DE102012016127A1 - Error correction encoding apparatus for data stream, supplies one of m' mutually different synchronous words to each block in error correction information - Google Patents

Error correction encoding apparatus for data stream, supplies one of m' mutually different synchronous words to each block in error correction information Download PDF

Info

Publication number
DE102012016127A1
DE102012016127A1 DE102012016127A DE102012016127A DE102012016127A1 DE 102012016127 A1 DE102012016127 A1 DE 102012016127A1 DE 102012016127 A DE102012016127 A DE 102012016127A DE 102012016127 A DE102012016127 A DE 102012016127A DE 102012016127 A1 DE102012016127 A1 DE 102012016127A1
Authority
DE
Germany
Prior art keywords
ultrafiltrates
rabbit
bioactive
cell
weight
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Withdrawn
Application number
DE102012016127A
Other languages
German (de)
Inventor
Erika Eliasova
Daniel Elias
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Individual
Original Assignee
Individual
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Individual filed Critical Individual
Publication of DE102012016127A1 publication Critical patent/DE102012016127A1/en
Withdrawn legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L2/00—Non-alcoholic beverages; Dry compositions or concentrates therefor; Their preparation
    • A23L2/52—Adding ingredients
    • A23L2/66—Proteins
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L33/00—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
    • A23L33/10—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
    • A23L33/16—Inorganic salts, minerals or trace elements
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L33/00—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
    • A23L33/10—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
    • A23L33/17—Amino acids, peptides or proteins
    • A23L33/18—Peptides; Protein hydrolysates
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides

Abstract

An error correction encoder supplies one of m' mutually different synchronous words to each of n sync blocks in block of error correction encoded information, such that the sequence of two sync words of subsequent blocks is unique for each two subsequent blocks in encoded information.

Description

Die Erfindung betrifft eine bioaktive, regenerative Mischung zur Herstellung eines Ergänzungsnahrungsmittels, das insbesondere zur Regeneration von organischen Zellen und menschlichen Geweben bestimmt ist.The invention relates to a bioactive, regenerative mixture for the preparation of a supplemental food intended in particular for the regeneration of organic cells and human tissues.

Bis zum heutigen Tag sind verschiedene Peptid-Ergänzungsnahrungsmittel bekannt, und zwar in Form von Flüssigkeit, Pulver, Gel oder in Tablettenform.To date, various peptide supplemental foods are known, in the form of liquid, powder, gel or tablet form.

Eine bekannte Lösung ist in der slowakischen Patentschrift 286 819 angeführt, mit der Priorität aus der amerikanischen Patentanmeldung US 60/304 180 mit dem Titel „Isoliertes Polynukleotid, isolierter C5-epimerisiertes Polypeptid, Verfahren zur Herstellung von Protein und Verfahren zur Erhöhung der Aktivität der C5-Epimerisierung”, wobei das isolierte Polynukleotid eine Nukleotidsequenz für die Kodierung des Polypeptids enthält, dessen Aminosäuresequenz mindestens zu 95% mit der Referenzaminosäuresequenz übereinstimmt, die aus den Aminosäuren 1 bis 618 aus der SEKV-ID-Nr.1 besteht; dabei werden der Vektor, die Wirtszelle und das Verfahren zur Herstellung eines Proteins durch Kultivieren der Wirtszelle unter bestimmten Bedingungen durchgeführt, unter denen dieses Protein exprimiert wird. Der Nachteil dieser Lösung ist, dass sie zu kompliziert und kostenaufwendig ist.A known solution is in the Slovak Patent 286,819 with priority from U.S. Patent Application US 60/304 180 entitled "Isolated polynucleotide, isolated C5-epimerized polypeptide, method for producing protein and method for increasing the activity of C5-epimerization", wherein the isolated polynucleotide has a nucleotide sequence for encoding the polypeptide whose amino acid sequence is at least 95% identical to the reference amino acid sequence consisting of amino acids 1 to 618 of SEQ ID NO: 1; Thereby, the vector, the host cell and the method for producing a protein are carried out by cultivating the host cell under certain conditions under which this protein is expressed. The disadvantage of this solution is that it is too complicated and expensive.

Eine weitere bekannte Lösung ist in der slowakischen Patentschrift 287037 angeführt, mit der Priorität aus den amerikanischen Patentanmeldungen US 60/105 371 und US 09/428 082 mit dem Titel „Modifiziertes Peptidprodukt, seine Verwendung, DNA, Expressionsvektor, Wirtszelle, pharmazeutische Zusammensetzung und Verfahren zur Herstellung einer pharmakologisch wirksamen Verbindung”, wobei die Fusion von Fc-Domänen mit biologisch aktiven Peptiden und das Verfahren zur Herstellung von pharmazeutischen Substanzen mit biologisch aktiven Peptiden beschrieben wird. Der Nachteil dieser Lösung ist, dass sie zu kompliziert und kostenaufwendig ist.Another known solution is in the Slovak patent specification 287037 with priority from US patent applications US 60/105 371 and US 09/428 082 entitled "Modified peptide product, its use, DNA, expression vector, host cell, pharmaceutical composition and process for the preparation of a pharmacologically active compound" Fusion of Fc domains with biologically active peptides and the process for the preparation of pharmaceutical substances with biologically active peptides is described. The disadvantage of this solution is that it is too complicated and expensive.

Eine weitere, bekannte Lösung ist in der slowakischen Patentschrift 286 994 angeführt, mit der Priorität aus den amerikanischen Patentanmeldungen US 60/095 931 und US 60/132 386 mit dem Titel „Tripeptidanaloga, Verfahren zur deren Herstellung, diese enthaltende, pharmazeutische Mittel, deren Verwendung und Zwischenprodukte”, mit Razematen, Diastereoisomeren und optischen Isomeren von Tripeptidanaloga nach einer allgemeinen Formel I, wobei B gleich H, C6 oder C10-Aryl, C7-16-Aralkyl, Het oder (niedrigeres Alkyl)-Het, die alle beliebig substituierbar sind, C1-6-Alkyl, C1-6-Alkoxy, C1-6-Alkanoyl, Hydroxy, Hydroxyalkyl, Halogen, Halogenalkyl, Nitro, Cyano, Cyanoalkylom, Amino gegebenenfalls mit C1-6-Alkyl, Amid oder (Niederalkyl-substituiertes) Amid ist oder B gleich Acylderivát mit der Formel R4-C(O)-, Carboxyl mit der Formel R4-OC(O)-, ein Amid mit der Formel R4-N(R5)-C(O)-, Thioamide mit der Formel R4-N(R5)-C(S)- oder Sulfonyl mit der Formel SO2-R4, R5 H oder C1-6Alkyl ist, und Y gleich H oder C1-6-Alkyl, R3-C1-8-Alkyl, C3-7-Cycloalkyl oder C4-10 Alkylcykloalkyl, alle optional, substituiert mit Hydroxy, C1-6-Alkoxy, C1-6-Tioalkylom, Amidoskupinou, (Niederalkyl)-Aamidoskupinou, C6- oder C10-Aryl oder C7-16-Aralkyl ist und wobei R2 gleich CH 2-R20, R20, NH, O oder S-R20-R20 ist und wobei R20 ein gesättigtes oder ungesättigtes C3-7-Cycloalkyl oder C4-10-(Alkylcykloalkyl) ist, die alle gegebenenfalls mono-, di- oder mit R21 trisubstituiert sind, oder R20 gleich C6- oder C10-Aryl oder C7-14-Aralkyl, alle gegebenenfalls mon-, di- oder trisubstituiert mit R21 oder R20, Het oder (Niederalkyl)-Het, Carboxy, Carboxy-(nieder-Alkyl), C6- oder C10-Aryl, C7-14-Aralkyl oder Het, das Aryl-, Aralkyl oder Het gegebenenfalls substituiert ist, und R1 gleich H, C1-6-Alkyl, C3-7-Cycloalkyl, C2-6-Alkenyl oder C2-6-Alkinyl ist, die alle gegebenenfalls mit Halogen oder einem pharmazeutisch annehmbaren Salz oder Ester substituiert sind.Another known solution is in the Slovak patent specification 286 994 with priority from US patent applications US 60/095 931 and US 60/132 386 entitled "Tripeptide analogs, process for their preparation, pharmaceutical compositions containing them, their use and intermediates", with racemates, diastereoisomers and optical isomers of tripeptide analogues according to a general formula I, where B is H, C6 or C10-aryl, C7-16-aralkyl, Het or (lower alkyl) -Het, which are all arbitrarily substitutable, C1-6-alkyl, C1-6-aryl Alkoxy, C 1-6 alkanoyl, hydroxy, hydroxyalkyl, halo, haloalkyl, nitro, cyano, cyanoalkyl, amino optionally with C 1-6 alkyl, amide or (lower alkyl substituted) amide or B is acyl derivative with the formula R 4-C (O) -, carboxyl with the formula R4-OC (O) -, an amide with the formula R4-N (R5) -C (O) -, thioamides with the formula R4-N (R5) -C (S) - or sulfonyl of the formula SO2-R4, R5 is H or C1-6alkyl, and Y is H or C1-6 alkyl, R3-C8-8 alkyl, C3-7 cycloalkyl or C4-10 alkylcy kloalkyl, all optionally substituted with hydroxy, C 1-6 alkoxy, C 1-6 tioalkylom, amidoskupinou, (lower alkyl) amidoskupinou, C 6 or C 10 aryl or C 7-16 aralkyl, and wherein R 2 is CH 2 -R 20 R20, NH, O or S-R20-R20 and wherein R20 is a saturated or unsaturated C3-7-cycloalkyl or C4-10- (alkylcycloalkyl), all of which are optionally mono-, di- or trisubstituted with R21, or R20 is C6- or C10-aryl or C7-14-aralkyl, all optionally mono-, di- or trisubstituted with R21 or R20, Het or (lower alkyl) -Het, carboxy, carboxy (lower-alkyl), C6- or C10-aryl, C7-14-aralkyl or Het which is optionally substituted aryl, aralkyl or Het, and R1 is H, C1-6-alkyl, C3-7-cycloalkyl, C2-6-alkenyl or C2-6- Alkynyl, all optionally substituted with halogen or a pharmaceutically acceptable salt or ester.

Der Nachteil dieser technischen Lösung besteht darin, dass die Herstellung sehr kompliziert und kostenaufwendig ist.The disadvantage of this technical solution is that the production is very complicated and expensive.

Eine weitere, bekannte Lösung ist in der slowakischen Patentschrift 286 384 angeführt, mit der Priorität aus den amerikanischen Patentanmeldungen US 60/172370 und US 09/732 357 mit dem Titel „Isolierte Antikörper oder Antikörperfragmente spezifisch bindende RG1-Polypeptide, deren Immunkonjugat und Verwendung”, wobei die hochselektiven Antikörper für die RG1-Polypeptide oder Fragmente dieser Antikörper zur Diagnose und/oder Detektion der RG1-Expression genutzt werden können, die mit Prostatakrebs in Zusammenhang gebracht werden könnte. Ferner werden Immunkonjugate beschrieben, mit einem isolierten Antikörper oder dessen Fragment, konjugiert mit einem therapeutisch wirksamen Mittel, das für die selektive Zerstörung der Zelle bestimmt ist, als auch die therapeutische und diagnostische Anwendung der angeführten Antikörper und Immunkonjugate. Der Nachteil dieser technischen Lösung besteht darin, dass die Herstellung sehr kompliziert und kostenaufwendig ist.Another known solution is in the Slovak Patent 286,384 cited above, with priority from US patent applications US 60/172370 and US 09/732 357 entitled "Isolated antibody or antibody fragment specific binding RG1 polypeptides, their immunoconjugate and use", wherein the highly selective antibodies are for the RG1 polypeptides or fragments These antibodies can be used to diagnose and / or detect RG1 expression that might be associated with prostate cancer. Further described are immunoconjugates comprising an isolated antibody or its fragment conjugated to a therapeutically-effective agent intended for the selective destruction of the cell, as well as the therapeutic and diagnostic use of said antibodies and immunoconjugates. The disadvantage of this technical solution is that the production is very complicated and expensive.

Eine weitere, bekannte Lösung ist in der slowakischen Patentschrift 286 683 angeführt, mit der Priorität aus der internationalen Anmeldung gemäß der PCT 981 072 69.7 , mit dem Titel „CD19XCD3-spezifische Polypeptide und deren Verwendung”. Diese Schrift betrifft multifunktionelle Einzelketten-Polypeptide, die mindestens zwei Bindungsstellen umfassen, die für die CD19- und CD3-Antigene spezifisch sind, und ferner ein Polypeptid, das mindestens eine weitere Domäne umfasst, vorzugsweise mit einer vorbestimmten Funktion. Darüber hinaus werden Polynukleotide, die die Polypeptide kodieren, sowie Vektoren, die die angeführten Polynukleotide und die damit transformierten Wirtszellen umfassen, und deren Verwendung bei der Herstellung der angeführten Polypeptide beschrieben. Zusätzlich betrifft diese Schrift Präparate, vorzugsweise pharmazeutische und diagnostische Präparate, die jedes der zuvor beschriebenen Polypeptide, Polynukleotide oder Vektoren als auch die Verwendung der erwähnten Polypeptide, Polynukleotide und Vektoren zur Herstellung von pharmazeutischen Präparaten zur Immuntherapie, vorzugsweise für B-Zell-Malignitäten, wie Non-Hodgkin-Lymphome, umfassen. Der Nachteil dieser technischen Lösung besteht darin, dass die Herstellung sehr kompliziert und kostenaufwendig ist.Another known solution is in the Slovak Patent 286,683 cited, with priority from the international application according to PCT 981 072 69.7 entitled "CD19XCD3 Specific Polypeptides and Their Use". This document relates to multifunctional single-chain polypeptides comprising at least two binding sites which are important for the CD19 and CD3 Antigens are specific, and further a polypeptide comprising at least one further domain, preferably with a predetermined function. In addition, polynucleotides encoding the polypeptides, as well as vectors comprising the recited polynucleotides and the host cells transformed therewith, and their use in the production of the recited polypeptides are described. In addition, this document relates to preparations, preferably pharmaceutical and diagnostic preparations, containing any of the above-described polypeptides, polynucleotides or vectors as well as the use of the mentioned polypeptides, polynucleotides and vectors for the production of pharmaceutical preparations for immunotherapy, preferably for B-cell malignancies, such as Non-Hodgkin's lymphoma, include. The disadvantage of this technical solution is that the production is very complicated and expensive.

Eine weitere, bekannte Lösung ist in der slowakischen Patentschrift 287496 angeführt, mit der Priorität aus den internationalen Anmeldungen gemäß der PCT 99105530.2 und PCT 99 109 503.5 mit dem Titel „H. medizinales Polypeptid, Verfahren zu dessen Herstellung und Verwendung”, wobei ein pharmazeutisches Mittel, Polynukleotid, Expressionsvektor, Wirtszelle und Antikörper verwendet werden; dabei ist das vorkommende Protein aus dem Speichel des medizinischen Blutegels (Hirudo medicinalis) isoliert, stark Kollagen bindend und so als Hemmstoff der natürlichen Adhäsion der Thrombozyten an das Kollagen wirkend. Das Protein weist ein Molekulargewicht von etwa 12000, einen isoelektrischen Punkt einer Aminosäure und sechs Cysteine auf; es wurde sequenziert und das Gen wurde aus der H. medicinalis-cDNA-Bibliothek geklont. Gleichzeitig ist das Verfahren zur Herstellung eines solchen Polypeptids durch rekombinante Technik beschrieben, wobei die rekombinanten und die in der Natur vorkommenden Proteine starke Hemmstoffe der natürlichen Adhäsion der Thrombozyten an das Kollagen sind, weshalb sie sich für die therapeutische Behandlung von verschiedenen Zuständen eignen, die mit Kreislaufsystemstörungen zusammenhängen. Darüber hinaus kann das Protein zur Beschichtung von natürlichen oder künstlichen Kollagenoberflächen genutzt werden, damit diese für Zellen nicht adhäsiv werden, um so eine Aktivierung von Zellen zu verhindern. Der Nachteil dieser Erfindung liegt in der komplizierten und kostenaufwendigen Herstellung.Another known solution is in the Slovak Patent 287496 cited, with priority from the international applications according to PCT 99105530.2 and PCT 99 109 503.5 entitled "H. medicinal polypeptide, process for its preparation and use ", wherein a pharmaceutical agent, polynucleotide, expression vector, host cell and antibody are used; The occurring protein is isolated from the saliva of the medicinal leech (Hirudo medicinalis), strongly binding collagen and thus acts as an inhibitor of the natural adhesion of the platelets to the collagen. The protein has a molecular weight of about 12,000, an isoelectric point of an amino acid and six cysteines; it was sequenced and the gene was cloned from the H. medicinalis cDNA library. At the same time, the process for producing such a polypeptide by recombinant technique is described, wherein the recombinant and naturally occurring proteins are potent inhibitors of the natural adhesion of the platelets to the collagen, therefore, they are suitable for the therapeutic treatment of various conditions associated with Circulatory system disorders are related. In addition, the protein can be used to coat natural or artificial collagen surfaces so that they do not become adhesive to cells so as to prevent activation of cells. The disadvantage of this invention is the complicated and costly production.

Eine weitere bekannte Lösung ist in der slowakischen Patentschrift 287 310 angeführt, mit der Priorität aus der internationalen Anmeldung gemäß der PCT 00 104 114.4 mit dem Titel „Memno-Peptide, Verfahren zu deren Herstellung und ihre Verwendung als Medikament”, wobei Peptidderivate, auch Memno-Peptide genannt, nach der allgemeinen Formel (I), deren Salze oder Derivate, Verfahren zu deren Zubereitung durch Kultivierung des Mikroorganismus Memnoniella echinata FH 2272, DSM 13195 oder einer seiner Varianten oder Mutationen und ferner Zusammensetzungen und Medikamente mit den angeführten Peptidderivaten zur Behandlung von Herzinsuffizienz und der damit verbundenen Erkrankungen, Diabetes mellitus, mikrobiellen Infektionen, beschrieben werden. Der Nachteil dieser Erfindung liegt in der komplizierten und kostenaufwendigen Herstellung.Another known solution is in the Slovak Patent 287,310 cited, with priority from the international application according to PCT 00 104 114.4 entitled "Memno peptides, process for their preparation and their use as medicament", wherein peptide derivatives, also called memno peptides, according to the general formula (I), their salts or derivatives, process for their preparation by cultivation of the microorganism Memnoniella echinata FH 2272, DSM 13195 or any of its variants or mutations, and further compositions and medicaments with the listed peptide derivatives for the treatment of heart failure and the associated diseases, diabetes mellitus, microbial infections. The disadvantage of this invention is the complicated and costly production.

Eine weitere, bekannte Lösung ist in der slowakischen Patentschrift 284 755 angeführt, mit der Priorität aus der japanischen Patentanmeldung 9-277949 mit dem Titel „Bakterie Lactobacillus helveticus, die Milchsäure mit einer hohen Tripeptidproduktivität, ein fermentiertes Milchprodukt produzieren und Verfahren zu dessen Herstellung”, wobei das fermentierte Milchprodukt, das milchsäure- produzierende Bakterien enthält, fähig ist, eine große Menge Laktotripeptid und eine große Menge von Wirkungskomponenten mit hypotensiver Aktivität und Antistresswirkung zu produzieren. Dieses Milchprodukt kann als Nahrungsmittel oder Getränk verwendet werden. Die milchsaure-produzierende Bakterie Lactobacillus helveticus besitzt spezifische, bakteriologische Eigenschaften, wobei diese Bakterien, wenn sie im Tiermilch-Medium mit 9 Gew.-% Magermilchtrockenmasse kultiviert werden, die Tripeptide Val-Pro-Pro und Ile-Pro-Pro in einer Menge von 60 ug im Sinne des Val-Pro-Pro-Gehalts pro ml des Mediums produzieren; diese Bakterien zeichnen sich durch eine extrazellulare Proteaseaktivität aus, die mindestens 400 U/OD590 beträgt, wobei das beschriebene, fermentierte Milchprodukt durch die Fermentierung von Tiermilch mit diesen milchsäure-produzierenden Bakterien gewonnen wird. Der Nachteil dieser Erfindung liegt in der komplizierten und kostenaufwendigen Herstellung.Another known solution is in the Slovak Patent 284,755 cited, with priority from the Japanese Patent Application 9-277949 entitled "Bacteria Lactobacillus helveticus producing lactic acid having a high tripeptide productivity, a fermented milk product and a process for producing the same", wherein the fermented milk product containing lactic acid-producing bacteria is capable of producing a large amount of lactotripeptide and a large amount of To produce effect components with hypotensive activity and anti-stress effects. This dairy product can be used as a food or drink. The lactic acid-producing bacterium Lactobacillus helveticus has specific bacteriological properties, these bacteria, when cultured in animal milk medium containing 9% by weight skimmed milk solids, the tripeptides Val-Pro-Pro and Ile-Pro-Pro in an amount of Produce 60 μg in terms of Val-Pro-Pro content per ml of medium; these bacteria are characterized by an extracellular protease activity which is at least 400 U / OD590, the described fermented milk product being obtained by the fermentation of animal milk with these lactic acid producing bacteria. The disadvantage of this invention is the complicated and costly production.

Eine weitere, bekannte Lösung ist in der slowakischen Offenlegungsschrift 5 076-2009 angeführt, mit dem Titel „Verfahren zur Reinigung von rekombinanten antimikrobiellen Peptiden”, wobei ein hoch kopierbares Plasmid die Transkriptionseinheit kodiert, das aus einer Reihe von funktionell aufeinanderfolgenden Fragmenten besteht, und zwar in folgender Reihenfolge: T7-Promotor, sequenz-kodierendes Thioredoxin, sechs aufeinanderfolgende, sequenz-kodierende Histidine, sequenz-kodierende Enterokinase für den Zielort, sequenz-kodierender Transkriptionsterminator für das C-Endteil des menschlichen Kathelicidins LL-37 und T7, wobei die DNA-Sequenz der Transkriptionseinheit vorzugsweise das Thioredoxin kodiert und DCD zur Expression in E.coli-Bakterien verwendet wird, wobei die Produktion von fusioniertem Polypeptid, das aus Thioredoxin und sechs aufeinanderfolgenden Histidinen besteht, der Zielort für Enterokinase und LL-37 in E.coli-Bakterien und das Isolierungsverfahren von sequenz-kodiertem LL-37 aus der Transkriptionseinheit sowie die Verwendung von LL-37 für die Zubereitung der Medikamentenform zur Behandlung von Bakterien- und Pilzinfektionen bei Menschen und Tieren, als auch die Verabreichungsform des Medikaments sowie die Verwendung von LL-37 für die Wachstumshemmung von Bakterien und Pilzen in Nahrungsmittels, Kosmetika oder pharmazeutischen Produkten beschrieben werden. Der Nachteil dieser technischen Lösung besteht darin, dass die Herstellung sehr kompliziert und kostenaufwendig ist.Another known solution is in the Slovak Offenlegungsschrift 5 076-2009 cited, entitled "Method of Purification of Recombinant Antimicrobial Peptides", wherein a highly copyable plasmid encodes the transcription unit consisting of a series of functionally consecutive fragments in the following order: T7 promoter, sequence encoding thioredoxin, six successive sequence-encoding histidine, sequence-encoding enterokinase for the target, sequence-encoding transcriptional terminator for the C-terminal portion of human Kathelicidins LL-37 and T7, wherein the DNA sequence of the transcription unit preferably encodes the thioredoxin and DCD for expression in E the production of fused polypeptide consisting of thioredoxin and six consecutive histidines, the target site for enterokinase and LL-37 in E. coli bacteria and the sequencing isolation method. coded LL-37 from the transcriptional unit and the use of LL-37 for the preparation of the drug form for the treatment of bacterial and fungal infections in humans and animals, as well as the administration form of the drug and the use of LL-37 for the growth inhibition of bacteria and Fungi in food, cosmetics or pharmaceutical products. The disadvantage of this technical solution is that the production is very complicated and expensive.

Eine andere, bekannte Lösung ist in der slowakischen Offenlegungsschrift 5 104 2007 angeführt, mit dem Titel „Verfahren zur Reinigung von rekombinanten, antimikrobiellen Peptiden”, wobei ein hochkopierbares Plasmid die Transkriptionseinheit kodiert, das aus einer Reihe von funktionell aufeinanderfolgenden Fragmenten besteht, und zwar in folgender Reihenfolge: 7-Promotor, sequenz-kodierendes Thioredoxin, sechs sequenz-kodierende, aufeinanderfolgende Histidine, sequenz-kodierende Enterokinase für den Zielort, sequenz-kodierender Transkriptionsterminator für das C-Endteil des menschlichen Dermicidins (DCD) und T7, wobei die DNA-Sequenz der Transkriptionseinheit das Thioredoxin kodiert und DCD zur Expression in E.coli-Bakterien verwendet wird, und wobei das Verfahren zur DCD-Isolierung und dessen Verwendung für die Herstellung eines pharmazeutischen Mittels zur Behandlung von Bakterien- und Pilzinfektionen und auch die Verwendung als Konservierungsstoff für Nahrungsmittel, Kosmetika oder pharmazeutische Produkte beschrieben werden. Der Nachteil dieser technischen Lösung besteht darin, dass die Herstellung sehr kompliziert und kostenaufwendig ist.Another known solution is in the Slovak Offenlegungsschrift 5 104 2007 cited, entitled "Method of Purification of Recombinant Antimicrobial Peptides," in which a highly-copyable plasmid encodes the transcription unit, which consists of a series of functionally consecutive fragments, in the following order: 7-promoter, sequence encoding thioredoxin, six Sequence-coding, consecutive histidines, sequence-encoding enterokinase for the target site, sequence-encoding transcription terminator for the C-terminal portion of the human dermicidin (DCD) and T7, wherein the DNA sequence of the transcription unit encodes the thioredoxin and DCD for expression in E. coli bacteria, and the process for DCD isolation and its use for the preparation of a pharmaceutical agent for the treatment of bacterial and fungal infections and also the use as a preservative for food, cosmetics or pharmaceutical products are described. The disadvantage of this technical solution is that the production is very complicated and expensive.

Eine weitere Lösung ist in der slowakischen Offenlegungsschrift 1 489 2003 angeführt, mit der Priorität aus der amerikanischen Patentanmeldung US 60/290 196 mit dem Titel „Peptide und verwandte Moleküle, die sich an TALL-1 binden”, wobei die therapeutischen Stoffe, die die Aktivität von TALL-1 modulieren, auch eine Aminosäuresequenz Dz2Lz4 enthalten können, wobei z2 der Aminosäurerest und z4 Threonyl oder Isoleucyl ist und wobei beispielhafte Moleküle eine Sequenz der Gleichung
a1a2a3CDa6La8a9a10Ca12a13a14 (SEQ-ID-Nr. 100),
b1b2b3Cb5b6Db8Lb10b11b12b13b14Cb16b17b18 (SEQ-ID-Nr. 104),
c1c2c3Cc5Dc7Lc9c10c11c12c13c14Cc16c17c18 (SEQ-ID-Nr. 105),
d1d2d3Cd5d6d7WDd10Ld13d14d15Cd16d17d18 (SEQ-ID-Nr. 106),
e1e2e3Ce5e6e7De9Le11Ke13Ce15e16e17e18 (SEQ-ID-Nr. 107),
f1f2f3Kf5Df7Lf9f10Qf12f13f14 (SEQ-ID-Nr. 10) enthalten und wobei ferner Stoffzusammensetzungen der Formel (X1)a-V1-(X2)b beschrieben sind, wobei V1 ein Vehikulum ist, das mit einer oder mehreren der angeführten Stoffzusammensetzungen verbunden ist, die TALL-1 modulieren, wobei das Vehikulum und die TALL-1-modulierende Stoffzusammensetzung über ein N- oder C-Ende des TALL-1-modulierenden Teils verbunden sein können; dabei ist die Fc-Domäne ein vorteilhaftes Vehikulum und die IgG-Fc-Domäne eine vorteilhafte Fc-Domäne.Another solution is in the Slovak Offenlegungsschrift 1 489 2003 with priority from US Patent Application US 60/290 196 entitled "Peptides and related molecules that bind to TALL-1" wherein the therapeutic agents that modulate the activity of TALL-1 also have an amino acid sequence Dz2Lz4 where z2 is the amino acid residue and z4 is threonyl or isoleucyl and wherein exemplary molecules are a sequence of the equation
a1a2a3CDa6La8a9a10Ca12a13a14 (SEQ ID NO: 100),
b1b2b3Cb5b6Db8Lb10b11b12b13b14Cb16b17b18 (SEQ ID NO: 104),
c1c2c3Cc5Dc7Lc9c10c11c12c13c14Cc16c17c18 (SEQ ID NO: 105),
d1d2d3Cd5d6d7WDd10Ld13d14d15Cd16d17d18 (SEQ ID NO: 106),
e1e2e3Ce5e6e7De9Le11Ke13Ce15e16e17e18 (SEQ ID NO: 107),
f1f2f3Kf5Df7Lf9f10Qf12f13f14 (SEQ ID NO: 10) and further wherein compositions of matter of formula (X1) a-V1- (X2) b are described, wherein V1 is a vehicle linked to one or more of the recited compositions, the TALL -1, wherein the vehicle and the TALL-1 modulating composition may be linked via an N- or C-terminus of the TALL-1 modulating moiety; The Fc domain is an advantageous vehicle and the IgG Fc domain is an advantageous Fc domain.

Der Nachteil dieser technischen Lösung besteht darin, dass die Herstellung sehr kompliziert und kostenaufwendig ist.The disadvantage of this technical solution is that the production is very complicated and expensive.

Wesen der vorliegenden ErfindungEssence of the present invention

Die angeführten Nachteile werden im wesentlichen Maße durch eine bioaktive, regenerative Mischung zur Herstellung eines Ergänzungsnahrungsmittels beseitigt, die in einer gepufferten, isotonischen Lösung lösbar ist, wobei das Wesen dieser Mischung darin besteht, dass sie 63,0–74,5 Gew.-% Natriumchlorid, 22,2–32,6 Gew.-% Dinatriumphosphat-Lösung, 1,5–2,0 Gew.-% Kaliumchlorid, 1,5–2,0 Gew.-%. Kaliumdihydrogenphosphat und 0,3–0,4 Gew.-% bioaktive Peptide enthält.The above drawbacks are substantially eliminated by a bioactive regenerative mixture for producing a supplemental food which is soluble in a buffered, isotonic solution, the essence of this mixture being 63.0-74.5% by weight. Sodium chloride, 22.2-32.6% by weight of disodium phosphate solution, 1.5-2.0% by weight of potassium chloride, 1.5-2.0% by weight. Potassium dihydrogen phosphate and 0.3-0.4 wt .-% bioactive peptides.

Es ist vorteilhaft, dass die bioaktiven Peptide mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa aus Kaninchenknorpelzellen-Ultrafiltraten und/oder Kaninchenknochenzellen-Ultrafiltraten und/oder Kaninchenmuskelzellen-Ultrafiltraten gebildet sind.It is advantageous that the bioactive peptides having a molecular mass of at most 10 kDa are formed from rabbit cartilage cell ultrafiltrates and / or rabbit bone cell ultrafiltrates and / or rabbit muscle cell ultrafiltrates.

Ferner ist es von Vorteil, dass die bioaktiven Peptide mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa aus Kaninchenleberzellen-Ultrafiltraten und/oder Kaninchenmagenzellen-Ultrafiltraten gebildet sind.Furthermore, it is advantageous that the bioactive peptides having a molecular mass of at most 10 kDa are formed from rabbit liver cell ultrafiltrates and / or rabbit maggot ultrafiltrates.

Ferner ist es vorteilhaft, dass die bioaktiven Peptide mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa aus Kaninchenleberzellen-Ultrafiltraten und/oder Kaninchennierenzellen-Ultrafiltraten und/oder Kaninchenherzzellen-Ultrafiltraten gebildet sind.Furthermore, it is advantageous that the bioactive peptides having a molecular mass of at most 10 kDa are formed from rabbit liver cell ultrafiltrates and / or rabbit kidney cell ultrafiltrates and / or rabbit heart cell ultrafiltrates.

Ferner ist es von Vorteil, dass die bioaktiven Peptide mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa aus Kaninchenhautzellen-Ultrafiltraten gebildet sind.Furthermore, it is advantageous that the bioactive peptides having a molecular mass of at most 10 kDa are formed from rabbit skin cell ultrafiltrates.

Ferner ist es vorteilhaft, dass die bioaktiven Peptide mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa aus Kaninchenhirnzellen-Ultrafiltraten und/oder Kaninchenlungenzellen-Ultrafiltraten gebildet sind.Furthermore, it is advantageous that the bioactive peptides having a molecular mass of at most 10 kDa are formed from rabbit brain cell ultrafiltrates and / or rabbit lung cell ultrafiltrates.

Ferner ist es von Vorteil, dass die bioaktiven Peptide mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa aus Kaninchenmilzzellen-Ultrafiltraten und/oder Kaninchenthymuszellen-Ultrafiltraten gebildet sind.Furthermore, it is advantageous that the bioactive peptides having a molecular mass of at most 10 kDa are formed from rabbit spleen cell ultrafiltrates and / or rabbit thymus cell ultrafiltrates.

Beispiel 1 example 1

Eine bioaktive, regenerative Mischung zur Herstellung eines Ergänzungsnahrungsmittels, die in einer gepufferten, isotonischen Lösung von 2,5 ml lösbar ist, wird mit 69,80 Gew.-% Natriumchlorid (20 mg), mit 26,35 Gew.-% Dinatriumphosphat-Lösung (7,55 mg), mit 1,75 Gew.-% Kaliumchlorid (0,5 mg) und mit 0,35 Gew.-% bioaktiven Peptiden (0,1 mg) hergestellt, bei denen es sich um Zellen-Ultrafiltrate mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa handelt, die aus Kaninchenknorpel, Kaninchenknochen und Kaninchenmuskel hergestellt sind.A bioactive regenerative mixture for preparation of a supplemental food solubilized in a buffered isotonic solution of 2.5 ml is mixed with 69.80% by weight of sodium chloride (20 mg) containing 26.35% by weight of disodium phosphate. Solution (7.55 mg), with 1.75 wt% potassium chloride (0.5 mg) and 0.35 wt% bioactive peptides (0.1 mg), which are cell ultrafiltrates with a maximum molecular weight of 10 kDa, made from rabbit cartilage, rabbit bones and rabbit muscle.

Beispiel 2Example 2

Eine bioaktive, regenerative Mischung zur Herstellung eines Ergänzungsnahrungsmittels, die in einer gepufferten, isotonischen Lösung von 2,5 ml lösbar ist, wird mit 71,3 Gew.-% Natriumchlorid (21,5 mg), mit 24,4 Gew.-% Dinatriumphosphat-Lösung (7,35 mg), mit 2,0 Gew.-% Kaliumchlorid (0,6 mg), mit 2,0 Gew.-% Kaliumdihydrogenphosphat (0,6 mg) und mit 3,0 Gew.-% bioaktiven Peptiden (0,1 mg) hergestellt, bei denen es sich um Zellen-Ultrafiltrate mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa handelt, die aus Kaninchenleber und Kaninchenmagen hergestellt sind.A bioactive, regenerative mixture for the preparation of a supplemental food solubilized in a buffered, isotonic solution of 2.5 ml is treated with 71.3% by weight of sodium chloride (21.5 mg), with 24.4% by weight. Disodium phosphate solution (7.35 mg) containing 2.0% by weight potassium chloride (0.6 mg), 2.0% by weight potassium dihydrogen phosphate (0.6 mg) and 3.0% by weight bioactive peptides (0.1 mg), which are cell ultrafiltrates with a maximum molecular weight of 10 kDa, made from rabbit liver and rabbit stomach.

Beispiel 3Example 3

Eine bioaktive, regenerative Mischung zur Herstellung eines Ergänzungsnahrungsmittels, die in einer 2,5 ml gepufferten isotonischen Lösung lösbar ist, wird mit 69,95 Gew.-% Natriumchlorid (20,0 mg), mit 26,25 Gew.-% Dinatriumphosphat-Lösung (7,5 mg), mit 1,55 Gew.-% Kaliumchlorid (0,45 mg), mit 1,9 Gew.-% Kaliumdihydrogenphosphat (0,55 mg) und mit 0,35 Gew.-% bioaktiven Peptiden (0,1 mg) hergestellt, bei denen es sich um Zellen-Ultrafiltrate mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa handelt, die aus Kaninchenhaut hergestellt sind.A bioactive regenerative mixture for preparing a supplemental food solubilized in a 2.5 ml buffered isotonic solution is charged with 69.95% by weight of sodium chloride (20.0 mg) containing 26.25% by weight of disodium phosphate. Solution (7.5 mg), with 1.55 wt% potassium chloride (0.45 mg), with 1.9 wt% potassium dihydrogen phosphate (0.55 mg) and with 0.35 wt% bioactive peptides (0.1 mg), which are cell ultrafiltrates with a maximum molecular weight of 10 kDa, made from rabbit skin.

Beispiel 4Example 4

Eine bioaktive, regenerative Mischung zur Herstellung eines Ergänzungsnahrungsmittels, die in einer gepufferten, isotonischen Lösung von 2,5 ml lösbar ist, wird mit 69,80 Gew.-% Natriumchlorid (20 mg), mit 26,35 Gew.-% Dinatriumphosphat-Lösung (7,55 mg), mit 1,75 Gew.-% Kaliumchlorid (0,5 mg), mit 1,75 Gew.-% Kaliumdihydrogenphosphat (0,5 mg) und mit 0,35 Gew.-% bioaktiven Peptiden (0,1 mg) hergestellt, bei denen es sich um Zellen-Ultrafiltrate mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa handelt, die aus Kaninchenleber, Kaninchenniere und Kaninchenherz hergestellt sind.A bioactive regenerative mixture for preparation of a supplemental food solubilized in a buffered isotonic solution of 2.5 ml is mixed with 69.80% by weight of sodium chloride (20 mg) containing 26.35% by weight of disodium phosphate. Solution (7.55 mg) containing 1.75 weight percent potassium chloride (0.5 mg), 1.75 weight percent potassium dihydrogen phosphate (0.5 mg) and 0.35 weight percent bioactive peptides (0.1 mg), which are cell ultrafiltrates with a maximum molecular weight of 10 kDa, made from rabbit liver, rabbit kidney and rabbit heart.

Beispiel 5Example 5

Eine bioaktive, regenerative Mischung zur Herstellung eines Ergänzungsnahrungsmittels, die in einer gepufferten, isotonischen Lösung von 2,5 ml lösbar ist, wird mit 71,3 Gew.-% Natriumchlorid (21,5 mg), mit 24,4 Gew.-% Dinatriumphosphat-Lösung (7,35 mg), mit 2,0 Gew.-% Kaliumchlorid (0,6 mg), mit 2,0 Gew.-% Kaliumdihydrogenphosphat (0,6 mg) und mit 0,3 Gew.-% bioaktiven Peptiden (0,1 mg) hergestellt, bei denen es sich um Zellen-Ultrafiltrate mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa handelt, die aus Kaninchenhirn und Kaninchenlungen hergestellt sind.A bioactive, regenerative mixture for the preparation of a supplemental food solubilized in a buffered, isotonic solution of 2.5 ml is treated with 71.3% by weight of sodium chloride (21.5 mg), with 24.4% by weight. Disodium phosphate solution (7.35 mg), with 2.0% by weight potassium chloride (0.6 mg), with 2.0% by weight potassium dihydrogen phosphate (0.6 mg) and with 0.3% by weight bioactive peptides (0.1 mg), which are cell ultrafiltrates with a maximum molecular weight of 10 kDa, prepared from rabbit brain and rabbit lung.

Beispiel 6Example 6

Eine bioaktive, regenerative Mischung zur Herstellung eines Ergänzungsnahrungsmittels, die in einer gepufferten isotonischen Lösung von 2,5 ml lösbar ist, wird mit 69,95 Gew.-% Natriumchlorid (20,0 mg), mit 26,25 Gew.-% Dinatriumphosphat-Lösung (7,5 mg), mit 1,55 Gew.-% Kaliumchlorid (0,45 mg), mit 1,9 Gew.-% Kaliumdihydrogenphosphat (0,55 mg) und mit 0,35 Gew.-% bioaktiven Peptiden (0,1 mg) hergestellt, bei denen es sich um Zellen-Ultrafiltrate mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa handelt, die aus Kaninchenmilz und Kaninchenthymus hergestellt sind.A bioactive regenerative mixture for preparing a supplemental food solubilized in a buffered isotonic solution of 2.5 ml is charged with 69.95 wt.% Sodium chloride (20.0 mg) containing 26.25 wt.% Disodium phosphate Solution (7.5 mg) containing 1.55 wt% potassium chloride (0.45 mg), 1.9 wt% potassium dihydrogen phosphate (0.55 mg) and 0.35 wt% bioactive Peptides (0.1 mg), which are cell ultrafiltrates with a maximum molecular weight of 10 kDa, made from rabbit spleen and rabbit thymus.

Die Erfindung kann als Ergänzungsnahrungsmittel verwendet werden, das unterstützende, schützende und regenerierende Wirkung auf den ganzen Organismus sowie eine vorbeugende Breitbandwirkung bei Gesundheitsbeschwerden während der medizinischen Versorgung als auch während der Rekonvaleszenz, um ein biologisches und physiologisches Gleichgewicht aller Körpersysteme zu erreichen, sowie des zentralen Nervensystems, Immunsystems, Bewegungsapparates, Verdauungssystems und Hautsystems aufweist. Die Erfindung ist als Ergänzungsnahrungsmittel auch für Diabetiker und Menschen mit Zöliakie geeignet; es enthält keinen Zucker, kein Gluten, keine Konservierungsstoffe und keine Chemikalien, was sich positiv auf die Regeneration von unreifen oder defekten, organischen Strukturen und unterbrochene Versorgungskreise von Zellen und Geweben auswirkt, wobei Ultrafiltrate von verschiedenen Organen und Geweben primär als biologischer Baukasten für den Ersatz von fehlerhaften Molekulärstrukturen dienen und sekundär bei der funktionellen Verbesserung sowie strukturellen Regeneration helfen.The invention can be used as a supplemental food, the supporting, protective and regenerating effect on the whole organism as well as a broad-spectrum preventive effect on health problems during medical care as well as during convalescence in order to achieve a biological and physiological balance of all body systems as well as the central nervous system , Immune system, musculoskeletal system, digestive system and skin system. The invention is suitable as a supplementary food for diabetics and people with celiac disease; It contains no sugar, no gluten, no preservatives and no chemicals, which has a positive effect on the regeneration of immature or defective organic structures and broken supply circuits of cells and tissues, with ultrafiltrates of various organs and tissues primarily as a biological building block for replacement serve by defective molecular structures and secondarily help in functional improvement as well as structural regeneration.

ZITATE ENTHALTEN IN DER BESCHREIBUNG QUOTES INCLUDE IN THE DESCRIPTION

Diese Liste der vom Anmelder aufgeführten Dokumente wurde automatisiert erzeugt und ist ausschließlich zur besseren Information des Lesers aufgenommen. Die Liste ist nicht Bestandteil der deutschen Patent- bzw. Gebrauchsmusteranmeldung. Das DPMA übernimmt keinerlei Haftung für etwaige Fehler oder Auslassungen.This list of the documents listed by the applicant has been generated automatically and is included solely for the better information of the reader. The list is not part of the German patent or utility model application. The DPMA assumes no liability for any errors or omissions.

Zitierte PatentliteraturCited patent literature

  • SK 286819 [0003] SK 286819 [0003]
  • SK 287037 [0004] SK 287037 [0004]
  • SK 286994 [0005] SK 286994 [0005]
  • SK 286384 [0007] SK 286384 [0007]
  • SK 286683 [0008] SK 286683 [0008]
  • WO 98107269 [0008] WO 98107269 [0008]
  • SK 287496 [0009] SK 287496 [0009]
  • WO 99105530 [0009] WO99 / 05530 [0009]
  • WO 99109503 [0009] WO 99/109503 [0009]
  • SK 287310 [0010] SK 287310 [0010]
  • WO 00104114 [0010] WO 00104114 [0010]
  • SK 284755 [0011] SK 284755 [0011]
  • JP 9-277949 [0011] JP 9-277949 [0011]
  • SK 5076-2009 [0012] SK 5076-2009 [0012]
  • SK 51042007 [0013] SK 51042007 [0013]
  • SK 14892003 [0014] SK 14892003 [0014]

Claims (7)

Bioaktive, regenerative Mischung zur Herstellung eines Ergänzungsnahrungsmittels, die in einer gepufferten, isotonischen Lösung lösbar ist, gekennzeichnet durch 63,0–74,5 Gew.-% Natriumchlorid, 22,2–32,6 Gew.-% Dinatriumphosphat-Lösung, 1,5–2,0 Gew.-% Kaliumchlorid, 1,5–2,0 Gew.-% Kaliumdihydrogenphosphat und 0,3–0,4 Gew.-% bioaktive Peptide.A bioactive regenerative mixture for the preparation of a supplemental food solubilized in a buffered, isotonic solution characterized by 63.0-74.5% by weight of sodium chloride, 22.2-32.6% by weight of disodium phosphate solution, 1 , 5-2.0% by weight of potassium chloride, 1.5-2.0% by weight of potassium dihydrogen phosphate and 0.3-0.4% by weight of bioactive peptides. Bioaktive, regenerative Mischung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass die bioaktiven Peptide mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa aus Kaninchenknorpelzellen-Ultrafiltraten und/oder Kaninchenknochenzellen Ultrafiltraten und/oder Kaninchenmuskelzellen-Ultrafiltraten gebildet sind.Bioactive, regenerative mixture according to claim 1, characterized in that the bioactive peptides having a molecular mass of at most 10 kDa from rabbit cartilage cell ultrafiltrates and / or rabbit bone cells ultrafiltrates and / or rabbit muscle cell ultrafiltrates are formed. Bioaktive, regenerative Mischung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass die bioaktiven Peptide mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa aus Kaninchenleberzellen-Ultrafiltraten und/oder Kaninchenmagenzellen Ultrafiltraten gebildet sind.Bioactive, regenerative mixture according to claim 1, characterized in that the bioactive peptides having a molecular mass of at most 10 kDa from rabbit liver cell ultrafiltrates and / or rabbit magma ultrafiltrates are formed. Bioaktive, regenerative Mischung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass die bioaktiven Peptide mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa aus Kaninchenleberzellen-Ultrafiltraten und/oder Kaninchennierenzellen Ultrafiltraten und/oder Kaninchenherzzellen-Ultrafiltraten gebildet sind.Bioactive, regenerative mixture according to claim 1, characterized in that the bioactive peptides having a molecular mass of at most 10 kDa from rabbit liver cell ultrafiltrates and / or Kaninchennierenzellen ultrafiltrates and / or rabbit heart cell ultrafiltrates are formed. Bioaktive, regenerative Mischung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass die bioaktiven Peptide mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa aus Kaninchenhautzellen-Ultrafiltraten gebildet sind.Bioactive, regenerative mixture according to claim 1, characterized in that the bioactive peptides having a molecular mass of at most 10 kDa are formed from rabbit skin cell ultrafiltrates. Bioaktive, regenerative Mischung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass die bioaktiven Peptide mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa aus Kaninchenhirnzellen-Ultrafiltraten und/oder Kaninchenlungenzellen-Ultrafiltraten gebildet sind.Bioactive, regenerative mixture according to claim 1, characterized in that the bioactive peptides having a molecular mass of at most 10 kDa are formed from rabbit brain cell ultrafiltrates and / or rabbit lung cell ultrafiltrates. Bioaktive regenerative Mischung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass die bioaktiven Peptide mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa aus Kaninchenmilzzellen-Ultrafiltraten und/oder Kaninchenthymuszellen-Ultrafiltraten gebildet sind.Bioactive regenerative mixture according to claim 1, characterized in that the bioactive peptides having a molecular mass of at most 10 kDa are formed from rabbit spleen cell ultrafiltrates and / or rabbit thymus cell ultrafiltrates.
DE102012016127A 2011-08-31 2012-08-15 Error correction encoding apparatus for data stream, supplies one of m' mutually different synchronous words to each block in error correction information Withdrawn DE102012016127A1 (en)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SK1652011 2011-08-31
SKPUV165-2011 2011-08-31

Publications (1)

Publication Number Publication Date
DE102012016127A1 true DE102012016127A1 (en) 2013-02-28

Family

ID=47665289

Family Applications (2)

Application Number Title Priority Date Filing Date
DE202012012998.8U Expired - Lifetime DE202012012998U1 (en) 2011-08-31 2012-08-15 Bioactive, regenerative mixture for the preparation of a supplementary food
DE102012016127A Withdrawn DE102012016127A1 (en) 2011-08-31 2012-08-15 Error correction encoding apparatus for data stream, supplies one of m' mutually different synchronous words to each block in error correction information

Family Applications Before (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
DE202012012998.8U Expired - Lifetime DE202012012998U1 (en) 2011-08-31 2012-08-15 Bioactive, regenerative mixture for the preparation of a supplementary food

Country Status (2)

Country Link
AT (1) AT511913A2 (en)
DE (2) DE202012012998U1 (en)

Citations (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPH09277949A (en) 1996-04-12 1997-10-28 Mitsubishi Agricult Mach Co Ltd Rotating device in moving agricultural machine
SK14892003A3 (en) 2001-05-11 2004-11-03 Amgen Inc Peptides and related molecules that bind to TALL-1
SK284755B6 (en) 1997-09-26 2005-11-03 Calpis Co., Ltd. Lactobacillus helveticus bacterium producing the lactic acid with high capability of producing tripeptide, fermented milk product and process for preparing the same
SK286384B6 (en) 1999-12-16 2008-08-05 Schering Aktiengesellschaft An isolated antibodies or antibody fragments specifically binding RG1 polypeptides, their immunoconjugate and their use
SK286683B6 (en) 1998-04-21 2009-03-05 Micromet Ag CD19xCD3 specific polypeptides and uses thereof
SK286819B6 (en) 2000-12-08 2009-06-05 Biotie Therapies Corporation Glucuronyl-C5-epimerase, DNA encoding same and uses thereof
SK286994B6 (en) 1998-08-10 2009-09-07 Boehringer Ingelheim (Canada) Ltd. Tripeptides, method for their production, pharmaceutical preparation containing the same, their use and intermediates
SK287037B6 (en) 1998-10-23 2009-10-07 Amgen Inc. Modified peptide and the use thereof, DNA, expression vector, host cell, pharmaceutical composition, and a method of preparing the pharmacologically active compound
SK51042007A3 (en) 2007-09-13 2009-12-07 Cpn Spol. S R.O. Process for purification of recombinant antimicrobial peptide
SK287310B6 (en) 2000-02-29 2010-06-07 Sanofi-Aventis Deutschland Gmbh Memno peptides, method for their preparation, compositions containing the same and their medical use
SK287496B6 (en) 1999-03-18 2010-12-07 Merck Patent Gmbh Protein for blocking platelet adhesion
SK50762009A3 (en) 2009-12-17 2011-07-06 Contipro C A S Method for purification of recombinant antimicrobial peptide

Patent Citations (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPH09277949A (en) 1996-04-12 1997-10-28 Mitsubishi Agricult Mach Co Ltd Rotating device in moving agricultural machine
SK284755B6 (en) 1997-09-26 2005-11-03 Calpis Co., Ltd. Lactobacillus helveticus bacterium producing the lactic acid with high capability of producing tripeptide, fermented milk product and process for preparing the same
SK286683B6 (en) 1998-04-21 2009-03-05 Micromet Ag CD19xCD3 specific polypeptides and uses thereof
SK286994B6 (en) 1998-08-10 2009-09-07 Boehringer Ingelheim (Canada) Ltd. Tripeptides, method for their production, pharmaceutical preparation containing the same, their use and intermediates
SK287037B6 (en) 1998-10-23 2009-10-07 Amgen Inc. Modified peptide and the use thereof, DNA, expression vector, host cell, pharmaceutical composition, and a method of preparing the pharmacologically active compound
SK287496B6 (en) 1999-03-18 2010-12-07 Merck Patent Gmbh Protein for blocking platelet adhesion
SK286384B6 (en) 1999-12-16 2008-08-05 Schering Aktiengesellschaft An isolated antibodies or antibody fragments specifically binding RG1 polypeptides, their immunoconjugate and their use
SK287310B6 (en) 2000-02-29 2010-06-07 Sanofi-Aventis Deutschland Gmbh Memno peptides, method for their preparation, compositions containing the same and their medical use
SK286819B6 (en) 2000-12-08 2009-06-05 Biotie Therapies Corporation Glucuronyl-C5-epimerase, DNA encoding same and uses thereof
SK14892003A3 (en) 2001-05-11 2004-11-03 Amgen Inc Peptides and related molecules that bind to TALL-1
SK51042007A3 (en) 2007-09-13 2009-12-07 Cpn Spol. S R.O. Process for purification of recombinant antimicrobial peptide
SK50762009A3 (en) 2009-12-17 2011-07-06 Contipro C A S Method for purification of recombinant antimicrobial peptide

Also Published As

Publication number Publication date
AT511913A2 (en) 2013-03-15
DE202012012998U1 (en) 2014-06-13

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Obal Jr et al. Interleukin 1 alpha and an interleukin 1 beta fragment are somnogenic
US9458197B2 (en) Elastin digest compositions and methods utilizing same
EP0888384B1 (en) Fusion polypeptide for modifying interactions between proteins
KR101944388B1 (en) Skin penetrating peptide and method of use thereof
AU784578B2 (en) Tetrapeptide stimulating functional activity of neurones, pharmacological agent based thereon and method of use thereof
JP5036546B2 (en) Thymus-specific protein
JPH05504566A (en) Wound treatment method using biologically active peptides
CN102007142A (en) Postsynaptically targeted chemodenervation agents and their methods of use
DE112005000737T5 (en) Heparin-binding proteins modified with heparan sulfate sugar chains, methods for producing the same and medicaments containing the same
DE69631837T2 (en) FCepsilon-PE, a chimeric protein for the targeted treatment of allergic reactions, a method for its preparation and pharmaceutical compositions containing the protein
EP2015772A2 (en) Agent for the treatment of malignant diseases
AT506150B1 (en) CYCLIC AND CYSTONE FREE PEPTIDE
US20100172886A1 (en) Method for Promoting Wound Healing
DE69735533T2 (en) Soluble polypeptides consisting of the first coiled-coil domain of human and mouse epimorphin
EP1644028A2 (en) Biologically active substance of a vasoactive intestinal peptide for treating interstitial lung infections
EP2523968A1 (en) Cyclic peptides for the regulation of vectorial ion channels
DE602004001509T2 (en) USE OF HSP20 TO PROMOTE WOUND HEALING AND / OR REDUCE SCALE
EP2552488A1 (en) Fusion protein and its uses
DE102012016127A1 (en) Error correction encoding apparatus for data stream, supplies one of m' mutually different synchronous words to each block in error correction information
EP1059931B1 (en) Utilization of cd137 in order to promote the proliferation of peripheral monocytes
SK6198Y1 (en) Bioactive regenerative mixture for producing nutritional preparation
CN108350030B (en) Skin permeable peptides and methods of use thereof
AT506151B1 (en) FUSION PROTEIN
DE4445562C1 (en) Cloning, expression and characterization of a new form of phosphatidylinositol-3-kinase
WO2023009656A1 (en) Pharmaceutical compositions and methods for treating connective tissue conditions with collagen polypeptides

Legal Events

Date Code Title Description
R138 Derivation of utility model

Ref document number: 202012012998

Country of ref document: DE

R119 Application deemed withdrawn, or ip right lapsed, due to non-payment of renewal fee
R119 Application deemed withdrawn, or ip right lapsed, due to non-payment of renewal fee

Effective date: 20150303