sequence having 5 to 50 amino acid residues, preferably 10 to 30 amino acid residues, in particular 18 to 25 amino acid residues, wherein
  • the amino acid sequence comprises at least 5 histidine residues (H), preferably at least 6 H, more preferably at least 10 H, in particular at least 12 H, at least five further amino acid residues, preferably at least 8 further amino acid residues, which are uncharged amino acid residues, preferably selected from A, G, P, F, I, W, S, V, L, Y and Q, in particular selected from A, G and P, and has a net charge at neutral pH of -2 to +6, preferably from 0 to +4, more preferably from 0 to +2, in particular from 0; and/or
  • the amino acid sequence has at least 80%, preferably at least 85%, more preferably at least 86%, at least 87%, at least 88%, at least 89%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 99%, at least 99.5% or 100% sequence identity with one of the amino acid sequences listed in SEQ ID NOs: 1-5, preferably with one of the amino acid sequences listed in SEQ ID NO:1 or SEQ ID NO:4.
  • the peptide of use is at least one peptide as described herein, in particular according to the at least one peptide comprised in the washing or cleaning agent according to the invention.
  • the use of the peptide reduces or prevents color transfer to textiles, preferably during the washing process, in particular the textiles are protected from discoloration.
  • At least one refers to 1 or more, e.g. 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 or more.
  • the information refers to the type of ingredient and not to the absolute number of molecules.
  • At least one peptide therefore means, for example, at least one type of peptide, i.e. that one type of peptide or a mixture of several different peptides can be meant.
  • the information refers to all compounds of the specified type that are contained in, for example, a product, i.e. that the product typically does not contain any further compounds of this type beyond the specified amount of the corresponding compounds.
  • Numerical ranges specified in the format "in/from x to y" include the values specified. If multiple preferred numerical ranges are specified in this format, it is understood that all ranges resulting from the combination of the various endpoints are also included.
  • washing or cleaning agent preferably includes both concentrates and undiluted agents for use on a commercial scale, in the washing machine or for hand washing or cleaning.
  • these include, for example, detergents for textiles, carpets or natural fibers, for which the term detergent is used.
  • Washing and cleaning agents also include washing aids that are added to the actual washing agent during manual or machine washing of textiles in order to achieve an additional effect.
  • washing and cleaning agents in the context of the invention also include textile pre- and post-treatment agents, i.e. agents with which the item of laundry is brought into contact before the actual washing, e.g. to dissolve stubborn dirt, and also agents that give the laundry other desirable properties such as a pleasant feel, crease resistance or low static charge in a step following the actual textile washing.
  • the latter agents include fabric softeners, among others.
  • the washing or cleaning agent comprises at least one peptide comprising or consisting of an amino acid sequence with 5 to 50 amino acids, preferably 10 to 30 amino acids, more preferably 18 to 25 amino acids, in particular 20 to 24 amino acids, e.g. 20, 21, 23 or 24 amino acids.
  • the amino acid sequence of the at least one peptide has at least 80%, preferably at least 81%, more preferably at least 82%, even more preferably at least 83%, even more preferably at least 84%, even more preferably at least 85%, even more preferably at least 86%, at least 87%, at least 88%, at least 89%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 99%, at least 99.5% or 100% sequence identity with one of the amino acid sequences mentioned in SEQ ID NOs: 1-5, preferably with one of the amino acid sequences mentioned in SEQ ID NO:1 or SEQ ID NO:4.
  • a “peptide” in the context of the present invention is understood to mean a polymer composed of amino acids, preferably the 20 proteinogenic L-amino acids, preferably of largely linear structure, which is smaller than a natural protein. According to the invention, it has an amino acid sequence of 5 to 50 amino acids.
  • the amino acids in the context of this invention are given in a 1-letter code, where, for example, H stands for histidine, R for arginine, A for alanine and L for leucine. It is also clear that, unless otherwise stated, the amino acids in an amino acid sequence disclosed herein are linked via peptide bonds and the sequence is preferably listed in N- to C-terminal orientation.
  • an amino acid usually means any amino acid, typically one of the 20 naturally occurring proteinogenic amino acids, i.e. one of glycine (G), alanine (A), valine (V), leucine (L), isoleucine (I), phenylalanine (F), serine (S), threonine (T), proline (P), methionine (M), cysteine (C), histidine (H), lysine (K), arginine (R), glutamine (Q), asparagine (N), aspartic acid (D), glutamic acid (E), tyrosine (Y) and tryptophan (W).
  • G glycine
  • A alanine
  • V valine
  • L leucine
  • I isoleucine
  • F phenylalanine
  • F serine
  • T threonine
  • P proline
  • M methionine
  • cysteine C
  • histidine H
  • lysine K
  • the peptide has a total charge of -2 to +6, preferably from 0 to +4, more preferably from 0 to +2, in particular from 0.
  • the total charge of the peptide is based on the number of positively and negatively charged amino acids in the peptide, in particular on the residues arginine (R), lysine (K), aspartic acid (D) and glutamic acid (E), and results from the sum of the negative and positive charges, with one positive and one negative charge canceling each other out.
  • a peptide with 1 lysine residue and 1 glutamic acid residue would therefore have a total charge of 0.
  • Positively charged or basic amino acids typically include R and K. H is not considered a positively charged amino acid in the context of this invention.
  • Amino acids such as H, G, A, C, I, L, M, F, V, P, S, T, W, Y, N and Q are typically uncharged, i.e. neutral, amino acids.
  • Typical acidic or negatively charged amino acids are D and E.
  • N-terminus or “N-terminal” describes the end of the amino acid chain of the peptide according to the invention, which has a free amino group.
  • C-terminus or “C-terminal” describes the end of the amino acid chain of the peptide according to the invention, which has a free carboxyl group.
  • N- to C-terminal orientation in the context of this invention refers to an amino acid sequence in which the order of the amino acids is described from the N-terminus to the C-terminus, unless otherwise described.
  • the amino acid sequence of the at least one peptide may comprise at least one arginine residue (R), preferably within the last 8 C-terminal amino acids, more preferably within the last 4 C-terminal amino acids. In various embodiments, the amino acid sequence of the at least one peptide may also comprise at least two arginine residues (R) within the last 8 C-terminal amino acids.
  • the amino acid sequence of the at least one peptide may comprise at least one lysine residue (K), preferably within the last 8 C-terminal amino acids, more preferably within the last 4 C-terminal amino acids, in particular within the last 2 C-terminal amino acids.
  • K lysine residue
  • R and K residues may also occur in the C-terminus as defined above, the total number of R+K then typically being 2, 3 or 4.
  • the amino acid sequence of the at least one peptide does not comprise any negatively charged amino acid residues within the first 8 N-terminal amino acid residues and/or the last 8 C-terminal amino acid residues, preferably within the first 4 N-terminal amino acid residues and/or the last 4 C-terminal amino acid residues.
  • the first 8 N-terminal amino acid residues and/or the last 8 C-terminal amino acid residues do not comprise the amino acid residues E and D.
  • the C-terminus of the amino acid sequence of the at least one peptide comprising the last 3-5 amino acids, preferably the last 6 amino acids and in particular the last 8 amino acids, has a neutral or positive net charge, preferably a neutral net charge.
  • N-terminus of the amino acid sequence of the at least one peptide comprising the first 3-5 amino acids, preferably the first 6 amino acids and in particular the first 8 amino acids, has a neutral net charge.
  • the feature that the peptide has a neutral or positive net charge at the "C-terminus, which comprises the last 3-5 amino acids” means that the C-terminal 3-5 amino acids comprise as many or more positively charged amino acids as negatively charged amino acids. In various embodiments, this feature is met, for example, if the C-terminal 3-5 amino acids have 1 or 2 positively charged amino acids, i.e. K or R, and no or as many negatively charged amino acids as E or D. If the C-terminus contains a negatively charged amino acid, the number of positively charged amino acids must be at least 1 or 2 so that the net charge remains neutral or positive.
  • the amino acid sequence of the at least one peptide does not comprise any charged amino acid residues within the first 8 N-terminal amino acid residues. In particularly preferred embodiments, the amino acid sequence of the at least one peptide does not comprise any charged amino acid residues at all.
  • the amino acid sequence of the at least one peptide comprises at least one of the sequence motifs AHHH, AAHA or AHHHAAHA, preferably in N- to C-terminal orientation.
  • sequence motifs mentioned can occur multiple times in the amino acid sequence, in particular the amino acid sequence of the at least one peptide comprises or consists of the sequence motif (AHHHAAHA)3, preferably in N- to C-terminal orientation.
  • the amino acid sequence of the at least one peptide comprises at least the sequence motif GHHPH, preferably in N- to C-terminal orientation.
  • said sequence motif can occur multiple times in the amino acid sequence, in particular the amino acid sequence comprises or consists of (GHHPH)2, (GHHPH)3, or (GHHPH)4, preferably in N- to C-terminal orientation.
  • the amino acid sequence of the at least one peptide may contain at least one aromatic amino acid, preferably selected from W, Y or F, at any position contain, eg at least 2 or at least 3 or at least 4 or at least 5 aromatic amino acids. If the peptide contains an aromatic amino acid in some embodiments, an uncharged amino acid is preferably located next to such an aromatic amino acid. In various embodiments, however, two aromatic amino acids can also be located next to one another, eg W and Y. However, in various embodiments it is particularly preferred that the at least one peptide does not comprise an aromatic amino acid.
  • the at least one peptide consists of at least 60% amino acid residues with a high alpha-helix-forming potential, wherein these amino acid residues are preferably selected from E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H and W, more preferably from E, A, L, Q, K, R, F, I, H and W, in particular from A, F, I, and H.
  • the peptide can also consist of at least 65%, at least 69%, at least 80%, at least 81% or 100% amino acid residues with a high alpha-helix-forming potential.
  • aromatic amino acids phenylalanine (F) and tryptophan (W) are used as helix formers in the peptide sequence of the at least one peptide of the washing or cleaning agent according to the invention.
  • the at least one peptide has a helical structure.
  • An example of such a peptide is a peptide comprising or consisting of, but not limited to, the amino acid sequence according to SEQ ID NO:1.
  • the amino acid sequence comprises helix-breaking amino acid residues, in particular glycine (G) and/or proline (P).
  • G glycine
  • P proline
  • Such peptides do not have a helical structure, which in the context of this invention is referred to as a "flexible structure".
  • An example of such a peptide is a peptide that comprises or consists of the amino acid sequence according to SEQ ID NO:4, without being limited thereto.
  • the washing or cleaning agent according to the invention preferably comprises at least one peptide which comprises or consists of an amino acid sequence which has at least 80%, preferably at least 81%, more preferably at least 82%, even more preferably at least 83%, even more preferably at least 84%, even more preferably at least 85%, even more preferably at least 86%, at least 87%, at least 88%, at least 89%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 99%, at least 99.5% or 100% sequence identity with one of the following amino acid sequences:
  • a peptide that has at least 80% sequence identity with one of the amino acid sequences 1-5 but does not match it is called a variant.
  • variant refers to variants of the at least one peptide that continue to have the functionality of the parent peptide, but differ from the parent sequence by one or more sequence deviations, e.g. 1, 2 or 3 sequence deviations, e.g. a substitution, deletion or insertion.
  • sequence identity of such variants can be in the range of 80% based on the total length of the parent peptide, and can be at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 99.5%.
  • the washing or cleaning agent comprises at least one peptide which has an amino acid sequence which comprises or consists of one of the amino acid sequences mentioned in SEQ ID NOs: 1-5. It is particularly preferred that the one amino acid sequence comprises or consists of one of the amino acid sequences mentioned in SEQ ID NO:1 or SEQ ID NO:4.
  • nucleic acid or amino acid sequences is determined by comparing sequences. This sequence comparison is based on the BLAST algorithm, which is established and commonly used in the state of the art (see, for example, Altschul et al. (1990) Basic local alignment search tool. J. Mol. Biol. 215:403-410, and Altschul et al. (1997): Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs; Nucleic Acids Res., 25, pp.3389-3402) and is basically done by matching similar sequences of nucleotides or amino acids in the nucleic acid or amino acid sequences to one another. A tabular assignment of the relevant positions is called an alignment.
  • Sequence comparisons are created using computer programs. Commonly used programs include the Clustal series (see e.g. Chenna et al. (2003) Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs. Nucleic Acid Research 31 , 3497-3500), T-Coffee (see e.g. Notredame et al. (2000) T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments. J. Mol. Biol. 302, 205-217) or programs based on these programs or algorithms.
  • Sequence comparisons are also possible using the computer program Vector NTIR Suite 10.3 (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, California, USA) with the specified standard parameters, whose AlignX module for sequence comparisons is based on ClustalW. Unless otherwise stated, the sequence identity stated here is determined using the BLAST algorithm.
  • Such a comparison also allows a statement to be made about the similarity of the sequences being compared. This is usually expressed in percent identity, i.e. the proportion of identical nucleotides or amino acid residues at the same or corresponding positions in an alignment.
  • the broader term homology includes conserved amino acid exchanges in amino acid sequences, i.e. amino acids with similar chemical activity, since these usually exert similar chemical activities within the peptide/protein. Therefore, the similarity of the compared sequences can also be stated as percent homology or percent similarity.
  • Identity and/or homology statements can be made across entire peptides, polypeptides or genes or just across individual regions. Homologous or identical regions of different nucleic acid or amino acid sequences are therefore defined by similarities in the sequences.
  • Such regions often have identical functions. They can be small and only contain a few nucleotides or amino acids. However, such small regions often perform essential functions for the overall activity of the peptide/protein. It can therefore be useful to relate sequence similarities only to individual, possibly small regions. Unless stated otherwise, identity or homology statements in the present application refer to the total length of the amino acid sequence specified in each case.
  • the peptide or protein concentration can be determined using known methods, e.g. the BCA method (bicinchoninic acid; 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid) or the biuret method (Gornall et al., 177 (1948), pp. 751-766).
  • BCA method bicinchoninic acid; 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid
  • the biuret method Gafall et al., 177 (1948), pp. 751-766.
  • the person skilled in the art in the field of peptide and protein technology knows a variety of suitable methods for determining the peptide or protein concentration, which can be used in the context of this invention.
  • the at least one peptide that is included in the washing or cleaning agent according to the invention can have amino acid changes, in particular amino acid substitutions, insertions or deletions.
  • Such peptides are further developed, for example, by targeted genetic modification, i.e. by mutagenesis methods, and optimized for specific purposes or with regard to special properties (e.g. with regard to their stability, binding, etc.).
  • targeted mutations such as substitutions, insertions or deletions can be introduced into the known molecules in order to change certain properties.
  • the surface charges and/or the isoelectric point of the molecules and thus their interactions with certain compounds can be changed.
  • the net charge of the peptides can be changed in order to influence their binding and/or adhesion behavior.
  • one or more corresponding mutations can be used to increase the stability of the peptide.
  • Advantageous properties of individual mutations, e.g. individual substitutions can complement each other.
  • amino acid exchanges amino acid exchanges
  • the naturally occurring amino acid is named in the form of the internationally used one-letter code, then the corresponding sequence position and finally the inserted amino acid. Multiple exchanges within the same peptide chain are separated from each other by slashes.
  • additional amino acids are named after the sequence position.
  • deletions the missing amino acid is replaced by a symbol, e.g. an asterisk or a dash, or an A is given in front of the corresponding position.
  • P9T describes the substitution of proline at position 9 by threonine
  • P9TH the insertion of histidine after the Amino acid threonine at position 9
  • P9* or AP9 the deletion of proline at position 9.
  • the washing or cleaning agent according to the invention can also comprise peptides which are characterized in that they are obtainable from a peptide as described above as a starting molecule, e.g. from a molecule with one of the amino acid sequences according to SEQ ID NOs: 1-5, preferably SEQ ID NO:1 or SEQ ID NO:4, on which e.g. one or more amino acid substitutions, including single or multiple conservative amino acid substitutions, have been carried out, the resulting peptide having at least 80% sequence identity with one of the amino acid sequences according to SEQ ID NOs: 1-5, preferably SEQ ID NO:1 or SEQ ID NO:4.
  • conservative amino acid substitution means the exchange (substitution) of an amino acid residue for another amino acid residue, whereby this exchange does not lead to a change in the polarity or charge at the position of the exchanged amino acid, e.g. the exchange of a non-polar amino acid residue for another non-polar amino acid residue.
  • the peptide according to the invention can also be modified.
  • Preferred modifications can be, for example, coupling the peptide according to the invention with certain other molecules or chemical groups, e.g. organic (macro)molecules, e.g. via a covalent bond or a linker/spacer via a suitable amino acid of the chain and/or N- and/or C-terminal.
  • the at least one peptide comprised in the washing or cleaning agent according to the invention can also be at least one subunit (module) of a larger peptide or polypeptide, wherein the polypeptide can comprise a multimer of the sequences described herein, e.g. 1 to 30 repetitions, more preferably 2 to 15 repetitions, in particular 2 to 10 repetitions, e.g. 2, 3, 4, 5 or 6 repetitions of the at least one peptide.
  • the polypeptide can comprise or consist of such multimers.
  • the term "polypeptide” in this context refers in particular to peptides that comprise 100 or more amino acids.
  • the term “larger peptides” preferably refers to peptides with at least 40 amino acids, unless otherwise described.
  • the at least one peptide of the washing or cleaning agent is a peptide or polypeptide (multimer) comprising two or more of the peptides as described herein.
  • the two or more peptides can be linked to one another by at least one spacer, preferably the at least one spacer comprises or consists of 1 to 10 amino acid residues, in particular 2, 3 or 4 amino acid residues, preferably selected from the group consisting of G, P, I, A and S or combinations thereof, in particular GPI or GAS.
  • the individual peptides are optionally linked to one another linearly via peptide bonds, optionally also via a spacer.
  • peptides described herein can be chemically synthesized in various embodiments and/or produced recombinantly by protein design. Short peptides can now be easily synthesized, e.g. via solid-phase synthesis such as the Merrifield solid-phase synthesis. Longer peptides and polypeptides, on the other hand, are often also produced recombinantly in the host organism, e.g. in bacteria or yeast.
  • the peptides for the washing or cleaning agent using recombinant methods.
  • This refers to all genetic engineering or microbiological methods based on the genes for the peptides of interest being introduced into a host organism suitable for production and being transcribed and translated by this host organism (summarized in the context of this invention as biotechnological methods).
  • the genes in question are introduced via vectors, in particular expression vectors; but also via those which ensure that the gene of interest can be inserted into an already existing genetic element in the host organism, such as the chromosome or other vectors.
  • the functional unit of gene and promoter and possibly other genetic elements is typically referred to as an expression cassette. However, it does not necessarily have to be present as a physical unit.
  • the peptides of the washing or cleaning agent according to the invention are particularly preferably produced as polypeptides (multimers) and subsequently cleaved into the functional peptides.
  • Very particularly preferred multimers have 1 to 30 peptide units (each according to the invention), which are each separated from one another by spacers of 1 to 10 amino acids in length (e.g. 1, 2, 3 or 4 amino acids).
  • the spacers can also be or comprise interfaces for specific proteases/peptidases, in particular endopeptidases, or form such an interface together with parts of the peptide.
  • the peptide described herein is produced by biotechnological methods as described above.
  • Embodiments of the present invention can also be cell-free expression systems in which peptide biosynthesis is reproduced in vitro. Such expression systems are also established in the prior art.
  • the in vivo synthesis of a peptide for the washing or cleaning agent according to the invention requires the transfer of the corresponding gene into a host cell, the so-called transformation.
  • all organisms are suitable as host cells, ie Prokaryotes, eukaryotes or cyanophyta.
  • Host cells that are genetically easy to handle, e.g. in terms of transformation with the expression vector and its stable establishment, e.g. single-cell fungi such as yeasts or bacteria, are preferred.
  • preferred host cells are characterized by good microbiological and biotechnological handling.
  • Suitable host cells are, for example, host cells whose activity can be regulated due to genetic regulatory elements that are provided on the expression vector, for example, but can also be present in these cells from the outset. These can be stimulated to express, for example, by controlled addition of chemical compounds that serve as activators, by changing the cultivation conditions or when a certain cell density is reached. This enables very economical production of the peptides of interest.
  • Preferred host cells are prokaryotic or bacterial cells. Bacteria are generally characterized by shorter generation times and lower demands on cultivation conditions compared to eukaryotes. This makes it possible to establish cost-effective processes for obtaining the peptides of the washing or cleaning agent according to the invention. In the case of gram-negative bacteria, such as E. coli, a large number of peptides are secreted into the periplasmic space, i.e. into the compartment between the two membranes enclosing the cells. This can be advantageous for special applications.
  • a variant of this principle is represented by expression systems in which additional genes, e.g. those provided on other vectors, influence the production of the peptides described here. These can be modifying gene products or those that are to be co-purified with the peptide described here.
  • the at least one peptide comprised in the washing or cleaning agent according to the invention is suitable for adhesion and/or binding to dyes, in particular it is a dye transfer inhibitor.
  • binding in the context of this invention preferably refers to “covalent bonds” between the peptide and a surface.
  • the at least one peptide of the washing or cleaning agent according to the invention reduces or prevents the transfer of color to textiles, in particular by binding and/or adhering to dyes, in particular protecting the textiles from discoloration.
  • the washing or cleaning agent is therefore preferably used as a detergent in a washing process, in particular in machine washing or hand washing.
  • the peptide described herein can be used in the washing or cleaning agent according to the invention, without being limited thereto, in a concentration of 0.00001 to 5 wt.%, e.g. in a concentration of 0.0001 to 2 wt.% or 0.001 to 1 wt.%.
  • the washing or cleaning agent is a detergent. Examples of agents that fall under the term washing or cleaning agent have already been mentioned above.
  • the washing or cleaning agent according to the invention is particularly suitable for use on textiles made of plastic and/or with a plastic component (mixed fabric) and/or made of a natural fiber such as cotton.
  • a plastic component mixed fabric
  • a natural fiber such as cotton.
  • mixed fabric preferably refers to textiles made of at least one natural fiber and at least one plastic fiber (plastic component).
  • compositions of the washing or cleaning agents according to the invention depend on the respective intended use and the trained Specialists are generally familiar with the appropriate dosages of these components and can obtain them from the relevant specialist literature.
  • the washing or cleaning agent according to the invention comprises at least one surfactant.
  • Anionic, cationic, nonionic and/or amphoteric surfactants can be used as surfactants in the washing or cleaning agent according to the invention, without being limited thereto.
  • the at least one surfactant is present in an amount of 0.5 to 60 wt.%, e.g. 0.5 to 50 wt.% or 2 to 45 wt.%, preferably 0.6 to 45 wt.%, e.g. 0.7 to 30 wt.% or 0.8 to 20 wt.%, 1 to 15 wt.% or 3 to 44 wt.%, based on the total weight of the washing or cleaning agent.
  • the washing or cleaning agent according to the invention comprises at least one anionic surfactant.
  • Anionic surfactants are important components of washing or cleaning agents because they remove a wide range of textile soiling and are particularly effective against greasy soiling. They are widely available commercially and have good cleaning performance on soiled surfaces.
  • the surfactants used can be of petrochemical, vegetable or microbiological origin.
  • anionic surfactants of the sulfonate type are Cg-n-alkylbenzenesulfonates and olefinsulfonates, i.e. mixtures of alkene and hydroxyalkanesulfonates and disulfonates, such as those obtained from Cs-monoolefins with terminal or internal double bonds by sulfonation with gaseous sulfur trioxide and subsequent alkaline or acidic hydrolysis of the sulfonation products.
  • alkanesulfonates obtained from Cs-alkanes, e.g. by sulfochlorination or sulfoxidation with subsequent hydrolysis or neutralization.
  • the esters of a-sulfofatty acids (estersulfonates), e.g. the a-sulfonated methyl esters of hydrogenated coconut, palm kernel or tallow fatty acids, are also suitable.
  • sulfated fatty acid glycerol esters are understood to mean the mono-, di- and triesters as well as their mixtures, as obtained in the production by esterification of a monoglycerol with 1 to 3 moles of fatty acid or in the transesterification of triglycerides with 0.3 to 2 moles of glycerol.
  • Preferred sulfated fatty acid glycerol esters are the sulfonation products of saturated fatty acids with 6 to 22 carbon atoms, e.g. caproic acid, caprylic acid, capric acid, myristic acid, lauric acid, palmitic acid, stearic acid or behenic acid.
  • Preferred alk(en)yl sulfates are the alkali metal and especially the sodium salts of the sulfuric acid half esters of the Ci2-18 fatty alcohols, e.g. from coconut fatty alcohol, tallow fatty alcohol, lauryl, myristyl, cetyl or stearyl alcohol or the Cio-20 oxo alcohols and those half esters of secondary alcohols of these chain lengths.
  • alk(en)yl sulfates of the chain length mentioned which have a synthetic, petrochemical-based straight-chain Alkyl residues which have a degradation behavior similar to that of the corresponding compounds based on oleochemical raw materials.
  • C e-alkyl sulfates and Ci2-15-alkyl sulfates as well as C- s-alkyl sulfates are preferred.
  • 2,3-alkyl sulfates are also suitable anionic surfactants.
  • the sulfuric acid monoesters of the straight-chain or branched C7-2i alcohols ethoxylated with 1 to 6 moles of ethylene oxide such as 2-methyl-branched Cg-n alcohols with an average of 3.5 moles of ethylene oxide (EO) or Cs fatty alcohols with 1 to 4 EO, are also suitable.
  • the washing or cleaning agent according to the invention can contain 0.01 to 5% by weight of an ethoxylated fatty alcohol sulfate.
  • Suitable anionic surfactants are the salts of alkyl sulfosuccinic acid, which are also referred to as sulfosuccinates or sulfosuccinic acid esters and are the monoesters and/or diesters of sulfosuccinic acid with alcohols, preferably fatty alcohols and in particular ethoxylated fatty alcohols.
  • alcohols preferably fatty alcohols and in particular ethoxylated fatty alcohols.
  • Preferred sulfosuccinates contain Cs-is fatty alcohol residues or mixtures of these.
  • Particularly preferred sulfosuccinates contain a fatty alcohol residue which is derived from ethoxylated fatty alcohols.
  • Sulfosuccinates whose fatty alcohol residues are derived from ethoxylated fatty alcohols with a narrow homolog distribution are particularly preferred. It is also possible to use alk(en)ylsuccinic acid with preferably 8 to 18 carbon atoms in the alk(en)yl chain or salts thereof.
  • saturated and unsaturated fatty acid soaps are suitable, such as the salts of lauric acid, myristic acid, palmitic acid, stearic acid, (hydrogenated) erucic acid and behenic acid, as well as soap mixtures derived in particular from natural fatty acids, e.g. coconut, palm kernel, olive oil or tallow fatty acids.
  • the anionic surfactants can preferably be in the form of their sodium, potassium or magnesium salts.
  • the anionic surfactants are preferably in the form of their sodium salts.
  • the at least one surfactant may comprise an anionic surfactant, e.g., but not limited to, a linear or branched alkylbenzene sulfonate and/or a sodium lauryl ether sulfate and/or alpha-olefin sulfonate.
  • an anionic surfactant e.g., but not limited to, a linear or branched alkylbenzene sulfonate and/or a sodium lauryl ether sulfate and/or alpha-olefin sulfonate.
  • the washing or cleaning agent according to the invention comprises 0.3 to 50 wt.% anionic surfactant, e.g. 1 to 45 wt.% or 3 to 40 wt.%, based on the total weight of the washing or cleaning agent.
  • the at least one surfactant comprises a nonionic surfactant, eg, without being limited thereto, a nonionic surfactant from the group of alkoxylated fatty alcohols, alkoxylated fatty acid alkyl esters, fatty acid amides, alkoxylated fatty acid amides, polyhydroxy fatty acid amides, alkylphenol polyglycol ethers, amine oxides, alkyl polyglucosides and mixtures thereof, more preferably from the group of alcohol ethoxylates, even more preferably a C s-alcohol ethoxylate with 7 EO units.
  • a nonionic surfactant from the group of alkoxylated fatty alcohols, alkoxylated fatty acid alkyl esters, fatty acid amides, alkoxylated fatty acid amides, polyhydroxy fatty acid amides, alkylphenol polyglycol ethers, amine oxides, alkyl polyglucosides and mixtures
  • the nonionic surfactant is preferably present in an amount of 0.5 to 50 wt.%, more preferably 0.6 to 45 wt.%, eg from 0.7 to 30 wt.% or 0.8 to 20 wt.% or 1 to 15 wt.%, based on the total weight of the washing or cleaning agent.
  • the nonionic surfactants used are preferably alkoxylated, advantageously ethoxylated, in particular primary alcohols with preferably 8 to 18 C atoms and an average of 1 to 12 moles of ethylene oxide (EO) per mole of alcohol, in which the alcohol radical can be linear or preferably methyl-branched in the 2-position or can contain linear and methyl-branched radicals in the mixture, as are usually present in oxo alcohol radicals.
  • EO ethylene oxide
  • alcohol ethoxylates with linear radicals from alcohols of native origin with 12 to 18 C atoms, e.g. from coconut, palm, tallow or oleyl alcohol, and an average of 2 to 8 EO per mole of alcohol are preferred.
  • the preferred ethoxylated alcohols include, for example, Ci2-14 alcohols with 3 EO, 4 EO or ? EO, Cg-n-alcohol with 7 EO, Cs-alcohols with 3 EO, 5 EO, 7 EO or 8 EO, Cs-alcohols with 3 EO, 5 EO or 7 EO and mixtures of these, such as mixtures of Ci2-14-alcohol with 3 EO and Ci2-18-alcohol with 7 EO.
  • the stated degrees of ethoxylation represent statistical averages which can be a whole or a fractional number for a specific product.
  • Preferred alcohol ethoxylates have a narrow homolog distribution (narrow range ethoxylates, NRE).
  • fatty alcohols with more than 12 EO can also be used. Examples of this are tallow fatty alcohol with 14 EO, 25 EO, 30 EO or 40 EO.
  • Non-ionic surfactants which contain EO and PO groups together in the molecule can also be used according to the invention. Block copolymers with EO-PO block units or PO-EO block units can be used, but also EO-PO-EO copolymers or PO-EO-PO copolymers.
  • mixed alkoxylated nonionic surfactants can also be used, in which EO and PO units are not distributed in blocks but randomly. Such products are obtainable by the simultaneous action of ethylene and propylene oxide on fatty alcohols.
  • alkyl glucosides of the general formula RO(G)x can also be used as further nonionic surfactants, in which R is a primary straight-chain or methyl-branched, in particular methyl-branched in the 2-position, aliphatic radical with 8 to 22, preferably 12 to 18 C atoms and G is the symbol which stands for a glycoside unit with 5 or 6 C atoms, preferably glucose.
  • the degree of oligomerization x which indicates the distribution of monoglycosides and oligoglycosides, is any number between 1 and 10; x is preferably 1.2 to 1.4.
  • nonionic surfactants which are used either as the sole nonionic surfactant or in combination with other nonionic surfactants, are alkoxylated, preferably ethoxylated or ethoxylated and propoxylated fatty acid alkyl esters, preferably with 1 to 4 carbon atoms in the alkyl chain, in particular fatty acid methyl esters.
  • Non-ionic surfactants of the amine oxide type e.g. N-cocoalkyl-N,N-dimethylamine oxide and N-tallowalkyl-N,N-dihydroxyethylamine oxide, and fatty acid alkanolamides may also be suitable.
  • the amount of these non-ionic surfactants is preferably not more than that of the ethoxylated fatty alcohols, in particular not more than half of that.
  • Suitable surfactants are polyhydroxy fatty acid amides of the formula (I), R1
  • the polyhydroxy fatty acid amides are known substances which can usually be obtained by reductive amination of a reducing sugar with ammonia, an alkylamine or an alkanolamine and subsequent acylation with a fatty acid, a fatty acid alkyl ester or a fatty acid chloride.
  • the group of polyhydroxy fatty acid amides also includes compounds of the formula (II), in which R is a linear or branched alkyl or alkenyl radical having 7 to 12 carbon atoms, R 1 is a linear, branched or cyclic alkyl radical or an aryl radical having
  • R 2 is a linear, branched or cyclic alkyl radical or an aryl radical or an oxyalkyl radical having 1 to 8 carbon atoms, where Ci-4-alkyl or phenyl radicals are preferred and [T] is a linear polyhydroxyalkyl radical whose alkyl chain is substituted by at least two hydroxyl groups, or alkoxylated, preferably ethoxylated or propoxylated derivatives of this radical. [T] is preferably obtained by reductive amination of a sugar, e.g. glucose, fructose, maltose, lactose, galactose, mannose or xylose. The N-alkoxy- or N-aryloxy-substituted compounds can then be converted into the desired polyhydroxy fatty acid amides by reaction with fatty acid methyl esters in the presence of an alkoxide as a catalyst.
  • a sugar e.g. glucose, fructose, maltose, lactos
  • the washing or cleaning agent has a washing or cleaning agent matrix based purely on non-ionic surfactants.
  • the washing or cleaning agent contains predominantly surfactants from renewable raw materials and that the proportion of synthetic surfactants is as low as possible or is zero.
  • Suitable cationic surfactants include the quaternary ammonium compounds of the formula (R i )(R ii )(R iii )(R iv )N + X', in which R' to R iv are four identical or different, in particular two long-chain and two short-chain, alkyl radicals and X- is an anion, in particular a halide ion, e.g. didecyldimethylammonium chloride, alkylbenzyldidecylammonium chloride, alkyldimethylhydroxyethylammonium chloride, bromide or methyl sulfate, in particular with Ci2-alkyl, and mixtures thereof.
  • R' to R iv are four identical or different, in particular two long-chain and two short-chain, alkyl radicals and X- is an anion, in particular a halide ion, e.g. didecyldimethylammonium
  • the washing or cleaning agents can, in various embodiments, contain cationic surfactants in amounts, based on the total weight of the washing or cleaning agent, of 0.001 to 10 wt.%, preferably 0.01 to 5 wt.%, in particular 0.1 to
  • Suitable amphoteric surfactants are, for example, betaines, alkylamidoalkylamines, alkyl-substituted amino acids, acylated amino acids or biosurfactants, of which betaines are preferred within the scope of the teaching according to the invention.
  • the washing or cleaning agent according to the invention contains at least one enzyme.
  • the washing or cleaning agent of the present invention can comprise at least one enzyme or a combination of different enzymes to ensure sufficient cleaning effect.
  • Enzymes are preferably used in liquid, more preferably in liquid, aqueous washing or cleaning agents.
  • Enzymes preferably used according to the invention are amylases, proteases, (hemi)cellulases, peroxidases and/or lipases, without being limited thereto.
  • Amylases can be added, for example, to remove starch and glycogen.
  • Alpha-, beta- and gamma-amylases a-, ß-, y-amylases
  • glucoamylases and maltogenic amylases can be used according to the invention.
  • the amylases can come from any source, such as bacteria, fungi, pancreatic glands of animal origin, germinated grains, yeasts, etc. Genetically modified amylases can also be used, possibly even preferably, in the washing or cleaning agents according to the invention.
  • the amylase enzymes can be present in the washing or cleaning agents according to the invention in an amount of from 0.00001 to 5% by weight, preferably from 0.0001 to 1% by weight, more preferably from 0.0005 to 0.5% by weight and in particular from 0.01 to 0.4% by weight, based on the total weight of the washing or cleaning agent.
  • proteases can also be added to the washing or cleaning agents according to the invention to break down proteins and peptide residues.
  • Proteases are particularly suitable for the hydrolytic breakdown and removal of protein residues, especially dried protein residues.
  • Proteases suitable according to the invention are proteinases (endopeptidases) and peptidases (exopeptidases). Proteases that can be used can be of plant, animal, bacterial and/or fungal origin. Suitable proteases are in particular serine, cysteine, aspartate and metal proteases. Genetically modified proteases can also be used, possibly even preferably, in the washing or cleaning agents according to the invention.
  • proteases are used in the range of 0.00001 to 1.5 wt.%, preferably in the range of 0.0001 to 0.75 wt.%, based on the total weight of the detergents or cleaning agents.
  • lipases can be added to washing or cleaning agents according to the invention to remove firmly adhering greasy dirt. Lipases are therefore a bio-alternative to surfactants and can support the cleaning effect of surfactants, for example in the range of 0.0001 to 1% by weight. Suitable lipases can be obtained from plants (eg castor oil species), microorganisms and animal sources, such as pancreatic lipases. The abovementioned enzymes can be added to the washing and cleaning agents according to the invention individually or in any combination of mixtures with one another. Amylases, in particular a-amylases, and proteases are particularly preferred for use in washing and cleaning agents according to the invention.
  • Amylases are known to be able to be stabilized by the addition of calcium chloride ions.
  • condensed phosphates include, but are not limited to, sodium and potassium orthophosphate, sodium and potassium pyrophosphate, sodium tripolyphosphate, and sodium hexametaphosphate.
  • solvents are the following compounds named according to INCI: Alcohol (ethanol), buteth-3, butoxydiglycol, butoxyethanol, butoxyisopropanol, butoxypropanol, n-butyl alcohol, t-butyl alcohol, butylene glycol, butyloctanol, diethylene glycol, dimethoxydiglycol, dimethyl ether, dipropylene glycol, ethoxydiglycol, ethoxyethanol, ethylhexanediol, glycol, hexanediol, 1,2,6-hexanetriol, hexyl alcohol, hexylene glycol, isobutoxypropanol, isopentyldiol, isopropyl alcohol (iso-propanol), 3-methoxybutanol, methoxydiglycol, methoxyethanol, methoxyisopropanol, methoxymethylbutanol, methoxy PEG-10, methylal,
  • hydrophobic components are mixtures of various dialkyl ethers, of dialkyl ethers and hydrocarbons, of dialkyl ethers and essential oils, of hydrocarbons and essential oils, of dialkyl ethers and hydrocarbons and essential oils and of these mixtures.
  • the washing or cleaning agents can contain hydrophobic components in amounts, based on the total weight of the washing or cleaning agent, of 0.01 to 20% by weight, preferably 0.1 to 14% by weight, more preferably 0.5 to 10% by weight, even more preferably 0.8 to 7% by weight.
  • phase separation aids in amounts, based on the total weight of the washing or cleaning agent, of 0.01 to 30% by weight, preferably 0.1 to 20% by weight, e.g. 1 to 15% by weight or 1 to 5% by weight.
  • the washing or cleaning agent according to the invention can contain one or more thickeners, preferably in an amount of 0.01 to 5% by weight, more preferably 0.05 to 2.5% by weight, even more preferably 0.1 to 1% by weight.
  • Suitable thickeners are, for example, organic natural thickeners (agar-agar, carrageenan, tragacanth, gum arabic, alginates, pectins, polyoses, guar flour, carob seed flour, starch, dextrins, gelatin, casein), organic modified natural substances (carboxymethylcellulose and other cellulose ethers, hydroxyethyl and propyl cellulose and the like, kernel flour ethers), organic fully synthetic thickeners (polyacrylic and polymethacrylic compounds, vinyl polymers, polycarboxylic acids, polyethers, polyimines, polyamides) and inorganic thickeners (polysilicic acids, clay minerals such as montmorillonites, zeolites, silicic acids).
  • Polyacrylic and polymethacrylic compounds include, for example, the high molecular weight homopolymers of acrylic acid cross-linked with a polyalkenyl polyether, in particular an allyl ether of pentaerythritol or propylene (INCI name according to the International Dictionary of Cosmetic Ingredients of the Cosmetic, Toiletry, and Fragrance Association (CTFA): carbomer), which are also referred to as carboxyvinyl polymers.
  • CTF Cosmetic, Toiletry, and Fragrance Association
  • acrylic acid copolymers include the following acrylic acid copolymers: (i) copolymers of two or more monomers from the group of acrylic acid, methacrylic acid and their simple esters, preferably formed with C 1-4 alkanols (INCI Acrylates Copolymer), which include, for example, the copolymers of methacrylic acid, butyl acrylate and methyl methacrylate (CAS name according to the Chemical Abstracts Service: 25035-69-2) or of butyl acrylate and methyl methacrylate (CAS 25852-37-3); (ii) cross-linked high molecular weight acrylic acid copolymers, which include copolymers of C10-30-alkyl acrylates cross-linked with an allyl ether of pentaerythritol with one or more monomers from the group of acrylic acid, methacrylic acid and their simple esters, preferably formed with C1-4-alkanols (INCI Acrylates/C10-30-Alkyl Acrylate Crosspoly
  • the polyacrylic and polymethacrylic compounds suitable as thickeners have a weight-average molecular weight of >100,000 g/mol, preferably ⁇ 500,000 g/mol.
  • Preferred thickeners are polysaccharides and heteropolysaccharides, in particular polysaccharide gums, e.g. gum arabic, agar, alginates, carrageenans and their salts, guar, guaran, tragacanth, gellan, ramsan, dextran or xanthan and their derivatives, e.g. propoxylated guar, and their mixtures.
  • polysaccharide gums e.g. gum arabic, agar, alginates, carrageenans and their salts, guar, guaran, tragacanth, gellan, ramsan, dextran or xanthan and their derivatives, e.g. propoxylated guar, and their mixtures.
  • Other polysaccharide thickeners such as starches or cellulose derivatives, can be used alternatively, but preferably in addition to a polysaccharide gum, e.g. starches of various origins and star
  • hydroxyethyl starch starch phosphate esters or starch acetates, or carboxymethyl cellulose or its sodium salt, methyl, ethyl, hydroxyethyl, hydroxypropyl, hydroxypropylmethyl or hydroxyethylmethyl cellulose or cellulose acetate.
  • Polysaccharides and heteropolysaccharides suitable as thickeners preferably have a weight average molecular weight of >1,500 g/mol, more preferably >5,000 g/mol, even more preferably >50,000 g/mol. In general, their weight average molecular weight is ⁇ 250,000 g/mol.
  • a particularly preferred polymer is the microbial anionic heteropolysaccharide xanthan gum, which is produced by Xanthomonas campestris and some other species under aerobic conditions with a molecular weight of 2 to 15x10 6 g/mol.
  • the washing or cleaning agent according to the invention can contain, in addition to the at least one peptide as a dye transfer inhibitor, further dye transfer inhibitors, preferably DTI (dye transfer inhibiting) polymers, although this embodiment is not preferred.
  • DTI die transfer inhibiting
  • Suitable DTI polymers include, for example, homo- or copolymers based on vinylic, nitrogen-containing, preferably heterocyclic monomers, e.g. N-vinylpyrrolidone, N-vinylimidazole, N-vinylcaprolactam and 4-vinylpyridine. These compounds are typically not biodegradable.
  • DTIs examples of commercially available DTIs are known from US 20120225025 A1 from BASF.
  • DTI polymers include, but are not limited to, polyvinylpyrrolidone (e.g. Sokalan® HP 50/BASF, PVP-K-Typen®/ISP), vinylpyrrolidone-vinylimidazole copolymers (e.g. Sokalan® HP 56/BASF), poly(4-vinylpyridine-N-oxide) (e.g. Chromabond® S-403E /ISP), and poly(4-vinylpyridine-N-carboxymethyl-betaine (e.g. Chromabond® S 400/ISP).
  • polyvinylpyrrolidone e.g. Sokalan® HP 50/BASF, PVP-K-Typen®/ISP
  • vinylpyrrolidone-vinylimidazole copolymers e.g. Sokalan® HP 56/BASF
  • poly(4-vinylpyridine-N-oxide) e.g. Chromabond® S-403E
  • the washing or cleaning agent according to the invention is in liquid, gel or powder form, preferably in liquid, aqueous form.
  • the washing or cleaning agent according to the invention is a detergent, a laundry aftertreatment agent or a laundry care agent, more preferably a washing agent.
  • the washing or cleaning agents according to the invention are liquid washing or cleaning agents, more preferably liquid, aqueous washing or cleaning agents, even more preferably single-phase, liquid, aqueous washing or cleaning agents.
  • an insoluble solid component can also be present as a separate solid phase in single-phase washing or cleaning agents.
  • washing or cleaning agents according to the invention are shaken, an emulsion of the liquid phase is temporarily formed, which disperses the solid phase within itself.
  • Multiphase formulations are not preferred in the context of this invention, but are not excluded.
  • aqueous means that water is the main solvent in the washing or cleaning agent according to the invention.
  • the detergent or cleaning agent may contain water-soluble organic solvents, such as alcohols, in addition to water.
  • water preferably refers to a composition that is flowable at room temperature (approx. 20°C) and ambient pressure (approx. 1013 mbar at sea level).
  • the term can also include gel-like and pasty compositions.
  • the viscosity of the liquid washing or cleaning agents at 20°C is preferably 5 to 100,000 mPa s, more preferably 10 to 5,000 mPa s, even more preferably 10 to 200 mPa s, measured with a Brookfield rotational viscometer of the LVT or LVDV-II+ type with small sample adapter at a speed of 30 min -1 , whereby the Brookfield spindle used as the measuring body is selected so that the torque is in a favorable range and the measuring range is not exceeded.
  • spindle 31 is preferred and - if necessary for viscosities above about 240 mPa s - spindle 25 is used.
  • the pH value of the washing or cleaning agents according to the invention is preferably 2 to 12, preferably 6 to 10, more preferably 7 to 9, e.g. 8-8.5, both in concentrated form and in diluted application solution.
  • Acids can be added to the washing or cleaning agents according to the invention to set such a pH value.
  • Suitable acids are inorganic acids, e.g. mineral acids, e.g. hydrochloric acid, and organic acids, e.g. saturated or unsaturated C 1-6 mono-, di- and tri-carboxylic acids and hydroxycarboxylic acids with one or more hydroxy groups, such as citric acid, maleic acid, formic acid and acetic acid, aminosulfuric acid, C 6-22 fatty acids and anionic sulfonic acids, and mixtures thereof.
  • inorganic acids e.g. mineral acids, e.g. hydrochloric acid
  • organic acids e.g. saturated or unsaturated C 1-6 mono-, di- and tri-carboxylic acids and hydroxycarboxylic acids with one or more hydroxy groups, such as citric acid, maleic acid, formic acid and acetic acid, aminosulfuric acid, C 6-22 fatty acids and anionic sul
  • Particularly preferred acids are citric acid, more preferably used in the form of its monohydrate citric acid x 1 H 2 O, and the anionic sulfonic acids, and combinations of citric acid with one or more anionic sulfonic acids, in particular with alkylarylsulfonic acids.
  • the citric acid advantageously combines acid phase separation agent and builder properties, while the anionic sulfonic acids act as both acid and anionic surfactant.
  • alkalis e.g. alkali metal, alkaline earth metal and ammonium hydroxides and carbonates and ammonia or amines, preferably sodium and potassium hydroxide and alkanolamines, with monoethanolamine being particularly preferred.
  • buffer substances e.g. acetates, hydrogen phosphates, hydrogen sulfates, soda or alkali metal bicarbonates
  • buffer systems are potassium hydrogen phthalate/sodium hydroxide, potassium dihydrogen phosphate/sodium hydroxide and the like.
  • solid washing or cleaning agents are also included.
  • a substance is referred to as "solid” if it is in the solid state at room temperature (approx. 20°C) and ambient pressure (approx. 1,013 mbar at sea level).
  • the washing or cleaning agents according to the invention can, especially if they are liquid or pasty, be prepared by simply mixing the ingredients in an automatic mixer.
  • the agents are preferably in liquid, gel or paste form, preferably as a portion in a completely or partially water-soluble coating, more preferably in single portions. The portioning makes it easier for the consumer to dose.
  • the products can be packed in foil bags, for example. Bags made of water-soluble foil make it unnecessary for the consumer to tear open the packaging. This makes it easy to dispense a single portion for one wash cycle by placing the bag directly in the washing machine or by throwing the bag into a certain amount of water, e.g. in a bucket, bowl or hand basin.
  • the foil bag surrounding the wash portion dissolves without leaving any residue when a certain temperature is reached.
  • washing or cleaning agent according to the invention can also be provided unportioned in liquid, gel, paste or solid form in storage bottles or packages.
  • washing and cleaning agent compositions as well as suitable ingredients are described, for example, in WO 01/44433 A1 or WO 2016/091650 A1.
  • composition of a detergent according to the invention in particular a liquid detergent, comprises, in addition to the peptides described herein, the following components:
  • Surfactants in particular anionic and/or non-ionic surfactants; and/or thickeners; and/or stabilizers; and/or organic solvents; and/or enzymes; and/or fragrances; and/or complexing agents, e.g. phosphonates, in particular HEDP; and/or pH adjusters, in particular citric acid, NaOH and/or monoethanolamine (MEA); and/or optionally further color transfer inhibitors, in particular DTI polymers; and/or soil release polymers/soil repellent polymers; and/or antifoaming agents.
  • complexing agents e.g. phosphonates, in particular HEDP
  • pH adjusters in particular citric acid, NaOH and/or monoethanolamine (MEA)
  • optionally further color transfer inhibitors in particular DTI polymers; and/or soil release polymers/soil repellent polymers; and/or antifoaming agents.
  • a washing or cleaning agent according to the invention particularly preferably comprises, in addition to the peptides according to the invention, the following components: at least one surfactant, preferably in a concentration of 0.5 to 60 wt.%; and/or at least one stabilizer, preferably in a concentration of 0.001 to 20 wt.%, e.g. 0.1 to 5 wt.%; and/or at least one complexing agent, preferably in a concentration of 0.01 to 30 wt.%, in particular 0.1 to 10 wt.% or 0.2 to 5 wt.%; and/or at least one organic solvent, preferably in a concentration of 0.1 to 30 wt.%, e.g.
  • At least one soil release polymer/soil repellent polymer preferably in a concentration of 0.01 to 20 wt.%, e.g. 0.05 to 5 wt.%; and/or at least one enzyme, preferably in a concentration of 0.00001 to 5% by weight; and/or at least one fragrance or perfume and/or at least one fragrance storage substance, preferably in a concentration of 0.0001 to 15% by weight; and/or at least one pH adjuster, e.g. MEA, NaOH or citric acid, preferably in a concentration of 0.01 to 25% by weight, e.g. 0.05 to 20% by weight; and/or at least one antifoam agent, preferably in a concentration of less than 5% by weight, e.g. less than 2% by weight or less than 1% by weight; and/or
  • Water the concentration information always refers to the total weight of the washing or cleaning agent.
  • the invention relates to a method for cleaning textiles, comprising at least one step in which a washing or cleaning agent according to the invention is used.
  • the method preferably relates to a machine washing process, in particular in a washing machine, or a hand washing process.
  • the peptide described here preferably acts as a color transfer inhibitor and reduces or prevents color transfer to textiles during the washing process.
  • the invention relates to the use of a peptide as a dye transfer inhibitor, wherein the peptide comprises or consists of an amino acid sequence having 5 to 50 amino acid residues, preferably 10 to 30 amino acid residues, in particular 18 to 25 amino acid residues, e.g., 20 to 24 amino acid residues, wherein
  • the amino acid sequence comprises at least 5 histidine residues (H), preferably at least 6 H, more preferably at least 10 H, in particular at least 12 H, at least five further amino acid residues, preferably at least 8 further amino acid residues, e.g.
  • amino acid residues which are uncharged amino acid residues, preferably selected from A, G, P, F, I, W, S, V, L, Y and Q, in particular selected from A, G and P, and has a net charge at neutral pH of -2 to +6, preferably from 0 to +4, more preferably from 0 to +2, in particular from 0; and/or (b) the amino acid sequence has at least 80%, preferably at least 81%, more preferably at least 82%, even more preferably at least 83%, even more preferably at least 84%, even more preferably at least 85%, even more preferably at least 86%, or at least 87% or at least 88% or at least 89% or at least 90% or at least 91% or at least 92% or at least 93% or at least 94% or at least 95% or at least 96% or at least 97% or at least 98%, even more preferably at least 99% or at least 99.5% or 100% sequence identity with one of the amino acid sequences mentioned in S
  • the at least one peptide is a peptide as described herein, in particular the at least one peptide comprised in the washing or cleaning agent according to the invention.
  • the use of the peptide reduces or prevents color transfer to textiles, preferably during the washing or cleaning process, more preferably as a component of a washing or cleaning agent.
  • the textiles are protected from discoloration by the presence of the peptide, which preferably binds and/or adheres to dyes and in particular acts as a color transfer inhibitor.
  • the washing test is carried out according to the Hohenstein method.
  • a washing solution was produced from a dye transfer inhibitor-free liquid detergent A (3.5 g/l). This washing solution was added to the colorants (Table 3) and the white textile pieces (6 cm x 16 cm) made of cotton (wfk, (Wfk 11 A)) and polyamide (EMPA). The washing process was carried out at 60°C for 30 minutes.
  • otherwise identical washing solutions which, in addition to detergent A, contained one of the synthetically produced peptides as described above (peptide 1: B, peptide 2: C, peptide 3: D, peptide 4: E, peptide 5: F) were tested under the same conditions.
  • the bleeding of the white accompanying textiles was assessed in accordance with DIN EN ISO 105-A04 on a scale of 1 (strong staining) to 5 (no staining). The results are given in the table below.

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Abstract

Die Erfindung betrifft Wasch- oder Reinigungsmittel, umfassend mindestens ein Peptid, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz mit 5 bis 50 Aminosäuren, wobei (a) die Aminosäuresequenz mindestens 5 Histidin-Reste (H) und mindestens fünf weitere Aminosäure-Reste, die ungeladene Aminosäure-Reste sind, umfasst, und eine Nettoladung bei neutralem pH von -2 bis +6 aufweist; und/oder (b) die Aminosäuresequenz mindestens 80 %, Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-5 genannten Aminosäuresequenzen aufweist. Ferner betrifft die Erfindung ein Verfahren zur Reinigung von Textilien unter Verwendung des genannten Wasch- oder Reinigungsmittels und die Verwendung eines Peptids, wie im Rahmen des Wasch- oder Reinigungsmittels beschrieben, als Farbübertragungsinhibitor.

Description

PEPTIDE ALS FARBÜBERTRAGUNGSINHIBITOREN FÜR WASCH- ODER REINIGUNGSMITTEL
Die Erfindung betrifft Wasch- oder Reinigungsmittel, umfassend mindestens ein Peptid wie hierin definiert. Ferner betrifft die Erfindung ein Verfahren zur Reinigung von Textilien unter Verwendung des genannten Wasch- oder Reinigungsmittels und die Verwendung eines Peptids, wie im Rahmen des Wasch- oder Reinigungsmittels beschrieben, als Farbübertragungsinhibitor.
DTI (Dye Transfer Inhibitor)-Polymere bzw. Farbübertragungsinhibitoren sind seit langem ein wichtiger Bestandteil moderner Wasch- und Reinigungsmittel für Textilien. Ihre Aufgabe ist es, beim Waschen von farbigen Textilien ausblutende Farbstoffe zu binden und so deren Wiederablagerung auf mitgewaschenen weißen oder andersfarbigen Textilien zu verhindern und diese so vor Verfärbungen zu schützen. Das Problem des Ausblutens von Textilfärbungen tritt insbesondere bei intensiv gefärbten Textilien auf.
Kommerziell verwendete DTI-Polymere umfassen z.B. Homo- oder Copolymere auf Basis von vinylischen, stickstoffhaltigen, vorzugsweise heterocyclischen Monomeren, wie z.B. Vinylpyrrolidon- Vinylimidazol Copolymere. Diese Polymere sind aber typischerweise nicht biologisch abbaubar.
Deshalb besteht ein Bedarf an alternativen oder verbesserten, insbesondere biologisch abbaubaren Farbübertragungsinhibitoren für die Verwendung in Wasch- und Reinigungsmitteln.
Es wurde nun überraschend gefunden, dass bestimmte Peptide eine biologisch abbaubare Alternative zu DTI-Polymeren darstellen können. Insbesondere Histidin-reiche Peptide sind hier besonders hervorzuheben. Beispielsweise kann das Peptid aufgrund des Imidazolrings des Histidins ähnliche chemische Eigenschaften wie ein DTI-Polymer, insbesondere ein Vinylpyrrolidon- Vinylimidazol Copolymer aufweisen.
Die Erfindung betrifft daher in einem ersten Aspekt ein Wasch- oder Reinigungsmittel, umfassend mindestens ein Peptid, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz mit 5 bis 50 Aminosäuren, bevorzugt 10 bis 30 Aminosäuren, insbesondere 18 bis 25 Aminosäuren, wobei
(a) die Aminosäuresequenz mindestens 5 Histidin-Reste (H) umfasst, bevorzugt mindestens 6 H, stärker bevorzugt mindestens 10 H, insbesondere mindestens 12 H, mindestens fünf weitere Aminosäure-Reste, bevorzugt mindestens 8 weitere Aminosäure-Reste, umfasst, die ungeladene Aminosäure-Reste sind, bevorzugt ausgewählt aus A, G, P, F, I, W, S, V, L, Y und Q, insbesondere ausgewählt aus A, G und P, und eine Nettoladung bei neutralem pH von -2 bis +6 aufweist, bevorzugt von 0 bis +4, stärker bevorzugt von 0 bis +2, insbesondere von 0; und/oder
(b) die Aminosäuresequenz mindestens 80%, bevorzugt mindestens 81%, stärker bevorzugt mindestens 82%, noch stärker bevorzugt mindestens 83%, noch stärker bevorzugt mindestens 84%, noch stärker bevorzugt mindestens 85%, noch stärker bevorzugt mindestens 86%, mindestens 87%, mindestens 88%, mindestens 89%, mindestens 90%, mindestens 91%, mindestens 92%, mindestens 93%, mindestens 94%, mindestens 95%, mindestens 96%, mindestens 97%, mindestens 98%, mindestens 99%, mindestens 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-5, bevorzugt mit einer der in SEQ ID NO:1 oder SEQ ID NO:4, genannten Aminosäuresequenzen aufweist.
In verschiedenen Ausführungsformen umfasst die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids mindestens einen Arginin- Rest (R), bevorzugt innerhalb der 8 C-terminalen Aminosäuren, stärker bevorzugt innerhalb der 4 C- terminalen Aminosäuren; und/oder umfasst die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids mindestens einen Lysin- Rest (K), bevorzugt innerhalb der 8 C-terminalen Aminosäuren, stärker bevorzugt innerhalb der 4 C- terminalen Aminosäuren, insbesondere innerhalb der 2 C-terminalen Aminosäuren; und/oder umfasst die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids keine negativ geladenen Aminosäure-Reste, bevorzugt kein E oder D, innerhalb der 8 N-terminalen Aminosäure-Reste und/oder der 8 C-terminalen Aminosäure-Reste, bevorzugt innerhalb der 4 N-terminalen Aminosäure- Reste und/oder der 4 C-terminalen Aminosäure-Reste; und/oder weist die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids am N-Terminus, umfassend die ersten 3-5 Aminosäure-Reste, eine neutrale Nettoladung auf; und/oder weist die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids am C-Terminus, umfassend die letzten 3-5 Aminosäure-Reste, eine neutrale oder positive Nettoladung auf.
Insbesondere ist es bevorzugt, dass die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids innerhalb der ersten 8 N-terminalen Aminosäure-Reste keine geladenen Aminosäure-Reste umfasst; und/oder mindestens eines der Sequenzmotive AHHH, AAHA oder AHHHAAHA, optional mehrfach, wie z.B. zwei-, drei- oder vierfach umfasst, bevorzugt das Sequenzmotiv (AHHHAAHA)3; und/oder das Sequenzmotiv GHHPH umfasst, bevorzugt (GHHPH)2, (GHHPH)3, oder (GHHPH)4.
In verschiedenen Ausführungsformen kann die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids mindestens eine aromatische Aminosäure, bevorzugt ausgewählt aus W, Y oder F, enthalten.
Es ist bevorzugt, dass das mindestens eine Peptid zu mindestens 60% aus Aminosäure-Resten mit einem hohem alpha-Helix-bildenden Potential besteht, wobei diese Aminosäure-Reste bevorzugt ausgewählt werden aus E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H und W, stärker bevorzugt aus E, A, L, Q, K, R, F, I, H und W, insbesondere aus A, F, I, und H.
In bevorzugten Ausführungsformen umfasst oder besteht das mindestens eine Peptid aus einer Aminosäuresequenz einer der in den SEQ ID NOs: 1-5 genannten Aminosäuresequenzen, bevorzugt einer Aminosäuresequenz einer der in den SEQ ID NO:1 oder SEQ ID NO:4 genannten Aminosäuresequenzen.
In verschiedenen Ausführungsformen ist das mindestens eine Peptid ein Peptid oder Polypeptid (Multimer) umfassend zwei oder mehr der Peptide wie hierin beschrieben. Optional können die zwei oder mehr Peptide durch mindestens einen Spacer miteinander verbunden sein, bevorzugt umfasst oder besteht der mindestens eine Spacer aus 1 bis 10 Aminosäure-Resten, bevorzugt ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus G, P, I, A und S oder Kombinationen davon, insbesondere GPI oder GAS. Die hierin beschriebenen Peptide sind miteinander und/oder dem Spacer typischerweise über eine Peptidbindung verbunden.
Es ist besonders bevorzugt, dass das mindestens eine Peptid zur Adhäsion und/oder Bindung an Farbstoffe geeignet ist, bevorzugt ist es ein Farbübertragungsinhibitor.
In bevorzugten Ausführungsformen ist das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel ein Waschmittel.
Bevorzugt wird das Wasch- oder Reinigungsmittel bei einem pH-Wert von 2-12, stärker bevorzugt 6 bis 10, insbesondere 7 bis 9, angewendet.
In einem weiteren Aspekt betrifft die Erfindung ein Verfahren zur Reinigung von Textilien umfassend mindestens einen Schritt in dem ein Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß der Erfindung angewendet wird.
Schließlich betrifft die Erfindung in einem dritten Aspekt die Verwendung eines Peptids als Farbübertragungsinhibitor, wobei das Peptid eine Aminosäuresequenz mit 5 bis 50 Aminosäure- Resten, bevorzugt 10 bis 30 Aminosäure-Resten, insbesondere 18 bis 25 Aminosäure-Resten, umfasst oder daraus besteht, wobei
(a) die Aminosäuresequenz mindestens 5 Histidin-Reste (H) umfasst, bevorzugt mindestens 6 H, stärker bevorzugt mindestens 10 H, insbesondere mindestens 12 H, mindestens fünf weitere Aminosäure-Reste, bevorzugt mindestens 8 weitere Aminosäure-Reste, umfasst, die ungeladene Aminosäure-Reste sind, bevorzugt ausgewählt aus A, G, P, F, I, W, S, V, L, Y und Q, insbesondere ausgewählt aus A, G und P, und eine Nettoladung bei neutralem pH von -2 bis +6 aufweist, bevorzugt von 0 bis +4, stärker bevorzugt von 0 bis +2, insbesondere von 0; und/oder
(b) die Aminosäuresequenz mindestens 80%, bevorzugt mindestens 85%, stärker bevorzugt mindestens 86%, mindestens 87%, mindestens 88%, mindestens 89%, mindestens 90%, mindestens 91 %, mindestens 92%, mindestens 93%, mindestens 94%, mindestens 95%, mindestens 96%, mindestens 97%, mindestens 98%, mindestens 99%, mindestens 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-5, bevorzugt mit einer der in SEQ ID NO:1 oder SEQ ID NO:4 genannten Aminosäuresequenzen aufweist.
Bevorzugt ist das Peptid der Verwendung mindestens ein Peptid wie hierin beschrieben, insbesondere gemäß dem mindestens einen Peptid, das in dem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittels umfasst ist.
In besonders bevorzugten Ausführungsformen reduziert oder verhindert die Verwendung des Peptids die Farbübertragung auf Textilien, bevorzugt beim Waschprozess, insbesondere werden die Textilien vor dem Verfärben geschützt. Diese und weitere Ausführungsformen, Merkmale und Vorteile der Erfindung werden für den Fachmann aus dem Studium der folgenden detaillierten Beschreibung und Ansprüche ersichtlich. Dabei können einzelne beschriebene Merkmale oder Ausführungsformen der Erfindung mit anderen Merkmalen oder Ausführungsformen der Erfindung kombiniert werden, ohne dass diese im Rahmen der Erfindung in Kombination beschrieben wurden. Es ist selbstverständlich, dass die hierin enthaltenen Beispiele die Erfindung beschreiben und veranschaulichen sollen, diese aber nicht einschränken und insbesondere die Erfindung nicht auf die Beispiele beschränkt ist.
„Mindestens ein“, wie hierin verwendet, bezieht sich auf 1 oder mehr, z.B. 1 , 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 oder mehr. Bezogen auf einen Inhaltsstoff bezieht sich die Angabe auf die Art des Inhaltsstoffs und nicht auf die absolute Zahl der Moleküle. „Mindestens ein Peptid“ bedeutet somit z.B. mindestens eine Art von Peptid, d.h. dass eine Art von Peptid oder eine Mischung mehrerer verschiedener Peptide gemeint sein kann. Zusammen mit Gewichtsangaben bezieht sich die Angabe auf alle Verbindungen der angegebenen Art, die in z.B. einem Mittel enthalten sind, d.h. dass das Mittel über die angegebene Menge der entsprechenden Verbindungen hinaus typischerweise keine weiteren Verbindungen dieser Art enthält.
Alle im Zusammenhang mit dem hierin beschriebenen Wasch- oder Reinigungsmitteln angegeben Mengenangaben beziehen sich, sofern nichts anderes angegeben ist, auf Gew. -% jeweils bezogen auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung. Des Weiteren beziehen sich derartige Mengenangaben, die sich auf mindestens einen Bestandteil beziehen, immer auf die Gesamtmenge dieser Art von Bestandteil, der in der Zusammensetzung enthalten ist, sofern nicht explizit etwas anderes angegeben ist. Das heißt, dass sich derartige Mengenangaben, z.B. im Zusammenhang mit „mindestens einem Peptid“, auf die Gesamtmenge von Peptiden, welche in der Zusammensetzung enthalten sind, beziehen, wenn nicht explizit etwas anderes angegeben ist.
Zahlenwerte, die hierin ohne Dezimalstellen angegeben sind, beziehen sich jeweils auf den vollen angegebenen Wert mit einer Dezimalstelle. So steht z.B. „99%“ für „99,0%“.
Numerische Bereiche, die in dem Format „in/von x bis y" angegeben sind, schließen die genannten Werte ein. Wenn mehrere bevorzugte numerische Bereiche in diesem Format angegeben sind, ist es selbstverständlich, dass alle Bereiche, die durch die Kombination der verschiedenen Endpunkte entstehen, ebenfalls erfasst werden.
„Etwa“ oder „ungefähr“, wie hierin in Bezug auf Zahlenwerte verwendet, bedeutet den entsprechenden Wert ±10%, vorzugsweise ±5%.
Im Kontext der vorliegenden Erfindung fallen unter den Begriff „Wasch- oder Reinigungsmittel“, wie hierin verwendet, bevorzugt sowohl Konzentrate als auch unverdünnt anzuwendende Mittel, zum Einsatz im kommerziellen Maßstab, in der Waschmaschine oder bei der Handwäsche bzw. -reinigung. Dazu gehören z.B. Waschmittel für Textilien, Teppiche, oder Naturfasern, für die die Bezeichnung Waschmittel verwendet wird. Dazu gehören z.B. auch Geschirrspülmittel für Geschirrspülmaschinen oder manuelle Geschirrspülmittel oder Reiniger für harte Oberflächen wie Metall, Glas, Porzellan, Keramik, Kacheln, Stein, lackierte Oberflächen, Kunststoffe, Holz oder Leder, für die die Bezeichnung Reinigungsmittel verwendet wird, also neben manuellen und maschinellen Geschirrspülmitteln z.B. auch Scheuermittel, Glasreiniger, WC-Duftspüler, usw. Zu den Wasch- und Reinigungsmitteln zählen ferner Waschhilfsmittel, die bei der manuellen oder maschinellen Textilwäsche zum eigentlichen Waschmittel hinzudosiert werden, um eine weitere Wirkung zu erzielen. Ferner zählen zu Wasch- und Reinigungsmittel im Kontext der Erfindung auch Textilvor- und Nachbehandlungsmittel, also solche Mittel, mit denen das Wäschestück vor der eigentlichen Wäsche in Kontakt gebracht wird, z.B. zum Anlösen hartnäckiger Verschmutzungen, und auch solche Mittel, die in einem der eigentlichen Textilwäsche nachgeschalteten Schritt dem Waschgut weitere wünschenswerte Eigenschaften wie angenehmen Griff, Knitterfreiheit oder geringe statische Aufladung verleihen. Zu letztgenannten Mittel werden u.a. die Weichspüler gerechnet.
Erfindungsgemäß umfasst das Wasch- oder Reinigungsmittel mindestens ein Peptid, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz mit 5 bis 50 Aminosäuren, bevorzugt 10 bis 30 Aminosäuren, stärker bevorzugt 18 bis 25 Aminosäuren, insbesondere 20 bis 24 Aminosäuren, z.B. 20, 21 , 23 oder 24 Aminosäuren.
Gemäß der Erfindung umfasst die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids
(a) mindestens 5 Histidin-Reste (H), bevorzugt mindestens 6 H, stärker bevorzugt mindestens 10 H, insbesondere mindestens 12 H, mindestens fünf weitere Aminosäure-Reste, bevorzugt mindestens 8 weitere Aminosäure-Reste, z.B. mindestens 10, 12, 14, 16 oder 18 weitere Aminosäure-Reste, die ungeladene Aminosäure-Reste sind, bevorzugt ausgewählt aus A, G, P, F, I, W, S, V, L, Y und Q, insbesondere ausgewählt aus A, G und P, und die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids weist eine Nettoladung bei neutralem pH von -2 bis +6 auf, bevorzugt von 0 bis +4, stärker bevorzugt von 0 bis +2, insbesondere von 0; und/oder
(b) die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids weist mindestens 80%, bevorzugt mindestens 81%, stärker bevorzugt mindestens 82%, noch stärker bevorzugt mindestens 83%, noch stärker bevorzugt mindestens 84%, noch stärker bevorzugt mindestens 85%, noch stärker bevorzugt mindestens 86%, mindestens 87%, mindestens 88%, mindestens 89%, mindestens 90%, mindestens 91 %, mindestens 92%, mindestens 93%, mindestens 94%, mindestens 95%, mindestens 96%, mindestens 97%, mindestens 98%, mindestens 99%, mindestens 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-5, bevorzugt mit einer der in SEQ ID NO:1 oder SEQ ID NO:4, genannten Aminosäuresequenzen auf.
Unter einem „Peptid“ im Kontext der vorliegenden Erfindung ist ein aus Aminosäuren, bevorzugt den 20 proteinogenen L-Aminosäuren, zusammengesetztes, vorzugsweise weitgehend linear aufgebautes Polymer zu verstehen, das kleiner ist als ein natürliches Protein. Erfindungsgemäß weist es eine Aminosäuresequenz von 5 bis 50 Aminosäuren auf. Die Aminosäuren werden im Kontext dieser Erfindung im 1 -Buchstaben-Code angegeben, wobei z.B. H für Histidin, R für Arginin, A für Alanin und L für Leucin steht. Es ist ferner klar, dass sofern nicht anders angegeben, die Aminosäuren in einer hierin offenbarten Aminosäuresequenz über Peptidbindungen verknüpft sind und die Sequenz vorzugsweise in N- zu C-terminaler Orientierung aufgeführt ist. Wird im Kontext dieser Erfindung eine Aminosäure nicht näher spezifiziert, ist üblicherweise eine beliebige Aminosäure gemeint, typischerweise eine der 20 natürlich vorkommenden proteinogenen Aminosäuren, d.h. eine von Glycin (G), Alanin (A), Valin (V), Leucin (L), Isoleucin (I), Phenylalanin (F), Serin (S), Threonin (T), Prolin (P), Methionin (M), Cystein (C), Histidin (H), Lysin (K), Arginin (R), Glutamin (Q), Asparagin (N), Asparaginsäure (D), Glutaminsäure (E), Tyrosin (Y) und Tryptophan (W).
In verschiedenen Ausführungsformen weist das Peptid eine Gesamtladung von -2 bis +6 auf, bevorzugt von 0 bis +4, stärker bevorzugt von 0 bis +2, insbesondere von 0. Die Gesamtladung des Peptids basiert auf der Anzahl von positiv und negativ geladenen Aminosäuren im Peptid, insbesondere auf den Resten Arginin (R), Lysin (K), Asparaginsäure (D) und Glutaminsäure (E), und ergibt sich aus der Summe der negativen und positiven Ladungen, wobei sich jeweils eine positive und eine negative Ladung aufheben. Ein Peptid mit 1 Lysin-Rest und 1 Glutaminsäure-Rest hätte somit eine Gesamtladung von 0.
Zu den positiv geladenen oder basischen Aminosäuren (abhängig vom pH-Wert) zählen typischerweise R und K. H zählt im Kontext dieser Erfindung nicht als positiv geladene Aminosäure.
Aminosäuren wie H, G, A, C, I, L, M, F, V, P, S, T, W, Y, N und Q sind typischerweise ungeladene d.h. neutrale Aminosäuren.
Typische saure oder negativ geladene Aminosäuren (abhängig vom pH-Wert) sind D und E.
Der Begriff „N-Terminus“ oder „N-terminal“ beschreibt im Kontext der vorliegenden Erfindung das Ende der Aminosäurekette des erfindungsgemäßen Peptids, welches eine freie Aminogruppe aufweist.
Der Begriff „C-Terminus“ oder „C-terminal“ beschreibt im Kontext der vorliegenden Erfindung das Ende der Aminosäurekette des erfindungsgemäßen Peptids, welches eine freie Carboxylgruppe aufweist.
Der Ausdruck „in N- zu C-terminaler Orientierung“ bezieht sich im Kontext dieser Erfindung auf eine Aminosäuresequenz, in der die Reihenfolge der Aminosäuren ausgehend vom N-Terminus hin zum C-Terminus beschrieben werden, sofern nicht etwas anderes beschrieben wird.
In verschiedenen Ausführungsformen kann die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids mindestens einen Arginin-Rest (R), bevorzugt innerhalb der letzten 8 C-terminalen Aminosäuren, stärker bevorzugt innerhalb der letzten 4 C-terminalen Aminosäuren, umfassen. In verschiedenen Ausführungsformen kann die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids auch mindestens zwei Arginin-Reste (R) innerhalb der letzten 8 C-terminalen Aminosäuren umfassen.
In verschiedenen anderen Ausführungsformen kann die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids mindestens einen Lysin-Rest (K), bevorzugt innerhalb der letzten 8 C-terminalen Aminosäuren, stärker bevorzugt innerhalb der letzten 4 C-terminalen Aminosäuren, insbesondere innerhalb der letzten 2 C-terminalen Aminosäuren, umfassen. In manchen Ausführungsformen können auch R und K Reste in dem C-Terminus wie oben definiert vorkommen, wobei die Gesamtzahl R+K dann typischerweise 2, 3 oder 4 beträgt. In verschiedenen Ausführungsformen umfasst die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids keine negativ geladenen Aminosäure-Reste innerhalb der ersten 8 N-terminalen Aminosäure- Reste und/oder der letzten 8 C-terminalen Aminosäure-Reste, bevorzugt innerhalb der ersten 4 N- terminalen Aminosäure-Reste und/oder der letzten 4 C-terminalen Aminosäure-Reste. Insbesondere umfassen die ersten 8 N-terminalen Aminosäure-Reste und/oder die letzten 8 C-terminalen Aminosäure-Reste, bevorzugt die ersten 4 N-terminalen Aminosäure-Reste und/oder die letzten 4 C- terminalen Aminosäure-Reste, nicht die Aminosäure-Reste E und D.
Bevorzugt weist der C-Terminus der Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids, umfassend die letzten 3-5 Aminosäuren, bevorzugt die letzten 6 Aminosäuren und insbesondere die letzten 8 Aminosäuren, eine neutrale oder positive Nettoladung auf, bevorzugt eine neutrale Nettoladung.
Es ist ferner bevorzugt, dass der N-Terminus der Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids, umfassend die ersten 3-5 Aminosäuren, bevorzugt die ersten 6 Aminosäuren und insbesondere die ersten 8 Aminosäuren, eine neutrale Nettoladung aufweist.
Das Merkmal, dass das Peptid am „C-Terminus, der die letzten 3-5 Aminosäuren umfasst, eine neutrale oder positive Nettoladung“ aufweist, bedeutet, dass die C-terminalen 3-5 Aminosäuren genauso viele oder mehr positive geladene als negative geladene Aminosäure umfassen. In verschiedenen Ausführungsformen ist dieses Merkmal z.B. dann erfüllt, wenn die C-terminalen 3-5 Aminosäuren 1 oder 2 positive geladene Aminosäuren, d.h. K oder R, und keine oder genauso viele negativ geladenen Aminosäure wie E oder D aufweisen. Sofern der C-Terminus eine negativ geladene Aminosäure enthält, muss die Zahl an positiv geladenen Aminosäuren mindestens 1 oder 2 betragen, damit die Nettoladung neutral oder positiv bleibt.
In verschiedenen Ausführungsformen umfasst die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids innerhalb der ersten 8 N-terminalen Aminosäure-Reste keine geladenen Aminosäure-Reste. In besonders bevorzugten Ausführungsformen umfasst die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids überhaupt keine geladenen Aminosäure-Reste.
Es ist besonders bevorzugt, dass die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids mindestens eines der Sequenzmotive AHHH, AAHA oder AHHHAAHA umfasst, bevorzugt in N- zu C- terminaler Orientierung. Optional können die genannten Sequenzmotive mehrfach in der Aminosäuresequenz auftreten, insbesondere umfasst oder besteht die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids aus dem Sequenzmotiv (AHHHAAHA)3, bevorzugt in N- zu C-terminaler Orientierung.
In verschiedenen Ausführungsformen umfasst die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids mindestens das Sequenzmotiv GHHPH, bevorzugt in N- zu C-terminaler Orientierung. Optional kann das genannte Sequenzmotiv mehrfach in der Aminosäuresequenz auftreten, insbesondere umfasst oder besteht die Aminosäuresequenz aus (GHHPH)2, (GHHPH)3, oder (GHHPH)4, bevorzugt in N- zu C-terminaler Orientierung.
Ferner kann die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids mindestens eine aromatische Aminosäure, bevorzugt ausgewählt aus W, Y oder F, an einer beliebigen Position enthalten, z.B. mindestens 2 oder mindestens 3 oder mindestens 4 oder mindestens 5 aromatische Aminosäuren. Wenn das Peptid in manchen Ausführungsformen eine aromatische Aminosäure enthält, befindet sich neben einer solchen aromatischen Aminosäure bevorzugt eine ungeladene Aminosäure. In verschiedenen Ausführungsformen können aber auch zwei aromatische Aminosäuren nebeneinanderliegen, z.B. W und Y. Es ist allerdings in verschiedenen Ausführungsformen besonders bevorzugt, dass das mindestens eine Peptid keine aromatische Aminosäure umfasst.
In verschiedenen Ausführungsformen besteht das mindestens eine Peptid zu mindestens 60% aus Aminosäure-Resten mit einem hohen alpha-Helix-bildenden Potential, wobei diese Aminosäure- Reste bevorzugt ausgewählt werden aus E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H und W, stärker bevorzugt aus E, A, L, Q, K, R, F, I, H und W, insbesondere aus A, F, I, und H. In verschiedenen Ausführungsformen kann das Peptid auch zu mindestens 65%, mindestens 69% mindestens 80%, mindestens 81% oder 100% aus Aminosäure-Resten mit einem hohen alpha-Helix-bildenden Potential bestehen.
Insbesondere die aromatischen Aminosäuren Phenylalanin (F) und Tryptophan (W) werden in der Peptidsequenz des mindestens einen Peptids des erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittels als Helixbildner eingesetzt.
In verschiedenen Ausführungsformen weist das mindestens eine Peptid eine helikale Struktur auf. Ein Beispiel für ein solches Peptid ist ein Peptid, das die Aminosäuresequenz gemäß SEQ ID NO:1 umfasst oder daraus besteht, ohne darauf beschränkt zu sein.
Es ist aber auch möglich, dass die Aminosäuresequenz Helix-brechende Aminosäure-Reste umfasst, insbesondere Glycin (G) und/oder Prolin (P). Solche Peptide weisen keine helikale Struktur auf, was im Kontext dieser Erfindung als „flexible Struktur“ bezeichnet wird. Ein Beispiel für ein solches Peptid ist ein Peptid, das die Aminosäuresequenz gemäß SEQ ID NO:4 umfasst oder daraus besteht, ohne darauf beschränkt zu sein.
Ferner gibt es im Kontext dieser Erfindung Peptide, die eine Mischstruktur aus helikalen und flexiblen Bereichen aufweisen.
Bevorzugt umfasst das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel mindestens ein Peptid, welches eine Aminosäuresequenz umfasst oder daraus besteht, die mindestens 80%, bevorzugt mindestens 81%, stärker bevorzugt mindestens 82%, noch stärker bevorzugt mindestens 83%, noch stärker bevorzugt mindestens 84%, noch stärker bevorzugt mindestens 85%, noch stärker bevorzugt mindestens 86%, mindestens 87%, mindestens 88%, mindestens 89%, mindestens 90%, mindestens 91 %, mindestens 92%, mindestens 93%, mindestens 94%, mindestens 95%, mindestens 96%, mindestens 97%, mindestens 98%, mindestens 99%, mindestens 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der folgenden Aminosäuresequenzen aufweist:
• AHHHAAHAAHHHAAHAAHHHAAHA (SEQ ID NO:1),
• FIHHIIGWISHGVRAIHRAIH (SEQ ID NO:2),
• GLFHAIAHFIHGGWHGLIHGWYG (SEQ ID NO:3),
• GHHPHGHHPHGHHPHGHHPH (SEQ ID NO:4) oder
• GHGLGHGHEQQHGLGHGHKF (SEQ ID NO:5), insbesondere mit einer der Aminosäuresequenzen AHHHAAHAAHHHAAHAAHHHAAHA (SEQ ID NO:1) oder GHHPHGHHPHGHHPHGHHPH (SEQ ID NO:4).
Ein Peptid, das z.B. mindestens 80% Sequenzidentität mit einer der Aminosäuresequenzen 1-5 aufweist aber nicht damit übereinstimmt, wird als Variante bezeichnet.
Der Begriff „Variante“, wie hierin verwendet, bezieht sich auf Varianten des mindestens einen Peptids, die weiterhin die Funktionalität des Ausgangspeptids aufweisen, sich aber von der Ausgangssequenz durch eine oder mehrere Sequenzabweichungen, z.B. 1 , 2 oder 3 Sequenzabweichungen, z.B. eine Substitution, Deletion oder Insertion unterscheiden. Die Sequenzidentität solcher Varianten kann im Bereich von 80% bezogen auf die gesamte Länge des Ausgangspeptids liegen, und kann mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 99,5% betragen.
In bevorzugten Ausführungsformen umfasst das Wasch- oder Reinigungsmittel mindestens ein Peptid, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die eine der in den SEQ ID NOs: 1-5 genannten Aminosäuresequenzen umfasst oder daraus besteht. Es ist besonders bevorzugt, dass die eine Aminosäuresequenz eine der in den SEQ ID NO:1 oder SEQ ID NO:4 genannten Aminosäuresequenzen umfasst oder daraus besteht.
Die Bestimmung der Identität von Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen erfolgt durch einen Sequenzvergleich. Dieser Sequenzvergleich basiert auf dem im Stand der Technik etablierten und üblicherweise genutzten BLAST-Algorithmus (vgl. z.B. Altschul et al. (1990) Basic local alignment search tool. J. Mol. Biol. 215:403-410, und Altschul et al. (1997): Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs; Nucleic Acids Res., 25, S.3389-3402) und geschieht prinzipiell dadurch, dass ähnliche Abfolgen von Nukleotiden oder Aminosäuren in den Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen einander zugeordnet werden. Eine tabellarische Zuordnung der betreffenden Positionen wird als Alignment bezeichnet. Ein weiterer im Stand der Technik verfügbarer Algorithmus ist der FASTA-Algorithmus. Sequenzvergleiche (Alignments), insbesondere multiple Sequenzvergleiche, werden mit Computerprogrammen erstellt. Häufig genutzt werden z.B. die Clustal-Serie (vgl. z.B. Chenna et al. (2003) Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs. Nucleic Acid Research 31 , 3497-3500), T-Coffee (vgl. Z.B. Notredame et al. (2000) T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments. J. Mol. Biol. 302, 205-217) oder Programme, die auf diesen Programmen bzw. Algorithmen basieren. Ferner möglich sind Sequenzvergleiche (Alignments) mit dem Computer-Programm Vector NTIR Suite 10.3 (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, Kalifornien, USA) mit den vorgegebenen Standardparametern, dessen AlignX-Modul für die Sequenzvergleiche auf ClustalW basiert. Soweit nicht anders angegeben, wird die hierin angegebene Sequenzidentität mit dem BLAST-Algorithmus bestimmt.
Solch ein Vergleich erlaubt auch eine Aussage über die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen zueinander. Sie wird üblicherweise in Prozent Identität, d.h. dem Anteil der identischen Nukleotide oder Aminosäure-Reste an denselben oder in einem Alignment einander entsprechenden Positionen angegeben. Der weiter gefasste Begriff der Homologie bezieht bei Aminosäuresequenzen konservierte Aminosäure-Austausche in die Betrachtung mit ein, also Aminosäuren mit ähnlicher chemischer Aktivität, da diese innerhalb des Peptids/Proteins meist ähnliche chemische Aktivitäten ausüben. Daher kann die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen auch als Prozent Homologie oder Prozent Ähnlichkeit angegeben sein. Identitäts- und/oder Homologieangaben können über ganze Peptide, Polypeptide oder Gene oder nur über einzelne Bereiche getroffen werden. Homologe oder identische Bereiche von verschiedenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen sind daher durch Übereinstimmungen in den Sequenzen definiert. Solche Bereiche weisen oftmals identische Funktionen auf. Sie können klein sein und nur wenige Nukleotide oder Aminosäuren umfassen. Oftmals üben solche kleinen Bereiche für die Gesamtaktivität des Peptids/Proteins aber essentielle Funktionen aus. Es kann daher sinnvoll sein, Sequenzübereinstimmungen nur auf einzelne, ggf. kleine Bereiche zu beziehen. Soweit nicht anders angegeben, beziehen sich Identitäts- oder Homologieangaben in der vorliegenden Anmeldung aber auf die Gesamtlänge der jeweils angegebenen Aminosäuresequenz.
Die Peptid- oder Proteinkonzentration kann mit Hilfe bekannter Methoden, z.B. dem BCA- Verfahren (Bicinchoninsäure; 2,2‘-Bichinolyl-4,4‘-dicarbonsäure) oder dem Biuret- Verfahren (Gornall et al., 177 (1948), S. 751-766) bestimmt werden. Der Fachmann auf dem Gebiet der Peptid- und Proteintechnologie kennt eine Vielzahl geeigneter Verfahren zur Bestimmung der Peptid- oder Proteinkonzentration, die im Rahmen dieser Erfindung angewendet werden können.
Das mindestens eine Peptid das in dem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel umfasst ist, kann Aminosäureveränderungen, insbesondere Aminosäure-Substitutionen, -Insertionen oder -Deletionen, aufweisen. Solche Peptide sind z.B. durch gezielte genetische Veränderung, d.h. durch Mutageneseverfahren, weiterentwickelt und für bestimmte Einsatzzwecke oder hinsichtlich spezieller Eigenschaften (z.B. hinsichtlich ihrer Stabilität, Bindung, usw.) optimiert.
Beispielsweise können in die bekannten Moleküle gezielte Mutationen wie Substitutionen, Insertionen oder Deletionen eingeführt werden, um z.B. bestimmte Eigenschaften zu verändern. Hierzu können insbesondere die Oberflächenladungen und/oder der isoelektrische Punkt der Moleküle und dadurch ihre Wechselwirkungen mit bestimmten Verbindungen verändert werden. So kann z.B. die Nettoladung der Peptide verändert werden, um darüber ihr Bindungs- und/oder Adhäsionverhalten zu beeinflussen. Alternativ oder ergänzend kann durch eine oder mehrere entsprechende Mutationen z.B. die Stabilität des Peptids erhöht werden. Vorteilhafte Eigenschaften einzelner Mutationen, z.B. einzelner Substitutionen, können sich ergänzen.
Für die Beschreibung von Substitutionen, die genau eine Aminosäureposition betreffen (Aminosäureaustausche), wird hierin folgende Konvention angewendet: zunächst wird die natürlicherweise vorhandene Aminosäure in Form des international gebräuchlichen Einbuchstaben- Codes bezeichnet, dann folgt die zugehörige Sequenzposition und schließlich die eingefügte Aminosäure. Mehrere Austausche innerhalb derselben Peptidkette werden durch Schrägstriche voneinander getrennt. Bei Insertionen sind nach der Sequenzposition zusätzliche Aminosäuren benannt. Bei Deletionen ist die fehlende Aminosäure durch ein Symbol, z.B. einen Stern oder einen Strich, ersetzt oder vor der entsprechenden Position ein A angegeben. Beispielsweise beschreibt P9T die Substitution von Prolin an Position 9 durch Threonin, P9TH die Insertion von Histidin nach der Aminosäure Threonin an Position 9 und P9* oder AP9 die Deletion von Prolin an Position 9. Diese Nomenklatur ist dem Fachmann auf dem Gebiet der Enzymtechnologie bekannt.
Somit kann das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel auch Peptide umfassen, die dadurch gekennzeichnet sind, dass sie aus einem Peptid wie vorstehend beschrieben als Ausgangsmolekül erhältlich sind, z.B. aus einem Molekül mit einer der Aminosäuresequenzen gemäß SEQ ID NOs: 1-5, bevorzugt SEQ ID NO:1 oder SEQ ID NO:4, an welchem z.B. ein oder mehrere Aminosäuresubstitutionen, unter anderem auch ein- oder mehrfache konservative Aminosäuresubstitution, durchgeführt wurden, wobei das resultierende Peptid mindestens 80% Sequenzidentität mit einer der Aminosäuresequenzen gemäß SEQ ID NOs: 1-5, bevorzugt SEQ ID NO:1 oder SEQ ID NO:4 aufweist.
Der Begriff "konservative Aminosäuresubstitution" bedeutet den Austausch (Substitution) eines Aminosäure-Restes gegen einen anderen Aminosäurerest, wobei dieser Austausch nicht zu einer Änderung der Polarität oder Ladung an der Position der ausgetauschten Aminosäure führt, z.B. der Austausch eines unpolaren Aminosäure-Restes gegen einen anderen unpolaren Aminosäurerest. Konservative Aminosäuresubstitutionen im Rahmen der Erfindung umfassen z.B.: G=A=S, l=V=L=M, D=E, N=Q, K=R, Y=F, S=T, G=A=I=V=L=M=Y=F=W=P=S=T.
In bevorzugten Ausführungsformen kann das erfindungsgemäße Peptid auch modifiziert sein. Bevorzugte Modifikationen können z.B. das Koppeln des erfindungsgemäßen Peptids mit bestimmten anderen Molekülen oder chemischen Gruppen sein, z.B. organischen (Makro-)Molekülen, z.B. über eine kovalente Bindung oder einen Linker/Spacer über eine geeignete Aminosäure der Kette und/oder N- und/oder C-terminal.
Alle vorgenannten Merkmale und Ausführungsformen können individuell oder in jeder beliebigen Kombination verwirklicht sein.
Ferner kann das mindestens eine Peptid das in dem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittels umfasst ist auch mindestens eine Untereinheit (Modul) eines größeren Peptids oder Polypeptids sein, wobei das Polypeptid ein Multimer der hierin beschriebenen Sequenzen umfassen kann, z.B. 1 bis 30 Wiederholungen, stärker bevorzugt 2 bis 15 Wiederholungen, insbesondere 2 bis 10 Wiederholungen, z.B. 2, 3, 4, 5 oder 6 Wiederholungen des mindestens einen Peptids. Das Polypeptid kann solche Multimere umfassen oder daraus bestehen. Der Begriff „Polypeptid“ bezeichnet in diesem Zusammenhang insbesondere solche Peptide die 100 oder mehr Aminosäuren umfassen. Der Begriff „größere Peptide“ bezeichnet bevorzugt Peptide mit mindestens 40 Aminosäuren, wenn nicht anders beschrieben.
In verschiedenen Ausführungsformen ist das mindestens eine Peptid des Wasch- oder Reinigungsmittels ein Peptid oder Polypeptid (Multimer) umfassend zwei oder mehr der Peptide, wie hierin beschrieben. In verschiedenen Ausführungsformen können die zwei oder mehr Peptide durch mindestens einen Spacer miteinander verbunden sein, bevorzugt umfasst oder besteht der mindestens eine Spacer aus 1 bis 10 Aminosäure-Resten, insbesondere 2, 3 oder 4 Aminosäure- Resten, bevorzugt ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus G, P, I, A und S oder Kombinationen davon, insbesondere GPI oder GAS. In solchen Ausführungsformen sind die einzelnen Peptide optional linear miteinander über Peptidbindungen verbunden, ggf. auch über einen Spacer.
Die hierin beschriebenen Peptide können in verschiedenen Ausführungsformen chemisch synthetisiert und/oder rekombinant mittels Proteindesign hergestellt worden sein. Kurze Peptide sind heutzutage einfach synthetisch, z.B. über Festphasensynthese wie die Festphasensynthese nach Merrifield, darstellbar. Längere Peptide und Polypeptide werden dagegen häufig auch rekombinant im Wirtsorganismus hergestellt, z.B. in Bakterien oder Hefen.
Es ist bevorzugt die Peptide für das erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittels mittels rekombinanter Verfahren herzustellen. Hierunter sind alle gentechnischen oder mikrobiologischen Verfahren zu verstehen, die darauf beruhen, dass die Gene für die interessierenden Peptide in einen für die Produktion geeigneten Wirtsorganismus eingebracht und von diesem transkribiert und translatiert werden (zusammengefasst im Rahmen dieser Erfindung als biotechnologische Verfahren). Beispielsweise erfolgt die Einschleusung der betreffenden Gene über Vektoren, insbesondere Expressionsvektoren; aber auch über solche, die bewirken, dass das interessierende Gen im Wirtsorganismus in ein bereits vorhandenes genetisches Element wie das Chromosom oder andere Vektoren eingefügt werden kann. Die funktionelle Einheit aus Gen und Promotor und eventuell weiteren genetischen Elementen wird typischerweise als Expressionskassette bezeichnet. Sie muss dafür jedoch nicht notwendigerweise auch als physische Einheit vorliegen.
Besonders bevorzugt werden die Peptide des erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittels als Polypeptide (Multimere) hergestellt und nachfolgend in die funktionellen Peptide gespalten. Ganz besonders bevorzugte Multimere weisen 1 bis 30 Peptideinheiten (jeweils gemäß der Erfindung) auf, die jeweils durch Spacer von 1 bis 10 Aminosäuren Länge (z.B. 1 , 2, 3 oder 4 Aminosäuren) voneinander getrennt sind. Alternativ können die Spacer auch Schnittstellen für spezifische Proteasen/Peptidasen, insbesondere Endopeptidasen, sein oder solche umfassen bzw. zusammen mit Teilen des Peptids eine solche Schnittstelle bilden.
Einem Fachmann ist es über heutzutage allgemein bekannte Methoden, wie z.B. die chemische Synthese oder die Polymerase-Kettenreaktion (PCR) in Verbindung mit molekularbiologischen und/oder proteinchemischen Standardmethoden, möglich, anhand bekannter DNA- und/oder Aminosäuresequenzen die entsprechenden Nukleinsäuren bis hin zu vollständigen Genen herzustellen und diese dann zur Synthese von Peptiden und Polypeptiden in geeigneten Wirtszellen einzusetzen.
In besonders bevorzugten Ausführungsformen wird das hierin beschriebene Peptid mittels biotechnologischer Verfahren, wie oben beschrieben, hergestellt.
Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung können auch zellfreie Expressionssysteme sein, bei denen die Peptidbiosynthese in vitro nachvollzogen wird. Derartige Expressionssysteme sind im Stand der Technik ebenfalls etabliert.
Die In-vivo-Synthese eines Peptids für das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel, also die durch lebende Zellen, erfordert den Transfer des zugehörigen Gens in eine Wirtszelle, deren sogenannte Transformation. Als Wirtszellen eignen sich prinzipiell alle Organismen, d.h. Prokaryonten, Eukaryonten oder Cyanophyta. Bevorzugt sind solche Wirtszellen, die sich genetisch gut handhaben lassen, was z.B. die Transformation mit dem Expressionsvektor und dessen stabile Etablierung angeht, z.B. einzellige Pilze, wie z.B. Hefen, oder Bakterien. Zudem zeichnen sich bevorzugte Wirtszellen durch eine gute mikrobiologische und biotechnologische Handhabbarkeit aus. Das betrifft z.B. leichte Kultivierbarkeit, hohe Wachstumsraten, geringe Anforderungen an Fermentationsmedien und gute Produktions- und Sekretionsraten für Fremdpeptide. Häufig müssen aus der Fülle an verschiedenen nach dem Stand der Technik zur Verfügung stehenden Systeme die optimalen Expressionssysteme für den Einzelfall experimentell ermitteln werden. Jedes hierin beschriebene Peptid kann auf diese Weise aus einer Vielzahl von Wirtsorganismen gewonnen werden.
Geeignete Wirtszellen sind z.B. Wirtszellen, die aufgrund genetischer Regulationselemente, die z.B. auf dem Expressionsvektor zur Verfügung gestellt werden, aber auch von vornherein in diesen Zellen vorhanden sein können, in ihrer Aktivität regulierbar sind. Beispielsweise durch kontrollierte Zugabe von chemischen Verbindungen, die als Aktivatoren dienen, durch Änderung der Kultivierungsbedingungen oder bei Erreichen einer bestimmten Zelldichte können diese zur Expression angeregt werden. Dies ermöglicht eine sehr wirtschaftliche Produktion der interessierenden Peptide.
Bevorzugte Wirtszellen sind prokaryotische oder bakterielle Zellen. Bakterien zeichnen sich gegenüber Eukaryoten in der Regel durch kürzere Generationszeiten und geringere Ansprüche an die Kultivierungsbedingungen aus. Dadurch können kostengünstige Verfahren zur Gewinnung der Peptide des erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittels etabliert werden. Bei gram-negativen Bakterien, wie z.B. E. coli, werden eine Vielzahl von Peptiden in den periplasmatischen Raum sekretiert, also in das Kompartiment zwischen den beiden die Zellen einschließenden Membranen. Dies kann für spezielle Anwendungen vorteilhaft sein. Gram-positive Bakterien, wie z.B. Bacilli oder Actinomyceten oder andere Vertreter der Actinomycetales, besitzen demgegenüber keine äußere Membran, so dass sekretierte Peptide sogleich in das die Zellen umgebende Nährmedium abgegeben werden, aus welchem sich nach einer anderen bevorzugten Ausführungsform die exprimierten Peptide direkt aufreinigen lassen.
Eine Variante dieses Prinzips stellen Expressionssysteme dar, bei denen zusätzliche Gene, z.B. solche, die auf anderen Vektoren zur Verfügung gestellt werden, die Produktion der hierin beschriebenen Peptide beeinflussen. Hierbei kann es sich um modifizierende Genprodukte handeln oder um solche, die mit dem hierin beschriebenen Peptid gemeinsam aufgereinigt werden sollen.
Aufgrund der weitreichenden Erfahrungen, die man z.B. hinsichtlich der molekularbiologischen Methoden und der Kultivierbarkeit mit coliformen Bakterien hat, stellen diese bevorzugte Ausführungsformen dar. Besonders bevorzugt sind solche der Gattungen Escherichia coli, insbesondere nichtpathogene, für die biotechnologische Produktion geeignete Stämme.
Auch eukaryotische Zellen können sich zur Produktion der hierin beschriebenen Peptide eignen. Beispiele dafür sind Pilze wie Actinomyceten oder Hefen wie Saccharomyces oder Kluyveromyces. Dies kann z.B. dann besonders vorteilhaft sein, wenn die Peptide im Zusammenhang mit ihrer Synthese spezifische Modifikationen erfahren sollen, die derartige Systeme ermöglichen. Alle bereits oben ausgeführten Elemente können zu Verfahren kombiniert werden, um das mindestens eine Peptide der erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel herzustellen. Diese Verfahren zur Herstellung der hierin beschriebenen Peptide stellen bevorzugt weitere Aspekte der vorliegenden Erfindung dar. Es ist dabei für jedes hierin beschriebene Peptid eine Vielzahl von Kombinationsmöglichkeiten an Verfahrensschritten denkbar. Optimale Bedingungen, könnten für jeden konkreten Einzelfall experimentell durch den Fachmann ermittelt werden.
Bevorzugt eignet sich das mindestens eine Peptid, das in dem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel umfasst ist, zur Adhäsion und/oder Bindung an Farbstoffe, insbesondere ist es ein Farbübertragungsinhibitor.
Unter „Adhäsion“ wird im Kontext dieser Erfindung eine Wechselwirkung zwischen dem Peptid und einer Oberfläche verstanden, wodurch das Peptid an der Oberfläche haften kann. Somit bezeichnet ein „adhäsives Peptid“ ein Peptid, das die Fähigkeit besitzt mit einer bestimmten Oberfläche zu wechselwirken und/oder an einer bestimmten Oberfläche zu haften. Die adhäsiven Peptide, die hierin beschrieben werden, weisen vorzugsweise eine 10-fach, noch bevorzugter eine 20- fach, 50-fach oder 100-fach höhere Adhäsion an eine gegebene Oberfläche auf als ein beliebiges alternatives Peptid vergleichbarer Länge, welches nicht für diesen Zweck entwickelt wurde und nicht die hierin beschriebenen Sequenzvorgaben erfüllt.
Der Begriff „Bindung“ bezieht sich im Kontext dieser Erfindung bevorzugt auf „kovalente Bindungen“ zwischen dem Peptid und einer Oberfläche.
Es ist besonders bevorzugt, dass das mindestens eine Peptid des erfindungsgemäßen Waschoder Reinigungsmittels, insbesondere durch die Bindung und/oder Adhäsion an Farbstoffe, die Farbübertragung auf Textilien reduziert oder verhindert, insbesondere die Textilien vor dem Verfärben schützt. Somit wird das Wasch- oder Reinigungsmittel bevorzugt als Waschmittel in einem Waschprozess eingesetzt, insbesondere bei der Maschinenwäsche oder der Handwäsche.
In verschiedenen Ausführungsformen kann das hierin beschriebene Peptid in dem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel, ohne darauf beschränkt zu sein, in einer Konzentration von 0,00001 bis 5 Gew.-%, z.B. in einer Konzentration von 0,0001 bis 2 Gew.-% oder 0,001 bis 1 Gew.-%, eingesetzt werden.
In bevorzugten Ausführungsformen ist das Wasch- oder Reinigungsmittel ein Waschmittel. Beispielhafte Mittel, die unter die Bezeichnung Wasch- oder Reinigungsmittel fallen, wurden bereits weiter oben genannt.
Das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel ist insbesondere für die Verwendung an Textilien aus Kunststoff und/oder mit einem Kunststoffanteil (Mischgewebe) und/oder aus einer Naturfaser wie z.B. Baumwolle geeignet. Der Begriff „Mischgewebe“ bezieht sich bevorzugt auf Textilien aus mindestens einer Naturfaser und mindestens einer Kunststofffaser (Kunststoffanteil).
Die Zusammensetzungen der erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel, sowie die Mengen der Inhaltsstoffe, richtet sich nach dem jeweiligen Verwendungszweck und der geschulte Fachmann ist mit geeigneten Dosierungen dieser Bestandteile grundsätzlich vertraut und kann diese der zugehörigen Fachliteratur entnehmen.
In bevorzugten Ausführungsformen umfasst das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel mindestens ein Tensid.
Als Tenside können anionische, kationische, nichtionische und/oder amphotere Tenside in dem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel eingesetzt werden, ohne darauf beschränkt zu sein.
In bevorzugten Ausführungsformen ist das mindestens eine Tensid in einer Menge von 0,5 bis 60 Gew.-%, z.B. 0,5 bis 50 Gew.-% oder 2 bis 45 Gew.-%, bevorzugt von 0,6 bis 45 Gew.-%, z.B. von 0,7 bis 30 Gew.-% oder 0,8 bis 20 Gew.-%, 1 bis 15 Gew.-% oder 3 bis 44 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels, enthalten.
In bevorzugten Ausführungsformen umfasst das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel mindestens ein anionisches Tensid.
Anionische Tenside sind wichtige Bestandteile von Wasch- oder Reinigungsmitteln, weil sie eine Vielzahl von Textilanschmutzungen entfernen und insbesondere bei fetthaltigen Verschmutzungen wirksam sind. Sie sind kommerziell breit verfügbar und weisen eine gute Reinigungsleistung an verschmutzten Oberflächen auf. Die einsetzbaren Tenside können petrochemischem, pflanzlichem oder mikrobiologischem Ursprung sein.
Als Aniontenside vom Sulfonat-Typ kommen dabei z.B. Cg-n-Alkylbenzolsulfonate, und Olefinsulfonate, d.h. Gemische aus Alken- und Hydroxyalkansulfonaten sowie Disulfonaten, wie man sie z.B. aus C s-Monoolefinen mit end- oder innenständiger Doppelbindung durch Sulfonieren mit gasförmigem Schwefeltrioxid und anschließende alkalische oder saure Hydrolyse der Sulfonierungsprodukte erhält, in Betracht. Geeignet sind auch Alkansulfonate, die aus C s-Alkanen z.B. durch Sulfochlorierung oder Sulfoxidation mit anschließender Hydrolyse bzw. Neutralisation gewonnen werden. Ebenso sind auch die Ester von a-Sulfofettsäuren (Estersulfonate), z.B. die a- sulfonierten Methylester der hydrierten Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren geeignet.
Weitere geeignete Aniontenside sind sulfierte Fettsäureglycerinester. Unter Fettsäureglycerinestern sind die Mono-, Di- und Triester sowie deren Gemische zu verstehen, wie sie bei der Herstellung durch Veresterung von einem Monoglycerin mit 1 bis 3 Mol Fettsäure oder bei der Umesterung von Triglyceriden mit 0,3 bis 2 Mol Glycerin erhalten werden. Bevorzugte sulfierte Fettsäureglycerinester sind dabei die Sulfierprodukte von gesättigten Fettsäuren mit 6 bis 22 Kohlenstoffatomen, z.B. der Capronsäure, Caprylsäure, Caprinsäure, Myristinsäure, Laurinsäure, Palmitinsäure, Stearinsäure oder Behensäure.
Als Alk(en)ylsulfate werden die Alkali- und insbesondere die Natriumsalze der Schwefelsäurehalbester der Ci2-18-Fettalkohole, z.B. aus Kokosfettalkohol, Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder der Cio-20-Oxoalkohole und diejenigen Halbester sekundärer Alkohole dieser Kettenlängen bevorzugt. Weiterhin bevorzugt sind Alk(en)ylsulfate der genannten Kettenlänge, welche einen synthetischen, auf petrochemischer Basis hergestellten geradkettigen Alkylrest enthalten, die ein analoges Abbauverhalten besitzen wie die adäquaten Verbindungen auf der Basis von fettchemischen Rohstoffen. Aus waschtechnischem Interesse sind die C e-Alkylsulfate und Ci2-15-Alkylsulfate sowie C- s-Alkylsulfate bevorzugt. Auch 2,3-Alkylsulfate sind geeignete Aniontenside.
Auch die Schwefelsäuremonoester der mit 1 bis 6 Mol Ethylenoxid ethoxylierten geradkettigen oder verzweigten C7-2i-Alkohole, wie 2-Methyl-verzweigte Cg-n-Alkohole mit im Durchschnitt 3,5 Mol Ethylenoxid (EO) oder C s-Fettalkohole mit 1 bis 4 EO, sind geeignet. In verschiedenen Ausführungsformen kann das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel 0,01 bis 5 Gew.-% eines ethoxylierten Fettalkoholsulfats enthalten.
Weitere geeignete Aniontenside sind auch die Salze der Alkylsulfobernsteinsäure, die auch als Sulfosuccinate oder als Sulfobernsteinsäureester bezeichnet werden und die Monoester und/oder Diester der Sulfobernsteinsäure mit Alkoholen, bevorzugt Fettalkoholen und insbesondere ethoxylierten Fettalkoholen darstellen. Bevorzugte Sulfosuccinate enthalten Cs-is-Fettalkoholreste oder Mischungen aus diesen. Insbesondere bevorzugte Sulfosuccinate enthalten einen Fettalkoholrest, der sich von ethoxylierten Fettalkoholen ableitet. Dabei sind wiederum Sulfosuccinate, deren Fettal ko hol- Reste sich von ethoxylierten Fettalkoholen mit enger Homologenverteilung ableiten, besonders bevorzugt. Ebenso ist es auch möglich, Alk(en)ylbernsteinsäure mit bevorzugt 8 bis 18 Kohlenstoffatomen in der Alk(en)ylkette oder deren Salze einzusetzen.
Falls eine Fettsäureseife in dem Wasch- oder Reinigungsmittel enthalten ist, eignen sich gesättigte und ungesättigte Fettsäureseifen, wie die Salze der Laurinsäure, Myristinsäure, Palmitinsäure, Stearinsäure, (hydrierten) Erucasäure und Behensäure sowie insbesondere aus natürlichen Fettsäuren, z.B. Kokos-, Palmkern-, Olivenöl- oder Talgfettsäuren, abgeleitete Seifengemische.
Die anionischen Tenside einschließlich der Seifen, falls vorhanden, können bevorzugt in Form ihrer Natrium-, Kalium- oder Magnesiumsalze vorliegen. Bevorzugt liegen die anionischen Tenside in Form ihrer Natriumsalze vor.
In verschiedenen Ausführungsformen kann das mindestens eine Tensid ein anionisches Tensid, z.B., ohne darauf beschränkt zu sein, ein lineares oder verzweigtes Alkylbenzolsulfonat und/oder ein Natriumlaurylethersulfat und/oder alpha-Olefinsulfonat umfassen.
In verschiedenen Ausführungsformen umfasst das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel 0,3 bis 50 Gew.-% anionisches Tensid, z.B. 1 bis 45 Gew.-% oder 3 bis 40 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels.
In verschiedenen Ausführungsformen umfasst das mindestens eine Tensid ein nichtionisches Tensid, z.B., ohne darauf beschränkt zu sein, ein nichtionisches Tensid aus der Gruppe der alkoxylierten Fettalkohole, alkoxylierten Fettsäurealkylester, Fettsäureamide, alkoxylierten Fettsäureamide, Polyhydroxyfettsäureamide, Alkylphenolpolyglycolether, Aminoxide, Alkylpolyglucoside und Mischungen daraus, stärker bevorzugt aus der Gruppe der Alkoholethoxylate, noch stärker bevorzugt ein C s-Alkoholethoxylat mit 7 EO Einheiten. Das nichtionische Tensid ist bevorzugt in einer Menge von 0,5 bis 50 Gew.-%, stärker bevorzugt von 0,6 bis 45 Gew.-%, z.B. von 0,7 bis 30 Gew.-% oder 0,8 bis 20 Gew.-% oder 1 bis 15 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels, enthalten.
Als nichtionische Tenside werden bevorzugt alkoxylierte, vorteilhafterweise ethoxylierte, insbesondere primäre Alkohole mit bevorzugt 8 bis 18 C-Atomen und durchschnittlich 1 bis 12 Mol Ethylenoxid (EO) pro Mol Alkohol eingesetzt, in denen der Alkoholrest linear oder bevorzugt in 2- Stellung methylverzweigt sein kann bzw. lineare und methylverzweigte Reste im Gemisch enthalten kann, so wie sie üblicherweise in Oxoalkoholresten vorliegen. Insbesondere sind jedoch Alkoholethoxylate mit linearen Resten aus Alkoholen nativen Ursprungs mit 12 bis 18 C-Atomen, z.B. aus Kokos-, Palm-, Talgfett- oder Oleylalkohol, und durchschnittlich 2 bis 8 EO pro Mol Alkohol bevorzugt. Zu den bevorzugten ethoxylierten Alkoholen gehören z.B. Ci2-14-Alkohole mit 3 EO, 4 EO oder ? EO, Cg-n-Alkohol mit 7 EO, C s-Alkohole mit 3 EO, 5 EO, 7 EO oder 8 EO, C s-Alkohole mit 3 EO, 5 EO oder 7 EO und Mischungen aus diesen, wie Mischungen aus Ci2-14-Alkohol mit 3 EO und Ci2-18-Alkohol mit 7 EO. Die angegebenen Ethoxylierungsgrade stellen statistische Mittelwerte dar, die für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein können. Bevorzugte Alkoholethoxylate weisen eine enge Homologenverteilung auf (narrow range ethoxylates, NRE). Zusätzlich zu diesen nichtionischen Tensiden können auch Fettalkohole mit mehr als 12 EO eingesetzt werden. Beispiele hierfür sind Talgfettalkohol mit 14 EO, 25 EO, 30 EO oder 40 EO. Auch nichtionische Tenside, die EO- und PO-Gruppen zusammen im Molekül enthalten, sind erfindungsgemäß einsetzbar. Hierbei können Blockcopolymere mit EO-PO-Blockeinheiten bzw. PO- EO-Blockeinheiten eingesetzt werden, aber auch EO-PO-EO-Copolymere bzw. PO-EO-PO- Copolymere. Selbstverständlich sind auch gemischt alkoxylierte Niotenside einsetzbar, in denen EO- und PO-Einheiten nicht blockweise, sondern statistisch verteilt sind. Solche Produkte sind durch gleichzeitige Einwirkung von Ethylen- und Propylenoxid auf Fettalkohole erhältlich.
Außerdem können als weitere nichtionische Tenside auch Alkylglucoside der allgemeinen Formel RO(G)x eingesetzt werden, in der R einen primären geradkettigen oder methylverzweigten, insbesondere in 2-Stellung methylverzweigten, aliphatischen Rest mit 8 bis 22, bevorzugt 12 bis 18 C- Atomen bedeutet und G das Symbol ist, das für eine Glycosideinheit mit 5 oder 6 C-Atomen, bevorzugt für Glucose, steht. Der Oligomerisierungsgrad x, der die Verteilung von Monoglykosiden und Oligoglykosiden angibt, ist eine beliebige Zahl zwischen 1 und 10; bevorzugt liegt x bei 1 ,2 bis 1 ,4.
Eine weitere Klasse bevorzugter nichtionischer Tenside, die entweder als alleiniges nichtionisches Tensid oder in Kombination mit anderen nichtionischen Tensiden eingesetzt werden, sind alkoxylierte, bevorzugt ethoxylierte oder ethoxylierte und propoxylierte Fettsäurealkylester, bevorzugt mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen in der Alkylkette, insbesondere Fettsäuremethylester.
Auch nichtionische Tenside vom Typ der Aminoxide, z.B. N-Kokosalkyl-N,N-dimethylaminoxid und N-Talgalkyl-N,N-dihydroxyethylaminoxid, und der Fettsäurealkanolamide können geeignet sein. Die Menge dieser nichtionischen Tenside beträgt bevorzugt nicht mehr als die der ethoxylierten Fettalkohole, insbesondere nicht mehr als die Hälfte davon.
Weitere geeignete Tenside sind Polyhydroxyfettsäureamide der Formel (I), R1
R_CO-N-[T] (|) in der RCO für einen aliphatischen Acylrest mit 6 bis 22 Kohlenstoffatomen, R1 für Wasserstoff, einen Alkyl- oder Hydroxyalkylrest mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen und [T] für einen linearen oder verzweigten Polyhydroxyalkylrest mit 3 bis 10 Kohlenstoffatomen und 3 bis 10 Hydroxylgruppen steht. Bei den Polyhydroxyfettsäureamiden handelt es sich um bekannte Stoffe, die üblicherweise durch reduktive Aminierung eines reduzierenden Zuckers mit Ammoniak, einem Alkylamin oder einem Alkanolamin und nachfolgender Acylierung mit einer Fettsäure, einem Fettsäurealkylester oder einem Fettsäurechlorid erhalten werden können.
Zur Gruppe der Polyhydroxyfettsäureamide gehören auch Verbindungen der Formel (II), in der R für einen linearen oder verzweigten Alkyl- oder Alkenylrest mit 7 bis 12 Kohlenstoffatomen, R1 für einen linearen, verzweigten oder cyclischen Alkylrest oder einen Arylrest mit
2 bis 8 Kohlenstoffatomen und R2 für einen linearen, verzweigten oder cyclischen Alkylrest oder einen Arylrest oder einen Oxy-Alkylrest mit 1 bis 8 Kohlenstoffatomen steht, wobei Ci-4-Alkyl- oder Phenylreste bevorzugt sind und [T] für einen linearen Polyhydroxyalkylrest steht, dessen Alkylkette mit mindestens zwei Hydroxylgruppen substituiert ist, oder alkoxylierte, bevorzugt ethoxylierte oder propoxylierte Derivate dieses Restes. [T] wird bevorzugt durch reduktive Aminierung eines Zuckers erhalten, z.B. Glucose, Fructose, Maltose, Lactose, Galactose, Mannose oder Xylose. Die N-Alkoxy- oder N-Aryloxy-substituierten Verbindungen können dann durch Umsetzung mit Fettsäuremethylestern in Gegenwart eines Alkoxids als Katalysator in die gewünschten Polyhydroxyfettsäureamide überführt werden.
Es kann allerdings bevorzugt sein, dass das Wasch- oder Reinigungsmittel eine rein auf nichtionischen Tensiden basierende Wasch- oder Reinigungsmittelmatrix aufweist. Insbesondere kann es im Hinblick auf die Umweltfreundlichkeit des Wasch- oder Reinigungsmittels bevorzugt sein, dass das Wasch- oder Reinigungsmittel überwiegend Tenside aus nachwachsenden Rohstoffen enthält und der Anteil an synthetischen Tensiden möglichst gering ist oder bei null liegt.
Geeignete Kationtenside sind u.a. die quartären Ammoniumverbindungen der Formel (Ri)(Rii)(Riii)(Riv)N+X’, in der R' bis Riv für vier gleich- oder verschiedenartige, insbesondere zwei lang- und zwei kurzkettige, Alkylreste und X- für ein Anion, insbesondere ein Halogenidion, stehen, z.B. Didecyldimethylammoniumchlorid, Alkylbenzyldidecylammoniumchlorid, Alkyldimethylhydroxyethylammoniumchlorid, -bromid oder -methylsulfat, insbesondere mit Ci2-Alkyl, und deren Mischungen. Die Wasch- oder Reinigungsmittel können, in verschiedenen Ausführungsformen, kationische Tenside in Mengen, bezogen auf das Gesamtgewicht des Waschoder Reinigungsmittels, von 0,001 bis 10 Gew.-%, bevorzugt 0,01 bis 5 Gew.-%, insbesondere 0,1 bis
3 Gew.-% enthalten. Geeignete Amphotenside (zwitterionische Tenside) sind z.B. Betaine, Alkylamidoalkylamine, alkylsubstituierte Aminosäuren, acylierte Aminosäuren bzw. Biotenside, von denen die Betaine im Rahmen der erfindungsgemäßen Lehre bevorzugt werden.
In einer bevorzugten Ausführungsform enthält das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel mindestens ein Enzym.
Das Wasch- oder Reinigungsmittel der vorliegenden Erfindung kann mindestens ein Enzym, oder eine Kombination unterschiedlicher Enzyme umfassen, um ausreichende Reinigungswirkung zu gewährleisten. Enzyme werden bevorzugt in flüssigen, stärker bevorzugt in flüssigen, wässrigen Wasch- oder Reinigungsmitteln eingesetzt.
Erfindungsgemäß bevorzugt verwendete Enzyme sind Amylasen, Proteasen, (Hemi)cellulasen, Peroxidasen und/oder Lipasen, ohne darauf beschränkt zu sein.
Amylasen können z.B. zur Entfernung von Stärke und Glykogen zugesetzt werden. Erfindungsgemäß verwendbar sind alpha-, beta- und gamma-Amylasen (a-, ß-, y-Amylasen), sowie Glucoamylasen und maltogene Amylasen. Die Amylasen können aus beliebigen Quellen stammen, wie z.B. aus Bakterien, Pilzen, Pankreasdrüsen tierischer Herkunft, aus gekeimten Getreide, Hefen etc. Auch gentechnisch modifizierte Amylasen sind, ggf. sogar bevorzugt, in den erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmitteln verwendbar.
Die Amylaseenzyme können in den erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmitteln in einer Menge von 0,00001 bis 5 Gew.-% vorliegen, bevorzugt von 0,0001 bis 1 Gew.-%, stärker bevorzugt von 0,0005 bis 0,5 Gew.-% und insbesondere von 0,01 bis 0,4 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels.
Neben Amylasen können den erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmitteln auch Proteasen zur Spaltung von Proteinen und Peptidresten zugesetzt werden. Proteasen eignen sich besonders zur hydrolytischen Spaltung und Entfernung von Eiweißresten, insbesondere angetrockneten Eiweißresten.
Erfindungsgemäß geeignete Proteasen sind Proteinasen (Endopeptidasen) und Peptidasen (Exopeptidasen). Verwendbare Proteasen können pflanzlichen, tierischen, bakteriellen und/oder pilzlichen Ursprungs sein. Geeignete Proteasen sind insbesondere Serin-, Cystein-, Aspartat- und Metallproteasen. Auch gentechnisch modifizierte Proteasen sind, ggf. sogar bevorzugt, in den erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmitteln verwendbar.
Typischerweise werden Proteasen im Bereich von 0,00001 bis 1 ,5 Gew.-%, bevorzugt im Bereich von 0,0001 bis 0,75 Gew.-% eingesetzt, basierend auf dem Gesamtgewicht der Wasch- oder Reinigungsmittel.
Ferner können in erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmitteln Lipasen zur Entfernung fest anhaftenden Fettschmutzes zugegeben werden. Lipasen sind somit eine Bio-Alternative zu Tensiden und können z.B. im Bereich von 0,0001 bis 1 Gew.-% die Reinigungswirkung der Tenside unterstützen. Geeignete Lipasen lassen sich aus Pflanzen (z.B. Rhizinusarten), Mikroorganismen und tierischen Quellen gewinnen, wie z.B. Pankreaslipasen. Die vorgenannten Enzyme können einzeln oder in beliebig kombinierten Mischungen miteinander den erfindungsgemäßen Wasch- und Reinigungsmitteln zugesetzt werden. Besonders bevorzugt zur Verwendung in erfindungsgemäßen Wasch- und Reinigungsmitteln sind Amylasen, insbesondere a- Amylasen, und Proteasen.
Die zusetzbaren Enzyme können ggf. mit beliebigen anderen Enzymen kombiniert werden, um die Reinigungsleistung der Wasch- oder Reinigungsmittel weiter zu verbessern. Weitere erfindungsgemäß geeignete Enzyme, ohne darauf beschränkt zu sein, sind Reduktasen, Oxidasen, Ligninasen, Cutinasen, Pektinasen, Xylanasen, Phenoloxidasen, Lipoxygenasen, Tannasen, Pentosanasen, Malanasen, Glucanasen, Arabinosidasen und beliebige Mischungen dieser Enzyme.
In einer bevorzugten Ausführungsform wird das mindestens eine Enzym in dem erfindungsgemäßen Wasch- und Reinigungsmittel in einer Menge von 0,00001 bis 5 Gew.-%, bevorzugt von 0,0001 bis 2 Gew.-%, stärker bevorzugt von 0,001 bis 1 ,5 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels, eingesetzt.
Von Amylasen ist bekannt, dass diese sich durch den Zusatz von Calciumchlorid-Ionen stabilisieren lassen. Borsäure/Borate/Perborate, in Kombination mit Glycerin und/oder PEG, sowie Niotensiden mit verfügbaren Hydroxylgruppen, sind weitere geeignete Stabilisierungsmittel.
Weitere geeignete Additive für das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel sind z.B. auswählbar aus Gerüststoffen, Bleichmitteln, Bleichkatalysatoren, Bleichaktivatoren, Elektrolyten, pH- Stellmitteln, Parfümen, Parfümträgern, Fluoreszenzmitteln, Farbstoffen, Farbübertragungsinhibitoren (DTI-Polymere), Hydrotropen, Schauminhibitoren/Entschäumern, Silikonölen, Soil-Release- Polymeren/Soil-Repellent-Polymeren, Vergrauungsinhibitoren, Einlaufverhinderern, Knitterschutzmitteln, antimikrobiellen Wirkstoffen, Lösungsmitteln, Germiziden, Fungiziden, Antioxidantien, Konservierungsmitteln, Korrosionsinhibitoren, Antistatika, Bittermitteln, Bügelhilfsmitteln, Phobier- und Imprägniermitteln, Haut-pflegenden Wirkstoffen, Quell- und Schiebefestmitteln, Komplexbildnern, weichmachenden Komponenten sowie UV-Absorbern und Mischungen daraus, insbesondere Lösungsmitteln wie Wasser und/oder organische Lösungsmittel, Verdickungsmitteln, Stabilisatoren, Soil-Release-Polymeren/Soil-Repellent-Polymeren, Duft- oder Parfümstoffen, Komplexbildnern, pH-Stellmitteln, Schauminhibitoren/Entschäumern und/oder Mischungen daraus.
In einer bevorzugten Ausführungsform umfasst das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel das mindestens eine Additiv in einer Menge von 0,0001 bis 30 Gew.-%, bevorzugt 0,1 bis 20 Gew.-%, stärker bevorzugt 1 bis 10 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Waschoder Reinigungsmittels. Wasser ist bei dieser Konzentrationsangabe bevorzugt nicht umfasst und kann zusätzlich zum erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel gegeben werden.
Bevorzugt enthält das Wasch- oder Reinigungsmittel mindestens einen Parfüm- bzw. Duftstoff, oder ggf. eine Mischung unterschiedlicher Parfüm-/ bzw. Duftstoffe als das mindestens eine Additiv.
Als Parfümöle bzw. Duftstoffe können im Rahmen der vorliegenden Erfindung einzelne Riechstoffverbindungen, z.B. die synthetischen Produkte vom Typ der Ester, Ether, Aldehyde, Ketone, Alkohole und Kohlenwasserstoffe verwendet werden. Bevorzugt werden jedoch Mischungen verschiedener Riechstoffe verwendet, die gemeinsam eine ansprechende Duftnote erzeugen. Solche Parfümöle können auch natürliche Riechstoffgemische enthalten, wie sie aus pflanzlichen Quellen zugänglich sind, z.B. Pinien-, Citrus-, Jasmin-, Patchouli-, Rosen- oder Ylang-Ylang-Öl. Geeignete Duft- und Parfümstoffe bzw. Mischungen davon sind dem Fachmann auf dem Gebiet der Wasch- oder Reinigungsmittelherstellung bekannt.
In einer bevorzugten Ausführungsform enthält das Wasch- oder Reinigungsmittel ein oder mehrere Duftstoffe in einer Menge von üblicherweise bis 15 Gew.-%, bevorzugt 0,01 bis 5 Gew.-%, insbesondere 0,3 bis 3 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels.
Das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel kann ferner einen oder mehrere Builder enthalten.
In einerweiteren bevorzugten Ausführungsform enthält das Wasch- oder Reinigungsmittel wasserlöslichen und/oder wasserunlöslichen Builder, insbesondere ausgewählt aus Alkalialumosilikat, kristallinem Alkalisilikat mit Modul über 1 , monomerem Polycarboxylat, polymerem Polycarboxylat und deren Mischungen, insbesondere in Mengen im Bereich von 2,5 bis 30 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels.
Zu den wasserlöslichen organischen Buildersubstanzen gehören insbesondere solche aus der Klasse der Polycarbonsäuren, insbesondere Zitronensäure und Zuckersäuren, sowie der polymeren (Poly-)carbonsäuren, insbesondere die durch Oxidation von Polysacchariden zugänglichen Polycarboxylate, polymere Acrylsäuren, Methacrylsäuren, Maleinsäuren und Mischpolymere aus diesen, die auch geringe Anteile polymerisierbarer Substanzen ohne Carbonsäurefunktionalität einpolymerisiert enthalten können. Die relative Molekülmasse der Homopolymere ungesättigter Carbonsäuren liegt im allgemeinen zwischen 5.000 g/mol und 200.000 g/mol, die der Copolymere zwischen 2.000 g/mol und 200.000 g/mol, bevorzugt 50.000 g/mol bis 120.000 g/mol, bezogen auf freie Säure. Ein besonders bevorzugtes Acrylsäure-Maleinsäure-Copolymer weist eine relative Molekülmasse von 50.000 g/mol bis 100.000 g/mol auf. Geeignete, wenn auch weniger bevorzugte Verbindungen dieser Klasse sind Copolymere der Acrylsäure oder Methacrylsäure mit Vinylethern, wie Vinylmethylethern, Vinylester, Ethylen, Propylen und Styrol, in denen der Anteil der Säure mindestens 50 Gew.-% beträgt.
Als wasserlösliche organische Buildersubstanzen können auch Terpolymere eingesetzt werden, die als Monomere zwei Carbonsäuren und/oder deren Salze sowie als drittes Monomer Vinylalkohol und/oder ein Vinylalkohol-Derivat oder ein Kohlenhydrat enthalten. Das erste saure Monomer oder dessen Salz leitet sich von einer monoethylenisch ungesättigten C3-8-Carbonsäure und bevorzugt von einer C3-4-Monocarbonsäure, insbesondere von (Meth-)acrylsäure ab. Das zweite saure Monomer oder dessen Salz kann ein Derivat einer C4-s-Dicarbonsäure sein, wobei Maleinsäure besonders bevorzugt ist. Die dritte monomere Einheit wird in diesem Fall von Vinylalkohol und/oder bevorzugt einem veresterten Vinylalkohol gebildet. Insbesondere sind Vinylalkohol-Derivate bevorzugt, welche einen Ester aus kurzkettigen Carbonsäuren, z.B. von Ci-4-Carbonsäuren, mit Vinylalkohol darstellen. Bevorzugte Terpolymere enthalten dabei 60 bis 95 Gew.-%, insbesondere 70 bis 90 Gew.-% (Meth)acrylsäure und/oder (Meth)acrylat, stärker bevorzugt Acrylsäure und/oder Acrylat, und Maleinsäure und/oder Maleinat sowie 5 bis 40 Gew.-%, bevorzugt 10 bis 30 Gew.-% Vinylalkohol und/oder Vinylacetat. Ganz besonders bevorzugt sind dabei Terpolymere, in denen das Gewichtsverhältnis (Meth)acrylsäure und/oder (Meth)acrylat zu Maleinsäure und/oder Maleat zwischen 1 :1 und 4:1 , bevorzugt zwischen 2:1 und 3:1 und insbesondere 2:1 und 2,5:1 liegt. Dabei sind sowohl die Mengen als auch die Gewichtsverhältnisse auf die Säuren bezogen. Das zweite saure Monomer oder dessen Salz kann auch ein Derivat einer Allylsulfonsäure sein, die in 2-Stellung mit einem Alkylrest, bevorzugt mit einem Ci-4-Alkylrest, oder einem aromatischen Rest, der sich bevorzugt von Benzol oder Benzol-Derivaten ableitet, substituiert ist. Bevorzugte Terpolymere enthalten dabei 40 bis 60 Gew.-%, insbesondere 45 bis 55 Gew.-% (Meth)acrylsäure und/oder (Meth)acrylat, stärker bevorzugt Acrylsäure und/oder Acrylat, 10 bis 30 Gew.-%, bevorzugt 15 bis 25 Gew.-% Methallylsulfonsäure und/oder Methallylsulfonat und als drittes Monomer 15 bis 40 Gew.-%, bevorzugt 20 bis 40 Gew.-% eines Kohlenhydrats. Dieses Kohlenhydrat kann dabei z.B. ein Mono-, Di-, Oligo- oder Polysaccharid sein, wobei Mono-, Di- oder Oligosaccharide bevorzugt sind, besonders bevorzugt ist Saccharose. Durch den Einsatz des dritten Monomers werden vermutlich Sollbruchstellen in dem Polymer eingebaut, die für die gute biologische Abbaubarkeit des Polymers verantwortlich sind. Diese Terpolymere weisen im Allgemeinen eine relative Molekülmasse zwischen 1 .000 g/mol und 200.000 g/mol, bevorzugt zwischen 2.000 g/mol und 50.000 g/mol und insbesondere zwischen 3.000 g/mol und 10.000 g/mol auf. Sie können, insbesondere zur Herstellung flüssiger Mittel, in Form wässriger Lösungen, bevorzugt in Form 30- bis 50-Gew.-% wässriger Lösungen eingesetzt werden. Alle genannten Polycarbonsäuren werden in der Regel in Form ihrer wasserlöslichen Salze, insbesondere ihre Alkalisalze, eingesetzt.
Als wasserunlösliche, wasserdispergierbare anorganische Buildermaterialien werden insbesondere kristalline oder amorphe Alkalialumosilikate, in Mengen von bis zu 50 Gew.-%, bevorzugt nicht über 40 Gew.-% und in flüssigen Mitteln insbesondere von 1 bis 5 Gew.-%, eingesetzt. Unter diesen sind die kristallinen Alumosilikate in Waschmittelqualität, insbesondere Zeolith NaA und ggf. NaX, bevorzugt. Mengen nahe der genannten Obergrenze werden bevorzugt in festen, teilchenförmigen Mitteln eingesetzt. Geeignete Alumosilikate weisen insbesondere keine Teilchen mit einer Korngröße über 30 pm auf und bestehen bevorzugt zu wenigstens 80 Gew.-% aus Teilchen mit einer Größe unter 10 pm. Ihr Calciumbindevermögen, das nach den Angaben der deutschen Patentschrift DE 2412837 A1 bestimmt werden kann, liegt im Bereich von 100 bis 200 mg CaO pro Gramm. Geeignete Substitute oder Teilsubstitute für das genannte Alumosilikat sind kristalline Alkalisilikate, die allein oder im Gemisch mit amorphen Silikaten vorliegen können. Die in den Mitteln als Gerüststoffe brauchbaren Alkalisilikate weisen bevorzugt ein molares Verhältnis von Alkalioxid zu SiO2 unter 0,95, insbesondere von 1 :1 ,1 bis 1 :12 auf und können amorph oder kristallin vorliegen. Bevorzugte Alkalisilikate sind die Natriumsilikate, insbesondere die amorphen Natriumsilikate, mit einem molaren Verhältnis Na2O:SiO2 von 1 :2 bis 1 :2,8. Solche mit einem molaren Verhältnis Na2O:SiO2 von 1 :1 ,9 bis 1 :2,8 werden im Rahmen der Herstellung bevorzugt als Feststoff und nicht in Form einer Lösung zugegeben. Als kristalline Silikate, die allein oder im Gemisch mit amorphen Silikaten vorliegen können, werden bevorzugt kristalline Schichtsilikate der allgemeinen Formel Na2SixO2x+i yH2Ü eingesetzt, in der x, das sogenannte Modul, eine Zahl von 1 ,9 bis 4 und y eine Zahl von 0 bis 20 ist und bevorzugte Werte fürx 2, 3 oder 4 sind. Bevorzugte kristalline Schichtsilikate sind solche, bei denen x in der genannten allgemeinen Formel die Werte 2 oder 3 annimmt. Insbesondere sind sowohl ß- als auch 5-Natriumdisilikate (Na2Si2O5 yH2O) bevorzugt. Auch aus amorphen Alkalisilikaten hergestellte, praktisch wasserfreie kristalline Alkalisilikate der obengenannten allgemeinen Formel, in der x eine Zahl von 1 ,9 bis 2,1 bedeutet, können in den hierin beschriebenen Mitteln eingesetzt werden. In einerweiteren bevorzugten Ausführungsform erfindungsgemäßer Mittel wird ein kristallines Natriumschichtsilikat mit einem Modul von 2 bis 3 eingesetzt, wie es aus Sand und Soda hergestellt werden kann. Kristalline Natriumsilikate mit einem Modul im Bereich von 1 ,9 bis 3,5, werden in einer weiteren bevorzugten Ausführungsform in Waschmitteln eingesetzt. Deren Gehalt an Alkalisilikaten beträgt bevorzugt 1 bis 50 Gew.-% und insbesondere 5 bis 35 Gew.-%, bezogen auf wasserfreie Aktivsubstanz. Falls als zusätzliche Buildersubstanz auch Alkalialumosilikat, insbesondere Zeolith, vorhanden ist, beträgt der Gehalt an Alkalisilikat bevorzugt 1 bis 15 Gew.-% und insbesondere 2 bis 8 Gew.-%, bezogen auf wasserfreie Aktivsubstanz. Das Gewichtsverhältnis Alumosilikat zu Silikat, jeweils bezogen auf wasserfreie Aktivsubstanzen, beträgt dann bevorzugt 4:1 bis 10:1 . In Mitteln, die sowohl amorphe als auch kristalline Alkalisilikate enthalten, beträgt das Gewichtsverhältnis von amorphem Alkalisilikat zu kristallinem Alkalisilikat bevorzugt 1 :2 bis 2:1 und insbesondere 1 :1 bis 2:1.
Zusätzlich zum genannten anorganischen Builder können weitere wasserlösliche oder wasserunlösliche anorganische Substanzen in den Mitteln mit diesem zusammen verwendet oder in erfindungsgemäßen Verfahren eingesetzt werden, enthalten sein. Geeignet sind in diesem Zusammenhang die Alkalicarbonate, Alkalihydrogencarbonate und Alkalisulfate sowie deren Gemische. Derartiges zusätzliches anorganisches Material kann in Mengen bis zu 30 Gew.-% vorhanden sein.
In bevorzugten Ausführungsformen kann das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel mindestens einen Komplexbildner enthalten. Komplexbildner sind auch unter den Namen Chelatbildner oder Sequestrierungsmittel bekannt. Typischerweise kann ein Komplexbildner Metallionen binden, um diese an einer Reaktion mit anderen Bestandteilen einer Zusammensetzung zu hindern. Beispielsweise können sie Waschmittel- oder Reinigungszusammensetzungen zugesetzt werden, um Ca- und Mg-Ionen zu komplexieren, um das Wasser zu enthärten. Andere Komplexierungsmittel können bevorzugt auch zur Wasch- oder Reinigungsleistung beitragen.
Geeignete Komplexbildner sind z.B. kondensierte Phosphate, Phosphonate, und/oder Aminocarbonsäuren.
Beispiele für kondensierte Phosphate schließen Natrium- und Kaliumorthophosphat, Natrium- und Kaliumpyrophosphat, Natriumtripolyphosphat und Natriumhexametaphosphat ein, ohne darauf beschränkt zu sein.
Beispiele für Phosphonsäuren, Phosphonate oder Derivate davon schließen 2-Phosphonobutan- 1 ,2,4-tricarbonsäure (PBTC), 1-Hydroxyethan-(1 ,1-diphosphonsäure) (HEDP), Aminotrimethylenphosphonsäure (ATMP), 2-Hydroxyethyliminobis-(methylenphosphonsäure), Diethylentriaminpenta-(methylenphosphonsäure) (DTPMP), Ethylendiamintetra- (methylenphosphonsäure) (EDTMP) Hexamethylendiamin-(tetramethylenphosphonsäure), Bis(hexamethylen)triamin-(pentamethylen-phosphonsäure), Phosphorsäure oder geeignete Salze davon ein, ohne darauf beschränkt zu sein.
In einer bevorzugten Ausführungsform enthält das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel 1-Hydroxyethan-(1 ,1-diphosphonsäure) (HEDP) oder ein geeignetes Salz davon.
Geeignete Aminocarbonsäurematerialien, die wenig oder kein NTA enthalten, schließen ein, sind jedoch nicht beschränkt auf N-Hydroxyethylaminodiessigsäure, Ethylendiamintetraessigsäure (EDTA), Hydroxyethylendiamintetraessigsäure, Diethylentriaminpentaessigsäure (DTPA), N-Hydroxyethylethylendiamintriessigsäure (HEDTA), Methylglycindiessigsäure (MGDA), Glutaminsäure-N,N-Diessigsäure (GLDA), Ethylendiaminsuccinylsäure (EDDS), 2- Hydroxyethyliminodiessigsäure (HEIDA), Iminodisuccinylsäure (IDS), 3-Hydroxy-2-2'- iminodisuccinylsäure (HIDS) und andere ähnliche Säuren oder Salze davon mit einer Aminogruppe mit einem Carbonsäuresubstituenten.
In einer bevorzugten Ausführungsform ist das Wasch- oder Reinigungsmittel jedoch im Wesentlichen frei von Aminocarbonsäuren.
Wenn Komplexbildner in dem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel eingesetzt werden sollten, werden diese bevorzugt in einer Menge von 0,01 bis 30 Gew.-%, stärker bevorzugt von 0,1 bis 20 Gew.-%, noch stärker bevorzugt von 0,2 bis 15 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels, eingesetzt.
Bevorzugtes Lösungsmittel in den erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmitteln ist Wasser, jedoch können auch organische Lösungsmittel in den Wasch- oder Reinigungsmitteln vorliegen und das Wasser teilweise ersetzen.
Geeignete organische Lösungsmittel sind z.B. gesättigte oder ungesättigte, bevorzugt gesättigte, verzweigte oder unverzweigte Ci-20-Kohlenwasserstoffe, bevorzugt C2-15-Kohlenwasserstoffe, mit einer oder mehreren Hydroxygruppen, bevorzugt einer Hydroxygruppe, und ggf. einer oder mehreren Etherfunktionen C-O-C, d.h. die Kohlenstoffatomkette unterbrechende Sauerstoffatome.
Bevorzugte Lösungsmittel sind die Ci-6-Alkohole, insbesondere Ethanol, n-Propanol oder iso- Propanol wie auch die - ggf. einseitig mit einem Ci-6-Alkanol veretherten - C2-6-Alkylenglykole und Poly-C2-3-alkylenglykolether mit durchschnittlich 1 bis 9 gleichen oder verschiedenen, bevorzugt gleichen, Alkylenglykolgruppen pro Molekül, insbesondere die einseitig mit einem Ci-6-Alkanol veretherten Poly-C2-3-alkylenglykolether mit durchschnittlich 1 bis 9, bevorzugt 2 bis 3, Ethylen- oder Propylenglykolgruppen, z.B. PPG-2 Methyl Ether (Dipropylenglykolmonomethylether).
Beispielhafte Lösungsmittel sind die folgenden gemäß INCI benannten Verbindungen: Alcohol (Ethanol), Buteth-3, Butoxydiglycol, Butoxyethanol, Butoxyisopropanol, Butoxypropanol, n- Butylalcohol, t-Butylalcohol, Butylenglycol, Butyloctanol, Diethylenglycol, Dimethoxydiglycol, Dimethylether, Dipropylenglycol, Ethoxydiglycol, Ethoxyethanol, Ethylhexandiol, Glycol, Hexandiol, 1 ,2,6-Hexantriol, Hexylalcohol, Hexylenglycol, Isobutoxypropanol, Isopentyldiol, Isopropylalcohol (iso- Propanol), 3-Methoxybutanol, Methoxydiglycol, Methoxyethanol, Methoxyisopropanol, Methoxymethylbutanol, Methoxy PEG-10, Methylal, Methylalcohol, Methylhexylether, Methylpropandiol, Neopentylglycol, PEG-4, PEG-6, PEG-7, PEG-8, PEG-9, PEG-6 Methylether, Pentylenglycol, PPG-7, PPG-2-Buteth-3, PPG-2 Butylether, PPG-3 Butylether, PPG-2 Methylether, PPG-3 Methylether, PPG-2 Propylether, Propandiol, Propylalcohol (n-Propanol), Propylenglycol, Propylenglycolbutylether, Propylenglycolpropylether, Tetrahydrofurfurylalcohol, Trimethylhexanol, zusammen mit aliphatischen oder aromatischen Alkoholen, z.B. Methanol, Ethanol, n-Propanol, n- Butanol, tert-Butanol oder Phenol, oder Carbonsäuren, z.B. Essig- oder Kohlensäure, verether- bzw. - esterte Monomere oder Homo- oder Heteropolymere, insbesondere Monomere sowie Homodi- und Trimere, C2-4-Alkylenglykole.
In einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung enthalten die Wasch- oder Reinigungsmittel eine oder mehrere hydrophobe Komponenten. Die Hydrophobkomponenten verbessern nicht nur die Reinigungswirkung gegenüber hydrophoben Verunreinigungen wie Fettschmutz, sondern wirken sich bei mehrphasigen Wasch- oder Reinigungsmitteln zudem positiv auf die Phasentrennung und deren Reversibilität aus. Geeignete Hydrophobkomponenten sind z.B. Dialkylether mit gleichen oder verschiedenen C4- bis Cw-Alkylresten, insbesondere linearer Dioctylether; Kohlenwasserstoffe mit einem Siedebereich von 100 bis 300°C, insbesondere 140 bis 280°C, z.B. aliphatische Kohlenwasserstoffe mit einem Siedebereich von 145 bis 200°C, Isoparaffine mit einem Siedebereich von 200 bis 260°C; etherische Öle, insbesondere Limonen und das aus Kiefernwurzeln und -Stubben extrahierte Pine Oil; und auch Mischungen dieser Hydrophobkomponenten, insbesondere Mischungen von zwei oder drei der genannten Hydrophobkomponenten. Bevorzugte Gemische von Hydrophobkomponenten sind Gemische von verschiedenen Dialkylethern, von Dialkylethern und Kohlenwasserstoffen, von Dialkylethern und etherischen Ölen, von Kohlenwasserstoffen und etherischen Ölen, von Dialkylethern und Kohlenwasserstoffen und etherischen Ölen und von diesen Gemischen. Die Wasch- oder Reinigungsmittel können Hydrophobkomponenten in Mengen, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels, von 0,01 bis 20 Gew.-%, bevorzugt 0,1 bis 14 Gew.-%, stärker bevorzugt 0,5 bis 10 Gew.-%, noch stärker bevorzugt 0,8 bis 7 Gew.-%, enthalten.
Sofern die erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel mehrphasig formuliert werden, können sie ein oder mehrere Phasentrennhilfsmittel enthalten. Geeignete Phasentrennhilfsmittel sind neben der Zitronensäure bzw. den Citraten z.B. die Alkalimetall- und Erdalkalimetallhalogenide, insbesondere -chloride, und -sulfate sowie -nitrate, insbesondere Natrium- und Kaliumchlorid und -sulfat, sowie Ammoniumchlorid und -sulfat bzw. deren Mischungen.
Solche Salze unterstützen als - die lonenstärke erhöhende - starke Elektrolyte die Phasentrennung durch den Salzeffekt. Hierbei hat sich Natriumchlorid als besonders wirksam erwiesen, während Natriumsulfat und insbesondere Magnesiumsulfat weniger phasentrennend wirken. Die Wasch- oder Reinigungsmittel können Phasentrennhilfsmittel in Mengen, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels, von 0,01 bis 30 Gew.-%, bevorzugt 0,1 bis 20 Gew.-%, z.B. 1 bis 15 Gew.-% oder 1 bis 5 Gew.-%, enthalten.
Zur Einstellung der Viskosität kann das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel ein oder mehrere Verdickungsmittel, bevorzugt in einer Menge von 0,01 bis 5 Gew.-%, stärker bevorzugt von 0,05 bis 2,5 Gew.-%, noch stärker bevorzugt von 0,1 bis 1 Gew.-%, enthalten. Geeignete Verdickungsmittel sind z.B. organische natürliche Verdickungsmittel (Agar-Agar, Carrageen, Tragant, Gummi arabicum, Alginate, Pektine, Polyosen, Guar-Mehl, Johannisbrotbaumkernmehl, Stärke, Dextrine, Gelatine, Casein), organische abgewandelte Naturstoffe (Carboxymethylcellulose und andere Celluloseether, Hydroxyethyl- und -propylcellulose und dergleichen, Kernmehlether), organische vollsynthetische Verdickungsmittel (Polyacryl- und Polymethacryl-Verbindungen, Vinylpolymere, Polycarbonsäuren, Polyether, Polyimine, Polyamide) und anorganisch Verdickungsmittel (Polykieselsäuren, Tonmineralien wie Montmorillonite, Zeolithe, Kieselsäuren).
Zu den Polyacryl- und Polymethacryl-Verbindungen zählen z.B. die hochmolekulare mit einem Polyalkenylpolyether, insbesondere einem Allylether von Pentaerythrit oder Propylen, vernetzten Homopolymere der Acrylsäure (INCI-Bezeichnung gemäß International Dictionary of Cosmetic Ingredients der The Cosmetic, Toiletry, and Fragrance Association (CTFA): Carbomer), die auch als Carboxyvinylpolymere bezeichnet werden. Weiterhin fallen darunter folgende Acrylsäure-Copolymere: (i) Copolymere von zwei oder mehr Monomeren aus der Gruppe der Acrylsäure, Methacrylsäure und ihrer einfachen, bevorzugt mit Ci-4-Alkanolen gebildeten, Ester (INCI Acrylates Copolymer), zu denen etwa die Copolymere von Methacrylsäure, Butylacrylat und Methylmethacrylat (CAS-Bezeichnung gemäß Chemical Abstracts Service: 25035-69-2) oder von Butylacrylat und Methylmethacrylat (CAS 25852-37-3) gehören; (ii) vernetzte hochmolekulare Acrylsäurecopolymere, zu denen etwa die mit einem Allylether des Pentaerythrits vernetzten Copolymere von Cio-30-Alkylacrylaten mit einem oder mehreren Monomeren aus der Gruppe der Acrylsäure, Methacrylsäure und ihrer einfachen, bevorzugt mit Ci-4-Alkanolen gebildeten, Ester (INCI Acrylates/Cio-30-Alkyl Acrylate Crosspolymer) gehören. Neben der verdickenden Wirkung können diese Verbindungen in Waschmitteln weitere Effekte, wie z.B. Vergrauungsschutz, aufweisen.
In einer bevorzugten Ausführungsform weisen die Polyacryl- und Polymethacryl-Verbindungen, die als Verdickungsmittel geeignet sind, ein gewichtsmittleres Molekulargewicht von >100.000 g/mol, bevorzugt von <500.000 g/mol auf.
Bevorzugte Verdickungsmittel sind die Polysaccharide und Heteropolysaccharide, insbesondere die Polysaccharidgummen, z.B. Gummi arabicum, Agar, Alginate, Carrageene und ihre Salze, Guar, Guaran, Tragacant, Gellan, Ramsan, Dextran oder Xanthan und ihre Derivate, z.B. propoxyliertes Guar, sowie ihre Mischungen. Andere Polysaccharidverdicker, wie Stärken oder Cellulosederivate, können alternativ, bevorzugt aber zusätzlich zu einem Polysaccharidgummi eingesetzt werden, z.B. Stärken verschiedensten Ursprungs und Stärkederivate, z.B. Hydroxyethylstärke, Stärkephosphatester oder Stärkeacetate, oder Carboxymethylcellulose bzw. ihr Natriumsalz, Methyl-, Ethyl-, Hydroxyethyl-, Hydroxypropyl-, Hydroxypropylmethyl- oder Hydroxyethylmethyl-Cellulose oder Celluloseacetat.
Als Verdickungsmittel geeignete Polysaccharide und Heteropolysaccharide weisen bevorzugt ein gewichtsmittleres Molekulargewicht von >1 .500 g/mol auf, stärker bevorzugt von >5.000 g/mol, noch stärker bevorzugt von >50.000 g/mol. Im Allgenmeinen ist ihr gewichtsmittleres Molekulargewicht <250.000 g/mol. Ein besonders bevorzugtes Polymer ist das mikrobielle anionische Heteropolysaccharid Xanthan Gum, das von Xanthomonas campestris und einigen anderen Species unter aeroben Bedingungen mit einem Molekulargewicht von 2 bis 15x106 g/mol produziert wird.
In verschiedenen Ausführungsformen kann das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel neben dem mindestens einen Peptid als Farbübertragungsinhibitor weitere Farbübertragungsinhibitoren enthalten, bevorzugt DTI (dye transfer inhibiting)-Polymere, wobei diese Ausführungsform nicht bevorzugt ist.
Geeignete DTI-Polymere umfassen z.B. Homo- oder Copolymere auf Basis von vinylischen, stickstoffhaltigen, vorzugsweise heterocyclischen Monomeren, z.B. N-Vinylpyrrolidon, N-Vinylimidazol, N-Vinylcaprolactam und 4- Vinylpyridin. Diese Verbindungen sind typischerweise nicht biologisch abbaubar.
Beispiele kommerziell verfügbarer DTIs sind aus der US 20120225025 A1 von BASF bekannt.
Weitere Beispiele von DTI-Polymeren umfassen Polyvinylpyrrolidon (z.B. Sokalan® HP 50/BASF, PVP-K-Typen®/ISP), Vinylpyrrolidon-Vinylimidazol-Copolymere (z.B. Sokalan® HP 56/BASF), Poly(4- Vinylpyridin-N-oxid) (z.B. Chromabond® S-403E /ISP), und Poly(4-Vinylpyridin-N-Carboxymethyl- betain (z.B. Chromabond® S 400/ISP), ohne darauf beschränkt zu sein.
In einer bevorzugten Ausführungsform liegt das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel in flüssiger, gelförmiger oder pulverartiger Form, bevorzugt in flüssiger, wässriger Form, vor.
Bevorzugt ist das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel ein Waschmittel, ein Wäschenachbehandlungsmittel oder ein Wäschepflegemittel, stärker bevorzugt ein Waschmittel.
In einer bevorzugten Ausführungsform sind die erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel flüssige Wasch- oder Reinigungsmittel, stärker bevorzugt flüssige, wässrige Waschoder Reinigungsmittel, noch stärker bevorzugt einphasige, flüssige, wässrige Wasch- oder Reinigungsmittel.
Weiter kann ein unlöslicher Feststoffbestandteil auch als eigene, feste Phase in einphasigen Wasch- oder Reinigungsmitteln vorliegen. Beim Aufschütteln derartiger erfindungsgemäßer Waschoder Reinigungsmittel bildet sich temporär eine Emulsion der flüssigen Phase, welche die feste Phase in sich dispergiert.
Mehrphasige Formulierungen sind im Rahmen dieser Erfindung nicht bevorzugt, sind jedoch nicht ausgeschlossen.
„Wässrig“ bedeutet im Rahmen dieser Erfindung, dass Wasser das Hauptlösungsmittel in dem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel ist.
Das Wasch- oder Reinigungsmittel kann jedoch wasserlösliche organische Lösungsmittel, wie z.B. Alkohole, zusätzlich zum Wasser, enthalten. Der Begriff „flüssig“ bezeichnet bevorzugt eine bei Raumtemperatur (ca. 20°C) und Umgebungsdruck (ca. 1013 mbar auf Meereshöhe) fließfähige Zusammensetzung. Unter den Begriff können auch gelförmige und pastöse Zusammensetzungen fallen.
Die Viskosität der flüssigen Wasch- oder Reinigungsmittel beträgt bei 20°C bevorzugt 5 bis 100.000 mPa s, stärker bevorzugt 10 bis 5.000 mPa s, noch stärker bevorzugt 10 bis 200 mPa s, gemessen mit einem Rotationsviskosimeter der Fa. Brookfield vom Typ LVT oder LVDV-II+ mit Small Sample Adapter bei einer Drehzahl von 30 min-1, wobei die als Messkörper verwendete Spindel nach Brookfield so zu wählen ist, dass das Drehmoment in einem günstigen Bereich liegt und der Messbereich nicht überschritten wird. In diesem Rahmen wird Spindel 31 bevorzugt und - falls bei Viskositäten oberhalb von etwa 240 mPa s erforderlich - bevorzugt auf Spindel 25 zurückgegriffen.
Der pH-Wert der erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel beträgt bevorzugt sowohl in konzentrierter Form wie auch in verdünnter Anwendungslösung 2 bis 12, bevorzugt 6 bis 10, stärker bevorzugt 7 bis 9, z.B. 8-8,5.
Zur Einstellung eines solchen pH-Wertes können den erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmitteln Säuren zugesetzt werden. Geeignet sind anorganische Säuren, z.B. die Mineralsäuren, z.B. Salzsäure, und organische Säuren, z.B. gesättigte oder ungesättigte Ci-6-Mono-, Di- sowie Tri-Carbonsäuren und -Hydroxycarbonsäuren mit einer oder mehreren Hydroxygruppen wie z.B. Zitronensäure, Maleinsäure, Ameisensäure und Essigsäure, Aminoschwefelsäure, C6-22- Fettsäuren und anionaktive Sulfonsäuren, sowie deren Mischungen. Besonders bevorzugte Säuren sind Zitronensäure, stärker bevorzugt eingesetzt in Form ihres Monohydrats Zitronensäure x 1 H2O, und die anionaktiven Sulfonsäuren, sowie Kombinationen von Zitronensäure mit einer oder mehreren anionaktiven Sulfonsäuren, insbesondere mit Alkylarinsulfonsäuren. Die Zitronensäure vereint sich in vorteilhafter Weise Säure-Phasentrennhilfsmittel- und Buildereigenschaften, während die anionaktiven Sulfonsäuren zugleich als Säure und anionisches Tensid wirken.
Zusätzlich können ein oder mehrere Alkalien eingesetzt werden, z.B. Alkalimetall-, Erdalkalimetall- und Ammoniumhydroxide sowie -carbonate und Ammoniak bzw. Amine, bevorzugt Natrium- und Kaliumhydroxid sowie Alkanolamine, wobei Monoethanolamin besonders bevorzugt ist.
Da z.B. während des Wasch- oder Reinigungsvorgangs oft pH-Wert verändernde Substanzen in größerer Menge in die Wasch- oder Reinigungsflotte eingetragen werden, ist es bevorzugt zur Stabilisierung bzw. Pufferung des pH-Wertes dem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel in der Anwendungsverdünnung entsprechende Puffersubstanzen hinzuzufügen, z.B. Acetate, Hydrogenphosphate, Hydrogensulfate, Soda oder Alkalimetallbicarbonate. Besonders geeignete Puffersysteme sind Kaliumhydrogenphthalat/Natriumhydroxid, Kaliumdihydrogenphosphat/Natriumhydroxid und dergleichen.
Im Kontext dieser Erfindung sind jedoch auch feste Wasch- oder Reinigungsmittel umfasst. Ein Stoff, wird als „fest“ bezeichnet, wenn er bei Raumtemperatur (ca. 20°C) und Umgebungsdruck (ca. 1 .013 mbar auf Meereshöhe) im festen Aggregatzustand vorliegt. Die erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel können, besonders, wenn sie flüssig oder pastös sind, durch einfaches Mischen der Inhaltsstoffe in einem automatischen Mischer hergestellt werden.
In einer bevorzugten Ausführungsform liegen die Mittel, bevorzugt in flüssiger, gelförmiger oder pastöser Form vor, bevorzugt als Portion in einer ganz oder teilweise wasserlöslichen Umhüllung, stärker bevorzugt in Einmalportionen. Die Portionierung erleichtert dem Verbraucher die Dosierbarkeit.
Die Mittel können dabei z.B. in Folienbeutel eingepackt vorliegen. Beutelverpackungen aus wasserlöslicher Folie machen ein Aufreißen der Verpackung durch den Verbraucher unnötig. Auf diese Weise ist ein bequemes Dosieren einer einzelnen, für einen Waschgang bemessenen Portion durch Einlegen des Beutels direkt in die Waschmaschine oder durch Einwerfen des Beutels in eine bestimmte Menge Wasser, z.B. in einen Eimer, eine Schüssel oder in ein Handwaschbecken, möglich. Der die Waschportion umgebende Folienbeutel löst sich bei Erreichen einer bestimmten Temperatur rückstandsfrei auf.
Im Stand der Technik existieren zahlreiche Verfahren zur Herstellung wasserlöslicher Waschmittelportionen, die grundsätzlich auch im Rahmen der vorliegenden Erfindung brauchbar sind.
Das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel kann jedoch auch unportioniert in flüssiger, gelförmiger, pastöser oder fester Form in Vorratsflaschen oder Paketen bereitgestellt werden.
Die allgemeine Herstellung und Zusammensetzung von Wasch- und Reinigungsmitteln ist dem Fachmann auf diesem Gebiet grundsätzlich bekannt und kann mit jedem geeigneten Verfahren erfolgen.
Beispielhafte Wasch- und Reinigungsmittelzusammensetzungen sowie geeignete Inhaltsstoffe werden z.B. in der WO 01/44433 A1 oder WO 2016/091650 A1 beschrieben.
Eine beispielhafte Zusammensetzung eines erfindungsgemäßen Waschmittels, insbesondere eines flüssigen Waschmittels umfasst neben den hierin beschriebenen Peptiden, folgende Komponenten:
Wasser; und
Tenside, insbesondere anionische und/oder nichtionische Tenside; und/oder Verdickungsmittel; und/oder Stabilisatoren; und/oder organische Lösungsmittel; und/oder Enzyme; und/oder Duftstoffe; und/oder Komplexbildner, z.B. Phosphonate, insbesondere HEDP; und/oder pH-Stellmittel, insbesondere Zitronensäure, NaOH und/oder Monoethanolamin (MEA); und/oder optional weitere Farbübertragungsinhibitoren, insbesondere DTI-Polymere; und/oder Soil-Release-Polymere/Soil-Repellent-Polymere; und/oder Antischaummittel. Besonders bevorzugt umfasst ein erfindungsgemäßes Wasch- oder Reinigungsmittel, neben den erfindungsgemäßen Peptiden, folgende Komponenten: mindestens ein Tensid, bevorzugt in einer Konzentration von 0,5 bis 60 Gew.-%; und/oder mindestens einen Stabilisator, bevorzugt in einer Konzentration von 0,001 bis 20 Gew.-%, z.B. 0,1 bis 5 Gew.-%; und/oder mindestens einen Komplexbildner, bevorzugt in einer Konzentration von 0,01 bis 30 Gew.- %, insbesondere 0,1 bis 10 Gew.-% oder 0,2 bis 5 Gew.-%; und/oder mindestens ein organisches Lösungsmittel, bevorzugt in einer Konzentration von 0,1 bis 30 Gew.-%, z.B. 0,5 bis 25 Gew.-%; und/oder mindestens ein Soil-Release-Polymer/Soil-Repellent-Polymer, bevorzugt in einer Konzentration von 0,01 bis 20 Gew.-%, z.B. 0,05 bis 5 Gew.-%; und/oder mindestens ein Enzym, bevorzugt in einer Konzentration von 0,00001 bis 5 Gew.-%; und/oder mindestens einen Duft- oder Parfümstoff und/oder mindestens einen Duftspeicherstoff, bevorzugt in einer Konzentration von 0,0001 bis 15 Gew.-%; und/oder mindestens ein pH-Stellmittel, z.B. MEA, NaOH oder Zitronensäure, bevorzugt in einer Konzentration von 0,01 bis 25 Gew.-%, z.B. 0,05 bis 20 Gew.-%; und/oder mindestens ein Antischaummittel, bevorzugt in einer Konzentration unter 5 Gew.-%, z.B. unter 2 Gew.-% wie unter 1 Gew.-%; und/oder
Wasser; wobei die Konzentrationsangaben immer auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels bezogen sind.
In einem weiteren Aspekt betrifft die Erfindung ein Verfahren zur Reinigung von Textilien umfassend mindestens einen Schritt in dem ein erfindungsgemäßes Wasch- oder Reinigungsmittel angewendet wird. Bevorzugt betrifft das Verfahren ein maschinelles Waschverfahren, insbesondere in einer Waschmaschine, oder ein Handwaschverfahren. Dabei wirkt das hierin beschriebene Peptid bevorzugt als Farbübertragungsinhibitor und reduziert oder verhindert die Farbübertragung auf Textilien während des Wasch prozesses.
In einem weiteren Aspekt betrifft die Erfindung die Verwendung eines Peptids als Farbübertragungsinhibitor, wobei das Peptid eine Aminosäuresequenz mit 5 bis 50 Aminosäure- Resten, bevorzugt 10 bis 30 Aminosäure-Resten, insbesondere 18 bis 25 Aminosäure-Resten, e.g., 20 bis 24 Aminosäure-Resten, umfasst oder daraus besteht, wobei
(a) die Aminosäuresequenz mindestens 5 Histidin-Reste (H) umfasst, bevorzugt mindestens 6 H, stärker bevorzugt mindestens 10 H, insbesondere mindestens 12 H, mindestens fünf weitere Aminosäure-Reste, bevorzugt mindestens 8 weitere Aminosäure-Reste, z.B. mindestens 10, 12, 14, 16 oder 18 weitere Aminosäure-Reste, umfasst, die ungeladene Aminosäure-Reste sind, bevorzugt ausgewählt aus A, G, P, F, I, W, S, V, L, Y und Q, insbesondere ausgewählt aus A, G und P, und eine Nettoladung bei neutralem pH von -2 bis +6 aufweist, bevorzugt von 0 bis +4, stärker bevorzugt von 0 bis +2, insbesondere von 0; und/oder (b) die Aminosäuresequenz mindestens 80%, bevorzugt mindestens 81%, stärker bevorzugt mindestens 82%, noch stärker bevorzugt mindestens 83%, noch stärker bevorzugt mindestens 84%, noch stärker bevorzugt mindestens 85%, noch stärker bevorzugt mindestens 86%, oder mindestens 87% oder mindestens 88% oder mindestens 89% oder mindestens 90% oder mindestens 91% oder mindestens 92% oder mindestens 93% oder mindestens 94% oder mindestens 95% oder mindestens 96% oder mindestens 97% oder mindestens 98%, noch stärker bevorzugt mindestens 99% oder mindestens 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-5, bevorzugt mit einer der in SEQ ID NO:1 oder SEQ ID NO:4, genannten Aminosäuresequenzen aufweist.
Es ist besonders bevorzugt für die Verwendung, dass das mindestens eine Peptid ein Peptid wie hierin beschrieben ist, insbesondere das mindestens eine Peptid, das in dem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel, umfasst ist.
In bevorzugten Ausführungsformen reduziert oder verhindert die Verwendung des Peptids die Farbübertragung auf Textilien, bevorzugt beim Wasch- oder Reinigungsprozess, stärker bevorzugt als Bestandteil eines Wasch- oder Reinigungsmittels. Insbesondere werden die Textilien durch das Vorliegen des Peptids, welches bevorzugt an Farbstoffe bindet und/oder daran adhäriert und insbesondere als Farbübertragungsinhibitor wirkt, vor dem Verfärben geschützt.
Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für das erfindungsgemäße Waschoder Reinigungsmittel beschrieben werden, sind auch auf das erfindungsgemäße Verfahren zur Reinigung von Textilien anzuwenden. Ferner sind alle beschriebenen Merkmale und Ausführungsformen das mindestens eine Peptid im erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel betreffend auch auf die Verwendung eines Peptids als Farbübertragungsinhibitor anzuwenden. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für das erfindungsgemäße Verfahren und für die erfindungsgemäße Verwendung gilt und umgekehrt.
Die Erfindung wird im Folgenden anhand von Beispielen illustriert, ist aber nicht auf diese beschränkt.
Beispiele
Beispiel 1
Tabelle 1 : Histidin-reiche Peptide, welche als Farbübertragungsinhibitoren getestet wurden:
Beispiel 2: Waschmittel
Tabelle 2: Beispielhafte Wasch mittelzusammensetzung.
Dosierung: 3,5 g/L; pH 8, 2-8, 4 Beispiel 3: Farbinhibierungstest
Der Waschversuch wird nach dem Hohenstein Verfahren durchgeführt.
Aus einem farbübertragungsinhibitorfreien flüssigen Waschmittel A (3,5 g/l) wurde eine Waschlauge erzeugt. Diese Waschlauge wurde zu den Farbgebern (Tabelle 3) und den weißen Textilstücke (6 cm x 16 cm) aus Baumwolle (Fa. wfk, (Wfk 11 A)) und aus Polyamid (Fa. EMPA) dazugeben. Der Wasch prozess wurde bei 60°C für 30 Minuten durchgeführt. Zum Vergleich wurden ansonsten gleiche Waschlaugen, die zusätzlich zum Waschmittel A eines der wie vorstehend beschrieben synthetisch hergestellten Peptide enthielten (Peptid 1 : B, Peptid 2: C, Peptid 3: D, Peptid 4: E, Peptid 5: F), unter den gleichen Bedingungen getestet. Das Anbluten der weißen Begleittextilien wurde gemäß der DIN EN ISO 105-A04 auf einer Skala von 1 (starkes Anfärben) bis 5 (kein Anfärben) bewertet. In der nachfolgenden Tabelle sind die Ergebnisse angegeben.
Tabelle 3: Ergebnisse zur Farbübertragungsinhibierung.
Es ist zu erkennen, dass im Vergleich zum Waschmittel ohne Zusatz der erfindungswesentlichen Peptide die weißen Textilien beim Waschen mit Peptid-Zusatz weniger angefärbt wurden. Insbesondere Peptid 1 und Peptid 4 zeigen sowohl für Baumwolle als auch Polyamid eine DTI- Leistung.

Claims

Patentansprüche
1 . Wasch- oder Reinigungsmittel, umfassend mindestens ein Peptid, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz mit 5 bis 50 Aminosäuren, bevorzugt 10 bis 30 Aminosäuren, insbesondere 18 bis 25 Aminosäuren, wobei
(a) die Aminosäuresequenz mindestens 5 Histidin-Reste (H) umfasst, bevorzugt mindestens 6 H, stärker bevorzugt mindestens 10 H, insbesondere mindestens 12 H, mindestens fünf weitere Aminosäure-Reste, bevorzugt mindestens 8 weitere Aminosäure-Reste, umfasst, die ungeladene Aminosäure-Reste sind, bevorzugt ausgewählt aus A, G, P, F, I, W, S, V, L, Y und Q, insbesondere ausgewählt aus A, G und P, und eine Nettoladung bei neutralem pH von -2 bis +6 aufweist, bevorzugt von 0 bis +4, stärker bevorzugt von 0 bis +2, insbesondere von 0; und/oder
(b) die Aminosäuresequenz mindestens 80%, bevorzugt mindestens 85%, stärker bevorzugt mindestens 86%, mindestens 87%, mindestens 88%, mindestens 89%, mindestens 90%, mindestens 91%, mindestens 92%, mindestens 93%, mindestens 94%, mindestens 95%, mindestens 96%, mindestens 97%, mindestens 98%, mindestens 99%, mindestens 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-5, bevorzugt mit einer der in SEQ ID NO:1 oder SEQ ID NO:4, genannten Aminosäuresequenzen aufweist.
2. Das Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 1 , wobei die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids mindestens einen Arginin-Rest (R), bevorzugt innerhalb der letzten 8 C-terminalen Aminosäuren, stärker bevorzugt innerhalb der letzten 4 C-terminalen Aminosäuren, umfasst; und/oder mindestens einen Lysin-Rest (K), bevorzugt innerhalb der letzten 8 C-terminalen Aminosäuren, stärker bevorzugt innerhalb der letzten 4 C-terminalen Aminosäuren, insbesondere innerhalb der letzten 2 C-terminalen Aminosäuren, umfasst; und/oder keine negativ geladenen Aminosäure-Reste, bevorzugt kein E oder D, innerhalb der ersten 8 N-terminalen Aminosäure-Reste und/oder der letzten 8 C-terminalen Aminosäure-Reste, bevorzugt innerhalb der ersten 4 N-terminalen Aminosäure-Reste und/oder der letzten 4 C-terminalen Aminosäure-Reste, umfasst; und/oder am N-Terminus, umfassend die ersten 3-5 Aminosäure-Reste, eine neutrale Nettoladung aufweist; und/oder am C-Terminus, umfassend die letzten 3-5 Aminosäure-Reste, eine neutrale oder positive Nettoladung aufweist.
3. Das Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 1 oder 2, wobei die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids innerhalb der ersten 8 N-terminalen Aminosäure-Reste keine geladenen Aminosäure- Reste umfasst; und/oder mindestens eines der Sequenzmotive AHHH, AAHA oder AHHHAAHA, optional mehrfach, umfasst, bevorzugt das Sequenzmotiv (AHHHAAHA)3; und/oder das Sequenzmotiv GHHPH umfasst, bevorzugt (GHHPH)2, (GHHPH)3, oder (GHHPH)4.
4. Das Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 3, wobei die Aminosäuresequenz des mindestens einen Peptids mindestens eine aromatische Aminosäure, bevorzugt ausgewählt aus W, Y oder F, enthalten kann.
5. Das Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 4, wobei das mindestens eine Peptid zu mindestens 60% aus Aminosäure-Resten mit einem hohem alpha-Helix- bildenden Potential besteht, wobei diese Aminosäure-Reste bevorzugt ausgewählt werden aus E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H und W, stärker bevorzugt aus E, A, L, Q, K, R, F, I, H und W, insbesondere aus A, F, I, und H.
6. Das Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 5, wobei das mindestens eine Peptid eine Aminosäuresequenz einer der in den SEQ ID NOs: 1-5 genannten Aminosäuresequenzen umfasst oder daraus besteht, bevorzugt eine Aminosäuresequenz einer der in den SEQ ID NO:1 oder SEQ ID NO:4 genannten Aminosäuresequenzen.
7. Das Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 6, wobei das mindestens eine Peptid ein Peptid oder Polypeptid (Multimer) ist, umfassend zwei oder mehr der Peptide gemäß einem der Ansprüche 1 bis 6.
8. Das Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 7, wobei die zwei oder mehr Peptide durch mindestens einen Spacer miteinander verbunden sind, bevorzugt umfasst oder besteht der mindestens eine Spacer aus 1 bis 10 Aminosäure-Resten, bevorzugt ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus G, P, I, A und S oder Kombinationen davon, insbesondere GPI oder GAS.
9. Das Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 8, wobei das mindestens eine Peptid zur Adhäsion und/oder Bindung an Farbstoffe geeignet ist, bevorzugt ein Farbübertragungsinhibitor ist.
10. Das Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 9, wobei das Waschoder Reinigungsmittel ein Waschmittel ist.
11 . Das Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 10, wobei das Waschoder Reinigungsmittel bei einem pH-Wert von 2-12, bevorzugt 6 bis 10, insbesondere 7 bis 9, angewendet wird.
12. Verfahren zur Reinigung von Textilien umfassend mindestens einen Schritt in dem ein Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 1 1 angewendet wird.
13. Verwendung eines Peptids als Farbübertragungsinhibitor, wobei das Peptid eine Aminosäuresequenz mit 5 bis 50 Aminosäure-Resten, bevorzugt 10 bis 30 Aminosäure-Resten, insbesondere 18 bis 25 Aminosäure-Resten, umfasst oder daraus besteht, wobei
(a) die Aminosäuresequenz mindestens 5 Histidin-Reste (H) umfasst, bevorzugt mindestens 6 H, stärker bevorzugt mindestens 10 H, insbesondere mindestens 12 H, mindestens fünf weitere Aminosäure-Reste, bevorzugt mindestens 8 weitere Aminosäure-Reste, umfasst, die ungeladene Aminosäure-Reste sind, bevorzugt ausgewählt aus A, G, P, F, I, W, S, V, L, Y und Q, insbesondere ausgewählt aus A, G und P, und eine Nettoladung bei neutralem pH von -2 bis +6 aufweist, bevorzugt von 0 bis +4, stärker bevorzugt von 0 bis +2, insbesondere von 0; und/oder
(b) die Aminosäuresequenz mindestens 80%, bevorzugt mindestens 85%, stärker bevorzugt mindestens 86%, mindestens 87%, mindestens 88%, mindestens 89%, mindestens 90%, mindestens 91%, mindestens 92%, mindestens 93%, mindestens 94%, mindestens 95%, mindestens 96%, mindestens 97%, mindestens 98%, mindestens 99%, mindestens 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-5, bevorzugt mit einer der in SEQ ID NO:1 oder SEQ ID NO:4 genannten Aminosäuresequenzen aufweist.
14. Die Verwendung gemäß Anspruch 13, wobei das Peptid mindestens ein Peptid gemäß einem der Ansprüche 2 bis 9 ist.
15. Die Verwendung gemäß Anspruch 13 oder 14, wobei die Verwendung des Peptids die Farbübertragung auf Textilien, bevorzugt beim Waschprozess, reduziert oder verhindert, insbesondere die Textilien vor dem Verfärben schützt.
EP23806291.3A 2022-12-16 2023-11-16 Peptide als farbübertragungsinhibitoren für wasch- oder reinigungsmittel Pending EP4634203A1 (de)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DE102022133728.6A DE102022133728A1 (de) 2022-12-16 2022-12-16 Peptide als farbübertragungsinhibitoren für wasch- oder reinigungsmittel
PCT/EP2023/082034 WO2024125934A1 (de) 2022-12-16 2023-11-16 Peptide als farbübertragungsinhibitoren für wasch- oder reinigungsmittel

Publications (1)

Publication Number Publication Date
EP4634203A1 true EP4634203A1 (de) 2025-10-22

Family

ID=88837465

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
EP23806291.3A Pending EP4634203A1 (de) 2022-12-16 2023-11-16 Peptide als farbübertragungsinhibitoren für wasch- oder reinigungsmittel

Country Status (3)

Country Link
EP (1) EP4634203A1 (de)
DE (1) DE102022133728A1 (de)
WO (1) WO2024125934A1 (de)

Family Cites Families (10)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
AT330930B (de) 1973-04-13 1976-07-26 Henkel & Cie Gmbh Verfahren zur herstellung von festen, schuttfahigen wasch- oder reinigungsmitteln mit einem gehalt an calcium bindenden substanzen
EP0540784B1 (de) * 1991-11-06 2000-01-19 The Procter & Gamble Company Zusammensetzungen zur Verhinderung der Farbstoffübertragung
WO1998023716A2 (en) 1996-11-25 1998-06-04 Unilever N.V. Enzymatic oxidation process
AU1706301A (en) 1999-12-13 2001-06-25 Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien Washing agent, rinsing agent or cleaning agent portions with controlled active ingredient release
US7402664B2 (en) 2002-09-03 2008-07-22 Genencor International, Inc. Nucleic acids and expression vectors comprising carotenoid binding peptides
US20030100467A1 (en) 2001-09-12 2003-05-29 Wolfgang Aehle Binding phenol oxidizing enzyme-peptide complexes
SE0301431D0 (sv) * 2003-05-19 2003-05-19 Dermagen Novel antimicrobial peptides
CA2729937A1 (en) * 2008-07-07 2010-01-14 Nippon Zoki Pharmaceutical Co., Ltd. Fibromyalgia test method
US20120225025A1 (en) 2011-03-01 2012-09-06 Basf Se Dye transfer inhibiting polymers with improved storage stability and processability for laundry detergents and cleaners
DE102014225473A1 (de) 2014-12-10 2016-06-16 Henkel Ag & Co. Kgaa Wasch- und Reinigungsmittel mit einer Kombination aus Amylase und Protease

Also Published As

Publication number Publication date
DE102022133728A1 (de) 2024-06-27
WO2024125934A1 (de) 2024-06-20

Similar Documents

Publication Publication Date Title
EP3638762A1 (de) Pseudomonas stutzeri lipase und ihre verwendung
EP3638780A1 (de) Microbulbifer thermotolerans lipase und ihre verwendung
EP4448269A1 (de) Textil-bindende peptide
EP3673035A1 (de) Verbesserte pflegeeigenschaften von polyester textilien ii
WO2020002310A1 (de) Mittel enthaltend polyesterase i
EP3433351A1 (de) Reinigungsmittel enthaltend protease und amylase
EP3693448B1 (de) Verbesserung der waschleistung durch taurat-tenside
WO2017129436A1 (de) Verbessertes anti-pilling auf polyester textilien durch einsatz einer cutinase
EP3538633B1 (de) Amylase für wasch- und reinigungsmittelanwendungen
EP4634203A1 (de) Peptide als farbübertragungsinhibitoren für wasch- oder reinigungsmittel
EP3814470A1 (de) Mittel enthaltend rekombinante polyesterase
WO2020002307A1 (de) Polyesterase ii
WO2017198463A1 (de) Wasch- oder reinigungsmittel enthaltend eine polyethylenterephthalat hydrolase
EP3666871A1 (de) Wasch- oder reinigungsmittel enthaltend iminodisuccinat und/oder iminotrisuccinat
EP4728036A1 (de) Peptide mit schmutzablösender wirkung für wasch- und reinigungsmittel
DE102023212456A1 (de) Verbesserte Textilpflege durch Waschmittel enthaltend Copolymere
DE102023211308A1 (de) Reinigungsmittel enthaltend protease
DE102018133473A1 (de) Waschmittel für bleichbare Anschmutzungen
DE102018133468A1 (de) Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltend mindestens ein Vinylamidhomopolymer und/oder Vinylamid-Vinylpyrrolidoncopolymer
DE102015225463A1 (de) Wasch- oder Reinigungsmittel mit verbesserter Enzymstabilität
WO2017144623A1 (de) Stabilisierung von protease in alkylbenzolsulfonat-haltigen reinigungsmitteln
DE102016210174A1 (de) Festes Wasch- und Reinigungsmittel mit Amylase, Protease und löslichem Builder

Legal Events

Date Code Title Description
STAA Information on the status of an ep patent application or granted ep patent

Free format text: STATUS: UNKNOWN

STAA Information on the status of an ep patent application or granted ep patent

Free format text: STATUS: THE INTERNATIONAL PUBLICATION HAS BEEN MADE

PUAI Public reference made under article 153(3) epc to a published international application that has entered the european phase

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009012

STAA Information on the status of an ep patent application or granted ep patent

Free format text: STATUS: REQUEST FOR EXAMINATION WAS MADE

17P Request for examination filed

Effective date: 20250512

AK Designated contracting states

Kind code of ref document: A1

Designated state(s): AL AT BE BG CH CY CZ DE DK EE ES FI FR GB GR HR HU IE IS IT LI LT LU LV MC ME MK MT NL NO PL PT RO RS SE SI SK SM TR

DAV Request for validation of the european patent (deleted)
DAX Request for extension of the european patent (deleted)