JPH01140054A - グルコースセンサ - Google Patents
グルコースセンサInfo
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- JPH01140054A JPH01140054A JP62296011A JP29601187A JPH01140054A JP H01140054 A JPH01140054 A JP H01140054A JP 62296011 A JP62296011 A JP 62296011A JP 29601187 A JP29601187 A JP 29601187A JP H01140054 A JPH01140054 A JP H01140054A
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Classifications
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- C12M—APPARATUS FOR ENZYMOLOGY OR MICROBIOLOGY; APPARATUS FOR CULTURING MICROORGANISMS FOR PRODUCING BIOMASS, FOR GROWING CELLS OR FOR OBTAINING FERMENTATION OR METABOLIC PRODUCTS, i.e. BIOREACTORS OR FERMENTERS
- C12M21/00—Bioreactors or fermenters specially adapted for specific uses
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-
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- C12M25/14—Scaffolds; Matrices
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-
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
［産業上の利用分野］
本発明はグルコースセンサに関し、ざらに詳しくはグル
コースオキシダーゼ含有ゲルとｌ）Ｈセンサとからなる
グルコースセンサに関するものである。
コースオキシダーゼ含有ゲルとｌ）Ｈセンサとからなる
グルコースセンサに関するものである。
［従来の技術］
溶液中のグルコース濃度を測定するためのグルコースセ
ンサには種々の方式が知られているが（例えばスフ−テ
ン編、ソリッド・フェイズ・バイオケミストリ（Ｓｏｌ
ｉｄ Ｐｈａｓｅ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ）、４７
９〜５０５頁、ジョン・ウィリー・アンド・サンズ、ニ
ューヨーク（１９８３）） 、グルコースオキシダーゼ
（以下ＧＯＤと表記する）の触媒によるグルコース酸化
反応を利用している点では共通している。
ンサには種々の方式が知られているが（例えばスフ−テ
ン編、ソリッド・フェイズ・バイオケミストリ（Ｓｏｌ
ｉｄ Ｐｈａｓｅ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ）、４７
９〜５０５頁、ジョン・ウィリー・アンド・サンズ、ニ
ューヨーク（１９８３）） 、グルコースオキシダーゼ
（以下ＧＯＤと表記する）の触媒によるグルコース酸化
反応を利用している点では共通している。
グルコースセンサは、グルコース酸化反応によって消費
される０２、生成される［」２０２、グルコン酸をそれ
らに応じた電気化学的素子により検知し、グルコース濃
度を測定することをその原理としている。電気化学的素
子として、ｌ）Ｈガラス電極やｐＨ感受性電界効果型ト
ランジスタ（以下ＤＨ−ＩＳＦＥＴと表記する）を用い
てグルコースセンサを構成した場合、グルコン酸の生成
によって生じるｐＨ変化を検出することにより、グルコ
ース濃度を測定することができる。
される０２、生成される［」２０２、グルコン酸をそれ
らに応じた電気化学的素子により検知し、グルコース濃
度を測定することをその原理としている。電気化学的素
子として、ｌ）Ｈガラス電極やｐＨ感受性電界効果型ト
ランジスタ（以下ＤＨ−ＩＳＦＥＴと表記する）を用い
てグルコースセンサを構成した場合、グルコン酸の生成
によって生じるｐＨ変化を検出することにより、グルコ
ース濃度を測定することができる。
このようなタイプのグルコースセンサには、ｐＨガラス
電極を用いたものとして、ニルスンらによるものが知ら
れているにルスンら、ビオキミカ・ビオフィジ力・アク
タ（Ｂｉｏｃｈｉｍ、Ｂｉｏｐｈｙｓ、Ａｃｔａ）、第
３２０巻、５２９頁（１９７３） ）。また、１）Ｈ−
Ｉ Ｓ ＦＥＴを用いたものとしては、近年多くのもの
が発表されている（カラスら、アナリティカル・ケミス
トリ（Ａｎａ Ｉ 、 Ｃｈｅｍ、）、第５７巻、１９
２０頁（１９８５） ：花里ら、アイ・イー・イー・イ
ー・トランザクション・オン・エレクトロン・デバイシ
ズ（ＩＥＥＥＴｒａｎｓａｃｔｉｏｎ ｏｎ Ｅｌｅｃ
ｔｒｏｎ Ｄｅｖｉｃｅｓ）、第Ｅ Ｄ３３巻、第１号
、４７頁（１９８６）など）。これらのグルコースセン
サはｐｌ＋ガラス電極、もしくはＤＨ−ＩＳＦＥＴのｐ
Ｈ感応部上に市販のＧＯＤ標品を含むゲルを装着もしく
は形成したものである。
電極を用いたものとして、ニルスンらによるものが知ら
れているにルスンら、ビオキミカ・ビオフィジ力・アク
タ（Ｂｉｏｃｈｉｍ、Ｂｉｏｐｈｙｓ、Ａｃｔａ）、第
３２０巻、５２９頁（１９７３） ）。また、１）Ｈ−
Ｉ Ｓ ＦＥＴを用いたものとしては、近年多くのもの
が発表されている（カラスら、アナリティカル・ケミス
トリ（Ａｎａ Ｉ 、 Ｃｈｅｍ、）、第５７巻、１９
２０頁（１９８５） ：花里ら、アイ・イー・イー・イ
ー・トランザクション・オン・エレクトロン・デバイシ
ズ（ＩＥＥＥＴｒａｎｓａｃｔｉｏｎ ｏｎ Ｅｌｅｃ
ｔｒｏｎ Ｄｅｖｉｃｅｓ）、第Ｅ Ｄ３３巻、第１号
、４７頁（１９８６）など）。これらのグルコースセン
サはｐｌ＋ガラス電極、もしくはＤＨ−ＩＳＦＥＴのｐ
Ｈ感応部上に市販のＧＯＤ標品を含むゲルを装着もしく
は形成したものである。
［発明が解決しようとする問題点］
上述のようなｐＨ変化検知型のグルコースセンサはいず
れもグルコース酸化反応の直接生成物であるＤ−グルコ
ノ−δ−ラクトンの加水分解によって生じるグルコン酸
に帰因するプロトンを検出する。
れもグルコース酸化反応の直接生成物であるＤ−グルコ
ノ−δ−ラクトンの加水分解によって生じるグルコン酸
に帰因するプロトンを検出する。
グルコン酸の酸解離定数は４以下でおり、ｐＨ６以上で
はほぼ完全にプロトンと共役塩基に解離する。一方、Ｄ
−グルコノ−δ−ラクトンの加水分解反応も０１１５以
上では、平衡はグルコン酸生成の側に極端に片寄ってお
り、ｐＨが５以上でおればＧＯＤ触媒反応によって生じ
たＤ−グルコノ−δ−ラクトンは、はぼ完全にグルコン
酸に加水分解する。
はほぼ完全にプロトンと共役塩基に解離する。一方、Ｄ
−グルコノ−δ−ラクトンの加水分解反応も０１１５以
上では、平衡はグルコン酸生成の側に極端に片寄ってお
り、ｐＨが５以上でおればＧＯＤ触媒反応によって生じ
たＤ−グルコノ−δ−ラクトンは、はぼ完全にグルコン
酸に加水分解する。
従って、０１１６以上であれば、グルコース酸化反応の
直接生成物であるＤ−グルコノ−δ−ラクトンは、はぼ
完全にグルコン酸に加水分解されると共に、このグルコ
ン酸はほぼ完全にプロトンと共役塩基に解離するので、
ＧＯＤ触媒によるグルコース酸化反応で消費されるグル
コース量と、検知対象である生成プロトン岳とは１対１
の関係にあるものと考えてよい。ｐＨ変化検知型のグル
コースセンサでは、このような反応によってｐＨ感応部
上に生じたｐｌ＋変化を検知するので、Ｄ−グルコノ−
δ−ラクトンの加水分解反応が十分速く、グルコースの
消費速度とグルコン酸の生成速度がほぼ一致することが
望ましい。
直接生成物であるＤ−グルコノ−δ−ラクトンは、はぼ
完全にグルコン酸に加水分解されると共に、このグルコ
ン酸はほぼ完全にプロトンと共役塩基に解離するので、
ＧＯＤ触媒によるグルコース酸化反応で消費されるグル
コース量と、検知対象である生成プロトン岳とは１対１
の関係にあるものと考えてよい。ｐＨ変化検知型のグル
コースセンサでは、このような反応によってｐＨ感応部
上に生じたｐｌ＋変化を検知するので、Ｄ−グルコノ−
δ−ラクトンの加水分解反応が十分速く、グルコースの
消費速度とグルコン酸の生成速度がほぼ一致することが
望ましい。
しかし、Ｄ−グルコノ−δ−ラクトン加水分解反応の速
度定数は、自発的加水分解反応の場合、１０−３５ｅｃ
−１のオーダーであり（ボッカーら、ジャーナル・オブ
・アメリカン・ケミカル・ソサイアテイ（Ｊｏｕｒｎａ
ｌ ｏｆ Ａｍｅｒｉｃａｎ Ｃｈｅｍｉｃａｌ ５ｏ
ｃｉｅｔｙ）、第９５巻、１１３頁（１９７２）） 、
これはＤ−グルコノ−δ−ラクトンの生母がグルコン酸
に加水分解するのに１０分以上（常温、中性付近）を要
する程度の大きざである。
度定数は、自発的加水分解反応の場合、１０−３５ｅｃ
−１のオーダーであり（ボッカーら、ジャーナル・オブ
・アメリカン・ケミカル・ソサイアテイ（Ｊｏｕｒｎａ
ｌ ｏｆ Ａｍｅｒｉｃａｎ Ｃｈｅｍｉｃａｌ ５ｏ
ｃｉｅｔｙ）、第９５巻、１１３頁（１９７２）） 、
これはＤ−グルコノ−δ−ラクトンの生母がグルコン酸
に加水分解するのに１０分以上（常温、中性付近）を要
する程度の大きざである。
前述したようなｐｔ＋検知型グルコースセンサでは、Ｇ
ＯＤ標品を含むゲル内でグルコース酸化反応が進行する
。従ってＤ−グルコノ−δ−ラクトンの加水分解速度が
遅いと、グルコース酸化反応によって生じたグルコノ−
δ−ラクトンの多くはグルコン酸になる以前にゲル外へ
散逸してしまい、ｌ）Ｈガラス電極ヤｔ）Ｈ−ＩＳＦＥ
Ｔのｌ）Ｈ感応部上におけるｐＨ変化に奇与し得ない。
ＯＤ標品を含むゲル内でグルコース酸化反応が進行する
。従ってＤ−グルコノ−δ−ラクトンの加水分解速度が
遅いと、グルコース酸化反応によって生じたグルコノ−
δ−ラクトンの多くはグルコン酸になる以前にゲル外へ
散逸してしまい、ｌ）Ｈガラス電極ヤｔ）Ｈ−ＩＳＦＥ
Ｔのｌ）Ｈ感応部上におけるｐＨ変化に奇与し得ない。
事実、高純度のＧＯＤ標品（オリエンタル酵母社製、ベ
ーリンガー・マンハイム社製ＧＩ）を用いて、特開昭５
９−２０９１６５号公報記載の方法により作製したＩ）
Ｈ−ＩＳＦＥＴグルコースセンサでは、測定溶液の緩衝
能を０．００２程度まで下げてもグルコースに対して応
答を示さないことを発明者は確認している。従って、１
）Ｈ−検知型グルコースセンサでは、何らかの方法によ
ってＤ−グルコノ−δ−ラクトンの加水分解を促進させ
る必要がある。
ーリンガー・マンハイム社製ＧＩ）を用いて、特開昭５
９−２０９１６５号公報記載の方法により作製したＩ）
Ｈ−ＩＳＦＥＴグルコースセンサでは、測定溶液の緩衝
能を０．００２程度まで下げてもグルコースに対して応
答を示さないことを発明者は確認している。従って、１
）Ｈ−検知型グルコースセンサでは、何らかの方法によ
ってＤ−グルコノ−δ−ラクトンの加水分解を促進させ
る必要がある。
本発明は以上述べたような従来の事情に対処してなされ
たもので、Ｄ−グルコノ−δ−ラクトンの加水分解を促
進させることにより、低い試料濃度であっても実用上十
分に大きなセンサ出力か１７られるグルコースセンサを
提供することを目的とする。
たもので、Ｄ−グルコノ−δ−ラクトンの加水分解を促
進させることにより、低い試料濃度であっても実用上十
分に大きなセンサ出力か１７られるグルコースセンサを
提供することを目的とする。
［問題点を解決するための手段］
発明者は上記の問題点を解決するために鋭意研究した結
果、通常の市販ＧＯＤ標品のうち幾つかのものにはＤ−
グルコノ−δ−ラクトンの加水分解を促進するグルコノ
ラクトナーゼ（ＥＣ３，１，１゜１７）活性がみられ、
これらのＧＯＤ標品を用いて作製した１）Ｈ−ＩＳＦＥ
Ｔグルコースセンサでは、報告されているものと同程度
の出力が得られることに着目した。市販ＧＯＤ標品に混
在するグルコノラクトナーゼについては、チョウらの報
告（バイオテクノロジー・アンド・バイオエンジニアリ
ング（Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ ａｎｄ Ｂｉｏｅ
ｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ）、第１９巻、１８５頁（１９７
７） ）があるが、この報告はマルトースからグルコン
酸を生産する技術に関連したものであり、ｐＨ検知型グ
ルコースセンサに関連して、グルコノラクトナーゼに言
及した報告は全く無い。
果、通常の市販ＧＯＤ標品のうち幾つかのものにはＤ−
グルコノ−δ−ラクトンの加水分解を促進するグルコノ
ラクトナーゼ（ＥＣ３，１，１゜１７）活性がみられ、
これらのＧＯＤ標品を用いて作製した１）Ｈ−ＩＳＦＥ
Ｔグルコースセンサでは、報告されているものと同程度
の出力が得られることに着目した。市販ＧＯＤ標品に混
在するグルコノラクトナーゼについては、チョウらの報
告（バイオテクノロジー・アンド・バイオエンジニアリ
ング（Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ ａｎｄ Ｂｉｏｅ
ｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ）、第１９巻、１８５頁（１９７
７） ）があるが、この報告はマルトースからグルコン
酸を生産する技術に関連したものであり、ｐＨ検知型グ
ルコースセンサに関連して、グルコノラクトナーゼに言
及した報告は全く無い。
本発明者はグルコノラクトナーゼのＤ−グルコノラクト
ンに対する加水分解能に着目し、このグルコノラクトナ
ーゼをＤ−グルコノラクトンの加水分解促進剤としてグ
ルコースオキシダーゼ含有ゲル中に含めることにより、
またその量を好適な所定量とすることにより所期の目的
が達せられることを見い出した。
ンに対する加水分解能に着目し、このグルコノラクトナ
ーゼをＤ−グルコノラクトンの加水分解促進剤としてグ
ルコースオキシダーゼ含有ゲル中に含めることにより、
またその量を好適な所定量とすることにより所期の目的
が達せられることを見い出した。
すなわち本発明は、グルコースオキシダーゼ含有ゲルと
ｐＨセンサとからなるグルコースセンサにおいて、グル
コースオキシダーゼ含有ゲルにグルコノラクトナーゼ（
ＥＣ３，１，１，１７＞が含有されてなることを特徴と
するグルコースセンサである。
ｐＨセンサとからなるグルコースセンサにおいて、グル
コースオキシダーゼ含有ゲルにグルコノラクトナーゼ（
ＥＣ３，１，１，１７＞が含有されてなることを特徴と
するグルコースセンサである。
グルコースオキシダーゼ含有ゲル中に含有すべきグルコ
ノラクトナーゼの量は、グルコース酸化反応によって生
じたＤ−グルコノ−δ−ラクトンが直ちに加水分解され
るために必要、かつ十分な量である。グルコノラクトナ
ーゼのミカエリス定数を１０ｍ）ｌ程度（ベイツーら、
アーカイブズ・オブ・バイオケミストリー・アンド・バ
イ１フイジクス（Ａｒｃｈｉｖｅｓ ｏｆ Ｂｉｏｃｈ
ｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ Ｂｉｏｐｈｙｓｉｃｓ）、第
１９２巻、第２号、４８２頁（１９７９） ）とすると
、清水らの酵素分析法（講談社、１９７７）、２２頁に
記載の式に従って計算すれば、酵素含有ゲルＩ Ｃｍ３
あたり５００酵素単位であれば、グルコース酸化反応に
よるグルコース消費速度とグルコン酸生成速度がほぼ一
致し、良好な結果が得られる。実際には酵素含有ゲル作
製時における酵素の失活や、ゲルの物理的障害による見
かけの酵素活性の低下を考慮して、さらに多くの活性を
ゲルに含有させることが望ましい。
ノラクトナーゼの量は、グルコース酸化反応によって生
じたＤ−グルコノ−δ−ラクトンが直ちに加水分解され
るために必要、かつ十分な量である。グルコノラクトナ
ーゼのミカエリス定数を１０ｍ）ｌ程度（ベイツーら、
アーカイブズ・オブ・バイオケミストリー・アンド・バ
イ１フイジクス（Ａｒｃｈｉｖｅｓ ｏｆ Ｂｉｏｃｈ
ｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ Ｂｉｏｐｈｙｓｉｃｓ）、第
１９２巻、第２号、４８２頁（１９７９） ）とすると
、清水らの酵素分析法（講談社、１９７７）、２２頁に
記載の式に従って計算すれば、酵素含有ゲルＩ Ｃｍ３
あたり５００酵素単位であれば、グルコース酸化反応に
よるグルコース消費速度とグルコン酸生成速度がほぼ一
致し、良好な結果が得られる。実際には酵素含有ゲル作
製時における酵素の失活や、ゲルの物理的障害による見
かけの酵素活性の低下を考慮して、さらに多くの活性を
ゲルに含有させることが望ましい。
前述の如く、ＧＯＤ標品中にグルコノラクトナーゼが混
在する場合には、この混在するグルコノラクトナーゼの
みをもって上述の活性量をゲル中に含有させようとする
と、ＧＯＤ自体の量を調節しなければならない場合があ
り、ＧＯＤ標品中のグルコノラクトナーゼ含有早が少な
い場合には、ゲルの調製に支障をきたす程度のＧＯＤ標
品量が必要となる場合がある。
在する場合には、この混在するグルコノラクトナーゼの
みをもって上述の活性量をゲル中に含有させようとする
と、ＧＯＤ自体の量を調節しなければならない場合があ
り、ＧＯＤ標品中のグルコノラクトナーゼ含有早が少な
い場合には、ゲルの調製に支障をきたす程度のＧＯＤ標
品量が必要となる場合がある。
市販ＧＯＤ標品によって作製されたｐＨ検知型グルコー
スセンサ（前出文献）の出力は、他のｐＨ検知型酵素セ
ンサ、例えばペニシリンセンサ（カラスら、アナリティ
カル・ケミストリ（Ａｎａ ｌ ｙｔ ｉ ｃａ ＩＣ
ｈｅｍｉｓｔｒｙ）、第５７巻、１９２４頁）、尿素セ
ンサ（在中ら、前出文献）の出力に較べ小さい。
スセンサ（前出文献）の出力は、他のｐＨ検知型酵素セ
ンサ、例えばペニシリンセンサ（カラスら、アナリティ
カル・ケミストリ（Ａｎａ ｌ ｙｔ ｉ ｃａ ＩＣ
ｈｅｍｉｓｔｒｙ）、第５７巻、１９２４頁）、尿素セ
ンサ（在中ら、前出文献）の出力に較べ小さい。
このことは市販ＧＯＤ標品に混在するグルコノラクトナ
ーゼ量では不十分なことを示している。
ーゼ量では不十分なことを示している。
従ってＧＯＤ標品としてグルコノラクトナーゼが含まれ
ている場合であっても、改めて所要量のグルコノラクト
ナーゼを追加することが一般に好ましい。
ている場合であっても、改めて所要量のグルコノラクト
ナーゼを追加することが一般に好ましい。
また、°本発明において用いられるｐＨセンサとしては
ｆ）Ｈ−Ｉ Ｓ ＦＥＴ、’ｆ）ｔｌガラス電極等が挙
げられる。
ｆ）Ｈ−Ｉ Ｓ ＦＥＴ、’ｆ）ｔｌガラス電極等が挙
げられる。
［作用］
本発明においては、Ｇ’ＯＤ含有ゲル中に、グルコノ−
δ−ラクトンの加水分解反応を触媒するグルコノラクト
ナーゼを含有させることにより、Ｄ−グルコノ−δ−ラ
クトンの加水分解を促進Ｖしめ、ＧＯＤ触媒によるグル
コース酸化反応で消費されるグルコースのゲル中での消
失速度とＤ−グルコノ−δ−ラクトンの加水分解産物で
あるグルコン酸の生成速度とを同程度にすることにより
、ｆ）Ｈ検知型グルコースセンサの出力を改善する。
δ−ラクトンの加水分解反応を触媒するグルコノラクト
ナーゼを含有させることにより、Ｄ−グルコノ−δ−ラ
クトンの加水分解を促進Ｖしめ、ＧＯＤ触媒によるグル
コース酸化反応で消費されるグルコースのゲル中での消
失速度とＤ−グルコノ−δ−ラクトンの加水分解産物で
あるグルコン酸の生成速度とを同程度にすることにより
、ｆ）Ｈ検知型グルコースセンサの出力を改善する。
［実施例］
以下、本発明の実施例について詳細に説明する。
以下の実施例で用いたグルコノラクトナーゼは、ベイツ
ーらの方法（アーカイブズ−・オブ・バイオケミストリ
ー・アンド・バイ１フイジクス（Ａｒｃｈｉｖｅｓ ｏ
ｆ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ ８ｉｏｐｈｙ
ｓｉｃｓ）、第１９２巻、４８２頁（１９７９） ）に
より、牛肝臓より抽出・ｖ３賀したものである。精製し
たグルコノラクトナーゼの比活性は２５℃、ｐＨ７，５
で１，１００単位／ｍＱタンパク質（１単位は１分間に
１μｍｏｌｅのＤ−グルコノ−δ−ラクトンを加水分解
する活性）であった。また、２５℃、ｐＨ７，５におけ
るＤ−グルコノ−δ−ラクトンに対するミカエリス定数
は、ｌ１ｍ）ｌであった。
ーらの方法（アーカイブズ−・オブ・バイオケミストリ
ー・アンド・バイ１フイジクス（Ａｒｃｈｉｖｅｓ ｏ
ｆ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ ８ｉｏｐｈｙ
ｓｉｃｓ）、第１９２巻、４８２頁（１９７９） ）に
より、牛肝臓より抽出・ｖ３賀したものである。精製し
たグルコノラクトナーゼの比活性は２５℃、ｐＨ７，５
で１，１００単位／ｍＱタンパク質（１単位は１分間に
１μｍｏｌｅのＤ−グルコノ−δ−ラクトンを加水分解
する活性）であった。また、２５℃、ｐＨ７，５におけ
るＤ−グルコノ−δ−ラクトンに対するミカエリス定数
は、ｌ１ｍ）ｌであった。
また、ＧＯＤにはオリエンタル酵母社製（３８０単位１
ｍｙ標品）を用いた。
ｍｙ標品）を用いた。
実施例１
特開昭５９−２０９１６５号公報記載のリフトオフ法を
用いて、Ｉ））１−ＩＳＦＥＴのゲート領域上に酵素固
定化ゲルを作製した。スピン塗イｆｉ ｔ、た蛋白質溶
液の組成を第１表に示す。
用いて、Ｉ））１−ＩＳＦＥＴのゲート領域上に酵素固
定化ゲルを作製した。スピン塗イｆｉ ｔ、た蛋白質溶
液の組成を第１表に示す。
（以下余白）
第１表
＊１）グルコノラクトナーゼ溶液は１０ｍＭ Ｍ（ＪＣ
Ｉ２水溶液を用いて調製した。
Ｉ２水溶液を用いて調製した。
また、対照用として、グルコノラクトナーゼ溶液のかわ
りに１０ｍＭ ＭＣＩＣ１２を加えた蛋白質溶液を用い
・て酵素固定化ゲルを同様の方法で作製した。
りに１０ｍＭ ＭＣＩＣ１２を加えた蛋白質溶液を用い
・て酵素固定化ゲルを同様の方法で作製した。
作製した酵素固定化ゲルの厚さはいずれも１庫であった
。
。
実施例２
センサーズ・アンド・アクチュエイターズ（ｓｅｎｓｏ
ｒｓ ａｎｄ ＡＣｔｕａｔＯｒＳ） 、第７巻、２３
３頁記載の方法に従って、ｐＨ−ｌ５ＦＥＴゲート領域
上に酵素固定化ゲルを作製した。用いた蛋白質溶液の組
成は第２表に示す如くであり、これらを混合後、りＨ−
ＩＳＦＥＴゲート領域上に作製したウェル内に滴下した
。
ｒｓ ａｎｄ ＡＣｔｕａｔＯｒＳ） 、第７巻、２３
３頁記載の方法に従って、ｐＨ−ｌ５ＦＥＴゲート領域
上に酵素固定化ゲルを作製した。用いた蛋白質溶液の組
成は第２表に示す如くであり、これらを混合後、りＨ−
ＩＳＦＥＴゲート領域上に作製したウェル内に滴下した
。
＄１）グルコノラクトナーゼ溶液は１０ｍＭ ＨｇＣｌ
２水溶液を用いて調製した。
２水溶液を用いて調製した。
その後、紫外線を照射して、２−ヒドロキシエチルメタ
クリル酸を重合させて酵素固定化ゲルを形成した。
クリル酸を重合させて酵素固定化ゲルを形成した。
また、対照用として、グルコノラクトナーゼ溶液のかわ
りに１０１１１８ Ｍ（７Ｃ１２水溶液を用いて酵素固
定化ゲルを形成したものも用意した。
りに１０１１１８ Ｍ（７Ｃ１２水溶液を用いて酵素固
定化ゲルを形成したものも用意した。
このようにして形成したゲルの厚さはいずれも２００珈
であった。
であった。
応答特性の評価
以上のようにして作製したグルコースセンサについて、
その応答特性を測定した。その結果を第１図および第２
図に示す。
その応答特性を測定した。その結果を第１図および第２
図に示す。
センサの応答の測定は、２ｍ１４のｔｖｇｃ＋２を含む
２０ｍＭ ＨＥＰＥＳ−ＮａＯＨ緩衝液（ｐＨ７，５）
を用いて行った。液温は２５℃に保った。
２０ｍＭ ＨＥＰＥＳ−ＮａＯＨ緩衝液（ｐＨ７，５）
を用いて行った。液温は２５℃に保った。
第１図においてＡは実施例１によって作製した本発明に
よるグルコースセンサの応答特性図、Ｂは実施例２によ
って作製した本発明によるグルコースセンサの応答特性
図である。また、第２図は対照用としてグルコノラクト
ナーゼを含有しない酵素固定化ゲルを用いたグルコース
センサの応答特性図で、ａは第１図Ａに対応して作製さ
れたもの、ｂは第１図Ｂに対応して作製されたものであ
る。
よるグルコースセンサの応答特性図、Ｂは実施例２によ
って作製した本発明によるグルコースセンサの応答特性
図である。また、第２図は対照用としてグルコノラクト
ナーゼを含有しない酵素固定化ゲルを用いたグルコース
センサの応答特性図で、ａは第１図Ａに対応して作製さ
れたもの、ｂは第１図Ｂに対応して作製されたものであ
る。
同図かられかるように、本発明のグルコノラクトナーゼ
を含有するＧＯＤ固定化ゲルをもつグルコースセンサで
はグルコース濃度０． Ｏｌｍ）ｌに対しても十分大き
な出力を示し、０．０１ｍ）Ｉから１０ｍＨのグルコー
スを測定できる。それに対し、第２図に示したように従
来のグルコノラクトナーゼを含有しないＧＯＤ固定化ゲ
ルをもつグルコースセンサでは０．１ｍＭ程度のグルコ
ース濃度までしか測定に十分なセンサ出力を示さなかっ
た。
を含有するＧＯＤ固定化ゲルをもつグルコースセンサで
はグルコース濃度０． Ｏｌｍ）ｌに対しても十分大き
な出力を示し、０．０１ｍ）Ｉから１０ｍＨのグルコー
スを測定できる。それに対し、第２図に示したように従
来のグルコノラクトナーゼを含有しないＧＯＤ固定化ゲ
ルをもつグルコースセンサでは０．１ｍＭ程度のグルコ
ース濃度までしか測定に十分なセンサ出力を示さなかっ
た。
［発明の効果］
以上説明したように、本発明のグルコースセンサは酵素
含有ゲル中にグルコノラクトナーゼが添加されているの
で、低温度のグルコースに対しても十分に大きなセンサ
出力を示し、ｐｔ＋変化検知型グルコースセンサの検出
下限が改善される効果を有する。
含有ゲル中にグルコノラクトナーゼが添加されているの
で、低温度のグルコースに対しても十分に大きなセンサ
出力を示し、ｐｔ＋変化検知型グルコースセンサの検出
下限が改善される効果を有する。
第１図は本発明によるグルコースセンサのグルコースセ
ンサとセンサ出力との関係を示す図、第２図は従来例に
よるグルコースセンサのグルコース濃度とセンサ出力と
の関係を示す図である。
ンサとセンサ出力との関係を示す図、第２図は従来例に
よるグルコースセンサのグルコース濃度とセンサ出力と
の関係を示す図である。
Claims (2)
- （１）グルコースオキシダーゼ含有ゲルとｐＨセンサと
からなるグルコースセンサにおいて、グルコースオキシ
ダーゼ含有ゲルにグルコノラクトナーゼ（ＥＣ３．１．
１．１７）が含有されてなることを特徴とするグルコー
スセンサ。 - （２）ゲル中のグルコノラクトナーゼ残存活性がゲル１
ｃｍ＾３あたり５００単位以上である特許請求の範囲第
１項記載のグルコースセンサ。
Priority Applications (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP62296011A JPH01140054A (ja) | 1987-11-26 | 1987-11-26 | グルコースセンサ |
| US07/276,663 US5082786A (en) | 1987-11-26 | 1988-11-28 | Glucose sensor with gel-immobilized glucose oxidase and gluconolactonase |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP62296011A JPH01140054A (ja) | 1987-11-26 | 1987-11-26 | グルコースセンサ |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH01140054A true JPH01140054A (ja) | 1989-06-01 |
Family
ID=17827966
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP62296011A Pending JPH01140054A (ja) | 1987-11-26 | 1987-11-26 | グルコースセンサ |
Country Status (2)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5082786A (ja) |
| JP (1) | JPH01140054A (ja) |
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