EA045551B1 - Стабильная лекарственная форма замороженного вируса простого герпеса - Google Patents
Стабильная лекарственная форма замороженного вируса простого герпеса Download PDFInfo
- Publication number
- EA045551B1 EA045551B1 EA201791382 EA045551B1 EA 045551 B1 EA045551 B1 EA 045551B1 EA 201791382 EA201791382 EA 201791382 EA 045551 B1 EA045551 B1 EA 045551B1
- Authority
- EA
- Eurasian Patent Office
- Prior art keywords
- concentration
- composition
- gelatin
- virus
- rhsa
- Prior art date
Links
- 241000700605 Viruses Species 0.000 title claims description 77
- 239000002552 dosage form Substances 0.000 title description 59
- XQFRJNBWHJMXHO-RRKCRQDMSA-N IDUR Chemical compound C1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1N1C(=O)NC(=O)C(I)=C1 XQFRJNBWHJMXHO-RRKCRQDMSA-N 0.000 title description 3
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 claims description 127
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 claims description 127
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 claims description 124
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 claims description 124
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 claims description 124
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 108
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 101
- FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N D-Glucitol Natural products OC[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N 0.000 claims description 55
- 239000000600 sorbitol Substances 0.000 claims description 55
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 claims description 54
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 45
- 238000003860 storage Methods 0.000 claims description 43
- RYFMWSXOAZQYPI-UHFFFAOYSA-K trisodium phosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[O-]P([O-])([O-])=O RYFMWSXOAZQYPI-UHFFFAOYSA-K 0.000 claims description 36
- 239000001488 sodium phosphate Substances 0.000 claims description 32
- 229910000162 sodium phosphate Inorganic materials 0.000 claims description 32
- CDAISMWEOUEBRE-GPIVLXJGSA-N inositol Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)[C@@H]1O CDAISMWEOUEBRE-GPIVLXJGSA-N 0.000 claims description 28
- 229960000367 inositol Drugs 0.000 claims description 28
- CDAISMWEOUEBRE-UHFFFAOYSA-N scyllo-inosotol Natural products OC1C(O)C(O)C(O)C(O)C1O CDAISMWEOUEBRE-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 28
- 241000700588 Human alphaherpesvirus 1 Species 0.000 claims description 21
- 238000010257 thawing Methods 0.000 claims description 15
- LWIHDJKSTIGBAC-UHFFFAOYSA-K tripotassium phosphate Chemical compound [K+].[K+].[K+].[O-]P([O-])([O-])=O LWIHDJKSTIGBAC-UHFFFAOYSA-K 0.000 claims description 12
- 238000009472 formulation Methods 0.000 claims description 11
- 229960005486 vaccine Drugs 0.000 claims description 11
- 229950008461 talimogene laherparepvec Drugs 0.000 claims description 9
- 241001529453 unidentified herpesvirus Species 0.000 claims description 9
- 229910000160 potassium phosphate Inorganic materials 0.000 claims description 6
- 235000011009 potassium phosphates Nutrition 0.000 claims description 6
- 210000004881 tumor cell Anatomy 0.000 claims description 6
- 230000006378 damage Effects 0.000 claims description 5
- 241000702244 Orthoreovirus Species 0.000 claims description 3
- 230000007613 environmental effect Effects 0.000 claims description 3
- 239000012669 liquid formulation Substances 0.000 claims description 3
- 238000009826 distribution Methods 0.000 claims description 2
- 238000012545 processing Methods 0.000 claims description 2
- 238000011160 research Methods 0.000 claims description 2
- 241000701161 unidentified adenovirus Species 0.000 claims description 2
- 210000002845 virion Anatomy 0.000 claims description 2
- 241000700647 Variola virus Species 0.000 claims 2
- 238000004659 sterilization and disinfection Methods 0.000 claims 2
- 208000032163 Emerging Communicable disease Diseases 0.000 claims 1
- 241000700586 Herpesviridae Species 0.000 claims 1
- 241000700629 Orthopoxvirus Species 0.000 claims 1
- 241000700618 Vaccinia virus Species 0.000 claims 1
- 206010046865 Vaccinia virus infection Diseases 0.000 claims 1
- 208000035472 Zoonoses Diseases 0.000 claims 1
- 230000002776 aggregation Effects 0.000 claims 1
- 238000004220 aggregation Methods 0.000 claims 1
- 239000012611 container material Substances 0.000 claims 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 claims 1
- 230000003053 immunization Effects 0.000 claims 1
- 238000002649 immunization Methods 0.000 claims 1
- 230000005923 long-lasting effect Effects 0.000 claims 1
- 229940127241 oral polio vaccine Drugs 0.000 claims 1
- 230000005180 public health Effects 0.000 claims 1
- 238000011002 quantification Methods 0.000 claims 1
- 230000001954 sterilising effect Effects 0.000 claims 1
- 208000007089 vaccinia Diseases 0.000 claims 1
- 230000035899 viability Effects 0.000 claims 1
- 230000029812 viral genome replication Effects 0.000 claims 1
- 206010048282 zoonosis Diseases 0.000 claims 1
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 94
- 241000700584 Simplexvirus Species 0.000 description 60
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 52
- 239000010432 diamond Substances 0.000 description 45
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 34
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 32
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 description 31
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 description 31
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 description 30
- 206010028980 Neoplasm Diseases 0.000 description 25
- 230000000174 oncolytic effect Effects 0.000 description 25
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 21
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 21
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 description 21
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 21
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 19
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 18
- 230000003612 virological effect Effects 0.000 description 17
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 16
- 230000007774 longterm Effects 0.000 description 15
- 238000007710 freezing Methods 0.000 description 14
- 230000008014 freezing Effects 0.000 description 14
- HDTRYLNUVZCQOY-UHFFFAOYSA-N α-D-glucopyranosyl-α-D-glucopyranoside Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1C(O)C(O)C(O)C(CO)O1 HDTRYLNUVZCQOY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 13
- HDTRYLNUVZCQOY-WSWWMNSNSA-N Trehalose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O1 HDTRYLNUVZCQOY-WSWWMNSNSA-N 0.000 description 13
- HDTRYLNUVZCQOY-LIZSDCNHSA-N alpha,alpha-trehalose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 HDTRYLNUVZCQOY-LIZSDCNHSA-N 0.000 description 13
- 239000000047 product Substances 0.000 description 13
- 238000000034 method Methods 0.000 description 12
- 238000003556 assay Methods 0.000 description 11
- 101100508081 Human herpesvirus 1 (strain 17) ICP34.5 gene Proteins 0.000 description 9
- 101150027249 RL1 gene Proteins 0.000 description 9
- -1 dotted line: Control Substances 0.000 description 9
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 9
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 9
- FBPFZTCFMRRESA-JGWLITMVSA-N D-glucitol Chemical group OC[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-JGWLITMVSA-N 0.000 description 8
- 108700005077 Viral Genes Proteins 0.000 description 8
- 230000001965 increasing effect Effects 0.000 description 8
- 230000000087 stabilizing effect Effects 0.000 description 8
- 108091006905 Human Serum Albumin Proteins 0.000 description 7
- 102000008100 Human Serum Albumin Human genes 0.000 description 7
- 229940076838 Immune checkpoint inhibitor Drugs 0.000 description 7
- 239000012274 immune-checkpoint protein inhibitor Substances 0.000 description 7
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 description 7
- 230000002829 reductive effect Effects 0.000 description 7
- 201000011510 cancer Diseases 0.000 description 6
- 239000007924 injection Substances 0.000 description 6
- 238000002347 injection Methods 0.000 description 6
- 239000000546 pharmaceutical excipient Substances 0.000 description 6
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 6
- 230000001225 therapeutic effect Effects 0.000 description 6
- 108010078791 Carrier Proteins Proteins 0.000 description 5
- 102000003886 Glycoproteins Human genes 0.000 description 5
- 108090000288 Glycoproteins Proteins 0.000 description 5
- 102100040678 Programmed cell death protein 1 Human genes 0.000 description 5
- 108010067390 Viral Proteins Proteins 0.000 description 5
- 239000000427 antigen Substances 0.000 description 5
- 108091007433 antigens Proteins 0.000 description 5
- 102000036639 antigens Human genes 0.000 description 5
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 5
- 238000012217 deletion Methods 0.000 description 5
- 230000037430 deletion Effects 0.000 description 5
- 229940002612 prodrug Drugs 0.000 description 5
- 239000000651 prodrug Substances 0.000 description 5
- 108010017213 Granulocyte-Macrophage Colony-Stimulating Factor Proteins 0.000 description 4
- 102100039620 Granulocyte-macrophage colony-stimulating factor Human genes 0.000 description 4
- 208000009889 Herpes Simplex Diseases 0.000 description 4
- 101100195053 Human herpesvirus 1 (strain 17) RIR1 gene Proteins 0.000 description 4
- 102000037984 Inhibitory immune checkpoint proteins Human genes 0.000 description 4
- 108091008026 Inhibitory immune checkpoint proteins Proteins 0.000 description 4
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 4
- 102100024213 Programmed cell death 1 ligand 2 Human genes 0.000 description 4
- 206010039491 Sarcoma Diseases 0.000 description 4
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 4
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 4
- 208000032839 leukemia Diseases 0.000 description 4
- 239000003446 ligand Substances 0.000 description 4
- 201000001441 melanoma Diseases 0.000 description 4
- 238000012008 microflow imaging Methods 0.000 description 4
- 229960003301 nivolumab Drugs 0.000 description 4
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 4
- 238000011282 treatment Methods 0.000 description 4
- 108020005544 Antisense RNA Proteins 0.000 description 3
- 206010005003 Bladder cancer Diseases 0.000 description 3
- 108090000994 Catalytic RNA Proteins 0.000 description 3
- 102000053642 Catalytic RNA Human genes 0.000 description 3
- 102000000311 Cytosine Deaminase Human genes 0.000 description 3
- 108010080611 Cytosine Deaminase Proteins 0.000 description 3
- 108020004414 DNA Proteins 0.000 description 3
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 3
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 3
- 229940124895 FluMist Drugs 0.000 description 3
- 101001117312 Homo sapiens Programmed cell death 1 ligand 2 Proteins 0.000 description 3
- 241000282620 Hylobates sp. Species 0.000 description 3
- 108010065805 Interleukin-12 Proteins 0.000 description 3
- 102000013462 Interleukin-12 Human genes 0.000 description 3
- 208000000172 Medulloblastoma Diseases 0.000 description 3
- 206010027406 Mesothelioma Diseases 0.000 description 3
- 101710089372 Programmed cell death protein 1 Proteins 0.000 description 3
- 206010060862 Prostate cancer Diseases 0.000 description 3
- 210000001744 T-lymphocyte Anatomy 0.000 description 3
- 208000007097 Urinary Bladder Neoplasms Diseases 0.000 description 3
- 239000012190 activator Substances 0.000 description 3
- 230000000903 blocking effect Effects 0.000 description 3
- 239000003184 complementary RNA Substances 0.000 description 3
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 3
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 3
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 3
- 230000000799 fusogenic effect Effects 0.000 description 3
- 230000014509 gene expression Effects 0.000 description 3
- 230000002519 immonomodulatory effect Effects 0.000 description 3
- 238000003780 insertion Methods 0.000 description 3
- 230000037431 insertion Effects 0.000 description 3
- 210000003734 kidney Anatomy 0.000 description 3
- 238000002372 labelling Methods 0.000 description 3
- 239000000463 material Substances 0.000 description 3
- 210000004779 membrane envelope Anatomy 0.000 description 3
- 238000004806 packaging method and process Methods 0.000 description 3
- 229960002621 pembrolizumab Drugs 0.000 description 3
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 3
- 201000001514 prostate carcinoma Diseases 0.000 description 3
- 230000000306 recurrent effect Effects 0.000 description 3
- 108091092562 ribozyme Proteins 0.000 description 3
- 230000003068 static effect Effects 0.000 description 3
- 201000005112 urinary bladder cancer Diseases 0.000 description 3
- 108091032973 (ribonucleotides)n+m Proteins 0.000 description 2
- 206010003571 Astrocytoma Diseases 0.000 description 2
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 2
- 206010006187 Breast cancer Diseases 0.000 description 2
- 208000026310 Breast neoplasm Diseases 0.000 description 2
- 229940045513 CTLA4 antagonist Drugs 0.000 description 2
- 241000282693 Cercopithecidae Species 0.000 description 2
- 108010012236 Chemokines Proteins 0.000 description 2
- 102000019034 Chemokines Human genes 0.000 description 2
- 206010009944 Colon cancer Diseases 0.000 description 2
- 102000004127 Cytokines Human genes 0.000 description 2
- 108090000695 Cytokines Proteins 0.000 description 2
- 101710112752 Cytotoxin Proteins 0.000 description 2
- 241000991587 Enterovirus C Species 0.000 description 2
- 206010014967 Ependymoma Diseases 0.000 description 2
- 108010017080 Granulocyte Colony-Stimulating Factor Proteins 0.000 description 2
- 102000004269 Granulocyte Colony-Stimulating Factor Human genes 0.000 description 2
- 208000004898 Herpes Labialis Diseases 0.000 description 2
- 101000746373 Homo sapiens Granulocyte-macrophage colony-stimulating factor Proteins 0.000 description 2
- 101001137987 Homo sapiens Lymphocyte activation gene 3 protein Proteins 0.000 description 2
- 101000914484 Homo sapiens T-lymphocyte activation antigen CD80 Proteins 0.000 description 2
- 241000701085 Human alphaherpesvirus 3 Species 0.000 description 2
- 241000701044 Human gammaherpesvirus 4 Species 0.000 description 2
- 101001042049 Human herpesvirus 1 (strain 17) Transcriptional regulator ICP22 Proteins 0.000 description 2
- 101000999690 Human herpesvirus 2 (strain HG52) E3 ubiquitin ligase ICP22 Proteins 0.000 description 2
- 101150027427 ICP4 gene Proteins 0.000 description 2
- 102000037982 Immune checkpoint proteins Human genes 0.000 description 2
- 108091008036 Immune checkpoint proteins Proteins 0.000 description 2
- 206010058467 Lung neoplasm malignant Diseases 0.000 description 2
- 102100020862 Lymphocyte activation gene 3 protein Human genes 0.000 description 2
- 206010025323 Lymphomas Diseases 0.000 description 2
- 108091054437 MHC class I family Proteins 0.000 description 2
- 102000043129 MHC class I family Human genes 0.000 description 2
- 108010046938 Macrophage Colony-Stimulating Factor Proteins 0.000 description 2
- 102000007651 Macrophage Colony-Stimulating Factor Human genes 0.000 description 2
- 201000005505 Measles Diseases 0.000 description 2
- 208000005647 Mumps Diseases 0.000 description 2
- 206010029260 Neuroblastoma Diseases 0.000 description 2
- 201000004404 Neurofibroma Diseases 0.000 description 2
- 201000010133 Oligodendroglioma Diseases 0.000 description 2
- 206010067152 Oral herpes Diseases 0.000 description 2
- 206010061902 Pancreatic neoplasm Diseases 0.000 description 2
- 102100027222 T-lymphocyte activation antigen CD80 Human genes 0.000 description 2
- 102000006601 Thymidine Kinase Human genes 0.000 description 2
- 108020004440 Thymidine kinase Proteins 0.000 description 2
- 108060008682 Tumor Necrosis Factor Proteins 0.000 description 2
- 102000000852 Tumor Necrosis Factor-alpha Human genes 0.000 description 2
- 102000001742 Tumor Suppressor Proteins Human genes 0.000 description 2
- 108010040002 Tumor Suppressor Proteins Proteins 0.000 description 2
- 101150050057 UL43 gene Proteins 0.000 description 2
- CMIHWILCIPLTFO-UHFFFAOYSA-N [1-[2-(diphenylphosphanylmethyl)naphthalen-1-yl]naphthalen-2-yl]methyl-diphenylphosphane Chemical compound C=1C=C2C=CC=CC2=C(C=2C3=CC=CC=C3C=CC=2CP(C=2C=CC=CC=2)C=2C=CC=CC=2)C=1CP(C=1C=CC=CC=1)C1=CC=CC=C1 CMIHWILCIPLTFO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000003213 activating effect Effects 0.000 description 2
- 230000004913 activation Effects 0.000 description 2
- 210000000481 breast Anatomy 0.000 description 2
- 210000000234 capsid Anatomy 0.000 description 2
- 230000001413 cellular effect Effects 0.000 description 2
- 230000008859 change Effects 0.000 description 2
- 208000029742 colonic neoplasm Diseases 0.000 description 2
- 230000000120 cytopathologic effect Effects 0.000 description 2
- 231100000599 cytotoxic agent Toxicity 0.000 description 2
- 239000002619 cytotoxin Substances 0.000 description 2
- 238000007865 diluting Methods 0.000 description 2
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 2
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 2
- 230000004927 fusion Effects 0.000 description 2
- 238000001415 gene therapy Methods 0.000 description 2
- 208000005017 glioblastoma Diseases 0.000 description 2
- 206010073071 hepatocellular carcinoma Diseases 0.000 description 2
- 230000028993 immune response Effects 0.000 description 2
- 230000006872 improvement Effects 0.000 description 2
- 230000002147 killing effect Effects 0.000 description 2
- 239000008297 liquid dosage form Substances 0.000 description 2
- 210000004185 liver Anatomy 0.000 description 2
- 210000004072 lung Anatomy 0.000 description 2
- 201000005202 lung cancer Diseases 0.000 description 2
- 208000020816 lung neoplasm Diseases 0.000 description 2
- 101710130522 mRNA export factor Proteins 0.000 description 2
- 230000003211 malignant effect Effects 0.000 description 2
- 208000015486 malignant pancreatic neoplasm Diseases 0.000 description 2
- 201000009020 malignant peripheral nerve sheath tumor Diseases 0.000 description 2
- 206010027191 meningioma Diseases 0.000 description 2
- 208000010805 mumps infectious disease Diseases 0.000 description 2
- 208000007538 neurilemmoma Diseases 0.000 description 2
- 208000029974 neurofibrosarcoma Diseases 0.000 description 2
- 150000007523 nucleic acids Chemical group 0.000 description 2
- 244000309459 oncolytic virus Species 0.000 description 2
- 201000002528 pancreatic cancer Diseases 0.000 description 2
- 208000008443 pancreatic carcinoma Diseases 0.000 description 2
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 2
- 230000008569 process Effects 0.000 description 2
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 2
- 230000010076 replication Effects 0.000 description 2
- 201000005404 rubella Diseases 0.000 description 2
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 2
- 206010039667 schwannoma Diseases 0.000 description 2
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 2
- 206010041823 squamous cell carcinoma Diseases 0.000 description 2
- 239000011550 stock solution Substances 0.000 description 2
- UCSJYZPVAKXKNQ-HZYVHMACSA-N streptomycin Chemical compound CN[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](CO)O[C@H]1O[C@@H]1[C@](C=O)(O)[C@H](C)O[C@H]1O[C@@H]1[C@@H](NC(N)=N)[C@H](O)[C@@H](NC(N)=N)[C@H](O)[C@H]1O UCSJYZPVAKXKNQ-HZYVHMACSA-N 0.000 description 2
- 238000007920 subcutaneous administration Methods 0.000 description 2
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 2
- KUOAJOVOKFATQE-UHFFFAOYSA-N 2-[(2-amino-6-oxo-3h-purin-9-yl)methoxy]ethyl dihydrogen phosphate Chemical compound N1C(N)=NC(=O)C2=C1N(COCCOP(O)(O)=O)C=N2 KUOAJOVOKFATQE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 101150096316 5 gene Proteins 0.000 description 1
- 229940124965 ACAM2000 Drugs 0.000 description 1
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 description 1
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 description 1
- 108010074708 B7-H1 Antigen Proteins 0.000 description 1
- 102000008096 B7-H1 Antigen Human genes 0.000 description 1
- 108091003079 Bovine Serum Albumin Proteins 0.000 description 1
- 208000003174 Brain Neoplasms Diseases 0.000 description 1
- 108010029697 CD40 Ligand Proteins 0.000 description 1
- 102100032937 CD40 ligand Human genes 0.000 description 1
- 239000012275 CTLA-4 inhibitor Substances 0.000 description 1
- 229920002134 Carboxymethyl cellulose Polymers 0.000 description 1
- 206010007270 Carcinoid syndrome Diseases 0.000 description 1
- 201000009030 Carcinoma Diseases 0.000 description 1
- 102000001327 Chemokine CCL5 Human genes 0.000 description 1
- 108010055166 Chemokine CCL5 Proteins 0.000 description 1
- 108091026890 Coding region Proteins 0.000 description 1
- 241000699800 Cricetinae Species 0.000 description 1
- 108010015742 Cytochrome P-450 Enzyme System Proteins 0.000 description 1
- 102000003849 Cytochrome P450 Human genes 0.000 description 1
- 239000006144 Dulbecco’s modified Eagle's medium Substances 0.000 description 1
- 206010014733 Endometrial cancer Diseases 0.000 description 1
- 206010014759 Endometrial neoplasm Diseases 0.000 description 1
- YCAGGFXSFQFVQL-UHFFFAOYSA-N Endothion Chemical compound COC1=COC(CSP(=O)(OC)OC)=CC1=O YCAGGFXSFQFVQL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000283073 Equus caballus Species 0.000 description 1
- 241000588724 Escherichia coli Species 0.000 description 1
- 208000000461 Esophageal Neoplasms Diseases 0.000 description 1
- 208000032027 Essential Thrombocythemia Diseases 0.000 description 1
- 241000710831 Flavivirus Species 0.000 description 1
- 241000713813 Gibbon ape leukemia virus Species 0.000 description 1
- 208000032612 Glial tumor Diseases 0.000 description 1
- 206010018338 Glioma Diseases 0.000 description 1
- SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N Glutaraldehyde Chemical compound O=CCCCC=O SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108090001102 Hammerhead ribozyme Proteins 0.000 description 1
- 102100034458 Hepatitis A virus cellular receptor 2 Human genes 0.000 description 1
- 241000700328 Herpes simplex virus (type 1 / strain F) Species 0.000 description 1
- 208000017604 Hodgkin disease Diseases 0.000 description 1
- 208000010747 Hodgkins lymphoma Diseases 0.000 description 1
- 241000282412 Homo Species 0.000 description 1
- 101001068133 Homo sapiens Hepatitis A virus cellular receptor 2 Proteins 0.000 description 1
- 101001133056 Homo sapiens Mucin-1 Proteins 0.000 description 1
- 241001135569 Human adenovirus 5 Species 0.000 description 1
- 101100427508 Human cytomegalovirus (strain AD169) UL39 gene Proteins 0.000 description 1
- 241000701806 Human papillomavirus Species 0.000 description 1
- 208000037147 Hypercalcaemia Diseases 0.000 description 1
- 108700002232 Immediate-Early Genes Proteins 0.000 description 1
- 108060003951 Immunoglobulin Proteins 0.000 description 1
- 108010064593 Intercellular Adhesion Molecule-1 Proteins 0.000 description 1
- 108010064600 Intercellular Adhesion Molecule-3 Proteins 0.000 description 1
- 102100037877 Intercellular adhesion molecule 1 Human genes 0.000 description 1
- 102100037872 Intercellular adhesion molecule 2 Human genes 0.000 description 1
- 101710148794 Intercellular adhesion molecule 2 Proteins 0.000 description 1
- 102100037871 Intercellular adhesion molecule 3 Human genes 0.000 description 1
- 108010050904 Interferons Proteins 0.000 description 1
- 102000014150 Interferons Human genes 0.000 description 1
- 108010002352 Interleukin-1 Proteins 0.000 description 1
- 102000000589 Interleukin-1 Human genes 0.000 description 1
- 108090000174 Interleukin-10 Proteins 0.000 description 1
- 108090000177 Interleukin-11 Proteins 0.000 description 1
- 108090000176 Interleukin-13 Proteins 0.000 description 1
- 108090000172 Interleukin-15 Proteins 0.000 description 1
- 101800003050 Interleukin-16 Proteins 0.000 description 1
- 102000013691 Interleukin-17 Human genes 0.000 description 1
- 108050003558 Interleukin-17 Proteins 0.000 description 1
- 108090000171 Interleukin-18 Proteins 0.000 description 1
- 108010002350 Interleukin-2 Proteins 0.000 description 1
- 108010002386 Interleukin-3 Proteins 0.000 description 1
- 108090000978 Interleukin-4 Proteins 0.000 description 1
- 108010002616 Interleukin-5 Proteins 0.000 description 1
- 108090001005 Interleukin-6 Proteins 0.000 description 1
- 108010002586 Interleukin-7 Proteins 0.000 description 1
- 108090001007 Interleukin-8 Proteins 0.000 description 1
- 108010002335 Interleukin-9 Proteins 0.000 description 1
- 102000015696 Interleukins Human genes 0.000 description 1
- 108010063738 Interleukins Proteins 0.000 description 1
- ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N L-glutamine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N 0.000 description 1
- 229930182816 L-glutamine Natural products 0.000 description 1
- 102000009571 Macrophage Inflammatory Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010009474 Macrophage Inflammatory Proteins Proteins 0.000 description 1
- 241000124008 Mammalia Species 0.000 description 1
- 102100034256 Mucin-1 Human genes 0.000 description 1
- 108010063954 Mucins Proteins 0.000 description 1
- 102000015728 Mucins Human genes 0.000 description 1
- 208000034578 Multiple myelomas Diseases 0.000 description 1
- 101100407308 Mus musculus Pdcd1lg2 gene Proteins 0.000 description 1
- 108700019961 Neoplasm Genes Proteins 0.000 description 1
- 102000048850 Neoplasm Genes Human genes 0.000 description 1
- 102000004459 Nitroreductase Human genes 0.000 description 1
- 208000015914 Non-Hodgkin lymphomas Diseases 0.000 description 1
- 108091028043 Nucleic acid sequence Proteins 0.000 description 1
- 206010030155 Oesophageal carcinoma Diseases 0.000 description 1
- 206010033128 Ovarian cancer Diseases 0.000 description 1
- 206010061535 Ovarian neoplasm Diseases 0.000 description 1
- 241001494479 Pecora Species 0.000 description 1
- 229930182555 Penicillin Natural products 0.000 description 1
- JGSARLDLIJGVTE-MBNYWOFBSA-N Penicillin G Chemical compound N([C@H]1[C@H]2SC([C@@H](N2C1=O)C(O)=O)(C)C)C(=O)CC1=CC=CC=C1 JGSARLDLIJGVTE-MBNYWOFBSA-N 0.000 description 1
- 241000009328 Perro Species 0.000 description 1
- 206010035226 Plasma cell myeloma Diseases 0.000 description 1
- 206010049422 Precancerous skin lesion Diseases 0.000 description 1
- 229940124876 ProQuad Drugs 0.000 description 1
- 108700030875 Programmed Cell Death 1 Ligand 2 Proteins 0.000 description 1
- 208000000236 Prostatic Neoplasms Diseases 0.000 description 1
- 101150093191 RIR1 gene Proteins 0.000 description 1
- 101100208039 Rattus norvegicus Trpv5 gene Proteins 0.000 description 1
- 102000000505 Ribonucleotide Reductases Human genes 0.000 description 1
- 108010041388 Ribonucleotide Reductases Proteins 0.000 description 1
- 101710106714 Shutoff protein Proteins 0.000 description 1
- BLRPTPMANUNPDV-UHFFFAOYSA-N Silane Chemical compound [SiH4] BLRPTPMANUNPDV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000251131 Sphyrna Species 0.000 description 1
- 108010090804 Streptavidin Proteins 0.000 description 1
- 230000006044 T cell activation Effects 0.000 description 1
- 208000024313 Testicular Neoplasms Diseases 0.000 description 1
- 206010057644 Testis cancer Diseases 0.000 description 1
- 208000024770 Thyroid neoplasm Diseases 0.000 description 1
- 101150054371 UL24 gene Proteins 0.000 description 1
- 101150085955 US11 gene Proteins 0.000 description 1
- 101150041938 US5 gene Proteins 0.000 description 1
- 229940124924 Varivax Drugs 0.000 description 1
- 208000033559 Waldenström macroglobulinemia Diseases 0.000 description 1
- 229940124928 YF-Vax Drugs 0.000 description 1
- 241000710772 Yellow fever virus Species 0.000 description 1
- 229940124925 Zostavax Drugs 0.000 description 1
- 238000002679 ablation Methods 0.000 description 1
- 229960004150 aciclovir Drugs 0.000 description 1
- MKUXAQIIEYXACX-UHFFFAOYSA-N aciclovir Chemical compound N1C(N)=NC(=O)C2=C1N(COCCO)C=N2 MKUXAQIIEYXACX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 208000009956 adenocarcinoma Diseases 0.000 description 1
- 102000019997 adhesion receptor Human genes 0.000 description 1
- 108010013985 adhesion receptor Proteins 0.000 description 1
- 201000005188 adrenal gland cancer Diseases 0.000 description 1
- 208000024447 adrenal gland neoplasm Diseases 0.000 description 1
- 239000003242 anti bacterial agent Substances 0.000 description 1
- 229940088710 antibiotic agent Drugs 0.000 description 1
- 230000030741 antigen processing and presentation Effects 0.000 description 1
- 230000000890 antigenic effect Effects 0.000 description 1
- 238000003782 apoptosis assay Methods 0.000 description 1
- 238000013459 approach Methods 0.000 description 1
- 229960003852 atezolizumab Drugs 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 description 1
- 210000004556 brain Anatomy 0.000 description 1
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 1
- 244000309464 bull Species 0.000 description 1
- 208000035269 cancer or benign tumor Diseases 0.000 description 1
- 238000004113 cell culture Methods 0.000 description 1
- 230000003915 cell function Effects 0.000 description 1
- 230000007910 cell fusion Effects 0.000 description 1
- 108091092328 cellular RNA Proteins 0.000 description 1
- 210000003679 cervix uteri Anatomy 0.000 description 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 1
- 239000002975 chemoattractant Substances 0.000 description 1
- 238000002512 chemotherapy Methods 0.000 description 1
- 229920005556 chlorobutyl Polymers 0.000 description 1
- 239000011248 coating agent Substances 0.000 description 1
- 238000000576 coating method Methods 0.000 description 1
- 210000001072 colon Anatomy 0.000 description 1
- 230000000295 complement effect Effects 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 1
- 239000000356 contaminant Substances 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 230000000959 cryoprotective effect Effects 0.000 description 1
- 239000013078 crystal Substances 0.000 description 1
- 230000001186 cumulative effect Effects 0.000 description 1
- 210000001151 cytotoxic T lymphocyte Anatomy 0.000 description 1
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 1
- 230000002950 deficient Effects 0.000 description 1
- 238000013461 design Methods 0.000 description 1
- 238000001514 detection method Methods 0.000 description 1
- 238000010790 dilution Methods 0.000 description 1
- 239000012895 dilution Substances 0.000 description 1
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 1
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 1
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 1
- 229940126534 drug product Drugs 0.000 description 1
- 229940056913 eftilagimod alfa Drugs 0.000 description 1
- 230000002124 endocrine Effects 0.000 description 1
- 210000004696 endometrium Anatomy 0.000 description 1
- 210000002472 endoplasmic reticulum Anatomy 0.000 description 1
- 201000004101 esophageal cancer Diseases 0.000 description 1
- 238000011156 evaluation Methods 0.000 description 1
- 210000003020 exocrine pancreas Anatomy 0.000 description 1
- 239000012091 fetal bovine serum Substances 0.000 description 1
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 1
- 108020001507 fusion proteins Proteins 0.000 description 1
- 102000037865 fusion proteins Human genes 0.000 description 1
- 101150064645 gJ gene Proteins 0.000 description 1
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 description 1
- 108090001052 hairpin ribozyme Proteins 0.000 description 1
- 210000003128 head Anatomy 0.000 description 1
- 201000010536 head and neck cancer Diseases 0.000 description 1
- 208000014829 head and neck neoplasm Diseases 0.000 description 1
- 102000046157 human CSF2 Human genes 0.000 description 1
- 238000009396 hybridization Methods 0.000 description 1
- 230000000148 hypercalcaemia Effects 0.000 description 1
- 208000030915 hypercalcemia disease Diseases 0.000 description 1
- 238000005286 illumination Methods 0.000 description 1
- 210000000987 immune system Anatomy 0.000 description 1
- 102000018358 immunoglobulin Human genes 0.000 description 1
- 238000009169 immunotherapy Methods 0.000 description 1
- 238000000338 in vitro Methods 0.000 description 1
- 238000001727 in vivo Methods 0.000 description 1
- 230000000415 inactivating effect Effects 0.000 description 1
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 1
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 1
- 230000001939 inductive effect Effects 0.000 description 1
- 208000015181 infectious disease Diseases 0.000 description 1
- 230000002458 infectious effect Effects 0.000 description 1
- 230000002401 inhibitory effect Effects 0.000 description 1
- 239000002054 inoculum Substances 0.000 description 1
- 206010022498 insulinoma Diseases 0.000 description 1
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 1
- 229940047124 interferons Drugs 0.000 description 1
- 108090000681 interleukin 20 Proteins 0.000 description 1
- 229940117681 interleukin-12 Drugs 0.000 description 1
- 229940047122 interleukins Drugs 0.000 description 1
- 230000002601 intratumoral effect Effects 0.000 description 1
- 229960005386 ipilimumab Drugs 0.000 description 1
- 210000004153 islets of langerhan Anatomy 0.000 description 1
- 101150066555 lacZ gene Proteins 0.000 description 1
- 239000010410 layer Substances 0.000 description 1
- 230000003902 lesion Effects 0.000 description 1
- 238000011068 loading method Methods 0.000 description 1
- 201000000564 macroglobulinemia Diseases 0.000 description 1
- 210000002540 macrophage Anatomy 0.000 description 1
- 230000036210 malignancy Effects 0.000 description 1
- 208000012966 malignant exocrine pancreas neoplasm Diseases 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- 230000007246 mechanism Effects 0.000 description 1
- 239000002609 medium Substances 0.000 description 1
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 1
- 108020004999 messenger RNA Proteins 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 229940051875 mucins Drugs 0.000 description 1
- 210000003739 neck Anatomy 0.000 description 1
- 210000000440 neutrophil Anatomy 0.000 description 1
- 108020001162 nitroreductase Proteins 0.000 description 1
- 208000002154 non-small cell lung carcinoma Diseases 0.000 description 1
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 description 1
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 description 1
- 230000037360 nucleotide metabolism Effects 0.000 description 1
- WWZKQHOCKIZLMA-UHFFFAOYSA-M octanoate Chemical compound CCCCCCCC([O-])=O WWZKQHOCKIZLMA-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 230000002611 ovarian Effects 0.000 description 1
- 101710135378 pH 6 antigen Proteins 0.000 description 1
- 208000021255 pancreatic insulinoma Diseases 0.000 description 1
- 239000013618 particulate matter Substances 0.000 description 1
- 230000001717 pathogenic effect Effects 0.000 description 1
- 229940049954 penicillin Drugs 0.000 description 1
- 239000000825 pharmaceutical preparation Substances 0.000 description 1
- 230000026731 phosphorylation Effects 0.000 description 1
- 238000006366 phosphorylation reaction Methods 0.000 description 1
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 1
- 239000000244 polyoxyethylene sorbitan monooleate Substances 0.000 description 1
- 235000010482 polyoxyethylene sorbitan monooleate Nutrition 0.000 description 1
- 229920001296 polysiloxane Polymers 0.000 description 1
- 229920000053 polysorbate 80 Polymers 0.000 description 1
- 229940068968 polysorbate 80 Drugs 0.000 description 1
- 235000015277 pork Nutrition 0.000 description 1
- 229940024231 poxvirus vaccine Drugs 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 230000005522 programmed cell death Effects 0.000 description 1
- 230000000644 propagated effect Effects 0.000 description 1
- 238000001959 radiotherapy Methods 0.000 description 1
- 230000036647 reaction Effects 0.000 description 1
- 108020003175 receptors Proteins 0.000 description 1
- 102000005962 receptors Human genes 0.000 description 1
- 210000000664 rectum Anatomy 0.000 description 1
- 230000008439 repair process Effects 0.000 description 1
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 description 1
- 201000009410 rhabdomyosarcoma Diseases 0.000 description 1
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 1
- 229910000077 silane Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000002356 single layer Substances 0.000 description 1
- 210000004872 soft tissue Anatomy 0.000 description 1
- 238000001179 sorption measurement Methods 0.000 description 1
- 241000894007 species Species 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 description 1
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 description 1
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 1
- 210000002784 stomach Anatomy 0.000 description 1
- 229960005322 streptomycin Drugs 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 125000000185 sucrose group Chemical group 0.000 description 1
- 238000001356 surgical procedure Methods 0.000 description 1
- 201000003120 testicular cancer Diseases 0.000 description 1
- 238000000015 thermotherapy Methods 0.000 description 1
- 201000002510 thyroid cancer Diseases 0.000 description 1
- 238000012546 transfer Methods 0.000 description 1
- 208000029729 tumor suppressor gene on chromosome 11 Diseases 0.000 description 1
- 238000002604 ultrasonography Methods 0.000 description 1
- 241000712461 unidentified influenza virus Species 0.000 description 1
- 238000011144 upstream manufacturing Methods 0.000 description 1
- 210000003932 urinary bladder Anatomy 0.000 description 1
- 210000004291 uterus Anatomy 0.000 description 1
- 230000007442 viral DNA synthesis Effects 0.000 description 1
- 230000001018 virulence Effects 0.000 description 1
- 230000007923 virulence factor Effects 0.000 description 1
- 239000000304 virulence factor Substances 0.000 description 1
- 239000012905 visible particle Substances 0.000 description 1
- 230000000007 visual effect Effects 0.000 description 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000003442 weekly effect Effects 0.000 description 1
- 229940051021 yellow-fever virus Drugs 0.000 description 1
- 229940055760 yervoy Drugs 0.000 description 1
Description
Перекрестная ссылка на родственные заявки
Настоящая заявка заявляет приоритет согласно 35 U.S.C. 119 (е) по заявке США № 62/093663, поданной 18 декабря 2014 г., которая включена в настоящий документ посредством ссылки.
Уровень техники
Живые вирусы, такие как вирус простого герпеса, обычно нестабильны в течение длительных периодов времени при температуре хранения выше -80°С. Отсутствие термостабильности представляет собой проблему для таких вирусов, особенно для терапевтических вирусов в жидкой композиции. Такие терапевтические вирусные композиции должны храниться и транспортироваться в замороженном состоянии и использоваться вскоре после размораживания для поддержания их терапевтически эффективной инфекционности.
Отсутствие термостабильности создает проблемы, связанные с производством, хранением и транспортировкой. Во время производственных операций, например, циклы замораживания/размораживания могут приводить к субоптимальным выходам процесса и отсутствию необходимой гибкости в цепочке поставок. Хранение и транспортировка также сложны, что приводит к сложной обработке и сложным цепям поставок.
Отсутствие термостабильности также создает коммерческие проблемы. Композиции живого вируса, требующие хранения при -80°С для обеспечения стабильного срока хранения, приводят к сложным протоколам хранения и обработки для лиц, предоставляющих медицинские услуги. Такие ограничения увеличивают риск возврата продукта, если он хранится неправильно или если весь продукт не используется. Это может увеличить стоимость для клиента.
Настоящее изобретение предлагает лекарственную форму живого вируса, которая может быть использована для стабилизации и сохранения инфекционности во время многочисленных циклов замораживания/размораживания и при длительном хранении при низких и окружающих температурах. Лекарственная форма уменьшает ограничения при производстве, транспортировке, хранении и использовании вируса, обеспечивая гибкость без потери стабильности и/или инфекционности.
Растущая область онколитической иммунотерапии увеличила терапевтическое применение онколитических вирусных композиций. Любые улучшения в отношении композиций живого вируса, которые сохраняют инфекционность и обеспечивают улучшенную стабильность вируса в течение одного или нескольких циклов замораживания/размораживания и/или при длительном хранении в жидком состоянии при температурах в пределах от чуть выше температуры замерзания до температуры окружающей среды, будут выгодными для эксплуатации, а также значительно увеличивают удобство и гибкость для поставщика медицинских услуг и пациентов. Настоящее изобретение удовлетворяет эту потребность, предоставляя такие композиции.
Краткое описание изобретения
В одном варианте реализации изобретения предложена композиция живого вируса, содержащая вирус простого герпеса, белок, по меньшей мере один сахар, хлорид натрия и фосфат натрия при pH 7,4, причем композиция является замороженной.
В одном варианте реализации изобретения композиция может быть разморожена и хранится при температуре от 2 до по меньшей мере 25°С. В связанном варианте реализации изобретения после размораживания при температуре от 2 до по меньшей мере 25°С композицию живого вируса повторно замораживают и хранят при температуре, равной по меньшей мере -30°С.
В другом варианте реализации изобретения композиция может быть разморожена и хранится при температуре от 2°С до 8°С. В связанном варианте реализации изобретения после размораживания при температуре от 2°С до 8°С композицию живого вируса повторно замораживают и хранят при температуре, равной по меньшей мере -30°С.
В другом варианте реализации изобретения белок представляет собой частично гидролизованный желатин или сывороточный альбумин человека.
В другом варианте реализации изобретения концентрация частично гидролизованного желатина составляет от 0,01 до 1% мас./об.
В другом варианте реализации изобретения концентрация сывороточного альбумина человека составляет от 0,25 до 1%.
В другом варианте реализации изобретения по меньшей мере один сахар представляет собой сорбит, миоинозитол или сахарозу. В связанном варианте реализации изобретения концентрация сорбита составляет 2% мас./об В связанном варианте реализации изобретения концентрация сорбита составляет 4% мас./об. В связанном варианте реализации изобретения концентрация сахарозы составляет от 9 до 15% мас./об.
В другом варианте реализации изобретения концентрация хлорида натрия составляет 145 мМ.
В другом варианте реализации изобретения концентрация хлорида натрия составляет около 145 мМ.
В другом варианте реализации изобретения концентрация фосфата натрия составляет 100 мМ.
В другом варианте реализации изобретения концентрация фосфата натрия составляет около 100 мМ.
- 1 045551
В другом варианте реализации изобретения концентрация фосфата натрия составляет 102 мМ.
В другом варианте реализации изобретения концентрация фосфата натрия составляет около 102 мМ.
В другом варианте реализации изобретения частично гидролизованный желатин является свиным.
В другом варианте реализации изобретения вирус представляет собой вирус простого герпеса 1.
В другом варианте реализации изобретения вирус простого герпеса представляет собой клинический изолят.
В другом варианте реализации изобретения вирус простого герпеса представляет собой клинический изолят рецидивирующего лабиального герпеса.
В другом варианте реализации изобретения штамм вируса простого герпеса 1 выбирают из группы, состоящей из штамма JS1, штамма 17 +, штамма F и штамма KOS.
В другом варианте реализации изобретения вирус простого герпеса не содержит один или более функциональных генов. В связанном варианте реализации изобретения вирус простого герпеса не содержит функциональный ген, кодирующий ICP34.5. В связанном варианте реализации изобретения вирус простого герпеса не содержит функциональный ген, кодирующий ICP47. В связанном варианте реализации изобретения вирус простого герпеса дополнительно не содержит функциональный ген, кодирующий ICP6, функциональный ген, кодирующий гликопротеин Н или функциональный ген, кодирующий тимидинкиназу. В связанном варианте реализации изобретения вирус простого герпеса не содержит функциональный ген, кодирующий vhs (белок выключения хозяина - host shut off). В другом связанном варианте реализации изобретения вирус простого герпеса не содержит функциональный ген, кодирующий UL43. В связанном варианте реализации изобретения вирус простого герпеса не содержит функциональный ген, кодирующий VMW, функциональный ген, кодирующий ICPO, функциональный ген, кодирующий ICP4, функциональный ген, кодирующий ICP22 или функциональный ген, кодирующий ICP27. В связанном варианте реализации изобретения модификация вируса простого герпеса была проведена таким образом, что ген Us11 экспрессируется как ранний ген. В связанном варианте реализации изобретения вирус простого герпеса содержит один или более гетерологичных генов и/или вирусных генов. В связанном варианте реализации изобретения гетерологичный ген и/или вирусный ген выбирают из группы, состоящей из гена, кодирующего цитотоксин, иммуномодулирующий белок, опухолевый антиген, активатор пролекарства, опухолевый супрессор, фермент, превращающий пролекарство, белки, способные вызывать слияние клетки с клеткой, ингибитор ТАР, вирусный белок Us11, молекулу антисмысловой РНК или рибозим. В другом связанном варианте реализации изобретения гетерологичный ген и/или вирусный ген выбирают из группы, состоящей из гена, кодирующего ИЛ-12, гранулоцитарномакрофагальный колониестимулирующий фактор (GM-CSF), цитозиндезаминазу, фузогенный гликопротеин лейкемии гиббоновой обезьяны, полипептид UL49.5 бычьего герпесвируса (BHV) или вирусный белок Us11.
В другом варианте реализации изобретения вирус простого герпеса выбирают из группы, состоящей из талимоген лагерпарепвека, Seprehvir™ (ВПТ-1716), G207, OrienX010, NV1020, М032, ImmunoVEX, NSC 733972, HF-10, BV-2711, JX-594, Myb34.5, AE-618, Brainwel™, Heapwel™ и OncoVEXGALV/CD .
В другом варианте реализации изобретения предложен способ уничтожения опухолевых клеток у пациента включающий введение субъекту, нуждающемуся в этом, композиции живого вируса, описанной выше, в условиях, эффективных для уничтожения опухолевых клеток у пациента. В связанном варианте реализации изобретения композицию живого вируса вводят в комбинации с ингибитором контрольных точек. В связанном варианте реализации изобретения композицию живого вируса вводят до, одновременно с или после ингибитора контрольных точек. В связанном варианте реализации изобретения опухолевые клетки выбраны из группы, состоящей из клеток астроцитомы, олигодендроглиомы, менингиомы, нейрофибромы, глиобластомы, эпендимомы, шванномы, нейрофибросаркомы, медуллобластомы, меланомы, клеток рака поджелудочной железы, клеток карциномы предстательной железы, клеток рака молочной железы, клеток рака легкого, клеток рака толстого кишечника, клеток гепатомы, мезотелиомы, клеток рака мочевого пузыря и клеток эпидермоидной карциномы. В связанном варианте реализации изобретения пациент представляет собой человека. В связанном варианте реализации изобретения введение осуществляют путем инъекции.
В другом варианте реализации изобретения инфекционность увеличивается по сравнению с той же композицией живого вируса, которая не содержит белок.
Графические материалы
Фиг. 1: Влияние буфера и содержания солей на стабильность замораживания/размораживания. Закрашенный ромб, сплошная линия: 10 мМ Naphos (фосфат натрия), незакрашенный круг, пунктирная линия: 10 мМ Kphos (фосфат калия), закрашенный круг, сплошная линия: 100 мМ Kphos; закрашенный квадрат, сплошная линия: 73 мМ NaCl; незакрашенный квадрат, пунктирная линия: 0 мМ NaCl и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 2А: Влияние концентрации сахара на стабильность замораживания/размораживания. Закра- 2 045551 шенный квадрат, сплошная линия: 9% сорбит, незакрашенный квадрат, пунктирная линия: 15% сорбит и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 2В: Влияние концентрации сахара на стабильность замораживания/размораживания. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 9% сорбит, закрашенный треугольник, сплошная линия: 15% сахароза, незакрашенный квадрат, пунктирная линия: 9% трегалоза и незакрашенный треугольник, пунктирная линия: 15% трегалоза.
Фиг. 3: Влияние сочетаний белок/сахар на стабильность при замораживании/размораживании. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 9% сахароза, 2% антистрептавидиновый mAb, незакрашенный квадрат, пунктирная линия: 9% сахароза, 2% чгЖелатин (частично гидролизованный желатин), закрашенный круг, сплошная линия: 4% рЧСА, незакрашенный круг, пунктирная линия: 4% чгЖелатин и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 4А: Влияние сахара и белковых вспомогательных веществ на стабильность жидкости при 28°С. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 2% рЧСА, незакрашенный квадрат, пунктирная линия: 2% чгЖелатин; закрашенный круг, сплошная линия: 15% трегалоза, незакрашенный круг, пунктирная линия: 15% сахароза, закрашенный треугольник, сплошная линия: 9% сахароза, 2% рЧСА и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 4В: Влияние сахара и белковых вспомогательных веществ на стабильность жидкости при 25°С. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 2% рЧСА, незакрашенный квадрат, пунктирная линия: 2% чгЖелатин, незакрашенный круг, пунктирная линия: 15% сахароза, закрашенный треугольник, сплошная линия: 9% сахароза и 2% рЧСА, и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 5: Влияние концентрации рЧСА и чгЖелатина на стабильность во время циклов замораживания/размораживания. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 1% рЧСА, закрашенный треугольник, сплошная линия: 2% рЧСА, закрашенный круг, сплошная линия: 4% рЧСА, незакрашенный квадрат, пунктирная линия: 1% чгЖелатин, незакрашенный треугольник, пунктирная линия: 2% чгЖелатин, незакрашенный круг, пунктирная линия: 4% чгЖелатин и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 6А: Влияние концентрации рЧСА и чгЖелатина на стабильность при хранении при 25°С. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 1% рЧСА, закрашенный треугольник, сплошная линия: 2% рЧСА, закрашенный круг, сплошная линия: 4% рЧСА, незакрашенный квадрат, пунктирная линия: 1% чгЖелатин, незакрашенный треугольник, пунктирная линия: 2% чгЖелатин, незакрашенный круг, пунктирная линия: 4% чгЖелатин и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 6В: Влияние концентрации рЧСА и чгЖелатина на стабильность при хранении при 2-8°С. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 1% рЧСА, закрашенный треугольник, сплошная линия: 2% рЧСА, закрашенный круг, сплошная линия: 4% рЧСА, незакрашенный квадрат, пунктирная линия: 1% чгЖелатин, незакрашенный треугольник, пунктирная линия: 2% чгЖелатин и незакрашенный круг, пунктирная линия: 4% чгЖелатин, закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 7А: Влияние различных степеней и источников рЧСА на стабильность жидкости при 25°С. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 2% чгЖелатин; закрашенный круг, сплошная линия: 2% Sigma, незакрашенный треугольник, пунктирная линия: 2% Novozyme Alpha, незакрашенный круг, пунктирная линия: 2% Novozyme Albix и незакрашенный ромб, пунктирная линия: 2% Novozyme Prime.
Фиг. 7В: Влияние различных степеней и источников рЧСА на стабильность жидкости при 25°С. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 2% чгЖелатин; закрашенный круг, сплошная линия: 2% Sigma, незакрашенный треугольник, пунктирная линия: 1% Novozyme Alpha, незакрашенный круг, пунктирная линия: 2% Novozyme Alpha и незакрашенный ромб, пунктирная линия: 4% Novozyme Alpha.
Фиг. 7С: Влияние различных степеней и источников рЧСА на стабильность жидкости при 25°С. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 2% чгЖелатин; закрашенный круг, сплошная линия: 2% Sigma, незакрашенный треугольник, пунктирная линия: 1% Novozyme Albix, незакрашенный круг, пунктирная линия: 2% Novozyme Albix и незакрашенный ромб, пунктирная линия: 4% Novozyme Alpha.
Фиг. 7D: Влияние различных степеней и источников рЧСА на стабильность жидкости при 25°С. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 2% чгЖелатин; закрашенный круг, сплошная линия: 2% Sigma, незакрашенный треугольник, пунктирная линия: 1% Novozyme Prime, незакрашенный круг, пунктирная линия: 2% Novozyme Prime и незакрашенный ромб, пунктирная линия: 4% Novozyme Prime.
Фиг. 8А: Влияние 0,25-1,0% чгЖелатина на стабильность при циклах замораживания/размораживания при 106 БОЕ/мл. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 0,25% чгЖелатин; закрашенный круг, сплошная линия: 0,5% чгЖелатин; закрашенный треугольник, сплошная линия: 1,0% чгЖелатин и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 8В: Влияние 0,25-1,0% чгЖелатина на стабильность при циклах замораживания/размораживания при 108 БОЕ/мл. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 0,25% чгЖелатин; закрашенный круг, сплошная линия: 0,5% чгЖелатин; закрашенный треугольник, сплошная линия: 1,0% чгЖелатин и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 8С: Влияние 0,25-1,0% чгЖелатина на стабильность жидкости при 2-8°С при 106 БОЕ/мл. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 0,25% чгЖелатин; закрашенный круг, сплошная линия: 0,5% чгЖелатин; закрашенный треугольник, сплошная линия: 1,0% чгЖелатин и закрашенный ромб, пунк- 3 045551 тирная линия: контроль.
Фиг. 8D: Влияние 0,25-1,0% чгЖелатина на стабильность жидкости при 2-8°С при 108 БОЕ/мл. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 0,25% чгЖелатин; закрашенный круг, сплошная линия: 0,5% чгЖелатин; закрашенный треугольник, сплошная линия: 1,0% чгЖелатин и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 8Е: Влияние 0,25-1,0% чгЖелатина на стабильность жидкости при 25°С при 106 БОЕ/мл. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 0,25% чгЖелатин; закрашенный круг, сплошная линия: 0,5% чгЖелатин; закрашенный треугольник, сплошная линия: 1,0% чгЖелатин и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 8F: Влияние 0,25-1,0% чгЖелатина на стабильность жидкости при 25°С при 108 БОЕ/мл. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 0,25% чгЖелатин; закрашенный круг, сплошная линия: 0,5% чгЖелатин; закрашенный треугольник, сплошная линия: 1,0% чгЖелатин и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 8G: Влияние 0,01-0,5% чгЖелатина на стабильность жидкости при 2-8°С при 106 БОЕ/мл. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 0,01% чгЖелатин; закрашенный треугольник, сплошная линия: 0,05% чгЖелатин; незакрашенный круг, сплошная линия: 0,1% чгЖелатин, звездочка, пунктирная линия: 0,25% чгЖелатин. Закрашенный круг, сплошная линия: 0,5% чгЖелатин и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 8Н: Влияние 0,01-0,5% чгЖелатина на стабильность жидкости при 25°С при 106 БОЕ/мл. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 0,01% чгЖелатин; закрашенный треугольник, сплошная линия: 0,05% чгЖелатин; незакрашенный круг, сплошная линия: 0,1% чгЖелатин, звездочка, пунктирная линия: 0,25% чгЖелатин. Закрашенный круг, сплошная линия: 0,5% чгЖелатин и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 9А: Влияние 0,25-2,0% на стабильность при циклах замораживания/размораживания при 106 БОЕ/мл. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 0,25% рЧСА, закрашенный треугольник, сплошная линия: 0,5% рЧСА, незакрашенный треугольник, сплошная линия: 1,0% рЧСА, звездочка, сплошная линия: 2,0% рЧСА и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 9В: Влияние 0,25-2,0% на стабильность при циклах замораживания/размораживания при 108 БОЕ/мл. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 0,25% рЧСА, закрашенный треугольник, сплошная линия: 0,5% рЧСА, незакрашенный треугольник, сплошная линия: 1,0% рЧСА, звездочка, сплошная линия: 2,0% рЧСА и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 9С: Влияние 0,25-2,0% рЧСА на стабильность жидкости при 2-8°С при 106 БОЕ/мл, на протяжении временем, в неделях. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 0,25% рЧСА, закрашенный треугольник, сплошная линия: 0,5% рЧСА, незакрашенный треугольник, сплошная линия: 1,0% рЧСА, звездочка, сплошная линия: 2,0% рЧСА и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 9D: Влияние 0,25-2,0% рЧСА на стабильность жидкости при 2-8°С при 108 БОЕ/мл, на протяжении временем, в неделях. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 0,25% рЧСА, закрашенный треугольник, сплошная линия: 0,5% рЧСА, незакрашенный треугольник, сплошная линия: 1,0% рЧСА, звездочка, сплошная линия: 2,0% рЧСА и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 9Е: Влияние 0,25-2,0% рЧСА на стабильность жидкости при 25°С при 106 БОЕ/мл, на протяжении временем, в сутках. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 0,2 5% рЧСА, закрашенный треугольник, сплошная линия: 0,5% рЧСА, незакрашенный треугольник, сплошная линия: 1,0% рЧСА, звездочка, сплошная линия: 2,0% рЧСА и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 9F: Влияние 0,25-2,0% рЧСА на стабильность жидкости при 25°С при 108 БОЕ/мл, на протяжении времени, в неделях. Закрашенный квадрат, сплошная линия: 0,25% рЧСА, закрашенный треугольник, сплошная линия: 0,5% рЧСА, незакрашенный треугольник, сплошная линия: 1,0% рЧСА, звездочка, сплошная линия: 2,0% рЧСА и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 10А: Стабильность во время длительной заморозки при -30°С при 106 БОЕ/мл, время в неделях. Закрашенный квадрат: 0,5% чгЖелатин; закрашенный круг: 0,5% рЧСА и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 10В: Стабильность во время длительной заморозки при -30°С при 108 БОЕ/мл, время в неделях. Закрашенный квадрат: 0,5% чгЖелатин; закрашенный круг: 0,5% рЧСА и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 10С: Стабильность во время длительной заморозки при -70°С при 106 БОЕ/мл, время в неделях. Закрашенный квадрат: 0,5% чгЖелатин; закрашенный круг: 0,5% рЧСА и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 10D: Стабильность во время длительной заморозки при -70°С) 108 БОЕ/мл, время в неделях. Закрашенный квадрат: 0,5% чгЖелатин; закрашенный круг: 0,5% рЧСА и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 10Е: Стабильность во время циклов замораживания/размораживания при 106 БОЕ/мл. Закрашенный квадрат: 0,5% чгЖелатин; закрашенный круг: 0,5% рЧСА и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
- 4 045551
Фиг. 10F: Стабильность во время циклов замораживания/размораживания при 108 БОЕ/мл. Закрашенный квадрат: 0,5% чгЖелатин; закрашенный круг: 0,5% рЧСА и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 10G: Стабильность во время длительного хранения в жидком виде при 2-8°С при 106 БОЕ/мл, время в неделях. Закрашенный квадрат: 0,5% чгЖелатин; закрашенный круг: 0,5% рЧСА и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 10Н: Стабильность во время длительного хранения в жидком виде при 2-8°С при 108 БОЕ/мл, время в неделях. Закрашенный квадрат: 0,5% чгЖелатин; закрашенный круг: 0,5% рЧСА и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 10I: Стабильность во время длительного хранения в жидком виде при 25°С при 106 БОЕ/мл, время в неделях. Закрашенный квадрат: 0,5% чгЖелатин; закрашенный круг: 0,5% рЧСА и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 10J: Стабильность во время длительного хранения в жидком виде при 25°С при 108 БОЕ/мл, время в неделях. Закрашенный квадрат: 0,5% чгЖелатин; закрашенный круг: 0,5% рЧСА и закрашенный ромб, пунктирная линия: контроль.
Фиг. 11А: Статическое хранение при 2-8°С при 106 БОЕ/мл, время в неделях. Закрашенный квадрат, пунктирная линия: буфер+0,5% чгЖелатин, закрашенный круг, пунктирная линия: буфер+0,5% рЧСА, закрашенный ромб, пунктирная линия: Контроль, буфер. Закрашенный квадрат, сплошная линия: лекарственная форма+0,5% чгЖелатин, закрашенный круг, сплошная линия: лекарственная форма+0,5% рЧСА и закрашенный ромб, сплошная линия: контроль, лекарственная форма.
Фиг. 11В: Замороженный при -70°С, затем хранящийся при 2-8°С (1 цикл замораживанияразмораживания) 106 БОЕ/мл, время в неделях. Закрашенный квадрат, пунктирная линия: буфер+0,5% чгЖелатин, закрашенный круг, пунктирная линия: буфер+0,5% рЧСА, закрашенный ромб, пунктирная линия: Контроль, буфер. Закрашенный квадрат, сплошная линия: лекарственная форма+0,5% чгЖелатин, закрашенный круг, сплошная линия: лекарственная форма+0,5% рЧСА и закрашенный ромб, сплошная линия: контроль, лекарственная форма.
Фиг. 12А: Статическое хранение при 2-8°С при 108 БОЕ/мл, время в неделях. Закрашенный квадрат, пунктирная линия: буфер+0,5% чгЖелатин, закрашенный круг, пунктирная линия: буфер+0,5% рЧСА, закрашенный ромб, пунктирная линия: Контроль, буфер. Закрашенный квадрат, сплошная линия: лекарственная форма+0,5% чгЖелатин, закрашенный круг, сплошная линия: лекарственная форма+0,5% рЧСА и закрашенный ромб, сплошная линия: контроль, лекарственная форма.
Фиг. 12В: Замороженный при -70°С, затем хранящийся при 2-8°С (1 цикл замораживанияразмораживания) 108 БОЕ/мл, время в неделях. Закрашенный квадрат, пунктирная линия: буфер+0,5% чгЖелатин, закрашенный круг, пунктирная линия: буфер+0,5% рЧСА, закрашенный ромб, пунктирная линия: Контроль, буфер. Закрашенный квадрат, сплошная линия: лекарственная форма+0,5% чгЖелатин, закрашенный круг, сплошная линия: лекарственная форма+0,5% рЧСА и закрашенный ромб, сплошная линия: контроль, лекарственная форма.
Подробное описание сущности изобретения
В настоящем изобретении, описанном в настоящем документе, предложена композиция живого вируса, которая может быть использована для стабилизации и сохранения инфекционности во время многочисленных циклов замораживания/размораживания и при длительном хранении при околонулевой и окружающих температурах. Композиция снижает проблемы при производстве, транспортировке, хранении и использовании, обеспечивая гибкость при замораживании-размораживании. Композиция живого вируса согласно изобретению защищает живой вирус от повреждения, которое обычно происходит во время циклов замораживания/размораживания, а в жидком состоянии она обеспечивает стабильность при 2-8°С или при температуре окружающей среды, сохраняя при этом хорошую стабильность во время хранения в замороженном состоянии при температурах - 30°С и ниже.
Частица вируса герпеса представляет собой сложную структуру, состоящую из двухцепочечной геномной ДНК, упакованной в икосаэдрический белковый капсид, который обернут в мембранный бислой, полученный из клетки. Сэндвич между капсидом и липидной оболочкой представляет собой слой вирусных белков, известный как тегумент [1, 2]. Наличие мембранной оболочки является отличительной чертой многих различных типов животных вирусов. При создании композиций для стабилизации живых вирусов липидная оболочка, по-видимому, обуславливает существенную физическую нестабильность в отношении вирусной частицы, что затрудняет стабилизацию этого класса вирусов, особенно по сравнению с вирусами млекопитающих, не имеющими оболочки, такими как аденовирусы, реовирусы и полиовирусы. Например, при хранении при 2-8°С аденовирус типа 5 оставался стабильным в течение 2 лет, а полиовирусы и реовирусы в течение по меньшей мере 1 года [3-5]. Поксвирус, по-видимому, является единственным животным вирусом, покрытым оболочкой, обладающим сходной степенью стабильности при хранении при одинаковых температурах. Однако поксвирус структурно отличается от других вирусов животных, имеющих оболочку, поскольку он содержит двойную оболочку и другие структурные различия [6, 7]. Действительно, поксвирусы удивительно стабильны, что подтверждается длительным хранением, наблюдаемым в сохраняемых тканях, образцах окружающей среды и лабораторном хранении
- 5 045551 высушенных образцов при 2-8°С в течение более 60 лет [8-12].
Из одобренных в США вирусных продуктов с оболочкой[13], все, кроме одного (вакцина поксвируса, АСАМ2000) содержат PHG (частично гидролизованный желатин) (таблица) (хотя, как обсуждалось выше, поксвирусы, как известно, особенно стабильны в различных средах). Как показано в таблице, даже живые вирусные лекарственные формы с использованием PHG требуют лиофилизации, что указывает на то, что использование PHG не является достаточным для обеспечения адекватной стабильности при хранении жидкой композиции, например, при 2-8°С. FluMist®, хоть и не лиофилизированный, может храниться при 2-8°С в виде жидкой композиции, хотя в течение относительно короткой продолжительности приблизительно 18 недель. Напротив, композиция согласно настоящему изобретению позволяет получать живые вирусные жидкие лекарственные формы, демонстрирующие стабильность при хранении по меньшей мере 9 месяцев (39 недель) при 2-8°С, что значительно больше предыдущих жидких лекарственных форм живого вируса.
Таблица. Стабильность одобренных в США живых вирусных продуктов
Наименование продукта | Вирус (Семейство) | Форма представления | Условия хранения | Срок хранения |
MMR®II (Merck) | Корь (Парамиксовирусы) Паротит (Парамиксовирусы) Краснуха (Тогавирусы) | Лиофилизирован ная | 2-8 °C1 | 24 мес.4 |
ProQuad® (Merck) | Корь (Парамиксовирусы) Паротит (Парамиксовирусы) Краснуха (Тогавирусы) Varicella (Герпесвирусы) | Лиофилизирован ная | 2-8 °C1 | 18 мес.5 |
Varivax® (Merck) | Вирус ветряной оспы (Герпесвирус) | Лиофилизирован ная | 2-8 °C1 | 24 мес. 6 |
Zostavax® (Merck) | Вирус ветряной оспы (Герпесвирус) | Лиофилизирован ная | 2-8°С7 | 18 мес. 8 |
YF-Vax® ( Sanofi Pasteur) | Вирус желтой лихорадки (Флавивирус) | Лиофилизирован ная | 2-8 °C2 | н/д. |
FluMist® (Medlmmune) | Вирус гриппа (Ортомиксовирус) | Жидкая (Предварительн о заполненный ВН распылитель) | 2-8 °C3 | ~18 недель9 |
^м. подход к хранению вакцин Merck на сайте Merck 2См. онлайн информацию о вакцинах, одобренных FDA (Управление по контролю качества пищевых продуктов и лекарственных средств) (UCM142831) 3См. онлайн информацию о вакцинах, одобренных FDA (UCM294307) 4См. новозеландскую онлайн таблицу Medsafe 5См. новозеландскую онлайн таблицу Medsafe 6См. онлайн информацию о вакцинах, одобренных FDA (UCM142812) 7См. онлайн информацию о вакцинах, одобренных FDA (UCM285015) 8См. онлайн информацию о продуктах EPAR (Европейский отчет по оценке лекарственного препарата) 9См. CDC 5 сентября 2014 г. (онлайн) (Еженедельный отчет о заболеваемости и смертности)
Композиция согласно настоящему изобретению также предотвращает инактивацию вируса из-за повреждения от замораживания-размораживания. Способность замораживать и размораживать лекарственный продукт или промежуточный продукт без потери эффективности (или активности) имеет огромную ценность, поскольку она обеспечивает гибкость в разработке технологического процесса, маркиров
- 6 045551 ке, операции по упаковке, распределению цепочки поставок конечного продукта и обращение поставщиком медицинских услуг. Например, лекарственная форма живого вируса, которая защищает от повреждения путем замораживания-размораживания, может быть повторно заморожена, если она случайно размораживается или не используется, тем самым уменьшая количество потери препарата. Однако биологические вещества обычно испытывают некоторый ущерб из-за операции замораживания-размораживания и, как правило, ограничиваются одним циклом замораживания-размораживания, чтобы минимизировать потерю энергии [14, 15]. Среди живых вирусных продуктов, перечисленных в табл. 1, ни один из лиофилизированных продуктов не может быть повторно заморожен после разведения. Кроме того, FluMist® не может быть заморожен для последующего размораживания и использования. Как показано на фиг. 10Е и 10F, композиции согласно настоящему изобретению сохраняет активность через 10 циклов замораживания-размораживания, тогда как контроль потерял >2 log и >1 log титра соответственно. Это преимущество реализуется в относительно широком диапазоне концентраций PGH, как показано на фиг. 9А и 9В.
Кроме того, добавление PHG к описанным в настоящем документе композициям предотвращает образование видимых и невидимых частиц. Внешний вид продукта является важным атрибутом продукта; продукт, который не соответствует указанным критериям внешнего вида, может стать причиной отказа или отзыва соответствующей вирусной партии. Образование частиц как во время производства, так и в более позднее время (например, во время хранения), представляет собой серьезную проблему для всех биологических препаратов. Добавление PHG в композиции значительно уменьшало количество частиц, присутствующих в конечном продукте, либо после производства (фиг. 11А и 12А), либо после замораживания-размораживания (фиг. 11В и 12В). Отмечается, что в отсутствие PHG композиции проявляют высокие уровни твердых частиц. Это, по-видимому, первое упоминание о PHG, предупреждающем образование частиц в такой значительной степени.
Соответственно в настоящем изобретении предложена композиция живого вируса, содержащая вирус простого герпеса, белок, по меньшей мере один сахар, хлорид натрия и фосфат натрия при pH 7.4, причем композиция является замороженной. В настоящем изобретении также предложена композиция живого вируса, содержащая вирус простого герпеса, белок, по меньшей мере один сахар, хлорид натрия и фосфат натрия при pH 7,4, причем композиция является замороженной. В одном варианте реализации изобретения композицию живого вируса размораживают и хранят при от 2°С до по меньшей мере 25°С. В другом варианте реализации изобретения композицию живого вируса размораживают и хранят при температуре от 2 до 25°С. В другом варианте реализации изобретения композицию вируса размораживают и хранят при температуре от 2 до 8°С. В другом варианте реализации изобретения после размораживания композицию живого вируса повторно замораживают. В еще одном варианте реализации изобретения после размораживания композицию живого вируса повторно замораживают и хранят при температуре -30°С или менее.
В некоторых вариантах реализации изобретения композицию вируса размораживают, хранят и повторно замораживают (т.е. подвергают циклу освобождения/размораживания) 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 или 20 раз. В некоторых вариантах реализации изобретения композицию вируса размораживают, хранят и повторно замораживают (т.е. подвергают циклу освобождения/размораживания) по меньшей мере 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 или 20 раз.
В другом варианте реализации изобретения белок представляет собой частично гидролизованный желатин (PHG) или сывороточный альбумин человека. В некоторых вариантах реализации изобретения концентрация PHG составляет от 0,01% до 1 мас./об.%. В одном варианте реализации изобретения частично гидролизованный желатин является свиным. В некоторых вариантах реализации изобретения концентрация PHG составляет 0,01-4%, 0,1-4%, 0,1-3,5%,0,1-3%, 0,1-2,5%, 0,1-2%, 0,1-1,5%, 0,01-1%, 0,1-1%, 0,2-1%, 0,3-1%, 0,4-1%, 0,3-0,9%, 0,3-0,8%, 0,3-0,7%, 0,3-0,6% или 0,4-0,6% мас./об. В некоторых вариантах реализации изобретения концентрация PHG составляет от около 0,01 до около 4%, от около 0,1 до около 4%, от около 0,1 до около 3,5%, от около 0,1 до около 3%, от около 0,1 до около 2,5%, от около 0,1 до около 2%, от около 0,1 до около 1,5%, от около 0,01 до около 1%, от около 0,1 до около 1%, от около 0,2 до около 1%, от около 0,3 до около 1%, от около 0,4 до около 1%, от около 0,3 до около 0,9%, от около 0,3 до около 0,8%, от около 0,3 до около 0,7%, от около 0,3 до около 0,6% или от около 0,4 до около 0,6% мас./об. В других вариантах реализации изобретения концентрация PHG составляет около 0,1%, около 0,2%, около 0,3%, около 0,4%, около 0,5%, около 0,6%, около 0,7%, около 0,8%, около 0,9%, около 1%, около 1,5%, около 2%, около 2,5%, около 3%, около 3,5% или около 4% мас./об. В других вариантах реализации изобретения концентрация PHG составляет 0,1%, 0,2%, 0,3%, 0,4%, 0,5%, 0,6%, 0,7%, 0,8%, 0,9%, 1%, 1,5%,2%, 2,5%, 3%, 3,5 или 4% мас./об. В конкретном варианте реализации изобретения концентрация PHG составляет около 0,5% мас./об. В еще одном варианте реализации изобретения концентрация PHG составляет 0,5% мас./об. В другом конкретном варианте реализации изобретения концентрация свиного PHG составляет около 0,5% мас./об. В еще одном варианте реализации изобретения концентрация свиного PHG составляет 0,5% мас./об. В вариантах реализации изобретения, где белок представляет собой сывороточный альбумин человека, концентрация альбумина в сыворотке человека составляет
- 7 045551 от около 0,25 до около 4%, от около 0,25 до около 3,5%, от около 0,25 до около 3%, от около 0,25 до около 2,5%, от около 0,25 до около 2%, от около 0,25 до около 1,5% или от около 0,25 до около 1% мас./об.
В других вариантах реализации изобретения, где белок представляет собой сывороточный альбумин человека, концентрация альбумина в сыворотке человека составляет от 0,25 до 4%, от 0,25 до 3,5%, от 0,25 до 3%, от 0,25 до 2,5%, от 0,25 до 2%, от 0,25 до 1,5% или от 0,25 до 1% мас./об.
В другом варианте реализации изобретения по меньшей мере один сахар представляет собой сорбит, миоинозитол или сахарозу. В некоторых вариантах реализации изобретения концентрация сорбита составляет 2% мас./об. В других вариантах реализации изобретения концентрация сорбита составляет около 2 мас./об.%. В других вариантах реализации изобретения концентрация сорбита составляет около 0,5%, около 1%, около 1,5%, около 1,6%, около 1,7%, около 1,8%, около 1,9%, около 2%, около 2,1%, около 2.2%, около 2,3%, около 2.4%, около 2.5%, около 3% около 3,5%, около 4%, около 4,5% или около 5% мас./об. В других вариантах реализации изобретения концентрация сорбита составляет 0,5%, 1%, 1,5%, 1,65%, 1,7%, 1,8%, 1,9%, 2%, 2,1%, 2,2%, 2.3%, 2,4%, 2.5%, 3%, 3,5%, 4%, 4,5% или 5% мас./об. В других вариантах реализации изобретения концентрация сорбита составляет от около 0,01 до около 5%, от около 0,1 до около 5%, от около 0,5 до около 5%, от около 0,5 до около 4%, от около 0,5 до около 3%, от около 1 до около 3%, от около 1,5 до около 2,5%, от около 1,6 до около 2,4%, от около 1,7 до около 2,3%, от около 1,8 до около 2,2% или от около 1,9 до около 2,1% мас./об. В других вариантах реализации изобретения концентрация сорбита составляет от 0,01 до 5%, от 0,1 до 5%, от 0,5 до 5%, от 0,5 до 4%, от 0,5 до 3%, от 1 до 3%, от 1,5 до 2,5%, от 1,6 до 2,4%, от 1,7 до 2,3%, от 1,8 до 2,2% или от 1,9 до 2,1% мас./об. В вариантах реализации изобретения, в которых по меньшей мере один сахар представляет собой миоинозитол, концентрация миоинозитола составляет 4% мас./об. В другом варианте реализации изобретения концентрация миоинозитола составляет около 4% мас./об. В вариантах реализации изобретения, где по меньшей мере один сахар представляет собой сахарозу, концентрация сахарозы составляет от 9 до 15% мас./об. В другом варианте реализации изобретения концентрация сахарозы составляет от около 9 до около 15% мас./об.
В одном варианте реализации изобретения концентрация хлорида натрия составляет 145 мМ. В другом варианте реализации изобретения концентрация хлорида натрия составляет около 145 мМ. В некоторых вариантах реализации изобретения концентрация хлорида натрия составляет от 10 до 500 мМ, от 10 до 300 мМ, от 50 до 300 мМ, от 50 до 250 мМ, от 100 до 250 мМ, от 100 до 200 мМ, от 100 до 190 мМ, от 100 до 180 мМ, от110 до 180 мМ, от 120 до 180 мМ, от 120 до 170 мМ, от 130 до 170 мМ, от 130 до 160 мМ, от 140 до 160 мМ или от 140 до 150 мМ. В некоторых вариантах реализации изобретения концентрация хлорида натрия составляет от около 10 до около 500 мМ, от около 10 до около 300 мМ, от около 50 до около 300 мМ, от около 50 до около 250 мМ, от около 100 до около 250 мМ, от около 100 до около 200 мМ, от около 100 до около 190 мМ, от около 100 до около 180 мМ, от около 110 до около 180 мМ, от около 120 до около 180 мМ, от около 120 до около 170 мМ, от около 130 до около 170 мМ, от около 130 до около 160 мМ, от около 140 до около 160 мМ или от около 140 до около 150 мМ. В некоторых вариантах реализации изобретения концентрация хлорида натрия составляет 135 мМ, 136 мМ, 137 мМ, 138 мМ, 139 мМ, 140 мМ, 141 мМ, 142 мМ, 143 мМ, 144 мМ, 145 мМ, 146 мМ, 147 мМ, 148 ММ, 149 мМ, 150 мМ, 151 мМ, 152 мМ, 153 мМ, 154 мМ или 155 мМ. В некоторых вариантах реализации изобретения концентрация хлорида натрия составляет около 135 мМ, около 136 мМ, около 137 мМ, около 138 мМ, около 139 мМ, около 140 мМ, около 141 мМ, около 142 мМ, около 143 мМ, около 144 мМ, около 145 мМ, около 146 мМ, около 147 мМ, около 148 мМ, около 149 мМ, около 150 мМ, около 151 мМ, около 152 мМ, около 153 мМ, около 154 мМ или около 155 мМ.
В одном варианте реализации изобретения концентрация фосфата натрия составляет 100 мМ. В другом варианте реализации изобретения концентрация фосфата натрия составляет около 100 мМ. В другом варианте реализации изобретения концентрация фосфата натрия составляет 102 мМ. В еще одном другом варианте реализации изобретения концентрация фосфата натрия составляет около 102 мМ. В некоторых вариантах реализации изобретения концентрация фосфата натрия составляет от 10 до 500 мМ, от 10 до 300 мМ, от 50 до 300 мМ, от 50 до 250 мМ, от 50 до 150 мМ, от 60 до 140 мМ, от 70 до 130 мМ, от 80 до 120 мМ, от 90 до 110 мМ, от 91 до 109 мМ, от 92 до 108 мМ, от 93 до 107 мМ, от 94 до 106 мМ, от 95 до 105 мМ, от 96 до 104 мМ, от 97 до 103 мМ, от 98 до 102 мМ или от 99 до 101 мМ. В некоторых вариантах реализации изобретения концентрация фосфата натрия составляет от около 10 до около 500 мМ, от около 10 до около 300 мМ, от около 50 до около 300 мМ, от около 50 до около 250 мМ, от около 50 до около 150 мМ, от около 60 до около 140 мМ, от около 70 до около 130 мМ, от около 80 до около 120 мМ, от около 90 до около 110 мМ, от около 91 до около 109 мМ, от около 92 до около 108 мМ, от около 93 до около 107 мМ, от около 94 до около 106 мМ, от около 95 до около 105 мМ, от около 96 до около 104 мМ, от около 97 до около 103 мМ, от около 98 до около 102 мМ или от около 99 до около 101 мМ. В некоторых вариантах реализации изобретения концентрация фосфата натрия составляет 90 мМ, 91 мМ, 92 мМ, 93 мМ, 94 мМ, 95 мМ, 96 мМ, 97 мМ, 98 мМ, 99 мМ, 100 мМ, 101 мМ, 102 мМ, 103 мМ, 104 мМ, 105 мМ, 106 мМ, 107 мМ, 108 мМ, 109 или 110 мМ. В некоторых вариантах реализации изобретения концентрация фосфата натрия составляет около 90 мМ, около 91 мМ, около 92 мМ, около 93 мМ, около 94 мМ, около 95 мМ, около 96 мМ, около 97 мМ, около 98 мМ, около 99 мМ, около 100 мМ, около 101
- 8 045551 мМ, около 102 мМ, около 103 мМ, около 104 мМ, около 105 мМ, около 106 мМ, около 107 мМ, около 108 мМ, около 109 мМ или около 110 мМ.
В конкретном варианте реализации изобретение относится к композиции, содержащей вирус простого герпеса, частично гидролизованный желатин, сорбит, хлорид натрия и фосфат натрия при pH 7-8 или pH 7,4. В другом варианте реализации изобретения композиция содержит вирус простого герпеса 1, частично гидролизованный свиной желатин, сорбит, хлорид натрия и фосфат натрия при pH 7-8 или pH 7,4. В другом варианте реализации изобретения композиция содержит вирус простого герпеса 1, частично гидролизованный свиной желатин в концентрации около 0,5% мас./об., сорбит в концентрации около 2% мас./об., хлорид натрия в концентрации около 145 мМ и фосфат натрия в концентрации около 100 мМ при pH 7-8. В другом варианте реализации изобретения композиция содержит вирус простого герпеса 1, частично гидролизованный свиной желатин в концентрации около 0,5% мас./об., сорбит в концентрации около 2% мас./об., хлорид натрия в концентрации около 145 мМ и фосфат натрия в концентрации около 102 мМ при pH 7-8. В другом варианте реализации изобретения композиция содержит вирус простого герпеса 1, частично гидролизованный свиной желатин в концентрации около 0,5% мас./об., сорбит в концентрации около 2% мас./об., хлорид натрия в концентрации около 145 мМ и фосфат натрия в концентрации около 100 мМ при pH около 7,4. В другом варианте реализации изобретения композиция содержит вирус простого герпеса 1, частично гидролизованный свиной желатин в концентрации около 0,5% мас./об., сорбит в концентрации около 2% мас./об., хлорид натрия в концентрации около 145 мМ и фосфат натрия в концентрации около 102 мМ при pH около 7,4. В другом варианте реализации изобретения композиция содержит вирус простого герпеса 1, частично гидролизованный свиной желатин в концентрации около 0,5% мас./об., сорбит в концентрации 2% мас./об., хлорид натрия в концентрации 145 мМ и фосфат натрия в концентрации 100 мМ при pH 7,4. В другом варианте реализации изобретения композиция содержит вирус простого герпеса 1, частично гидролизованный свиной желатин в концентрации 0,5% мас./об., сорбит в концентрации 2% мас./об., хлорид натрия в концентрации 145 мМ и фосфат натрия в концентрации 102 мМ при pH 7,4. В вышеприведенных вариантах реализации изобретения вирус простого герпеса 1 может представлять собой талимоген лагерпарепвек.
Используемый в настоящем документе термин около относится к изменению 5% от указанных значений, или в случае диапазона значений означает 5%-ное отклонение от нижнего и верхнего пределов таких диапазонов.
В одном варианте реализации изобретения инфекционность живой вирусной композиции увеличивается по сравнению с той же живой вирусной композицией, в которой отсутствует белок. Инфективность вируса (титр) может быть измерена методами, известными специалисту в данной области, включая анализы бляшек, такие как описанные в настоящем документе.
Вирусы согласно настоящему изобретению могут быть получены из штамма вируса простого герпеса 1 (ВПГ1) или штамма простого герпеса 2 (ВПГ2) или их производного, предпочтительно ВПГ1. Производные включают межтиповые рекомбинанты, содержащие ДНК штаммов ВПГ1 и ВПГ2. Такие межтиповые рекомбинанты описаны в данной области техники, например, в Thompson et al. (1998) Virus Genes 1(3); 275 286 и Meignier et al. (1998) J. Infect. Dis. 159; 602 614.
Штаммы вируса простого герпеса могут быть получены из клинических изолятов. Такие штаммы изолированы от инфицированных лиц, таких как те, которые имеют рецидивирующий простой герпес. Клинические изоляты могут быть скринированы на желаемую способность или характеристику, такую как усиленная репликация в опухоли и/или других клетках in vitro и/или in vivo по сравнению со стандартными лабораторными штаммами, как описано в патенте США № 7063835 и в патенте США № 7223593, каждый из которых включен посредством ссылки во всей своей полноте. В одном варианте реализации изобретения вирус простого герпеса представляет собой клинический изолят рецидивирующего лабиального герпеса.
Штаммы вируса простого герпеса 1 включают, но не ограничиваются ими, штамм JS1, штамм 17+, штамм F и штамм KOS, штамм Patton.
Вирусы простого герпеса могут быть модифицированы, например, по сравнению с их штаммомпредшественником, так что модифицированный вирус не имеет одного или более функциональных вирусных генов. Используемый в настоящем документе термин отсутствие функционального вирусного гена означает, что ген(ы) частично или полностью удаляется, заменяется, перегруппировывается или иным образом изменяется в геноме простого герпеса, так что функциональный вирусный белок больше не может быть экспрессирован из данного гена вирусом простого герпеса.
Примеры генов, которые могут быть модифицированы, включают гены вирулентности, кодирующие белки, такие как ICP34.5 (γ34.5). ICP34.5 действует как фактор вирулентности при инфекции ВПГ, ограничивает репликацию в неделящихся клетках и делает вирус непатогенным. Другим вирусным геном, который может быть модифицирован, является ген, кодирующий ICP47, который снижает регуляцию основного комплексного класса гистосовместимости класса I на поверхности инфицированных клеток-хозяев и связывание с транспортером, связанным с представлением антигена (ТАР), блокирует перенос антигенного пептида в эндоплазматическом ретикулуме и загрузку молекул ГКГ класса I. Другим является ICP6, большая субъединица рибонуклеотидредуктазы, участвующая в метаболизме нуклеотидов
- 9 045551 и синтезе вирусной ДНК в неделящихся клетках, но не в делящихся клетках. Могут быть также модифицированы тимидинкиназа, ответственная за фосфорилирование ацикловира до ацикловирмонофосфата, белок трансвитатор вириона vmw65, гликопротеин Н, vhs, ICP43 и непосредственные ранние гены, кодирующие ICP4, ICP27, ICP22 и/или ICPO.
Модификации также могут быть внесены для изменения сроков экспрессии генов вируса простого герпеса. Например, Us11 можно экспрессировать как ранний ген, поместив ген Us11 в промотор Usl2, Mulvey et al. (1999) J Virology, 73:4, 3375-3385, US Patent Number US 5824318, Mohr & Gluzman (1996) EMBO 15: 4759-4766.
Примеры модифицированных вирусов простого герпеса включают, но не ограничиваются ими, штамм 17+ Seprehvir ™ (ВПГ1716) вируса простого герпеса типа 1, имеющий делецию 759 пары оснований, расположенную в каждой копии фрагмента BamHI (от 0 до 0-02 и от 0-81 до 0,83 единиц карты) участка длинных повторов генома ВПГ, удаляя одну полную копию DR~ элемента 18 п.о. последовательности а и заканчивая 1105 п.о. выше 5'-конца непосредственного раннего (1E) гена 1, см. MacLean et al., (1991) Journal of General Virology 79: 631-639).
G207 - онколитический ВПГ-1, полученный из штамма F ВПГ-1 дикого типа, имеющего делеции в обеих копиях основного детерминанта нейровирулентности ВПГ, гена ICP 34,5 и инактивационную инсерцию гена lacZ E.coli в UL39, который кодирует белок инфицированной клетки 6 (ICP6), см. Mineta et al. (1995) Nat Med. 1:938-943.
OrienX010 - вирус простого герпеса с удалением обеих копий γ34.5 и генов ICP47, а также прерыванием гена ICP6 и введением гена GM-CSF человека, см. Liu et al. (2013) World Journal of Gastroenterology 19 (31):5138-5143.
NV1020 - вирус простого герпеса с удаленным шарнирным участком длинного (L) и короткого (S) участков, включая одну копию ICP34.5, UL24 и UL56.34,35. Удаленный участок был заменен фрагментом ДНК ВПГ-2 US (US2, US3 (РК), gJ и gG), см. Todo et al. (2001) Proc Natl Acad Sci USA. 98:6396-6401.
M032 - вирус простого герпеса с делецией обеих копий генов ICP34.5 и инсерцией интерлейкина 12, см. Cassady and Ness Parker, (2010) The Open Virology Journal 4: 103-108.
Талимоген лагерпарепвек - полученный из клинического штамма ВПГ-1 штамма JS1, помещенного на хранение в европейской коллекции клеточных культур (ЕСААС) под номером доступа 01010209. В талимоген лагерпарепвек вирусные гены ВПГ-1, кодирующие ICP34.5 и ICP47, были функционально удалены.
Функциональное удаление ICP47 приводит к более ранней экспрессии US11, гена, который способствует росту вируса в опухолевых клетках без снижения избирательности опухоли. Кодирующая последовательность для GM-CSF человека была вставлена в вирусный геном, см. Liu et al., Gene Ther 10: 292303, 2003.
ImmunoVEX ВПГ2 представляет собой вирус простого герпеса (ВПГ-2), имеющий функциональные делеции генов, кодирующих vhs, ICP47, ICP34.5, UL43 и US5.
OncoVEXGALV/CD, также получен из штамма JS1 ВПГ-1 с генами, кодирующими ICP34.5 и ICP47, которые были функционально удалены, а ген, кодирующий цитозиндезаминазу и фузогенный гликопротеин лейкемии гиббоновой обезьяны, введены в вирусный геном вместо генов ICP34.5.
Дополнительные примеры модифицированных вирусов простого герпеса включают NSC-733972, HF-10, BV-2711, JX-594, Myb34.5, AE-618, Brainwel™ и Heapwel™
Штаммы вируса герпеса и способы получения таких штаммов также описаны в патентах США № US 5824318; US 6764675; US 6770274; US 7063835; US 7223593; US 7749745; US 7744899; US 8273568; US 8420071; US 8470577; публикациях ВОИС №: WO 199600007; WO 199639841; WO 199907394; WO 200054795; WO 2006002394; WO 201306795; патентах Китая №: CN 128303, CN 10230334 и CN 10230335; Varghese and Rabkin, (2002) Cancer Gene Therapy 9:967-97 и Cassady and Ness Parker, (2010) The Open Virology Journal 4:103-108.
Вирусы простого герпеса согласно изобретению могут также содержать один или более гетерологичных генов. Гетерологичный ген относится к гену, который должен быть введен в геном вируса, где этот ген обычно не содержится в геноме вируса или является гомологом гена, экспрессируемого в вирусе от другого вида, который имеет отличную последовательность нуклеиновой кислоты, и действует с помощью другого биохимического механизма. Гетерологичные гены могут кодировать один или более белков, например цитотоксин, иммуномодулирующий белок (то есть белок, который либо усиливает, либо подавляет иммунный ответ хозяина на антиген), опухолевый антиген, активатор пролекарства, опухолевый супрессор, фермент, преобразующий пролекарство, белки, способные вызывать слияние клетки с клеткой, антисмысловую молекулу РНК ингибитора ТАР или рибозим. Примеры иммуномодулирующих белков включают, например, цитокины. Цитокины включают интерлейкины, такие как ИЛ-1, ИЛ-2, ИЛ-3, ИЛ-4, ИЛ-5, ИЛ-6, ИЛ-7, ИЛ-8, ИЛ-9, ИЛ-10, ИЛ-11, ИЛ-12, ИЛ-13, ИЛ-14, ИЛ-15, ИЛ-16, ИЛ-17, ИЛ-18, ИЛ-20; α, β или γ-интерфероны, фактор некроза опухоли альфа (ФНОа), CD40L, гранулоцитарно-макрофагальный колониестимулирующий фактор (GM-CSF), макрофагальный колониестимулирующий фактор (M-CSF) и гранулоцитарный колониестимулирующий фактор (G-CSF), хемокины (такие как
- 10 045551 нейтрофильный активирующий белок (NAP), хемоаттрактант макрофагов и активирующий фактор (MCAF), RANTES (хемокин, экспрессируемый и секретируемый Т-клетками при активации) и макрофаговые воспалительные пептиды MIP-1а и MIP-1b), компоненты комплемента и их рецепторы, вспомогательные молекулы иммунной системы (например, В7.1 и В7.2), молекулы адгезии (например, ICAM-1, 2 и 3) и молекулы рецептора адгезии. Опухолевые антигены включают антигены Е6 и Е7 вируса папилломы человека, EBV (вирус Эпштейн-Барр)-продуцируемые белки, муцины, такие как MUC1, меланоматирозиназа и MZ2-E. Активаторы пролекарств включают нитроредуктазу и цитохром р450, опухолевые супрессоры, включая р53. Ферменты, преобразующие пролекарства, включая цитозиндезаминазу. Белки, способные вызвать слияние клетки с клеткой, включают фузогенный гликопротеин лейкемии гиббоновой обезьяны. Ингибиторы ТАР включают полипептид бычьего герпесвируса (BHV) UL49.5. Молекулы антисмысловой РНК, которые могут быть использованы для блокирования экспрессии клеточной или патогенной мРНК. Молекулы РНК, которые могут представлять собой рибозим (например, головка молотка или рибозим на основе шпильки), предназначены либо для восстановления дефектной клеточной РНК, либо для уничтожения нежелательной клеточной или патогенно-кодированной РНК.
Также включено введение нескольких вирусных генов в геном простого герпеса, такое как вставка одной или более копий гена, кодирующего вирусный белок Us11.
Композиции живого вируса, согласно настоящему изобретению, могут быть использованы в способе лечения человека или животных. В частности, композиции живого вируса согласно настоящему изобретению могут быть использованы в способах лечения рака.
Композиции живого вируса, согласно настоящему изобретению могут быть использованы для лечения различных опухолей и рака. В настоящем изобретение также предложен способ лечения опухоли у пациента, нуждающегося в этом, путем введения указанному индивидууму эффективного количества композиции живого вируса. Используемые в настоящем документе термины пациент или субъект используются взаимозаменяемо и означают млекопитающее, включая, но не ограничиваясь ими, млекопитающее, относящееся к человеку или не являющееся человеком, такое как бык, конь, пес, овца или кот. Предпочтительно, пациент представляет собой человека.
Композиции живого вируса согласно настоящему изобретению могут быть использованы при терапевтическом лечении любой солидной опухоли у пациента. Например, композиции живого вируса согласно настоящему изобретению могут вводиться пациенту, страдающему карциномой предстательной железы, молочной железы, легкого, печени, почки, эндометриям, мочевого пузыря, прямой кишки или шейки матки; аденокарциномой; меланомой; лимфомой; глиомой; саркомами, такими как саркомы мягких и костных тканей; или раком головы и шеи и, предпочтительно, раком мочевого пузыря.
Композиции живого вируса согласно настоящему изобретению могут использоваться для лечения рака у пациента, включая все виды рака, новообразования или злокачественные опухоли, включая лейкоз, карциному и саркому. Типичные виды рака включают рак молочной железы, мозга, шейки матки, толстой кишки, головы и шеи, печени, почки, легкого, яичника, желудка, матки, немелкоклеточный рак легкого, меланому, мезотелиому, саркому и медуллобластому. Кроме того, болезнь Ходжкина, неходжкинскую лимфому, множественную миелому, нейробластому, рак яичника, рабдомиосаркому, первичный тромбоцитоз, первичную макроглобулинемию, первичные опухоли головного мозга, злокачественную инсулиному поджелудочной железы, карциноидный синдром, рак мочевого пузыря, предраковые поражения кожи, рак яичек, лимфому, рак щитовидной железы, нейробластому, рак пищевода, рак мочеполового тракта, злокачественную гиперкальциемию, рак эндометрия, рак коры надпочечников, новообразования эндокринной и экзокринной частей поджелудочной железы и рак простаты.
В некоторых вариантах реализации изобретения композиции живого вируса согласно изобретению, предложенные в настоящем документе, пригодны для уничтожения опухолевых клеток, выбранных из группы, состоящей из клеток астроцитомы, олигодендроглиомы, менингиомы, нейрофибромы, глиобластомы, эпендимомы, шванномы, нейрофибросаркомы, медуллобластомы, меланомы, клеток рака поджелудочной железы, клеток карциномы предстательной железы, клеток рака молочной железы, клеток рака легкого, клеток рака толстой кишки, клеток гепатомы, клеток мезотелиомы и эпидермоидной карциномы.
Композиции живого вируса согласно настоящему изобретению могут также использоваться в сочетании с другими способами лечения, включая без ограничения лучевую терапию, химиотерапию, термотерапию, терапевтические белки и хирургию. Композиции живого вируса можно вводить до, одновременно или после других способов лечения.
Терапевтические белки включают ингибиторы иммунных контрольных точек. Используемый в настоящем документе термин ингибитор иммунных контрольных точек относится к молекулам, которые полностью или частично снижают, ингибируют, создают препятствие или модулируют один или более контрольных белков.
Белки контрольных точек регулируют активацию или функцию Т-клеток. Известны многочисленные белки контрольных точек, такие как CTLA-4 и его лиганды CD80 и CD86; и PD1 с его лигандами PDL1 и PDL2. Эти белки ответственны за ко-стимулирующие или ингибирующие взаимодействия Тклеточных реакций. Белки иммунных контрольных точек регулируют и поддерживают аутотолерант- 11 045551 ность, а также продолжительность и амплитуду физиологических иммунных реакций. Ингибиторы иммунных контрольных точек включают антитела или производные антител.
Ингибиторы контрольных точек включают цитотоксические ингибиторы антигена 4 (CTLA-4), связанные с Т-лимфоцитами. Ингибиторы CTLA-4 включают тремилимумаб, ипилимумаб (также известный как 10D1, MDX-D010) и продаваемый под названием Yervoy™ и антитела против CTLA-4, описанные в патентах США №: 5811097; 5811097; 5855887; 6051227; 6207157; 6682736; 6984720 и 7605238.
Другие белки иммунных контрольных точек включают белок запрограммированной клеточной смерти 1 (PD-1) и лиганды запрограммированной клеточной смерти 1 и 2 (PDL1), (PDL2). Примеры молекул, которые ингибируют PD1 и PDL1 и PDL2, включают ниволумаб (MDX 1106, BMS 936558, ONO 4538), полностью человеческое IgG4-антитело, которое связывает и блокирует активацию PD-1 его лигандами PD-L1 и PD-L2; пембролизумаб (ламбролизумаб, MK-3475 или SCH 900475), продаваемый как KeytrudaTM; MPDL3280A, сконструированное антитело против PDL1 (атезолизумаб); СТ-011; АМР-224; BMS-936559 (MDX-1105-01 и описанные в патентах США № 7488802; 7943743; 8008449; 8168757; 8217149 и опубликованных патентных заявках РСТ №№ WO 03042402, WO 2008156712, WO 2010089411, WO 2010036959, WO 2011066342, WO 2011159877, WO 2011082400 и WO 2011161699.
Другие ингибиторы иммунных контрольных точек включают ингибиторы гена активации лимфоцитов-3 (LAG-3), такие как IMP321, растворимый слитый белок Ig; ингибиторы В7, такие как антитело против В7-Н3 MGA271. Также включены ингибиторы TIM3 (Т-клеточный иммуноглобулин и мециндомен 3).
Врачи могут вводить композиции живого вируса до тех пор, пока не будет достигнута доза, которая окажет желаемый эффект. Таким образом, композицию можно вводить в виде разовой дозы или в виде двух или более доз (которые могут или не могут содержать такое же количество желаемой молекулы) с течением времени путем прямой инъекции или другого подходящего способа введения. Композиции живой вакцины согласно настоящему изобретению можно вводить, например, один или более раз, например, через определенные промежутки времени в течение определенного периода времени. В общем, композиции живого вируса согласно настоящему изобретению могут вводиться до тех пор, пока пациент не проявит медико-значимую степень улучшения по сравнению с исходным уровнем для выбранного индикатора или показателей.
В одном варианте реализации изобретения композиция живой вакцины содержит талимоген лагерпарепвек. Композицию вводят путем внутриопухолевой инъекции в инъецируемые кожные, подкожные и узловые опухоли в дозе до 4,0 мл 106 бляшкообразующих единиц/мл (БОЕ/мл) в 1-е сутки 1-й недели с последующей дозой до 4,0 мл 108 БОЕ/мл в 1-е сутки 4-й недели и каждые 2 недели (±3 суток) после этого. Рекомендуемый объем талимоген лагерпарепвека, который должен быть введен в опухоль(и), зависит от размера опухоли (опухолей). Все необходимые инъецируемые поражения (кожное, подкожное и узловое заболевание, которые могут быть инъецированы с ультразвуковым управлением или без него) должны быть инъецированы с максимальным объемом дозирования, доступным при индивидуальной дозировке. В каждые сутки лечения приоритет инъекций рекомендуется следующим образом: любая новая инъецируемая опухоль, появившаяся с момента последней инъекции; по размеру опухоли, начиная с наибольшей опухоли; любая ранее неинъецируемая опухоль (опухоли), которая теперь инъецируема.
Если в данном документе не указано иное, научные и технические термины, используемые в связи с настоящим изобретением, имеют значения, которые традиционно подразумеваются специалистами в данной области техники. Кроме того, если иное не требуется по контексту, термины в единственном числе включают формы в множественном числе и термины в множественном числе включают формы в единственном числе. Как правило, номенклатура, используемая в связи с, и методы культуры клеток и тканей, молекулярной биологии, иммунологии, микробиологии, генетики, и химии белка и нуклеиновых кислот, и гибридизации, описанные в данном документе, хорошо известны и широко используются в данной области техники. Способы и методы настоящего изобретения, как правило, выполняются в соответствии с общепринятыми способами хорошо известными в данной области техники, и как описано в различных общих и более конкретных ссылках, которые цитируются и обсуждаются в настоящем документе, если не указано иное. Все патенты и научная литература, приведенные в настоящем документе, явным образом полностью включены в настоящий документ посредством ссылки.
Примеры
Пример 1.
Для использования с онколитическими вирусами была разработана лекарственная форма, содержащая свиной частично гидролизованный желатин (чгЖелатин). Данная лекарственная форма защищает онколитические вирусы от потери инфекционности при длительном хранении в замороженных условиях, многократных циклах замораживания/размораживания и хранении в жидком состоянии при 2-8°С и 25°С. Кроме того, лекарственная форма уменьшала образование как видимых, так и невидимых частиц по сравнению с лекарственной формой, не содержащей чгЖелатин. Данная лекарственная форма обеспечивает преимущества перед лекарственной формой без чгЖелатина во время изготовления, упаковки и маркировки и значительно повышает удобство и гибкость для поставщика медицинских услуг.
- 12 045551
Приготовление образца
В этом примере использовали онколитический вирус простого герпеса (ВПГ-1) талимоген лагерпарепвек (Lui et al., (2003) Gene Therapy, 10: 292-303) при концентрациях 106 БОЕ/мл и 108 БОЕ/мл. Для концентрации вируса при 108 БОЕ/мл образцы готовили путем добавления концентрированных исходных растворов вспомогательного вещества (то есть 10-20% мас./об. чгЖелатина или рекомбинантного ЧСА) в объеме, который обеспечивал желаемые конечные концентрации вспомогательного вещества. Для концентраций онколитических ВПГ-1 при 106 БОЕ/мл образцы готовили простым разбавлением материала 108 БОЕ/мл в необходимом буфере. Для концентраций онколитических ВПГ-1 при 108 БОЕ/мл образцы готовили путем добавления концентрированных исходных растворов вспомогательного вещества и буфера к концентрированному онколитическому раствору ВПГ-1. Образцы хранились в готовых к употреблению 2 мл полимерных прозрачных флаконах zenith (West Pharmaceuticals Inc. Exton. PA) с пробкой из эластомера хлорбутила, покрытой FluoroTec® (West) запечатанной при помощи пломб Flipoff® TruEdge® (West).
Анализ бляшек
Количество инфекционного онколитического ВПГ-1 определяли количественно путем титрования тестовых образцов на восприимчивые индикаторные клетки, наблюдая цитопатический эффект (СРЕ) и подсчитывая последующие бляшкообразующие единицы (БОЕ) (предел обнаружения >2,08 log10 БОЕ/мл).
Вкратце, клетки ВНК (почки новорожденного хомяка, АТСС, Манасас, штат Виргиния) были размножены в DMEM (Life Technologies, Карлсбад, штат Калифорния) с добавлением L-глутамина (Life Technologies, Карлсбад, штат Калифорния), 10% фетальной бычьей сыворотки (Thermo-Fisher, Волтем, штат Массачусетс) и антибиотиков стрептомицина и пенициллина (Life Technologies, Карлсбад, штат Калифорния). Клетки ВНК высевали в 12-луночные планшеты за одни сутки до тестирования. Тестовые образцы последовательно разбавляли и использовали для заражения монослоя. После начального периода инкубации, чтобы обеспечить адсорбцию вируса, клетки покрывали покровной средой, содержащей карбоксиметилцеллюлозу (CMC) и культуральную среду, и инкубировали в течение 72 ч при 37°С и 5% CO2. Затем клетки фиксировали с использованием 0,01% раствора глутаральдегида (Sigma-Aldrich, СентЛуис, штат Миссури) после аспирации инокулята и промывки PBS. Затем клетки окрашивали, используя 2% раствор кристаллического фиолетового (Sigma-Aldrich) для визуализации бляшек. Для определения титра вируса подсчитывали бляшки, сформированные для каждого разведения тестового образца, и определяли окончательный титр (Log10 БОЕ/мл) от среднего количества проверенных дубликатов.
Анализ невидимых частиц
Невидимые частицы наблюдались при помощи двух способов: светоблокировки (HIAC) и визуализации микропотока (MFI).
HIAC
Невидимые частицы наблюдались при помощи светоблокировки с использованием счетчика частиц Ryco HIAC (Beckman Coulter, Бри, штат Калифорния). Перед тестированием образцов был проанализирован стандартный количественный контроль частиц размером 15 мкм (Duke Scientific, Thermo Fisher Scientific, Волтем, штат Массачусетс). Подсчеты невидимых частиц проводили с использованием четырех инъекций объемом 0,2 мл. Последние три показания были усреднены и сообщались как совокупные подсчеты на мл.
MFI
Анализ невидимых частиц проводили на приборе визуализации микропотока (MFI) (4200 Protein Simple, Санта-Клара, штат Калифорния), оснащенном проточной ячейкой со 100 мкм силанным покрытием. Перед каждым измерением через систему пропускалась вода для оптимизации освещения и обеспечения чистого исходного уровня. Для каждого образца в ячейку прокачивали всего 1 мл при скорости потока равной 0,2 мл/мин. Первые 0,35 мл использовали для промывки проточной ячейки, а остальные 0, 65 мл были проанализированы. Сообщалось об общем количестве частиц > 2 мкм.
Стабильность при замораживании-размораживании
Множество факторов было проверено путем тестирования на вирусную инфекционность после 1 и 5 циклов замораживания/размораживания.
Буферы и соли
Известно, что фосфат натрия кристаллизуется в замороженном состоянии, что приводит к значительным понижениям pH в замороженном состоянии. С другой стороны, фосфат калия не кристаллизуется.
Лекарственная форма: 2% мас./об. сорбита, 4% мас./об. миоинозитол, 145 мМ NaCl и 100 мМ фосфат натрия, pH 7,4, служила в качестве контроля. Контрольная лекарственная форма была модифицирована таким образом, что концентрация фосфата натрия была снижена со 100 мМ до 10 мМ или была заменена 10 или 100 мМ фосфата калия. Были также испытаны лекарственные формы, в которых концентрация NaCl была снижена до 73 мМ или полностью исключена, см. табл. 1.
Таблица 1
- 13 045551
Контроль | NaPhos 10 мМ | KPhos 10 или 100 мМ | NaCl 73 мМ | NaCl 0 мМ |
2% сорбит | 2% сорбит | 2% сорбит | 2% сорбит | 2% сорбит |
4% мио- инозитол | 4% мио- инозитол | 4% мио- инозитол | 4% мио- инозитол | 4% мио- инозитол |
142 мМ NaCl | 142 мМ NaCl | 142 мМ NaCl | 73 мМ | 0 мМ |
100 мМ фосфата Na pH 7,4 | 10 мМ фосфата Na pH 7,4 | 10 или 100 мМ фосфата К pH 7,4 | 100 мМ фосфата Na pH 7,4 | 100 мМ фосфата Na pH 7,4 |
Образцы готовили при 106 БОЕ/мл. Инфекционность (титр) определяли при помощи анализа бляшек, как описано ранее. Образцы подвергали замораживанию при -70°С в течение по меньшей мере 1 суток, а затем размораживали до комнатной температуры не более 2 ч. Размороженные образцы снова замораживали при -70°С в течение по меньшей мере 1 суток, а затем размораживали до комнатной температуры не более 2 ч для каждого последующего цикла замораживания/размораживания (всего 1 или 5 циклов).
При уменьшении количества фосфата натрия или при замене на фосфат калия потери в инфекционной активности все еще наблюдались после циклов замораживания/размораживания, ни один из которых не считался имеющим какое-либо преимущество перед контролем. Аналогичным образом, уменьшение концентрации NaCl не влияло на стабильность вируса во время циклов замораживания/размораживания по сравнению с контролем (фиг. 1).
Сахара
Сахара обычно используются в качестве криопротекторных вспомогательных веществ, поэтому различные сахара в диапазоне концентраций испытывали в отношении их влияние на стабильность онколитического ВПГ-1 во время циклов замораживания/размораживания.
Контрольную лекарственную форму модифицировали таким образом, что мио-инозитол удаляли, а сорбит увеличивали до 9% или 15 мас./об.%. Во второй группе образцов контрольная лекарственная форма была модифицирована таким образом, что как миоинозитол, так и сорбит были удалены и заменены 9 или 15% трегалозы (мас./об.), или 9 или 15% сахарозы (мас./об.), см. табл. 2.
Таблица 2
Контроль | 9% сорбит | 15% сорбит | 9% трегалоза | 15% трегалоза | 15% сахароза |
2% сорбит | 9% сорбит | 15% сорбит | 9% трегалоза | 15% трегалоза | 15% сахароза |
4% мио- инозитол | 0 | 0 | |||
142 мМ NaCl | 142 мМ NaCl | 142 мМ NaCl | 142 мМ NaCl | 142 мМ NaCl | 142 мМ NaCl |
100 мМ фосфата Na pH 7,4 | 100 мМ фосфата Na pH 7,4 | 100 мМ фосфата Na pH 7,4 | 100 мМ фосфата Na pH 7,4 | 100 мМ фосфата Na pH 7,4 | 100 мМ фосфата Na pH 7,4 |
Образцы готовили при 106 БОЕ/мл. Образцы подвергали либо 1, либо 5 циклам замораживанияразмораживания, как описано ранее. Инфекционность (титр) определяли при помощи анализа бляшек.
Лекарственные формы с 9 и 15% сорбита продемонстрировали значительное увеличение стабильности онколитического ВПГ-1 без изменения инфекционности после 5 циклов замораживания/размораживания. Аналогичным образом, лекарственные формы с 15% сахарозы и 9 и 15% трегалозы обеспечивали защиту от воздействий замораживания/размораживания. Лекарственная форма с 9% сахарозы не обеспечивала защиту от воздействий замораживания/замораживания. (фиг. 2А и 2В).
Сахара и белок
Комбинации высокого содержания сахара и стабилизирующих белков затем тестировали на их влияние на стабильность онколитического ВПГ-1 во время замораживания/размораживания. Контрольную лекарственную форму модифицировали таким образом, что миоинозитол и сорбит удаляли и заменяли 9 мас./об.% сахарозы и 2 мас./об.% шАЬ (моноклонального антитела) против стрептавидина (собственного
- 14045551 производства) или 2% частично гидролизованного желатина (чгЖелатина) (мас./об.) (Gelita, Сержант
Блафф, штат Айова). Во второй серии экспериментов контрольная лекарственная форма создавалась с добавлением либо 4% чгЖелатина (мас./об.), либо 4% рекомбинантного человеческого сывороточного альбумина (рЧСА) (Novozymes, Франклинтон, штат Северная Каролина) (мас./об.), см. табл. 3.
Образцы готовили при 106 БОЕ/мл. Образцы подвергали либо 1, либо 5 циклам замораживанияразмораживания.
Инфекционность (титр) определяли при помощи анализа бляшек.
Таблица 3
Контроль | Сахароза inAb против стрептавиди на | Сахароза чгЖелатин | 4% рЧСА | 4% чгЖелатин |
2% сорбит (мае./об.) | 9% сахароза | 9% | 2% сорбит | 2% сорбит |
4% мио- инозитол (мае./об.) | сахароза | 4% мио-инозитол | 4% мио-инозитол | |
142 мМ NaCl | 142 мМ NaCl | 142 мМ NaCl | 142 мМ NaCl | 142 мМ NaCl |
100 мМ | 100 мМ | 100 мМ | 100 мМ фосфата | 100 мМ фосфата Na |
фосфата Na pH 7,4 | фосфата Na pH 7,4 | фосфата Na pH 7,4 | Na pH 7,4 | pH 7,4 |
Белок | 2% mAb против стрептавиди на | 2% чгЖелатин | 4% рЧСА | 4% чгЖелатин |
Добавление стабилизирующих белков рЧСА, чгЖелатина или mAb против стрептавидина, защищало от воздействия замораживания/размораживания, без потери инфекционности после 5 циклов замораживания/размораживания. чгЖелатин был одинаково эффективен для защиты от воздействий замораживания/размораживания в присутствии 9% мас./об. сахарозы или контрольной комбинации 2% мас./об. сорбита и 4% мас./об. миоинозитола (См. фиг. 3).
Стабильность при замораживании/размораживании улучшалась либо за счет увеличения содержания сахара, либо путем добавления стабилизирующего белка. Онколитический ВПГ-1 выдерживал 5 циклов замораживания/размораживания без потери инфекционности во всех тестируемых препаратах, демонстрируя, что три очень разных белка могут обеспечить защиту от воздействия замораживания/размораживания. Из трех белков рЧСА и чгЖелатин обеспечивали лучшую стабильность, и поскольку они были одобрены для использования в терапевтических препаратах, они были выбраны для дальнейшего изучения.
Хранение в жидком состоянии
Те сахара и белки, которые защищали от воздействия замораживания/размораживания, испытывали в отношении их воздействие на стабильность онколитического ВПГ-1 при 2-8°С и 25°С. В одном из экспериментов контрольная лекарственная форма была модифицирована таким образом, что сорбит и миоинозитол были заменены 15% трегалозой, 15% сахарозой или 9% сорбитом и 2% рЧСА. В другой серии экспериментов контрольную лекарственную форму создавали с добавлением 2% рЧСА или 2% чгЖелатина, см. табл. 4.
- 15 045551
Таблица 4
Контроль | Трегалоза | Сахароза | Сахароза рЧСА | 2% рЧСА | 2 % ч гЖел атин |
2% сорбит (мае./об.) | 15% трегалоза | 15% сахароза | 9% сахароза | 2% сорбит | 2% сорбит |
4% мио- инозитол (мае./об.) | 4% мио- инозитол | 4% мио- инозитол | |||
142 мМ NaCl | 142 мМ NaCl | 142 мМ NaCl | 142 мМ NaCl | 142 мМ NaCl | 142 мМ NaCl |
100 мМ фосфата Na pH 7,4 | 100 мМ фосфата Na pH 7,4 | 100 мМ фосфата Na pH 7,4 | 100 мМ фосфата Na pH 7,4 | 100 мМ фосфата Na pH 7,4 | 100 мМ фосфата Na pH 7,4 |
н/д | н/д | н/д | 2% рЧСА | 2% рЧСА | 2% чгЖелатин |
Образцы готовили путем разбавления до 106 БОЕ/мл в тестовых лекарственных формах, замораживали при -70°С в течение по меньшей мере 1 суток и затем хранили при 2-8°С или при 25°С. Поскольку онколитический ВПГ-1 демонстрирует пониженную стабильность при более высоких температурах, образцы выдерживали при 2-8°С в течение 14 суток и при 25°С в течение 3 суток, чтобы обнаружить разницу между лекарственными формами. Инфекционность (титр) определяли при помощи анализа бляшек.
Замена сорбита и миоинозитола на 15% трегалозу не стабилизировала онколитический ВПГ-1 во время хранения в жидком состоянии при 2-8°С или 25°С. Замена на 15% сахарозу давала противоречивые результаты, причем наблюдалась некоторая стабилизация при 25°С, но не при 2-8°С. Напротив, добавление 2% рЧСА или 2% чгЖелатина действительно обеспечивало хорошую стабильность при хранении в жидком состоянии при обеих температурах в присутствии либо 2% сорбита+4% миоинозитола, либо 9% сахарозы, см. фиг. 4А и 4В.
В заключение, добавление стабилизирующего белка (либо чгЖелатина, либо рЧСА) обеспечивало улучшенную стабильность во время замораживания/размораживания и хранения в жидком состоянии. Изменение содержания сахара обеспечивало дополнительную стабильность во время замораживания/размораживания, но имело относительно небольшой эффект при хранении в жидком состоянии. Поэтому дальнейшие усилия были сосредоточены на влиянии различных уровней и типов стабилизирующих белков.
Пример 2. Концентрация белка
Комбинация улучшенной стабильности замораживания/размораживания и жидкого состояния обеспечит существенное преимущество при изготовлении, упаковке и маркировке. Возможность хранения при 2-8°С обеспечит значительно лучшую гибкость и удобство для поставщиков медицинских услуг.
Контрольную лекарственную форму готовили с добавлением 1, 2 или 4% чгЖелатина или 1, 2 или 4% рЧСА. Образцы готовили при 106 БОЕ/мл. Инфекционность (титр) определяли при помощи анализа бляшек, как описано ранее. Образцы подвергали 5 циклам замораживания/размораживания, как описано выше.
Концентрацию рЧСА и чгЖелатина изменяли для определения влияния концентрации белка на стабильность онколитического ВПГ-1. Как чгЖелатин, так и рЧСА обеспечивали защиту во время циклов замораживания/размораживания во всем тестируемом диапазоне, см. фиг. 5.
Затем испытывали влияние различных концентраций белка на стабильность онколитической ВПГ-1 при 2-8°С и 25°С. Контрольную лекарственную форму готовили с добавлением 1, 2 или 4% чгЖелатина или 1, 2 или 4% рЧСА. Образцы готовили при 106 БОЕ/мл и замораживали при -70°С в течение по меньшей мере 1 суток (предварительно замораживали), а затем хранили при 2-8°С и 25°С. Инфективность (титр) определяли с помощью анализа бляшек.
Лекарственные формы чгЖелатина сохранялись намного лучше во время хранения в жидком состоянии без потери активности через 3 суток при 25°C. Напротив, все лекарственные формы, содержащие рЧСА, продемонстрировали потери в инфекционности за тот же период. Кроме того, лекарственные формы, содержащие рЧСА, фактически ухудшались при 25°C по мере увеличения концентрации рЧСА. Небольшое изменение в инфекционности наблюдалось при 2-8°С в течение этого периода времени (См. фиг. 6А и 6В).
Степень чистоты рЧСА
Чтобы определить, почему препараты с возрастающими количествами рЧСА демонстрировали худшую стабильность по сравнению с аналогичными количествами чгЖелатина, рассматривали сам рЧСА. Было высказано предположение, что результат может быть связан с компонентами в рЧСА, такими как загрязняющее вещество или соединение, добавляемое для стабилизации рЧСА. Кроме того, ре
- 16045551 зультат может быть вызван эффектом самого рЧСА.
Четыре различных класса рЧСА тестировали на их способность стабилизировать онколитический ВПГ-1 во время хранения в жидкой форме при 25°С. Контрольная лекарственная форма создавалась с добавлением 2% Sigma, 1, 2 или 4% Novozyme Alpha, 1, 2 или 4% Novozyme Albix или 1, 2 или 4% Novozyme Prime рЧСА. Кроме того, контрольная лекарственная форма была также приготовлена с добавлением 2% чгЖелатина, см. табл. 5. Лекарственные формы тестировали в отношении стабильности в жидкой форме при 25°С в течение 2 недель, как описано выше.
Таблица 5
Поставщик | Марка | % Чистоты | Октаноат | Полисорбат 80 | |
SigmaAldrich, Сент-Луис, штат Миссури | Марка для исследования А9731 | > | 96% | н/д | н/д |
Novozyme, Франклинтон, штат Северная Каролина | Alpha | > | 99,9% | 16 мМ | 69 мг/л |
Novozyme, Франклинтон, штат Северная Каролина | Albix | > | 99,9% | 0 | 0 |
Novozyme, Франклинтон, штат Северная Каролина | Prime | > | 99,0% | 34,1 мМ | 10 мг/л |
Каждый класс рЧСА имел разные уровни чистоты и другие компоненты, предназначенные для стабилизации рЧСА. Материал Sigma имел высокую чистоту для исследования и самый низкий стабилизирующий эффект. Три класса от Novozymes (Alpha, Abix и Prime) имели значительно более высокую чистоту, но каждый из них имел разные уровни других компонентов. Степени рЧСА Novozyme обеспечивали большую стабильность по сравнению с маркой Sigma, но между рЧСА Novozyme не было никакой разницы. Кроме того, все три рЧСА Novozyme показали худшую стабильность при добавлении в возрастающих концентрациях. Наконец, степень чистоты рЧСА не оказывала влияния, как и чгЖелатин, см. фиг. 7A-7D.
Нижний предел белка
Были проведены дальнейшие исследования для определения минимального количества рЧСа и чгЖелатина, необходимого для стабилизации концентраций онколитических ВПГ-1 при 106 и 108 БОЕ/мл.
Контрольная лекарственная форма создавалась с добавлением 0,25%, 0,5% и 1% мас./об. чгЖелатина и 0,25%, 0,5% и 1% мас./об. рЧСА (Novozyme Prime). Образцы готовили с концентрациями онколитических ВПГ-1, равными 106 и 108 БОЕ/мл. Одну серию образцов подвергали 5 циклам замораживания/размораживания, как описано выше. Две серии образцов тестировали на стабильность жидкости, одну при 2-8°С в течение четырех недель и одну при 25°С в течение 2 недель, как описано выше. Инфекционность (титр) определяли при помощи анализа бляшек.
чгЖелатин обеспечивал защиту по всему испытанному диапазону, 0,25-1% мас./об. в течение циклов замораживания/размораживания и хранения в жидкой форме при 2-8°С и 25°С (фиг. 8A-8F) как при 106 и 108 БОЕ/мл. Все составы, содержащие рЧСА, продемонстрировали потери в инфекционной активности при хранении жидкости при 2-8°С и 25°С во всем диапазоне концентраций белка, которые были протестированы, при концентрациях вируса, равной как 106, так и 108 БОЕ/мл, но не были обнаружены потери в инфекционности во время циклов замораживания/размораживания (фиг. 9A-9F).
Было проведено дополнительное исследование, в котором чгЖелатин тестировали на более низких уровнях. Контрольную лекарственную форму создавали с добавлением 0,01-0,5% мас./об. чгЖелатина. Образцы готовили с онколитическими концентрациями ВПГ-1, равными 106 и 108 БОЕ/мл и тестировали на стабильность жидкой формы при 2-8°С и 25°С, как описано выше. Инфекционность (титр) определяли с помощью анализа бляшек. чгЖелатин обеспечивал защиту при хранении в жидкой форме во всем диапазоне протестированных концентраций белка (0,01-0,5%), см. фиг. 8G и 8Н.
Долгосрочная стабильность
Долгосрочное исследование проводилось для определения стабильности лекарственных форм, со
- 17 045551 держащих белок, по сравнению с контрольной лекарственной формой. Онколитический ВПГ-1 был создан при 106 БОЕ/мл и 108 БОЕ/мл в контрольной лекарственной форме или контрольной лекарственной форме, содержащей 0,5% мас./об. рЧСА или чгЖелатина. Образцы оценивали во время хранения в жидкой форме при 2-8°С и 25°С, как описано выше; хранение в замороженной форме при -30°С и -70°С и в течение 10 циклов замораживания/размораживания, как описано выше. Инфекционность (титр) определяли при помощи анализа бляшек, как описано ранее.
Лекарственные формы, содержащие чгЖелатин, снова обеспечивали превосходную стабильность при всех оцененных условиях хранения. Лекарственные формы, содержащие рЧСА, обеспечивали аналогичную стабильность (в пределах погрешности анализа) только для тех лекарственных форм, которые хранятся в замороженном состоянии при -30°С (фиг. 10А и 10В) и -70°С (фиг. 10С и 10D) и до 10 циклов замораживания/размораживания (фиг. 10Е и 10F). Однако для хранения в жидком состоянии лекарственные формы чгЖелатина показали больший стабилизирующий эффект, что было наиболее очевидно, когда концентрация онколитического ВПГ-1 106 БОЕ/мл хранилась при 2-8°С (фиг. 10G и 10Н) и 25°С (фиг. 10I и 10J). После 39 недель хранения при 2-8°С лекарственные формы, содержащие чгЖелатин, продемонстрировали потерю 1,7 log, в то время как лекарственные формы, содержащие рЧСА, продемонстрировали потерю 2,9 log. Контрольная лекарственная форма потеряла всякую активность после 12 недель хранения при 2-8°С. В течение 4 недель хранения при 25°С лекарственные формы, содержащие чгЖелатин, продемонстрировали потерю 2,3 log, в то время как лекарственные формы, содержащие рЧСА, продемонстрировав потерю 3,6 log. Контрольная композиция потеряла всякую активность после 2 недель хранения при 25°С.
Изучение частиц лекарственных форм
Онколитический ВПГ-1 был создан путем добавления 20% мас./об. рЧСА или чгЖелатина (или эквивалентного объема буферного раствора для контроля) до конечной концентрации вируса, равной 108 БОЕ/мл и 0,5% стабилизирующего белка. Затем эти растворы пропускали через фильтр 0,22 мкм (Sterivex™ EMD Millipore, Бриллерика, штат Массачусетс) с использованием силиконового безмасляного одноразового шприца (NORM-JECT® Luer Slip Centric Ti, Беллефонт, штат Пенсильвания) для получения свободного от частиц исходного материала.
Один набор образцов хранился при 2-8°С, как описано выше (статический), а второй набор образцов замораживали при -70°С и затем хранили при 2-8°С (1 цикл замораживания/размораживания).
Частицы измеряли при помощи субвидимого анализа или визуального наблюдения.
Лекарственные формы, содержащие либо 0,5% мас./об. рЧСА, либо чгЖелатин, продемонстрировали сниженное образование частиц по сравнению с контрольной лекарственной формой, как было измерено способами субвидимого анализа (фиг. 11А-11В и 12А-12В). Кроме того, онколитический ВПГ-1 при концентрации 108 БОЕ/мл образовывал видимые частицы в контрольной лекарственной форме, но не в лекарственных формах, которые содержали 0,5% чгЖелатина или рЧСА.
-
Claims (15)
- Литературные источники1. Roizman В (1982) The Family Herpesviridae: General Description, taxonomy and classification. The Viruses, Vol A, Herpesviruses. New York: Plenum Press.
- 2. Mettenleiter TC (2002) Herpesvirus assembly and egress. Journal of virology 76: 1537-1547.
- 3. Sokhey J, Gupta CK, Sharma B, Singh H (1988) Stability of oral polio vaccine at different temperatures. Vaccine 6: 1213 .
- 4. Berard A, Coombs KM (2009) Mammalian reoviruses: propagation, quantification, and storage. Current protocols in microbiology: 15C-1.
- 5. Evans RK, Nawrocki DK, Isopi LA, Williams DM, Casimiro DR, et al. (2004) Development of stable liquid formulations for adenovirus-based vaccines. J Pharm Sci 93: 2458-2475.
- 6. Condit RC, Moussatche N, Traktman P (2006) In a nutshell: structure and assembly of the vaccinia virion.Advances in virus research 66: 31-124.
- 7. Moss В (1987) The molecular biology of poxviruses. The Molecular Basis of Viral Replication. Springer, pp. 499-516.
- 8. McCollum AM, Li Y, Wilkins K, Karem KL, Davidson WB, et al. (2014) Poxvirus viability and signatures in historical relics. Emerging infectious diseases 20: 177.
- 9. FDA found more than smallpox vials in storage room (n.d.). Доступ: https://www.washingtonpost.com/national/healthscience/fda-found-more-than-smallpox-vials-in-storageroom/2014/07/16/850d4bl2-0d22-lle4-834l-b8072ble7348_story.html. Доступ 7 ноября 2015 года.
- 10. CDC Media Statement on Newly Discovered Smallpox Specimens (n.d.). Доступ:http://www.cdc.gov/media/releases/2014/s0708-NIH.html. Доступ 7 ноября 2015 года.
- 11. Rheinbaben F v, Gebel J, Exner M, Schmidt A (2007) Environmental resistance, disinfection, and sterilization of poxviruses. Poxviruses. Springer, pp. 397-405.
- 12. Essbauer S, Meyer H, Porsch-Ozcurumez M, Pfeffer M (2007) Long-Lasting Stability of Vaccinia Virus (Orthopoxvirus) in Food and Environmental Samples. Zoonoses and public health 54: 118-124.
- 13. Complete List of Vaccines Licensed for Immunization and Distribution in the US (n.d.). Доступ:http ://www.fda. gov/BiologicsBloodVaccines/Vaccines/ApprovedProdu cts/ucm093833.htm. Доступ 4 ноября 2015 года.
- 14. Shire SJ (2009) Formulation and manufacturability of biologies. Current opinion in biotechnology 20: 708-714.
- 15. Kueltzo LA, Wang W, Randolph TW, Carpenter JF (2008) Effects of solution conditions, processing parameters, and container materials on aggregation of a monoclonal antibody during freeze-thawing. J Pharm Sci 97: 1801-1812.ФОРМУЛА ИЗОБРЕТЕНИЯ1. Замороженная композиция живого вируса для уничтожения опухолевых клеток, содержащая вирус простого герпеса-1;частично гидролизованный желатин в концентрации от 0,1 до 3% мас./об.;сорбит в концентрации от 0,5 до 4% мас./об.;- 19 045551 хлорид натрия в концентрации от 50 до 250 мМ и фосфат натрия или фосфат калия, причем указанная композиция имеет pH 7-8.2. Композиция живого вируса по п.1, где указанная композиция содержит вирус простого герпеса-1;частично гидролизованный желатин в концентрации от 0,1 до 3% мас./об.;сорбит в концентрации от 0,5 до 3% мас./об.;хлорид натрия в концентрации от 50 до 250 мМ и фосфат натрия или фосфат калия, причем указанная композиция имеет pH 7-8.3. Композиция живого вируса по п.2, где указанная композиция содержит вирус простого герпеса-1;частично гидролизованный желатин в концентрации от 0,1 до 3% мас./об.;сорбит в концентрации от 0,5 до 3% мас./об.;хлорид натрия в концентрации от 50 до 250 мМ;фосфат натрия в концентрации 10-500 мМ, причем указанная композиция имеет pH 7-8.4. Композиция живого вируса по п.3, где указанная композиция содержит вирус простого герпеса-1;частично гидролизованный желатин в концентрации от 0,1 до 3% мас./об.;сорбит в концентрации от 0,5 до 3% мас./об.;хлорид натрия в концентрации от 130 до 160 мМ;фосфат натрия в концентрации 80-120 мМ, причем указанная композиция имеет pH 7-8.5. Композиция живого вируса по п.4, где указанная композиция содержит вирус простого герпеса-1;частично гидролизованный желатин в концентрации 0,5% мас./об.;сорбит в концентрации от 0,5 до 3% мас./об.;хлорид натрия в концентрации от 130 до 160 мМ;фосфат натрия в концентрации 80-120 мМ, причем указанная композиция имеет pH 7-8.6. Композиция живого вируса по п.5, где указанная композиция содержит вирус простого герпеса-1;частично гидролизованный желатин в концентрации 0,5% мас./об.;сорбит в концентрации 2% мас./об.;хлорид натрия в концентрации от 130 до 160 мМ;фосфат натрия в концентрации 80-120 мМ, причем указанная композиция имеет pH 7-8.7. Композиция живого вируса по п.1, где указанная композиция содержит вирус простого герпеса-1;частично гидролизованный желатин в концентрации 0,5% мас./об.;сорбит в концентрации 2% мас./об.;хлорид натрия в концентрации 145 мМ;фосфат натрия в концентрации 102 мМ и миоинозит в концентрации 4% мас./об., причем указанная композиция имеет pH 7,4.8. Композиция живого вируса по п.1, где указанная композиция содержит талимоген лагерпарепвек;частично гидролизованный желатин в концентрации 0,5% мас./об.;сорбит в концентрации 2% мас./об.;хлорид натрия в концентрации 145 мМ;фосфат натрия в концентрации 102 мМ и миоинозит в концентрации 4% мас./об., причем указанная композиция имеет pH 7,4.9. Композиция живого вируса по любому из пп.1-6, где указанная композиция дополнительно содержит миоинозит в концентрации 4% мас./об.10. Композиция живого вируса по любому из пп.1-9, в которой частично гидролизованный желатин является свиным.11. Композиция живого вируса по любому из пп.1-7, 9 или 10, где вирус простого герпеса-1 выбран из группы, состоящей из талимоген лагерпарепвека, HSV1716, G207, OrienX010, NV1020 и М032.12. Композиция живого вируса по п.11, где вирус простого герпеса 1 представляет собой талимоген лагерпарепвек.-
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US62/093,663 | 2014-12-18 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
EA045551B1 true EA045551B1 (ru) | 2023-12-05 |
Family
ID=
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
US20210052680A1 (en) | Stable Frozen Virus Formulation | |
US11147846B2 (en) | Oncolytic herpes simplex virus and therapeutic uses thereof | |
JP7490365B2 (ja) | 組み換え単純ヘルペスウイルス及びその使用 | |
JP2021519747A (ja) | 腫瘍を治療するための仮性狂犬病ウイルス | |
WO2021175293A1 (zh) | 一种单纯疱疹病毒及其用途 | |
EA045551B1 (ru) | Стабильная лекарственная форма замороженного вируса простого герпеса | |
US20220193161A1 (en) | Lyophilized virus formulations | |
EP3594328A1 (en) | Recombinant herpes simplex virus and use thereof |