CN106798345B - 具透明强凝胶性的β-乳球蛋白制品及其制备方法与应用 - Google Patents
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Abstract
本发明提供了一种具透明强凝胶性的β‑乳球蛋白制品及其制备方法与应用。本发明的具透明凝胶性的β‑乳球蛋白制品中，以总干物质含量计，其中一价阳离子含量为500～600mg/100g、二价阳离子含量200～280mg/100g；该β‑乳球蛋白制品是β‑乳球蛋白原料经去除其中0.2～0.3μm以上乳脂及其他大粒径成分、去除其中乳糖和分子量500～3000以下小分子物质后、再回添特定量的阳离子所制得的产品。本发明通过控制β‑乳球蛋白制品中的脂肪含量、乳糖含量、阳离子含量等来制备得到一种具强的热凝胶性且所形成的凝胶具有透明Q弹特性的β‑乳球蛋白制品。
Description
技术领域
本发明是关于一种具透明强凝胶性的β-乳球蛋白制品及其制备方法与应用，具体而言是关于一种以浓缩乳清蛋白或是浓缩乳清蛋白分离出其中的α-乳白蛋白后的蛋白粗品为原料、制备具强的热凝胶性且所形成的凝胶具有透明Q弹特性的β-乳球蛋白制品的方法，以及所制备得到的β-乳球蛋白制品及其在食品中的应用。
背景技术
β-乳球蛋白(β-lactoglobulin，简称β-Lg)是由乳腺上皮细胞合成的乳特有蛋白，是主要的乳清蛋白之一。β-乳球蛋白在牛乳乳清中占蛋白质质量的43.6％～50.0％，在脱脂牛乳中的含量约为2.0g/L～4.0g/L。β-乳球蛋白对乳清蛋白质的凝胶性和黏着性等机能特性有着重大影响，在食品工业中有着广泛的利用价值和开发前景。
牛乳中的β-乳球蛋白由162个氨基酸残基组成，分子量在18400左右，等电点为5.1～5.3，在牛乳中主要以二聚体形式存在，二聚体像一个拉长的椭圆体，长约6.95nm，宽约3.6nm。β-乳球蛋白中有5个半胱氨酸残基，其中4个是以两组二硫键的形式结合，剩下的1个残基作为自由状态的硫氢基存在，β-乳球蛋白在多种条件下都能形成凝胶。根据形成凝胶条件的不同，β-乳球蛋白凝胶可分为热凝胶(heat-setgel)、冷凝胶(cool-setgel)，其中冷凝胶又可分为酸诱导凝胶、加压凝胶、离子诱导凝胶。其中，β-乳球蛋白的热凝胶性能对于其在食品中的应用具有重要价值。β-乳球蛋白的凝胶传统上主要是通过热处理得到的。当浓缩的β-乳球蛋白溶液加热到65℃以上时，会使蛋白变性，天然构象发生变化，去折叠，使包埋在天然结构内部的疏水侧链基团暴露出来，然后聚集成三维网络结构，这样形成的网络结构能通过毛细管力来诱捕水。此外，据报道，高纯度的β-乳球蛋白在低离子强度、pH>6或pH<4的条件下能够形成透明凝胶，透明凝胶比不透明凝胶表现出较强的胶体强度和持水性(“β-乳球蛋白凝胶及其应用”，庞鹏，《食品工程》，2007年第4期)。β-乳球蛋白的热凝胶性优于卵白蛋白，加上其良好的持水性能，已成为众多食品中功能性较高的添加剂。目前，一些生产商已采用热诱导β-乳球蛋白胶来模仿和替代脱脂食品中的动物脂肪，从而带动以乳清为原料的脂肪替代品的开发。
另一方面，目前食品领域中具Q弹特性的透明凝胶型食品例如果冻、果汁糖、布丁等倍受消费者青睐，但这类食品所的利用一些无营养或是低营养价值的果冻胶如明胶等作为凝胶剂，如果能利用β-乳球蛋白作为凝胶剂，将对于提高这类Q弹透明凝胶食品的营养价值具有重要意义。
然而，当前作为食品工业原料的β-乳球蛋白产品很多，多是对乳清蛋白深加工(例如提取出其中的α-乳白蛋白)过程中的产物，乳清蛋白分离出其中的α-乳白蛋白后的溶液或是进一步干燥后的分类制品中的蛋白以β-乳球蛋白为主，亦称为β-乳球蛋白产物，这类β-乳球蛋白产物中，β-乳球蛋白的含量通常仅为总干物质含量的60～70％左右，一般不超过85％，还存在大量的其他蛋白、脂肪(约2～9％)、乳糖(约2～6％)或是灰分(约3～9％)等杂质，另，由于β-乳球蛋白的生产工艺复杂，生产过程对一些因素无法控制，导致在最终的成品中，β-乳球蛋白会失去或降低原有的一些特性，特别是可能会不具有凝胶特性或凝胶特性很弱(经过国际通用的物性质构仪测定其热凝胶性，一般凝胶力不超过200g)，滋气味也发生一些变化，颜色变深黄色或是乳白色，即便是在pH大于6的条件下，所形成的凝胶也是不透明的，凝胶易碎，且易粘附在容器壁上，不具备Q弹特征，这使β-乳球蛋白的利用受到局限性。目前乳清蛋白分离出α-乳白蛋白后的β-乳球蛋白溶液通常是直接、或是进一步干燥为β-乳球蛋白粉粗品(即目前市场上大多数的β-乳球蛋白粉原料)后，作为普通的补充蛋白原料用于食品加工中。
目前国内外对改善β-乳球蛋白凝胶性的研究多处于基础研究阶段，从β-乳球蛋白的结构、凝胶产生机理等方面进行研究。对乳清蛋白凝胶性改善的技术，主要是通过添加多糖类物质，如卡拉胶、κ-角叉菜胶等，以控制和改善乳清蛋白制品的凝胶性。这些技术中添加了外源胶体来增强蛋白制品的凝胶性，并非从物质本身的加工工艺去解决凝胶性问题。文献“β-乳球蛋白凝胶及其应用”(庞鹏，《食品工程》，2007年第4期)中报道了在蛋白质溶液中增加油含量能提高凝胶的强度，油滴不仅仅能填补空间区域，还能增进凝胶结构的形成，且增加油含量提高了凝胶的持水性。文献“乳清蛋白凝胶及其影响因素的机理研究”(南海函，《广西轻工业》，2001年第4期)报道了乳清蛋白中α-乳白蛋白和牛血清白蛋白(BSA)的存在能增强凝胶强度。但这些现有技术仅是停留在对改善凝胶力的研究上，并未考虑产品的滋气味，也未涉及如何能制备出在具强的热凝胶性的同时且所形成的凝胶具有透明性且具有Q弹特性的β-乳球蛋白制品的技术报道。
发明内容
本发明的一个目的在于提供一种具透明强凝胶性的β-乳球蛋白制品。
本发明的另一目的在于提供一种制备具透明强凝胶性的β-乳球蛋白制品的方法。
本发明的另一目的在于提供所述具透明强凝胶性的β-乳球蛋白制品的应用。
本发明中，主要是通过合适的加工工艺，通过控制β-乳球蛋白的脂肪含量、乳糖含量、阳离子含量等来制备得到一种具强的热凝胶性且所形成的凝胶具有透明Q弹特性的β-乳球蛋白制品，本发明中称该β-乳球蛋白制品为具透明强凝胶性的β-乳球蛋白制品。
一方面，本发明提供了一种具透明强凝胶性的β-乳球蛋白制品，以该β-乳球蛋白制品的总干物质含量计，其中一价阳离子含量为500～600mg/100g、二价阳离子含量为200～280mg/100g。
根据本发明的具体实施方案，本发明的β-乳球蛋白制品中，所述一价阳离子包括K+和/或Na+，优选为Na+。所述二价阳离子包括Ca2+和/或Mg2+，优选为Ca2+。
根据本发明的具体实施方案，本发明的β-乳球蛋白制品可以是以现有技术中的β-乳球蛋白产品(β-乳球蛋白液或β-乳球蛋白粉)为原料经加工而制得，此类原料多是对乳清蛋白深加工(例如提取出其中的α-乳白蛋白)过程中的产物，其中β-乳球蛋白的含量通常为总干物质含量的60％以上，一般不超过85％，存在大量的其他蛋白，另含有部分乳脂肪、乳糖或是灰分等杂质。由于本发明中是将这些以β-乳球蛋白为主的蛋白产品作为本发明的β-乳球蛋白制品的原料，同时为将这些以β-乳球蛋白为主的蛋白产品与β-乳球蛋白分子区分开以使表述清楚，本发明中将这些以β-乳球蛋白为主的蛋白产品称为“β-乳球蛋白原料”。即，本发明中的β-乳球蛋白原料可以是现有技术中乳清蛋白提取出其中的α-乳白蛋白后的蛋白溶液，或是进一步经干燥后的蛋白粉。优选地，适用于本发明的β-乳球蛋白原料中β-乳球蛋白的含量为总干物质含量的60％以上，优选为60％～85％；更优选地，其中α-乳白蛋白的含量不超过总干物质含量的15％。例如，本发明中可采用浓缩乳清蛋白(例如WPC80)或是浓缩乳清蛋白进一步分离出其中的α-乳白蛋白后的β-乳球蛋白粗品作为本发明的β-乳球蛋白原料。
除特别注明外，本发明中所述的百分含量及比例均为重量百分含量及比例。
根据本发明的具体实施方案，本发明的β-乳球蛋白制品是β-乳球蛋白原料去除其中0.2～0.3μm以上乳脂成分、去除其中乳糖以及分子量500～3000以下小分子物质后、再调节阳离子含量所制得的产品。
根据本发明的具体实施方案，本发明的β-乳球蛋白制品，其调制成蛋白浓度10％～20％的水溶液的pH值在6.5～7.0之间。
本发明中，通过对β-乳球蛋白原料进行加工，控制其中乳脂含量、乳糖含量和阳离子含量，具体而言去除其中0.2～0.3μm以上乳脂及其他大粒径物质、去除其中乳糖以及分子量500～3000以下小分子物质后、再调节阳离子含量，所得β-乳球蛋白制品具有较强的凝胶力，其总固形物含量10％～20％的溶液在加热条件下可形成热凝胶，其凝胶力可达500～550g(热凝胶力，本发明中凝胶力测定条件：通过TA-XTPlus型质构仪，国际标准探头P/0.5，实验速度0.50mm/s，上提速度10.00mm/s，穿透距离28mm，2℃时测量)，并且热凝胶呈透明状态(完全透明或半透明)且具有Q弹特性。
另一方面，本发明还提供了一种β-乳球蛋白制品的制备方法，该方法包括步骤：
①将β-乳球蛋白原料调制成干物质含量10％～20％的蛋白质溶液；
②使用0.2～0.3μm级的过滤器将步骤①的蛋白质溶液过滤，滤除粒径0.2～0.3μm以上乳脂；并根据需要调整过滤后蛋白质溶液的pH值为6.5～7.0；
③使用能透过分子量500～3000的膜包对步骤②得到的蛋白质溶液进行脱乳糖及脱盐处理，处理至溶液中乳糖含量0.1％以下，且溶液浓度达到30％～40％时其电导率在10μs/cm以下；
④向经脱乳糖及脱盐处理后的蛋白溶液中添加K+、Na+、Ca2+、Mg2+，使溶液中以总干物质含量计，一价阳离子含量为500～600mg/100g、二价阳离子含量200～280mg/100g；
经步骤④调整阳离子含量后的蛋白溶液作为液态的β-乳球蛋白制品，或进一步经浓缩制成浓缩的β-乳球蛋白溶液制品，或经过干燥处理制成粉末状的β-乳球蛋白制品。
根据本发明的具体实施方案，本发明的β-乳球蛋白制品的制备方法中，如前所述，β-乳球蛋白原料中，β-乳球蛋白含量为总干物质含量的60％以上。优选地，所述β-乳球蛋白原料为浓缩乳清蛋白，例如WPC80，或是浓缩乳清蛋白分离出其中的α-乳白蛋白后的蛋白粗品。
根据本发明的具体实施方案，本发明的β-乳球蛋白制品的制备方法中，步骤②中使用0.2～0.3μm级的过滤器可滤除原料中的大部分乳脂及大粒径的物质(乳清蛋白中的大部分乳脂的粒径为0.3～0.45μm)，优选使用0.3μm级的过滤器。尽管现有技术中记载了乳清蛋白中油脂含量的增加能提高凝胶的强度，但本案发明人在实际研究中发现，如果不滤除这些乳脂成分，所得到的蛋白制品无法形成透明的热凝胶。
根据本发明的具体实施方案，本发明的β-乳球蛋白制品的制备方法中，步骤②中是使用0.05～0.2mol/L的NaOH或HCl调节蛋白溶液的pH值。
根据本发明的具体实施方案，本发明的β-乳球蛋白制品的制备方法中，步骤③中使用能透过分子量500～3000、优选分子量2000～3000的膜包进行脱乳糖及脱盐操作，优选地，本发明是脱除分子量2000以下、更优选分子量3000以下的物质。发明人在研究中发现，如果不经过该乳糖处理步骤，所制得的蛋白制品也难以形成透明的热凝胶，且难以保证凝胶具有正常的色泽及滋气味。本发明中脱乳糖及脱盐的具体操作可参照所属领域的常规技术进行，本发明中具体处理时可至蛋白溶液浓度达到30％～40％时，其电导率在10μs/cm以下，停止脱乳糖及脱盐处理。经检测，经该处理后，其中的乳糖已基本被除尽，含量在0.1％以下(以溶液中总干物质为100％计)甚至无法检出。
根据本发明的具体实施方案，本发明的β-乳球蛋白制品的制备方法，在利用膜包脱乳糖过程中，也脱除了溶液中大部分离子，之后再回添特定量的阳离子有利于最终制品在加热条件下形成具有透明性、且具有Q弹特性的凝胶。具体实施时本发明的方法中，还可包括将脱乳糖及脱盐后的蛋白溶液加水稀释为10％～15％的蛋白质溶液、再添加阳离子的过程。该稀释过程的主要作用是为回添阳离子时计量方便。尽管现有技术中记载了
β-乳球蛋白可在低离子强度、pH>6或pH<4的条件下形成透明凝胶，但本案发明人的实际研究发现，本发明的β-乳球蛋白制品，在较低的离子强度下形成的凝胶是不透明的，特别是一价阳离子含量低于500mg/100g时，即使加大二价阳离子浓度，也难以形成透明且具有Q弹特性的凝胶。根据本发明的具体实施方案，需控制所制备得到的β-乳球蛋白制品中，以总干物质含量计，一价阳离子含量为500～600mg/100g、二价阳离子含量为200～280mg/100g，配合本发明的其他条件，能够在加热条件下形成具有透明性、且具有Q弹特性的凝胶。
根据本发明的具体实施方案，本发明的β-乳球蛋白制品的制备方法中，是通过添加食品级的NaCl和CaCl2来调整蛋白溶液中一价阳离子和二价阳离子总量。
根据本发明的具体实施方案，本发明的β-乳球蛋白制品的制备方法中，优选地，经步骤④调整阳离子含量后的蛋白溶液是进一步经冷冻干燥制成粉末状的β-乳球蛋白制品。
另一方面，本发明还提供了所述的具强凝胶性的β-乳球蛋白制品的应用，由于本发明的β-乳球蛋白制品在一定条件下能够形成透明的具有Q弹特性的热凝胶，且凝胶力可达500～550g或更高，可利用该特性用于制备食品，例如Q弹透明果冻或凝胶型糖果等，能够提高这类产品的营养价值和口感，即，本发明还提供了所述β-乳球蛋白制品作为热凝胶剂在制备食品特别是具有Q弹特性的透明凝胶型果冻或凝胶型糖果、布丁等中的应用。例如，在用于制备凝胶型果冻时，可配制含有本发明的β-乳球蛋白制品干物质含量10～20％的溶液(其中还可根据需要加入果冻配料中常用的糖类、果粒等)，在85～90℃保温处理40～60min，冷却，即可形成具透明性(全透明或半透明)的凝胶，且该凝胶具有良好的Q弹特性，不粘附玻璃或PET等容器壁，并且凝胶力较强，在500～550g或更高；此外，凝胶具有正常的滋气味以及乳清蛋白应有的淡黄色。
综上所述，本发明主要是通过控制β-乳球蛋白制品的乳脂含量、乳糖含量、阳离子含量等来制备得到一种具强的热凝胶性且所形成的凝胶具有透明Q弹特性的β-乳球蛋白制品，其凝胶特性将有利于β-乳球蛋白制品的开发利用，为其所应用的产品带来更多特性。
附图说明
图1为本发明实施例1的β-乳球蛋白制品与对比例的β-乳球蛋白制品所形成的热凝胶的透明度程度对比照片。其中，(1)为不透明，(2)(3)为半透明，(4)为透明。
图2为本发明实施例中形成的凝胶Q弹状态与凝胶易碎状态对比照片。其中，(1)(2)(3)为易碎，(4)为Q弹状态。
图3为本发明实施例中形成的凝胶软硬状态对比照片。其中，(1)为硬，(2)为软。
具体实施方式
为了更清楚地理解本发明的实质，下面通过具体实例进一步详细说明本发明，但本发明并不因此而受到任何限制。
实施例1
浓缩乳清蛋白分离出其中的α-乳白蛋白后的产物作为本实施例的β-乳球蛋白粉原料，其中总蛋白、脂肪、乳糖、灰分和离子含量如下表1：
表1
按照以下方法制备本实例的β-乳球蛋白制品：
①将上述β-乳球蛋白粉原料(其中β-乳球蛋白含量占总蛋白含量的约62％)配制成总干物质浓度12wt％的蛋白质溶液；
②使用0.3μm级的膜过滤器将蛋白质溶液过滤，除去0.3μm以上脂肪及其他大粒径物质，得到过滤后的蛋白质溶液；
③使用0.1mol/L的NaOH调节蛋白溶液的pH值至6.5；
④使用能透过分子量3000的膜包进行脱乳糖和脱盐处理，溶液浓度达到30～40％之间时，测定电导率，直至电导率值显示小于10μs/cm，结束脱乳糖和脱盐，经检测，其中未检出乳糖，已基本完全脱除乳糖；
⑤将已脱乳糖脱盐的乳清蛋白溶液添加纯水稀释为12％的蛋白质溶液；
⑥在步骤⑤的12％的蛋白质溶液中添加食品级的NaCl和CaCl2，通过计算添加后，使蛋白溶液中一价阳离子含量达到500mg/100g(以蛋白溶液中每100g干物质计，以下相同)、二价阳离子总量200mg/100g。
⑦将配制好的乳清蛋白溶液进行冷冻干燥处理，最后制得本实施例的β-乳球蛋白粉制品。
实施例2
本实施例中，在调节已脱乳糖脱盐的乳清蛋白溶液的阳离子含量时，调节一价阳离子含量达到600mg/100g，其余操作均同实施例1。
实施例3
本实施例中，在调节已脱乳糖脱盐的乳清蛋白溶液的阳离子含量时，调节二价阳离子含量达到280mg/100g，其余操作均同实施例1。
实施例4
本实施例中，在调节已脱乳糖脱盐的乳清蛋白溶液的阳离子含量时，调节一价阳离子含量达到550mg/100g，二价阳离子含量达到250mg/100g，其余操作均同实施例1。
实施例5
本实施例中，在使用NaOH调节过滤掉0.3μm以上脂肪及其他大粒径物质后的溶液pH值时，是调节pH值至7.0，其余操作均同实施例1。
实施例6
本实施例中，是使用能透过分子量2000的膜包进行脱乳糖和脱盐处理，脱除掉分子量2000以下的物质，处理至溶液浓度达到30％时，测定电导率值显示小于10μs/cm结束，经检测，其中乳糖含量0.05％以下；其余操作均同实施例1。
实施例7
浓缩乳清蛋白分离出其中的α-乳白蛋白后的产物作为本实施例的β-乳球蛋白粉原料，其中总蛋白、脂肪、乳糖、灰分和离子含量如下表2：
表2
按照以下方法制备本实施例的β-乳球蛋白制品：
①将上述β-乳球蛋白粉原料(其中β-乳球蛋白含量占总蛋白含量的约65％)配制成总干物质浓度15wt％的蛋白质溶液；
②使用0.2μm级的膜过滤器将蛋白质溶液过滤，除去0.2μm以上脂肪及其他大粒径物质，得到过滤后的蛋白质溶液；
③使用0.1mol/L的NaOH调节蛋白溶液的pH值至6.8；
④使用能透过分子量3000的膜包进行脱乳糖和脱盐处理，溶液浓度达到35％时测定电导率值显示小于10μs/cm，结束脱乳糖和脱盐，经检测，其中未检出乳糖，已基本完全脱除乳糖；
⑤将已脱乳糖脱盐的乳清蛋白溶液添加纯水稀释为15％的蛋白质溶液；
⑥在步骤⑤的15％的蛋白质溶液中添加食品级的NaCl和CaCl2，通过计算添加后，使蛋白溶液中一价阳离子含量达到550mg/100g(以蛋白溶液中每100g干物质计，以下相同)、二价阳离子总量250mg/100g。
⑦将配制好的乳清蛋白溶液进行冷冻干燥处理，最后制得本实施例的β-乳球蛋白粉制品。
对比例1
参照实施例1，与实施例1不同的是，在调节已脱乳糖脱盐的乳清蛋白溶液的阳离子含量时，调节一价阳离子含量为400mg/100g，其余操作均同实施例1，制得的β-乳球蛋白粉制品作为对比例1的样品。
对比例2
参照实施例1，与实施例1不同的是，在调节已脱乳糖脱盐的乳清蛋白溶液的阳离子含量时，调节一价阳离子含量为700mg/100g，其余操作均同实施例1，制得的β-乳球蛋白粉制品作为对比例2的样品。
对比例3
参照实施例1，与实施例1不同的是，在调节已脱乳糖脱盐的乳清蛋白溶液的阳离子含量时，调节二价阳离子含量为150mg/100g，其余操作均同实施例1，制得的β-乳球蛋白粉制品作为对比例3的样品。
对比例4
参照实施例1，与实施例1不同的是，在调节已脱乳糖脱盐的乳清蛋白溶液的阳离子含量时，调节二价阳离子含量为300mg/100g，其余操作均同实施例1，制得的β-乳球蛋白粉制品作为对比例4的样品。
对比例5
参照实施例1，与实施例1不同的是，其中过滤掉0.3μm以上脂肪及其他大粒径物质后的溶液无需调节pH值(测定其pH值为6.3)，其余操作均同实施例1，制得的β-乳球蛋白粉制品作为对比例5的样品。
对比例6
参照实施例1，与实施例1不同的是，其中使用0.45μm级的膜过滤器过滤掉0.45μm以上大粒径物质后调节pH值再脱乳糖，其余操作均同实施例1，制得的β-乳球蛋白粉制品作为对比例6的样品。
对比例7
参照实施例1，与实施例1不同的是，未经膜包脱乳糖脱盐处理，而仅是通过反渗透法脱除其中的盐类至溶液电导率值显示10μs/cm以下，再回添阳离子，其余操作均同实施例1，制得的β-乳球蛋白粉制品作为对比例7的样品。
对比例8
实施例1中的β-乳球蛋白粉原料(即所述的浓缩乳清蛋白分离出其中的α-乳白蛋白后的产物)，不做任何处理，作为对比例8的样品。
各实施例和对比例样品凝胶效果测试：
将各实施例和对比例的β-乳球蛋白粉样品配制为总干物质含量12％的乳清蛋白溶液，置于玻璃烧杯或试管中，在85～90℃的水浴锅中保温处理约50min，取出后置于2℃冰箱中冷却24h，待测。
凝胶测定条件：TA-XTPlus型质构仪，国际标准探头P/0.5；实验速度0.50mm/s；上提速度10.00mm/s，穿透距离28mm，2℃时测量。
测定结果见表3所示。
表3凝胶性测定结果
上表评价中，“不透明”如图1中(1)所示，“半透明”如图1中(2)和(3)所示，“透明”如图1中(4)所示。“易碎”如图2中(1)、(2)和(3)所示，“Q弹状态”如图2中(4)所示。“硬”如图3中(1)所示，“软”如图3中(2)所示。各状态均为肉眼观察。
由各实施例和对比例的比较可以看出，本发明通过特定的工艺处理，能够以浓缩乳清蛋白或是浓缩乳清蛋白分离出其中的α-乳白蛋白后的蛋白粗品为原料，制备得到具强的热凝胶性且所形成的凝胶具有透明Q弹特性的β-乳球蛋白制品，其中，在保证较好凝胶状态的条件下，一定量的一价阳离子和二价阳离子具有协同作用。此外，经将本发明实施例1～7的样品复水调配成浓度13％的蛋白溶液，均质杀菌后作为液态乳制品低温冷藏28天，期间未产生析水或沉淀现象。
显然，本发明的上述实施例仅仅是为清楚地说明本发明所作的举例，而并非是对本发明的实施方式的限定，对于所属领域的普通技术人员来说，在上述说明的基础上还可以做出其它不同形式的变化或变动，这里无法对所有的实施方式予以穷举，凡是属于本发明的技术方案所引伸出的显而易见的变化或变动仍处于本发明的保护范围之列。
Claims (10)
1.一种凝胶力为500～550g的具透明强凝胶性的β-乳球蛋白制品，以该β-乳球蛋白制品的总干物质含量计，其中一价阳离子含量为500～600mg/100g、二价阳离子含量200～280mg/100g；
并且，所述β-乳球蛋白制品是β-乳球蛋白原料去除其中0.2～0.3μm以上乳脂成分并根据需要调整蛋白质溶液的pH值为6.5～7.0、去除其中乳糖以及分子量500～3000以下小分子物质后、再调节阳离子含量所制得的产品；该β-乳球蛋白制品调制成蛋白浓度10％～20％的水溶液的pH值在6.5～7.0之间；所述β-乳球蛋白原料中，β-乳球蛋白含量为总干物质含量的60％以上。
2.根据权利要求1所述的β-乳球蛋白制品，其热凝胶呈透明状态且具有Q弹特性。
3.一种凝胶力为500～550g的具透明强凝胶性的β-乳球蛋白制品的制备方法，该方法包括步骤：
①将β-乳球蛋白原料调制成干物质含量10％～20％的蛋白质溶液；所述β-乳球蛋白原料中，β-乳球蛋白含量为总干物质含量的60％以上；
②使用0.2～0.3μm级的过滤器将步骤①的蛋白质溶液过滤，滤除粒径0.2～0.3μm以上乳脂；并根据需要调整过滤后蛋白质溶液的pH值为6.5～7.0；
③使用能透过分子量500～3000的膜包对步骤②得到的蛋白质溶液进行脱乳糖及脱盐处理，处理至溶液中乳糖含量0.1％以下，且溶液浓度达到30％～40％时其电导率在10μs/cm以下；
④向经脱乳糖及脱盐处理后的蛋白溶液中添加K+、Na+、Ca2+、Mg2+，使溶液中以总干物质含量计，一价阳离子含量为500～600mg/100g、二价阳离子含量200～280mg/100g；
经步骤④调整阳离子含量后的蛋白溶液作为液态的β-乳球蛋白制品，或进一步经浓缩制成浓缩的β-乳球蛋白溶液制品，或经过干燥处理制成粉末状的β-乳球蛋白制品。
4.根据权利要求3所述的制备方法，其中，所述β-乳球蛋白原料为浓缩乳清蛋白，或是浓缩乳清蛋白分离出其中的α-乳白蛋白后的蛋白粗品。
5.根据权利要求4所述的制备方法，其中，所述β-乳球蛋白原料为WPC80。
6.根据权利要求3所述的制备方法，其中，步骤②中使用0.05～0.2mol/L的NaOH或HCl调节蛋白溶液的pH值。
7.根据权利要求3所述的制备方法，其中，步骤③中使用能透过分子量2000～3000的膜包进行脱乳糖及脱盐处理。
8.根据权利要求3所述的制备方法，该方法还包括将经脱乳糖脱盐处理后的蛋白溶液加水稀释为10％～15％的蛋白质溶液、再添加阳离子的过程。
9.根据权利要求3所述的制备方法，其中，是通过添加食品级的NaCl和CaCl2来调整蛋白溶液中一价阳离子和二价阳离子总量。
10.权利要求1或2所述的β-乳球蛋白制品作为热凝胶剂在制备食品中的应用。
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Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
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Patent Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2001052665A1 (en) * | 2000-01-22 | 2001-07-26 | Hannah Research Institute | MILK AND CHEESE MODIFICATION PROCESS, INCLUDING METHODS OF EXTRACTING β-LACTOGLOBULIN AND CASEINS FROM MILK AND MILK PRODUCTS, AND NOVEL PRODUCTS THEREBY PRODUCED |
| CN1747784A (zh) * | 2002-12-18 | 2006-03-15 | 荷兰联合利华有限公司 | 包含亲脂性核的复合凝聚层胶囊 |
| CN1817149A (zh) * | 2005-12-01 | 2006-08-16 | 徐跃 | 液体鲜奶整体分离工艺 |
| CN103458703A (zh) * | 2011-03-29 | 2013-12-18 | 雀巢产品技术援助有限公司 | 包含基于蛋白质的可逆凝胶的充气食品产品 |
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