DK167445B1 - Fremgangsmaade til foroegelse af produktionen af enzymer, der er involveret i carbonhydrat-metabolisme - Google Patents

Fremgangsmaade til foroegelse af produktionen af enzymer, der er involveret i carbonhydrat-metabolisme Download PDF

Info

Publication number
DK167445B1
DK167445B1 DK055284A DK55284A DK167445B1 DK 167445 B1 DK167445 B1 DK 167445B1 DK 055284 A DK055284 A DK 055284A DK 55284 A DK55284 A DK 55284A DK 167445 B1 DK167445 B1 DK 167445B1
Authority
DK
Denmark
Prior art keywords
glucose
oxime
bacterium
carbohydrate metabolism
activity
Prior art date
Application number
DK055284A
Other languages
English (en)
Other versions
DK55284A (da
DK55284D0 (da
Inventor
Beth E Whitted
George Boguslawski
Original Assignee
Solvay Enzymes Inc
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Solvay Enzymes Inc filed Critical Solvay Enzymes Inc
Publication of DK55284D0 publication Critical patent/DK55284D0/da
Publication of DK55284A publication Critical patent/DK55284A/da
Application granted granted Critical
Publication of DK167445B1 publication Critical patent/DK167445B1/da

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N1/00—Microorganisms, e.g. protozoa; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
    • C12N1/38—Chemical stimulation of growth or activity by addition of chemical compounds which are not essential growth factors; Stimulation of growth by removal of a chemical compound
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2468—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1) acting on beta-galactose-glycoside bonds, e.g. carrageenases (3.2.1.83; 3.2.1.157); beta-agarase (3.2.1.81)
    • C12N9/2471—Beta-galactosidase (3.2.1.23), i.e. exo-(1-->4)-beta-D-galactanase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/90—Isomerases (5.)
    • C12N9/92—Glucose isomerase (5.3.1.5; 5.3.1.9; 5.3.1.18)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01023—Beta-galactosidase (3.2.1.23), i.e. exo-(1-->4)-beta-D-galactanase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y503/00—Intramolecular oxidoreductases (5.3)
    • C12Y503/01—Intramolecular oxidoreductases (5.3) interconverting aldoses and ketoses (5.3.1)
    • C12Y503/01005—Xylose isomerase (5.3.1.5)
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
    • Y02E—REDUCTION OF GREENHOUSE GAS [GHG] EMISSIONS, RELATED TO ENERGY GENERATION, TRANSMISSION OR DISTRIBUTION
    • Y02E50/00—Technologies for the production of fuel of non-fossil origin
    • Y02E50/10—Biofuels, e.g. bio-diesel
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215—Microorganisms
    • Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y10S435/848—Escherichia
    • Y10S435/849—Escherichia coli
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215—Microorganisms
    • Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y10S435/85—Flavobacterium

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Virology (AREA)
  • Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)

Description

Ul\ ΙΟ/ΗΗ-Ο D I
Fremstillingen af D-glucose-oxim er beskrevet af Finch et al. i J.Chem.Soc., Perkins Trans.I, 1682-1685, 1975. Dette sukkerderivat er anvendeligt til studier af konformationen af sukkerarter i vandige opløsninger. Glu-5 cose-oxim er en kraftig inhibitor af glucoseisomerase--aktivitet in vitro.
Det har nu vist sig, at tilstedeværelsen af glu-cose-oxim i næringsmediet under passende betingelser vil forøge produktionen af enzymer, der er involveret i carlo bonhydrat-metabolisme i visse arter af bakterier in vivo.
Den foreliggende opfindelse angår en fremgangsmåde til forøgelse af produktionen af enzymer, der er involveret i carbonhydrat-metabolisme, ved hjælp af en bakterie, der tilhører arten Flavobacterium arborescens eller 15 Escherichia coli. Fremgangsmåden er ejendommelig ved, at den omfatter dyrkning af bakterien i et vandigt næringsmedium indeholdende glucose-oxim, men under anvendelse af en anden carbonkilde end glucose, i en koncentration tilstrækkelig til at bevirke en forøgelse af produktionen af enzymet.
20 Fra US patentskrift nr. 4.283.496 er det kendt at omdanne glucose til fructose i nærvær af et enzym produceret af Flavobacterium arborescens. To stammer, ATCC 4358 og NRRL B-11022, som også anvendes i nærværende ansøgnings eksempler, er beskrevet deri. US patentskriftet omtaler 25 ikke tilsætning af glucose-oxim.
Ved udøvelsen af den foreliggende opfindelse kan bakterien dyrkes i et minimalt næringsmedium indeholdende salte, vitaminer og en carbonkilde, hvortil der er sat glucose-oxim. Der iagttages forøget enzymproduktion med 30 de fleste carbonkilder, men når der anvendes glucose, formindskes enzymproduktionen. Dette er tilfældet, fordi glucose bevirker kraftig "katabolit-repression", jfr.
Warner et al., J. Bacter., 136, 947-955, 1978.
Det er blevet iagttaget, at nærværelsen af glu-35 cose-oxim forårsager forøgelse af glucoseisomerase-pro-duktion af en bakterie fra arten F.arborescens og en forøgelse af α-galactosidase-produktion under fermente- 2 0
UIV ΙΟ/^ΗΌ D I
ring af F.arborescens og tillige af en bakterie fra arten E.coli. Produktionen af andre enzymer, der er involveret i carbonhydrat-metabolisme, kan stimuleres i organismer af disse arter, der er i stand til at producere sådanne enzymer, fordi glucose-oxim viser sig at modvirke katabolit-repressionseffekten af carbonhydrater.
Medens tilstedeværelsen af glucose-oxim vil stimulere produktionen af enzym ved visse koncentrationer, har det vist sig, at enzymproduktionen når et toppunkt og dernæst formindskes, når koncentrationen af glucose--oxim forøges. Den optimale koncentration af glucose--oxim varierer fra art til art og fra stamme til stamme inden for en bestemt art. En fagmand på området kan imidlertid let bestemme det glucose-oxim-niveau, der er nød-vendigt til maksimal enzymproduktion, uden unødige eller overdrevne forsøg. Et område, der er operabelt ud over andre, vil være en mængde fra 0,05 til 0,4% (beregnet på basis af vægt pr. rumfang) glucose-oxim.
Foruden til forøgelse af enzymproduktion hos bestemte bakteriearter kan glucose-oxim-teknikken anvendes til screening af bestemte stammer for deres evne til at producere forøgede mængder af enzymer, der er nyttige ved carbonhydrat-metabolisme. Dette kan opnås ved udvælgelse af mutanter, der er resistente over for glucose-oxim på grund af den kendsgerning, at de er permanent undertrykte 25 (ufølsomme over for katabolit-repression) . I tilfælde af glucoseisomerase kan mutanterne med forøgede niveauer af enzymet opnå resistens ved simpel udtitrering af inhibitoren .
3Q Fremgangsmåden til praktisk udøvelse af den fore liggende opfindelse illustreres nærmere i de følgende eksempler .
Eksempel 1 35 Inhibering af væksten af F.arborescens med glucose-oxim
Celler af F.arborescens dyrkes i et minimalt medium indeholdende følgende bestanddele på vaagt-rumfangs-basis: 0,05% K2HP04, 0,03% KOH, 0,0 2% MgSC>4, 0,001% FeSC>4,
O
3 0,05% (NH^^SO^, 0,5% casaminosyrer, 0,001% cystein, 2 ml vitaminer pr. liter og 2 ml sporelementer pr. liter. Vitaminopløsningen indeholder følgende bestanddele i mg pr. liter: 0,005 biotin, 0,100 calciumpantothenat, 5 0,005 folinsyre, 0,100 niacinamid, 0,050 p-aminobenzoe- syre, 0,100 pyridoxin, 0,050 riboflavin og 0,100 thiamin. Sporelementopløsningen indeholder følgende bestanddele i mg pr. liter: 0,5 ZnCl2, 0,03 CuS04"5H20, 0,05 MnCl2, 0,01 Cr2(S04)3, 0,02 H2MoC>4, 0,05 H3B03 og 10 0,05 NiCl2*6H20.
Det minimale mediums pH-værdi indstilles på 7,0. Carbonkilden findes i en koncentration på 0,2% efter vægt pr. rumfang.
Cellerne dyrkes ved 30°C i en New Brunswick 15 Scientific-omryster ved 250 o/min. i 50 ml minimalt me
dium indeholdende 0,2% xylose og stigende koncentrationer af glucose-oxim. Den indledende celledensitet er 5 Klett--enheder (grønfilter). Efter 28 timer måles vækstgraden. Der anvendes to stammer, en stamme af vild type (xylo-20 se-inducerbar) , ATCC 4358, og en mutant s tamme, NRRL
B 11.022, der producerer glucoseisomerase konstitutivt. Cellevæksten, målt ved varierende koncentrationer af glucose-oxim, er angivet i tabel I.
25 Tabel I
Koncentration af _Vækst (Klett-enheder)_ glucose-oxim (%) Vild type NRRL B 11.022 ATCC 4358 30 0 435 455 0,05 307 450 0,1 120 330 0,2 10 106 0,4 13 39 35 4 0 uiv lo/^q-o bl
Disse data viser, at væksten inhiberes i stigende grad ved stigende koncentrationer af glucose-oxim. Stammen af vild type inhiberes med 75% ved anvendelse af ca. 0,1% glucose-oxim, og mutanten ved anvendelse af ca.
5 0,2% glucose-oxim. Denne forskel i sensitiviteter kan afspejle en forskel i glucoseisomerase-niveauer mellem de to stammer, jfr. også eksempel 2.
Eksempel 2 10 Virkning af glucose-oxim på glucoseisomerase-aktivitet in vivo_
Celler dyrkes som beskrevet i eksempel 1. Efter 24 timer indhøstes cellerne, vaskes med glucoseisome-rase-bestemmelsespuffer på den måde, der er beskrevet 15 af Boguslawski et al. i J.Appl.Biochem., 2, 367-372, 1980, og gensuspenderes til samme celledensiteter. Glucoseisomerase-aktivitet bestemmes ifølge den metode, der er beskrevet i J.Appl.Biochem., jfr. ovenfor. Aktiviteten af hver stamme, udtrykt i /imol fructose produceret 20 i løbet af 30 minutter pr. 10^® celler, er angivet i tabel II.
Tabel II
25 Koncentration af Glucoseisomerase-aktivitet glucose-oxim (%) Vild type NRRL B 11.022 _ATCC 4358_ 0 15,3 50,1 0,05 26,7 61,2 30 0,1 33,3 81,0 0,2 27,3 91,2 0,4 15,6 63,6
Ud fra tabel II kan det fastslås, at glucoseiso- 35 merase-aktiviteten stiger med stigende koncentrationer af glucose-oxim op til et maksimum, hvorpå den falder.
O
5
Eksempel 3
Virkning af forskellige carbonkilder på stimulering af glucoseisomerase-aktivitet med glucose-oxim._
Den konstitutive stamme NKRL B 11.022 anvendes 5 i dette eksempel, hvor glucoseisomerase-aktivitet må les med og uden nærværelsen af glucose-oxim i næringsmedier indeholdende varierende carbonkilder. Resultaterne af dette forsøg fremgår af tabel III.
10 Tabel III
Carbonkilde Glucose-isomerase-aktivitet (0,2%) Ingen tilsætning Glucose-oxim (0,2%)
Xylose 50,1 91,2 15 Arabinose 46,1 97,2
Lactose 67,8 88,8
Glucose 17,7 16,5
Med de carbonkilder, der er forskellige fra glu-20 cose, iagttages det, at glucoseisomerase-aktiviteten forøges i nærværelse af glucose-oxim. Imidlertid undertrykker glucose enzymaktiviteten, og glucose-oxim kan ikke overvinde denne inhibering.
25 Eksempel 4
Virkning af glucose-oxim på β-galactosidase-aktivitet in vivo_
Celler dyrkes i minimalt medium indeholdende 0,2% xylose eller 0,2% lactose, med eller uden 0,1% 30 glucose-oxim. Gær ekstrakt (0,1%) medtages i mediet, når der anvendes celler af E.coli. Cellerne indhøstes, vaskes og gensuspenderes til samme celledensitet med bestemmelsespuffer, og β-galactosidase-aktiviteten måles ifølge den metode, der er beskrevet af Platt et al. 35 i J.H.Miller, Experiments in Molecular Genetics, Cold 6
O
Spring Harbor Laboratory Press, Cold Harbor, New York, 197 2. Aktiviteten udtrykkes som forøgelse i absorbans ved 420 nanometer (AA420nm^ Pa 9run^ af frigørelsen af o-nitrophenol. Resultaterne af dette forsøg er an-5 givet i tabel IV.
Tabel IV
Carbonkilde β-Galactosidaseaktivitet A42Q/time) 10 ¥ F. arborescens E. coli
Vild type NRRL B 11.022 NK 6701’ ATCC 4358
Xylose 0,089 0,080 0,40
Lactose 0,468 0,505 18,40 15 Lactose &
Glucose-oxim 0,871 1,177 26,00
Lactose kræves til induktion af enzymet, og glucose--oxim forøger aktiviteten yderligere.
20 xFra Coli Genetic Stock Center, Yale University School of Medicine, New Haven, CT.
Eksempel 5
Immunotitrering af glucoseisomerase i ekstrakter fra 25 celler af F.arborescens ATCC 4355 dyrket i fraværelse eller nærværelse af glucose-oxim._
Ekstrakter fremstillet ud fra F.arborescens ATCC 4355-celler dyrket i minimalt medium indeholdende xylose alene (kontrol) eller xylose og 0,1% glucose-oxim 30 behandles med stigende mængder af kanin-immunserum frem stillet mod renset glucoseisomerase. Reaktionsblandingerne indeholder 392 ^ig kontrol-ekstraktprotein eller 196 ^g ekstraktprotein fra celler dyrket i nærværelse af glucose-oxim.
35 7 DK 167445 B1
O
Efter inkubering og fjernelse af udfældede an-tistof-antigen-komplekser måles den resterende gluco-seisomerase-aktivitet på den tidligere beskrevne måde.
Den maksimale aktivitet (100%) er 15,75 pnol fructose 5 dannet i løbet af 30 minutter for begge ekstrakter. Den specifikke aktivitet af glucoseisomerase fra celler dyrket i nærværelse af glucose-oxim er således nøjagtigt dobbelt så høj som for kontrollen. Den mængde antiserum, der er nødvendig til den fuldstændige fjernelse af glu-10 coseisomerase-aktivitet fra reaktionsblandingen, .er således næsten to gange så stor for glucose-oxim-prøven som for kontrol-ekstrakten (forhold mellem antiserum--protein og ekstrakt-protein: 5,8:3,2). Dette viser, at glucose-oxim virker således, at mængden af enzym-protein 15 i cellerne forøges, i stedet for, at enzymaktiviteten stimuleres.
20 25 30 r 35

Claims (3)

1. Fremgangsmåde til forøgelse af produktionen af enzymer, der er involveret i carbonhydrat-metabolisme, 5 ved hjælp af en bakterie, der er i stand til at producere sådanne enzymer, hvilken bakterie er udvalgt blandt arterne Flavobacterium arborescens og Escherichia coli, kendetegnet ved, at bakterien dyrkes i et vandigt næringsmedium indeholdende glucose-oxim, men under 10 anvendelse af en anden carbonkilde end glucose, hvorhos koncentrationen af glucose-oxim er tilstrækkelig til at bevirke en forøgelse af enzymproduktionen.
2. Fremgangsmåde ifølge krav 1, kendetegnet ved, at der som carbonkilde anvendes xylose, ara- 15 binose eller lactose.
3. Fremgangsmåde ifølge krav 1, kendetegne t ved, at der som bakterie anvendes F.arborescens ATCC 4358 eller NRRL B 11.022. 20 25 30 35
DK055284A 1983-02-09 1984-02-08 Fremgangsmaade til foroegelse af produktionen af enzymer, der er involveret i carbonhydrat-metabolisme DK167445B1 (da)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US06/465,243 US4510247A (en) 1983-02-09 1983-02-09 Use of glucose oxime to increase glucose isomerase activity in bacterial cells
US46524383 1983-02-09

Publications (3)

Publication Number Publication Date
DK55284D0 DK55284D0 (da) 1984-02-08
DK55284A DK55284A (da) 1984-08-10
DK167445B1 true DK167445B1 (da) 1993-11-01

Family

ID=23847006

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
DK055284A DK167445B1 (da) 1983-02-09 1984-02-08 Fremgangsmaade til foroegelse af produktionen af enzymer, der er involveret i carbonhydrat-metabolisme

Country Status (8)

Country Link
US (1) US4510247A (da)
EP (1) EP0118703B1 (da)
JP (1) JPS59146586A (da)
KR (1) KR920003821B1 (da)
AR (1) AR231841A1 (da)
DE (1) DE3474968D1 (da)
DK (1) DK167445B1 (da)
ES (1) ES8504926A1 (da)

Family Cites Families (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3770589A (en) * 1971-05-20 1973-11-06 Cpc International Inc Process for the production of glucose isomerase
US4283496A (en) * 1976-10-20 1981-08-11 R. J. Reynolds Tobacco Company Preparation and use of glucose isomerase

Also Published As

Publication number Publication date
ES529484A0 (es) 1985-05-01
AR231841A1 (es) 1985-03-29
DK55284A (da) 1984-08-10
JPS6159119B2 (da) 1986-12-15
EP0118703A2 (en) 1984-09-19
EP0118703B1 (en) 1988-11-02
DK55284D0 (da) 1984-02-08
JPS59146586A (ja) 1984-08-22
US4510247A (en) 1985-04-09
DE3474968D1 (en) 1988-12-08
KR840007601A (ko) 1984-12-08
ES8504926A1 (es) 1985-05-01
EP0118703A3 (en) 1986-05-21
KR920003821B1 (ko) 1992-05-15

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Egel Physiological aspects of conjugation in fission yeast
Wiberg et al. Early enzyme synthesis and its control in E. coli infected with some amber mutants of bacteriophage T4
Adhya et al. Glucose effect and the galactose enzymes of Escherichia coli: correlation between glucose inhibition of induction and inducer transport
Sigal et al. Glycogen accumulation by wild-type and uridine diphosphate glucose pyrophosphorylase-negative strains of Escherichia coli
DiMarco et al. D-Glucose transport system of Zymomonas mobilis
Fradkin et al. 2-Keto-3-deoxygluconate 6-phosphate aldolase mutants of Escherichia coli
Franklund et al. Glucose uptake by the cellulolytic ruminal anaerobe Bacteroides succinogenes
Sarvas Mutant of Escherichia coli K-12 defective in D-glucosamine biosynthesis
Hoffee et al. 2-Deoxyribose gene-enzyme complex in Salmonella typhimurium: regulation of phosphodeoxyribomutase
Rosenthal Agglutinating properties of Escherichia coli: agglutination of erythrocytes, leucocytes, thrombocytes, spermatozoa, spores of molds, and pollen by strains of E. Coli
Cuskey et al. Chromosomal mapping of mutations affecting glycerol and glucose catabolism in Pseudomonas aeruginosa PAO
Hamilton et al. The glucose uptake kinetics of some marine bacteria
DK167445B1 (da) Fremgangsmaade til foroegelse af produktionen af enzymer, der er involveret i carbonhydrat-metabolisme
Eberhart et al. Induction of β-glucosidases in Neurospora crassa
Bartkus et al. Isolation of a mutation resulting in constitutive synthesis of L-fucose catabolic enzymes
Wainwright et al. Enzyme adaptation in bacteria: fate of nitratase in nitrate-adapted cells grown in the absence of substrate
Lieberman et al. Energization of osmotic shock-sensitive transport systems in Escherichia coli requires more than ATP
Hylemon et al. Transport and catabolism of D-fructose by Spirillum itersonii
Elliott The growth-factor requirements of Tetrahymena geleii E
Grisolia et al. Studies on the mechanism of action of carbamate kinase
Wallace et al. Limited multiplication of Mycobacterium lepraemurium in cell cultures
Ammerman et al. Uptake of cyclic AMP by natural populations of marine bacteria
Wasmuth et al. A role for a pyridoxine derivative in the multivalent repression of the isoleucine and valine biosynthetic enzymes
Sekhara Varma et al. Accumulation of Co58‐Vitamin B12 by Euglena gracilis
English et al. Growth comparisons of streptomycin-sensitive and streptomycin-resistant Micrococcus pyogenes var. aureus

Legal Events

Date Code Title Description
B1 Patent granted (law 1993)
PBP Patent lapsed