CN113330057A - 蛋白质涂覆的材料 - Google Patents

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CN113330057A CN202080009557.5A CN202080009557A CN113330057A CN 113330057 A CN113330057 A CN 113330057A CN 202080009557 A CN202080009557 A CN 202080009557A CN 113330057 A CN113330057 A CN 113330057A
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Abstract

本发明提供了包括基底、第一涂层和第二蛋白质涂层的蛋白质涂覆的材料以及用于制备这些蛋白质涂覆的材料的方法。该第一涂层可为盐涂层或聚合物涂层。该蛋白质涂层可包含重组蛋白质。该基底可为例如纱线或片材材料。

Description

蛋白质涂覆的材料
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技术领域
本公开涉及蛋白质涂覆的材料及其制备方法。
背景技术
纺织物用于制造衬衫、裤子、连衣裙、短裙、外套、罩衫、T恤衫、毛衣、鞋、包、家具、毯子、窗帘、墙壁覆盖物、桌布、汽车座椅和内部装饰、医学/生物医学装置、一次性卫生产品、绝缘和造景材料、帐篷、船舶、飞机外部等。纺织物具有多种不同的特性，诸如拉伸性、透气性、抗撕强度高、伸长率和弹性、吸收性和芯吸性、蓬松度和回弹力、悬垂性、强度和耐磨性。一直需要具有独特的美观和特性的纤维、纱线、线和纺织物。
发明内容
本文所述的一些实施方案涉及一种用于形成蛋白质涂覆的材料的方法，该方法包括用盐溶液涂覆选自由片材、纺织物、绳索、纤维、股线和纱线组成的组的基底，干燥基底，以及用蛋白质涂覆基底。
本文所述的一些实施方案涉及一种用于形成蛋白质涂覆的材料的方法，该方法包括用与蛋白质不可混溶的聚合物溶液涂覆选自由片材、纺织物、绳索、纤维、股线和纱线组成的组的基底，以及随后用蛋白质涂覆基底。
一些实施方案涉及一种蛋白质涂覆的基底，该基底选自由片材、纺织物、绳索、纤维、股线和纱线组成的组。
一些实施方案涉及一种蛋白质涂覆的纱线，该蛋白质涂覆的纱线由选自由蛋白质涂覆的纤维和蛋白质涂覆的股线组成的组的基底制成。
一些实施方案涉及将蛋白质涂覆的纤维和/或蛋白质涂覆的纱线与未涂覆的纤维和/或未涂覆的纱线组合。
一些实施方案涉及使用蛋白质涂覆的纤维和纱线来制备纺织物。
一些实施方案涉及将蛋白质涂覆的纤维和/或纱线与聚合物涂覆的纤维和/或纱线组合。
本公开的第一实施方案(1)涉及一种蛋白质涂覆的材料，其包括基底；设置在基底上方的盐涂层；和设置在盐涂层上方的蛋白质涂层，该蛋白质涂层包含蛋白质。
在第二实施方案(2)中，第一实施方案(1)的基底选自：纺织物、片材、绳索、纤维、纱线、股线以及它们的组合。
在第三实施方案(3)中，第一实施方案(1)或第二实施方案(2)的盐涂层为干燥的饱和盐溶液。
在第四实施方案(4)中，第三实施方案(3)的盐涂层包含钠盐、钙盐、镁盐或它们的组合。
在第五实施方案(5)中，实施方案(1)至(4)中任一项的蛋白质选自：胶原、明胶、丝以及它们的组合。
在第六实施方案(6)中，实施方案(1)至(5)中任一项的盐涂层设置在基底上。
在第七实施方案(7)中，实施方案(1)至(6)中任一项的蛋白质涂层设置在盐涂层上。
在第八实施方案(8)中，实施方案(1)至(7)中任一项的蛋白质为重组蛋白质。
本公开的第九实施方案(9)涉及一种用于制备蛋白质涂覆的材料的方法，该方法包括用饱和盐溶液涂覆基底；干燥盐涂覆的基底；用包含蛋白质的蛋白质溶液涂覆盐涂覆的基底；以及干燥蛋白质溶液和盐涂覆的基底。
在第十实施方案(10)中，第九实施方案(9)的基底选自：纺织物、片材、绳索、纤维、纱线、线以及它们的组合。
在第十一实施方案(11)中，第九实施方案(9)或第十实施方案(10)的盐溶液选自：硫酸钠溶液、氯化钙溶液、磷酸钙溶液、氯化钠溶液以及它们的组合。
在第十二实施方案(12)中，实施方案(9)至(11)中任一项的蛋白质选自：胶原、明胶、丝以及它们的组合。
在第十三实施方案(13)中，实施方案(9)至(12)中任一项的基底选自绳索、纤维、纱线、线以及它们的组合，并且使用包括内孔和外孔的同轴模头来用蛋白质溶液涂覆基底并形成芯鞘材料。
在第十四实施方案(14)中，根据第十三实施方案(13)的基底穿过内孔，并且通过外孔施加蛋白质涂层。
在第十五实施方案(15)中，实施方案(9)至(14)中任一项的蛋白质为重组蛋白质。
本公开的第十六实施方案(16)涉及一种蛋白质涂覆的材料，其包括基底；设置在基底上方的聚合物涂层；和设置在聚合物涂层上方的蛋白质涂层，其中聚合物涂层中的聚合物与蛋白质涂层中的蛋白质不可混溶。
在第十七实施方案(17)中，第十六实施方案(16)的基底选自：纺织物、片材、绳索、纤维、纱线、线以及它们的组合。
在第十八实施方案(18)中，第十六实施方案(16)或第十七实施方案(17)的蛋白质选自：胶原、明胶、丝以及它们的组合。
在第十九实施方案(19)中，实施方案(16)至(18)中任一项的聚合物为聚氨酯。
在第二十实施方案(20)中，实施方案(16)至(19)中任一项的聚合物涂层设置在基底上。
在第二十一实施方案(21)中，实施方案(16)至(20)中任一项的蛋白质涂层设置在聚合物涂层上。
在第二十二实施方案(22)中，实施方案(16)至(21)中任一项的蛋白质为重组蛋白质。
本公开的第二十三实施方案(23)涉及一种用于制备蛋白质涂覆的材料的方法，该方法包括用聚合物溶液涂覆基底；用蛋白质溶液涂覆聚合物涂覆的基底；以及干燥蛋白质和聚合物涂覆的基底，其中聚合物涂层中的聚合物与蛋白质涂层中的蛋白质不可混溶。
在第二十四实施方案(24)中，第二十三实施方案(23)的基底选自：纺织物、片材、绳索、纤维、纱线、线以及它们的组合。
在第二十五实施方案(25)中，第二十三实施方案(23)的基底选自：纤维、纱线、线以及它们的组合，并且使用包括内孔和外孔的同轴模头来涂覆基底并形成芯鞘材料。
在第二十六实施方案(26)中，第二十五实施方案(25)的基底穿过内孔，并且通过外孔施加蛋白质涂层。
在第二十七实施方案(27)中，实施方案(23)至(26)中任一项的蛋白质选自：胶原、明胶、丝以及它们的组合。
在第二十八实施方案(28)中，实施方案(23)至(27)中任一项的聚合物为聚氨酯。
在第二十九实施方案(29)中，实施方案(23)至(28)中任一项的蛋白质为重组蛋白质。
本公开的第三十实施实施方案(30)涉及形成为纱线的第十三实施方案(13)的芯鞘材料。
本公开的第三十一实施实施方案(31)涉及形成为纱线的第二十五实施方案(25)的芯鞘材料。
本公开的第三十二实施方案(32)涉及形成为片材材料的第三十实施方案(30)的纱线。
本公开的第三十三实施方案(33)涉及形成为片材材料的第三十一实施方案(31)的纱线。
具体实施方式
与本文所述的那些方法和材料类似或等同的所有方法和材料均可以与本文所述的合适方法和材料一起用于本文所述的实施方案的实践或测试中。除非另外指明，否则材料、方法和实施例仅为说明性的，并非旨在进行限制。
除非明确矛盾或上下文另外明确指出，否则不定冠词“一个”、“一种”和“该”包括多个指代物。
术语“包含”为开放式过渡短语。过渡短语“包含”之后的元件列表为非排他性列表，使得除列表中具体列举的元件之外的元件也可存在。短语“基本上由…组成”将部件的组成限制于指定材料以及实质上不影响部件的基本和新型特征的材料。短语“由…组成”将部件的组成限制于指定材料并且排除未指定的任何材料。
当本文中引用包括上限值和下限值的数值范围时，除非特定情况中另外规定，否则该范围旨在包括其端点，以及该范围内的所有的整数和分数。当限定范围时，不旨在将本公开或权利要求限制于所列举的具体值。此外，当量、浓度或者其他值或参数以范围、一个或多个范围给出或者以上限值和下限值的列表给出时，其应当理解为具体地公开由任何成对的任何范围上限和任何范围下限所形成的所有范围或者值，而不管此类对是否被单独地公开。最后，当术语“约”用于描述值或范围的端点时，本公开应当被理解为包括所提及的具体的值或端点。无论数值或范围的端点是否叙述为“约”，数值或范围的端点都旨在包括两个实施方案：一个由“约”修饰，而一个不由“约”修饰。
如本文所用，术语“约”是指在所述值±10％范围内的值。例如，约3kPa可包括介于2.7kPa和3.3kPa之间的任何数值。
如本文所用，基底意指片材、纺织物、绳索、纤维、股线或纱线。
如本文所用，股线意指单合股纱；加捻成纱线的一股纤维。股线的物理特性和尺寸可根据纤维的类型而变化。单合股纱的直径可为0.1mm(毫米)或更大。
如本文所用，纱线意指两个或更多个股线加捻在一起的合股纱。纱线直径的范围可为约0.1mm至约40mm、约0.5mm至约35mm、约5mm至约30mm或约10mm至约20mm。
如本文所用，线意指用于缝合的捻紧的合股的纱线，其中直径的范围为约0.1mm至约0.8mm、约0.3mm至约0.6mm或约0.4mm至约0.5mm。
如本文所用，绳索为粗绳；通过将合股纱加捻在一起制成的绳子。一些类型的缝合线和绳索为绳子。帘线纱很少用于服饰或内饰织物中，但用于产业用织物诸如帆布中。帘线纱的直径可为2.5cm或更大，并且可由编织或加捻在一起的数股纤维、皮革、线材或其它材料组成。通过编织或加捻的工艺产生绳索被称为搓绳。绳索为期望高性能的技术项目。绳索用于多种用途，包括农事和农业操作、公共设施、商业和娱乐钓鱼、帆船、装运、运输等。绳索的密度的范围可为约1g/cm3(克/立方厘米)至约7.8g/cm3、约2g/cm3至约6g/cm3或约3g/cm3至约5g/cm3。
适用于本文所述的实施方案的蛋白质包括但不限于胶原、明胶、丝等。在一些实施方案中，蛋白质可为重组蛋白质。如本文所用，重组蛋白质意指人工产生的并且通常经纯化的蛋白质，诸如胶原、明胶、丝等。
如本文所用，涂覆意指用液体覆盖基底并且将液体干燥、冷却和/或固化成固体。
如本文所用，短语“设置在…上”意指第一部件(例如，涂层)与第二部件直接接触。可将“设置在”第二部件上的第一部件沉积、形成、放置或以其他方式直接施加到第二部件上。换句话讲，如果第一部件设置在第二部件上，则在第一部件和第二部件之间没有部件。
如本文所用，短语“设置在…上方”意指其它部件(例如，涂层)可存在或可不存在于第一部件和第二部件之间。
如本文所用，“胶原”是指至少28种不同的天然存在的胶原类型的家族，包括但不限于I、II、III、IV、V、VI、VII、VIII、IX、X、XI、XII、XIII、XIV、XV、XVI、XVII、XVIII、XIX和XX型胶原。如本文所用，术语胶原还是指使用重组技术制备的胶原。术语胶原包括胶原、胶原片段、胶原样蛋白、三螺旋胶原、α链、单体、明胶、三聚体以及它们的组合。胶原和胶原样蛋白的重组表达是本领域已知的(参见，例如，Bell，EP 1232182B1，Bovine collagen andmethod for producing recombinant gelatin；Olsen等人，美国专利6,428,978，以及VanHeerde等人，美国专利8,188,230，这些专利文献全文以引用方式并入本文)。除非另外指明，否则无论是天然存在的还是使用重组技术制备的任何类型的胶原均可用于本文所述的任何实施方案中。也就是说，在一些实施方案中，本文所述的复合材料可使用牛I型胶原制备。胶原的特征在于氨基酸的重复三元组，-(Gly-X-Y)n-，使得胶原中大约三分之一的氨基酸残基为甘氨酸。X通常为脯氨酸，并且Y通常为羟脯氨酸。因此，胶原的结构可由三个不同长度的交织肽链组成。不同的动物可产生胶原的不同氨基酸组成，这可导致不同的特性(以及所得皮革的差异)。胶原三螺旋(也称为单体或原胶原)可由约1050个氨基酸长的α-链产生，使得三螺旋采取约300nm长、直径为约1.5nm的棒的形式。在由皮肤成纤维细胞产生细胞外基质时，可合成三螺旋单体，并且所述单体可自组装成纤维形式。这些三螺旋可通过静电相互作用(包括盐桥)、氢键、范德瓦尔斯相互作用、偶极-偶极力、极化力、疏水相互作用和共价键保持在一起。三螺旋可以被称为原纤维的束的形式结合在一起，并且原纤维可进一步组装以形成纤维和纤维束。在一些实施方案中，由于胶原单体的交错重叠，原纤维可具有特征性条带状外观。该条带可被称为“D-条带”。这些条带通过碱性氨基酸和酸性氨基酸的聚集形成，并且该图案在三螺旋中重复四次(D-周期)。(参见，例如，Covington,A.,Tanning Chemistry:The Science of Leather(2009))。对于1型胶原，条带之间的距离可为大约67nm。这些条带可使用衍射透射电子显微镜(TEM)检测，其可用于获得胶原中的原纤化程度。原纤维和纤维通常在皮肤的整个层上分支并彼此相互作用。原纤维和纤维的组织或交联的变型形式可向本文所公开的材料提供强度。在一些实施方案中，蛋白质形成，但整个胶原结构不是三螺旋的。在一些实施方案中，胶原结构可以为约10％、约15％、约20％、约25％、约30％、约35％、约40％、约45％、约50％、约55％、约60％、约65％、约70％、约75％、约80％、约85％、约90％、约95％、约96％、约97％、约98％、约99％或约100％的三螺旋。
在一些实施方案中，胶原可以被化学改性以促进胶原原纤维之间的化学交联和/或物理交联。化学交联为可能的，因为胶原分子上的反应性基团诸如赖氨酸、谷氨酸和羟基基团从胶原的棒状原纤维结构中伸出。涉及这些反应性基团的交联防止胶原分子在应力下相向滑动，从而增加胶原原纤维的机械强度。化学交联反应可包括，例如，与赖氨酸的ε-氨基基团反应或与胶原分子的羧基基团反应。在一些实施方案中，诸如转谷氨酰胺酶之类的酶还可用于在谷氨酸与赖氨酸之间产生交联，以形成稳定的γ-谷酰基-赖氨酸交联。诱导相邻胶原分子的官能团之间的交联是本领域已知的。
在一些实施方案中，胶原可在原纤化期间进行交联或润滑。在一些实施方案中，胶原可在原纤化之后进行交联或润滑。例如，胶原原纤维可以在网络形成之前、网络形成期间或网络凝胶形成期间用含有铬或至少一个醛基基团的化合物或植物鞣质进行处理。
在一些实施方案中，基于胶原溶液的总重量，最多约20重量％的交联剂可用于在原纤化过程中使胶原交联。例如，可使用约1重量％、约2重量％、约3重量％、约4重量％、约5重量％、约6重量％、约7重量％、约8重量％、约9重量％、约10重量％、约15重量％或约20重量％，或在具有这些值中的任何两个作为端点的范围内(包括端点在内)的量的交联剂。在一些实施方案中，交联剂的量可在约1重量％至约20重量％、约2重量％至约15重量％、约3重量％至约10重量％、约4重量％至约9重量％、约5重量％至约8重量％或约6重量％至约7重量％的范围内。在一些实施方案中，交联剂可包括用于常规皮革的鞣剂。在一些实施方案中，交联剂可与胶原原纤维共价结合。在一些实施方案中，交联剂可与胶原原纤维非共价缔合。
无论胶原的类型如何，所有胶原都可通过物理相互作用和化学相互作用的组合来形成和稳定，所述物理相互作用和化学相互作用包括静电相互作用(包括盐桥)、氢键、范德瓦尔斯相互作用、偶极-偶极力、极化力、疏水相互作用以及通常由酶促反应催化的共价键。对于I型胶原原纤维、纤维和纤维束而言，其复杂的组装在形成期间在体内实现，并且在为组织提供机械支撑同时允许细胞运动和营养物质传输方面是关键的。
已在脊椎动物中鉴定出多种不同的胶原类型，包括牛、绵羊、猪、鸡和人胶原。一般来讲，胶原类型用罗马数字编号，并且在每种胶原类型中发现的链用阿拉伯数字标识。对多种不同类型的天然存在的胶原的结构和生物学功能的详细描述在本领域中是普遍可用的；参见，例如，Ayad等人(1998)，The Extracellular Matrix Facts Book，Academic Press，San Diego,CA；Burgeson,R E.和Nimmi(1992)“Collagen types：Molecular Structureand Tissue Distribution”，Clin.Orthop.282:250-272；Kielty,C.M.等人(1993)，“TheCollagen Family:Structure,Assembly And Organization In The ExtracellularMatrix”，Connective Tissue And Its Heritable Disorders，Molecular Genetics，AndMedical Aspects，Royce,P.M.和B.Steinmann编辑，Wiley-Liss，NY，第103-147页；以及Prockop、D.J-和K.I.Kivirikko(1995)，“Collagens:Molecular Biology,Diseases,andPotentials for Therapy”，Annu.Rev.Biochem.，64:403-434。)
I型胶原是骨骼和皮肤的主要纤维状胶原，占生物体总胶原的大约80-90％。I型胶原是存在于多细胞生物体的细胞外基质中的主要结构大分子，并且占总蛋白质质量的大约20％。I型胶原是包含两条α1(I)链和一条α2(I)链的异源三聚分子，分别由COL1A1和COL1A2基因编码。其他胶原类型的丰度低于I型胶原，并且表现出不同的分布模式。例如，II型胶原是软骨和玻璃体液中的主要胶原，然而III型胶原以高水平存在于血管中并且在较小程度上存在于皮肤中。
II型胶原是包含由COL2A1基因编码的三个相同al(II)链的同型三聚胶原。纯化的II型胶原可通过本领域已知的方法由组织制备，例如通过Miller和Rhodes(1982)MethodsIn Enzymology，82:33-64中所述的方法来制备。
III型胶原是存在于皮肤和血管组织中的主要纤维状胶原。III型胶原是包含由COL3A1基因编码的三个相同α1(III)链的同型三聚胶原。从组织中纯化III型胶原的方法可见于，例如Byers等人(1974)Biochemistry 13:5243-5248；以及Miller和Rhodes(出处同上)中。
在某些实施方案中，胶原可为Col3α。在一些实施方案中，胶原可由与天然存在的Col3α链序列具有约60％、约65％、约70％、约75％、约80％、约85％、约90％、约95％或约99％同一性的序列编码。在其它实施方案中，胶原可由与SEQ ID NO:1具有约60％、约65％、约70％、约75％、约80％、约85％、约90％、约95％或约99％同一性的序列编码。在特定实施方案中，胶原由SEQ ID NO:1编码。序列同一性或相似性可使用相似性矩阵诸如BLOSUM45、BLOSUM62或BLOSUM80来确定，其中BLOSUM45可用于密切相关的序列，BLOSUM62可用于中端序列，并且BLOSUM80可用于相关性更远的序列。除非另外指明，否则相似性评分将基于BLOSUM62的使用。当使用BLASTP时，百分比相似性是基于BLASTP正评分，并且百分比序列同一性是基于BLASTP同一性评分。BLASTP“同一性”示出高评分序列对中相同的总残基的数目和分数；并且BLASTP“正”示出比对评分具有正值并且彼此相似的残基的数目和分数。本公开设想并涵盖与本文公开的氨基酸序列具有这些程度的同一性或相似性或任何中间程度的同一性或相似性的氨基酸序列。通常，代表性BLASTP设置使用期望阈值10、字长3、作为矩阵的BLOSUM 62以及空位罚分11(存在)和1(扩展)和条件组合评分矩阵调整。其它共同设置为本领域的普通技术人员所已知的。
IV型胶原以片材而不是原纤维的形式存在于基底膜中。最常见的是，IV型胶原包含两条α1(IV)链和一条α2(IV)链。包含IV型胶原的特定链是组织特异性的。IV型胶原可使用例如Furuto和Miller(1987)Methods in Enzymology，144:41-61，Academic Press中所述的方法进行纯化。
V型胶原是主要存在于骨、肌腱、角膜、皮肤和血管中的纤维状胶原。V型胶原以同型三聚物和异型三聚物形式存在。V型胶原的一种形式是两条α1(V)链和一条α2(V)链的异源三聚体。V型胶原的另一种形式是α1(V)链、α2(V)链和α3(V)链的异源三聚体。V型胶原的另一种形式是α1(V)的同型三聚体。从天然来源分离V型胶原的方法可见于例如Elstow和Weiss(1983)Collagen Rel.Res.3:181-193，和Abedin等人(1982)Biosci.Rep.2:493-502中。
VI型胶原具有小的三螺旋区域和两个大的非胶原剩余部分。VI型胶原是包含α1(VI)链、α2(VI)链和α3(VI)链的异源三聚体。VI型胶原存在于许多结缔组织中。对于如何从天然来源纯化VI型胶原的描述可见于，例如Wu等人(1987)Biochem.J.248:373-381，以及Kielty等人(1991)J.Cell Sci.99:797-807中。
VII型胶原是存在于特定上皮组织中的纤维状胶原。VII型胶原是三个α1(VII)链的同型三聚分子。对于如何从组织中纯化VII型胶原的描述可见于，例如Lunstrum等人(1986)J.Biol.Chem.261:9042-9048，以及Bentz等人(1983)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 80:3168-3172中。VIII型胶原可见于角膜中的角膜后弹力层(Descemet’s membrane)中。VIII型胶原是包含两条α1(VIII)链和一条α2(VIII)链的异源三聚物，但也报道了其他链组成。用于从自然界纯化VIII型胶原的方法可见于，例如Benya和Padilla(1986)J.Biol.Chem.261:4160-4169，以及Kapoor等人(1986)Biochemistry 25:3930-3937中。
IX型胶原是存在于软骨和玻璃状液中的原纤维缔合胶原。IX型胶原是包含α1(IX)链、α2(IX)链和α3(IX)链的异源三聚分子。IX型胶原已被归类为FACIT(具有中断的三螺旋原纤维缔合胶原)胶原，其具有由非三螺旋结构域间隔开的若干三螺旋结构域。用于纯化IX型胶原的程序可见于，例如Duance等人(1984)Biochem.J.221:885-889；Ayad等人(1989)Biochem.J.262:753-761；以及Grant等人(1988)The Control of Tissue Damage，Glauert,A.M.编辑，Elsevier Science Publishers，Amsterdam，第3-28页中。
X型胶原是α1(X)链的同型三聚化合物。X型胶原已从例如存在于生长板中的肥大软骨中分离。(参见，例如，Apte等人(1992)Eur J Biochem 206(1):217-24。)
XI型胶原可存在于与II型和IX型胶原缔合的软骨组织中，以及体内其他位置中。XI型胶原是包含α1(XI)链、α2(XI)链和α3(XI)链的异源三聚分子。纯化XI型胶原的方法可见于，例如，Grant等人(出处同上)中。
XII型胶原是主要与I型胶原缔合而存在的FACIT胶原。XII型胶原是包含三个α1(XII)链的同型三聚分子。用于纯化XII型胶原及其变体的方法可见于，例如Dublet等人(1989)J.Biol.Chem.264:13150-13156；Lunstrum等人(1992)J.Biol.Chem.267:20087-20092；以及Watt等人(1992)J.Biol.Chem.267:20093-20099中。
XIII型为存在于例如皮肤、肠、骨、软骨和横纹肌中的非原纤化胶原。XIII型胶原的详细描述可见于，例如Juvonen等人(1992)J.Biol.Chem.267:24700-24707中。
XIV型为FACIT胶原，其特征在于包含α1(XIV)链的同型三聚分子。用于分离XIV型胶原的方法可见于，例如Aubert-Foucher等人(1992)J.Biol.Chem.267:15759-15764，以及Watt等人(出处同上)中。
XV型胶原在结构上与XVIII型胶原同源。关于天然XV型胶原的结构和分离的信息可见于，例如Myers等人(1992)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 89:10144-10148；Huebner等人(1992)Genomics 14:220-224；Kivirikko等人(1994)J.Biol.Chem.269:4773-4779；以及Muragaki,J.(1994)Biol.Chem.264:4042-4046中。
XVI型胶原是存在于例如皮肤、肺成纤维细胞和角质细胞中的原纤维缔合胶原。关于XVI型胶原的结构和编码XVI型胶原的基因的信息可见于，例如Pan等人(1992)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 89:6565-6569；以及Yamaguchi等人(1992)J.Biochem.112:856-863中。
XVII型胶原是半桥粒跨膜胶原，也被称为大疱性类天疱疮抗原。关于XVII型胶原的结构和编码XVII型胶原的基因的信息可见于，例如Li等人(1993)J.Biol.Chem.268(12):8825-8834；以及McGrath等人(1995)Nat.Genet.11(1):83-86中。
XVIII型胶原在结构上类似于XV型胶原，并且可从肝脏分离。对于天然来源的XVIII型胶原的结构和分离的描述可见于，例如Rehn和Pihlajaniemi(1994)Proc.Natl.Acad.Sci USA 91:4234-4238；Oh等人(1994)Proc.Natl.Acad.Sci USA 91:4229-4233；Rehn等人(1994)J.Biol.Chem.269:13924-13935；以及Oh等人(1994)Genomics19:494-499中。
据信，XIX型胶原是FACIT胶原家族的另一个成员，并且已发现于从横纹肌肉瘤细胞分离的mRNA中。对于XIX型胶原的结构和分离的描述可见于，例如，Inoguchi等人(1995)J.Biochem.117:137-146；Yoshioka等人(1992)Genomics 13:884-886；以及Myers等人，JBiol.Chem.289:18549-18557(1994)中。
XX型胶原是新发现的FACIT胶原家族的成员，并且已在鸡角膜中鉴定。(参见，例如，Gordon等人(1999)FASEB Journal 13:A1119；以及Gordon等人(1998)，IOVS 39:S1128。)
可通过本文所述的方法原纤化和交联的任何类型的胶原、截短的胶原、未修饰的或翻译后修饰的或氨基酸序列修饰的胶原可用于产生如本文所述的含有胶原的层(例如，胶原/聚合物基质层)。胶原分子的原纤化程度可通过X-射线衍射测定。该表征将提供d-间距值，其将对应于存在的不同周期性结构(例如，67nm间距相对于无定形的)。在一些实施方案中，胶原可为基本上同质的胶原，诸如仅I型或III型胶原，或者可包含两种或更多种不同种类胶原的混合物。在实施方案中，胶原是重组胶原。
例如，胶原组合物可均匀地含有单一类型的胶原分子，例如100％的I型牛胶原或100％III型牛胶原，或者可包含不同种类的胶原分子或胶原样分子的混合物，诸如牛I型分子和牛III型分子的混合物。胶原混合物可包含含量在约1％至约99％范围内(包括子范围)的单个胶原组分中的每一种。例如，胶原混合物中的单个胶原组分中每一者的量可以为约1％、约10％、约20％、约30％、约40％、约50％、约60％、约70％、约80％、约90％或约99％，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内。例如，在一些实施方案中，胶原混合物可包含约30％的I型胶原和约70％的III型胶原。或者，在一些实施方案中，胶原混合物可包含约33.3％的I型胶原、约33.3％的II型胶原和约33.3％的III型胶原，其中胶原的百分比基于组合物中胶原的总质量或基于胶原分子的分子百分比计。
在一些实施方案中，胶原可为基于植物的胶原。例如，胶原可为由CollPlant制备的基于植物的胶原。
在一些实施方案中，胶原溶液可以原纤化成胶原原纤维。如本文所用，胶原原纤维是指由原胶原或原胶原样结构(其具有三螺旋结构)构成的纳米纤维。在一些实施方案中，三螺旋胶原可被原纤化以形成胶原的纳米纤维。为了诱导原纤化，可将胶原温育约1分钟至约24小时范围内的时间段(包括子范围)以形成原纤维。例如，可将胶原温育约1分钟、约5分钟、约10分钟、约20分钟、约30分钟、约40分钟、约50分钟、约1小时、约2小时、约3小时、约4小时、约5小时、约6小时、约7小时、约8小时、约9小时、约10小时、约11小时、约12小时、约13小时、约14小时、约15小时、约16小时、约17小时、约18小时、约19小时、约20小时、约21小时、约22小时、约23小时、或约24小时，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，可将胶原温育约5分钟至约23小时、约10分钟至约22小时、约20分钟至约21小时、约30分钟至约20小时、约40分钟至约19小时、约50分钟至约18小时、约1小时至约17小时、约2小时至约16小时、约3小时至约15小时、约4小时至约14小时、约5小时至约13小时、约6小时至约12小时、约7小时至约11小时或约8小时至约10小时。
在一些实施方案中，胶原原纤维的平均直径可在约1nm(纳米)至约1μm(微米)的范围内，包括子范围。例如，胶原原纤维的平均直径可以为约1nm、约2nm、约3nm、约4nm、约5nm、约10nm、约15nm、约20nm、约30nm、约40nm、约50nm、约60nm、约70nm、约80nm、约90nm、约100nm、约200nm、约300nm、约400nm、约500nm、约600nm、约700nm、约800nm、约900nm、或约1μm，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，平均直径可在约2nm至约900nm、约3nm至约800nm、约4nm至约700nm、约5nm至约600nm、约10nm至约500nm、约20nm至约400nm、约30nm至约300nm、约40nm至约200nm、约50nm至约100nm、约60nm至约90nm或约70nm至约80nm的范围内。
在一些实施方案中，胶原原纤维的平均长度在约100nm至约1mm(毫米)的范围内，包括子范围。例如，胶原原纤维的平均长度可以为约100nm、约200nm、约300nm、约400nm、约500nm、约600nm、约700nm、约800nm、约900nm、约1μm、约5μm、约10μm、约20μm、约30μm、约40μm、约50μm、约60μm、约70μm、约80μm、约90μm、约100μm、约200μm、约300μm、约400μm、约500μm、约600μm、约700μm、约800μm、约900μm、或约1mm，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，平均长度可在约200nm至约900μm、约300nm至约800μm、约400nm至约700μm、约500nm至约600μm、约600nm至约500μm、约700nm至约400μm、约800nm至约300μm、约900nm至约200μm、约1μm至约100μm、约5μm至约90μm、约10μm至约80μm、约20μm至约70μm、约30μm至约60μm或约40μm至约50μm的范围内。
在一些实施方案中，胶原原纤维可表现出单峰、双峰、三峰或多峰分布。例如，含有胶原的层可包含两种不同的原纤维制剂，每种原纤维制剂具有围绕两种不同模式中的一种布置的不同范围的原纤维直径。可选择此类胶原混合物以赋予含有胶原的层加成的、协同的或平衡的物理特性。
在一些实施方案中，胶原原纤维形成网络。例如，单个胶原原纤维可缔合以表现出条带状图案。然后这些条带状原纤维可缔合成较大的原纤维聚集体。然而，在一些实施方案中，原纤化胶原可缺乏更高级的结构。例如，胶原原纤维可以是未成束的，并为层状胶原材料提供强且均匀的非各向异性结构。在其他实施方案中，胶原原纤维可以成束或被顺排成更高级的结构。例如，胶原原纤维的取向指数可在0至约1.0的范围内，包括子范围。例如，胶原原纤维的取向指数可以为0、约0.1、约0.2、约0.3、约0.4、约0.5、约0.6、约0.7、约0.8、约0.9或约1.0，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内，包括端点在内。在一些实施方案中，取向指数可在约0.1至约0.9、约0.2至约0.8、约0.3至约0.4或约0.5至约0.6的范围内。取向指数0描述了垂直于其他原纤维的胶原原纤维，并且取向指数1.0描述了完全对齐的胶原原纤维。
本公开的实施方案提供了外观和感觉以及机械性能与天然皮革相似的材料和制备材料的方法。除了其他之外，材料还可具有与天然皮革相似的触觉特性、美观特性、机械/性能特性、可制造特性和/或热特性。可与天然皮革相似的机械/性能特性包括但不限于拉伸强度、抗撕强度、断裂伸长率、抗磨性、内部内聚力、抗水性、透气性和摩擦时保持颜色的能力。可与天然皮革相似的触觉特性包括但不限于柔软性、刚度、摩擦系数和压缩模量。可与天然皮革相似的美学特性包括但不限于可染性、可压花性、老化、色彩、色彩深度和色彩模式。可与天然皮革相似的制造特性包括但不限于被缝合、切割、磨削和分割的能力。可与天然皮革相似的热特性包括但不限于抗热性和在显著宽的温度范围(例如25℃至100℃)内对硬化或软化的抗性。
在一些实施方案中，本文所述的材料可包含一种或多种加脂剂。可使用“润滑”和“加脂”工艺将加脂剂掺入到材料中。示例性加脂剂包括但不限于脂肪、油(包括生物油(诸如鳕鱼油)、矿物油或合成油(诸如磺化油))、聚合物、有机官能硅氧烷或用于对常规皮革加脂的其它疏水性化合物或试剂或者它们的混合物。其他加脂剂可包括表面活性剂诸如阴离子表面活性剂、阳离子表面活性剂、阳离子聚合物表面活性剂、阴离子聚合物表面活性剂、两亲性聚合物、脂肪酸、改性脂肪酸、非离子亲水性聚合物、非离子疏水性聚合物、聚丙烯酸、聚甲基丙烯酸、丙烯酸树脂、天然橡胶、合成橡胶、树脂、两亲性阴离子聚合物和共聚物、两亲性阳离子聚合物和共聚物以及它们的混合物，以及这些物质在水、醇、酮和其他溶剂中的乳液或悬浮液。一种或多种加脂剂可以以有利于胶原原纤维的移动或赋予皮革样特性(诸如柔性、脆性降低、耐久性或抗水性)的任何量掺入。在一些实施方案中，加脂剂可为
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BEN，购自Trumpler的基于丙烯酸的复鞣聚合物。
在一些实施方案中，本文所述的材料可为鞣制的。鞣制可以以任何数目的容易理解的方式进行，包括通过将材料与植物鞣剂、封端异氰酸酯化合物、铬化合物、醛、合成鞣剂、天然树脂、鞣制天然油或改性的油接触来进行。封端异氰酸酯化合物可包括X-tan。植物鞣质可包括基于连苯三酚或邻苯二酚的鞣质，诸如橡碗、含羞草、ten、塔拉、橡树、松树、漆树、破斧树和栗树鞣质。铬鞣剂可包括铬盐，诸如硫酸铬。醛鞣剂可包括戊二醛和噁唑烷化合物。合成鞣剂可包括芳族聚合物、聚丙烯酸酯、聚甲基丙烯酸酯、马来酸酐和苯乙烯的共聚物、甲醛与三聚氰胺或双氰胺的缩合产物、木质素和天然谷粉。
在一些实施方案中，在鞣制之后，可对材料进行复鞣。复鞣是指鞣制后处理。此类处理可包括第二次鞣制、润湿、挤水、脱水、中和、添加着色剂(诸如染料)、加脂、固定未结合的化学品、张皮、回湿、软化和/或磨皮。
在一些实施方案中，本文所述的材料可用着色剂着色。在一些实施方案中，染色剂可为染料，例如酸性染料、纤维活性染料、直接染料、硫染料、碱性染料或活性染料。在一些实施方案中，着色剂可为颜料，例如色淀颜料。
纤维活性染料包括一种或多种发色团，这些发色团包含在碱性pH和高温存在下能够与纤维纤维素基底中的亲核位点形成共价键的侧基。这些染料可实现高水洗色牢度和宽范围的明亮色调。示例性纤维活性染料包括但不限于硫酸根合乙基砜(Remazol)、乙烯基砜和丙烯酰胺染料。这些染料可通过经由迈克尔加成与纤维亲核试剂反应来将蛋白质纤维诸如丝、羊毛和尼龙染色。直接染料为能够将纤维素或蛋白质纤维染色的阴离子染料。在存在电解质诸如氯化钠或硫酸钠的情况下，接近沸点，这些染料可具有对纤维素的亲和力。示例性直接染料包括但不限于偶氮、二苯乙烯、酞菁和二噁嗪。
在一些实施方案中，本文所述的材料可为或可制成为医疗装置，例如植入式支架。
本文所述的实施方案可使用可被涂覆的片材、纺织物、绳索、纤维、股线和纱线。纤维可为天然的、合成的或它们的组合。天然纤维的示例包括但不限于羊毛、丝、棉、竹子等。人造纤维的示例包括但不限于玻璃、聚酯、人造丝、丙烯酸类、尼龙、碳纤维、玻璃等。
在一些实施方案中，可对纤维进行梳理以将纤维对齐，加工成粗纱，纺成股线，并且可将两个或更多个股线合股成纱线。纱线可由单股纤维制成为合股在一起的任何数目的股线。
芯鞘材料包含由一种或多种材料制成的中心部分(芯)和由第二材料制成的周围部分(鞘)。芯可为纤维或纱线。鞘可为聚合物或可涂覆芯的任何材料。示例为胶原、明胶、丝蛋白或可通过预处理凝聚的任何其它聚合物以及它们的组合。
在一些实施方案中，芯鞘纤维可通过将纤维或纱线通过聚合物浴或挤出聚合物溶液、分散体、浆料或熔体等的喷丝头进行浸渍或涂覆来制备。纤维或纱线变成被作为涂层的鞘围绕的芯。
基底诸如片材、纺织物、纤维、股线或纱线可通过喷涂、浸渍、搅拌、挤出或在本领域中是已知的其它方法用溶液涂覆。合适的纺织物可由羊毛、丝、棉、竹子、玻璃、聚酯、人造丝、丙烯酸类、尼龙、碳等以及任何前述材料的组合构成。合适的纺织物构造可为织造的、针织的、钩编的、打结的、毡化的、干法成网的、湿法成网的、纺粘的、水刺的、熔喷的、纺熔的、针刺的等。合适的片材可为由聚合物诸如乙酸酯、尼龙、聚酯薄膜、聚乙烯、聚氨酯、乙烯树脂、玻璃纸等制成的膜或泡沫。另外，可被涂覆的其它基底为砖、金属、陶瓷、塑料、玻璃、橡胶、木材等。
在一些实施方案中，用于涂覆基底的溶液可包含将蛋白质凝聚到基底上的材料。合适的材料包括但不限于盐、与蛋白质不可混溶的聚合物、pH调节剂、蛋白质的非溶剂(不溶解蛋白质的液体)等。合适的盐包括但不限于硫酸钠、氯化钙、氯化钠等。合适的pH调节剂包括但不限于盐酸、乙酸、柠檬酸、氢氧化钠、氢氧化钾等。在一些实施方案中，pH的变化可使用于涂覆基底的蛋白质达到它的等电点，导致蛋白质凝聚。合适的非溶剂包括但不限于丙酮、乙酸乙酯等。附加地或另选地，温度的变化可用于将蛋白质凝聚到基底上。合适的温度可低于室温，例如低于约25℃、低于约20℃、低于约15℃或低于约10℃。在一些实施方案中，温度可低于这些温度中的任一个并且等于或大于0℃。例如，可将胶原溶液加热至40℃，然后可将冷藏的纱线(处于0℃)浸渍加热的胶原溶液中，并且可将冷藏的纱线周围的胶原冷却，使得蛋白质凝聚到纱线上。
在一些实施方案中，基底可用盐溶液涂覆、干燥并用蛋白质涂覆。在一些实施方案中，盐涂层可设置在基底上方。在一些实施方案中，盐涂层可设置在基底上。如上文所述，合适的盐包括但不限于硫酸钠、氯化钙、氯化钠等。
盐溶液可通过将一种或多种盐溶解于溶剂中来制备。合适的溶剂包括但不限于水、乙醇/水、二醇(诸如丙二醇和双丙二醇)、甘油和任何其它可溶解盐的溶剂。合适的盐溶液包括饱和盐溶液。饱和溶液中盐的浓度将取决于溶剂、所用的盐和盐溶解的温度。可将基底在盐溶液中搅拌、去除并干燥，以产生盐溶液涂覆的基底。合适的搅拌或浸渍时间可在约10秒至约10分钟、约10秒至约1分钟或约1分钟至约3分钟的范围内，或在具有这些值中的任何两个作为端点的范围内，包括端点在内。另选地，可将盐溶液喷涂到基底上并干燥。合适的干燥方法可包括烘箱、空气干燥、隧道式干燥等。合适的干燥时间可在约10秒至过夜(约16小时)或约10秒至约3分钟的范围内。基于涂覆之前和之后基底的重量，涂覆到基底上的盐的量可在约5％至约100％、约5％至约30％、约10％至约90％、约20％至约80％、约30％至约70％或约40％至约60％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，可将蛋白质(诸如胶原、明胶、丝等)溶解或悬浮于液体中以产生蛋白质溶液。合适的液体包括但不限于水、甲醇、乙醇、乙酸等。基于溶液或分散体的总重量，溶液或分散体中蛋白质的浓度可在约1％至约30％、约5％至约25％或约10％至约20％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，盐涂覆的基底可通过在溶液中搅拌或浸渍并且干燥涂覆的基底来用蛋白质溶液涂覆。合适的搅拌或浸渍时间可在约10秒至10分钟、约10秒至约1分钟或约1分钟至约3分钟的范围内。合适的干燥时间可在约10秒至过夜、约10秒至约3分钟、约30分钟至约6小时或约1小时至约4小时的范围内，或在具有这些值中的任何两个作为端点的范围内，包括端点在内。.在一些实施方案中，蛋白质涂层可设置在盐涂层上方。在一些实施方案中，蛋白质涂层可设置在盐涂层上。
在一些实施方案中，基于涂覆之前和之后基底的重量，涂覆到基底上的蛋白质的量可在约10％至约300％、约30％至约250％、约50％至约200％、约75％至约150％或约100％至约125％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，蛋白质涂覆的基底(例如涂覆的纤维)可用附加层涂覆。例如，为了易于加工或耐磨性，可用附加层涂覆蛋白质涂覆的基底。附加层可为相同的蛋白质、不同的蛋白质或无蛋白质的聚合物材料。合适的聚合物材料包括但不限于聚氨酯、聚丙烯酸酯、聚氯乙烯等。相对于涂覆层或相对于后续层，附加层可包含相同的蛋白质或不同的蛋白质。附加层的数目可为2至50、2至40、2至30、2至25或2至10，另选的最小值包括3、4、5或6层。在一些实施方案中，附加层可不包含蛋白质。
在一些实施方案中，可在用蛋白质涂覆之前用聚合物涂覆基底。在特定实施方案中，聚合物与蛋白质不可混溶。在某些实施方案中，可使用聚合物的溶液或悬浮液来将聚合物施加到基底。合适的蛋白质不可混溶的聚合物包括但不限于聚氨酯(诸如SANCURETM20025和Hauthaway L2985)和与蛋白质涂层的蛋白质不可混溶的其它聚合物。在一些实施方案中，聚合物涂层可设置在基底上方。在一些实施方案中，聚合物涂层可设置在基底上。
聚合物溶液或悬浮液可通过将聚合物溶解、分散或稀释于溶剂中来制备。合适的溶剂包括但不限于水、乙醇等。基于溶液或悬浮液的总重量，溶液或悬浮液中聚合物的浓度可在约1％至约50％、约10％至约20％、约15％至约40％或约20％至约30％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。可将基底在聚合物溶液或悬浮液中搅拌或浸渍并去除，以产生聚合物溶液或悬浮液涂覆的基底。合适的搅拌或浸渍时间可在约10秒至约10分钟、约10秒至约1分钟或约1分钟至约3分钟的范围内。另选地，可将聚合物溶液或悬浮液喷涂到基底上。基于涂覆之前和之后基底的重量，涂覆到基底上的聚合物的量可在约10％至约300％、约50％至约100％、约30％至约250％、约50％至约200％、约75％至约150％或约100％至约125％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
可将蛋白质(诸如上文所述的那些，包括胶原、明胶、丝等)溶解或悬浮于液体中以产生蛋白质溶液。合适的液体包括但不限于水、甲醇、乙醇以及它们的组合。基于溶液或分散体的总重量，溶液或分散体中蛋白质的浓度可在约1％至约30％、约5％至约25％或约10％至约20％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，聚合物溶液涂覆的基底可通过在溶液中搅拌或浸渍并且随后干燥来用蛋白质溶液涂覆。在一些实施方案中，蛋白质涂层可设置在聚合物涂层上方。在一些实施方案中，蛋白质涂层可设置在聚合物涂层上。
合适的搅拌或浸渍时间可在约10秒至约10分钟、约10秒至约1分钟或约1分钟至约3分钟的范围内，或在具有这些值中的任何两个作为端点的范围内，包括端点在内。合适的干燥时间可在约10秒至过夜、约10秒至约3分钟、约30分钟至约6小时或约1小时至约4小时的范围内，或在具有这些值中的任何两个作为端点的范围内，包括端点在内。基于涂覆之前和之后基底的重量，涂覆到基底上的蛋白质的量可在约10％至约300％、约50％至约100％、约30％至约250％、约50％至约200％、约75％至约150％或约100％至约125％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，基底可通过将蛋白质原纤化在基底上方来用蛋白质涂层涂覆。在一些实施方案中，基底可通过将蛋白质直接原纤化在基底上来用蛋白质涂层涂覆。
在一些实施方案中，为了促进蛋白质在基底上的原纤化，可通过添加缓冲液或调节溶液的盐浓度来提高蛋白质溶液的pH。在一些实施方案中，pH可在低于约10℃的温度下，例如在约0.5℃至约10℃的范围内的温度下升高。在一些实施方案中，可通过包含成核剂来促进原纤化。用于原纤化的盐可包括磷酸盐和氯化物盐，诸如Na3PO4(磷酸三钠)、K3PO4(磷酸三钾)、KCl(氯化钾)和NaCl(氯化钠)。附加的示例性盐包括酸的任何共轭盐，诸如硫酸盐、磷酸盐、氯化物、乙酸盐、硝酸盐和柠檬酸盐。原纤化期间的盐浓度可在约10mM至约2M的范围内，包括子范围。例如，盐浓度可为约10mM、约50mM、约100mM、约200mM、约300mM、约400mM、约500mM、约600mM、约700mM、约800mM、约900mM、约1M、约1.5M或约2M，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。用于原纤化步骤的酸、盐浓度、盐类型、pH、温度和胶原浓度影响原纤维形成的速度。
在一些实施方案中，可将胶原溶液的pH调节至在约6至约10的范围内的pH。在一些实施方案中，可将胶原溶液的pH调节至在约7至约8.5的范围内的pH。在一些实施方案中，可将胶原溶液的pH调节至在约7.2至约7.5的范围内的pH。在一些实施方案中，可将胶原溶液的pH调节至约6.5、约7.0或更高的pH。在一些实施方案中，可将pH调节至在约6.8至约7.6的范围、在约7.0至约7.4的范围或在约7.1至约7.3的范围。在一些实施方案中，可同时调节盐浓度和pH以诱导或促进原纤化。在一些实施方案中，在调节pH和/或添加盐溶液的同时，温度为约10℃或更低。在某些实施方案中，在调节pH和/或添加盐溶液的同时，温度低于约10℃、约9℃、约8℃、约7℃、约6℃、约5℃、约4℃、约3℃、约2℃、约1℃或约0℃。在一些实施方案中，在将胶原溶液的pH调节至在适当范围内之后，可在约10℃和约40℃之间、约15℃和约37℃之间、约15℃和约25℃之间、约20℃和约25℃之间或约15℃和约20℃之间的范围内的温度下进行原纤化。在某些实施方案中，在原纤化期间，温度为约10℃、约11℃、约12℃、约13℃、约14℃、约15℃、约16℃、约17℃、约18℃、约19℃、约20℃、约21℃、约22℃、约23℃、约24℃、约25℃、约26℃、约27℃、约28℃、约29℃、约30℃、约31℃、约32℃、约33℃、约34℃、约35℃、约36℃、约37℃、约38℃、约39℃或约40℃。
本文所述的一些实施方案涉及一种蛋白质涂覆的基底，其中基底选自由片材、纺织物、绳索、纤维、股线和纱线组成的组。可将蛋白质(诸如胶原、明胶、丝等)涂覆到如本文所述的基底上。在一些实施方案中，纤维可用如上所述的蛋白质涂覆，然后梳理成长条，并且纺成纱线。在一些实施方案中，可通过这些加工步骤将纤维加工成纱线：(1)“梳理”将纤维部分地对齐并将它们形成为薄幅材，将薄幅材合在一起成为柔软的、非常弱的纤维绳索，约手腕粗，捻度非常轻，称为“粗纱”。(2)然后对粗纱进行“拉伸”，此为增加纤维的平行度并使幅材变薄成粗纱的更薄变型，称为“长条”。(3)然后将长条纺成纱线。
在一些实施方案中，可用蛋白质涂覆未涂覆的经梳理的长条，然后纺成纱线。在一些实施方案中，可将涂覆的经梳理的长条纺成纱线，然后用蛋白质涂覆纱线。在一些实施方案中，可用蛋白质涂覆未涂覆的纱线。
在一些实施方案中，一批纤维可用蛋白质涂覆，另一批纤维可用第二蛋白质涂覆，可将两批纤维单独梳理成经梳理的长条，然后可将经梳理的长条一起拉伸成一个共混的经拉伸的长条，然后纺成纱线。在一些实施方案中，一个或多个长条或部分可用蛋白质涂覆，另一个或多个长条或部分可用第二蛋白质涂覆，可将长条或部分单独纺成单股纱，然后以任何组合与无限数目的单股纱合股在一起以形成合股纱。
一些实施方案涉及一种蛋白质涂覆的纱线，该蛋白质涂覆的纱线由选自由蛋白质涂覆的纤维和蛋白质涂覆的股线组成的组的基底制成。在一些实施方案中，蛋白质涂覆的纤维和/或蛋白质涂覆的纱线可与未涂覆的纤维和/或未涂覆的纱线组合以形成复合材料。
在一些实施方案中，具有同心孔的同轴模头具有至少一个内孔和一个外孔，可用于涂覆绳索、纤维、纱线和/或线。在此类实施方案中，绳索、纤维、纱线和/或线可穿过内孔，并且液体可穿过外孔。在一些实施方案中，可使用马达驱动收紧轮以牵拉绳索、纤维、纱线和/或线通过内孔。在一些实施方案中，可使用泵或挤出机推动液体通过外孔，从而在绳索、纤维、纱线和/或线离开内孔时进行涂覆。合适的泵包括但不限于齿轮泵、蠕动泵、注射泵等。合适的挤出机包括双螺杆挤出机等。
在一些实施方案中，液体可为蛋白质溶液或分散体。可使用诸如胶原、明胶、丝等蛋白质。基于溶液或分散体的总重量，溶液或分散体中蛋白质的浓度可在约1％至约30％、约5％至约10％、约5％至约25％或约10％至约20％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，可将一种或多种增塑剂(诸如甘油、二甘醇、丙二醇、双丙二醇、甘油三乙酸酯等)与蛋白质溶液或分散体混合。与蛋白质溶液或分散体混合的增塑剂按重量计的量可在约1％至约100％、约10％至约20％、约10％至约90％、约20％至约80％、约30％至约70％或约40％至约60％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，可将一种或多种交联剂(诸如聚(乙二醇)二缩水甘油醚、戊二醛等)添加到蛋白质溶液或分散体中。与蛋白质溶液或分散体混合的交联剂按重量计的量可在约5％至约100％，约5％至约20％，约10％至约20％，约10％至约90％，约20％至约80％，约30％至约70％或约40％至约60％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，可使用两个同轴模头。第一同轴模头可用于用第一涂层涂覆绳索、纤维、纱线和/或线，并且第二同轴模头可用于用第二涂层涂覆绳索、纤维、纱线和/或线。在一些实施方案中，第一涂层可为盐溶液。在一些实施方案中，第一涂层可为与第二涂层中的蛋白质不可混溶的聚合物的溶液或悬浮液。第二涂层可为如本文所述的蛋白质溶液。
一些实施方案涉及一种包括缠结的蛋白质芯鞘纤维的片材材料，以及缠结蛋白质芯鞘纤维以形成片材材料的方法。“蛋白质芯鞘纤维”为包括第一芯的纤维，第一芯由用如本文所述的蛋白质涂层涂覆的一种或多种材料构成。
在一些实施方案中，可使用水力缠结法(hydroentanglement)缠结纤维，水力缠结法使用水射流。在一些实施方案中，纤维可为空气缠结的，这与水力缠结法相似，不同的是使用空气代替水。在一些实施方案中，纤维可为针刺的。针刺法为一种用于缠结纤维的方法，其中材料幅材是通过推动具有倒钩的针来缠结的，倒钩的尺寸设定成抓取纤维，将它们向下推到幅材中并向上拉回到幅材中。在一些实施方案中，可使用水刺(spunlacing)(其与水力缠结法相似，使用水射流来制备类似水力缠结的材料的花边)。
一些实施方案涉及用蛋白质芯鞘纤维和附加的纤维的混合物形成片材材料的方法。纤维混合物可形成为幅材，幅材通过直接到幅材上的细高压水射流而前进，所以水射流深入地渗透并水力缠结如本文所述的蛋白质芯鞘纤维和附加的纤维。
一些实施方案涉及一种包括蛋白芯鞘纤维和附加的纤维的片材材料，其中蛋白纤维和附加的纤维为缠结的。一些实施方案涉及缠结蛋白质芯鞘纤维和附加的纤维以形成片材材料的方法。
如本文所用，附加的纤维可由任何合适的材料制成，包括但不限于纤维素、木纤维、人造丝、莱赛尔纤维、粘胶纤维、抗微生物纱线、
Figure BDA0003165728020000231
尼龙、聚酯、弹性体(诸如
Figure BDA0003165728020000232
氨纶或弹性纤维)和其它聚酯-聚氨酯共聚物、碳纤维、非织造织物、天然、合成、重组蛋白质、复合重组胶原、胶原样蛋白质以及它们的组合。
一些实施方案涉及复合胶原纤维材料及其制备方法。如本文所用，复合胶原纤维材料意指由胶原和附加的纤维形成的纤维材料。在一些实施方案中，在溶液中时，将胶原和附加的纤维共混，然后形成为复合胶原纤维材料。附加的纤维的长度可为约2英寸、约1英寸、约0.5英寸、约0.25英寸、约0.1英寸或约0.01英寸，或适于形成缠结的幅材的任何长度。在一些实施方案中，可以将复合胶原纤维切割成在约0.01英寸至约2英寸范围内的任何长度，或由上述值限定为上限或下限的任何中间范围。
在一些实施方案中，附加的纤维的直径可在约1μm(微米)至约1mm的范围内，包括约10μm、约25μm、约50μm、约100μm、约125μm、约175μm、约220μm、约300μm、约800μm、约900μm，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，附加的纤维可与胶原纤维混合以形成幅材。基于幅材的总重量，幅材中胶原纤维的量可以在约10重量％至约100重量％的范围内，包括约20重量％、约30重量％、约40重量％、约50重量％、约60重量％、约70重量％、约80重量％、约90重量％，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，基于幅材的总重量，附加的纤维的量可在0重量％至约90重量％的范围内，包括约5重量％、约10重量％、约15重量％、约20重量％、约30重量％、约40重量％、约55重量％、约65重量％、约75重量％、约80重量％，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
一些实施方案涉及一种包括蛋白质芯鞘纤维的片材材料，其中蛋白质芯鞘纤维为交织的，以及制备此类片材材料的方法，其中该方法包括将蛋白质芯鞘纤维织造在一起以形成织造片材材料。
一些实施方案涉及一种包括蛋白质芯鞘纤维和附加的纤维的片材材料，其中胶原纤维和附加的纤维为交织的，以及制备此类片材材料的方法，其中该方法包括将蛋白质芯鞘纤维和附加的纤维织造在一起以形成织造片材材料。
一些实施方案涉及由包括蛋白质芯鞘纤维和附加的纤维的纤维混合物形成片材材料的方法。在此类实施方案中，该方法可包括以下步骤：使纤维形成为幅材，以及使所述幅材经历缠结工艺，以使蛋白质芯鞘纤维与附加的纤维缠结。纤维的缠结可包括选自水力缠结法、空气缠结法、针刺和水刺的方法。在某个实施方案中，缠结可通过水力缠结法来实现。水力缠结法为熟知的将纤维粘结在一起的无粘结剂方法。它通过使用高能量水射流使各个纤维缠结在纤维网内的工艺来操作。使纤维幅材在具有紧密间隔的孔的专门设计的歧管头下经过，该歧管头引导高压水射流。合适的压力包括约30MPa(兆帕)至约250MPa、约30MPa至约50MPa、约80MPa至约120MPa或约120MPa至约250MPa的压力。由这些水射流赋予的能量在多个方向上移动和重新布置幅材中的纤维。当纤维离开水流的压力时，它们在可用的具有自由度的任何方向上移动。在移动过程中，它们彼此缠结，在不使用化学粘结剂的情况下为纤维幅材提供显著的粘结强度。
一些实施方案涉及用蛋白质芯鞘纤维和附加的纤维的混合物形成片材材料的方法。纤维混合物可形成为幅材，幅材通过直接到幅材上的细高压水射流而前进，所以水射流深入地渗透并水力缠结蛋白质芯鞘纤维。所形成的片材材料在化学性质和结构上可与皮革的真皮层相似。
一些实施方案涉及形成具有粒面层和真皮层的类似皮革的材料的方法，该方法包括提供根据如本文所述的实施方案的所形成的片材材料，提供蛋白质浓缩物，将浓缩物施加到所形成的片材材料上，将浓缩物轧制到所形成的片材材料上，使材料脱水，以及在热压机中压制材料。如本文所用，浓缩物意指包含基于溶液的总重量的约5％至约20％的蛋白质的溶液。
在一些实施方案中，本文所述的蛋白质涂覆的纤维或纱线可用于通过自身或与其他纤维或纱线针织、织造、编织或打结来制备结构化纺织物。合适的纤维可为羊毛、丝、棉、竹子、玻璃、聚酯、人造丝、丙烯酸类、尼龙、碳、玻璃等。合适的纱线可为天然纱线和制造的纱线。例如，蛋白质涂覆的纤维可沿纺织物的经向，并且丝纤维可沿纺织物的纬向。
以上描述提供了制备和使用本文所述的实施方案的方式和过程，使得本领域的任何技术人员均能够制备和使用该实施方案，该可据以实施性具体地是针对构成原始描述的一部分的所附权利要求书的主题提供的。
如本文所用，短语“选自由以下项组成的组”、“选自”等包括指定材料的混合物。
在本文陈述了数值极限或范围的情况下，包括端点。而且，在数值极限或范围内的所有值和子范围均特别包括在内，如同明确地写出那样。
呈现以上描述是为了使本领域的技术人员能够制备和使用本文所述的实施方案，并且以上描述是在特定应用及其要求的上下文中提供的。对优选实施方案的各种修改对于本领域的技术人员来说将是显而易见的，并且在不脱离本公开的实质和范围的情况下，本文所定义的一般原理可以应用于其他实施方案和应用。因此，本公开并非旨在限于所述的具体实施方案，而是要符合与本文所公开的原理和特征一致的最宽范围。
本文所讨论的实施方案将在以下实施例中进一步阐明。应当理解，这些实施例不限于上文所述的实施方案。
实施例1
通过将30g(克)无水硫酸钠溶解于100mL(毫升)去离子水中并在室温(约23℃)下以500rpm(每分钟转数)搅拌1小时来制备饱和硫酸钠溶液。通过离心机从溶液中去除额外的硫酸钠沉淀。将预称重的丝纱线(Dharma Trading Co.，柞蚕丝，2合股轻，运动重量)浸渍到饱和硫酸钠溶液中，并轻轻搅拌5分钟。然后从盐溶液中取出浸泡的纱线。去除过量的液体之后，将纱线在65℃的烘箱中干燥过夜。
通过将10g明胶(动物提取物，Sigma Aldrich)溶解于100mL去离子水中并在50℃下以500rpm搅拌1小时来制备明胶溶液。将硫酸钠预负载的纱线(如上所述制备)浸渍到明胶溶液中，并轻轻搅拌1分钟。然后从明胶溶液中取出浸泡的纱线。去除过量的液体之后，将纱线在65℃的烘箱中干燥过夜，从而产生涂覆的纱线。干燥之后，再次测量纱线的重量。
还在未用饱和硫酸钠溶液进行预处理的情况下，通过将预称重的丝纱线(DharmaTrading Co.，柞蚕丝，2合股轻，运动重量)直接浸渍到上述明胶溶液中来制备对照样品。对照样品获得55％的纱线重量增加，而用饱和硫酸钠溶液预处理的样品获得300％的纱线重量增加。
实施例2
聚氨酯溶液(SANCURETM20025原始储备乳液(48％固体))按本研究中所接受的那样使用。将预称重的丝纱线(Dharma Trading Co.，柞蚕丝，2合股轻，运动重量)浸渍到聚氨酯溶液中，并轻轻搅拌5分钟。然后从聚氨酯溶液中取出浸泡的纱线，并且用刮涂刀去除过量的液体。然后在无任何干燥处理的情况下，将浸泡的纱线在润湿状态下直接用于后续明胶涂覆工艺。
通过将10g明胶溶解于100mL去离子水中并在50℃下以500rpm搅拌1小时来制备明胶溶液。将浸泡的纱线(如上所述制备)以湿润状态浸渍到明胶溶液中，并轻轻搅拌1分钟。然后从明胶溶液中取出浸泡的纱线。去除过量的液体之后，将纱线在65℃的烘箱中干燥过夜，从而产生明胶涂覆的纱线。干燥之后，再次测量纱线的重量。
在不用聚氨酯溶液进行预处理的情况下，通过将预称重的丝纱线(DharmaTrading Co.，柞蚕丝，2合股轻，运动重量)直接浸渍到上述明胶溶液中来制备对照样品。还通过将预称重的丝纱线直接浸渍到聚氨酯溶液中但随后不用明胶溶液涂覆纱线来制备另一对照样品。
未用聚氨酯溶液预处理的明胶涂覆的对照样品获得55％的纱线重量增加。仅用聚氨酯溶液涂覆的对照样品获得300％的纱线重量增加。在聚氨酯溶液和明胶溶液的组合处理之后，获得500％的纱线重量增加。
实施例3
通过将20g SANCURETM20025原始储备乳液与80mL去离子水混合来制备稀释的聚氨酯溶液。将预称重的丝纱线(Dharma Trading Co.，柞蚕丝，2合股轻，运动重量)浸渍到稀释的聚氨酯溶液中，并轻轻搅拌5分钟。然后从稀释的聚氨酯溶液中取出浸泡的纱线，并且去除过量的液体。然后在无任何干燥处理的情况下，将浸泡的纱线在润湿状态下直接用于后续涂覆工艺。
通过将10g I型牛胶原分散到50g冰醋酸与50mL去离子水的混合物中并且在50℃下以500rpm搅拌2小时来制备胶原分散体。将浸泡的纱线(如上所述制备)以湿润状态浸渍到胶原分散体中，并轻轻搅拌1分钟。然后从胶原分散体中取出浸泡的纱线。去除过量的液体之后，将纱线在65℃的烘箱中干燥过夜。干燥之后，再次测量纱线的重量。
通过在未进行稀释的聚氨酯溶液预处理的情况下，将预称重的丝纱线(DharmaTrading Co.，柞蚕丝，2合股轻，运动重量)直接浸渍到上述胶原分散体中来制备对照样品。还通过将预称重的丝纱线浸渍到稀释的聚氨酯溶液中，然后将丝纱线浸渍到50g冰醋酸与50mL不含胶原的去离子水的混合物中来制备另一对照样品。
未进行稀释的聚氨酯溶液预处理的胶原分散体涂覆的对照样品获得22％的纱线重量增加。仅进行稀释的聚氨酯溶液预处理的对照样品获得20％的纱线重量增加。在稀释的聚氨酯溶液预处理和胶原分散体的组合处理之后获得60％的纱线重量增加。
实施例4
1410型同轴喷丝头，其中内针的内径为0.063英寸并且外针的内径为0.106英寸，带有Luer-Lock连接器，购自Ramé-Hart Instrument Co。将购自Valley FibersCorporation的20/2TENCELTM纱线以1cm/s(厘米每秒)的恒速牵拉穿过同轴喷丝头的内针(从Luer-Lock连接器末端到针尖末端)。
通过将10g I型牛胶原分散到100mL去离子水中并且在50℃下以500rpm搅拌2小时来制备胶原涂覆溶液。将增塑剂(甘油(1g))加入胶原溶液中。另外，还将交联剂(聚(乙二醇)二缩水甘油醚(1g))加入胶原溶液中。使用NE-300JUST INFUSIONTM注射器泵将上文胶原溶液从带有Luer-Lock尖端的Becton Dickinson(BD)20mL注射器中穿过内径0.125英寸聚四氟乙烯(PTFE)管通过Luer-Lock连接器泵到同轴喷丝头的外针中。
在纱线离开同轴喷丝头的针尖之后，使用一系列空气干燥器来蒸发纱线上涂覆的材料中的残余水分。使用旋转纱线绕线机来牵拉和卷绕涂覆的纱线。
实施例5
1410型同轴喷丝头，其中内针的内径为0.063英寸并且外针的内径为0.106英寸，带有Luer-Lock连接器，购自Ramé-Hart Instrument Co。将购自Valley FibersCorporation的20/2TENCELTM纱线以1cm/s的恒速牵拉穿过第一同轴喷丝头的内针(从Luer-Lock连接器末端到针尖末端)并进入第二同轴喷丝头的内针(从Luer-Lock连接器末端到针尖末端)。
通过将20g SANCURETM20025原始储备乳液与80mL去离子水混合来制备稀释的聚氨酯溶液。使用NE-300JUST INFUSIONTM注射器泵将稀释的聚氨酯溶液从带有Luer-Lock尖端的20mL BD注射器中穿过内径0.125英寸的PTFE(聚四氟乙烯)管通过Luer-Lock连接器泵到第一同轴喷丝头的外针中。
通过将10g I型牛胶原分散到100mL去离子水中并且在50℃下以500rpm搅拌2小时来制备胶原涂覆溶液。将增塑剂(甘油(1g))加入胶原溶液中。另外，还将交联剂(聚(乙二醇)二缩水甘油醚(1g))加入胶原溶液中。使用NE-300JUST INFUSIONTM注射器泵将胶原溶液从带有Luer-Lock尖端的20mL BD注射器中穿过内径0.125英寸的PTFE管通过Luer-Lock连接器泵到第二同轴喷丝头的外针中。
在纱线离开第二同轴喷丝头的针尖之后，使用一系列空气干燥器来蒸发纱线上涂覆的材料中的残余水分。使用旋转纱线绕线机来牵拉和卷绕涂覆的纱线。
实施例6
将实施例1或实施例2的涂覆的纱线在地板手织机上织造以产生织造的纺织物。
实施例7
将实施例1的涂覆的纱线用作多臂织机上的经纱。将实施例2的涂覆的纱线用作多臂织机上的轻纱以织造纺织物。
实施例8
将实施例3的涂覆的纱线用作工业提花织机上的轻纱。将羊毛纱线用作纬纱以织造纺织物。
实施例9
将实施例1或实施例2的涂覆的纱线用于以家用单床工业针织机的纬编。
实施例10
将实施例1或实施例2的涂覆的纱线用于以家用双床工业针织机的经编。
实施例11
使用实施例1、2和3的涂覆的纱线来通过针织织造、提花或其它针织结构技术来制备针织织物。
实施例12
通过将30g无水硫酸钠溶解于100mL去离子水中并在室温下以500rpm搅拌1小时来制备饱和硫酸钠溶液。通过离心机从溶液中去除额外的硫酸钠沉淀。将预称重的棉织造织物(Whaley’s，棉稀松布)浸渍到饱和硫酸钠溶液中，并轻轻搅拌5分钟。然后从盐溶液中取出浸泡的织物。在去除过量液体之后，将织物在65℃的烘箱中干燥4小时，直至完全干燥，从而产生硫酸钠预负载的织物。
通过将10g明胶(动物提取物，Sigma Aldrich)溶解于100mL去离子水中并在50℃下以500rpm搅拌1小时来制备明胶溶液。将硫酸钠预负载织物浸渍到明胶溶液中，并轻轻搅拌1分钟。然后从明胶溶液中取出织物。去除过量的液体之后，将织物在65℃的烘箱中干燥过夜，从而产生涂覆的织物。干燥之后，再次测量涂覆的织物的重量。
还通过在未在饱和硫酸钠溶液中进行预处理的情况下，将预称重的棉织造织物(Whaley’s，棉稀松布)直接浸渍到明胶溶液中来制备对照样品。对照样品获得250％的织物重量增加，而用饱和硫酸钠溶液预处理的样品获得400％的织物重量增加。
实施例13
通过将20g SANCURETM20025原始储备乳液与80mL去离子水混合来制备稀释的聚氨酯溶液。将预称重的聚酯非织造织物(针刺，1mm厚，The Felt Company)浸渍到稀释的聚氨酯溶液中，并轻轻搅拌5分钟。然后从稀释的聚氨酯溶液中取出浸泡的织物，并且去除过量的液体。将处理的织物在65℃的烘箱中干燥4小时，直至完全干燥，从而产生聚氨酯预负载的织物。
通过将10g明胶(动物提取物，Sigma Aldrich)溶解于100mL去离子水中并在50℃下以500rpm搅拌1小时来制备明胶溶液。将聚氨酯预负载的织物浸渍到明胶溶液中，并轻轻搅拌1分钟。然后从明胶溶液中取出织物。去除过量的液体之后，将织物在65℃的烘箱中干燥过夜，从而产生涂覆的织物。干燥之后，再次测量涂覆的织物的重量。
通过未在稀释的聚氨酯溶液中进行预处理的情况下，将预称重的聚酯非织造织物(针刺，1mm厚，The Felt Company)直接浸渍到明胶溶液中来制备对照样品。对照样品获得150％的织物重量增加，而用稀释的聚氨酯溶液预处理的样品获得200％的织物重量增加。
实施例14
通过在室温下将5g I型牛胶原溶解于100mL具有0.01N HCl(盐酸)的去离子水中，并剧烈搅拌8小时，来制备胶原溶液。在形成均一化胶原溶液之后，加入11mL 10x PBS(磷酸盐缓冲盐水)储备溶液，并且通过加入氢氧化钠来将溶液的pH调节至7.2。将溶液在30℃下搅拌6小时。
将丝纱线浸渍到上文制备的涂覆溶液中至少10秒。去除过量的液体之后，将胶原溶液浸泡的纱线转移到CARBITOL(二(乙二醇)乙醚)中凝聚至少30秒。然后将CARBITOL凝聚的纱线转移到丙酮中至少30秒以去除CARBITOL。然后在室温下用高流速空气干燥加工的纱线。与初始未涂覆的纱线相比，胶原吸收为约10重量％至约50重量％。
实施例15
通过将1g I型牛胶原分散在100mL 0.01N盐酸中并在23℃下以500rpm搅拌2小时来制备胶原溶液。然后将胶原冷却至4℃，并将使用1N氢氧化钠调节至pH 11.2的11mL 10X磷酸盐缓冲盐水加入冷混合物中，在针对原纤化的条件(pH 7-7.5和电导率10-20mS/cm)下产生胶原溶液。将预称重的丝纱线浸渍到冷胶原溶液中，并轻轻搅拌5分钟。然后从冷胶原溶液中取出浸泡的纱线，并且去除过量的液体。然后将浸泡的纱线直接置于35℃的二乙二醇单丁醚(CARBITOL)浴中，并轻轻搅拌1分钟。然后将纱线在50℃的烘箱中干燥四小时。与初始未涂覆的纱线相比，胶原吸收为约10重量％至约50重量％。
虽然本文已经描述了各种实施方案，但是它们仅以举例的方式而不是以限制的方式来呈现。显而易见的是，基于本文给出的教导内容和指导，调整和修改旨在落入所公开实施方案的等同物的含义和范围内。因此，对于本领域的技术人员将显而易见的是，在不脱离本公开的实质和范围的情况下，可对本文所公开的实施方案进行各种形式和细节的改变。本文所呈现的实施方案的元件不一定是互相排斥的，而是可互换以满足如本领域的技术人员将理解的各种情况。
本文参考如附图所示的实施方案详细描述了本公开的实施方案，其中类似的附图标号用于指示相同或功能类似的元件。所提及的“一个实施方案”、“实施方案”、“一些实施方案”、“在某些实施方案中”等指示所述的实施方案可包括特定特征、结构或特性，但是每个实施方案可能不一定包括特定特征、结构或特性。而且，此类短语不一定是指相同的实施方案。另外，在结合实施方案描述特定特征、结构或特性时，无论是否明确描述，认为本领域的技术人员能够结合其他实施方案来实现此类特征、结构或特性。
实施例是用于说明而非限制本公开。在本领域中通常遇到的并且对于本领域的技术人员将显而易见的各种条件和参数的其他合适的修改和改型落在本公开的实质和范围内。
应当理解，本文所用的词组或术语是为了描述而非限制的目的。本公开的宽度和范围不应受任何上述示例性实施方案限制，而应按照所附权利要求书和它们的等同物来限定。
序列
SEQ ID NO:1:Col3α链
MFSPILSLEIILALATLQSVFAQQEAVDGGCSHLGQSYADRDVWKPEPCQICVCDSGSVLCDDIICDDQELDCPNPEIPFGECCAVCPQPPTAPTRPPNGQGPQGPKGDPGPPGIPGRNGDPGPPGSPGSPGSPGPPGICESCPTGGQNYSPQYEAYDVKSGVAGGGIAGYPGPAGPPGPPGPPGTSGHPGAPGAPGYQGPPGEPGQAGPAGPPGPPGAIGPSGPAGKDGESGRPGRPGERGFPGPPGMKGPAGMPGFPGMKGHRGFDGRNGEKGETGAPGLKGENGVPGENGAPGPMGPRGAPGERGRPGLPGAAGARGNDGARGSDGQPGPPGPPGTAGFPGSPGAKGEVGPAGSPGSSGAPGQRGEPGPQGHAGAPGPPGPPGSNGSPGGKGEMGPAGIPGAPGLIGARGPPGPPGTNGVPGQRGAAGEPGKNGAKGDPGPRGERGEAGSPGIAGPKGEDGKDGSPGEPGANGLPGAAGERGVPGFRGPAGANGLPGEKGPPGDRGGPGPAGPRGVAGEPGRDGLPGGPGLRGIPGSPGGPGSDGKPGPPGSQGETGRPGPPGSPGPRGQPGVMGFPGPKGNDGAPGKNGERGGPGGPGPQGPAGKNGETGPQGPPGPTGPSGDKGDTGPPGPQGLQGLPGTSGPPGENGKPGEPGPKGEAGAPGIPGGKGDSGAPGERGPPGAGGPPGPRGGAGPPGPEGGKGAAGPPGPPGSAGTPGLQGMPGERGGPGGPGPKGDKGEPGSSGVDGAPGKDGPRGPTGPIGPPGPAGQPGDKGESGAPGVPGIAGPRGGPGERGEQGPPGPAGFPGAPGQNGEPGAKGERGAPGEKGEGGPPGAAGPAGGSGPAGPPGPQGVKGERGSPGGPGAAGFPGGRGPPGPPGSNGNPGPPGSSGAPGKDGPPGPPGSNGAPGSPGISGPKGDSGPPGERGAPGPQGPPGAPGPLGIAGLTGARGLAGPPGMPGARGSPGPQGIKGENGKPGPSGQNGERGPPGPQGLPGLAGTAGEPGRDGNPGSDGLPGRDGAPGAKGDRGENGSPGAPGAPGHPGPPGPVGPAGKSGDRGETGPAGPSGAPGPAGSRGPPGPQGPRGDKGETGERGAMGIKGHRGFPGNPGAPGSPGPAGHQGAVGSPGPAGPRGPVGPSGPPGKDGASGHPGPIGPPGPRGNRGERGSEGSPGHPGQPGPPGPPGAPGPCCGAGGVAAIAGVGAEKAGGFAPYYGDGYIPEAPRDGQAYVRKDGEWVLLSTFL
序列表
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<120> 蛋白质涂覆的材料
<130> 4431.024PC01/MSB/CDH/KEB
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<151> 2019-01-28
<160> 1
<170> PatentIn版本3.5
<210> 1
<211> 1248
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Col3α链
<400> 1
Met Phe Ser Pro Ile Leu Ser Leu Glu Ile Ile Leu Ala Leu Ala Thr
1 5 10 15
Leu Gln Ser Val Phe Ala Gln Gln Glu Ala Val Asp Gly Gly Cys Ser
20 25 30
His Leu Gly Gln Ser Tyr Ala Asp Arg Asp Val Trp Lys Pro Glu Pro
35 40 45
Cys Gln Ile Cys Val Cys Asp Ser Gly Ser Val Leu Cys Asp Asp Ile
50 55 60
Ile Cys Asp Asp Gln Glu Leu Asp Cys Pro Asn Pro Glu Ile Pro Phe
65 70 75 80
Gly Glu Cys Cys Ala Val Cys Pro Gln Pro Pro Thr Ala Pro Thr Arg
85 90 95
Pro Pro Asn Gly Gln Gly Pro Gln Gly Pro Lys Gly Asp Pro Gly Pro
100 105 110
Pro Gly Ile Pro Gly Arg Asn Gly Asp Pro Gly Pro Pro Gly Ser Pro
115 120 125
Gly Ser Pro Gly Ser Pro Gly Pro Pro Gly Ile Cys Glu Ser Cys Pro
130 135 140
Thr Gly Gly Gln Asn Tyr Ser Pro Gln Tyr Glu Ala Tyr Asp Val Lys
145 150 155 160
Ser Gly Val Ala Gly Gly Gly Ile Ala Gly Tyr Pro Gly Pro Ala Gly
165 170 175
Pro Pro Gly Pro Pro Gly Pro Pro Gly Thr Ser Gly His Pro Gly Ala
180 185 190
Pro Gly Ala Pro Gly Tyr Gln Gly Pro Pro Gly Glu Pro Gly Gln Ala
195 200 205
Gly Pro Ala Gly Pro Pro Gly Pro Pro Gly Ala Ile Gly Pro Ser Gly
210 215 220
Pro Ala Gly Lys Asp Gly Glu Ser Gly Arg Pro Gly Arg Pro Gly Glu
225 230 235 240
Arg Gly Phe Pro Gly Pro Pro Gly Met Lys Gly Pro Ala Gly Met Pro
245 250 255
Gly Phe Pro Gly Met Lys Gly His Arg Gly Phe Asp Gly Arg Asn Gly
260 265 270
Glu Lys Gly Glu Thr Gly Ala Pro Gly Leu Lys Gly Glu Asn Gly Val
275 280 285
Pro Gly Glu Asn Gly Ala Pro Gly Pro Met Gly Pro Arg Gly Ala Pro
290 295 300
Gly Glu Arg Gly Arg Pro Gly Leu Pro Gly Ala Ala Gly Ala Arg Gly
305 310 315 320
Asn Asp Gly Ala Arg Gly Ser Asp Gly Gln Pro Gly Pro Pro Gly Pro
325 330 335
Pro Gly Thr Ala Gly Phe Pro Gly Ser Pro Gly Ala Lys Gly Glu Val
340 345 350
Gly Pro Ala Gly Ser Pro Gly Ser Ser Gly Ala Pro Gly Gln Arg Gly
355 360 365
Glu Pro Gly Pro Gln Gly His Ala Gly Ala Pro Gly Pro Pro Gly Pro
370 375 380
Pro Gly Ser Asn Gly Ser Pro Gly Gly Lys Gly Glu Met Gly Pro Ala
385 390 395 400
Gly Ile Pro Gly Ala Pro Gly Leu Ile Gly Ala Arg Gly Pro Pro Gly
405 410 415
Pro Pro Gly Thr Asn Gly Val Pro Gly Gln Arg Gly Ala Ala Gly Glu
420 425 430
Pro Gly Lys Asn Gly Ala Lys Gly Asp Pro Gly Pro Arg Gly Glu Arg
435 440 445
Gly Glu Ala Gly Ser Pro Gly Ile Ala Gly Pro Lys Gly Glu Asp Gly
450 455 460
Lys Asp Gly Ser Pro Gly Glu Pro Gly Ala Asn Gly Leu Pro Gly Ala
465 470 475 480
Ala Gly Glu Arg Gly Val Pro Gly Phe Arg Gly Pro Ala Gly Ala Asn
485 490 495
Gly Leu Pro Gly Glu Lys Gly Pro Pro Gly Asp Arg Gly Gly Pro Gly
500 505 510
Pro Ala Gly Pro Arg Gly Val Ala Gly Glu Pro Gly Arg Asp Gly Leu
515 520 525
Pro Gly Gly Pro Gly Leu Arg Gly Ile Pro Gly Ser Pro Gly Gly Pro
530 535 540
Gly Ser Asp Gly Lys Pro Gly Pro Pro Gly Ser Gln Gly Glu Thr Gly
545 550 555 560
Arg Pro Gly Pro Pro Gly Ser Pro Gly Pro Arg Gly Gln Pro Gly Val
565 570 575
Met Gly Phe Pro Gly Pro Lys Gly Asn Asp Gly Ala Pro Gly Lys Asn
580 585 590
Gly Glu Arg Gly Gly Pro Gly Gly Pro Gly Pro Gln Gly Pro Ala Gly
595 600 605
Lys Asn Gly Glu Thr Gly Pro Gln Gly Pro Pro Gly Pro Thr Gly Pro
610 615 620
Ser Gly Asp Lys Gly Asp Thr Gly Pro Pro Gly Pro Gln Gly Leu Gln
625 630 635 640
Gly Leu Pro Gly Thr Ser Gly Pro Pro Gly Glu Asn Gly Lys Pro Gly
645 650 655
Glu Pro Gly Pro Lys Gly Glu Ala Gly Ala Pro Gly Ile Pro Gly Gly
660 665 670
Lys Gly Asp Ser Gly Ala Pro Gly Glu Arg Gly Pro Pro Gly Ala Gly
675 680 685
Gly Pro Pro Gly Pro Arg Gly Gly Ala Gly Pro Pro Gly Pro Glu Gly
690 695 700
Gly Lys Gly Ala Ala Gly Pro Pro Gly Pro Pro Gly Ser Ala Gly Thr
705 710 715 720
Pro Gly Leu Gln Gly Met Pro Gly Glu Arg Gly Gly Pro Gly Gly Pro
725 730 735
Gly Pro Lys Gly Asp Lys Gly Glu Pro Gly Ser Ser Gly Val Asp Gly
740 745 750
Ala Pro Gly Lys Asp Gly Pro Arg Gly Pro Thr Gly Pro Ile Gly Pro
755 760 765
Pro Gly Pro Ala Gly Gln Pro Gly Asp Lys Gly Glu Ser Gly Ala Pro
770 775 780
Gly Val Pro Gly Ile Ala Gly Pro Arg Gly Gly Pro Gly Glu Arg Gly
785 790 795 800
Glu Gln Gly Pro Pro Gly Pro Ala Gly Phe Pro Gly Ala Pro Gly Gln
805 810 815
Asn Gly Glu Pro Gly Ala Lys Gly Glu Arg Gly Ala Pro Gly Glu Lys
820 825 830
Gly Glu Gly Gly Pro Pro Gly Ala Ala Gly Pro Ala Gly Gly Ser Gly
835 840 845
Pro Ala Gly Pro Pro Gly Pro Gln Gly Val Lys Gly Glu Arg Gly Ser
850 855 860
Pro Gly Gly Pro Gly Ala Ala Gly Phe Pro Gly Gly Arg Gly Pro Pro
865 870 875 880
Gly Pro Pro Gly Ser Asn Gly Asn Pro Gly Pro Pro Gly Ser Ser Gly
885 890 895
Ala Pro Gly Lys Asp Gly Pro Pro Gly Pro Pro Gly Ser Asn Gly Ala
900 905 910
Pro Gly Ser Pro Gly Ile Ser Gly Pro Lys Gly Asp Ser Gly Pro Pro
915 920 925
Gly Glu Arg Gly Ala Pro Gly Pro Gln Gly Pro Pro Gly Ala Pro Gly
930 935 940
Pro Leu Gly Ile Ala Gly Leu Thr Gly Ala Arg Gly Leu Ala Gly Pro
945 950 955 960
Pro Gly Met Pro Gly Ala Arg Gly Ser Pro Gly Pro Gln Gly Ile Lys
965 970 975
Gly Glu Asn Gly Lys Pro Gly Pro Ser Gly Gln Asn Gly Glu Arg Gly
980 985 990
Pro Pro Gly Pro Gln Gly Leu Pro Gly Leu Ala Gly Thr Ala Gly Glu
995 1000 1005
Pro Gly Arg Asp Gly Asn Pro Gly Ser Asp Gly Leu Pro Gly Arg
1010 1015 1020
Asp Gly Ala Pro Gly Ala Lys Gly Asp Arg Gly Glu Asn Gly Ser
1025 1030 1035
Pro Gly Ala Pro Gly Ala Pro Gly His Pro Gly Pro Pro Gly Pro
1040 1045 1050
Val Gly Pro Ala Gly Lys Ser Gly Asp Arg Gly Glu Thr Gly Pro
1055 1060 1065
Ala Gly Pro Ser Gly Ala Pro Gly Pro Ala Gly Ser Arg Gly Pro
1070 1075 1080
Pro Gly Pro Gln Gly Pro Arg Gly Asp Lys Gly Glu Thr Gly Glu
1085 1090 1095
Arg Gly Ala Met Gly Ile Lys Gly His Arg Gly Phe Pro Gly Asn
1100 1105 1110
Pro Gly Ala Pro Gly Ser Pro Gly Pro Ala Gly His Gln Gly Ala
1115 1120 1125
Val Gly Ser Pro Gly Pro Ala Gly Pro Arg Gly Pro Val Gly Pro
1130 1135 1140
Ser Gly Pro Pro Gly Lys Asp Gly Ala Ser Gly His Pro Gly Pro
1145 1150 1155
Ile Gly Pro Pro Gly Pro Arg Gly Asn Arg Gly Glu Arg Gly Ser
1160 1165 1170
Glu Gly Ser Pro Gly His Pro Gly Gln Pro Gly Pro Pro Gly Pro
1175 1180 1185
Pro Gly Ala Pro Gly Pro Cys Cys Gly Ala Gly Gly Val Ala Ala
1190 1195 1200
Ile Ala Gly Val Gly Ala Glu Lys Ala Gly Gly Phe Ala Pro Tyr
1205 1210 1215
Tyr Gly Asp Gly Tyr Ile Pro Glu Ala Pro Arg Asp Gly Gln Ala
1220 1225 1230
Tyr Val Arg Lys Asp Gly Glu Trp Val Leu Leu Ser Thr Phe Leu
1235 1240 1245

Claims (33)

1.一种蛋白质涂覆的材料，包括：
基底；
设置在所述基底上方的盐涂层；和
设置在所述盐涂层上方的蛋白质涂层，所述蛋白质涂层包含蛋白质。
2.根据权利要求1所述的材料，其中所述基底选自由以下项组成的组：纺织物、片材、绳索、纤维、纱线、股线以及它们的组合。
3.根据权利要求1或权利要求2所述的材料，其中所述盐涂层为干燥的饱和盐溶液。
4.根据权利要求3所述的材料，其中所述盐涂层包含：钠盐、钙盐、镁盐或其组合。
5.根据权利要求1-4中任一项所述的材料，其中所述蛋白质选自由以下项组成的组：胶原、明胶、丝以及它们的组合。
6.根据权利要求1-5中任一项所述的材料，其中所述盐涂层设置在所述基底上。
7.根据权利要求1-6中任一项所述的材料，其中所述蛋白质涂层设置在所述盐涂层上。
8.根据权利要求1-7中任一项所述的材料，其中所述蛋白质为重组蛋白质。
9.一种用于制备蛋白质涂覆的材料的方法，所述方法包括：
用饱和盐溶液涂覆基底；
干燥盐涂覆的基底；
用包含蛋白质的蛋白质溶液涂覆所述盐涂覆的基底；以及
干燥所述蛋白质溶液和盐涂覆的基底。
10.根据权利要求9所述的方法，其中所述基底选自由以下项组成的组：纺织物、片材、绳索、纤维、纱线、线以及它们的组合。
11.根据权利要求9或权利要求10所述的方法，其中所述盐溶液选自由以下项组成的组：硫酸钠溶液、氯化钙溶液、磷酸钙溶液、氯化钠溶液以及它们的组合。
12.根据权利要求9-11中任一项所述的方法，其中所述蛋白质选自由以下项组成的组：胶原、明胶、丝以及它们的组合。
13.根据权利要求9-12中任一项所述的方法，其中所述基底选自绳索、纤维、纱线、线以及它们的组合，并且其中使用包括内孔和外孔的同轴模头来用所述蛋白质溶液涂覆所述基底并形成芯鞘材料。
14.根据权利要求13所述的方法，其中所述基底穿过所述内孔，并且通过所述外孔施加所述蛋白质涂层。
15.根据权利要求9-14中任一项所述的方法，其中所述蛋白质为重组蛋白质。
16.一种蛋白质涂覆的材料，包括：
基底；
设置在所述基底上方的聚合物涂层；和
设置在所述聚合物涂层上方的蛋白质涂层，
其中所述聚合物涂层中的聚合物与所述蛋白质涂层中的蛋白质不可混溶。
17.根据权利要求16所述的材料，其中所述基底选自由以下项组成的组：纺织物、片材、绳索、纤维、纱线、线以及它们的组合。
18.根据权利要求16或权利要求17所述的材料，其中所述蛋白质选自由以下项组成的组：胶原、明胶、丝以及它们的组合。
19.根据权利要求16-18中任一项所述的材料，其中所述聚合物为聚氨酯。
20.根据权利要求16-19中任一项所述的材料，其中所述聚合物涂层设置在所述基底上。
21.根据权利要求16-20中任一项所述的材料，其中所述蛋白质涂层设置在所述聚合物涂层上。
22.根据权利要求16-21中任一项所述的材料，其中所述蛋白质为重组蛋白质。
23.一种用于制备蛋白质涂覆的材料的方法，所述方法包括：
用聚合物溶液涂覆基底；
用蛋白质溶液涂覆聚合物涂覆的基底；以及
干燥所述蛋白质和聚合物涂覆的基底，
其中所述聚合物涂层中的聚合物与所述蛋白质涂层中的蛋白质不可混溶。
24.根据权利要求23所述的方法，其中所述基底选自由以下项组成的组：纺织物、片材、绳索、纤维、纱线、线以及它们的组合。
25.根据权利要求23所述的方法，其中所述基底选自由纤维、纱线、线以及它们的组合组成的组，并且其中使用包括内孔和外孔的同轴模头来涂覆所述基底并形成芯鞘材料。
26.根据权利要求25所述的方法，其中所述基底穿过所述内孔，并且通过所述外孔施加所述蛋白质涂层。
27.根据权利要求23-26中任一项所述的方法，其中所述蛋白质选自由以下项组成的组：胶原、明胶、丝以及它们的组合。
28.根据权利要求23-27中任一项所述的方法，其中所述聚合物为聚氨酯。
29.根据权利要求23-28中任一项所述的方法，其中所述蛋白质为重组蛋白质。
30.一种材料，包括：形成为纱线的根据权利要求13所述的芯鞘材料。
31.一种材料，包括：形成为纱线的根据权利要求25所述的芯鞘材料。
32.一种材料，包括：形成为片材材料的根据权利要求30所述的纱线。
33.一种材料，包括：形成为片材材料的根据权利要求31所述的纱线。
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