CS197667B1 - Analog vasopresínu a způsob jeho výroby - Google Patents

Analog vasopresínu a způsob jeho výroby Download PDF

Info

Publication number
CS197667B1
CS197667B1 CS676377A CS676377A CS197667B1 CS 197667 B1 CS197667 B1 CS 197667B1 CS 676377 A CS676377 A CS 676377A CS 676377 A CS676377 A CS 676377A CS 197667 B1 CS197667 B1 CS 197667B1
Authority
CS
Czechoslovakia
Prior art keywords
gly
glycyl
cys
vasopressin
treatment
Prior art date
Application number
CS676377A
Other languages
English (en)
Inventor
Michal Lebl
Tomislav Barth
Karel Jost
Original Assignee
Michal Lebl
Tomislav Barth
Karel Jost
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Michal Lebl, Tomislav Barth, Karel Jost filed Critical Michal Lebl
Priority to CS676377A priority Critical patent/CS197667B1/cs
Publication of CS197667B1 publication Critical patent/CS197667B1/cs

Links

Landscapes

  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)

Description

Předmětem vynálezu je nový analog vasopresínu a způsob jeho výroby.
Jedná se o nový analog vasopresínu, který je typicky neštěpitelný a má specifický presorický účinek.
Přírodní hormon vasopresín má v organismu velmi krátký poločas, daný hlavně rychlou enzymovou degradací. Jedním z nej exponovanějších míst je peptidická vazba mezi basickou aminokyselinou v poloze 8 a glycinovým zbytkem v poloze 9, která je štěpena v organismu trypsinem nebo enzymy trypsinové povahy. Zjistili jsme nyní, že záměna lysinu případně argininu za ornithin toto štěpení vylučuje. Kromě toho způsobuje i disociaci mezi antidiur etickou a presorickou aktivitou ve prospěch presorické aktivity, což je velmi výhodné v případech, kdy se klinicky využívá presorického účinků vasopresínu a antidiuretický efekt je na závadu. Protrahovaný účinek připraveného analogu podle vynálezu je ještě zvýšen tím, že struktura analogu je založena na tzv. hormonogenovém principu (Cort J. H., Jošt K., Kasafírek E., Rudinger J., Šorm F., Zaoral M.: čs. patent č. 123 273).
Analog vasopresínu-Na-gly cyl-glycyl-glycyl-8-ornithin vasopresín (t.j. cyklický disulfid N“-glycyl-glycyl-glycyl-cysteinyltyrosyl-fenyl-alanyl-glutaminyl-asparaginyl-cysteinyl-prolyl-ornithyl-glycinamidu) má vzorec I
Gly-Gly-Gly-Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Orn-Gly-NHz I.
kde všechny aminokyseliny jsou L-řady. Podstatou způsobu výroby nového analogu vasopresínu podle vynálezu je,'že se z dvanáctipeptidu vzorce II,
C«HsCHOCÓ-Gly-Gly-Gly-Cys(C«H5CH2)-Tyr (C6H5CH2)-Phe-Gln-Asn-Cys(C«H5CH2)-Pro-Om(CeHsCH2OCO)-Gly-NH2 II., ve kterém všechny aminokyseliny jsou L-řady, který se připraví reakcí amidu prolyl-ÍP-benzyloxykarbonylornithylglycinu, získaného z jeho o-nitrobenzensulfenyl derivátu působením chlorovodíku v dimethylformamidu, s azidem benzyloxykarbonylglycyl-glycyl-glycyl-S-benzyl-cysteinyl-O-benzyltyrosyl-fenylalanyl-S-glutaminyl-asparaginyl-S-benzylcysteinu, získaného z odpovídajícího hydrazidu působením butylrtitritu v přítomnosti chlorovodíku, přičemž tento hydrazid byl získán z odpovídajícího methylesteru působením hydrazinu, odštěpí všechny chránící skupiny působením roztoku sodíku v kapalném amoniaku a vzniklá disulfhydrylová látka je oxidována na konečný produkt roztokem ferrikyanidu draselného.
Připravený nový analog má následující farmakologickou účinnost: antidiuresa 0,7 I.U/ /mg, tlak despinalisovaná krysa — 1,33 I.U/ /mg (ve srovnání s glypressinem v daném testu 0,5 I.U/mg), děloha in vitro 0,008 I.U/ /mg. Ve srovnání s dříve popsanou látkou, N“-glycyl-glycyl-glycyl-8-Lysin-vasopresinem (Cort J. H, Jošt K, Kasafírek E, Rudinger L, Sorm F, Zaoral M.; čs. patent č. 123 273) 2,5krát vyšší presorický účinek a 3krát nižší antidiuretický účinek, což je zejména výhodné pro potencielní klinické využití analogů vasopresinu, kde je žádoucí disociace uvedených biologických účinků, Obě aktivity mají silně prodlouženou dobu trvání účinků.
Příklady provedení:
Příklad 1
Methylester N“-benzyloxykarbonylglycyl-glycyl-glytyl-S-benzylcysteinyl-O-benzyltýrosylfenylalanyl-glutaminyl-asparaginyl-S-benzylcysteinu.
K roztoku 1,3 g methylesteru benzylox.ykarbonylglutaminyl-asparaginyl-S-benzylcysteinu (Katsoyannis P. G, Gish G. T, Hess P. G, du Vigneaud V.: J. Am. Chem. Soc. 80, 2558 (1958); Boissonnas R. A, Guttmann S, Jaquenoud P.. A, Waller J. P.: Helv. Chim. Acta 38, 1491 (1955); Zaoral M.: Collection Czechoslov. Chem. Commun. 30, 1853 (1965) v kyselině octové (3,5 ml) byl přidán HBr v kyselině octové (35%; 3,5 ml), směs byla zahřívána 10 min. na 55 °C a zředěna etherem. Produkt byl několikrát rozetřen s etherem, vysušen a rozpuštěn v dimethylformamidu (7 ml). K roztoku 1,86 g chráněného hexapeptidu-hydrazidu benzyloxykarbonylglycyl-glycyl-glycyl-S-benzylsysteinyl-O-benzyl-tyrosyl-fenylalaninu (Procházka Z., Krejčí I, Kupková B., Slaninová J, Bojanovská V, Prusík Z, Vosekalna I. A., Maloň P, Barth T, Fric I, Bláha K, Jošt K.: Collection Czechoslov. Chem. Commun, 43, 1285 (.1978) ve směsi dimethylformamidu (20 ml) a 6 M-HC1 v tetrahydrofuranu (1,7 ml), ochlazenému na —30 °C, byl přidán n-butylnitrit (0,34 ml) a po 4 min. míchání při —30 °C roztok hydrobromidu tripeptidu, ochlazený na —30 °C. Ke směsi byl přidán N-ethylpiperidin do pH
8,5 až 9,0 (vlhký pH papírek). Po 4 dnech stání při 0 °C byla reakční směs odpařena, odparek byl rozetřen s 1 M-HC1, odsát a promyt 1 M-HC1, vodou a methanolem. Po- přesrážení z kyseliny octové etherem bylo získáno 2,66 g (98 %) produktu o t.t. 239 až 243 °C. Vzorek pro analýzu byl přesrážen stejným způsobem, t.t. zůstala beze změny. [a]n —30,l°(c 0,2, dimethylformamid). Pro Ce9H7’NnO«Sí.C2H«.Oí.3H2O (1480) vypočteno: 57,59 % C, 6,06 % H, 10,40 % N: nalezeno: 57,45 % C, 5,87 % H, 10,25 % N.
Příklad 2
Hydrazid N“-benzyloxykarbonylglycyl-glycyl-glycyl-S-benzylcysteinyl-O-benzýltyrosyl-fenylalanyl-glutaminyl-asparaginyl-S-benzylcysteinu
K roztoku výše připraveného esteru (1,0 g) v dimethylformamidu (11 ml) byl přidán hydrát hydrazinu (2 ml). Směs byla míchána při teplotě místnosti 92 hod, zředěna vodou (70 ml) a po ochlazení na 0 °C byl produkt odsát a promyt vodou. Bylo získáno 0,96 g (96 %) látky o t.t. 230 až 235 °C. Vzorek k analyse byl krystalován z dimethylformamidu a vody bez změny bodu tání [«]d —31,8° (C 0.,2, dimethylf ormamid). Pro CesHÁNůOnS^HO (1402) vypočteno: 58,23 % C, 5,96 % H, 12,98 % N; nalezeno: 57,97 % C, 5,85 % H, 13,11 % N.
Příklad 3
Amid N“-benzyloxykarbonylglycyl-glycyl-glycyl-S-benzylcysteinyl-O-benzyltyrosyl-fenylalanyl-glutaminyl-asparaginyl-S-benzylcysteinyl-prolyl-Ní-benzyloxykarbonylornithyi-glycinu
K roztoku 0,40 g amidu o-nitrobenzensulfenylpropyl-Ní-benzyloxykarbonylornithyl-glycinu (Jošt K, Procházka Z, Cort J. H, Barth T, Škopková J, Prusík Z, Sorm F.: Collection Czechoslov. Chem. Commun. 39, 2835 (1974)) v dimethylformamidu (3 ml) byl přidán 2 M-HC1 v etheru (0,77 ml). Po 4 min. .při teplotě místnosti byl hydrochlorid vysrážen etherem, vysušen a rozpuštěn ,v dimethylformamidu (3,5 ml). K roztoku výše popsaného hydrazidu (0,47 g) ve směsi dimethylformamidu (10 ml) a 4,5 M/HCl v tetrahydrofuranu (0,78 ml), ochlazenému na —30 °C, byl přidán n-butylriitrit (60rjl) a po 4 min. míchání roztok hydrochloridu tripeptidu a N-ethylpiperidin (na pH 8,5; vlhký pH papírek). Po 70 hod. stání při 0 °C byla směs odpařena, odparek byl rozetřen s i M-HC1, odfiltrován, promyt 1 M HC1 a vodou. Po •řesrážení z kyseliny octové vodou bylo získáno 0,51 g (84 %) látky o t.t. 175 až 182 °C. Část produktu (50 mg) byla filtrována přes sloupec gelu (Sephadex LH-20) v dimethylformamidu. Eluční frakce s žádaným produktem byly odpařeny a přesráženy z dimethylformamidu etherem. Bylo získáno 37 mg (74 %) látky o' t.t. 183 až 187 °C. [«]1J —34,4° (c 0,2 dimethylf ormamid). Aminokyselinová analysa: Om 0,94, Asp 1,01, Glu 1,00, Pro 1,00, Gly 3,72, Tyr 0,99, Phe 1,03, Cys (Bzl) 1,74. Pro C»»Hw«N«Oi’S2.2H2O (1808) vypočteno: 58,46 % C, 6,13 % H, 12,39 % N; nalezeno: 58,23 % C, 5,92 % H, 12,28 % N.
Příklad 4
N -Glycyl-glycyl-glycyl-8-ornithin-vasopresin Amid N“-benzyloxykarbonylglycyl-glycyl-gly-cyl-S-benzylcysteinyl-O-benzyltyrosyl-fenylalanyl-glutaminyl-asparaginyl-S-benzylcysteinyl·prolyl·Nδ-benzyloxykarbonylornithyl·glycinu (300 mg) byl rozpuštěn v čerstvě destilovaném kapalném amoniaku (30 ml) a redukován sodíkem. Když byla modrá barva stálá 60 sek., byla směs odbarvena chloridem amonným a lyofilisována. Lyofilisát byl rozpuštěn v 0,1 M-HC1 (16 ml), roztok byl zředěn vodou (30 ml) a extrahován eťhylacetátem a etherem. Po zředění vodou (250 ml) bylo pH roztoku upraveno na hodnotu 7,0 a za míchání byl k němu během 30 min. přidán roztok K>Fe(CN)e (105 mg) ve vodě (30 ml). Směs byla míchána dalších 30 min. při teplotě místnosti, její pH bylo upraveno kyselinou octovou na 4,1 a roztok byl nanesen na kolonu karboxylátov ého katexu (Amberlit CG-50I; 15 ml), Kolona byla promyta 0,25% kyselinou octovou (do negativní reakce na chloridové ionty) a produkt byl vymyt 50% kyselinou octovou. Lyofilisací bylo získáno 190 mg látky, která byla rozpuštěna v 20% kyselině octové (4 ml) a roztok byl vnesen do přístroje pro beznosičovou elektroforesu (2800 V, 2,03 ml/hod.). Lyofilisací frakcí obsahujících žádaný produkt bylo získáno 108 mg (52 %) látky, jejíž část (50 mg) byla podrobena gelové filtraci. Bylo získáno 36 mg (37 %, počítáno na chráněný dodekapeptid). [a]o — 84,6° (c 0,1, voda). Aminokyselinová analysa; Orn 1,02, Asp 0,98, GIu 0,98, Pro 1,01,' Gly 4,02, Cys 1,88, Tyr 0,97, Phe 1,04. Pro OH7«Ni»0«S*.3C2H<02.4HO (1468) vypočteno: 46,65 % C, 6,45 % H, 15,27 % N; nalezeno:. 46,68 % G, 6,14 % H, 15,02 % N.
Zkouška štěpení připraveného analogu trypsinem;
K roztoku analogu (50 7jg) ve směsi vody (0,7 ml) a Tris-HCI pufru (200 ηΐ; 0,2 M;pH 7,8) byl přidán roztok trypsinu (0,1 mg) v Tris-HCI pufru (0,1 ml), obsahujícího 10‘4M CaCb. Směs byla inkubována 60 min. při 37 °C. Jako slepý pokus (blank) byl inkubován vzorek bez trypsinu. Biologická aktivita, stanovená presorickým testem, byla stejná jako u vzorku neobsahujícího trypsin. Aktivita použitého trypsinu byla kontrolována rychlostí hydrolysy p-nitranilidu N“-benzoylargininu.

Claims (2)

1. Analog vasopresínu -N“-glycyl-glycyl-glycyl-8-ornithin vasopresín vzorce I i i
Gly Gly-Gly-Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-PrJ-Orn-Gly-NHa I, kde všechny aminokyseliny jsou L-řady.
2. Způsob výroby analogu vasopresínu podle bodu 1, vyznačený tím, že se z dodekapeptidu vzorce II
OHsCHOCO-Gly-Gly-Gly-CysíCtfBCHz)-Tyr(C8H5CH2)-Phe-Gln-Asn-Cys(C6H5CHJ)-Pro-Orn(CeH5CHiOCO)-Gly-NH2 II, ve kterém všechny aminokyseliny jsou L-řady, který se připraví reakcí amidu prolyl-NJ-benzyloxykarbonylornithylglycinu, získaného z jeho o-nitrobenzensulfenyl derivátu působením chlorovodíku v dimethylformamidú, s azidem benzyloxykarbonyl-glycyl-glycyl-glycyl-S-benzylcysteinyl-O-benzyltyrosyl-fenylalanyl-glutaminyl-asparaginyl-S-benzylcysteinu, získaného z odpovídajícího hydrazídu působením butylnitritu v přítomnosti chlorovodíku, při čemž tento hydrazid byl získán z odpovídajícího methylesteru působením hydrazinu, odštěpí všechny chránící skupiny působením roztoku sodíku v kapalném amoniaku a vzniklá disulfhydrylová látka je oxidována na konečný produkt roztokem ferrikyanidu draselného.
CS676377A 1977-10-18 1977-10-18 Analog vasopresínu a způsob jeho výroby CS197667B1 (cs)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CS676377A CS197667B1 (cs) 1977-10-18 1977-10-18 Analog vasopresínu a způsob jeho výroby

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CS676377A CS197667B1 (cs) 1977-10-18 1977-10-18 Analog vasopresínu a způsob jeho výroby

Publications (1)

Publication Number Publication Date
CS197667B1 true CS197667B1 (cs) 1980-05-30

Family

ID=5415385

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CS676377A CS197667B1 (cs) 1977-10-18 1977-10-18 Analog vasopresínu a způsob jeho výroby

Country Status (1)

Country Link
CS (1) CS197667B1 (cs)

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Manning Synthesis by the Merrifield method of a protected nonapeptide amide with the amino acid sequence of oxytocin
Andrews et al. Solid‐phase synthesis of a range of O‐phosphorylated peptides by post‐assembly phosphitylation and oxidation
EP0234888B1 (en) Process for producing human epidermal growth factor and analogs thereof
Li et al. Synthesis and analgesic activity of human. beta.-endorphin
Bodanszky et al. Synthesis of arginine-containing peptides through their ornithine analogs. Synthesis of arginine vasopressin, arginine vasotocin, and L-histidyl-L-phenylalanyl-L-arginyl-L-tryptophylglycine
Kruszynski et al. [1-(. beta.-mercapto-. beta.,. beta.-cyclopentamethylenepropionic acid), 2-(O-methyl) tyrosine] arginine-vasopressin and [1-(. beta.-mercapto-. beta.,. beta.-cyclopentamethylenepropionic acid)] arginine-vasopressin, two highly potent antagonists of the vasopressor response to arginine-vasopressin
KR0144144B1 (ko) Lhrh 동족체 및 이를 함유하는 약제학적 조성물
Hofmann et al. Studies on polypeptides. XXXIV. Enzymic properties of partially synthetic De (16-20)-and De (15-20)-ribonucleases S'1-3
US3992365A (en) Agonist analogues of luteinizing hormone releasing hormone
Nicolaides et al. Studies on the synthesis of polypeptides. Bradykinin
Ondetti et al. Bradykinin analogs containing. beta.-homoamino acids
Heller et al. Neurospora crassa Cytochrome c: II. CHYMOTRYPTIC PEPTIDES, TRYPTIC PEPTIDES, CYANOGEN BROMIDE PEPTIDES, AND THE COMPLETE AMINO ACID SEQUENCE
HU196227B (en) Process for producing new cyclic vasopressin antagonist peptides and pharmaceutics comprising the same
US4487765A (en) Peptides
IE44532B1 (en) Somatostatin analogues
EP0042753B1 (en) Nonapeptide and decapeptide agonists of luteinizing hormone releasing hormone containing heterocyclic amino acid residues, methods for their preparation, pharmaceutical compounds containing them, and their pharmaceutical use
CA1246055A (en) N-.omega.-substituted hormonogens of vasopressin and its synthetic analogs
Lutz et al. Isoasparagine-oxytocin: The Isoasparagine Isomer of Oxytocin1
Ciardelli et al. Des-N-tetramethyltriostin A and bis-L-seryldes-N-tetramethyltriostin A, synthetic analogs of the quinoxaline antibiotics
Moore et al. Pharmacological effects of introducing a double bond into a binding site of oxytocin. Analogs with L-3, 4-dehydroproline in position 7
DK148085B (da) Dipeptidet pyrglu-his(2,4-dinitrophenyl)-oh og fremgangsmaade til fremstilling af lh-rh og lh-rh-analoge peptider under anvendelse af dette dipeptid
Storey et al. Polypeptides. LI. Application of S-ethylcarbamoylcysteine to the synthesis of a protected heptatetracontapeptide related to the primary sequence of ribonuclease T1
Chung et al. Adrenocorticotropins. XXXVII. Synthesis of lysine8-. alpha. 1-17NH2-ACTH and its biological properties
Rosenberry et al. [13] Acetylcholinesterase
CS197667B1 (cs) Analog vasopresínu a způsob jeho výroby