EP4448269A1 - Textil-bindende peptide - Google Patents

Textil-bindende peptide

Info

Publication number
EP4448269A1
EP4448269A1 EP22835224.1A EP22835224A EP4448269A1 EP 4448269 A1 EP4448269 A1 EP 4448269A1 EP 22835224 A EP22835224 A EP 22835224A EP 4448269 A1 EP4448269 A1 EP 4448269A1
Authority
EP
European Patent Office
Prior art keywords
peptide
amino acid
sequence
weight
amino acids
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Pending
Application number
EP22835224.1A
Other languages
English (en)
French (fr)
Inventor
Shohana ISLAM
Iva ANIC
Christian Kastner
Irmgard Schmidt
Roland Breves
Christian DEGERING
Susanne Wieland
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Henkel AG and Co KGaA
Original Assignee
Henkel AG and Co KGaA
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Henkel AG and Co KGaA filed Critical Henkel AG and Co KGaA
Publication of EP4448269A1 publication Critical patent/EP4448269A1/de
Pending legal-status Critical Current

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Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K7/00—Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K7/04—Linear peptides containing only normal peptide links
    • C07K7/08—Linear peptides containing only normal peptide links having 12 to 20 amino acids
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/37—Polymers
    • C11D3/3703—Macromolecular compounds obtained otherwise than by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
    • C11D3/3719—Polyamides or polyimides
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D2111/00—Cleaning compositions characterised by the objects to be cleaned; Cleaning compositions characterised by non-standard cleaning or washing processes
    • C11D2111/10—Objects to be cleaned
    • C11D2111/12—Soft surfaces, e.g. textile

Definitions

  • the invention relates to a peptide as described herein.
  • the invention also relates to a washing or cleaning agent which comprises at least one peptide according to the invention and the use of a peptide according to the invention and/or a washing or cleaning agent according to the invention for cleaning and/or treating textiles made of plastic or having a plastic content.
  • LSEP low surface energy polymers
  • the inventors have found and developed special peptides that are surprisingly suitable for adhesion to plastic surfaces, preferably LSEP (low surface energy polymers) surfaces and in particular textiles made of (LSEP) plastic or with a (LSEP) plastic content and the above solve problems partially or completely.
  • These peptides are particularly suitable for use in detergents and cleaning agents and can contribute to improved cleaning performance and/or impart special properties to the textiles. They could also help to reduce or eliminate synthetic and chemical substances, for example in detergents and cleaning agents, by providing a biodegradable alternative. They could also contribute to the stabilization of other ingredients, for example.
  • the invention relates to a peptide comprising or consisting of an amino acid sequence of 4 to 50 amino acids, wherein
  • amino acid sequence in N- to C-terminal orientation has the following sequence (C) m XlX2X 3 (X4)nX 5 (C)o, where
  • Xi is a positively charged amino acid
  • X2 and X3 are uncharged amino acids, each X4 is independently any amino acid,
  • the peptide is a peptide for adhesion to plastic surfaces, for example LSEP plastic surfaces, in particular textiles made from (LSEP) plastic or with a (LSEP) plastic component, in particular polyester.
  • plastic surfaces for example LSEP plastic surfaces, in particular textiles made from (LSEP) plastic or with a (LSEP) plastic component, in particular polyester.
  • a further aspect of the invention is a peptide for adhesion to plastic surfaces, comprising or consisting of an amino acid sequence of 4 to 50 amino acids, wherein
  • amino acid sequence in N- to C-terminal orientation has the following sequence (C) m XlX2X 3 (X4)nX 5 (C)o, where
  • Xi is a positively charged amino acid
  • X2 and X3 are uncharged amino acids, each X4 is independently any amino acid,
  • the invention relates to a peptide for adhesion to textiles made of plastic or with a plastic content, comprising or consisting of an amino acid sequence of 4 to 50 amino acids, where
  • amino acid sequence in N- to C-terminal orientation has the following sequence (C) m XlX2X 3 (X4)nX 5 (C)o, where
  • Xi is a positively charged amino acid
  • X2 and X3 are uncharged amino acids, each X4 is independently any amino acid,
  • the peptide according to the invention is functionally modified, for example the peptide according to the invention is coupled to certain other molecules or chemical groups, eg to organic (macro)molecules. Such molecules are described below also referred to as derivatives or conjugates.
  • the peptide according to the invention acts as a kind of adhesion tag, which mediates binding to the desired surface or the desired material.
  • the invention relates to a multimer of the above-mentioned peptides, which comprises two or more of the amino acid sequences mentioned, preferably in the form of a peptide or polypeptide.
  • the invention relates to an agent comprising at least one peptide or polypeptide as described above. Also included are agents that contain at least one peptide, comprising or consisting of an amino acid sequence that has at least 80%, preferably at least 90%, sequence identity to one of the sequences listed in SEQ ID NOs: 1-27, preferably 1-15, 16-17 or 18- 22, mentioned amino acid sequences included.
  • the agent is a detergent or cleaning agent, preferably a detergent.
  • the invention relates to a washing or cleaning agent, in particular a washing agent, comprising at least one of the peptides or polypeptides described herein.
  • the peptide can comprise or consist of an amino acid sequence which has at least 80%, preferably at least 90%, sequence identity to one of the amino acid sequences specified in SEQ ID NOs: 1-27, preferably 1-15, 16-17 or 18-22 .
  • the invention relates to the use of the peptides or polypeptides described herein for adhesion to plastic surfaces, preferably to LSEP surfaces.
  • the peptides or polypeptides may be conjugated to another molecule to be brought into proximity with the surface.
  • the invention also relates to the use of the peptides or polypeptides described herein for the cleaning and/or treatment of textiles made of plastic or containing a plastic component. Also in such embodiments, the peptides or polypeptides may be conjugated to another molecule to be brought close to the surface.
  • the peptide in the compositions or uses of the invention is functionally modified, e.g., derivatized or conjugated, as described herein.
  • the use of the peptide according to the invention or the washing or cleaning agent according to the invention results in improved wearing comfort of the textiles, the improved wearing comfort relating, for example, to a more pleasant feel of the textile, an increased dirt-repellent effect of the textile or a changed water absorption or moisture regulation.
  • At least one refers to 1 or more, for example 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 or more.
  • the information refers to the type of ingredient and not to the absolute number of molecules.
  • At least one peptide thus means, for example, at least one type of peptide, i.e. one type of peptide or a mixture of several different peptides can be meant.
  • the information relates to all compounds of the specified type that are contained in, for example, a composition or an agent, i.e. the composition or agent typically does not contain any other compounds of this type beyond the specified amount of the corresponding compounds.
  • the invention relates to a peptide comprising or consisting of an amino acid sequence of 4 to 50 amino acids in length, preferably of at least 8, 9, 10, 11 or 12 amino acids in length. Preferred lengths are up to 40, up to 35, up to 30, or up to 25 or up to 24 amino acids.
  • the peptide can have a length of 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23 or 24 amino acids, in particular 12 to 18 amino acids.
  • the peptides of the invention have
  • Xi is a positively charged amino acid, preferably R or K, more preferably R, X2 and X3 are uncharged amino acids, preferably selected from A, L, M, S, I and Q, more preferably from A, S, I and L, especially from A and L, each X4 is independently any amino acid, preferably with exception from P, more preferably excluding P and G;
  • the peptides comprise or consist of an amino acid sequence which is at least 80%, preferably at least 81%, at least 82%, at least 83%, at least 84% or at least 85%, more preferably at least 86%, at least 87%, at least 88% , at least 89%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 99% or 100% sequence identity with a of the amino acid sequences mentioned in SEQ ID NOs: 16-17 and/or 18-22.
  • a “peptide” in the context of the present invention is to be understood as meaning a polymer composed of amino acids, preferably the 20 proteinogenic L-amino acids, preferably linear in structure and having up to 100 amino acids which are linked to one another via peptide bonds.
  • the peptides of the invention have an amino acid sequence of 4 to 50 amino acids.
  • the amino acids are given in the context of this invention in the one-letter code, where for example C stands for cysteine, R for arginine, A for alanine and L for leucine.
  • C in the above sequence (C) m XiX2X3(X4)nX5(C) 0 represents a cysteine residue.
  • the amino acids in an amino acid sequence disclosed herein are linked via peptide bonds and, unless otherwise indicated, the sequence is presented in the N- to C-terminal orientation.
  • the peptides according to the invention can be chemically synthesized and/or produced recombinantly by means of protein design.
  • short peptides can easily be produced synthetically, for example via solid-phase synthesis.
  • Longer peptides and polypeptides, on the other hand, are often also produced recombinantly in the host organism.
  • N-terminus typically describes the end of the amino acid chain of the peptide according to the invention which has a free amino group.
  • C-terminus typically describes the end of the amino acid chain of the peptide according to the invention which has a free carboxyl group.
  • expression “in the N- to C-terminal orientation” refers to an amino acid sequence in which the order of the amino acids is described starting from the N-terminus towards the C-terminus.
  • Typical acidic or negatively charged amino acids are D and E.
  • Amino acids that are positively charged or basic typically include R, K, and H.
  • Amino acids such as G, A, C, I, L, M, F, V, P, S, T, W, Y, N and Q are typically uncharged, i.e. neutral, amino acids.
  • any amino acid it is usually meant to be one of the 20 naturally occurring proteinogenic amino acids, i.e. one of glycine (G), alanine (A), valine (V), leucine (L), isoleucine (I ), phenylalanine (F), serine (S), threonine (T), proline (P), methionine (M), cysteine (C), histidine (H), lysine (K), arginine (R), glutamine (Q ), asparagine (N), aspartic acid (D), glutamic acid (E), tyrosine (Y) and tryptophan (W).
  • the amino acids are typically L-amino acids unless otherwise indicated.
  • the peptide can also consist of D-amino acids, although it can be preferred that D- and L-amino acids do not occur simultaneously within the peptides described herein.
  • such any amino acid encompasses all of the foregoing amino acids with the exception of proline, and in some embodiments also with the exception of proline and glycine. These two amino acids are not preferred in certain embodiments because they have helix-breaking properties and can therefore adversely affect the secondary structure of the peptides.
  • the peptide according to the invention has an overall charge of -2 to +12, preferably from 0 to +8, more preferably from 0 to +4, in particular from 0 to +2.
  • the overall charge of the peptide is based on the number of positively and negatively charged amino acids in the peptide, specifically arginine (R), lysine (K), histidine (H), aspartic acid (D), and glutamic acid (E), and is the sum of the negatives and positive charges, with each positive and negative charge canceling out.
  • a peptide with 2 arginine residues and 1 glutamic acid residue would thus have an overall charge of +1.
  • the overall charge of the peptide is preferably -2 to +12, more preferably 0 to +8, even more preferably 0 to +4, especially 0 to +2.
  • the feature that the peptide has a "net positive charge" at the "N-terminus comprising the first 3-4 amino acids” means that the N-terminal 3-4 amino acids comprise more positively charged than negatively charged amino acids.
  • this feature is met when the N-terminal 3-4 amino acids contain 1 or 2 positively charged amino acids, i.e. H, K or R, preferably K or R, more preferably R, and no negatively charged amino acids such as E or have D. If the N-terminus contains a negatively charged amino acid, the number of positively charged amino acids must be at least 2 for the net charge to remain positive.
  • the peptide has a net negative or neutral charge at the “C-terminus, which includes the last 3-6 amino acids”, means that the number of amino acids charged must be 0 or the number of amino acids negatively charged, i.e. D and E, must be greater than the number of positively charged ones.
  • An example of such a C-terminal sequence would be EAL or the double sequence of this motif.
  • the sequence X1X2X3 is RAL, RSI or RLA, preferably RAL or RLA, in particular RAL.
  • the N-terminal sequence RAL or RLA not only advantageously has a positive net charge, it also includes amino acids with a particularly high alpha-helix-forming potential, as explained further below.
  • the arginine residue can also be replaced by lysine, but the N-terminal arginine residue is particularly preferred.
  • the sequence (X4)nX5 comprises at least one sequence XeXzXs, where Xe is a charged or uncharged amino acid, preferably R, K, E, L, A or Q, more preferably R, K, E or Q, and X7 and Xe are independently negatively charged or uncharged amino acids with the exception of P and G, preferably A, L, E, R, Q or M, for example A, L, E, Q or M, more preferably A, E, Q or L , more preferably A, E or L, especially A or L; and or
  • (ii) (X4)n comprises at least one aromatic amino acid, preferably W or F.
  • sequence XeXzXs includes an Xe which is R or K
  • the sequence XeXzXs is preferably not at the C-terminus and preferably not within the 6 C-terminal amino acids.
  • sequence (X4)nX5 can comprise one or more further sequences XeXyXs which are C-terminal to the sequence which comprises a positively charged amino acid as Xe, these further sequences then preferably having no positively charged amino acid as Xe.
  • one of the sequences XeXyXs that is close, i.e. within the 6 C-terminal amino acids, or at the C-terminus has as Xe a negatively charged amino acid, for example E.
  • the peptide contains an aromatic amino acid selected from W and F, there is a positively or negatively charged amino acid next to it, in particular at the C-terminal end, in particular there is no further aromatic amino acid next to the aromatic amino acid.
  • the aromatic amino acids phenylalanine (F) and tryptophan (W) are preferably used in the peptide sequence according to the invention as helix formers and/or for pi-stacking.
  • the aromatic amino acid tyrosine (Y) is not used in the peptide sequence in various embodiments because of its helix-breaking properties. In various embodiments, therefore, the peptide is free of Y residues.
  • Pore stacking in the context of the present invention refers to the non-covalent interaction between aromatic ring systems.
  • (ii) (X4)nXs comprises at least one sequence XeXyXs, wherein XeXyXs is EAL, LEA or ELA, preferably EAL, and wherein said sequence is preferably not located in the N-terminal amino acids of positions 1-6; and or
  • nXs comprises at least one sequence XeXyXs, where XeXyXs is EQA, QAL, LQA or QLA, preferably EQA, QAL or QLA, in particular QAL.
  • (X4)nXs comprises at least one sequence XeXyXs, where XeXyXs is QLA or EQA, which sequence is preferably not located in the N-terminal amino acids of positions 1-6 or 1-11.
  • (X4)nXs comprises at least one sequence XeXyXsXg, where XeXyXsXg is AQLA or SEQA, which sequence is preferably not located in the N-terminal amino acids of positions 1-6 or 1-11.
  • the peptide comprises the sequence X1X2X3, where X1X2X3 is RAL, and (X4)nXs comprises at least one of QAL and EAL, preferably both.
  • the peptide has the sequence
  • the peptide additionally comprises at least one further (second) sequence RAL.
  • this can follow directly C-terminally to the first RAL sequence or be separated from it by 1-3 amino acids, for example by 1 or 3 three amino acids.
  • the peptide contains two RAL sequences and at least one EAL and QAL sequence each.
  • Preferred sequences are:
  • RAL(Xw)qEALRAL (Xn)rQAL(Xi 2 )s where X10 and Xu are independently any amino acid, preferably with the exception of P, more preferably with the exception of P and G, for example W or F or other motifs QAL or EAL includes;
  • the peptide contains at least one W or F, preferably exactly one W or F.
  • the peptide according to the invention preferably comprises amino acids with a high alpha-helix-forming potential, these amino acids being selected from E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H, W and D, more preferably E, A, L, M, Q, K, R, F, I and H; even more preferably E, A, L, M, Q, K, R and F.
  • the peptide consists of at least 60%, preferably at least 65%, more preferably at least 70%, in particular at least 75% or at least 80% or at least 85% or at least 90% or at least 95%
  • Amino acids with a high alpha-helix-forming potential these amino acids being preferably selected from E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H, W and D, more preferably E, A, L, M, Q, K, R, F, I and H; even more preferably E, A, L, M, Q, K, R and F.
  • the peptide according to the invention particularly preferably forms a helical secondary structure, in particular an a-helix structure, preferably with an a-helix content of at least 80%, preferably at least 85%, more preferably at least 90%, even more preferably at least 95%, especially higher than 95%.
  • the use of the motif AL or LA in the amino acid sequence of the peptide according to the invention can contribute to the stability of the helical structure because these amino acids have a high ⁇ -helix potential.
  • the peptide according to the invention has an amino acid sequence according to one of SEQ ID NOs: 1-15 and/or 16-17, in particular 1-15, or variants thereof which are at least 80%, preferably at least 81%, at least 82%, at least 83%, at least 84% or at least 85%, more preferably at least 86%, at least 87%, at least 88%, at least 89%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, have at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 99%, at least 99.5% sequence identity to the specified sequence, with preferably the RAL motif, and more preferably also the EAL and/or QAL motif, if present, are invariable. If the RAL, EAL and QAL motifs are present in the peptide, these are preferably invariable in all the aforementioned variants.
  • the peptide can have a high proportion of hydrophobic amino acids selected from A, L, F, W, V, M, I and P, in particular A, L, F, W, V, M and I.
  • the peptide preferably has an amino acid sequence that is 10 to 24 amino acids in length, for example 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23 or 24 amino acids, in particular 12 to 19 amino acids, for example 12-18 amino acids.
  • the peptide according to the invention has the amino acid cysteine (C) at the C terminus. In other embodiments, the peptide according to the invention has the amino acid cysteine at the N-terminus.
  • This amino acid can allow coupling to other molecules, structures or substrates via the free sulfhydryl group. This amino acid therefore serves as a linking site but is typically not involved in the desired adhesive effect.
  • the peptide according to the invention preferably comprises or consists of an amino acid sequence which comprises at least 80%, preferably at least 85%, more preferably at least 86%, even more preferably at least 87%, even more preferably at least 88%, even more preferably at least 89%, even more preferably at least 90%, even more preferably at least 91%, even more preferably at least 92%, even more preferably at least 93%, even more preferably at least 94%, even more preferably at least 95%, even more preferably at least 96 %, even more preferably at least 97%, even more preferably at least 98%, even more preferably at least 99%, even more preferably at least 99.5%, in particular 100% sequence identity with one of the following amino acid sequences: RALQALRALQALEAL (SEQ ID NO: 1), RALRALRALEALEAL (SEQ ID NO: 2), RALRALRALQALQAL (SEQ ID NO: 3), RALRALRALQALEAL (SEQ ID NO: 4), RALRALQALEALEAL (
  • the peptide according to the invention comprises or consists of an amino acid sequence which is at least 80%, preferably at least 85%, more preferably at least 86%, even more preferably at least 87%, even more preferably at least 88% more preferably at least 89%, even more preferably at least 90%, even more preferably at least 91%, even more preferably at least 92%, even more preferably at least 93%, even more preferably at least 94%, even more preferably at least 95%, even more preferably at least 96%, even more preferably at least 97%, even more preferably at least 98%, even more preferably at least 99%, even more preferably at least 99.5%, in particular 100% sequence identity with one of the following amino acid sequences: RSIVTFSLRQNAQLA (SEQ ID NO: 16), RSIVTFSLRQNSEQA (SEQ ID NO: 17), GLHTSATNLYLH (SEQ ID NO: 18), QHSIRLLTIKKP (SEQ ID NO: 19), QQSIR
  • the peptide according to the invention comprises or consists of an amino acid sequence which is at least 80%, preferably at least 85%, more preferably at least 86%, even more preferably at least 87%, even more preferably at least 88% more preferably at least 89%, even more preferably at least 90%, even more preferably at least 91%, even more preferably at least 92%, even more preferably at least 93%, even more preferably at least 94%, even more preferably at least 95%, even more preferably at least 96%, even more preferably at least 97%, even more preferably at least 98%, even more preferably at least 99%, even more preferably at least 99.5%, in particular 100% sequence identity with one of the following Amino acid sequences: GLHTSATNLYLH (SEQ ID NO: 18), QHSIRLLTIKKP (SEQ ID NO: 19), QQSIRIMTIKHP (SEQ ID NO: 20), WRHPRLRCGNLL (SEQ ID NO: 21), or QKSRNRMTRT
  • the peptide of the invention may further comprise or consist of, or be a variant of, one of the following amino acid sequences: SRARLFVVTYHK (SEQ ID NO: 23), HMISTMNAASRR (SEQ ID NO: 24), RSIVTFSLRQNR (SEQ ID NO: 25), RNTIRIRTIKHP (SEQ ID NO: 26) or RHSSTLRYRPLP (SEQ ID NO: 27), wherein a variant has an amino acid sequence that is at least 80%, preferably at least 85%, more preferably at least 86%, even more preferably at least 87%, even more preferably at least 88%, even more preferably at least 89%, even more preferably at least 90%, even more preferably at least 91%, even more preferably at least 92%, even more preferably at least 93%, even more preferably at least 94%, even more preferably at least 95%, even more preferably at least 96%, even more preferably at least 97%, even more preferably at least 98%, even more preferably
  • Variants of the peptides according to the invention whose amino acid sequence is at least 80%, preferably at least 85%, more preferably at least 86%, even more preferably at least 87%, even more preferably at least 88%, even more preferably at least 89%, even more preferably at least 90%, even more preferably at least 91%, even more preferably at least 92%, even more preferably at least 93%, even more preferably at least 94%, even more preferably at least 95%, even more preferably at least 96%, even more preferably at least 97%, still more preferably at least 98%, even more preferably at least 99%, even more preferably at least 99.5% sequence identity with one of the amino acid sequences that correspond to the sequences in SEQ ID NOs: 1-27, preferably 1-22, more preferably 1-15 , 16-17, or 18-22, more preferably 1-15 or 16-17, in particular 1-15, preferably differ in a maximum of 3 positions, more preferably in a maximum of 2 positions, in particular in a maximum of 1 position of
  • cysteine could have been attached at the C or N terminus.
  • variant refers to variants of the peptide according to the invention, which still have the functionality of the starting peptide, but differ from the starting sequence by one or more sequence deviations, for example 1, 2 or 3 sequence deviations, for example a substitution, deletion or insertion distinguish.
  • sequence identity of such variants can be in the range of 80% based on the entire length of the starting peptide, and may be at least 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 or 99.5%.
  • sequence comparison is based on the BLAST algorithm established in the prior art and commonly used (see, for example, Altschul, SF, Gish, W, Miller, W, Myers, EW & Lipman, DJ (1990) "Basic local alignment search tool .” J. Mol. Biol. 215:403-410, and Altschul, Stephan F., Thomas L. Madden, Alejandro A. Schaffer, Jinghui Zhang, Hheng Zhang, Webb Miller, and David J.
  • T-Coffee cf., for example, Notredame et al (2000): T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments. J. Mol. Biol. 302, 205-217
  • Sequence comparisons are also possible using the Vector NTIR Suite 10.3 computer program (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, California, USA) with the specified standard parameters, whose AlignX module for sequence comparisons is based on ClustalW. Unless otherwise indicated, sequence identity given herein is determined using the BLAST algorithm.
  • Such a comparison also allows a statement to be made about the similarity of the compared sequences to one another. It is usually given as a percentage of identity, ie the proportion of identical nucleotides or amino acid residues in the same positions or in positions that correspond to one another in an alignment.
  • identity ie the proportion of identical nucleotides or amino acid residues in the same positions or in positions that correspond to one another in an alignment.
  • amino acid sequences the broader concept of homology also includes conserved amino acid exchanges, i.e. amino acids with similar chemical activity, since these usually have similar chemical activities within the peptide/protein. Therefore, the similarity of the compared sequences can also be expressed as percent homology or percent similarity. Identity and/or homology statements can be made about entire peptides, polypeptides or genes or only about individual areas.
  • homologous or identical regions of different nucleic acid or amino acid sequences are therefore defined by similarities in the sequences. Such areas often have identical functions. They can be small, containing only a few nucleotides or amino acids. However, such small areas often perform essential functions for the overall activity of the peptide/protein. It can therefore make sense to relate sequence matches only to individual, possibly small areas. Unless otherwise indicated, identity or homology references in the present Registration, however, to the total length of the specified nucleic acid or amino acid sequence.
  • the peptide or protein concentration can be determined using known methods, for example the BCA method (bicinchoninic acid; 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid) or the Biuret method (A.G. Gornall, C.S. Bardawill and M.M. David, J Biol.Chem., 177 (1948), pp. 751-766).
  • BCA method bicinchoninic acid; 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid
  • Biuret method A.G. Gornall, C.S. Bardawill and M.M. David, J Biol.Chem., 177 (1948), pp. 751-766.
  • Peptides according to the invention can have amino acid changes, in particular amino acid substitutions, insertions or deletions. Such peptides are further developed, for example, by targeted genetic modification, i.e. by mutagenesis methods, and are optimized for specific purposes or with regard to special properties (for example with regard to their stability, binding, etc.).
  • mutations such as substitutions, insertions or deletions can be introduced into the known molecules in order to change certain properties, for example.
  • the surface charges and/or the isoelectric point of the molecules and thereby their interactions with a surface can be changed.
  • the net charge of the peptides can be altered to affect substrate binding.
  • the stability or adsorption of the peptide can be increased by one or more corresponding mutations.
  • Advantageous properties of individual mutations, e.g. individual substitutions can complement each other.
  • the invention also includes peptides which are characterized in that they can be obtained from a peptide as described above as a starting molecule, for example from a molecule having one of the amino acid sequences according to SEQ ID NOs: 1-27, preferably 1-22, more preferably 1 -15, 16-17 and/or 18-22, even more preferably 1-15 or 16-17, in particular 1-15, on which, for example, one or more amino acid substitutions, including single or multiple conservative amino acid substitutions, have been carried out, wherein the resulting peptide has at least 80% sequence identity with one of the amino acid sequences according to SEQ ID NOs: 1-27, preferably 1-22, more preferably 1 -15, 16-17 and/or 18-22, even more preferably 1-15 or 16-17, in particular 1-15, on which, for example, one or more amino acid substitutions, including single or multiple conservative amino acid substitutions, have been carried out, wherein the resulting peptide has at least 80% sequence identity with one of the amino acid sequences according to SEQ ID NOs: 1-
  • NOs: 1-27 preferably 1-22, more preferably 1-15, 16-17 or 18-22, even more preferably 1-15 or 16-17, especially 1-15.
  • conservative amino acid substitution means the exchange (substitution) of one amino acid residue for another amino acid residue, which exchange does not result in a change in polarity or charge at the position of the exchanged amino acid, e.g. B. the exchange of a non-polar amino acid residue for another non-polar amino acid residue.
  • it may be preferable that such substitutions do not have glycine or tyrosine as the target amino acid or, for example, an amino acid that has a low alpha-helix-forming potential.
  • the peptide according to the invention can also be modified.
  • Preferred modifications can be, for example, the coupling of the peptide according to the invention with certain other molecules or chemical groups, for example organic (macromolecules, e.g. via a covalent bond or a linker via a suitable amino acid of the chain and/or N- and/or C-terminal.
  • the peptide according to the invention is coupled to at least one further (macro) molecule, it can also be referred to as a peptide derivative.
  • the peptide according to the invention is then derivatized.
  • the peptide can act as an adhesion tag, causing a molecule coupled to it to bind to the desired surface.
  • Such molecules can also be referred to as conjugates.
  • the peptides according to the invention mentioned which, for example, can have the amino acid cysteine N- or C-terminal for coupling purposes, are coupled (functionally modified) to biotin, preferably at a suitable amino acid in the chain and/or N- and/or C- terminal.
  • the peptide is part of a protein or polypeptide.
  • proteins and polypeptides can be recombinantly produced, for example, as fusion proteins.
  • the peptide according to the invention is located at either the N- or C-terminal to mediate adhesion of the entire molecule to a surface. In such embodiments, too, the peptide then acts as an adhesion tag.
  • RALQALRALQALEAL-C (SEQ ID NO: 28), RALRALRALEALEAL-C (SEQ ID NO: 29), RALRALRALQALQAL-C (SEQ ID NO: 30), RALRALRALQALEAL-C (SEQ ID NO: 31), RALRALQALEALEAL-C (SEQ ID NO: 32), RALFEALQALFRALEAL-C (SEQ ID NO: 33), RALRALEALQALEA-C (SEQ ID NO: 34), RALFEALFRALEALR-C (SEQ ID NO: 35), RALFEALFRALEAL-C (SEQ ID NO: 36), RALEALFRALEAL-C (SEQ ID NO: 37), RALRALFEALEAL-C (SEQ ID NO: 38), RALEALFRALQALEAL-C (SEQ ID NO: 39), RALEALWRALQALEAL-C (SEQ ID NO: 40), RALEALWRALEAL-C (SEQ ID NO:
  • (ii) comprise or consist of an amino acid sequence which is at least 80%, preferably at least 81%, 82%, 83%, 84% or 85%, more preferably at least 86%, even more preferably at least 87%, even more preferably at least 88 %, even more preferably at least 89%, even more preferably at least 90%, even more preferably at least 91%, even more preferably at least 92%, even more preferably at least 93%, even more preferably at least 94%, even more preferably at least 95%, still more preferably at least 96%, even more preferably at least 97%, even more preferably at least 98%, even more preferably at least 99%, even more preferably at least 99.5% sequence identity with one of the sequences in SEQ ID NOs: 28-44 (28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43 or 44) are mentioned, preferably with one of SEQ ID NOs: 28- 36, 39-44, especially 28-32, 34, 42-
  • (i) comprises or consists of any of the following amino acid sequences: GLHTSATNLYLH-C (SEQ ID NO: 45), QHSIRLLTIKKP-C (SEQ ID NO: 46), QQSIRIMTIKHP-C (SEQ ID NO: 47), WRHPRLRCGNLL-C (SEQ ID NO: 48), or QKSRNRMTRTHP-C (SEQ ID NO: 49); or
  • an amino acid sequence comprises or consists of at least 80%, preferably at least 81%, 82%, 83%, 84% or 85%, more preferably at least 86%, even more preferably at least 87%, even more preferably at least 88 %, even more preferably at least 89%, even more preferably at least 90%, even more preferably at least 91%, even more preferably at least 92%, even more preferably at least 93%, even more preferably at least 94%, even more preferably at least 95% , Even more preferably at least 96%, even more preferably at least 97%, even more preferably at least 98%, even more preferably at least 99%, even more preferably at least 99.5% sequence identity with one of the sequences in SEQ ID NOs: 45 -49 (45, 46, 47, 48 or 49).
  • the peptide can further have an amino acid sequence according to SEQ ID NOs: 50-54 (SRARLFVVTYHK-C (SEQ ID NO: 50), HMISTMNAASRR-C (SEQ ID NO: 51), RSIVTFSLRQNR-C (SEQ ID NO: 52) , RNTIRIRTIKHP-C-(SEQ ID NO: 53), RHSSTLRYRPLP-C (SEQ ID NO: 54)) or a variant thereof which is at least 80%, preferably at least 81%, 82%, 83%, 84% or 85% , more preferably at least 86%, even more preferably at least 87%, even more preferably at least 88%, even more preferably at least 89%, even more preferably at least 90%, even more preferably at least 91%, even more preferably at least 92%, still more preferably at least 93%, even more preferably at least 94%, even more preferably at least 95%, even more preferably at least 96%, even more preferably at least 97%,
  • adheresion is understood to mean an interaction between the peptide and a surface, as a result of which the peptide can adhere to the surface.
  • an "adhesive peptide” refers to a peptide that has the ability to interact with and/or adhere to a particular surface.
  • the adhesive peptides described herein preferably exhibit 10-fold, more preferably 20-fold, 50-fold or 100-fold higher adhesion to a given surface than any alternative peptide of comparable length not used for this purpose was developed and does not meet the sequence specifications described herein.
  • plastic and “plastic” are to be used synonymously and typically refer to solids that include polymers as the basic building blocks, with other (chemical) groups and molecules being added, for example.
  • solid body refers to any condition of solid substances, i.e. it is to be distinguished from liquid or gaseous substances. Solids can be hard and inflexible, as well as malleable, pliable and flexible.
  • the plastic surface is a plastic surface with low surface energy (Low Surface Energy Polymer (LSEP) surface).
  • LSEP Low Surface Energy Polymer
  • These surfaces are typically inert surfaces that previously had to be activated for functionalization or for further modifications.
  • Common methods here are, for example, a plasma or corona treatment and a treatment with primers such as solvents or oxidizing agents, without being limited to them.
  • Such pretreatment processes can be circumvented or avoided by using the peptides described herein, because the peptides described also bind the untreated LSEP surfaces well.
  • a contact angle measurement can be carried out, for example, without being limited to this.
  • the measured contact angle indicates the extent to which a liquid can wet the surface of a solid. From this it can be read to what extent this liquid, for example an agent according to the invention, is suitable for the treatment of the examined surface.
  • Contact angle measurement is a common measurement method for a person skilled in this field.
  • the plastic surface preferably includes or consists of a material selected from the following: polyester (PES), polyethylene (PE), polypropylene (PP), polyurethane (PU), polystyrene (PS), polyvinyl chloride (PVC), polycarbonate (PC), polyamide (PA), polyphenylene ether, polyphenylene sulfide, polyoxymethylene (POM), polymethyl methacrylate (PMA), polyethylene terephthalate (PET), Polybutylene terephthalate (PBT), polytetrafluoroethylene (PTFE), polyhydroxyalkanoate (PHA), polyhydroxybutyrate (PHB), polyimide (PI), polylactide (PLA), polyvinylidene fluoride (PVDF), polyetherketone (PEK, etc.), copolymers and/or mixtures thereof and/or polymers Foams thereof, preferably polyester (PES), polyethylene (PE), polypropylene (PP), polystyrene (PS), copolymers and
  • the material of the plastic surface is polyethylene (PE), polypropylene (PP), polystyrene (PS), copolymers and/or mixtures thereof and/or polymeric foams thereof.
  • the plastic surface can preferably represent one or more of the following parts: composite components, foils, packaging, plastic particles, and/or textiles, for example functional textiles.
  • the peptide according to the invention preferably has an adsorption on the plastic surface of from 0.25 to 3, for example from 0.25 to 1 or from 0.4 to 1, measured using the semi-quantitative method for measuring adhesion, which is described, for example, in WO 2014/072313 A1 is described.
  • the preferred adhesion values are in the range of 25 to 100, especially 40 to 100. This method is described in Example 2, for example.
  • Good adhesion to plastic surfaces can be achieved, for example, by a peptide with a pronounced helical structure (in particular a-helix structure) and/or a high arginine content, in particular at one of the termini.
  • Peptides according to the invention for adhesion to plastic surfaces preferably to LSEP surfaces, in particular to textiles made of (LSEP) plastic or with a (LSEP) plastic component, comprise or consist of an amino acid sequence of 4 to 50 amino acids, preferably 10 to 24 amino acids, for example 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23 or 24 amino acids, in particular 12 to 19 amino acids, for example 12 to 18, where
  • amino acid sequence in N- to C-terminal orientation has the following sequence (C) m XlX2X 3 (X4)nX 5 (C)o, where
  • Xi is a positively charged amino acid, preferably R or K, more preferably R,
  • X2 and X 3 are uncharged amino acids, preferably selected from A, L, M, S, I and Q, more preferably from A, L, S and I or A, L, M and Q, especially from A and L, each X4 is independently any amino acid, preferably with the exception of P, more preferably with the exception of P and G;
  • Particularly preferred peptides according to the invention which have good adhesion in particular to polyester, have an amino acid sequence that is at least 80%, preferably at least 85%, more preferably at least 86%, even more preferably at least 87%, even more preferably at least 88% more preferably at least 89%, even more preferably at least 90%, even more preferably at least 91%, even more preferably at least 92%, even more preferably at least 93%, even more preferably at least 94%, even more preferably at least 95%, even more preferably at least 96%, even more preferably at least 97%, even more preferably at least 98%, even more preferably at least 99%, even more preferably at least 99.5%, in particular 100% sequence identity with one of the amino acid sequences that correspond to the sequences in SEQ ID NOs. 1-17 or 28-44, preferably 1, 2, 5-9 and 12-17 or 28, 29, 32-36 and 39-44, in particular 2, 5, 7, 16 and 17 or 29, 32, 34, 43 and 44 correspond.
  • a peptide which has good adhesion in particular to polyester can have an amino acid sequence which is at least 80%, preferably at least 85%, more preferably at least 86%, even more preferably at least 87%, even more preferably at least 88% even more preferably at least 89%, even more preferably at least 90%, even more preferably at least 91%, even more preferably at least 92%, even more preferably at least 93%, even more preferably at least 94%, even more preferably at least 95%, still more preferably at least 96%, even more preferably at least 97%, even more preferably at least 98%, even more preferably at least 99%, even more preferably at least 99.5%, in particular 100% sequence identity with one of the amino acid sequences which corresponds to the sequences in SEQ ID NOs. 18-22 and/or 23-27 or 45-49 and/or 50-54, preferably 19, 21-23, 25 and/or 27 or 46, 48-50, 52 and/or 54, in particular 23 and 25 or 50 and 52.
  • the peptide according to the invention can also be at least one subunit (module) of a peptide or polypeptide, wherein the polypeptide can comprise a multimer of the sequences described herein, for example 1 to 30 repeats, more preferably 2 to 15 repeats, in particular 2 to 10 repeats, for example 2, 3, 4, 5 or 6 repeats of the peptides of the invention.
  • the polypeptide may include or consist of such multimers.
  • the individual peptide subunits of the polypeptide (multimer) can be separated from one another by spacers, for example by spacers with a length of
  • a further aspect of the invention is also a peptide or polypeptide (multimer) comprising one or more, preferably two or more peptides according to the invention, as described herein.
  • polypeptide designates in particular those peptides which comprise 100 or more amino acids.
  • the peptides according to the invention can be prepared chemically by known methods of peptide synthesis, for example by Merrifield solid-phase synthesis.
  • the peptides according to the invention by means of recombinant methods.
  • this includes all genetic engineering or microbiological processes which are based on introducing the genes for the peptides of interest into a host organism suitable for production and transcribing and translating them (summarized within the scope of this invention as biotechnological processes).
  • the relevant genes are introduced via vectors, in particular expression vectors; but also via those that cause the gene of interest to be inserted into an already existing genetic element such as the chromosome or other vectors in the host organism.
  • the functional unit of gene and promoter and possibly other genetic elements is typically referred to as an expression cassette. However, it does not necessarily have to be available as a physical unit.
  • the peptides according to the invention are particularly preferably produced as polypeptides (multimers) and subsequently cleaved into the functional peptides.
  • Very particularly preferred multimers have
  • peptide units each according to the invention, which are each separated from one another by spacers of 0 to 4 amino acids in length (for example 1, 2, 3 or 4 amino acids).
  • spacers can consist, for example, of the amino acids glycine (G), alanine (A) and serine (S).
  • the spacers can also be or comprise interfaces for specific proteases/peptidases, in particular endopeptidases, or form such an interface together with parts of the peptide according to the invention.
  • the peptide is produced using biotechnological methods as defined above.
  • vectors are understood to mean elements consisting of nucleic acids which contain a gene of interest as a characteristic nucleic acid region. They are able to establish this in a species or a cell line over several generations or cell divisions as a stable genetic element that replicates independently of the rest of the genome.
  • Vectors are special plasmids, i.e. circular genetic elements, especially when used in bacteria.
  • cloning vectors In genetic engineering, a distinction is made on the one hand between those vectors that are used for storage and thus to a certain extent also for genetic engineering work, the so-called cloning vectors, and on the other hand those that have the function of realizing the gene of interest in the host cell, i.e. the expression of the allow the peptide in question.
  • expression vectors are referred to as expression vectors.
  • the nucleic acid coding for a peptide according to the invention or a multimer of such a peptide, which constitutes a further aspect of the invention, can be cloned into a vector, for example.
  • the molecular-biological dimension of the invention thus consists in vectors with the genes for the corresponding peptides. These can include, for example, those which are derived from bacterial plasmids, from viruses or from bacteriophages, or predominantly synthetic vectors or plasmids with elements from a wide variety of origins. With the other genetic elements present in each case, vectors are able to establish themselves as stable units in the relevant host cells over several generations.
  • the vectors form suitable starting points for molecular biological and biochemical investigations of the relevant gene or associated peptide and for further developments according to the invention and ultimately for the amplification and production of peptides according to the invention. They represent further aspects of the present invention.
  • Preferred embodiments of the present invention are cloning vectors. In addition to storage, biological amplification or selection of the gene of interest, these are suitable for characterizing the gene in question, for example by creating a restriction map or sequencing. Cloning vectors are also therefore preferred embodiments of present invention because they represent a transportable and storable form of the claimed DNA. They are also prime starting points for non-cell-bound molecular biology techniques, such as the polymerase chain reaction.
  • Expression vectors are chemically similar to cloning vectors, but differ in those partial sequences that enable them to replicate in the host organisms optimized for the production of peptides and there to express the contained gene.
  • Preferred embodiments are expression vectors which themselves carry the genetic elements necessary for expression. Expression is influenced, for example, by promoters that regulate the transcription of the gene. Thus, the expression can be effected by the natural promoter originally located in front of this gene, but also after genetic fusion either by a promoter of the host cell provided on the expression vector or by a modified or a completely different promoter of another organism.
  • Preferred embodiments are those expression vectors that can be regulated by changing the culture conditions or adding certain compounds, such as cell density or specific factors.
  • Embodiments of the present invention can also be cell-free expression systems in which peptide biosynthesis is reproduced in vitro. Such expression systems are also established in the prior art.
  • a peptide according to the invention requires the transfer of the associated gene into a host cell, known as its transformation.
  • host cells ie prokaryotes, eukaryotes or cyanophyta.
  • host cells are preferred which can be handled well genetically, for example with regard to transformation with the expression vector and its stable establishment, for example unicellular fungi such as yeasts or bacteria.
  • preferred host cells are characterized by good microbiological and biotechnological handling. This applies, for example, to easy culturing, high growth rates, low requirements for fermentation media and good production and secretion rates for foreign peptides.
  • the optimal expression systems for the individual case often have to be determined experimentally from the abundance of different systems available according to the prior art.
  • Each peptide according to the invention can be obtained in this way from a large number of host organisms.
  • host cells Preferred embodiments are those host cells whose activity can be regulated on the basis of genetic regulatory elements which are made available, for example, on the expression vector, but which can also be present in these cells from the outset. For example, by adding chemical compounds that act as activators in a controlled manner by changing the cultivation conditions or when a certain cell density is reached, they can be stimulated to express. This enables a very economical production of the peptides of interest.
  • Preferred host cells are prokaryotic or bacterial cells. Compared to eukaryotes, bacteria are generally characterized by shorter generation times and lower demands on the cultivation conditions. In this way, cost-effective methods for obtaining peptides according to the invention can be established. In gram-negative bacteria, such as E. coli, a large number of peptides are secreted into the periplasmic space, i.e. the compartment between the two membranes enclosing the cells. This can be advantageous for special applications.
  • Gram-positive bacteria such as Bacilli or Actinomycetes or other representatives of the Actinomycetales have no outer membrane, so that secreted peptides are immediately released into the nutrient medium surrounding the cells, from which, according to another preferred embodiment, the expressed peptides according to the invention are directly purified permit.
  • a variant of this principle is represented by expression systems in which additional genes, for example those made available on other vectors, influence the production of peptides according to the invention. These can be modifying gene products or those that are to be purified together with the peptide according to the invention.
  • K12 derivatives and the B strains of Escherichia coli. strains which can be derived from these by genetic and/or microbiological methods known per se and can therefore be regarded as derivatives thereof. These are of the greatest importance for genetic and microbiological work and are preferably used for the development of methods according to the invention.
  • Such derivatives can, for example, be modified in terms of their requirements for the culture conditions via deletion or insertion mutagenesis, have other or additional selection markers or express other or additional peptides.
  • microorganisms are also preferred which are characterized in that they have been obtained after transformation with one of the vectors described above.
  • These can be, for example, cloning vectors that have been introduced into any bacterial strain for storage and/or modification. Such steps are in storage and in the Further development of relevant genetic elements widespread. Since the genetic elements in question can be transferred directly from these microorganisms into gram-negative bacteria suitable for expression, the preceding transformation products are also realizations of the subject matter of the invention in question.
  • Eukaryotic cells can also be suitable for the production of peptides according to the invention.
  • examples are fungi such as Actinomycetes or yeasts such as Saccharomyces or Kluyveromyces. This can be particularly advantageous, for example, when the peptides are to undergo specific modifications in connection with their synthesis, which make such systems possible. These include, for example, the binding of low-molecular compounds such as membrane anchors or oligosaccharides. In the context of this invention, this would be an example of a functionally modified peptide.
  • the host cells of the method according to the invention are cultivated and fermented in a manner known per se, for example in discontinuous or continuous systems.
  • a suitable nutrient medium is inoculated with the recombinant bacterial strains and the product is harvested from the medium after a period of time to be determined experimentally.
  • Continuous fermentations are characterized by the achievement of a steady state in which some cells die but also regrow over a comparatively long period of time and at the same time product can be removed from the medium.
  • Fermentation processes are well known per se from the prior art and represent the actual large-scale production step; followed by an appropriate purification method.
  • the optimal conditions for the production methods used, for the host cells and/or the peptides to be produced must be determined experimentally based on the previously optimized culture conditions of the relevant strains to the knowledge of the person skilled in the art, for example with regard to fermentation volume, media composition, oxygen supply or stirrer speed.
  • Fermentation processes which are characterized in that the fermentation is carried out via a fed-batch strategy are also contemplated.
  • the media components that are consumed by the ongoing cultivation are fed; one also speaks of a supplementary feeding strategy.
  • Considerable increases in cell density, as well as in dry biomass and/or, above all, in the activity of the peptide of interest can be achieved in this way.
  • the fermentation can also be designed in such a way that unwanted metabolites are filtered out or neutralized by adding buffers or suitable counterions.
  • the peptide produced can be subsequently harvested from the fermentation medium. This fermentation process is preferred to product preparation from the dry matter, but requires the provision of suitable secretion markers and transport systems.
  • a further aspect of the present invention are also (isolated) nucleic acid sequences which code for a peptide according to the invention, or which code for a peptide, comprising or consisting of an amino acid sequence according to one of SEQ ID NOs: 1-27, preferably 1-15 and/or or 16-17 and/or 18-22, more preferably 1-15 and/or 16-17, especially 1-15, or variants thereof which are at least 90%, preferably at least 91%, more preferably at least 92% at least 93%, even more preferably at least 94%, even more preferably at least 95%, even more preferably at least 96%, even more preferably at least 97%, even more preferably at least 98%, even more preferably at least 99%, especially at least 99.5 % have sequence identity with the sequences mentioned.
  • the invention relates to vectors, in particular cloning or expression vectors, which comprise at least one (isolated) nucleic acid sequence according to the invention.
  • the invention relates to a host cell which is transformed with at least one (isolated) nucleic acid sequence according to the invention or a vector according to the invention and/or contains these(s).
  • the invention relates to a method for producing the peptides according to the invention.
  • the peptide according to the invention can also be a peptide or polypeptide which comprises one or more, preferably two or more peptides according to the invention, as described herein.
  • the invention relates to agents which comprise at least one peptide or polypeptide according to the invention.
  • This peptide can consist of an amino acid sequence that is at least 80%, preferably at least 81%, at least 82%, at least 83%, at least 84%, at least 85%, at least 86%, at least 87%, at least 88%, at least 89%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 99%, at least 99.5% or 100% sequence identity with a which has, consist of or comprise the amino acid sequences mentioned in SEQ ID NOs: 1-27, preferably 1-15, 16-17 or 18-22, more preferably 1-15 or 16-17, in particular 1-15.
  • the agent preferably comprises peptides as described herein for adhesion to plastic surfaces, preferably for adhesion to LSEP surfaces, in particular to textiles made of (LSEP) plastic or with a (LSEP) plastic component, in particular polyester, polyethylene, polypropylene or polystyrene or copolymers or mixtures of them.
  • LSEP LSEP
  • the peptide can be conjugated to another molecule.
  • the agent according to the invention is a compound according to the invention.
  • a coating agent preferably a lacquer, a paint, an adhesion promoter or an adhesive, preferably a water-based adhesive;
  • the pH of the agent according to the invention is preferably 2 to 12, preferably 5 to 9, more preferably 7 to 9, both in concentrated form and in diluted application solution.
  • the agent according to the invention is particularly preferably a washing or cleaning agent, in particular a washing agent.
  • detergents or cleaning agents are also an aspect of the invention, which comprise at least one peptide as described herein, in particular those comprising or consisting of an amino acid sequence which is at least 80%, preferably at least 81%, at least 82%, at least 83%, at least 84 %, at least 85%, at least 86%, at least 87%, at least 88%, at least 89%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 99%, at least 99.5% or 100% sequence identity with one of the sequences in SEQ ID NOs: 1-27, preferably 1-15, 16-17 or 18-22, more preferably 1- 15 or 16-17, in particular 1-15, mentioned amino acid sequences.
  • the peptide according to the invention can be used in the washing or cleaning agent in a concentration of 0.00001 to 5% by weight, without being restricted thereto.
  • the washing or cleaning agent is particularly suitable for use on textiles made of plastic or with a plastic component (mixed fabric).
  • the textile comprises or consists of LSEP or an LSEP blended fabric, more preferably polyester, polyethylene (PE), polypropylene (PP), polyurethane (PU), polystyrene (PS), polyvinyl chloride (PVC), polycarbonate ( PC), polyamide (PA), polyphenylene ether, polyphenylene sulfide, polyoxymethylene (POM), polymethyl methacrylate (PMA), polyethylene terephthalate (PET), polybutylene terephthalate (PBT), polytetrafluoroethylene (PTFE), polyhydroxyalkanoate (PHA), polyhydroxybutyrate (PHB) polyimide (PI) , polylactide (PLA), polyvinylidene fluoride (PVDF), polyetherketone (PEK, etc.), and/or copolymers or a blended fabric thereof, even more preferably polyester (PE
  • mixture or mixed fabric refers to textiles with a plastic component, preferably textiles made from at least one natural fiber and at least one synthetic fiber (plastic component).
  • the mixture or blended fabric consists of cotton and at least one plastic, in particular polyester.
  • a textile with a plastic content or a plastic mixture or blended fabric has a plastic content of at least 10%, more preferably at least 20%, even more preferably at least 30%, even more preferably at least 40%, even more preferably at least 50%, even more preferably at least 60%, for example 65%.
  • washing or cleaning agent according to the invention can contain at least one surfactant.
  • Anionic, cationic, nonionic and/or amphoteric surfactants can be used as surfactants in the washing or cleaning agent according to the invention.
  • the at least one surfactant is in an amount of from 0.5 to 60% by weight, for example 0.5 to 50% by weight, preferably from 0.6 to 40% by weight, more preferably from 0. 7 to 30% by weight, even more preferably from 0.8 to 20% by weight, even more preferably from 1 to 15% by weight, based on the total weight of the detergent or cleaning agent.
  • the washing or cleaning agent according to the invention comprises at least one anionic surfactant.
  • Anionic surfactants are important components of detergents or cleaning agents because they remove a large number of textile stains and are particularly effective with greasy stains. They are widely available commercially and have good cleaning performance on soiled surfaces.
  • the surfactants that can be used can be of petrochemical, vegetable or microbiological origin.
  • anionic surfactants of the sulfonate type are C9-C13-alkylbenzenesulfonates and olefinsulfonates, i.e. mixtures of alkene and hydroxyalkanesulfonates and disulfonates, such as those obtained from C12-C18 monoolefins with a terminal or internal double bond by sulfonation with gaseous sulfur trioxide and subsequent alkaline or acidic hydrolysis of the sulfonation products.
  • alkanesulfonates obtained from C12-C18 alkanes, for example by sulfochlorination or sulfoxidation with subsequent hydrolysis or neutralization.
  • the esters of a-sulfofatty acids for example the a-sulfonated methyl esters of hydrogenated coconut, palm kernel or tallow fatty acids, are also suitable.
  • Suitable anionic surfactants are sulfonated fatty acid glycerol esters.
  • Fatty acid glycerol esters are to be understood as meaning the mono-, di- and triesters and mixtures thereof as are obtained in the production by esterification of a monoglycerol with 1 to 3 moles of fatty acid or in the transesterification of triglycerides with 0.3 to 2 moles of glycerol.
  • Preferred sulfonated fatty acid glycerol esters are the sulfonation products of saturated fatty acids having 6 to 22 carbon atoms, for example caproic acid, caprylic acid, capric acid, myristic acid, lauric acid, palmitic acid, stearic acid or behenic acid.
  • the alk(en)yl sulfates are the alkali and in particular the sodium salts of the sulfuric acid semiesters of the C12-C18 fatty alcohols, for example from coconut fatty alcohol, tallow fatty alcohol, lauryl, myristyl, cetyl or stearyl alcohol or the C10-C20 Gxoalkohole and those semiesters of secondary Alcohols of these chain lengths are preferred. Also preferred are alk(en)yl sulfates of the chain length mentioned which contain a synthetic, straight-chain alkyl radical produced on a petrochemical basis, which have a degradation behavior analogous to that of the appropriate compounds based on oleochemical raw materials.
  • C12-C16 alkyl sulfates and C12-C15 alkyl sulfates and also C14-C15 alkyl sulfates are preferred for reasons of washing technology.
  • 2,3-Alkyl sulfates are also suitable anionic surfactants.
  • the sulfuric acid monoesters of the straight-chain or branched C7-C21 alcohols ethoxylated with 1 to 6 moles of ethylene oxide such as 2-methyl-branched C9-C11 alcohols with an average of 3.5 moles of ethylene oxide (EO) or C12-C18 fatty alcohols with 1 up to 4 EO are suitable. It is even preferred that the washing or cleaning agent according to the invention contains 0.01 to 5% by weight of an ethoxylated fatty alcohol sulfate.
  • alkylsulfosuccinic acid which are also referred to as sulfosuccinates or as sulfosuccinic acid esters and are monoesters and/or diesters of sulfosuccinic acid with alcohols, preferably fatty alcohols and, in particular, ethoxylated fatty alcohols.
  • Preferred sulfosuccinates contain C8-C18 fatty alcohol residues or mixtures thereof.
  • Particularly preferred sulfosuccinates contain a fatty alcohol residue derived from ethoxylated fatty alcohols.
  • sulfosuccinates whose fatty alcohol radicals are derived from ethoxylated fatty alcohols with a narrow homolog distribution are particularly preferred. It is also possible to use alk(en)ylsuccinic acid having preferably 8 to 18 carbon atoms in the alk(en)yl chain or salts thereof.
  • saturated and unsaturated fatty acid soaps are suitable, such as the salts of lauric acid, myristic acid, palmitic acid, stearic acid, (hydrogenated) erucic acid and behenic acid and, in particular, those made from natural fatty acids, for example coconut oil, palm kernel oil , olive oil or tallow fatty acids, derived soap mixes.
  • the anionic surfactants including soaps when present, may preferably be in the form of their sodium, potassium or magnesium salts.
  • the anionic surfactants are preferably in the form of their sodium salts.
  • the at least one surfactant may comprise an anionic surfactant, such as, but not limited to, a linear or branched alkyl benzene sulfonate and/or a sodium lauryl ether sulfate and/or an alpha-olefin sulfonate.
  • an anionic surfactant such as, but not limited to, a linear or branched alkyl benzene sulfonate and/or a sodium lauryl ether sulfate and/or an alpha-olefin sulfonate.
  • the at least one surfactant comprises a nonionic surfactant, for example, but not limited to, a nonionic surfactant from the group consisting of alkoxylated fatty alcohols, alkoxylated fatty acid alkyl esters, fatty acid amides, alkoxylated fatty acid amides, polyhydroxy fatty acid amides, alkylphenol polyglycol ethers, amine oxides, alkyl polyglucosides, and mixtures thereof, stronger preferably from the group of alcohol ethoxylates, even more preferably a C12-18 alcohol ethoxylate with 7 EO units.
  • a nonionic surfactant for example, but not limited to, a nonionic surfactant from the group consisting of alkoxylated fatty alcohols, alkoxylated fatty acid alkyl esters, fatty acid amides, alkoxylated fatty acid amides, polyhydroxy fatty acid amides, alkylphenol polyglycol ethers,
  • the nonionic surfactant is preferably in an amount of from 0.5 to 50% by weight, more preferably from 0.6 to 40% by weight, even more preferably from 0.7 to 30% by weight, even more preferably from 0.8 to 20% by weight, even more preferably from 1 to 15% by weight, based on the total weight of the detergent or cleaning agent.
  • the nonionic surfactants used are preferably alkoxylated, advantageously ethoxylated, in particular primary alcohols having preferably 8 to 18 carbon atoms and an average of 1 to 12 moles of ethylene oxide (EO) per mole of alcohol, in which the alcohol radical can be linear or preferably methyl-branched in the 2-position or may contain linear and methyl-branched radicals in the mixture, such as are usually present in oxo alcohol radicals.
  • EO ethylene oxide
  • alcohol ethoxylates with linear radicals from alcohols of natural origin with 12 to 18 carbon atoms, for example from coconut, palm, tallow or oleyl alcohol, and an average of 2 to 8 EO per mole of alcohol are preferred.
  • ethoxylated alcohols include, for example, C12-C14 alcohols with 3 EO, 4 EO or 7 EO, C9-C11 alcohol with 7 EO, C13-C15 alcohols with 3 EO, 5 EO, 7 EO or 8 EO, C12-C18 3 EO, 5 EO or 7 EO alcohols and mixtures thereof, such as mixtures of C12-C14 alcohol with 3 EO and C12-C18 alcohol with 7 EO.
  • the degrees of ethoxylation given represent statistical averages, which can be an integer or a fraction for a specific product.
  • Preferred alcohol ethoxylates have a narrow homolog distribution (narrow range ethoxylates, NRE).
  • fatty alcohols with more than 12 EO can also be used. Examples of this are tallow fatty alcohol with 14 EO, 25 EO, 30 EO or 40 EO.
  • Nonionic surfactants which contain EO and PO groups together in the molecule can also be used according to the invention. Block copolymers with EO-PO block units or PO-EO block units can be used here, but also EO-PO-EO copolymers or PO-EO-PO copolymers. It is of course also possible to use mixed alkoxylated nonionic surfactants in which EO and PO units are distributed randomly rather than in blocks. Such products can be obtained by the simultaneous action of ethylene and propylene oxide on fatty alcohols.
  • alkyl glucosides of the general formula RO(G) X , where R is a primary straight-chain or methyl-branched, especially methyl-branched in the 2-position, aliphatic radical having 8 to 22, preferably 12 to 18, carbon atoms and G is the symbol which stands for a glycoside unit with 5 or 6 carbon atoms, preferably for glucose.
  • the degree of oligomerization x which indicates the distribution of monoglycosides and oligoglycosides, is any number between 1 and 10; x is preferably from 1.2 to 1.4.
  • nonionic surfactants which are used either as the sole nonionic surfactant or in combination with other nonionic surfactants, are alkoxylated, preferably ethoxylated or ethoxylated and propoxylated fatty acid alkyl esters, preferably with 1 to 4 carbon atoms in the alkyl chain, especially fatty acid methyl esters.
  • Nonionic surfactants of the amine oxide type for example N-cocoalkyl-N,N-dimethylamine oxide and N-tallowalkyl-N,N-dihydroxyethylamine oxide, and the fatty acid alkanolamide type can also be suitable.
  • the amount of these nonionic surfactants is preferably not more than that of the ethoxylated fatty alcohols, in particular not more than half of it.
  • Suitable surfactants are polyhydroxy fatty acid amides of the formula (I),
  • the polyhydroxy fatty acid amides are known substances that are usually prepared by reductive amination of a reducing sugar with ammonia, an alkylamine or an alkanolamine and subsequent acylation with a fatty acid, a fatty acid alkyl ester or a fatty acid chloride.
  • the group of polyhydroxy fatty acid amides also includes compounds of the formula (II),
  • R-CO-N-[T] (
  • [T] is preferably obtained by reductive amination of a sugar, for example glucose, fructose, maltose, lactose, galactose, mannose or xylose.
  • a sugar for example glucose, fructose, maltose, lactose, galactose, mannose or xylose.
  • the N-alkoxy- or N-aryloxy-substituted compounds can then be converted into the desired polyhydroxy fatty acid amides by reaction with fatty acid methyl esters in the presence of an alkoxide catalyst.
  • the detergent or cleaning agent has a detergent or cleaning agent matrix based purely on nonionic surfactants.
  • the detergent or cleaning agent contains predominantly surfactants from renewable raw materials and the proportion of synthetic surfactants is as low as possible or is zero.
  • Suitable cationic surfactants include the quaternary ammonium compounds of the formula (R i )(R ii )(R iii )(R iv )N + X _ , where R 'to R iv are four identical or different, in particular two long and two short-chain alkyl radicals and X- are an anion, in particular a halide ion, for example didecyldimethylammonium chloride, alkylbenzyldidecylammonium chloride, alkyldimethyl-hydroxyethylammonium chloride, bromide or methyl sulfate, in particular with Ci2-alkyl, and mixtures thereof.
  • the detergents or cleaning agents can contain cationic surfactants in amounts, based on the total weight of the detergent or cleaning agent, of 0.001 to 10% by weight, preferably 0.01 to 5% by weight, in particular 0.1 to 3% by weight. % contain.
  • amphoteric surfactants examples include betaines, alkylamidoalkylamines, alkyl-substituted amino acids, acylated amino acids and biosurfactants, of which the betaines are preferred within the scope of the teaching according to the invention.
  • the washing or cleaning agent according to the invention contains at least one enzyme.
  • the washing or cleaning agent of the present invention can comprise at least one enzyme or a combination of different enzymes in order to ensure an adequate cleaning effect. Enzymes are preferably used in liquid, more preferably in liquid, aqueous washing or cleaning agents.
  • Enzymes preferably used according to the invention are amylases, proteases, (hemi)cellulases, peroxidases and/or lipases.
  • amylases can be added to remove starch and glycogen.
  • Alpha-, beta- and gamma-amylases ( ⁇ -, ⁇ -, ⁇ -amylases) as well as glucoamylases and maltogenic amylases can be used according to the invention.
  • the amylases can come from any sources, for example from bacteria, fungi, pancreas glands of animal origin, from germinated cereals, yeasts, etc. Genetically modified amylases can also be used, if appropriate even preferably, in the detergents or cleaning agents according to the invention.
  • the amylase enzymes can be present in the detergents or cleaning agents according to the invention in an amount of 0.00001% by weight to 5% by weight, preferably from 0.0001% by weight to about 1% by weight, more preferably from 0 0.0005 to about 0.5% by weight and in particular from 0.01 to about 0.4% by weight, based on the total weight of the detergent or cleaning agent.
  • proteases for cleaving proteins and peptide residues can also be added to the detergents or cleaning agents according to the invention.
  • Proteases are particularly suitable for the hydrolytic cleavage and removal of protein residues, in particular dried protein residues.
  • Proteases suitable according to the invention are proteinases (endopeptidases) and peptidases (exopeptidases). Proteases that can be used can be of plant, animal, bacterial and/or fungal origin. Suitable proteases are in particular serine, cysteine, aspartic and metalloproteases. Genetically modified proteases can also be used, if appropriate even with preference, in the detergents or cleaning agents according to the invention.
  • proteases are used in the range from 0.00001 to 1.5% by weight, preferably in the range from 0.0001 to 0.75% by weight, based on the total weight of the detergent or cleaning agent.
  • lipases can be added to washing or cleaning agents according to the invention to remove firmly adhering greasy dirt. Lipases are therefore a bio-alternative to surfactants and can support the cleaning effect of surfactants in the range from 0.0001 to 1% by weight. Suitable lipases can be obtained from plants (e.g. castor species), microorganisms and animal sources, such as pancreatic lipases. The aforementioned enzymes can be added to the detergents according to the invention individually or in any combination of mixtures with one another. Amylases, in particular alpha-amylases and proteases, are particularly preferred for use in detergents according to the invention.
  • the enzymes that can be added can optionally be combined with any other enzymes in order to further improve the cleaning performance of the detergents or cleaning agents.
  • Further enzymes suitable according to the invention are reductases, oxidases, ligninases, cutinases, pectinases, xylanases, phenol oxidases, lipoxygenases, tannases, pentosanases, malanases, glucanases, arabinosidases and any mixtures of these enzymes.
  • the at least one enzyme in the washing and cleaning agent according to the invention is present in an amount of 0.00001 to 5% by weight, preferably 0.0001 to 2% by weight, more preferably 0.01 to 1 5% by weight, based on the total weight of the detergent or cleaning agent.
  • amylases can be stabilized by adding calcium chloride ions.
  • Boric acid/borates/perborates, in combination with glycerol and/or PEG, as well as nonionic surfactants with available hydroxyl groups are other suitable stabilizing agents.
  • suitable additives for the washing or cleaning agent according to the invention can be selected, for example, from builders, bleaches, bleach catalysts, bleach activators, electrolytes, pH adjusters, perfumes, perfume carriers, fluorescent agents, dyes, hydrotropes, foam inhibitors, silicone oils, soil release polymers, graying inhibitors, Shrink inhibitors, anti-crease agents, antimicrobial agents, solvents, germicides, fungicides, antioxidants, preservatives, corrosion inhibitors, antistatic agents, bittering agents, ironing aids, repellants and impregnating agents, skin care agents, swelling and non-slip agents, complexing agents, softening components and UV absorbers and mixtures thereof, in particular solvents such as water and/or organic solvents, surfactants, thickeners, stabilizers, enzymes, fragrances or perfumes, complexing agents, pH adjusters, color transfer inhibitors, antifoams and/or mixtures thereof.
  • solvents such as water and/or organic solvents, surfactants, thickeners, stabilizers,
  • the washing or cleaning agent according to the invention comprises the at least one additive in an amount of 0.0001 to 30% by weight, preferably 0.1 to 20% by weight, more preferably 1 to 10% by weight, based on the total weight of the detergent or cleaning agent.
  • the washing or cleaning agent preferably contains at least one perfume or fragrance, or optionally a mixture of different perfumes or fragrances, as the at least one additive.
  • perfume oils or fragrances which can be used in the context of the present invention are individual odorant compounds, for example synthetic products of the ester, ether, aldehyde, ketone, alcohol and hydrocarbon type. However, preference is given to using mixtures of different fragrances which together produce an appealing fragrance note.
  • perfume oils of this type can also contain natural mixtures of fragrances, such as are obtainable from vegetable sources, for example pine, citrus, jasmine, patchouli, rose or ylang-ylang oil. Suitable fragrances and perfumes or mixtures thereof are known to those skilled in the field of detergent or cleaning agent production.
  • the washing or cleaning agent contains one or more fragrances in an amount of usually up to 15% by weight, preferably 0.01 to 5% by weight, in particular 0.3 to 3% by weight, based on the total weight of the washing or cleaning agent.
  • the washing or cleaning agent according to the invention can also contain one or more builders.
  • the washing or cleaning agent contains a water-soluble and/or water-insoluble builder, in particular selected from alkali metal aluminosilicate, crystalline alkali metal silicate with a modulus above 1, monomeric polycarboxylate, polymeric polycarboxylate and mixtures thereof, in particular in amounts in the range from 2.5 wt. -% to 30% by weight, based on the total weight of the detergent or cleaning agent.
  • a water-soluble and/or water-insoluble builder in particular selected from alkali metal aluminosilicate, crystalline alkali metal silicate with a modulus above 1, monomeric polycarboxylate, polymeric polycarboxylate and mixtures thereof, in particular in amounts in the range from 2.5 wt. -% to 30% by weight, based on the total weight of the detergent or cleaning agent.
  • the water-soluble organic builder substances include in particular those from the class of polycarboxylic acids, in particular citric acid and sugar acids, and polymeric (poly)carboxylic acids, in particular the polycarboxylates accessible by oxidation of polysaccharides, polymeric acrylic acids, methacrylic acids, maleic acids and mixed polymers of these, which can also contain small proportions of polymerizable substances without carboxylic acid functionality as polymerized units.
  • the relative molecular mass of the homopolymers of unsaturated carboxylic acids is generally between 5000 g/mol and 200000 g/mol, that of the copolymers between 2000 g/mol and 200000 g/mol, preferably 50000 g/mol to 120000 g/mol, based on the free acid .
  • a particularly preferred acrylic acid-maleic acid copolymer has a relative molecular weight of 50,000 g/mol to 100,000 g/mol.
  • Suitable, although less preferred, compounds of this class are copolymers of acrylic acid or methacrylic acid with vinyl ethers, such as vinyl methyl ethers, vinyl esters, ethylene, propylene and styrene, in which the proportion of the acid is at least 50% by weight.
  • Terpolymers which contain two carboxylic acids and/or their salts as monomers and vinyl alcohol and/or a vinyl alcohol derivative or a carbohydrate as the third monomer can also be used as water-soluble organic builder substances.
  • the first acidic monomer or its salt is derived from a monoethylenically unsaturated Cs-Cs-carboxylic acid and preferably from a C3-C4 monocarboxylic acid, in particular from (meth)acrylic acid.
  • the second acidic monomer or its salt may be a derivative of a C4-C8 dicarboxylic acid, with maleic acid being particularly preferred.
  • the third monomeric unit is formed by vinyl alcohol and/or preferably an esterified vinyl alcohol.
  • vinyl alcohol derivatives which represent an ester of short-chain carboxylic acids, for example of C 1 -C 4 carboxylic acids, with vinyl alcohol.
  • Preferred terpolymers contain 60% by weight to 95% by weight, in particular 70% by weight to 90% by weight, of (meth)acrylic acid and/or (meth)acrylate, more preferably acrylic acid and/or acrylate, and maleic acid and/or maleate and 5% by weight to 40% by weight, preferably 10% by weight to 30% by weight, of vinyl alcohol and/or vinyl acetate.
  • the second acidic monomer or its salt can also be a derivative of an allylsulfonic acid which is substituted in the 2-position with an alkyl radical, preferably with a C 1 -C 4 -alkyl radical, or an aromatic radical which is preferably derived from benzene or benzene derivatives is.
  • Preferred terpolymers contain 40% by weight to 60% by weight, in particular 45 to 55% by weight, of (meth)acrylic acid and/or (meth)acrylate, more preferably acrylic acid and/or acrylate, 10% by weight to 30% by weight, preferably 15% by weight to 25% by weight, of methallyl sulfonic acid and/or methallyl sulfonate and, as a third monomer, 15% by weight to 40% by weight, preferably 20% by weight to 40% by weight.
  • % of a carbohydrate can be, for example, a mono-, di-, oligo- or polysaccharide, with mono-, di- or oligosaccharides being preferred, and sucrose being particularly preferred.
  • the use of the third monomer incorporates predetermined breaking points in the polymer, which are responsible for the good biodegradability of the polymer.
  • These terpolymers generally have a relative molecular mass between 1000 g/mol and 200000 g/mol, preferably between 2000 g/mol and 50000 g/mol and in particular between 3000 g/mol and 10000 g/mol. They can be used in the form of aqueous solutions, preferably in the form of 30 to 50 percent by weight aqueous solutions, in particular for the production of liquid compositions. All of the polycarboxylic acids mentioned are generally used in the form of their water-soluble salts, in particular their alkali metal salts.
  • crystalline or amorphous alkali metal aluminosilicates in amounts of up to 50% by weight, preferably not more than 40% by weight and in liquid compositions, in particular from 1% by weight to 5% by weight, are used as water-insoluble, water-dispersible inorganic builder materials. deployed.
  • the crystalline detergent grade aluminosilicates particularly zeolite NaA and optionally NaX, are preferred. Amounts close to the upper limit mentioned are preferably used in solid, particulate compositions.
  • suitable aluminosilicates do not have any particles with a particle size of more than 30 ⁇ m and preferably consist of at least 80% by weight of particles with a size of less than 10 ⁇ m.
  • Your calcium binding capacity which can be determined according to the German Patent DE 24 12 837 A1, is in the range of 100 to 200 mg CaO per gram silicates may be present.
  • the alkali metal silicates which can be used as builders in the detergents preferably have a molar ratio of alkali metal oxide to SiO 2 below 0.95, in particular from 1:1.1 to 1:12, and can be present in amorphous or crystalline form.
  • Preferred alkali silicates are the sodium silicates, in particular the amorphous sodium silicates, with a molar Ratio Na2O:SiC>2 from 1:2 to 1:2.8.
  • Crystalline phyllosilicates of the general formula Na2SixC>2x+i yH2O are preferably used as crystalline silicates, which can be present alone or in a mixture with amorphous silicates, in which x, the so-called modulus, is a number from 1.9 to 4 and y is a number is from 0 to 20 and preferred values for x are 2, 3 or 4.
  • Preferred crystalline layered silicates are those in which x has the value 2 or 3 in the general formula mentioned.
  • both ß- and 5-sodium disilicates are preferred.
  • Practically anhydrous crystalline alkali metal silicates of the abovementioned general formula, in which x is a number from 1.9 to 2.1, produced from amorphous alkali metal silicates can also be used in the compositions described herein.
  • a crystalline layered sodium silicate with a modulus of 2 to 3 is used, as can be produced from sand and soda.
  • crystalline sodium silicates with a modulus in the range from 1.9 to 3.5 are used in detergents.
  • alkali metal silicates are preferably 1% by weight to 50% by weight and in particular 5% by weight to 35% by weight, based on anhydrous active substance. If alkali metal aluminosilicate, in particular zeolite, is also present as an additional builder substance, the alkali metal silicate content is preferably 1% by weight to 15% by weight and in particular 2% by weight to 8% by weight, based on anhydrous active substance.
  • the weight ratio of aluminosilicate to silicate, based in each case on anhydrous active substances is then preferably 4:1 to 10:1.
  • the weight ratio of amorphous alkali metal silicate to crystalline alkali metal silicate is preferably 1:2 to 2:1 and in particular 1:1 to 2:1.
  • other water-soluble or water-insoluble inorganic substances can be present in the agents used together with the builder or used in processes according to the invention.
  • the alkali metal carbonates, alkali metal hydrogen carbonates and alkali metal sulfates and mixtures thereof are suitable in this connection.
  • Such additional inorganic material may be present in amounts up to 30% by weight.
  • the washing or cleaning agent according to the invention can contain at least one further complexing agent.
  • Complexing agents are also known by the names chelating agents or sequestering agents.
  • a chelating agent can bind metal ions to prevent them from reacting with other components of a composition. For example, they can be added to detergent or cleaning compositions to complex Ca and Mg ions to soften the water.
  • Other complexing agents may preferably also contribute to detergency or cleaning performance.
  • Suitable complexing agents are condensed phosphates, phosphonates and/or aminocarboxylic acids.
  • Examples of condensed phosphates include, but are not limited to, sodium and potassium orthophosphate, sodium and potassium pyrophosphate, sodium tripolyphosphate, and sodium hexametaphosphate.
  • Examples of phosphonic acids, phosphonates or derivatives thereof include 2-phosphonobutane-1,2,4-tricarboxylic acid (PBTC), 1-hydroxyethane-(1,1-diphosphonic acid) (HEDP), amino trimethylene phosphonic acid (ATMP), 2-hydroxyethyliminobis( methylenephosphonic acid), diethylenetriaminepenta-(methylenephosphonic acid) (DTPMP), ethylenediaminetetra(methylenephosphonic acid) (EDTMP), hexamethylenediamine(tetramethylenephosphonic acid), bis(hexamethylene)triamine(pentamethylenephosphonic acid), phosphoric acid, or suitable salts thereof, without being limited thereto.
  • PBTC 2-phosphonobutane-1,2,4-tricarboxylic
  • the washing or cleaning agent according to the invention contains 1-hydroxyethane-(1,1-diphosphonic acid) (HEDP) or a suitable salt thereof.
  • HEDP 1-hydroxyethane-(1,1-diphosphonic acid)
  • Suitable aminocarboxylic acid materials containing little or no NTA include, but are not limited to, N-hydroxyethylaminodiacetic acid, ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA), hydroxyethylenediaminetetraacetic acid, diethylenetriaminepentaacetic acid (DTPA), N-hydroxyethyl-ethylenediaminetriacetic acid (HEDTA), methylglycinediacetic acid (MGDA), glutamic acid- N,N-diacetic acid (GLDA), ethylenediaminosuccinic acid (EDDS), 2-hydroxyethyliminodiacetic acid (HEIDA), iminodisuccinic acid (IDS), 3-hydroxy-2-2'-iminodisuccinic acid (HIDS) and other similar acids or salts thereof having an amino group a carboxylic acid substituent.
  • NTA N-hydroxyethylaminodiacetic acid
  • EDTA ethylenediaminetetraacetic acid
  • DTPA diethylenetri
  • the washing or cleaning agent is essentially free of aminocarboxylic acids.
  • complexing agents are to be used in the washing or cleaning agent according to the invention, they are preferably used in an amount of 0.01 to 30% by weight, preferably 0.1 to 20% by weight, more preferably 0.2 to 15 % by weight, based on the total weight of the washing or cleaning agent.
  • the preferred solvent in the detergents or cleaning agents according to the invention is water, but organic solvents can also be present in the detergents or cleaning agents and partially replace the water.
  • Suitable organic solvents are, for example, saturated or unsaturated, preferably saturated, branched or unbranched Ci-20 hydrocarbons, preferably C2-15 hydrocarbons, with one or more hydroxy groups, preferably one hydroxy group, and optionally one or more ether functions C-O-C, d. H. oxygen atoms interrupting the carbon chain.
  • Preferred solvents are the Ci-6 alcohols, in particular ethanol, n-propanol or isopropanol, as well as the C2-6 alkylene glycols and poly-C2-3-alkylene glycol ethers, optionally etherified at one end with a Ci-6 alkanol an average of 1 to 9 identical or different, preferably identical, alkylene glycol groups per molecule, in particular the poly-etherified at one end with a Ci-6-alkanol C2-3-alkylene glycol ethers with an average of 1 to 9, preferably 2 to 3, ethylene or propylene glycol groups, for example PPG-2 methyl ether (dipropylene glycol monomethyl ether).
  • Exemplary solvents are the following compounds named according to INCI: alcohol (ethanol), buteth-3, butoxydiglycol, butoxyethanol, butoxyisopropanol, butoxypropanol, n-butyl alcohol, t-butyl alcohol, butylene glycol, butyloctanol, diethylene glycol, dimethoxydiglycol, dimethyl ether, Dipropylene Glycol, Ethoxydiglycol, Ethoxyethanol, Ethyl Hexanediol, Glycol, Hexanediol, 1,2,6-Hexanetriol, Hexyl Alcohol, Hexylene Glycol, Isobutoxypropanol, Isopentyldiol, Isopropyl Alcohol (isoPropanol), 3-Methoxybutanol, Methoxydiglycol, Methoxyethanol, Methoxyisopropanol, Methoxymethylbutanol, Methoxy PEG-10, Methyl
  • B methanol, ethanol, n-propanol, n-butanol, tert-butanol or phenol, or carboxylic acids, z.
  • B acetic or carbonic acid, etherified or esterified monomers or homo- or heteropolymers, in particular monomers and homodi- and trimers, C2-C4-alkylene glycols.
  • the detergents or cleaning agents contain one or more hydrophobic components.
  • the hydrophobic components not only improve the cleaning effect on hydrophobic contaminants such as greasy dirt, but also have a positive effect on the phase separation and their reversibility in multi-phase detergents or cleaning agents.
  • Suitable hydrophobic components are, for example, dialkyl ethers with identical or different C4 to Cu-alkyl radicals, in particular linear dioctyl ether; Hydrocarbons with a boiling range of 100 to 300°C, in particular 140 to 280°C, e.g. B.
  • hydrophobic components are mixtures of different dialkyl ethers, of dialkyl ethers and hydrocarbons, of dialkyl ethers and essential oils, of hydrocarbons and essential oils, of dialkyl ethers and hydrocarbons and essential oils, and of these mixtures.
  • the detergent or cleaning agent can contain hydrophobic components in amounts, based on the total weight of the detergent or cleaning agent, of 0.01 to 20% by weight, preferably 0.1 to 14% by weight, more preferably 0.5 to 10% by weight %, even more preferably 0.8 to 7% by weight.
  • phase separation auxiliaries include, for example, the alkali metal and alkaline earth metal halides, in particular chlorides and sulfates and nitrates, in particular sodium and potassium chloride and sulfate, and ammonium chloride and sulfate or mixtures thereof.
  • phase separation aids in amounts, based on the total weight of the detergent or cleaning agent, of 0.01 to 30% by weight, preferably 0.1 to 20% by weight, for example 3 to 15% by weight. or 5 to 12% by weight.
  • the washing or cleaning agent according to the invention can contain one or more thickeners, preferably in an amount of from 0.01 to 5% by weight, more preferably from 0.05 to 2.5% by weight, even more preferably from 0.1 to 1% by weight.
  • Suitable thickeners are, for example, organic natural thickeners (agar-agar, carrageenan, tragacanth, gum arabic, alginates, pectins, polyoses, guar flour, locust bean gum, starch, dextrins, gelatin, casein), organic modified natural substances (carboxymethylcellulose and other cellulose ethers, hydroxyethyl - and -propyl cellulose and the like, gum ether), organic fully synthetic thickeners (polyacrylic and polymethacrylic compounds, vinyl polymers, polycarboxylic acids, polyethers, polyimines, polyamides) and inorganic thickeners (polysilicic acids, clay minerals such as montmorillonites, zeolites, silicic acids).
  • organic natural thickeners agar-agar, carrageenan, tragacanth, gum arabic, alginates, pectins, polyoses, guar flour, locust bean gum, starch, dextri
  • the polyacrylic and polymethacrylic compounds include, for example, the high molecular weight homopolymers of acrylic acid crosslinked with a polyalkenyl polyether, in particular an allyl ether of pentaerythritol or propylene (INCI designation according to the International Dictionary of Cosmetic Ingredients of The Cosmetic, Toiletry, and Fragrance Association (CTFA): Carbomer), also known as carboxyvinyl polymers.
  • CFA Cosmetic, Toiletry, and Fragrance Association
  • acrylic acid copolymers (i) Copolymers of two or more monomers from the group of acrylic acid, methacrylic acid and their simple esters, preferably formed with Cw alkanols (INCI Acrylates Copolymer), which include, for example, the copolymers of methacrylic acid, butyl acrylate and methyl methacrylate (CAS designation according to Chemical Abstracts Service: 25035-69-2) or of butyl acrylate and methyl methacrylate (CAS 25852-37-3); (ii) Crosslinked high molecular weight acrylic acid copolymers, which include, for example, the copolymers crosslinked with an allyl ether of pentaerythritol of C10-30 alkyl acrylates with one or more monomers from the group consisting of acrylic acid, methacrylic acid and their simple esters, preferably formed with C 1-4 alkanols (INCI Acrylates/C10-30 Alkyl Acrylate Crosspolymer).
  • the polyacrylic and polymethacrylic compounds that are suitable as thickeners have a weight-average molecular weight of >100,000 g/mol, preferably ⁇ 500,000 g/mol.
  • Preferred thickening agents are the polysaccharides and heteropolysaccharides, in particular the polysaccharide gums, e.g. gum arabic, agar, alginates, carrageenans and their salts, guar, guar gum, tragacanth, gellan, ramsan, dextran or xanthan and their derivatives, e.g. B. propoxylated guar, as well as their mixtures.
  • Other polysaccharide thickeners such as starches or cellulose derivatives, can be used as an alternative, but preferably in addition to a polysaccharide gum, for example starches of various origins and starch derivatives, e.g. B.
  • hydroxyethyl starch starch phosphate esters or starch acetates, or carboxymethyl cellulose or its sodium salt, methyl, ethyl, hydroxyethyl, hydroxypropyl, hydroxypropyl methyl or hydroxyethyl methyl cellulose or cellulose acetate.
  • Polysaccharides and heteropolysaccharides suitable as thickeners preferably have a weight-average molecular weight of >1,500 g/mol, more preferably >5,000 g/mol, even more preferably >50,000 g/mol. In general, their weight-average molecular weight is ⁇ 250,000 g/mol.
  • a particularly preferred polymer is the microbial anionic heteropolysaccharide xanthan gum, which is produced by Xanthomonas campestris and some other species under aerobic conditions with a molecular weight of 2 to 15 x 10 e g/mol.
  • the washing or cleaning agent according to the invention is in liquid, gel or powder form, preferably in liquid, aqueous form.
  • the washing or cleaning agent according to the invention is preferably a washing agent, a laundry aftertreatment agent or a laundry care agent, more preferably a washing agent.
  • the detergents or cleaning agents according to the invention are liquid detergents or cleaning agents, more preferably liquid, aqueous detergents or cleaning agents, even more preferably single-phase, liquid, aqueous detergents or cleaning agents.
  • an insoluble solid component can also be present as a separate, solid phase in single-phase detergents or cleaning agents.
  • washing or cleaning agents according to the invention are shaken up, an emulsion of the liquid phase is temporarily formed, which disperses the solid phase in itself.
  • aqueous means that water is the main solvent in the washing or cleaning agent according to the invention.
  • washing or cleaning agent may contain water-soluble organic solvents such as alcohols in addition to water.
  • liquid preferably designates a composition that is flowable at room temperature (approx. 20° C.) and ambient pressure (approx. 1013 mbar at sea level).
  • room temperature approximately 20° C.
  • ambient pressure approximately 1013 mbar at sea level
  • the term can also include gel-like and pasty compositions.
  • the viscosity of the liquid washing or cleaning agent at 20° C. is preferably 5 to 100,000 mPas, more preferably 10 to 5000 mPas, even more preferably 10 to 200 mPas, measured using a Brookfield LVT or LVDV type rotational viscometer -II+ with Small Sample Adapter at a speed of 30 min -1 , whereby the Brookfield spindle used as the measuring body is to be selected in such a way that the torque is in a favorable range and the measuring range is not exceeded.
  • spindle 31 is preferred and—if required for viscosities above about 240 mPa s—spindle 25 is preferably used.
  • the pH of the washing or cleaning agents according to the invention is preferably 2 to 12, preferably 5 to 9, more preferably 7 to 9, both in concentrated form and in dilute application solution.
  • Acids can be added to the washing or cleaning agents according to the invention to set such a pH.
  • Inorganic acids are suitable, for example the mineral acids, e.g. B. hydrochloric acid, and organic acids, such as saturated or unsaturated Ci-Ce-mono-, di- and tri-carboxylic acids and -hydroxycarboxylic acids with one or more hydroxy groups such as citric acid, maleic acid, formic acid and acetic acid, aminosulphuric acid, Ce-C22 fatty acids and anionic sulfonic acids, and mixtures thereof.
  • mineral acids e.g. B. hydrochloric acid
  • organic acids such as saturated or unsaturated Ci-Ce-mono-, di- and tri-carboxylic acids and -hydroxycarboxylic acids with one or more hydroxy groups such as citric acid, maleic acid, formic acid and acetic acid, aminosulphuric acid, Ce-C22 fatty acids and anionic sulfonic acids, and mixtures thereof.
  • Particularly preferred acids are citric acid, more preferably used in the form of its monohydrate citric acid.times.1H.sub.2O, and the anionic sulfonic acids, and combinations of citric acid with one or more anionic sulfonic acids, in particular with alkylarine sulfonic acids.
  • the citric acid advantageously combines acid, phase separation aid and builder properties, while the anionic sulfonic acids act as both acid and anionic surfactant.
  • one or more alkalis can be used, for example alkali metal, alkaline earth metal and ammonium hydroxides and carbonates and ammonia or amines, preferably sodium and potassium hydroxide and alkanolamines, with monoethanolamine being particularly preferred.
  • buffer the pH of the washing or cleaning agent according to the invention in the use dilution of appropriate buffer substances, for example acetates, hydrogen phosphates, hydrogen sulfates, soda or alkali metal bicarbonates.
  • buffer substances for example acetates, hydrogen phosphates, hydrogen sulfates, soda or alkali metal bicarbonates.
  • buffer systems are potassium hydrogen phthalate/sodium hydroxide, potassium dihydrogen phosphate/sodium hydroxide and the like.
  • solid detergents or cleaning agents are also included within the scope of this invention.
  • a substance is referred to as "solid” if it is in a solid state at room temperature (approx. 20 °C) and ambient pressure (approx. 1013 mbar at sea level).
  • the detergents or cleaning agents according to the invention can be produced by simply mixing the ingredients in an automatic mixer, especially if they are liquid or pasty.
  • the agents are preferably in liquid, gel or paste form, preferably as a portion in a completely or partially water-soluble envelope, more preferably in single portions. The portioning makes it easier for the consumer to dose.
  • the funds can be packed in foil bags, for example.
  • Pouch packaging made from water-soluble film eliminates the need for the consumer to tear open the packaging. In this way, a single portion measured for a wash cycle can be conveniently dosed by placing the bag directly in the washing machine or by throwing the bag into a certain amount of water, for example in a bucket, bowl or hand wash basin.
  • the film bag surrounding the wash portion dissolves without leaving any residue when a certain temperature is reached.
  • washing or cleaning agent according to the invention can also be provided unportioned in liquid, gel, paste or solid form in storage bottles or packets.
  • the detergents or cleaning agents according to the invention can be used for washing and/or cleaning and/or treating textiles made of plastic or with a plastic content.
  • the invention preferably relates to detergents for cleaning or treating textiles made of plastic or having a plastic content.
  • the detergents or cleaning agents according to the invention can comprise further additives.
  • the general preparation and composition of detergents and cleaning agents is known in principle to those skilled in the art and can be carried out using any suitable method.
  • Exemplary detergent compositions and suitable ingredients are described, for example, in WO 01/44433 A1 or WO 2016/091650 A1.
  • An exemplary composition of a detergent according to the invention in particular a liquid detergent, comprises the following components in addition to the peptides according to the invention:
  • - Complexing agents for example phosphonates, in particular HEDP; and or
  • pH adjusting agents in particular citric acid, NaOH and/or monoethanolamine (MEA); and or
  • a washing or cleaning agent according to the invention particularly preferably comprises the following components in addition to the peptides according to the invention:
  • At least one surfactant preferably in a concentration of 0.5 to 60% by weight, in particular
  • At least one stabilizer preferably in a concentration of 0.001 to 20% by weight
  • At least one complexing agent preferably in a concentration of 0.01 to 30% by weight, in particular 0.1 to 10% by weight;
  • At least one organic solvent preferably in a concentration of 0.1 to 30% by weight, in particular 0.5 to 25% by weight;
  • dirt release polymer preferably in a concentration of 0.01 to 20% by weight, in particular 0.05 to 10% by weight
  • At least one fragrance or perfume and/or at least one fragrance storage substance preferably in a concentration of 0.0001 to 15% by weight;
  • pH adjusters for example MEA, NaOH or citric acid, preferably at a concentration of 0.01 to 25% by weight; and or
  • the peptide according to the invention can be functionally modified in the detergent or cleaning agent, i.e. conjugated, for example covalently linked, for example with another molecule or a chemical group, in particular a (macro) molecule.
  • the peptide according to the invention can act in the washing or cleaning agent as an adhesion promoter for coating the textiles with chemical groups or certain molecules.
  • the hydrophilicity of the textile can be increased by coating the textile, thus bringing about improved moisture regulation.
  • a further aspect of the invention relates to a method for cleaning and/or treating textiles made of plastic or with a plastic content, wherein at least one peptide, polypeptide or agent according to the invention is used in at least one method step.
  • Another aspect of the present invention relates to the use of the at least one peptide or polypeptide (multimer) according to the invention or the agent according to the invention for adhesion to plastic surfaces, in particular LSEP surfaces, as described herein, for example polyester, polyethylene, polypropylene or polystyrene and / or copolymers and /or mixtures thereof.
  • the peptide can have an amino acid sequence that is at least 80%, preferably at least 81%, at least 82%, at least 83%, at least 84%, at least 85%, at least 86%, at least 87%, at least 88%, at least 89%, at least 90 %, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 99%, at least 99.5% or 100% sequence identity with one of in SEQ ID NOs: 1-27, preferably 1-15, 16-17, 18-22 and/or 23-27, more preferably 1-15, 16-17 and/or 18-22, even more preferably 1-15 and/or 16-17, in particular 1-15, for example 2, 5 and 7, has, comprise or consist of said amino acid sequences.
  • the peptide can be part of a larger molecule in which it acts as an adhesion promoter.
  • the invention relates to the use of the at least one peptide or polypeptide (multimer) according to the invention or the agent according to the invention for the cleaning and/or treatment of textiles made of plastic or with a plastic component, in particular for improved cleaning and/or for improving the wearing comfort of textiles after washing, preferably LSEP plastic textiles, in particular textiles made from a cotton/polyester blend or from polyester or copolymers thereof.
  • the peptide can have an amino acid sequence that is at least 80%, preferably at least 81%, at least 82%, at least 83%, at least 84%, at least 85%, at least 86%, at least 87%, at least 88%, at least 89%, at least 90 %, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 99%, at least 99.5% or 100% sequence identity with one of the in SEQ ID NOs: 1-27, preferably 1-15, 16 -17, 18-22 and/or 23-27, more preferably 1-15, 16-17 and/or 18-22, even more preferably 1-15 and/or 16-17, in particular 1-15, for example 2, 5 and 7, mentioned amino acid sequences comprise or consist of.
  • the peptide can be part of a larger molecule in which it acts as an adhesion promoter.
  • the improvement in wearing comfort is preferably reflected in an improved feel of the textile, an increased dirt-repellent effect and/or changed water absorption or moisture regulation.
  • the peptide is coupled to another molecule, as described herein.
  • the application of the peptide according to the invention for example coupled to another molecule or a chemical group, e.g. B. with a (macro) molecule, improved cleaning and / or the textiles are changed, for example, by the adhesion of the peptide according to the invention, for example by the textile being coated.
  • the peptide according to the invention serves here, for example, as an adhesion promoter, for example to apply a coating or specific chemical groups to the surface of the textile.
  • the peptide can serve as an anchor, for example to bring a specific molecule close to the textile.
  • Fig. 1 Tissues were coated with P8_S8 peptide and stained with Alexa Fluor® 488 streptavidin dye (excitation Z-emission wavelength maxima of 495 and 519 nm, respectively). Fluorescence images were recorded with an Axio Imager M2 microscope (Zeiss) with objective magnification 10, brightness index 50, exposure time 100 ms and white balance 5500 K. WFK TestTextile GmbH (from left to right in the picture): cotton 10A, 65% polyester / 35% cotton 20A, polyester 30A; P8_S8 peptide solution: not applied (blank with all reagents, without peptide) (top row); applied to the tissues (bottom row).
  • Table 1 Peptide names and associated amino acid sequences.
  • peptides originate from E. coli display database screenings (e.g. P3, P6, P15, P8C), other peptides are either further developments of them or pure designer peptides (e.g. RAL peptides or variants thereof).
  • the peptide can be present as listed or, for example, can be supplemented at the N- and/or C-terminal end with another amino acid such as cysteine.
  • the peptide can, for example, be coupled to another peptide or molecule such as biotin (functionalized peptide).
  • P3 stands for the peptide sequence without cysteine, P3C or 1-C for the peptide sequence with C-terminal cysteine, P3-Bt for the peptide sequence with C-terminal biotin.
  • the peptide can also occur as a subunit (module) in a polypeptide.
  • Table 2 Charge of the peptide domains. Referring to Table 2, underlined amino acids denote parts of the peptide (tripeptides) with a positive charge, bold amino acids denote regions of the peptide that are uncharged, and unhighlighted amino acids denote parts of the peptide (tripeptides) with a negative charge.
  • Example 2 Checking the adhesion of the synthesized peptides with regard to their substrate specificity on polyester (PES), mixed fabrics (polyester/cotton) and cotton
  • MS-S1 (ATIHDAFYSAPE) (SEQ ID NO: 55) - steel-binding peptide as a negative control (Zuo R michek, D., Wood, T.K. (2005) Aluminum- and mild steel-binding peptides from phage display, Appl Microbiol Biotechnol 68:505-509).
  • AP in % shows how much % of the applied amount (100%) remains on the PES after washing. The higher the AP value, the higher the binding affinity and thus the adhesion. Table 3: Adhesion testing results.
  • Peptides 5-C, 7-C, 8-C, 9-C, 14-C, 17-C and 19-C show very good binding affinity to polyester. Intermediate binding affinities to polyesters were demonstrated for peptides 2, 4, 11, 12, 13-C, 18-C, 20-C, and 24-C to 27-C.
  • P8_S8 peptide with C-terminal cysteine is biotinylated to form a detectable conjugate upon reaction with Streptavidin - Alexa Fluor 488.
  • Tissues were coated with P8_S8 peptide and stained with Alexa Fluor® 488 streptavidin stain (excitation ZE emission wavelength maxima of 495 and 519 nm, respectively). Fluorescence images were recorded with an Axio Imager M2 microscope (Zeiss) with objective magnification 10, brightness index 50, exposure time 100 ms and white balance 5500 K. Between cotton, blended fabrics and polyester, the binding of the adhesive peptide P8CS8 to the polyester surface is strongest. The negative control confirms that the binding of P8_S8 to polyester is very specific (Fig. 1).
  • Example 4 Liquid Detergent Matrix Table 4: Exemplary liquid detergent matrix.

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Abstract

Die Erfindung betrifft ein Peptid wie hierin beschrieben. Ferner betrifft die Erfindung ein Wasch- oder Reinigungsmittel, welches mindestens ein erfindungsgemäßes Peptid umfasst und die Verwendung eines erfindungsgemäßen Peptids und/oder eines erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittels zur Reinigung und/oder Behandlung von Textilien aus Kunststoff oder mit einem Kunststoffanteil.

Description

TEXTIL-BINDENDE PEPTIDE
Die Erfindung betrifft ein Peptid wie hierin beschrieben. Ferner betrifft die Erfindung ein Wasch- oder Reinigungsmittel, welches mindestens ein erfindungsgemäßes Peptid umfasst und die Verwendung eines erfindungsgemäßen Peptids und/oder eines erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittels zur Reinigung und/oder Behandlung von Textilien aus Kunststoff oder mit einem Kunststoffanteil.
An der Entwicklung adhäsiver Peptide wird intensiv geforscht. Insbesondere Peptide, die spezifisch an oxidische Oberflächen wie Metalloberflächen binden oder damit wechselwirken, wurden bereits beschrieben (WO 2014/072313 A1). Adhäsive Peptide sind aber auch für viele andere Oberflächen interessant, die aufgrund ihres Materials oder ihrer Oberflächenbeschaffenheit beispielsweise eine Behandlung oder ein Anbringen von anderen Objekten, Stoffen oder Verbindungen erschweren. Bei solchen Oberflächen sind insbesondere solche mit niedrigen Oberflächenenergien, wie sie oft bei bestimmten Kunststoffen gefunden werden, problematisch. Derartige Kunststoffe werden im Stand der Technik auch als low surface energy polymers (LSEP) bezeichnet und umfassen beispielsweise viele Polyolefine oder Polymere mit Esterfunktionen.
Die Erfinder haben spezielle Peptide gefunden und entwickelt, die sich überraschenderweise für eine Adhäsion an Kunststoffoberflächen, vorzugsweise LSEP (low surface energy polymers)-Oberflächen und insbesondere Textilien aus (LSEP-)Kunststoff oder mit einem (LSEP-)Kunststoffanteil eignen und die oben genannten Probleme teilweise oder vollständig lösen. Diese Peptide sind insbesondere für den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln geeignet, und können zu einer verbesserten Reinigungsleistung beitragen und/oder den Textilien spezielle Eigenschaften verleihen. Ferner könnten sie dazu beitragen, synthetische und chemische Substanzen, beispielsweise in Wasch- oder Reinigungsmitteln, zu reduzieren oder gänzlich darauf zu verzichten, indem sie eine biologisch abbaubare Alternative darstellen. Auch zur Stabilisierung anderer Inhaltsstoffe könnten sie beispielsweise beitragen.
Deshalb betrifft die Erfindung in einem ersten Aspekt ein Peptid, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz von 4 bis 50 Aminosäuren, wobei
(a) die Aminosäuresequenz in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz aufweist (C)mXlX2X3(X4)nX5(C)o, wobei
Xi eine positiv geladene Aminosäure ist,
X2 und X3 ungeladene Aminosäuren sind, jedes X4 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure ist,
X5 eine beliebige positiv geladene oder ungeladene Aminosäure ist, m und 0 0 oder 1 sind, wobei m+o = 0 oder 1 ist; und n eine ganze Zahl von 0 bis 46 ist; oder b) die Aminosäuresequenz mindestens 80 % Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 16-17 oder 18-22 genannten Aminosäuresequenzen aufweist.
Es ist bevorzugt, dass das Peptid ein Peptid zur Adhäsion an Kunststoffoberflächen, beispielsweise LSEP-Kunststoffoberflächen, insbesondere Textilien aus (LSEP-)Kunststoff oder mit einem (LSEP-)Kunststoffanteil, insbesondere Polyester ist.
Somit ist ein weiterer Aspekt der Erfindung ein Peptid zur Adhäsion an Kunststoffoberflächen, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz von 4 bis 50 Aminosäuren, wobei
(a) die Aminosäuresequenz in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz aufweist (C)mXlX2X3(X4)nX5(C)o, wobei
Xi eine positiv geladene Aminosäure ist,
X2 und X3 ungeladene Aminosäuren sind, jedes X4 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure ist,
X5 eine beliebige positiv geladene oder ungeladene Aminosäure ist, m und 0 0 oder 1 sind, wobei m+o = 0 oder 1 ist; und n eine ganze Zahl von 0 bis 46 ist; oder b) die Aminosäuresequenz mindestens 80 % Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 16-17 oder 18-22 genannten Aminosäuresequenzen aufweist.
In einem weiteren Aspekt betrifft die Erfindung ein Peptid zur Adhäsion an Textilien aus Kunststoff oder mit einem Kunststoffanteil, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz von 4 bis 50 Aminosäuren, wobei
(a) die Aminosäuresequenz in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz aufweist (C)mXlX2X3(X4)nX5(C)o, wobei
Xi eine positiv geladene Aminosäure ist,
X2 und X3 ungeladene Aminosäuren sind, jedes X4 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure ist,
X5 eine beliebige positiv geladene oder ungeladene Aminosäure ist, m und 0 0 oder 1 sind, wobei m+o = 0 oder 1 ist; und n eine ganze Zahl von 0 bis 46 ist; oder b) die Aminosäuresequenz mindestens 80 % Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 16-17 oder 18-22 genannten Aminosäuresequenzen aufweist.
In bevorzugten Ausführungsformen ist das erfindungsgemäße Peptid funktional modifiziert, beispielsweise ist das erfindungsgemäße Peptid mit bestimmten anderen Molekülen oder chemischen Gruppen gekoppelt, z.B. mit organischen (Makro-)Molekülen. Derartige Moleküle werden im Folgenden auch als Derivate oder Konjugate bezeichnet. In diesen fungiert das Peptid gemäß der Erfindung als eine Art Adhäsions-Tag, welcher die Bindung an die gewünschte Oberfläche bzw. das gewünschte Material vermittelt.
In einem weiteren Aspekt betrifft die Erfindung ein Multimer der oben genannten Peptide, welches zwei oder mehr der genannten Aminosäuresequenzen umfasst, vorzugsweise in Form eines Peptides oder Polypeptids.
In einem weiteren Aspekt betrifft die Erfindung ein Mittel, umfassend mindestens ein Peptid oder Polypeptid wie vorstehend beschrieben. Ebenfalls umfasst sind Mittel, die mindestens ein Peptid, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz, die mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 90 % Sequenzidentität zu einer der in SEQ ID NOs: 1-27, bevorzugt 1-15, 16-17 oder 18-22, genannten Aminosäuresequenzen aufweist, enthalten.
In bevorzugten Ausführungsformen ist das Mittel ein Wasch- oder Reinigungsmittel, bevorzugt ein Waschmittel.
Somit betrifft die Erfindung in einem weiteren Aspekt ein Wasch- oder Reinigungsmittel, insbesondere ein Waschmittel, umfassend mindestens eines der hierin beschriebenen Peptide oder Polypeptide. Das Peptid kann in verschiedenen Ausführungsformen eine Aminosäuresequenz umfassen oder daraus bestehen, die mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 90% Sequenzidentität zu einer der in SEQ ID NOs: 1-27, bevorzugt 1-15, 16-17 oder 18-22 genannten Aminosäuresequenzen aufweist.
In einem weiteren Aspekt betrifft die Erfindung die Verwendung der hierin beschriebenen Peptide oder Polypeptide zur Adhäsion an Kunststoffoberflächen, vorzugsweise an LSEP-Oberflächen. In derartigen Ausführungsformen können die Peptide oder Polypeptide mit einem weiteren Molekül konjugiert sein, das in die Nähe der Oberfläche gebracht werden soll.
Schließlich betrifft die Erfindung auch die Verwendung der hierin beschriebenen Peptide oder Polypeptide zur Reinigung und/oder Behandlung von Textilien aus Kunststoff oder mit einem Kunststoffanteil. Auch in derartigen Ausführungsformen können die Peptide oder Polypeptide mit einem weiteren Molekül konjugiert sein, das in die Nähe der Oberfläche gebracht werden soll.
In bevorzugten Ausführungsformen ist das Peptid bei den erfindungsgemäßen Mitteln oder Verwendungen funktional modifiziert, z.B. derivatisiert oder konjugiert, wie hierin beschrieben.
In bevorzugten Ausführungsformen resultiert die Anwendung des erfindungsgemäßen Peptids oder des erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittels in einem verbesserten Tragekomfort der Textilien, wobei sich der verbesserte Tragekomfort beispielsweise auf eine angenehmere Haptik des Textils, eine erhöhte schmutzabweisende Wirkung des Textils oder eine veränderte Wasseraufnahme oder Feuchtigkeitsregulierung bezieht. Diese und weitere Aspekte, Merkmale und Vorteile der Erfindung werden für den Fachmann aus dem Studium der folgenden detaillierten Beschreibung und Ansprüche ersichtlich. Dabei kann jedes Merkmal aus einem Aspekt der Erfindung in jedem anderen Aspekt der Erfindung eingesetzt werden. Beispielsweise sind Merkmale, die für das erfindungsgemäße Peptid beschrieben werden auch für das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel oder die erfindungsgemäße Verwendung heranzuziehen und umgekehrt. Ferner ist es selbstverständlich, dass die hierin enthaltenen Beispiele die Erfindung beschreiben und veranschaulichen sollen, diese aber nicht einschränken und insbesondere die Erfindung nicht auf diese Beispiele beschränkt ist.
Alle Prozentangaben sind, sofern nicht anders angegeben, Gewichts-% (Gew.-%), jeweils bezogen auf das Gesamtgewicht der entsprechenden Zusammensetzung oder des entsprechenden Mittels. Numerische Bereiche, die in dem Format „von x bis y“ angegeben sind, schließen die genannten Werte ein. Wenn mehrere bevorzugte numerische Bereiche in diesem Format angegeben sind, ist es selbstverständlich, dass alle Bereiche, die durch die Kombination der verschiedenen Endpunkte entstehen, ebenfalls erfasst werden.
„Mindestens ein“, wie hierin verwendet, bezieht sich auf 1 oder mehr, beispielsweise 1 , 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 oder mehr. Bezogen auf einen Inhaltsstoff bezieht sich die Angabe auf die Art des Inhaltsstoffs und nicht auf die absolute Zahl der Moleküle. „Mindestens ein Peptid“ bedeutet somit beispielsweise mindestens eine Art von Peptid, d.h. dass eine Art von Peptid oder eine Mischung mehrerer verschiedener Peptide gemeint sein kann. Zusammen mit Gewichtsangaben bezieht sich die Angabe auf alle Verbindungen der angegebenen Art, die in beispielsweise einer Zusammensetzung oder einem Mittel enthalten sind, d.h. dass die Zusammensetzung oder das Mittel über die angegebene Menge der entsprechenden Verbindungen hinaus typischerweise keine weiteren Verbindungen dieser Art enthält.
Zahlenwerte, die hierin ohne Dezimalstellen angegeben sind, beziehen sich jeweils auf den vollen angegebenen Wert mit einer Dezimalstelle. So steht beispielsweise „99 %“ für „99,0 %“.
Die Erfindung betrifft ein Peptid umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz von 4 bis 50 Aminosäuren Länge, bevorzugt von mindestens 8, 9, 10, 11 , oder 12 Aminosäuren Länge. Bevorzugte Längen sind bis 40, bis 35, bis 30, oder bis 25 oder bis 24 Aminosäuren. Beispielsweise kann das Peptid eine Länge von 11 , 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21 , 22, 23 oder 24 Aminosäuren, insbesondere 12 bis 18 Aminosäuren haben.
Die Peptide der Erfindung weisen
(a) in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Aminosäuresequenz auf
(C)mXlX2X3(X4)nX5(C)o, wobei
Xi eine positiv geladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder K, noch bevorzugter R, X2 und X3 ungeladene Aminosäuren sind, vorzugsweise ausgewählt aus A, L, M, S, I und Q, bevorzugter aus A, S, I und L, insbesondere aus A und L, jedes X4 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure ist, vorzugsweise mit Ausnahme von P, noch bevorzugter mit Ausnahme von P und G;
X5 eine beliebige positiv geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder eine ungeladenen Aminosäure, noch bevorzugter Q, A oder L, insbesondere A oder L, m und 0 0 oder 1 sind, wobei m+o = 0 oder 1 ist; und n eine ganze Zahl von 0 bis 46, bevorzugt von 6 bis 20 ist, beispielsweise 9, 10, 11 , 12 oder 13.
Alternativ oder zusätzlich umfassen oder bestehen die Peptide aus einer Aminosäuresequenz die mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 81 %, mindestens 82 %, mindestens 83 %, mindestens 84 % oder mindestens 85 %, stärker bevorzugt mindestens 86 %, mindestens 87 %, mindestens 88 %, mindestens 89 %, mindestens 90 %, mindestens 91 %, mindestens 92 %, mindestens 93 %, mindestens 94 %, mindestens 95 %, mindestens 96 %, mindestens 97 %, mindestens 98 %, mindestens 99 % oder 100 % Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 16-17 und/oder 18-22 genannten Aminosäuresequenzen aufweist.
Unter einem „Peptid“ im Kontext der vorliegenden Erfindung ist ein aus Aminosäuren, bevorzugt den 20 proteinogenen L-Aminosäuren, zusammengesetztes, vorzugsweise linear aufgebautes Polymer zu verstehen, das bis zu 100 Aminosäuren aufweist, welche über Peptidbindungen miteinander verknüpft sind. Erfindungsgemäß die Peptide der Erfindung eine Aminosäuresequenz von 4 bis 50 Aminosäuren auf. Die Aminosäuren werden im Kontext dieser Erfindung im Ein-Buchstaben-Code angegeben, wobei beispielsweise C für Cystein, R für Arginin, A für Alanin und L für Leucin steht. Insbesondere steht „C“ in obiger Sequenz (C)mXiX2X3(X4)nX5(C)0 für einen Cysteinrest. Es ist ferner klar, dass sofern nicht anders angegeben, die Aminosäuren in einer hierin offenbarten Aminosäuresequenz über Peptidbindungen verknüpft sind und die Sequenz, sofern nicht anders angegeben, in N- zu C-terminaler Orientierung aufgeführt ist.
Die erfindungsgemäßen Peptide können in verschiedenen Ausführungsformen chemisch synthetisiert und/oder rekombinant mittels Proteindesign hergestellt worden sein. Kurze Peptide sind heutzutage einfach synthetisch, beispielsweise über Festphasensynthese, darstellbar. Längere Peptide und Polypeptide werden dagegen häufig auch rekombinant in Wirtsorganismus hergestellt.
Der Begriff „N-Terminus“ oder „N-terminal“ beschreibt im Kontext der vorliegenden Erfindung typischerweise das Ende der Aminosäurekette des erfindungsgemäßen Peptids, welches eine freie Aminogruppe aufweist.
Der Begriff „C-Terminus“ oder „C-terminal“ beschreibt im Kontext der vorliegenden Erfindung typischerweise das Ende der Aminosäurekette des erfindungsgemäßen Peptids, welches eine freie Carboxylgruppe aufweist. Der Ausdruck „in N- zu C-terminaler Orientierung“ bezieht sich im Kontext dieser Erfindung auf eine Aminosäuresequenz, in der die Reihenfolge der Aminosäuren ausgehend vom N-Terminus hin zum C- Terminus beschrieben werden.
Typische saure oder negativ geladene Aminosäuren (abhängig vom pH-Wert) sind D und E.
Zu den positiv geladenen oder basischen Aminosäuren (abhängig vom pH-Wert) zählen typischerweise R, K und H.
Aminosäuren wie G, A, C, I, L, M, F, V, P, S, T, W, Y, N und Q sind typischerweise ungeladene, d.h. neutrale Aminosäuren.
Wenn hierin auf eine „beliebige“ Aminosäure Bezug genommen wird, ist hiermit üblicherweise eine der 20 natürlich vorkommenden proteinogenen Aminosäuren gemeint, d.h. eine von Glycin (G), Alanin (A), Valin (V), Leucin (L), Isoleucin (I), Phenylalanin (F), Serin (S), Threonin (T), Prolin (P), Methionin (M), Cystein (C), Histidin (H), Lysin (K), Arginin (R), Glutamin (Q), Asparagin (N), Asparaginsäure (D), Glutaminsäure (E), Tyrosin (Y) und Tryptophan (W). Die Aminosäuren sind, sofern nicht anders angegeben, typischerweise L-Aminosäuren. In alternativen Ausführungsformen kann das Peptid auch aus D-Aminosäuren bestehen, wobei es allerdings bevorzugt sein kann, dass innerhalb der hierin beschriebenen Peptide nicht gleichzeitig D- und L-Aminosäuren vorkommen. In verschiedenen Ausführungsformen erfasst eine derartige beliebige Aminosäure alle der vorgenannten Aminosäuren mit der Ausnahme von Prolin, bzw. in manchen Ausführungsformen auch mit Ausnahme von Prolin und Glycin. Diese beiden Aminosäuren sind in bestimmten Ausführungsformen nicht bevorzugt, da diese helix-brechende Eigenschaften aufweisen und daher die Sekundärstruktur der Peptide nachteilig beeinflussen können.
In bevorzugten Ausführungsformen weist das erfindungsgemäße Peptid eine Gesamtladung von -2 bis +12, vorzugsweise von 0 bis +8, noch bevorzugter von 0 bis +4, insbesondere von 0 bis +2 auf. Die Gesamtladung des Peptids basiert auf der Anzahl von positiv und negativ geladenen Aminosäuren im Peptid, insbesondere Arginin (R), Lysin (K), Histidin (H), Asparaginsäure (D) und Glutaminsäure (E) und ergibt sich aus der Summe der negativen und positiven Ladungen, wobei sich jeweils eine positive und eine negative Ladung aufheben. Ein Peptid mit 2 Arginin-Resten und 1 Glutaminsäure-Rest hätte somit eine Gesamtladung von +1. Die Gesamtladung des Peptids beträgt bevorzugt -2 bis +12, stärker bevorzugt 0 bis +8, noch stärker bevorzugt 0 bis +4, insbesondere 0 bis +2.
In bevorzugten Ausführungsformen weist das erfindungsgemäße Peptid
(i) eine Gesamtladung von -2 bis +12, vorzugsweise von 0 bis +8, noch bevorzugter von 0 bis +4, insbesondere von 0 bis +2 auf; und/oder
(ii) am N-Terminus, der die ersten 3-4 Aminosäuren umfasst, eine positive Nettoladung auf; und/oder (iii) am C-Terminus, der die letzten 3-6 Aminosäuren umfasst, eine negative oder neutrale Nettoladung auf, vorzugsweise mindestens eine negative geladene Aminosäure, insbesondere E; und/oder
(iv) kein P und noch bevorzugter auch kein G und insbesondere auch kein Y auf.
Alle vorgenannten Merkmale, insbesondere (i)-(iv), können individuell oder in jeder beliebigen Kombination verwirklicht sein.
Das Merkmal, dass das Peptid am „N-Terminus, der die ersten 3-4 Aminosäuren umfasst, eine positive Nettoladung“ aufweist, bedeutet, dass die N-terminalen 3-4 Aminosäuren mehr positive geladene als negative geladene Aminosäure umfassen. In verschiedenen Ausführungsformen ist dieses Merkmal beispielsweise dann erfüllt, wenn die N-terminalen 3-4 Aminosäuren 1 oder 2 positive geladene Aminosäuren, d.h. H, K oder R, vorzugsweise K oder R, noch bevorzugter R, und keine negativ geladenen Aminosäure wie E oder D aufweisen. Sofern der N-Terminus eine negativ geladene Aminosäure enthält, muss die Zahl an positiv geladenen Aminosäuren mindestens 2 betragen, damit die Nettoladung positiv bleibt.
Für das Merkmal, dass das Peptid am „C-Terminus, der die letzten 3-6 Aminosäuren umfasst, eine negative oder neutrale Nettoladung“ aufweist bedeutet, dass die Zahl der geladenen Aminosäuren 0 sein muss oder die Zahl der negativ geladenen Aminosäuren, d.h. D und E, größer als die Zahl der positiv geladenen sein muss. Ein Beispiel für eine solche C-terminale Sequenz wäre beispielsweise EAL oder die doppelte Abfolge dieses Motivs.
In verschiedenen bevorzugten Ausführungsformen ist die Sequenz X1X2X3 RAL, RSI oder RLA, vorzugsweise RAL oder RLA, insbesondere RAL. Die N-terminale Sequenz RAL oder RLA weist nicht nur in vorteilhafter Weise eine positive Nettoladung auf, sie umfasst auch Aminosäuren mit einem besonders hohen alpha-Helix bildenden Potential, wie weiter unten erläutert wird. In manchen Ausführungsformen kann der Arginin-Rest auch durch Lysin ersetzt sein, besonders bevorzugt ist allerdings der N-terminale Arginin-Rest.
Ferner ist es bevorzugt, dass
(i) die Sequenz (X4)nX5 mindestens eine Sequenz XeXzXs umfasst, wobei Xe eine geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R, K, E, L, A oder Q, noch bevorzugter R, K, E oder Q, und X7 und Xe unabhängig voneinander negativ-geladene oder ungeladene Aminosäure mit Ausnahme von P und G sind, vorzugsweise A, L, E, R, Q oder M, beispielsweise A, L, E, Q oder M, noch bevorzugter A, E, Q oder L, noch bevorzugter A, E oder L, insbesondere A oder L; und/oder
(ii) (X4)n mindestens eine aromatische Aminosäure, vorzugsweise W oder F umfasst.
Wenn die Sequenz XeXzXs ein Xe umfasst, welches R oder K ist, ist die Sequenz XeXzXs vorzugsweise nicht am C-Terminus und vorzugsweise nicht innerhalb der 6 C-terminalen Aminosäuren. In solchen Fällen kann die Sequenz (X4)nX5 eine oder mehrere weitere Sequenzen XeXyXs umfassen, die C- terminal zu der Sequenz liegen, die als Xe eine positiv geladene Aminosäure umfasst, wobei diese weiteren Sequenzen dann vorzugsweise keine positiv geladene Aminosäure als Xe aufweisen.
Es ist bevorzugt, dass eine der Sequenzen XeXyXs, die nahe, d.h. innerhalb der 6 C-terminalen Aminosäuren, oder am C-Terminus liegen, als Xe eine negativ geladene Aminosäure aufweisen, beispielsweise E.
Wenn das Peptid in manchen Ausführungsformen eine aromatische Aminosäure ausgewählt aus W und F enthält, befindet sich neben, insbesondere C-terminal, eine positiv oder negativ geladene Aminosäure, insbesondere befindet sich neben der aromatischen Aminosäure keine weitere aromatische Aminosäure.
Die aromatischen Aminosäuren Phenylalanin (F) und Tryptophan (W) werden in der erfindungsgemäßen Peptidsequenz bevorzugt als Helixbildner und/oder für das Pi-Stacking eingesetzt. Die aromatische Aminosäure Tyrosin (Y) wird in verschiedenen Ausführungsformen nicht in der Peptidsequenz verwendet, da diese helix-brechende Eigenschaften hat. In verschiedenen Ausführungsformen ist das Peptid daher frei von Y-Resten.
„Pi-Stacking“ bezieht sich im Kontext der vorliegenden Erfindung auf die nicht-kovalente Wechselwirkung zwischen aromatischen Ringsystemen.
Bevorzugt umfasst
(i) (X4)n mindestens eine Sequenz XeXyXs, wobei XeXyXs RAL oder RLA, vorzugsweise RAL, ist, und wobei diese Sequenz vorzugsweise in den N-terminalen Aminosäuren der Positionen 4-7 bzw. mindestens 6-7 Aminosäuren vom C-Terminus entfernt lokalisiert ist; und/oder
(ii) (X4)nXs mindestens eine Sequenz XeXyXs umfasst, wobei XeXyXs EAL, LEA oder ELA, vorzugsweise EAL, ist, und wobei diese Sequenz vorzugsweise nicht in den N-terminalen Aminosäuren der Positionen 1-6 lokalisiert ist; und/oder
(iii) (X4)nXs mindestens eine Sequenz XeXyXs umfasst, wobei XeXyXs EQA, QAL, LQA oder QLA, vorzugsweise EQA, QAL oder QLA, insbesondere QAL, ist.
In anderen möglichen Ausführungsformen umfasst (X4)nXs mindestens eine Sequenz XeXyXs, wobei XeXyXs QLA oder EQA ist, wobei diese Sequenz vorzugsweise nicht in den N-terminalen Aminosäuren der Positionen 1-6 oder 1-11 lokalisiert ist.
Es ist ferner möglich, dass (X4)nXs mindestens eine Sequenz XeXyXsXg umfasst, wobei XeXyXsXg AQLA oder SEQA ist, wobei diese Sequenz vorzugsweise nicht in den N-terminalen Aminosäuren der Positionen 1-6 oder 1-11 lokalisiert ist. In bevorzugten Ausführungsformen umfasst das Peptid die Sequenz X1X2X3, wobei X1X2X3 RAL ist, und (X4)nXs mindestens eine von QAL und EAL umfasst, vorzugsweise beide. In derartigen Ausführungsformen hat das Peptid die Sequenz
(C)mRAL(Xio)qQAL(Xii)rEAL(Xi2)s(C)o, oder
(C)mRAL(Xio)qEAL(Xii)rQAL(Xi2)s(C)o, wobei X10 und Xu unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure sind, vorzugsweise mit Ausnahme von P, noch bevorzugter mit Ausnahme von P und G;
X12 eine beliebige ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise Q, A oder L, insbesondere A oder L; q und r O oder ganze Zahlen von 1-10 sind, vorzugsweise 0, 1 , 2 oder 3; und s 0 oder 1 ist, wobei q+r+s = 0-21 sind, vorzugsweise 0-15 oder 0-9 oder 1-15 oder 1-9 oder 1-6 oder 0-6 oder 0-3 oder 1-3.
Ferner ist es bevorzugt, dass das Peptid zusätzlich mindestens eine weitere (zweite) Sequenz RAL umfasst. Diese kann, in verschiedenen Ausführungsformen, direkt C-terminal auf die erste RAL- Sequenz folgen oder von dieser durch 1-3 Aminosäuren getrennt sein, beispielsweise durch 1 oder 3 drei Aminosäuren.
In bevorzugten Ausführungsformen enthält das Peptid zwei Sequenzen RAL und jeweils mindestens eine Sequenz EAL und QAL. Bevorzugte Abfolgen sind:
RALRAL(Xio)qQAL(Xii)rEAL(Xi2)s,
RALRAL(Xio)qEAL(Xii)rQAL(Xi2)s
RAL(Xio)qRALQAL(Xii)rEAL(Xi2)s,
RAL(Xio)qRALEAL(Xii)rQAL(Xi2)s
RAL(Xw)qQALRAL (Xn)rEAL(Xi2)s,
RAL(Xw)qEALRAL (Xn)rQAL(Xi2)s, wobei X10 und Xu unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure sind, vorzugsweise mit Ausnahme von P, noch bevorzugter mit Ausnahme von P und G, beispielsweise W oder F oder weitere Motive QAL oder EAL umfasst;
X12 eine beliebige ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise Q, A oder L, insbesondere A oder L; q und r O oder ganze Zahlen von 1-6 sind, vorzugsweise 0, 1 , 2, oder 3; und s 0 oder 1 , vorzugsweise 0 ist, wobei q+r = 0-9 sind, vorzugsweise 0-6 oder 0-3 oder 1-9 oder 1-6 oder 1-3.
Ferner ist es in verschiedenen Ausführungsformen bevorzugt, dass das Peptid mindestens ein W oder F, vorzugsweise genau ein W oder F enthält. Bevorzugt umfasst das erfindungsgemäße Peptid Aminosäuren mit einem hohem alpha-Helix-bildenden Potential, wobei diese Aminosäuren ausgewählt werden aus E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H, W und D, stärker bevorzugt E, A, L, M, Q, K, R, F, I und H; noch stärker bevorzugt E, A, L, M, Q, K, R und F.
In bevorzugten Ausführungsformen besteht das Peptid zu mindestens 60 %, bevorzugt zu mindestens 65 %, stärker bevorzugt zu mindestens 70 %, insbesondere zu mindestens 75 % oder zu mindestens 80% oder zu mindestens 85% oder zu mindestens 90% oder zu mindestens 95% aus Aminosäuren mit einem hohem alpha-Helix-bildenden Potential, wobei diese Aminosäuren bevorzugt ausgewählt werden aus E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H, W und D, stärker bevorzugt E, A, L, M, Q, K, R, F, I und H; noch stärker bevorzugt E, A, L, M, Q, K, R und F.
Besonders bevorzugt bildet das erfindungsgemäße Peptid eine helikale Sekundärstruktur aus, insbesondere eine a-Helix-Struktur, vorzugsweise mit einem a-Helix-Gehalt von mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 85 %, stärker bevorzugt mindestens 90 %, noch stärker bevorzugt mindestens 95 %, insbesondere höher als 95 %. Die Verwendung des Motivs AL oder LA in der Aminosäuresequenz des erfindungsgemäßen Peptids kann zur Stabilität der Helixstruktur beitragen, weil diese Aminosäuren ein hohes a-Helix-Potential aufweisen.
In bevorzugten Ausführungsformen weist das erfindungsgemäße Peptid eine Aminosäuresequenz gemäß einer von SEQ ID NOs: 1-15 und/oder 16-17 auf, insbesondere 1-15, oder Varianten davon, die mindestens 80%, vorzugsweise mindestens 81 %, mindestens 82 %, mindestens 83 %, mindestens 84 % oder mindestens 85 %, stärker bevorzugt mindestens 86 %, mindestens 87 %, mindestens 88 %, mindestens 89 %, mindestens 90 %, mindestens 91 %, mindestens 92 %, mindestens 93 %, mindestens 94 %, mindestens 95 %, mindestens 96 %, mindestens 97 %, mindestens 98 %, mindestens 99 %, mindestens 99,5 % Sequenzidentität zu der angegebenen Sequenz haben, wobei vorzugsweise das Motiv RAL, und stärker bevorzugt auch das Motiv EAL und/oder QAL, sofern vorhanden, invariabel sind. Wenn die Motive RAL, EAL und QAL in dem Peptid vorhanden sind, sind diese vorzugsweise in allen vorgenannten Varianten invariabel.
In verschiedenen Ausführungsformen kann das Peptid einen hohen Anteil an hydrophoben Aminosäuren aufweisen ausgewählt aus A, L, F, W, V, M, I und P, insbesondere A, L, F, W, V, M und I.
Bevorzugt weist das Peptid eine Aminosäuresequenz auf, die eine Länge von 10 bis 24 Aminosäuren, beispielsweise 11 , 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21 , 22, 23 oder 24 Aminosäuren, insbesondere 12 bis 19 Aminosäuren, beispielsweise 12-18 Aminosäuren hat.
In manchen Ausführungsformen weist das erfindungsgemäße Peptid am C-Terminus die Aminosäure Cystein (C) auf. In anderen Ausführungsformen weist das erfindungsgemäße Peptid die Aminosäure Cystein am N-Terminus auf. Diese Aminosäure kann über die freie Sulfhydryl-Gruppe die Kopplung an andere Moleküle, Strukturen oder Substrate ermöglichen. Diese Aminosäure dient daher als Verknüpfungsstelle ist aber typischerweise nicht an der gewünschten adhäsiven Wirkung beteiligt. Bevorzugt umfasst oder besteht das erfindungsgemäße Peptid (aus) eine(r) Aminosäuresequenz, die mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 85 %, stärker bevorzugt mindestens 86 %, noch stärker bevorzugt mindestens 87 %, noch stärker bevorzugt mindestens 88 %, noch stärker bevorzugt mindestens 89 %, noch stärker bevorzugt mindestens 90 %, noch stärker bevorzugt mindestens 91 %, noch stärker bevorzugt mindestens 92 %, noch stärker bevorzugt mindestens 93 %, noch stärker bevorzugt mindestens 94 %, noch stärker bevorzugt mindestens 95 %, noch stärker bevorzugt mindestens 96 %, noch stärker bevorzugt mindestens 97 %, noch stärker bevorzugt mindestens 98 %, noch stärker bevorzugt mindestens 99 %, noch stärker bevorzugt mindestens 99,5 %, insbesondere 100 % Sequenzidentität mit einerderfolgenden Aminosäuresequenzen aufweist: RALQALRALQALEAL (SEQ ID NO: 1), RALRALRALEALEAL (SEQ ID NO: 2), RALRALRALQALQAL (SEQ ID NO: 3), RALRALRALQALEAL (SEQ ID NO: 4), RALRALQALEALEAL (SEQ ID NO: 5), RALFEALQALFRALEAL (SEQ ID NO: 6), RALRALEALQALEA (SEQ ID NO: 7), RALFEALFRALEALR (SEQ ID NO: 8), RALFEALFRALEAL (SEQ ID NO: 9), RALEALFRALEAL (SEQ ID NO: 10), RALRALFEALEAL (SEQ ID NO: 11), RALEALFRALQALEAL (SEQ ID NO: 12), RALEALWRALQALEAL (SEQ ID NO: 13), RALEALWRALEAL (SEQ ID NO: 14), RALARALARALAQALA (SEQ ID NO: 15), RSIVTFSLRQNAQLA (SEQ ID NO: 16) oder RSIVTFSLRQNSEQA (SEQ ID NO: 17), bevorzugt 1-15.
In verschiedenen anderen Ausführungsformen umfasst oder besteht das erfindungsgemäße Peptid (aus) eine(r) Aminosäuresequenz, die mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 85 %, stärker bevorzugt mindestens 86 %, noch stärker bevorzugt mindestens 87 %, noch stärker bevorzugt mindestens 88 %, noch stärker bevorzugt mindestens 89 %, noch stärker bevorzugt mindestens 90 %, noch stärker bevorzugt mindestens 91 %, noch stärker bevorzugt mindestens 92 %, noch stärker bevorzugt mindestens 93 %, noch stärker bevorzugt mindestens 94 %, noch stärker bevorzugt mindestens 95 %, noch stärker bevorzugt mindestens 96 %, noch stärker bevorzugt mindestens 97 %, noch stärker bevorzugt mindestens 98 %, noch stärker bevorzugt mindestens 99 %, noch stärker bevorzugt mindestens 99,5 %, insbesondere 100 % Sequenzidentität mit einer der folgenden Aminosäuresequenzen aufweist: RSIVTFSLRQNAQLA (SEQ ID NO: 16), RSIVTFSLRQNSEQA (SEQ ID NO: 17), GLHTSATNLYLH (SEQ ID NO: 18), QHSIRLLTIKKP (SEQ ID NO: 19), QQSIRIMTIKHP (SEQ ID NO: 20), WRHPRLRCGNLL (SEQ ID NO:21) oder QKSRNRMTRTHP (SEQ ID NO: 22), bevorzugt 16 oder 17.
In verschiedenen anderen Ausführungsformen umfasst oder besteht das erfindungsgemäße Peptid (aus) eine(r) Aminosäuresequenz, die mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 85 %, stärker bevorzugt mindestens 86 %, noch stärker bevorzugt mindestens 87 %, noch stärker bevorzugt mindestens 88 %, noch stärker bevorzugt mindestens 89 %, noch stärker bevorzugt mindestens 90 %, noch stärker bevorzugt mindestens 91 %, noch stärker bevorzugt mindestens 92 %, noch stärker bevorzugt mindestens 93 %, noch stärker bevorzugt mindestens 94 %, noch stärker bevorzugt mindestens 95 %, noch stärker bevorzugt mindestens 96 %, noch stärker bevorzugt mindestens 97 %, noch stärker bevorzugt mindestens 98 %, noch stärker bevorzugt mindestens 99 %, noch stärker bevorzugt mindestens 99,5 %, insbesondere 100 % Sequenzidentität mit einer der folgenden Aminosäuresequenzen aufweist: GLHTSATNLYLH (SEQ ID NO: 18), QHSIRLLTIKKP (SEQ ID NO: 19), QQSIRIMTIKHP (SEQ ID NO: 20), WRHPRLRCGNLL (SEQ ID NO:21) oder QKSRNRMTRTHP (SEQ ID NO: 22).
In verschiedenen Ausführungsformen kann das erfindungsgemäße Peptid ferner eine der folgenden Aminosäuresequenzen umfassen oder daraus bestehen, oder eine Variante davon sein: SRARLFVVTYHK (SEQ ID NO: 23), HMISTMNAASRR (SEQ ID NO: 24), RSIVTFSLRQNR (SEQ ID NO: 25), RNTIRIRTIKHP (SEQ ID NO: 26) oder RHSSTLRYRPLP (SEQ ID NO: 27), wobei eine Variante eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 85 %, stärker bevorzugt mindestens 86 %, noch stärker bevorzugt mindestens 87 %, noch stärker bevorzugt mindestens 88 %, noch stärker bevorzugt mindestens 89 %, noch stärker bevorzugt mindestens 90 %, noch stärker bevorzugt mindestens 91 %, noch stärker bevorzugt mindestens 92 %, noch stärker bevorzugt mindestens 93 %, noch stärker bevorzugt mindestens 94 %, noch stärker bevorzugt mindestens 95 %, noch stärker bevorzugt mindestens 96 %, noch stärker bevorzugt mindestens 97 %, noch stärker bevorzugt mindestens 98 %, noch stärker bevorzugt mindestens 99 %, noch stärker bevorzugt mindestens 99,5 % Sequenzidentität mit einer der Aminosäuresequenzen aufweist.
Varianten der erfindungsgemäßen Peptide, deren Aminosäuresequenz mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 85 %, stärker bevorzugt mindestens 86 %, noch stärker bevorzugt mindestens 87 %, noch stärker bevorzugt mindestens 88 %, noch stärker bevorzugt mindestens 89 %, noch stärker bevorzugt mindestens 90 %, noch stärker bevorzugt mindestens 91 %, noch stärker bevorzugt mindestens 92 %, noch stärker bevorzugt mindestens 93 %, noch stärker bevorzugt mindestens 94 %, noch stärker bevorzugt mindestens 95 %, noch stärker bevorzugt mindestens 96 %, noch stärker bevorzugt mindestens 97 %, noch stärker bevorzugt mindestens 98 %, noch stärker bevorzugt mindestens 99 %, noch stärker bevorzugt mindestens 99,5 % Sequenzidentität mit einer der Aminosäuresequenzen aufweist, die den Sequenzen in SEQ ID NOs: 1-27, bevorzugt 1-22, stärker bevorzugt 1-15, 16-17, oder 18-22, stärker bevorzugt 1-15 oder 16-17, insbesondere 1-15 entsprechen, unterscheiden sich bevorzugt in maximal 3 Positionen, stärker bevorzugt in maximal 2 Positionen, insbesondere in maximal 1 Position von einer der Aminosäuresequenzen, die den Sequenzen in SEQ ID NOs: 1-27, bevorzugt 1 -22, stärker bevorzugt 1-15, 16-17, oder 18-22, stärker bevorzugt 1 -15 oder 16-17, insbesondere 1-15 entsprechen. Beispielsweise kann, wenn 1 Position unterschiedlich ist entweder eine der Aminosäuren der jeweiligen Sequenz ausgetauscht sein oder aber die Sequenzen stimmen überein, aber es wurde eine Aminosäure innerhalb der Aminosäurekette oder N- oder C-terminal ergänzt oder weggelassen. Beispielsweise könnte C- oder N-terminal ein Cystein (C) angehängt worden sein.
Der Begriff „Variante“, wie hierin verwendet, bezieht sich auf Varianten des erfindungsgemäßen Peptids, die weiterhin die Funktionalität des Ausgangspeptids aufweisen, sich aber von der Ausgangssequenz durch eine oder mehrere Sequenzabweichungen, beispielsweise 1 , 2 oder 3 Sequenzabweichungen, beispielsweise eine Substitution, Deletion oder Insertion unterscheiden. Die Sequenzidentität solcher Varianten kann im Bereich von 80 % bezogen auf die gesamte Länge des Ausgangspeptids liegen, und kann mindestens 81 , 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91 , 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 oder 99,5 % betragen.
Die Bestimmung der Identität von Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen erfolgt durch einen Sequenzvergleich. Dieser Sequenzvergleich basiert auf dem im Stand der Technik etablierten und üblicherweise genutzten BLAST-Algorithmus (vgl. beispielsweise Altschul, S.F., Gish, W., Miller, W., Myers, E.W. & Lipman, D.J. (1990) "Basic local alignment search tool." J. Mol. Biol. 215:403- 410, und Altschul, Stephan F., Thomas L. Madden, Alejandro A. Schaffer, Jinghui Zhang, Hheng Zhang, Webb Miller, and David J. Lipman (1997): "Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs"; Nucleic Acids Res., 25, S.3389-3402) und geschieht prinzipiell dadurch, dass ähnliche Abfolgen von Nukleotiden oder Aminosäuren in den Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen einander zugeordnet werden. Eine tabellarische Zuordnung der betreffenden Positionen wird als Alignment bezeichnet. Ein weiterer im Stand der Technik verfügbarer Algorithmus ist der FASTA-Algorithmus. Sequenzvergleiche (Alignments), insbesondere multiple Sequenzvergleiche, werden mit Computerprogrammen erstellt. Häufig genutzt werden beispielsweise die Clustal-Serie (vgl. beispielsweise Chenna et al. (2003): Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs. Nucleic Acid Research 31 , 3497-3500), T-Coffee (vgl. beispielsweise Notredame et al. (2000): T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments. J. Mol. Biol. 302, 205-217) oder Programme, die auf diesen Programmen beziehungsweise Algorithmen basieren. Ferner möglich sind Sequenzvergleiche (Alignments) mit dem Computer-Programm Vector NTIR Suite 10.3 (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, Kalifornien, USA) mit den vorgegebenen Standardparametern, dessen AlignX-Modul für die Sequenzvergleiche auf ClustalW basiert. Soweit nicht anders angegeben, wird die hierin angegebene Sequenzidentität mit dem BLAST-Algorithmus bestimmt.
Solch ein Vergleich erlaubt auch eine Aussage über die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen zueinander. Sie wird üblicherweise in Prozent Identität, das heißt dem Anteil der identischen Nukleotide oder Aminosäurereste an denselben oder in einem Alignment einander entsprechenden Positionen angegeben. Der weiter gefasste Begriff der Homologie bezieht bei Aminosäuresequenzen konservierte Aminosäure-Austausche in die Betrachtung mit ein, also Aminosäuren mit ähnlicher chemischer Aktivität, da diese innerhalb des Peptids/Proteins meist ähnliche chemische Aktivitäten ausüben. Daher kann die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen auch als Prozent Homologie oder Prozent Ähnlichkeit angegeben sein. Identitäts- und/oder Homologieangaben können über ganze Peptide, Polypeptide oder Gene oder nur über einzelne Bereiche getroffen werden. Homologe oder identische Bereiche von verschiedenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen sind daher durch Übereinstimmungen in den Sequenzen definiert. Solche Bereiche weisen oftmals identische Funktionen auf. Sie können klein sein und nur wenige Nukleotide oder Aminosäuren umfassen. Oftmals üben solche kleinen Bereiche für die Gesamtaktivität des Peptids/Proteins aber essentielle Funktionen aus. Es kann daher sinnvoll sein, Sequenzübereinstimmungen nur auf einzelne, gegebenenfalls kleine Bereiche zu beziehen. Soweit nicht anders angegeben beziehen sich Identitäts- oder Homologieangaben in der vorliegenden Anmeldung aber auf die Gesamtlänge der jeweils angegebenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenz.
Die Peptid- oder Proteinkonzentration kann mit Hilfe bekannter Methoden, zum Beispiel dem BCA- Verfahren (Bicinchoninsäure; 2,2‘-Bichinolyl-4,4‘-dicarbonsäure) oder dem Biuret- Verfahren (A. G. Gornall, C. S. Bardawill und M. M. David, J. Biol. Chem., 177 (1948), S. 751-766) bestimmt werden. Der Fachmann auf dem Gebiet der Peptid- und Proteintechnologie kennt eine Vielzahl geeigneter Verfahren zur Bestimmung der Peptid- oder Proteinkonzentration, die im Rahmen dieser Erfindung angewendet werden können.
Erfindungsgemäße Peptide können Aminosäureveränderungen, insbesondere Aminosäure- Substitutionen, -Insertionen oder -Deletionen, aufweisen. Solche Peptide sind beispielsweise durch gezielte genetische Veränderung, d.h. durch Mutageneseverfahren, weiterentwickelt und für bestimmte Einsatzzwecke oder hinsichtlich spezieller Eigenschaften (beispielsweise hinsichtlich ihrer Stabilität, Bindung, usw.) optimiert.
Beispielsweise können in die bekannten Moleküle gezielte Mutationen wie Substitutionen, Insertionen oder Deletionen eingeführt werden, um beispielsweise bestimmte Eigenschaften zu verändern. Hierzu können insbesondere die Oberflächenladungen und/oder der isoelektrische Punkt der Moleküle und dadurch ihre Wechselwirkungen mit einer Oberfläche verändert werden. So kann beispielsweise die Nettoladung der Peptide verändert werden, um darüber die Substratbindung zu beeinflussen. Alternativ oder ergänzend kann durch eine oder mehrere entsprechende Mutationen beispielsweise die Stabilität oder Adsorption des Peptids erhöht werden. Vorteilhafte Eigenschaften einzelner Mutationen, z.B. einzelner Substitutionen, können sich ergänzen.
Somit umfasst die Erfindung auch Peptide, die dadurch gekennzeichnet sind, dass sie aus einem Peptid wie vorstehend beschrieben als Ausgangsmolekül erhältlich sind, beispielsweise aus einem Molekül mit einer der Aminosäuresequenzen gemäß SEQ ID NOs: 1-27, bevorzugt 1-22, stärker bevorzugt 1-15, 16-17 und/oder 18-22, noch stärker bevorzugt 1-15 oder 16-17, insbesondere 1-15, an welchem beispielsweise ein oder mehrere Aminosäuresubstitutionen, unter anderem auch ein- oder mehrfache konservative Aminosäuresubstitution, durchgeführt wurden, wobei das resultierende Peptid mindestens 80 % Sequenzidentität mit einer der Aminosäuresequenzen gemäß SEQ ID
NOs: 1-27, bevorzugt 1-22, stärker bevorzugt 1-15, 16-17 oder 18-22, noch stärker bevorzugt 1-15 oder 16-17, insbesondere 1-15 aufweist.
Der Begriff "konservative Aminosäuresubstitution" bedeutet den Austausch (Substitution) eines Aminosäurerestes gegen einen anderen Aminosäurerest, wobei dieser Austausch nicht zu einer Änderung der Polarität oder Ladung an der Position der ausgetauschten Aminosäure führt, z. B. der Austausch eines unpolaren Aminosäurerestes gegen einen anderen unpolaren Aminosäurerest. Konservative Aminosäuresubstitutionen im Rahmen der Erfindung umfassen beispielsweise: G=A=S, l=V=L=M, D=E, N=Q, K=R, Y=F, S=T, G=A=I=V=L=M=Y=F=W=P=S=T. Es kann aber bevorzugt sein, dass derartige Austausche als Zielaminosäure nicht Glycin oder Tyrosin haben oder beispielsweise auch keine Aminosäure, die ein niedriges alpha-Helix-bildendes Potential hat.
In bevorzugten Ausführungsformen kann das erfindungsgemäße Peptid auch modifiziert sein. Bevorzugte Modifikationen können beispielsweise das Koppeln des erfindungsgemäßen Peptids mit bestimmten anderen Molekülen oder chemischen Gruppen sein, beispielsweise organischen (Makromolekülen z.B. über eine kovalente Bindung oder einen Linker über eine geeignete Aminosäure der Kette und/oder N- und/oder C-terminal.
Ist das erfindungsgemäße Peptid mit mindestens einem weiteren (Makro-)Molekül gekoppelt, kann es auch als Peptid-Derivat bezeichnet werden. Das erfindungsgemäße Peptid ist dann derivatisiert. In solchen Ausführungsformen kann das Peptid als Adhäsions-Tag wirken, welches die Bindung eines mit ihm gekoppelten Moleküls an die gewünschte Oberfläche bewirkt. Derartige Moleküle können auch als Konjugate bezeichnet werden.
In manchen Ausführungsformen sind die genannten erfindungsgemäßen Peptide, welche beispielsweise für Kopplungszwecke N- oder C-terminal die Aminosäure Cystein aufweisen können, mit Biotin gekoppelt (funktional modifiziert), bevorzugt an einer geeigneten Aminosäure der Kette und/oder N- und/oder C-terminal.
Ebenfalls möglich ist, dass das Peptid Teil eines Proteins oder Polypeptids ist. Derartige Proteine und Polypeptide können beispielsweise als Fusionsproteine rekombinant hergestellt werden. In derartigen Ausführungsformen ist das Peptid gemäß der Erfindung entweder N- oder C-Terminal lokalisiert, um die Adhäsion des Gesamtmoleküls an eine Oberfläche zu vermitteln. Auch in derartigen Ausführungsformen wirkt das Peptid dann somit als Adhäsions-Tag.
In verschiedenen bevorzugten Ausführungsformen kann das erfindungsgemäße Peptid
(i) eine der folgenden Aminosäuresequenzen umfassen oder daraus bestehen: RALQALRALQALEAL-C (SEQ ID NO: 28), RALRALRALEALEAL-C (SEQ ID NO: 29), RALRALRALQALQAL-C (SEQ ID NO: 30), RALRALRALQALEAL-C (SEQ ID NO: 31), RALRALQALEALEAL-C (SEQ ID NO: 32), RALFEALQALFRALEAL-C (SEQ ID NO: 33), RALRALEALQALEA-C (SEQ ID NO: 34), RALFEALFRALEALR-C (SEQ ID NO: 35), RALFEALFRALEAL-C (SEQ ID NO: 36), RALEALFRALEAL-C (SEQ ID NO: 37), RALRALFEALEAL-C (SEQ ID NO: 38), RALEALFRALQALEAL-C (SEQ ID NO: 39), RALEALWRALQALEAL-C (SEQ ID NO: 40), RALEALWRALEAL-C (SEQ ID NO: 41), RALARALARALAQALA-C (SEQ ID NO: 42), RSIVTFSLRQNAQLA-C (SEQ ID NO: 43), RSIVTFSLRQNSEQA-C (SEQ ID NO: 44), insbesondere eine von SEQ ID NOs: 28-36, 39- 44, insbesondere 28-32, 34, 42-44; oder
(ii) eine Aminosäuresequenz umfassen oder daraus bestehen, die mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 81 %, 82 %, 83 %, 84 % oder 85 %, stärker bevorzugt mindestens 86 %, noch stärker bevorzugt mindestens 87 %, noch stärker bevorzugt mindestens 88 %, noch stärker bevorzugt mindestens 89 %, noch stärker bevorzugt mindestens 90 %, noch stärker bevorzugt mindestens 91 %, noch stärker bevorzugt mindestens 92 %, noch stärker bevorzugt mindestens 93 %, noch stärker bevorzugt mindestens 94 %, noch stärker bevorzugt mindestens 95 %, noch stärker bevorzugt mindestens 96 %, noch stärker bevorzugt mindestens 97 %, noch stärker bevorzugt mindestens 98 %, noch stärker bevorzugt mindestens 99 %, noch stärker bevorzugt mindestens 99,5 % Sequenzidentität mit einer der Sequenzen, die in SEQ ID NOs: 28-44 (28, 29, 30, 31 , 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41 , 42, 43 oder 44) genannt werden, aufweist, vorzugsweise mit einer von SEQ ID NOs: 28-36, 39-44, insbesondere 28-32, 34, 42-44.
Ferner ist es möglich, dass das erfindungsgemäße Peptid
(i) eine der folgenden Aminosäuresequenzen umfasst oder daraus besteht: GLHTSATNLYLH- C (SEQ ID NO: 45), QHSIRLLTIKKP-C (SEQ ID NO: 46), QQSIRIMTIKHP-C (SEQ ID NO: 47), WRHPRLRCGNLL-C (SEQ ID NO: 48), oder QKSRNRMTRTHP-C (SEQ ID NO: 49); oder
(ü) eine Aminosäuresequenz umfasst oder daraus besteht, die mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 81 %, 82 %, 83 %, 84 % oder 85 %, stärker bevorzugt mindestens 86 %, noch stärker bevorzugt mindestens 87 %, noch stärker bevorzugt mindestens 88 %, noch stärker bevorzugt mindestens 89 %, noch stärker bevorzugt mindestens 90 %, noch stärker bevorzugt mindestens 91 %, noch stärker bevorzugt mindestens 92 %, noch stärker bevorzugt mindestens 93 %, noch stärker bevorzugt mindestens 94 %, noch stärker bevorzugt mindestens 95 %, noch stärker bevorzugt mindestens 96 %, noch stärker bevorzugt mindestens 97 %, noch stärker bevorzugt mindestens 98 %, noch stärker bevorzugt mindestens 99 %, noch stärker bevorzugt mindestens 99,5 % Sequenzidentität mit einer der Sequenzen, die in SEQ ID NOs: 45-49 (45, 46, 47, 48 oder 49) genannt werden, aufweist.
In verschiedenen Ausführungsformen kann das Peptid ferner eine Aminosäuresequenz gemäß SEQ ID NOs: 50-54 (SRARLFVVTYHK-C (SEQ ID NO: 50), HMISTMNAASRR-C (SEQ ID NO: 51), RSIVTFSLRQNR-C (SEQ ID NO: 52), RNTIRIRTIKHP-C- (SEQ ID NO: 53), RHSSTLRYRPLP-C (SEQ ID NO: 54)) oder eine Variante davon, die mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 81 %, 82 %, 83 %, 84 % oder 85 %, stärker bevorzugt mindestens 86 %, noch stärker bevorzugt mindestens 87 %, noch stärker bevorzugt mindestens 88 %, noch stärker bevorzugt mindestens 89 %, noch stärker bevorzugt mindestens 90 %, noch stärker bevorzugt mindestens 91 %, noch stärker bevorzugt mindestens 92 %, noch stärker bevorzugt mindestens 93 %, noch stärker bevorzugt mindestens 94 %, noch stärker bevorzugt mindestens 95 %, noch stärker bevorzugt mindestens 96 %, noch stärker bevorzugt mindestens 97 %, noch stärker bevorzugt mindestens 98 %, noch stärker bevorzugt mindestens 99 %, noch stärker bevorzugt mindestens 99,5 % Sequenzidentität damit aufweist, umfassen oder daraus bestehen. In bestimmten Ausführungsformen ist das Peptid ein Peptid das für die Adhäsion an Kunststoffoberflächen geeignet ist.
Unter „Adhäsion“ wird im Kontext dieser Erfindung eine Wechselwirkung zwischen dem Peptid und einer Oberfläche verstanden, wodurch das Peptid an der Oberfläche haften kann. Somit bezeichnet ein „adhäsives Peptid“ ein Peptid, das die Fähigkeit besitzt mit einer bestimmten Oberfläche zu wechselwirken und/oder an einer bestimmten Oberfläche zu haften. Die adhäsiven Peptide, die hierin beschrieben werden, weisen vorzugsweise eine 10-fach, noch bevorzugter eine 20-fach, 50-fach oder 100-fach höhere Adhäsion an eine gegebene Oberfläche auf als ein beliebiges alternatives Peptid vergleichbarer Länge, welches nicht für diesen Zweck entwickelt wurde und nicht die hierin beschriebenen Sequenzvorgaben erfüllt.
Die Begriffe „Kunststoff und „Plastik“ sind synonym zu verwenden und bezeichnen typischerweise Festkörper, die Polymere als Grundbausteine umfassen, wobei beispielsweise andere (chemische) Gruppen und Moleküle dazukommen können.
Der Begriff „Festkörper“ bezieht sich hierbei auf jede Beschaffenheit fester Stoffe, ist also zu unterscheiden von flüssigen oder gasförmigen Stoffen. Festkörper können sowohl hart und unbiegsam, als auch dehnbar, biegsam und flexibel sein.
Es ist besonders bevorzugt, dass die Kunststoffoberfläche eine Kunststoffoberfläche mit geringer Oberflächenenergie (Low Surface Energy Polymeroberfläche (LSEP-Oberfläche)) ist. Diese Oberflächen sind typischerweise inerte Oberflächen, die bisher zur Funktionalisierung oder für weitere Modifizierungen zuerst aktiviert werden mussten. Gängige Verfahren sind hier beispielsweise eine Plasma- oder Corona-Behandlung sowie eine Behandlung mit Primern wie beispielsweise Lösungsmitteln oder Oxidationsmitteln, ohne darauf beschränkt zu sein. Derartige Vorbehandlungsverfahren können durch den Einsatz der hierin beschriebenen Peptide umgangen bzw. vermieden werden, weil die beschriebenen Peptide auch die unbehandelten LSEP-Oberflächen gut binden.
Zur Bestimmung der Oberflächenenergie einer Kunststoffoberfläche kann beispielsweise, ohne darauf beschränkt zu sein, eine Kontaktwinkel-Messung durchgeführt werden. Der gemessene Kontaktwinkel gibt an, inwieweit eine Flüssigkeit die Oberfläche eines Festkörpers benetzen kann. Daraus kann abgelesen werden, inwieweit diese Flüssigkeit, beispielsweise ein Mittel gemäß der Erfindung, für die Behandlung der untersuchten Oberfläche geeignet ist. Für einen Fachmann auf diesem Gebiet ist die Kontaktwinkel-Messung eine gängige Messmethode.
Bevorzugt umfasst oder besteht die Kunststoffoberfläche (aus) ein(em) Material ausgewählt aus den Folgenden: Polyester (PES), Polyethylen (PE), Polypropylen (PP), Polyurethan (PU), Polystyrol (PS), Polyvinylchlorid (PVC), Polycarbonat (PC), Polyamid (PA), Polyphenylenether, Polyphenylensulfid, Polyoxymethylen (POM), Polymethylmethacrylat (PMA), Polyethylenterephthalat (PET), Polybutylenterepthalat (PBT), Polytetrafluorethylen (PTFE), Polyhydroxyalkanoat (PHA), Polyhydroxybutyrat (PHB) Polyimid (PI), Polylactid (PLA), Polyvinylidenfluorid (PVDF), Polyetherketon (PEK u.a.), Copolymere und/oder Mischungen davon und/oder polymere Schäume davon, bevorzugt Polyester (PES), Polyethylen (PE), Polypropylen (PP), Polystyrol (PS), Copolymere und/oder Mischungen davon und/oder polymere Schäume davon.
In verschiedenen Ausführungsformen ist das Material der Kunststoffoberfläche Polyethylen (PE), Polypropylen (PP), Polystyrol (PS), Copolymere und/oder Mischungen davon und/oder polymere Schäume davon.
Bevorzugt kann die Kunststoffoberfläche eines oder mehrere der folgenden Teile darstellen: Verbundbauteile, Folien, Verpackungen, Kunststoffpartikel, und/oder Textilien, beispielsweise Funktionstextilien.
Bevorzugt weist das erfindungsgemäße Peptid eine Adsorption an die Kunststoffoberfläche von 0,25 bis 3, beispielsweise von 0,25 bis 1 oder von 0,4 bis 1 auf, gemessen mittels der halbquantitativen Methode zur Adhäsionsmessung, welche beispielsweise in der WO 2014/072313 A1 beschrieben wird.
Unter Verwendung der direkten BCA-Methode zur Adhäsionsmessung liegen die bevorzugten Adhäsionswerte im Bereich von 25 bis 100, insbesondere 40 bis 100. Dieses Verfahren wird beispielsweise in Beispiel 2 beschrieben.
Eine gute Adhäsion an Kunststoffoberflächen kann beispielsweise durch ein Peptid mit einer ausgeprägten Helix-Struktur (insbesondere a-Helixstruktur) und/oder einem hohen Arginin-Gehalt, insbesondere an einem der Termini, erzielt werden.
Erfindungsgemäße Peptide, zur Adhäsion an Kunststoffoberflächen, bevorzugt an LSEP-Oberflächen, insbesondere an Textilien aus (LSEP-)Kunststoff oder mit einem (LSEP-)Kunststoffanteil, umfassen oder bestehen aus einer Aminosäuresequenz von 4 bis 50 Aminosäuren, bevorzugt 10 bis 24 Aminosäuren, beispielsweise 11 , 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21 , 22, 23 oder 24 Aminosäuren, insbesondere 12 bis 19 Aminosäuren, beispielsweise 12 bis 18, wobei
(a) die Aminosäuresequenz in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz aufweist (C)mXlX2X3(X4)nX5(C)o, wobei
Xi eine positiv geladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder K, noch bevorzugter R,
X2 und X3 ungeladene Aminosäuren sind, vorzugsweise ausgewählt aus A, L, M, S, I und Q, noch bevorzugter aus A, L, S und I oder A, L, M und Q, insbesondere aus A und L, jedes X4 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure ist, vorzugsweise mit Ausnahme von P, noch bevorzugter mit Ausnahme von P und G;
X5 eine beliebige positiv geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder eineungeladenen Aminosäure, noch bevorzugter Q, A oder L, insbesondere A oder L, m und o 0 oder 1 sind, wobei m+o = 0 oder 1 ist; und n eine ganze Zahl von 0 bis 46, bevorzugt von 6 bis 20 ist, beispielsweise 9, 10, 11 , 12 oder 13; oder b) die Aminosäuresequenz mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 85 %, stärker bevorzugt mindestens 86 %, mindestens 87 %, mindestens 88 %, mindestens 89 %, mindestens 90 %, mindestens 91 %, mindestens 92 %, mindestens 93 %, mindestens 94 %, mindestens 95 %, mindestens 96 %, mindestens 97 %, mindestens 98 %, mindestens 99 %, mindestens 99,5 % oder 100 % Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 16-22, bevorzugt 16-17 oder 18-22 genannten Aminosäuresequenzen aufweist.
Besonders bevorzugte erfindungsgemäße Peptide, die insbesondere gegenüber Polyester eine gute Adhäsion aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 85 %, stärker bevorzugt mindestens 86 %, noch stärker bevorzugt mindestens 87 %, noch stärker bevorzugt mindestens 88 %, noch stärker bevorzugt mindestens 89 %, noch stärker bevorzugt mindestens 90 %, noch stärker bevorzugt mindestens 91 %, noch stärker bevorzugt mindestens 92 %, noch stärker bevorzugt mindestens 93 %, noch stärker bevorzugt mindestens 94 %, noch stärker bevorzugt mindestens 95 %, noch stärker bevorzugt mindestens 96 %, noch stärker bevorzugt mindestens 97 %, noch stärker bevorzugt mindestens 98 %, noch stärker bevorzugt mindestens 99 %, noch stärker bevorzugt mindestens 99,5 %, insbesondere 100 % Sequenzidentität mit einer der Aminosäuresequenzen hat, die den Sequenzen in SEQ ID NOs. 1-17 oder 28-44, bevorzugt 1 , 2, 5-9 und 12-17 oder 28, 29, 32-36 und 39-44, insbesondere 2, 5, 7, 16 und 17 oder 29, 32, 34, 43 und 44 entsprechen.
In manchen Ausführungsformen kann ein Peptid, welches insbesondere gegenüber Polyester eine gute Adhäsion aufweist, eine Aminosäuresequenz aufweisen, die mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 85 %, stärker bevorzugt mindestens 86 %, noch stärker bevorzugt mindestens 87 %, noch stärker bevorzugt mindestens 88 %, noch stärker bevorzugt mindestens 89 %, noch stärker bevorzugt mindestens 90 %, noch stärker bevorzugt mindestens 91 %, noch stärker bevorzugt mindestens 92 %, noch stärker bevorzugt mindestens 93 %, noch stärker bevorzugt mindestens 94 %, noch stärker bevorzugt mindestens 95 %, noch stärker bevorzugt mindestens 96 %, noch stärker bevorzugt mindestens 97 %, noch stärker bevorzugt mindestens 98 %, noch stärker bevorzugt mindestens 99 %, noch stärker bevorzugt mindestens 99,5 %, insbesondere 100 % Sequenzidentität mit einer der Aminosäuresequenzen hat, die den Sequenzen in SEQ ID NOs. 18-22 und/oder 23-27 oder 45-49 und/oder 50-54 entsprechen, bevorzugt 19, 21-23, 25 und/oder 27 oder 46, 48-50, 52 und/oder 54, insbesondere 23 und 25 oder 50 und 52.
Verfahren zur Bestimmung der Adhäsion der erfindungsgemäßen Peptide werden in den Beispielen beschrieben, wobei die Bestimmung nicht auf diese Verfahren beschränkt ist und der Fachmann auf diesem Gebiet alle ihm bekannten und geeigneten Verfahren zur Bestimmung der Adhäsion anwenden kann. Ferner kann das erfindungsgemäße Peptid auch mindestens eine Untereinheit (Modul) eines Peptids oder Polypeptids sein, wobei das Polypeptid ein Multimer der hierin beschriebenen Sequenzen umfassen kann, beispielsweise 1 bis 30 Wiederholungen, stärker bevorzugt 2 bis 15 Wiederholungen, insbesondere 2 bis 10 Wiederholungen, beispielsweise 2, 3, 4, 5 oder 6 Wiederholungen, der erfindungsgemäßen Peptide. Das Polypeptid kann solche Multimere umfassen oder daraus bestehen. In verschiedenen Ausführungsformen können die einzelnen Peptid-Untereinheiten des Polypeptids (Multimers) durch Spacer voneinander getrennt sein, beispielsweise durch Spacer mit einer Länge von
1 bis 10 Aminosäuren, bevorzugt 1 bis 4 Aminosäuren.
Somit ist ein weiterer Aspekt der Erfindung auch ein Peptid oder Polypeptid (Multimer) umfassend eins oder mehr, bevorzugt zwei oder mehr erfindungsgemäße Peptide, wie hierin beschrieben. Der Begriff „Polypeptid“ bezeichnet in diesem Zusammenhang insbesondere solche Peptide die 100 oder mehr Aminosäuren umfassen.
Die erfindungsgemäßen Peptide lassen sich chemisch durch bekannte Verfahren der Peptidsynthese, beispielsweise durch Festphasensynthese nach Merrifield herstellen.
Bevorzugt ist es jedoch, die erfindungsgemäßen Peptide mittels rekombinanter Verfahren herzustellen. Hierunter sind erfindungsgemäß alle gentechnisch oder mikrobiologischen Verfahren zu verstehen, die darauf beruhen, dass die Gene für die interessierenden Peptide in einen für die Produktion geeigneten Wirtsorganismus eingebracht und von diesem transkribiert und translatiert werden (zusammengefasst im Rahmen dieser Erfindung als biotechnologische Verfahren). Beispielsweise erfolgt die Einschleusung der betreffenden Gene über Vektoren, insbesondere Expressionsvektoren; aber auch übersolche, die bewirken, dass das interessierende Gen im Wirtsorganismus in ein bereits vorhandenes genetisches Element wie das Chromosom oder andere Vektoren eingefügt werden kann. Die funktionelle Einheit aus Gen und Promotor und eventuell weiteren genetischen Elementen wird typischerweise als Expressionskassette bezeichnet. Sie muss dafür jedoch nicht notwendigerweise auch als physische Einheit vorliegen.
Besonders bevorzugt werden die erfindungsgemäßen Peptide als Polypeptide (Multimere) hergestellt und nachfolgend in die funktionellen Peptide gespalten. Ganz besonders bevorzugte Multimere weisen
2 bis 10 Peptideinheiten (jeweils gemäß der Erfindung) auf, die jeweils durch Spacer von 0 bis 4 Aminosäuren Länge (beispielsweise 1 , 2, 3 oder 4 Aminosäuren) voneinander getrennt sind. Diese Spacer können, z.B. aus den Aminosäuren Glycin (G), Alanin (A) und Serin (S) bestehen. Alternativ können die Spacer auch Schnittstellen für spezifische Proteasen/Peptidasen, insbesondere Endopeptidasen, sein oder solche umfassen bzw. zusammen mit Teilen des erfindungsgemäßen Peptids eine solche Schnittstelle bilden.
Einem Fachmann ist es über heutzutage allgemein bekannte Methoden, wie beispielsweise die chemische Synthese oder die Polymerase-Kettenreaktion (PCR) in Verbindung mit molekularbiologischen und/oder proteinchemischen Standardmethoden möglich, anhand bekannter DNA- und/oder Aminosäuresequenzen die entsprechenden Nukleinsäuren bis hin zu vollständigen Genen herzustellen und diese dann zur Synthese von Peptiden und Polypeptiden in geeigneten Wirtszellen einzusetzen.
In besonders bevorzugten Ausführungsformen wird das Peptid mittels biotechnologischer Verfahren, wie oben definiert, hergestellt.
Unter Vektoren werden im Sinne der vorliegenden Erfindung aus Nukleinsäuren bestehende Elemente verstanden, die als kennzeichnenden Nukleinsäurebereich ein interessierendes Gen enthalten. Sie vermögen dieses in einer Spezies oder einer Zelllinie über mehrere Generationen oder Zellteilungen hinweg als vom übrigen Genom unabhängig replizierendes, stabiles genetisches Element zu etablieren. Vektoren sind insbesondere bei der Verwendung in Bakterien spezielle Plasmide, also zirkuläre genetische Elemente. Man unterscheidet in der Gentechnik einerseits zwischen solchen Vektoren, die der Lagerung und somit gewissermaßen auch der gentechnischen Arbeit dienen, den sogenannten Klonierungsvektoren, und andererseits denen, die die Funktion erfühlen, das interessierende Gen in der Wirtszelle zu realisieren, das heißt, die Expression des betreffenden Peptids zu ermöglichen. Diese Vektoren werden als Expressionsvektoren bezeichnet.
Die für ein erfindungsgemäßes Peptid oder ein Multimer eines solchen Peptides kodierende Nukleinsäure, welche einen weiteren Aspekt der Erfindung ausmacht, kann beispielsweise in einen Vektor kloniert werden. Die molekularbiologische Dimension der Erfindung besteht somit in Vektoren mit den Genen für die entsprechenden Peptide. Dazu können beispielsweise solche gehören, die sich von bakteriellen Plasmiden, von Viren oder von Bakteriophagen ableiten, oder überwiegend synthetische Vektoren oder Plasmide mit Elementen verschiedenster Herkunft. Mit den weiteren jeweils vorhandenen genetischen Elementen vermögen Vektoren, sich in den betreffenden Wirtszellen über mehrere Generationen hinweg als stabile Einheiten zu etablieren. Es ist dabei im Sinne der Erfindung unerheblich, ob sie sich extrachomosomal als eigene Einheiten etablieren oder in ein Chromosom integrieren. Welches der zahlreichen aus dem Stand der Technik bekannten Systeme gewählt wird, hängt vom Einzelfall ab. Ausschlaggebend können beispielsweise die erreichbare Kopienzahl, die zur Verfügung stehenden Selektionssysteme, darunter vor allem Antibiotikaresistenzen, oder die Kultivierbarkeit der zur Aufnahme der Vektoren befähigten Wirtszellen sein.
Die Vektoren bilden geeignete Ausgangspunkte für molekularbiologische und biochemische Untersuchungen des betreffenden Gens oder zugehörigen Peptids und für erfindungsgemäße Weiterentwicklungen und letztlich für die Amplifikation und Produktion erfindungsgemäßer Peptide. Sie stellen weitere Aspekte der vorliegenden Erfindung dar.
Bevorzugte Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung sind Klonierungsvektoren. Diese eignen sich neben der Lagerung, der biologischen Amplifikation oder der Selektion des interessierenden Gens für die Charakterisierung des betreffenden Gens, etwa über das Erstellen einer Restriktionskarte oder die Sequenzierung. Klonierungsvektoren sind auch deshalb bevorzugte Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung, weil sie eine transportierbare und lagerfähige Form der beanspruchten DNA darstellen. Sie sind auch bevorzugte Ausgangspunkte für molekularbiologische Techniken, die nicht an Zellen gebunden sind, wie beispielsweise die Polymerasekettenreaktion.
Expressionsvektoren sind chemisch den Klonierungsvektoren ähnlich, unterscheiden sich aber in jenen Teilsequenzen, die sie dazu befähigen, in den für die Produktion von Peptiden optimierten Wirtsorganismen zu replizieren und dort das enthaltene Gen zur Expression zu bringen. Bevorzugte Ausführungsformen sind Expressionsvektoren, die selbst die zur Expression notwendigen genetischen Elemente tragen. Die Expression wird beispielsweise von Promotoren beeinflusst, welche die Transkription des Gens regulieren. So kann die Expression durch den natürlichen, ursprünglich vor diesem Gen lokalisierten Promotor erfolgen, aber auch nach gentechnischer Fusion sowohl durch einen auf dem Expressionsvektor bereitgestellten Promotor der Wirtszelle als auch durch einen modifizierten oder einen völlig anderen Promotor eines anderen Organismus.
Bevorzugte Ausführungsformen sind solche Expressionsvektoren, die über Änderungen der Kulturbedingungen oder Zugabe von bestimmten Verbindungen, wie beispielsweise die Zelldichte oder spezielle Faktoren, regulierbar sind.
Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung können auch zellfreie Expressionssysteme sein, bei denen die Peptidbiosynthese in vitro nachvollzogen wird. Derartige Expressionssysteme sind im Stand der Technik ebenfalls etabliert.
Die In-vivo-Synthese eines erfindungsgemäßen Peptids, also die durch lebende Zellen, erfordert den Transfer des zugehörigen Gens in eine Wirtszelle, deren sogenannte Transformation. Als Wirtszellen eignen sich prinzipiell alle Organismen, das heißt Prokaryonten, Eukaryonten oder Cyanophyta. Bevorzugt sind solche Wirtszellen, die sich genetisch gut handhaben lassen, was beispielsweise die Transformation mit dem Expressionsvektor und dessen stabile Etablierung angeht, beispielsweise einzellige Pilze wie z.B. Hefen oder Bakterien. Zudem zeichnen sich bevorzugte Wirtszellen durch eine gute mikrobiologische und biotechnologische Handhabbarkeit aus. Das betrifft beispielsweise leichte Kultivierbarkeit, hohe Wachstumsraten, geringe Anforderungen an Fermentationsmedien und gute Produktions- und Sekretionsraten für Fremdpeptide. Häufig müssen aus der Fülle an verschiedenen nach dem Stand der Technik zur Verfügung stehenden Systemen die optimalen Expressionssysteme für den Einzelfall experimentell ermitteln werden. Jedes erfindungsgemäße Peptid kann auf diese Weise aus einer Vielzahl von Wirtsorganismen gewonnen werden.
Ein weiterer Aspekt der vorliegenden Erfindung sind solche Wirtszellen. Bevorzugte Ausführungsformen stellen solche Wirtszellen dar, die aufgrund genetischer Regulationselemente, die beispielsweise auf dem Expressionsvektor zur Verfügung gestellt werden, aber auch von vornherein in diesen Zellen vorhanden sein können, in ihrer Aktivität regulierbar sind. Beispielsweise durch kontrollierte Zugabe von chemischen Verbindungen, die als Aktivatoren dienen, durch Änderung der Kultivierungsbedingungen oder bei Erreichen einer bestimmten Zelldichte können diese zur Expression angeregt werden. Dies ermöglicht eine sehr wirtschaftliche Produktion der interessierenden Peptide.
Bevorzugte Wirtszellen sind prokaryotische oder bakterielle Zellen. Bakterien zeichnen sich gegenüber Eukaryoten in der Regel durch kürzere Generationszeiten und geringere Ansprüche an die Kultivierungsbedingungen aus. Dadurch können kostengünstige Verfahren zur Gewinnung erfindungsgemäßer Peptide etabliert werden. Bei gram-negativen Bakterien, wie beispielsweise E. coli, werden eine Vielzahl von Peptiden in den periplasmatischen Raum sekretiert, also in das Kompartiment zwischen den beiden die Zellen einschließenden Membranen. Dies kann für spezielle Anwendungen vorteilhaft sein. Gram-positive Bakterien, wie beispielsweise Bacilli oder Actinomyceten oder andere Vertreter der Actinomycetales, besitzen demgegenüber keine äußere Membran, so dass sekretierte Peptide sogleich in das die Zellen umgebende Nährmedium abgegeben werden, aus welchem sich nach einer anderen bevorzugten Ausführungsform die exprimierten erfindungsgemäßen Peptide direkt aufreinigen lassen.
Eine Variante dieses Prinzips stellen Expressionssysteme dar, bei denen zusätzliche Gene, beispielsweise solche, die auf anderen Vektoren zur Verfügung gestellt werden, die Produktion erfindungsgemäßer Peptide beeinflussen. Hierbei kann es sich um modifizierende Genprodukte handeln oder um solche, die mit dem erfindungsgemäßen Peptid gemeinsam aufgereinigt werden sollen.
Aufgrund der weitreichenden Erfahrungen, die man beispielsweise hinsichtlich der molekularbiologischen Methoden und der Kultivierbarke it mit coliformen Bakterien hat, stellen diese bevorzugte Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung dar. Besonders bevorzugt sind solche der Gattungen Escherichia coli, insbesondere nichtpathogene, für die biotechnologische Produktion geeignete Stämme.
Repräsentative Vertreter dieser Gattungen sind die K12-Derivate und die B-Stämme von Escherichia coli. Stämmen, die sich nach an sich bekannten genetischen und/oder mikrobiologischen Methoden von diesen ableiten lassen, und somit als deren Derivate angesehen werden können. Diese besitzen für genetische und mikrobiologische Arbeiten die größte Bedeutung und werden vorzugsweise zur Entwicklung erfindungsgemäßer Verfahren eingesetzt. Solche Derivate können beispielsweise über Deletions- oder Insertionsmutagenese hinsichtlich ihrer Anforderungen an die Kulturbedingungen verändert sein, andere oder zusätzliche Selektionsmarker aufweisen oder andere oder zusätzliche Peptide exprimieren. Es kann sich insbesondere um solche Derivate handeln, die zusätzlich zu dem erfindungsgemäß hergestellten Peptid weitere wirtschaftlich interessante Peptide exprimieren.
Auch solche Mikroorganismen sind bevorzugt, die dadurch gekennzeichnet sind, dass sie nach Transformation mit einem der oben beschriebenen Vektoren erhalten worden sind. Dabei kann es sich beispielsweise um Klonierungsvektoren handeln, die zur Lagerung und/oder Modifikation in einen beliebigen Bakterienstamm eingebracht worden sind. Solche Schritte sind in der Lagerung und in der Weiterentwicklung betreffender genetischer Elemente allgemein verbreitet. Da aus diesen Mikroorganismen die betreffenden genetischen Elemente in zur Expression geeignete gram-negative Bakterien unmittelbar übertragen werden können, handelt es sich auch bei den vorangegangenen Transformationsprodukten um Verwirklichungen des betreffenden Erfindungsgegenstands.
Auch eukaryotische Zellen können sich zur Produktion erfindungsgemäßer Peptide eignen. Beispiele dafür sind Pilze wie Actinomyceten oder Hefen wie Saccharomyces oder Kluyveromyces. Dies kann beispielsweise dann besonders vorteilhaft sein, wenn die Peptide im Zusammenhang mit ihrer Synthese spezifische Modifikationen erfahren sollen, die derartige Systeme ermöglichen. Dazu gehören beispielsweise die Bindung niedermolekularer Verbindungen wie Membrananker oder Oligosaccharide. Das wäre im Kontext dieser Erfindung ein Beispiel für ein funktional modifiziertes Peptid.
Die Wirtszellen des erfindungsgemäßen Verfahrens werden in an sich bekannter Weise kultiviert und fermentiert, beispielsweise in diskontinuierlichen oder kontinuierlichen Systemen. Im ersten Fall wird ein geeignetes Nährmedium mit den rekombinanten Bakterienstämmen beimpft und das Produkt nach einem experimentell zu ermittelnden Zeitraum aus dem Medium geerntet. Kontinuierliche Fermentationen zeichnen sich durch Erreichen eines Fließgleichgewichts aus, in dem über einen vergleichsweise langen Zeitraum Zellen teilweise absterben aber auch nachwachsen und gleichzeitig Produkt aus dem Medium entnommen werden kann.
Fermentationsverfahren sind an sich aus dem Stand der Technik wohlbekannt und stellen den eigentlichen großtechnischen Produktionsschritt dar; gefolgt von einer geeigneten Aufreinigungsmethode.
Alle Fermentationsverfahren, die auf einem der oben ausgeführten Verfahren zur Herstellung der rekombinanten Peptide beruhen, stellen entsprechend bevorzugte Ausführungsformen dieses Erfindungsgegenstandes dar.
Hierbei müssen die für die eingesetzten Herstellungsverfahren, für die Wirtszellen und/oder die herzustellenden Peptide jeweils optimalen Bedingungen anhand der zuvor optimierten Kulturbedingungen der betreffenden Stämme nach dem Wissen des Fachmanns, beispielsweise hinsichtlich Fermentationsvolumen, Medienzusammensetzung, Sauerstoffversorgung oder Rührergeschwindigkeit experimentell ermittelt werden.
Fermentationsverfahren, die dadurch gekennzeichnet sind, dass die Fermentation über eine Zulaufstrategie durchgeführt wird, kommen ebenfalls in Betracht. Hierbei werden die Medienbestandteile, die durch die fortlaufende Kultivierung verbraucht werden, zugefüttert; man spricht auch von einer Zufütterungsstrategie. Hierdurch können beträchtliche Steigerungen sowohl in der Zelldichte, als auch in der Biotrockenmasse und/oder vor allem der Aktivität des interessierenden Peptids erreicht werden. Analog dazu kann die Fermentation auch so gestaltet werden, dass unerwünschte Stoffwechselprodukte herausgefiltert oder durch Zugabe von Puffer oder jeweils passenden Gegenionen neutralisiert werden.
Das hergestellte Peptid kann nachträglich aus dem Fermentationsmedium geerntet werden. Dieses Fermentationsverfahren ist gegenüber der Produktaufbereitung aus der Trockenmasse bevorzugt, erfordert jedoch die Zurverfügungstellung geeigneter Sekretionsmarker und Transportsysteme.
Ohne Sekretion ist u.U. die Aufreinigung des Peptids aus der Zellmasse erforderlich, auch dazu sind verschiedene Verfahren bekannt, wie Fällung z.B. durch Ammoniumsulfat oder Ethanol, oder die chromatographische Reinigung, wenn erforderlich bis zur Homogenität. Die Mehrzahl der beschriebenen technischen Verfahren dürfte jedoch mit einer angereicherten, stabilisierten Präparation auskommen.
Alle bereits oben ausgeführten Elemente können zu Verfahren kombiniert werden, um erfindungsgemäße Peptide herzustellen. Diese Verfahren zur Herstellung der erfindungsgemäßen Peptide stellen weitere Aspekte der vorliegenden Erfindung dar. Es ist dabei für jedes erfindungsgemäße Peptid eine Vielzahl von Kombinationsmöglichkeiten an Verfahrensschritten denkbar. Optimale Bedingungen, könnten für jeden konkreten Einzelfall experimentell ermittelt werden.
Ein weiterer Aspekt der vorliegenden Erfindung sind ferner (isolierte) Nukleinsäuresequenzen, die für ein erfindungsgemäßes Peptid kodieren, oder die für ein Peptid kodieren, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz gemäß einer von SEQ ID NOs: 1-27, bevorzugt 1-15 und/oder 16-17 und/oder 18-22, stärker bevorzugt 1-15 und/oder 16-17, insbesondere 1-15, oder Varianten davon, die mindestens 90%, bevorzugt mindestens 91 %, stärker bevorzugt mindestens 92%, stärker bevorzugt mindestens 93%, noch stärker bevorzugt mindestens 94%, noch stärker bevorzugt mindestens 95%, noch stärker bevorzugt mindestens 96%, noch stärker bevorzugt mindestens 97%, noch stärker bevorzugt mindestens 98%, noch stärker mindestens 99%, insbesondere mindestens 99,5% Sequenzidentität mit den genannten Sequenzen aufweisen.
Ferner betrifft die Erfindung Vektoren, insbesondere Klonierungs- oder Expressionsvektoren, die mindestens eine erfindungsgemäße (isolierte) Nukleinsäuresequenz umfassen.
In einem weiteren Aspekt betrifft die Erfindung eine Wirtszelle, die mit mindestens einer erfindungsgemäßen (isolierten) Nukleinsäuresequenz oder einem erfindungsgemäßen Vektor transformiert ist und/oder diese(n) enthält.
In einem weiteren Aspekt betrifft die Erfindung ein Verfahren zur Herstellung der erfindungsgemäßen Peptide. Das erfindungsgemäße Peptid kann bei den genannten Aspekten auch ein Peptid oder Polypeptid sein, welches eins oder mehr, bevorzugt zwei oder mehr erfindungsgemäße Peptide, wie hierin beschrieben, umfasst.
Ferner betrifft die Erfindung in einem Aspekt Mittel, die mindestens ein Peptid oder Polypeptid gemäß der Erfindung umfassen. Dieses Peptid kann aus einer Aminosäuresequenz, die mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 81 %, mindestens 82 %, mindestens 83 %, mindestens 84 %, mindestens 85 %, mindestens 86 %, mindestens 87 %, mindestens 88 %, mindestens 89 %, mindestens 90 %, mindestens 91 %, mindestens 92 %, mindestens 93 %, mindestens 94 %, mindestens 95 %, mindestens 96 %, mindestens 97 %, mindestens 98 %, mindestens 99 %, mindestens 99,5 % oder 100 % Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-27, bevorzugt 1-15, 16-17 oder 18-22, stärker bevorzugt 1-15 oder 16- 17, insbesondere 1-15, genannten Aminosäuresequenzen aufweist, bestehen oder diese umfassen.
Bevorzugt umfasst das Mittel Peptide wie hierin beschrieben zur Adhäsion an Kunststoffoberflächen, bevorzugt zur Adhäsion an LSEP-Oberflächen, insbesondere an Textilien aus (LSEP-)Kunststoff oder mit einem (LSEP-)Kunststoffanteil, insbesondere Polyester, Polyethylen, Polypropylen oder Polystyrol oder Copolymere oder Mischungen davon. In diesen Anwendungen kann das Peptid an ein anderes Molekül konjugiert sein.
In verschiedenen Ausführungsformen ist das erfindungsgemäße Mittel
(i) ein Beschichtungsmittel, ein Lack, ein Anstrichmittel, ein Haftvermittler oder ein Klebstoff, bevorzugt ein wasserbasierter Klebstoff; und/oder
(ii) ein Wasch- oder Reinigungsmittel.
Der pH-Wert des erfindungsgemäßen Mittels beträgt bevorzugt sowohl in konzentrierter Form wie auch in verdünnter Anwendungslösung 2 bis 12, bevorzugt 5 bis 9, stärker bevorzugt 7 bis 9.
Besonders bevorzugt ist das erfindungsgemäße Mittel ein Wasch- oder Reinigungsmittel, insbesondere ein Waschmittel.
Somit sind auch Wasch- oder Reinigungsmittel ein Aspekt der Erfindung, die mindestens ein Peptid wie hierin beschrieben umfassen, insbesondere solche umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz, die mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 81 %, mindestens 82 %, mindestens 83 %, mindestens 84 %, mindestens 85 %, mindestens 86 %, mindestens 87 %, mindestens 88 %, mindestens 89 %, mindestens 90 %, mindestens 91 %, mindestens 92 %, mindestens 93 %, mindestens 94 %, mindestens 95 %, mindestens 96 %, mindestens 97 %, mindestens 98 %, mindestens 99 %, mindestens 99,5 % oder 100 % Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-27, bevorzugt 1-15, 16-17 oder 18-22, stärker bevorzugt 1-15 oder 16-17, insbesondere 1-15, genannten Aminosäuresequenzen aufweist. In verschiedenen Ausführungsformen kann das erfindungsgemäße Peptid in dem Wasch- oder Reinigungsmittel, ohne darauf beschränkt zu sein, in einer Konzentration von 0,00001 bis 5 Gew.-% eingesetzt werden.
Das Wasch- oder Reinigungsmittel ist insbesondere für die Verwendung an Textilien aus Kunststoff oder mit einem Kunststoffanteil (Mischgewebe) geeignet. Bevorzugt umfasst oder besteht das Textil (aus) LSEP oder ein(em) LSEP-Mischgewebe, stärker bevorzugt Polyester, Polyethylen (PE), Polypropylen (PP), Polyurethan (PU), Polystyrol (PS), Polyvinylchlorid (PVC), Polycarbonat (PC), Polyamid (PA), Polyphenylenether, Polyphenylensulfid, Polyoxymethylen (POM), Polymethylmethacrylat (PMA), Polyethylenterephthalat (PET), Polybutylenterepthalat (PBT), Polytetrafluorethylen (PTFE), Polyhydroxyalkanoat (PHA), Polyhydroxybutyrat (PHB) Polyimid (PI), Polylactid (PLA), Polyvinylidenfluorid (PVDF), Polyetherketon (PEK u.a.), und/oder Copolymeren oder einem Mischgewebe davon, noch stärker bevorzugt Polyester (PES), Polyethylen (PE), Polypropylen (PP), Polystyrol (PS), Copolymere oder Mischgewebe davon, vorzugsweise ein Baumwolle/Polyester- Gemisch mit einem Polyesteranteil von mindestens 10%, bevorzugt mindestens 20%, stärker bevorzugt mindestens 30%, noch stärker bevorzugt mindestens 40%, noch stärker bevorzugt mindestens 50%, noch stärker bevorzugt mindestens 60%, beispielsweise 65%, oder reinem Polyester oder Copolymeren davon.
Der Begriff „Gemisch“ oder „Mischgewebe“ bezieht sich auf Textilien mit einem Kunststoffanteil, bevorzugt auf Textilien aus mindestens einer Naturfaser und mindestens einer Kunststofffaser (Kunststoffanteil). Insbesondere besteht das Gemisch oder Mischgewebe aus Baumwolle und mindestens einem Kunststoff, insbesondere Polyester. In bevorzugten Ausführungsformen weist ein Textil mit einem Kunststoffanteil oder ein Kunststoff-Gemisch oder Mischgewebe einen Kunststoffanteil von mindestens 10 %, stärker bevorzugt mindestens 20 %, noch stärker bevorzugt mindestens 30 %, noch stärker bevorzugt mindestens 40 %, noch stärker bevorzugt mindestens 50 %, noch stärker bevorzugt mindestens 60 %, beispielsweise 65 % auf.
Ferner kann das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel mindestens ein Tensid enthalten.
Als Tenside können anionische, kationische, nichtionische und/oder amphotere Tenside in dem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel eingesetzt werden.
In bevorzugten Ausführungsformen ist das mindestens eine Tensid in einer Menge von 0,5 bis 60 Gew.- %, beispielsweise 0,5 bis 50 Gew.-%, bevorzugt von 0,6 bis 40 Gew.-%, stärker bevorzugt von 0,7 bis 30 Gew.-%, noch stärker bevorzugt von 0,8 bis 20 Gew.-%, noch stärker bevorzugt von 1 bis 15 Gew.- %, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels, enthalten.
In bevorzugten Ausführungsformen umfasst das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel mindestens ein anionisches Tensid. Anionische Tenside sind wichtige Bestandteile von Wasch- oder Reinigungsmitteln, weil sie eine Vielzahl von Textilanschmutzungen entfernen und insbesondere bei fetthaltigen Verschmutzungen wirksam sind. Sie sind kommerziell breit verfügbar und weisen eine gute Reinigungsleistung an verschmutzten Oberflächen auf. Die einsetzbaren Tenside können petrochemischem, pflanzlichem oder mikrobiologischem Ursprung sein.
Als Aniontenside vom Sulfonat-Typ kommen dabei beispielsweise C9-C13-Alkylbenzolsulfonate, und Olefinsulfonate, das heißt Gemische aus Alken- und Hydroxyalkansulfonaten sowie Disulfonaten, wie man sie beispielsweise aus C12-C18-Monoolefinen mit end- oder innenständiger Doppelbindung durch Sulfonieren mit gasförmigem Schwefeltrioxid und anschließende alkalische oder saure Hydrolyse der Sulfonierungsprodukte erhält, in Betracht. Geeignet sind auch Alkansulfonate, die aus C12-C18- Alkanen beispielsweise durch Sulfochlorierung oder Sulfoxidation mit anschließender Hydrolyse bzw. Neutralisation gewonnen werden. Ebenso sind auch die Ester von a-Sulfofettsäuren (Estersulfonate), zum Beispiel die a-sulfonierten Methylester der hydrierten Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren geeignet.
Weitere geeignete Aniontenside sind sulfierte Fettsäureglycerinester. Unter Fettsäureglycerinestern sind die Mono-, Di- und Triester sowie deren Gemische zu verstehen, wie sie bei der Herstellung durch Veresterung von einem Monoglycerin mit 1 bis 3 Mol Fettsäure oder bei der Umesterung von Triglyceriden mit 0,3 bis 2 Mol Glycerin erhalten werden. Bevorzugte sulfierte Fettsäureglycerinester sind dabei die Sulfierprodukte von gesättigten Fettsäuren mit 6 bis 22 Kohlenstoffatomen, beispielsweise der Capronsäure, Caprylsäure, Caprinsäure, Myristinsäure, Laurinsäure, Palmitinsäure, Stearinsäure oder Behensäure.
Als Alk(en)ylsulfate werden die Alkali- und insbesondere die Natriumsalze der Schwefelsäurehalbester der C12-C18-Fettalkohole, beispielsweise aus Kokosfettalkohol, Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder der C10-C20-Gxoalkohole und diejenigen Halbester sekundärer Alkohole dieser Kettenlängen bevorzugt. Weiterhin bevorzugt sind Alk(en)ylsulfate der genannten Kettenlänge, welche einen synthetischen, auf petrochemischer Basis hergestellten geradkettigen Alkylrest enthalten, die ein analoges Abbauverhalten besitzen wie die adäquaten Verbindungen auf der Basis von fettchemischen Rohstoffen. Aus waschtechnischem Interesse sind die C12-C16-Alkylsulfate und C12-C 15- Alkylsulfate sowie C14-C15-Alkylsulfate bevorzugt. Auch 2,3-Alkylsulfate sind geeignete Aniontenside.
Auch die Schwefelsäuremonoester der mit 1 bis 6 Mol Ethylenoxid ethoxylierten geradkettigen oder verzweigten C7-C21 -Alkohole, wie 2-Methyl-verzweigte C9-C11 -Alkohole mit im Durchschnitt 3,5 Mol Ethylenoxid (EO) oder C12-C18-Fettalkohole mit 1 bis 4 EO, sind geeignet. Es ist sogar bevorzugt, dass das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel 0,01 bis 5 Gew.-% eines ethoxylierten Fettalkoholsulfats enthält. Weitere geeignete Aniontenside sind auch die Salze der Alkylsulfobernsteinsäure, die auch als Sulfosuccinate oder als Sulfobernsteinsäureester bezeichnet werden und die Monoester und/oder Diester der Sulfobernsteinsäure mit Alkoholen, bevorzugt Fettalkoholen und insbesondere ethoxylierten Fettalkoholen darstellen. Bevorzugte Sulfosuccinate enthalten C8-C18-Fettalkoholreste oder Mischungen aus diesen. Insbesondere bevorzugte Sulfosuccinate enthalten einen Fettalkoholrest, der sich von ethoxylierten Fettalkoholen ableitet. Dabei sind wiederum Sulfosuccinate, deren Fettalkohol- Reste sich von ethoxylierten Fettalkoholen mit enger Homologenverteilung ableiten, besonders bevorzugt. Ebenso ist es auch möglich, Alk(en)ylbernsteinsäure mit bevorzugt 8 bis 18 Kohlenstoffatomen in der Alk(en)ylkette oder deren Salze einzusetzen.
Falls eine Fettsäureseife in dem Wasch- oder Reinigungsmittel enthalten ist, eignen sich gesättigte und ungesättigte Fettsäureseifen, wie die Salze der Laurinsäure, Myristinsäure, Palmitinsäure, Stearinsäure, (hydrierten) Erucasäure und Behensäure sowie insbesondere aus natürlichen Fettsäuren, zum Beispiel Kokos-, Palmkern-, Olivenöl- oder Talgfettsäuren, abgeleitete Seifengemische.
Die anionischen Tenside einschließlich der Seifen, falls vorhanden, können bevorzugt in Form ihrer Natrium-, Kalium- oder Magnesiumsalze vorliegen. Bevorzugt liegen die anionischen Tenside in Form ihrer Natriumsalze vor.
In verschiedenen Ausführungsformen kann das mindestens eine Tensid ein anionisches Tensid, beispielsweise, ohne darauf beschränkt zu sein, ein lineares oder verzweigtes Alkylbenzolsulfonat und/oder ein Natriumlaurylethersulfat und/oder alpha-Olefinsulfonat umfassen.
In verschiedenen Ausführungsformen umfasst das mindestens eine Tensid ein nichtionisches Tensid, beispielsweise, ohne darauf beschränkt zu sein, ein nichtionisches Tensid aus der Gruppe der alkoxylierten Fettalkohole, alkoxylierten Fettsäurealkylester, Fettsäureamide, alkoxylierten Fettsäureamide, Polyhydroxyfettsäureamide, Alkylphenolpolyglycolether, Aminoxide, Alkylpolyglucoside und Mischungen daraus, stärker bevorzugt aus der Gruppe der Alkoholethoxylate, noch stärker bevorzugt ein C12-18-Alkoholethoxylat mit 7 EO Einheiten. Das nichtionische Tensid ist bevorzugt in einer Menge von 0,5 bis 50 Gew.-%, stärker bevorzugt von 0,6 bis 40 Gew.-%, noch stärker bevorzugt von 0,7 bis 30 Gew.-%, noch stärker bevorzugt von 0,8 bis 20 Gew.-%, noch stärker bevorzugt von 1 bis 15 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels, enthalten.
Als nichtionische Tenside werden bevorzugt alkoxylierte, vorteilhafterweise ethoxylierte, insbesondere primäre Alkohole mit bevorzugt 8 bis 18 C-Atomen und durchschnittlich 1 bis 12 Mol Ethylenoxid (EO) pro Mol Alkohol eingesetzt, in denen der Alkoholrest linear oder bevorzugt in 2-Stellung methylverzweigt sein kann bzw. lineare und methylverzweigte Reste im Gemisch enthalten kann, so wie sie üblicherweise in Oxoalkoholresten vorliegen. Insbesondere sind jedoch Alkoholethoxylate mit linearen Resten aus Alkoholen nativen Ursprungs mit 12 bis 18 C-Atomen, zum Beispiel aus Kokos-, Palm-, Talgfett- oder Oleylalkohol, und durchschnittlich 2 bis 8 EO pro Mol Alkohol bevorzugt. Zu den bevorzugten ethoxylierten Alkoholen gehören beispielsweise C12-C14-Alkohole mit 3 EO, 4 EO oder 7 EO, C9-C11 -Alkohol mit 7 EO, C13-C15-Alkohole mit 3 EO, 5 EO, 7 EO oder 8 EO, C12-C18-Alkohole mit 3 EO, 5 EO oder 7 EO und Mischungen aus diesen, wie Mischungen aus C12-C14-Alkohol mit 3 EO und C12-C18-Alkohol mit 7 EO. Die angegebenen Ethoxylierungsgrade stellen statistische Mittelwerte dar, die für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein können. Bevorzugte Alkoholethoxylate weisen eine enge Homologenverteilung auf (narrow range ethoxylates, NRE). Zusätzlich zu diesen nichtionischen Tensiden können auch Fettalkohole mit mehr als 12 EO eingesetzt werden. Beispiele hierfür sind Talgfettalkohol mit 14 EO, 25 EO, 30 EO oder 40 EO. Auch nichtionische Tenside, die EO- und PO-Gruppen zusammen im Molekül enthalten, sind erfindungsgemäß einsetzbar. Hierbei können Blockcopolymere mit EO-PO-Blockeinheiten bzw. PO- EO-Blockeinheiten eingesetzt werden, aber auch EO-PO-EO-Copolymere bzw. PO-EO-PO- Copolymere. Selbstverständlich sind auch gemischt alkoxylierte Niotenside einsetzbar, in denen EO- und PO-Einheiten nicht blockweise, sondern statistisch verteilt sind. Solche Produkte sind durch gleichzeitige Einwirkung von Ethylen- und Propylenoxid auf Fettalkohole erhältlich.
Außerdem können als weitere nichtionische Tenside auch Alkylglucoside der allgemeinen Formel RO(G)X eingesetzt werden, in der R einen primären geradkettigen oder methylverzweigten, insbesondere in 2-Stellung methylverzweigten, aliphatischen Rest mit 8 bis 22, bevorzugt 12 bis 18 C-Atomen bedeutet und G das Symbol ist, das für eine Glycosideinheit mit 5 oder 6 C-Atomen, bevorzugt für Glucose, steht. Der Oligomerisierungsgrad x, der die Verteilung von Monoglykosiden und Oligoglykosiden angibt, ist eine beliebige Zahl zwischen 1 und 10; bevorzugt liegt x bei 1 ,2 bis 1 ,4.
Eine weitere Klasse bevorzugter nichtionischer Tenside, die entweder als alleiniges nichtionisches Tensid oder in Kombination mit anderen nichtionischen Tensiden eingesetzt werden, sind alkoxylierte, bevorzugt ethoxylierte oder ethoxylierte und propoxylierte Fettsäurealkylester, bevorzugt mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen in der Alkyl kette, insbesondere Fettsäuremethylester.
Auch nichtionische Tenside vom Typ der Aminoxide, beispielsweise N-Kokosalkyl-N,N-dimethyl- aminoxid und N-Talgalkyl-N,N-dihydroxyethylaminoxid, und der Fettsäurealkanolamide können geeignet sein. Die Menge dieser nichtionischen Tenside beträgt bevorzugt nicht mehr als die der ethoxylierten Fettalkohole, insbesondere nicht mehr als die Hälfte davon.
Weitere geeignete Tenside sind Polyhydroxyfettsäureamide der Formel (I),
R1
R— CO— N— [T] (|) in der RCO für einen aliphatischen Acylrest mit 6 bis 22 Kohlenstoffatomen, R1 für Wasserstoff, einen Alkyl- oder Hydroxyalkylrest mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen und [T] für einen linearen oder verzweigten Polyhydroxyalkylrest mit 3 bis 10 Kohlenstoffatomen und 3 bis 10 Hydroxylgruppen steht. Bei den Polyhydroxyfettsäureamiden handelt es sich um bekannte Stoffe, die üblicherweise durch reduktive Aminierung eines reduzierenden Zuckers mit Ammoniak, einem Alkylamin oder einem Alkanolamin und nachfolgender Acylierung mit einer Fettsäure, einem Fettsäurealkylester oder einem Fettsäurechlorid erhalten werden können.
Zur Gruppe der Polyhydroxyfettsäureamide gehören auch Verbindungen der Formel (II),
RkO-R2
R-CO-N-[T] (||) in der R für einen linearen oder verzweigten Alkyl- oder Alkenylrest mit 7 bis 12 Kohlenstoffatomen, R1 für einen linearen, verzweigten oder cyclischen Alkylrest oder einen Arylrest mit 2 bis 8 Kohlenstoffatomen und R2 für einen linearen, verzweigten oder cyclischen Alkylrest oder einen Arylrest oder einen Oxy-Alkylrest mit 1 bis 8 Kohlenstoffatomen steht, wobei C1-C4-Alkyl- oder Phenylreste bevorzugt sind und [T] für einen linearen Polyhydroxyalkylrest steht, dessen Alkylkette mit mindestens zwei Hydroxylgruppen substituiert ist, oder alkoxylierte, bevorzugt ethoxylierte oder propoxylierte Derivate dieses Restes. [T] wird bevorzugt durch reduktive Aminierung eines Zuckers erhalten, beispielsweise Glucose, Fructose, Maltose, Lactose, Galactose, Mannose oder Xylose. Die N-Alkoxy- oder N-Aryloxy- substituierten Verbindungen können dann durch Umsetzung mit Fettsäuremethylestern in Gegenwart eines Alkoxids als Katalysator in die gewünschten Polyhydroxyfettsäureamide überführt werden.
Es kann allerdings bevorzugt sein, dass das Wasch- oder Reinigungsmittel eine rein auf nichtionischen Tensiden basierende Wasch- oder Reinigungsmittelmatrix aufweist. Insbesondere kann es im Hinblick auf die Umweltfreundlichkeit des Wasch- oder Reinigungsmittels bevorzugt sein, dass das Wasch- oder Reinigungsmittel überwiegend Tenside aus nachwachsenden Rohstoffen enthält und der Anteil an synthetischen Tensiden möglichst gering ist oder bei null liegt.
Geeignete Kationtenside sind u.a. die quartären Ammoniumverbindungen der Formel (Ri)(Rii)(Riii)(Riv)N+ X_, in der R' bis Riv für vier gleich- oder verschiedenartige, insbesondere zwei lang- und zwei kurzkettige, Alkylreste und X- für ein Anion, insbesondere ein Halogenidion, stehen, beispielsweise Didecyldimethylammoniumchlorid, Alkylbenzyldidecylammoniumchlorid, Alkyldimethyl- hydroxyethylammoniumchlorid, -bromid oder -methylsulfat, insbesondere mit Ci2-Alkyl, und deren Mischungen. Die Wasch- oder Reinigungsmittel können kationische Tenside in Mengen, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels, von 0,001 bis 10 Gew.-%, bevorzugt 0,01 bis 5 Gew.-%, insbesondere 0,1 bis 3 Gew.-% enthalten.
Geeignete Amphotenside (zwitterionische Tenside) sind beispielsweise Betaine, Alkylamidoalkylamine, alkylsubstituierte Aminosäuren, acylierte Aminosäuren bzw. Biotenside, von denen die Betaine im Rahmen der erfindungsgemäßen Lehre bevorzugt werden.
In einer bevorzugten Ausführungsform enthält das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel mindestens ein Enzym. Das Wasch- oder Reinigungsmittel der vorliegenden Erfindung kann mindestens ein Enzym, oder eine Kombination unterschiedlicher Enzyme umfassen, um ausreichende Reinigungswirkung zu gewährleisten. Enzyme werden bevorzugt in flüssigen, stärker bevorzugt in flüssigen, wässrigen Wasch- oder Reinigungsmitteln eingesetzt.
Erfindungsgemäß bevorzugt verwendete Enzyme sind Amylasen, Proteasen, (Hemi)cellulasen, Peroxidasen und/oder Lipasen.
Amylasen können beispielsweise zur Entfernung von Stärke und Glykogen zugesetzt werden. Erfindungsgemäß verwendbar sind alpha-, beta- und gamma-Amylasen (a-, ß-, y-Amylasen), sowie Glucoamylasen und maltogene Amylasen. Die Amylasen können aus beliebigen Quellen stammen, wie beispielsweise aus Bakterien, Pilzen, Pankreasdrüsen tierischer Herkunft, aus gekeimten Getreide, Hefen etc. Auch gentechnisch modifizierte Amylasen sind, gegebenenfalls sogar bevorzugt, in den erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmitteln verwendbar.
Die Amylaseenzyme können in den erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmitteln in einer Menge von 0,00001 Gew.-% bis 5 Gew.-% vorliegen, bevorzugt von 0,0001 Gew.-% bis etwa 1 Gew.-%, stärker bevorzugt von 0,0005 bis etwa 0,5 Gew.-% und insbesondere von 0,01 bis etwa 0,4 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels.
Neben Amylasen können den erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmitteln auch Proteasen zur Spaltung von Proteinen und Peptidresten zugesetzt werden. Proteasen eignen sich besonders zur hydrolytischen Spaltung und Entfernung von Eiweißresten, insbesondere angetrockneten Eiweißresten.
Erfindungsgemäß geeignete Proteasen sind Proteinasen (Endopeptidasen) und Peptidasen (Exopeptidasen). Verwendbare Proteasen können pflanzlichen, tierischen, bakteriellen und/oder pilzlichen Ursprungs sein. Geeignete Proteasen sind insbesondere Serin-, Cystein-, Aspartat- und Metallproteasen. Auch gentechnisch modifizierte Proteasen sind, gegebenenfalls sogar bevorzugt, in den erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmitteln verwendbar.
Typischerweise werden Proteasen im Bereich von 0,00001 bis 1 ,5 Gew.-%, bevorzugt im Bereich von 0,0001 bis 0,75 Gew.-% eingesetzt, basierend auf dem Gesamtgewicht der Wasch- oder Reinigungsmittel.
Ferner können in erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmitteln Lipasen zur Entfernung fest anhaftenden Fettschmutzes zugegeben werden. Lipasen sind somit eine Bio-Alternative zu Tensiden und können im Bereich von 0,0001 bis 1 Gew.-% die Reinigungswirkung der Tenside unterstützen. Geeignete Lipasen lassen sich aus Pflanzen (beispielsweise Rhizinusarten), Mikroorganismen und tierischen Quellen gewinnen, wie beispielsweise Pankreaslipasen. Die vorgenannten Enzyme können einzeln oder in beliebig kombinierten Mischungen miteinander den erfindungsgemäßen Wasch- und Reinigungsmitteln zugesetzt werden. Besonders bevorzugt zur Verwendung in erfindungsgemäßen Wasch- und Reinigungsmitteln sind Amylasen, insbesondere alpha-Amylasen und Proteasen.
Die zusetzbaren Enzyme können gegebenenfalls mit beliebigen anderen Enzymen kombiniert werden, um die Reinigungsleistung der Wasch- oder Reinigungsmittel weiter zu verbessern. Weitere erfindungsgemäß geeignete Enzyme sind Reduktasen, Oxidasen, Ligninasen, Cutinasen, Pektinasen, Xylanasen, Phenoloxidasen, Lipoxygenasen, Tannasen, Pentosanasen, Malanasen, Glucanasen, Arabinosidasen und beliebige Mischungen dieser Enzyme.
In einer bevorzugten Ausführungsform wird das mindestens eine Enzym in dem erfindungsgemäßen Wasch- und Reinigungsmittel in einer Menge von 0,00001 bis 5 Gew.-%, bevorzugt von 0,0001 bis 2 Gew.-%, stärker bevorzugt von 0,01 bis 1 ,5 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels, eingesetzt.
Von Amylasen ist bekannt, dass diese sich durch den Zusatz von Calciumchlorid-Ionen stabilisieren lassen. Borsäure/Borate/Perborate, in Kombination mit Glycerin und/oder PEG, sowie Niotensiden mit verfügbaren Hydroxylgruppen, sind weitere geeignete Stabilisierungsmittel.
Weitere geeignete Additive für das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel sind beispielsweise auswählbar aus Gerüststoffen, Bleichmitteln, Bleichkatalysatoren, Bleichaktivatoren, Elektrolyten, pH-Stellmitteln, Parfümen, Parfümträgern, Fluoreszenzmitteln, Farbstoffen, Hydrotropen, Schauminhibitoren, Silikonölen, Soil-Release-Polymeren, Vergrauungsinhibitoren, Einlaufverhinderern, Knitterschutzmitteln, antimikrobiellen Wirkstoffen, Lösungsmitteln, Germiziden, Fungiziden, Antioxidantien, Konservierungsmitteln, Korrosionsinhibitoren, Antistatika, Bittermitteln, Bügelhilfsmitteln, Phobier- und Imprägniermitteln, Haut-pflegenden Wirkstoffen, Quell- und Schiebefestmitteln, Komplexbildnern, weichmachenden Komponenten sowie UV-Absorbern und Mischungen daraus, insbesondere Lösungsmitteln wie Wasser und/oder organische Lösungsmittel, Tensiden, Verdickungsmitteln, Stabilisatoren, Enzymen, Duft- oder Parfümstoffen, Komplexbildnern, pH-Stellmitteln, Farbübertragungsinhibitoren, Antischaummitteln und/oder Mischungen daraus.
In einer bevorzugten Ausführungsform umfasst das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel das mindestens eine Additiv in einer Menge von 0,0001 bis 30 Gew.-%, bevorzugt 0,1 bis 20 Gew.-%, stärker bevorzugt 1 bis 10 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels.
Bevorzugt enthält das Wasch- oder Reinigungsmittel mindestens einen Parfüm- bzw. Duftstoff, oder gegebenenfalls eine Mischung unterschiedlicher Parfüm-/ bzw. Duftstoffe als das mindestens eine Additiv. Als Parfümöle bzw. Duftstoffe können im Rahmen der vorliegenden Erfindung einzelne Riechstoffverbindungen, z.B. die synthetischen Produkte vom Typ der Ester, Ether, Aldehyde, Ketone, Alkohole und Kohlenwasserstoffe verwendet werden. Bevorzugt werden jedoch Mischungen verschiedener Riechstoffe verwendet, die gemeinsam eine ansprechende Duftnote erzeugen. Solche Parfümöle können auch natürliche Riechstoffgemische enthalten, wie sie aus pflanzlichen Quellen zugänglich sind, z.B. Pinien-, Citrus-, Jasmin-, Patchouli-, Rosen- oder Ylang-Ylang-Öl. Geeignete Duft- und Parfümstoffe bzw. Mischungen davon sind dem Fachmann auf dem Gebiet der Wasch- oder Reinigungsmittelherstellung bekannt.
In einer bevorzugten Ausführungsform enthält das Wasch- oder Reinigungsmittel ein oder mehrere Duftstoffe in einer Menge von üblicherweise bis 15 Gew.-%, bevorzugt 0,01 bis 5 Gew.-%, insbesondere 0,3 bis 3 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels.
Das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel kann ferner einen oder mehrere Builder enthalten.
In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform enthält das Wasch- oder Reinigungsmittel wasserlöslichen und/oder wasserunlöslichen Builder, insbesondere ausgewählt aus Alkalialumosilikat, kristallinem Alkalisilikat mit Modul über 1 , monomerem Polycarboxylat, polymerem Polycarboxylat und deren Mischungen, insbesondere in Mengen im Bereich von 2,5 Gew.-% bis 30 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels.
Zu den wasserlöslichen organischen Buildersubstanzen gehören insbesondere solche aus der Klasse der Polycarbonsäuren, insbesondere Citronensäure und Zuckersäuren, sowie der polymeren (Poly-)car- bonsäuren, insbesondere die durch Oxidation von Polysacchariden zugänglichen Polycarboxylate, polymere Acrylsäuren, Methacrylsäuren, Maleinsäuren und Mischpolymere aus diesen, die auch geringe Anteile polymerisierbarer Substanzen ohne Carbonsäurefunktionalität einpolymerisiert enthalten können. Die relative Molekülmasse der Homopolymere ungesättigter Carbonsäuren liegt im allgemeinen zwischen 5000 g/mol und 200000 g/mol, die der Copolymere zwischen 2000 g/mol und 200000 g/mol, bevorzugt 50000 g/mol bis 120000 g/mol, bezogen auf freie Säure. Ein besonders bevorzugtes Acrylsäure-Maleinsäure-Copolymer weist eine relative Molekülmasse von 50000 g/mol bis 100000 g/mol auf. Geeignete, wenn auch weniger bevorzugte Verbindungen dieser Klasse sind Copolymere der Acrylsäure oder Methacrylsäure mit Vinylethern, wie Vinylmethylethern, Vinylester, Ethylen, Propylen und Styrol, in denen der Anteil der Säure mindestens 50 Gew.-% beträgt.
Als wasserlösliche organische Buildersubstanzen können auch Terpolymere eingesetzt werden, die als Monomere zwei Carbonsäuren und/oder deren Salze sowie als drittes Monomer Vinylalkohol und/oder ein Vinylalkohol-Derivat oder ein Kohlenhydrat enthalten. Das erste saure Monomer oder dessen Salz leitet sich von einer monoethylenisch ungesättigten Cs-Cs-Carbonsäure und bevorzugt von einer C3-C4- Monocarbonsäure, insbesondere von (Meth-)acrylsäure ab. Das zweite saure Monomer oder dessen Salz kann ein Derivat einer C4-C8-Dicarbonsäure sein, wobei Maleinsäure besonders bevorzugt ist. Die dritte monomere Einheit wird in diesem Fall von Vinylalkohol und/oder bevorzugt einem veresterten Vinylalkohol gebildet. Insbesondere sind Vinylalkohol-Derivate bevorzugt, welche einen Ester aus kurzkettigen Carbonsäuren, beispielsweise von Ci-C4-Carbonsäuren, mit Vinylalkohol darstellen. Bevorzugte Terpolymere enthalten dabei 60 Gew.-% bis 95 Gew.-%, insbesondere 70 Gew.-% bis 90 Gew.-% (Meth)acrylsäure und/oder (Meth)acrylat, stärker bevorzugt Acrylsäure und/oder Acrylat, und Maleinsäure und/oder Maleinat sowie 5 Gew.-% bis 40 Gew.-%, bevorzugt 10 Gew.-% bis 30 Gew.- % Vinylalkohol und/oder Vinylacetat. Ganz besonders bevorzugt sind dabei Terpolymere, in denen das Gewichtsverhältnis (Meth)acrylsäure und/oder (Meth)acrylat zu Maleinsäure und/oder Maleat zwischen 1 :1 und 4:1 , bevorzugt zwischen 2:1 und 3:1 und insbesondere 2:1 und 2,5:1 liegt. Dabei sind sowohl die Mengen als auch die Gewichtsverhältnisse auf die Säuren bezogen. Das zweite saure Monomer oder dessen Salz kann auch ein Derivat einer Allylsulfonsäure sein, die in 2-Stellung mit einem Alkylrest, bevorzugt mit einem Ci-C4-Alkylrest, oder einem aromatischen Rest, der sich bevorzugt von Benzol oder Benzol-Derivaten ableitet, substituiert ist. Bevorzugte Terpolymere enthalten dabei 40 Gew.-% bis 60 Gew.-%, insbesondere 45 bis 55 Gew.-% (Meth)acrylsäure und/oder (Meth)acrylat, stärker bevorzugt Acrylsäure und/oder Acrylat, 10 Gew.-% bis 30 Gew.-%, bevorzugt 15 Gew.-% bis 25 Gew.- % Methallylsulfonsäure und/oder Methallylsulfonat und als drittes Monomer 15 Gew.-% bis 40 Gew.-%, bevorzugt 20 Gew.-% bis 40 Gew.-% eines Kohlenhydrats. Dieses Kohlenhydrat kann dabei beispielsweise ein Mono-, Di-, Oligo- oder Polysaccharid sein, wobei Mono-, Di- oder Oligosaccharide bevorzugt sind, besonders bevorzugt ist Saccharose. Durch den Einsatz des dritten Monomers werden vermutlich Sollbruchstellen in dem Polymer eingebaut, die für die gute biologische Abbaubarkeit des Polymers verantwortlich sind. Diese Terpolymere weisen im Allgemeinen eine relative Molekülmasse zwischen 1000 g/mol und 200000 g/mol, bevorzugt zwischen 2000 g/mol und 50000 g/mol und insbesondere zwischen 3000 g/mol und 10000 g/mol auf. Sie können, insbesondere zur Herstellung flüssiger Mittel, in Form wässriger Lösungen, bevorzugt in Form 30- bis 50-gewichtsprozentiger wässriger Lösungen eingesetzt werden. Alle genannten Polycarbonsäuren werden in der Regel in Form ihrer wasserlöslichen Salze, insbesondere ihre Alkalisalze, eingesetzt.
Als wasserunlösliche, wasserdispergierbare anorganische Buildermaterialien werden insbesondere kristalline oder amorphe Alkalialumosilikate, in Mengen von bis zu 50 Gew.-%, bevorzugt nicht über 40 Gew.-% und in flüssigen Mitteln insbesondere von 1 Gew.-% bis 5 Gew.-%, eingesetzt. Unter diesen sind die kristallinen Alumosilikate in Waschmittelqualität, insbesondere Zeolith NaA und gegebenenfalls NaX, bevorzugt. Mengen nahe der genannten Obergrenze werden bevorzugt in festen, teilchenförmigen Mitteln eingesetzt. Geeignete Alumosilikate weisen insbesondere keine Teilchen mit einer Korngröße über 30 pm auf und bestehen bevorzugt zu wenigstens 80 Gew.-% aus Teilchen mit einer Größe unter 10 pm. Ihr Calciumbindevermögen, das nach den Angaben der deutschen Patentschrift DE 24 12 837 A1 bestimmt werden kann, liegt im Bereich von 100 bis 200 mg CaO pro Gramm. Geeignete Substitute oder Teilsubstitute für das genannte Alumosilikat sind kristalline Alkalisilikate, die allein oder im Gemisch mit amorphen Silikaten vorliegen können. Die in den Mitteln als Gerüststoffe brauchbaren Alkalisilikate weisen bevorzugt ein molares Verhältnis von Alkalioxid zu SiO2 unter 0,95, insbesondere von 1 :1 ,1 bis 1 :12 auf und können amorph oder kristallin vorliegen. Bevorzugte Alkalisilikate sind die Natriumsilikate, insbesondere die amorphen Natriumsilikate, mit einem molaren Verhältnis Na2O:SiC>2 von 1 :2 bis 1 :2,8. Solche mit einem molaren Verhältnis Na2O:SiC>2 von 1 :1 ,9 bis 1 :2,8 werden im Rahmen der Herstellung bevorzugt als Feststoff und nicht in Form einer Lösung zugegeben. Als kristalline Silikate, die allein oder im Gemisch mit amorphen Silikaten vorliegen können, werden bevorzugt kristalline Schichtsilikate der allgemeinen Formel Na2SixC>2x+i yH2O eingesetzt, in der x, das sogenannte Modul, eine Zahl von 1 ,9 bis 4 und y eine Zahl von 0 bis 20 ist und bevorzugte Werte für x 2, 3 oder 4 sind. Bevorzugte kristalline Schichtsilikate sind solche, bei denen x in der genannten allgemeinen Formel die Werte 2 oder 3 annimmt. Insbesondere sind sowohl ß- als auch 5- Natriumdisilikate (Na2Si2Os yH2O) bevorzugt. Auch aus amorphen Alkalisilikaten hergestellte, praktisch wasserfreie kristalline Alkalisilikate der obengenannten allgemeinen Formel, in der x eine Zahl von 1 ,9 bis 2,1 bedeutet, können in den hierin beschriebenen Mitteln eingesetzt werden. In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform erfindungsgemäßer Mittel wird ein kristallines Natriumschichtsilikat mit einem Modul von 2 bis 3 eingesetzt, wie es aus Sand und Soda hergestellt werden kann. Kristalline Natriumsilikate mit einem Modul im Bereich von 1 ,9 bis 3,5, werden in einer weiteren bevorzugten Ausführungsform in Waschmitteln eingesetzt. Deren Gehalt an Alkalisilikaten beträgt bevorzugt 1 Gew.-% bis 50 Gew.-% und insbesondere 5 Gew.-% bis 35 Gew.-%, bezogen auf wasserfreie Aktivsubstanz. Falls als zusätzliche Buildersubstanz auch Alkalialumosilikat, insbesondere Zeolith, vorhanden ist, beträgt der Gehalt an Alkalisilikat bevorzugt 1 Gew.-% bis 15 Gew.-% und insbesondere 2 Gew.-% bis 8 Gew.-%, bezogen auf wasserfreie Aktivsubstanz. Das Gewichtsverhältnis Alumosilikat zu Silikat, jeweils bezogen auf wasserfreie Aktivsubstanzen, beträgt dann bevorzugt 4:1 bis 10:1. In Mitteln, die sowohl amorphe als auch kristalline Alkalisilikate enthalten, beträgt das Gewichtsverhältnis von amorphem Alkalisilikat zu kristallinem Alkalisilikat bevorzugt 1 :2 bis 2:1 und insbesondere 1 :1 bis 2:1 . Zusätzlich zum genannten anorganischen Builder können weitere wasserlösliche oder wasserunlösliche anorganische Substanzen in den Mitteln mit diesem zusammen verwendet oder in erfindungsgemäßen Verfahren eingesetzt werden, enthalten sein. Geeignet sind in diesem Zusammenhang die Alkalicarbonate, Alkalihydrogencarbonate und Alkalisulfate sowie deren Gemische. Derartiges zusätzliches anorganisches Material kann in Mengen bis zu 30 Gew.-% vorhanden sein.
In bevorzugten Ausführungsformen kann das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel mindestens einen weiteren Komplexbildner enthalten. Komplexbildner sind auch unter den Namen Chelatbildner oder Sequestrierungsmittel bekannt. Typischerweise kann ein Komplexbildner Metallionen binden, um diese an einer Reaktion mit anderen Bestandteilen einer Zusammensetzung zu hindern. Beispielsweise können sie Waschmittel- oder Reinigungszusammensetzungen zugesetzt werden, um Ca- und Mg-Ionen zu komplexieren, um das Wasser zu enthärten. Andere Komplexierungsmittel können bevorzugt auch zur Wasch- oder Reinigungsleistung beitragen.
Geeignete Komplexbildner sind beispielsweise kondensierte Phosphate, Phosphonate, und/oder Aminocarbonsäuren.
Beispiele für kondensierte Phosphate schließen Natrium- und Kaliumorthophosphat, Natrium- und Kaliumpyrophosphat, Natriumtripolyphosphat und Natriumhexametaphosphat ein, ohne darauf beschränkt zu sein. Beispiele für Phosphonsäuren, Phosphonate oder Derivate davon schließen 2-Phosphonobutan-1 ,2,4- tricarbonsäure (PBTC), 1-Hydroxyethan-(1 ,1-diphosphonsäure) (HEDP), Aminotrimethylen- phosphonsäure (ATMP), 2-Hydroxyethyliminobis(methylenphosphonsäure), Diethylentriaminpenta- (methylenphosphonsäure) (DTPMP), Ethylendiamintetra(methylenphosphonsäure) (EDTMP) Hexamethylendiamin(tetramethylenphosphonsäure), Bis(hexamethylen)triamin(pentamethylen- phosphonsäure), Phosphorsäure oder geeignete Salze davon ein, ohne darauf beschränkt zu sein.
In einer bevorzugten Ausführungsform enthält das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel 1- Hydroxyethan-(1 ,1-diphosphonsäure) (HEDP) oder ein geeignetes Salz davon.
Geeignete Aminocarbonsäurematerialien, die wenig oder kein NTA enthalten, schließen ein, sind jedoch nicht beschränkt auf N-Hydroxyethylaminodiessigsäure, Ethylendiamintetraessigsäure (EDTA), Hydroxyethylendiamintetraessigsäure, Diethylentriaminpentaessigsäure (DTPA), N-Hydroxyethyl- ethylendiamintriessigsäure (HEDTA), Methylglycindiessigsäure (MGDA), Glutaminsäure-N,N- Diessigsäure (GLDA), Ethylendiaminsuccinylsäure (EDDS), 2-Hydroxyethyliminodiessigsäure (HEIDA), Iminodisuccinylsäure (IDS), 3-Hydroxy-2-2'-iminodisuccinylsäure (HIDS) und andere ähnliche Säuren oder Salze davon mit einer Aminogruppe mit einem Carbonsäuresubstituenten.
In einer bevorzugten Ausführungsform ist das Wasch- oder Reinigungsmittel jedoch im Wesentlichen frei von Aminocarbonsäuren.
Wenn Komplexbildner in dem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel eingesetzt werden sollten, wird dieser bevorzugt in einer Menge von 0,01 bis 30 Gew.-%, bevorzugt von 0,1 bis 20 Gew.- %, stärker bevorzugt von 0,2 bis 15 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels, eingesetzt.
Bevorzugtes Lösungsmittel in den erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmitteln ist Wasser, jedoch können auch organische Lösungsmittel in den Wasch- oder Reinigungsmitteln vorliegen und das Wasser teilweise ersetzen.
Geeignete organische Lösungsmittel sind beispielsweise gesättigte oder ungesättigte, bevorzugt gesättigte, verzweigte oder unverzweigte Ci-20-Kohlenwasserstoffe, bevorzugt C2-15- Kohlenwasserstoffe, mit einer oder mehreren Hydroxygruppen, bevorzugt einer Hydroxygruppe, und ggf. einer oder mehreren Etherfunktionen C-O-C, d. h. die Kohlenstoffatomkette unterbrechende Sauerstoffatome.
Bevorzugte Lösungsmittel sind die Ci-6-Alkohole, insbesondere Ethanol, n-Propanol oder iso-Propanol wie auch die - ggf. einseitig mit einem Ci-6-Alkanol veretherten - C2-6- Alkylenglykole und Poly-C2-3- alkylenglykolether mit durchschnittlich 1 bis 9 gleichen oder verschiedenen, bevorzugt gleichen, Alkylenglykolgruppen pro Molekül, insbesondere die einseitig mit einem Ci-6-Alkanol veretherten Poly- C2-3-alkylenglykolether mit durchschnittlich 1 bis 9, bevorzugt 2 bis 3, Ethylen- oder Propylenglykolgruppen, beispielsweise PPG-2 Methyl Ether (Dipropylenglykolmonomethylether).
Beispielhafte Lösungsmittel sind die folgenden gemäß INCI benannten Verbindungen: Alcohol (Ethanol), Buteth-3, Butoxydiglycol, Butoxyethanol, Butoxyisopropanol, Butoxypropanol, n-Butyl Alcohol, t-Butyl Alcohol, Butylene Glycol, Butyloctanol, Diethylene Glycol, Dimethoxydiglycol, Dimethyl Ether, Dipropylene Glycol, Ethoxydiglycol, Ethoxyethanol, Ethyl Hexanediol, Glycol, Hexanediol, 1 ,2,6- Hexanetriol, Hexyl Alcohol, Hexylene Glycol, Isobutoxypropanol, Isopentyldiol, Isopropyl Alcohol (isoPropanol), 3-Methoxybutanol, Methoxydiglycol, Methoxyethanol, Methoxyisopropanol, Methoxymethylbutanol, Methoxy PEG-10, Methylal, Methyl Alcohol, Methyl Hexyl Ether, Methylpropanediol, Neopentyl Glycol, PEG-4, PEG-6, PEG-7, PEG-8, PEG- 9, PEG-6 Methyl Ether, Pentylene Glycol, PPG-7, PPG-2-Buteth-3, PPG-2 Butyl Ether, PPG-3 Butyl Ether, PPG-2 Methyl Ether, PPG-3 Methyl Ether, PPG-2 Propyl Ether, Propanediol, Propyl Alcohol (n-Propanol), Propylene Glycol, Propylene Glycol Butyl Ether, Propylene Glycol Propyl Ether, Tetrahydrofurfuryl Alcohol, Trimethylhexanol, zusammen mit aliphatischen oder aromatischen Alkoholen, z. B. Methanol, Ethanol, n-Propanol, n- Butanol, tert-Butanol oder Phenol, oder Carbonsäuren, z. B. Essig- oder Kohlensäure, verether- bzw. -esterte Monomere oder Homo- oder Heteropolymere, insbesondere Monomere sowie Homodi- und Trimere, C2-C4-Alkylenglykole.
In einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung enthalten die Wasch- oder Reinigungsmittel eine oder mehrere hydrophobe Komponenten. Die Hydrophobkomponenten verbessern nicht nur die Reinigungswirkung gegenüber hydrophoben Verunreinigungen wie Fettschmutz, sondern wirken sich bei mehrphasigen Wasch- oder Reinigungsmitteln zudem positiv auf die Phasentrennung und deren Reversibilität aus. Geeignete Hydrophobkomponenten sind beispielsweise Dialkylether mit gleichen oder verschiedenen C4- bis Cu-Alkylresten, insbesondere linearer Dioctylether; Kohlenwasserstoffe mit einem Siedebereich von 100 bis 300°C, insbesondere 140 bis 280°C, z. B. aliphatische Kohlenwasserstoffe mit einem Siedebereich von 145 bis 200°C, Isoparaffine mit einem Siedebereich von 200 bis 260°C; etherische Öle, insbesondere Limonen und das aus Kiefernwurzeln und -Stubben extrahierte Pine Oil; und auch Mischungen dieser Hydrophobkomponenten, insbesondere Mischungen von zwei oder drei der genannten Hydrophobkomponenten. Bevorzugte Gemische von Hydrophobkomponenten sind Gemische von verschiedenen Dialkylethern, von Dialkylethern und Kohlenwasserstoffen, von Dialkylethern und etherischen Ölen, von Kohlenwasserstoffen und etherischen Ölen, von Dialkylethern und Kohlenwasserstoffen und etherischen Ölen und von diesen Gemischen. Die Wasch- oder Reinigungsmittel können Hydrophobkomponenten in Mengen, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels, von 0,01 bis 20 Gew.-%, bevorzugt 0,1 bis 14 Gew.-%, stärker bevorzugt 0,5 bis 10 Gew.-%, noch stärker bevorzugt 0,8 bis 7 Gew.-%, enthalten.
Sofern die erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel mehrphasig formuliert werden, können sie ein oder mehrere Phasentrennhilfsmittel enthalten. Geeignete Phasentrennhilfsmittel sind neben der Citronensäure bzw. den Citraten beispielsweise die Alkalimetall- und Erdalkalimetallhalogenide, insbesondere -chloride, und -sulfate sowie -nitrate, insbesondere Natrium- und Kaliumchlorid und -sulfat, sowie Ammoniumchlorid und -sulfat bzw. deren Mischungen.
Solche Salze unterstützen als - die lonenstärke erhöhende - starke Elektrolyte die Phasentrennung durch den Salzeffekt. Hierbei hat sich Natriumchlorid als besonders wirksam erwiesen, während Natriumsulfat und insbesondere Magnesiumsulfat weniger phasentrennend wirken. Die Wasch- oder Reinigungsmittel können Phasentrennhilfsmittel in Mengen, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels, von 0,01 bis 30 Gew.-%, bevorzugt 0,1 bis 20 Gew.-%, beispielsweise 3 bis 15 Gew.-% oder 5 bis 12 Gew.-%, enthalten.
Zur Einstellung der Viskosität kann das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel ein oder mehrere Verdickungsmittel, bevorzugt in einer Menge von 0,01 bis 5 Gew.-%, stärker bevorzugt von 0,05 bis 2,5 Gew.-%, noch stärker bevorzugt von 0,1 bis 1 Gew.-%, enthalten.
Geeignete Verdickungsmittel sind beispielsweise organische natürliche Verdickungsmittel (Agar-Agar, Carrageen, Tragant, Gummi arabicum, Alginate, Pektine, Polyosen, Guar-Mehl, Johannisbrotbaumkernmehl, Stärke, Dextrine, Gelatine, Casein), organische abgewandelte Naturstoffe (Carboxymethylcellulose und andere Celluloseether, Hydroxyethyl- und -propylcellulose und dergleichen, Kernmehlether), organische vollsynthetische Verdickungsmittel (Polyacryl- und Polymethacryl-Verbindungen, Vinylpolymere, Polycarbonsäuren, Polyether, Polyimine, Polyamide) und anorganisch Verdickungsmittel (Polykieselsäuren, Tonmineralien wie Montmorillonite, Zeolithe, Kieselsäuren).
Zu den Polyacryl- und Polymethacryl-Verbindungen zählen beispielsweise die hochmolekulare mit einem Polyalkenylpolyether, insbesondere einem Allylether von Pentaerythrit oder Propylen, vernetzten Homopolymere der Acrylsäure (INCI Bezeichnung gemäß International Dictionary of Cosmetic Ingredients der The Cosmetic, Toiletry, and Fragrance Association (CTFA): Carbomer), die auch als Carboxyvinylpolymere bezeichnet werden. Weiterhin fallen darunter folgende Acrylsäure-Copolymere: (i) Copolymere von zwei oder mehr Monomeren aus der Gruppe der Acrylsäure, Methacrylsäure und ihrer einfachen, bevorzugt mit CwAlkanolen gebildeten, Ester (INCI Acrylates Copolymer), zu denen etwa die Copolymere von Methacrylsäure, Butylacrylat und Methylmethacrylat (CAS-Bezeichnung gemäß Chemical Abstracts Service: 25035-69-2) oder von Butylacrylat und Methylmethacrylat (CAS 25852-37-3) gehören; (ii) vernetzte hochmolekulare Acrylsäurecopolymere, zu denen etwa die mit einem Allylether des Pentaerythrits vernetzten Copolymere von C10-30-Alkylacrylaten mit einem oder mehreren Monomeren aus der Gruppe der Acrylsäure, Methacrylsäure und ihrer einfachen, bevorzugt mit Ci-4-Alkanolen gebildeten, Ester (INCI Acrylates/C10-30 Alkyl Acrylate Crosspolymer) gehören. Neben der verdickenden Wirkung können diese Verbindungen in Waschmitteln weitere Effekte, wie z. B. Vergrauungsschutz, aufweisen. In einer bevorzugten Ausführungsform weisen die Polyacryl- und Polymethacryl-Verbindungen, die als Verdickungsmittel geeignet sind, ein gewichtsmittleres Molekulargewicht von >100.000 g/mol, bevorzugt von <500.000 g/mol auf.
Bevorzugte Verdickungsmittel sind die Polysaccharide und Heteropolysaccharide, insbesondere die Polysaccharidgummen, beispielsweise Gummi arabicum, Agar, Alginate, Carrageene und ihre Salze, Guar, Guaran, Tragacant, Gellan, Ramsan, Dextran oderXanthan und ihre Derivate, z. B. propoxyliertes Guar, sowie ihre Mischungen. Andere Polysaccharidverdicker, wie Stärken oder Cellulosederivate, können alternativ, bevorzugt aber zusätzlich zu einem Polysaccharidgummi eingesetzt werden, beispielsweise Stärken verschiedensten Ursprungs und Stärkederivate, z. B. Hydroxyethylstärke, Stärkephosphatester oder Stärkeacetate, oder Carboxymethylcellulose bzw. ihr Natriumsalz, Methyl-, Ethyl-, Hydroxyethyl-, Hydroxypropyl-, Hydroxypropyl-methyl- oder Hydroxyethyl-methyl-cellulose oder Celluloseacetat.
Als Verdickungsmittel geeignete Polysaccharide und Heteropolysaccharide weisen bevorzugt ein gewichtsmittleres Molekulargewicht von >1.500 g/mol auf, stärker bevorzugt von >5.000 g/mol, noch stärker bevorzugt von >50.000 g/mol. Im Allgenmeinen ist ihr gewichtsmittleres Molekulargewicht <250.000 g/mol.
Ein besonders bevorzugtes Polymer ist das mikrobielle anionische Heteropolysaccharid Xanthan Gum, das von Xanthomonas campestris und einigen anderen Species unter aeroben Bedingungen mit einem Molekulargewicht von 2 bis 15 x 10e g/mol produziert wird.
In einer bevorzugten Ausführungsform liegt das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel in flüssiger, gelförmiger oder pulverartiger Form, bevorzugt in flüssiger, wässriger Form, vor.
Bevorzugt ist das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel ein Waschmittel, ein Wäschenachbehandlungsmittel oder ein Wäsche pflege mittel, stärker bevorzugt ein Waschmittel.
In einer bevorzugten Ausführungsform sind die erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel flüssige Wasch- oder Reinigungsmittel, stärker bevorzugt flüssige, wässrige Wasch- oder Reinigungsmittel, noch stärker bevorzugt einphasige, flüssige, wässrige Wasch- oder Reinigungsmittel.
Weiter kann ein unlöslicher Feststoffbestandteil auch als eigene, feste Phase in einphasigen Waschoder Reinigungsmitteln vorliegen. Beim Aufschütteln derartiger erfindungsgemäßer Wasch- oder Reinigungsmittel bildet sich temporär eine Emulsion derflüssigen Phase, welche die feste Phase in sich dispergiert.
Mehrphasige Formulierungen sind im Rahmen dieser Erfindung nicht bevorzugt, sind jedoch nicht ausgeschlossen. „Wässrig“ bedeutet im Rahmen dieser Erfindung, dass Wasser das Hauptlösungsmittel in dem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel ist.
Das Wasch- oder Reinigungsmittel kann jedoch wasserlösliche organische Lösungsmittel, wie beispielsweise Alkohole, zusätzlich zum Wasser, enthalten.
Der Begriff „flüssig“ bezeichnet bevorzugt eine bei Raumtemperatur (ca. 20 °C) und Umgebungsdruck (ca. 1013 mbar auf Meereshöhe) fließfähige Zusammensetzung. Unter den Begriff können auch gelförmige und pastöse Zusammensetzungen fallen.
Die Viskosität der flüssigen Wasch- oder Reinigungsmittel beträgt bei 20 °C bevorzugt 5 bis 100.000 mPa s, stärker bevorzugt 10 bis 5000 mPa s, noch stärker bevorzugt 10 bis 200 mPa s, gemessen mit einem Rotationsviskosimeter der Fa. Brookfield vom Typ LVT oder LVDV-II+ mit Small Sample Adapter bei einer Drehzahl von 30 min-1, wobei die als Messkörper verwendete Spindel nach Brookfield so zu wählen ist, dass das Drehmoment in einem günstigen Bereich liegt und der Messbereich nicht überschritten wird. In diesem Rahmen wird Spindel 31 bevorzugt und - falls bei Viskositäten oberhalb von etwa 240 mPa s erforderlich - bevorzugt auf Spindel 25 zurückgegriffen.
Der pH-Wert der erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel beträgt bevorzugt sowohl in konzentrierter Form wie auch in verdünnter Anwendungslösung 2 bis 12, bevorzugt 5 bis 9, stärker bevorzugt 7 bis 9.
Zur Einstellung eines solchen pH-Wertes können den erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmitteln Säuren zugesetzt werden. Geeignet sind anorganische Säuren, beispielsweise die Mineralsäuren, z. B. Salzsäure, und organische Säuren, beispielsweise gesättigte oder ungesättigte Ci- Ce-Mono-, Di- sowie Tri-Carbonsäuren und -Hydroxycarbonsäuren mit einer oder mehreren Hydroxygruppen wie beispielsweise Zitronensäure, Maleinsäure, Ameisensäure und Essigsäure, Aminoschwefelsäure, Ce-C22-Fettsäuren und anionaktive Sulfonsäuren, sowie deren Mischungen. Besonders bevorzugte Säuren sind Zitronensäure, stärker bevorzugt eingesetzt in Form ihres Monohydrats Zitronensäure x 1 H2O, und die anionaktiven Sulfonsäuren, sowie Kombinationen von Zitronensäure mit einer oder mehreren anionaktiven Sulfonsäuren, insbesondere mit Alkylarinsulfonsäuren. Die Zitronensäure vereint sich in vorteilhafter Weise Säure- Phasentrennhilfsmittel- und Buildereigenschaften, während die anionaktiven Sulfonsäuren zugleich als Säure und anionisches Tensid wirken.
Zusätzlich können ein oder mehrere Alkalien eingesetzt werden, beispielsweise Alkalimetall-, Erdalkalimetall- und Ammoniumhydroxide sowie -carbonate und Ammoniak bzw. Amine, bevorzugt Natrium- und Kaliumhydroxid sowie Alkanolamine, wobei Monoethanolamin besonders bevorzugt ist.
Da beispielsweise während des Wasch- oder Reinigungsvorgangs oft pH-Wert verändernde Substanzen in größerer Menge in die Wasch- oder Reinigungsflotte eingetragen werden, ist es bevorzugt zur Stabilisierung bzw. Pufferung des pH-Wertes dem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel in der Anwendungsverdünnung entsprechende Puffersubstanzen hinzuzufügen, beispielsweise Acetate, Hydrogenphosphate, Hydrogensulfate, Soda oder Alkalimetallbicarbonate. Besonders geeignete Puffersysteme sind Kaliumhydrogenphthalat/Natriumhydroxid, Kaliumdihydrogenphosphat/Natriumhydroxid und dergleichen.
Im Rahmen dieser Erfindung sind jedoch auch feste Wasch- oder Reinigungsmittel umfasst. Ein Stoff, wird als „fest“ bezeichnet, wenn er bei Raumtemperatur (ca. 20 °C) und Umgebungsdruck (ca. 1013 mbar auf Meereshöhe) im festen Aggregatzustand vorliegt.
Die erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel können, besonders, wenn sie flüssig oder pastös sind, durch einfaches Mischen der Inhaltsstoffe in einem automatischen Mischer hergestellt werden.
In einer bevorzugten Ausführungsform liegen die Mittel, bevorzugt in flüssiger, gelförmiger oder pastöser Form vor, bevorzugt als Portion in einer ganz oder teilweise wasserlöslichen Umhüllung, stärker bevorzugt in Einmalportionen. Die Portionierung erleichtert dem Verbraucher die Dosierbarkeit.
Die Mittel können dabei beispielsweise in Folienbeutel eingepackt vorliegen. Beutelverpackungen aus wasserlöslicher Folie machen ein Aufreißen der Verpackung durch den Verbraucher unnötig. Auf diese Weise ist ein bequemes Dosieren einer einzelnen, für einen Waschgang bemessenen Portion durch Einlegen des Beutels direkt in die Waschmaschine oder durch Einwerfen des Beutels in eine bestimmte Menge Wasser, beispielsweise in einen Eimer, eine Schüssel oder in ein Handwaschbecken, möglich. Der die Waschportion umgebende Folienbeutel löst sich bei Erreichen einer bestimmten Temperatur rückstandsfrei auf.
Im Stand der Technik existieren zahlreiche Verfahren zur Herstellung wasserlöslicher Waschmittelportionen, die grundsätzlich auch im Rahmen der vorliegenden Erfindung brauchbar sind.
Das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel kann jedoch auch unportioniert in flüssiger, gelförmiger, pastöser oder fester Form in Vorratsflaschen oder Paketen bereitgestellt werden.
Die erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel können zum Waschen und/oder Reinigen und/oder Behandeln von Textilien aus Kunststoff oder mit einem Kunststoffanteil, verwendet werden. Bevorzugt betrifft die Erfindung Waschmittel zum Reinigen oder Behandeln von Textilien aus Kunststoff oder mit einem Kunststoffanteil.
In bevorzugten Ausführungsformen können die erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel weitere Additive umfassen. Die allgemeine Herstellung und Zusammensetzung von Wasch- und Reinigungsmitteln ist dem Fachmann auf diesem Gebiet grundsätzlich bekannt und kann mit jedem geeigneten Verfahren erfolgen.
Beispielhafte Wasch- und Reinigungsmittelzusammensetzungen sowie geeignete Inhaltsstoffe werden zum Beispiel in der WO 01/44433 A1 oder WO 2016/091650 A1 beschrieben.
Eine beispielhafte Zusammensetzung eines erfindungsgemäßen Waschmittels, insbesondere eines flüssigen Waschmittels umfasst neben den erfindungsgemäßen Peptiden, folgende Komponenten:
- Wasser; und
- Tenside, insbesondere anionische und/oder nichtionische Tenside; und/oder
- Verdickungsmittel; und/oder
- Stabilisatoren; und/oder
- organische Lösungsmittel; und/oder
- Enzyme; und/oder
- Duftstoffe; und/oder
- Komplexbildner, beispielsweise Phosphonate, insbesondere HEDP; und/oder
- pH-Stellmittel , insbesondere Zitronensäure, NaOH und/oder Monoethanolamin (MEA); und/oder
- Farbübertragungsinhibitoren, insbesondere DTI; und/oder
- schmutzabweisende Polymere; und/oder
- Antischaummittel.
Besonders bevorzugt umfasst ein erfindungsgemäßes Wasch- oder Reinigungsmittel, neben den erfindungsgemäßen Peptiden, folgende Komponenten:
- mindestens ein Tensid, bevorzugt in einer Konzentration von 0,5 bis 60 Gew.%, insbesondere
1 bis 45 Gew.-%; und/oder
- mindestens einen Stabilisator, bevorzugt in einer Konzentration von 0,001 bis 20 Gew.%; und/oder
- mindestens einen Komplexbildner, bevorzugt in einer Konzentration von 0,01 bis 30 Gew.%, insbesondere 0,1 bis 10 Gew.-%; und/oder
- mindestens ein organisches Lösungsmittel, bevorzugt in einer Konzentration von 0,1 bis 30 Gew.-%, insbesondere 0,5 bis 25 Gew.-%; und/oder
- mindestens ein schmutzabweisendes Polymer (soil release polymer), bevorzugt in einer Konzentration von 0,01 bis 20 Gew.-%, insbesondere 0,05 bis 10 Gew.-%; und/oder
- mindestens ein Enzym, bevorzugt in einer Konzentration von 0,00001 bis 5 Gew.-%; und/oder
- mindestens einen Duft- oder Parfümstoff und/oder mindestens einen Duftspeicherstoff, bevorzugt in einer Konzentration von 0,0001 bis 15 Gew.-%; und/oder
- pH-Stellmittel, beispielsweise MEA, NaOH oderZitronensäure, bevorzugt in einer Konzentration von 0,01 bis 25 Gew.-%; und/oder
- mindestens ein Antischaummittel; und/oder
- Wasser; wobei die Konzentrationsangaben immer auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels bezogen sind.
In einer bevorzugten Ausführungsform kann das erfindungsgemäße Peptid in dem Wasch- oder Reinigungsmittel funktional modifiziert, d.h. konjugiert, beispielsweise kovalent verknüpft, sein, beispielsweise mit einem anderen Molekül oder einer chemischen Gruppe, insbesondere einem (Makro- )Molekül.
In bevorzugten Ausführungsformen kann das erfindungsgemäße Peptid in dem Wasch- oder Reinigungsmittel als Haftvermittler zur Beschichtung der Textilien mit chemischen Gruppen oder bestimmten Molekülen wirken. Beispielsweise kann durch die Beschichtung derTextilien die Hydrophilie des Textils erhöht werden und so eine verbesserte Feuchtigkeitsregulierung hervorgerufen werden.
Ein weiterer Aspekt der Erfindung betrifft ein Verfahren zur Reinigung und/oder Behandlung von Textilien aus Kunststoff oder mit einem Kunststoffanteil, wobei in mindestens einem Verfahrensschritt mindestens ein erfindungsgemäßes Peptid, Polypeptid oder Mittel eingesetzt wird.
Ein weiterer Aspekt der vorliegenden Erfindung betrifft die Verwendung des mindestens einen erfindungsgemäßen Peptids oder Polypeptids (Multimers) oder des erfindungsgemäßen Mittels zur Adhäsion an Kunststoffoberflächen, insbesondere LSEP-Oberflächen, wie hierin beschrieben, beispielsweise Polyester, Polyethylen, Polypropylen oder Polystyrol und/oder Copolymere und/oder Mischungen davon. Das Peptid kann eine Aminosäuresequenz, die mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 81 %, mindestens 82 %, mindestens 83 %, mindestens 84 %, mindestens 85 %, mindestens 86 %, mindestens 87 %, mindestens 88 %, mindestens 89 %, mindestens 90 %, mindestens 91 %, mindestens 92 %, mindestens 93 %, mindestens 94 %, mindestens 95 %, mindestens 96 %, mindestens 97 %, mindestens 98 %, mindestens 99 %, mindestens 99,5 % oder 100 % Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-27, bevorzugt 1-15, 16-17, 18-22 und/oder 23-27, stärker bevorzugt 1-15, 16-17 und/oder 18-22, noch stärker bevorzugt 1-15 und/oder 16-17, insbesondere 1-15, beispielsweise 2, 5 und 7, genannten Aminosäuresequenzen aufweist, umfassen oder daraus bestehen. In allen diesen Verwendungen kann das Peptid Bestandteil eines größeren Moleküls sein, in welchem es als Adhäsionsvermittler wirkt.
In einem weiteren Aspekt betrifft die Erfindung die Verwendung des mindestens einen erfindungsgemäßen Peptids oder Polypeptids (Multimers) oder des erfindungsgemäßen Mittelszur Reinigung und/oder Behandlung von Textilien aus Kunststoff oder mit einem Kunststoffanteil, insbesondere zur verbesserten Reinigung und/oder zur Verbesserung des Tragekomforts von Textilien nach der Wäsche, bevorzugt LSEP-Kunststofftextilien, insbesondere Textilien aus einem Baumwolle/Polyester-Gemisch oder aus Polyester oder Copolymeren davon. Das Peptid kann eine Aminosäuresequenz, die mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 81 %, mindestens 82 %, mindestens 83 %, mindestens 84 %, mindestens 85 %, mindestens 86 %, mindestens 87 %, mindestens 88 %, mindestens 89 %, mindestens 90 %, mindestens 91 %, mindestens 92 %, mindestens 93 %, mindestens 94 %, mindestens 95 %, mindestens 96 %, mindestens 97 %, mindestens 98 %, mindestens 99 %, mindestens 99,5 % oder 100 % Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-27, bevorzugt 1-15, 16-17, 18-22 und/oder 23-27, stärker bevorzugt 1-15, 16-17 und/oder 18-22, noch stärker bevorzugt 1 - 15 und/oder 16-17, insbesondere 1-15, beispielsweise 2, 5 und 7, genannten Aminosäuresequenzen aufweist, umfassen oder daraus bestehen. Auch in diesen Verwendungen kann das Peptid Bestandteil eines größeren Moleküls sein, in welchem es als Adhäsionsvermittler wirkt.
Bevorzugt zeigt sich die Verbesserung des Tragekomforts in einer verbesserten Haptik des Textils, einer erhöhten schmutzabweisenden Wirkung und/oder einer veränderten Wasseraufnahme oder Feuchtigkeitsregulierung.
In verschiedenen Ausführungsformen ist das Peptid bei den erfindungsgemäßen Verwendungen mit einem weiteren Molekül gekoppelt, wie hierin beschrieben.
Insbesondere ermöglicht die Anwendung des erfindungsgemäßen Peptids, beispielsweise gekoppelt mit einem anderen Molekül oder einer chemischen Gruppe, z. B. mit einem (Makro-)Molekül, eine verbesserte Reinigung und/oder die Textilien werden beispielsweise durch die Adhäsion des erfindungsgemäßen Peptids verändert, beispielsweise indem das Textil beschichtet wird. Das erfindungsgemäße Peptid dient hierbei beispielsweise als Haftvermittler, um z.B. eine Beschichtung oder bestimmte chemische Gruppen auf die Oberfläche des Textils aufzutragen. Ferner kann das Peptid als Anker dienen, um beispielsweise ein bestimmtes Molekül in räumliche Nähe zum Textil zu bringen.
Folgende Abbildungen sind in dieser Anmeldung enthalten:
Abb. 1 : Die Gewebe wurden mit P8_S8-Peptid beschichtet und mit Alexa Fluor® 488-Streptavidin- Farbstoff gefärbt (Anregungs-ZEmissionswellenlängenmaxima von 495 bzw. 519 nm). Fluoreszenzbilder wurden mit einem Axio Imager M2 Mikroskop (Zeiss) mit Objektivvergrößerung 10, Helligkeitsindex 50, Belichtungszeit 100 ms und Weißabgleich 5500 K aufgenommen. WFK Testgewebe GmbH (von links nach rechts im Bild): Baumwolle 10A, 65% Polyester / 35% Baumwolle 20A, Polyester 30A; P8_S8 Peptid-Lösung: nicht appliziert (Blank mit allen Reagenzien, ohne Peptid) (obere Reihe); auf die Gewebe appliziert (untere Reihe).
Beispiele
Beispiel 1 : Peptidsequenzen
Tabelle 1 : Peptidnamen und zugehörige Aminosäuresequenzen.
Die Peptide stammen teilweise aus E. coli Display Datenbank Screenings (z.B. P3, P6, P15, P8C), andere Peptide sind entweder Weiterentwicklungen davon oder reine Designer-Peptide (beispielsweise RAL-Peptide oder Varianten davon). Das Peptid kann wie gelistet vorliegen oder beispielsweise N- und/oder C-terminal durch eine weitere Aminosäure wie Cystein ergänzt werden. Ferner kann das Peptid beispielsweise an ein anderes Peptid oder Molekül wie Biotin gekoppelt sein (funktionalisiertes Peptid). Beispielsweise steht P3 für die Peptidsequenz ohne Cystein, P3C oder 1-C für die Peptidsequenz mit C-terminalem Cystein, P3-Bt für die Peptidsequenz mit C-terminalem Biotin. Ferner kann das Peptid auch als Untereinheit (Modul) in einem Polypeptid auftreten.
Tabelle 2: Ladung der Peptidbereiche. Bezogen auf Tabelle 2 markieren unterstrichene Aminosäuren Teile des Peptids (Tripeptide) mit einer positiven Ladung, fett gedruckte Aminosäuren Bereiche des Peptids, die ungeladen sind, und nicht hervorgehobene Aminosäuren Teile des Peptids (Tripeptide) mit einer negativen Ladung.
Beispiel 2: Überprüfung der Adhäsion der synthetisierten Peptide hinsichtlich Ihrer Substratspezifität auf Polyester (PES), Mischgewebe (Polyester/Baumwolle) und Baumwolle
Testaufbau:
Direkte Messmethode mit pBCA in 48-well Schale mit Stoffläppchen mit einem Durchmesser von 10 mm:
Es wurden je 3 Läppchen pro Peptidverdünnung in die 48-well Schale eingelegt und es wurden je 0,2 ml Peptidlösung (0,02 mg/ml in Aqua dest.) zugegeben. Es wurde für 1 h bei RT, schüttelnd bei 750 rpm, inkubiert. Anschließend wurde 3 x mit 0,5 ml Aqua dest., schüttelnd bei 750 rpm für 5 min, gewaschen. Danach wurden 0,2 ml Aqua dest. + 0,2 ml BCA-Reagenz zugegeben und für 60 min bei 60 °C inkubiert. Die Messung der Absorption erfolgte bei 562 nm. Ein Adhäsionspunkt nach unendlicher Adhäsionszeit lässt sich aus den gemessenen Adhäsionswerten herauslesen.
Folgende Peptide wurden auf allen drei Oberflächen getestet:
P8_S8 mit C-terminalem Cystein
RAL2FR mit C-terminalem Cystein
RALF_Q mit C-terminalem Cystein und
MS-S1 (ATIHDAFYSAPE) (SEQ ID NO: 55) - Stahl-bindendes Peptid als Negativ-Kontrolle (Zuo R„ Örnek, D., Wood, T.K. (2005) Aluminum- and mild steel-binding peptides from phage display, Appl. Microbiol. Biotechnol., 68: 505-509).
Die übrigen Peptide wurden nur auf Polyestergewebe getestet.
AP in % zeigt, wie viel % der aufgetragenen Menge (100 %) auf dem PES nach dem Waschen übrigbleibt. Je höher der AP-Wert, desto höher ist die Bindeaffinität und damit die Adhäsion. Tabelle 3: Resultate der Adhäsionstestung.
Die Peptide 5-C, 7-C, 8-C, 9-C, 14-C, 17-C und 19-C zeigen eine sehr gute Bindungsaffinität an Polyester. Mittlere Bindungsaffinitäten an Polyester wurden für die Peptide 2, 4, 11 , 12, 13-C, 18-C, 20- C, und 24-C bis 27-C gezeigt.
Beispiel 3: Peptidnachweis auf Textilien mittels Fluoreszenz
P8_S8 Peptid mit C-terminalem Cystein liegt biotinyliert vor, sodass es nach Reaktion mit Streptavidin - Alexa Fluor 488 ein nachweisbares Konjugat bildet.
Die Gewebe wurden mit P8_S8-Peptid beschichtet und mit Alexa Fluor® 488-Streptavidin-Farbstoff gefärbt (Anregungs-ZEmissionswellenlängenmaxima von 495 bzw. 519 nm). Fluoreszenzbilder wurden mit einem Axio Imager M2 Mikroskop (Zeiss) mit Objektivvergrößerung 10, Helligkeitsindex 50, Belichtungszeit 100 ms und Weißabgleich 5500 K aufgenommen. Zwischen Baumwolle, Mischgewebe und Polyester ist die Bindung des adhäsiven Peptids P8CS8 an die Polyester-Oberfläche am stärksten. Die Negativkontrolle bestätigt, dass die Bindung von P8_S8 an Polyester sehr spezifisch ist (Abb. 1).
Beispiel 4: Flüssige Waschmittelmatrix Tabelle 4: Beispielhafte flüssige Waschmitelmatrix.

Claims

Patentansprüche
1 . Peptid zur Adhäsion an Textilien aus Kunststoff oder mit einem Kunststoffanteil, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz von 4 bis 50 Aminosäuren, bevorzugt 10 bis 24 Aminosäuren, wobei
(a) die Aminosäuresequenz in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz aufweist
(C)mXlX2X3(X4)nX5(C)o, wobei
Xi eine positiv geladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder K, noch bevorzugter R,
X2 und X3 ungeladene Aminosäuren sind, vorzugsweise ausgewählt aus A, L, S, I, M und Q, noch bevorzugter aus A, S, I und L, insbesondere A und L, jedes X4 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure ist, vorzugsweise mit Ausnahme von P, noch bevorzugter mit Ausnahme von P und G;
X5 eine beliebige positiv geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder eine ungeladene Aminosäure, noch bevorzugter Q, A oder L, insbesondere A oder L, m und 0 0 oder 1 sind, wobei m+o = 0 oder 1 ist; und n eine ganze Zahl von 0 bis 46, bevorzugt von 6 bis 20 ist; oder
(b) die Aminosäuresequenz mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 85 %, stärker bevorzugt mindestens 86 %, mindestens 87 %, mindestens 88 %, mindestens 89 %, mindestens 90 %, mindestens 91 %, mindestens 92 %, mindestens 93 %, mindestens 94 %, mindestens 95 %, mindestens 96 %, mindestens 97 %, mindestens 98 %, mindestens 99 %, mindestens 99,5 % oder 100 % Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 16-17 oder 18-22 genannten Aminosäuresequenzen aufweist.
2. Das Peptid gemäß Anspruch 1 a), wobei
(i) das Peptid eine Gesamtladung von 0 bis +4 aufweist, vorzugsweise 0 bis +2; und/oder
(ii) der N-Terminus umfassend die ersten 3-4 Aminosäuren eine positive Nettoladung aufweist; und/oder
(iii) der C-Terminus umfassend die letzten 3-6 Aminosäuren eine negative oder neutrale Nettoladung aufweist und vorzugsweise mindestens eine negative geladene Aminosäure, insbesondere E, umfasst; und/oder
(iv) das Peptid kein P und vorzugsweise auch kein G und noch bevorzugter auch kein Y enthält.
3. Das Peptid gemäß Anspruch 1 a) oder 2, wobei die Sequenz X1X2X3 RAL oder RLA, vorzugsweise RAL, ist.
4. Das Peptid gemäß einem der Ansprüche 1 a) bis 3, wobei
(i) (X4)nXs mindestens eine Sequenz XeXyXs umfasst, wobei Xe eine geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R, K, E oder Q, und X7 und Xe unabhängig voneinander ungeladene Aminosäure mit Ausnahme von P und G sind, vorzugsweise A, L oder M, noch bevorzugter A oder L, insbesondere A oder L;
(ii) (X4)n mindestens eine aromatische Aminosäure, vorzugsweise W oder F umfasst. Das Peptid gemäß Anspruch 4, wobei
(i) (X4)n mindestens eine Sequenz XeXyXs umfasst, wobei XeXyXs RAL oder RLA, vorzugsweise RAL, ist, und wobei diese Sequenz vorzugsweise in den N-terminalen Aminosäuren der Positionen 4-7 lokalisiert ist; und/oder
(ii) (X4)nXs mindestens eine Sequenz XeXyXs umfasst, wobei XeXyXs EAL oder ELA, vorzugsweise EAL, ist, und wobei diese Sequenz vorzugsweise nicht in den N-terminalen Aminosäuren der Positionen 1-6 lokalisiert ist; und/oder
(iii) (X4)nXs mindestens eine Sequenz XeXyXs umfasst, wobei XeXyXs QAL oder QLA, vorzugsweise QAL ist. Das Peptid gemäß Anspruch 5, wobei das Peptid die Sequenz X1X2X3 RAL umfasst und (X4)nXs mindestens eine von QAL und EAL umfasst, vorzugsweise beide. Das Peptid gemäß Anspruch 6, wobei das Peptid zusätzlich mindestens eine weitere Sequenz RAL umfasst. Das Peptid gemäß Anspruch 6 oder 7, wobei das Peptid zwei Sequenzen RAL und jeweils mindestens eine Sequenz EAL und QAL enthält. Das Peptid gemäß einem der Ansprüche 6 bis 8, wobei das Peptid mindestens ein W oder F, vorzugsweise genau ein W oder F enthält. Das Peptid gemäß einem der Ansprüche 1 a) bis 9, wobei das Peptid zu mindestens 60%, bevorzugt zu mindestens 65%, stärker bevorzugt zu mindestens 70%, insbesondere zu mindestens 75% aus Aminosäuren mit einem hohem alpha-Helix-bildenden Potential besteht, wobei diese Aminosäuren bevorzugt ausgewählt werden aus E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H, W und D, stärker bevorzugt E, A, L, M, Q, K, R, F, I und H; noch stärker bevorzugt E, A, L, M, Q, K, R und F. Das Peptid gemäß einem der Ansprüche 1 a) bis 10, wobei das Peptid die Aminosäuresequenz gemäß einer von SEQ ID NOs: 1-15 und/oder 16-17 aufweist, sowie Varianten davon, die mindestens 80%, vorzugsweise mindestens 90%, Sequenzidentität zu der angegebenen Sequenz haben, wobei bevorzugt das Motiv RAL, und vorzugsweise auch das Motiv EAL und/oder QAL, sofern vorhanden, invariabel sind. Das Peptid gemäß einem der Ansprüche 1 bis 11 , wobei das Peptid zur Adhäsion an Textilien aus Kunststoff oder mit einem Kunststoffanteil an Textilien aus LSEP-Kunststoff oder mit einem LSEP-Kunststoffanteil adhäriert, insbesondere an Textilien aus Polyester oder mit einem Polyesteranteil (Mischgewebe), oder Copolymere davon. Peptid oder Polypeptid (Multimer) umfassend zwei oder mehr der Peptide gemäß einem der Ansprüche 1 bis 12. Ein Wasch- oder Reinigungsmittel, bevorzugt ein Waschmittel, umfassend
(a) mindestens ein Peptid gemäß einem der Ansprüche 1 bis 12 oder ein Peptid oder Polypeptid gemäß Anspruch 13; oder
(b) mindestens ein Peptid, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz, die mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 85 %, mindestens 86 %, mindestens 87 %, mindestens 88 %, mindestens 89 %, mindestens 90 %, mindestens 91 %, mindestens 92 %, mindestens 93 %, mindestens 94 %, mindestens 95 %, mindestens 96 %, mindestens 97 %, mindestens 98 %, mindestens 99 %, mindestens 99,5 % oder 100 % Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1 -27, bevorzugt 1-15, 16-17 oder 18-22, stärker bevorzugt 1-15 oder 16-17, insbesondere 1-15, genannten Aminosäuresequenzen aufweist. Das Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 14, wobei das Wasch- oder Reinigungsmittel ferner mindestens eine, bevorzugt mehrere der folgenden Komponenten umfasst: mindestens ein Tensid, bevorzugt in einer Konzentration von 0,5 bis 60 Gew.-%, insbesondere 1 bis 45 Gew.-%; und/oder mindestens einen Stabilisator, bevorzugt in einer Konzentration von 0,001 bis 20 Gew.-%; und/oder mindestens einen Komplexbildner, bevorzugt in einer Konzentration von 0,01 bis 30 Gew.-%, insbesondere 0,1 bis 10 Gew.-%; und/oder mindestens ein organisches Lösungsmittel, bevorzugt in einer Konzentration von 0,1 bis 30 Gew.-%, insbesondere 0,5 bis 25 Gew.-%; und/oder mindestens ein schmutzabweisendes Polymer (soil release polymer), bevorzugt in einer Konzentration von 0,01 bis 20 Gew.-%, insbesondere 0,05 bis 10 Gew.-%; und/oder mindestens ein Enzym, bevorzugt in einer Konzentration von 0,00001 bis 5 Gew.-%; und/oder mindestens einen Duft- oder Parfümstoff und/oder mindestens einen Duftspeicherstoff, bevorzugt in einer Konzentration von 0,0001 bis 15 Gew.-%; und/oder mindestens ein pH-Stellmittel, beispielsweise MEA, NaOH oder Zitronensäure, bevorzugt in einer Konzentration von 0,01 bis 25 Gew.-%; und/oder mindestens ein Antischaummittel; und/oder Wasser; wobei die Konzentrationsangaben immer auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels bezogen sind. Verwendung
(a) mindestens eines Peptids gemäß einem der Ansprüche 1 bis 12, eines Peptids oder Polypeptids gemäß Anspruch 13 oder eines Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 14 oder 15; oder
(b) mindestens eines Peptids, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz, die mindestens 80 %, bevorzugt mindestens 85 %, mindestens 86 %, mindestens 87 %, mindestens 88 %, mindestens 89 %, mindestens 90 %, mindestens 91 %, mindestens 92 %, mindestens 93 %, mindestens 94 %, mindestens 95 %, mindestens 96 %, mindestens 97 %, mindestens 98 %, mindestens 99 %, mindestens 99,5 % oder 100 % Sequenzidentität zu einer der in SEQ ID NOs: 1-27, bevorzugt 1-15, 16-17 oder 18-22, stärker bevorzugt 1-15 oder 16-17, insbesondere 1-15, genannten Aminosäuresequenzen aufweist, oder eines Wasch- oder Reinigungsmittels, welches mindestens ein Peptid davon umfasst; zur Reinigung und/oder Behandlung von Textilien aus Kunststoff oder mit einem Kunststoffanteil, insbesondere zur verbesserten Reinigung und/oder zur Verbesserung des Tragekomforts von Textilien nach der Wäsche, bevorzugt LSEP-Kunststofftextilien, insbesondere Textilien aus Polyester oder mit einem Polyesteranteil (Mischgewebe), oder Copolymeren davon. Das Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 14 oder 15 oder die Verwendung gemäß Anspruch 16, wobei das Peptid mit einem weiteren Molekül konjugiert ist.
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