CS205722B1 - Spfisob pripravy polysacharid-bielkovinových komplexov - Google Patents

Spfisob pripravy polysacharid-bielkovinových komplexov Download PDF

Info

Publication number
CS205722B1
CS205722B1 CS106979A CS106979A CS205722B1 CS 205722 B1 CS205722 B1 CS 205722B1 CS 106979 A CS106979 A CS 106979A CS 106979 A CS106979 A CS 106979A CS 205722 B1 CS205722 B1 CS 205722B1
Authority
CS
Czechoslovakia
Prior art keywords
polysaccharide
protein
preparation
epichlorohydrin
protein complexes
Prior art date
Application number
CS106979A
Other languages
English (en)
Slovak (sk)
Inventor
Peter Gemeiner
Ludovit Drobnica
Miroslav Antal
Ludovit Kuniak
Original Assignee
Peter Gemeiner
Ludovit Drobnica
Miroslav Antal
Ludovit Kuniak
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Peter Gemeiner, Ludovit Drobnica, Miroslav Antal, Ludovit Kuniak filed Critical Peter Gemeiner
Priority to CS106979A priority Critical patent/CS205722B1/cs
Publication of CS205722B1 publication Critical patent/CS205722B1/cs

Links

Landscapes

  • Solid-Sorbent Or Filter-Aiding Compositions (AREA)
  • Polysaccharides And Polysaccharide Derivatives (AREA)

Description

-ČESKOSLOVENSKÁ SOCIALISTICKÁ
REPUBLIKA (19) POPIS VYNÁLEZU 205 722 M : (Bi)
K AUTORSKÉMU OSVEDČENIU
(61) (23) Výstavná priorita (22) Přihlášené 19 02 79 (21) PV 1069-79 (51) Int. Cl. C 08 L 5/00
ÚŘAD PRO VYNÁLEZY
AOBJEVY * (40) Zverejnené 29 08 80(45) Vydané Q1 θ9 g3
Autor vynálezu GEMEINER PETER ing., CSc., DROBNICA tUDOVÍT doc. ing. DrSc., ANTAL MIROSLAVprom. chem. a KUNIAK tUDOVÍT ing. CSc., BRATISLAVA (54) Spdsob přípravy polysacharid-bielkovinových komplexov 1
Vynález sa týká spfisobu přípravy polysacharid-bielkovinových komplexov vhodných naizoláciu a purifikáciu proteolitických enzýmov. V poslednej době sa dosiahli dobré výsledky při izolácii a purifikácii proteolytickýchenzýmov použitím afinitnej chromatogrefie. Ako afinanty sa tu používali napr. modifikova-né D-aminokyseliny, peptidy zložené z D-aminokyselín či špecifické inhibitory bielkovino-vej povahy (Methods in Enzymology 19 (Proteolytic Enzymes) 1970; Methods in Enzymology 34(Affinity Techniques) 1974). VSčšina z generálnych afinantov tohto typu vzhTadom k náročnéjpřípravě zatial’ nenašla praktické uplatnenie. Z tohto hlediska sa ako afinanty perspektiv-né javia Tahšie dostupné bielkoviny, napr. sérové či vaječné albuminy, ktoré sú prirodze-nými substrátmi proteolytických enzýmov. Použitie takýchto afinantov je ovšem spojené s ichúpravou vedúcou k strate substrátových vlastností pri zachovaní afinity voči proteolytic-kým enzýmom.
VzhTadom k tomu, že vSčšina uvedených afinantov sa viaže na polysacharidy cez svojeaminoskupiny, pri ich viazaní sa vychádzalo z polysacharidov predtým aktivovaných vysoko-toxickým bromkyánom'(P. Cuatrecasas, J. Biol. Chem. 245/. 1970/3059; J. Porath, T. Kristian-sen, The Proteine, 3rd edn, Vol. 1, pp. 95-179; 1975)·
Naše výsledky výskumu v tejto oblasti ukázali, že polysacharid-bielkovinové komplexyje možné pripraviť jednostupnovpu reakciou polysacharidu obsahujúceho terciárně aminosku-piny s bielkovinou v přítomnosti epichlorhydrínu tak, že ich potom možno použiť na izolá- 205 722 2057221 ciu a purifikáciu proteeolytických enzýmov.
Podstata vynálezu spočívá v tom, že polysacharid obsahujáci terciárně eminoskupiny,výhodné 0-/N,N-<dietylamino-2-hydroxy-propyl .(DEAHP) sieťovaný Škrob alebo O-/N,N-dietyl-aminoetyl (DEAE) celulóza, sa nechá reagovat s bielkovinou výhodné vaječným alebo sérovýmalbumínom rozpuštěným v tlmivom roztoku pH 8' až 9 za použitia 2 až 80 % epichlórhydrínu naváhu suchého polysacharidu, za stálého miešania, po dobu 1,5 až 3 hodin, pri laboratórnejteplote, pri hydromodule 10 až 11, načo sa produkt premýva vodou, 1 M chloridom sodným,znovu vodou až do negativnéj reákcie na bielkoviny u každého z eluentov., a nakoniec naj-prv vol’ne a potom vákuovo pri 40 °C sa vysuší.
Najvýhodnejší z polysacharidov je sieťovaný Škrob pre značná reaktivitu jeho hydroxy-lových skupin, relativné velké rozměry zrna a dobrá filtrovatelnosť. Zavedenie DEAHP sku-piny ako terciárneho aminu vo funkcii vnátorného katalyzátore je výhodné tak z ekonomic-kých dčvodov, ako i s ohladom na vlastnosti konečného produktu (čs. autorské osvedčenieč. 168 055)'.
Sieťovénie Škrobu s epichlorhydrinom je volené tak, aby napáčací objem sa pohybovalv medziech 10 až 15 ml/g, viazanie terciárnych aminoskupín na polysacharid zase tak, abyvýměnná kapacita anexu vykazovala hodnoty 0,6 až 1 mekv/g. Bielkovinu je potom možné via-zať už a malými prídavkami epichlórhydrínu, pričom produkt·obsahuje do 0,2 g bielkovinynaviazanej na 1 g polysacharidu. Takýto produkt má hydrodynamické vlastnosti východiskové-ho polysacharidu.
Po ukončení reakcie je nutné produkt dĎkladne odsať a před sušením jemne rozotrieťna filtračnom papieri. -
Suchý polysacharid-bielkovinový komplex s obsahom bielkoviny 0,2 g/g polysacharidu.je vhodným materiálom na izoláciu a purifikáciu proteolytických enzýmov. Výhodou navrhovaného spĎsobu přípravy polysacharid-bielkovinových komplexov pre izo-láciu a purifikáciu proteolytických enzýmov je, že: - umožňuje připravit produkty 8 obsahom do 1 g. bielkoviny na 1 g polysacharidu, - viazanie bielkoviny na polysacharidový nosič je jednostupňové, - vychádza z netoxických chemikálií, , ť* - preparáty možno vyrábať z, domácích lacných surovin poměrně jednoduchým technologickýmpostupom, - viazanie bielkoviny na polysacharidový nosič prebieha v miernych podmienkach, - viazanie bielkoviny na polysacharidový nosič možno viesť tak, aby bielkovina stratilasvoje substrátové vlastnosti pri zachovaní afinity voči proteolytiekým enzýmom. Příklad 1 11 g suchého DEAHP siěťovaného škrobu s napáčacímobjemom 12,5 ml/g a s výměnnou ka-pacitou 0,6 mekv/g sa nechá napúčať v 110 ml 0,5 uhličitanového tlmivého roztoku pH 9 ob—sahujáceho 27,5 g vaječného albuminu a za stálého miešania, při laboratorněj teplote, sa 2J) S 722 prikvapkáva 0,55 ml epichlorhydrínu. Zmes aa nechá miešať 2 hodiny, produkt sa premyje vo-dou, 1 M chloridom sodným a znovu vodou do negativnéj reakcie na bielkoviny v ka'ždom z eluátov. Po dĎkladnom odsáti sa produkt volné vysuší na filtračnom papieri a vákuovo dosuší při40 °C. Preparát obsahuje 2,2 g naviazaného albuminu. Příklad„2 \ .
Postup podl’a příkladu 1 s tým rozdielom, že prikvapkávame 2,8 ml epichlorhydrínu,a Sálej pokračujeme ako v příklade,1.
Preparát obsahuje 8,1 g naviazaného albuminu. Příklad 3
Postup podlá příkladu 1 s tým rozdielom, že prikvapkávame 5,15 ml epichlorhydrínu,a Sálej pokračujeme ako v příklade 1. *
Preparát obsahuje 10,2 g naviazaného albuminu. Příklad 4
Postup ako v příklade 1 s tým rozdielom, že prikvapkávame 7,45 ml epichlorhydrínu,a Sálej pokračujeme ako v příklade 1.
Preparát obsahuje 10,8 g naviazaného albuminu. Příklad 5
Postup podlá příkladu 1 s tým rozdielom, že použijeme 0,5 M fosforečnanový tlmivýk pH 8, a Sálej pokračujeme ako v příklade 1. ♦
Preparát obsahuje 1,35 g naviazaného albuminu. Příklad 6
Postup podlá příkladu 1 s tým rozdielom, že použijeme 11 g DEAE celulózy s výměnnoukapacitou 1,0 mekv/g, a Sálej pokračujeme ako v příklade 1.
Preparát obsahuje 1,8 g naviazaného albuminu. Příklad 7
Postup podlá příkladu 4 s tým rozdielom, že přidáme 8,25 g vaječného albuminu, a Sálejpokračujeme ako v příklade 4.
Preparát obsahuje 4,75 g naviazaného albuminu. Příklad 8
Postup podlá příkladu 4 s tým rozdielom, že přidáme 13,75 g vaječného albuminu, a Sá-lej pokračujeme ako v příklade 4.
Preparát obsahuje 8 g naviazaného albuminu. Příklad 9
Postup podlá přikladu 4 s tým rozdielom, že použijeme 8,25 g hovfidzieho sérového

Claims (1)

  1. 205 722 I albuminu, a Sálej pokračujeme ako v přiklade 4· Preparát obsahuje 4,5 g naviazaného albuminu. Vynález má uplatnenie všade, kde je potřebné izolovat alebo purifikovať proteolytickéenzýmy či už v priemyselnej praxi alebo vo výskume. PBBDMET V ϊ N Á L £ Z U Spňaob přípravy polysacharid-bielkovinových komplexov, vyznačujúci sa tým, že polysa-charid obaahujúci terciárně aminoskupiny, výhodné O-/N,N-dietylamino-2-hydroxypropyl/sieťo-vaný škrob alebo 0-/N,N-dietylaminoetyl/celuloza, aa nechá reagovat 8 bielkovinou výhodnévaječným alebo sérovým albumínom rozpuštěným v tlmivom roztoku pH 8 až 9 za použitia 2 až80 % epichlórhydrlnu na váhu suchého polysacharidu, za stálého miešania, po dobu 1,5 až3 hodin, pri laboratorněj teplote, pri hydromodule 10 až 11, načo sa produkt premýva vo-dou, 1 M chloridom sodným, znovu vodou až do negativnej reakcie na bielkoviny u každéhoz eluentov, a nakoniec najprv na vzduchu a potom vákuovo při 40 °C vysuší. Vytiskly Moravské tiskařské závody,provoz 12, Leninova 21, Olomouc Cena: 2,40 Kčs
CS106979A 1979-02-19 1979-02-19 Spfisob pripravy polysacharid-bielkovinových komplexov CS205722B1 (cs)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CS106979A CS205722B1 (cs) 1979-02-19 1979-02-19 Spfisob pripravy polysacharid-bielkovinových komplexov

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CS106979A CS205722B1 (cs) 1979-02-19 1979-02-19 Spfisob pripravy polysacharid-bielkovinových komplexov

Publications (1)

Publication Number Publication Date
CS205722B1 true CS205722B1 (cs) 1981-05-29

Family

ID=5344118

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CS106979A CS205722B1 (cs) 1979-02-19 1979-02-19 Spfisob pripravy polysacharid-bielkovinových komplexov

Country Status (1)

Country Link
CS (1) CS205722B1 (cs)

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US3788948A (en) Method of binding,by covalent bonds,proteins and polypeptides to polymers using cyanates
Weetall et al. The chemistry and use of cellulose derivatives for the study of biological systems
US4330440A (en) Activated matrix and method of activation
Cuatrecasas et al. [31] Affinity chromatography
US3645852A (en) Method of binding water-soluble proteins and water-soluble peptides to water-insoluble polymers using cyanogen halide
US3836433A (en) Fixation of nitrogenous materials
US4411832A (en) Polysaccharide matrices comprising macromolecular spacer arms for use as adsorbents in affinity chromatography techniques
Matsumoto et al. Activation of sepharose with epichiorohydrin and subsequent immobilization of ligand for affinity adsorbent
US4195128A (en) Polymeric carrier bound ligands
US4229537A (en) Preparation of trichloro-s-triazine activated supports for coupling ligands
US4822681A (en) Activated polymer solid bodies and processes for the production thereof
US4269605A (en) Method and kit for separation of glycoproteins
US4874813A (en) Proteins bound to a marker or solid phase support matrix using a hydrazone linkage
US4224439A (en) Activated matrix and method of activation
US3959079A (en) Insolubilization of proteins by chemical activation of a polymerized support and crosslinking of the protein to the support
Bethell et al. Investigation of the activation of various insoluble polysaccharides with 1, 1′-carbonyldiimidazole and of the properties of the activated matrices
JPS61181966A (ja) カルボキシル基でつながれた固定化抗体
US4245064A (en) Activated solid carrier and a method of its preparation
US4286964A (en) Polyfunctional epoxides and halohydrins used as bridging groups to bind aromatic amine group-containing alcohols and thiols to hydroxyl bearing substrates
US3853708A (en) Coupling biologically active substances to oxirane-containing polymers
Turková et al. Immbilization on cellulose in bead form after periodate oxidation and reductive alkylation
Steers Jr et al. [34] β-Galactosidase
WO1988002776A1 (en) A novel immunoaffinity purification system
Fudem-Goldin et al. [17] 2-Iminobiotin-containing reagent and affinity columns
CS205722B1 (cs) Spfisob pripravy polysacharid-bielkovinových komplexov