CS199122B1 - Spósob izolácie bielkovin - Google Patents

Spósob izolácie bielkovin Download PDF

Info

Publication number
CS199122B1
CS199122B1 CS145578A CS145578A CS199122B1 CS 199122 B1 CS199122 B1 CS 199122B1 CS 145578 A CS145578 A CS 145578A CS 145578 A CS145578 A CS 145578A CS 199122 B1 CS199122 B1 CS 199122B1
Authority
CS
Czechoslovakia
Prior art keywords
proteins
isolation
potassium chloride
eluted
column
Prior art date
Application number
CS145578A
Other languages
Czech (cs)
English (en)
Inventor
Jozef Simuth
Jozef Timko
Jan Turna
Jan Zelinka
Original Assignee
Jozef Simuth
Jozef Timko
Jan Turna
Jan Zelinka
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Jozef Simuth, Jozef Timko, Jan Turna, Jan Zelinka filed Critical Jozef Simuth
Priority to CS145578A priority Critical patent/CS199122B1/sk
Publication of CS199122B1 publication Critical patent/CS199122B1/sk

Links

Landscapes

  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Description

Predmet PV sa dotýká izolácie bielkovin z biologického materiálu, ktoré majú afinitu k nukleovým kyselinám.
Pře exaktně Stádium enzýmov a bielkovin zúčastňujúcich sa metabolizmu nukleových kyselin v živých systémech je potřebné získat ich v Čtstom stave. Doteraz sa používajú k izolécii bielkovin obecné deliace metody, ktoré využívajú rozdiely v ich molekulových váhách a ionogénnych vlastnostiach. Tieto metody sú značné zdlhavé (trvajú niekoiko dní až týždňov), vyžadujú náročné přístrojové vybavenie a vysokú odbornú kvalifikáciu pracovníkcv. Zdlhavosí operácií má za následok zníženie výtažkov enzýmových aktivit čo často súvisí aj so stratou ich natívnej Struktury.
Tieto nedostatky odstraňuje spósob izolácie podlá tohto vynálezu, při ktorom sa využívá schopnost týchto bielkovin Specificky sa viazat na chromatografický iontomenič, ktorý tvoří dezoxyribonukleová kyselina naviazaná na polyetylenimin-karboxymetyl-celulózu. Podwienkou použitia tohto iontomeniča pre afinitnú chromatografiu bielkovin je, aby z biologického materiálu boli odstránené nukleové kyseliny..
Příklad δ. 1
Izolácia RNA-polymerézy zo Streptomyces aureofacies.
199 122 g premytých bunlek 8. aureofaciens ea dezintegruje e 20 ml 0,05M Tris-hydroxymetyl-aminoetan pH 7,9, O,lmll chalaton III a centrlflkuje sa při 30 OOOg 2 hod pri 2 °C. Supernatant ea zmieša a 5g polyetalenimin-karboxymetyl-celulózy a přidá ea také množstvo chloridu draselného, aby výsledná koncentrácia bola 0,3M. Uiaša ea 1/2 hod. a centrifuguje sa při 30 OOOg. K eupernatantU sa přidá 20 ml tlmivého roztoku bez chloridu draselného a nanesie ea na kolonu 2x5 cm rýchloslou 3 ml/hod. Z tejto kolony sa eluuje tlmlvým roztokom, v ktorom sa zvyšuje ionová sila postupné 0,3M, 0,5M, 1M, 2M chlorid draeelný. Aktívny enzým sa eluoval vo frakcii s 1M a 2M chloridom draselným. V obidvoch * 2 prípadoch stupen puriflkácie je řádové 5.10 a funkcia enzýmu je plné závislá na DNA. Celý proces puriflkácie trvá necelých 36 hodin.
Příklad 2Č. 2
Zzolácia restrlkčnej endodezoxyribonukleézy Sau I. zo Streptomyces aureofaciens.
K 10 g preaytých buniek zo S. aureofaciens sa přidá 20 ml 0,01M Trie-hydroxymetyl-aminometan tlmivého roztoku. Po dezlntegrácii sa zmes centrifuguje při 105 0C0 g 2 hod. pri 2 °C. Celá zmes sa naneeie na chromatografickú kolonu 2x10 cm a eluuje sa postupné 0,01M fosforečnanovým tlmlvým roztokom s obsahom O,lmtí chelatonu III, lmM 2-merkaptoetanolu a 108 glycerínom. Frakcia obsahujúca restrikčnú endonukleázu bola z kolony eluovanó O,1M chloridom draselným v uvedenom tlmivom roztoku. Této frakcia bola nanesené na kolonku 1x8 cm e obeahom dezoxyribonukleové kyselina polyetylenimin-karboxymetyl-celulózy a eluovala sa postupné 0,1, 0,3, 0,5M chloridom draselným. Aktívny enzým sa eluoval vo frakcii s 0,5M chloridom draselným. Enzým bol zbavený nespecifických nukleáz.
Týmto spdsobom sa mdžu izoloval rdzne bielkoviny z biologických materiálov, ktoré majú afinitu k nukleovým kyselinám. Tieto enzýmy majú široké použitie v molekulárno-biologlckýoh experimentoch a génovom inžinlerstve.

Claims (1)

  1. PREDMET VYNÁLEZU
    Spósob izolácie bielkovín vyznačujúci sa tým, že sa bielkoviny viažu na iontomeniči dezoxyribonukleové kysellna-polyetylenimin-karboxymetyl-celulóza, z ktorého sa uvolňujú ionovou silou od 0.1 do 1.5 M pri pH od 7,0 - 9,2.
CS145578A 1978-03-08 1978-03-08 Spósob izolácie bielkovin CS199122B1 (sk)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CS145578A CS199122B1 (sk) 1978-03-08 1978-03-08 Spósob izolácie bielkovin

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CS145578A CS199122B1 (sk) 1978-03-08 1978-03-08 Spósob izolácie bielkovin

Publications (1)

Publication Number Publication Date
CS199122B1 true CS199122B1 (sk) 1980-07-31

Family

ID=5348965

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CS145578A CS199122B1 (sk) 1978-03-08 1978-03-08 Spósob izolácie bielkovin

Country Status (1)

Country Link
CS (1) CS199122B1 (sk)

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Carmichael et al. The host factor required for RNA phage Qbeta RNA replication in vitro. Intracellular location, quantitation, and purification by polyadenylate-cellulose chromatography.
Williamson et al. Translation of mouse globin messenger ribonucleic acid from which the poly (adenylic acid) sequence has been removed
EP1448799B2 (en) Methods of selective nucleic acid isolation
US5580788A (en) Use of immunoglogulin-binding artificial proteins as molecular weight markers
Indge Polyphosphates of the yeast cell vacuole
Piccolomini et al. Glutathione transferase in bacteria: subunit composition and antigenic characterization
Jahn et al. Histidine tRNA guanylyltransferase from Saccharomyces cerevisiae. II. Catalytic mechanism.
Vioque et al. Affinity chromatography with an immobilized RNA enzyme.
Moen et al. T4 phage deoxyribonucleoside triphosphate synthetase: purification of an enzyme complex and identification of gene products required for integrity
Garcia et al. A phage-associated murein hydrolase in Streptococcus pneumoniae infected with bacteriophage Dp-1
Castroviejo et al. Partial purification and characterization of two cytoplasmic DNA polymerases from ungerminated wheat
CS199122B1 (sk) Spósob izolácie bielkovin
Wilchek Affinity chromatography
von der Haar [11] Affinity elution: Principles and applications to purification of aminoacyl-tRNA synthetases
Kristensen et al. Purification of Poly (ADP‐ribose) Polymerase from Ehrlich Ascites Tumor Cells by Chromatography on DNA‐Agarose
Dixon et al. Hydrophobic esters of cellulose: properties and applications in biochemical technology
Slobin The inhibition of elongation factor 1 activity by heparin
Becker Mechanisms of regulation of glycogen phosphorylase activity in Saccharomyces carlsbergensis
US6509383B1 (en) Methods and compositions for screening cloned proteins
JAENICKE et al. Glutamine synthetase from pig brain: binding of adenosine triphosphate
Markey Rapid purification fo deoxyribonuclease I using fast protein liquid chromatography
Donham et al. Characteristics of extracellular protein production by Staphylococcus simulans biovar staphylolyticus during aerobic and anaerobic growth
Janski et al. NADP-agarose: an affinity adsorbent for tobacco extracellular nuclease and other nucleases
Toorchen et al. Characterization of multiple extracellular cAMP-phosphodiesterase forms in Dictyostelium discoideum
LeVine III et al. Two types of brain calmodulin-dependent protein kinase II: morphological, biochemical and immunochemical properties