DE19516077C1 - Qualitativer Nachweis von zugesetzten Eiweißhydrolysaten in Lebensmitteln - Google Patents
Qualitativer Nachweis von zugesetzten Eiweißhydrolysaten in LebensmittelnInfo
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Description
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zum qualitativen Nach
weis von zugesetzten Eiweißhydrolysaten in Lebensmitteln,
insbesondere von zugesetzten tierischen und pflanzlichen Ei
weißhydrolysaten in Fleisch- und Fleischwaren.
Die Lebensmittelchemie ist ein Zweig der angewandten Chemie,
der sich mit der Chemie der Lebensmittel, unter anderem der
Ermittlung der Zusammensetzung und Funktion von Lebensmitteln
und Lebensmittelzubereitungen, beschäftigt. Die Überwachung
der Hersteller, des Handels und des Verkehrs mit Lebensmit
teln und der Nachweis möglicher Täuschung und Irreführung des
Verbrauchers sind die Schwerpunkte dieses Gebietes. Qualita
tive und quantitative Analysen von Lebensmitteln auf erlaubte
oder verbotene Lebensmittelzusatzstoffe, auf Rückstände von
Pestiziden, Düngemitteln, Lösungsmitteln, Antibiotika, Hormo
nen und Schwermetallen sind besondere Untersuchungsschwer
punkte.
Durch die Globalisierung des zwischenstaatlichen Handels, von dem
auch die Lebensmittelindustrie in starkem Maße betroffen ist, sind
zuverlässige und reproduzierbare Analysemethoden zum Schutze des
Verbrauchers unerläßlich. Die Manipulation der Lebensmittel, ins
besondere durch Zusatz von Stoffen, die zum Strecken der einzelnen
Produkte dienen, sind in vielen Fällen verboten. Dieses betrifft
insbesondere den Zusatz von tierischen und pflanzlichen Eiweißhy
drolysaten in Fleisch und Fleischwaren. Häufig werden bei diesen
zum Beispiel der Wassergehalt unzulässig erhöht, so daß ohne Zu
satz der Eiweißhydrolysate das gesetzlich vorgeschriebene
Eiweiß-Wasser-Verhältnis im nicht mehr zugelassenen Bereich liegen
würde. Diese Tatsache berücksichtigend werden häufig bei Fleisch
und Fleischwaren, insbesondere Hähnchenbrustfilets und Kochschin
ken, die nicht zugelassenen Eiweißhydrolysate zugesetzt.
Aus dem Stand der Technik ist bis heute kein zuverlässiges Analy
severfahren zur Bestimmung von zugesetzten tierischen und pflanz
lichen Eiweißhydrolysaten in Lebensmitteln, insbesondere in
Fleisch und Fleischwaren, bekannt. Problematisch ist vor allem die
Tatsache, daß die zugesetzten Eiweißhydrolysate keine spezies
fremden Stoffe darstellen, sondern zum Spektrum der natürlichen
Stoffe zählen und in einer gewissen Schwankungsbreite vorkommen.
Die Eiweißhydrolysate stellen Gemische von Aminosäuren, Di- und
Oligo-Peptiden dar, was eine Lebensmittel-Analyse aufgrund der
Vielzahl der denkbaren Verbindungen nahezu ausschließt. Dieses
erschwert den Nachweis, daß einem Lebensmittel solche Eiweißhydro
lysate zugesetzt worden sind, erheblich, so daß nicht nur ein
quantitativer, sondern auch ein qualitativer Nachweis dieser zuge
setzten Eiweißhydrolysate nahezu unmöglich erscheint.
Grundsätzlich ist es bekannt, den für Nahrungsmittel wichtigen
Gehalt an Aminosäuren festzustellen. In "Journal of Chromatogra
phy" 615 (1993), Seiten 1 bis 22 ist ein Verfahren beschrieben,
bei dem Nahrungsmittel zu freier Aminosäuren enthaltende Proben
aufbereitet und anschließend chromatographiert werden. Ein ähnli
ches Verfahren ist aus WO 87/07722 bekannt, bei dem der Lysinge
halt und der Gesamtproteingehalt chromatographisch bestimmt wer
den.
Durch "Deutsche Lebensmittel-Rundschau" 1969, Seiten 139 bis 144
ist es bekannt, einen Nachweis von Wurstwaren zugesetztem Hühner
eiklar dadurch vorzunehmen, daß der Gehalt an Aminozuckern be
stimmt wird. Hierzu werden die Eiweißstoffe hydrolysiert und die
Aminozucker abgespalten und chromatograhisch bestimmt. Eine Be
stimmung von zugesetzten Eiweißhydrolysaten ist mit diesem Verfah
ren weder vorgesehen noch möglich.
Das sich der Erfindung zugrundeliegende Problem ergibt sich somit
darin, ein Verfahren zum qualitativen Nachweis von zugesetzten
Eiweißhydrolysaten in Lebensmitteln, insbesondere von zugesetzten
tierischen und pflanzlichen Eiweißhydrolysaten in Fleisch und
Fleischwaren, bereitzustellen.
Dieses Problem wird erfindungsgemäß mit einem Verfahren nach
Anspruch 1 gelöst.
Bei diesem Verfahren werden die Lebensmittel zu freie Amino
säuren enthaltenden Proben aufbereitet, die anschließend ei
ner Aminosäurenbestimmung unterworfen werden, um die freien
Aminosäuren und deren Gehalte zu bestimmen. Die Probenaufbe
reitung sowie die Aminosäurenbestimmung verlaufen nach kon
ventionellen Methoden. Beispielsweise werden die Lebensmittel
zunächst genau eingewogen, mit destilliertem Wasser verdünnt,
homogenisiert und anschließend die flüssige Phase mit den
darin enthaltenen freien Aminosäuren ionenaustauschchromato
graphisch getrennt und nach Farbreaktionen mit Ninhydrin oder
o-Phthaldialdehyd nachgewiesen. Dieser Vorgang ist in der
Regel automatisiert. Selbstverständlich ist es auch denkbar,
daß die Aminosäuren zum Beispiel mit Phenylsenföl, FMOC, Dab
sylchlorid oder Dansylchlorid derivatisiert und einer Flüs
sigkeitschromatographie, insbesondere einer HPLC (High Per
formance Liquid Chromatography) mit Reversed-Phase-Charakte
ristik, unterworfen werden. Die erhaltenen Chromatogramme
werden sowohl qualitativ als auch quantitativ ausgewertet.
Die zu den einzelnen Proben ermittelten freien Aminosäure-Men
genangaben, die aus mit Eiweißhydrolysaten behandelten
Lebensmitteln stammen, werden mit solchen Proben-Mengenanga
ben verglichen, die aus den entsprechenden unbehandelten Le
bensmitteln stammen, denen also keine Eiweißhydrolysate zu
gesetzt worden sind. Überschreiten einige Aminosäuregehalte
die aus den entsprechenden, unbehandelten Lebensmittelproben
ermittelten Werte, so ist dies zumindest ein Indiz für eine
unzulässige Eiweißhydrolysat-Zugabe, jedoch noch kein Beweis,
da die in Spezies vorkommenden freien Aminosäuren immer einer
gewissen Schwankungsbreite unterliegen. Bei Vergleich der
ermittelten Gehalte der einzelnen Aminosäuren stellt man je
doch überraschenderweise fest, daß einzelne Aminosäuregehalte
trotz Zugabe von Eiweißhydrolysaten in Lebensmitteln, insbe
sondere in Fleisch und Fleischwaren, annähernd konstant blei
ben, bei Eiweißhydrolysat-Zusatz tierischen Ursprungs vor
zugsweise Serin und Asparaginsäure, während andere Aminosäu
regehalte sich signifikant verändern, vorzugsweise Glycin und
Alanin. Diese überraschende Erkenntnis erlaubt somit zumin
dest den direkten Vergleich der in einer natürlichen
Schwankungsbreite vorkommenden, jedoch bei Eiweißhydrolysat-Zusatz
sich signifikant verändernden Aminosäuregehalte mit
aus Erfahrung festgelegten Werten, um Rückschlüsse auf
eventuelle Zusätze in Form von Eiweißhydrolysaten zu ziehen
bzw., erlaubt, falls ohne Eiweißhydrolysat versetzte ent
sprechende Lebensmittel zur Verfügung stehen, sogar den Ver
gleich der ermittelten Probengehalte an bei Eiweißhydrolysat-Zugabe
sich mengenmäßig signifikant verändernden freien Ami
nosäuren mit Probengehalten an diesen freien Aminosäuren, die
aus nicht mit Eiweißhydrolysaten behandelten Lebensmitteln
stammen. Durch die Signifikanz der zur Beurteilung herangezo
genen Werte ist eine sichere Aussage über
Eiweißhydrolysat-Zusätze möglich.
Dadurch, daß bei Eiweißhydrolysat-Zusatz tierischen Ursprungs
bestimmte Aminosäuregehalte sich signifikant verändern, wäh
rend andere nahezu unverändert bleiben, ist es zweckmäßig,
für einen Zusatz von Eiweißhydrolysaten tierischen Ursprungs
Probengehalte freier Aminosäuren, die sich durch den Zusatz
erhöhen, mit Probengehalten freier Aminosäuren, die durch den
Zusatz praktisch unverändert bleiben, zur Durchführung des
Vergleichs in Beziehung zu setzen. Insbesondere Glycin und
Alanin verändern sich bei Eiweißhydrolysatzugabe tierischen
Ursprungs signifikant, während Serin und Asparaginsäure nahe
zu konstant bleiben. Die Quotienten werden auf die Art und
Weise gebildet, daß ein bei Zusatz sich stark verändernder
Aminosäuregehalt durch einen nahezu unabhängigen Aminosäure
gehalt dividiert wird, wobei auch der Kehrwert eines solchen
Quotienten verwendbar ist. Die Quotientenbildung ermöglicht
es, Proben augenfällig als mit tierischen Eiweißhydrolysaten
behandelt zu identifizieren, deren Aminosäuregehalte trotz
unzulässiger Zusätze noch in der natürlichen Schwan
kungsbreite liegen und somit auch diese Grenzfälle sicher
erfaßt werden.
Da bei Zugabe von pflanzlichen Eiweißhydrolysaten nahezu
sämtliche Gehalte an freien Aminosäuren zunehmen, ist es
zweckmäßig, daß für einen Zusatz von pflanzlichen Eiweißhy
drolysaten Probengehalte im wesentlichen aller freien Amino
säuren zur Durchführung des Vergleichs verwendet werden.
Handelt es sich bei dem zugesetzten Eiweißhydrolysat um eine
Mischung von pflanzlichen und tierischen Eiweißhydrolysaten,
so ist sowohl der Vergleich von Probengehalten im wesentli
chen aller freien Aminosäuren als auch ein Quotientenver
gleich hilfreich.
Damit die Reproduzierbarkeit der Ergebnisse des erfindungs
gemäßen Verfahrens gesteigert wird, ist es zweckmäßig, daß
bei der Probenaufbereitung die in den Lebensmitteln enthalte
nen freien Aminosäuren von den in den Lebensmitteln enthalte
nen Proteinen getrennt werden, so daß sich die Proteine nicht
störend bei der Aminosäurebestimmung auswirken können.
Darüber hinaus ist es vorteilhaft, wenn die in den Lebensmit
teln enthaltenen Proteine vor Trennung von den freien Amino
säuren zunächst aus den Lebensmitteln ausgefällt werden, da
mit die Trennung der Proteine von den freien Aminosäuren
nicht durch in den Lebensmitteln enthaltenen anderen Stoffen
gestört wird.
Zweckmäßigerweise wird eine einfach durchzuführende Trennung
der Proteine von den Aminosäuren in der Form bewerkstelligt,
daß die ausgefällten Proteine vor der Bestimmung der freien
Aminosäuren von diesen abfiltriert werden. Dieser Schritt
erhöht die Reproduzierbarkeit des erfindungsgemäßen Verfah
rens.
Das erfindungsgemäße Nachweisverfahren ist wirtschaftlich
gesehen interessant, da keine zusätzlichen speziell für das
Verfahren entwickelte Apparaturen notwendig sind, so daß die
sich in einem Laborpark befindenden Geräte verwendet werden
können.
Das in der Zeichnung und in den Tabellen gezeigte Beispiel
soll die Erfindung näher erläutern.
Es zeigen:
Fig. 1 ein Aminosäurechromatogramm einer aufbereite
ten Probe;
Tabelle 1 den Gehalt an freien Aminosäuren in mg/100 g Hähnchenbrustfilet von Frischfleisch ohne Ei weißhydrolysat-Zusatz und einem Fertigprodukt jeweils ohne, mit tierischem und mit pflanzli chem Eiweißhydrolysatzusatz;
Tabelle 2 den Gehalt an freien Aminosäuren in mg/100 g Hähnchenbrustfilet von Frischfleisch ohne Ei weißhydrolysat-Zusatz und einem Fertigprodukt jeweils ohne und mit tierischem Eiweißhydroly satzusatz;
Tabelle 1a Glycin/Serin- und Glycin/Asparaginsäure-Quo tienten, die mit Werten der Chargen 1 und 2 aus Tabelle 1 gebildet worden sind;
Tabelle 1b Glycin/Serin- und Glycin/Asparaginsäure-Quo tienten, die mit Werten der Chargen 1 und 3 aus Tabelle 1 gebildet worden sind;
Tabelle 2a Glycin/Serin- und Glycin/Asparaginsäure-Quo tienten, die mit Werten aus Tabelle 2 gebildet worden sind;
Tabelle 3 den Gehalt an freien Aminosäuren in mg/100 g Rohfleisch (ohne Eiweißhydrolysatzusatz) vom Schwein (Ober- und Unterschale) und Kochschin ken jeweils ohne und mit Eiweißhydrolysatzusatz und
Tabelle 3a Glycin/Serin- und Glycin/Asparagin-Quotien ten, die mit Werten aus Tabelle 3 gebildet wor den sind.
Tabelle 1 den Gehalt an freien Aminosäuren in mg/100 g Hähnchenbrustfilet von Frischfleisch ohne Ei weißhydrolysat-Zusatz und einem Fertigprodukt jeweils ohne, mit tierischem und mit pflanzli chem Eiweißhydrolysatzusatz;
Tabelle 2 den Gehalt an freien Aminosäuren in mg/100 g Hähnchenbrustfilet von Frischfleisch ohne Ei weißhydrolysat-Zusatz und einem Fertigprodukt jeweils ohne und mit tierischem Eiweißhydroly satzusatz;
Tabelle 1a Glycin/Serin- und Glycin/Asparaginsäure-Quo tienten, die mit Werten der Chargen 1 und 2 aus Tabelle 1 gebildet worden sind;
Tabelle 1b Glycin/Serin- und Glycin/Asparaginsäure-Quo tienten, die mit Werten der Chargen 1 und 3 aus Tabelle 1 gebildet worden sind;
Tabelle 2a Glycin/Serin- und Glycin/Asparaginsäure-Quo tienten, die mit Werten aus Tabelle 2 gebildet worden sind;
Tabelle 3 den Gehalt an freien Aminosäuren in mg/100 g Rohfleisch (ohne Eiweißhydrolysatzusatz) vom Schwein (Ober- und Unterschale) und Kochschin ken jeweils ohne und mit Eiweißhydrolysatzusatz und
Tabelle 3a Glycin/Serin- und Glycin/Asparagin-Quotien ten, die mit Werten aus Tabelle 3 gebildet wor den sind.
Fig. 1 zeigt ein Aminosäurechromatogramm einer mit Eiweißhy
drolysat versetzten aufbereiteten Probe, in dem den einzelnen
Peaks die jeweilige Aminosäure zugeordnet ist. Die einzelnen
Peakflächen entsprechen den jeweiligen Aminosäuremengen. Die
se werden direkt mit aus ohne Eiweißhydrolysat behandelten
Proben erhaltenen Werten bzw. über Quotienten verglichen, die
in der Form gebildet werden, daß ein bei Zusatz von Eiweißhy
drolysaten sich stark verändernder Aminosäuregehalt durch
einen nahezu unabhängigen Aminosäuregehalt dividiert wird, so
daß Aussagen darüber möglich sind, ob eine Lebensmittelprobe
mit Eiweißhydrolysaten versetzt worden ist oder nicht.
Die in den Tabellen angegebenen Mittelwerte, Quotienten und
deren Varianzen wurden jeweils mit n = 6 Werten mit Hilfe der
zweifaktoriellen Varianzanalyse bestimmt.
Zunächst ist anzumerken, daß die in den nachfolgenden Tabel
len aufgeführten Frischfleisch-/Rohfleisch-Chargen nicht mit
Eiweißhydrolysat versetzt worden sind. Die zu diesen Chargen
angegebenen Werte zeigen eine natürliche Schwankungsbreite
der einzelnen Aminosäuregehalte und dienen als Vergleichspa
rameter für eine Bewertung hinsichtlich eines Eiweißhydroly
satzusatzes.
Aus der Tabelle 1 ist zu erkennen, daß bei Eiweißhydrolysat
zusatz zu einem Fertigprodukt (Chargen 2 und 3) eine signifi
kante Veränderung der freien Aminosäuren stattgefunden hat.
Bei Zugabe von tierischen Eiweißhydrolysaten zum Fertigpro
dukt (Charge 2) sind nur bestimmte Aminosäuregehalte signifi
kant verändert, in den meisten Fällen erhöht, während bei
Zugabe von pflanzlichen Eiweißhydrolysaten (Charge 3) nahezu
sämtliche Aminosäuregehalte erheblich zugenommen haben. Die
Mittelwertvergleiche zeigen, daß die Aminosäuren Glycin, Ala
nin, Leucin und Isoleucin im Fertigprodukt von der Charge 2
(mit tierischem Eiweißhydrolysatzusatz) und die Aminosäuren
Asparaginsäure, Threonin, Valin, Arginin, Phenylalanin, Hi
stidin, Tyrosin, Glycin, Alanin, Glutaminsäure, Serin, Leu
cin, Isoleucin und Methionin der Charge 3 (mit pflanzlichem
Eiweißhydrolysatzusatz) im Vergleich zur Charge 1 (ohne Ei
weißhydrolysatzusatz) einen signifikant erhöhten Gehalt auf
weisen.
Eine Zugabe von tierischem Eiweißhydrolysat erhöht den Gly
cingehalt von der in der Tabelle 1 gezeigten Charge 2 (Fer
tigprodukt) und der in der Tabelle 2 gezeigten Charge 1 (Fer
tigprodukt), wobei gleichzeitig der Gehalt der Aminosäuren
Serin und Asparaginsäure nahezu konstant bleibt. Aufgrund
dieser Tatsache werden als zusätzliches Bewertungskriterium
die Glycin/Serin- und Glycin/Asparaginsäurequotienten verwen
det, die in der Tabelle 1a gezeigt sind.
In der Tabelle 1a ist zu erkennen, daß der Glycin/Serin-Quo
tient vom Fertigprodukt der Charge 2 (mit tierischem Eiweiß
hydrolysatzusatz) im Vergleich zu den entsprechenden Quotien
ten des Frischfleisches der Chargen 1 und 2 und des Fertig
produktes der Charge 1 (alle ohne Eiweißhydrolysatzusatz) si
gnifikant höher liegt. Das gleiche gilt für den
Glycin/Asparaginsäure-Quotienten.
In der Tabelle 1b ist zu erkennen, daß der Glycin/Serin-Quo
tient vom Fertigprodukt der Charge 3 (mit pflanzlichem Ei
weißhydrolysatzusatz) im Vergleich zu den entsprechenden Quo
tienten des Frischfleisches der Chargen 1 und 3 und des Fer
tigproduktes der Charge 1 (alle ohne Eiweißhydrolysatzusatz)
in der gleichen Größenordnung liegt. Beim Glycin/Asparagin
säure-Quotienten vom Fertigprodukt der Charge 3 liegt dieser
sogar deutlich unter den entsprechenden Quotienten des
Frischfleisches der Chargen 1 und 3 und des Fertigproduktes
der Charge 1. Dies deutet daraufhin, daß dem Fertigprodukt
der Charge 3 zumindest kein tierisches Eiweißhydrolysat zu
gesetzt worden ist. Über den oben genannten Mittelwertver
gleich der einzelnen Aminosäuren zur Charge 1 des Fertigpro
duktes ist eine sichere Aussage darüber möglich, daß ein
pflanzlicher Eiweißhydrolysatzusatz zum Fertigprodukt der
Charge 3 gegeben ist.
In der Tabelle 2 ist zu erkennen, daß die Aminosäuren Argi
nin, Glycin, Alanin, Leucin und Isoleucin im Fertigprodukt
der Charge 1 (mit tierischem Eiweißhydrolysatzusatz) im Ver
gleich zu Charge 2 (ohne Eiweißhydrolysatzusatz) signifikant
höher liegen. Der höhere Gehalt an Glutaminsäure im Fertig
produkt der Charge 2 gegenüber Charge 1 beruht auf der Zugabe
von Glutamat, das als Geschmacksverstärker in vielen Fertig
produkten Verwendung findet.
Tabelle 2a zeigt, daß bei den in der Tabelle 2 angegebenen
Werten der Glycin/Serin-Quotient vom Fertigprodukt der Charge
1 (mit tierischem Eiweißhydrolysatzusatz) im Vergleich
zum Frischfleisch der Chargen 1 und 2 und zum Fertigprodukt
der Charge 2 (alle ohne Eiweißhydrolysatzusatz) signifikant
höher liegt. Das gleiche gilt für den
Glycin/Asparaginsäure-Quotienten.
Da sich die Alanin-Gehalte ähnlich verhalten wie die
Glycin-Gehalte, können als weitere Bewertungskriterien die Quotien
ten Alanin/Serin und Alanin/Asparaginsäure eingesetzt werden.
Die Quotienten, insbesondere die Quotienten Glycin/Serin und
Glycin/Asparaginsäure, haben eine besondere Bedeutung bei der
Bewertung von Grenzfällen, das heißt von Fällen, bei denen
trotz Eiweißhydrolysat-Zusatzes die aus den entsprechenden,
nicht mit Eiweißhydrolysaten behandelten Lebensmitteln ermit
telten einzelnen Aminosäuregehalte nicht überschritten wer
den. Diese Grenzfälle sind darauf zurückzuführen, daß eine
natürliche Schwankungsbreite der einzelnen Aminosäuregehalte
vorhanden ist. Beispielsweise liegt der in Tabelle 1 gezeigte
Glycingehalt beim Fertigprodukt der Charge 2 (mit tierischem
Eiweißhydrolysat) mit 9,27 mg/100 g Gesamtmasse auf der Höhe
des in der Tabelle 2 gezeigten Glycin-Gehaltes des Frisch
fleisches der Charge 2 (ohne Eiweißhydrolysatzusatz) mit
9,25 mg/100 g Gesamtmasse. Eine sichere Beurteilung, ob dem
Fertigprodukt Eiweißhydrolysate zugesetzt worden sind, ist
somit erschwert bzw. nicht möglich. Dagegen ist der in der
Tabelle 1a gezeigte Glycin/Serin-Quotient vom Fertigprodukt
der Charge 2 (mit tierischem Eiweißhydrolysatzusatz) mit
1,042 signifikant höher als der in der Tabelle 2a gezeigte
Glycin/Serin-Quotient vom Frischfleisch der Charge 2 (ohne
Eiweißhydrolysatzusatz) mit 0,826. Der Vergleich der beiden
Quotienten zeigt deutlich, daß dem Fertigprodukt tierische
Eiweißhydrolysate zugesetzt worden sind.
In Tabelle 3 ist zu erkennen, daß ein Eiweißhydrolysatzusatz
(Charge 2) bei der Herstellung von Kochschinken zu einer si
gnifikanten Veränderung der freien Aminosäuren führt. Die
anschließenden Mittelwertsvergleiche zeigen, daß die Amino
säuren Threonin, Valin, Arginin, Phenylalanin, Histidin, Ty
rosin, Lysin, Glycin, Alanin, Glutaminsäure, Serin, Leucin,
Isoleucin und Methionin im Fertigprodukt von der Charge 2
(mit Eiweißhydrolysatzusatz) im Vergleich zur Charge 1 (ohne
Eiweißhydrolysatzusatz) einen signifikant erhöhten Gehalt
aufweisen. Dies zeigt, daß dem Kochschinken der Charge 2 zu
mindest pflanzliche Eiweißhydrolysate zugesetzt worden sind.
Ist es ferner von Interesse, in Erfahrung zu bringen, ob dem
Kochschinken der Charge 2 auch tierische Eiweißhydrolysate
zugesetzt worden sind, kann ein entsprechender Vergleich der
oben genannten Quotienten herangezogen werden.
Die in Tabelle 3a gezeigten Glycin/Serin- bzw. Glycin/Aspara
ginsäure-Quotienten, die aus den in der Tabelle 3 angegebenen
Werten berechnet werden, deuten auf einen tierischen Eiweiß
hydrolysatzusatz hin. Es ist zu erkennen, daß der Glycin/Se
rin-Quotient des Kochschinkens aus Charge 2 (mit Eiweißhydro
lysatzusatz) deutlich kleiner als die Glycin/Serin-Quotienten
des Rohfleisches der beiden Chargen 1 und 2 und des Koch
schinkens der Charge 1 (alle ohne Eiweißhydrolysatzusatz)
ist. Dies läßt keine Aussage darüber zu, ob dem Kochschinken
aus Charge 2 tierische Eiweißhydrolysate zugesetzt worden
sind. Jedoch stellt sich bei Vergleich des Glycin/Asparagin
säure-Quotienten des Kochschinkens aus Charge 2 (mit Eiweiß
hydrolysatzusatz) heraus, daß dieser erheblich über den ent
sprechenden Glycin/Asparaginsäure-Quotienten des Rohfleisches
der beiden Chargen 1 und 2 bzw. des Kochschinkens aus Charge
1 (alle ohne Eiweißhydrolysatzusatz) liegt. Dies ist ein
deutlicher Hinweis darauf, daß dem Kochschinken aus Charge 2
neben den pflanzlichen Eiweißhydrolysaten zusätzlich noch
tierische Eiweißhydrolysate zugesetzt worden sind. Die Tatsa
che, daß der Glycin/Serin-Quotient diese Aussage nicht
stützt, kann dahingehend gedeutet werden, daß der pflanzliche
Eiweißhydrolysatzusatz einen relativ hohen Serin-Anteil auf
weist, so daß der entsprechende Glycin/Serin-Quotient erheb
lich verkleinert und somit die Anwesenheit tierischen Eiweiß
hydrolysates quasi "verdeckt" wird.
Claims (7)
1. Verfahren zum qualitativen Nachweis von zugesetzten Ei
weißhydrolysaten in Lebensmitteln, insbesondere von zu
gesetzten tierischen und pflanzlichen Eiweißhydrolysaten
in Fleisch und Fleischwaren, dadurch gekennzeichnet, daß
- - die Lebensmittel zu freie Aminosäuren enthaltenden Proben aufbereitet werden und
- - die in den aufbereiteten Proben vorhandenen freien Ami nosäuren qualitativ und quantitativ bestimmt werden, wo bei die ermittelten Probengehalte an freien Aminosäuren mit solchen Probengehalten verglichen werden, die aus den entsprechenden, nicht mit Eiweißhydrolysaten behandelten Lebensmitteln stammen.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß
für einen Zusatz von Eiweißhydrolysaten tierischen Ur
sprungs Probengehalte freier Aminosäuren, die sich durch
den Zusatz erhöhen, mit Probengehalten freier Aminosäu
ren, die durch den Zusatz praktisch unverändert bleiben,
zur Durchführung des Vergleichs in Beziehung gesetzt wer
den.
3. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß
für einen Zusatz von pflanzlichen Eiweißhydrolysaten Pro
bengehalte im wesentlichen aller freien Aminosäuren zur
Durchführung des Vergleichs verwendet werden.
4. Verfahren nach Anspruch 1, 2 oder 3, dadurch gekennzeich
net, daß bei der Probenaufbereitung die in den Lebensmit
teln enthaltenen freien Aminosäuren von den in den
Lebensmitteln enthaltenen Proteinen getrennt werden.
5. Verfahren nach Anspruch 4, dadurch gekennzeichnet, daß
die in den Lebensmitteln enthaltenen Proteine vor Tren
nung von den freien Aminosäuren zunächst aus den Lebens
mitteln ausgefällt werden.
6. Verfahren nach Anspruch 5, dadurch gekennzeichnet, daß
die ausgefällten Proteine vor der Bestimmung der freien
Aminosäuren von diesen abfiltriert werden.
7. Verfahren nach Anspruch 6, dadurch gekennzeichnet, daß
vor dem Filtrieren die Proteine und die freien Aminosäu
ren einer Zentrifugierung unterworfen werden.
Priority Applications (7)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DE19516077A DE19516077C1 (de) | 1995-05-05 | 1995-05-05 | Qualitativer Nachweis von zugesetzten Eiweißhydrolysaten in Lebensmitteln |
AT96909958T ATE196365T1 (de) | 1995-05-05 | 1996-04-04 | Qualitativer nachweis von zugesetzten eiweisshydrolysaten in lebensmitteln |
DE59605885T DE59605885D1 (de) | 1995-05-05 | 1996-04-04 | Qualitativer nachweis von zugesetzten eiweisshydrolysaten in lebensmitteln |
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- 1996-04-04 AU AU53310/96A patent/AU5331096A/en not_active Abandoned
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- 1996-04-04 WO PCT/DE1996/000645 patent/WO1996035125A1/de active IP Right Grant
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DE102006030976A1 (de) * | 2006-07-03 | 2008-01-17 | Behrens, Meinhard, Dr. | Verfahren zum qualitativen Nachweis von zugesetzten Eiweiß-Stoffen in Lebensmitteln |
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WO2018046033A1 (de) | 2016-09-12 | 2018-03-15 | MEMBRAPURE Gesellschaft für Membrantechnik mbH | VERFAHREN ZUM QUALITATIVEN NACHWEIS VON ZUGESETZTEN EIWEIß-STOFFEN IN LEBENSMITTELN |
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WO1996035125A1 (de) | 1996-11-07 |
DE59605885D1 (de) | 2000-10-19 |
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D1 | Grant (no unexamined application published) patent law 81 | ||
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