CS204643B1 - Method of the continuous inversion of saccharose - Google Patents
Method of the continuous inversion of saccharose Download PDFInfo
- Publication number
- CS204643B1 CS204643B1 CS280379A CS280379A CS204643B1 CS 204643 B1 CS204643 B1 CS 204643B1 CS 280379 A CS280379 A CS 280379A CS 280379 A CS280379 A CS 280379A CS 204643 B1 CS204643 B1 CS 204643B1
- Authority
- CS
- Czechoslovakia
- Prior art keywords
- invertase
- immobilized
- sucrose
- cellulose
- inversion
- Prior art date
Links
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 title claims description 18
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 title claims description 18
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 11
- 235000013681 dietary sucrose Nutrition 0.000 title 1
- 229960004793 sucrose Drugs 0.000 title 1
- 108010051210 beta-Fructofuranosidase Proteins 0.000 claims description 29
- 239000001573 invertase Substances 0.000 claims description 29
- 235000011073 invertase Nutrition 0.000 claims description 29
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 claims description 17
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 claims description 16
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 claims description 16
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 9
- 125000001664 diethylamino group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([H])N(*)C([H])([H])C([H])([H])[H] 0.000 claims description 8
- 239000011324 bead Substances 0.000 claims description 6
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 4
- 230000008929 regeneration Effects 0.000 claims description 3
- 238000011069 regeneration method Methods 0.000 claims description 3
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 claims description 2
- 239000002594 sorbent Substances 0.000 claims description 2
- 238000005406 washing Methods 0.000 claims description 2
- HPNMFZURTQLUMO-UHFFFAOYSA-N diethylamine Chemical compound CCNCC HPNMFZURTQLUMO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 15
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 10
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 8
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 8
- 108010093096 Immobilized Enzymes Proteins 0.000 description 6
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 6
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 2
- ULGJWNIHLSLQPZ-UHFFFAOYSA-N 7-[(6,8-dichloro-1,2,3,4-tetrahydroacridin-9-yl)amino]-n-[2-(1h-indol-3-yl)ethyl]heptanamide Chemical compound C1CCCC2=NC3=CC(Cl)=CC(Cl)=C3C(NCCCCCCC(=O)NCCC=3C4=CC=CC=C4NC=3)=C21 ULGJWNIHLSLQPZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- HRPVXLWXLXDGHG-UHFFFAOYSA-N Acrylamide Chemical compound NC(=O)C=C HRPVXLWXLXDGHG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KWIUHFFTVRNATP-UHFFFAOYSA-N Betaine Natural products C[N+](C)(C)CC([O-])=O KWIUHFFTVRNATP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000006171 Britton–Robinson buffer Substances 0.000 description 1
- 229920002284 Cellulose triacetate Polymers 0.000 description 1
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 description 1
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-WFVLMXAXSA-N DEAE-cellulose Chemical compound OC1C(O)C(O)C(CO)O[C@H]1O[C@@H]1C(CO)OC(O)C(O)C1O GUBGYTABKSRVRQ-WFVLMXAXSA-N 0.000 description 1
- SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N Glutaraldehyde Chemical compound O=CCCCC=O SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KWIUHFFTVRNATP-UHFFFAOYSA-O N,N,N-trimethylglycinium Chemical compound C[N+](C)(C)CC(O)=O KWIUHFFTVRNATP-UHFFFAOYSA-O 0.000 description 1
- 229920005654 Sephadex Polymers 0.000 description 1
- 239000012507 Sephadex™ Substances 0.000 description 1
- 108700040099 Xylose isomerases Proteins 0.000 description 1
- NNLVGZFZQQXQNW-ADJNRHBOSA-N [(2r,3r,4s,5r,6s)-4,5-diacetyloxy-3-[(2s,3r,4s,5r,6r)-3,4,5-triacetyloxy-6-(acetyloxymethyl)oxan-2-yl]oxy-6-[(2r,3r,4s,5r,6s)-4,5,6-triacetyloxy-2-(acetyloxymethyl)oxan-3-yl]oxyoxan-2-yl]methyl acetate Chemical compound O([C@@H]1O[C@@H]([C@H]([C@H](OC(C)=O)[C@H]1OC(C)=O)O[C@H]1[C@@H]([C@@H](OC(C)=O)[C@H](OC(C)=O)[C@@H](COC(C)=O)O1)OC(C)=O)COC(=O)C)[C@@H]1[C@@H](COC(C)=O)O[C@@H](OC(C)=O)[C@H](OC(C)=O)[C@H]1OC(C)=O NNLVGZFZQQXQNW-ADJNRHBOSA-N 0.000 description 1
- 238000002835 absorbance Methods 0.000 description 1
- 108010003977 aminoacylase I Proteins 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- 229960003237 betaine Drugs 0.000 description 1
- 238000006555 catalytic reaction Methods 0.000 description 1
- 229920001429 chelating resin Polymers 0.000 description 1
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 description 1
- 229920001577 copolymer Polymers 0.000 description 1
- 238000004132 cross linking Methods 0.000 description 1
- 125000006264 diethylaminomethyl group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([H])N(C([H])([H])*)C([H])([H])C([H])([H])[H] 0.000 description 1
- 238000005538 encapsulation Methods 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 125000001495 ethyl group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([H])* 0.000 description 1
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 1
- 238000005342 ion exchange Methods 0.000 description 1
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 1
- 230000007774 longterm Effects 0.000 description 1
- 230000007483 microbial process Effects 0.000 description 1
- 238000000711 polarimetry Methods 0.000 description 1
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 1
- 238000006116 polymerization reaction Methods 0.000 description 1
- 238000001179 sorption measurement Methods 0.000 description 1
- 238000010972 statistical evaluation Methods 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
Landscapes
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
Description
Vynález se týká způsobu kontinuální inverze sacharózy za katalýzy /3-D-fruktořuranozidem fruktohydrolázy (dále invertázy) immobilizované na perlové celulóze s diethylaminovými skupinami.The present invention relates to a process for the continuous inversion of sucrose by catalysis of β-D-fructoruranoside fructohydrolase (hereinafter invertase) immobilized on bead cellulose with diethylamine groups.
Současný stav použití immobilizované invertázy charakterizuje následující přehled. Immobilizace tohoto enzymu byla uskutečněna zapolymerováním v akrylamidu (M. Kreen; A. Kestner, K. Kask: Tr. Tallin. Politekh. Inst. 1973, 331,117-30), vazbou enzymu na kolagen následným zesítěním glutaraldehydem (A. C. Olson, Ch. L. Cooney: Immobilized Enzymes in Food and Microbial Processes, Str. 157, Plenům Press, 1974). Invertáza je také enkaplsulována do porézních vláken z triacetátu celulózy. Aktivita takto immobilizovaného enzymu byla 1840 /zkat. (K. Venkatasubramanian, W. R. Vieth, F. R. Bernath: „Enzyme Engineering“, Plenům, New York, 1974, str. 439). Všechny tyto metody immobilizace: chemickou kovalentní vazbou, zachycením v polymerní síti (enkapsulace aj.) mají společnou nevýhodu spočívající v jednoúčelovém použití bez Jednoduché regenerace nosiče.The current state of use of immobilized invertase is characterized by the following review. Immobilization of this enzyme was accomplished by polymerization in acrylamide (M. Kreen; A. Kestner, K. Kask: Tr. Tallin. Politekh. Inst. 1973, 331, 117-30), by binding the enzyme to collagen followed by cross-linking with glutaraldehyde (AC Olson, Ch. L). Cooney: Immobilized Enzymes in Food and Microbial Processes, p. 157, Plenum Press, 1974). The invertase is also encapsulated into porous cellulose triacetate fibers. The activity of the immobilized enzyme was 1840 / short. (K. Venkatasubramanian, W. R. Vieth, F. R. Bernath: "Enzyme Engineering", Plenum, New York, 1974, p. 439). All these methods of immobilization: chemical covalent bonding, entrapment in the polymer network (encapsulation, etc.) have the common disadvantage of single-use without simple carrier regeneration.
Tyto nevýhody lze odstranit vazbou enzymu iontovou vazbou, na nosič ionexového typu. Tento způsob vazby enzy-mu byl popsán v případě aminoacylázy na DEAE-Sephadex A-25 (T. Tosa, T. Moři, N. Fuse, í. Chibata: Biotechnol. Bioeng. 9, 603 /1967/). Obdobně byla glukózoisomeráza immobilizována na DEAE-celulóze (C. Huitron, J. Limon-Lason: Biotechnol. Bioeng. 20, 1377 /1978/).These disadvantages can be overcome by binding the enzyme by ionic bonding to an ion exchange type support. This method of enzyme binding has been described for aminoacylase to DEAE-Sephadex A-25 (T. Tosa, T. Sea, N. Fuse, J. Chibata: Biotechnol. Bioeng. 9, 603 (1967)). Similarly, glucose isomerase was immobilized on DEAE-cellulose (C. Huitron, J. Limon-Lason: Biotechnol. Bioeng. 20, 1377 (1978)).
Invertáza byla immobilizována iontovou vazbou na porézním styren-divinylbenzenovém kopolymeru s diethylaminomethylovými skupinami (Amberlite IRA 93, Rohm and Haas, Philadelphia, USA; J. Bourbaut, J. C. Cheftel: Fr. Demande 2, 233, 334 /10. 1. 1975/). Aktivita takto immobilizované invertázy byla v tomto případě 1600 ,ukat.Invertase was immobilized by ionic bonding on a porous styrene-divinylbenzene copolymer with diethylaminomethyl groups (Amberlite IRA 93, Rohm and Haas, Philadelphia, USA; J. Bourbaut, JC Cheftel: Fr. Demande 2, 233, 334 (Jan. 1, 1975)) . The activity of the immobilized invertase in this case was 1600.
Předmětem předloženého vynálezu je způsob kontinuální inverze sacharózy pomocí invertázy (/LD-fruktofuranozidf ruktohydrolázy) vyznačený tím, že se roztoky sacharózy o koncentraci 10 až 65 % hmotnostních a pH 3 až 6 při teplotě 20 až 70 °C uvedou ve styk s invertázou immobilizovanou iontovou vazbou s perlovou celulózou obsahující diethylaminové skupiny v koncentraci 0,2 až 3,5 mmol/g a schopné regenerace.SUMMARY OF THE INVENTION The present invention provides a process for the continuous inversion of sucrose by invertase (/ LD-fructofuranoside rttohydrolase), characterized in that sucrose solutions at a concentration of 10-65% by weight and a pH of 3-6 at 20-70 ° C are contacted with invertase immobilized ionic by binding with pearl cellulose containing diethylamine groups at a concentration of 0.2 to 3.5 mmol / g and capable of regeneration.
Způsob podle vynálezu je dále vyznačen tím, že se inverze provádí invertázou, immobilizovanou perlovou celulózou s diethylaminovými skupinami v Cl- nebo OH- při pH 3 až 6 při teplotě 0 až 50 °C, v koncentraci 10 až 160 mg aktivní invertázy/g sorbentu.The method according to the invention is further characterized in that the inversion is carried out by invertase, immobilized pearl cellulose with diethylamine groups in Cl - or OH - at pH 3 to 6 at 0 to 50 ° C, at a concentration of 10 to 160 mg active invertase / g sorbent .
Dalším význakem vynálezu je, že se inverze provádí invertázou immobilizovanou perlovou celulózou s diethylaminovými skupinami po předchozím promytí už inaktivní perlové celulózy 0,1 až 1 M roztokem NaCl a/nebo 0,1 až 1 M roztokem HC1 a/nebo 0,1 až 1 M roztokem NaOH. Kontinualizace reakce provedením v průtočném tubulárním nebo míchaném reaktoru je přínosem z hlediska automatizace a jednoduchosti provedení.A further feature of the invention is that the inversion is carried out by invertase immobilized bead cellulose with diethylamine groups after washing the already inactive bead cellulose with 0.1 to 1 M NaCl solution and / or 0.1 to 1 M HCl solution and / or 0.1 to 1 M M NaOH solution. Continuing the reaction by performing in a flow tubular or stirred reactor is beneficial in terms of automation and ease of execution.
Immobilizaci enzymu na nosič — perlovou celulózu s diethylaminovými skupinami — lze provést z vodných roztoků při pH 3 až 6 nosičem v Cl“ nebo OH“ formě při teplotě 0 až 50 °C. Tento nosič sorbuje až 160 mg/g aktivní invertázy. Nosič enzymu je dostatečně stálý. Po 42 dnech provozu nebyl pozorován podstatný pokles v konverzi (86%) v průtočném uspořádání. Dle statistického vyhodnocení dat bylo zjištěno, že poločas životnosti immobilizace enzymu (doba, kdy aktivita poklesne na polovinu výchozí hodnoty) je 215 dní.Immobilization of the enzyme to the carrier - pearl cellulose with diethylamine groups - can be carried out from aqueous solutions at pH 3 to 6 with the carrier in Cl "or OH" form at 0 to 50 ° C. This carrier absorbs up to 160 mg / g of active invertase. The enzyme support is sufficiently stable. After 42 days of operation, there was no significant decrease in conversion (86%) in the flow configuration. According to statistical evaluation of the data it was found that the half-life of enzyme immobilization (time when activity drops to half of the baseline value) is 215 days.
Perlová celulóza s diethylaminovými skupinami má také afinitu k nečistotám obsaženým v roztocích sacharózy (betainům apod.). Pouhým průtokem se sníží absorbance roztoku při 250 nm na 50 % původní hodnoty. Sorpcí těchto nečistot se však nesnižuje enzymatická aktivita inmobilizovaného enzymu.Pearl cellulose with diethylamine groups also has an affinity for impurities contained in sucrose solutions (betaine, etc.). By simply flowing, the absorbance of the solution at 250 nm is reduced to 50% of the original value. However, the sorption of these impurities does not reduce the enzymatic activity of the immobilized enzyme.
Vyšší účinek vynálezu ve srovnání se současným technickým stavem spočívá především ve vysoké aktivitě immobilizované invertázy až 6100 <ukat (=:^mol/min g), dlouhodobá stálost (poločas životnosti 215 dní) a zejména snadná immobilizace enzymu a regenerace nosiče.The higher effect of the invention compared to the present state of the art consists mainly in high immobilized invertase activity of up to 6100 < 6 > uk (= < 1 mol / min g), long-term stability (half-life 215 days).
Jako nosiče enzymu lze použít celulózový ionex např. na bázi perlové celulózy s diethylaminovými skupinami připravený podle čs. A. O. 193 202 (PV 962-77) a/nebo čs. A. O. 195 205 (PV 1428-78) a/nebo čs. A. O. 199 420 (PV 1429-78).Cellulose ion exchanger, for example based on pearl cellulose with diethylamine groups, prepared according to U.S. Pat. A. O. 193 202 (PV 962-77) and / or MS. A. O. 195 205 (PV 1428-78) and / or MS. A. O. 199,420 (PV 1429-78).
Předmět vynálezu charakterizují následující příklady, kterými se předmět vynálezu nijak neomezuje.The invention is further characterized by the following non-limiting examples.
Příklad 1 díl odsáté perlové celulózy s 1-fN, N-diethylamino) ethylovými skupinami (2,0 mmol/g; 8,209 g H2O) byl suspendován v roztoku 0,5 dílu /J-D-fruktofuranozid-fruktohydrolázy v 10 dílech dest. vody. Sorbováno za občasného promíchání po dobu 47 hodin. při 4°C. Pak promyto 250 cm3 dest. vody a 150 cm3 roztoku sacharózy o pH 4 a koncentrací 10 hmot. °/o.Example 1 part aspirated pearl cellulose with 1-N, N-diethylamino) ethyl groups (2.0 mmol / g; 8.209 g H 2 O) was suspended in a solution of 0.5 part (1D) fructofuranoside fructohydroolase in 10 parts dest. water. Sorbated with occasional stirring for 47 hours. at 4 ° C. Then washed with 250 cm 3 of dest. water and 150 cm 3 of a sucrose solution having a pH of 4 and a concentration of 10 wt. ° / o.
100 dílů roztoku sacharózy o pH 4 a koncentraci 10 hmot. % bylo temperováno na teplotu 30 °C v míchané baňce o objernu 100 ml, pak přidáno 0,380 g vlhkého odcentrifugovaného výše popsaného nosiče s immobilizovanou invertázou. Průběh inverze sacharózy byl sledován polarimetrieky. Rychlost reakce za těchto podmínek byla 0,45 % min. Aktivita takto immobilizované invertázy byla za uvedených podmínek100 parts sucrose solution at pH 4 and 10 wt. The% was tempered to 30 ° C in a 100 mL stirred flask, then 0.380 g of wet centrifuged immobilized invertase carrier described above was added. The course of sucrose inversion was followed by polarimetry. The reaction rate under these conditions was 0.45% min. The activity of the immobilized invertase was under these conditions
3417 /zkat (= ^mol/min g, vztaženo na g suchého nosiče). Vzhledem k tomu, že použitá nativní invertáza má aktivitu 37,5 ^kat ( —μΐηοΐ/min mg,' vztaženo na mg enzymu), obsahuje nosič 91 mg navázané aktivní invertázy na 1 g nosiče.3417 / abbreviation (= mol mol / min g, based on g dry carrier). Since the native invertase used has an activity of 37.5 µg (ΐΐηοΐ / min mg, based on mg of enzyme), the carrier contains 91 mg of bound active invertase per g of carrier.
Příklad 2Example 2
Nosič s immobilizovanou invertázou (1 díl) byl promyt 100 díly 1 M HC1, 50 díly dest. vody, 100 díly 1 M NaOH a 100 díly dest. vody; na tímto způsobem regenerovaný nosič byla znovu sorbována Invertáza za podmínek uvedených v příkladu 1.Immobilized invertase carrier (1 part) was washed with 100 parts 1 M HCl, 50 parts dest. water, 100 parts 1 M NaOH and 100 parts dist. water; Invertase was re-sorbed onto the regenerated support in this manner under the conditions of Example 1.
0,153 díly takto regenerovaného a promytého immobilizovaného enzymu bylo suspendováno ve 100 cm3 roztoku sacharózy o pH 5 (Britton-Robinsonův pufr) o. koncentraci 10 hmot. %. Při 20 °C byla aktivita takto immobilizované invertázy 3951 ^kat, což odpovídá 141 mg navázané invertázy na 1 g nosiče.0.153 parts of the regenerated and washed immobilized enzyme were suspended in 100 cm 3 of sucrose pH 5 solution (Britton-Robinson buffer) at a concentration of 10% by weight. %. At 20 ° C, the activity of the immobilized invertase was 3951 µg, which corresponds to 141 mg of bound invertase per g of carrier.
Příklad 3Example 3
Immobilizovaná invertáza podle příkladu 1 v množství 0,9 dílu byla umístěna do kolonky s fritou. Přes tento immobilizovaný enzym byl čerpán roztok sacharózy o koncentraci 39 hmot. % s pH 5 rychlostí 0,18 ml/ /min. Při době zdržení (τ) 5 minut byla dosažena konverze 51,5 %, to odpovídá aktivitě 135 /zkat a poločasu reakce 3,9 minut.The immobilized invertase of Example 1 in an amount of 0.9 parts was placed in a fritted column. A 39 wt.% Sucrose solution was pumped through this immobilized enzyme. % with pH 5 at a rate of 0.18 ml / min. At a residence time (τ) of 5 minutes, a conversion of 51.5% was achieved, which corresponds to an activity of 135 / shorts and a half-life of 3.9 minutes.
Příklad 4Example 4
Immobilizovaná Invertáza podle příkladu 1 měla při pH 5 v roztoku sacharózy o koncentraci 10 hmot. % při 50 °C aktivitu 6001 μkat.The immobilized invertase according to Example 1 had at a pH of 5 in a 10 wt% sucrose solution. % at 50 ° C activity 6001 μkat.
Příklad SExample S
Perlová celulóza s 1-(N, N-diethyl)-2-hydroxypropylovými skupinami (v koncentraci 0,85 mmol/g) a immobilizovanou invertázou postupem podle příkladu 1 . invertovala v průtočném uspořádání v kolonce podle příkladu 3 při 25 °C nepufrovaný roztok sacharózy o koncentraci 10 hmot. °/o s konverzí 86 % po dobu 43 dní.Pearl cellulose with 1- (N, N-diethyl) -2-hydroxypropyl groups (at a concentration of 0.85 mmol / g) and immobilized invertase according to the procedure of Example 1. inverted in a flow-through arrangement in the column of Example 3 at 25 ° C an unbuffered 10 wt.% sucrose solution. ° / o with 86% conversion for 43 days.
Z těchto údajů vypočtený poločas životnosti tímto způsobem immobilizovaného enzymu je 215 dní.From these data, the calculated half-life of this immobilized enzyme is 215 days.
Příklad 6Example 6
Perlová celulóza s 1-(N, N-diethyl}-2-hydroxypropylovými skupinami (v koncentraci 2,02 mmol/g) a immobilizovanou invertázou postupem podle příkladu 1 Invertovala v průtočném uspořádání v kolonce dle příkladu 3 při 40 °C nepufrovaný roztok sacharózy o koncentraci 64,6 hmot. °/o. Při průtoku 2,22 g roztoku sacharózy/minutu činil poločas reakce 92 minut.Pearl cellulose with 1- (N, N-diethyl} -2-hydroxypropyl groups (at a concentration of 2.02 mmol / g) and immobilized invertase according to the procedure of Example 1 Inverted in a flow arrangement in the column of Example 3 at 40 ° C unbuffered sucrose solution At a flow rate of 2.22 g sucrose solution / minute, the half-life of the reaction was 92 minutes.
Claims (3)
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS280379A CS204643B1 (en) | 1979-04-23 | 1979-04-23 | Method of the continuous inversion of saccharose |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS280379A CS204643B1 (en) | 1979-04-23 | 1979-04-23 | Method of the continuous inversion of saccharose |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CS204643B1 true CS204643B1 (en) | 1981-04-30 |
Family
ID=5366181
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CS280379A CS204643B1 (en) | 1979-04-23 | 1979-04-23 | Method of the continuous inversion of saccharose |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CS (1) | CS204643B1 (en) |
-
1979
- 1979-04-23 CS CS280379A patent/CS204643B1/en unknown
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JP2884188B2 (en) | Method of hydrolysis of hemicellulose by immobilized enzyme and product comprising immobilized hemicellulose degrading enzyme | |
| Klibanov et al. | A rationale for stabilization of oxygen-labile enzymes: application to a clostridial hydrogenase. | |
| KR900007631B1 (en) | Method for preparing immobilized enzyme by crosslinking agent | |
| CA1289091C (en) | Method for immobilization of enzyme and immobilized enzymes | |
| US4132596A (en) | Support-aminoacylase complexes | |
| JPS6219835B2 (en) | ||
| CS204643B1 (en) | Method of the continuous inversion of saccharose | |
| CA1215336A (en) | Immobilization of catalytically active microorganisms in agar gel fibers | |
| Cabral et al. | Influence of coupling conditions on activity and operational stability of glucoamylase immobilized on titanium (IV)-activated controlled pore glass | |
| US4176006A (en) | Enzyme immobilization with a disulphide bridge | |
| JPS6030683A (en) | Enzyme-immobilized resin composition and its manufacturing method and regeneration method | |
| US4610965A (en) | Adsorption-desorption purification of glucose isomerase | |
| Ooshima et al. | Stability of immobilized yeast alcohol dehydrogenase | |
| Wasserman et al. | Immobilization of glucoamylase from Aspergillus niger on poly (ethylenimine)-coated non-porous glass beads | |
| Chibata et al. | New method for immobilization of microbial cells and its industrial application | |
| EP0340378B1 (en) | Method for microbial immobilization | |
| Tomar et al. | Immobilization of cane invertase on bentonite | |
| NO144633B (en) | PROCEDURE FOR THE PREPARATION OF 6-AMINOPENICILLANIC ACID | |
| CA1104110A (en) | Enzyme-immobilization carriers and preparation thereof | |
| CN102888390B (en) | Immobilization method of heparinase III | |
| JPS62158484A (en) | Production of immobilized enzyme | |
| JPS61111686A (en) | Preparation of immobilized enzyme | |
| JPS59109173A (en) | Preparation of immobilized biocatalyst | |
| SU810717A1 (en) | Method of preparing immobilized polyribonucleotidephosphorylase | |
| JPS60237993A (en) | Method of immobilizing enzyme to hydroxyl group-containing fiber |