CN102719474A - 一种改良小麦品质的方法 - Google Patents

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Abstract

本发明公开了一种改良小麦品质的方法。即从小麦B基因组的近缘基因组入手,以高大山羊草(Aegilopslongissima,2n=14,SlSl)和中国春(Triticumaestivumcv.ChineseSpring)为材料获得了1Sl代换1B染色体的中国春-高大山羊草代换系(CS-1Sl/1B)。品质参数初步分析证实,将1Sl染色体代换中国春1B染色体后,面包的品质得到了显著改善。因此,本发明方法可用于定向改良小麦的品质,对于小麦品质育种具有重要应用价值。

Description

一种改良小麦品质的方法
技术领域
本发明涉及一种改良小麦品质的方法。 
背景技术
小麦是一种异源六倍体作物,包含A、B和D三个基因组,基因组大小为17Gb,是人类基因组的5倍,仅3B染色体就是水稻整个基因组的2倍多。由于小麦是世界上三大重要粮食作物之一,为全世界约35%人口的主粮。因此小麦的研究工作一直是各国研究的重点(Paux 等,2008)。小麦面粉和面团具有独特的物理特性-粘弹性和延展性,因此可以用来制作面包、披萨、面条、馒头、糕点、饼干等多种专用食品。种子蛋白的组成和含量在很大程度上决定了小麦加工品质的优劣。 
小麦是人类粮食消费中重要的蛋白质来源,小麦籽粒蛋白按其功能可分为两大类:一类为谷醇溶蛋白,包括麦醇溶蛋白(Gliadins)和麦谷蛋白(Glutenins);另一类为非醇溶蛋白,由水溶性的清蛋白和盐溶性的球蛋白组成。麦醇溶蛋白和麦谷蛋白称为小麦贮藏蛋白,约占籽粒蛋白总量的85%左右(Majoul等,2004)。麦醇溶蛋白主要包括α/β、γ和ω 四种类型,主要影响面团的延展性(Metakovsky等,1984)。麦谷蛋白包括高分子量谷蛋白亚基(high molecular weight glutenin subunit; HMW-GS)和低分子量谷蛋白亚基(low molecular weight glutenin subunit; LMW-GS)两种,分别占胚乳总蛋白含量的10%和40%左右(Payne,1987)。研究表明,HMW-GS主要赋予面团的弹性,LMW-GS赋予面团的粘性(Ma等,2005)。尽管 HMW-GS的含量仅占小麦种子蛋白的5-10%,但面包的烘烤参数变异大概有67%受其影响 (Branlard和Dardevet,1985;Payne等,1988;Ng和Bushuk, 1988;He等,2005)。因此HMW-GS与面包烘烤有着密切的关系。 
HMW-GS 由位于1号同源染色群的1A、1B 和1D的Glu-1位点编码(D’Ovidio和Masci,2004)。每个位点包括两个紧密连锁的基因,一个编码稍微大些的x-型亚基(分子量为80-88 KDa),另一个编码稍小些的y-型亚基(67-73 KDa)(Mackie等,1996)。这两种亚基的主要差别是半胱氨酸含量和重复区的motifs组成不同(Shewry等,2003)。目前有20个以上HMW-GS基因已经在面包小麦中克隆(Juhász等,2003;Li等,2004;Pang和Zhang,2008;Yan等,2009;Jiang等,2009)。然而普通小麦中的HMW-GS基因变异很小,并且理论上可以表达6个HMW-GS基因的普通小麦品种,往往只表达3-5个基因(一般有1-3个基因沉默)。不同亚基组成对小麦品质的影响是不相同的,研究结果表明,含有1Dx5+1Dy10、1Ax1、1By8和 1Bx13+1By16 的面团具有高的弹性,更适合做面包;而1Dx2+1Dy12和1Bx20在谷蛋白品质上却起负作用,因此含有这些亚基的小麦不适合面包烘烤(Payne,1987;Shewry等,1992,2003;Pang和Zhang,2008;Yan等,2009)。 
HMW-GS等位变异对小麦加工品质有着重要的影响,目前尽管有大量的HMW-GS基因的克隆,但是还没有发现对品质影响超过1Dx5+1Dy10的谷蛋白组合的亚基。由于1Dx5+1Dy10是由欧洲学者首先发现,因此到目前为止我国还没有获得具有自主知识产权、被广泛证实对品质有重要作用的优质HMW-GS基因。 
发明内容
HMW-GS对面包的烘烤品质所起的重要作用已经被众多的研究者所证实(Wrigley, 1996)。目前仅有少数的优质亚基如1Dx5、1Dy10、1Ax1等应用于小麦的转基因育种上。因此,可以从小麦近缘种中鉴定、分离新的优质亚基基因,通过转基因方法或者传统杂交育种方法来改良小麦品种的烘烤品质。 
本发明的目的是提供一种改良小麦品质的方法。具体方法是通过多次杂交和回交转育以及分子细胞遗传学鉴定方法将高大山羊草(Aegilops longissima,2n=14, SlSl)中的Sl基因组代换普通小麦中国春中的1B基因组,培育中国春Sl/1B代换系,Sl基因组编码的蛋白X和蛋白Y基因导入普通小麦后面包品质得到显著改善。 
所述蛋白X是如下1)或2): 
1)由序列表中序列1所示的氨基酸序列组成的蛋白质;
2)将序列表中序列1所示的氨基酸序列经过一个或几个氨基酸残基的取代和/或缺失和/或添加且与小麦品质相关的由序列1衍生的蛋白质;
所述蛋白Y是如下3)或4):
3)由序列表中序列3所示的氨基酸序列组成的蛋白质;
4)将序列表中序列3所示的氨基酸序列经过一个或几个氨基酸残基的取代和/或缺失和/或添加且与小麦品质相关的由序列3衍生的蛋白质。
所述蛋白X的编码基因是如下a)至c)中任一所述的DNA分子: 
a)序列表中序列2所示的DNA分子;
b)在严格条件下与a)限定的DNA序列杂交且编码与小麦品质相关蛋白的DNA分子;
c)与a)限定的DNA序列具有90%以上同源性且编码与小麦品质相关蛋白的DNA分子;
所述蛋白Y的编码基因是如下d)至f)中任一所述的DNA分子:
d)序列表中序列4所示的DNA分子;
e)在严格条件下与d)限定的DNA序列杂交且编码与小麦品质相关蛋白的DNA分子;
f)与d)限定的DNA序列具有90%以上同源性且编码与小麦品质相关蛋白的DNA分子。
所述小麦的品质为如下至少一种品质: 
(1)干、湿筋谷蛋白含量;
(2)和面时间;
(3)8分钟宽度;
(4)8分钟面积;
(5)SDS沉降值;
(6)面包体积。
上述严格条件可为在0.1×SSPE(或 0.1×SSC)、0.1% SDS的溶液中,65℃条件下杂交并洗膜。 
上述蛋白X和/或蛋白Y、以及蛋白X和/或蛋白Y的编码基因也属于本发明的保护范围。 
本发明还保护含有蛋白X和/或蛋白Y的编码基因的重组载体、表达盒、转基因细胞系或重组菌;以及扩增蛋白X和/或蛋白Y编码基因全长或其任意片段的引物对。 
另外,蛋白X和/或蛋白Y、蛋白X和/或蛋白Y的编码基因、以及含有蛋白X和/或蛋白Y编码基因的重组载体、表达盒、转基因细胞系或重组菌在小麦品质改良中的应用也属于本发明的保护范围。 
本发明通过杂交、回交转育以及分子细胞遗传学鉴定方法将小麦近缘基因组编码的优质HMW-GS基因转到普通小麦中去,进而改良小麦品质。即本发明从小麦B基因组的近缘基因组入手,以高大山羊草(Aegilops longissima,2n=14, SlSl)和中国春(Triticum aestivum cv. Chinese Spring)为材料获得了1Sl代换1B染色体的中国春-高大山羊草代换系(CS-1Sl/1B)。品质参数分析证实,将1Sl染色体代换中国春1B染色体后,面包品质得到了显著改善。因此,本发明方法可用于定向改良小麦品质,对小麦品质育种具有重要应用价值。 
附图说明
图1为中国春-高大山羊草代换系小麦CS-1Sl/1B谷蛋白的分离与鉴定结果。 
图2为1Slx2.3*和1Sly16*亚基基因在大肠杆菌中的表达与鉴定。 
图3为中国春和代换系的和面品质参数和面包烘烤品质的比较结果。 
具体实施方式
以下的实施例便于更好地理解本发明,但并不限定本发明。下述实施例中的实验方法,如无特殊说明,均为常规方法。下述实施例中所用的试验材料,如无特殊说明,均为自常规生化试剂商店购买得到的。以下实施例中的定量试验,均设置三次重复实验,结果取平均值。 
实施例1、中国春-高大山羊草代换系小麦CS-1Sl/1B的获得 
中国春-高大山羊草代换系小麦CS-1Sl/1B的具体培育方法如下:
1、双二倍体的获得
将中国春小麦(Yan 等,J Cereal Sci 2009 (50): 398-406)和高大山羊草(Wang 等,Genome 2011 (54): 273-284)杂交得到F1代,由于F1代不育(染色体组成为21+7),利用秋水仙素处理F1代使其染色体加倍,得到中国春-高大山羊草双二倍体(染色体组成为 42+14)。
2、中国春-高大山羊草附加系的获得 
将上述步骤1获得的双二倍体和中国春小麦进行多次回交,结合染色体数目和形态观察以及分子标记鉴定,得到含有44条染色体的中国春-高大山羊草附加系(42条小麦染色体+ 1对1Sl 染色体)。
3、中国春-高大山羊草代换系的获得 
将上述步骤2获得的中国春-高大山羊草附加系和中国春小麦1B单体系(CS monosomic 1B)(参考文献Sears,1954 The aneuploids of common wheat. Res Bull Univ Mo. USA 572:1-59),进行杂交,选育得到中国春-高大山羊草代换系小麦CS-1Sl/1B。
上述获得的中国春-高大山羊草代换系小麦CS-1Sl/1B和中国春小麦的的区别在于:用亚基1Slx2.3*和1Sly16*代替了亚基1Bx7和1By8,既中国春-高大山羊草代换系小麦CS-1Sl/1B的高分子量谷蛋白亚基组成为(1Slx2.3*+1Sly16*,1Dx2+1Dy12),中国春小麦的高分子量谷蛋白亚基组成为(1Bx7+1By8,1Dx2+1Dy12)。 
实施例2、中国春-高大山羊草代换系小麦(CS-1Sl/1B)高分子量谷蛋白1Slx2.3*和1Sly16*亚基的鉴定 
(1)中国春-高大山羊草代换系小麦(CS-1Sl/1B) HMW-GS的提取
取30mg中国春代换系(CS-1Sl/1B)的面粉放入1.5 ml 离心管中,加入1 ml体积百分含量为70%的乙醇水溶液,涡旋30 min,13000 rpm 离心10 min,去上清;加入1ml体积百分含量为55%的异丙醇水溶液,混匀,65 oC水浴30 min,13000 rpm 离心10 min,去上清。此步骤重复3 次(中间每隔10 min晃动一次)。加入150 μl溶液B(质量百分含量为1%的二硫苏糖醇DTT水溶液),65 oC水浴30 min;13000 rpm离心15 min,取60 μl上清至一新的离心管中,然后加入40 μl预冷的丙酮,-20 oC沉淀过夜。第2天13000 rpm离心15 min,去上清,加入90 μl溶液B(溶液B含有质量百分含量为1%的二硫苏糖醇DTT、体积百分含量为55%的异丙醇和0.08mol/l  pH值8.0的Tris-HCl),65 oC水浴30 min;取60 μl上清至一新的离心管中,然后加入40 μl预冷的丙酮,-20 oC沉淀过夜。第3天13000 rpm离心15 min,去上清,充分干燥后,利用含有0.5% TFA和50%乙腈的水溶液(将TFA和乙腈溶解在水中,使其在水溶液中的质量百分含量分别为0.5 %和50 %)溶解。
用作SDS-PAGE分离的谷蛋白,省去上述丙酮沉淀的步骤,体积百分含量为55%的异丙醇水溶液洗涤后,先后加入溶液B和溶液C(溶液C含有体积百分含量为1.4%的4-乙烯吡啶、体积百分含量为55%的异丙醇和0.08mol/l  pH值8.0的Tris-HCl)各100 μl;65 oC水浴30 min,13000 rpm 离心10 min;取上清,加入等体积的谷蛋白上样buffer(上样buffer的组成如下:2%的SDS、0.02%的溴酚蓝、0.08 mol/l的Tris-HCl和40%的甘油),65 oC水浴30 min,13000 rpm 离心5 min,SDS-PAGE 上样。 
(2)HMW谷蛋白亚基的鉴定 
A. SDS-PAGE电泳
利用Boi-Rad Mini-PROTEAN 3电泳槽、4%浓缩胶、12%分离胶,磷酸-甘氨酸缓冲液系统,10mA电泳2小时,0.1%考马斯亮蓝R-250染色,25%甲醇和7%乙酸脱色,电泳结果如图1 A所示。其中,SDS-PAGE条带上的数字代表标准亚基的名字,泳道上的数字1-6代表小麦或者小麦近缘种,依次为中国春-高大山羊草代换系小麦CS-1Sl/1B(N, 1Slx2.3*+1Sly16*, 1Dx2+1Dy12)、中国春小麦CS(N, 1Bx7+1By8, 1Dx2+1Dy12)、MG315(N, 1Bx7+1By8, 1Dx2.2*+1Dy12) (Wan 等,Theor Appl Genet 2005 (111): 1183-1190)、MG7249(1Ax2*, 1Bx7+1By8, 1Dx2.2+1Dy12) (Wan 等,Theor Appl Genet 2005 (111): 1183-1190)、济麦20(1Ax1, 1Bx13+1By16, 1Dx4+1Dy10) (张秀华,《山东农业科学》 2008 (6):101-10)和CB037(1Ax1, 1Bx17+1By18, 1Dx2+1Dy12) (别晓敏等,《核农学报》 2011 25(5):1023-1028)。其中,CS、CB037、济麦20为小麦品种的名称,MG315和MG7249为小麦近缘种的名称。
从图1A中可以看出,在代换系中出现了两条新的蛋白亚基,结合标准亚基图谱,将新的亚基分别命名为1Slx2.3*和1Sly16*。 
B. 高效液相色谱(HPLC) 
利用waters公司生产的HPLC仪器进行谷蛋白的分离。具体参数如下:
检测器:DAD;
波长:210 nm;
柱温:50 °C;
梯度:55 分钟内流动相乙腈的浓度由21 %升到48 %(v/v);
流速:1.00 ml/min;
样间冲洗时间:15 min;
进样量:20 μl。
高效液相色谱结果如图1 B所示。 
结果表明,两个新的高分子量亚基1Slx2.3*+1Sly16*的疏水性跟1Dx2+1Dy12很相似,很难通过这种方法将新的亚基分离;但是这种方法可以很好的分析低分子量麦谷蛋白亚基,从图1B中也可以看出,这两个小麦品种的低分子量麦谷蛋白亚基很相似。 
C. MALDI-TOF-MS 
使用岛津AX1MA-CFRTMPlus型基质辅助激光解析附电离飞行质谱仪(配有软件用于系统操作和数据处理)。取1 μl上述步骤2提取的样品,加入9μl 含有终浓度为10mg/ml芥子酸的TFA乙腈水溶液(其中TFA和乙腈在水溶液中的质量百分含量分别为0.5% 和50%),混匀。然后取1μl上述混合溶液点到MALDI-TOF盘子上,自然干燥后,重复1次。
分子量测定范围:50000-100000。 
结果如图1C所示。 
结果表明,质谱技术可以很好的鉴定这两个新的高分子量麦谷蛋白亚基,它们的分子量分别为97797.20和780165.57。 
 实施例3、 中国春-高大山羊草代换系小麦CS-1Sl/1B高分子量谷蛋白1Slx2.3*和1Sly16*亚基基因的克隆 
1、AS-PCR引物设计
根据已发表的HMW谷蛋白相关基因保守序列设计了两对AS-PCR引物,Sx1F/1R用于扩增x型HMW谷蛋白亚基基因序列,Sy1F/1R用于扩增y-型HMW谷蛋白亚基基因序列。具体引物序列如下:
Sx1F 5'-CCTTCACTATCTCATCATCACCCAC-3'
Sx1R 5'-TAGGAGTCTGTTCGCATTCAGTGGC-3'
Sy1F 5'-AATTTCATCATCACCCATAACAC CG-3'
Sy1R 5'-ATTGGGTTTTACTCTAGTTACACG-3'
2、叶片基因组DNA的提取
取中国春-高大山羊草代换系小麦CS-1Sl/1B的新鲜叶片3-5 g,在液氮冷冻下迅速研磨成粉末,然后按CTAB法提取总的基因组DNA。
3、HMW-GS编码基因的PCR扩增 
引物由上海Sangong公司合成;PCR用酶购自TaKara宝生物工程公司;PCR回收Kit购自北京全式金公司;pGEM-T载体为Promega产品。
具体的PCR扩增条件为:94 oC预变性5 min;然后进行如下3个程序:(1)变性:94 oC 45 second(s),(2)退火,60 oC 1 min,(3)延伸:72 oC 80 s,共34个循环;最后72 oC 延伸10 min。 
PCR产物经过回收、连接、转化后,随机选取3个阳性克隆送至大连宝生物公司进行测序。测序结果表明,通过PCR扩增,克隆得到了1S l x2.3*1S l y16*的完整的开放读码框,其中,1S l x2.3*的核苷酸长度为2829bp(具体的核苷酸序列如序列表中序列2所示),编码941个氨基酸(具体的氨基酸序列如序列表中序列1所示);1S l y16*的核苷酸长度为2250bp(具体的核苷酸序列如序列表中序列4所示),编码749个氨基酸(具体的氨基酸序列如序列表中序列3所示)。根据推导的氨基酸序列,可知其分子量大小分别为97851 Da和78118 Da,这与质谱鉴定的结果(97797 Da和780165 Da)高度吻合。 
1S l x2.3*推导的氨基酸序列和其它典型的x-型HMW-GS的氨基酸序列进行比对分析表明:1Slx2.3*具有典型x-型HMW-GS的结构特征,包括21个氨基酸组成的信号肽、86个氨基酸组成的N-端、42个氨基酸组成的C-端和792个氨基酸组成的重复区。进一步分析重复区的氨基酸序列组成,发现这个重复区包含73个六肽(多数为一致的PGQGQQ和SGQGQQ), 25个九肽 (多数为一致的GYYPTSPQQ和GYYPTSLQQ),24个三肽(一致的GQQ)。4个半胱氨酸均分布在x型HMW-GS的保守区域,其中3个在N-端(位于第31、43和58位),1个位于C-端第929位。同时研究也发现,克隆得到的1S l x2.3*基因是目前B基因组编码的最大的x-型HMW-GS,仅仅比D基因组编码的两个较大的亚基1Dx2.2(2919 bp)和1Dx2.2*(3078 bp)稍小。 
1By16被认为是B基因组编码的最大的y-型HMW-GS,其核苷酸长度为2220bp(Pang和Zhang,2008)。氨基酸比对表明:1Sly16*比1By16还大,是目前从B基因组中克隆得到的最大的y-型HMW-GS。它包含21个氨基酸构成的信号肽、104个氨基酸构成的N-端、42个氨基酸构成的C-端、582个氨基酸构成的重复区。在重复区中,含有52个六肽(多数为一致的PGQGQQ),26个九肽(多数为一致的GHYPASQQQ或者GYYPTSLQQ序列)。7个半胱氨酸,其中1个分布在重复区的第635位,另外6个均位于保守区,其中5个位于N-端第31、43、65、66和76位,1个位于C-端第737位。 
 实施例4、1Slx2.3*和1Sly16*亚基的异源表达和鉴定 
为了验证克隆基因的正确性,利用Primer5.0软件重新设计了另外的两对引物(分别在基因的5'端和3'端引入了NdeI和EcoRI酶切位点),以含有目的基因的测序质粒为模板,来扩增HMW-GS基因(因成熟蛋白不含有信号肽,所以这次设计引物扩增出的片段不包括信号肽)。
PCR产物经过回收纯化后,与pET-28a (Novagen) 进行连接,然后转化大肠杆菌 BL21 (DE3) plysS,转化后,挑取单菌落,提取质粒,并对重组质粒进行PCR和质粒酶切验证,步骤同基因克隆。 
选取阳性质粒进行测序,然后将携带正确基因的阳性大肠杆菌进行表达。表达的菌体蛋白利用50%体积百分含量的异丙醇(其中含有质量百分含量为1%的DTT)来提取。然后进行SDS-PAGE电泳分离。 
电泳结果如图2A所示。结果显示,表达的条带接近于实施例1中种子蛋白里面的HMW-GS。微小的差异主要是由表达载体pET-28a上的His标签引起的。 
为了进一步验证原核表达的正确性,又进行了Western-blot的验证。结果如图2B所示。结果表明,表达的含有HMW-GS基因的菌体蛋白和种子中的谷蛋白均与HMW-GS多克隆抗体产生了强烈的信号,而空载体却没有反应,这表明克隆的基因能够在体外正常表达。 
原核表达的引物如下: 
SxE1F 5'-AAACATATGACCGTCGCTGAAGGTGAGG-3'
SxE1R 5'-ACCGAATTCCTATCACTGGCTGGCCGAC-3'
SyE1F 5'-AAACATATGCTCAGCACCGCTGAAGGTGAGG-3'
SyE1R 5'-ACCGAATTCTCACTGGCTAGCCATCAATGCG-3'
图2A和图2B中,a为pET-2.3*表达的菌体蛋白,b为pET-16*表达的菌体蛋白,pET-28a为28a载体表达的菌体蛋白,CS-1Sl/1B代表种子中的谷蛋白。
 实施例5、HMW谷蛋白1Slx2.3*和1Sly16*亚基基因功能鉴定 
使用美国National manufacturing公司10g电子型和面仪,按AACC54-40A方法,测定中国春、中国春-高大山羊草代换系小麦CS-1Sl/1B的以下几个指标(表1):干、湿筋谷蛋白(wet glutenin;dry glutenin);峰值时间(Peak time),也称和面时间(用min表示),用于测定面团到达最大阻力的时间;8分钟宽度(width at 8 min),用于测定面团的耐揉性;Peak Integral(% tq×min)也称8分钟面积,是用于表示面团强度和耐揉性的一个综合指标。最后测定了SDS沉降值和面包烘烤品质。
表1 中国春和CS-1Sl/1B代换系的品质参数测量 
Figure 2012102318734100002DEST_PATH_IMAGE001
品质分析结果表明:CS-1Sl/1B代换系中的干、湿筋谷蛋白的含量分别为17.5、19.9,均比其在中国春中的含量要高;特别是用于测定面团到达最大阻力的时间的和面时间从中国春的1.8 min提高到了2.1 min;8分钟宽度(width at 8 min),从3.25提高到了3.8;用于表示面团强度和耐揉性的一个综合指标8分钟面积(% TQ × min)也从67.65提高到76.95。SDS沉降值也由原来的45提高到65。这些参数表明,CS-1Sl/1B代换系的弹性与中国春相比得到了明显的提高。面包体积由550 cm3增加到699 cm3,进一步证实了1Sl的代换明显提高了代换系面团的弹性,使之更适合做面包小麦(图3)。
序列表
 
<110>  首都师范大学
<120>  一种改良小麦品质的方法
 
<130>  NOVA-ZL2012011
 
<160>  4    
 
<210>  1
<211>  941
<212>  PRT
<213>  小麦(Triticum aestivumL.
 
<400>  1
Met Ala Lys Arg Leu Val Leu Phe Val Ala Ile Val Val Ala Leu Val
1               5                   10                  15     
Ala Leu Thr Val Ala Glu Gly Glu Ala Ser Gly Gln Leu Gln Cys Glu
            20                  25                  30         
Arg Glu Leu Gln Glu Arg Glu Leu Lys Ala Cys Gln Gln Val Met Asp
        35                  40                  45             
Gln Gln Leu Arg Asp Ile Ser Pro Glu Cys His Pro Val Val Val Ser
    50                  55                  60                 
Pro Val Ala Gly Gln Tyr Glu Gln Gln Ile Val Val Pro Pro Lys Gly
65                  70                  75                  80 
Gly Ser Phe Tyr Pro Gly Glu Thr Thr Pro Pro Gln Gln Leu Gln Gln
                85                  90                  95     
Ser Ile Phe Trp Gly Ile Pro Ala Leu Leu Lys Arg Tyr Tyr Pro Ser
            100                 105                 110        
Val Ser Ser Pro Gln Gln Val Ser Tyr Tyr Pro Gly Gln Ala Ser Pro
        115                 120                 125            
Gln Arg Pro Gly Gln Gly Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Ser Arg
    130                 135                 140                
His Arg Gln Gln Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Pro Gln Gln Ser Gly Gln
145                 150                 155                 160
Trp Gln Gln Pro Glu Gln Gly Gln Pro Arg Tyr Tyr Pro Thr Ser Pro
                165                 170                 175    
Gln Gln Pro Gly Gln Leu Gln Gln Pro Ala Gln Gly Gln Gln Gly Gln
            180                 185                 190        
Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Ser
        195                 200                 205            
Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Ser Gln Leu Arg Pro Gly Gln Leu Gln Gln
    210                 215                 220                
Pro Val Gln Gly Gln Gln Pro Ala Gln Gly Gln Gln Gly Gln Gln Pro
225                 230                 235                 240
Gly Gln Gly Gln Gln Ser Gly Gln Gly Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln
                245                 250                 255    
Gln Gly Gln Gln Leu Glu Gln Gly Gln Lys Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser
            260                 265                 270        
Leu Gln Gln Ser Gly Gln Gly Gln Pro Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Leu
        275                 280                 285            
Gln Gln Ser Gly Gln Gly Gln Ser Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Pro Gln
    290                 295                 300                
Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Pro Gly Gln Leu Gln Gln Pro Ala Gln
305                 310                 315                 320
Gly Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly
                325                 330                 335    
Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln
            340                 345                 350        
Gln Thr Gly Gln Gly Gln Pro Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Pro Gln Gln
        355                 360                 365            
Ser Gly Gln Gly Gln Pro Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Ser Gln Gln Pro
    370                 375                 380                
Gly Gln Ser Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly Gln Gln Leu Gly
385                 390                 395                 400
Gln Gly Gln Gln Ala Gln Gln Pro Gly Gln Trp Gln Gln Pro Gly Gln
                405                 410                 415    
Glu Gln Pro Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Pro Gln Gln Ser Gly Gln Gly
            420                 425                 430        
Gln Pro Gly Tyr Tyr Leu Thr Ser Pro Gln Gln Pro Arg Gln Gly Gln
        435                 440                 445            
Gln Pro Gly Gln Leu Gln Gln Ser Ala Gln Gly Gln Glu Gly Gln Gln
    450                 455                 460                
Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly
465                 470                 475                 480
Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln
                485                 490                 495    
Pro Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Pro Gln Leu Ser Gly Gln Gly Gln Gln
            500                 505                 510        
Gly Gln Gln Leu Gly Gln Gly Gln Gln Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Leu
        515                 520                 525            
Gln Gln Ser Gly Gln Gly Gln Pro Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Pro Leu
    530                 535                 540                
Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Pro Gly Gln Leu Gln Gln Pro Ala Gln
545                 550                 555                 560
Gly Gln Gln Gly Gln Gln Leu Ala Gln Gly Lys Gln Gly Gln Gln Pro
                565                 570                 575    
Pro Gln Gly Gln Gln Gly Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly Gln
            580                 585                 590        
Gln Pro Ala Gln Gly Gln Arg Gly Gln Gln Pro Thr Gln Gly Gln Arg
        595                 600                 605            
Gly Gln Gln Pro Ala Gln Gly Gln Gln Ser Gly Gln Gly Gln Ser Gly
    610                 615                 620                
Tyr Tyr Pro Thr Ser Pro Gln Glu Ser Gly Gln Gly Gln Gln Pro Gly
625                 630                 635                 640
Gln Trp Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly Gln Gln Leu Gly Gln
                645                 650                 655    
Gly Gln Gln Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Leu Gln Gln Ser Gly Gln Gly
            660                 665                 670        
Gln Pro Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Pro Leu Gln Pro Gly Gln Gly Gln
        675                 680                 685            
Pro Gly Tyr Asp Ala Thr Ser Pro Gln Gln Pro Gly Gln Val Gln Gln
    690                 695                 700                
Pro Ala Gln Gly Gln Gln Gly Gln Gln Pro Ala Gln Gly Gln Gln Gly
705                 710                 715                 720
Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly Gln Gln Pro Ala Gln Gly Gln
                725                 730                 735    
Gln Gly Gln Gln Pro Ala Gln Gly Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Ser
            740                 745                 750        
Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Ser Gln Glu Ser Gly Gln Gly Gln Gln Pro
        755                 760                 765            
Gly Gln Trp Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Pro Gly Tyr Tyr Leu Thr
    770                 775                 780                
Ser Pro Leu Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser
785                 790                 795                 800
Leu Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Pro Gly Gln Trp Gln Gln Ser
                805                 810                 815    
Gly Gln Gly Gln Gln Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Pro Gln Leu Ser Gly
            820                 825                 830        
Gln Gly Gln Gln Pro Gly Gln Trp Leu Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln
        835                 840                 845            
Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Pro Gln Gln Ser Gly Gln Gly Gln Gln Pro
    850                 855                 860                 
Gly Gln Trp Leu Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly Tyr Tyr Pro Thr
865                 870                 875                 880
Ser Pro Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Ser Gly Gln Gly Gln Gln
                885                 890                 895    
Gly Tyr Tyr Ser Ser Tyr His Val Ser Ala Glu His Gln Ala Ala Ser
            900                 905                 910        
Leu Lys Val Ala Lys Ala Gln Gln Leu Ala Ala Gln Leu Pro Ala Met
        915                 920                 925             
Cys Arg Leu Glu Gly Gly Asp Ala Leu Ser Ala Ser Gln
    930                 935                 940    
 
 
<210>  2
<211>  2829
<212>  DNA
<213>  小麦(Triticum aestivumL.
 
<400>  2
atggctaagc ggttagtcct ctttgtggcg atagtcgtcg cccttgtggc tctcaccgtc       60
gctgaaggtg aggcctctgg gcaactacag tgtgagcgcg agctccagga gcgcgagctc      120
aaggcatgcc agcaggtcat ggaccagcag cttcgagaca ttagccccga gtgccacccc      180
gtcgtcgtca gcccggtcgc gggacaatac gagcagcaaa tcgtggtgcc gcccaagggc      240
ggatctttct accccggcga gaccacgcca ccgcaacaac tccaacaaag tatattttgg      300
ggaatacctg cactactaaa aaggtattac ccaagtgtaa gttctccgca gcaggtttca      360
tactatccag gccaagcttc tccgcaacgg ccaggacaag gtcagcagcc aggacaaggg      420
caacagtcaa gacacagaca acaaggatat tatccaactt ctccgcaaca gtcaggacaa      480
tggcaacaac cggaacaagg gcaaccaagg tactacccaa cttctccgca gcagccagga      540
caattgcaac aaccagcaca agggcaacaa gggcagcaac caggacaagg gcaacaaggt      600
cagcaaccag gacaagggca atcagggtac tacccaactt cttcgcagct gcggccagga      660
caattgcaac aaccagtaca agggcaacaa ccagcacaag ggcaacaagg tcaacagcca      720
ggacaagggc aacaatcagg acaagggcaa caaccaggac aagggcaaca aggtcagcag      780
ctcgaacaag gacaaaaagg gtactaccca acttctctgc agcagtcggg acaagggcaa      840
ccagggtact acccaacttc tctgcagcag tcaggacaag ggcaatcagg gtactaccca      900
acttctccgc agcaaccagg acaagggcag cagccaggac aattgcaaca accagcacaa      960
gggcagcaac caggacaagg gcaacaacca ggacaagggc aacaaggtca gcagccagga     1020
caagggcaac aaggccagca gccaggacaa gggcagcaaa cgggacaagg gcagccaggg     1080
tactacccaa cttctccgca gcaatcagga caagggcaac cagggtacta cccaacttct     1140
tcgcagcagc caggacaatc gcagcaacca ggacaagggc aacaaggtca gcaactagga     1200
caagggcaac aagctcagca gccaggacaa tggcagcaac cgggacaaga gcagccaggg     1260
tactacccaa cttctccgca acagtcagga caagggcaac cagggtacta cctaacttct     1320
ccgcagcagc caagacaagg gcagcagcca ggacaattgc aacaatcagc acaagggcaa     1380
gaaggacagc aaccaggaca agggcaacaa ggtcaacagc caggacaagg gcaacaaggt     1440
cagcagccag gacaagggca acaaggtcag caaccgggac aagggcagcc agggtactac     1500
ccaacttctc cgcagctgtc aggacaaggg caacaaggtc agcagctcgg acaaggacaa     1560
caagggtact acccaacttc tctgcaacag tcgggacaag ggcaaccagg gtactaccca     1620
acttctccgt tgcagccagg acaagggcag cagccaggac aattgcaaca accagcacaa     1680
gggcaacaag ggcagcaact agcacaaggg aaacaagggc agcaaccacc acaagggcaa     1740
caaggtcaac aaccaggaca agggcaacaa gggcagcaac cagcacaagg gcaacgaggt     1800
caacagccaa cacaagggca acgaggtcag cagccagcac aagggcagca atcgggacaa     1860
gggcagtcag ggtactaccc aacttctccg caggagtcag gacaagggca acagccagga     1920
caatggcaac aaccaggaca agggcaacaa ggtcagcagc tcggacaagg acaacaaggg     1980
tactacccaa cttctctgca acagtcagga caagggcaac cagggtacta cccaacttct     2040
ccgttgcagc caggacaagg gcaaccaggg tacgacgcaa cttctccgca acaaccagga     2100
caagtgcaac aaccagcaca agggcaacaa gggcagcaac cagcacaagg gcaacaaggt     2160
caacaaccag gacaagggca acaagggcag caaccagcac aagggcaaca aggtcaacag     2220
ccagcacaag gacagcaacc gggacaaggg cagtcagggt actacccaac ttcttcgcag     2280
gagtcaggac aagggcaaca gccaggacaa tggcaacaac caggacaagg gcaaccaggg     2340
tactacctaa cttctccatt gcagccagga caagggcaac aagggtacta cccaacttct     2400
ctgcagcaac caggacaagg gcagcaacca ggacaatggc aacaatcagg acaagggcaa     2460
caagggtact acccaacttc tccgcagctg tcaggacaag ggcaacagcc aggacaatgg     2520
ctgcaaccag gacaagggca acaagggtac tacccaactt ctccgcaaca gtcaggacaa     2580
gggcaacagc caggacaatg gctgcaacca ggacaagggc aacaagggta ctacccaact     2640
tctccgcaac agccaggaca agggcagcaa tcaggacaag ggcaacaagg ctactacagc     2700
tcataccatg ttagcgcgga gcaccaggcg gctagcctaa aggtggcaaa ggcacagcag     2760
ctcgcggcac agctgccggc aatgtgccgg ctggagggcg gtgacgcgtt gtcggccagc     2820
cagtgatag                                                             2829
 
 
<210>  3
<211>  749
<212>  PRT
<213>  小麦(Triticum aestivumL.
 
<400>  3
Met Ala Lys Arg Leu Val Leu Phe Ala Thr Val Val Thr Ala Leu Val
1               5                   10                  15     
Ala Leu Ser Thr Ala Glu Gly Glu Ala Ser Arg Gln Leu Gln Cys Glu
            20                  25                  30         
Arg Glu Leu Gln Glu Ser Ser Leu Glu Ala Cys Arg Gln Val Val Asp
        35                  40                  45             
Gln Gln Leu Ala Gly Arg Leu Pro Trp Ser Thr Gly Leu Gln Met Arg
    50                  55                  60                 
Cys Cys Gln Gln Leu Arg Asp Val Ser Ala Lys Cys Arg Pro Val Ala
65                  70                  75                  80 
Val Ser Gln Val Ala Arg Gln Tyr Glu Gln Thr Val Val Leu Pro Lys
                85                  90                  95     
Gly Gly Ser Phe Tyr Pro Gly Glu Thr Thr Pro Leu Gln Gln Leu Gln
            100                 105                 110        
Gln Gly Ile Phe Trp Gly Thr Ser Ser Gln Thr Val Gln Gly Tyr Tyr
        115                 120                 125            
Pro Ser Val Thr Ser Pro Arg Gln Gly Ser Tyr Tyr Pro Gly Gln Ala
    130                 135                 140                
Ser Pro Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Pro Gly Lys Trp Gln Glu
145                 150                 155                 160
Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Leu Gln Gln Pro
                165                 170                 175    
Gly Gln Gly Gln Gln Ile Gly Lys Gly Gln Gln Gly Tyr Tyr Pro Thr
            180                 185                 190        
Ser Leu Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Ile Gly Gln Gly Gln Gln
        195                 200                 205            
Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Pro Gln His Pro Gly Gln Arg Gln Gln Pro
    210                 215                 220                
Val Gln Gly Gln Gln Ile Gly Gln Gly Gln Gln Leu Glu Gln Gly Glu
225                 230                 235                 240
Gln Pro Gly Gln Trp Gln Gln Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Pro Gln Gln
                245                 250                 255    
Leu Gly Gln Gly Gln Glu Pro Gly Gln Trp Gln Gln Ser Gly Gln Gly
            260                 265                 270        
Gln Gln Gly His Tyr Pro Thr Ser Leu Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln
        275                 280                 285            
Gln Gly His Tyr Leu Ala Ser Gln Gln Gln Pro Gly Gln Gly Pro Gln
    290                 295                 300                
Gly His Tyr Pro Ala Ser Gln Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly
305                 310                 315                 320
His Tyr Pro Ala Ser Gln Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly His
                325                 330                 335    
Tyr Pro Ala Ser Gln Gln Glu Pro Gly Lys Gly Gln Gln Gly Gln Ile
            340                 345                 350        
Pro Ala Ser Gln Gln Gln Pro Gly Gln Gly Lys Gln Gly His Tyr Pro
        355                 360                 365            
Ala Ser Leu Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly His Tyr Leu Ala
    370                 375                 380                
Ser Gln Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly His Tyr Pro Ala Ser
385                 390                 395                 400
Gln Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly His Tyr Pro Ala Ser Gln
                405                 410                 415    
Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly His Tyr Pro Ala Ser Gln Gln
            420                 425                 430        
Glu Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly Gln Ile Pro Ala Ser Gln Gln Gln
        435                 440                 445            
Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly His Tyr Pro Ala Ser Leu Gln Gln Pro
    450                 455                 460                
Gly Gln Gly Gln Gln Gly His Tyr Pro Ala Ser Leu Gln Gln Leu Gly
465                 470                 475                 480
Gln Gly Gln Gln Thr Gly Gln Pro Gly Gln Lys Lys Gln Pro Gly Gln
                485                 490                 495    
Gly Gln Gln Thr Gly Gln Gly Gln Gln Pro Glu Gln Glu Gln Gln Ser
            500                 505                 510        
Gly Gln Gly Gln Gln Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Pro Gln Gln Pro Gly
        515                 520                 525            
Gln Gly Gln Gln Gln Gly Gln Gly Gln Gln Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser
    530                 535                 540                
Leu Gln Gln Pro Glu Lys Gly His Gln Gly His Tyr Pro Ala Ser Leu
545                 550                 555                 560
Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Pro Gly Gln Arg Gln Gln Pro Gly Gln
                565                 570                 575    
Gly Gln His Pro Glu Gln Glu Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly
            580                 585                 590        
Tyr Tyr Pro Thr Ser Pro Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Leu Gly
        595                 600                 605            
Gln Gly Gln Gln Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Gln Gln Ala Gly Gln Gly
    610                 615                 620                
Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly Arg Cys Pro Thr Ser Leu Gln
625                 630                 635                 640
Gln Thr Gly Gln Ala Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Ile Gly Gln
                645                 650                 655    
Val Gln Gln Pro Gly Gln Ala Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Gly
            660                 665                 670        
Tyr Tyr Pro Thr Ser Leu Gln Gln Pro Gly Gln Gly Gln Gln Ser Gly
        675                 680                 685            
Gln Gly Gln Gln Ser Gly Gln Gly His Gln Pro Gly Gln Glu Lys Gln
    690                 695                 700                
Gly Tyr Asp Ser Pro Tyr His Val Ser Ala Glu Gln Gln Ala Ala Ser
705                 710                 715                 720
Ser Met Val Ala Lys Ala Gln Gln Pro Thr Thr Gln Leu Thr Thr Val
                725                 730                 735    
Cys Arg Met Glu Gly Gly Asp Ala Leu Met Ala Ser Gln
            740                 745                
 
<210>  4
<211>  2250
<212>  DNA
<213>  小麦(Triticum aestivumL.
 
<400>  4
atggctaagc ggctggtcct ctttgcgaca gtagtaaccg ccctcgtggc tctcagcacc        60
gctgaaggtg aggcctctag gcaactacag tgtgagcgcg agctccagga gagctcgctt       120
gaggcatgcc gacaggtcgt ggaccaacag ttggccggtc ggcttccatg gagcacgggg       180
ctccagatgc gatgctgcca gcagctccga gatgttagcg ccaagtgtcg ccccgtcgcc       240
gtcagccaag tcgcaagaca atatgagcaa accgtggtgc tgcccaaggg cggatccttc       300
taccctggcg agaccacgcc actgcagcaa ctccaacaag gaatattttg gggaacatct       360
tcacaaacag tacaagggta ttacccaagc gtaacttctc ctcggcaggg gtcatattat       420
ccaggccaag cttctccaca acagccagga caagggcaac agcctggcaa atggcaagaa       480
ccaggacaag ggcaacaagg gtactaccca acttctctac agcagccagg acaagggcaa       540
cagataggaa aagggcaaca agggtactac ccaacttctc tgcagcagcc aggacaaggg       600
caacaaatag gacaaggaca acaagggtac tacccaactt ctccgcagca cccaggacaa       660
aggcaacaac cagtacaagg gcaacaaata ggacaagggc aacaactaga acaaggggaa       720
caaccaggac aatggcaaca agggtactat ccaacttctc cacagcagct aggacaaggc       780
caagaaccag gacaatggca acaatcagga caagggcaac aagggcacta cccaacttct       840
ctacaacagc caggacaagg gcaacaaggg cattacctag cttctcagca gcagccagga       900
caagggccac aagggcacta cccagcttct cagcagcagc caggacaagg gcaacaaggg       960
cactacccag cttctcagca gcagccagga caagggcaac aagggcacta cccagcttct      1020
cagcaagagc caggaaaagg gcaacaaggg caaatcccag cttctcagca gcagccagga      1080
caagggaaac aagggcacta cccagcttct ctgcagcaac caggacaagg gcaacaaggg      1140
cattacctag cttctcagca gcagccagga caagggcaac aagggcacta cccagcttct      1200
cagcagcagc caggacaagg gcaacaaggg cactacccag cttctcagca gcagccagga      1260
caagggcaac aagggcacta cccagcttct cagcaagagc caggacaagg gcaacaaggg      1320
caaatcccag cttctcagca acagccagga caagggcaac aagggcacta cccagcttct      1380
ctgcagcaac caggacaagg gcaacaaggg cattacccag cttctctaca gcagctagga      1440
caagggcaac aaacaggaca accaggacaa aagaagcaac caggacaagg gcaacaaaca      1500
ggacaagggc aacagccaga acaagagcaa caatcaggac aagggcaaca agggtactat      1560
ccaacttctc cacagcagcc aggacaaggg caacagcaag gacaagggca acaagggtac      1620
tacccaactt ctctgcagca gccagaaaaa gggcaccaag ggcactaccc agcttccctg      1680
cagcagccag gacaaggaca gccaggacaa aggcaacaac caggacaagg gcaacatcca      1740
gaacaagagc aacaaccagg acaagggcaa caagggtact atccaacttc tccacagcag      1800
ccaggacaag ggcaacaact aggacaaggg caacaagggt actacccaac ttcgcagcag      1860
gcaggacaag ggcaacaacc aggacaaggg cagcaagggc gctgcccaac gtctctacag      1920
cagacaggac aagcacaaca accaggacaa ggccaacaaa taggacaagt gcaacaacca      1980
ggacaagcgc aacaaccagg acaagggcaa caagggtact acccaacttc tctgcagcag      2040
cctggacaag ggcaacaatc aggacaaggg caacagtcag gacaaggaca ccaaccagga      2100
caagaaaaac aaggctacga cagcccatac catgttagcg cggagcagca agcggccagc      2160
tcaatggtgg caaaggcgca gcagcccacg acacagctga cgacagtgtg tcggatggag      2220
ggtggcgacg cattgatggc tagccagtga                                       2250

Claims (10)

1.一种改良小麦品质的方法,是将蛋白X和蛋白Y的编码基因导入出发小麦,获得转基因小麦,所述转基因小麦的品质优于所述出发小麦的品质;
所述蛋白X是如下1)或2):
1)由序列表中序列1所示的氨基酸序列组成的蛋白质;
2)将序列表中序列1所示的氨基酸序列经过一个或几个氨基酸残基的取代和/或缺失和/或添加且与小麦品质相关的由序列1衍生的蛋白质;
所述蛋白Y是如下3)或4):
3)由序列表中序列3所示的氨基酸序列组成的蛋白质;
4)将序列表中序列3所示的氨基酸序列经过一个或几个氨基酸残基的取代和/或缺失和/或添加且与小麦品质相关的由序列3衍生的蛋白质。
2.根据权利要求1所述的方法,其特征在于:所述蛋白X的编码基因是如下a)至c)中任一所述的DNA分子:
a)序列表中序列2所示的DNA分子;
b)在严格条件下与a)限定的DNA序列杂交且编码与小麦品质相关蛋白的DNA分子;
c)与a)限定的DNA序列具有90%以上同源性且编码与小麦品质相关蛋白的DNA分子;
所述蛋白Y的编码基因是如下d)至f)中任一所述的DNA分子:
d)序列表中序列4所示的DNA分子;
e)在严格条件下与d)限定的DNA序列杂交且编码与小麦品质相关蛋白的DNA分子;
f)与d)限定的DNA序列具有90%以上同源性且编码与小麦品质相关蛋白的DNA分子。
3.根据权利要求1或2所述的方法,其特征在于:所述小麦的品质为如下至少一种品质:
(1)干、湿筋谷蛋白含量;
(2)和面时间;
(3)8分钟宽度;
(4)8分钟面积;
(5)SDS沉降值;
(6)面包体积。
4.一种蛋白,是如下1)或2):
1)由序列表中序列1所示的氨基酸序列组成的蛋白质;
2)将序列表中序列1所示的氨基酸序列经过一个或几个氨基酸残基的取代和/或缺失和/或添加且与小麦品质相关的由序列1衍生的蛋白质。
5.权利要求4所述蛋白的编码基因,其特征在于:所述编码基因是如下a)至c)中任一所述的DNA分子:
a)序列表中序列2所示的DNA分子;
b)在严格条件下与a)限定的DNA序列杂交且编码与小麦品质相关蛋白的DNA分子;
c)与a)限定的DNA序列具有90%以上同源性且编码与小麦品质相关蛋白的DNA分子。
6.一种蛋白,是如下3)或4):
3)由序列表中序列3所示的氨基酸序列组成的蛋白质;
4)将序列表中序列3所示的氨基酸序列经过一个或几个氨基酸残基的取代和/或缺失和/或添加且与小麦品质相关的由序列3衍生的蛋白质。
7.权利要求6所述蛋白的编码基因,其特征在于:所述编码基因是如下d)至f)中任一所述的DNA分子:
d)序列表中序列4所示的DNA分子;
e)在严格条件下与d)限定的DNA序列杂交且编码与小麦品质相关蛋白的DNA分子;
f)与d)限定的DNA序列具有90%以上同源性且编码与小麦品质相关蛋白的DNA分子。
8.含有权利要求5和/或7所述编码基因的重组载体、表达盒、转基因细胞系或重组菌。
9.扩增权利要求5或7所述基因全长或其任意片段的引物对。
10.权利要求4和/或6所述蛋白、权利要求5和/或7所述编码基因、权利要求8所述重组载体、表达盒、转基因细胞系或重组菌在小麦品质改良中的应用;
所述小麦品质为如下至少一种品质:
(1)干、湿筋谷蛋白含量;
(2)和面时间;
(3)8分钟宽度;
(4)8分钟面积;
(5)SDS沉降值;
(6)面包体积。
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