DD240831A1 - PROCESS FOR OBTAINING CHEMICALLY MODIFIED PROTEINS - Google Patents
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Abstract
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Gewinnung chemisch modifizierter Proteine aus pflanzlichen, tierischen und/oder mikrobiellen proteinhaltigen Rohstoffen durch Acetylierung und Succinylierung. Die bifunktionellen Proteinmodifikate sind als Zusatzstoffe fuer die Lebensmittelindustrie, vorzugsweise zur Herstellung von Wasser-in-Fett- und/oder Fett-in-Wasser-Emulsionen sowie Fett- und Nichtfett-Schaeumen, bestimmt. Erfindungsgemaess werden pflanzliche, tierische und/oder mikrobielle Proteine in den Rohstoffen oder als Proteinisolate einer 2stufigen oder einer gleichzeitigen Acylierung mit Bernsteinsaeure- und Acetanhydrid unterworfen. Die Reaktionsprodukte koennen in an sich bekannter Weise aus dem Reaktionsgemisch abgetrennt werden.The invention relates to a method for obtaining chemically modified proteins from plant, animal and / or microbial proteinaceous raw materials by acetylation and succinylation. The bifunctional protein modifiers are intended as additives for the food industry, preferably for the preparation of water-in-fat and / or fat-in-water emulsions and fat and non-fat foams. According to the invention, plant, animal and / or microbial proteins in the raw materials or as protein isolates are subjected to a 2-stage or a simultaneous acylation with succinic and acetic anhydride. The reaction products can be separated from the reaction mixture in a conventional manner.
Description
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Gewinnung chemisch modifizierter Proteine, vorzugsweise in Form von Proteinisolaten, aus pflanzlichen, tierischen und/oder mikrowellen proteinhaltigen Rohstoffen durch Acetylierung und Succinylierung. Die Proteinmodifikate sind vorzugsweise als grenzflächenaktive Zusatzstoffe in der Lebensmittelindustrie, vorzugsweise zur Herstellung von Wasser-in-Fett- und/oder Fett-in-Wasser-Emulsionen sowie Fett- und Nichtfett-Schäumen einsetzbar.The invention relates to a method for obtaining chemically modified proteins, preferably in the form of protein isolates, from vegetable, animal and / or microwave proteinaceous raw materials by acetylation and succinylation. The protein modifiers are preferably used as surface-active additives in the food industry, preferably for the preparation of water-in-fat and / or fat-in-water emulsions and fat and non-fat foams.
Acylierungsreaktionen spielen bekanntlich bei der chemischen Modifizierung von Proteinen im Hinblick auf die Erzielung bestimmterfunktioneller Eigenschaften, insbesondere einer Verbesserung der Löslichkeit und Grenzflächenaktivität, eine Rolle, wobei im allgemeinen eine Umsetzung mit Acetanhydrid oder Bernsteinsäureanhydrid im schwach sauren bis alkalischen Milieu vorgenommen wird.Acylation reactions are known to play a role in the chemical modification of proteins with a view to obtaining certain functional properties, in particular an improvement in solubility and interfacial activity, generally by reaction with acetic anhydride or succinic anhydride in a weakly acidic to alkaline medium.
Die Acylierung wird weiterhin zwecks Erhöhung des extrahier-oder fällbaren Anteils und damit der Ausbeute bei der Proteingewinnung aus pflanzlichen Rohstoffen angewandt (acylierende Extraktion).The acylation is also used to increase the extractable or precipitable fraction and thus the yield in the protein recovery from vegetable raw materials (acylating extraction).
Darüber hinaus ermöglichen solche Reaktionen eine Blockierung reaktiver funktioneller Gruppen von Proteinen, wodurch ihre Umsetzung mit antinutritiven oder andersartigen unerwünschten Verbindungen, im Falle von Rapssamen beispielsweise von Glucosinolaten und bei Sonnenblumensamen von Phenolsäuren, eingeschränkt oder verhindert werden kann.In addition, such reactions enable blocking of reactive functional groups of proteins, thereby limiting or preventing their reaction with anti-nutritive or other undesirable compounds, in the case of rapeseed, for example, glucosinolates and sunflower seeds of phenolic acids.
" Mit der Acylierung ist auch eine vom Acylierungsgrad abhängige Aufspaltung polymerer Proteinmoleküle in ihre Untereinheiten verbunden. Dabei erfolgt in der Regel mit zunehmendem Acylierungsgrad ein Zerfall bis in die Bereiche monomerer Proteine und Polypeptide, der einerseits mit einer Erhöhung der Löslichkeit, andererseits mit einer Abnahme an verfügbarem Lysin einhergeht. Letztgenannte Effekte sind insbesondere bei Acylierungsgraden über 50% gravierend."Acylation is also associated with a degree of cleavage of polymeric protein molecules into their subunits that is dependent on the degree of acylation, with disintegration generally taking place as the degree of acylation increases down to the areas of monomeric proteins and polypeptides, both with an increase in solubility and with a decrease The latter effects are particularly serious at degrees of acylation above 50%.
Mit der Acylierung von Proteinen ist im weiteren eine Zunahme der Oberflächenhydrophilie verbunden, die zu einer mehr oder weniger markanten Erhöhung der Grenzflächenaktivität von Proteinpräparaten führt, so daß diese als Zusatzstoffe für Lebensmittelemulsionen und -schäume prädestiniert sind.The acylation of proteins is further associated with an increase in the surface hydrophilicity, which leads to a more or less marked increase in the interfacial activity of protein preparations, so that they are predestined as additives for food emulsions and foams.
Ein wesentlicher Nachteil bekannter Acylierungsverfahren besteht jedoch darin, daß ausschließlich durch Acetylierung gewonnene Proteine infolge der Einführung von Essigsäuregruppen relativ hydrophob sind, wogegen durch Succinylierung gewonnene Proteine bedingt durch die Einführung von Bernsteinsäuregruppen als relativ hydrophil anzusehen sind, wodurch «deren Einsatzmöglichkeiten jedoch limitiert werden. Bevorzugtes Einsatzgebiet erstgenannter Proteine sind demzufolge Wasserin-Fett-Emulsionen und Fettschäume, das von letztgenannten Proteinen demgegenüber Fett-in-Wasser-Emulsionen und Nichtfettschäume.However, a significant disadvantage of known acylation processes is that exclusively proteins obtained by acetylation are relatively hydrophobic due to the introduction of acetic acid groups, whereas proteins obtained by succinylation are considered to be relatively hydrophilic due to the introduction of succinic groups, which limits their possible uses. Accordingly, the preferred field of use of the first-mentioned proteins are water-in-fat emulsions and fat foams, whereas the latter proteins are fat-in-water emulsions and non-fatty foams.
Eine Verbesserung der Grenzflächenaktivität von Proteinpräparaten bedarf zudem eines relativ hohen Acylierungsgrades, wodurch die biologische Wertigkeit stark eingeschränkt wird. Darüber hinaus wirkt sich der dazu erforderliche hohe Einsatzbedarf an Acylierungsmitteln kostenungünstig auf den Herstellungsprozeß aus.An improvement in the interfacial activity of protein preparations also requires a relatively high degree of acylation, which severely limits the biological value. In addition, the requisite high use of acylating agents has a cost-disadvantageous effect on the production process.
Das Ziel der Erfindung besteht demzufolge in der Entwicklung eines Verfahrens zur Gewinnung chemisch modifizierter Proteine mit einem der Klassifikation oberflächenaktiver Lipide entsprechenden variablen HLB-Wert und Acylierungsgrad, d.h. einem bestimmten Verhältnis von hydrophoben zu hydrophilen Acylgruppen, zum anderen von freien und veresterten ε-Aminogruppen, von Proteinen.Accordingly, the object of the invention is to develop a process for obtaining chemically modified proteins having a variable HLB value and degree of acylation corresponding to the classification of surface active lipids, i. a certain ratio of hydrophobic to hydrophilic acyl groups, on the other hand of free and esterified ε-amino groups, of proteins.
Der Erfindung liegt die Aufgabe zugrunde, Verfahrensbedingungen aufzuzeigen, die eine gelenkte Einführung von Essig- und Bernsteinsäuregruppen in Proteine ermöglichen und solchermaßen das Applikationsfeld der modifizierten Proteine als grenzflächenaktive Verbindungen erweitern.The invention has for its object to provide process conditions that allow a controlled introduction of acetic and succinic groups into proteins and thus extend the field of application of the modified proteins as surface-active compounds.
Erfindungsgemäß wird die Aufgabe dadurch gelöst, daß entweder die proteinhaltigen pflanzlichen, tierischen und mikrobiellen Rohstoffe oder die daraus bereits isolierten Proteine unter an sich bekannten Reaktionsbedingungen einer sukzessiven zweistufigen Acetylierung und Succinylierung oder in umgekehrter Weise einer Succinylierung und Acetylierung oder einer gleichzeitigen Acetylierung und Succinylierung unterworfen werden, und das Reaktionsprodukt gegebenenfalls durch isoelektrische Präzipitation, Aussalzen, Kopräziptatbildung, Komplexbildung oder Ultrafiltration abgeschieden wird.According to the invention the object is achieved in that either the protein-containing vegetable, animal and microbial raw materials or the already isolated proteins under known reaction conditions of a successive two-stage acetylation and succinylation or in the reverse manner succinylation and acetylation or a simultaneous acetylation and succinylation are subjected and the reaction product is optionally deposited by isoelectric precipitation, salting out, coprecipitate formation, complex formation or ultrafiltration.
Wie nämlich gefunden wurde, unterscheiden sich die Reaktions- und Hydrolysegeschwindigkeiten von Proteinen bei der Acylierung mittels Acet- oder Bernsteinsäureanhydrid nur unerheblich voneinander, so daß sowohl eine sukzessive, als auch gleichzeitige Umsetzung mit genannten Acylierungsmitteln möglich ist.As has been found, the reaction and hydrolysis of proteins in the acylation by acetyl or succinic anhydride differ only insignificantly from each other, so that both a successive, as well as simultaneous reaction with said acylating agents is possible.
In diesem Zusammenhang wurde weiterhin gefunden, daß sich solchermaßen bifunktionell modifizierte Proteine in ihrem grenzflächenaktiven Verhalten an das von nichtionogenen und amphoteren lipidischen Emulgatoren anpassen lassen, da sich diese im Vergleich zu unmodifizierten oder monofunktionellen, d. h. ausschließlich acetylierten oder succinylierten Proteinen im verstärkten Maße auch in Grenzflächen einlagern.In this context, it has also been found that such bifunctionally modified proteins can be adapted in their surface-active behavior to that of non-ionic and amphoteric lipid emulsifiers, since these compared to unmodified or monofunctional, d. H. store exclusively acetylated or succinylated proteins to a greater extent in interfaces.
Das Verhältnis an relativ hydrophoben Essigsäuregruppen und das an relativ hydrophilen Bernsteinsäuregruppen — im Folgenden in Anlehnung an die Nomenklatur grenzflächenaktiver Lipide gleichfalls als HLB-Wert bezeichnet—ist dabei über die Reaktionsbedingungen, speziell die Einsatzkonzentrationen der beiden Acylierungsmittel steuerbar und bestimmt deren Applikationsmöglichkeiten als grenzflächenaktive Verbindungen bei der Herstellung von Lebensmittelemulsionen und -schäumen.The ratio of relatively hydrophobic acetic acid groups and that of relatively hydrophilic succinic groups - hereinafter also referred to as HLB value based on the nomenclature of surface-active lipids-is controllable via the reaction conditions, especially the use concentrations of the two acylating agents and determines their application possibilities as surface-active compounds the production of food emulsions and foams.
Im Rahmen der Erfindung erfolgt je nach dem Applikationszweck in der ersten Reaktionsstufe eine Acetylierung oder Succinylierung bis auf einen Acylierungsgrad von 10 bis 90% und in der 2. Reaktionsstufe eine Succinylierung oder Acetylierung bis auf einen Acylierungsgrad von 90 bis 10% hinsichtlich der zweiten eingeführten Acylgruppen, bezogen auf den Anteil an verfügbarem Lysin oder Gesamtaminogruppen in den modifizierten Proteinen. Die Einsatzkonzentrationen von Acet- und Bernsteinsäureanhydrid richten sich dabei nach dem angestrebten HLB-Wert und dem Gesamtacylierungsgrad der Proteine; sie sind darüber hinaus substratabhängig, so daß die günstigen Reagenzmengen in Vorversuchen zu ermitteln sind. Die im weiteren für eine hohe Umsetzung erforderlichen Reaktionsbedingungen sind als unkritisch anzusehen, sofern pH-Bereiche von 6,0 bis 9,0, lonenstärken von 0,1 bis 2,0, Temperaturen von 5 bis 30°C und Zeiten von 10 bis 30 min eingehalten werden.In the context of the invention, depending on the application purpose in the first reaction stage, an acetylation or succinylation to a degree of acylation of 10 to 90% and in the 2nd reaction stage succinylation or acetylation up to a degree of acylation of 90 to 10% with respect to the second introduced acyl groups , based on the proportion of available lysine or total amino groups in the modified proteins. The use concentrations of acetoic and succinic anhydride depend on the desired HLB value and the total degree of acylation of the proteins; they are also substrate-dependent, so that the favorable reagent quantities are to be determined in preliminary experiments. The reaction conditions required in the further for a high conversion are to be regarded as uncritical, if pH ranges from 6.0 to 9.0, ionic strengths of 0.1 to 2.0, temperatures of 5 to 30 ° C and times of 10 to 30 min be maintained.
Die acylierten Proteine werden sofern erforderlich, durch isoelektrische Fällung bei pH 3,0 bis 4,0, oder Aussalzung mittels Ammoniumsulfat, oder Copräzipitatbildung mit Salzen der Erdalkali- oder Schwefelammoniumgruppe, beispielsweise von Calcium, Aluminium und Eisen, oder Komplexbildung mit polyanionischen Verbindungen, beispielsweise Natriumalginat, Carragenat und Polyphosphat, oder durch Ultrafiltration und Diafiltration abgeschieden bzw. abgetrennt und gegebenenfalls nach pH-Regulation auf 6,0 bis 8,0 getrocknet.The acylated proteins are, if necessary, by isoelectric precipitation at pH 3.0 to 4.0, or salification by means of ammonium sulfate, or coprecipitate with salts of the alkaline earth or sulfur ammonium group, for example of calcium, aluminum and iron, or complexation with polyanionic compounds, for example Sodium alginate, carragenate and polyphosphate, or separated by ultrafiltration and diafiltration or separated and optionally dried after pH regulation to 6.0 to 8.0.
Der Vorteil der Erfindung besteht hauptsächlich darin, daß Proteine gewinnbar sind, die speziellen Verbrauchererwartungen in besonderem Maße angepaßte funktioneile Eigenschaften, insbesondere eine hohe Löslichkeit und Grenzflächenaktivität, aufweisen und wahlweise als Zusatzstoffe für Emulsionen vom Typ Fett-in-Wasser oder Wasser-in-Fett sowie Nichtfett- und Fettschäume prädestiniert sind.The advantage of the invention is mainly that proteins can be obtained which have special consumer expectations particularly adapted functional properties, in particular a high solubility and interfacial activity, and optionally as additives for emulsions of the fat-in-water or water-in-fat type as well as non-fat and fatty foams are predestined.
Ein weiterer Vorteil der Erfindung ist darin zu sehen, daß auch der Gebrauchswert mit unzureichenden funktionellen Eigenschaften ausgestatteter Proteine, wie der von Globulinfraktionen aus Sonnenblumen- und Rapssamen oder Ackerbohnen und Lupinen, durch die Einführung von Essigsäure- und Bernsteinsäuregruppen in Verbindung mit einem mehr oder weniger weitgehenden Zerfall polymerer Proteine in ihre Untereinheiten erheblich verbessert wird.Another advantage of the invention can be seen in the fact that the use value of proteins with insufficient functional properties, such as globulin fractions from sunflower and rapeseed or field beans and lupines, through the introduction of acetic and succinic groups in combination with one more or less extensive decomposition of polymeric proteins into their subunits is significantly improved.
Die Erfindung wird anhand nachstehender Ausführungsbeispiele näher erläutert:The invention will be explained in more detail with reference to the following exemplary embodiments:
100g entfettetes Mehl aus konditionierten und geschälten Sonnenblumen-Samen (Rohproteingehalt i.T. 50,8%) werden bei 20°Cin 800 ml 5%ige wäßrige Kochsalzlösung bei einem pH-Wert von 6,3 suspendiert. Unter Rühren werden innerhalb von 10min sukzessive 2,4ml Acetanhydrid sowie 9,9g feinzermörsertes Bernsteinsäureanhydrid zugefügt, wobei der pH-Wert über einen Zeitraum von insgesamt 20 min konstant gehalten wird. Die Proteinsuspension wird durch Zentrifugation in einen wäßrigen proteinhaltigen Extrakt und einen Rückstand getrennt. Aus dem Extrakt werden die acylierten Proteine durch isoelektrische Präzipitation mit verdünnter Schwefelsäure bei pH 3,0 abgeschieden. Das Präzipitat wird bei pH 5,5 mit der lOfachen Menge gewaschen und gefriergetrocknet.100 g of defatted flour from conditioned and peeled sunflower seeds (crude protein content i.t. 50.8%) are suspended at 20 ° C in 800 ml of 5% aqueous saline solution at a pH of 6.3. While stirring, 2.4 ml of acetic anhydride and 9.9 g of finely ground succinic anhydride are added successively within 10 minutes, the pH being kept constant over a period of a total of 20 minutes. The protein suspension is separated by centrifugation into an aqueous proteinaceous extract and a residue. From the extract, the acylated proteins are precipitated by isoelectric precipitation with dilute sulfuric acid at pH 3.0. The precipitate is washed at pH 5.5 with 10 times the amount and freeze-dried.
Es resultieren 31g eines modifizierten Proteinisolates (Rohproteingehalt i.T. 86,9%), entsprechend einer Ausbeute, bezogen auf den Stickstoffgehalt des Rohstoffes, von ca. 62%. Der Gesamtacylierungsgrad des Modifikates beträgt ca. 60%, und das prozentuale Verhältnis von Essigsäure- zu Bernsteinsäuregruppen liegt bei ca. 30 zu 70, entsprechend einen HLB-Wert von 2,3. Das Produkt — nähere Angaben über seine funktionellen Eigenschaften finden sich in Tab. 1 — ist vorzugsweise zur Herstellung von Emulsionen des Typs Fett-in-Wasser geeignet.This results in 31 g of a modified protein isolate (crude protein content i.t. 86.9%), corresponding to a yield, based on the nitrogen content of the raw material, of about 62%. The total degree of acylation of the modifier is about 60% and the percentage of acetic to succinic groups is about 30 to 70, corresponding to an HLB of 2.3. The product - details of its functional properties can be found in Tab. 1 - is preferably suitable for the preparation of emulsions of the fat-in-water type.
100g zerkleinertes industrielles Raps-Extraktionsschrot (Teilchengrößen §o,2mm) (Rohproteingehalt i.T. 35,6%) werden in 1000ml 0,25%ige wäßrige Natriumsulfitlösung bei 25°C und pH 9,0 suspendiert. Die Suspension wird unter Rühren unter pH-Wert-Konstanthaltung über einen Zeitraum von 20min innerhalb von 5min mit 2,3g in Aceton gelöstem Bernsteinsäureanhydrid und 1,2ml Acetanhydrid versetzt. Aus der Suspension werden durch Zentrifugation die unlöslichen Zellbestandteile abgetrennt. Der proteinhaltige Extrakt wird durch Ultrafiltration mittels Membranen, die ein Retentionsvermögen für Moleküle mit einer Molmasse = 10000 aufweisen, bis auf einen Rohproteingehalt von ca. 5% aufkonzentriert. Das Retenat wird einer Diafiltration unterworfen bis das Verhältnis der Gesamtmenge an zugeführtem Waschwasser zur Retenatmenge 10:1 undder Aufkonzentrierungsgrad ca. 7% beträgt. Das gewaschene Retenat wird sprühgetrocknet.100 g crushed industrial rapeseed extraction meal (particle sizes §o, 2mm) (crude protein content i.T. 35.6%) are suspended in 1000 ml of 0.25% aqueous sodium sulfite solution at 25 ° C and pH 9.0. The suspension is treated with stirring while keeping the pH constant for a period of 20 min within 5 min with 2.3 g of succinic anhydride dissolved in acetone and 1.2 ml of acetic anhydride. From the suspension, the insoluble cell components are separated by centrifugation. The proteinaceous extract is concentrated by ultrafiltration by means of membranes which have a retention capacity for molecules with a molecular weight = 10000, up to a crude protein content of about 5%. The retenate is subjected to diafiltration until the ratio of the total amount of supplied washing water to the amount of retenate is 10: 1 and the degree of concentration is about 7%. The washed retenate is spray-dried.
Es resultieren 29 g eines Proteinmodifikates (Rohproteingehalt i.T. 90,1 %), entsprechend einer Ausbeute von 82%. Der Gesamtacylierungsgrad des acylierten Proteines beträgt ca. 25%, und das prozentuale Verteilungsverhältnis von Essigsäure-zu Bernsteinsäuregruppen liegt bei ca. 50:50, was einem HLB-Wertvon 1,0 entspricht.This results in 29 g of a protein modifier (crude protein content i.T. 90.1%), corresponding to a yield of 82%. The total degree of acylation of the acylated protein is about 25%, and the percent distribution ratio of acetic acid to succinic groups is about 50:50, which corresponds to an HLB value of 1.0.
Das Produkt — Angaben über dessen funktioneile Eigenschaften finden sich in Tab. 1 — ist sowohl zur Herstellung von Fett-inWasser-, als auch Wasser-in-Fett-Emulsionen prädestiniert.The product - details of its functional properties can be found in Table 1 - is predestined both for the production of fat-in-water, and water-in-fat emulsions.
100g Mehl aus konditionierten und geschälten Sojabohnen (Rohproteingehalt i.T. 46,0%) werden bei 20°C in 500ml Wasser bei einem pH-Wert von 7,0 suspendiert. Unter Konstanthaltung des pH-Wertes über einen Zeitraum von insgesamt 20 min werden innerhalb von 15min unter Rühren gleichzeitig 6,0 ml Acetanhydrid und 3,0g zermörsertes Bernsteinsäureanhydrid100 g of flour from conditioned and shelled soybeans (crude protein content i.t. 46.0%) are suspended at 20 ° C. in 500 ml of water at a pH of 7.0. While keeping the pH constant over a period of a total of 20 minutes, 6.0 ml of acetic anhydride and 3.0 g of pulverized succinic anhydride are simultaneously stirred for 15 minutes with stirring
zugegeben.added.
Die Suspension wird mit verdünnter Salzsäure auf einen pH-Wert von 3,5 eingestellt, und es wird zentrifugiert. Der unlösliche Rückstand (Proteinkonzentrat) wird mit der 5fachen Wassermenge bei pH 3,5 gewaschen sowie nach erneuter Zentrifugation und pH-Wert-Regulierung mittels verdünnter Natronlauge auf pH 7,0 wirbelschichtgetrocknet.The suspension is adjusted to pH 3.5 with dilute hydrochloric acid and centrifuged. The insoluble residue (protein concentrate) is washed with 5 times the amount of water at pH 3.5 and after re-centrifugation and pH regulation by means of dilute sodium hydroxide solution to 7.0.
Es resultieren 72g eines modifizierten Proteinkonzentrates (Rohproteingehalt i.T. 67,4%), das einen Gesamtacylierungsgrad von ca. 50% und ein prozentuales Verteilungsverhältnis von Essigsäure- zu Bernsteinsäuregruppen von ca. 75:25, entsprechendThis results in 72 g of a modified protein concentrate (crude protein content i.T. 67.4%), which has a Gesamtacylierungsgrad of about 50% and a percentage distribution ratio of acetic acid to succinic acid groups of about 75:25, respectively
einen HBL-Wert von 0,3, aufweist.an HBL value of 0.3.
Das Produkt — Angaben über die funktioneilen Eigenschaften enthält Tab. 1 — ist vorzugsweise für Emulsionen vom TypThe product - data on the functional properties contains Tab. 1 - is preferably for emulsions of the type
Wasser-in-Fett einsetzbar.Water-in-fat can be used.
Tabelle 1: Funktionelle Eigenschaften chemisch modifizierter ProteinpräparateTable 1: Functional properties of chemically modified protein preparations
Protein- Löslichkeit%11 spontane Wasserpräparate pH 7,0 pH 8,0 aufnahme %Protein solubility% 11 spontaneous water preparations pH 7.0 pH 8.0 absorption%
200C 80 °C20 0 C 80 ° C
Oberflächen- Emulsions-1'Surface emulsion 1 '
spannungs-11 bildungs-tension 11 education
Erniedrigungs- vermögen % potential mN/mReduction potential% potential mN / m
pH 7,0 45 0C pH 7,0pH 7.0 45 0 C pH 7.0
Emulsions11 Stabilisierungsvermögen % pH 7,0Emulsions 11 Stabilizing power% pH 7.0
Schaum-21 Foam 21
bildungs-educational
vermögenbe able
pH 7,0pH 7.0
K nichtmodifiziertes VergleichsproteinK unmodified comparative protein
1 1%ige Dispersionen1 1% dispersions
2 10%ige Dispersionen2 10% dispersions
Schaum-21 Stabilisierungsvermögen % pH 7,0Foam 21 Stabilizing power% pH 7.0
Claims (5)
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| DD240831A1 true DD240831A1 (en) | 1986-11-19 |
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ID=5571174
Family Applications (1)
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| Country | Link |
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Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2003020747A1 (en) * | 2001-09-06 | 2003-03-13 | Cnrs (Centre National De La Recherche Scientifique) | Modified peptides and their use for the treatment of autoimmune diseases |
| US20150225152A1 (en) * | 2011-07-22 | 2015-08-13 | Donal Dunne | Whey protein coated films |
-
1985
- 1985-09-11 DD DD28049885A patent/DD240831A1/en not_active IP Right Cessation
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| EP2143730A2 (en) | 2001-09-06 | 2010-01-13 | Centre National De La Recherche Scientifique (Cnrs) | Modified peptides and their use for the treatment of autoimmune diseases |
| EP2143730A3 (en) * | 2001-09-06 | 2011-06-29 | Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) | Modified peptides and their use for the treatment of autoimmune diseases |
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| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| ENJ | Ceased due to non-payment of renewal fee |