CS205298B1 - Manufacturing method of alpha-amylase - Google Patents

Manufacturing method of alpha-amylase Download PDF

Info

Publication number
CS205298B1
CS205298B1 CS111277A CS111277A CS205298B1 CS 205298 B1 CS205298 B1 CS 205298B1 CS 111277 A CS111277 A CS 111277A CS 111277 A CS111277 A CS 111277A CS 205298 B1 CS205298 B1 CS 205298B1
Authority
CS
Czechoslovakia
Prior art keywords
amylase
alpha
ccy
production
schwanniomyces
Prior art date
Application number
CS111277A
Other languages
English (en)
Hungarian (hu)
Slovak (sk)
Inventor
Anna Kockova-Kratochvilova
Juraj Zemek
Jozef Augustin
Ludovit Kuniak
Original Assignee
Kockova Kratochvilova Anna
Juraj Zemek
Jozef Augustin
Ludovit Kuniak
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Kockova Kratochvilova Anna, Juraj Zemek, Jozef Augustin, Ludovit Kuniak filed Critical Kockova Kratochvilova Anna
Priority to CS111277A priority Critical patent/CS205298B1/cs
Publication of CS205298B1 publication Critical patent/CS205298B1/cs

Links

Landscapes

  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)

Description

SOCIALISTICKÁ I POPIS VYNÁLEZU
<”> K AUTORSKÉMU OSVEDĚENIU 205298 (11) (Bl)
/22/ Přihlášené 21 02 77/2 1/ '/PV I I 1 2-77/ (51) Int. Cl.* i * 3C 12 N 9/26 (-14)) Zverejnené 29 08 80
ÚŘAD PRO VYNÁLEZY (45) Vydané 15 II 82
A OBJEVY (75)
Autor vvnálezu KOCKOVÁ-KRATOCHV ÍLOVÁ ANNA RNDr. DrSc., BRATISLAVA,
ZEMEK JURAJ ing. CSc., LEHNICA, AUGUSTÍN JOZEF PhMr.a KUNIAK ĎUDOVÍT ing. CSc., BRATISLAVA (54) Spósob produkcie X-amylázy i
Vynález sa týká spósobu produkcie alfa-amylázy. V súčasnej době sa enzým alfa-amyláza získává izoláciou z produkčného prostredia bakté-rie Bacillus subtilis a Streptomyces aureofaciens. Spósob produkcie alfa-amylázy je popísanýtiež u kraeňa Saccharomycopsis capsularis /H. Ebertová, Folia microbiologica 11:422-438, 1966/,Saccharomycopsis fibuliger a Saccharomycopsis fibuliger var. var. hordei /US patent číslo 3 297 547/. Nevýhodou produkcie alfa-amylázy baktériami je horšia separácia biomasy z kulti-vačnej pódy a nižšia sacharifikačná schopnost získanej alfa-amylázy.
Uvedené nevýhody odstraňuje spósob produkcie alfa-amylázy na tekutej živnej pode obsa-.hujúcej zdroje asimilovateIného uhlíka a dusíka a minerálně živné soli, ktorého podstata spočíva v tom, že kmene Sc hwann iotnyce s occidentalís CCY 47-1-1 a CCY 47-1-4 ď Sc hwa nn i omyc es allu-vius CCY 47-2-1 sa kultivujú jednotlivo alebo v ich zraesi na živnej pode obsahujúcej 0,1 až3 hmot. % rozpustného škrobu pri teplote 25 až 35 °C,, pH 5 až 7, po dobu 48 až 60 hodin, pri-čom alfa-amyláza sa získá odpařením rastovej pódy, připadne zrážaním síranom amonným aleboafinitným přečištěním. Výhodou uvedeného spósobu produkcie alfa-amylázy je jednoduchá separácia biomasy od kultivačnej pódy, zdravotní nezávadnost biomasy oproti pliesňovým fermentáciam a skutočnost, žereakčný amylolytický produkt alfa-amylázy zo Schwanníomyces je bohatý na maltozu. Získaná ak-tivita alfa-amylázy je 44 U a specifická aktivita je 2,9 U/rag biomasy, čo sa vyrovná produkč-nej schopnosti plesňových producentov. Příklad 1 Z vypracovaného gélu z amylózy sa vyřežu trojúhelníkové profily o hrané 1,5 cm, vložia205298

Claims (1)

  1. 205298 do Petrího misky a zalejú sa roztokom kultivačnej pódy "Yeast nítrogen base", Difco; 0,657 gna 100 ml destilovanej vody. Gely sa ponoria asi do poloviny svojej výšky. Po trojnásobnejopakované] sterilizácii pri 100 °C v pare sa očkuje na povrchu gelu kultura Schwanniomyces oc-cidentalie CCY 47-1-1 a kultivuje sa pri 30 °C. Skvapalnená kultura sa mikroskopicky kontrolu-je na biologickú čistotu a použije ako inokulom na pódu obsahujúcu 1 Z corn steep, 0,5 Z síranaraďnny a 0,2 Z dihydrofosforečnan draselný a I 2 rozpuštěný škrob /na 0,2 1/ v Er1enmayerovejbanke /1 1/, pH nastavené na 6,2. Po 48 hodinách kultivaci! pri 28 °C sa biomasa Schwannio-myces occidentalis odstraní centrifugáciou a získaný supernatant, obsahujúci a 1řa-araylázu, saspracuje. Surový enzým sa získá zahuštěním kultivačnej pódy ha vákuovej odparke, alebo vyzrá-zaním so síranom amonným pri 58 Z saturácii síranu amonného. Přečištěný enzým možno získatza využitia afinitnej metody. Výhoda přípravy inokula na pode, pozostávajúcej zo siečovanej amylózy, spočívá v tom,že uvedený polysacharid je uti 1 izovatefný predovšetkým populáciou o vysokej produkcii alfa--amylázy, ktorá sa relativné oproti menej produkčnej populácii v rámci predku 11ivácie pomnoží. Príklad2 Postupuje sa ako v příklade 1, s tým rozdielom, že kmen Schwanniomyces alluvius CCY47-2-1 sa kultivuje na živnej pode obsahujúcej 10 g na 1 liter rozpustného škrobu, pri teplo-tě 35 °C, pH = 5, počas 55 hodin. Příklad 3 Postupuje sa ako v přiklade 1, s tým rozdielom, že Schwanniomyces occidentalis CCY47-1-4 sa kultivuje na živnej pode s obsahom 30 g na 1 1 rozpustného škrobu, pri teplote 25 °C,pH 7, po dobu 60 hodin. PREDMET VYNÁLEZU Spósob produkcie alfa-amylázy na tekutej živnej pode obsahujúcej zdroje as imi lova.te Inéhouhlíka a dusíka a minerálně soli, vyznačujúci sa tým, že kmene Schwanniomyces occidentalisCCY 47-1-1 a CCY 47-1-4 a Schwanniomyces alluvius sa kultivujú jednotlivo alebo v ich zmesína živnej pode obsahujúcej 0,1 až 3 hmotnostná Z rozpuštěného škrobu pri teplote 25 až 35 °C,pH 5 až 7, po dobu 48 až 60 hodin, pričom a 1fa-arayJáza sa získá odpařením rastovej pódy, při-padne zrážaním síranom amonným alebo afinitnýra přečištěním. Srvrropifii. η. p·. Úvod 7. Mi»l
CS111277A 1977-02-21 1977-02-21 Manufacturing method of alpha-amylase CS205298B1 (en)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CS111277A CS205298B1 (en) 1977-02-21 1977-02-21 Manufacturing method of alpha-amylase

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CS111277A CS205298B1 (en) 1977-02-21 1977-02-21 Manufacturing method of alpha-amylase

Publications (1)

Publication Number Publication Date
CS205298B1 true CS205298B1 (en) 1981-05-29

Family

ID=5344651

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CS111277A CS205298B1 (en) 1977-02-21 1977-02-21 Manufacturing method of alpha-amylase

Country Status (1)

Country Link
CS (1) CS205298B1 (cs)

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Grootwassink et al. Non-specific β-fructofuranosidase (inulase) from Kluyveromyces fragilis: Batch and continous fermentation, simple recovery method and some industrial properties
Kitamoto et al. Production of mannosylerythritol lipids as biosurfactants by resting cells of Candida antarctica
JPS60500891A (ja) セルラ−ゼを大量生成する微生物
US3634195A (en) Production of lipase
Kopp et al. Semicontinuous cultivation of immobilized Claviceps purpurea
US3677902A (en) Preparation of amyloglucosidase
US4889807A (en) Microorganisms of the Phanerochaete chrysosporium strain and their use
US4450238A (en) Biologically pure culture of Saccharomyces cerevisiae
US4613570A (en) Novel thermostable, aciduric alpha-amylase and method for its production
CN103146595B (zh) 一种枯草芽孢杆菌及用于发酵生产d-核糖的方法
GARG et al. Continuous production of citric acid by immobilized whole cells of Aspergillus niger
CA2025678C (en) Natural delta-lactones and process of the production thereof
Flachner et al. Stabilization of β-glucosidase in Aspergillus phoenicis QM 329 pellets
CS205298B1 (en) Manufacturing method of alpha-amylase
CA1285896C (en) .alpha.-1, 6-GLUCOSIDASE AND PROCESS FOR PRODUCING THE SAME
Naguib Growth and metabolism of Aspergillus nidulans Eidam in surface culture
EP0030460A1 (en) Process for preparing a mycophenolic-acid derivative
CS205310B1 (en) Manufacturing method of alpha-amylase enzyme
EP0661381A2 (en) Trehalase and a method of manufacturing sugars by said enzyme
JPH0121957B2 (cs)
Monma et al. Raw‐starch Digestion by Chalara paradoxa Immobilized in Calcium Alginate Gels
US4925795A (en) Method of using G-4 amylase to produce high maltotetraose and high maltose content starch hydrolysates
JPS57110192A (en) Preparation of l-lactic acid
US3699002A (en) Dextran hydrolizing enzymes
Augustín et al. Mannan-hydrolyzing enzymes of yeasts and yeast-like organisms