CS235598B1 - Enzýmový preparát na stabilizáciu vína proti bielkovinným zákalom a sposob jeho přípravy - Google Patents
Enzýmový preparát na stabilizáciu vína proti bielkovinným zákalom a sposob jeho přípravy Download PDFInfo
- Publication number
- CS235598B1 CS235598B1 CS817583A CS817583A CS235598B1 CS 235598 B1 CS235598 B1 CS 235598B1 CS 817583 A CS817583 A CS 817583A CS 817583 A CS817583 A CS 817583A CS 235598 B1 CS235598 B1 CS 235598B1
- Authority
- CS
- Czechoslovakia
- Prior art keywords
- preparation
- enzyme
- against protein
- mol
- wine against
- Prior art date
Links
Landscapes
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Abstract
Vynález sa týká enzýmového preparátu na stabilizáciu vína proti bielkovinným zákalom a spósobu jeho přípravy. Podstata vynálezu spočívá v tom, že preparát obsahuje 0,1 až 5 % ikyslej proteázy živočišného alebo mikrobiálneho povodu a 0,1 až 2,5 % pektinázy ireverzibilne zakotvených na nerozpustný polymérny nosič — polyetyléntereftalát a podstatou jeho .přípravy je pósobenie uvedených enzýmov na nosič v prostředí tlmivých roztokov.
Description
Vynález sa týká komplexného enzýmového preparátu na stabílizáciu vína proti bielkovinným zákalom a sposobu jeho přípravy. Tento preparát je nerozpustný a obsahuje zmes enzýmov katalyzujúcich degradáciu bielkovín a niekitorých ochranných koloidov sposobujúcich vo vine tvorbu zákalov.
Na stabílizáciu vína proti bielkovinným zákalom dosial' používali jednak preparáty, účinkom ktorýeh sa látky spósobujúce tvorbu bielikoviinných zákalov z vína odstraňujú, napr. bentonit, vymieňače iónov [J. Farkaš: Biochemie a technologie vína. SNTL Praha, 1980j, jednak enzýmové preparáty, účinkom ktorýeh sa koloidné, zákalotvorné látky degradujú na nízkomolekuiárne produkty. Jedná sa o preparáty kyslých proteáz, katalyzujúcich degradáciu bielkovín vína, alebo o preparáty pektináz degradujúcich pektínové látky, připadne iné polysacharidy přítomné vo vine alebo mušte a působiace ako ochranné koloidy [B. Urlaub: Process Biochem. 13, 14 (1978); Ε. V. Vorobjeva, E. V. Judin: Sadov. Vinogr. i Vinod. Moldávii 32, 37 (1977); Ε. N. Datunašvili: Trudy VNIlViV Magarač 19, 118 (1978)].
Tieto preparáty sú vo vine rozpustné, takže ich apliikáciou sa dostávajú do vína cudzorodé látky, ktoré nie je možné z něho po skončení účinku odstrániť. Táto nevýhoda je elemlnovaná pri aplikácii nerozpustných enzymových preparátov, ktoré je možné po skončení procesu z vína oddeliť. Ich příprava spočívá v zakotvení enzýmu na nerozpustný nosič.
Nerozpustné preparáty používané dosial' na stabílizáciu vína proti bielkovinným zákalom obsahovali kyslé proteázy alebo pektinázy zakotvené ikovalentným viazaním alebo adsorpciou na dietylaminoetyl-celulózu, bentonit, alebo hydratovaný kysličník křemičitý (siliikagel) [Ε. N. Datunašvili, N. M. Pavlenko, B. S. Gaina, V. I. Petračenok: Vinod. Vinogr. SSSR 6, 54 (1975); Ε. N. Datunašvil, V. M. Ježov, N. A. Azizov: Vinod. Vinogr. SSSR 7, 8 (1980); J. Vajčner, J. Turková, V. Krumhanzl: Kvasný prum. 27, 181 (1981);W. Harmeier: Biotechnol. Lett. 1, 225 (1979)].
Nevýhodou týchto preparátov je, že vačšinou obsahujú len jeden typ enzýmov — — proteázy alebo pektinázy, účinkom ktorých nie je možné dosiahnúť úplnú stabilizáciu s dlhodobým účinkom, lebo nedegradujú všetky zákalotvorné látky vína.
Ďalšou nevýhodou dosiaT známých nerozpustných enzýmových preparátov na stabilizáciu vína proti bielkovinným zákalom je poměrně nízika stabilita zakotvenia a účinku enzýmov, takže je možné nimi stabilizovat len obmedzené množstvo vína, pričom nie je vylúčené pomalé uvolňovanie zakotvených enzýmov a ich sprievodných látok do spracovávaného- vína.
Uvedené nevýhody odstraňuje enzýmový preparát na stabílizáciu vína proti bielkovinným zákalom a spůsob jeho přípravy podlá vynálezu, ktorýeh podstata spočívá v tom, že preparát obsahuje 0,1 až 5 % kyslej proteázy živočišného alebo mikrobiálneho původu a 0,1 až 2,5 % pektinázy ireverzibilne zakotvených na nerozpustný polymérny nosič — polyetyléntereftalát a že podstatou přípravy tohto preparátu je, že sa na polyetyléntereftalát suspendovaný v octanovom tlmivom roztoku 0,1 mol. I-1, pH 3 až 5 působí pri teplote 4 °C až 30 °C po dobu 4 až 20 h 0,2 až 10 % proteázy a na polyetyléntereftalát suspendovaný v 0,1 mol.l-1 octanovom tlmivom roztoku pH 3,6 až 6,0 sa působí pri teplote 4 °C až 30 °C po dobu 4 až 20 h 0,2 až 5 % pektinázy, potom sa obidve suspenzie obsahujúce enzýmy zmiešajú v pomere 1:1 až 5:1 a nerozpustný podiel sa oddělí centrifugáciou alebo filtráciou a nakoniec sa premyje 0,1 mol. I“1 octanovým tlmivým roztokom pH 4,0.
Výhodou enzýmového preparátu a spůsobu jeho přípravy podía vynálezu je, že má proteázovú i pektinázovú aktivitu, že vysoká stabilita zakotvenia obidvoch typov enzýmov vylučuje ich uvolňovanie do spracovávaného materiálu, vysoká operačná stabilita preparátu umožňuje dlhodobé kontinuálně, lebo mnohonásobné opakované používáme za nemeniaceho sa účinku a že příprava preparátu je založená na ireverzibilnej interakcii enzýmov s nosičom uskutočnenej bez účinku dalších reagentov.
V ďalšom je vynález bližšie objasněný na príkladoch, ktoré však rozsah vynálezu neobmedzujú.
Příklad 1 g polyetyléntereftalátu sa suspenduje za miešania v 20 ml 0,1 mol. i1 octanového tlmivého roztoku, pH 3,0. K suspenzii sa přidá 70 mg kuracieho pepsínu rozpuštěného v rovnakom tlmivom roztoku. V 20 ml 0,1 mol. I-1 octanového tlmivého roztoku pH 3,6 sa suspenduje 1 g polyetyléntereftalátu a 5 mg mikrobiálnej pektinázy Leozym. Obidve suspenzie sa nechajú za miešania inkubovať pri teplote 20 °C po dobu 4 h. Po skončení inkubácie sa obidve suspenzie spoja, nerozpustný podiel sa oddělí filtráciou alebo centrifugáciou a premyje sa 3-krát 40 ml 0,1 mol. I-1 octanového tlmivého roztoku, pH 4,0.
Příklad 2 g polyetyléntereftalátu sa suspenduje za miešania v 40 ml 0,1 mol. I-1· octanového tlmivého roztoku pH 4,6 a pridajú sa 3 ml mikrobiálnej proteázy Laktochym. V 40 ml 0,1 mol. I-1 octanového tlmivého roztoku, pH 4,6 sa suspenduje 0,5 g polyetyléntereftalátu a 2,5 mg pektinázy Rohament. Obidve suspenzie sa nechajú za miešania inkubovať po dobu 20 h pri teplote 4 °C. Po skončení inkubácie sa suspenzie spoja, neroz pustný podiel sa oddělí centrifugáciou, alebo filtráciou a premyje sa 3-krát octanovým tlmivým roztokom, pH 4,2.
Enzymové preparáty připravené postupmi opísanými v príkladoch eliminujú tvorbu bielikovinných zákalov vo vine, ich účinok sa nemení v priebehu niekoikomesačného trvalého ako aj přerušovaného používania a enzýmy a ich sprievodné látky sa z nich v priebehu používania neuvolňujú.
Claims (4)
1. Enzymový preparát na stabilizáciu vína proti bielkovinným zákalom vyznačený tým, že obsahuje 0,1 až 5 % kyslej proteázy živočišného alebo mikrobiálneho původu a 0,1 až 2,5 % pektinázy ireverziibiline zakotvených na nerozpustný polymérny nosič polyetyléntereftalát.
2. Spůsob přípravy enzýmového preparátu na stabilizáciu vína proti bielkovinným zákalom podl'a bodu 1, vyznačený itým, že na polymérny nosič suspendovaný v 0,1 mol. I-1 octanovom tlmivom roztoku pH 3 ynAlezu až 5 sa posobí při teplote 4 °C až 30 °C po dobu 4 až 20 h 0,2 až 10 % hmot. kyslej proteázy na nosič suspendovaný v 0,1 mol. . I-1 octanovom tlmivom roztoku pH 3,6 až 6,0 sa působí pri teplote 4 °C až 30 °C po dobu 4 až 20 h 0,2 až 5 % hmot. peikitinázy, potom sa obidve suspenzie obsahujúce enzýmy zmiešajú v pomere 1:1 až 5 :1 a nerozpustný podiel sa potom oddělí centrifugáciou alebo filtráciou a nakoniec sa premyje 0,1 mol. 1_1 octanovým tlmivým roztokom, pH 4,0.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS817583A CS235598B1 (sk) | 1983-11-07 | 1983-11-07 | Enzýmový preparát na stabilizáciu vína proti bielkovinným zákalom a sposob jeho přípravy |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS817583A CS235598B1 (sk) | 1983-11-07 | 1983-11-07 | Enzýmový preparát na stabilizáciu vína proti bielkovinným zákalom a sposob jeho přípravy |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CS235598B1 true CS235598B1 (sk) | 1985-05-15 |
Family
ID=5431960
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CS817583A CS235598B1 (sk) | 1983-11-07 | 1983-11-07 | Enzýmový preparát na stabilizáciu vína proti bielkovinným zákalom a sposob jeho přípravy |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CS (1) | CS235598B1 (sk) |
-
1983
- 1983-11-07 CS CS817583A patent/CS235598B1/sk unknown
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Holmes et al. | Human glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase: Two molecular forms interconvertible by purine ribonucleotides and phosphoribosylpyrophosphate | |
| Hayashi et al. | Protease immobilization onto porous chitosan beads | |
| Devanathan et al. | Ferredoxin from two thermophilic clostridia | |
| GB1404933A (en) | Enzyme compositions | |
| EP0490929A1 (en) | METHOD FOR THE HYDROLYSIS OF HEMIZELLULOSE BY IMMOBILIZED ENZYMS AND A PRODUCT CONSTRUCTING AN IMMOBILIZED HEMIZELLULYTIC ENZYME. | |
| Mori et al. | Enzymatic properties of microcapsules containing asparaginase | |
| Husain et al. | Entrapment of concanavalin A‐glycoenzyme complexes in calcium alginate gels | |
| Fridland et al. | Purification of thymidylate synthetase from Ehrlich ascites carcinoma cells | |
| Voytek et al. | Studies of an anionic trypsinogen and its active enzyme from porcine pancreas | |
| Hasselberger et al. | The preparation of insoluble, matrix-supported derivatives of asparaginase for use in cancer therapy | |
| Blair et al. | Assay and purification of (+)-citramalate hydro-lyase components from Clostridium tetanomorphum | |
| Khare et al. | Immobilization of E. coli β‐galactosidase and its derivatives by polyacrylamide gel | |
| Chatterjee et al. | Goat liver catalase immobilized on various solid supports | |
| Kasumi et al. | Preparation and some properties of chitosan bound enzymes | |
| CS235598B1 (sk) | Enzýmový preparát na stabilizáciu vína proti bielkovinným zákalom a sposob jeho přípravy | |
| Boguslaski et al. | A kinetic study of microencapsulated bovine carbonic anhydrase | |
| Porter et al. | Retention of trypsin and chymotrypsin proteolytic activity in sodium dodecyl sulfate solutions | |
| Bundy et al. | Purification and properties of carbonic anhydrase from Chlamydomonas reinhardii | |
| Pennington et al. | Silastic entrapment of glucose oxidase–peroxidase and acetylcholine esterase | |
| Deibel Jr et al. | Limited proteolysis of calf thymus terminal deoxynucleotidyl transferase | |
| Kleppe et al. | Purification and Characterization of the Lytic Enzyme N‐Acetylmuramyl‐l‐alanine Amidase of Bacteriophage T7 | |
| Mellors et al. | Glycosidases in bovine milk: α-mannosidase and its inhibition by zwitterions | |
| Cheetham et al. | Studies on dextranases: Part III. Insolubilization of a bacterial dextranase | |
| EP0065800B1 (en) | Enzyme solutions and method for the preparation thereof | |
| Kennedy et al. | Papain, chymotrypsin and related proteins—a comparative study of their beer chill-proofing abilities and characteristics |