WO2011007773A1 - 変異型Rasポリペプチドの結晶 - Google Patents

変異型Rasポリペプチドの結晶 Download PDF

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WO2011007773A1
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ras
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片岡徹
島扶美
田村厚夫
熊坂崇
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国立大学法人神戸大学
財団法人高輝度光科学研究センター
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    • G01N2500/02—Screening involving studying the effect of compounds C on the interaction between interacting molecules A and B (e.g. A = enzyme and B = substrate for A, or A = receptor and B = ligand for the receptor)

Definitions

  • the present invention relates to a crystal of a mutant Ras polypeptide into which a mutation having a three-dimensional structure having a pocket on the molecular surface is introduced in Ras, a method for producing the crystal, and Ras using the three-dimensional structure information obtained from the crystal.
  • the present invention relates to a method for screening a function inhibitor.
  • Ras a ras oncogene product
  • Ras is a low molecular weight G protein.
  • mammals there are three Ras isoforms: H-, N-, and K-Ras.
  • homologues such as M-Ras and Rap having similar amino acid sequences exist in Ras, and the Ras family is formed including these.
  • Ras is considered to be an excellent molecular target in the development of anticancer drugs because Ras activation due to mutation of any of H-, N-, and K-Ras is frequently observed.
  • Ras controls signal transduction while going back and forth between an active GTP-bound Ras (Ras-GTP) and an inactive GDP-bound Ras (Ras-GDP).
  • a ligand extracellular signal
  • Ras-GTP Ras-GTP returns to Ras-GDP by the action of a factor (GTPase-activating protein: GAP) that promotes GTP hydrolysis (GTPase) activity inherent in Ras, and is inactivated until the next signal is received.
  • GAP GTPase-activating protein
  • Ras mutation active mutation reduces Ras GTP hydrolytic resolution and increases the proportion of GTP-bound Ras in the cell. It is estimated that it will become cancer because it keeps transmitting.
  • Ras-GTP a GTP-linked type
  • state 1 and state 2 Two types of interconvertible three-dimensional structures
  • state 2 is a truly activated form that can bind to the target protein and perform signal transduction
  • state 1 is an inactive form that cannot bind to the target protein.
  • the three-dimensional structure of state 2 has been elucidated by X-ray crystal structure analysis and NMR analysis.
  • Non-patent Document 1 Although the elucidation of the three-dimensional structure of state 1 of H-Ras-GTP has been attempted, it has not yet been fully elucidated. X-ray crystal structure analysis has been performed on H-RasT35S (1 to 189 amino acid residues) which is a mutant H-Ras (Non-patent Document 1). However, the three-dimensional structure of state 1 disclosed in Non-Patent Document 1 lacks the electron density of the main chain of a plurality of amino acid residues and cannot be said to be a complete three-dimensional structure. Such a defective site is a site contained in two switch regions (switch I, II) that are important for Ras to recognize and activate the target protein.
  • switch I, II switch regions
  • Non-patent Document 2 X-ray crystal structure analysis of state-type 1 of wild-type M-Ras-GTP has been conducted (PDB ID: 1X1S) (Non-patent Document 2).
  • PDB ID: 1X1S X-ray crystal structure analysis of state-type 1 of wild-type M-Ras-GTP.
  • the present invention relates to a crystal of Ras polypeptide having a three-dimensional structure (state 1) having a pocket on the molecular surface of Ras, a method for producing the crystal, and a three-dimensional structure obtained by X-ray crystal structure analysis using the crystal. It is an object of the present invention to provide a method for screening a substance that inhibits Ras function based on structural information.
  • the present inventors have intensively studied to solve the above-mentioned problems, paying attention to a mutation that takes a three-dimensional structure (state 1) having a pocket on the molecular surface in Ras, and a mutant Ras polypeptide into which such a mutation has been introduced. And obtained a co-crystal of the mutant Ras polypeptide and a GTP analog, and further clarified the three-dimensional structure information including the pocket periphery by conducting X-ray crystal structure analysis of the co-crystal. The present invention has been completed.
  • this invention consists of the following. 1.
  • a substitution of one or more amino acids is introduced at a site including the vicinity of the switch I region, and the mutant Ras polypeptide having a three-dimensional structure having a pocket on the molecular surface by introduction of the mutation and GTP or Co-crystal with GTP analog.
  • the partial polypeptide is a partial polypeptide of H-Ras consisting of the first to 166th amino acid residues shown in SEQ ID NO: 1, and the mutation is the 35th threonine of the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 1.
  • a polypeptide substituted with serine 2)
  • the partial polypeptide is a partial polypeptide of M-Ras consisting of the first to 178th amino acid residues shown in SEQ ID NO: 2, and the mutation is the 40th proline of the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 2.
  • the co-crystal according to item 1 or 2, which is 120 °. 4).
  • the co-crystal according to 2 or 3 above, wherein ⁇ 120 °. 5.
  • the mutant Ras polypeptide In the Ras partial polypeptide, a substitution of one or more amino acids is introduced at a site including the vicinity of the switch I region, and the mutant Ras polypeptide having a three-dimensional structure having a pocket on the molecular surface by introduction of the mutation and GTP or A method for producing co-crystals with GTP analogs.
  • the mutant Ras polypeptide is a polypeptide of 1) or 2) below: 1)
  • the partial polypeptide is a partial polypeptide of H-Ras consisting of the first to 166th amino acid residues shown in SEQ ID NO: 1, and the mutation is the 35th threonine of the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 1.
  • a polypeptide substituted with aspartic acid. 12 A step in which the mutant Ras polypeptide is the polypeptide of 1), and the solution containing the Ras protein is crystallized by vapor diffusion using a precipitant solution containing ammonium sulfate or polyethylene glycol having a molecular weight of 2000 to 5000. The manufacturing method of the preceding clause 11 containing. 13.
  • the mutant Ras polypeptide is the polypeptide of the above 2), and includes a step of crystallizing the solution containing the Ras protein by a vapor diffusion method using a precipitant solution containing polyethylene glycol having an average molecular weight of 1000 to 2000. 13.
  • the production method according to item 12 above. 14 A method of screening for a Ras function inhibitor comprising the following steps: (1) a step of designing or selecting a candidate compound that binds to a pocket using the three-dimensional structure information obtained from the co-crystal according to any one of 1 to 9 above; (2) synthesizing or obtaining the candidate compound designed or selected, (3) A step of bringing the candidate compound into contact with Ras in order to examine the Ras function inhibitory activity of the candidate compound. 15.
  • a method of screening for a Ras function inhibitor comprising the following steps: (1) A step of preparing a co-crystal of a mutant Ras polypeptide and GTP or a GTP analog by the method according to any one of 10 to 13 above, (2) a step of solving the crystallized structure of the polypeptide by X-ray crystal structure analysis to obtain three-dimensional structure information of the polypeptide; (3) Designing or selecting a candidate compound that binds to the pocket using the obtained three-dimensional structure information; (4) synthesizing or obtaining the candidate compound designed or selected, (5) A step of bringing the candidate compound into contact with Ras in order to examine the Ras function inhibitory activity of the candidate compound.
  • the present invention it is possible to obtain a co-crystal of a mutant polypeptide having a three-dimensional structure (state 1) having a pocket on the molecular surface of Ras and a GTP analog, and by X-ray crystal structure analysis of the crystal, Three-dimensional structure information including the Ras pocket can be obtained.
  • a Ras function inhibitor is expected to act as an anticancer agent.
  • Example 2-1 It is a photograph showing a crystal of H-RasRaT35S.
  • Example 2-2 It is a photograph showing a crystal of H-RasRaT35S.
  • Example 2-2 It is a photograph showing a crystal of M-RasRaP40D.
  • Example 2-3 It is a figure showing the electron density map from the specific angle of H-Ras T35S.
  • Example 3 It is a figure showing the electron density map from the specific angle of H-Ras T35S.
  • Example 3 It is a figure showing the electron density map from the specific angle of M-Ras P40D.
  • Example 3 It is a figure which shows the three-dimensional structure of H-Ras T35S and M-Ras P40D. (Example 3) It is a figure which shows the NMR spectrum of M-Ras P40D. (Reference Example 1) It is a figure which shows the fluctuation of the three-dimensional structure of switch ⁇ I of H-Ras T35S. It is a figure which shows the fluctuation of the three-dimensional structure of switch II of H-Ras T35S. It is a figure which shows the fluctuation of the three-dimensional structure of switch ⁇ I of M-Ras P40D. It is a figure which shows the fluctuation of the three-dimensional structure of switch II of M-Ras P40D.
  • a mutant Ras polypeptide is prepared, a co-crystal of the mutant Ras polypeptide and GTP or GTP analog is obtained, and X-ray crystal structure analysis is performed. This is based on the elucidation of the three-dimensional structure information.
  • Ras is not limited as long as it is included in the Ras family, and includes three Ras isoforms such as H-, N-, and K-Ras, and homologs such as M-Ras and Rap.
  • the Ras protein is not particularly limited as long as it is derived from a mammal, and examples thereof include those derived from humans, cows and pigs. Ras is preferably H-Ras or M-Ras.
  • the mutant Ras polypeptide of the present invention is obtained by introducing a mutation that takes a three-dimensional structure having a pocket on the molecular surface into a partial polypeptide of Ras.
  • the Ras partial polypeptide is derived from the Ras family and includes an amino acid sequence including a region constituting a pocket.
  • a polypeptide comprising the following amino acid sequence of SEQ ID NO: 1 (1st to 166th of H-Ras) and amino acid sequence of SEQ ID NO: 2 (1st to 178th of M-Ras) is exemplified.
  • the pocket on the molecular surface in the present invention does not exist on the molecular surface of Ras-GDP or Ras-GTP state 2 and exists in Ras-GTP state 1.
  • the pocket is surrounded by a region called a switch region (including a switch I region and a switch II region) in the amino acid sequence of Ras.
  • the switch region is defined as two regions where the steric structure changes greatly between GDP-bound and GTP-bound, and is an important region for Ras to recognize and activate the target molecule. GTP binds to this region. .
  • the amino acid sequence of the switch I region is represented by YDPTIED (SEQ ID NO: 3).
  • the amino acid sequence near the switch I region varies with members within the Ras family.
  • the vicinity of the switch I region means a region consisting of 3 to 5 amino acids before the switch I region and a region consisting of 3 to 5 amino acids after the switch I region.
  • “A site including the vicinity of the switch I region” is a site consisting of the switch I region and the vicinity of the switch I region, and the amino acid sequence is X 1 X 2 X 3 X 4 X 5 YDPTIED X 6 X 7 X 8 X 9 X 10 ( SEQ ID NO: 4) (underlined is switch I region).
  • amino acid sequence of a portion including a: switch I region near, in the H-Ras, HFVDE YDPTIED SYRKQ (SEQ ID NO: 5), in the M-Ras, can be represented by IFVPD YDPTIED SYLKH (SEQ ID NO: 6).
  • X 3 and X 4 correspond to the 29th and 30th amino acids in H-Ras, and correspond to the 39th and 40th amino acids in M-Ras.
  • the Ras polypeptide into which the mutation is introduced has a hydrogen bond as described above, whether or not the mutation has a three-dimensional structure with a pocket on the molecular surface of the Ras protein can be predicted. it can. This can be confirmed using molecular modeling such as computer simulation known per se.
  • mutant polypeptide of the present invention when analyzed by 31 P-NMR, it corresponds to state 1 and a chemical shift derived from the phosphorus atom of the ⁇ -phosphate group of GTP exists on the low magnetic field side. Ras-GTP induces a transition to state 2 due to the presence of the target protein.
  • target protein for example, Raf
  • the mutation introduced into Ras is a mutation that takes a three-dimensional structure having a pocket on the molecular surface of the mutant Ras polypeptide.
  • 31 P-NMR analysis of H-Ras T35S is performed by Spoerner M, Herrmann C, Vetter IR, Kalbitzer HR, Wittinghofer A. Proc Natl Acad Sci USA. 2001 Apr 24; 98 (9): 4944-9.PMID: It is shown in Fig. 4 of 11320243.
  • the mutation is a region comprising the 27th to 43rd amino acids, preferably the 30th to 41st amino acids. A substitution of one or more amino acids in a region.
  • the mutation is a substitution of the 31st and / or 35th amino acid, particularly preferably a substitution of the 35th threonine.
  • the 35th threonine is preferably substituted with serine (hereinafter, this mutant Ras polypeptide is referred to as “H-Ras T35S”).
  • the mutation is a region consisting of the 37th to 53rd amino acids, preferably the 40th to 51st amino acids. A substitution of one or more amino acids in a region.
  • the mutation is a substitution of the 40th, 41st and / or 45th amino acid, particularly preferably a substitution of the 40th proline.
  • the 40th proline is preferably substituted with aspartic acid (hereinafter, this mutant Ras polypeptide is referred to as “M-Ras P40D”).
  • mutant Ras polypeptide of the present invention in the amino acid sequences of SEQ ID NOs: 1 and 2, in addition to the mutation that takes a three-dimensional structure having a pocket on the molecular surface, 1 to 5 amino acids are substituted, deleted, Polypeptides containing added or inserted amino acid sequences that have biological functions substantially equivalent to H-Ras or M-Ras are also included. Having substantially the same biological function as H-Ras or M-Ras means that the state 2 of Ras-GTP has a three-dimensional structure without a pocket and can bind to a target molecule.
  • Amino acid mutations in a polypeptide can be introduced by site-directed mutagenesis methods well known to those skilled in the art, or may be introduced using a kit (eg QuikChange TM Site-Directed Mutagenesis Kit (STRATAGENE)). Such).
  • DNA fragments encoding amino acid mutations can be introduced and replaced using genetic engineering techniques well known to those skilled in the art.
  • a mutant Ras polypeptide can be prepared by combining PCR reaction, restriction enzyme reaction, ligation reaction and the like.
  • plasmid pGEX-6P-1-H-Ras (1-166aa) or pGEX-6p-1-M-Ras (1-178aa) as a template and use sense / antisense primers for mutagenesis PGEX-6p-1-H-Ras T35S and pGEX-6p-1-M-Ras P40D can be prepared by the conventional PCR method. Whether or not a mutation has been introduced may be confirmed by DNA sequencing by the dye terminator method.
  • H-Ras T35S (pBR322H-Ras T35S (1-189aa)) subcloned into vector pBR322 is used as a template, and a DNA fragment corresponding to 1-166aa is amplified by ordinary PCR, and pGEX-6p-1 To produce H-Ras T35S.
  • PCR for mutagenesis can be performed using pGEX-6p-M-Ras (1-178aa) as a template, and M-Ras P40D can be prepared by a so-called site-directed mutagenesis method.
  • a fusion polypeptide to which a purification tag has been added can be prepared in order to facilitate purification of the expressed polypeptide.
  • the fusion polypeptide By producing a fusion polypeptide with a protein or peptide sequence having affinity for a specific ligand (tag for affinity purification), the fusion polypeptide can be efficiently produced by affinity chromatography using the ligand as a carrier.
  • affinity chromatography using the ligand as a carrier.
  • 6X histidine tag, FLAG tag, GST (glutathione S-transferase) tag, maltose binding protein, protein A and the like are used as purification tags.
  • the fusion polypeptide is cleaved to obtain only the target polypeptide. It can be recovered. For example, there are those using PreScission protease, factor Xa, thrombin, enterokinase, collagenase and the like as specific proteases. After cleaving with these proteases, several amino acids may remain at the end of the target polypeptide. However, as long as the activity is not affected, the target polypeptide can be used for the preparation of the crystal of the present invention.
  • the mutant Ras polypeptide In order to produce a crystal using the mutant Ras polypeptide of the present invention and obtain three-dimensional structure information including a pocket from the crystal, the mutant Ras polypeptide needs to be GTP-linked Ras.
  • GTP-bound Ras means a GTP bound to a mutant Ras polypeptide or a GTP analog bound thereto.
  • GTP analogs include those that have a GTP-like skeleton structure and are chemically modified and those that form a salt, and can bind to the GTP binding site.
  • GTP analogs include guanosine 5 '-( ⁇ -thio) -triphosphate (GTP ⁇ S) and (guanosine 5'-[ ⁇ , ⁇ -imide] triphosphate (Gpp (NH) p), but Gpp (NH Gpp (NH) p can be purchased from Sigma.
  • GTP or a GTP analog is bound to the mutant Ras polypeptide.
  • low magnesium 10 mM EDTA, 5 mM MgCl 2
  • alkaline phosphatase 5 Units for 1 mg of Ras polypeptide
  • GDP-bound Ras polypeptide 0.5 mM expressed and purified in large quantities in E. coli
  • Gpp (NH) p or GTP ⁇ S a GTP analog-binding type can be produced again in a high magnesium environment (20 mM MgCl 2 ).
  • the co-crystal of the present invention is a co-crystal of a complex in which a mutant polypeptide and GTP or GTP analog are bound.
  • a mutant Ras polypeptide (GTP binding type) solution is prepared.
  • Mutant Ras polypeptide (GTP binding type) is present in a solution consisting of buffer, salt, reducing agent and the like.
  • a solution preferably contains GTP or a GTP analog.
  • the buffer, salt, and reducing agent may be any as long as they do not affect the three-dimensional structure of the mutant Ras polypeptide.
  • the buffer is 1 to 500 ⁇ mM Na-HEPES, Sodium phosphate, potassium phosphate, Tris-HCl, etc.
  • the salt is 1 mM to 1 M sodium chloride, lithium chloride, magnesium chloride, etc.
  • the reducing agent is 0.1-10 mM ⁇ -mercaptoethanol, dithiothreitol ( DTT).
  • the mutant Ras polypeptide solution may contain dimethyl sulfoxide (DMSO).
  • DMSO dimethyl sulfoxide
  • the solution containing the mutant Ras polypeptide has a pH of 4 to 11, preferably a pH of 6 to 9.
  • Such a mutant polypeptide solution may be used for crystallization as it is, or may be used for crystallization by further adding a preservative, a stabilizer, a surfactant or the like as necessary.
  • a general protein crystallization method such as a vapor diffusion method, a batch method, or a dialysis method can be used.
  • a general protein crystallization method such as a vapor diffusion method, a batch method, or a dialysis method.
  • it is important to determine physical and chemical factors such as protein concentration, salt concentration, pH, type of precipitant, and temperature.
  • the vapor diffusion method is a method in which a droplet of a protein solution containing a precipitating agent is placed in a container containing a buffer solution (external solution) containing a higher concentration precipitating agent, and is allowed to stand after sealing.
  • a buffer solution external solution
  • the hanging drop method is a method in which a small droplet of a protein solution is placed on a cover glass, and the cover glass is inverted and sealed in a reservoir.
  • the sitting drop method is a method in which a suitable droplet stage is placed inside the reservoir, a small drop of the protein solution is placed on the droplet stage, and the reservoir is sealed with a cover glass or the like.
  • the solution in the reservoir contains a precipitant. If appropriate, a small amount of a precipitating agent may be contained in the protein droplet.
  • the reservoir solution used in the vapor diffusion method is a solution composed of a buffer solution, a precipitant, a salt, and the like. Any buffer, precipitating agent, and salt may be used as long as they can efficiently produce crystals.
  • the buffer is pH 4-9, 1-500 MmM Na-HEPES, phosphoric acid.
  • Precipitating agents such as sodium, potassium phosphate, Tris-HCl, sodium acetate, citric acid, etc., have a molecular weight of 400-10000, 1-50 vol% polyethylene glycol (PEG) or 0.2-3 M ammonium sulfate, 1-20 vol.
  • salts include 0.05% to 0.3% sodium chloride, lithium chloride, and magnesium chloride, such as% MPD (methylpentanediol) and 5 to 10% by volume isopropanol.
  • the components of the reservoir solution are not limited to the above.
  • the pH is 4 to 9
  • the polypeptide (protein) concentration is 10 to 20 mg / mL
  • the temperature is 4 to 25 ° C.
  • ammonium sulfate or polyethylene glycol (PEG) is used as the precipitant, a crystal suitable for X-ray crystal structure analysis can be obtained.
  • preferable conditions for preparing a co-crystal of H-RasRaT35S and GTP or GTP analog are ammonium sulfate as a precipitating agent, PEG having a molecular weight of 2000 to 5000 (preferably 4000 to 5000, more preferably 5000), and 10 to 20
  • a solution in which mg / mL mutant polypeptide (GTP-binding type) (preferably 15 to 17 mg / mL) is dissolved is used.
  • a solution containing 2M ammonium sulfate or 30% PEG5000 can be selected.
  • a preferable temperature condition is 15 to 20 ° C., more preferably 20 ° C.
  • a co-crystal of H-Ras T35S and Gpp (NH) p can be produced as follows. Dissolve complex of H-Ras T35S and Gpp (NH) p in buffer (40 mM Tris-HCl, pH 7.4, 50 mM NaCl, 5 mM MgCl 2 , 7% DMSO, 10 mM Gpp (NH) p) To do.
  • H-Ras T35S-Gpp (NH) p co-crystals were prepared at 20 ° C using 1.5 ⁇ l polypeptide solution (16 mg / mL) and 1 ⁇ l reservoir solution (100 mM Tris-HCl, pH 8.5, 2 M (NH 4 ) 2 SO 4 ) using a sitting drop vapor diffusion method.
  • a co-crystal of H-Ras T35S and Gpp (NH) p can be prepared as follows. A complex of H-Ras T35S and Gpp (NH) p is dissolved in a buffer (40 mM Tris-HCl, pH 7.4, 50 mM NaCl, 5 mM MgCl 2 , 10 mM Gpp (NH) p).
  • Co-crystal of H-Ras T35S-Gpp (NH) p was prepared at 20 °C at 1 ⁇ l polypeptide solution (16 mg / mL) and 1 ⁇ l reservoir solution (0.1 M MES, pH 6.5, 0.2 M (NH 4 ) 2 SO 4 , 30% PEG5000) using a sitting drop vapor diffusion method.
  • the preferred conditions for preparing a co-crystal of M-Ras P40D and GTP or GTP analog are PEG with a molecular weight of 1000 to 2000 (preferably 1500), and a mutant protein with 10 to 20 mg / mL (GTP binding type).
  • a solution in which (preferably 15 to 18 mg / mL) is dissolved is used.
  • a solution containing 28% PEG1500 can be selected.
  • a preferable temperature condition is 15 to 20 ° C., more preferably 20 ° C.
  • the crystal of M-Ras P40D can be produced as follows.
  • the complex of M-Ras P40D and Gpp (NH) p is dissolved in a buffer (50 mM Tris-HCl, pH 7.4, 50 mM NaCl, 5 mM MgCl 2 , 1 mM EDTA, 1 mM DTT). Crystals were washed at 20 ° C with 2 ⁇ l polypeptide solution (18 mg / mL) and 2 ⁇ l reservoir solution (28% (w / v) polyethylene glycol (PEG) -1500, 150 mM MgSO 4 , 100 mM Sodium Cacodylate, pH Prepared using the sitting drop vapor diffusion method according to 6.5).
  • a buffer 50 mM Tris-HCl, pH 7.4, 50 mM NaCl, 5 mM MgCl 2 , 1 mM EDTA, 1 mM DTT. Crystals were washed at 20 ° C with 2 ⁇ l
  • the resolution when subjected to X-ray crystal structure analysis, is at least 10 mm or less, preferably 4.0 mm or less, more preferably 3.4 mm or less, further preferably 2.8 mm or less, particularly preferably. It is preferable to obtain a crystal having a quality sufficient to give a resolution of 2.2 mm or less ("Introduction-to-Protein-Structure", Introduction to Protein Structure, Carl-Brandon, and John Tooze, Yukiaki Katsube, et al., Education, 1992, 276- 277).
  • the co-crystal of the mutant Ras polypeptide (GTP binding type) of the present invention contains almost no impurities and has activity even when dissolved again.
  • impurities include GST, a degradation product of mutant Ras polypeptide, a protein unique to E. coli, and the like.
  • the crystals obtained by the present invention are of a quality and size sufficient to perform X-ray crystal structure analysis with a resolution of about 1.0 to about 3.5.
  • the resolution is 2.60 to 1.70 mm.
  • the resolution is 2.20-2.09mm.
  • the resolution is 2.10mm.
  • X-ray crystal structure analysis is the most commonly performed technique for clarifying the three-dimensional structure of a protein (polypeptide).
  • protein is crystallized, monochromatic X-rays are applied to the crystal, and the three-dimensional structure information in the protein is clarified based on the obtained X-ray diffraction image.
  • the three-dimensional structure information includes an electron density map and atomic coordinates, and the atomic coordinates can be obtained by analysis by a method known in the art (DEMcRee, Practical Protein Crystallography, Academic Press, San Diego (1993) ).
  • X-ray crystal structure analysis includes a step of irradiating a crystal with X-rays to acquire diffraction data; a step of acquiring electron density of a protein (polypeptide) by analyzing the obtained diffraction data; and an analysis of the obtained electron density Obtaining the atomic coordinates of the protein (polypeptide).
  • X-ray crystal structure analysis uses vibration X-ray diffractometer or large synchrotron radiation facility (ESRF, APS, SPring-8, PF, ALS, CHESS, SRS, LLNL, SSRL, Brookhaven, etc.)
  • diffraction data can be collected by a two-dimensional detector such as an imaging plate or a CCD camera, and electron density can be obtained from the data to elucidate atomic coordinates.
  • the synchrotron radiation may be generated by the large synchrotron radiation facility SPring-8 structural biology beamline I (BL41XU), and diffraction data may be collected using an imaging plate or a CCD camera.
  • the low temperature measurement is a method in which the crystal is rapidly cooled and frozen to about -173 ° C. and diffraction data is collected in that state.
  • the protein crystals are frozen by treatment with a solution containing a protective agent (antifreezing agent) such as glycerol.
  • the frozen crystal can be prepared by, for example, directly immersing a crystal immersed in a storage solution to which a protective agent is added and immersing it directly in liquid nitrogen to freeze it.
  • An electron density map is drawn from the electron density thus obtained, and a three-dimensional model is constructed using software that runs on a graphics workstation in accordance with the electron density map.
  • the final protein atomic coordinates are obtained by refinement of the structure by the least square method or the like.
  • Electron density data can be obtained by a method of crystal structure analysis by X-ray diffraction using crystals. An electron density diagram can be created from the electron density data. Regarding the electron density, it is considered that reproducible data can be obtained by using a specific X-ray diffractometer for a specific crystal.
  • the atomic coordinate means a mathematical coordinate representing the position of the protein atom as a three-dimensional coordinate.
  • the atomic coordinates substantially mean a spatial arrangement determined by each distance between molecules (atoms) constituting a chemical structure.
  • coordinateization When the spatial arrangement is processed as information on the computer, the relative arrangement is converted into numerical information as specific coordinates in a certain coordinate system (referred to as coordinateization). This is necessary for the convenience of computer processing.
  • the essence of atomic coordinates is an arrangement determined by the mutual distance between molecules (atoms) as described above, and is temporarily specified during computer processing. It should be understood that it is not a coordinate value.
  • the atomic coordinates mean coordinates of individual atoms constituting a substance (protein, amino acid, etc.).
  • Table 1 shows atomic coordinates (stereostructure coordinates) determined for the H-RasRaT35S crystal
  • Table 2 shows atomic coordinates (stereostructure coordinates) determined for the H-RasHT35S crystal different from Table 1.
  • Table 3 shows atomic coordinates (three-dimensional structure coordinates) determined for the M-Ras P40D crystal.
  • the data in Tables 1 to 3 are described according to the format of the protein data bank (PDB) (http://www.wwpdb.org/documentation/format23/v2.3.html).
  • Ras switch I and switch II regions are important for opening and closing the pockets, and it is thought that the three-dimensional structure varies greatly between state 1 and state 2.
  • the present invention it has been found that in the three-dimensional structure of state 1 with the pockets open, there are shifts in main chains and changes in the orientation of the switch I and switch II regions, changes in the direction of the side chains, and the like. Specifically, in H-Ras T35S, the main chain is shifted from No. 25 to No. 38 near switch I and from No. 61 to 67 of switch II (see Tables 1 and 2, FIG. 9 and FIG. 10).
  • the three-dimensional structure information in the present invention includes atomic coordinates in which the main chain and side chain of the switch I region and the switch II region are changed as compared with Tables 1 to 3.
  • a protein having a homology of 40% or more with the polypeptide of the present invention is obtained by homology modeling or the like on a computer. Coordinates can also be obtained as a derivative.
  • Ras function inhibitor screening method By selecting compounds that can affect the pockets on the Ras molecular surface and compounds that have a structure that can fill the pockets by calculation, a function inhibitor specific to Ras can be efficiently selected from a large number of compounds. It becomes possible to select.
  • the screening method of the present invention includes the following steps. (1) designing or selecting a candidate compound that binds to the Ras-GTP pocket using the three-dimensional structure information obtained from the crystal of the mutant Ras polypeptide; (2) synthesizing or obtaining the candidate compound designed or selected, (3) A step of bringing the candidate compound into contact with Ras in order to examine the Ras function inhibitory activity of the candidate compound.
  • step (1) using the three-dimensional structure information of the mutant Ras polypeptide, the atomic coordinates representing the three-dimensional structure having the Ras pocket and the atomic coordinates representing the three-dimensional structure of any candidate compound are matched on a computer.
  • the fitness state is quantified by using, for example, an empirical scoring function as an index, and the binding ability of the candidate compound to the Ras pocket is evaluated.
  • the atomic coordinates having the Ras pocket the whole atomic coordinates of the mutant Ras polypeptide, derivatives thereof including the pocket, and a part of them can be used.
  • the atomic coordinate of the pocket part on a computer so that it may be suitable for a screening may be utilized by this invention.
  • a program comprising means for calculating molecular structural energy based on molecular coordinates and means for calculating free energy in consideration of solvent molecules such as water molecules.
  • InsightII and QUANTA which are computer programs commercially available from Accelrys are suitable for use in the screening method of the present invention, but those used in the present invention are not limited to these programs.
  • Candidate compounds may be either known or novel, and there are no particular limitations on the structure, origin, physical properties, etc., and any of natural compounds, synthetic compounds, high molecular compounds, low molecular compounds, peptides, and nucleic acid analogs may be used. But you can.
  • a known program may be used to coordinate the three-dimensional structure of the candidate compound.For example, as a program for coordinating the three-dimensional structure of a low-molecular compound, CORINA (http://www2.chemie.uni-er GmbH.de/software /corina/index.html), Concord (http://www.tripos.com/sciTech/inSilicoDisc/chemInfo/concord.html), Converter, etc. can be used.
  • the step of superimposing the atomic coordinates of the candidate compound and the atomic coordinates having the Ras pocket on the same coordinate system and evaluating the compatibility state of the two is the commercial package software as described above, and a computer system capable of operating the software. It can be implemented by using.
  • the computer system includes, for example, a storage unit that stores a structural formula of a compound, a unit that coordinates a three-dimensional structure of a compound, a storage unit that stores atomic coordinates of a compound, a storage unit that stores atomic coordinates of Ras, and an evaluation result.
  • Various means necessary for operating the target software such as storage means for storing, means for displaying the contents of each storage means, input means such as a keyboard, display means such as a display, and central processing unit, are appropriately included.
  • any software that can dock a ligand to a protein on a computer may be used.
  • DOCK DOCK
  • FlexX Tripos
  • LigandFit Accelrys
  • Ludi Acelrys
  • interactive display using molecular display software such as Insight II is also possible.
  • the free energy calculation value of the whole complex empirical scoring function, evaluation of shape complementarity, etc. can be arbitrarily selected and used. Can do. This indicator makes it possible to objectively evaluate the quality of the bond
  • Ras function inhibitor using Ras atomic coordinates enables rapid screening on a computer.
  • candidate compound groups selected by screening using a computer it is desirable to experimentally evaluate candidate compound groups selected by screening using a computer.
  • the candidate compound is synthesized or obtained in step (2).
  • the candidate compound may be obtained by synthesis using a known method or purification from a living body.
  • step (3) the candidate compound is subjected to a biochemical method or a cell biological method using Ras, and can be experimentally evaluated to select a more effective Ras function inhibitor.
  • Whether or not the candidate compound exhibits Ras function inhibitory action may be determined by examining whether or not there is a difference in Ras function between the case where the compound is added to the system capable of confirming the function of Ras and the case where the compound is not added. Having Ras function inhibitory action means that the measured value of Ras function shows a value that represents a decrease in function in the candidate compound addition group than in the candidate compound non-addition group.
  • Biochemical techniques and cell biological techniques are exemplified by a system in which Ras is brought into contact with a candidate compound in the presence of Ras target protein, and the binding property of Ras to the target molecule is detected.
  • Ras and a candidate compound are reacted in vitro, or Ras-expressing cells are cultured in the presence of the candidate compound, and the binding property of Ras to a target protein is determined by an immunological technique using an antibody or the like.
  • a system to detect is illustrated.
  • the Ras function-inhibiting substance obtained by the present invention can be used as a medicine.
  • the Ras function inhibitory substance can be used as a therapeutic agent for various diseases that can be caused by an abnormal function of Ras, such as tumors including anticancer agents.
  • Evaluation of the antitumor effect of a Ras function inhibitory substance can be carried out by culturing cancer cells in the presence of a Ras function inhibitory substance, examining whether the cancerous trait is suppressed, and further using a cancer-bearing model animal.
  • the confirmation of the Ras function inhibitory activity in the above step (3) is performed by bringing the candidate compound into contact with Ras by directly subjecting the candidate compound to evaluation of an antitumor effect using a cancer cell or a cancer-bearing model animal. Also good.
  • Example 1 Expression and purification of mutant Ras polypeptide (1) Preparation of expression vector cDNAs encoding human H-Ras T35S (1-189aa) (Oncogene (1994), 9, 2153-2157 and Oncogene (1992) ), 7, 475-480: The plasmid pBR322-H-Ras T35S (1-189aa), which incorporates the cDNA from RIKEN, was used as a template and two primers (primers 1 and 2) were used. The cDNA portion encoding H-Ras T35S (1-166aa) was amplified by PCR.
  • pGEX-6p-1-M-Ras (1-178aa) Two types for mutagenesis using plasmid pGEX-6p-1-M-Ras (1-178aa), which incorporates cDNA encoding mouse M-Ras (1-178aa) (GenBank Accession No .: AF031159) as a template
  • primers 3 and 4 a mutant polypeptide expression vector pGEX-6p-1-M-Ras P40D (1-178aa) was prepared by so-called site-directed mutagenesis.
  • the PCR product was treated with DpnI (NEB) enzyme to digest and remove the template plasmid.
  • the obtained DNA solution was transformed into E.
  • plasmid DNA was purified from a plurality of E. coli clones, and the vector was identified by confirming the DNA sequence (DNA sequencing).
  • Primer 3 gaagatctttgtggatgactacgacccc (SEQ ID NO: 9)
  • Primer 4 ggggtcgtagtcatccacaaagatcttc (SEQ ID NO: 10)
  • E. coli was collected by centrifugation and dissolved in a lysis solution (50-100 mM Tris-HCl, pH 8.0, 100-150 mM NaCl, 5 mM MgCl 2 , 1 mM DTT, 1 mM EDTA, 0-0.01% TritonX-100) The cells were lysed by suspension. The mutant Ras polypeptide was then purified using chromatography at 4 ° C.
  • the affinity chromatography resin is Glutathione Sepharose 4B (GE Healthcare Biosciences)
  • the ion exchange chromatography column is POROS HQ (Applied Biosystem)
  • the elution solution is 50-100 mM Tris-HCl, pH 8.0, 50 -1000 mM NaCl, 5 mM MgCl 2 , with a solution containing 1 mM DTT, 1 mM EDTA.
  • Example 2-1 G-pp (NH) p-bound H-Ras T35S (hereinafter also referred to as “H-Ras T35S-Gpp (NH) p”) is 40 mM Tris-HCl, pH 7.4, 50 mM NaCl, 5 mM MgCl 2 , 7% Dissolved in a buffer containing DMSO, 10 mM Gpp (NH) p.
  • Peptide solution 16 mg / mL 1.5 ⁇ l and reservoir solution 0.1 M MES, pH 6.5, 0.2 M (NH 4 ) 2 SO 4 , 30% PEG5000) 1.0 ⁇ l are mixed and placed at 20 ° C. by sitting drop vapor diffusion method.
  • a crystal of H-Ras T35S-Gpp (NH) p was prepared.
  • H-Ras T35S was solubilized in 40 mM Tris-HCl, pH 7.4, 50 mM NaCl, 5 mM MgCl 2 , 10 mM Gpp (NH) p.
  • the solution (0.1 M MES, pH 6.5, 0.2 M (NH 4 ) 2 SO 4 , 30% PEG5000) is mixed with 1.0 ⁇ l, and the H-Ras T35S-Gpp (NH) p is mixed by sitting-drop vapor diffusion at 20 ° C. Crystals were prepared.
  • M-Ras P40D to which Gpp (NH) p is bound (hereinafter also referred to as “M-Ras P40D-Gpp (NH) p”) is 50 mM Tris-HCl, pH 7.4, 50 mM NaCl, 5 mM MgCl 2 , 1 mM Dissolved in a buffer containing DTT, 1 mM EDTA.
  • M-Ras P40D-Gpp (NH) p is 50 mM Tris-HCl, pH 7.4, 50 mM NaCl, 5 mM MgCl 2 , 1 mM Dissolved in a buffer containing DTT, 1 mM EDTA.
  • Example 3 Crystal structure analysis by X-ray diffraction A monochromatic X-ray was applied to the obtained crystal, and H-Ras T35S-Gpp (NH) p was calculated based on the obtained X-ray diffraction image. The structure information of M-Ras P40D-Gpp (NH) p was clarified. Diffraction intensities were measured using the Jupiter 210 detector (Rigaku / MSC Corporation) and Quantum 315 CCD detector (ADSC) at SPring-8 beam lines BL38B1 and BL41XU (Harima Gakken Toshi). In addition, low temperature measurement was performed at 100 K.
  • X-ray diffraction data was collected, and individual diffraction spots were indexed and diffraction intensity was calculated. From the obtained diffraction intensity and the search model, the phase angle was determined by the molecular replacement method. Using the diffraction intensity and phase angle of these diffraction spots, an electron density diagram was derived by inverse Fourier transform. Based on the obtained electron density map, atomic coordinates were constructed.
  • H-Ras T35S-Gpp (NH) p in Example 2-1 was processed using HKL2000 and scaled by SCALEPACK.
  • H-Ras PDB ID: 5P21
  • the crystal structure of H-Ras T35S-Gpp (NH) p was determined by molecular replacement.
  • the resulting model was refined at 1.95 mm using CNS and REFMAC. After each refinement, the obtained model was corrected based on 2Fo-Fc map, which is an electron density map, using COOT (FIG. 4). COOT's Find Waters picked up water molecules.
  • Example 2-2 the data obtained for H-Ras T35S-Gpp (NH) p in Example 2-2 was refined to 2.10 mm in the same manner as described above (FIG. 5).
  • Example 2-3 the data obtained for M-Ras P40D-Gpp (NH) p was processed using MOSFLM and scaled by SCALA.
  • M-Ras PB ID: 1X1S
  • the crystal structure of M-Ras P40D-Gpp (NH) p was determined by molecular replacement.
  • the resulting model was refined at 1.35 mm using CNS and REFMAC.
  • the obtained model was corrected based on 2Fo-Fc map, which is an electron density map, using COOT (Fig. 6). COOT's Find Waters picked up water molecules.
  • Tables 1 to 3 below show atomic coordinate data of H-Ras T35S-Gpp (NH) p and M-Ras P40D-Gpp (NH) p.
  • REMARK 3 CROSS-VALIDATION METHOD THROUGHOUT REMARK 3 FREE R VALUE TEST SET SELECTION: RANDOM REMARK 3 R VALUE (WORKING + TEST SET): 0.20132 REMARK 3 R VALUE (WORKING SET): 0.19981 REMARK 3 FREE R VALUE: 0.23042 REMARK 3 FREE R VALUE TEST SET SIZE (%): 5.0 REMARK 3 FREE R VALUE TEST SET COUNT: 766 REMARK 3 REMARK 3 FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.
  • REMARK 3 ALL ATOMS 1445 REMARK 3 REMARK 3 B VALUES.
  • REMARK 3 FROM WILSON PLOT A ** 2): NULL REMARK 3 MEAN B VALUE (OVERALL, A ** 2): 26.558 REMARK 3 OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.
  • REMARK 3 B11 A ** 2): -0.01 REMARK 3 B22 (A ** 2): -0.01 REMARK 3 B33 (A ** 2): 0.01 REMARK 3 B12 (A ** 2): 0.00 REMARK 3 B13 (A ** 2): 0.00 REMARK 3 B23 (A ** 2): 0.00 REMARK 3 REMARK 3 ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.
  • REMARK 3 RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS): 2.09 REMARK 3 RESOLUTION RANGE LOW (ANGSTROMS): 26.67 REMARK 3 DATA CUTOFF (SIGMA (F)): NONE REMARK 3 COMPLETENESS FOR RANGE (%): 99.83 REMARK 3 NUMBER OF REFLECTIONS: 10128 REMARK 3 REMARK 3 FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.
  • REMARK 3 CROSS-VALIDATION METHOD THROUGHOUT REMARK 3 FREE R VALUE TEST SET SELECTION: RANDOM REMARK 3 R VALUE (WORKING + TEST SET): 0.19552 REMARK 3 R VALUE (WORKING SET): 0.19315 REMARK 3 FREE R VALUE: 0.24230 REMARK 3 FREE R VALUE TEST SET SIZE (%): 4.8 REMARK 3 FREE R VALUE TEST SET COUNT: 508 REMARK 3 REMARK 3 FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.
  • REMARK 3 ALL ATOMS 1471 REMARK 3 REMARK 3 B VALUES.
  • REMARK 3 FROM WILSON PLOT A ** 2): NULL REMARK 3 MEAN B VALUE (OVERALL, A ** 2): 16.804 REMARK 3 OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.
  • REMARK 3 B11 A ** 2): -0.01 REMARK 3 B22 (A ** 2): 0.02 REMARK 3 B33 (A ** 2): -0.01 REMARK 3 B12 (A ** 2): 0.00 REMARK 3 B13 (A ** 2): 0.00 REMARK 3 B23 (A ** 2): 0.00 REMARK 3 REMARK 3 ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.
  • REMARK 3 RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS): 1.35 REMARK 3 RESOLUTION RANGE LOW (ANGSTROMS): 27.00 REMARK 3 DATA CUTOFF (SIGMA (F)): NONE REMARK 3 COMPLETENESS FOR RANGE (%): 94.71 REMARK 3 NUMBER OF REFLECTIONS: 31764 REMARK 3 REMARK 3 FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.
  • REMARK 3 CROSS-VALIDATION METHOD THROUGHOUT REMARK 3 FREE R VALUE TEST SET SELECTION: RANDOM REMARK 3 R VALUE (WORKING + TEST SET): 0.18227 REMARK 3 R VALUE (WORKING SET): 0.18157 REMARK 3 FREE R VALUE: 0.19514 REMARK 3 FREE R VALUE TEST SET SIZE (%): 5.1 REMARK 3 FREE R VALUE TEST SET COUNT: 1694 REMARK 3 REMARK 3 FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.
  • REMARK 3 ALL ATOMS 1581 REMARK 3 REMARK 3 B VALUES.
  • REMARK 3 FROM WILSON PLOT A ** 2): NULL REMARK 3 MEAN B VALUE (OVERALL, A ** 2): 13.573 REMARK 3 OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.
  • REMARK 3 B11 A ** 2): 0.00 REMARK 3 B22 (A ** 2): 0.00 REMARK 3 B33 (A ** 2): 0.00 REMARK 3 B12 (A ** 2): 0.00 REMARK 3 B13 (A ** 2): 0.00 REMARK 3 B23 (A ** 2): 0.00 REMARK 3 REMARK 3 ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.
  • M-Ras P40D was analyzed using 31 P-NMR in the presence or absence of Raf. After large-scale expression and crude purification of M-Ras P40D using Escherichia coli (AG1 strain), it was purified to high purity (purity of 95% or more by SDS-PAGE) by anion exchange chromatography. The GDP bound to the purified protein was degraded with alkaline phosphatase and replaced with a non-hydrolyzed GTP analog Gpp (NH) p. Then, the substitution efficiency to Gpp (NH) p was confirmed by reverse phase chromatography.
  • the replacement efficiency is 95% or more, replace the sample solution with an NMR buffer (50 mM Tris-HCl, pH 7.4, 100-150 mM NaCl, 5 mM MgCl 2 , 1 mM EDTA, 1 mM DTT). Concentrated to a concentration of mM. After adding 10% D 2 O, it was put into a 5 mm Shigemi measuring tube, and 31 P-NMR measurement was performed at 202 MHz and 5 ° C for 24 hours using a Bruker AVANCE-500 NMR spectrometer (5 mm probe). .
  • NMR buffer 50 mM Tris-HCl, pH 7.4, 100-150 mM NaCl, 5 mM MgCl 2 , 1 mM EDTA, 1 mM DTT. Concentrated to a concentration of mM. After adding 10% D 2 O, it was put into a 5 mm Shigemi measuring tube, and 31 P-NMR measurement was performed at 202 MHz and 5 °
  • the X-ray crystal structure analysis of the mutant Ras polypeptide of the present invention was able to obtain the three-dimensional structure information including the pockets unique to the state 1 of Ras-GTP.
  • the atomic coordinates of Ras-GTP with the pocket low molecular weight organic compounds that bind stably to the pocket are selected by virtual screening on the computer, and the selected candidate compound exhibits the Ras function inhibitory action.
  • a novel Ras function inhibitor can be obtained by chemical and cell biological verification.
  • the novel Ras function inhibitor obtained by this method can be a candidate for an anticancer agent, for example.

Abstract

　本発明は、Rasの分子表面にポケットを有する立体構造をとるようなRasポリペプチドとGTPもしくはGTPアナログとの共結晶、該結晶の作製方法、および、該結晶を用いたＸ線結晶構造解析による立体構造情報に基づきRas機能阻害物質をスクリーニングする方法を提供することを課題とする。かかる課題は、Rasにおいて分子表面にポケットを有する立体構造をとるような変異に着目し、かかる変異を導入した変異型Rasポリペプチドを取得し、当該変異型RasポリペプチドとGTPアナログとの共結晶を作製し、さらに当該共結晶についてＸ線結晶構造解析を行うことにより、ポケット周辺を含む立体構造情報を明らかにしたことにより解決される。

Description

変異型Rasポリペプチドの結晶
　本発明は、Rasにおいて分子表面にポケットを有する立体構造をとる変異を導入した変異型Rasポリペプチドの結晶、該結晶の作製方法、および、該結晶より得られた立体構造情報を利用してRas機能阻害物質をスクリーニングする方法に関する。
　本出願は、参照によりここに援用されるところの日本出願特願2009-165717号の優先権を請求する。
　ras癌遺伝子産物であるRasは、低分子量Ｇタンパク質であり、哺乳動物では、H-、N-、K-Rasという３つのRasのアイソフォームが存在する。またRasには、アミノ酸配列の類似したM-RasやRapなどのホモログが存在し、これらを含めてRasファミリーが形成されている。ヒトの癌においては、H-、N-、K-Rasのいずれかの突然変異によるRas活性化が高頻度に認められるためRasは抗癌剤の開発における格好の分子標的であると考えられている。
　Rasは、活性型であるGTP結合型Ras（Ras-GTP）と、不活性型であるGDP結合型Ras（Ras-GDP）を行き来しながら、シグナル伝達を制御する。細胞膜にある受容体に細胞増殖因子のようなリガンド（細胞外シグナル）が結合したのに応じ、Ras-GDPにおけるGDPがGTPに変換されて活性化され、Ras-GTPが標的分子と結合して細胞増殖シグナルを伝達する。その後、Rasに内在するGTP加水分解（GTPase）活性を促進する因子（GTPase-activating protein: GAP）の働きによって、Ras-GTPはRas-GDPに戻り、次のシグナルがくるまで不活性化の状態となって存在する。ヒトの癌においては、Rasの突然変異（活性型変異）によりRasのGTP加水分解能が低下し、細胞内でのGTP結合型Rasの占有比率が増加することにより、持続的に細胞増殖のシグナルを発信し続けるため、癌になると推定されている。
　さらに、GTP結合型であるRas-GTPには、相互変換可能な２種類の立体構造（state 1、state 2）が存在することが、31P-核磁気共鳴法（NMR）によって従来より指摘されていた。state 2は、標的タンパク質と結合してシグナル伝達を行うことのできる真の活性化型であり、state 1は、標的タンパク質と結合できない不活性型である。Ｘ線結晶構造解析およびNMR解析によって、state 2の立体構造が解明されている。
　H-Ras-GTPのstate 1の立体構造については解明が試みられているものの、いまだ完全な解明には至っていない。変異型H-RasであるH-RasT35S（1～189アミノ酸残基）についてＸ線結晶構造解析が行われている（非特許文献１）。しかしながら、非特許文献１に開示されたstate 1の立体構造は、複数のアミノ酸残基の主鎖の電子密度が欠損しており完全な立体構造とはいえない。またかかる欠損部位は、Rasが標的タンパク質を認識・活性化する上で重要である２つのswitch領域（switch I, II）に含まれる部位である。
　Rasファミリーの一員であるM-Rasに着目し、野生型M-Ras-GTPのstate 1についてのＸ線結晶構造解析が行われている（PDB ID: 1X1S）（非特許文献２）。その結果、M-Ras-GTPのstate 1の分子表面に、Ras-GDPや、Ras-GTPのstate 2には全く認められないポケットが存在すること、かかるポケットは、switch I領域およびswitch II領域によって囲まれていることが判明した。しかしながら、非特許文献２に示されたM-Ras-GTP state 1の立体構造は、ポケット周辺の電子密度が一部欠失した不完全なものであった。
　Ras機能阻害物質は抗癌剤の有力な候補であるため、Ras機能阻害物質を開発するためコンピュータドッキングシミュレーションに用いられ得るような、Ras-GTPのstate 1の完全な立体構造情報が熱望されている。
Spoerner, M., et al., Proc Natl Acad Sci U S A. 2001 Apr24;98(9):4944-9. Ye M., et al., J Biol Chem. 2005 Sep 2;280(35):31267-75.
　本発明は、Rasの分子表面にポケットを有する立体構造（state 1）をとるようなRasポリペプチドの結晶、該結晶の作製方法、および、該結晶を用いたＸ線結晶構造解析により得られる立体構造情報に基づきRas機能阻害物質をスクリーニングする方法を提供することを課題とする。
　本発明者らは上記課題を解決するために鋭意検討を行い、Rasにおいて分子表面にポケットがある立体構造（state 1）をとるような変異に着目し、かかる変異を導入した変異型Rasポリペプチドを取得し、当該変異型Rasポリペプチドと、GTPアナログとの共結晶を作製し、さらに当該共結晶についてＸ線結晶構造解析を行うことによりポケット周辺を含む立体構造情報を明らかにすることに成功し、本発明を完成した。
　すなわち、本発明は以下よりなる。
１．Rasの部分ポリペプチドにおいて、switch I領域近傍を含む部位に１残基以上のアミノ酸の置換が導入され、当該変異の導入により分子表面にポケットを有する立体構造をとる変異型RasポリペプチドとGTPまたはGTPアナログとの共結晶。
２．変異型Rasポリペプチドが、以下の１）または２）のポリペプチドである、前項１に記載の共結晶：
１）前記部分ポリペプチドが、配列番号１に示す１番目～１６６番目のアミノ酸残基からなるH-Rasの部分ポリペプチドであり、前記変異が配列番号１に示すアミノ酸配列の３５番目のスレオニンがセリンに置換されているポリペプチド；
２）前記部分ポリペプチドが、配列番号２に示す１番目～１７８番目のアミノ酸残基からなるM-Rasの部分ポリペプチドであり、前記変異が配列番号２に示すアミノ酸配列の４０番目のプロリンがアスパラギン酸に置換されているポリペプチド。
３．結晶の空間群がR32、I222またはC2であり、格子定数がａ＝30～100Å、ｂ＝60～100Å、ｃ＝70～125Å、α＝90°、β＝90～100°、γ＝90～120°である、前項１または２に記載の共結晶。
４．変異型Rasポリペプチドが前記１）のポリペプチドであり、結晶の空間群がR32であり、格子定数がａ＝ｂ＝91.81～95.20Å、ｃ＝116.13～121.97Å、α＝β＝90°、γ＝120°である、前項２または３に記載の共結晶。
５．格子定数がａ＝94.20Å、ｂ＝94.20Å、ｃ＝120.97Å、α＝β＝90.00°、γ＝120.00°である、前項４に記載の共結晶。
６．変異型Rasポリペプチドが前記１）のポリペプチドであり、結晶の空間群がI222であり、格子定数がａ＝34.28～34.88Å、ｂ＝81.20～82.80Å、ｃ＝120.80～123.20Å、α＝β＝γ＝90°である、前項１または２に記載の共結晶。
７．格子定数がａ＝34.58Å、ｂ＝82.00Å、ｃ＝122.00Å、α＝β＝γ＝90°である、前項１または２に記載の共結晶。
８．変異型Rasポリペプチドが前記２）のポリペプチドであり、結晶の空間群がC2であり、格子定数がａ＝33.12～34.04Å、ｂ＝64.69～66.33Å、ｃ＝72.67～74.93Å、α＝γ＝90°、β＝94.92～95.33°である、前項１または２に記載の共結晶。
９．格子定数がａ＝33.72Å、ｂ＝65.70Å、ｃ＝74.08Å、α＝γ＝90.00°、β＝95.02°である、前項８に記載の共結晶。
１０．Rasの部分ポリペプチドにおいて、switch I領域近傍を含む部位に１残基以上のアミノ酸の置換が導入され、当該変異の導入により分子表面にポケットを有する立体構造をとる変異型RasポリペプチドとGTPまたはGTPアナログとの共結晶を作製する方法。
１１．変異型Rasポリペプチドが以下の１）または２）のポリペプチドである、前項１０に記載の作製方法：
１）前記部分ポリペプチドが、配列番号１に示す１番目～１６６番目のアミノ酸残基からなるH-Rasの部分ポリペプチドであり、前記変異が配列番号１に示すアミノ酸配列の３５番目のスレオニンがセリンに置換されているポリペプチド；
２）前記部分ポリペプチドが、配列番号２に示す１番目～１７８番目のアミノ酸残基からなるM-Rasの部分ポリペプチドであり、前記変異が配列番号２に示すアミノ酸配列の４０番目のプロリンがアスパラギン酸に置換されているポリペプチド。
１２．変異型Rasポリペプチドが前記１）のポリペプチドであり、前記Rasタンパク質を含む溶液を、硫酸アンモニウムまたは分子量が2000～5000のポリエチレングリコールを含む沈殿剤溶液を用いて蒸気拡散法により結晶化する工程を含む、前項１１に記載の作製方法。
１３．変異型Rasポリペプチドが前記２）のポリペプチドであり、前記Rasタンパク質を含む溶液を、平均分子量が1000～2000のポリエチレングリコールを含む沈殿剤溶液を用いて蒸気拡散法により結晶化する工程を含む、前項１２に記載の作製方法。
１４．以下の工程を含むRas機能阻害物質をスクリーニングする方法：
（１）前項１～９のいずれか１項に記載の共結晶から得られた立体構造情報を用いて、ポケットに結合する候補化合物を設計または選択する工程、
（２）前記設計または選択された候補化合物を、合成または取得する工程、
（３）前記候補化合物によるRasの機能阻害活性を調べるために、前記候補化合物とRasとを接触させる工程。
１５．以下の工程を含むRas機能阻害物質をスクリーニングする方法：
（１）前項１０～１３のいずれか１項に記載の方法により、変異型RasポリペプチドとGTPまたはGTPアナログとの共結晶を作製する工程、
（２）結晶化された当該ポリペプチドの構造を、Ｘ線結晶構造解析により解き、当該ポリペプチドの立体構造情報を得る工程、
（３）得られた立体構造情報を用いて、ポケットに結合する候補化合物を設計または選択する工程、
（４）前記設計または選択された候補化合物を、合成または取得する工程、
（５）前記候補化合物によるRasの機能阻害活性を調べるために、前記候補化合物とRasとを接触させる工程。
　本発明において、Rasの分子表面上にポケットを有する立体構造(state 1)をとるような変異型ポリペプチドとGTPアナログとの共結晶を得ることができ、該結晶のＸ線結晶構造解析により、Rasのポケットを含む立体構造情報を得ることができる。また、かかる立体構造情報を用いて、Ras機能阻害物質の設計やスクリーニングを行うことが可能となる。当該Ras機能阻害物質は、抗癌剤としての作用が期待される。
H-Ras T35Sの結晶を表す写真である。（実施例２－１） H-Ras T35Sの結晶を表す写真である。（実施例２－２） M-Ras P40Dの結晶を表す写真である。（実施例２－３） H-Ras T35Sの特定のアングルからの電子密度マップを表す図である。（実施例３） H-Ras T35Sの特定のアングルからの電子密度マップを表す図である。（実施例３） M-Ras P40Dの特定のアングルからの電子密度マップを表す図である。（実施例３） H-Ras T35SとM-Ras P40Dの立体構造を示す図である。（実施例３） M-Ras P40DのNMRスペクトルを示す図である。（参考例１） H-Ras T35Sのswitch Iの立体構造の揺らぎを示す図である。 H-Ras T35Sのswitch IIの立体構造の揺らぎを示す図である。 M-Ras P40Dのswitch Iの立体構造の揺らぎを示す図である。 M-Ras P40Dのswitch IIの立体構造の揺らぎを示す図である。
　本発明は、変異型Rasポリペプチドを作製して該変異型RasポリペプチドとGTPもしくはGTPアナログとの共結晶を得てX線結晶構造解析を行うことにより、Ras-GTPのstate 1のポケットを含む立体構造情報を解明したことに基づくものである。
（変異型Rasポリぺプチド）
　本発明においてRasは、Rasファミリーに含まれるものであればよく、H-、N-、K-Rasという３つのRasのアイソフォーム、および、M-RasやRapなどのホモログを含む。Rasタンパク質は、哺乳動物由来であれば特に限定されず、例えばヒト、ウシ、ブタ由来のものなどが含まれる。好ましくはRasは、H-Ras、M-Rasである。
　本発明の変異型Rasポリペプチドは、Rasの部分ポリペプチドに、分子表面にポケットを有する立体構造をとるような変異を導入したものである。
　Rasの部分ポリペプチドとは、上記Rasファミリーに由来し、ポケットを構成する領域を含むアミノ酸配列を含むものである。例えば、以下の配列番号１（H-Rasの１番目～１６６番目）のアミノ酸配列や配列番号２（M-Rasの１番目～１７８番目）のアミノ酸配列からなるポリペプチドが例示される。
配列番号１：H-Ras (1-166aa):
MTEYKLVVVGAGGVGKSALTIQLIQNHFVDEYDPTIEDSYRKQVVIDGETCLLDILDTAGQEEYSAMRDQYMRTGEGFLCVFAINNTKSFEDIHQYREQIKRVKDSDDVPMVLVGNKCDLAARTVESRQAQDLARSYGIPYIETSAKTRQGVEDAFYTLVREIRQH
配列番号２：M-Ras (1-178aa):
MATSAVPSENLPTYKLVVVGDGGVGKSALTIQFFQKIFVPDYDPTIEDSYLKHTEIDNQWAILDVLDTAGQEEFSAMREQYMRTGDGFLIVYSVTDKASFEHVDRFHQLILRVKDRESFPMILVANKVDLMHLRKVTRDQGKEMATKYNIPYIETSAKDPPLNVDKTFHDLVRVIRQQ
　本発明における分子表面上のポケットは、Ras-GDPやRas-GTPのstate 2の分子表面には存在しないものであり、Ras-GTP state 1に存在することが知られている。当該ポケットは、Rasのアミノ酸配列における、switch領域（switch I領域およびswitch II領域を含む）と呼ばれる領域によって囲まれている。switch領域は、GDP結合型とGTP結合型で大きく立体構造が変化する二つの領域と定義され、Rasが標的分子を認識・活性化する上で重要な領域であり、この近傍にGTPが結合する。
　switch I領域のアミノ酸配列はYDPTIED（配列番号３）で表される。switch I領域近傍のアミノ酸配列は、Rasファミリー内のメンバーによって異なる。ここでswitch I領域近傍は、switch I領域より前の３～５個のアミノ酸からなる領域、およびswitch I領域より後の３～５個のアミノ酸からなる領域を意味する。「switch I領域近傍を含む部位」は、switch I領域とswitch I領域近傍からなる部位であり、アミノ酸配列はX1X2X3X4X5 YDPTIEDX6X7X8X9X10（配列番号４）（下線はswitch I領域）で表すことができる。switch I領域近傍を含む部位のアミノ酸配列は、H-Rasにおいては、HFVDEYDPTIEDSYRKQ（配列番号５）、M-Rasにおいては、IFVPDYDPTIEDSYLKH（配列番号６）により表すことができる。
　Ras-GTPのstate 2では、switch I領域の４番目に位置するスレオニン（T）とGTPのγリン酸基との間に、水素結合が存在することにより、ポケットが存在しないものと考えられている。本発明の変異型ポリペプチドでは、switch I領域の４番目に位置するスレオニン（T）とGTP-γリン酸基との水素結合が存在しないことに加えて、X3、X4に該当するアミノ酸と、GTPのリボースとの水素結合が見られず、このため分子表面にポケットが存在するものと考えられる。X3とX4は、H-Rasでは２９番目と３０番目のアミノ酸に相当し、M-Rasでは３９番目と４０番目のアミノ酸に相当する。変異が導入されたRasポリペプチドが、上記のような水素結合を持つか否かで、当該変異がRasタンパク質の分子表面にポケットがある立体構造をとるような変異か否かを予測することができる。これは、自体公知のコンピュータシミュレーションなどによる分子モデリングを用いて確認することができる。
　さらに本発明の変異型ポリペプチドを31P-NMRによって解析すると、state 1に相当し、GTPのγリン酸基のリン原子由来の化学シフトが、低磁場側に存在する。Ras-GTPは標的タンパク質が存在することにより、state 2への遷移が誘導される。本発明の変異型ポリペプチドと標的タンパク質（例えばRaf）との共存下では、共存していない場合と比較すると、GTPのγリン酸基リン原子由来の化学シフトが、高磁場側に移行するか、高磁場側のピークが大きくなる。これにより、Rasに導入された変異が、変異型Rasポリペプチドの分子表面にポケットを有する立体構造をとるような変異であるかを確認することができる。例えば、H-Ras T35Sの31P-NMR解析は、Spoerner M, Herrmann C, Vetter IR, Kalbitzer HR, Wittinghofer A. Proc Natl Acad Sci USA. 2001 Apr 24;98(9):4944-9.PMID: 11320243のFig.4に示されている。
　Rasの部分ポリペプチドが配列番号１に示されるH-Rasの部分ポリペプチドである場合は、当該変異は、２７番目～４３番目のアミノ酸からなる領域、好ましくは３０番目～４１番目のアミノ酸からなる領域における、１以上のアミノ酸の置換である。好ましくは当該変異は、３１および／または３５番目のアミノ酸の置換であり、特に３５番目のスレオニンの置換であることが好ましい。当該３５番目のスレオニンはセリンに置換されていることが好ましい（以下本変異型Rasポリペプチドを「H-Ras T35S」と称する）。
　Rasの部分ポリペプチドが配列番号２に示されるM-Rasの部分ポリペプチドである場合は、当該変異は、３７番目～５３番目のアミノ酸からなる領域、好ましくは４０番目～５１番目のアミノ酸からなる領域における、１以上のアミノ酸の置換である。好ましくは当該変異は、４０、４１および／または４５番目のアミノ酸の置換であり、特に４０番目のプロリンの置換であることが好ましい。当該４０番目のプロリンはアスパラギン酸に置換されていることが好ましい（以下本変異型Rasポリペプチドを「M-Ras P40D」と称する）。
　本発明の変異型Rasポリペプチドは、上記配列番号１および２のアミノ酸配列において、分子表面にポケットを有する立体構造をとるような変異以外に、１～５個のアミノ酸が、置換、欠失、付加または挿入されたアミノ酸配列を含むポリペプチドであって、H-RasまたはM-Rasと実質的に同等の生物学的機能を有するものも含まれる。H-RasまたはM-Rasと実質的に同等の生物学的機能を有するとは、Ras-GTPのstate 2がポケットのない立体構造をとり、標的分子と結合可能であることを意味する。
　ポリペプチドにおけるアミノ酸の変異は、当業者に周知の部位特異的突然変異誘発法により導入することができ、キットを使用して導入してもよい（例えばQuikChangeTMSite-Directed Mutagenesis Kit（STRATAGENE社）など）。また、当業者に周知の遺伝子工学的手法を用いて、アミノ酸変異をコードするDNA断片を導入・置換することができる。例えば、PCR反応や制限酵素反応、ライゲーション反応等を組み合わせることで変異型Rasポリペプチドを作製することができる。
　具体的には実施例に記載の方法を用いることができる。プラスミドpGEX-6P-1-H-Ras（1-166aa）あるいはpGEX-6p-1-M-Ras（1-178aa）を鋳型として使用し、突然変異導入のためのセンス／アンチセンス・プライマーを用いたPCR法によりpGEX-6p-1-H-Ras T35S、pGEX-6p-1-M-Ras P40Dを作製することができる。突然変異が導入されたか否かは、Dyeターミネーター法によるDNA配列決定によって確認すればよい。
　あるいは、ベクターpBR322にサブクローニングしたH-Ras T35S（pBR322H-Ras T35S（1-189aa））を鋳型に使用して、通常のPCRで1-166aaに対応するDNAフラグメントを増幅し、pGEX-6p-1にクローニングして、H-Ras T35Sを作製することができる。また、pGEX-6p-M-Ras（1-178aa）を鋳型にして突然変異導入用のPCRを行い、いわゆる部位特異的突然変異誘発法によりM-Ras P40Dを作製することができる。
　発現させたポリペプチドの精製を容易にするために精製用のタグを付加した融合ポリペプチドを作製することができる。特定のリガンドに親和性を持ったタンパク質やペプチド配列（アフィニティー精製用タグ）との融合ポリペプチドとして生産することにより、該融合ポリペプチドを該リガンドを担体に用いたアフィニティークロマトグラフィー等により効率的に精製することができる。例えば精製用タグとして、6Xヒスチジンタグ、FLAGタグ、GST（グルタチオンS-トランスフェラーゼ）タグ、マルトース結合タンパク質やプロテインAなどがある。また、目的とするポリペプチドと精製用タグとの間に特異的プロテアーゼにより認識され、切断を受けるアミノ酸配列を予め挿入しておくことにより、該融合ポリペプチドを開裂させて目的ポリペプチド質のみを回収することが可能である。例えば、PreScissionプロテアーゼ、ファクターXa、トロンビン、エンテロキナーゼやコラゲナーゼ等を特異的プロテアーゼとして用いたものがある。これらのプロテアーゼで切断した後、数個のアミノ酸が目的ポリペプチドの末端に残存することがあるが、活性に影響を及ぼさない限りは目的ポリペプチドとして本発明の結晶作製に使用することができる。
　本発明の変異型Rasポリペプチドを用いて結晶を作製し、かかる結晶からポケットを含む立体構造情報を得るためには、変異型RasポリペプチドをGTP結合型Rasとする必要がある。GTP結合型Rasは、変異型RasポリペプチドにGTPが結合したもの、またはGTPのアナログが結合したものを意味する。GTPアナログは、GTP様の骨格構造を持ち化学修飾が施されたものや塩を形成させたものが含まれ、GTP結合部位に結合でき得るものである。GTPアナログは、グアノシン5'-(γ-チオ)-トリホスフェート（GTPγS）や（グアノシン 5'-[β, γ-イミド]トリホスフェート（Gpp(NH)p）が例示されるが、Gpp(NH)pであることが好ましい。Gpp(NH)pはSigma社製のものを購入して用いることができる。
　得られた変異型RasポリペプチドをGTP結合型とするため、GTPもしくはGTPアナログを、当該変異型Rasポリペプチドに結合させる。大腸菌で大量発現・精製したGDP結合型Rasポリペプチド（0.5 mM）に、低マグネシウム（10 mM EDTA、5 mM MgCl2）、アルカリ性フォスファターゼ（Rasポリペプチド1 mgに対して5 Unit）存在下で、GTPアナログ（Gpp(NH)pもしくはGTPγS）を付加し、再び高マグネシウム環境下（20 mM MgCl2）にて安定なGTPアナログ結合型を作製することができる。
（共結晶の作製方法）
　本発明の共結晶は、変異型ポリペプチドとGTPもしくはGTPアナログとが結合した複合体の共結晶である。
　まず変異型Rasポリペプチド（GTP結合型）溶液を作製する。変異型Rasポリペプチド（GTP結合型）を、緩衝液、塩、還元剤などからなる溶液中に存在させる。かかる溶液には、GTPもしくはGTPアナログが含まれることが好ましい。緩衝液、塩、還元剤は、変異型Rasポリペプチドの立体構造に影響を与えないものであればいかなるものであってもよいが、例えば、緩衝液は、1～500 mMのNa-HEPES、リン酸ナトリウム、リン酸カリウム、Tris-HClなど、塩は、1 mM～1 Mの塩化ナトリウム、塩化リチウム、塩化マグネシウムなど、還元剤は、0.1～10 mMのβ-メルカプトエタノール、ジチオスレイトール(DTT)などが例示される。また変異型Rasポリペプチド溶液には、ジメチルスルホキシド(DMSO)が含まれていてもよい。変異型Rasポリペプチドを含む溶液は、pH 4～11、好ましくはpH 6～9である。かかる変異型ポリペプチド溶液は、そのまま結晶化に用いてもよいし、必要に応じて更に、保存剤や安定化剤、界面活性剤等を添加して、結晶化に用いてもよい。
　タンパク質（ポリペプチド）を結晶化する方法としては、蒸気拡散法、バッチ法、透析法などの一般的なタンパク質結晶化手法を用いることができる。また、タンパク質の結晶化においては、タンパク質の濃度、塩濃度、pH、沈殿剤の種類、温度等の物理的及び化学的因子の決定が重要である。
　蒸気拡散法とは、沈殿剤を含むタンパク質溶液の液滴を、より高濃度の沈殿剤を含む緩衝液（外液）の入った容器中に置き、密封後静置する方法である。液滴の置き方によって、ハンギングドロップ法及びシッティングドロップ法があるが、本発明ではいずれの方法も採用することが可能である。ハンギングドロップ法は、タンパク質溶液の小さな液滴をカバーグラス上に配置し、カバーグラスをリザーバー内で反転させ、密封する方法である。一方、シッティングドロップ法は、リザーバー内部に適切な液滴台を設置し、タンパク質溶液の小滴を液滴台上に配置し、カバーグラス等でリザーバーを密封する方法である。いずれの方法においても、リザーバー中の溶液（リザーバー溶液）には沈殿剤を含有させる。適宜、沈殿剤をタンパク質小滴中に少量含有させてもよい。
　蒸気拡散法で使用するリザーバー溶液は、緩衝液、沈殿剤、塩などからなる溶液である。緩衝液、沈殿剤、塩は、効率よく結晶を作製可能なものであればいかなるものであってもよいが、例えば緩衝液は、pH 4～9、 1～500 mMのNa-HEPES、リン酸ナトリウム、リン酸カリウム、Tris-HCl、酢酸ナトリウム、クエン酸など、沈殿剤は、分子量400～10000、1～50容量%のポリエチレングリコール（PEG）又は0.2～3 Mの硫酸アンモニウムや、1～20容量%のMPD（メチルペンタンジオール）、5～10容量%のイソプロパノールなど、塩は0.05～0.3 Mの塩化ナトリウム、塩化リチウム、塩化マグネシウムなどが例示される。リザーバー溶液の成分は上記に限られるわけではない。
　本発明の変異型Rasポリペプチドの場合、蒸気拡散法のシッティングドロップ法を用いて、pH 4～9、ポリペプチド（タンパク質）濃度10～20 mg/mL、温度4～25℃の条件下で、沈殿剤として硫酸アンモニウムあるいはポリエチレングリコール（PEG）を用いた場合に、Ｘ線結晶構造解析に適した結晶を得ることができる。
　また、H-Ras T35SとGTPもしくはGTPアナログとの共結晶の作製に好ましい条件は、沈殿剤として硫酸アンモニウムあるいは分子量2000～5000（好ましくは4000～5000、より好ましくは5000）のPEG、及び10～20 mg/mLの変異型ポリペプチド（GTP結合型）（好ましくは15～17 mg/mL）を溶解させた溶液を用いるものである。好ましい沈殿剤として、2 M硫酸アンモニウムまたは30% PEG5000を含む溶液を選択することができる。また好ましい温度条件は、15～20℃であり、より好ましくは20℃である。
　具体的には、H-Ras T35SとGpp(NH)pの共結晶は、以下のようにして作製することができる。H-Ras T35SとGpp(NH)pとの複合体を緩衝液（40 mM Tris-HCl, pH 7.4, 50 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 7% DMSO, 10 mM Gpp(NH)p)に溶解する。H-Ras T35S-Gpp(NH)pの共結晶を、20℃で、1.5 μl ポリペプチド溶液 (16 mg/mL)と 1 μlリザーバー溶液（100 mM Tris-HCl, pH 8.5、2 M (NH4)2SO4）によりシッティングドロップ蒸気拡散法を用いて作製する。
　別の態様として、H-Ras T35SとGpp(NH)pの共結晶は、以下のようにして作製することもできる。H-Ras T35SとGpp(NH)pとの複合体を緩衝液（40 mM Tris-HCl, pH 7.4, 50 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 10 mM Gpp(NH)p)に溶解する。H-Ras T35S-Gpp(NH)pの共結晶を、20℃で、1 μl ポリペプチド溶液 (16 mg/mL)と 1 μlリザーバー溶液（0.1 M MES, pH 6.5, 0.2 M (NH4)2SO4, 30% PEG5000）によりシッティングドロップ蒸気拡散法を用いて作製する。
　また、M-Ras P40DとGTPもしくはGTPアナログとの共結晶の作製に好ましい条件は、分子量1000～2000（好ましくは1500）のPEG、及び10～20 mg/mLの変異型タンパク質（GTP結合型）（好ましくは15～18 mg/mL）を溶解させた溶液を用いるものである。好ましい沈殿剤溶液として、28% PEG1500を含む溶液を選択することができる。また好ましい温度条件は、15～20℃であり、より好ましくは20℃である。
　M-Ras P40Dの結晶は、以下のようにして作製することができる。M-Ras P40DとGpp(NH)pとの複合体を、緩衝液（50 mM Tris-HCl,pH 7.4, 50 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 1 mM EDTA, 1 mM DTT）に溶解する。結晶を、20℃で、2 μl ポリペプチド溶液 (18 mg/mL) と2 μl リザーバー溶液（28%(w/v) polyethylene glycol (PEG)-1500, 150 mM MgSO4, 100 mM Sodium Cacodylate, pH 6.5）によりシッティングドロップ蒸気拡散法を用いて作製する。
　本発明においては、Ｘ線結晶構造解析に供した際に少なくとも10Å以下の分解能、好ましくは4.0Å以下の分解能、より好ましくは3.4Å以下の分解能、更に好ましくは2.8Å以下の分解能、特に好ましくは2.2Å以下の分解能を与えるだけの品質を有している結晶を得ることが好ましい（「Introduction to Protein Structure　タンパク質の構造入門」Carl Brandon & JohnTooze, 勝部幸輝ら翻訳、教育社、1992年、276-277頁）。
（共結晶）
　本発明の変異型Rasポリペプチド（GTP結合型）の共結晶は、ほとんど不純物を含まず、再度溶解した場合にも活性を有しているものである。不純物としては、GST、変異型 Rasポリペプチドの分解産物、大腸菌固有のタンパク質等が挙げられる。
　本発明の結晶は、単位格子定数が、ａは30～100Å；ｂは60～100Å；ｃは70～125Å、α＝90°、β＝90～100°、γ＝90～120°で三方晶、斜方晶または単斜晶系空間群R32、I222またはC2に属する。本発明により得られる結晶は、分解能約1.0Å～約3.5Åで、Ｘ線結晶構造解析を実施するのに十分な質および大きさである。
　H-Ras T35Sの結晶は、三方晶系空間群R32に属するものであり、格子定数がａ＝ｂ＝91.81～95.20Å、ｃ＝116.13～121.97Å、α＝β＝90°、γ＝120°の大きさを有し、分解能は2.60～1.70Åである。好ましくは、格子定数がａ＝ｂ＝92.81～94.20Å、ｃ＝117.13～120.97Å、α＝β＝90°、γ＝120°の大きさを有し、分解能は2.60～1.70Åである。より好ましくは、ａ＝ｂ＝94.20Å、ｃ＝120.97Å、α＝β＝90.00°、γ＝120.00°の大きさを有し、分解能は1.95Åである。
　あるいはH-Ras T35Sの結晶は、斜方晶系空間群I222に属するものであり、格子定数がａ＝34.28～34.88Å、ｂ＝81.20～82.80Å、ｃ＝120.80～123.20Å、α＝β＝γ＝90°の大きさを有する。分解能は、2.20～2.09Åである。好ましくは、格子定数がａ＝34.58Å、ｂ＝82.00Å、ｃ＝122.00Å、α＝β＝γ＝90°(好ましくはα＝β＝γ＝90.00°)の大きさを有する。分解能は、2.10Åである。
　M-Ras P40Dの結晶は、単斜晶系空間群C2に属するものであり、格子定数がａ＝33.12～34.04Å、ｂ＝64.69～66.33Å、ｃ＝72.67～74.93Å、α＝γ＝90°、β＝94.92～95.33°の大きさを有し、分解能は1.95～1.35Åである。好ましくは、格子定数がａ＝33.42～33.74Å、ｂ＝65.29～65.73Å、ｃ＝73.37～74.23Å、α＝γ＝90°、β＝94.92～95.33°の大きさを有し、分解能は1.95～1.35Åである。より好ましくは、ａ＝33.72Å、ｂ＝65.70Å、ｃ＝74.08Å、α＝γ＝90.00°、β＝95.02°の大きさを有し、分解能は1.35Åである。
（Ｘ線結晶構造解析）
　タンパク質（ポリペプチド）の立体構造を明らかにする手法として最も一般的に行われているものは、Ｘ線結晶構造解析である。これはタンパク質を結晶化し、その結晶に単色化されたＸ線を当て、得られたＸ線の回折像をもとに、タンパク質における立体構造情報を明らかにしていくものである。立体構造情報には電子密度図および原子座標が含まれるが、原子座標は当技術分野で公知の方法により解析して取得することができる（D.E.McRee, Practical Protein Crystallography, Academic Press, San Diego(1993)）。
　Ｘ線結晶構造解析は、結晶にＸ線を照射し回折データを取得する工程；得られた回折データの解析によりタンパク質（ポリペプチド）の電子密度を取得する工程；及び得られた電子密度の解析によりタンパク質（ポリペプチド）の原子座標を取得する工程；を含む。
　Ｘ線結晶構造解析は、実験室のＸ線回折計又は大型放射光施設（ESRF、APS、SPring-8、PF、ALS、CHESS、SRS、LLNL、SSRL、Brookhavenなど）を用いて、振動写真法などによってイメージングプレート又はCCDカメラなどの２次元検出器により、回折データの収集を行い、該データより電子密度を得て、原子座標を解明することができる。例えば大型放射光施設SPring-8構造生物学ビームラインＩ（BL41XU）により放射光を発生させ、イメージングプレート又はCCDカメラを用いて回折データの収集を行えばよい。
　タンパク質の結晶はＸ線照射により損傷を受け、回折能が劣化する場合が多いため、低温測定により高分解能のＸ線回折を行うことが好ましい。低温測定とは、結晶を急激に-173℃程度に冷却凍結して、その状態で回折データを収集する方法である。一般に、タンパク質結晶の凍結には、凍結による結晶の崩壊を防ぐ目的で、グリセロールなどの保護剤（抗凍結剤）を含む溶液で処理するなどの工夫がなされる。凍結結晶は、例えば保護剤を添加した保存液に浸漬した結晶を、液体窒素に直接浸漬して瞬時に凍結させることにより調製することができる。
　Ｘ線回折実験により収集された回折イメージをデータ処理ソフトウェアで処理することで、個々の回折斑点の指数と積分によって得られた回折強度を算出できる。これらの回折斑点の回折強度と位相情報を用いて逆フーリエ変換を行うことにより、３次元空間の電子密度を導く。回折実験では電子密度の計算に必要な各回折斑点の位相の情報を測定することは原理的に不可能であるので、電子密度を得るために、分子置換法、重原子同型置換法、多波長異常分散法（MAD法）又はそれらの改変法によって、失われた情報である位相を推定する。
　こうして得られた電子密度から電子密度図を描き、当該電子密度図に合わせて、３次元モデルをグラフィックスワークステーション上で稼動するソフトウェアを用いて構築する。このモデル構築の後、最小二乗法などによる構造の精密化を行うことで最終的なタンパク質の原子座標（立体構造座標）を得る。
（変異型Rasポリペプチドの立体構造情報）
　結晶を用いたＸ線回折による結晶構造解析の手法により電子密度のデータが得られる。電子密度のデータから、電子密度図を作成することができる。電子密度は、特定の結晶について特定のＸ線回折装置を用いることにより、再現性のあるデータが得られると考えられる。
　本発明の変異型ポリペプチドの電子密度として、SPring-8を用いて得られた、H-Ras T35Sの結晶（ａ＝ｂ＝94.20±0.00Å、ｃ＝120.97±0.00Å、α＝β＝90.00±0.00°、γ＝120.00±0.00°の大きさを有する。分解能は1.95Å：あるいは、ａ＝34.58Å、ｂ＝82.00Å、ｃ＝122.00Å、α＝β＝γ＝90.00°の大きさを有する。分解能は2.1Å）、ならびにM-Ras P40Dの結晶（ａ＝33.72±0.00Å、ｂ＝65.70±0.00Å、ｃ＝74.08±0.00Å、α＝γ＝90.00±0.00°、β＝95.02±0.00°の大きさを有する。分解能は、1.35Å）のGpp(NH)p周辺の電子密度図を、図４～図６に示す。
　電子密度図から、原子座標（各原子の空間的な位置関係を示す値）を得ることができる。原子座標は、上記タンパク質の原子の位置を３次元座標として表した数学的座標を意味する。原子座標は、実質的には化学構造を構成する分子（原子）間の各距離によって定まる空間配置を意味する。空間配置をコンピュータ上で情報として処理する場合には、相対的な配置をある座標系における特定座標として数値情報化する（座標化という）。これはコンピュータ処理を行うにあたり便宜上必要な処理であって、原子座標の本質は、先に示した通り各分子（原子）間相互の距離によって定まる配置であって、コンピュータ処理時に一時的に特定される座標値ではないと理解されるべきである。また、本明細書中において原子座標とは、物質（蛋白質、アミノ酸など）を構成する個々の原子についての座標を意味する。
　本発明の変異型ポリペプチドの原子座標として、SPring-8を用いて得られた電子密度のデータおよび電子密度図から得られた、H-Ras T35Sの結晶（ａ＝ｂ＝94.20±0.00Å、ｃ＝120.97±0.00Å、α＝β＝90.00±0.00°、γ＝120.00±0.00°の大きさを有する。分解能は1.95Å：およびａ＝34.58Å、ｂ＝82.00Å、ｃ＝122.00Å、α＝β＝γ＝90.00°の大きさを有する。分解能は2.1Å）およびM-Ras P40Dの結晶（ａ＝33.72±0.00Å、ｂ＝65.70±0.00Å、ｃ＝74.08±0.00Å、α＝γ＝90.00±0.00°、β＝95.02±0.00°の大きさを有する。分解能は、1.35Å）のそれぞれについて、原子座標を表１～３に示す。表１はH-Ras T35S結晶について決定された原子座標（立体構造座標）であり、表２は表１とは別のH-Ras T35S結晶について決定された原子座標（立体構造座標）であり、表３はM-Ras P40D結晶について決定された原子座標（立体構造座標）である。表１～３のデータは、プロテインデータバンク(PDB)のフォーマット(http://www.wwpdb.org/documentation/format23/v2.3.html)に準じて記載されている。
　またRasのswitch I領域とswitch II領域はポケットの開閉に重要な領域であり、state 1とstate 2の間で立体構造が大きく変動すると考えられている。本発明により、ポケットが開いた状態のstate 1の立体構造において、switch I領域およびswitch II領域の主鎖のずれや向きの変化、側鎖の向きの変化などが存在することが判明した。具体的には、H-Ras T35Sでは、switch I付近の２５番から３８番ならびにswitch IIの６１番から６７番にかけて主鎖のずれが見られ（表１および表２、図９および図１０参照）、M-Ras P40Dでは、switch I付近の４０番から５０番にかけて主鎖のずれ、４５番前後での主鎖および側鎖の向きの変化、switch II周辺の７１番から８４番にかけて側鎖の向きの変化が挙げられる（図１１および図１２参照）。本発明における立体構造情報は、表１～３と比較してこのようなswitch I領域およびswitch II領域の主鎖と側鎖の変動した原子座標をも含むものである。
　また、本発明において、上記電子密度や原子座標で表される立体構造情報を用いて、本発明のポリペプチドと40％以上の相同性を有するタンパク質について、コンピュータ上でホモロジーモデリング等により得られる原子座標を派生物として得ることもできる。
（Ras機能阻害物質のスクリーニング方法）
　Rasの分子表面にあるポケットに影響を与え得る化合物や、ポケットを埋めることの可能な構造を有する化合物を計算により選択することで、多数の化合物からRasに特異的な機能阻害物質を効率的に選択することが可能となる。
　本発明のスクリーニング方法は、以下の工程を含む。
（１）変異型Rasポリペプチドの結晶から得られた立体構造情報を用いて、Ras-GTPのポケットに結合する候補化合物を設計または選択する工程、
（２）前記設計または選択された候補化合物を、合成または取得する工程、
（３）前記候補化合物によるRasの機能阻害活性を調べるために、前記候補化合物とRasとを接触させる工程。
　工程（１）においては、変異型Rasポリペプチドの立体構造情報を用いて、Rasのポケットを有する立体構造を表す原子座標と、任意の候補化合物の立体構造を表す原子座標とをコンピュータ上で適合させる。その適合状態を、例えば経験的スコアリング関数を指標とすることで数値化して、該候補化合物のRasのポケットに対する結合能を評価する。Rasのポケットを有する原子座標としては、変異型Rasポリペプチドの原子座標の全体、ポケットを含むその派生物、およびこれらの一部を利用することができる。またスクリーニングに適するように、ポケット部分の原子座標をコンピュータ上で適宜改変したものを、本発明にて利用してもよい。
　変異型Rasポリペプチドの立体構造情報のうち原子座標を、分子の原子座標を表現するコンピュータプログラムが動作するコンピュータまたはそのコンピュータの記憶媒体に入力することで、Rasの３次元的な化学的相互作用の様式を詳細に表現することが可能になる。分子の原子座標を表現するコンピュータプログラムは多数市販されているが、これらプログラムは、一般に、分子の原子座標の入力手段、該座標をコンピュータ画面に視覚的に表現する手段、表現された分子内における各原子間の距離や結合角などを測定する手段、該座標の追加修正を行う手段などを備える。さらに、分子の座標を元に分子の構造エネルギーを計算する手段、水分子などの溶媒分子を考慮して自由エネルギーを計算する手段を備えたプログラムを用いることも可能である。アクセルリス社から市販されているコンピュータプログラムであるInsightIIやQUANTAは、本発明のスクリーニング方法に用いるのに好適であるが、本発明に用いられるものはこれらのプログラムに限定されるものではない。
　候補化合物は、公知又は新規いずれであっても差し支えなく、その構造、由来、物性等にも特に制限はなく、天然化合物、合成化合物、高分子化合物、低分子化合物、ペプチド、核酸類似物のいずれでもよい。候補化合物の立体構造の座標化は公知のプログラムを用いればよいが、例えば、低分子化合物の立体構造を座標化するプログラムとして、CORINA(http://www2.chemie.uni-erlangen.de/software/corina/index.html)、Concord(http://www.tripos.com/sciTech/inSilicoDisc/chemInfo/concord.html)、あるいはConverter等を利用することができる。
　候補化合物の原子座標及びRasのポケットを有する原子座標を同一座標系上で重ね合わせて、両者の適合状態を評価する段階は、上述のような市販パッケージソフトウェアと、該ソフトウェアを作動可能なコンピュータシステムを用いることにより実施可能である。当該コンピュータシステムは、例えば、化合物の構造式を格納する記憶手段、化合物の立体構造を座標化する手段、化合物の原子座標を格納する記憶手段、Rasの原子座標を格納する記憶手段、評価結果を格納する記憶手段、各記憶手段の内容を表示させる手段、キーボード等の入力手段、ディスプレイ等の表示手段、中央処理装置等の、目的のソフトウェアを作動させるのに必要な各種手段を適宜含むものである。
　解析用ソフトウェアとしては、コンピュータ上でタンパク質にリガンドをドッキングさせる操作が可能なソフトウェアであれば何を用いても良く、例えばDOCK、FlexX（トライポス社）、LigandFit（アクセルリス社）、Ludi（アクセルリス社）等を用いてもよい。その他、InsightII等の分子表示ソフトウェアを用いて対話的に行うことも可能である。その際、これらのプログラムを用いて適合状態を評価する際の指標としては、複合体全体の自由エネルギー計算値、経験的スコアリング関数、形の相補性の評価などを任意に選んで使用することができる。この指標により、結合の良否を客観的に評価することが可能となる
　Rasの原子座標を用いたRas機能阻害物質の設計又は選択は、コンピュータ上での迅速なスクリーニングを可能とする。また、コンピュータを利用したスクリーニングにより選択された候補化合物群について、実験的に評価することが望ましい。
　候補化合物のRas機能阻害作用を実験的に評価するために、工程（２）において候補化合物を、合成または取得する。候補化合物は、公知の手法を用いて合成したり、生体より精製等して取得すればよい。
　工程（３）において、候補化合物をRasを用いた生化学的手法もしくは細胞生物学的手法に供することにより実験的に評価し、より効果的なRas機能阻害物質を選択することが可能になる。候補化合物がRas機能阻害作用を示すかどうかは、Rasの機能を確認できる系に該化合物を添加した場合と無添加の場合で、Rasの機能に差があるかどうかを調べればよい。Ras機能阻害作用を有するとは、Ras機能の測定値が、候補化合物添加群において、候補化合物無添加群よりも機能の低下を表す値を示すことをいう。
　生化学的手法および細胞生物学的手法は、Rasの標的タンパク質の存在下で、Rasと候補化合物とを接触させ、Rasの標的分子への結合性を検出する系が例示される。かかる系としては、Rasと候補化合物をin vitroで反応させる、または、Ras発現細胞を候補化合物存在下で培養し、Rasの標的タンパク質への結合性を抗体等を用いて免疫学的手法などにより検出する系が例示される。
　本発明により得られたRas機能阻害物質は、医薬として使用することができる。Ras機能阻害物質は、Rasの機能異常により発生しうる種々の疾患、例えば抗癌剤を含む腫瘍の治療薬として使用することができる。
　Ras機能阻害物質の抗腫瘍効果の評価は、Ras機能阻害物質の存在下で、癌細胞を培養し癌化形質が抑制されるかを調べ、さらに担癌モデル動物を用いて行うことができる。なお上記工程（３）におけるRas機能阻害活性の確認は、候補化合物を直接、癌細胞や担癌モデル動物を用いた抗腫瘍効果の評価に供することにより、候補化合物とRasを接触させて行ってもよい。
　以下に本発明の実施例を示し、本発明をさらに具体的に説明するが、本発明はこれらに限定されるものではなく、本発明の技術的思想を逸脱しない範囲内で種々の応用が可能である。
（実施例１）　変異型Rasポリペプチドの発現と精製
（１）発現ベクターの作製
　ヒトH-Ras T35S（1-189aa）をコードするcDNA（Oncogene (1994), 9, 2153-2157およびOncogene (1992), 7, 475-480を参照：理化学研究所よりcDNAを譲り受けた）を組み込んだプラスミドpBR322-H-Ras T35S(1-189aa)を鋳型とし、２種類のプライマー（プライマー１、２）を用いてH-Ras T35S(1-166aa)をコードするcDNA部分をPCR法により増幅した。cDNAの5'及び 3'領域を制限酵素処理したのち、pGEX-6p-1ベクターに組み込んでpGEX-6p-H-Ras T35S(1-166aa)を作製した。
プライマー１：cgggatccgatatgaccgaatacaaactgg（配列番号７）
プライマー２：gcgggatccctactagtgctgacggatttcacgaac（配列番号８）
　マウスM-Ras（1-178aa）をコードするcDNA（GenBank Accession No.：AF031159）を組み込んだプラスミドpGEX-6p-1-M-Ras(1-178aa)を鋳型とし、突然変異導入用の２種類のプライマー（プライマー３，４）を用いて、いわゆる部位特異的突然変異誘発法により変異型ポリペプチド発現用ベクターpGEX-6p-1-M-Ras P40D(1-178aa)を作製した。具体的には、上記２種類のプライマーを用いたPCRの後、PCR産物をDpnI（NEB社）酵素処理して鋳型プラスミドを消化・除去した。得られたDNA溶液を宿主となる大腸菌JM109株にトランスフォームし、複数の大腸菌クローンからプラスミドDNAを精製し、DNA配列の確認（DNAシークエンシング）によって当該ベクターを同定した。
プライマー３：gaagatctttgtggatgactacgacccc（配列番号９）
プライマー４：ggggtcgtagtcatccacaaagatcttc（配列番号１０）
（２）変異型Rasポリペプチドの発現と精製
　作製した２種類のプラスミドpGEX-6p-1-H-Ras T35S(1-166aa)ならびにpGEX-6p-1-M-Ras P40D(1-178aa)をそれぞれ、制限酵素処理した。制限酵素処理した断片を、GSTをコードするポリヌクレオチドと融合させ、pGEX-6p-1ベクター（GEヘルスケアバイオサイエンス株式会社）に導入した。当該ベクターにトランスフォームし、大腸菌AG-1株にて発現させた。
　大腸菌を遠心して回収し、溶解溶液（50-100 mM Tris-HCl, pH 8.0, 100-150 mM NaCl, 5 mM MgCl2,1 mM DTT, 1 mM EDTA, 0-0.01% TritonX-100）にて懸濁して細胞を溶解した。その後4℃にてクロマトグラフィーを用いて変異型Rasポリペプチドを精製した。アフィニティークロマトグラフィーのレジンはGlutathione Sepharose 4B（GEヘルスケアバイオサイエンス株式会社）、イオン交換クロマトグラフィーのカラムはPOROS HQ（Applied Biosystem）を用い、溶出溶液として50-100 mM Tris-HCl, pH 8.0, 50-1000 mM NaCl, 5 mM MgCl2,1 mM DTT, 1 mM EDTAを含む溶液を用いた。
　その後、アルカリ性ホスファターゼの結合した樹脂（Phosphatase, Alkaline-Agarose、SIGMA社）を用いて、変異型ポリペプチドに結合しているGDPを分解し、加水分解されないGTPアナログであるGpp(NH)pを付加した。変異型ポリペプチドに結合していないGpp(NH)pをバッファー交換により除去するとともに（PD-10 Columns、GEヘルスケアバイオサイエンス株式会社）、サンプル溶液を10-20 mg/mLまで濃縮（Amicon Ultra-15、MILLIPORE社）した。その後、SDS-ポリアクリルアミド電気泳動法（SDS-PAGE）により分析したところ、ポリペプチドの純度は95%以上であることがわかった。
（実施例２）　ポリペプチドとGTPアナログとの共結晶の作製
　得られたGpp(NH)pの結合したRas変異型ポリプチドを濃縮した後、蒸気拡散法によって結晶化した。
（実施例２－１）
　Gpp(NH)pの結合したH-Ras T35S（以下「H-Ras T35S-Gpp(NH)p」とも称する）を40 mM Tris-HCl, pH 7.4, 50 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 7% DMSO, 10 mM Gpp(NH)pを含む緩衝液中に溶解した。ペプチド溶液16 mg/mLを1.5 μlと、リザーバ溶液（0.1 M MES, pH 6.5, 0.2 M (NH4)2SO4, 30% PEG5000）1.0 μlを混合し、20℃でシッティングドロップ蒸気拡散法によりH-Ras T35S-Gpp(NH)pの結晶を作製した。
　H-Ras T35S-Gpp(NH)pの結晶は、0.3×0.2×0.1 mm3の大きさであり、空間群がR32であり、格子定数がａ＝ｂ＝92.81～94.20Å、ｃ＝117.13～120.97Å、α＝β＝90°、γ＝120°であった（５データセット）。
（実施例２－２）
　また、H-Ras T35Sを40 mM Tris-HCl, pH 7.4, 50 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 10 mM Gpp(NH)pに可溶化し、異なるペプチド溶液16 mg/mLとしてその1.0 μlとリザーバ溶液（0.1 M MES, pH 6.5, 0.2 M (NH4)2SO4, 30% PEG5000）1.0 μlとを混合し、20℃でシッティングドロップ蒸気拡散法によりH-Ras T35S-Gpp(NH)pの結晶を作製した。
　H-Ras T35S-Gpp(NH)pの結晶は、0.3×0.01×0.01 mm3の大きさであり、空間群がI222、格子定数がａ＝34.58Å、ｂ＝82.00Å、ｃ＝122.00Å、α＝β＝γ＝90.00°であった（１データセット）。
（実施例２－３）
　Gpp(NH)pの結合したM-Ras P40D（以下「M-Ras P40D-Gpp(NH)p」とも称する）を50 mM Tris-HCl, pH 7.4, 50 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 1 mM DTT, 1 mM EDTAを含む緩衝液中に溶解した。ペプチド溶液18 mg/mLを2 μlとリザーバ溶液（150 mM MgSO4, 100 mM Na Cacodylate, pH 6.5, 28%(w/v)PEG-1500）2 μlとを混合し、20℃でシッティングドロップ蒸気拡散法によりM-Ras P40D-Gpp(NH)pの結晶を作製した。
　M-Ras P40D-Gpp(NH)pの結晶は、0.2×0.1×0.01 mm3の大きさであり、空間群がC2、格子定数がａ＝33.42～33.74Å、ｂ＝65.29～65.73Å、ｃ＝73.37～74.23Å、α＝γ＝90.00°、β＝94.92～95.33°であった（９データセット）。
　実施例２－１～３にて得られた各結晶の代表的な写真を、図１～３に示す。
　（実施例３）Ｘ線回折による結晶構造解析
　得られた結晶に単色化されたＸ線を当て、得られたＸ線の回折像をもとに、H-Ras T35S-Gpp(NH)pとM-Ras P40D-Gpp(NH)pの立体構造情報を明らかにした。SPring-8ビームラインBL38B1とBL41XU（播磨学研都市）にて、Jupiter 210検出器（Rigaku/MSC Corporation）およびQuantum 315 CCD検出器（ADSC）を用いて、回折強度を測定した。また、100 Kでの低温測定をした。
　Ｘ線回折データを収集し、個々の回折斑点の指数付けと回折強度の算出を行った。得られた回折強度とサーチモデルから、分子置換法によって位相角を決定した。これらの回折斑点の回折強度と位相角を用いて、逆フーリエ変換により電子密度図を導いた。得られた電子密度図に基づいて、原子座標を構築した。
　具体的には、実施例２－１でH-Ras T35S-Gpp(NH)pについて得られたデータはHKL2000を用いて処理し、SCALEPACKにより、スケーリングした。サーチモデルとして、H-Ras（PDB ID: 5P21）を用いて、分子置換法により、H-Ras T35S-Gpp(NH)pの結晶構造を決定した。得られたモデルは、CNSおよびREFMACを用いて1.95Åで精密化した。各精密化の後、得たモデルを、COOTを用いて、電子密度図である2Fo-Fc mapを元に補正した（図４）。COOTのFind Watersにより、水分子を拾った。
　また実施例２－２でH-Ras T35S-Gpp(NH)pについて得られたデータは、上記と同様の方法で、2.10Åで精密化した（図５）。
　実施例２－３で、M-Ras P40D-Gpp(NH)pについて得られたデータは、MOSFLMを用いて処理し、SCALAにより、スケーリングした。サーチモデルとして、M-Ras（PDB ID: 1X1S）を用いて、分子置換法によりM-Ras P40D-Gpp(NH)pの結晶構造を決定した。得られたモデルは、CNSおよびREFMACを用いて、1.35Åで精密化した。精密化の後、得たモデルを、COOTを用いて、電子密度図である2Fo-Fc mapを元に補正した（図６）。COOTのFind Watersにより、水分子を拾った。
　以下の表１～３にH-Ras T35S-Gpp(NH)pとM-Ras P40D-Gpp(NH)pの原子座標のデータを示す。表１は、実施例２－１にて得られたH-Ras T35S-Gpp(NH)pの結晶（0.3×0.2×0.1 mm3の大きさであり、空間群がR32、格子定数がａ＝ｂ＝94.20±0.00Å、ｃ＝120.97±0.00Å、α＝β＝90.00±0.00°、γ＝120.00±0.00°のもの）から得られた原子座標、表２は、実施例２－２にて得られたH-Ras T35S-Gpp(NH)pの結晶（0.3×0.01×0.01 mm3の大きさであり、空間群がI222、格子定数がａ＝34.58Å、ｂ＝82.00Å、ｃ＝122.00Å、α＝β＝γ＝90.00°のもの）から得られた原子座標、表３はM-Ras P40D-Gpp(NH)pの結晶（0.2×0.1×0.01 mm3の大きさであり、空間群がC2、格子定数がａ＝33.72±0.00Å、ｂ＝65.70±0.00Å、ｃ＝74.08±0.00Å、α＝γ＝90.00±0.00°、β＝95.02±0.00°）から得られた原子座標を示す。また、原子座標のデータから構築した立体構造図を図７に示す。
（表１）座標データ（H-Ras T35S-Gpp(NH)p）
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REMARK　 3
REMARK　 3 REFINEMENT.
REMARK　 3 PROGRAM　　 : REFMAC 5.2.0019
REMARK　 3 AUTHORS　　 : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON
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REMARK　 3　　REFINEMENT TARGET : MAXIMUM LIKELIHOOD
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REMARK　 3　 BIN FREE R VALUE　　　　　　　　　　:　　0.261
REMARK　 3
REMARK　 3　NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.
REMARK　 3　 ALL ATOMS　　　　　　　　:　　 1445
REMARK　 3
REMARK　 3　B VALUES.
REMARK　 3　 FROM WILSON PLOT　　　　　 (A**2) : NULL
REMARK　 3　 MEAN B VALUE　　　(OVERALL, A**2) :　26.558
REMARK　 3　 OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.
REMARK　 3　　B11 (A**2) :　　-0.01
REMARK　 3　　B22 (A**2) :　　-0.01
REMARK　 3　　B33 (A**2) :　　 0.01
REMARK　 3　　B12 (A**2) :　　 0.00
REMARK　 3　　B13 (A**2) :　　 0.00
REMARK　 3　　B23 (A**2) :　　 0.00
REMARK　 3
REMARK　 3 ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.
REMARK　 3 ESU BASED ON R VALUE　　　　　　　　　　　　　　(A):0.161
REMARK　 3 ESU BASED ON FREE R VALUE　　　　　　　　　　　 (A):0.144
REMARK　 3 ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD　　　　　　　　 (A):0.089
REMARK　 3 ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2):2.986
REMARK　 3
REMARK　 3 CORRELATION COEFFICIENTS.
REMARK　 3　 CORRELATION COEFFICIENT FO-FC　　　:　 0.943
REMARK　 3　 CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE :　 0.930
REMARK　 3
REMARK　 3　RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES　　COUNT　 RMS　 WEIGHT
REMARK　 3　BOND LENGTHS REFINED ATOMS　　　 (A):1375 ; 0.009 ; 0.022
REMARK　 3　BOND ANGLES REFINED ATOMS　(DEGREES):1864 ; 1.167 ; 1.988
REMARK　 3　TORSION ANGLES, PERIOD 1　 (DEGREES): 165 ; 5.909 ; 5.000
REMARK　 3　TORSION ANGLES, PERIOD 2　 (DEGREES):　70 ;40.052 ;24.429
REMARK　 3　TORSION ANGLES, PERIOD 3　 (DEGREES): 241 ;14.092 ;15.000
REMARK　 3　TORSION ANGLES, PERIOD 4　 (DEGREES):　11 ;16.725 ;15.000
REMARK　 3　CHIRAL-CENTER RESTRAINTS　　　(A**3): 206 ; 0.073 ; 0.200
REMARK　 3　GENERAL PLANES REFINED ATOMS　　 (A):1036 ; 0.003 ; 0.020
REMARK　 3　NON-BONDED CONTACTS REFINED ATOMS(A): 593 ; 0.204 ; 0.200
REMARK　 3　NON-BONDED TORSION REFINED ATOMS (A): 935 ; 0.300 ; 0.200
REMARK　 3　H-BOND (X...Y) REFINED ATOMS　　 (A): 107 ; 0.131 ; 0.200
REMARK　 3　POTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS(A):　 2 ; 0.018 ; 0.200
REMARK　 3　SYMMETRY VDW REFINED ATOMS　　　 (A):　32 ; 0.190 ; 0.200
REMARK　 3　SYMMETRY H-BOND REFINED ATOMS　　(A):　15 ; 0.116 ; 0.200
REMARK　 3
REMARK　 3　ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS. COUNT　 RMS　 WEIGHT
REMARK　 3　MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS (A**2): 846 ; 0.761 ; 1.500
REMARK　 3　MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS(A**2):1328 ; 1.345 ; 2.000
REMARK　 3　SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS (A**2): 604 ; 1.642 ; 3.000
REMARK　 3　SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS(A**2): 536 ; 2.632 ; 4.500
REMARK　 3
REMARK　 3　NCS RESTRAINTS STATISTICS
REMARK　 3　NUMBER OF NCS GROUPS : NULL
REMARK　 3
REMARK　 3
REMARK　 3　TLS DETAILS
REMARK　 3　NUMBER OF TLS GROUPS　: NULL
REMARK　 3
REMARK　 3
REMARK　 3　BULK SOLVENT MODELLING.
REMARK　 3　 METHOD USED :　MASK
REMARK　 3　 PARAMETERS FOR MASK CALCULATION
REMARK　 3　 VDW PROBE RADIUS　 :　 1.20
REMARK　 3　 ION PROBE RADIUS　 :　 0.80
REMARK　 3　 SHRINKAGE RADIUS　 :　 0.80
REMARK　 3
REMARK　 3　OTHER REFINEMENT REMARKS:
REMARK　 3　HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
REMARK　 3
CRYST1　 94.199　 94.199　120.967　90.00　90.00 120.00 H 3 2
SCALE1　　　0.010616　0.006129　0.000000　　　　0.00000　　　
SCALE2　　　0.000000　0.012258　0.000000　　　　0.00000　　　
SCALE3　　　0.000000　0.000000　0.008267　　　　0.00000　　　
ATOM　　1　N　 MET A　 1　　-6.200 -44.233 -26.004　1.00 35.51　　 N
ATOM　　2　CA　MET A　 1　　-6.321 -42.747 -26.118　1.00 35.22　　 C
ATOM　　3　CB　MET A　 1　　-7.264 -42.219 -25.036　1.00 35.22　　 C
ATOM　　4　CG　MET A　 1　　-8.017 -40.966 -25.409　1.00 35.06　　 C
ATOM　　5　SD　MET A　 1　　-9.650 -40.847 -24.635　1.00 37.80　　 S
ATOM　　6　CE　MET A　 1　　-9.234 -40.813 -22.890　1.00 36.28　　 C
ATOM　　7　C　 MET A　 1　　-4.943 -42.089 -26.015　1.00 34.13　　 C
ATOM　　8　O　 MET A　 1　　-4.158 -42.404 -25.118　1.00 34.03　　 O
ATOM　　9　N　 THR A　 2　　-4.648 -41.184 -26.945　1.00 32.93　　 N
ATOM　 10　CA　THR A　 2　　-3.361 -40.488 -26.956　1.00 31.50　　 C
ATOM　 11　CB　THR A　 2　　-2.786 -40.373 -28.389　1.00 31.80　　 C
ATOM　 12　OG1 THR A　 2　　-2.866 -41.646 -29.042　1.00 31.78　　 O
ATOM　 13　CG2 THR A　 2　　-1.331 -39.918 -28.358　1.00 31.05　　 C
ATOM　 14　C　 THR A　 2　　-3.537 -39.105 -26.352　1.00 30.57　　 C
ATOM　 15　O　 THR A　 2　　-4.421 -38.359 -26.759　1.00 30.31　　 O
ATOM　 16　N　 GLU A　 3　　-2.698 -38.762 -25.380　1.00 29.38　　 N
ATOM　 17　CA　GLU A　 3　　-2.825 -37.476 -24.701　1.00 28.88　　 C
ATOM　 18　CB　GLU A　 3　　-2.459 -37.593 -23.223　1.00 28.94　　 C
ATOM　 19　CG　GLU A　 3　　-3.388 -38.484 -22.412　1.00 31.12　　 C
ATOM　 20　CD　GLU A　 3　　-2.993 -38.540 -20.948　1.00 31.59　　 C
ATOM　 21　OE1 GLU A　 3　　-2.273 -39.496 -20.574　1.00 34.94　　 O
ATOM　 22　OE2 GLU A　 3　　-3.388 -37.623 -20.185　1.00 34.44　　 O
ATOM　 23　C　 GLU A　 3　　-1.943 -36.432 -25.364　1.00 26.91　　 C
ATOM　 24　O　 GLU A　 3　　-0.839 -36.742 -25.806　1.00 26.36　　 O
ATOM　 25　N　 TYR A　 4　　-2.437 -35.198 -25.434　1.00 25.13　　 N
ATOM　 26　CA　TYR A　 4　　-1.633 -34.077 -25.929　1.00 23.60　　 C
ATOM　 27　CB　TYR A　 4　　-2.059 -33.653 -27.345　1.00 23.05　　 C
ATOM　 28　CG　TYR A　 4　　-1.774 -34.686 -28.415　1.00 22.79　　 C
ATOM　 29　CD1 TYR A　 4　　-2.731 -35.641 -28.754　1.00 22.47　　 C
ATOM　 30　CE1 TYR A　 4　　-2.480 -36.597 -29.735　1.00 22.55　　 C
ATOM　 31　CZ　TYR A　 4　　-1.256 -36.612 -30.386　1.00 22.83　　 C
ATOM　 32　OH　TYR A　 4　　-1.034 -37.558 -31.348　1.00 22.64　　 O
ATOM　 33　CE2 TYR A　 4　　-0.278 -35.676 -30.076　1.00 22.98　　 C
ATOM　 34　CD2 TYR A　 4　　-0.543 -34.716 -29.082　1.00 22.36　　 C
ATOM　 35　C　 TYR A　 4　　-1.770 -32.914 -24.968　1.00 22.93　　 C
ATOM　 36　O　 TYR A　 4　　-2.875 -32.437 -24.720　1.00 22.44　　 O
ATOM　 37　N　 LYS A　 5　　-0.643 -32.460 -24.427　1.00 22.06　　 N
ATOM　 38　CA　LYS A　 5　　-0.647 -31.388 -23.438　1.00 21.70　　 C
ATOM　 39　CB　LYS A　 5　　 0.465 -31.593 -22.402　1.00 22.06　　 C
ATOM　 40　CG　LYS A　 5　　 0.374 -32.896 -21.602　1.00 24.98　　 C
ATOM　 41　CD　LYS A　 5　　 1.365 -32.863 -20.446　1.00 29.00　　 C
ATOM　 42　CE　LYS A　 5　　 1.457 -34.214 -19.728　1.00 31.96　　 C
ATOM　 43　NZ　LYS A　 5　　 2.727 -34.307 -18.923　1.00 33.59　　 N
ATOM　 44　C　 LYS A　 5　　-0.450 -30.055 -24.143　1.00 20.91　　 C
ATOM　 45　O　 LYS A　 5　　 0.650 -29.760 -24.623　1.00 20.33　　 O
ATOM　 46　N　 LEU A　 6　　-1.519 -29.264 -24.200　1.00 19.93　　 N
ATOM　 47　CA　LEU A　 6　　-1.517 -27.990 -24.905　1.00 19.60　　 C
ATOM　 48　CB　LEU A　 6　　-2.704 -27.911 -25.882　1.00 19.04　　 C
ATOM　 49　CG　LEU A　 6　　-3.041 -29.103 -26.784　1.00 19.28　　 C
ATOM　 50　CD1 LEU A　 6　　-4.204 -28.771 -27.744　1.00 18.35　　 C
ATOM　 51　CD2 LEU A　 6　　-1.829 -29.562 -27.569　1.00 20.12　　 C
ATOM　 52　C　 LEU A　 6　　-1.573 -26.830 -23.916　1.00 19.49　　 C
ATOM　 53　O　 LEU A　 6　　-2.283 -26.892 -22.915　1.00 19.36　　 O
ATOM　 54　N　 VAL A　 7　　-0.816 -25.775 -24.201　1.00 19.14　　 N
ATOM　 55　CA　VAL A　 7　　-0.781 -24.596 -23.338　1.00 18.69　　 C
ATOM　 56　CB　VAL A　 7　　 0.604 -24.411 -22.667　1.00 18.99　　 C
ATOM　 57　CG1 VAL A　 7　　 0.630 -23.167 -21.765　1.00 18.64　　 C
ATOM　 58　CG2 VAL A　 7　　 0.998 -25.671 -21.878　1.00 20.00　　 C
ATOM　 59　C　 VAL A　 7　　-1.124 -23.371 -24.174　1.00 18.04　　 C
ATOM　 60　O　 VAL A　 7　　-0.539 -23.156 -25.235　1.00 18.40　　 O
ATOM　 61　N　 VAL A　 8　　-2.090 -22.589 -23.701　1.00 16.97　　 N
ATOM　 62　CA　VAL A　 8　　-2.528 -21.390 -24.411　1.00 16.09　　 C
ATOM　 63　CB　VAL A　 8　　-4.075 -21.269 -24.427　1.00 16.10　　 C
ATOM　 64　CG1 VAL A　 8　　-4.514 -20.068 -25.274　1.00 14.76　　 C
ATOM　 65　CG2 VAL A　 8　　-4.717 -22.564 -24.941　1.00 15.50　　 C
ATOM　 66　C　 VAL A　 8　　-1.928 -20.166 -23.728　1.00 16.43　　 C
ATOM　 67　O　 VAL A　 8　　-2.194 -19.926 -22.551　1.00 16.77　　 O
ATOM　 68　N　 VAL A　 9　　-1.119 -19.407 -24.466　1.00 15.88　　 N
ATOM　 69　CA　VAL A　 9　　-0.419 -18.229 -23.919　1.00 16.21　　 C
ATOM　 70　CB　VAL A　 9　　 1.135 -18.444 -23.828　1.00 16.05　　 C
ATOM　 71　CG1 VAL A　 9　　 1.450 -19.682 -23.019　1.00 17.02　　 C
ATOM　 72　CG2 VAL A　 9　　 1.769 -18.552 -25.205　1.00 16.06　　 C
ATOM　 73　C　 VAL A　 9　　-0.734 -16.983 -24.745　1.00 16.25　　 C
ATOM　 74　O　 VAL A　 9　　-1.222 -17.084 -25.869　1.00 16.09　　 O
ATOM　 75　N　 GLY A　10　　-0.462 -15.811 -24.187　1.00 16.24　　 N
ATOM　 76　CA　GLY A　10　　-0.701 -14.567 -24.901　1.00 16.89　　 C
ATOM　 77　C　 GLY A　10　　-1.136 -13.489 -23.932　1.00 17.56　　 C
ATOM　 78　O　 GLY A　10　　-1.464 -13.781 -22.778　1.00 17.29　　 O
ATOM　 79　N　 ALA A　11　　-1.166 -12.253 -24.417　1.00 17.55　　 N
ATOM　 80　CA　ALA A　11　　-1.431 -11.088 -23.572　1.00 17.77　　 C
ATOM　 81　CB　ALA A　11　　-1.174　-9.801 -24.352　1.00 17.82　　 C
ATOM　 82　C　 ALA A　11　　-2.837 -11.101 -22.973　1.00 18.29　　 C
ATOM　 83　O　 ALA A　11　　-3.736 -11.798 -23.468　1.00 17.62　　 O
ATOM　 84　N　 GLY A　12　　-3.017 -10.354 -21.881　1.00 18.44　　 N
ATOM　 85　CA　GLY A　12　　-4.327 -10.246 -21.239　1.00 18.32　　 C
ATOM　 86　C　 GLY A　12　　-5.381　-9.761 -22.216　1.00 18.37　　 C
ATOM　 87　O　 GLY A　12　　-5.135　-8.846 -22.996　1.00 18.69　　 O
ATOM　 88　N　 GLY A　13　　-6.541 -10.409 -22.206　1.00 17.78　　 N
ATOM　 89　CA　GLY A　13　　-7.691　-9.953 -22.975　1.00 17.84　　 C
ATOM　 90　C　 GLY A　13　　-7.774 -10.360 -24.439　1.00 16.98　　 C
ATOM　 91　O　 GLY A　13　　-8.715　-9.965 -25.127　1.00 17.59　　 O
ATOM　 92　N　 VAL A　14　　-6.803 -11.131 -24.928　1.00 16.72　　 N
ATOM　 93　CA　VAL A　14　　-6.766 -11.507 -26.363　1.00 15.66　　 C
ATOM　 94　CB　VAL A　14　　-5.354 -11.979 -26.821　1.00 15.28　　 C
ATOM　 95　CG1 VAL A　14　　-4.332 -10.876 -26.613　1.00 15.26　　 C
ATOM　 96　CG2 VAL A　14　　-4.932 -13.265 -26.096　1.00 14.62　　 C
ATOM　 97　C　 VAL A　14　　-7.790 -12.581 -26.738　1.00 15.28　　 C
ATOM　 98　O　 VAL A　14　　-8.153 -12.722 -27.914　1.00 14.44　　 O
ATOM　 99　N　 GLY A　15　　-8.223 -13.352 -25.738　1.00 14.95　　 N
ATOM　100　CA　GLY A　15　　-9.287 -14.334 -25.919　1.00 15.33　　 C
ATOM　101　C　 GLY A　15　　-8.867 -15.770 -25.688　1.00 15.56　　 C
ATOM　102　O　 GLY A　15　　-9.503 -16.684 -26.212　1.00 15.26　　 O
ATOM　103　N　 LYS A　16　　-7.809 -15.972 -24.902　1.00 15.64　　 N
ATOM　104　CA　LYS A　16　　-7.335 -17.323 -24.549　1.00 16.17　　 C
ATOM　105　CB　LYS A　16　　-6.141 -17.253 -23.585　1.00 15.87　　 C
ATOM　106　CG　LYS A　16　　-4.897 -16.548 -24.160　1.00 16.36　　 C
ATOM　107　CD　LYS A　16　　-3.732 -16.505 -23.153　1.00 15.84　　 C
ATOM　108　CE　LYS A　16　　-4.070 -15.731 -21.868　1.00 16.39　　 C
ATOM　109　NZ　LYS A　16　　-4.468 -14.314 -22.089　1.00 16.18　　 N
ATOM　110　C　 LYS A　16　　-8.457 -18.195 -23.954　1.00 16.45　　 C
ATOM　111　O　 LYS A　16　　-8.655 -19.337 -24.375　1.00 16.45　　 O
ATOM　112　N　 SER A　17　　-9.189 -17.652 -22.982　1.00 17.25　　 N
ATOM　113　CA　SER A　17　 -10.274 -18.409 -22.326　1.00 17.68　　 C
ATOM　114　CB　SER A　17　 -10.728 -17.718 -21.033　1.00 17.45　　 C
ATOM　115　OG　SER A　17　　-9.638 -17.554 -20.141　1.00 19.24　　 O
ATOM　116　C　 SER A　17　 -11.472 -18.596 -23.244　1.00 17.74　　 C
ATOM　117　O　 SER A　17　 -12.077 -19.665 -23.276　1.00 18.38　　 O
ATOM　118　N　 ALA A　18　 -11.816 -17.550 -23.990　1.00 17.63　　 N
ATOM　119　CA　ALA A　18　 -12.918 -17.641 -24.930　1.00 17.45　　 C
ATOM　120　CB　ALA A　18　 -13.161 -16.303 -25.604　1.00 17.64　　 C
ATOM　121　C　 ALA A　18　 -12.653 -18.740 -25.959　1.00 16.94　　 C
ATOM　122　O　 ALA A　18　 -13.548 -19.516 -26.280　1.00 17.01　　 O
ATOM　123　N　 LEU A　19　 -11.421 -18.817 -26.459　1.00 16.41　　 N
ATOM　124　CA　LEU A　19　 -11.053 -19.858 -27.403　1.00 16.17　　 C
ATOM　125　CB　LEU A　19　　-9.623 -19.629 -27.917　1.00 15.97　　 C
ATOM　126　CG　LEU A　19　　-9.443 -18.489 -28.930　1.00 15.71　　 C
ATOM　127　CD1 LEU A　19　　-7.974 -18.075 -29.010　1.00 15.58　　 C
ATOM　128　CD2 LEU A　19　　-9.963 -18.906 -30.302　1.00 16.79　　 C
ATOM　129　C　 LEU A　19　 -11.170 -21.244 -26.753　1.00 16.30　　 C
ATOM　130　O　 LEU A　19　 -11.721 -22.175 -27.343　1.00 15.63　　 O
ATOM　131　N　 THR A　20　 -10.636 -21.374 -25.541　1.00 16.55　　 N
ATOM　132　CA　THR A　20　 -10.685 -22.653 -24.823　1.00 17.35　　 C
ATOM　133　CB　THR A　20　　-9.866 -22.604 -23.518　1.00 17.76　　 C
ATOM　134　OG1 THR A　20　　-8.499 -22.295 -23.832　1.00 18.97　　 O
ATOM　135　CG2 THR A　20　　-9.908 -23.950 -22.816　1.00 18.12　　 C
ATOM　136　C　 THR A　20　 -12.138 -23.083 -24.564　1.00 17.45　　 C
ATOM　137　O　 THR A　20　 -12.510 -24.223 -24.816　1.00 17.74　　 O
ATOM　138　N　 ILE A　21　 -12.955 -22.155 -24.086　1.00 18.05　　 N
ATOM　139　CA　ILE A　21　 -14.350 -22.449 -23.772　1.00 18.49　　 C
ATOM　140　CB　ILE A　21　 -14.982 -21.312 -22.939　1.00 18.92　　 C
ATOM　141　CG1 ILE A　21　 -14.379 -21.349 -21.525　1.00 20.04　　 C
ATOM　142　CD1 ILE A　21　 -14.380 -20.024 -20.821　1.00 23.52　　 C
ATOM　143　CG2 ILE A　21　 -16.501 -21.438 -22.881　1.00 19.34　　 C
ATOM　144　C　 ILE A　21　 -15.141 -22.772 -25.041　1.00 19.04　　 C
ATOM　145　O　 ILE A　21　 -16.019 -23.636 -25.029　1.00 18.48　　 O
ATOM　146　N　 GLN A　22　 -14.812 -22.091 -26.140　1.00 18.93　　 N
ATOM　147　CA　GLN A　22　 -15.428 -22.416 -27.424　1.00 19.47　　 C
ATOM　148　CB　GLN A　22　 -14.943 -21.438 -28.506　1.00 19.64　　 C
ATOM　149　CG　GLN A　22　 -15.685 -21.453 -29.841　1.00 21.26　　 C
ATOM　150　CD　GLN A　22　 -17.201 -21.321 -29.730　1.00 21.08　　 C
ATOM　151　OE1 GLN A　22　 -17.754 -20.221 -29.633　1.00 22.89　　 O
ATOM　152　NE2 GLN A　22　 -17.878 -22.443 -29.802　1.00 20.26　　 N
ATOM　153　C　 GLN A　22　 -15.176 -23.894 -27.784　1.00 19.43　　 C
ATOM　154　O　 GLN A　22　 -16.109 -24.616 -28.179　1.00 19.32　　 O
ATOM　155　N　 LEU A　23　 -13.935 -24.354 -27.621　1.00 19.40　　 N
ATOM　156　CA　LEU A　23　 -13.607 -25.753 -27.871　1.00 20.06　　 C
ATOM　157　CB　LEU A　23　 -12.088 -25.990 -27.820　1.00 19.81　　 C
ATOM　158　CG　LEU A　23　 -11.615 -27.333 -28.371　1.00 20.43　　 C
ATOM　159　CD1 LEU A　23　 -11.612 -27.295 -29.919　1.00 21.45　　 C
ATOM　160　CD2 LEU A　23　 -10.231 -27.653 -27.847　1.00 20.74　　 C
ATOM　161　C　 LEU A　23　 -14.322 -26.703 -26.899　1.00 20.78　　 C
ATOM　162　O　 LEU A　23　 -14.873 -27.725 -27.316　1.00 20.08　　 O
ATOM　163　N　 ILE A　24　 -14.317 -26.355 -25.613　1.00 21.49　　 N
ATOM　164　CA　ILE A　24　 -14.883 -27.238 -24.583　1.00 22.48　　 C
ATOM　165　CB　ILE A　24　 -14.349 -26.871 -23.161　1.00 22.48　　 C
ATOM　166　CG1 ILE A　24　 -12.811 -26.940 -23.097　1.00 22.21　　 C
ATOM　167　CD1 ILE A　24　 -12.177 -28.292 -23.402　1.00 22.17　　 C
ATOM　168　CG2 ILE A　24　 -15.016 -27.743 -22.068　1.00 22.88　　 C
ATOM　169　C　 ILE A　24　 -16.420 -27.252 -24.585　1.00 23.09　　 C
ATOM　170　O　 ILE A　24　 -17.039 -28.325 -24.567　1.00 23.42　　 O
ATOM　171　N　 GLN A　25　 -17.023 -26.066 -24.629　1.00 24.07　　 N
ATOM　172　CA　GLN A　25　 -18.473 -25.899 -24.446　1.00 25.43　　 C
ATOM　173　CB　GLN A　25　 -18.760 -24.752 -23.478　1.00 25.57　　 C
ATOM　174　CG　GLN A　25　 -18.252 -24.926 -22.062　1.00 26.39　　 C
ATOM　175　CD　GLN A　25　 -18.746 -23.810 -21.145　1.00 26.53　　 C
ATOM　176　OE1 GLN A　25　 -19.689 -23.079 -21.468　1.00 28.85　　 O
ATOM　177　NE2 GLN A　25　 -18.089 -23.665 -19.999　0.50 27.25　　 N
ATOM　178　C　 GLN A　25　 -19.262 -25.612 -25.720　1.00 25.92　　 C
ATOM　179　O　 GLN A　25　 -20.489 -25.672 -25.701　1.00 25.63　　 O
ATOM　180　N　 ASN A　26　 -18.574 -25.272 -26.811　1.00 26.85　　 N
ATOM　181　CA　ASN A　26　 -19.246 -24.839 -28.050　1.00 28.22　　 C
ATOM　182　CB　ASN A　26　 -20.018 -26.000 -28.707　1.00 28.65　　 C
ATOM　183　CG　ASN A　26　 -20.200 -25.816 -30.210　1.00 31.28　　 C
ATOM　184　OD1 ASN A　26　 -19.433 -26.354 -31.011　1.00 34.87　　 O
ATOM　185　ND2 ASN A　26　 -21.210 -25.053 -30.597　1.00 33.59　　 N
ATOM　186　C　 ASN A　26　 -20.144 -23.620 -27.797　1.00 28.56　　 C
ATOM　187　O　 ASN A　26　 -21.285 -23.552 -28.265　1.00 28.82　　 O
ATOM　188　N　 HIS A　27　 -19.605 -22.662 -27.048　1.00 29.05　　 N
ATOM　189　CA　HIS A　27　 -20.335 -21.476 -26.618　1.00 29.85　　 C
ATOM　190　CB　HIS A　27　 -21.026 -21.751 -25.274　1.00 30.35　　 C
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ATOM　193　CE1 HIS A　27　 -22.822 -19.184 -23.443　1.00 35.19　　 C
ATOM　194　NE2 HIS A　27　 -23.484 -19.111 -24.584　1.00 34.96　　 N
ATOM　195　CD2 HIS A　27　 -22.961 -20.029 -25.463　1.00 34.53　　 C
ATOM　196　C　 HIS A　27　 -19.394 -20.288 -26.465　1.00 29.82　　 C
ATOM　197　O　 HIS A　27　 -18.215 -20.453 -26.148　1.00 29.09　　 O
ATOM　198　N　 PHE A　28　 -19.931 -19.091 -26.683　1.00 30.32　　 N
ATOM　199　CA　PHE A　28　 -19.204 -17.848 -26.445　1.00 31.55　　 C
ATOM　200　CB　PHE A　28　 -18.928 -17.119 -27.764　1.00 30.31　　 C
ATOM　201　CG　PHE A　28　 -18.279 -15.759 -27.594　1.00 28.89　　 C
ATOM　202　CD1 PHE A　28　 -16.919 -15.652 -27.307　1.00 26.99　　 C
ATOM　203　CE1 PHE A　28　 -16.312 -14.397 -27.154　1.00 26.70　　 C
ATOM　204　CZ　PHE A　28　 -17.068 -13.242 -27.296　1.00 27.50　　 C
ATOM　205　CE2 PHE A　28　 -18.429 -13.336 -27.588　1.00 27.86　　 C
ATOM　206　CD2 PHE A　28　 -19.025 -14.594 -27.737　1.00 27.41　　 C
ATOM　207　C　 PHE A　28　 -20.013 -16.943 -25.526　1.00 33.43　　 C
ATOM　208　O　 PHE A　28　 -21.181 -16.656 -25.797　1.00 33.27　　 O
ATOM　209　N　 VAL A　29　 -19.382 -16.499 -24.447　1.00 35.92　　 N
ATOM　210　CA　VAL A　29　 -19.970 -15.487 -23.571　1.00 38.78　　 C
ATOM　211　CB　VAL A　29　 -20.157 -15.991 -22.119　1.00 38.77　　 C
ATOM　212　CG1 VAL A　29　 -21.520 -16.637 -21.975　1.00 39.01　　 C
ATOM　213　CG2 VAL A　29　 -19.042 -16.969 -21.721　1.00 39.60　　 C
ATOM　214　C　 VAL A　29　 -19.157 -14.200 -23.609　1.00 40.33　　 C
ATOM　215　O　 VAL A　29　 -17.948 -14.209 -23.383　1.00 40.46　　 O
ATOM　216　N　 ASP A　30　 -19.841 -13.105 -23.936　1.00 42.87　　 N
ATOM　217　CA　ASP A　30　 -19.238 -11.781 -24.049　1.00 45.24　　 C
ATOM　218　CB　ASP A　30　 -20.140 -10.836 -24.868　1.00 45.47　　 C
ATOM　219　CG　ASP A　30　 -21.020 -11.569 -25.887　1.00 46.57　　 C
ATOM　220　OD1 ASP A　30　 -20.969 -11.206 -27.084　1.00 47.98　　 O
ATOM　221　OD2 ASP A　30　 -21.777 -12.492 -25.499　1.00 47.73　　 O
ATOM　222　C　 ASP A　30　 -19.066 -11.235 -22.636　1.00 46.66　　 C
ATOM　223　O　 ASP A　30　 -19.928 -10.504 -22.141　1.00 46.90　　 O
ATOM　224　N　 GLU A　31　 -17.960 -11.596 -21.987　1.00 48.43　　 N
ATOM　225　CA　GLU A　31　 -17.817 -11.379 -20.546　1.00 50.26　　 C
ATOM　226　CB　GLU A　31　 -18.653 -12.425 -19.806　1.00 50.39　　 C
ATOM　227　CG　GLU A　31　 -19.260 -11.960 -18.498　1.00 51.32　　 C
ATOM　228　CD　GLU A　31　 -20.524 -12.729 -18.155　1.00 52.95　　 C
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ATOM　237　CD1 TYR A　32　 -15.808　-8.581 -16.438　1.00 55.09　　 C
ATOM　238　CE1 TYR A　32　 -16.644　-7.556 -15.977　1.00 55.14　　 C
ATOM　239　CZ　TYR A　32　 -16.619　-6.315 -16.605　1.00 54.99　　 C
ATOM　240　OH　TYR A　32　 -17.435　-5.298 -16.158　1.00 54.69　　 O
ATOM　241　CE2 TYR A　32　 -15.775　-6.092 -17.684　1.00 55.17　　 C
ATOM　242　CD2 TYR A　32　 -14.949　-7.123 -18.138　1.00 54.90　　 C
ATOM　243　C　 TYR A　32　 -14.714 -11.829 -17.300　1.00 53.17　　 C
ATOM　244　O　 TYR A　32　 -15.487 -11.676 -16.344　1.00 53.40　　 O
ATOM　245　N　 ASP A　33　 -13.877 -12.860 -17.416　1.00 53.08　　 N
ATOM　246　CA　ASP A　33　 -13.834 -13.977 -16.471　1.00 52.81　　 C
ATOM　247　CB　ASP A　33　 -13.716 -15.310 -17.220　1.00 53.04　　 C
ATOM　248　CG　ASP A　33　 -14.772 -15.489 -18.303　1.00 53.61　　 C
ATOM　249　OD1 ASP A　33　 -15.664 -14.622 -18.456　1.00 54.08　　 O
ATOM　250　OD2 ASP A　33　 -14.700 -16.517 -19.012　1.00 54.51　　 O
ATOM　251　C　 ASP A　33　 -12.645 -13.836 -15.526　1.00 52.31　　 C
ATOM　252　O　 ASP A　33　 -11.491 -13.926 -15.965　1.00 52.73　　 O
ATOM　253　N　 PRO A　34　 -12.913 -13.603 -14.226　1.00 51.59　　 N
ATOM　254　CA　PRO A　34　 -11.825 -13.477 -13.254　1.00 50.73　　 C
ATOM　255　CB　PRO A　34　 -12.420 -12.554 -12.172　1.00 50.89　　 C
ATOM　256　CG　PRO A　34　 -13.908 -12.372 -12.536　1.00 51.36　　 C
ATOM　257　CD　PRO A　34　 -14.226 -13.390 -13.595　1.00 51.56　　 C
ATOM　258　C　 PRO A　34　 -11.357 -14.809 -12.645　1.00 49.86　　 C
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ATOM　260　N　 SER A　35　 -12.287 -15.585 -12.082　1.00 48.51　　 N
ATOM　261　CA　SER A　35　 -11.949 -16.737 -11.234　1.00 47.12　　 C
ATOM　262　CB　SER A　35　 -12.695 -16.631　-9.892　1.00 47.42　　 C
ATOM　263　OG　SER A　35　 -12.754 -15.292　-9.416　1.00 47.82　　 O
ATOM　264　C　 SER A　35　 -12.205 -18.124 -11.857　1.00 45.87　　 C
ATOM　265　O　 SER A　35　 -12.382 -19.106 -11.130　1.00 46.15　　 O
ATOM　266　N　 ILE A　36　 -12.198 -18.216 -13.185　1.00 43.97　　 N
ATOM　267　CA　ILE A　36　 -12.526 -19.481 -13.866　1.00 41.99　　 C
ATOM　268　CB　ILE A　36　 -12.989 -19.255 -15.330　1.00 42.12　　 C
ATOM　269　CG1 ILE A　36　 -11.897 -18.547 -16.146　1.00 42.30　　 C
ATOM　270　CD1 ILE A　36　 -12.027 -18.720 -17.649　1.00 41.45　　 C
ATOM　271　CG2 ILE A　36　 -14.308 -18.487 -15.355　1.00 42.06　　 C
ATOM　272　C　 ILE A　36　 -11.411 -20.540 -13.839　1.00 40.41　　 C
ATOM　273　O　 ILE A　36　 -10.233 -20.218 -13.673　1.00 40.24　　 O
ATOM　274　N　 GLU A　37　 -11.810 -21.803 -14.001　1.00 38.37　　 N
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ATOM　277　CG　GLU A　37　 -10.879 -25.461 -14.755　1.00 36.61　　 C
ATOM　278　CD　GLU A　37　 -10.071 -25.979 -13.574　1.00 37.50　　 C
ATOM　279　OE1 GLU A　37　　-8.853 -25.698 -13.506　1.00 37.00　　 O
ATOM　280　OE2 GLU A　37　 -10.663 -26.669 -12.715　1.00 38.13　　 O
ATOM　281　C　 GLU A　37　　-9.896 -22.684 -15.299　1.00 35.05　　 C
ATOM　282　O　 GLU A　37　 -10.260 -22.087 -16.313　1.00 34.59　　 O
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ATOM　295　C　 SER A　39　　-8.412 -27.529 -17.310　1.00 26.89　　 C
ATOM　296　O　 SER A　39　　-9.424 -27.683 -16.612　1.00 26.12　　 O
ATOM　297　N　 TYR A　40　　-8.299 -28.018 -18.545　1.00 25.31　　 N
ATOM　298　CA　TYR A　40　　-9.428 -28.643 -19.240　1.00 24.64　　 C
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ATOM　301　CD1 TYR A　40　　-9.864 -25.282 -19.382　1.00 24.86　　 C
ATOM　302　CE1 TYR A　40　 -10.398 -24.138 -18.786　1.00 24.91　　 C
ATOM　303　CZ　TYR A　40　 -11.738 -24.130 -18.409　1.00 25.32　　 C
ATOM　304　OH　TYR A　40　 -12.290 -23.006 -17.825　1.00 25.12　　 O
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ATOM　306　CD2 TYR A　40　 -11.986 -26.386 -19.204　1.00 24.98　　 C
ATOM　307　C　 TYR A　40　　-9.024 -29.912 -19.975　1.00 24.45　　 C
ATOM　308　O　 TYR A　40　　-7.870 -30.074 -20.378　1.00 23.44　　 O
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ATOM　312　CG　ARG A　41　　-8.625 -33.846 -19.479　1.00 29.73　　 C
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ATOM　317　NH2 ARG A　41　　-4.808 -33.173 -16.720　1.00 41.16　　 N
ATOM　318　C　 ARG A　41　 -10.868 -32.104 -21.971　1.00 24.26　　 C
ATOM　319　O　 ARG A　41　 -12.024 -31.714 -21.761　1.00 23.64　　 O
ATOM　320　N　 LYS A　42　 -10.454 -32.586 -23.133　1.00 24.06　　 N
ATOM　321　CA　LYS A　42　 -11.339 -32.714 -24.284　1.00 24.27　　 C
ATOM　322　CB　LYS A　42　 -11.210 -31.489 -25.198　1.00 24.63　　 C
ATOM　323　CG　LYS A　42　 -12.082 -31.508 -26.475　1.00 25.81　　 C
ATOM　324　CD　LYS A　42　 -13.516 -31.092 -26.181　1.00 26.89　　 C
ATOM　325　CE　LYS A　42　 -14.393 -31.106 -27.430　1.00 27.56　　 C
ATOM　326　NZ　LYS A　42　 -15.745 -30.597 -27.068　1.00 29.22　　 N
ATOM　327　C　 LYS A　42　 -10.975 -33.988 -25.031　1.00 24.03　　 C
ATOM　328　O　 LYS A　42　　-9.825 -34.172 -25.431　1.00 23.70　　 O
ATOM　329　N　 GLN A　43　 -11.953 -34.875 -25.189　1.00 24.10　　 N
ATOM　330　CA　GLN A　43　 -11.769 -36.078 -25.988　1.00 24.65　　 C
ATOM　331　CB　GLN A　43　 -12.540 -37.258 -25.397　1.00 24.56　　 C
ATOM　332　CG　GLN A　43　 -12.403 -38.552 -26.192　1.00 25.95　　 C
ATOM　333　CD　GLN A　43　 -13.068 -39.746 -25.515　1.00 27.20　　 C
ATOM　334　OE1 GLN A　43　 -13.655 -40.601 -26.179　1.00 31.30　　 O
ATOM　335　NE2 GLN A　43　 -12.969 -39.811 -24.196　1.00 30.02　　 N
ATOM　336　C　 GLN A　43　 -12.228 -35.793 -27.409　1.00 23.78　　 C
ATOM　337　O　 GLN A　43　 -13.333 -35.305 -27.623　1.00 23.67　　 O
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ATOM　358　C　 ILE A　46　　-7.314 -37.189 -35.855　1.00 19.57　　 C
ATOM　359　O　 ILE A　46　　-6.486 -37.972 -35.392　1.00 19.12　　 O
ATOM　360　N　 ASP A　47　　-7.617 -37.136 -37.147　1.00 20.32　　 N
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ATOM　364　OD1 ASP A　47　　-4.708 -35.449 -38.168　1.00 23.60　　 O
ATOM　365　OD2 ASP A　47　　-6.190 -35.741 -39.738　1.00 21.60　　 O
ATOM　366　C　 ASP A　47　　-7.123 -39.535 -37.714　1.00 21.30　　 C
ATOM　367　O　 ASP A　47　　-6.127 -40.263 -37.712　1.00 21.52　　 O
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ATOM　370　C　 GLY A　48　　-8.051 -41.817 -35.662　1.00 23.06　　 C
ATOM　371　O　 GLY A　48　　-8.141 -42.995 -35.311　1.00 23.36　　 O
ATOM　372　N　 GLU A　49　　-7.495 -40.882 -34.900　1.00 22.96　　 N
ATOM　373　CA　GLU A　49　　-6.920 -41.195 -33.603　1.00 23.21　　 C
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ATOM　383　CB　THR A　50　　-9.649 -41.822 -29.560　1.00 24.38　　 C
ATOM　384　OG1 THR A　50　 -10.546 -42.471 -30.463　1.00 25.89　　 O
ATOM　385　CG2 THR A　50　 -10.462 -41.148 -28.450　1.00 24.07　　 C
ATOM　386　C　 THR A　50　　-7.789 -40.111 -29.429　1.00 23.59　　 C
ATOM　387　O　 THR A　50　　-6.850 -40.768 -28.957　1.00 23.97　　 O
ATOM　388　N　 CYS A　51　　-7.964 -38.813 -29.196　1.00 23.00　　 N
ATOM　389　CA　CYS A　51　　-7.036 -38.025 -28.385　1.00 23.20　　 C
ATOM　390　CB　CYS A　51　　-6.511 -36.804 -29.161　1.00 23.30　　 C
ATOM　391　SG　CYS A　51　　-5.874 -37.141 -30.792　1.00 24.91　　 S
ATOM　392　C　 CYS A　51　　-7.724 -37.496 -27.150　1.00 22.71　　 C
ATOM　393　O　 CYS A　51　　-8.909 -37.168 -27.181　1.00 22.69　　 O
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ATOM　400　C　 LEU A　52　　-6.550 -35.417 -24.770　1.00 22.18　　 C
ATOM　401　O　 LEU A　52　　-5.380 -35.491 -24.383　1.00 22.07　　 O
ATOM　402　N　 LEU A　53　　-7.122 -34.269 -25.100　1.00 21.90　　 N
ATOM　403　CA　LEU A　53　　-6.392 -33.018 -24.977　1.00 21.66　　 C
ATOM　404　CB　LEU A　53　　-6.990 -31.927 -25.870　1.00 21.39　　 C
ATOM　405　CG　LEU A　53　　-7.304 -32.294 -27.327　1.00 21.28　　 C
ATOM　406　CD1 LEU A　53　　-7.878 -31.079 -28.056　1.00 20.96　　 C
ATOM　407　CD2 LEU A　53　　-6.067 -32.829 -28.040　1.00 21.21　　 C
ATOM　408　C　 LEU A　53　　-6.388 -32.574 -23.524　1.00 22.04　　 C
ATOM　409　O　 LEU A　53　　-7.426 -32.585 -22.850　1.00 22.50　　 O
ATOM　410　N　 ASP A　54　　-5.202 -32.225 -23.045　1.00 21.92　　 N
ATOM　411　CA　ASP A　54　　-5.032 -31.587 -21.752　1.00 22.65　　 C
ATOM　412　CB　ASP A　54　　-3.896 -32.276 -20.993　1.00 23.16　　 C
ATOM　413　CG　ASP A　54　　-3.649 -31.681 -19.618　1.00 25.51　　 C
ATOM　414　OD1 ASP A　54　　-4.072 -30.540 -19.344　1.00 28.31　　 O
ATOM　415　OD2 ASP A　54　　-2.992 -32.365 -18.808　1.00 29.66　　 O
ATOM　416　C　 ASP A　54　　-4.696 -30.125 -22.035　1.00 22.12　　 C
ATOM　417　O　 ASP A　54　　-3.615 -29.814 -22.540　1.00 22.21　　 O
ATOM　418　N　 ILE A　55　　-5.627 -29.230 -21.730　1.00 21.62　　 N
ATOM　419　CA　ILE A　55　　-5.453 -27.823 -22.087　1.00 21.50　　 C
ATOM　420　CB　ILE A　55　　-6.628 -27.317 -22.953　1.00 21.38　　 C
ATOM　421　CG1 ILE A　55　　-6.773 -28.195 -24.201　1.00 21.63　　 C
ATOM　422　CD1 ILE A　55　　-8.042 -27.962 -24.985　1.00 23.38　　 C
ATOM　423　CG2 ILE A　55　　-6.441 -25.835 -23.324　1.00 20.87　　 C
ATOM　424　C　 ILE A　55　　-5.264 -26.928 -20.862　1.00 21.61　　 C
ATOM　425　O　 ILE A　55　　-6.115 -26.891 -19.964　1.00 21.21　　 O
ATOM　426　N　 LEU A　56　　-4.140 -26.218 -20.835　1.00 21.73　　 N
ATOM　427　CA　LEU A　56　　-3.900 -25.205 -19.825　1.00 21.89　　 C
ATOM　428　CB　LEU A　56　　-2.479 -25.297 -19.264　1.00 22.39　　 C
ATOM　429　CG　LEU A　56　　-2.173 -24.244 -18.190　1.00 23.27　　 C
ATOM　430　CD1 LEU A　56　　-3.122 -24.358 -16.983　1.00 23.71　　 C
ATOM　431　CD2 LEU A　56　　-0.728 -24.326 -17.748　1.00 23.56　　 C
ATOM　432　C　 LEU A　56　　-4.148 -23.815 -20.400　1.00 22.20　　 C
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ATOM　434　N　 ASP A　57　　-5.165 -23.154 -19.862　1.00 22.21　　 N
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ATOM　445　OG1 THR A　58　　-1.324 -18.707 -20.417　1.00 25.48　　 O
ATOM　446　CG2 THR A　58　　-0.912 -20.861 -19.405　1.00 25.95　　 C
ATOM　447　C　 THR A　58　　-3.400 -18.030 -18.584　1.00 28.13　　 C
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ATOM　449　N　 ALA A　59　　-2.877 -17.351 -17.563　1.00 30.15　　 N
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ATOM　451　CB　ALA A　59　　-2.831 -15.479 -15.959　1.00 32.59　　 C
ATOM　452　C　 ALA A　59　　-2.094 -15.178 -18.337　1.00 34.21　　 C
ATOM　453　O　 ALA A　59　　-0.967 -15.628 -18.544　1.00 34.76　　 O
ATOM　454　N　 GLY A　60　　-2.534 -14.055 -18.892　1.00 36.31　　 N
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ATOM　461　CG　GLN A　61　　 1.152　-9.275 -19.139　1.00 45.83　　 C
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ATOM　463　OE1 GLN A　61　　-0.683　-9.074 -20.686　1.00 47.09　　 O
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ATOM　465　C　 GLN A　61　　 2.883 -12.637 -18.707　1.00 45.97　　 C
ATOM　466　O　 GLN A　61　　 4.058 -12.334 -18.926　1.00 46.42　　 O
ATOM　467　N　 GLU A　62　　 2.511 -13.701 -17.988　1.00 47.46　　 N
ATOM　468　CA　GLU A　62　　 3.403 -14.400 -17.049　1.00 49.00　　 C
ATOM　469　CB　GLU A　62　　 4.876 -14.179 -17.437　1.00 48.91　　 C
ATOM　470　CG　GLU A　62　　 5.937 -14.801 -16.531　1.00 49.74　　 C
ATOM　471　CD　GLU A　62　　 7.346 -14.369 -16.915　1.00 49.93　　 C
ATOM　472　OE1 GLU A　62　　 7.565 -13.158 -17.145　1.00 51.99　　 O
ATOM　473　OE2 GLU A　62　　 8.240 -15.236 -16.982　1.00 51.40　　 O
ATOM　474　C　 GLU A　62　　 3.079 -13.829 -15.661　1.00 49.71　　 C
ATOM　475　O　 GLU A　62　　 3.969 -13.586 -14.837　1.00 50.04　　 O
ATOM　476　N　 GLU A　63　　 1.786 -13.630 -15.408　1.00 50.80　　 N
ATOM　477　CA　GLU A　63　　 1.331 -12.810 -14.279　1.00 51.87　　 C
ATOM　478　CB　GLU A　63　　-0.161 -12.496 -14.396　1.00 51.95　　 C
ATOM　479　CG　GLU A　63　　-0.412 -11.399 -15.412　1.00 52.81　　 C
ATOM　480　CD　GLU A　63　　-1.818 -10.847 -15.387　1.00 54.13　　 C
ATOM　481　OE1 GLU A　63　　-2.711 -11.490 -14.791　1.00 55.05　　 O
ATOM　482　OE2 GLU A　63　　-2.031　-9.763 -15.975　1.00 54.51　　 O
ATOM　483　C　 GLU A　63　　 1.708 -13.327 -12.890　1.00 52.55　　 C
ATOM　484　O　 GLU A　63　　 1.785 -12.559 -11.926　1.00 52.72　　 O
ATOM　485　N　 TYR A　64　　 1.923 -14.636 -12.808　1.00 53.45　　 N
ATOM　486　CA　TYR A　64　　 2.670 -15.256 -11.724　1.00 54.26　　 C
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ATOM　488　CG　TYR A　64　　 0.567 -16.727 -11.638　1.00 55.03　　 C
ATOM　489　CD1 TYR A　64　　 0.668 -17.766 -12.567　1.00 55.40　　 C
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ATOM　491　CZ　TYR A　64　　-1.692 -17.667 -12.996　1.00 55.34　　 C
ATOM　492　OH　TYR A　64　　-2.800 -18.135 -13.666　1.00 55.45　　 O
ATOM　493　CE2 TYR A　64　　-1.821 -16.637 -12.077　1.00 55.38　　 C
ATOM　494　CD2 TYR A　64　　-0.693 -16.173 -11.403　1.00 55.32　　 C
ATOM　495　C　 TYR A　64　　 3.841 -15.984 -12.383　1.00 54.74　　 C
ATOM　496　O　 TYR A　64　　 3.648 -16.981 -13.091　1.00 54.93　　 O
ATOM　497　N　 SER A　65　　 5.046 -15.456 -12.175　1.00 55.25　　 N
ATOM　498　CA　SER A　65　　 6.257 -15.951 -12.841　1.00 55.72　　 C
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ATOM　500　OG　SER A　65　　 8.421 -15.243 -13.716　1.00 56.17　　 O
ATOM　501　C　 SER A　65　　 6.891 -17.127 -12.094　1.00 55.93　　 C
ATOM　502　O　 SER A　65　　 6.371 -17.560 -11.061　1.00 56.12　　 O
ATOM　503　N　 ALA A　66　　 8.008 -17.631 -12.631　1.00 56.19　　 N
ATOM　504　CA　ALA A　66　　 8.771 -18.765 -12.070　1.00 56.32　　 C
ATOM　505　CB　ALA A　66　　 9.324 -18.433 -10.673　1.00 56.40　　 C
ATOM　506　C　 ALA A　66　　 7.993 -20.088 -12.060　1.00 56.44　　 C
ATOM　507　O　 ALA A　66　　 8.545 -21.147 -12.383　1.00 56.62　　 O
ATOM　508　N　 MET A　67　　 6.720 -20.014 -11.672　1.00 56.36　　 N
ATOM　509　CA　MET A　67　　 5.764 -21.107 -11.827　1.00 56.29　　 C
ATOM　510　CB　MET A　67　　 4.507 -20.804 -11.014　1.00 56.32　　 C
ATOM　511　CG　MET A　67　　 3.715 -22.018 -10.549　1.00 56.61　　 C
ATOM　512　SD　MET A　67　　 2.031 -21.594 -10.022　1.00 57.27　　 S
ATOM　513　CE　MET A　67　　 2.325 -20.234　-8.884　1.00 57.41　　 C
ATOM　514　C　 MET A　67　　 5.406 -21.227 -13.307　1.00 55.77　　 C
ATOM　515　O　 MET A　67　　 4.948 -22.280 -13.767　1.00 55.82　　 O
ATOM　516　N　 ARG A　68　　 5.611 -20.129 -14.038　1.00 55.24　　 N
ATOM　517　CA　ARG A　68　　 5.440 -20.086 -15.489　1.00 54.61　　 C
ATOM　518　CB　ARG A　68　　 5.635 -18.661 -16.014　1.00 54.89　　 C
ATOM　519　CG　ARG A　68　　 5.270 -18.501 -17.482　1.00 56.03　　 C
ATOM　520　CD　ARG A　68　　 6.060 -17.409 -18.172　1.00 57.90　　 C
ATOM　521　NE　ARG A　68　　 7.291 -17.892 -18.791　1.00 59.54　　 N
ATOM　522　CZ　ARG A　68　　 8.472 -17.973 -18.183　1.00 60.56　　 C
ATOM　523　NH1 ARG A　68　　 8.609 -17.611 -16.912　1.00 61.21　　 N
ATOM　524　NH2 ARG A　68　　 9.526 -18.427 -18.849　1.00 61.51　　 N
ATOM　525　C　 ARG A　68　　 6.401 -21.037 -16.205　1.00 53.83　　 C
ATOM　526　O　 ARG A　68　　 6.014 -21.713 -17.163　1.00 53.75　　 O
ATOM　527　N　 ASP A　69　　 7.652 -21.074 -15.745　1.00 52.77　　 N
ATOM　528　CA　ASP A　69　　 8.639 -22.018 -16.266　1.00 51.74　　 C
ATOM　529　CB　ASP A　69　　 9.980 -21.881 -15.529　1.00 51.89　　 C
ATOM　530　CG　ASP A　69　　10.776 -20.655 -15.965　1.00 52.24　　 C
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ATOM　532　OD2 ASP A　69　　11.972 -20.567 -15.612　1.00 52.95　　 O
ATOM　533　C　 ASP A　69　　 8.128 -23.454 -16.170　1.00 50.88　　 C
ATOM　534　O　 ASP A　69　　 8.294 -24.237 -17.108　1.00 50.84　　 O
ATOM　535　N　 GLN A　70　　 7.491 -23.785 -15.046　1.00 49.68　　 N
ATOM　536　CA　GLN A　70　　 6.975 -25.135 -14.812　1.00 48.59　　 C
ATOM　537　CB　GLN A　70　　 6.482 -25.307 -13.368　1.00 49.00　　 C
ATOM　538　CG　GLN A　70　　 6.166 -26.762 -12.991　1.00 50.00　　 C
ATOM　539　CD　GLN A　70　　 6.471 -27.091 -11.535　1.00 51.79　　 C
ATOM　540　OE1 GLN A　70　　 7.334 -26.468 -10.907　1.00 52.37　　 O
ATOM　541　NE2 GLN A　70　　 5.774 -28.092 -10.996　1.00 52.14　　 N
ATOM　542　C　 GLN A　70　　 5.897 -25.556 -15.812　1.00 47.29　　 C
ATOM　543　O　 GLN A　70　　 5.956 -26.668 -16.340　1.00 47.31　　 O
ATOM　544　N　 TYR A　71　　 4.925 -24.682 -16.081　1.00 45.82　　 N
ATOM　545　CA　TYR A　71　　 3.879 -25.027 -17.049　1.00 44.13　　 C
ATOM　546　CB　TYR A　71　　 2.587 -24.208 -16.863　1.00 44.02　　 C
ATOM　547　CG　TYR A　71　　 2.561 -22.758 -17.328　1.00 43.74　　 C
ATOM　548　CD1 TYR A　71　　 2.810 -22.407 -18.661　1.00 43.36　　 C
ATOM　549　CE1 TYR A　71　　 2.760 -21.077 -19.080　1.00 43.24　　 C
ATOM　550　CZ　TYR A　71　　 2.424 -20.086 -18.166　1.00 43.50　　 C
ATOM　551　OH　TYR A　71　　 2.358 -18.770 -18.558　1.00 43.08　　 O
ATOM　552　CE2 TYR A　71　　 2.152 -20.411 -16.848　1.00 43.53　　 C
ATOM　553　CD2 TYR A　71　　 2.210 -21.741 -16.439　1.00 43.69　　 C
ATOM　554　C　 TYR A　71　　 4.383 -25.058 -18.496　1.00 43.17　　 C
ATOM　555　O　 TYR A　71　　 3.888 -25.831 -19.320　1.00 43.05　　 O
ATOM　556　N　 MET A　72　　 5.386 -24.228 -18.782　1.00 41.88　　 N
ATOM　557　CA　MET A　72　　 6.063 -24.241 -20.075　1.00 40.56　　 C
ATOM　558　CB　MET A　72　　 6.903 -22.971 -20.279　1.00 40.55　　 C
ATOM　559　CG　MET A　72　　 6.088 -21.748 -20.686　1.00 40.32　　 C
ATOM　560　SD　MET A　72　　 7.078 -20.261 -20.952　1.00 40.01　　 S
ATOM　561　CE　MET A　72　　 5.792 -19.116 -21.465　1.00 40.94　　 C
ATOM　562　C　 MET A　72　　 6.931 -25.484 -20.222　1.00 39.80　　 C
ATOM　563　O　 MET A　72　　 7.164 -25.948 -21.336　1.00 39.75　　 O
ATOM　564　N　 ARG A　73　　 7.404 -26.021 -19.098　1.00 38.76　　 N
ATOM　565　CA　ARG A　73　　 8.251 -27.216 -19.115　1.00 37.89　　 C
ATOM　566　CB　ARG A　73　　 8.903 -27.432 -17.747　1.00 38.31　　 C
ATOM　567　CG　ARG A　73　　10.418 -27.539 -17.800　1.00 40.08　　 C
ATOM　568　CD　ARG A　73　　11.023 -28.206 -16.560　1.00 43.61　　 C
ATOM　569　NE　ARG A　73　　10.238 -28.034 -15.332　1.00 46.68　　 N
ATOM　570　CZ　ARG A　73　　10.301 -26.979 -14.520　1.00 47.89　　 C
ATOM　571　NH1 ARG A　73　　11.103 -25.953 -14.792　1.00 48.58　　 N
ATOM　572　NH2 ARG A　73　　 9.546 -26.951 -13.428　1.00 48.24　　 N
ATOM　573　C　 ARG A　73　　 7.454 -28.454 -19.521　1.00 36.54　　 C
ATOM　574　O　 ARG A　73　　 7.933 -29.283 -20.292　1.00 36.40　　 O
ATOM　575　N　 THR A　74　　 6.228 -28.546 -19.009　1.00 35.11　　 N
ATOM　576　CA　THR A　74　　 5.353 -29.701 -19.202　1.00 33.98　　 C
ATOM　577　CB　THR A　74　　 4.229 -29.718 -18.139　1.00 34.14　　 C
ATOM　578　OG1 THR A　74　　 4.737 -29.242 -16.884　1.00 35.75　　 O
ATOM　579　CG2 THR A　74　　 3.677 -31.118 -17.973　1.00 35.22　　 C
ATOM　580　C　 THR A　74　　 4.688 -29.716 -20.581　1.00 32.36　　 C
ATOM　581　O　 THR A　74　　 4.539 -30.779 -21.198　1.00 32.19　　 O
ATOM　582　N　 GLY A　75　　 4.279 -28.537 -21.048　1.00 30.53　　 N
ATOM　583　CA　GLY A　75　　 3.523 -28.408 -22.292　1.00 28.01　　 C
ATOM　584　C　 GLY A　75　　 4.225 -29.029 -23.478　1.00 26.54　　 C
ATOM　585　O　 GLY A　75　　 5.434 -28.884 -23.640　1.00 26.44　　 O
ATOM　586　N　 GLU A　76　　 3.464 -29.731 -24.305　1.00 24.93　　 N
ATOM　587　CA　GLU A　76　　 4.013 -30.322 -25.514　1.00 23.96　　 C
ATOM　588　CB　GLU A　76　　 3.342 -31.655 -25.807　1.00 24.21　　 C
ATOM　589　CG　GLU A　76　　 3.617 -32.706 -24.737　1.00 26.03　　 C
ATOM　590　CD　GLU A　76　　 2.871 -33.991 -24.997　1.00 29.15　　 C
ATOM　591　OE1 GLU A　76　　 1.637 -33.945 -25.184　1.00 27.21　　 O
ATOM　592　OE2 GLU A　76　　 3.524 -35.054 -25.023　1.00 33.11　　 O
ATOM　593　C　 GLU A　76　　 3.885 -29.378 -26.706　1.00 22.87　　 C
ATOM　594　O　 GLU A　76　　 4.704 -29.423 -27.620　1.00 22.68　　 O
ATOM　595　N　 GLY A　77　　 2.846 -28.542 -26.694　1.00 21.53　　 N
ATOM　596　CA　GLY A　77　　 2.647 -27.535 -27.735　1.00 19.64　　 C
ATOM　597　C　 GLY A　77　　 1.968 -26.288 -27.199　1.00 18.87　　 C
ATOM　598　O　 GLY A　77　　 1.270 -26.339 -26.182　1.00 18.19　　 O
ATOM　599　N　 PHE A　78　　 2.158 -25.169 -27.901　1.00 17.73　　 N
ATOM　600　CA　PHE A　78　　 1.687 -23.870 -27.436　1.00 17.28　　 C
ATOM　601　CB　PHE A　78　　 2.874 -23.008 -26.977　1.00 17.30　　 C
ATOM　602　CG　PHE A　78　　 3.677 -23.646 -25.879　1.00 17.20　　 C
ATOM　603　CD1 PHE A　78　　 3.452 -23.306 -24.552　1.00 18.65　　 C
ATOM　604　CE1 PHE A　78　　 4.167 -23.928 -23.520　1.00 17.73　　 C
ATOM　605　CZ　PHE A　78　　 5.109 -24.902 -23.827　1.00 18.56　　 C
ATOM　606　CE2 PHE A　78　　 5.337 -25.261 -25.151　1.00 18.47　　 C
ATOM　607　CD2 PHE A　78　　 4.618 -24.634 -26.171　1.00 18.22　　 C
ATOM　608　C　 PHE A　78　　 0.873 -23.132 -28.488　1.00 17.16　　 C
ATOM　609　O　 PHE A　78　　 1.300 -23.002 -29.633　1.00 17.15　　 O
ATOM　610　N　 LEU A　79　　-0.306 -22.666 -28.083　1.00 17.09　　 N
ATOM　611　CA　LEU A　79　　-1.087 -21.748 -28.882　1.00 17.07　　 C
ATOM　612　CB　LEU A　79　　-2.590 -21.920 -28.647　1.00 16.52　　 C
ATOM　613　CG　LEU A　79　　-3.473 -22.930 -29.369　1.00 18.74　　 C
ATOM　614　CD1 LEU A　79　　-4.916 -22.456 -29.228　1.00 18.46　　 C
ATOM　615　CD2 LEU A　79　　-3.096 -23.112 -30.834　1.00 17.68　　 C
ATOM　616　C　 LEU A　79　　-0.671 -20.379 -28.394　1.00 17.15　　 C
ATOM　617　O　 LEU A　79　　-0.916 -20.028 -27.231　1.00 17.09　　 O
ATOM　618　N　 CYS A　80　　-0.013 -19.628 -29.268　1.00 17.41　　 N
ATOM　619　CA　CYS A　80　　 0.433 -18.274 -28.950　1.00 17.70　　 C
ATOM　620　CB　CYS A　80　　 1.841 -18.024 -29.489　1.00 18.43　　 C
ATOM　621　SG　CYS A　80　　 3.135 -18.928 -28.611　1.00 23.51　　 S
ATOM　622　C　 CYS A　80　　-0.557 -17.293 -29.559　1.00 16.91　　 C
ATOM　623　O　 CYS A　80　　-0.571 -17.087 -30.774　1.00 16.81　　 O
ATOM　624　N　 VAL A　81　　-1.381 -16.702 -28.701　1.00 15.93　　 N
ATOM　625　CA　VAL A　81　　-2.567 -15.958 -29.138　1.00 15.25　　 C
ATOM　626　CB　VAL A　81　　-3.812 -16.366 -28.313　1.00 15.05　　 C
ATOM　627　CG1 VAL A　81　　-5.086 -15.682 -28.835　1.00 15.33　　 C
ATOM　628　CG2 VAL A　81　　-3.974 -17.898 -28.279　1.00 15.94　　 C
ATOM　629　C　 VAL A　81　　-2.346 -14.449 -29.014　1.00 14.59　　 C
ATOM　630　O　 VAL A　81　　-1.880 -13.962 -27.979　1.00 14.10　　 O
ATOM　631　N　 PHE A　82　　-2.666 -13.727 -30.084　1.00 14.41　　 N
ATOM　632　CA　PHE A　82　　-2.814 -12.269 -30.040　1.00 14.24　　 C
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ATOM　635　CD1 PHE A　82　　-2.378 -10.719 -33.088　1.00 13.03　　 C
ATOM　636　CE1 PHE A　82　　-2.483 -10.852 -34.480　1.00 13.15　　 C
ATOM　637　CZ　PHE A　82　　-1.973 -11.982 -35.101　1.00 13.68　　 C
ATOM　638　CE2 PHE A　82　　-1.357 -12.979 -34.338　1.00 13.70　　 C
ATOM　639　CD2 PHE A　82　　-1.257 -12.833 -32.949　1.00 14.10　　 C
ATOM　640　C　 PHE A　82　　-4.192 -11.924 -30.625　1.00 14.45　　 C
ATOM　641　O　 PHE A　82　　-4.848 -12.783 -31.240　1.00 14.01　　 O
ATOM　642　N　 ALA A　83　　-4.649 -10.694 -30.396　1.00 14.86　　 N
ATOM　643　CA　ALA A　83　　-5.894 -10.208 -30.987　1.00 14.90　　 C
ATOM　644　CB　ALA A　83　　-6.759　-9.470 -29.927　1.00 15.11　　 C
ATOM　645　C　 ALA A　83　　-5.570　-9.282 -32.150　1.00 15.08　　 C
ATOM　646　O　 ALA A　83　　-4.669　-8.444 -32.052　1.00 15.73　　 O
ATOM　647　N　 ILE A　84　　-6.300　-9.432 -33.254　1.00 15.32　　 N
ATOM　648　CA　ILE A　84　　-6.012　-8.664 -34.471　1.00 15.67　　 C
ATOM　649　CB　ILE A　84　　-6.680　-9.292 -35.738　1.00 15.90　　 C
ATOM　650　CG1 ILE A　84　　-8.203　-9.120 -35.701　1.00 16.11　　 C
ATOM　651　CD1 ILE A　84　　-8.859　-9.355 -37.043　1.00 18.37　　 C
ATOM　652　CG2 ILE A　84　　-6.235 -10.755 -35.943　1.00 15.06　　 C
ATOM　653　C　 ILE A　84　　-6.365　-7.160 -34.367　1.00 16.01　　 C
ATOM　654　O　 ILE A　84　　-6.065　-6.381 -35.282　1.00 15.56　　 O
ATOM　655　N　 ASN A　85　　-7.002　-6.776 -33.263　1.00 16.31　　 N
ATOM　656　CA　ASN A　85　　-7.257　-5.361 -32.929　1.00 17.24　　 C
ATOM　657　CB　ASN A　85　　-8.760　-5.133 -32.723　1.00 17.30　　 C
ATOM　658　CG　ASN A　85　　-9.275　-5.772 -31.449　1.00 18.20　　 C
ATOM　659　OD1 ASN A　85　　-8.791　-6.823 -31.024　1.00 16.55　　 O
ATOM　660　ND2 ASN A　85　 -10.264　-5.126 -30.819　1.00 19.14　　 N
ATOM　661　C　 ASN A　85　　-6.465　-4.901 -31.690　1.00 17.32　　 C
ATOM　662　O　 ASN A　85　　-6.884　-3.999 -30.958　1.00 17.53　　 O
ATOM　663　N　 ASN A　86　　-5.325　-5.544 -31.455　1.00 17.15　　 N
ATOM　664　CA　ASN A　86　　-4.499　-5.278 -30.288　1.00 17.13　　 C
ATOM　665　CB　ASN A　86　　-4.840　-6.256 -29.138　1.00 17.06　　 C
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ATOM　667　OD1 ASN A　86　　-3.035　-5.297 -27.837　1.00 17.37　　 O
ATOM　668　ND2 ASN A　86　　-4.523　-6.556 -26.731　1.00 20.72　　 N
ATOM　669　C　 ASN A　86　　-3.044　-5.387 -30.751　1.00 17.27　　 C
ATOM　670　O　 ASN A　86　　-2.430　-6.453 -30.678　1.00 16.70　　 O
ATOM　671　N　 THR A　87　　-2.523　-4.269 -31.257　1.00 17.11　　 N
ATOM　672　CA　THR A　87　　-1.146　-4.189 -31.741　1.00 17.28　　 C
ATOM　673　CB　THR A　87　　-0.799　-2.751 -32.228　1.00 17.31　　 C
ATOM　674　OG1 THR A　87　　-1.653　-2.413 -33.325　1.00 18.39　　 O
ATOM　675　CG2 THR A　87　　 0.653　-2.658 -32.711　1.00 17.42　　 C
ATOM　676　C　 THR A　87　　-0.139　-4.661 -30.696　1.00 17.24　　 C
ATOM　677　O　 THR A　87　　 0.750　-5.446 -31.024　1.00 17.08　　 O
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ATOM　687　N　 SER A　89　　-0.531　-6.761 -28.184　1.00 16.45　　 N
ATOM　688　CA　SER A　89　　-0.577　-8.217 -28.036　1.00 15.88　　 C
ATOM　689　CB　SER A　89　　-2.015　-8.755 -27.952　1.00 15.64　　 C
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ATOM　691　C　 SER A　89　　 0.208　-8.915 -29.144　1.00 15.85　　 C
ATOM　692　O　 SER A　89　　 0.849　-9.938 -28.895　1.00 16.03　　 O
ATOM　693　N　 PHE A　90　　 0.156　-8.367 -30.358　1.00 15.62　　 N
ATOM　694　CA　PHE A　90　　 0.914　-8.929 -31.473　1.00 15.77　　 C
ATOM　695　CB　PHE A　90　　 0.505　-8.296 -32.807　1.00 15.71　　 C
ATOM　696　CG　PHE A　90　　 1.340　-8.766 -33.988　1.00 17.00　　 C
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ATOM　698　CE1 PHE A　90　　 3.032　-8.344 -35.673　1.00 17.90　　 C
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ATOM　701　CD2 PHE A　90　　 1.207 -10.067 -34.482　1.00 16.13　　 C
ATOM　702　C　 PHE A　90　　 2.407　-8.752 -31.231　1.00 16.16　　 C
ATOM　703　O　 PHE A　90　　 3.191　-9.687 -31.419　1.00 16.17　　 O
ATOM　704　N　 GLU A　91　　 2.789　-7.548 -30.804　1.00 16.24　　 N
ATOM　705　CA　GLU A　91　　 4.187　-7.240 -30.482　1.00 17.10　　 C
ATOM　706　CB　GLU A　91　　 4.349　-5.733 -30.198　1.00 16.85　　 C
ATOM　707　CG　GLU A　91　　 4.004　-4.835 -31.401　1.00 16.85　　 C
ATOM　708　CD　GLU A　91　　 3.842　-3.357 -31.040　1.00 17.11　　 C
ATOM　709　OE1 GLU A　91　　 3.889　-2.513 -31.960　1.00 17.93　　 O
ATOM　710　OE2 GLU A　91　　 3.669　-3.032 -29.850　1.00 17.46　　 O
ATOM　711　C　 GLU A　91　　 4.702　-8.087 -29.312　1.00 17.46　　 C
ATOM　712　O　 GLU A　91　　 5.872　-8.481 -29.294　1.00 17.50　　 O
ATOM　713　N　 ASP A　92　　 3.815　-8.382 -28.361　1.00 17.92　　 N
ATOM　714　CA　ASP A　92　　 4.133　-9.216 -27.192　1.00 18.72　　 C
ATOM　715　CB　ASP A　92　　 2.968　-9.248 -26.198　1.00 19.03　　 C
ATOM　716　CG　ASP A　92　　 2.797　-7.956 -25.411　1.00 22.54　　 C
ATOM　717　OD1 ASP A　92　　 3.668　-7.067 -25.466　1.00 24.38　　 O
ATOM　718　OD2 ASP A　92　　 1.749　-7.845 -24.728　1.00 26.28　　 O
ATOM　719　C　 ASP A　92　　 4.483 -10.667 -27.539　1.00 18.07　　 C
ATOM　720　O　 ASP A　92　　 5.097 -11.362 -26.718　1.00 17.83　　 O
ATOM　721　N　 ILE A　93　　 4.097 -11.127 -28.730　1.00 17.81　　 N
ATOM　722　CA　ILE A　93　　 4.362 -12.527 -29.142　1.00 18.10　　 C
ATOM　723　CB　ILE A　93　　 3.804 -12.839 -30.561　1.00 17.92　　 C
ATOM　724　CG1 ILE A　93　　 2.259 -12.767 -30.583　1.00 16.71　　 C
ATOM　725　CD1 ILE A　93　　 1.524 -13.922 -29.857　1.00 15.80　　 C
ATOM　726　CG2 ILE A　93　　 4.336 -14.185 -31.098　1.00 17.68　　 C
ATOM　727　C　 ILE A　93　　 5.849 -12.885 -29.042　1.00 18.78　　 C
ATOM　728　O　 ILE A　93　　 6.202 -13.973 -28.586　1.00 18.48　　 O
ATOM　729　N　 HIS A　94　　 6.713 -11.956 -29.450　1.00 19.81　　 N
ATOM　730　CA　HIS A　94　　 8.159 -12.149 -29.352　1.00 20.90　　 C
ATOM　731　CB　HIS A　94　　 8.909 -10.848 -29.664　1.00 21.41　　 C
ATOM　732　CG　HIS A　94　　10.394 -10.953 -29.479　1.00 22.45　　 C
ATOM　733　ND1 HIS A　94　　11.197 -11.685 -30.323　1.00 23.77　　 N
ATOM　734　CE1 HIS A　94　　12.451 -11.612 -29.912　1.00 24.98　　 C
ATOM　735　NE2 HIS A　94　　12.490 -10.854 -28.829　1.00 24.18　　 N
ATOM　736　CD2 HIS A　94　　11.216 -10.434 -28.536　1.00 24.27　　 C
ATOM　737　C　 HIS A　94　　 8.562 -12.652 -27.967　1.00 21.23　　 C
ATOM　738　O　 HIS A　94　　 9.337 -13.602 -27.845　1.00 21.43　　 O
ATOM　739　N　 GLN A　95　　 8.021 -12.008 -26.937　1.00 21.66　　 N
ATOM　740　CA　GLN A　95　　 8.324 -12.322 -25.542　1.00 22.62　　 C
ATOM　741　CB　GLN A　95　　 7.758 -11.230 -24.634　1.00 23.19　　 C
ATOM　742　CG　GLN A　95　　 8.397　-9.865 -24.924　1.00 27.50　　 C
ATOM　743　CD　GLN A　95　　 7.731　-8.716 -24.203　1.00 32.75　　 C
ATOM　744　OE1 GLN A　95　　 6.904　-7.997 -24.778　1.00 35.74　　 O
ATOM　745　NE2 GLN A　95　　 8.094　-8.523 -22.939　1.00 35.32　　 N
ATOM　746　C　 GLN A　95　　 7.852 -13.713 -25.104　1.00 22.07　　 C
ATOM　747　O　 GLN A　95　　 8.581 -14.420 -24.405　1.00 21.67　　 O
ATOM　748　N　 TYR A　96　　 6.648 -14.107 -25.524　1.00 21.45　　 N
ATOM　749　CA　TYR A　96　　 6.138 -15.457 -25.249　1.00 20.86　　 C
ATOM　750　CB　TYR A　96　　 4.649 -15.568 -25.624　1.00 21.18　　 C
ATOM　751　CG　TYR A　96　　 3.775 -14.745 -24.710　1.00 20.08　　 C
ATOM　752　CD1 TYR A　96　　 3.488 -15.179 -23.414　1.00 20.37　　 C
ATOM　753　CE1 TYR A　96　　 2.703 -14.404 -22.549　1.00 20.30　　 C
ATOM　754　CZ　TYR A　96　　 2.206 -13.188 -22.996　1.00 21.43　　 C
ATOM　755　OH　TYR A　96　　 1.433 -12.405 -22.169　1.00 21.70　　 O
ATOM　756　CE2 TYR A　96　　 2.479 -12.744 -24.282　1.00 20.79　　 C
ATOM　757　CD2 TYR A　96　　 3.262 -13.523 -25.128　1.00 19.19　　 C
ATOM　758　C　 TYR A　96　　 6.968 -16.531 -25.946　1.00 21.15　　 C
ATOM　759　O　 TYR A　96　　 7.283 -17.568 -25.354　1.00 20.77　　 O
ATOM　760　N　 ARG A　97　　 7.325 -16.267 -27.198　1.00 21.28　　 N
ATOM　761　CA　ARG A　97　　 8.177 -17.155 -27.976　1.00 22.62　　 C
ATOM　762　CB　ARG A　97　　 8.308 -16.604 -29.401　1.00 22.89　　 C
ATOM　763　CG　ARG A　97　　 9.407 -17.222 -30.251　1.00 24.55　　 C
ATOM　764　CD　ARG A　97　　 8.990 -18.501 -30.935　1.00 25.78　　 C
ATOM　765　NE　ARG A　97　　10.061 -19.004 -31.806　1.00 26.50　　 N
ATOM　766　CZ　ARG A　97　　10.128 -20.249 -32.273　1.00 27.80　　 C
ATOM　767　NH1 ARG A　97　　 9.183 -21.128 -31.971　1.00 27.98　　 N
ATOM　768　NH2 ARG A　97　　11.136 -20.619 -33.051　1.00 27.26　　 N
ATOM　769　C　 ARG A　97　　 9.558 -17.347 -27.320　1.00 23.37　　 C
ATOM　770　O　 ARG A　97　　10.053 -18.475 -27.222　1.00 22.90　　 O
ATOM　771　N　 GLU A　98　　10.162 -16.248 -26.870　1.00 24.27　　 N
ATOM　772　CA　GLU A　98　　11.459 -16.303 -26.198　1.00 25.75　　 C
ATOM　773　CB　GLU A　98　　11.999 -14.896 -25.913　1.00 25.71　　 C
ATOM　774　CG　GLU A　98　　12.499 -14.152 -27.157　1.00 26.37　　 C
ATOM　775　CD　GLU A　98　　13.598 -14.897 -27.896　1.00 27.99　　 C
ATOM　776　OE1 GLU A　98　　14.528 -15.409 -27.233　1.00 29.26　　 O
ATOM　777　OE2 GLU A　98　　13.540 -14.969 -29.142　1.00 27.31　　 O
ATOM　778　C　 GLU A　98　　11.389 -17.119 -24.910　1.00 26.45　　 C
ATOM　779　O　 GLU A　98　　12.267 -17.951 -24.654　1.00 26.67　　 O
ATOM　780　N　 GLN A　99　　10.334 -16.893 -24.129　1.00 27.42　　 N
ATOM　781　CA　GLN A　99　　10.105 -17.610 -22.874　1.00 28.86　　 C
ATOM　782　CB　GLN A　99　　 8.876 -17.049 -22.151　1.00 28.89　　 C
ATOM　783　CG　GLN A　99　　 9.123 -15.680 -21.490　1.00 30.78　　 C
ATOM　784　CD　GLN A　99　　 7.845 -14.937 -21.081　1.00 31.11　　 C
ATOM　785　OE1 GLN A　99　　 6.729 -15.446 -21.222　1.00 33.61　　 O
ATOM　786　NE2 GLN A　99　　 8.015 -13.719 -20.572　1.00 33.74　　 N
ATOM　787　C　 GLN A　99　　 9.964 -19.120 -23.112　1.00 28.74　　 C
ATOM　788　O　 GLN A　99　　10.532 -19.931 -22.376　1.00 28.66　　 O
ATOM　789　N　 ILE A 100　　 9.231 -19.486 -24.159　1.00 28.94　　 N
ATOM　790　CA　ILE A 100　　 9.043 -20.892 -24.515　1.00 29.01　　 C
ATOM　791　CB　ILE A 100　　 7.883 -21.082 -25.534　1.00 28.82　　 C
ATOM　792　CG1 ILE A 100　　 6.556 -20.656 -24.894　1.00 28.12　　 C
ATOM　793　CD1 ILE A 100　　 5.428 -20.375 -25.876　1.00 27.26　　 C
ATOM　794　CG2 ILE A 100　　 7.805 -22.548 -25.990　1.00 28.06　　 C
ATOM　795　C　 ILE A 100　　10.348 -21.533 -25.001　1.00 29.54　　 C
ATOM　796　O　 ILE A 100　　10.687 -22.646 -24.582　1.00 29.91　　 O
ATOM　797　N　 LYS A 101　　11.083 -20.827 -25.857　1.00 30.11　　 N
ATOM　798　CA　LYS A 101　　12.375 -21.316 -26.354　1.00 31.25　　 C
ATOM　799　CB　LYS A 101　　12.971 -20.368 -27.399　1.00 31.01　　 C
ATOM　800　CG　LYS A 101　　12.272 -20.395 -28.758　1.00 31.32　　 C
ATOM　801　CD　LYS A 101　　13.046 -19.602 -29.822　1.00 31.42　　 C
ATOM　802　CE　LYS A 101　　13.482 -18.233 -29.320　1.00 32.60　　 C
ATOM　803　NZ　LYS A 101　　14.207 -17.442 -30.351　1.00 32.90　　 N
ATOM　804　C　 LYS A 101　　13.386 -21.532 -25.227　1.00 32.11　　 C
ATOM　805　O　 LYS A 101　　14.135 -22.510 -25.245　1.00 32.00　　 O
ATOM　806　N　 ARG A 102　　13.388 -20.626 -24.251　1.00 33.18　　 N
ATOM　807　CA　ARG A 102　　14.358 -20.660 -23.150　1.00 34.68　　 C
ATOM　808　CB　ARG A 102　　14.255 -19.390 -22.303　1.00 34.96　　 C
ATOM　809　CG　ARG A 102　　15.452 -19.164 -21.388　1.00 37.70　　 C
ATOM　810　CD　ARG A 102　　15.048 -18.483 -20.088　1.00 41.33　　 C
ATOM　811　NE　ARG A 102　　14.160 -19.323 -19.276　1.00 44.18　　 N
ATOM　812　CZ　ARG A 102　　14.562 -20.336 -18.508　1.00 45.37　　 C
ATOM　813　NH1 ARG A 102　　15.848 -20.664 -18.431　1.00 45.75　　 N
ATOM　814　NH2 ARG A 102　　13.668 -21.031 -17.815　1.00 46.59　　 N
ATOM　815　C　 ARG A 102　　14.160 -21.896 -22.272　1.00 34.91　　 C
ATOM　816　O　 ARG A 102　　15.118 -22.614 -21.972　1.00 35.23　　 O
ATOM　817　N　 VAL A 103　　12.915 -22.129 -21.860　1.00 35.28　　 N
ATOM　818　CA　VAL A 103　　12.552 -23.307 -21.076　1.00 35.61　　 C
ATOM　819　CB　VAL A 103　　11.047 -23.281 -20.687　1.00 35.59　　 C
ATOM　820　CG1 VAL A 103　　10.641 -24.578 -20.007　1.00 36.18　　 C
ATOM　821　CG2 VAL A 103　　10.735 -22.091 -19.786　1.00 35.38　　 C
ATOM　822　C　 VAL A 103　　12.877 -24.603 -21.834　1.00 35.84　　 C
ATOM　823　O　 VAL A 103　　13.479 -25.524 -21.282　1.00 36.02　　 O
ATOM　824　N　 LYS A 104　　12.493 -24.658 -23.106　1.00 35.88　　 N
ATOM　825　CA　LYS A 104　　12.654 -25.868 -23.912　1.00 36.02　　 C
ATOM　826　CB　LYS A 104　　11.669 -25.849 -25.093　1.00 35.95　　 C
ATOM　827　CG　LYS A 104　　10.200 -25.953 -24.693　1.00 34.91　　 C
ATOM　828　CD　LYS A 104　　 9.854 -27.346 -24.194　1.00 35.59　　 C
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ATOM　830　NZ　LYS A 104　　 8.123 -28.698 -23.036　1.00 32.95　　 N
ATOM　831　C　 LYS A 104　　14.080 -26.105 -24.423　1.00 36.39　　 C
ATOM　832　O　 LYS A 104　　14.390 -27.202 -24.903　1.00 36.48　　 O
ATOM　833　N　 ASP A 105　　14.934 -25.083 -24.304　1.00 36.58　　 N
ATOM　834　CA　ASP A 105　　16.296 -25.076 -24.870　1.00 36.73　　 C
ATOM　835　CB　ASP A 105　　17.279 -25.885 -24.003　1.00 37.35　　 C
ATOM　836　CG　ASP A 105　　18.737 -25.445 -24.183　1.00 38.77　　 C
ATOM　837　OD1 ASP A 105　　18.996 -24.238 -24.383　1.00 39.81　　 O
ATOM　838　OD2 ASP A 105　　19.637 -26.314 -24.108　1.00 40.94　　 O
ATOM　839　C　 ASP A 105　　16.270 -25.551 -26.327　1.00 36.34　　 C
ATOM　840　O　 ASP A 105　　17.055 -26.406 -26.748　1.00 36.27　　 O
ATOM　841　N　 SER A 106　　15.336 -24.984 -27.086　1.00 35.55　　 N
ATOM　842　CA　SER A 106　　15.127 -25.360 -28.475　1.00 34.80　　 C
ATOM　843　CB　SER A 106　　14.290 -26.646 -28.554　1.00 34.96　　 C
ATOM　844　OG　SER A 106　　14.119 -27.053 -29.899　1.00 34.93　　 O
ATOM　845　C　 SER A 106　　14.405 -24.240 -29.195　1.00 34.18　　 C
ATOM　846　O　 SER A 106　　13.530 -23.598 -28.618　1.00 34.04　　 O
ATOM　847　N　 ASP A 107　　14.769 -23.998 -30.449　1.00 33.50　　 N
ATOM　848　CA　ASP A 107　　13.957 -23.118 -31.287　1.00 33.13　　 C
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ATOM　851　OD1 ASP A 107　　15.325 -23.915 -33.627　1.00 36.40　　 O
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ATOM　853　C　 ASP A 107　　12.990 -23.931 -32.152　1.00 32.12　　 C
ATOM　854　O　 ASP A 107　　12.367 -23.411 -33.082　1.00 32.15　　 O
ATOM　855　N　 ASP A 108　　12.885 -25.215 -31.817　1.00 31.05　　 N
ATOM　856　CA　ASP A 108　　11.975 -26.156 -32.462　1.00 29.98　　 C
ATOM　857　CB　ASP A 108　　12.776 -27.286 -33.110　1.00 30.89　　 C
ATOM　858　CG　ASP A 108　　11.899 -28.340 -33.751　1.00 32.38　　 C
ATOM　859　OD1 ASP A 108　　10.895 -27.986 -34.408　1.00 34.32　　 O
ATOM　860　OD2 ASP A 108　　12.230 -29.531 -33.590　1.00 35.11　　 O
ATOM　861　C　 ASP A 108　　10.970 -26.682 -31.434　1.00 28.43　　 C
ATOM　862　O　 ASP A 108　　11.117 -27.774 -30.864　1.00 28.70　　 O
ATOM　863　N　 VAL A 109　　 9.957 -25.865 -31.175　1.00 26.05　　 N
ATOM　864　CA　VAL A 109　　 8.909 -26.191 -30.215　1.00 24.18　　 C
ATOM　865　CB　VAL A 109　　 8.890 -25.175 -29.052　1.00 24.28　　 C
ATOM　866　CG1 VAL A 109　　 7.760 -25.498 -28.055　1.00 23.78　　 C
ATOM　867　CG2 VAL A 109　　10.245 -25.140 -28.340　1.00 24.50　　 C
ATOM　868　C　 VAL A 109　　 7.570 -26.172 -30.958　1.00 22.41　　 C
ATOM　869　O　 VAL A 109　　 7.301 -25.215 -31.691　1.00 22.25　　 O
ATOM　870　N　 PRO A 110　　 6.737 -27.230 -30.798　1.00 20.75　　 N
ATOM　871　CA　PRO A 110　　 5.413 -27.199 -31.431　1.00 19.63　　 C
ATOM　872　CB　PRO A 110　　 4.760 -28.502 -30.955　1.00 19.44　　 C
ATOM　873　CG　PRO A 110　　 5.944 -29.421 -30.698　1.00 19.84　　 C
ATOM　874　CD　PRO A 110　　 6.950 -28.489 -30.061　1.00 20.80　　 C
ATOM　875　C　 PRO A 110　　 4.604 -25.976 -30.988　1.00 18.65　　 C
ATOM　876　O　 PRO A 110　　 4.373 -25.761 -29.791　1.00 17.26　　 O
ATOM　877　N　 MET A 111　　 4.191 -25.185 -31.971　1.00 18.20　　 N
ATOM　878　CA　MET A 111　　 3.592 -23.892 -31.717　1.00 18.67　　 C
ATOM　879　CB　MET A 111　　 4.718 -22.889 -31.460　1.00 18.22　　 C
ATOM　880　CG　MET A 111　　 4.320 -21.505 -31.044　1.00 20.17　　 C
ATOM　881　SD　MET A 111　　 5.848 -20.568 -30.673　1.00 23.54　　 S
ATOM　882　CE　MET A 111　　 6.448 -21.423 -29.247　1.00 21.99　　 C
ATOM　883　C　 MET A 111　　 2.743 -23.455 -32.903　1.00 16.94　　 C
ATOM　884　O　 MET A 111　　 3.070 -23.756 -34.061　1.00 16.24　　 O
ATOM　885　N　 VAL A 112　　 1.643 -22.768 -32.600　1.00 15.69　　 N
ATOM　886　CA　VAL A 112　　 0.790 -22.165 -33.621　1.00 15.63　　 C
ATOM　887　CB　VAL A 112　　-0.554 -22.931 -33.789　1.00 15.68　　 C
ATOM　888　CG1 VAL A 112　　-1.521 -22.162 -34.721　1.00 15.63　　 C
ATOM　889　CG2 VAL A 112　　-0.302 -24.345 -34.317　1.00 15.32　　 C
ATOM　890　C　 VAL A 112　　 0.515 -20.721 -33.238　1.00 15.14　　 C
ATOM　891　O　 VAL A 112　　 0.138 -20.435 -32.099　1.00 15.72　　 O
ATOM　892　N　 LEU A 113　　 0.713 -19.816 -34.189　1.00 14.65　　 N
ATOM　893　CA　LEU A 113　　 0.384 -18.411 -33.970　1.00 14.34　　 C
ATOM　894　CB　LEU A 113　　 1.269 -17.500 -34.834　1.00 14.11　　 C
ATOM　895　CG　LEU A 113　　 1.094 -15.984 -34.662　1.00 14.77　　 C
ATOM　896　CD1 LEU A 113　　 1.478 -15.548 -33.241　1.00 13.33　　 C
ATOM　897　CD2 LEU A 113　　 1.935 -15.234 -35.690　1.00 14.38　　 C
ATOM　898　C　 LEU A 113　　-1.084 -18.201 -34.305　1.00 13.74　　 C
ATOM　899　O　 LEU A 113　　-1.532 -18.536 -35.412　1.00 13.66　　 O
ATOM　900　N　 VAL A 114　　-1.825 -17.653 -33.342　1.00 13.35　　 N
ATOM　901　CA　VAL A 114　　-3.274 -17.479 -33.465　1.00 13.36　　 C
ATOM　902　CB　VAL A 114　　-4.025 -18.235 -32.332　1.00 13.57　　 C
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ATOM　904　CG2 VAL A 114　　-3.758 -19.742 -32.432　1.00 14.81　　 C
ATOM　905　C　 VAL A 114　　-3.628 -16.001 -33.420　1.00 12.94　　 C
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ATOM　907　N　 GLY A 115　　-4.283 -15.522 -34.474　1.00 13.52　　 N
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ATOM　909　C　 GLY A 115　　-6.307 -14.207 -34.263　1.00 13.58　　 C
ATOM　910　O　 GLY A 115　　-7.088 -14.536 -35.159　1.00 13.70　　 O
ATOM　911　N　 ASN A 116　　-6.694 -13.858 -33.036　1.00 12.87　　 N
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ATOM　915　OD1 ASN A 116　 -10.262 -15.523 -31.361　1.00 13.86　　 O
ATOM　916　ND2 ASN A 116　　-9.869 -14.398 -29.448　1.00 14.77　　 N
ATOM　917　C　 ASN A 116　　-8.864 -12.673 -32.734　1.00 13.64　　 C
ATOM　918　O　 ASN A 116　　-8.289 -11.599 -32.985　1.00 13.87　　 O
ATOM　919　N　 LYS A 117　 -10.186 -12.784 -32.598　1.00 14.21　　 N
ATOM　920　CA　LYS A 117　 -11.129 -11.666 -32.739　1.00 15.09　　 C
ATOM　921　CB　LYS A 117　 -10.754 -10.477 -31.829　1.00 14.91　　 C
ATOM　922　CG　LYS A 117　 -10.518 -10.844 -30.365　1.00 14.92　　 C
ATOM　923　CD　LYS A 117　 -10.640　-9.627 -29.447　1.00 15.61　　 C
ATOM　924　CE　LYS A 117　 -10.252 -10.018 -28.010　1.00 16.08　　 C
ATOM　925　NZ　LYS A 117　 -10.370　-8.845 -27.058　1.00 17.28　　 N
ATOM　926　C　 LYS A 117　 -11.275 -11.200 -34.186　1.00 15.47　　 C
ATOM　927　O　 LYS A 117　 -11.458 -10.001 -34.440　1.00 15.11　　 O
ATOM　928　N　 CYS A 118　 -11.216 -12.139 -35.133　1.00 16.52　　 N
ATOM　929　CA　CYS A 118　 -11.283 -11.786 -36.565　1.00 18.38　　 C
ATOM　930　CB　CYS A 118　 -10.728 -12.918 -37.442　1.00 18.67　　 C
ATOM　931　SG　CYS A 118　 -11.777 -14.390 -37.513　1.00 24.57　　 S
ATOM　932　C　 CYS A 118　 -12.681 -11.362 -37.031　1.00 18.71　　 C
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ATOM　934　N　 ASP A 119　 -13.654 -11.454 -36.130　1.00 18.62　　 N
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ATOM　941　O　 ASP A 119　 -16.071　-8.816 -36.725　1.00 19.37　　 O
ATOM　942　N　 LEU A 120　 -14.138　-8.824 -35.572　1.00 19.20　　 N
ATOM　943　CA　LEU A 120　 -14.162　-7.384 -35.303　1.00 19.42　　 C
ATOM　944　CB　LEU A 120　 -13.364　-7.040 -34.035　1.00 19.24　　 C
ATOM　945　CG　LEU A 120　 -13.918　-7.579 -32.712　1.00 18.49　　 C
ATOM　946　CD1 LEU A 120　 -13.038　-7.159 -31.557　1.00 18.36　　 C
ATOM　947　CD2 LEU A 120　 -15.358　-7.121 -32.469　1.00 17.91　　 C
ATOM　948　C　 LEU A 120　 -13.664　-6.555 -36.472　1.00 20.02　　 C
ATOM　949　O　 LEU A 120　 -12.739　-6.949 -37.177　1.00 20.11　　 O
ATOM　950　N　 ALA A 121　 -14.285　-5.393 -36.661　1.00 20.60　　 N
ATOM　951　CA　ALA A 121　 -13.941　-4.491 -37.758　1.00 20.98　　 C
ATOM　952　CB　ALA A 121　 -15.124　-3.544 -38.050　1.00 21.58　　 C
ATOM　953　C　 ALA A 121　 -12.654　-3.691 -37.504　1.00 21.39　　 C
ATOM　954　O　 ALA A 121　 -12.180　-3.588 -36.360　1.00 21.32　　 O
ATOM　955　N　 ALA A 122　 -12.111　-3.125 -38.584　1.00 21.75　　 N
ATOM　956　CA　ALA A 122　 -10.955　-2.217 -38.550　1.00 22.35　　 C
ATOM　957　CB　ALA A 122　 -11.354　-0.854 -37.952　1.00 22.63　　 C
ATOM　958　C　 ALA A 122　　-9.748　-2.789 -37.810　1.00 22.44　　 C
ATOM　959　O　 ALA A 122　　-9.256　-2.189 -36.849　1.00 22.61　　 O
ATOM　960　N　 ARG A 123　　-9.277　-3.952 -38.252　1.00 22.23　　 N
ATOM　961　CA　ARG A 123　　-8.120　-4.592 -37.629　1.00 21.69　　 C
ATOM　962　CB　ARG A 123　　-7.829　-5.946 -38.284　1.00 22.21　　 C
ATOM　963　CG　ARG A 123　　-7.453　-5.878 -39.757　1.00 24.04　　 C
ATOM　964　CD　ARG A 123　　-6.603　-7.076 -40.144　1.00 26.44　　 C
ATOM　965　NE　ARG A 123　　-7.422　-8.214 -40.498　1.00 27.93　　 N
ATOM　966　CZ　ARG A 123　　-7.077　-9.490 -40.344　1.00 25.77　　 C
ATOM　967　NH1 ARG A 123　　-5.912　-9.844 -39.800　1.00 26.25　　 N
ATOM　968　NH2 ARG A 123　　-7.929 -10.416 -40.726　1.00 24.77　　 N
ATOM　969　C　 ARG A 123　　-6.882　-3.699 -37.700　1.00 21.41　　 C
ATOM　970　O　 ARG A 123　　-6.694　-2.954 -38.669　1.00 20.81　　 O
ATOM　971　N　 THR A 124　　-6.039　-3.792 -36.680　1.00 20.60　　 N
ATOM　972　CA　THR A 124　　-4.792　-3.031 -36.636　1.00 21.06　　 C
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ATOM　983　C　 VAL A 125　　-3.156　-6.889 -38.574　1.00 21.98　　 C
ATOM　984　O　 VAL A 125　　-4.202　-7.524 -38.582　1.00 21.09　　 O
ATOM　985　N　 GLU A 126　　-2.361　-6.788 -39.636　1.00 22.44　　 N
ATOM　986　CA　GLU A 126　　-2.738　-7.373 -40.909　1.00 23.52　　 C
ATOM　987　CB　GLU A 126　　-2.036　-6.641 -42.067　1.00 24.41　　 C
ATOM　988　CG　GLU A 126　　-2.497　-5.201 -42.280　1.00 26.70　　 C
ATOM　989　CD　GLU A 126　　-3.978　-5.090 -42.632　1.00 30.36　　 C
ATOM　990　OE1 GLU A 126　　-4.497　-5.940 -43.378　1.00 33.36　　 O
ATOM　991　OE2 GLU A 126　　-4.633　-4.141 -42.161　1.00 32.44　　 O
ATOM　992　C　 GLU A 126　　-2.385　-8.857 -40.928　1.00 23.48　　 C
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ATOM 1000　N　 ARG A 128　　-1.052 -10.510 -43.333　1.00 25.68　　 N
ATOM 1001　CA　ARG A 128　　 0.320 -10.550 -43.884　1.00 26.72　　 C
ATOM 1002　CB　ARG A 128　　 0.506　-9.451 -44.946　1.00 27.29　　 C
ATOM 1003　CG　ARG A 128　　 1.885　-8.785 -44.925　1.00 31.02　　 C
ATOM 1004　CD　ARG A 128　　 1.846　-7.308 -45.318　1.00 36.19　　 C
ATOM 1005　NE　ARG A 128　　 1.111　-6.464 -44.366　1.00 39.25　　 N
ATOM 1006　CZ　ARG A 128　　 1.674　-5.584 -43.534　1.00 40.29　　 C
ATOM 1007　NH1 ARG A 128　　 2.997　-5.420 -43.498　1.00 41.57　　 N
ATOM 1008　NH2 ARG A 128　　 0.911　-4.862 -42.727　1.00 40.71　　 N
ATOM 1009　C　 ARG A 128　　 1.429 -10.444 -42.831　1.00 25.91　　 C
ATOM 1010　O　 ARG A 128　　 2.382 -11.224 -42.863　1.00 25.96　　 O
ATOM 1011　N　 GLN A 129　　 1.302　-9.465 -41.930　1.00 25.33　　 N
ATOM 1012　CA　GLN A 129　　 2.235　-9.240 -40.821　1.00 25.00　　 C
ATOM 1013　CB　GLN A 129　　 1.735　-8.105 -39.919　1.00 25.13　　 C
ATOM 1014　CG　GLN A 129　　 2.087　-6.704 -40.353　1.00 26.65　　 C
ATOM 1015　CD　GLN A 129　　 1.532　-5.651 -39.401　1.00 26.37　　 C
ATOM 1016　OE1 GLN A 129　　 0.325　-5.563 -39.189　1.00 27.12　　 O
ATOM 1017　NE2 GLN A 129　　 2.418　-4.840 -38.832　1.00 29.47　　 N
ATOM 1018　C　 GLN A 129　　 2.401 -10.483 -39.947　1.00 23.90　　 C
ATOM 1019　O　 GLN A 129　　 3.518 -10.879 -39.604　1.00 23.05　　 O
ATOM 1020　N　 ALA A 130　　 1.271 -11.069 -39.562　1.00 23.22　　 N
ATOM 1021　CA　ALA A 130　　 1.278 -12.268 -38.714　1.00 22.71　　 C
ATOM 1022　CB　ALA A 130　　-0.101 -12.541 -38.180　1.00 22.26　　 C
ATOM 1023　C　 ALA A 130　　 1.794 -13.469 -39.485　1.00 22.52　　 C
ATOM 1024　O　 ALA A 130　　 2.493 -14.304 -38.923　1.00 22.22　　 O
ATOM 1025　N　 GLN A 131　　 1.447 -13.558 -40.769　1.00 22.41　　 N
ATOM 1026　CA　GLN A 131　　 1.981 -14.626 -41.621　1.00 23.00　　 C
ATOM 1027　CB　GLN A 131　　 1.408 -14.553 -43.046　1.00 22.69　　 C
ATOM 1028　CG　GLN A 131　　-0.061 -14.940 -43.196　1.00 22.71　　 C
ATOM 1029　CD　GLN A 131　　-0.599 -14.641 -44.598　1.00 23.55　　 C
ATOM 1030　OE1 GLN A 131　　-1.768 -14.284 -44.775　1.00 24.91　　 O
ATOM 1031　NE2 GLN A 131　　 0.260 -14.776 -45.595　1.00 24.16　　 N
ATOM 1032　C　 GLN A 131　　 3.503 -14.533 -41.655　1.00 22.82　　 C
ATOM 1033　O　 GLN A 131　　 4.199 -15.549 -41.530　1.00 23.06　　 O
ATOM 1034　N　 ASP A 132　　 4.004 -13.304 -41.800　1.00 23.09　　 N
ATOM 1035　CA　ASP A 132　　 5.438 -13.013 -41.832　1.00 23.39　　 C
ATOM 1036　CB　ASP A 132　　 5.692 -11.513 -42.027　1.00 24.31　　 C
ATOM 1037　CG　ASP A 132　　 5.644 -11.077 -43.481　1.00 27.02　　 C
ATOM 1038　OD1 ASP A 132　　 5.896　-9.875 -43.729　1.00 32.00　　 O
ATOM 1039　OD2 ASP A 132　　 5.356 -11.900 -44.371　1.00 30.02　　 O
ATOM 1040　C　 ASP A 132　　 6.139 -13.442 -40.548　1.00 22.33　　 C
ATOM 1041　O　 ASP A 132　　 7.216 -14.039 -40.591　1.00 22.06　　 O
ATOM 1042　N　 LEU A 133　　 5.530 -13.127 -39.405　1.00 20.91　　 N
ATOM 1043　CA　LEU A 133　　 6.120 -13.462 -38.117　1.00 19.34　　 C
ATOM 1044　CB　LEU A 133　　 5.322 -12.831 -36.969　1.00 19.46　　 C
ATOM 1045　CG　LEU A 133　　 5.907 -13.007 -35.557　1.00 19.33　　 C
ATOM 1046　CD1 LEU A 133　　 7.273 -12.319 -35.409　1.00 20.02　　 C
ATOM 1047　CD2 LEU A 133　　 4.941 -12.500 -34.499　1.00 19.10　　 C
ATOM 1048　C　 LEU A 133　　 6.191 -14.981 -37.944　1.00 18.66　　 C
ATOM 1049　O　 LEU A 133　　 7.212 -15.521 -37.520　1.00 18.52　　 O
ATOM 1050　N　 ALA A 134　　 5.099 -15.656 -38.282　1.00 17.97　　 N
ATOM 1051　CA　ALA A 134　　 4.993 -17.100 -38.110　1.00 18.28　　 C
ATOM 1052　CB　ALA A 134　　 3.574 -17.557 -38.410　1.00 17.72　　 C
ATOM 1053　C　 ALA A 134　　 6.001 -17.796 -39.029　1.00 18.37　　 C
ATOM 1054　O　 ALA A 134　　 6.662 -18.745 -38.627　1.00 17.97　　 O
ATOM 1055　N　 ARG A 135　　 6.137 -17.287 -40.251　1.00 19.61　　 N
ATOM 1056　CA　ARG A 135　　 7.160 -17.788 -41.182　1.00 20.84　　 C
ATOM 1057　CB　ARG A 135　　 7.113 -17.021 -42.503　1.00 20.85　　 C
ATOM 1058　CG　ARG A 135　　 8.176 -17.490 -43.508　1.00 24.03　　 C
ATOM 1059　CD　ARG A 135　　 8.249 -16.569 -44.711　1.00 28.38　　 C
ATOM 1060　NE　ARG A 135　　 9.112 -17.126 -45.752　1.00 33.64　　 N
ATOM 1061　CZ　ARG A 135　　10.447 -17.095 -45.746　1.00 37.01　　 C
ATOM 1062　NH1 ARG A 135　　11.115 -16.528 -44.744　1.00 38.90　　 N
ATOM 1063　NH2 ARG A 135　　11.122 -17.640 -46.754　1.00 38.57　　 N
ATOM 1064　C　 ARG A 135　　 8.562 -17.696 -40.577　1.00 21.04　　 C
ATOM 1065　O　 ARG A 135　　 9.364 -18.631 -40.681　1.00 21.23　　 O
ATOM 1066　N　 SER A 136　　 8.856 -16.567 -39.939　1.00 21.19　　 N
ATOM 1067　CA　SER A 136　　10.169 -16.354 -39.336　1.00 21.27　　 C
ATOM 1068　CB　SER A 136　　10.340 -14.900 -38.890　1.00 21.69　　 C
ATOM 1069　OG　SER A 136　　 9.710 -14.649 -37.636　1.00 22.87　　 O
ATOM 1070　C　 SER A 136　　10.425 -17.318 -38.174　1.00 21.12　　 C
ATOM 1071　O　 SER A 136　　11.579 -17.621 -37.852　1.00 20.98　　 O
ATOM 1072　N　 TYR A 137　　 9.350 -17.805 -37.556　1.00 20.23　　 N
ATOM 1073　CA　TYR A 137　　 9.467 -18.799 -36.491　1.00 19.91　　 C
ATOM 1074　CB　TYR A 137　　 8.358 -18.626 -35.449　1.00 19.56　　 C
ATOM 1075　CG　TYR A 137　　 8.344 -17.332 -34.675　1.00 19.82　　 C
ATOM 1076　CD1 TYR A 137　　 9.494 -16.548 -34.520　1.00 18.57　　 C
ATOM 1077　CE1 TYR A 137　　 9.451 -15.351 -33.785　1.00 19.45　　 C
ATOM 1078　CZ　TYR A 137　　 8.260 -14.957 -33.191　1.00 19.92　　 C
ATOM 1079　OH　TYR A 137　　 8.194 -13.795 -32.450　1.00 21.38　　 O
ATOM 1080　CE2 TYR A 137　　 7.118 -15.726 -33.319　1.00 20.76　　 C
ATOM 1081　CD2 TYR A 137　　 7.164 -16.906 -34.054　1.00 20.40　　 C
ATOM 1082　C　 TYR A 137　　 9.405 -20.242 -37.005　1.00 19.69　　 C
ATOM 1083　O　 TYR A 137　　 9.669 -21.170 -36.243　1.00 20.33　　 O
ATOM 1084　N　 GLY A 138　　 9.031 -20.417 -38.272　1.00 19.30　　 N
ATOM 1085　CA　GLY A 138　　 8.818 -21.745 -38.864　1.00 18.50　　 C
ATOM 1086　C　 GLY A 138　　 7.552 -22.426 -38.354　1.00 17.94　　 C
ATOM 1087　O　 GLY A 138　　 7.533 -23.646 -38.167　1.00 17.82　　 O
ATOM 1088　N　 ILE A 139　　 6.499 -21.640 -38.122　1.00 16.94　　 N
ATOM 1089　CA　ILE A 139　　 5.238 -22.150 -37.551　1.00 16.56　　 C
ATOM 1090　CB　ILE A 139　　 5.063 -21.736 -36.049　1.00 16.17　　 C
ATOM 1091　CG1 ILE A 139　　 4.760 -20.231 -35.906　1.00 16.28　　 C
ATOM 1092　CD1 ILE A 139　　 4.571 -19.776 -34.457　1.00 15.87　　 C
ATOM 1093　CG2 ILE A 139　　 6.282 -22.146 -35.231　1.00 16.66　　 C
ATOM 1094　C　 ILE A 139　　 4.009 -21.696 -38.342　1.00 16.16　　 C
ATOM 1095　O　 ILE A 139　　 4.076 -20.701 -39.062　1.00 16.60　　 O
ATOM 1096　N　 PRO A 140　　 2.878 -22.423 -38.212　1.00 15.93　　 N
ATOM 1097　CA　PRO A 140　　 1.648 -21.980 -38.869　1.00 15.53　　 C
ATOM 1098　CB　PRO A 140　　 0.699 -23.185 -38.712　1.00 15.71　　 C
ATOM 1099　CG　PRO A 140　　 1.560 -24.331 -38.264　1.00 16.07　　 C
ATOM 1100　CD　PRO A 140　　 2.689 -23.702 -37.500　1.00 15.49　　 C
ATOM 1101　C　 PRO A 140　　 1.016 -20.755 -38.210　1.00 15.50　　 C
ATOM 1102　O　 PRO A 140　　 1.182 -20.530 -37.001　1.00 15.19　　 O
ATOM 1103　N　 TYR A 141　　 0.314 -19.973 -39.023　1.00 15.76　　 N
ATOM 1104　CA　TYR A 141　　-0.526 -18.878 -38.550　1.00 15.55　　 C
ATOM 1105　CB　TYR A 141　　-0.128 -17.543 -39.187　1.00 16.05　　 C
ATOM 1106　CG　TYR A 141　　-1.109 -16.423 -38.883　1.00 16.05　　 C
ATOM 1107　CD1 TYR A 141　　-1.375 -16.047 -37.560　1.00 15.64　　 C
ATOM 1108　CE1 TYR A 141　　-2.273 -15.033 -37.267　1.00 16.77　　 C
ATOM 1109　CZ　TYR A 141　　-2.918 -14.366 -38.299　1.00 17.63　　 C
ATOM 1110　OH　TYR A 141　　-3.809 -13.356 -38.001　1.00 18.72　　 O
ATOM 1111　CE2 TYR A 141　　-2.685 -14.726 -39.632　1.00 17.93　　 C
ATOM 1112　CD2 TYR A 141　　-1.778 -15.752 -39.911　1.00 16.24　　 C
ATOM 1113　C　 TYR A 141　　-1.974 -19.187 -38.892　1.00 15.58　　 C
ATOM 1114　O　 TYR A 141　　-2.294 -19.518 -40.044　1.00 15.73　　 O
ATOM 1115　N　 ILE A 142　　-2.843 -19.082 -37.892　1.00 15.09　　 N
ATOM 1116　CA　ILE A 142　　-4.277 -19.318 -38.070　1.00 15.69　　 C
ATOM 1117　CB　ILE A 142　　-4.714 -20.687 -37.479　1.00 15.55　　 C
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ATOM 1120　CG2 ILE A 142　　-6.259 -20.852 -37.543　1.00 16.27　　 C
ATOM 1121　C　 ILE A 142　　-5.080 -18.191 -37.442　1.00 15.77　　 C
ATOM 1122　O　 ILE A 142　　-4.851 -17.836 -36.277　1.00 15.57　　 O
ATOM 1123　N　 GLU A 143　　-6.017 -17.629 -38.206　1.00 15.98　　 N
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ATOM 1126　CG　GLU A 143　　-6.113 -14.680 -39.127　1.00 19.82　　 C
ATOM 1127　CD　GLU A 143　　-6.459 -13.309 -39.704　1.00 18.98　　 C
ATOM 1128　OE1 GLU A 143　　-7.626 -13.017 -40.038　1.00 22.50　　 O
ATOM 1129　OE2 GLU A 143　　-5.511 -12.531 -39.849　1.00 21.84　　 O
ATOM 1130　C　 GLU A 143　　-8.195 -17.211 -37.145　1.00 16.64　　 C
ATOM 1131　O　 GLU A 143　　-8.757 -18.131 -37.753　1.00 16.51　　 O
ATOM 1132　N　 THR A 144　　-8.650 -16.695 -36.005　1.00 16.05　　 N
ATOM 1133　CA　THR A 144　　-9.803 -17.261 -35.317　1.00 15.67　　 C
ATOM 1134　CB　THR A 144　　-9.378 -18.044 -34.055　1.00 16.01　　 C
ATOM 1135　OG1 THR A 144　　-8.738 -17.146 -33.139　1.00 14.98　　 O
ATOM 1136　CG2 THR A 144　　-8.423 -19.192 -34.393　1.00 14.34　　 C
ATOM 1137　C　 THR A 144　 -10.771 -16.190 -34.834　1.00 16.33　　 C
ATOM 1138　O　 THR A 144　 -10.404 -15.016 -34.683　1.00 15.63　　 O
ATOM 1139　N　 SER A 145　 -12.008 -16.617 -34.579　1.00 16.25　　 N
ATOM 1140　CA　SER A 145　 -12.936 -15.857 -33.751　1.00 16.47　　 C
ATOM 1141　CB　SER A 145　 -14.040 -15.198 -34.592　1.00 16.40　　 C
ATOM 1142　OG　SER A 145　 -15.059 -14.666 -33.754　1.00 16.14　　 O
ATOM 1143　C　 SER A 145　 -13.561 -16.813 -32.743　1.00 16.85　　 C
ATOM 1144　O　 SER A 145　 -14.290 -17.739 -33.122　1.00 16.22　　 O
ATOM 1145　N　 ALA A 146　 -13.283 -16.585 -31.461　1.00 17.43　　 N
ATOM 1146　CA　ALA A 146　 -13.964 -17.328 -30.409　1.00 18.60　　 C
ATOM 1147　CB　ALA A 146　 -13.340 -17.025 -29.062　1.00 18.21　　 C
ATOM 1148　C　 ALA A 146　 -15.470 -17.011 -30.397　1.00 19.25　　 C
ATOM 1149　O　 ALA A 146　 -16.265 -17.794 -29.873　1.00 20.22　　 O
ATOM 1150　N　 LYS A 147　 -15.851 -15.863 -30.961　1.00 19.89　　 N
ATOM 1151　CA　LYS A 147　 -17.258 -15.453 -31.015　1.00 20.60　　 C
ATOM 1152　CB　LYS A 147　 -17.394 -13.946 -31.272　1.00 20.32　　 C
ATOM 1153　CG　LYS A 147　 -18.856 -13.436 -31.281　1.00 21.53　　 C
ATOM 1154　CD　LYS A 147　 -18.906 -11.919 -31.379　1.00 21.37　　 C
ATOM 1155　CE　LYS A 147　 -20.341 -11.395 -31.349　1.00 24.54　　 C
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ATOM 1157　C　 LYS A 147　 -18.066 -16.257 -32.035　1.00 20.78　　 C
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ATOM 1205　O　 GLU A 153　　-8.832 -27.159 -34.372　1.00 19.64　　 O
ATOM 1206　N　 ASP A 154　　-9.605 -25.680 -35.884　1.00 18.91　　 N
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ATOM 1209　CG　ASP A 154　　-7.725 -25.105 -39.117　1.00 23.95　　 C
ATOM 1210　OD1 ASP A 154　　-6.982 -26.131 -39.104　1.00 27.09　　 O
ATOM 1211　OD2 ASP A 154　　-7.817 -24.349 -40.106　1.00 28.68　　 O
ATOM 1212　C　 ASP A 154　　-7.157 -25.342 -35.969　1.00 18.15　　 C
ATOM 1213　O　 ASP A 154　　-6.130 -26.002 -36.114　1.00 17.67　　 O
ATOM 1214　N　 ALA A 155　　-7.248 -24.294 -35.151　1.00 16.73　　 N
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ATOM 1217　C　 ALA A 155　　-5.654 -24.957 -33.385　1.00 16.14　　 C
ATOM 1218　O　 ALA A 155　　-4.463 -25.291 -33.349　1.00 16.30　　 O
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ATOM 1275　N　 GLU A 162　　 1.102 -30.334 -35.313　1.00 20.12　　 N
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ATOM 1288　CD1 ILE A 163　　 0.883 -30.847 -29.021　1.00 18.92　　 C
ATOM 1289　CG2 ILE A 163　　 2.941 -33.127 -29.751　1.00 23.12　　 C
ATOM 1290　C　 ILE A 163　　 3.635 -33.232 -32.581　1.00 22.06　　 C
ATOM 1291　O　 ILE A 163　　 4.706 -33.765 -32.277　1.00 21.66　　 O
ATOM 1292　N　 ARG A 164　　 2.790 -33.760 -33.467　1.00 22.56　　 N
ATOM 1293　CA　ARG A 164　　 3.049 -35.029 -34.153　1.00 23.12　　 C
ATOM 1294　CB　ARG A 164　　 1.822 -35.449 -34.965　1.00 23.02　　 C
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ATOM 1296　CD　ARG A 164　　-0.520 -36.227 -35.052　1.00 22.14　　 C
ATOM 1297　NE　ARG A 164　　-1.703 -36.722 -34.345　1.00 20.15　　 N
ATOM 1298　CZ　ARG A 164　　-2.923 -36.733 -34.872　1.00 19.95　　 C
ATOM 1299　NH1 ARG A 164　　-3.117 -36.264 -36.104　1.00 18.03　　 N
ATOM 1300　NH2 ARG A 164　　-3.952 -37.206 -34.174　1.00 20.13　　 N
ATOM 1301　C　 ARG A 164　　 4.253 -34.976 -35.083　1.00 24.11　　 C
ATOM 1302　O　 ARG A 164　　 4.910 -35.998 -35.324　1.00 23.29　　 O
ATOM 1303　N　 GLN A 165　　 4.517 -33.792 -35.631　1.00 25.52　　 N
ATOM 1304　CA　GLN A 165　　 5.690 -33.565 -36.478　1.00 27.81　　 C
ATOM 1305　CB　GLN A 165　　 5.528 -32.271 -37.272　1.00 27.83　　 C
ATOM 1306　CG　GLN A 165　　 4.679 -32.383 -38.506　1.00 28.37　　 C
ATOM 1307　CD　GLN A 165　　 4.603 -31.066 -39.254　1.00 29.55　　 C
ATOM 1308　OE1 GLN A 165　　 5.604 -30.572 -39.762　1.00 32.11　　 O
ATOM 1309　NE2 GLN A 165　　 3.418 -30.490 -39.316　1.00 29.90　　 N
ATOM 1310　C　 GLN A 165　　 6.998 -33.476 -35.691　1.00 28.76　　 C
ATOM 1311　O　 GLN A 165　　 8.080 -33.564 -36.277　1.00 29.83　　 O
ATOM 1312　N　 HIS A 166　　 6.904 -33.282 -34.377　1.00 29.87　　 N
ATOM 1313　CA　HIS A 166　　 8.095 -33.019 -33.556　1.00 30.79　　 C
ATOM 1314　CB　HIS A 166　　 7.705 -32.528 -32.161　1.00 30.78　　 C
ATOM 1315　CG　HIS A 166　　 8.874 -32.147 -31.301　1.00 31.92　　 C
ATOM 1316　ND1 HIS A 166　　 9.608 -30.998 -31.507　1.00 32.62　　 N
ATOM 1317　CE1 HIS A 166　　10.564 -30.919 -30.597　1.00 32.99　　 C
ATOM 1318　NE2 HIS A 166　　10.472 -31.971 -29.804　1.00 34.09　　 N
ATOM 1319　CD2 HIS A 166　　 9.425 -32.758 -30.225　1.00 32.74　　 C
ATOM 1320　C　 HIS A 166　　 8.997 -34.241 -33.464　1.00 31.35　　 C
ATOM 1321　O　 HIS A 166　　10.196 -34.122 -33.697　1.00 32.10　　 O
ATOM 1322　OXT HIS A 166　　 8.562 -35.355 -33.169　1.00 31.67　　 O
ATOM 1323　O3G GNP A 167　　-5.421 -13.255 -19.889　1.00 23.54　　 O
ATOM 1324　PG　GNP A 167　　-6.852 -13.211 -19.428　1.00 23.66　　 P
ATOM 1325　O1G GNP A 167　　-6.903 -12.049 -18.467　1.00 23.92　　 O
ATOM 1326　O2G GNP A 167　　-7.402 -14.503 -18.877　1.00 23.27　　 O
ATOM 1327　N3B GNP A 167　　-7.760 -12.855 -20.703　1.00 20.72　　 N
ATOM 1328　PB　GNP A 167　　-8.112 -13.822 -21.941　1.00 20.16　　 P
ATOM 1329　O1B GNP A 167　　-7.008 -13.834 -22.926　1.00 18.74　　 O
ATOM 1330　O2B GNP A 167　　-8.539 -15.136 -21.419　1.00 19.94　　 O
ATOM 1331　O3A GNP A 167　　-9.306 -13.216 -22.692　1.00 19.61　　 O
ATOM 1332　PA　GNP A 167　 -10.811 -13.578 -22.548　1.00 22.19　　 P
ATOM 1333　O1A GNP A 167　 -11.204 -13.355 -21.145　1.00 21.53　　 O
ATOM 1334　O2A GNP A 167　 -11.156 -14.870 -23.136　1.00 20.17　　 O
ATOM 1335　O5* GNP A 167　 -11.561 -12.521 -23.432　1.00 20.88　　 O
ATOM 1336　C5* GNP A 167　 -11.433 -11.115 -23.162　1.00 22.00　　 C
ATOM 1337　C4* GNP A 167　 -12.588 -10.335 -23.769　1.00 20.55　　 C
ATOM 1338　O4* GNP A 167　 -12.561 -10.448 -25.219　1.00 19.27　　 O
ATOM 1339　C1* GNP A 167　 -13.771 -11.034 -25.668　1.00 18.25　　 C
ATOM 1340　N9　GNP A 167　 -13.429 -11.897 -26.796　1.00 16.77　　 N
ATOM 1341　C8　GNP A 167　 -12.636 -13.026 -26.759　1.00 17.11　　 C
ATOM 1342　N7　GNP A 167　 -12.486 -13.596 -27.921　1.00 16.67　　 N
ATOM 1343　C5　GNP A 167　 -13.237 -12.799 -28.776　1.00 15.93　　 C
ATOM 1344　C4　GNP A 167　 -13.817 -11.744 -28.098　1.00 16.47　　 C
ATOM 1345　N3　GNP A 167　 -14.603 -10.748 -28.602　1.00 16.79　　 N
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ATOM 1347　N2　GNP A 167　 -15.572　-9.975 -30.547　1.00 16.66　　 N
ATOM 1348　N1　GNP A 167　 -14.261 -11.893 -30.672　1.00 15.78　　 N
ATOM 1349　C6　GNP A 167　 -13.453 -12.910 -30.170　1.00 16.09　　 C
ATOM 1350　O6　GNP A 167　 -13.012 -13.774 -30.932　1.00 16.36　　 O
ATOM 1351　C2* GNP A 167　 -14.387 -11.745 -24.460　1.00 20.90　　 C
ATOM 1352　O2* GNP A 167　 -15.794 -11.843 -24.571　1.00 21.24　　 O
ATOM 1353　C3* GNP A 167　 -13.981 -10.788 -23.343　1.00 21.80　　 C
ATOM 1354　O3* GNP A 167　 -14.833　-9.649 -23.319　1.00 21.41　　 O
ATOM 1355 MG　　MG M 180　　-8.464 -16.034 -19.553　1.00 23.96　　MG
ATOM 1356　O　 HOH W　 1　　-6.869 -17.171 -19.710　1.00 19.76　　 O
ATOM 1357　O　 HOH W　 2　 -10.250 -14.827 -19.109　1.00 21.54　　 O
ATOM 1358　O　 HOH W　 3　　-8.668 -16.773 -17.445　1.00 26.06　　 O
ATOM 1359　O　 HOH W　 4　 -12.889　-3.300 -33.649　1.00 26.13　　 O
ATOM 1360　O　 HOH W　 5　　12.207 -17.084 -32.251　1.00 26.28　　 O
ATOM 1361　O　 HOH W　 6　 -14.067 -24.143 -35.299　1.00 18.71　　 O
ATOM 1362　O　 HOH W　 7　　-9.740 -35.607 -38.248　1.00 24.77　　 O
ATOM 1363　O　 HOH W　 8　　 0.108 -16.329 -21.056　1.00 21.00　　 O
ATOM 1364　O　 HOH W　 9　 -11.930 -24.398 -37.317　1.00 18.89　　 O
ATOM 1365　O　 HOH W　10　　 9.057 -23.568 -32.937　1.00 28.27　　 O
ATOM 1366　O　 HOH W　11　　 0.958 -34.152 -38.507　1.00 18.18　　 O
ATOM 1367　O　 HOH W　12　 -16.009 -18.955 -25.662　1.00 17.10　　 O
ATOM 1368　O　 HOH W　13　　 4.982　-3.635 -27.569　1.00 30.82　　 O
ATOM 1369　O　 HOH W　14　　-7.815　-4.318 -28.230　1.00 22.84　　 O
ATOM 1370　O　 HOH W　15　　 3.473 -18.842 -41.720　1.00 29.72　　 O
ATOM 1371　O　 HOH W　16　　-9.065 -19.603 -39.971　1.00 21.65　　 O
ATOM 1372　O　 HOH W　17　 -18.586　-9.222 -33.775　1.00 23.86　　 O
ATOM 1373　O　 HOH W　18　　-8.652　-7.030 -28.311　1.00 21.29　　 O
ATOM 1374　O　 HOH W　19　　-1.240 -35.702 -38.156　1.00 21.16　　 O
ATOM 1375　O　 HOH W　20　　 2.610　-0.820 -28.841　1.00 16.87　　 O
ATOM 1376　O　 HOH W　21　　-2.899　-9.127 -45.167　1.00 29.28　　 O
ATOM 1377　O　 HOH W　22　　12.119 -14.421 -36.250　1.00 21.58　　 O
ATOM 1378　O　 HOH W　23　 -13.413　-7.934 -27.534　1.00 24.83　　 O
ATOM 1379　O　 HOH W　24　 -17.339　-7.981 -29.088　1.00 29.66　　 O
ATOM 1380　O　 HOH W　25　 -13.699 -22.481 -39.207　1.00 24.51　　 O
ATOM 1381　O　 HOH W　26　　-3.857 -28.695 -39.809　1.00 28.96　　 O
ATOM 1382　O　 HOH W　27　　-0.253 -11.959 -27.094　1.00 16.76　　 O
ATOM 1383　O　 HOH W　28　　14.724 -17.440 -25.613　1.00 29.60　　 O
ATOM 1384　O　 HOH W　29　　-8.383 -25.298 -42.337　1.00 35.15　　 O
ATOM 1385　O　 HOH W　30　 -14.695 -34.386 -24.267　1.00 23.61　　 O
ATOM 1386　O　 HOH W　31　　-5.280　-8.427 -43.281　1.00 26.58　　 O
ATOM 1387　O　 HOH W　32　　-9.478 -22.233 -40.321　1.00 27.12　　 O
ATOM 1388　O　 HOH W　33　 -16.320 -30.916 -23.973　1.00 25.65　　 O
ATOM 1389　O　 HOH W　34　　10.344 -12.111 -32.932　1.00 26.10　　 O
ATOM 1390　O　 HOH W　35　 -15.967 -25.641 -36.100　1.00 30.53　　 O
ATOM 1391　O　 HOH W　36　　11.460 -14.556 -30.872　1.00 32.98　　 O
ATOM 1392　O　 HOH W　37　　 5.005 -25.617 -34.853　1.00 21.63　　 O
ATOM 1393　O　 HOH W　38　　-4.648 -43.665 -29.685　1.00 39.03　　 O
ATOM 1394　O　 HOH W　39　 -14.697 -31.866 -22.146　1.00 23.43　　 O
ATOM 1395　O　 HOH W　40　　-7.331　-4.761 -43.412　1.00 40.93　　 O
ATOM 1396　O　 HOH W　41　 -19.039　-6.994 -30.964　1.00 43.39　　 O
ATOM 1397　O　 HOH W　42　　 1.747　-9.551 -22.484　1.00 35.26　　 O
ATOM 1398　O　 HOH W　43　　 9.863 -20.730 -42.101　1.00 35.22　　 O
ATOM 1399　O　 HOH W　44　　 3.703 -27.408 -40.316　0.50 30.84　　 O
ATOM 1400　O　 HOH W　45　 -14.351 -36.342 -32.021　1.00 34.38　　 O
ATOM 1401　O　 HOH W　46　　 1.443 -36.851 -27.241　1.00 39.15　　 O
ATOM 1402　O　 HOH W　47　　 8.438 -28.523 -33.396　1.00 36.49　　 O
ATOM 1403　O　 HOH W　48　 -10.669 -38.469 -38.048　1.00 28.94　　 O
ATOM 1404　O　 HOH W　49　 -15.806 -15.057 -37.944　1.00 32.39　　 O
ATOM 1405　O　 HOH W　50　　 2.768 -17.142 -20.397　1.00 32.66　　 O
ATOM 1406　O　 HOH W　51　　-6.836　-8.041 -26.670　1.00 32.16　　 O
ATOM 1407　O　 HOH W　52　　-2.671　-0.600 -37.891　1.00 35.33　　 O
ATOM 1408　O　 HOH W　53　　 7.692 -25.667 -35.053　1.00 36.94　　 O
ATOM 1409　O　 HOH W　54　　-0.544 -40.530 -24.770　1.00 36.62　　 O
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ATOM 1411　O　 HOH W　56　　 6.423 -31.362 -27.960　1.00 31.64　　 O
ATOM 1412　O　 HOH W　57　　-7.900 -19.002 -14.199　1.00 41.34　　 O
ATOM 1413　O　 HOH W　58　 -10.910　-2.356 -32.101　1.00 32.69　　 O
ATOM 1414　O　 HOH W　59　　-3.302　-2.962 -26.379　1.00 29.79　　 O
ATOM 1415　O　 HOH W　60　　 9.626 -23.845 -35.374　1.00 27.02　　 O
ATOM 1416　O　 HOH W　61　　11.063　-7.281 -28.226　1.00 38.40　　 O
ATOM 1417　O　 HOH W　62　 -10.506 -43.745 -33.227　1.00 45.18　　 O
ATOM 1418　O　 HOH W　63　 -13.457　-3.793 -41.381　1.00 35.16　　 O
ATOM 1419　O　 HOH W　64　　 5.435　-7.911 -42.006　1.00 38.32　　 O
ATOM 1420　O　 HOH W　65　　-6.291 -15.281 -16.353　1.00 42.49　　 O
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ATOM 1431　O　 HOH W　76　　-1.486 -28.635 -20.824　1.00 40.02　　 O
ATOM 1432　O　 HOH W　77　　 9.463 -25.411 -38.913　1.00 31.96　　 O
ATOM 1433　O　 HOH W　78　 -16.568　-4.609 -34.868　1.00 24.43　　 O
ATOM 1434　O　 HOH W　79　　-1.521　-6.443 -45.713　1.00 40.47　　 O
ATOM 1435　O　 HOH W　80　　 6.388 -10.527 -31.944　1.00 38.74　　 O
ATOM 1436　O　 HOH W　81　　 7.632 -29.268 -39.483　1.00 41.68　　 O
ATOM 1437　O　 HOH W　82　 -17.645 -20.617 -37.712　1.00 45.36　　 O
ATOM 1438　O　 HOH W　83　　-7.645 -45.446 -36.477　1.00 38.91　　 O
ATOM 1439　O　 HOH W　84　　-4.501　-3.104 -40.191　1.00 39.26　　 O
ATOM 1440　O　 HOH W　85　　 0.000　 0.000 -28.747　0.33 17.24　　 O
ATOM 1441　O　 HOH W　86　　-1.277 -25.121 -40.814　1.00 26.58　　 O
ATOM 1442　O　 HOH W　87　 -18.525　-6.343 -33.844　1.00 35.92　　 O
ATOM 1443　O　 HOH W　88　　13.247 -16.476 -34.855　1.00 38.14　　 O
ATOM 1444　O　 HOH W　89　　-0.242 -41.230 -31.683　1.00 40.64　　 O
ATOM 1445　O　 HOH W　90　 -13.372 -30.606 -30.794　1.00 38.78　　 O
（表２）座標データ（H-Ras T35S-Gpp(NH)p）
HEADER　　----　　　　　　　　　　　　　　　　　　XX-XXX-XX　 xxxx
COMPND　　---　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　
REMARK　 3
REMARK　 3 REFINEMENT.
REMARK　 3　 PROGRAM　　 : REFMAC 5.5.0072 
REMARK　 3　 AUTHORS　　 : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON
REMARK　 3
REMARK　 3　　REFINEMENT TARGET : MAXIMUM LIKELIHOOD
REMARK　 3
REMARK　 3　DATA USED IN REFINEMENT.
REMARK　 3　 RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) :　 2.09
REMARK　 3　 RESOLUTION RANGE LOW　(ANGSTROMS) :　26.67
REMARK　 3　 DATA CUTOFF　　　　　　(SIGMA(F)) : NONE
REMARK　 3　 COMPLETENESS FOR RANGE　　　　(%) :　99.83
REMARK　 3　 NUMBER OF REFLECTIONS　　　　　　 :　 10128
REMARK　 3
REMARK　 3　FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.
REMARK　 3　 CROSS-VALIDATION METHOD　　　　　: THROUGHOUT
REMARK　 3　 FREE R VALUE TEST SET SELECTION　: RANDOM
REMARK　 3　 R VALUE　　 (WORKING + TEST SET) : 0.19552
REMARK　 3　 R VALUE　　　　　　(WORKING SET) :　0.19315
REMARK　 3　 FREE R VALUE　　　　　　　　　　 :　0.24230
REMARK　 3　 FREE R VALUE TEST SET SIZE　 (%) :　4.8
REMARK　 3　 FREE R VALUE TEST SET COUNT　　　:　 508
REMARK　 3
REMARK　 3　FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.
REMARK　 3　 TOTAL NUMBER OF BINS USED　　　　　 :　　20
REMARK　 3　 BIN RESOLUTION RANGE HIGH　　　　　 :　2.092
REMARK　 3　 BIN RESOLUTION RANGE LOW　　　　　　:　2.147
REMARK　 3　 REFLECTION IN BIN　　 (WORKING SET) :　　716
REMARK　 3　 BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) :　98.45
REMARK　 3　 BIN R VALUE　　　　　 (WORKING SET) :　0.175
REMARK　 3　 BIN FREE R VALUE SET COUNT　　　　　:　　 46
REMARK　 3　 BIN FREE R VALUE　　　　　　　　　　:　0.240
REMARK　 3
REMARK　 3　NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.
REMARK　 3　 ALL ATOMS　　　　　　　　:　　 1471
REMARK　 3
REMARK　 3　B VALUES.
REMARK　 3　 FROM WILSON PLOT　　　　　 (A**2) : NULL
REMARK　 3　 MEAN B VALUE　　　(OVERALL, A**2) :　16.804
REMARK　 3　 OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.
REMARK　 3　　B11 (A**2) :　　-0.01
REMARK　 3　　B22 (A**2) :　　 0.02
REMARK　 3　　B33 (A**2) :　　-0.01
REMARK　 3　　B12 (A**2) :　　 0.00
REMARK　 3　　B13 (A**2) :　　 0.00
REMARK　 3　　B23 (A**2) :　　 0.00
REMARK　 3
REMARK　 3　ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.
REMARK　 3　 ESU BASED ON R VALUE　　　　　　　　　　　　　 (A):0.242
REMARK　 3　 ESU BASED ON FREE R VALUE　　　　　　　　　　　(A):0.197
REMARK　 3　 ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD　　　　　　　　(A):0.126
REMARK　 3　 ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD(A**2):4.534
REMARK　 3
REMARK　 3 CORRELATION COEFFICIENTS.
REMARK　 3　 CORRELATION COEFFICIENT FO-FC　　　:　 0.934
REMARK　 3　 CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE :　 0.907
REMARK　 3
REMARK　 3　RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES　　COUNT　 RMS　 WEIGHT
REMARK　 3　 BOND LENGTHS REFINED ATOMS　　　(A):1430 ; 0.011 ; 0.022
REMARK　 3　 BOND ANGLES REFINED ATOMS (DEGREES):1942 ; 1.171 ; 1.982
REMARK　 3　 TORSION ANGLES, PERIOD 1　(DEGREES): 174 ; 5.007 ; 5.000
REMARK　 3　 TORSION ANGLES, PERIOD 2　(DEGREES):　74 ;35.544 ;24.054
REMARK　 3　 TORSION ANGLES, PERIOD 3　(DEGREES): 254 ;14.723 ;15.000
REMARK　 3　 TORSION ANGLES, PERIOD 4　(DEGREES):　13 ;15.874 ;15.000
REMARK　 3　 CHIRAL-CENTER RESTRAINTS　　 (A**3): 211 ; 0.075 ; 0.200
REMARK　 3　 GENERAL PLANES REFINED ATOMS　　(A):1092 ; 0.005 ; 0.020
REMARK　 3
REMARK　 3 ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.　COUNT　 RMS　 WEIGHT
REMARK　 3　MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS (A**2): 851 ; 0.654 ; 1.500
REMARK　 3　MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS(A**2):1380 ; 1.276 ; 2.000
REMARK　 3　SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS (A**2): 579 ; 1.876 ; 3.000
REMARK　 3　SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS(A**2): 562 ; 3.240 ; 4.500
REMARK　 3
REMARK　 3　NCS RESTRAINTS STATISTICS
REMARK　 3　 NUMBER OF NCS GROUPS : NULL
REMARK　 3
REMARK　 3　TWIN DETAILS
REMARK　 3　 NUMBER OF TWIN DOMAINS　: NULL
REMARK　 3
REMARK　 3
REMARK　 3　TLS DETAILS
REMARK　 3　 NUMBER OF TLS GROUPS　: NULL
REMARK　 3
REMARK　 3
REMARK　 3　BULK SOLVENT MODELLING.
REMARK　 3　 METHOD USED :　MASK
REMARK　 3　 PARAMETERS FOR MASK CALCULATION
REMARK　 3　 VDW PROBE RADIUS　 :　 1.40
REMARK　 3　 ION PROBE RADIUS　 :　 0.80
REMARK　 3　 SHRINKAGE RADIUS　 :　 0.80
REMARK　 3
REMARK　 3　OTHER REFINEMENT REMARKS:
REMARK　 3　HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
REMARK　 3　U VALUES　　　: REFINED INDIVIDUALLY
REMARK　 3
CRYST1　 34.583　 82.000　121.998　90.00　90.00　90.00 I 2 2 2
SCALE1　　　0.028916　0.000000　0.000000　　　　0.00000　　　
SCALE2　　　0.000000　0.012195　0.000000　　　　0.00000　　　
SCALE3　　　0.000000　0.000000　0.008197　　　　0.00000　　　
ATOM　　1　N　 MET A　 1　　-4.204　37.023　36.738　1.00 28.96　A　N
ATOM　　2　CA　MET A　 1　　-3.855　35.885　37.643　1.00 28.63　A　C
ATOM　　3　CB　MET A　 1　　-4.142　34.546　36.955　1.00 29.19　A　C
ATOM　　4　CG　MET A　 1　　-3.283　34.215　35.761　1.00 31.84　A　C
ATOM　　5　SD　MET A　 1　　-3.804　32.636　35.037　1.00 37.94　A　S
ATOM　　6　CE　MET A　 1　　-2.749　32.595　33.584　1.00 37.06　A　C
ATOM　　7　C　 MET A　 1　　-2.408　35.944　38.152　1.00 27.78　A　C
ATOM　　8　O　 MET A　 1　　-1.549　36.554　37.513　1.00 28.05　A　O
ATOM　　9　N　 THR A　 2　　-2.154　35.311　39.301　1.00 25.97　A　N
ATOM　 10　CA　THR A　 2　　-0.823　35.280　39.904　1.00 24.33　A　C
ATOM　 11　CB　THR A　 2　　-0.897　35.394　41.450　1.00 24.47　A　C
ATOM　 12　OG1 THR A　 2　　-1.770　36.477　41.815　1.00 24.34　A　O
ATOM　 13　CG2 THR A　 2　　 0.499　35.624　42.042　1.00 23.76　A　C
ATOM　 14　C　 THR A　 2　　-0.067　33.999　39.527　1.00 22.75　A　C
ATOM　 15　O　 THR A　 2　　-0.582　32.901　39.694　1.00 22.51　A　O
ATOM　 16　N　 GLU A　 3　　 1.160　34.162　39.042　1.00 21.20　A　N
ATOM　 17　CA　GLU A　 3　　 2.000　33.050　38.624　1.00 20.08　A　C
ATOM　 18　CB　GLU A　 3　　 2.761　33.433　37.355　1.00 20.70　A　C
ATOM　 19　CG　GLU A　 3　　 3.458　32.291　36.631　1.00 22.02　A　C
ATOM　 20　CD　GLU A　 3　　 4.029　32.745　35.297　1.00 25.52　A　C
ATOM　 21　OE1 GLU A　 3　　 3.994　33.967　35.024　1.00 28.31　A　O
ATOM　 22　OE2 GLU A　 3　　 4.497　31.897　34.508　1.00 26.49　A　O
ATOM　 23　C　 GLU A　 3　　 2.966　32.634　39.747　1.00 18.87　A　C
ATOM　 24　O　 GLU A　 3　　 3.581　33.481　40.404　1.00 18.63　A　O
ATOM　 25　N　 TYR A　 4　　 3.070　31.330　39.972　1.00 17.04　A　N
ATOM　 26　CA　TYR A　 4　　 3.967　30.776　40.981　1.00 15.90　A　C
ATOM　 27　CB　TYR A　 4　　 3.161　30.072　42.086　1.00 15.94　A　C
ATOM　 28　CG　TYR A　 4　　 2.328　31.012　42.927　1.00 16.61　A　C
ATOM　 29　CD1 TYR A　 4　　 1.006　31.309　42.581　1.00 17.65　A　C
ATOM　 30　CE1 TYR A　 4　　 0.232　32.194　43.357　1.00 17.83　A　C
ATOM　 31　CZ　TYR A　 4　　 0.792　32.785　44.476　1.00 18.80　A　C
ATOM　 32　OH　TYR A　 4　　 0.048　33.655　45.239　1.00 18.37　A　O
ATOM　 33　CE2 TYR A　 4　　 2.112　32.519　44.832　1.00 18.83　A　C
ATOM　 34　CD2 TYR A　 4　　 2.869　31.627　44.057　1.00 18.28　A　C
ATOM　 35　C　 TYR A　 4　　 4.931　29.781　40.341　1.00 15.10　A　C
ATOM　 36　O　 TYR A　 4　　 4.510　28.903　39.582　1.00 14.78　A　O
ATOM　 37　N　 LYS A　 5　　 6.222　29.915　40.642　1.00 14.05　A　N
ATOM　 38　CA　LYS A　 5　　 7.208　28.946　40.164　1.00 13.01　A　C
ATOM　 39　CB　LYS A　 5　　 8.497　29.638　39.729　1.00 13.48　A　C
ATOM　 40　CG　LYS A　 5　　 8.304　30.903　38.899　1.00 15.34　A　C
ATOM　 41　CD　LYS A　 5　　 7.676　30.627　37.572　1.00 18.90　A　C
ATOM　 42　CE　LYS A　 5　　 8.704　30.288　36.533　1.00 21.44　A　C
ATOM　 43　NZ　LYS A　 5　　 8.331　30.916　35.234　1.00 20.87　A　N
ATOM　 44　C　 LYS A　 5　　 7.525　27.936　41.256　1.00 11.82　A　C
ATOM　 45　O　 LYS A　 5　　 8.183　28.270　42.250　1.00 11.60　A　O
ATOM　 46　N　 LEU A　 6　　 7.055　26.711　41.067　1.00 10.10　A　N
ATOM　 47　CA　LEU A　 6　　 7.261　25.635　42.039　1.00　9.74　A　C
ATOM　 48　CB　LEU A　 6　　 5.940　24.929　42.379　1.00　9.25　A　C
ATOM　 49　CG　LEU A　 6　　 4.699　25.782　42.648　1.00 11.19　A　C
ATOM　 50　CD1 LEU A　 6　　 3.510　24.884　43.001　1.00 11.53　A　C
ATOM　 51　CD2 LEU A　 6　　 4.964　26.810　43.745　1.00 10.30　A　C
ATOM　 52　C　 LEU A　 6　　 8.240　24.622　41.470　1.00　9.29　A　C
ATOM　 53　O　 LEU A　 6　　 8.215　24.333　40.258　1.00　8.48　A　O
ATOM　 54　N　 VAL A　 7　　 9.112　24.114　42.338　1.00　8.75　A　N
ATOM　 55　CA　VAL A　 7　　10.091　23.092　41.961　1.00　8.40　A　C
ATOM　 56　CB　VAL A　 7　　11.552　23.643　42.019　1.00　9.17　A　C
ATOM　 57　CG1 VAL A　 7　　12.577　22.584　41.591　1.00　8.69　A　C
ATOM　 58　CG2 VAL A　 7　　11.696　24.881　41.129　1.00　8.43　A　C
ATOM　 59　C　 VAL A　 7　　 9.908　21.857　42.868　1.00　8.84　A　C
ATOM　 60　O　 VAL A　 7　　 9.894　21.964　44.109　1.00　7.73　A　O
ATOM　 61　N　 VAL A　 8　　 9.727　20.700　42.229　1.00　8.23　A　N
ATOM　 62　CA　VAL A　 8　　 9.594　19.431　42.916　1.00　8.30　A　C
ATOM　 63　CB　VAL A　 8　　 8.501　18.544　42.254　1.00　8.53　A　C
ATOM　 64　CG1 VAL A　 8　　 8.333　17.222　43.013　1.00　9.60　A　C
ATOM　 65　CG2 VAL A　 8　　 7.170　19.293　42.177　1.00　7.71　A　C
ATOM　 66　C　 VAL A　 8　　10.953　18.721　42.863　1.00　8.69　A　C
ATOM　 67　O　 VAL A　 8　　11.488　18.473　41.770　1.00　8.24　A　O
ATOM　 68　N　 VAL A　 9　　11.500　18.412　44.045　1.00　8.25　A　N
ATOM　 69　CA　VAL A　 9　　12.818　17.785　44.180　1.00　8.05　A　C
ATOM　 70　CB　VAL A　 9　　13.902　18.767　44.731　1.00　7.61　A　C
ATOM　 71　CG1 VAL A　 9　　14.003　20.036　43.872　1.00　8.10　A　C
ATOM　 72　CG2 VAL A　 9　　13.631　19.122　46.195　1.00　6.97　A　C
ATOM　 73　C　 VAL A　 9　　12.748　16.558　45.093　1.00　8.17　A　C
ATOM　 74　O　 VAL A　 9　　11.783　16.372　45.838　1.00　7.19　A　O
ATOM　 75　N　 GLY A　10　　13.788　15.734　45.033　1.00　8.72　A　N
ATOM　 76　CA　GLY A　10　　13.843　14.500　45.804　1.00　9.16　A　C
ATOM　 77　C　 GLY A　10　　14.633　13.415　45.098　1.00　9.80　A　C
ATOM　 78　O　 GLY A　10　　14.898　13.512　43.885　1.00　9.89　A　O
ATOM　 79　N　 ALA A　11　　15.003　12.385　45.863　1.00　9.65　A　N
ATOM　 80　CA　ALA A　11　　15.769　11.250　45.346　1.00 10.86　A　C
ATOM　 81　CB　ALA A　11　　16.130　10.277　46.499　1.00 10.67　A　C
ATOM　 82　C　 ALA A　11　　15.022　10.505　44.233　1.00 10.88　A　C
ATOM　 83　O　 ALA A　11　　13.790　10.611　44.110　1.00 10.76　A　O
ATOM　 84　N　 GLY A　12　　15.774　 9.750　43.434　1.00 11.24　A　N
ATOM　 85　CA　GLY A　12　　15.206　 8.928　42.359　1.00 10.78　A　C
ATOM　 86　C　 GLY A　12　　14.105　 8.016　42.847　1.00 11.07　A　C
ATOM　 87　O　 GLY A　12　　14.258　 7.335　43.874　1.00 11.76　A　O
ATOM　 88　N　 GLY A　13　　12.978　 8.027　42.137　1.00 10.20　A　N
ATOM　 89　CA　GLY A　13　　11.881　 7.082　42.392　1.00　9.77　A　C
ATOM　 90　C　 GLY A　13　　10.913　 7.358　43.536　1.00　8.85　A　C
ATOM　 91　O　 GLY A　13　　10.046　 6.536　43.830　1.00　9.22　A　O
ATOM　 92　N　 VAL A　14　　11.041　 8.508　44.176　1.00　8.30　A　N
ATOM　 93　CA　VAL A　14　　10.162　 8.860　45.306　1.00　6.92　A　C
ATOM　 94　CB　VAL A　14　　10.777　 9.978　46.182　1.00　6.88　A　C
ATOM　 95　CG1 VAL A　14　　12.096　 9.508　46.788　1.00　6.05　A　C
ATOM　 96　CG2 VAL A　14　　10.943　11.285　45.386　1.00　6.24　A　C
ATOM　 97　C　 VAL A　14　　 8.741　 9.255　44.879　1.00　6.72　A　C
ATOM　 98　O　 VAL A　14　　 7.822　 9.231　45.686　1.00　6.83　A　O
ATOM　 99　N　 GLY A　15　　 8.577　 9.624　43.613　1.00　6.35　A　N
ATOM　100　CA　GLY A　15　　 7.275　 9.984　43.048　1.00　6.71　A　C
ATOM　101　C　 GLY A　15　　 7.154　11.448　42.630　1.00　7.25　A　C
ATOM　102　O　 GLY A　15　　 6.049　11.985　42.589　1.00　7.37　A　O
ATOM　103　N　 LYS A　16　　 8.272　12.095　42.297　1.00　7.30　A　N
ATOM　104　CA　LYS A　16　　 8.226　13.494　41.845　1.00　8.18　A　C
ATOM　105　CB　LYS A　16　　 9.635　14.045　41.553　1.00　7.92　A　C
ATOM　106　CG　LYS A　16　　10.605　14.012　42.740　1.00　8.84　A　C
ATOM　107　CD　LYS A　16　　12.022　14.454　42.329　1.00　7.52　A　C
ATOM　108　CE　LYS A　16　　12.598　13.551　41.234　1.00　9.03　A　C
ATOM　109　NZ　LYS A　16　　12.901　12.173　41.740　1.00　8.66　A　N
ATOM　110　C　 LYS A　16　　 7.334　13.679　40.607　1.00　8.27　A　C
ATOM　111　O　 LYS A　16　　 6.462　14.562　40.587　1.00　8.54　A　O
ATOM　112　N　 SER A　17　　 7.551　12.857　39.576　1.00　8.60　A　N
ATOM　113　CA　SER A　17　　 6.746　12.940　38.350　1.00　8.91　A　C
ATOM　114　CB　SER A　17　　 7.320　12.071　37.227　1.00　8.86　A　C
ATOM　115　OG　SER A　17　　 8.668　12.417　36.939　1.00　8.40　A　O
ATOM　116　C　 SER A　17　　 5.302　12.545　38.605　1.00　9.48　A　C
ATOM　117　O　 SER A　17　　 4.379　13.206　38.128　1.00 10.16　A　O
ATOM　118　N　 ALA A　18　　 5.107　11.453　39.340　1.00　9.45　A　N
ATOM　119　CA　ALA A　18　　 3.769　10.936　39.613　1.00　9.87　A　C
ATOM　120　CB　ALA A　18　　 3.835　 9.643　40.482　1.00　9.43　A　C
ATOM　121　C　 ALA A　18　　 2.919　11.989　40.302　1.00　9.99　A　C
ATOM　122　O　 ALA A　18　　 1.754　12.154　39.966　1.00 10.31　A　O
ATOM　123　N　 LEU A　19　　 3.506　12.700　41.268　1.00 10.11　A　N
ATOM　124　CA　LEU A　19　　 2.803　13.776　41.979　1.00　9.68　A　C
ATOM　125　CB　LEU A　19　　 3.637　14.297　43.154　1.00　9.48　A　C
ATOM　126　CG　LEU A　19　　 3.717　13.364　44.371　1.00　9.48　A　C
ATOM　127　CD1 LEU A　19　　 4.826　13.799　45.323　1.00 10.17　A　C
ATOM　128　CD2 LEU A　19　　 2.376　13.293　45.095　1.00　9.19　A　C
ATOM　129　C　 LEU A　19　　 2.442　14.936　41.056　1.00　9.93　A　C
ATOM　130　O　 LEU A　19　　 1.302　15.425　41.065　1.00　9.67　A　O
ATOM　131　N　 THR A　20　　 3.422　15.361　40.267　1.00 10.20　A　N
ATOM　132　CA　THR A　20　　 3.260　16.478　39.348　1.00 10.89　A　C
ATOM　133　CB　THR A　20　　 4.588　16.793　38.625　1.00 10.66　A　C
ATOM　134　OG1 THR A　20　　 5.606　17.091　39.589　1.00 11.41　A　O
ATOM　135　CG2 THR A　20　　 4.434　17.975　37.669　1.00 11.90　A　C
ATOM　136　C　 THR A　20　　 2.157　16.146　38.334　1.00 11.11　A　C
ATOM　137　O　 THR A　20　　 1.231　16.941　38.118　1.00 10.73　A　O
ATOM　138　N　 ILE A　21　　 2.271　14.969　37.721　1.00 11.75　A　N
ATOM　139　CA　ILE A　21　　 1.299　14.503　36.732　1.00 12.75　A　C
ATOM　140　CB　ILE A　21　　 1.731　13.147　36.071　1.00 12.55　A　C
ATOM　141　CG1 ILE A　21　　 3.094　13.264　35.346　1.00 12.58　A　C
ATOM　142　CD1 ILE A　21　　 3.239　14.440　34.359　1.00 14.52　A　C
ATOM　143　CG2 ILE A　21　　 0.627　12.605　35.136　1.00 14.14　A　C
ATOM　144　C　 ILE A　21　　-0.111　14.397　37.316　1.00 13.34　A　C
ATOM　145　O　 ILE A　21　　-1.079　14.825　36.675　1.00 13.22　A　O
ATOM　146　N　 GLN A　22　　-0.231　13.840　38.525　1.00 14.19　A　N
ATOM　147　CA　GLN A　22　　-1.536　13.752　39.193　1.00 15.53　A　C
ATOM　148　CB　GLN A　22　　-1.443　12.988　40.519　1.00 15.78　A　C
ATOM　149　CG　GLN A　22　　-1.482　11.470　40.355　1.00 18.67　A　C
ATOM　150　CD　GLN A　22　　-2.896　10.935　40.047　1.00 22.37　A　C
ATOM　151　OE1 GLN A　22　　-3.622　11.477　39.209　1.00 23.05　A　O
ATOM　152　NE2 GLN A　22　　-3.271　 9.851　40.719　1.00 23.86　A　N
ATOM　153　C　 GLN A　22　　-2.181　15.114　39.422　1.00 15.73　A　C
ATOM　154　O　 GLN A　22　　-3.408　15.251　39.351　1.00 15.93　A　O
ATOM　155　N　 LEU A　23　　-1.370　16.124　39.709　1.00 15.98　A　N
ATOM　156　CA　LEU A　23　　-1.922　17.468　39.875　1.00 16.77　A　C
ATOM　157　CB　LEU A　23　　-0.927　18.406　40.567　1.00 16.48　A　C
ATOM　158　CG　LEU A　23　　-1.471　19.799　40.911　1.00 16.23　A　C
ATOM　159　CD1 LEU A　23　　-0.378　20.833　40.801　1.00 15.11　A　C
ATOM　160　CD2 LEU A　23　　-2.127　19.830　42.286　1.00 14.19　A　C
ATOM　161　C　 LEU A　23　　-2.376　18.070　38.536　1.00 17.56　A　C
ATOM　162　O　 LEU A　23　　-3.496　18.571　38.437　1.00 17.26　A　O
ATOM　163　N　 ILE A　24　　-1.512　17.992　37.520　1.00 18.79　A　N
ATOM　164　CA　ILE A　24　　-1.669　18.792　36.281　1.00 20.27　A　C
ATOM　165　CB　ILE A　24　　-0.295　19.359　35.758　1.00 19.86　A　C
ATOM　166　CG1 ILE A　24　　 0.616　18.249　35.225　1.00 19.89　A　C
ATOM　167　CD1 ILE A　24　　 0.531　18.021　33.727　1.00 20.88　A　C
ATOM　168　CG2 ILE A　24　　 0.433　20.136　36.831　1.00 19.15　A　C
ATOM　169　C　 ILE A　24　　-2.388　18.116　35.105　1.00 21.48　A　C
ATOM　170　O　 ILE A　24　　-2.708　18.776　34.102　1.00 21.90　A　O
ATOM　171　N　 GLN A　25　　-2.607　16.808　35.204　1.00 22.64　A　N
ATOM　172　CA　GLN A　25　　-3.252　16.045　34.128　1.00 23.70　A　C
ATOM　173　CB　GLN A　25　　-3.396　14.570　34.523　1.00 23.75　A　C
ATOM　174　CG　GLN A　25　　-2.377　13.633　33.889　1.00 25.51　A　C
ATOM　175　CD　GLN A　25　　-2.648　13.340　32.406　1.00 28.31　A　C
ATOM　176　OE1 GLN A　25　　-3.036　14.225　31.637　1.00 27.07　A　O
ATOM　177　NE2 GLN A　25　　-2.422　12.090　32.003　1.00 28.49　A　N
ATOM　178　C　 GLN A　25　　-4.632　16.593　33.757　1.00 23.79　A　C
ATOM　179　O　 GLN A　25　　-5.449　16.870　34.629　1.00 24.17　A　O
ATOM　180　N　 ASN A　26　　-4.884　16.752　32.461　1.00 23.76　A　N
ATOM　181　CA　ASN A　26　　-6.245　16.999　31.993　1.00 23.55　A　C
ATOM　182　CB　ASN A　26　　-6.264　18.081　30.915　1.00 23.23　A　C
ATOM　183　CG　ASN A　26　　-5.359　17.757　29.762　1.00 22.44　A　C
ATOM　184　OD1 ASN A　26　　-5.248　16.601　29.349　1.00 21.99　A　O
ATOM　185　ND2 ASN A　26　　-4.698　18.771　29.235　1.00 20.97　A　N
ATOM　186　C　 ASN A　26　　-6.885　15.694　31.504　1.00 23.95　A　C
ATOM　187　O　 ASN A　26　　-8.002　15.689　30.967　1.00 23.99　A　O
ATOM　188　N　 HIS A　27　　-6.149　14.596　31.693　1.00 23.69　A　N
ATOM　189　CA　HIS A　27　　-6.598　13.229　31.396　1.00 23.98　A　C
ATOM　190　CB　HIS A　27　　-7.699　12.791　32.383　1.00 24.82　A　C
ATOM　191　CG　HIS A　27　　-7.234　12.749　33.807　1.00 26.80　A　C
ATOM　192　ND1 HIS A　27　　-6.401　11.761　34.289　1.00 29.98　A　N
ATOM　193　CE1 HIS A　27　　-6.139　11.989　35.565　1.00 30.84　A　C
ATOM　194　NE2 HIS A　27　　-6.768　13.095　35.927　1.00 31.02　A　N
ATOM　195　CD2 HIS A　27　　-7.451　13.595　34.843　1.00 29.05　A　C
ATOM　196　C　 HIS A　27　　-6.938　12.890　29.921　1.00 23.71　A　C
ATOM　197　O　 HIS A　27　　-7.457　11.811　29.626　1.00 23.65　A　O
ATOM　198　N　 PHE A　28　　-6.610　13.791　28.998　1.00 23.08　A　N
ATOM　199　CA　PHE A　28　　-6.696　13.479　27.578　1.00 22.42　A　C
ATOM　200　CB　PHE A　28　　-6.285　14.681　26.728　1.00 21.91　A　C
ATOM　201　CG　PHE A　28　　-6.590　14.516　25.260　1.00 19.22　A　C
ATOM　202　CD1 PHE A　28　　-7.899　14.660　24.785　1.00 16.01　A　C
ATOM　203　CE1 PHE A　28　　-8.189　14.510　23.429　1.00 15.03　A　C
ATOM　204　CZ　PHE A　28　　-7.172　14.216　22.536　1.00 13.95　A　C
ATOM　205　CE2 PHE A　28　　-5.857　14.067　22.996　1.00 14.41　A　C
ATOM　206　CD2 PHE A　28　　-5.575　14.214　24.356　1.00 15.82　A　C
ATOM　207　C　 PHE A　28　　-5.819　12.268　27.244　1.00 23.38　A　C
ATOM　208　O　 PHE A　28　　-6.265　11.335　26.577　1.00 22.77　A　O
ATOM　209　N　 VAL A　29　　-4.573　12.302　27.707　1.00 24.36　A　N
ATOM　210　CA　VAL A　29　　-3.663　11.167　27.602　1.00 26.02　A　C
ATOM　211　CB　VAL A　29　　-2.180　11.639　27.529　1.00 25.99　A　C
ATOM　212　CG1 VAL A　29　　-1.236　10.461　27.298　1.00 25.64　A　C
ATOM　213　CG2 VAL A　29　　-1.999　12.691　26.426　1.00 25.29　A　C
ATOM　214　C　 VAL A　29　　-3.906　10.254　28.817　1.00 27.58　A　C
ATOM　215　O　 VAL A　29　　-3.836　10.706　29.972　1.00 27.77　A　O
ATOM　216　N　 ASP A　30　　-4.223　 8.986　28.557　1.00 29.49　A　N
ATOM　217　CA　ASP A　30　　-4.573　 8.039　29.625　1.00 31.55　A　C
ATOM　218　CB　ASP A　30　　-4.960　 6.667　29.048　1.00 31.81　A　C
ATOM　219　CG　ASP A　30　　-6.274　 6.698　28.276　1.00 33.80　A　C
ATOM　220　OD1 ASP A　30　　-6.978　 7.739　28.310　1.00 35.87　A　O
ATOM　221　OD2 ASP A　30　　-6.606　 5.669　27.632　1.00 35.84　A　O
ATOM　222　C　 ASP A　30　　-3.432　 7.881　30.623　1.00 32.37　A　C
ATOM　223　O　 ASP A　30　　-3.594　 8.140　31.826　1.00 32.72　A　O
ATOM　224　N　 GLU A　31　　-2.277　 7.473　30.106　1.00 33.35　A　N
ATOM　225　CA　GLU A　31　　-1.090　 7.256　30.925　1.00 34.39　A　C
ATOM　226　CB　GLU A　31　　-0.747　 5.757　30.991　1.00 34.68　A　C
ATOM　227　CG　GLU A　31　　-1.680　 4.959　31.924　1.00 36.89　A　C
ATOM　228　CD　GLU A　31　　-1.910　 3.502　31.494　1.00 40.15　A　C
ATOM　229　OE1 GLU A　31　　-1.313　 3.044　30.490　1.00 41.57　A　O
ATOM　230　OE2 GLU A　31　　-2.707　 2.811　32.171　1.00 41.17　A　O
ATOM　231　C　 GLU A　31　　 0.074　 8.080　30.376　1.00 34.21　A　C
ATOM　232　O　 GLU A　31　　 0.354　 8.065　29.179　1.00 34.58　A　O
ATOM　233　N　 TYR A　32　　 0.726　 8.823　31.258　1.00 34.13　A　N
ATOM　234　CA　TYR A　32　　 1.877　 9.622　30.880　1.00 34.10　A　C
ATOM　235　CB　TYR A　32　　 1.471　11.093　30.744　1.00 33.67　A　C
ATOM　236　CG　TYR A　32　　 2.558　11.971　30.191　1.00 32.77　A　C
ATOM　237　CD1 TYR A　32　　 2.920　11.895　28.849　1.00 31.89　A　C
ATOM　238　CE1 TYR A　32　　 3.927　12.699　28.333　1.00 31.15　A　C
ATOM　239　CZ　TYR A　32　　 4.579　13.589　29.162　1.00 30.60　A　C
ATOM　240　OH　TYR A　32　　 5.573　14.379　28.646　1.00 30.32　A　O
ATOM　241　CE2 TYR A　32　　 4.240　13.684　30.504　1.00 30.54　A　C
ATOM　242　CD2 TYR A　32　　 3.237　12.876　31.010　1.00 31.18　A　C
ATOM　243　C　 TYR A　32　　 2.998　 9.443　31.908　1.00 34.53　A　C
ATOM　244　O　 TYR A　32　　 2.890　 9.915　33.043　1.00 34.42　A　O
ATOM　245　N　 ASP A　33　　 4.058　 8.740　31.508　1.00 35.17　A　N
ATOM　246　CA　ASP A　33　　 5.217　 8.487　32.384　1.00 35.72　A　C
ATOM　247　CB　ASP A　33　　 5.540　 6.983　32.450　1.00 36.22　A　C
ATOM　248　CG　ASP A　33　　 4.496　 6.182　33.212　1.00 38.21　A　C
ATOM　249　OD1 ASP A　33　　 3.336　 6.644　33.343　1.00 39.81　A　O
ATOM　250　OD2 ASP A　33　　 4.840　 5.066　33.671　1.00 40.37　A　O
ATOM　251　C　 ASP A　33　　 6.459　 9.252　31.915　1.00 35.22　A　C
ATOM　252　O　 ASP A　33　　 7.267　 8.708　31.152　1.00 35.40　A　O
ATOM　253　N　 PRO A　34　　 6.637　10.500　32.388　1.00 34.73　A　N
ATOM　254　CA　PRO A　34　　 7.733　11.319　31.855　1.00 34.36　A　C
ATOM　255　CB　PRO A　34　　 7.530　12.682　32.525　1.00 34.58　A　C
ATOM　256　CG　PRO A　34　　 6.341　12.531　33.462　1.00 34.52　A　C
ATOM　257　CD　PRO A　34　　 6.064　11.077　33.615　1.00 34.58　A　C
ATOM　258　C　 PRO A　34　　 9.100　10.733　32.208　1.00 33.92　A　C
ATOM　259　O　 PRO A　34　　 9.312　10.263　33.336　1.00 34.16　A　O
ATOM　260　N　 SER A　35　　10.010　10.740　31.239　1.00 33.46　A　N
ATOM　261　CA　SER A　35　　11.304　10.082　31.397　1.00 32.73　A　C
ATOM　262　CB　SER A　35　　11.732　 9.399　30.100　1.00 32.98　A　C
ATOM　263　OG　SER A　35　　10.635　 8.745　29.484　1.00 34.43　A　O
ATOM　264　C　 SER A　35　　12.383　11.045　31.849　1.00 31.84　A　C
ATOM　265　O　 SER A　35　　13.340　10.640　32.520　1.00 32.25　A　O
ATOM　266　N　 ILE A　36　　12.242　12.313　31.476　1.00 30.14　A　N
ATOM　267　CA　ILE A　36　　13.198　13.317　31.905　1.00 28.75　A　C
ATOM　268　CB　ILE A　36　　14.162　13.763　30.754　1.00 29.27　A　C
ATOM　269　CG1 ILE A　36　　13.431　14.576　29.681　1.00 29.37　A　C
ATOM　270　CD1 ILE A　36　　14.373　15.379　28.808　1.00 29.56　A　C
ATOM　271　CG2 ILE A　36　　14.923　12.550　30.157　1.00 29.93　A　C
ATOM　272　C　 ILE A　36　　12.482　14.506　32.542　1.00 27.40　A　C
ATOM　273　O　 ILE A　36　　11.249　14.603　32.480　1.00 27.57　A　O
ATOM　274　N　 GLU A　37　　13.254　15.389　33.167　1.00 25.08　A　N
ATOM　275　CA　GLU A　37　　12.710　16.594　33.780　1.00 23.56　A　C
ATOM　276　CB　GLU A　37　　13.783　17.381　34.557　1.00 23.80　A　C
ATOM　277　CG　GLU A　37　　15.132　17.483　33.897　1.00 25.96　A　C
ATOM　278　CD　GLU A　37　　16.113　18.333　34.690　1.00 28.04　A　C
ATOM　279　OE1 GLU A　37　　16.191　18.213　35.944　1.00 28.54　A　O
ATOM　280　OE2 GLU A　37　　16.809　19.132　34.041　1.00 28.67　A　O
ATOM　281　C　 GLU A　37　　11.977　17.485　32.776　1.00 21.87　A　C
ATOM　282　O　 GLU A　37　　12.287　17.496　31.579　1.00 20.92　A　O
ATOM　283　N　 ASP A　38　　10.977　18.206　33.271　1.00 19.87　A　N
ATOM　284　CA　ASP A　38　　10.138　19.019　32.408　1.00 18.31　A　C
ATOM　285　CB　ASP A　38　　 9.199　18.129　31.575　1.00 17.96　A　C
ATOM　286　CG　ASP A　38　　 9.084　18.583　30.116　1.00 17.57　A　C
ATOM　287　OD1 ASP A　38　　 8.826　17.726　29.248　1.00 17.12　A　O
ATOM　288　OD2 ASP A　38　　 9.246　19.784　29.823　1.00 16.90　A　O
ATOM　289　C　 ASP A　38　　 9.337　20.014　33.236　1.00 17.68　A　C
ATOM　290　O　 ASP A　38　　 9.287　19.927　34.474　1.00 16.98　A　O
ATOM　291　N　 SER A　39　　 8.730　20.962　32.536　1.00 16.73　A　N
ATOM　292　CA　SER A　39　　 7.926　22.005　33.145　1.00 17.05　A　C
ATOM　293　CB　SER A　39　　 8.389　23.367　32.636　1.00 16.88　A　C
ATOM　294　OG　SER A　39　　 8.127　24.356　33.601　1.00 20.69　A　O
ATOM　295　C　 SER A　39　　 6.471　21.794　32.758　1.00 16.19　A　C
ATOM　296　O　 SER A　39　　 6.183　21.466　31.605　1.00 16.22　A　O
ATOM　297　N　 TYR A　40　　 5.566　21.983　33.716　1.00 15.53　A　N
ATOM　298　CA　TYR A　40　　 4.124　21.799　33.508　1.00 15.19　A　C
ATOM　299　CB　TYR A　40　　 3.636　20.502　34.165　1.00 14.92　A　C
ATOM　300　CG　TYR A　40　　 4.410　19.276　33.755　1.00 14.21　A　C
ATOM　301　CD1 TYR A　40　　 5.584　18.915　34.422　1.00 12.74　A　C
ATOM　302　CE1 TYR A　40　　 6.309　17.788　34.040　1.00 14.20　A　C
ATOM　303　CZ　TYR A　40　　 5.858　17.014　32.977　1.00 13.41　A　C
ATOM　304　OH　TYR A　40　　 6.570　15.904　32.606　1.00 11.86　A　O
ATOM　305　CE2 TYR A　40　　 4.698　17.351　32.295　1.00 12.39　A　C
ATOM　306　CD2 TYR A　40　　 3.979　18.480　32.688　1.00 13.90　A　C
ATOM　307　C　 TYR A　40　　 3.344　22.985　34.075　1.00 15.58　A　C
ATOM　308　O　 TYR A　40　　 3.846　23.704　34.937　1.00 14.95　A　O
ATOM　309　N　 ARG A　41　　 2.132　23.201　33.570　1.00 15.73　A　N
ATOM　310　CA　ARG A　41　　 1.316　24.324　34.030　1.00 17.13　A　C
ATOM　311　CB　ARG A　41　　 1.116　25.390　32.939　1.00 17.38　A　C
ATOM　312　CG　ARG A　41　　 2.430　25.958　32.408　1.00 20.19　A　C
ATOM　313　CD　ARG A　41　　 2.221　27.115　31.445　1.00 24.31　A　C
ATOM　314　NE　ARG A　41　　 2.672　28.369　32.043　1.00 28.93　A　N
ATOM　315　CZ　ARG A　41　　 2.913　29.486　31.363　1.00 31.28　A　C
ATOM　316　NH1 ARG A　41　　 3.330　30.570　32.006　1.00 32.30　A　N
ATOM　317　NH2 ARG A　41　　 2.743　29.521　30.043　1.00 32.56　A　N
ATOM　318　C　 ARG A　41　　-0.025　23.846　34.536　1.00 17.03　A　C
ATOM　319　O　 ARG A　41　　-0.582　22.862　34.032　1.00 16.70　A　O
ATOM　320　N　 LYS A　42　　-0.533　24.561　35.533　1.00 17.08　A　N
ATOM　321　CA　LYS A　42　　-1.842　24.292　36.099　1.00 17.33　A　C
ATOM　322　CB　LYS A　42　　-1.712　23.284　37.245　1.00 17.70　A　C
ATOM　323　CG　LYS A　42　　-2.942　23.115　38.135　1.00 19.39　A　C
ATOM　324　CD　LYS A　42　　-3.973　22.186　37.540　1.00 20.64　A　C
ATOM　325　CE　LYS A　42　　-4.852　21.620　38.654　1.00 22.10　A　C
ATOM　326　NZ　LYS A　42　　-6.036　20.924　38.104　1.00 24.12　A　N
ATOM　327　C　 LYS A　42　　-2.475　25.599　36.569　1.00 17.28　A　C
ATOM　328　O　 LYS A　42　　-1.878　26.364　37.347　1.00 16.39　A　O
ATOM　329　N　 GLN A　43　　-3.679　25.860　36.073　1.00 17.16　A　N
ATOM　330　CA　GLN A　43　　-4.453　27.002　36.512　1.00 18.13　A　C
ATOM　331　CB　GLN A　43　　-5.183　27.632　35.322　1.00 19.02　A　C
ATOM　332　CG　GLN A　43　　-6.014　28.870　35.671　1.00 23.34　A　C
ATOM　333　CD　GLN A　43　　-6.638　29.520　34.440　1.00 27.82　A　C
ATOM　334　OE1 GLN A　43　　-7.866　29.562　34.290　1.00 29.48　A　O
ATOM　335　NE2 GLN A　43　　-5.787　30.014　33.544　1.00 28.91　A　N
ATOM　336　C　 GLN A　43　　-5.441　26.515　37.566　1.00 17.40　A　C
ATOM　337　O　 GLN A　43　　-6.170　25.556　37.340　1.00 17.31　A　O
ATOM　338　N　 VAL A　44　　-5.445　27.163　38.725　1.00 16.56　A　N
ATOM　339　CA　VAL A　44　　-6.332　26.765　39.799　1.00 15.74　A　C
ATOM　340　CB　VAL A　44　　-5.738　25.563　40.587　1.00 16.43　A　C
ATOM　341　CG1 VAL A　44　　-4.393　25.934　41.238　1.00 15.67　A　C
ATOM　342　CG2 VAL A　44　　-6.753　24.994　41.598　1.00 17.22　A　C
ATOM　343　C　 VAL A　44　　-6.653　27.962　40.697　1.00 15.43　A　C
ATOM　344　O　 VAL A　44　　-5.850　28.894　40.832　1.00 14.83　A　O
ATOM　345　N　 VAL A　45　　-7.850　27.948　41.278　1.00 15.01　A　N
ATOM　346　CA　VAL A　45　　-8.231　28.970　42.242　1.00 14.43　A　C
ATOM　347　CB　VAL A　45　　-9.744　29.322　42.171　1.00 14.47　A　C
ATOM　348　CG1 VAL A　45　 -10.070　30.467　43.140　1.00 14.21　A　C
ATOM　349　CG2 VAL A　45　 -10.157　29.713　40.749　1.00 14.22　A　C
ATOM　350　C　 VAL A　45　　-7.840　28.508　43.647　1.00 14.26　A　C
ATOM　351　O　 VAL A　45　　-8.223　27.425　44.095　1.00 13.98　A　O
ATOM　352　N　 ILE A　46　　-7.058　29.323　44.338　1.00 14.05　A　N
ATOM　353　CA　ILE A　46　　-6.629　28.986　45.698　1.00 14.63　A　C
ATOM　354　CB　ILE A　46　　-5.113　28.655　45.762　1.00 14.45　A　C
ATOM　355　CG1 ILE A　46　　-4.769　27.501　44.808　1.00 14.27　A　C
ATOM　356　CD1 ILE A　46　　-3.271　27.326　44.567　1.00 16.00　A　C
ATOM　357　CG2 ILE A　46　　-4.688　28.335　47.191　1.00 15.09　A　C
ATOM　358　C　 ILE A　46　　-6.976　30.156　46.603　1.00 15.08　A　C
ATOM　359　O　 ILE A　46　　-6.404　31.249　46.472　1.00 15.07　A　O
ATOM　360　N　 ASP A　47　　-7.931　29.924　47.505　1.00 15.77　A　N
ATOM　361　CA　ASP A　47　　-8.436　30.951　48.425　1.00 16.32　A　C
ATOM　362　CB　ASP A　47　　-7.376　31.299　49.485　1.00 16.43　A　C
ATOM　363　CG　ASP A　47　　-6.795　30.048　50.151　1.00 17.53　A　C
ATOM　364　OD1 ASP A　47　　-5.575　30.025　50.444　1.00 18.35　A　O
ATOM　365　OD2 ASP A　47　　-7.561　29.072　50.350　1.00 15.08　A　O
ATOM　366　C　 ASP A　47　　-8.951　32.177　47.660　1.00 16.72　A　C
ATOM　367　O　 ASP A　47　　-8.685　33.328　48.029　1.00 16.49　A　O
ATOM　368　N　 GLY A　48　　-9.693　31.909　46.584　1.00 17.17　A　N
ATOM　369　CA　GLY A　48　 -10.314　32.968　45.778　1.00 17.52　A　C
ATOM　370　C　 GLY A　48　　-9.421　33.618　44.729　1.00 18.32　A　C
ATOM　371　O　 GLY A　48　　-9.909　34.373　43.895　1.00 18.45　A　O
ATOM　372　N　 GLU A　49　　-8.119　33.325　44.767　1.00 18.68　A　N
ATOM　373　CA　GLU A　49　　-7.148　33.914　43.846　1.00 19.22　A　C
ATOM　374　CB　GLU A　49　　-5.837　34.223　44.596　1.00 19.88　A　C
ATOM　375　CG　GLU A　49　　-4.665　34.695　43.712　1.00 23.33　A　C
ATOM　376　CD　GLU A　49　　-3.334　34.828　44.478　1.00 28.53　A　C
ATOM　377　OE1 GLU A　49　　-2.831　33.814　45.032　1.00 29.54　A　O
ATOM　378　OE2 GLU A　49　　-2.780　35.953　44.511　1.00 30.09　A　O
ATOM　379　C　 GLU A　49　　-6.900　32.945　42.693　1.00 18.52　A　C
ATOM　380　O　 GLU A　49　　-6.613　31.773　42.924　1.00 18.07　A　O
ATOM　381　N　 THR A　50　　-7.020　33.421　41.455　1.00 17.95　A　N
ATOM　382　CA　THR A　50　　-6.687　32.578　40.307　1.00 17.89　A　C
ATOM　383　CB　THR A　50　　-7.346　33.050　39.000　1.00 18.02　A　C
ATOM　384　OG1 THR A　50　　-8.746　33.248　39.222　1.00 18.50　A　O
ATOM　385　CG2 THR A　50　　-7.174　31.996　37.919　1.00 17.90　A　C
ATOM　386　C　 THR A　50　　-5.176　32.481　40.144　1.00 17.26　A　C
ATOM　387　O　 THR A　50　　-4.497　33.488　39.942　1.00 17.59　A　O
ATOM　388　N　 CYS A　51　　-4.656　31.265　40.235　1.00 16.52　A　N
ATOM　389　CA　CYS A　51　　-3.211　31.061　40.178　1.00 16.57　A　C
ATOM　390　CB　CYS A　51　　-2.702　30.282　41.387　1.00 16.02　A　C
ATOM　391　SG　CYS A　51　　-3.208　30.968　42.950　1.00 18.33　A　S
ATOM　392　C　 CYS A　51　　-2.813　30.324　38.925　1.00 16.13　A　C
ATOM　393　O　 CYS A　51　　-3.550　29.495　38.424　1.00 16.79　A　O
ATOM　394　N　 LEU A　52　　-1.632　30.640　38.430　1.00 15.24　A　N
ATOM　395　CA　LEU A　52　　-1.013　29.836　37.419　1.00 15.14　A　C
ATOM　396　CB　LEU A　52　　-0.700　30.666　36.167　1.00 15.02　A　C
ATOM　397　CG　LEU A　52　　 0.105　29.932　35.087　1.00 16.52　A　C
ATOM　398　CD1 LEU A　52　　 0.681　30.922　34.071　1.00 19.21　A　C
ATOM　399　CD2 LEU A　52　　-0.741　28.855　34.374　1.00 18.64　A　C
ATOM　400　C　 LEU A　52　　 0.249　29.269　38.058　1.00 14.31　A　C
ATOM　401　O　 LEU A　52　　 1.171　30.010　38.416　1.00 14.05　A　O
ATOM　402　N　 LEU A　53　　 0.245　27.956　38.241　1.00 13.35　A　N
ATOM　403　CA　LEU A　53　　 1.371　27.240　38.803　1.00 13.37　A　C
ATOM　404　CB　LEU A　53　　 0.888　26.090　39.705　1.00 13.18　A　C
ATOM　405　CG　LEU A　53　　-0.228　26.383　40.722　1.00 11.76　A　C
ATOM　406　CD1 LEU A　53　　-0.537　25.166　41.596　1.00　9.72　A　C
ATOM　407　CD2 LEU A　53　　 0.131　27.589　41.603　1.00 10.49　A　C
ATOM　408　C　 LEU A　53　　 2.248　26.718　37.683　1.00 13.50　A　C
ATOM　409　O　 LEU A　53　　 1.796　25.959　36.828　1.00 13.84　A　O
ATOM　410　N　 ASP A　54　　 3.493　27.166　37.664　1.00 13.53　A　N
ATOM　411　CA　ASP A　54　　 4.503　26.572　36.802　1.00 14.04　A　C
ATOM　412　CB　ASP A　54　　 5.501　27.632　36.327　1.00 14.65　A　C
ATOM　413　CG　ASP A　54　　 4.866　28.674　35.453　1.00 17.54　A　C
ATOM　414　OD1 ASP A　54　　 3.934　28.333　34.688　1.00 19.89　A　O
ATOM　415　OD2 ASP A　54　　 5.317　29.838　35.527　1.00 22.58　A　O
ATOM　416　C　 ASP A　54　　 5.230　25.571　37.660　1.00 13.43　A　C
ATOM　417　O　 ASP A　54　　 5.864　25.948　38.660　1.00 13.18　A　O
ATOM　418　N　 ILE A　55　　 5.128　24.300　37.292　1.00 12.63　A　N
ATOM　419　CA　ILE A　55　　 5.703　23.244　38.107　1.00 12.38　A　C
ATOM　420　CB　ILE A　55　　 4.645　22.241　38.600　1.00 12.65　A　C
ATOM　421　CG1 ILE A　55　　 3.534　22.990　39.345　1.00 12.40　A　C
ATOM　422　CD1 ILE A　55　　 2.211　22.271　39.361　1.00 14.07　A　C
ATOM　423　CG2 ILE A　55　　 5.301　21.199　39.535　1.00 12.01　A　C
ATOM　424　C　 ILE A　55　　 6.826　22.530　37.377　1.00 12.58　A　C
ATOM　425　O　 ILE A　55　　 6.632　21.963　36.287　1.00 11.81　A　O
ATOM　426　N　 LEU A　56　　 8.001　22.578　38.000　1.00 12.43　A　N
ATOM　427　CA　LEU A　56　　 9.186　21.932　37.474　1.00 12.98　A　C
ATOM　428　CB　LEU A　56　　10.395　22.854　37.592　1.00 12.93　A　C
ATOM　429　CG　LEU A　56　　11.676　22.336　36.959　1.00 13.56　A　C
ATOM　430　CD1 LEU A　56　　11.648　22.516　35.440　1.00 14.25　A　C
ATOM　431　CD2 LEU A　56　　12.798　23.104　37.558　1.00 13.82　A　C
ATOM　432　C　 LEU A　56　　 9.455　20.617　38.195　1.00 13.19　A　C
ATOM　433　O　 LEU A　56　　 9.742　20.575　39.409　1.00 12.57　A　O
ATOM　434　N　 ASP A　57　　 9.367　19.553　37.420　1.00 13.21　A　N
ATOM　435　CA　ASP A　57　　 9.580　18.205　37.897　1.00 14.26　A　C
ATOM　436　CB　ASP A　57　　 8.612　17.253　37.165　1.00 13.39　A　C
ATOM　437　CG　ASP A　57　　 8.943　15.778　37.373　1.00 15.72　A　C
ATOM　438　OD1 ASP A　57　　 9.450　15.425　38.458　1.00 16.30　A　O
ATOM　439　OD2 ASP A　57　　 8.687　14.962　36.441　1.00 17.25　A　O
ATOM　440　C　 ASP A　57　　11.047　17.892　37.607　1.00 14.44　A　C
ATOM　441　O　 ASP A　57　　11.404　17.631　36.467　1.00 14.14　A　O
ATOM　442　N　 THR A　58　　11.893　17.953　38.635　1.00 15.19　A　N
ATOM　443　CA　THR A　58　　13.344　17.784　38.454　1.00 16.37　A　C
ATOM　444　CB　THR A　58　　14.158　18.548　39.519　1.00 16.10　A　C
ATOM　445　OG1 THR A　58　　13.868　18.015　40.824　1.00 17.01　A　O
ATOM　446　CG2 THR A　58　　13.845　20.029　39.474　1.00 16.44　A　C
ATOM　447　C　 THR A　58　　13.773　16.322　38.494　1.00 17.11　A　C
ATOM　448　O　 THR A　58　　13.008　15.454　38.914　1.00 18.07　A　O
ATOM　449　N　 ALA A　59　　14.991　16.053　38.041　1.00 18.10　A　N
ATOM　450　CA　ALA A　59　　15.594　14.734　38.193　1.00 19.61　A　C
ATOM　451　CB　ALA A　59　　16.629　14.510　37.108　1.00 19.40　A　C
ATOM　452　C　 ALA A　59　　16.237　14.663　39.583　1.00 20.62　A　C
ATOM　453　O　 ALA A　59　　16.518　15.700　40.190　1.00 20.63　A　O
ATOM　454　N　 GLY A　60　　16.454　13.454　40.099　1.00 22.16　A　N
ATOM　455　CA　GLY A　60　　17.170　13.293　41.370　1.00 23.72　A　C
ATOM　456　C　 GLY A　60　　18.566　13.897　41.282　1.00 25.14　A　C
ATOM　457　O　 GLY A　60　　19.107　14.055　40.176　1.00 25.16　A　O
ATOM　458　N　 GLN A　61　　19.148　14.243　42.436　1.00 26.32　A　N
ATOM　459　CA　GLN A　61　　20.541　14.738　42.511　1.00 27.54　A　C
ATOM　460　CB　GLN A　61　　20.990　14.889　43.963　1.00 27.84　A　C
ATOM　461　CG　GLN A　61　　20.947　16.309　44.478　1.00 30.09　A　C
ATOM　462　CD　GLN A　61　　21.817　16.525　45.708　1.00 33.62　A　C
ATOM　463　OE1 GLN A　61　　22.228　15.572　46.375　1.00 36.07　A　O
ATOM　464　NE2 GLN A　61　　22.102　17.791　46.013　1.00 34.44　A　N
ATOM　465　C　 GLN A　61　　21.538　13.829　41.793　1.00 27.92　A　C
ATOM　466　O　 GLN A　61　　22.630　14.264　41.421　1.00 28.18　A　O
ATOM　467　N　 GLU A　62　　21.141　12.570　41.623　1.00 28.08　A　N
ATOM　468　CA　GLU A　62　　21.920　11.541　40.954　1.00 28.57　A　C
ATOM　469　CB　GLU A　62　　21.206　10.180　41.066　1.00 29.07　A　C
ATOM　470　CG　GLU A　62　　19.731　10.234　41.577　1.00 31.52　A　C
ATOM　471　CD　GLU A　62　　19.624　10.232　43.110　1.00 34.12　A　C
ATOM　472　OE1 GLU A　62　　18.768　 9.498　43.657　1.00 33.29　A　O
ATOM　473　OE2 GLU A　62　　20.409　10.956　43.771　1.00 35.85　A　O
ATOM　474　C　 GLU A　62　　22.194　11.858　39.491　1.00 28.07　A　C
ATOM　475　O　 GLU A　62　　23.317　11.672　39.017　1.00 28.46　A　O
ATOM　476　N　 GLU A　63　　21.165　12.318　38.783　1.00 27.05　A　N
ATOM　477　CA　GLU A　63　　21.252　12.597　37.348　1.00 26.13　A　C
ATOM　478　CB　GLU A　63　　19.894　12.400　36.675　1.00 26.66　A　C
ATOM　479　CG　GLU A　63　　19.665　10.992　36.174　1.00 30.10　A　C
ATOM　480　CD　GLU A　63　　18.988　10.973　34.813　1.00 33.49　A　C
ATOM　481　OE1 GLU A　63　　17.739　11.083　34.767　1.00 35.72　A　O
ATOM　482　OE2 GLU A　63　　19.706　10.842　33.792　1.00 33.68　A　O
ATOM　483　C　 GLU A　63　　21.759　13.999　37.059　1.00 24.51　A　C
ATOM　484　O　 GLU A　63　　21.510　14.930　37.834　1.00 24.62　A　O
ATOM　485　N　 TYR A　64　　22.456　14.158　35.935　1.00 22.41　A　N
ATOM　486　CA　TYR A　64　　22.976　15.467　35.568　1.00 20.02　A　C
ATOM　487　CB　TYR A　64　　24.234　15.347　34.704　1.00 20.07　A　C
ATOM　488　CG　TYR A　64　　24.832　16.692　34.378　1.00 18.39　A　C
ATOM　489　CD1 TYR A　64　　25.547　17.399　35.352　1.00 17.48　A　C
ATOM　490　CE1 TYR A　64　　26.089　18.644　35.083　1.00 17.21　A　C
ATOM　491　CZ　TYR A　64　　25.917　19.212　33.820　1.00 16.80　A　C
ATOM　492　OH　TYR A　64　　26.471　20.444　33.587　1.00 15.45　A　O
ATOM　493　CE2 TYR A　64　　25.191　18.542　32.827　1.00 16.06　A　C
ATOM　494　CD2 TYR A　64　　24.648　17.281　33.117　1.00 17.24　A　C
ATOM　495　C　 TYR A　64　　21.931　16.345　34.868　1.00 19.02　A　C
ATOM　496　O　 TYR A　64　　21.253　15.905　33.936　1.00 18.37　A　O
ATOM　497　N　 SER A　65　　21.828　17.587　35.324　1.00 17.76　A　N
ATOM　498　CA　SER A　65　　21.004　18.593　34.669　1.00 17.19　A　C
ATOM　499　CB　SER A　65　　19.670　18.747　35.407　1.00 17.25　A　C
ATOM　500　OG　SER A　65　　18.938　19.854　34.918　1.00 18.46　A　O
ATOM　501　C　 SER A　65　　21.761　19.918　34.633　1.00 16.58　A　C
ATOM　502　O　 SER A　65　　22.044　20.507　35.679　1.00 16.23　A　O
ATOM　503　N　 ALA A　66　　22.094　20.379　33.432　1.00 15.58　A　N
ATOM　504　CA　ALA A　66　　22.806　21.645　33.261　1.00 15.41　A　C
ATOM　505　CB　ALA A　66　　22.999　21.938　31.781　1.00 15.34　A　C
ATOM　506　C　 ALA A　66　　22.138　22.834　33.945　1.00 15.49　A　C
ATOM　507　O　 ALA A　66　　22.817　23.693　34.517　1.00 15.43　A　O
ATOM　508　N　 MET A　67　　20.809　22.871　33.915　1.00 15.92　A　N
ATOM　509　CA　MET A　67　　20.061　24.073　34.324　1.00 16.83　A　C
ATOM　510　CB　MET A　67　　18.866　24.314　33.380　1.00 17.22　A　C
ATOM　511　CG　MET A　67　　19.295　24.802　31.976　1.00 19.71　A　C
ATOM　512　SD　MET A　67　　17.935　24.973　30.769　1.00 27.32　A　S
ATOM　513　CE　MET A　67　　17.196　26.507　31.331　1.00 26.47　A　C
ATOM　514　C　 MET A　67　　19.635　24.087　35.796　1.00 16.72　A　C
ATOM　515　O　 MET A　67　　18.917　24.993　36.245　1.00 16.87　A　O
ATOM　516　N　 ARG A　68　　20.103　23.096　36.545　1.00 16.96　A　N
ATOM　517　CA　ARG A　68　　19.645　22.883　37.906　1.00 17.17　A　C
ATOM　518　CB　ARG A　68　　20.347　21.682　38.536　1.00 17.53　A　C
ATOM　519　CG　ARG A　68　　19.630　21.152　39.774　1.00 19.31　A　C
ATOM　520　CD　ARG A　68　　20.388　19.986　40.412　1.00 22.46　A　C
ATOM　521　NE　ARG A　68　　20.357　18.750　39.616　1.00 25.40　A　N
ATOM　522　CZ　ARG A　68　　19.346　17.875　39.604　1.00 27.33　A　C
ATOM　523　NH1 ARG A　68　　18.250　18.091　40.338　1.00 27.15　A　N
ATOM　524　NH2 ARG A　68　　19.424　16.781　38.849　1.00 26.38　A　N
ATOM　525　C　 ARG A　68　　19.800　24.112　38.793　1.00 16.64　A　C
ATOM　526　O　 ARG A　68　　18.869　24.464　39.519　1.00 16.26　A　O
ATOM　527　N　 ASP A　69　　20.962　24.762　38.736　1.00 16.46　A　N
ATOM　528　CA　ASP A　69　　21.198　25.975　39.530　1.00 16.47　A　C
ATOM　529　CB　ASP A　69　　22.615　26.524　39.340　1.00 16.90　A　C
ATOM　530　CG　ASP A　69　　23.660　25.796　40.185　1.00 18.16　A　C
ATOM　531　OD1 ASP A　69　　23.307　24.881　40.969　1.00 18.53　A　O
ATOM　532　OD2 ASP A　69　　24.847　26.161　40.059　1.00 19.12　A　O
ATOM　533　C　 ASP A　69　　20.187　27.057　39.183　1.00 16.12　A　C
ATOM　534　O　 ASP A　69　　19.625　27.672　40.081　1.00 15.59　A　O
ATOM　535　N　 GLN A　70　　19.962　27.293　37.884　1.00 16.47　A　N
ATOM　536　CA　GLN A　70　　18.978　28.306　37.459　1.00 16.64　A　C
ATOM　537　CB　GLN A　70　　19.133　28.713　35.985　1.00 17.10　A　C
ATOM　538　CG　GLN A　70　　20.357　29.609　35.696　1.00 20.16　A　C
ATOM　539　CD　GLN A　70　　20.646　30.653　36.791　1.00 24.87　A　C
ATOM　540　OE1 GLN A　70　　19.776　31.453　37.168　1.00 25.87　A　O
ATOM　541　NE2 GLN A　70　　21.881　30.644　37.301　1.00 25.67　A　N
ATOM　542　C　 GLN A　70　　17.538　27.917　37.789　1.00 15.85　A　C
ATOM　543　O　 GLN A　70　　16.722　28.793　38.091　1.00 16.08　A　O
ATOM　544　N　 TYR A　71　　17.232　26.619　37.759　1.00 15.43　A　N
ATOM　545　CA　TYR A　71　　15.927　26.129　38.226　1.00 15.12　A　C
ATOM　546　CB　TYR A　71　　15.841　24.602　38.164　1.00 15.29　A　C
ATOM　547　CG　TYR A　71　　15.751　23.962　36.786　1.00 16.88　A　C
ATOM　548　CD1 TYR A　71　　16.130　22.630　36.611　1.00 18.99　A　C
ATOM　549　CE1 TYR A　71　　16.032　22.006　35.367　1.00 20.34　A　C
ATOM　550　CZ　TYR A　71　　15.551　22.711　34.277　1.00 20.44　A　C
ATOM　551　OH　TYR A　71　　15.469　22.067　33.058　1.00 21.83　A　O
ATOM　552　CE2 TYR A　71　　15.161　24.042　34.416　1.00 19.17　A　C
ATOM　553　CD2 TYR A　71　　15.255　24.658　35.675　1.00 17.41　A　C
ATOM　554　C　 TYR A　71　　15.702　26.561　39.674　1.00 14.92　A　C
ATOM　555　O　 TYR A　71　　14.617　27.046　40.040　1.00 14.60　A　O
ATOM　556　N　 MET A　72　　16.732　26.389　40.496　1.00 14.54　A　N
ATOM　557　CA　MET A　72　　16.638　26.748　41.907　1.00 15.00　A　C
ATOM　558　CB　MET A　72　　17.756　26.090　42.712　1.00 15.18　A　C
ATOM　559　CG　MET A　72　　17.483　24.609　42.972　1.00 17.54　A　C
ATOM　560　SD　MET A　72　　18.844　23.843　43.843　1.00 21.89　A　S
ATOM　561　CE　MET A　72　　20.056　23.693　42.515　1.00 23.61　A　C
ATOM　562　C　 MET A　72　　16.583　28.256　42.136　1.00 14.54　A　C
ATOM　563　O　 MET A　72　　15.824　28.716　42.986　1.00 14.65　A　O
ATOM　564　N　 ARG A　73　　17.351　29.026　41.362　1.00 13.76　A　N
ATOM　565　CA　ARG A　73　　17.261　30.499　41.418　1.00 13.90　A　C
ATOM　566　CB　ARG A　73　　18.297　31.171　40.499　1.00 13.86　A　C
ATOM　567　CG　ARG A　73　　19.739　30.883　40.845　1.00 16.43　A　C
ATOM　568　CD　ARG A　73　　20.166　31.560　42.150　1.00 21.42　A　C
ATOM　569　NE　ARG A　73　　20.060　33.013　42.084　1.00 23.57　A　N
ATOM　570　CZ　ARG A　73　　20.469　33.843　43.039　1.00 24.72　A　C
ATOM　571　NH1 ARG A　73　　21.032　33.374　44.151　1.00 22.10　A　N
ATOM　572　NH2 ARG A　73　　20.317　35.152　42.871　1.00 24.85　A　N
ATOM　573　C　 ARG A　73　　15.865　30.983　41.031　1.00 12.98　A　C
ATOM　574　O　 ARG A　73　　15.301　31.850　41.691　1.00 12.79　A　O
ATOM　575　N　 THR A　74　　15.310　30.408　39.967　1.00 12.50　A　N
ATOM　576　CA　THR A　74　　13.969　30.776　39.491　1.00 12.68　A　C
ATOM　577　CB　THR A　74　　13.712　30.240　38.066　1.00 12.74　A　C
ATOM　578　OG1 THR A　74　　14.660　30.839　37.184　1.00 14.64　A　O
ATOM　579　CG2 THR A　74　　12.322　30.598　37.576　1.00 13.56　A　C
ATOM　580　C　 THR A　74　　12.868　30.327　40.441　1.00 12.23　A　C
ATOM　581　O　 THR A　74　　11.932　31.080　40.711　1.00 12.10　A　O
ATOM　582　N　 GLY A　75　　12.988　29.104　40.952　1.00 11.96　A　N
ATOM　583　CA　GLY A　75　　11.982　28.550　41.844　1.00 11.42　A　C
ATOM　584　C　 GLY A　75　　11.646　29.464　43.007　1.00 11.20　A　C
ATOM　585　O　 GLY A　75　　12.538　30.015　43.665　1.00 10.63　A　O
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ATOM　587　CA　GLU A　76　　 9.927　30.430　44.411　1.00 11.48　A　C
ATOM　588　CB　GLU A　76　　 8.686　31.254　44.077　1.00 11.79　A　C
ATOM　589　CG　GLU A　76　　 8.860　32.226　42.949　1.00 15.32　A　C
ATOM　590　CD　GLU A　76　　 7.567　32.947　42.679　1.00 19.85　A　C
ATOM　591　OE1 GLU A　76　　 6.863　32.546　41.742　1.00 20.55　A　O
ATOM　592　OE2 GLU A　76　　 7.223　33.871　43.457　1.00 24.25　A　O
ATOM　593　C　 GLU A　76　　 9.611　29.566　45.620　1.00 10.69　A　C
ATOM　594　O　 GLU A　76　　 9.639　30.042　46.752　1.00 10.55　A　O
ATOM　595　N　 GLY A　77　　 9.286　28.302　45.379　1.00 10.38　A　N
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ATOM　597　C　 GLY A　77　　 9.257　25.973　46.077　1.00　9.56　A　C
ATOM　598　O　 GLY A　77　　 9.272　25.651　44.880　1.00　9.09　A　O
ATOM　599　N　 PHE A　78　　 9.534　25.120　47.065　1.00　9.33　A　N
ATOM　600　CA　PHE A　78　　10.053　23.782　46.759　1.00　9.30　A　C
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ATOM　602　CG　PHE A　78　　12.401　24.665　46.280　1.00　9.10　A　C
ATOM　603　CD1 PHE A　78　　13.119　24.234　45.159　1.00　7.58　A　C
ATOM　604　CE1 PHE A　78　　13.854　25.138　44.398　1.00　8.31　A　C
ATOM　605　CZ　PHE A　78　　13.905　26.490　44.767　1.00　7.64　A　C
ATOM　606　CE2 PHE A　78　　13.191　26.932　45.891　1.00　8.00　A　C
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ATOM　608　C　 PHE A　78　　 9.287　22.689　47.490　1.00　9.72　A　C
ATOM　609　O　 PHE A　78　　 9.096　22.766　48.705　1.00　9.91　A　O
ATOM　610　N　 LEU A　79　　 8.836　21.684　46.750　1.00　9.87　A　N
ATOM　611　CA　LEU A　79　　 8.329　20.463　47.370　1.00 10.50　A　C
ATOM　612　CB　LEU A　79　　 7.250　19.793　46.512　1.00 10.62　A　C
ATOM　613　CG　LEU A　79　　 5.772　20.207　46.503　1.00 12.08　A　C
ATOM　614　CD1 LEU A　79　　 5.249　20.662　47.854　1.00 11.68　A　C
ATOM　615　CD2 LEU A　79　　 4.938　19.035　45.975　1.00 13.69　A　C
ATOM　616　C　 LEU A　79　　 9.508　19.515　47.502　1.00 10.52　A　C
ATOM　617　O　 LEU A　79　　10.082　19.096　46.488　1.00 10.45　A　O
ATOM　618　N　 CYS A　80　　 9.877　19.204　48.745　1.00 10.05　A　N
ATOM　619　CA　CYS A　80　　10.958　18.259　49.040　1.00 10.08　A　C
ATOM　620　CB　CYS A　80　　11.826　18.751　50.197　1.00　9.98　A　C
ATOM　621　SG　CYS A　80　　12.687　20.291　49.790　1.00 14.49　A　S
ATOM　622　C　 CYS A　80　　10.340　16.922　49.369　1.00　9.16　A　C
ATOM　623　O　 CYS A　80　　 9.783　16.726　50.449　1.00　8.62　A　O
ATOM　624　N　 VAL A　81　　10.431　16.019　48.402　1.00　8.67　A　N
ATOM　625　CA　VAL A　81　　 9.692　14.776　48.417　1.00　8.03　A　C
ATOM　626　CB　VAL A　81　　 9.076　14.484　47.025　1.00　7.73　A　C
ATOM　627　CG1 VAL A　81　　 8.168　13.267　47.093　1.00　7.10　A　C
ATOM　628　CG2 VAL A　81　　 8.267　15.677　46.515　1.00　6.90　A　C
ATOM　629　C　 VAL A　81　　10.611　13.618　48.808　1.00　8.27　A　C
ATOM　630　O　 VAL A　81　　11.727　13.514　48.315　1.00　8.41　A　O
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ATOM　633　CB　PHE A　82　　11.538　11.456　51.297　1.00　8.25　A　C
ATOM　634　CG　PHE A　82　　10.641　11.547　52.516　1.00　8.01　A　C
ATOM　635　CD1 PHE A　82　　10.230　10.393　53.178　1.00　8.44　A　C
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ATOM　639　CD2 PHE A　82　　10.206　12.779　52.988　1.00　6.52　A　C
ATOM　640　C　 PHE A　82　　 9.671　10.403　49.915　1.00　8.39　A　C
ATOM　641　O　 PHE A　82　　 8.493　10.743　49.783　1.00　8.37　A　O
ATOM　642　N　 ALA A　83　　10.045　 9.131　49.985　1.00　7.89　A　N
ATOM　643　CA　ALA A　83　　 9.048　 8.065　49.996　1.00　8.38　A　C
ATOM　644　CB　ALA A　83　　 9.341　 7.021　48.896　1.00　7.47　A　C
ATOM　645　C　 ALA A　83　　 9.053　 7.420　51.371　1.00　8.49　A　C
ATOM　646　O　 ALA A　83　　10.106　 7.086　51.879　1.00　8.55　A　O
ATOM　647　N　 ILE A　84　　 7.878　 7.243　51.964　1.00　9.58　A　N
ATOM　648　CA　ILE A　84　　 7.756　 6.672　53.327　1.00 10.69　A　C
ATOM　649　CB　ILE A　84　　 6.317　 6.860　53.906　1.00 10.61　A　C
ATOM　650　CG1 ILE A　84　　 5.254　 6.132　53.075　1.00 11.05　A　C
ATOM　651　CD1 ILE A　84　　 4.973　 4.696　53.513　1.00 10.74　A　C
ATOM　652　CG2 ILE A　84　　 5.963　 8.354　54.038　1.00 11.07　A　C
ATOM　653　C　 ILE A　84　　 8.241　 5.203　53.486　1.00 11.51　A　C
ATOM　654　O　 ILE A　84　　 8.336　 4.671　54.601　1.00 10.98　A　O
ATOM　655　N　 ASN A　85　　 8.535　 4.556　52.366　1.00 12.90　A　N
ATOM　656　CA　ASN A　85　　 9.073　 3.198　52.367　1.00 13.84　A　C
ATOM　657　CB　ASN A　85　　 8.242　 2.303　51.429　1.00 13.86　A　C
ATOM　658　CG　ASN A　85　　 8.439　 2.651　49.964　1.00 14.57　A　C
ATOM　659　OD1 ASN A　85　　 8.688　 3.807　49.630　1.00 12.58　A　O
ATOM　660　ND2 ASN A　85　　 8.339　 1.645　49.082　1.00 12.73　A　N
ATOM　661　C　 ASN A　85　　10.545　 3.161　51.960　1.00 14.25　A　C
ATOM　662　O　 ASN A　85　　11.054　 2.105　51.607　1.00 14.85　A　O
ATOM　663　N　 ASN A　86　　11.216　 4.315　52.003　1.00 14.56　A　N
ATOM　664　CA　ASN A　86　　12.604　 4.460　51.516　1.00 15.04　A　C
ATOM　665　CB　ASN A　86　　12.614　 4.967　50.055　1.00 15.86　A　C
ATOM　666　CG　ASN A　86　　14.032　 5.109　49.443　1.00 16.84　A　C
ATOM　667　OD1 ASN A　86　　15.053　 4.993　50.110　1.00 17.80　A　O
ATOM　668　ND2 ASN A　86　　14.067　 5.390　48.144　1.00 20.24　A　N
ATOM　669　C　 ASN A　86　　13.340　 5.422　52.448　1.00 15.21　A　C
ATOM　670　O　 ASN A　86　　13.272　 6.649　52.294　1.00 14.10　A　O
ATOM　671　N　 THR A　87　　14.024　 4.835　53.426　1.00 14.61　A　N
ATOM　672　CA　THR A　87　　14.781　 5.563　54.435　1.00 14.64　A　C
ATOM　673　CB　THR A　87　　15.385　 4.557　55.456　1.00 14.86　A　C
ATOM　674　OG1 THR A　87　　14.312　 3.977　56.205　1.00 15.11　A　O
ATOM　675　CG2 THR A　87　　16.347　 5.232　56.412　1.00 16.19　A　C
ATOM　676　C　 THR A　87　　15.864　 6.433　53.794　1.00 14.32　A　C
ATOM　677　O　 THR A　87　　16.072　 7.592　54.197　1.00 13.79　A　O
ATOM　678　N　 LYS A　88　　16.537　 5.886　52.785　1.00 13.83　A　N
ATOM　679　CA　LYS A　88　　17.596　 6.628　52.115　1.00 14.28　A　C
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ATOM　685　C　 LYS A　88　　17.044　 7.954　51.561　1.00 13.45　A　C
ATOM　686　O　 LYS A　88　　17.661　 9.018　51.739　1.00 13.44　A　O
ATOM　687　N　 SER A　89　　15.866　 7.885　50.938　1.00 12.18　A　N
ATOM　688　CA　SER A　89　　15.229　 9.059　50.355　1.00 11.64　A　C
ATOM　689　CB　SER A　89　　13.961　 8.663　49.580　1.00 11.52　A　C
ATOM　690　OG　SER A　89　　12.846　 8.375　50.413　1.00　9.89　A　O
ATOM　691　C　 SER A　89　　14.936　10.129　51.413　1.00 11.59　A　C
ATOM　692　O　 SER A　89　　15.040　11.331　51.138　1.00 11.67　A　O
ATOM　693　N　 PHE A　90　　14.587　 9.683　52.617　1.00 10.86　A　N
ATOM　694　CA　PHE A　90　　14.332　10.577　53.744　1.00 11.21　A　C
ATOM　695　CB　PHE A　90　　13.648　 9.818　54.888　1.00 10.52　A　C
ATOM　696　CG　PHE A　90　　13.353　10.659　56.104　1.00 10.39　A　C
ATOM　697　CD1 PHE A　90　　13.955　10.355　57.331　1.00 12.09　A　C
ATOM　698　CE1 PHE A　90　　13.671　11.114　58.476　1.00 12.98　A　C
ATOM　699　CZ　PHE A　90　　12.767　12.196　58.392　1.00 11.23　A　C
ATOM　700　CE2 PHE A　90　　12.156　12.500　57.169　1.00 10.78　A　C
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ATOM　702　C　 PHE A　90　　15.628　11.214　54.221　1.00 12.08　A　C
ATOM　703　O　 PHE A　90　　15.684　12.430　54.456　1.00 11.78　A　O
ATOM　704　N　 GLU A　91　　16.672　10.399　54.352　1.00 12.94　A　N
ATOM　705　CA　GLU A　91　　17.986　10.900　54.742　1.00 14.55　A　C
ATOM　706　CB　GLU A　91　　18.955　 9.757　55.004　1.00 15.27　A　C
ATOM　707　CG　GLU A　91　　18.684　 9.015　56.322　1.00 19.57　A　C
ATOM　708　CD　GLU A　91　　19.473　 7.712　56.437　1.00 24.72　A　C
ATOM　709　OE1 GLU A　91　　20.410　 7.513　55.634　1.00 25.65　A　O
ATOM　710　OE2 GLU A　91　　19.149　 6.887　57.326　1.00 27.61　A　O
ATOM　711　C　 GLU A　91　　18.551　11.873　53.708　1.00 14.74　A　C
ATOM　712　O　 GLU A　91　　19.227　12.828　54.085　1.00 15.30　A　O
ATOM　713　N　 ASP A　92　　18.244　11.647　52.425　1.00 14.34　A　N
ATOM　714　CA　ASP A　92　　18.658　12.553　51.330　1.00 14.41　A　C
ATOM　715　CB　ASP A　92　　18.310　11.958　49.968　1.00 14.70　A　C
ATOM　716　CG　ASP A　92　　19.304　10.926　49.513　1.00 16.28　A　C
ATOM　717　OD1 ASP A　92　　20.329　10.727　50.199　1.00 18.21　A　O
ATOM　718　OD2 ASP A　92　　19.066　10.326　48.446　1.00 19.32　A　O
ATOM　719　C　 ASP A　92　　18.057　13.957　51.378　1.00 13.70　A　C
ATOM　720　O　 ASP A　92　　18.556　14.864　50.710　1.00 13.31　A　O
ATOM　721　N　 ILE A　93　　16.975　14.124　52.134　1.00 12.91　A　N
ATOM　722　CA　ILE A　93　　16.281　15.412　52.224　1.00 11.99　A　C
ATOM　723　CB　ILE A　93　　15.040　15.355　53.176　1.00 11.72　A　C
ATOM　724　CG1 ILE A　93　　13.909　14.498　52.565　1.00 11.48　A　C
ATOM　725　CD1 ILE A　93　　13.282　15.050　51.256　1.00 12.81　A　C
ATOM　726　CG2 ILE A　93　　14.535　16.747　53.517　1.00 11.19　A　C
ATOM　727　C　 ILE A　93　　17.242　16.550　52.599　1.00 11.91　A　C
ATOM　728　O　 ILE A　93　　17.173　17.631　52.006　1.00 11.26　A　O
ATOM　729　N　AHIS A　94　　18.158　16.280　53.531　0.50 11.72　A　N
ATOM　730　N　BHIS A　94　　18.097　16.304　53.594　0.50 11.51　A　N
ATOM　731　CA AHIS A　94　　19.223　17.222　53.902　0.50 11.85　A　C
ATOM　732　CA BHIS A　94　　19.092　17.278　54.046　0.50 11.46　A　C
ATOM　733　CB AHIS A　94　　20.172　16.604　54.939　0.50 11.93　A　C
ATOM　734　CB BHIS A　94　　20.040　16.661　55.088　0.50 11.39　A　C
ATOM　735　CG AHIS A　94　　21.409　17.414　55.185　0.50 11.50　A　C
ATOM　736　CG BHIS A　94　　19.461　16.544　56.469　0.50 10.70　A　C
ATOM　737　ND1AHIS A　94　　21.448　18.467　56.075　0.50 11.35　A　N
ATOM　738　ND1BHIS A　94　　18.935　17.620　57.157　0.50　8.69　A　N
ATOM　739　CE1AHIS A　94　　22.659　18.994　56.080　0.50　9.38　A　C
ATOM　740　CE1BHIS A　94　　18.533　17.221　58.352　0.50　8.57　A　C
ATOM　741　NE2AHIS A　94　　23.409　18.321　55.228　0.50 10.32　A　N
ATOM　742　NE2BHIS A　94　　18.780　15.927　58.466　0.50　8.98　A　N
ATOM　743　CD2AHIS A　94　　22.653　17.327　54.654　0.50 10.93　A　C
ATOM　744　CD2BHIS A　94　　19.368　15.481　57.307　0.50　9.52　A　C
ATOM　745　C　AHIS A　94　　20.025　17.711　52.694　0.50 11.97　A　C
ATOM　746　C　BHIS A　94　　19.907　17.817　52.867　0.50 11.65　A　C
ATOM　747　O　AHIS A　94　　20.301　18.898　52.582　0.50 11.55　A　O
ATOM　748　O　BHIS A　94　　20.178　19.009　52.797　0.50 11.23　A　O
ATOM　749　N　AGLN A　95　　20.398　16.800　51.797　0.50 12.21　A　N
ATOM　750　N　BGLN A　95　　20.281　16.936　51.939　0.50 11.93　A　N
ATOM　751　CA AGLN A　95　　21.125　17.196　50.585　0.50 12.70　A　C
ATOM　752　CA BGLN A　95　　21.088　17.335　50.779　0.50 12.45　A　C
ATOM　753　CB AGLN A　95　　21.417　15.992　49.688　0.50 12.86　A　C
ATOM　754　CB BGLN A　95　　21.619　16.111　50.026　0.50 12.60　A　C
ATOM　755　CG AGLN A　95　　22.643　15.178　50.061　0.50 14.82　A　C
ATOM　756　CG BGLN A　95　　22.190　15.014　50.922　0.50 14.18　A　C
ATOM　757　CD AGLN A　95　　22.649　13.844　49.350　0.50 16.68　A　C
ATOM　758　CD BGLN A　95　　23.382　15.474　51.731　0.50 15.16　A　C
ATOM　759　OE1AGLN A　95　　21.594　13.241　49.146　0.50 18.14　A　O
ATOM　760　OE1BGLN A　95　　24.150　16.326　51.292　0.50 15.87　A　O
ATOM　761　NE2AGLN A　95　　23.830　13.380　48.951　0.50 17.15　A　N
ATOM　762　NE2BGLN A　95　　23.545　14.906　52.926　0.50 16.47　A　N
ATOM　763　C　AGLN A　95　　20.346　18.234　49.783　0.50 12.46　A　C
ATOM　764　C　BGLN A　95　　20.336　18.260　49.813　0.50 12.31　A　C
ATOM　765　O　AGLN A　95　　20.909　19.245　49.371　0.50 12.24　A　O
ATOM　766　O　BGLN A　95　　20.921　19.208　49.293　0.50 12.10　A　O
ATOM　767　N　 TYR A　96　　19.057　17.973　49.562　1.00 12.12　A　N
ATOM　768　CA　TYR A　96　　18.209　18.868　48.750　1.00 12.44　A　C
ATOM　769　CB　TYR A　96　　16.874　18.204　48.364　1.00 12.33　A　C
ATOM　770　CG　TYR A　96　　17.111　17.032　47.450　1.00 12.92　A　C
ATOM　771　CD1 TYR A　96　　17.370　17.227　46.094　1.00 12.50　A　C
ATOM　772　CE1 TYR A　96　　17.626　16.159　45.259　1.00 12.96　A　C
ATOM　773　CZ　TYR A　96　　17.646　14.880　45.776　1.00 13.26　A　C
ATOM　774　OH　TYR A　96　　17.915　13.818　44.952　1.00 14.51　A　O
ATOM　775　CE2 TYR A　96　　17.398　14.656　47.113　1.00 12.87　A　C
ATOM　776　CD2 TYR A　96　　17.142　15.732　47.947　1.00 13.20　A　C
ATOM　777　C　 TYR A　96　　18.037　20.246　49.394　1.00 12.68　A　C
ATOM　778　O　 TYR A　96　　18.101　21.276　48.699　1.00 12.22　A　O
ATOM　779　N　AARG A　97　　17.844　20.254　50.714　0.50 12.76　A　N
ATOM　780　N　BARG A　97　　17.861　20.279　50.712　0.50 12.61　A　N
ATOM　781　CA AARG A　97　　17.766　21.492　51.496　0.50 13.40　A　C
ATOM　782　CA BARG A　97　　17.741　21.554　51.419　0.50 13.09　A　C
ATOM　783　CB AARG A　97　　17.496　21.198　52.976　0.50 13.76　A　C
ATOM　784　CB BARG A　97　　17.215　21.363　52.841　0.50 13.36　A　C
ATOM　785　CG AARG A　97　　17.721　22.412　53.881　0.50 15.42　A　C
ATOM　786　CG BARG A　97　　16.798　22.672　53.500　0.50 13.94　A　C
ATOM　787　CD AARG A　97　　16.765　22.409　55.070　0.50 18.54　A　C
ATOM　788　CD BARG A　97　　15.994　22.426　54.759　0.50 14.54　A　C
ATOM　789　NE AARG A　97　　16.928　23.576　55.940　0.50 21.07　A　N
ATOM　790　NE BARG A　97　　15.859　23.635　55.569　0.50 16.27　A　N
ATOM　791　CZ AARG A　97　　17.714　23.606　57.011　0.50 22.04　A　C
ATOM　792　CZ BARG A　97　　14.895　24.528　55.399　0.50 16.72　A　C
ATOM　793　NH1AARG A　97　　18.408　22.534　57.349　0.50 22.11　A　N
ATOM　794　NH1BARG A　97　　13.988　24.331　54.454　0.50 17.04　A　N
ATOM　795　NH2AARG A　97　　17.803　24.704　57.748　0.50 23.56　A　N
ATOM　796　NH2BARG A　97　　14.833　25.611　56.166　0.50 17.29　A　N
ATOM　797　C　AARG A　97　　19.037　22.322　51.375　0.50 13.19　A　C
ATOM　798　C　BARG A　97　　19.047　22.356　51.431　0.50 13.03　A　C
ATOM　799　O　AARG A　97　　18.972　23.521　51.108　0.50 13.05　A　O
ATOM　800　O　BARG A　97　　19.016　23.579　51.310　0.50 12.96　A　O
ATOM　801　N　 GLU A　98　　20.185　21.673　51.564　1.00 13.05　A　N
ATOM　802　CA　GLU A　98　　21.491　22.352　51.506　1.00 13.51　A　C
ATOM　803　CB　GLU A　98　　22.631　21.440　51.977　1.00 13.97　A　C
ATOM　804　CG　GLU A　98　　22.650　21.187　53.508　1.00 17.33　A　C
ATOM　805　CD　GLU A　98　　22.717　22.475　54.365　1.00 21.60　A　C
ATOM　806　OE1 GLU A　98　　23.589　23.343　54.103　1.00 24.03　A　O
ATOM　807　OE2 GLU A　98　　21.909　22.611　55.319　1.00 24.09　A　O
ATOM　808　C　 GLU A　98　　21.774　22.911　50.109　1.00 13.19　A　C
ATOM　809　O　 GLU A　98　　22.296　24.017　49.986　1.00 12.70　A　O
ATOM　810　N　 GLN A　99　　21.399　22.159　49.071　1.00 12.89　A　N
ATOM　811　CA　GLN A　99　　21.538　22.613　47.674　1.00 13.61　A　C
ATOM　812　CB　GLN A　99　　21.093　21.514　46.704　1.00 14.42　A　C
ATOM　813　CG　GLN A　99　　21.525　21.730　45.252　1.00 17.63　A　C
ATOM　814　CD　GLN A　99　　21.177　20.552　44.349　1.00 22.07　A　C
ATOM　815　OE1 GLN A　99　　20.122　19.914　44.505　1.00 23.67　A　O
ATOM　816　NE2 GLN A　99　　22.068　20.256　43.392　1.00 21.72　A　N
ATOM　817　C　 GLN A　99　　20.724　23.884　47.442　1.00 13.05　A　C
ATOM　818　O　 GLN A　99　　21.230　24.863　46.896　1.00 12.63　A　O
ATOM　819　N　 ILE A 100　　19.465　23.873　47.876　1.00 12.78　A　N
ATOM　820　CA　ILE A 100　　18.604　25.037　47.745　1.00 12.62　A　C
ATOM　821　CB　ILE A 100　　17.138　24.742　48.167　1.00 12.82　A　C
ATOM　822　CG1 ILE A 100　　16.522　23.656　47.274　1.00 10.59　A　C
ATOM　823　CD1 ILE A 100　　15.273　23.001　47.882　1.00 12.13　A　C
ATOM　824　CG2 ILE A 100　　16.297　26.029　48.108　1.00 11.51　A　C
ATOM　825　C　 ILE A 100　　19.158　26.249　48.521　1.00 13.35　A　C
ATOM　826　O　 ILE A 100　　19.144　27.368　48.006　1.00 12.48　A　O
ATOM　827　N　ALYS A 101　　19.630　26.016　49.748　0.50 13.43　A　N
ATOM　828　N　BLYS A 101　　19.641　26.006　49.739　0.50 13.46　A　N
ATOM　829　CA ALYS A 101　　20.245　27.076　50.560　0.50 14.17　A　C
ATOM　830　CA BLYS A 101　　20.237　27.054　50.571　0.50 14.23　A　C
ATOM　831　CB ALYS A 101　　20.552　26.588　51.982　0.50 14.17　A　C
ATOM　832　CB BLYS A 101　　20.480　26.533　51.989　0.50 14.22　A　C
ATOM　833　CG ALYS A 101　　21.609　27.427　52.717　0.50 15.87　A　C
ATOM　834　CG BLYS A 101　　21.323　27.449　52.859　0.50 16.05　A　C
ATOM　835　CD ALYS A 101　　23.028　26.925　52.445　0.50 17.23　A　C
ATOM　836　CD BLYS A 101　　21.597　26.806　54.213　0.50 17.30　A　C
ATOM　837　CE ALYS A 101　　24.083　27.923　52.886　0.50 18.13　A　C
ATOM　838　CE BLYS A 101　　22.330　27.754　55.142　0.50 18.08　A　C
ATOM　839　NZ ALYS A 101　　25.381　27.697　52.180　0.50 17.69　A　N
ATOM　840　NZ BLYS A 101　　22.333　27.216　56.529　0.50 18.28　A　N
ATOM　841　C　ALYS A 101　　21.507　27.635　49.914　0.50 14.09　A　C
ATOM　842　C　BLYS A 101　　21.531　27.618　49.978　0.50 14.13　A　C
ATOM　843　O　ALYS A 101　　21.710　28.850　49.900　0.50 14.39　A　O
ATOM　844　O　BLYS A 101　　21.777　28.821　50.064　0.50 14.50　A　O
ATOM　845　N　 ARG A 102　　22.347　26.755　49.373　1.00 14.04　A　N
ATOM　846　CA　ARG A 102　　23.587　27.189　48.716　1.00 13.85　A　C
ATOM　847　CB　ARG A 102　　24.449　25.990　48.306　1.00 13.79　A　C
ATOM　848　CG　ARG A 102　　25.671　26.406　47.465　1.00 15.52　A　C
ATOM　849　CD　ARG A 102　　26.591　25.237　47.166　1.00 17.82　A　C
ATOM　850　NE　ARG A 102　　25.848　24.058　46.706　1.00 19.21　A　N
ATOM　851　CZ　ARG A 102　　25.464　23.838　45.455　1.00 19.35　A　C
ATOM　852　NH1 ARG A 102　　25.719　24.721　44.487　1.00 18.57　A　N
ATOM　853　NH2 ARG A 102　　24.811　22.719　45.172　1.00 21.45　A　N
ATOM　854　C　 ARG A 102　　23.312　28.089　47.486　1.00 13.54　A　C
ATOM　855　O　 ARG A 102　　23.947　29.133　47.304　1.00 12.45　A　O
ATOM　856　N　 VAL A 103　　22.367　27.663　46.652　1.00 13.23　A　N
ATOM　857　CA　VAL A 103　　22.024　28.399　45.436　1.00 13.42　A　C
ATOM　858　CB　VAL A 103　　21.237　27.511　44.431　1.00 13.46　A　C
ATOM　859　CG1 VAL A 103　　20.805　28.313　43.196　1.00 13.19　A　C
ATOM　860　CG2 VAL A 103　　22.089　26.336　43.996　1.00 13.13　A　C
ATOM　861　C　 VAL A 103　　21.283　29.710　45.737　1.00 13.67　A　C
ATOM　862　O　 VAL A 103　　21.633　30.750　45.187　1.00 13.51　A　O
ATOM　863　N　 LYS A 104　　20.287　29.657　46.622　1.00 14.04　A　N
ATOM　864　CA　LYS A 104　　19.441　30.823　46.898　1.00 14.86　A　C
ATOM　865　CB　LYS A 104　　17.998　30.392　47.212　1.00 14.93　A　C
ATOM　866　CG　LYS A 104　　17.329　29.603　46.052　1.00 13.74　A　C
ATOM　867　CD　LYS A 104　　15.802　29.458　46.217　1.00 12.67　A　C
ATOM　868　CE　LYS A 104　　15.052　30.772　45.923　1.00 12.18　A　C
ATOM　869　NZ　LYS A 104　　15.034　31.108　44.472　1.00　9.16　A　N
ATOM　870　C　 LYS A 104　　20.020　31.718　47.999　1.00 15.81　A　C
ATOM　871　O　 LYS A 104　　19.552　32.834　48.201　1.00 15.60　A　O
ATOM　872　N　 ASP A 105　　21.057　31.227　48.680　1.00 17.28　A　N
ATOM　873　CA　ASP A 105　　21.754　31.971　49.749　1.00 18.57　A　C
ATOM　874　CB　ASP A 105　　22.596　33.117　49.173　1.00 19.11　A　C
ATOM　875　CG　ASP A 105　　23.504　33.774　50.223　1.00 20.44　A　C
ATOM　876　OD1 ASP A 105　　23.981　33.073　51.135　1.00 21.70　A　O
ATOM　877　OD2 ASP A 105　　23.737　34.995　50.124　1.00 21.71　A　O
ATOM　878　C　 ASP A 105　　20.757　32.492　50.777　1.00 19.25　A　C
ATOM　879　O　 ASP A 105　　20.729　33.685　51.090　1.00 18.99　A　O
ATOM　880　N　 SER A 106　　19.922　31.588　51.284　1.00 19.77　A　N
ATOM　881　CA　SER A 106　　18.850　31.973　52.196　1.00 20.53　A　C
ATOM　882　CB　SER A 106　　17.660　32.566　51.426　1.00 20.37　A　C
ATOM　883　OG　SER A 106　　16.499　32.627　52.247　1.00 20.58　A　O
ATOM　884　C　 SER A 106　　18.396　30.815　53.056　1.00 21.15　A　C
ATOM　885　O　 SER A 106　　18.347　29.663　52.602　1.00 20.50　A　O
ATOM　886　N　 ASP A 107　　18.067　31.149　54.303　1.00 22.31　A　N
ATOM　887　CA　ASP A 107　　17.557　30.201　55.289　1.00 23.68　A　C
ATOM　888　CB　ASP A 107　　18.040　30.592　56.696　1.00 24.29　A　C
ATOM　889　CG　ASP A 107　　19.508　30.290　56.906　1.00 27.43　A　C
ATOM　890　OD1 ASP A 107　　19.899　29.116　56.746　1.00 30.67　A　O
ATOM　891　OD2 ASP A 107　　20.278　31.223　57.226　1.00 30.97　A　O
ATOM　892　C　 ASP A 107　　16.031　30.131　55.283　1.00 23.24　A　C
ATOM　893　O　 ASP A 107　　15.447　29.247　55.913　1.00 23.69　A　O
ATOM　894　N　 ASP A 108　　15.395　31.054　54.567　1.00 22.83　A　N
ATOM　895　CA　ASP A 108　　13.950　31.222　54.660　1.00 22.17　A　C
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ATOM　899　OD2 ASP A 108　　11.861　33.674　56.495　1.00 31.15　A　O
ATOM　900　C　 ASP A 108　　13.247　31.027　53.320　1.00 20.51　A　C
ATOM　901　O　 ASP A 108　　12.386　31.813　52.934　1.00 21.11　A　O
ATOM　902　N　 VAL A 109　　13.608　29.960　52.623　1.00 18.05　A　N
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ATOM　905　CG1 VAL A 109　　13.276　28.358　49.162　1.00 14.60　A　C
ATOM　906　CG2 VAL A 109　　15.237　29.565　50.213　1.00 15.35　A　C
ATOM　907　C　 VAL A 109　　11.689　28.844　51.584　1.00 14.42　A　C
ATOM　908　O　 VAL A 109　　11.673　27.891　52.365　1.00 14.12　A　O
ATOM　909　N　 PRO A 110　　10.596　29.244　50.908　1.00 13.14　A　N
ATOM　910　CA　PRO A 110　　 9.346　28.482　51.036　1.00 12.28　A　C
ATOM　911　CB　PRO A 110　　 8.371　29.247　50.122　1.00 12.57　A　C
ATOM　912　CG　PRO A 110　　 8.920　30.670　50.107　1.00 12.87　A　C
ATOM　913　CD　PRO A 110　　10.416　30.469　50.095　1.00 13.28　A　C
ATOM　914　C　 PRO A 110　　 9.509　27.029　50.571　1.00 11.38　A　C
ATOM　915　O　 PRO A 110　　 9.964　26.777　49.449　1.00　9.53　A　O
ATOM　916　N　 MET A 111　　 9.193　26.094　51.468　1.00 10.70　A　N
ATOM　917　CA　MET A 111　　 9.218　24.662　51.173　1.00 10.25　A　C
ATOM　918　CB　MET A 111　　10.562　24.007　51.517　1.00 10.78　A　C
ATOM　919　CG　MET A 111　　11.817　24.723　51.101　1.00 14.86　A　C
ATOM　920　SD　MET A 111　　13.260　23.702　51.468　1.00 21.27　A　S
ATOM　921　CE　MET A 111　　14.551　24.901　51.186　1.00 20.65　A　C
ATOM　922　C　 MET A 111　　 8.134　23.896　51.932　1.00　9.67　A　C
ATOM　923　O　 MET A 111　　 7.614　24.359　52.956　1.00　8.81　A　O
ATOM　924　N　 VAL A 112　　 7.812　22.719　51.395　1.00　9.38　A　N
ATOM　925　CA　VAL A 112　　 6.955　21.725　52.037　1.00　9.14　A　C
ATOM　926　CB　VAL A 112　　 5.559　21.675　51.363　1.00　9.59　A　C
ATOM　927　CG1 VAL A 112　　 4.722　20.485　51.857　1.00　9.88　A　C
ATOM　928　CG2 VAL A 112　　 4.797　23.011　51.591　1.00　8.30　A　C
ATOM　929　C　 VAL A 112　　 7.678　20.370　51.975　1.00　9.30　A　C
ATOM　930　O　 VAL A 112　　 8.195　19.980　50.917　1.00　8.99　A　O
ATOM　931　N　 LEU A 113　　 7.760　19.694　53.122　1.00　8.80　A　N
ATOM　932　CA　LEU A 113　　 8.258　18.326　53.191　1.00　8.51　A　C
ATOM　933　CB　LEU A 113　　 8.804　17.995　54.589　1.00　8.33　A　C
ATOM　934　CG　LEU A 113　　 9.486　16.626　54.750　1.00　8.26　A　C
ATOM　935　CD1 LEU A 113　　10.729　16.535　53.864　1.00　7.85　A　C
ATOM　936　CD2 LEU A 113　　 9.850　16.302　56.206　1.00　8.69　A　C
ATOM　937　C　 LEU A 113　　 7.112　17.391　52.820　1.00　8.16　A　C
ATOM　938　O　 LEU A 113　　 6.018　17.478　53.372　1.00　8.35　A　O
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ATOM　945　O　 VAL A 114　　 7.759　13.760　51.012　1.00　7.45　A　O
ATOM　946　N　 GLY A 115　　 5.971　13.421　52.340　1.00　7.08　A　N
ATOM　947　CA　GLY A 115　　 6.192　11.987　52.472　1.00　6.42　A　C
ATOM　948　C　 GLY A 115　　 5.242　11.253　51.544　1.00　6.36　A　C
ATOM　949　O　 GLY A 115　　 4.078　11.091　51.868　1.00　6.40　A　O
ATOM　950　N　 ASN A 116　　 5.734　10.828　50.379　1.00　6.73　A　N
ATOM　951　CA　ASN A 116　　 4.883　10.198　49.352　1.00　7.02　A　C
ATOM　952　CB　ASN A 116　　 5.387　10.559　47.939　1.00　6.59　A　C
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ATOM　954　OD1 ASN A 116　　 3.208　10.406　46.926　1.00　7.91　A　O
ATOM　955　ND2 ASN A 116　　 4.941　 9.561　45.769　1.00　4.81　A　N
ATOM　956　C　 ASN A 116　　 4.790　 8.680　49.525　1.00　7.39　A　C
ATOM　957　O　 ASN A 116　　 5.529　 8.102　50.314　1.00　7.57　A　O
ATOM　958　N　 LYS A 117　　 3.888　 8.054　48.767　1.00　8.07　A　N
ATOM　959　CA　LYS A 117　　 3.596　 6.602　48.833　1.00　8.55　A　C
ATOM　960　CB　LYS A 117　　 4.831　 5.743　48.509　1.00　8.04　A　C
ATOM　961　CG　LYS A 117　　 5.628　 6.232　47.291　1.00　7.91　A　C
ATOM　962　CD　LYS A 117　　 6.623　 5.185　46.805　1.00　8.75　A　C
ATOM　963　CE　LYS A 117　　 7.334　 5.686　45.569　1.00　9.53　A　C
ATOM　964　NZ　LYS A 117　　 8.304　 4.681　45.037　1.00　8.75　A　N
ATOM　965　C　 LYS A 117　　 2.944　 6.185　50.149　1.00　9.24　A　C
ATOM　966　O　 LYS A 117　　 3.154　 5.068　50.628　1.00　9.03　A　O
ATOM　967　N　 CYS A 118　　 2.130　 7.074　50.721　1.00　9.76　A　N
ATOM　968　CA　CYS A 118　　 1.494　 6.785　52.015　1.00 11.38　A　C
ATOM　969　CB　CYS A 118　　 0.995　 8.076　52.692　1.00 11.18　A　C
ATOM　970　SG　CYS A 118　　-0.517　 8.750　51.986　1.00 13.06　A　S
ATOM　971　C　 CYS A 118　　 0.373　 5.734　51.899　1.00 11.81　A　C
ATOM　972　O　 CYS A 118　　-0.187　 5.303　52.905　1.00 12.80　A　O
ATOM　973　N　 ASP A 119　　 0.072　 5.311　50.675　1.00 12.00　A　N
ATOM　974　CA　ASP A 119　　-0.845　 4.185　50.441　1.00 12.35　A　C
ATOM　975　CB　ASP A 119　　-1.246　 4.151　48.975　1.00 12.05　A　C
ATOM　976　CG　ASP A 119　　-0.050　 4.130　48.061　1.00 13.29　A　C
ATOM　977　OD1 ASP A 119　　 0.580　 5.201　47.888　1.00 14.22　A　O
ATOM　978　OD2 ASP A 119　　 0.266　 3.049　47.521　1.00 13.25　A　O
ATOM　979　C　 ASP A 119　　-0.223　 2.826　50.820　1.00 11.96　A　C
ATOM　980　O　 ASP A 119　　-0.946　 1.838　50.988　1.00 12.76　A　O
ATOM　981　N　 LEU A 120　　 1.104　 2.782　50.938　1.00 12.11　A　N
ATOM　982　CA　LEU A 120　　 1.844　 1.542　51.224　1.00 12.07　A　C
ATOM　983　CB　LEU A 120　　 3.236　 1.570　50.595　1.00 11.81　A　C
ATOM　984　CG　LEU A 120　　 3.371　 1.654　49.069　1.00 11.66　A　C
ATOM　985　CD1 LEU A 120　　 4.835　 1.784　48.708　1.00　8.00　A　C
ATOM　986　CD2 LEU A 120　　 2.734　 0.447　48.354　1.00 10.79　A　C
ATOM　987　C　 LEU A 120　　 1.991　 1.202　52.706　1.00 12.51　A　C
ATOM　988　O　 LEU A 120　　 2.332　 2.063　53.539　1.00 12.45　A　O
ATOM　989　N　 ALA A 121　　 1.766　-0.075　53.011　1.00 12.73　A　N
ATOM　990　CA　ALA A 121　　 1.899　-0.613　54.371　1.00 13.48　A　C
ATOM　991　CB　ALA A 121　　 1.130　-1.947　54.490　1.00 14.17　A　C
ATOM　992　C　 ALA A 121　　 3.346　-0.802　54.827　1.00 13.75　A　C
ATOM　993　O　 ALA A 121　　 3.626　-0.709　56.028　1.00 14.16　A　O
ATOM　994　N　 ALA A 122　　 4.262　-1.058　53.887　1.00 13.38　A　N
ATOM　995　CA　ALA A 122　　 5.674　-1.318　54.242　1.00 13.35　A　C
ATOM　996　CB　ALA A 122　　 6.377　-2.145　53.150　1.00 13.28　A　C
ATOM　997　C　 ALA A 122　　 6.448　-0.031　54.540　1.00 13.22　A　C
ATOM　998　O　 ALA A 122　　 7.443　 0.277　53.888　1.00 13.51　A　O
ATOM　999　N　 ARG A 123　　 5.977　 0.707　55.545　1.00 13.00　A　N
ATOM 1000　CA　ARG A 123　　 6.547　 1.990　55.924　1.00 12.97　A　C
ATOM 1001　CB　ARG A 123　　 5.520　 2.798　56.733　1.00 13.01　A　C
ATOM 1002　CG　ARG A 123　　 6.108　 4.040　57.406　1.00 12.60　A　C
ATOM 1003　CD　ARG A 123　　 5.096　 4.784　58.263　1.00 13.53　A　C
ATOM 1004　NE　ARG A 123　　 3.953　 5.299　57.505　1.00 12.72　A　N
ATOM 1005　CZ　ARG A 123　　 3.809　 6.560　57.099　1.00 13.43　A　C
ATOM 1006　NH1 ARG A 123　　 4.753　 7.475　57.338　1.00 12.83　A　N
ATOM 1007　NH2 ARG A 123　　 2.706　 6.911　56.442　1.00 12.04　A　N
ATOM 1008　C　 ARG A 123　　 7.831　 1.829　56.734　1.00 13.13　A　C
ATOM 1009　O　 ARG A 123　　 7.879　 1.043　57.681　1.00 13.11　A　O
ATOM 1010　N　 THR A 124　　 8.855　 2.597　56.370　1.00 12.95　A　N
ATOM 1011　CA　THR A 124　　10.133　 2.614　57.090　1.00 13.32　A　C
ATOM 1012　CB　THR A 124　　11.312　 2.226　56.170　1.00 13.70　A　C
ATOM 1013　OG1 THR A 124　　11.362　 3.124　55.049　1.00 14.63　A　O
ATOM 1014　CG2 THR A 124　　11.162　 0.770　55.668　1.00 14.17　A　C
ATOM 1015　C　 THR A 124　　10.415　 3.981　57.727　1.00 13.29　A　C
ATOM 1016　O　 THR A 124　　11.293　 4.108　58.574　1.00 12.93　A　O
ATOM 1017　N　 VAL A 125　　 9.658　 5.001　57.325　1.00 13.19　A　N
ATOM 1018　CA　VAL A 125　　 9.790　 6.326　57.929　1.00 13.37　A　C
ATOM 1019　CB　VAL A 125　　10.128　 7.432　56.861　1.00 13.12　A　C
ATOM 1020　CG1 VAL A 125　　10.359　 8.796　57.531　1.00 13.57　A　C
ATOM 1021　CG2 VAL A 125　　11.338　 7.041　56.026　1.00 12.46　A　C
ATOM 1022　C　 VAL A 125　　 8.499　 6.668　58.674　1.00 13.89　A　C
ATOM 1023　O　 VAL A 125　　 7.449　 6.828　58.057　1.00 13.29　A　O
ATOM 1024　N　 GLU A 126　　 8.568　 6.779　60.000　1.00 14.72　A　N
ATOM 1025　CA　GLU A 126　　 7.364　 7.124　60.770　1.00 15.30　A　C
ATOM 1026　CB　GLU A 126　　 7.534　 6.818　62.265　1.00 16.17　A　C
ATOM 1027　CG　GLU A 126　　 7.777　 5.322　62.632　1.00 18.83　A　C
ATOM 1028　CD　GLU A 126　　 6.880　 4.317　61.882　1.00 23.39　A　C
ATOM 1029　OE1 GLU A 126　　 5.632　 4.451　61.904　1.00 23.47　A　O
ATOM 1030　OE2 GLU A 126　　 7.439　 3.366　61.278　1.00 26.69　A　O
ATOM 1031　C　 GLU A 126　　 7.009　 8.591　60.553　1.00 15.11　A　C
ATOM 1032　O　 GLU A 126　　 7.900　 9.431　60.354　1.00 14.13　A　O
ATOM 1033　N　 SER A 127　　 5.713　 8.893　60.580　1.00 15.09　A　N
ATOM 1034　CA　SER A 127　　 5.241　10.268　60.426　1.00 15.82　A　C
ATOM 1035　CB　SER A 127　　 3.721　10.351　60.527　1.00 15.64　A　C
ATOM 1036　OG　SER A 127　　 3.125　 9.618　59.475　1.00 17.22　A　O
ATOM 1037　C　 SER A 127　　 5.881　11.203　61.437　1.00 15.89　A　C
ATOM 1038　O　 SER A 127　　 6.244　12.315　61.086　1.00 15.67　A　O
ATOM 1039　N　 ARG A 128　　 6.032　10.741　62.680　1.00 16.60　A　N
ATOM 1040　CA　ARG A 128　　 6.597　11.567　63.757　1.00 17.23　A　C
ATOM 1041　CB　ARG A 128　　 6.486　10.869　65.121　1.00 18.01　A　C
ATOM 1042　CG　ARG A 128　　 7.245　 9.536　65.234　1.00 21.92　A　C
ATOM 1043　CD　ARG A 128　　 6.850　 8.756　66.496　1.00 27.33　A　C
ATOM 1044　NE　ARG A 128　　 7.190　 7.331　66.402　1.00 31.53　A　N
ATOM 1045　CZ　ARG A 128　　 6.315　 6.347　66.175　1.00 34.07　A　C
ATOM 1046　NH1 ARG A 128　　 5.018　 6.608　66.015　1.00 34.45　A　N
ATOM 1047　NH2 ARG A 128　　 6.739　 5.087　66.116　1.00 35.75　A　N
ATOM 1048　C　 ARG A 128　　 8.038　11.969　63.478　1.00 16.58　A　C
ATOM 1049　O　 ARG A 128　　 8.447　13.067　63.843　1.00 16.26　A　O
ATOM 1050　N　 GLN A 129　　 8.794　11.075　62.841　1.00 16.10　A　N
ATOM 1051　CA　GLN A 129　　10.171　11.346　62.449　1.00 16.24　A　C
ATOM 1052　CB　GLN A 129　　10.855　10.067　61.923　1.00 16.75　A　C
ATOM 1053　CG　GLN A 129　　11.159　 9.028　63.042　1.00 20.98　A　C
ATOM 1054　CD　GLN A 129　　11.547　 7.629　62.543　1.00 25.67　A　C
ATOM 1055　OE1 GLN A 129　　11.128　 7.176　61.464　1.00 26.37　A　O
ATOM 1056　NE2 GLN A 129　　12.342　 6.925　63.355　1.00 27.33　A　N
ATOM 1057　C　 GLN A 129　　10.206　12.477　61.406　1.00 15.41　A　C
ATOM 1058　O　 GLN A 129　　11.016　13.406　61.509　1.00 14.67　A　O
ATOM 1059　N　 ALA A 130　　 9.310　12.407　60.423　1.00 14.58　A　N
ATOM 1060　CA　ALA A 130　　 9.246　13.437　59.391　1.00 14.82　A　C
ATOM 1061　CB　ALA A 130　　 8.469　12.954　58.203　1.00 14.47　A　C
ATOM 1062　C　 ALA A 130　　 8.674　14.756　59.920　1.00 14.74　A　C
ATOM 1063　O　 ALA A 130　　 9.135　15.830　59.527　1.00 14.29　A　O
ATOM 1064　N　 GLN A 131　　 7.693　14.675　60.819　1.00 15.13　A　N
ATOM 1065　CA　GLN A 131　　 7.153　15.870　61.489　1.00 15.99　A　C
ATOM 1066　CB　GLN A 131　　 6.008　15.499　62.437　1.00 16.50　A　C
ATOM 1067　CG　GLN A 131　　 4.692　15.180　61.751　1.00 18.01　A　C
ATOM 1068　CD　GLN A 131　　 3.787　14.276　62.591　1.00 20.54　A　C
ATOM 1069　OE1 GLN A 131　　 2.890　13.624　62.065　1.00 22.43　A　O
ATOM 1070　NE2 GLN A 131　　 4.031　14.228　63.890　1.00 19.93　A　N
ATOM 1071　C　 GLN A 131　　 8.263　16.583　62.263　1.00 15.93　A　C
ATOM 1072　O　 GLN A 131　　 8.386　17.808　62.204　1.00 16.23　A　O
ATOM 1073　N　 ASP A 132　　 9.081　15.802　62.969　1.00 15.99　A　N
ATOM 1074　CA　ASP A 132　　10.249　16.327　63.670　1.00 16.10　A　C
ATOM 1075　CB　ASP A 132　　10.976　15.216　64.448　1.00 16.48　A　C
ATOM 1076　CG　ASP A 132　　10.183　14.735　65.652　1.00 17.88　A　C
ATOM 1077　OD1 ASP A 132　　 9.111　15.324　65.937　1.00 17.89　A　O
ATOM 1078　OD2 ASP A 132　　10.638　13.769　66.312　1.00 19.53　A　O
ATOM 1079　C　 ASP A 132　　11.216　17.020　62.728　1.00 15.88　A　C
ATOM 1080　O　 ASP A 132　　11.654　18.135　63.007　1.00 15.74　A　O
ATOM 1081　N　 LEU A 133　　11.547　16.370　61.613　1.00 15.54　A　N
ATOM 1082　CA　LEU A 133　　12.411　16.998　60.623　1.00 15.55　A　C
ATOM 1083　CB　LEU A 133　　12.781　16.031　59.503　1.00 15.45　A　C
ATOM 1084　CG　LEU A 133　　13.875　16.565　58.578　1.00 16.19　A　C
ATOM 1085　CD1 LEU A 133　　13.938　15.738　57.311　1.00 16.45　A　C
ATOM 1086　CD2 LEU A 133　　15.243　16.620　59.291　1.00 16.60　A　C
ATOM 1087　C　 LEU A 133　　11.806　18.289　60.059　1.00 15.55　A　C
ATOM 1088　O　 LEU A 133　　12.485　19.316　59.986　1.00 15.50　A　O
ATOM 1089　N　 ALA A 134　　10.537　18.241　59.666　1.00 15.39　A　N
ATOM 1090　CA　ALA A 134　　 9.864　19.437　59.171　1.00 15.55　A　C
ATOM 1091　CB　ALA A 134　　 8.458　19.121　58.732　1.00 14.95　A　C
ATOM 1092　C　 ALA A 134　　 9.882　20.561　60.222　1.00 16.01　A　C
ATOM 1093　O　 ALA A 134　　10.190　21.722　59.889　1.00 15.97　A　O
ATOM 1094　N　AARG A 135　　 9.575　20.233　61.477　0.50 16.09　A　N
ATOM 1095　N　BARG A 135　　 9.567　20.197　61.468　0.50 15.99　A　N
ATOM 1096　CA AARG A 135　　 9.594　21.257　62.527　0.50 16.47　A　C
ATOM 1097　CA BARG A 135　　 9.604　21.108　62.623　0.50 16.29　A　C
ATOM 1098　CB AARG A 135　　 9.016　20.758　63.854　0.50 16.49　A　C
ATOM 1099　CB BARG A 135　　 9.282　20.338　63.913　0.50 16.23　A　C
ATOM 1100　CG AARG A 135　　 8.726　21.909　64.829　0.50 17.90　A　C
ATOM 1101　CG BARG A 135　　 9.087　21.189　65.169　0.50 17.21　A　C
ATOM 1102　CD AARG A 135　　 8.084　21.441　66.125　0.50 19.60　A　C
ATOM 1103　CD BARG A 135　　 8.559　20.345　66.347　0.50 18.18　A　C
ATOM 1104　NE AARG A 135　　 6.869　20.658　65.906　0.50 22.11　A　N
ATOM 1105　NE BARG A 135　　 7.233　19.776　66.081　0.50 19.74　A　N
ATOM 1106　CZ AARG A 135　　 5.646　21.171　65.807　0.50 22.93　A　C
ATOM 1107　CZ BARG A 135　　 6.996　18.493　65.822　0.50 19.67　A　C
ATOM 1108　NH1AARG A 135　　 5.459　22.481　65.899　0.50 23.64　A　N
ATOM 1109　NH1BARG A 135　　 7.992　17.623　65.808　0.50 20.01　A　N
ATOM 1110　NH2AARG A 135　　 4.610　20.367　65.615　0.50 23.10　A　N
ATOM 1111　NH2BARG A 135　　 5.760　18.076　65.586　0.50 20.64　A　N
ATOM 1112　C　AARG A 135　　10.978　21.878　62.732　0.50 16.41　A　C
ATOM 1113　C　BARG A 135　　10.947　21.830　62.746　0.50 16.29　A　C
ATOM 1114　O　AARG A 135　　11.076　23.073　63.031　0.50 16.33　A　O
ATOM 1115　O　BARG A 135　　10.983　23.041　62.989　0.50 16.22　A　O
ATOM 1116　N　 SER A 136　　12.037　21.084　62.549　1.00 16.08　A　N
ATOM 1117　CA　SER A 136　　13.413　21.609　62.646　1.00 16.17　A　C
ATOM 1118　CB　SER A 136　　14.465　20.474　62.763　1.00 15.91　A　C
ATOM 1119　OG　SER A 136　　14.739　19.833　61.528　1.00 15.92　A　O
ATOM 1120　C　 SER A 136　　13.773　22.583　61.514　1.00 16.14　A　C
ATOM 1121　O　 SER A 136　　14.591　23.494　61.708　1.00 15.59　A　O
ATOM 1122　N　 TYR A 137　　13.145　22.397　60.349　1.00 16.14　A　N
ATOM 1123　CA　TYR A 137　　13.297　23.307　59.200　1.00 16.09　A　C
ATOM 1124　CB　TYR A 137　　13.002　22.583　57.884　1.00 16.42　A　C
ATOM 1125　CG　TYR A 137　　13.919　21.455　57.493　1.00 17.13　A　C
ATOM 1126　CD1 TYR A 137　　15.168　21.275　58.096　1.00 18.27　A　C
ATOM 1127　CE1 TYR A 137　　16.010　20.221　57.695　1.00 20.24　A　C
ATOM 1128　CZ　TYR A 137　　15.594　19.366　56.671　1.00 19.66　A　C
ATOM 1129　OH　TYR A 137　　16.393　18.327　56.244　1.00 22.78　A　O
ATOM 1130　CE2 TYR A 137　　14.369　19.540　56.065　1.00 18.75　A　C
ATOM 1131　CD2 TYR A 137　　13.545　20.584　56.468　1.00 18.48　A　C
ATOM 1132　C　 TYR A 137　　12.327　24.480　59.274　1.00 15.83　A　C
ATOM 1133　O　 TYR A 137　　12.451　25.439　58.508　1.00 16.31　A　O
ATOM 1134　N　 GLY A 138　　11.346　24.384　60.168　1.00 15.46　A　N
ATOM 1135　CA　GLY A 138　　10.268　25.367　60.263　1.00 14.87　A　C
ATOM 1136　C　 GLY A 138　　 9.335　25.337　59.061　1.00 14.86　A　C
ATOM 1137　O　 GLY A 138　　 8.876　26.396　58.608　1.00 15.20　A　O
ATOM 1138　N　 ILE A 139　　 9.054　24.138　58.534　1.00 13.49　A　N
ATOM 1139　CA　ILE A 139　　 8.165　23.989　57.358　1.00 12.91　A　C
ATOM 1140　CB　ILE A 139　　 8.961　23.615　56.059　1.00 12.87　A　C
ATOM 1141　CG1 ILE A 139　　 9.496　22.171　56.140　1.00 13.18　A　C
ATOM 1142　CD1 ILE A 139　　10.286　21.691　54.904　1.00 15.16　A　C
ATOM 1143　CG2 ILE A 139　　10.059　24.695　55.780　1.00 13.89　A　C
ATOM 1144　C　 ILE A 139　　 7.030　22.979　57.596　1.00 12.25　A　C
ATOM 1145　O　 ILE A 139　　 7.126　22.167　58.509　1.00 12.46　A　O
ATOM 1146　N　 PRO A 140　　 5.950　23.048　56.787　1.00 11.53　A　N
ATOM 1147　CA　PRO A 140　　 4.888　22.043　56.825　1.00 10.97　A　C
ATOM 1148　CB　PRO A 140　　 3.844　22.591　55.846　1.00 10.91　A　C
ATOM 1149　CG　PRO A 140　　 4.085　24.084　55.841　1.00 12.20　A　C
ATOM 1150　CD　PRO A 140　　 5.572　24.213　55.963　1.00 11.52　A　C
ATOM 1151　C　 PRO A 140　　 5.354　20.666　56.352　1.00 10.59　A　C
ATOM 1152　O　 PRO A 140　　 6.280　20.560　55.546　1.00　9.41　A　O
ATOM 1153　N　 TYR A 141　　 4.716　19.635　56.903　1.00 10.16　A　N
ATOM 1154　CA　TYR A 141　　 4.881　18.255　56.464　1.00 10.42　A　C
ATOM 1155　CB　TYR A 141　　 5.416　17.376　57.596　1.00 10.08　A　C
ATOM 1156　CG　TYR A 141　　 5.488　15.897　57.245　1.00　9.83　A　C
ATOM 1157　CD1 TYR A 141　　 6.264　15.458　56.168　1.00　8.46　A　C
ATOM 1158　CE1 TYR A 141　　 6.342　14.120　55.826　1.00 10.15　A　C
ATOM 1159　CZ　TYR A 141　　 5.643　13.176　56.577　1.00　9.00　A　C
ATOM 1160　OH　TYR A 141　　 5.751　11.843　56.239　1.00　8.25　A　O
ATOM 1161　CE2 TYR A 141　　 4.856　13.581　57.653　1.00 10.35　A　C
ATOM 1162　CD2 TYR A 141　　 4.784　14.948　57.981　1.00 10.25　A　C
ATOM 1163　C　 TYR A 141　　 3.517　17.731　56.022　1.00 10.77　A　C
ATOM 1164　O　 TYR A 141　　 2.527　17.883　56.751　1.00 10.94　A　O
ATOM 1165　N　 ILE A 142　　 3.460　17.136　54.833　1.00 10.47　A　N
ATOM 1166　CA　ILE A 142　　 2.220　16.550　54.335　1.00 11.22　A　C
ATOM 1167　CB　ILE A 142　　 1.526　17.477　53.299　1.00 11.54　A　C
ATOM 1168　CG1 ILE A 142　　 1.114　18.788　53.982　1.00 13.90　A　C
ATOM 1169　CD1 ILE A 142　　 1.010　19.973　53.070　1.00 15.16　A　C
ATOM 1170　CG2 ILE A 142　　 0.282　16.777　52.676　1.00 12.26　A　C
ATOM 1171　C　 ILE A 142　　 2.526　15.195　53.713　1.00 11.19　A　C
ATOM 1172　O　 ILE A 142　　 3.500　15.064　52.958　1.00 10.38　A　O
ATOM 1173　N　 GLU A 143　　 1.715　14.193　54.059　1.00 10.10　A　N
ATOM 1174　CA　GLU A 143　　 1.818　12.884　53.441　1.00　9.98　A　C
ATOM 1175　CB　GLU A 143　　 1.602　11.763　54.466　1.00　9.94　A　C
ATOM 1176　CG　GLU A 143　　 2.757　11.689　55.452　1.00 10.51　A　C
ATOM 1177　CD　GLU A 143　　 2.794　10.401　56.274　1.00 10.99　A　C
ATOM 1178　OE1 GLU A 143　　 1.873　 9.568　56.145　1.00 12.19　A　O
ATOM 1179　OE2 GLU A 143　　 3.770　10.221　57.033　1.00 10.50　A　O
ATOM 1180　C　 GLU A 143　　 0.881　12.752　52.244　1.00　9.49　A　C
ATOM 1181　O　 GLU A 143　　-0.267　13.216　52.265　1.00　8.64　A　O
ATOM 1182　N　 THR A 144　　 1.399　12.142　51.185　1.00　9.19　A　N
ATOM 1183　CA　THR A 144　　 0.665　12.046　49.932　1.00　8.69　A　C
ATOM 1184　CB　THR A 144　　 1.264　12.974　48.838　1.00　8.71　A　C
ATOM 1185　OG1 THR A 144　　 2.613　12.579　48.579　1.00　6.08　A　O
ATOM 1186　CG2 THR A 144　　 1.245　14.452　49.257　1.00　7.25　A　C
ATOM 1187　C　 THR A 144　　 0.726　10.628　49.387　1.00　9.37　A　C
ATOM 1188　O　 THR A 144　　 1.622　 9.863　49.738　1.00　9.24　A　O
ATOM 1189　N　 SER A 145　　-0.239　10.296　48.535　1.00　9.89　A　N
ATOM 1190　CA　SER A 145　　-0.139　 9.161　47.635　1.00 10.82　A　C
ATOM 1191　CB　SER A 145　　-1.083　 8.045　48.046　1.00 10.52　A　C
ATOM 1192　OG　SER A 145　　-1.125　 7.070　47.009　1.00 12.00　A　O
ATOM 1193　C　 SER A 145　　-0.478　 9.629　46.221　1.00 11.62　A　C
ATOM 1194　O　 SER A 145　　-1.565　10.144　45.981　1.00 11.08　A　O
ATOM 1195　N　 ALA A 146　　 0.460　 9.463　45.294　1.00 12.98　A　N
ATOM 1196　CA　ALA A 146　　 0.193　 9.787　43.891　1.00 14.43　A　C
ATOM 1197　CB　ALA A 146　　 1.481　 9.928　43.106　1.00 13.68　A　C
ATOM 1198　C　 ALA A 146　　-0.728　 8.737　43.260　1.00 15.59　A　C
ATOM 1199　O　 ALA A 146　　-1.361　 9.002　42.232　1.00 16.34　A　O
ATOM 1200　N　 LYS A 147　　-0.821　 7.559　43.882　1.00 16.36　A　N
ATOM 1201　CA　LYS A 147　　-1.734　 6.514　43.403　1.00 17.20　A　C
ATOM 1202　CB　LYS A 147　　-1.316　 5.124　43.911　1.00 17.86　A　C
ATOM 1203　CG　LYS A 147　　 0.001　 4.631　43.387　1.00 19.04　A　C
ATOM 1204　CD　LYS A 147　　-0.094　 4.136　41.962　1.00 24.36　A　C
ATOM 1205　CE　LYS A 147　　 1.295　 3.786　41.438　1.00 26.59　A　C
ATOM 1206　NZ　LYS A 147　　 1.358　 3.756　39.956　1.00 28.05　A　N
ATOM 1207　C　 LYS A 147　　-3.183　 6.788　43.786　1.00 17.12　A　C
ATOM 1208　O　 LYS A 147　　-4.079　 6.713　42.935　1.00 17.81　A　O
ATOM 1209　N　 THR A 148　　-3.423　 7.102　45.059　1.00 16.62　A　N
ATOM 1210　CA　THR A 148　　-4.790　 7.386　45.519　1.00 15.98　A　C
ATOM 1211　CB　THR A 148　　-5.022　 6.943　46.971　1.00 15.84　A　C
ATOM 1212　OG1 THR A 148　　-4.349　 7.834　47.872　1.00 13.95　A　O
ATOM 1213　CG2 THR A 148　　-4.546　 5.494　47.194　1.00 16.24　A　C
ATOM 1214　C　 THR A 148　　-5.226　 8.855　45.369　1.00 15.96　A　C
ATOM 1215　O　 THR A 148　　-6.413　 9.148　45.448　1.00 15.92　A　O
ATOM 1216　N　 ARG A 149　　-4.263　 9.759　45.178　1.00 16.13　A　N
ATOM 1217　CA　ARG A 149　　-4.483　11.224　45.147　1.00 16.27　A　C
ATOM 1218　CB　ARG A 149　　-5.708　11.630　44.298　1.00 16.97　A　C
ATOM 1219　CG　ARG A 149　　-5.514　11.491　42.783　1.00 19.86　A　C
ATOM 1220　CD　ARG A 149　　-6.490　12.390　41.990　1.00 24.07　A　C
ATOM 1221　NE　ARG A 149　　-5.873　13.633　41.482　1.00 27.09　A　N
ATOM 1222　CZ　ARG A 149　　-6.181　14.872　41.889　1.00 28.82　A　C
ATOM 1223　NH1 ARG A 149　　-5.566　15.923　41.351　1.00 30.06　A　N
ATOM 1224　NH2 ARG A 149　　-7.100　15.077　42.829　1.00 28.02　A　N
ATOM 1225　C　 ARG A 149　　-4.555　11.877　46.529　1.00 15.61　A　C
ATOM 1226　O　 ARG A 149　　-4.624　13.098　46.626　1.00 15.88　A　O
ATOM 1227　N　 GLN A 150　　-4.523　11.078　47.598　1.00 15.03　A　N
ATOM 1228　CA　GLN A 150　　-4.523　11.630　48.955　1.00 13.95　A　C
ATOM 1229　CB　GLN A 150　　-4.390　10.541　50.025　1.00 14.33　A　C
ATOM 1230　CG　GLN A 150　　-4.383　11.120　51.463　1.00 16.96　A　C
ATOM 1231　CD　GLN A 150　　-4.114　10.081　52.557　1.00 19.65　A　C
ATOM 1232　OE1 GLN A 150　　-4.277　 8.890　52.338　1.00 20.37　A　O
ATOM 1233　NE2 GLN A 150　　-3.705　10.545　53.748　1.00 19.94　A　N
ATOM 1234　C　 GLN A 150　　-3.414　12.662　49.141　1.00 13.14　A　C
ATOM 1235　O　 GLN A 150　　-2.239　12.382　48.877　1.00 12.90　A　O
ATOM 1236　N　 GLY A 151　　-3.803　13.859　49.575　1.00 11.92　A　N
ATOM 1237　CA　GLY A 151　　-2.848　14.900　49.948　1.00 11.29　A　C
ATOM 1238　C　 GLY A 151　　-2.152　15.640　48.819　1.00 10.68　A　C
ATOM 1239　O　 GLY A 151　　-1.398　16.571　49.091　1.00 10.34　A　O
ATOM 1240　N　 VAL A 152　　-2.386　15.235　47.566　1.00 10.43　A　N
ATOM 1241　CA　VAL A 152　　-1.643　15.796　46.427　1.00 10.68　A　C
ATOM 1242　CB　VAL A 152　　-1.861　14.999　45.110　1.00 11.20　A　C
ATOM 1243　CG1 VAL A 152　　-1.176　15.707　43.938　1.00 10.91　A　C
ATOM 1244　CG2 VAL A 152　　-1.318　13.552　45.242　1.00 10.69　A　C
ATOM 1245　C　 VAL A 152　　-1.943　17.291　46.219　1.00 11.02　A　C
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ATOM 1250　CG　GLU A 153　　-5.570　18.743　44.304　1.00 14.73　A　C
ATOM 1251　CD　GLU A 153　　-7.066　18.957　44.054　1.00 21.06　A　C
ATOM 1252　OE1 GLU A 153　　-7.678　19.835　44.694　1.00 22.49　A　O
ATOM 1253　OE2 GLU A 153　　-7.637　18.239　43.206　1.00 25.20　A　O
ATOM 1254　C　 GLU A 153　　-3.200　19.846　47.190　1.00 12.48　A　C
ATOM 1255　O　 GLU A 153　　-2.670　20.964　47.064　1.00 13.00　A　O
ATOM 1256　N　 ASP A 154　　-3.421　19.273　48.373　1.00 11.97　A　N
ATOM 1257　CA　ASP A 154　　-3.007　19.905　49.633　1.00 12.24　A　C
ATOM 1258　CB　ASP A 154　　-3.375　19.009　50.818　1.00 12.74　A　C
ATOM 1259　CG　ASP A 154　　-3.232　19.717　52.176　1.00 16.78　A　C
ATOM 1260　OD1 ASP A 154　　-3.342　20.968　52.256　1.00 19.07　A　O
ATOM 1261　OD2 ASP A 154　　-3.023　19.005　53.180　1.00 19.32　A　O
ATOM 1262　C　 ASP A 154　　-1.508　20.254　49.667　1.00 11.34　A　C
ATOM 1263　O　 ASP A 154　　-1.143　21.340　50.110　1.00 11.71　A　O
ATOM 1264　N　 ALA A 155　　-0.649　19.350　49.188　1.00 10.05　A　N
ATOM 1265　CA　ALA A 155　　 0.803　19.569　49.207　1.00　9.18　A　C
ATOM 1266　CB　ALA A 155　　 1.544　18.318　48.734　1.00　9.04　A　C
ATOM 1267　C　 ALA A 155　　 1.199　20.789　48.358　1.00　8.99　A　C
ATOM 1268　O　 ALA A 155　　 1.940　21.666　48.809　1.00　8.18　A　O
ATOM 1269　N　 PHE A 156　　 0.685　20.837　47.130　1.00　9.11　A　N
ATOM 1270　CA　PHE A 156　　 0.927　21.965　46.222　1.00　9.12　A　C
ATOM 1271　CB　PHE A 156　　 0.469　21.627　44.790　1.00　9.13　A　C
ATOM 1272　CG　PHE A 156　　 1.401　20.679　44.063　1.00　8.36　A　C
ATOM 1273　CD1 PHE A 156　　 1.109　19.326　43.984　1.00　8.98　A　C
ATOM 1274　CE1 PHE A 156　　 1.952　18.442　43.313　1.00　8.13　A　C
ATOM 1275　CZ　PHE A 156　　 3.125　18.916　42.719　1.00　9.72　A　C
ATOM 1276　CE2 PHE A 156　　 3.436　20.272　42.784　1.00　8.53　A　C
ATOM 1277　CD2 PHE A 156　　 2.567　21.149　43.458　1.00　9.18　A　C
ATOM 1278　C　 PHE A 156　　 0.296　23.271　46.691　1.00　9.52　A　C
ATOM 1279　O　 PHE A 156　　 0.932　24.328　46.610　1.00　9.50　A　O
ATOM 1280　N　 TYR A 157　　-0.944　23.214　47.170　1.00　9.66　A　N
ATOM 1281　CA　TYR A 157　　-1.617　24.438　47.608　1.00 10.24　A　C
ATOM 1282　CB　TYR A 157　　-3.140　24.283　47.676　1.00 10.47　A　C
ATOM 1283　CG　TYR A 157　　-3.775　23.762　46.388　1.00 12.86　A　C
ATOM 1284　CD1 TYR A 157　　-3.109　23.853　45.164　1.00 15.06　A　C
ATOM 1285　CE1 TYR A 157　　-3.671　23.358　43.995　1.00 17.62　A　C
ATOM 1286　CZ　TYR A 157　　-4.934　22.774　44.038　1.00 18.02　A　C
ATOM 1287　OH　TYR A 157　　-5.493　22.289　42.873　1.00 22.37　A　O
ATOM 1288　CE2 TYR A 157　　-5.620　22.673　45.225　1.00 16.28　A　C
ATOM 1289　CD2 TYR A 157　　-5.039　23.168　46.403　1.00 15.76　A　C
ATOM 1290　C　 TYR A 157　　-1.035　24.976　48.920　1.00　9.94　A　C
ATOM 1291　O　 TYR A 157　　-1.018　26.190　49.137　1.00　9.54　A　O
ATOM 1292　N　 THR A 158　　-0.534　24.078　49.770　1.00　9.77　A　N
ATOM 1293　CA　THR A 158　　 0.180　24.493　50.982　1.00　9.78　A　C
ATOM 1294　CB　THR A 158　　 0.522　23.305　51.887　1.00 10.15　A　C
ATOM 1295　OG1 THR A 158　　-0.692　22.695　52.336　1.00　9.42　A　O
ATOM 1296　CG2 THR A 158　　 1.329　23.773　53.097　1.00 10.04　A　C
ATOM 1297　C　 THR A 158　　 1.458　25.232　50.617　1.00 10.03　A　C
ATOM 1298　O　 THR A 158　　 1.794　26.252　51.238　1.00 10.58　A　O
ATOM 1299　N　 LEU A 159　　 2.163　24.731　49.605　1.00　9.67　A　N
ATOM 1300　CA　LEU A 159　　 3.362　25.405　49.120　1.00　9.74　A　C
ATOM 1301　CB　LEU A 159　　 4.083　24.580　48.048　1.00　9.30　A　C
ATOM 1302　CG　LEU A 159　　 5.396　25.151　47.521　1.00　8.69　A　C
ATOM 1303　CD1 LEU A 159　　 6.401　25.483　48.686　1.00　6.96　A　C
ATOM 1304　CD2 LEU A 159　　 5.999　24.180　46.521　1.00　7.79　A　C
ATOM 1305　C　 LEU A 159　　 3.041　26.810　48.602　1.00　9.61　A　C
ATOM 1306　O　 LEU A 159　　 3.728　27.751　48.946　1.00　9.49　A　O
ATOM 1307　N　 VAL A 160　　 1.986　26.948　47.804　1.00 10.39　A　N
ATOM 1308　CA　VAL A 160　　 1.574　28.274　47.307　1.00 10.88　A　C
ATOM 1309　CB　VAL A 160　　 0.334　28.187　46.418　1.00 11.02　A　C
ATOM 1310　CG1 VAL A 160　　-0.206　29.594　46.054　1.00 10.98　A　C
ATOM 1311　CG2 VAL A 160　　 0.649　27.376　45.171　1.00 11.03　A　C
ATOM 1312　C　 VAL A 160　　 1.328　29.226　48.475　1.00 11.27　A　C
ATOM 1313　O　 VAL A 160　　 1.791　30.370　48.466　1.00 11.36　A　O
ATOM 1314　N　 ARG A 161　　 0.626　28.738　49.490　1.00 11.79　A　N
ATOM 1315　CA　ARG A 161　　 0.353　29.528　50.687　1.00 12.87　A　C
ATOM 1316　CB　ARG A 161　　-0.649　28.800　51.593　1.00 13.37　A　C
ATOM 1317　CG　ARG A 161　　-2.056　28.744　51.004　1.00 13.72　A　C
ATOM 1318　CD　ARG A 161　　-2.888　27.656　51.683　1.00 16.30　A　C
ATOM 1319　NE　ARG A 161　　-4.228　27.570　51.105　1.00 15.93　A　N
ATOM 1320　CZ　ARG A 161　　-4.930　26.446　50.985　1.00 17.08　A　C
ATOM 1321　NH1 ARG A 161　　-4.427　25.294　51.399　1.00 15.92　A　N
ATOM 1322　NH2 ARG A 161　　-6.147　26.481　50.446　1.00 17.32　A　N
ATOM 1323　C　 ARG A 161　　 1.631　29.917　51.446　1.00 13.61　A　C
ATOM 1324　O　 ARG A 161　　 1.719　31.049　51.957　1.00 13.64　A　O
ATOM 1325　N　 GLU A 162　　 2.621　29.014　51.497　1.00 13.37　A　N
ATOM 1326　CA　GLU A 162　　 3.930　29.359　52.067　1.00 14.20　A　C
ATOM 1327　CB　GLU A 162　　 4.871　28.152　52.136　1.00 14.19　A　C
ATOM 1328　CG　GLU A 162　　 4.453　27.069　53.139　1.00 14.78　A　C
ATOM 1329　CD　GLU A 162　　 4.556　27.539　54.584　1.00 17.16　A　C
ATOM 1330　OE1 GLU A 162　　 5.683　27.831　55.064　1.00 17.79　A　O
ATOM 1331　OE2 GLU A 162　　 3.505　27.603　55.241　1.00 16.55　A　O
ATOM 1332　C　 GLU A 162　　 4.594　30.499　51.289　1.00 14.93　A　C
ATOM 1333　O　 GLU A 162　　 5.066　31.458　51.886　1.00 15.02　A　O
ATOM 1334　N　 ILE A 163　　 4.609　30.408　49.965　1.00 15.59　A　N
ATOM 1335　CA　ILE A 163　　 5.127　31.507　49.137　1.00 17.24　A　C
ATOM 1336　CB　ILE A 163　　 5.041　31.171　47.641　1.00 16.65　A　C
ATOM 1337　CG1 ILE A 163　　 5.894　29.932　47.349　1.00 15.03　A　C
ATOM 1338　CD1 ILE A 163　　 5.642　29.301　45.999　1.00 13.53　A　C
ATOM 1339　CG2 ILE A 163　　 5.482　32.377　46.778　1.00 16.45　A　C
ATOM 1340　C　 ILE A 163　　 4.434　32.844　49.452　1.00 19.10　A　C
ATOM 1341　O　 ILE A 163　　 5.105　33.853　49.702　1.00 18.72　A　O
ATOM 1342　N　 ARG A 164　　 3.101　32.834　49.455　1.00 21.64　A　N
ATOM 1343　CA　ARG A 164　　 2.284　34.012　49.796　1.00 24.39　A　C
ATOM 1344　CB　ARG A 164　　 0.813　33.631　49.855　1.00 24.37　A　C
ATOM 1345　CG　ARG A 164　　 0.087　33.702　48.566　1.00 25.66　A　C
ATOM 1346　CD　ARG A 164　　-1.374　33.490　48.866　1.00 27.78　A　C
ATOM 1347　NE　ARG A 164　　-2.111　33.042　47.696　1.00 29.88　A　N
ATOM 1348　CZ　ARG A 164　　-3.244　32.347　47.756　1.00 31.22　A　C
ATOM 1349　NH1 ARG A 164　　-3.751　32.002　48.939　1.00 30.88　A　N
ATOM 1350　NH2 ARG A 164　　-3.855　31.986　46.636　1.00 30.88　A　N
ATOM 1351　C　 ARG A 164　　 2.622　34.662　51.131　1.00 26.27　A　C
ATOM 1352　O　 ARG A 164　　 2.687　35.887　51.223　1.00 26.71　A　O
ATOM 1353　N　 GLN A 165　　 2.792　33.849　52.174　1.00 28.64　A　N
ATOM 1354　CA　GLN A 165　　 3.056　34.385　53.513　1.00 31.07　A　C
ATOM 1355　CB　GLN A 165　　 2.468　33.492　54.616　1.00 31.15　A　C
ATOM 1356　CG　GLN A 165　　 2.849　32.022　54.541　1.00 34.08　A　C
ATOM 1357　CD　GLN A 165　　 4.109　31.686　55.316　1.00 36.86　A　C
ATOM 1358　OE1 GLN A 165　　 5.218　31.683　54.765　1.00 37.96　A　O
ATOM 1359　NE2 GLN A 165　　 3.946　31.394　56.602　1.00 38.39　A　N
ATOM 1360　C　 GLN A 165　　 4.542　34.664　53.733　1.00 31.99　A　C
ATOM 1361　O　 GLN A 165　　 4.967　34.990　54.840　1.00 32.63　A　O
ATOM 1362　N　 HIS A 166　　 5.324　34.536　52.666　1.00 33.07　A　N
ATOM 1363　CA　HIS A 166　　 6.724　34.915　52.697　1.00 34.12　A　C
ATOM 1364　CB　HIS A 166　　 7.526　34.080　51.700　1.00 34.29　A　C
ATOM 1365　CG　HIS A 166　　 8.997　34.349　51.735　1.00 35.01　A　C
ATOM 1366　ND1 HIS A 166　　 9.828　33.820　52.698　1.00 35.16　A　N
ATOM 1367　CE1 HIS A 166　　11.066　34.224　52.477　1.00 35.75　A　C
ATOM 1368　NE2 HIS A 166　　11.067　34.996　51.405　1.00 37.22　A　N
ATOM 1369　CD2 HIS A 166　　 9.786　35.091　50.922　1.00 36.26　A　C
ATOM 1370　C　 HIS A 166　　 6.834　36.418　52.398　1.00 34.61　A　C
ATOM 1371　O　 HIS A 166　　 6.633　37.231　53.300　1.00 34.78　A　O
ATOM 1372　OXT HIS A 166　　 7.096　36.868　51.272　1.00 35.09　A　O
ATOM 1373　O3G GNP　1167　　13.708　10.540　39.842　1.00 15.00　G　O
ATOM 1374　PG　GNP　1167　　12.808　 9.891　38.830　1.00 16.36　G　P
ATOM 1375　O1G GNP　1167　　13.624　 8.780　38.239　1.00 15.94　G　O
ATOM 1376　O2G GNP　1167　　12.231　10.831　37.790　1.00 14.70　G　O
ATOM 1377　N3B GNP　1167　　11.572　 9.248　39.614　1.00 12.87　G　N
ATOM 1378　PB　GNP　1167　　10.310　10.021　40.214　1.00 12.32　G　P
ATOM 1379　O1B GNP　1167　　10.685　10.621　41.523　1.00 11.29　G　O
ATOM 1380　O2B GNP　1167　　 9.747　10.969　39.226　1.00　9.25　G　O
ATOM 1381　O3A GNP　1167　　 9.203　 8.999　40.558　1.00 10.83　G　O
ATOM 1382　PA　GNP　1167　　 8.141　 8.372　39.622　1.00 12.57　G　P
ATOM 1383　O1A GNP　1167　　 8.841　 7.958　38.389　1.00 11.95　G　O
ATOM 1384　O2A GNP　1167　　 6.922　 9.194　39.513　1.00 12.44　G　O
ATOM 1385　O5* GNP　1167　　 7.674　 7.057　40.376　1.00 12.62　G　O
ATOM 1386　C5* GNP　1167　　 8.605　 6.033　40.778　1.00 11.83　G　C
ATOM 1387　C4* GNP　1167　　 7.842　 4.730　40.989　1.00 11.63　G　C
ATOM 1388　O4* GNP　1167　　 7.028　 4.838　42.184　1.00 12.43　G　O
ATOM 1389　C1* GNP　1167　　 5.647　 4.739　41.875　1.00 12.15　G　C
ATOM 1390　N9　GNP　1167　　 4.903　 5.700　42.698　1.00 11.87　G　N
ATOM 1391　C8　GNP　1167　　 4.904　 7.074　42.622　1.00 11.02　G　C
ATOM 1392　N7　GNP　1167　　 4.132　 7.646　43.515　1.00 11.32　G　N
ATOM 1393　C5　GNP　1167　　 3.594　 6.583　44.232　1.00 11.47　G　C
ATOM 1394　C4　GNP　1167　　 4.051　 5.385　43.738　1.00 11.21　G　C
ATOM 1395　N3　GNP　1167　　 3.767　 4.125　44.164　1.00 12.38　G　N
ATOM 1396　C2　GNP　1167　　 2.927　 4.114　45.183　1.00 12.46　G　C
ATOM 1397　N2　GNP　1167　　 2.554　 2.938　45.698　1.00 11.99　G　N
ATOM 1398　N1　GNP　1167　　 2.391　 5.255　45.741　1.00 12.90　G　N
ATOM 1399　C6　GNP　1167　　 2.678　 6.563　45.315　1.00 12.04　G　C
ATOM 1400　O6　GNP　1167　　 2.152　 7.525　45.887　1.00 10.81　G　O
ATOM 1401　C2* GNP　1167　　 5.530　 4.974　40.366　1.00 13.72　G　C
ATOM 1402　O2* GNP　1167　　 4.374　 4.353　39.821　1.00 14.13　G　O
ATOM 1403　C3* GNP　1167　　 6.856　 4.394　39.865　1.00 14.05　G　C
ATOM 1404　O3* GNP　1167　　 6.762　 2.998　39.695　1.00 14.31　G　O
ATOM 1405 MG　　MG　1168　　10.611　11.594　37.367　1.00 12.54　M MG
ATOM 1406　O　 HOH　　 1　　11.154　13.457　37.995　1.00 16.72　　 O
ATOM 1407　O　 HOH　　 2　　 9.778　 9.670　36.597　1.00 15.70　　 O
ATOM 1408　O　 HOH　　 3　　11.218　12.213　35.447　1.00 14.02　　 O
ATOM 1409　O　 HOH　　 4　　17.423　18.783　42.554　1.00 21.36　　 O
ATOM 1410　O　 HOH　　 5　　 6.545　 2.508　44.468　1.00 15.57　　 O
ATOM 1411　O　 HOH　　 6　　-5.138　16.818　48.835　1.00　8.71　　 O
ATOM 1412　O　 HOH　　 7　　 9.884　 4.085　47.092　1.00 15.34　　 O
ATOM 1413　O　 HOH　　 8　　 2.966　20.423　59.097　1.00 20.76　　 O
ATOM 1414　O　 HOH　　 9　　 7.899　27.217　54.020　1.00 15.57　　 O
ATOM 1415　O　 HOH　　10　　14.180　12.495　48.761　1.00　9.15　　 O
ATOM 1416　O　 HOH　　11　　 1.581　 6.749　60.219　1.00 33.14　　 O
ATOM 1417　O　 HOH　　12　　 8.858　15.463　33.813　1.00 15.82　　 O
ATOM 1418　O　 HOH　　13　　 7.760　 0.979　46.066　1.00 17.56　　 O
ATOM 1419　O　 HOH　　14　　 4.119　 6.609　61.319　1.00 20.36　　 O
ATOM 1420　O　 HOH　　15　　 3.735　-2.103　51.231　1.00 14.28　　 O
ATOM 1421　O　 HOH　　16　　10.775　32.666　47.155　1.00 27.08　　 O
ATOM 1422　O　 HOH　　17　　 5.394　 8.856　37.026　1.00 18.82　　 O
ATOM 1423　O　 HOH　　18　　-2.394　13.896　53.621　1.00 21.74　　 O
ATOM 1424　O　 HOH　　19　　 1.932　 3.178　55.964　1.00 13.46　　 O
ATOM 1425　O　 HOH　　20　　-5.355　15.513　46.137　1.00 16.24　　 O
ATOM 1426　O　 HOH　　21　　25.451　27.391　37.526　1.00 15.22　　 O
ATOM 1427　O　 HOH　　22　　 6.726　22.026　61.079　1.00 28.07　　 O
ATOM 1428　O　 HOH　　23　　 6.321　34.189　39.461　1.00 25.73　　 O
ATOM 1429　O　 HOH　　24　　-3.378　14.607　29.098　1.00 15.58　　 O
ATOM 1430　O　 HOH　　25　　17.905　34.064　46.655　1.00 25.75　　 O
ATOM 1431　O　 HOH　　26　　21.357　18.841　31.227　1.00 13.84　　 O
ATOM 1432　O　 HOH　　27　　23.461　23.763　37.316　1.00 20.90　　 O
ATOM 1433　O　 HOH　　28　　-2.788　32.168　51.844　1.00 22.22　　 O
ATOM 1434　O　 HOH　　29　　19.664　20.595　55.963　1.00 30.27　　 O
ATOM 1435　O　 HOH　　30　　-0.328　14.759　56.142　1.00 19.33　　 O
ATOM 1436　O　 HOH　　31　　24.898　23.380　42.304　1.00 33.44　　 O
ATOM 1437　O　 HOH　　32　　17.271　32.741　44.377　1.00 15.95　　 O
ATOM 1438　O　 HOH　　33　　-9.814　 8.375　27.664　1.00 27.71　　 O
ATOM 1439　O　 HOH　　34　　21.184　35.508　46.224　1.00 31.08　　 O
ATOM 1440　O　 HOH　　35　　 8.164　-1.165　49.983　1.00 23.33　　 O
ATOM 1441　O　 HOH　　36　　 8.251　 5.798　36.647　1.00 19.45　　 O
ATOM 1442　O　 HOH　　37　　 5.416　-2.173　49.174　1.00 26.25　　 O
ATOM 1443　O　 HOH　　38　　 1.259　13.570　58.794　1.00 34.87　　 O
ATOM 1444　O　 HOH　　39　　-6.905　36.300　41.185　1.00 24.51　　 O
ATOM 1445　O　 HOH　　40　　-0.901　 9.607　55.949　1.00 25.38　　 O
ATOM 1446　O　 HOH　　41　　-2.452　24.839　53.422　1.00 18.44　　 O
ATOM 1447　O　 HOH　　42　　12.947　26.892　54.536　1.00 24.19　　 O
ATOM 1448　O　 HOH　　43　　25.488　22.165　48.601　1.00 31.88　　 O
ATOM 1449　O　 HOH　　44　　-5.704　18.952　40.547　1.00 37.97　　 O
ATOM 1450　O　 HOH　　45　　-7.866　24.220　51.033　1.00 26.67　　 O
ATOM 1451　O　 HOH　　46　　-6.551　14.216　49.891　1.00 20.79　　 O
ATOM 1452　O　 HOH　　47　　 1.536　35.819　46.095　1.00 26.69　　 O
ATOM 1453　O　 HOH　　48　　-5.199　22.633　50.431　1.00 33.14　　 O
ATOM 1454　O　 HOH　　49　　22.286　26.185　35.954　1.00 16.28　　 O
ATOM 1455　O　 HOH　　50　　15.585　16.766　42.512　1.00　9.50　　 O
ATOM 1456　O　 HOH　　51　　14.001　 1.548　53.211　1.00 24.35　　 O
ATOM 1457　O　 HOH　　52　　-3.698　 8.223　25.769　1.00 28.10　　 O
ATOM 1458　O　 HOH　　53　　-3.977　 7.130　50.358　1.00 19.77　　 O
ATOM 1459　O　 HOH　　54　　19.161　11.681　46.143　1.00 21.47　　 O
ATOM 1460　O　 HOH　　55　　16.489　 3.006　51.936　1.00 24.69　　 O
ATOM 1461　O　 HOH　　56　　 4.385　 8.218　63.537　1.00 19.95　　 O
ATOM 1462　O　 HOH　　57　　17.067　31.939　37.123　1.00 21.91　　 O
ATOM 1463　O　 HOH　　58　　-4.104　 4.827　51.791　1.00 21.09　　 O
ATOM 1464　O　 HOH　　59　　11.833　 5.917　39.098　1.00 26.15　　 O
ATOM 1465　O　 HOH　　60　　 0.398　 5.155　55.398　1.00 22.58　　 O
ATOM 1466　O　 HOH　　61　　 0.820　10.209　38.290　1.00 20.87　　 O
ATOM 1467　O　 HOH　　62　　22.170　12.516　52.949　1.00 32.41　　 O
ATOM 1468　O　 HOH　　63　　12.409　16.984　26.867　1.00 22.10　　 O
ATOM 1469　O　 HOH　　64　　 1.445　21.528　31.237　1.00 19.43　　 O
ATOM 1470　O　 HOH　　65　　 1.747　20.021　29.114　1.00 28.31　　 O
ATOM 1471　O　 HOH　　66　　12.753　19.831　29.757　1.00 30.35　　 O
（表３）座標データ（M-Ras P40D-Gpp(NH)p）
HEADER　　----　　　　　　　　　　　　　　　　　　XX-XXX-XX　 xxxx
COMPND　　---　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　 
REMARK　 3
REMARK　 3 REFINEMENT.
REMARK　 3　 PROGRAM　　 : REFMAC 5.5.0072 
REMARK　 3　 AUTHORS　　 : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON
REMARK　 3
REMARK　 3　　REFINEMENT TARGET : MAXIMUM LIKELIHOOD
REMARK　 3
REMARK　 3　DATA USED IN REFINEMENT.
REMARK　 3　 RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) :　 1.35
REMARK　 3　 RESOLUTION RANGE LOW　(ANGSTROMS) :　27.00
REMARK　 3　 DATA CUTOFF　　　　　　(SIGMA(F)) : NONE
REMARK　 3　 COMPLETENESS FOR RANGE　　　　(%) :　94.71
REMARK　 3　 NUMBER OF REFLECTIONS　　　　　　 :　 31764
REMARK　 3
REMARK　 3　FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.
REMARK　 3　 CROSS-VALIDATION METHOD　　　　　: THROUGHOUT
REMARK　 3　 FREE R VALUE TEST SET SELECTION　: RANDOM
REMARK　 3　 R VALUE　　 (WORKING + TEST SET) : 0.18227
REMARK　 3　 R VALUE　　　　　　(WORKING SET) :　0.18157
REMARK　 3　 FREE R VALUE　　　　　　　　　　 :　0.19514
REMARK　 3　 FREE R VALUE TEST SET SIZE　 (%) :　5.1
REMARK　 3　 FREE R VALUE TEST SET COUNT　　　:　1694
REMARK　 3
REMARK　 3　FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.
REMARK　 3　 TOTAL NUMBER OF BINS USED　　　　　 :　　20
REMARK　 3　 BIN RESOLUTION RANGE HIGH　　　　　 :　1.350
REMARK　 3　 BIN RESOLUTION RANGE LOW　　　　　　:　1.385
REMARK　 3　 REFLECTION IN BIN　　 (WORKING SET) :　 2292
REMARK　 3　 BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) :　93.14
REMARK　 3　 BIN R VALUE　　　　　 (WORKING SET) :　0.225
REMARK　 3　 BIN FREE R VALUE SET COUNT　　　　　:　　113
REMARK　 3　 BIN FREE R VALUE　　　　　　　　　　:　0.228
REMARK　 3
REMARK　 3　NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.
REMARK　 3　 ALL ATOMS　　　　　　　　:　　 1581
REMARK　 3
REMARK　 3　B VALUES.
REMARK　 3　 FROM WILSON PLOT　　　　　 (A**2) : NULL
REMARK　 3　 MEAN B VALUE　　　(OVERALL, A**2) :　13.573
REMARK　 3　 OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.
REMARK　 3　　B11 (A**2) :　　 0.00
REMARK　 3　　B22 (A**2) :　　 0.00
REMARK　 3　　B33 (A**2) :　　 0.00
REMARK　 3　　B12 (A**2) :　　 0.00
REMARK　 3　　B13 (A**2) :　　 0.00
REMARK　 3　　B23 (A**2) :　　 0.00
REMARK　 3
REMARK　 3 ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.
REMARK　 3　ESU BASED ON R VALUE　　　　　　　　　　　　　　(A):0.063
REMARK　 3　ESU BASED ON FREE R VALUE　　　　　　　　　　　 (A):0.061
REMARK　 3　ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD　　　　　　　　 (A):0.033
REMARK　 3　ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2):0.777
REMARK　 3
REMARK　 3 CORRELATION COEFFICIENTS.
REMARK　 3　 CORRELATION COEFFICIENT FO-FC　　　:　 0.958
REMARK　 3　 CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE :　 0.953
REMARK　 3
REMARK　 3 RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES　　COUNT　 RMS　 WEIGHT
REMARK　 3　BOND LENGTHS REFINED ATOMS　　　(A):1432 ; 0.008 ; 0.022
REMARK　 3　BOND ANGLES REFINED ATOMS (DEGREES):1945 ; 1.220 ; 1.987
REMARK　 3　TORSION ANGLES, PERIOD 1　(DEGREES): 167 ; 5.497 ; 5.000
REMARK　 3　TORSION ANGLES, PERIOD 2　(DEGREES):　70 ;36.643 ;24.286
REMARK　 3　TORSION ANGLES, PERIOD 3　(DEGREES): 253 ;10.876 ;15.000
REMARK　 3　TORSION ANGLES, PERIOD 4　(DEGREES):　 9 ;16.093 ;15.000
REMARK　 3　CHIRAL-CENTER RESTRAINTS　　 (A**3): 216 ; 0.073 ; 0.200
REMARK　 3　GENERAL PLANES REFINED ATOMS　　(A):1068 ; 0.005 ; 0.021
REMARK　 3
REMARK　 3 ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.　COUNT　RMS　 WEIGHT
REMARK　 3　MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS (A**2): 838 ; 0.586 ; 1.500
REMARK　 3　MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS(A**2):1367 ; 1.114 ; 2.000
REMARK　 3　SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS (A**2): 594 ; 1.622 ; 3.000
REMARK　 3　SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS(A**2): 578 ; 2.572 ; 4.500
REMARK　 3
REMARK　 3　NCS RESTRAINTS STATISTICS
REMARK　 3　 NUMBER OF NCS GROUPS : NULL
REMARK　 3
REMARK　 3　TWIN DETAILS
REMARK　 3　 NUMBER OF TWIN DOMAINS　: NULL
REMARK　 3
REMARK　 3
REMARK　 3　TLS DETAILS
REMARK　 3　 NUMBER OF TLS GROUPS　: NULL
REMARK　 3
REMARK　 3
REMARK　 3　BULK SOLVENT MODELLING.
REMARK　 3　 METHOD USED :　MASK
REMARK　 3　 PARAMETERS FOR MASK CALCULATION
REMARK　 3　 VDW PROBE RADIUS　 :　 1.40
REMARK　 3　 ION PROBE RADIUS　 :　 0.80
REMARK　 3　 SHRINKAGE RADIUS　 :　 0.80
REMARK　 3
REMARK　 3　OTHER REFINEMENT REMARKS:
REMARK　 3　HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
REMARK　 3　U VALUES　　　: REFINED INDIVIDUALLY
REMARK　 3
CISPEP　 1 ASP A　159　　PRO A　160　　　　　　　　　　0.00
CRYST1　 33.720　 65.705　 74.077　90.00　95.02　90.00 C 1 2 1
SCALE1　　　0.029656　0.000000　0.002605　　　　0.00000
SCALE2　　　0.000000　0.015220　0.000000　　　　0.00000
SCALE3　　　0.000000　0.000000　0.013551　　　　0.00000
ATOM　　1　N　 LEU A　11　　22.356　 6.446　37.555　1.00 13.89　A　N
ATOM　　2　CA　LEU A　11　　21.259　 6.227　36.572　1.00 13.12　A　C
ATOM　　3　CB　LEU A　11　　21.378　 7.224　35.419　1.00 13.34　A　C
ATOM　　4　CG　LEU A　11　　21.360　 8.713　35.764　1.00 13.22　A　C
ATOM　　5　CD1 LEU A　11　　21.517　 9.522　34.486　1.00 14.25　A　C
ATOM　　6　CD2 LEU A　11　　20.084　 9.101　36.494　1.00 14.45　A　C
ATOM　　7　C　 LEU A　11　　21.340　 4.829　35.999　1.00 12.87　A　C
ATOM　　8　O　 LEU A　11　　22.429　 4.272　35.897　1.00 13.59　A　O
ATOM　　9　N　 PRO A　12　　20.193　 4.258　35.596　1.00 12.21　A　N
ATOM　 10　CA　PRO A　12　　20.284　 2.986　34.883　1.00 11.79　A　C
ATOM　 11　CB　PRO A　12　　18.831　 2.501　34.862　1.00 12.42　A　C
ATOM　 12　CG　PRO A　12　　18.035　 3.729　34.873　1.00 12.74　A　C
ATOM　 13　CD　PRO A　12　　18.797　 4.705　35.744　1.00 12.38　A　C
ATOM　 14　C　 PRO A　12　　20.781　 3.186　33.452　1.00 11.56　A　C
ATOM　 15　O　 PRO A　12　　20.550　 4.244　32.863　1.00 10.91　A　O
ATOM　 16　N　 THR A　13　　21.462　 2.181　32.919　1.00 11.33　A　N
ATOM　 17　CA　THR A　13　　21.794　 2.133　31.499　1.00 11.70　A　C
ATOM　 18　CB　THR A　13　　23.276　 1.780　31.285　1.00 11.94　A　C
ATOM　 19　OG1 THR A　13　　24.082　 2.827　31.824　1.00 13.30　A　O
ATOM　 20　CG2 THR A　13　　23.606　 1.630　29.793　1.00 12.94　A　C
ATOM　 21　C　 THR A　13　　20.902　 1.098　30.824　1.00 10.95　A　C
ATOM　 22　O　 THR A　13　　20.778　-0.034　31.297　1.00 11.97　A　O
ATOM　 23　N　 TYR A　14　　20.253　 1.508　29.737　1.00　9.97　A　N
ATOM　 24　CA　TYR A　14　　19.472　 0.587　28.912　1.00　9.54　A　C
ATOM　 25　CB　TYR A　14　　18.080　 1.152　28.637　1.00　9.87　A　C
ATOM　 26　CG　TYR A　14　　17.275　 1.463　29.880　1.00　9.83　A　C
ATOM　 27　CD1 TYR A　14　　16.684　 0.444　30.627　1.00 11.60　A　C
ATOM　 28　CE1 TYR A　14　　15.951　 0.732　31.770　1.00 11.93　A　C
ATOM　 29　CZ　TYR A　14　　15.794　 2.053　32.157　1.00 12.10　A　C
ATOM　 30　OH　TYR A　14　　15.072　 2.388　33.275　1.00 12.73　A　O
ATOM　 31　CE2 TYR A　14　　16.368　 3.069　31.433　1.00 11.35　A　C
ATOM　 32　CD2 TYR A　14　　17.099　 2.774　30.303　1.00 11.36　A　C
ATOM　 33　C　 TYR A　14　　20.210　 0.364　27.602　1.00　9.18　A　C
ATOM　 34　O　 TYR A　14　　20.471　 1.322　26.864　1.00　9.01　A　O
ATOM　 35　N　 LYS A　15　　20.579　-0.887　27.328　1.00　9.22　A　N
ATOM　 36　CA　LYS A　15　　21.202　-1.245　26.053　1.00　9.58　A　C
ATOM　 37　CB　LYS A　15　　22.167　-2.423　26.211　1.00 10.57　A　C
ATOM　 38　CG　LYS A　15　　23.377　-2.112　27.061　1.00 13.94　A　C
ATOM　 39　CD　LYS A　15　　24.387　-3.241　27.018　1.00 18.81　A　C
ATOM　 40　CE　LYS A　15　　25.742　-2.784　27.552　1.00 21.45　A　C
ATOM　 41　NZ　LYS A　15　　26.444　-1.858　26.617　1.00 23.99　A　N
ATOM　 42　C　 LYS A　15　　20.096　-1.578　25.060　1.00　9.11　A　C
ATOM　 43　O　 LYS A　15　　19.386　-2.566　25.219　1.00　9.08　A　O
ATOM　 44　N　 LEU A　16　　19.931　-0.729　24.051　1.00　8.06　A　N
ATOM　 45　CA　LEU A　16　　18.845　-0.865　23.091　1.00　7.90　A　C
ATOM　 46　CB　LEU A　16　　18.104　 0.463　22.925　1.00　8.17　A　C
ATOM　 47　CG　LEU A　16　　17.679　 1.182　24.213　1.00　7.65　A　C
ATOM　 48　CD1 LEU A　16　　16.968　 2.490　23.874　1.00　8.42　A　C
ATOM　 49　CD2 LEU A　16　　16.785　 0.308　25.076　1.00　8.80　A　C
ATOM　 50　C　 LEU A　16　　19.439　-1.311　21.775　1.00　8.13　A　C
ATOM　 51　O　 LEU A　16　　20.339　-0.654　21.240　1.00　9.25　A　O
ATOM　 52　N　 VAL A　17　　18.958　-2.438　21.262　1.00　7.55　A　N
ATOM　 53　CA　VAL A　17　　19.555　-3.058　20.083　1.00　7.65　A　C
ATOM　 54　CB　VAL A　17　　19.905　-4.532　20.340　1.00　7.55　A　C
ATOM　 55　CG1 VAL A　17　　20.609　-5.122　19.141　1.00　8.48　A　C
ATOM　 56　CG2 VAL A　17　　20.791　-4.655　21.576　1.00　8.95　A　C
ATOM　 57　C　 VAL A　17　　18.609　-2.914　18.894　1.00　7.12　A　C
ATOM　 58　O　 VAL A　17　　17.421　-3.223　18.990　1.00　7.36　A　O
ATOM　 59　N　 VAL A　18　　19.146　-2.447　17.777　1.00　6.80　A　N
ATOM　 60　CA　VAL A　18　　18.355　-2.216　16.586　1.00　6.33　A　C
ATOM　 61　CB　VAL A　18　　18.669　-0.839　15.968　1.00　6.12　A　C
ATOM　 62　CG1 VAL A　18　　17.686　-0.517　14.862　1.00　6.78　A　C
ATOM　 63　CG2 VAL A　18　　18.640　 0.253　17.043　1.00　7.44　A　C
ATOM　 64　C　 VAL A　18　　18.698　-3.331　15.607　1.00　6.19　A　C
ATOM　 65　O　 VAL A　18　　19.860　-3.485　15.205　1.00　6.63　A　O
ATOM　 66　N　 VAL A　19　　17.681　-4.106　15.233　1.00　6.10　A　N
ATOM　 67　CA　VAL A　19　　17.824　-5.212　14.274　1.00　6.59　A　C
ATOM　 68　CB　VAL A　19　　17.649　-6.620　14.932　1.00　6.66　A　C
ATOM　 69　CG1 VAL A　19　　18.602　-6.776　16.096　1.00　8.55　A　C
ATOM　 70　CG2 VAL A　19　　16.205　-6.859　15.385　1.00　8.15　A　C
ATOM　 71　C　 VAL A　19　　16.856　-5.057　13.099　1.00　6.27　A　C
ATOM　 72　O　 VAL A　19　　15.931　-4.238　13.140　1.00　6.42　A　O
ATOM　 73　N　 GLY A　20　　17.076　-5.839　12.049　1.00　5.84　A　N
ATOM　 74　CA　GLY A　20　　16.299　-5.733　10.821　1.00　6.18　A　C
ATOM　 75　C　 GLY A　20　　17.167　-5.946　 9.593　1.00　6.78　A　C
ATOM　 76　O　 GLY A　20　　18.398　-5.874　 9.659　1.00　6.31　A　O
ATOM　 77　N　 ASP A　21　　16.526　-6.190　 8.456　1.00　6.60　A　N
ATOM　 78　CA　ASP A　21　　17.233　-6.466　 7.210　1.00　7.02　A　C
ATOM　 79　CB　ASP A　21　　16.229　-6.710　 6.083　1.00　7.45　A　C
ATOM　 80　CG　ASP A　21　　15.704　-8.129　 6.033　1.00　9.50　A　C
ATOM　 81　OD1 ASP A　21　　15.041　-8.458　 5.017　1.00　9.13　A　O
ATOM　 82　OD2 ASP A　21　　15.937　-8.914　 6.973　1.00 10.82　A　O
ATOM　 83　C　 ASP A　21　　18.115　-5.296　 6.785　1.00　7.07　A　C
ATOM　 84　O　 ASP A　21　　17.927　-4.155　 7.217　1.00　6.59　A　O
ATOM　 85　N　 GLY A　22　　19.060　-5.588　 5.901　1.00　6.99　A　N
ATOM　 86　CA　GLY A　22　　19.863　-4.554　 5.271　1.00　6.85　A　C
ATOM　 87　C　 GLY A　22　　19.000　-3.495　 4.616　1.00　6.57　A　C
ATOM　 88　O　 GLY A　22　　18.004　-3.797　 3.960　1.00　7.17　A　O
ATOM　 89　N　 GLY A　23　　19.393　-2.248　 4.813　1.00　6.41　A　N
ATOM　 90　CA　GLY A　23　　18.791　-1.134　 4.110　1.00　6.00　A　C
ATOM　 91　C　 GLY A　23　　17.492　-0.570　 4.657　1.00　5.86　A　C
ATOM　 92　O　 GLY A　23　　16.929　 0.335　 4.054　1.00　6.78　A　O
ATOM　 93　N　 VAL A　24　　17.005　-1.091　 5.786　1.00　5.31　A　N
ATOM　 94　CA　VAL A　24　　15.703　-0.652　 6.309　1.00　5.18　A　C
ATOM　 95　CB　VAL A　24　　15.041　-1.716　 7.224　1.00　5.13　A　C
ATOM　 96　CG1 VAL A　24　　14.846　-3.027　 6.463　1.00　5.16　A　C
ATOM　 97　CG2 VAL A　24　　15.851　-1.946　 8.487　1.00　5.61　A　C
ATOM　 98　C　 VAL A　24　　15.740　 0.691　 7.011　1.00　5.56　A　C
ATOM　 99　O　 VAL A　24　　14.696　 1.313　 7.201　1.00　5.51　A　O
ATOM　100　N　 GLY A　25　　16.943　 1.116　 7.398　1.00　5.33　A　N
ATOM　101　CA　GLY A　25　　17.151　 2.392　 8.087　1.00　5.27　A　C
ATOM　102　C　 GLY A　25　　17.452　 2.281　 9.565　1.00　4.76　A　C
ATOM　103　O　 GLY A　25　　17.156　 3.202　10.328　1.00　5.34　A　O
ATOM　104　N　 LYS A　26　　18.076　 1.174　 9.965　1.00　5.26　A　N
ATOM　105　CA　LYS A　26　　18.516　 1.004　11.346　1.00　5.33　A　C
ATOM　106　CB　LYS A　26　　19.180　-0.354　11.534　1.00　5.32　A　C
ATOM　107　CG　LYS A　26　　18.225　-1.518　11.325　1.00　6.90　A　C
ATOM　108　CD　LYS A　26　　18.917　-2.859　11.516　1.00　6.52　A　C
ATOM　109　CE　LYS A　26　　20.084　-3.073　10.548　1.00　7.32　A　C
ATOM　110　NZ　LYS A　26　　19.679　-3.075　 9.116　1.00　5.91　A　N
ATOM　111　C　 LYS A　26　　19.493　 2.105　11.733　1.00　5.40　A　C
ATOM　112　O　 LYS A　26　　19.327　 2.758　12.770　1.00　5.45　A　O
ATOM　113　N　 SER A　27　　20.518　 2.299　10.907　1.00　5.60　A　N
ATOM　114　CA　SER A　27　　21.474　 3.367　11.174　1.00　5.86　A　C
ATOM　115　CB　SER A　27　　22.658　 3.258　10.227　1.00　5.40　A　C
ATOM　116　OG　SER A　27　　23.323　 2.022　10.428　1.00　6.91　A　O
ATOM　117　C　 SER A　27　　20.832　 4.736　11.069　1.00　5.66　A　C
ATOM　118　O　 SER A　27　　21.110　 5.602　11.911　1.00　6.08　A　O
ATOM　119　N　 ALA A　28　　19.954　 4.933　10.084　1.00　5.78　A　N
ATOM　120　CA　ALA A　28　　19.271　 6.217　 9.946　1.00　5.75　A　C
ATOM　121　CB　ALA A　28　　18.387　 6.240　 8.707　1.00　6.13　A　C
ATOM　122　C　 ALA A　28　　18.469　 6.577　11.203　1.00　5.60　A　C
ATOM　123　O　 ALA A　28　　18.523　 7.711　11.678　1.00　5.92　A　O
ATOM　124　N　 LEU A　29　　17.748　 5.619　11.778　1.00　5.57　A　N
ATOM　125　CA　LEU A　29　　17.023　 5.898　13.018　1.00　6.30　A　C
ATOM　126　CB　LEU A　29　　16.114　 4.718　13.383　1.00　6.13　A　C
ATOM　127　CG　LEU A　29　　14.907　 4.520　12.451　1.00　6.31　A　C
ATOM　128　CD1 LEU A　29　　14.317　 3.124　12.635　1.00　7.88　A　C
ATOM　129　CD2 LEU A　29　　13.850　 5.602　12.657　1.00　7.46　A　C
ATOM　130　C　 LEU A　29　　17.970　 6.235　14.156　1.00　6.14　A　C
ATOM　131　O　 LEU A　29　　17.719　 7.170　14.918　1.00　6.57　A　O
ATOM　132　N　 THR A　30　　19.051　 5.476　14.264　1.00　6.21　A　N
ATOM　133　CA　THR A　30　　20.025　 5.679　15.334　1.00　6.46　A　C
ATOM　134　CB　THR A　30　　21.074　 4.564　15.304　1.00　6.50　A　C
ATOM　135　OG1 THR A　30　　20.411　 3.294　15.408　1.00　7.96　A　O
ATOM　136　CG2 THR A　30　　22.047　 4.706　16.454　1.00　7.86　A　C
ATOM　137　C　 THR A　30　　20.699　 7.052　15.228　1.00　6.61　A　C
ATOM　138　O　 THR A　30　　20.785　 7.804　16.215　1.00　6.88　A　O
ATOM　139　N　 ILE A　31　　21.158　 7.375　14.026　1.00　6.07　A　N
ATOM　140　CA　ILE A　31　　21.867　 8.632　13.788　1.00　6.82　A　C
ATOM　141　CB　ILE A　31　　22.542　 8.600　12.399　1.00　6.86　A　C
ATOM　142　CG1 ILE A　31　　23.656　 7.549　12.397　1.00　7.82　A　C
ATOM　143　CD1 ILE A　31　　24.122　 7.113　11.034　1.00 10.40　A　C
ATOM　144　CG2 ILE A　31　　23.087　 9.972　12.013　1.00　7.99　A　C
ATOM　145　C　 ILE A　31　　20.928　 9.838　13.964　1.00　6.72　A　C
ATOM　146　O　 ILE A　31　　21.326　10.873　14.499　1.00　7.23　A　O
ATOM　147　N　 GLN A　32　　19.684　 9.713　13.526　1.00　6.15　A　N
ATOM　148　CA　GLN A　32　　18.700　10.768　13.768　1.00　6.87　A　C
ATOM　149　CB　GLN A　32　　17.391　10.431　13.053　1.00　7.82　A　C
ATOM　150　CG　GLN A　32　　16.333　11.514　13.041　1.00 10.93　A　C
ATOM　151　CD　GLN A　32　　16.780　12.807　12.355　1.00 11.38　A　C
ATOM　152　OE1 GLN A　32　　17.109　13.760　13.029　1.00 14.30　A　O
ATOM　153　NE2 GLN A　32　　16.766　12.837　11.019　1.00 12.53　A　N
ATOM　154　C　 GLN A　32　　18.500　10.978　15.274　1.00　7.24　A　C
ATOM　155　O　 GLN A　32　　18.546　12.104　15.782　1.00　8.22　A　O
ATOM　156　N　 PHE A　33　　18.324　 9.883　16.000　1.00　7.05　A　N
ATOM　157　CA　PHE A　33　　18.119　 9.953　17.448　1.00　7.49　A　C
ATOM　158　CB　PHE A　33　　17.891　 8.547　18.013　1.00　7.54　A　C
ATOM　159　CG　PHE A　33　　17.517　 8.523　19.466　1.00　6.97　A　C
ATOM　160　CD1 PHE A　33　　18.227　 7.737　20.358　1.00　9.00　A　C
ATOM　161　CE1 PHE A　33　　17.886　 7.688　21.708　1.00　9.23　A　C
ATOM　162　CZ　PHE A　33　　16.824　 8.446　22.181　1.00　8.48　A　C
ATOM　163　CE2 PHE A　33　　16.092　 9.237　21.306　1.00　8.97　A　C
ATOM　164　CD2 PHE A　33　　16.441　 9.273　19.945　1.00　8.64　A　C
ATOM　165　C　 PHE A　33　　19.263　10.656　18.185　1.00　8.04　A　C
ATOM　166　O　 PHE A　33　　19.014　11.514　19.035　1.00　8.25　A　O
ATOM　167　N　 PHE A　34　　20.502　10.289　17.863　1.00　8.58　A　N
ATOM　168　CA　PHE A　34　　21.674　10.815　18.572　1.00　9.67　A　C
ATOM　169　CB　PHE A　34　　22.767　 9.754　18.642　1.00　9.96　A　C
ATOM　170　CG　PHE A　34　　22.473　 8.675　19.626　1.00 10.73　A　C
ATOM　171　CD1 PHE A　34　　22.812　 8.824　20.967　1.00 12.68　A　C
ATOM　172　CE1 PHE A　34　　22.507　 7.829　21.891　1.00 13.48　A　C
ATOM　173　CZ　PHE A　34　　21.854　 6.683　21.482　1.00 14.32　A　C
ATOM　174　CE2 PHE A　34　　21.497　 6.532　20.145　1.00 14.04　A　C
ATOM　175　CD2 PHE A　34　　21.805　 7.526　19.230　1.00 13.00　A　C
ATOM　176　C　 PHE A　34　　22.243　12.094　17.988　1.00 10.27　A　C
ATOM　177　O　 PHE A　34　　22.610　13.011　18.734　1.00 11.42　A　O
ATOM　178　N　 GLN A　35　　22.324　12.162　16.665　1.00 10.39　A　N
ATOM　179　CA　GLN A　35　　23.046　13.244　15.987　1.00 10.72　A　C
ATOM　180　CB　GLN A　35　　24.068　12.667　14.998　1.00 11.38　A　C
ATOM　181　CG　GLN A　35　　24.941　11.535　15.530　1.00 15.17　A　C
ATOM　182　CD　GLN A　35　　25.877　11.949　16.648　1.00 19.13　A　C
ATOM　183　OE1 GLN A　35　　26.148　13.135　16.848　1.00 20.55　A　O
ATOM　184　NE2 GLN A　35　　26.384　10.961　17.387　1.00 20.26　A　N
ATOM　185　C　 GLN A　35　　22.144　14.245　15.266　1.00 10.77　A　C
ATOM　186　O　 GLN A　35　　22.621　15.273　14.775　1.00 10.80　A　O
ATOM　187　N　 LYS A　36　　20.844　13.959　15.209　1.00 10.09　A　N
ATOM　188　CA　LYS A　36　　19.848　14.872　14.635　1.00 10.57　A　C
ATOM　189　CB　LYS A　36　　19.676　16.111　15.529　1.00 11.15　A　C
ATOM　190　CG　LYS A　36　　19.191　15.725　16.934　1.00 13.89　A　C
ATOM　191　CD　LYS A　36　　19.322　16.856　17.932　1.00 17.27　A　C
ATOM　192　CE　LYS A　36　　18.945　16.389　19.340　1.00 18.43　A　C
ATOM　193　NZ　LYS A　36　　17.549　15.852　19.439　1.00 19.07　A　N
ATOM　194　C　 LYS A　36　　20.123　15.225　13.174　1.00 10.38　A　C
ATOM　195　O　 LYS A　36　　19.888　16.345　12.724　1.00 10.85　A　O
ATOM　196　N　 ILE A　37　　20.602　14.237　12.430　1.00　9.52　A　N
ATOM　197　CA　ILE A　37　　20.945　14.400　11.029　1.00　9.91　A　C
ATOM　198　CB　ILE A　37　　22.479　14.679　10.861　1.00　9.99　A　C
ATOM　199　CG1 ILE A　37　　22.857　15.015　 9.409　1.00 11.69　A　C
ATOM　200　CD1 ILE A　37　　24.278　15.552　 9.252　1.00 13.71　A　C
ATOM　201　CG2 ILE A　37　　23.327　13.553　11.447　1.00 11.19　A　C
ATOM　202　C　 ILE A　37　　20.525　13.130　10.304　1.00　8.86　A　C
ATOM　203　O　 ILE A　37　　20.456　12.058　10.914　1.00　8.37　A　O
ATOM　204　N　 PHE A　38　　20.257　13.258　 9.013　1.00　9.09　A　N
ATOM　205　CA　PHE A　38　　19.901　12.118　 8.182　1.00　9.01　A　C
ATOM　206　CB　PHE A　38　　19.055　12.569　 6.985　1.00　9.52　A　C
ATOM　207　CG　PHE A　38　　18.467　11.427　 6.187　1.00　9.73　A　C
ATOM　208　CD1 PHE A　38　　17.781　10.396　 6.824　1.00 10.27　A　C
ATOM　209　CE1 PHE A　38　　17.221　 9.347　 6.099　1.00 10.61　A　C
ATOM　210　CZ　PHE A　38　　17.341　 9.323　 4.728　1.00 11.62　A　C
ATOM　211　CE2 PHE A　38　　18.017　10.348　 4.068　1.00 11.30　A　C
ATOM　212　CD2 PHE A　38　　18.575　11.400　 4.801　1.00 10.57　A　C
ATOM　213　C　 PHE A　38　　21.157　11.391　 7.713　1.00　8.80　A　C
ATOM　214　O　 PHE A　38　　22.154　12.026　 7.351　1.00　8.85　A　O
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ATOM　243　CE1 TYR A　42　　27.022　11.405　12.308　1.00 13.35　A　C
ATOM　244　CZ　TYR A　42　　27.496　10.119　12.529　1.00 14.35　A　C
ATOM　245　OH　TYR A　42　　28.088　 9.815　13.731　1.00 15.77　A　O
ATOM　246　CE2 TYR A　42　　27.382　 9.148　11.544　1.00 14.14　A　C
ATOM　247　CD2 TYR A　42　　26.772　 9.473　10.331　1.00 12.73　A　C
ATOM　248　C　 TYR A　42　　27.635　11.930　 7.549　1.00 14.17　A　C
ATOM　249　O　 TYR A　42　　27.881　11.252　 6.550　1.00 14.43　A　O
ATOM　250　N　 ASP A　43　　28.571　12.443　 8.336　1.00 14.71　A　N
ATOM　251　CA　ASP A　43　　29.971　12.098　 8.177　1.00 15.32　A　C
ATOM　252　CB　ASP A　43　　30.836　13.361　 8.110　1.00 15.87　A　C
ATOM　253　CG　ASP A　43　　32.309　13.047　 7.889　1.00 16.61　A　C
ATOM　254　OD1 ASP A　43　　32.642　11.852　 7.730　1.00 17.17　A　O
ATOM　255　OD2 ASP A　43　　33.131　13.993　 7.884　1.00 19.10　A　O
ATOM　256　C　 ASP A　43　　30.376　11.232　 9.363　1.00 15.58　A　C
ATOM　257　O　 ASP A　43　　30.619　11.750　10.452　1.00 15.25　A　O
ATOM　258　N　 PRO A　44　　30.449　 9.902　 9.162　1.00 15.74　A　N
ATOM　259　CA　PRO A　44　　30.774　 9.001　10.265　1.00 16.42　A　C
ATOM　260　CB　PRO A　44　　30.415　 7.621　 9.699　1.00 16.58　A　C
ATOM　261　CG　PRO A　44　　30.619　 7.762　 8.244　1.00 15.86　A　C
ATOM　262　CD　PRO A　44　　30.127　 9.155　 7.931　1.00 15.53　A　C
ATOM　263　C　 PRO A　44　　32.247　 9.039　10.672　1.00 17.41　A　C
ATOM　264　O　 PRO A　44　　32.639　 8.347　11.614　1.00 17.52　A　O
ATOM　265　N　 THR A　45　　33.041　 9.842　 9.967　1.00 18.34　A　N
ATOM　266　CA　THR A　45　　34.474　10.001　10.241　1.00 19.49　A　C
ATOM　267　CB　THR A　45　　35.072　11.160　 9.388　1.00 19.43　A　C
ATOM　268　OG1 THR A　45　　35.000　10.809　 7.999　1.00 20.38　A　O
ATOM　269　CG2 THR A　45　　36.528　11.473　 9.770　1.00 20.49　A　C
ATOM　270　C　 THR A　45　　34.770　10.210　11.731　1.00 19.63　A　C
ATOM　271　O　 THR A　45　　35.646　 9.544　12.295　1.00 19.93　A　O
ATOM　272　N　 ILE A　46　　34.020　11.109　12.365　1.00 19.90　A　N
ATOM　273　CA　ILE A　46　　34.279　11.489　13.757　1.00 20.58　A　C
ATOM　274　CB　ILE A　46　　34.196　13.031　13.950　1.00 20.41　A　C
ATOM　275　CG1 ILE A　46　　32.802　13.568　13.577　1.00 20.34　A　C
ATOM　276　CD1 ILE A　46　　32.517　14.994　14.069　1.00 21.24　A　C
ATOM　277　CG2 ILE A　46　　35.292　13.716　13.138　1.00 21.13　A　C
ATOM　278　C　 ILE A　46　　33.392　10.768　14.777　1.00 20.91　A　C
ATOM　279　O　 ILE A　46　　33.227　11.232　15.907　1.00 21.22　A　O
ATOM　280　N　 GLU A　47　　32.851　 9.616　14.389　1.00 21.44　A　N
ATOM　281　CA　GLU A　47　　31.924　 8.888　15.257　1.00 22.11　A　C
ATOM　282　CB　GLU A　47　　31.168　 7.807　14.475　1.00 21.81　A　C
ATOM　283　CG　GLU A　47　　31.995　 6.556　14.173　1.00 21.51　A　C
ATOM　284　CD　GLU A　47　　31.212　 5.470　13.459　1.00 21.31　A　C
ATOM　285　OE1 GLU A　47　　31.836　 4.464　13.068　1.00 21.70　A　O
ATOM　286　OE2 GLU A　47　　29.980　 5.609　13.288　1.00 20.92　A　O
ATOM　287　C　 GLU A　47　　32.580　 8.269　16.493　1.00 22.85　A　C
ATOM　288　O　 GLU A　47　　33.777　 7.960　16.500　1.00 22.97　A　O
ATOM　289　N　 ASP A　48　　31.770　 8.129　17.537　1.00 23.81　A　N
ATOM　290　CA　ASP A　48　　32.051　 7.277　18.687　1.00 24.82　A　C
ATOM　291　CB　ASP A　48　　32.442　 8.116　19.908　1.00 25.24　A　C
ATOM　292　CG　ASP A　48　　33.896　 8.566　19.871　1.00 26.44　A　C
ATOM　293　OD1 ASP A　48　　34.783　 7.735　19.566　1.00 28.66　A　O
ATOM　294　OD2 ASP A　48　　34.153　 9.753　20.158　1.00 28.32　A　O
ATOM　295　C　 ASP A　48　　30.777　 6.463　18.949　1.00 24.82　A　C
ATOM　296　O　 ASP A　48　　29.888　 6.421　18.092　1.00 25.38　A　O
ATOM　297　N　 SER A　49　　30.673　 5.822　20.112　1.00 24.66　A　N
ATOM　298　CA　SER A　49　　29.486　 5.022　20.425　1.00 24.22　A　C
ATOM　299　CB　SER A　49　　29.723　 4.118　21.643　1.00 24.53　A　C
ATOM　300　OG　SER A　49　　29.695　 4.850　22.856　1.00 26.51　A　O
ATOM　301　C　 SER A　49　　28.248　 5.904　20.624　1.00 23.26　A　C
ATOM　302　O　 SER A　49　　28.364　 7.111　20.867　1.00 23.83　A　O
ATOM　303　N　 TYR A　50　　27.074　 5.289　20.503　1.00 21.71　A　N
ATOM　304　CA　TYR A　50　　25.797　 5.981　20.647　1.00 20.25　A　C
ATOM　305　CB　TYR A　50　　24.747　 5.358　19.737　1.00 20.30　A　C
ATOM　306　CG　TYR A　50　　25.092　 5.385　18.281　1.00 20.38　A　C
ATOM　307　CD1 TYR A　50　　25.404　 4.209　17.605　1.00 19.99　A　C
ATOM　308　CE1 TYR A　50　　25.717　 4.226　16.253　1.00 20.77　A　C
ATOM　309　CZ　TYR A　50　　25.718　 5.435　15.572　1.00 20.87　A　C
ATOM　310　OH　TYR A　50　　26.024　 5.462　14.235　1.00 21.93　A　O
ATOM　311　CE2 TYR A　50　　25.414　 6.618　16.224　1.00 21.38　A　C
ATOM　312　CD2 TYR A　50　　25.100　 6.586　17.571　1.00 20.17　A　C
ATOM　313　C　 TYR A　50　　25.305　 5.900　22.078　1.00 19.47　A　C
ATOM　314　O　 TYR A　50　　24.637　 4.936　22.470　1.00 19.18　A　O
ATOM　315　N　 LEU A　51　　25.631　 6.922　22.852　1.00 18.45　A　N
ATOM　316　CA　LEU A　51　　25.275　 6.966　24.257　1.00 17.80　A　C
ATOM　317　CB　LEU A　51　　26.498　 6.624　25.113　1.00 18.51　A　C
ATOM　318　CG　LEU A　51　　26.272　 6.383　26.603　1.00 19.50　A　C
ATOM　319　CD1 LEU A　51　　27.127　 5.224　27.094　1.00 21.04　A　C
ATOM　320　CD2 LEU A　51　　26.537　 7.648　27.410　1.00 20.86　A　C
ATOM　321　C　 LEU A　51　　24.748　 8.358　24.581　1.00 17.04　A　C
ATOM　322　O　 LEU A　51　　25.349　 9.358　24.198　1.00 17.14　A　O
ATOM　323　N　 LYS A　52　　23.614　 8.421　25.265　1.00 15.74　A　N
ATOM　324　CA　LYS A　52　　23.075　 9.698　25.715　1.00 15.22　A　C
ATOM　325　CB　LYS A　52　　22.091　10.297　24.701　1.00 15.47　A　C
ATOM　326　CG　LYS A　52　　20.735　 9.601　24.628　1.00 15.71　A　C
ATOM　327　CD　LYS A　52　　19.652　10.490　24.033　1.00 17.37　A　C
ATOM　328　CE　LYS A　52　　19.797　10.643　22.528　1.00 16.09　A　C
ATOM　329　NZ　LYS A　52　　18.754　11.557　21.985　1.00 16.49　A　N
ATOM　330　C　 LYS A　52　　22.411　 9.578　27.072　1.00 14.73　A　C
ATOM　331　O　 LYS A　52　　21.949　 8.501　27.461　1.00 14.16　A　O
ATOM　332　N　 HIS A　53　　22.389　10.695　27.786　1.00 14.52　A　N
ATOM　333　CA　HIS A　53　　21.613　10.847　29.005　1.00 14.83　A　C
ATOM　334　CB　HIS A　53　　22.368　11.706　30.027　1.00 14.95　A　C
ATOM　335　CG　HIS A　53　　23.627　11.082　30.544　1.00 15.80　A　C
ATOM　336　ND1 HIS A　53　　24.703　10.788　29.737　1.00 17.87　A　N
ATOM　337　CE1 HIS A　53　　25.668　10.254　30.465　1.00 17.79　A　C
ATOM　338　NE2 HIS A　53　　25.259　10.201　31.720　1.00 18.69　A　N
ATOM　339　CD2 HIS A　53　　23.990　10.719　31.799　1.00 16.68　A　C
ATOM　340　C　 HIS A　53　　20.339　11.568　28.606　1.00 14.76　A　C
ATOM　341　O　 HIS A　53　　20.403　12.624　27.963　1.00 15.67　A　O
ATOM　342　N　 THR A　54　　19.183　11.020　28.975　1.00 14.20　A　N
ATOM　343　CA　THR A　54　　17.913　11.633　28.619　1.00 14.32　A　C
ATOM　344　CB　THR A　54　　17.483　11.255　27.175　1.00 14.03　A　C
ATOM　345　OG1 THR A　54　　16.450　12.143　26.729　1.00 15.36　A　O
ATOM　346　CG2 THR A　54　　16.995　 9.802　27.093　1.00 13.34　A　C
ATOM　347　C　 THR A　54　　16.801　11.317　29.624　1.00 14.06　A　C
ATOM　348　O　 THR A　54　　16.837　10.292　30.321　1.00 14.21　A　O
ATOM　349　N　 GLU A　55　　15.814　12.200　29.692　1.00 14.03　A　N
ATOM　350　CA　GLU A　55　　14.727　12.054　30.642　1.00 14.19　A　C
ATOM　351　CB　GLU A　55　　14.406　13.399　31.309　1.00 14.50　A　C
ATOM　352　CG　GLU A　55　　13.389　13.288　32.450　1.00 15.98　A　C
ATOM　353　CD　GLU A　55　　13.132　14.599　33.174　1.00 19.14　A　C
ATOM　354　OE1 GLU A　55　　12.731　14.543　34.359　1.00 21.49　A　O
ATOM　355　OE2 GLU A　55　　13.319　15.678　32.570　1.00 21.48　A　O
ATOM　356　C　 GLU A　55　　13.498　11.482　29.952　1.00 13.97　A　C
ATOM　357　O　 GLU A　55　　13.011　12.027　28.955　1.00 14.76　A　O
ATOM　358　N　 ILE A　56　　13.016　10.361　30.480　1.00 13.19　A　N
ATOM　359　CA　ILE A　56　　11.839　 9.692　29.946　1.00 12.63　A　C
ATOM　360　CB　ILE A　56　　12.206　 8.339　29.286　1.00 12.40　A　C
ATOM　361　CG1 ILE A　56　　13.214　 8.554　28.145　1.00 12.05　A　C
ATOM　362　CD1 ILE A　56　　13.930　 7.291　27.692　1.00 11.88　A　C
ATOM　363　CG2 ILE A　56　　10.946　 7.621　28.786　1.00 12.14　A　C
ATOM　364　C　 ILE A　56　　10.853　 9.472　31.083　1.00 12.46　A　C
ATOM　365　O　 ILE A　56　　11.176　 8.799　32.064　1.00 11.92　A　O
ATOM　366　N　 ASP A　57　　 9.657　10.044　30.953　1.00 12.59　A　N
ATOM　367　CA　ASP A　57　　 8.624　 9.940　31.984　1.00 13.02　A　C
ATOM　368　CB　ASP A　57　　 8.058　 8.521　32.029　1.00 13.53　A　C
ATOM　369　CG　ASP A　57　　 7.320　 8.152　30.764　1.00 14.31　A　C
ATOM　370　OD1 ASP A　57　　 6.794　 9.057　30.086　1.00 16.30　A　O
ATOM　371　OD2 ASP A　57　　 7.269　 6.951　30.458　1.00 14.06　A　O
ATOM　372　C　 ASP A　57　　 9.150　10.366　33.354　1.00 12.74　A　C
ATOM　373　O　 ASP A　57　　 8.938　 9.677　34.361　1.00 12.92　A　O
ATOM　374　N　 ASN A　58　　 9.849　11.500　33.382　1.00 12.83　A　N
ATOM　375　CA　ASN A　58　　10.393　12.075　34.620　1.00 13.09　A　C
ATOM　376　CB　ASN A　58　　 9.253　12.471　35.568　1.00 13.83　A　C
ATOM　377　CG　ASN A　58　　 8.317　13.485　34.946　1.00 16.11　A　C
ATOM　378　OD1 ASN A　58　　 8.677　14.649　34.771　1.00 19.33　A　O
ATOM　379　ND2 ASN A　58　　 7.122　13.041　34.583　1.00 19.07　A　N
ATOM　380　C　 ASN A　58　　11.428　11.176　35.307　1.00 12.47　A　C
ATOM　381　O　 ASN A　58　　11.651　11.267　36.510　1.00 12.46　A　O
ATOM　382　N　 GLN A　59　　12.063　10.311　34.522　1.00 11.27　A　N
ATOM　383　CA　GLN A　59　　13.097　 9.410　35.023　1.00 10.94　A　C
ATOM　384　CB　GLN A　59　　12.568　 7.979　35.123　1.00 10.54　A　C
ATOM　385　CG　GLN A　59　　11.377　 7.823　36.050　1.00 10.76　A　C
ATOM　386　CD　GLN A　59　　10.575　 6.597　35.711　1.00 11.92　A　C
ATOM　387　OE1 GLN A　59　　10.978　 5.474　36.029　1.00 13.74　A　O
ATOM　388　NE2 GLN A　59　　 9.440　 6.795　35.050　1.00 12.40　A　N
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ATOM　391　N　 TRP A　60　　15.390　 9.994　34.571　1.00 10.87　A　N
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ATOM　394　CG　TRP A　60　　17.277　12.506　34.148　1.00 13.20　A　C
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ATOM　396　NE1 TRP A　60　　16.387　14.569　34.260　1.00 16.02　A　N
ATOM　397　CE2 TRP A　60　　17.219　14.577　33.171　1.00 15.72　A　C
ATOM　398　CD2 TRP A　60　　17.794　13.290　33.067　1.00 14.70　A　C
ATOM　399　CE3 TRP A　60　　18.695　13.031　32.021　1.00 15.72　A　C
ATOM　400　CZ3 TRP A　60　　18.988　14.053　31.120　1.00 16.52　A　C
ATOM　401　CH2 TRP A　60　　18.394　15.324　31.248　1.00 17.66　A　C
ATOM　402　CZ2 TRP A　60　　17.512　15.605　32.264　1.00 16.80　A　C
ATOM　403　C　 TRP A　60　　17.243　 8.724　33.600　1.00 10.98　A　C
ATOM　404　O　 TRP A　60　　17.223　 7.871　34.500　1.00 10.60　A　O
ATOM　405　N　 ALA A　61　　17.793　 8.517　32.408　1.00 10.99　A　N
ATOM　406　CA　ALA A　61　　18.420　 7.258　32.048　1.00 11.13　A　C
ATOM　407　CB　ALA A　61　　17.399　 6.346　31.393　1.00 11.96　A　C
ATOM　408　C　 ALA A　61　　19.591　 7.482　31.101　1.00 10.98　A　C
ATOM　409　O　 ALA A　61　　19.695　 8.535　30.466　1.00 10.85　A　O
ATOM　410　N　 ILE A　62　　20.460　 6.485　31.011　1.00 10.90　A　N
ATOM　411　CA　ILE A　62　　21.494　 6.435　29.993　1.00 11.40　A　C
ATOM　412　CB　ILE A　62　　22.874　 6.059　30.581　1.00 11.51　A　C
ATOM　413　CG1 ILE A　62　　23.305　 7.097　31.629　1.00 12.32　A　C
ATOM　414　CD1 ILE A　62　　24.444　 6.662　32.535　1.00 13.97　A　C
ATOM　415　CG2 ILE A　62　　23.920　 5.927　29.471　1.00 13.26　A　C
ATOM　416　C　 ILE A　62　　21.054　 5.404　28.955　1.00 10.77　A　C
ATOM　417　O　 ILE A　62　　20.728　 4.264　29.291　1.00 10.89　A　O
ATOM　418　N　 LEU A　63　　20.997　 5.832　27.700　1.00 10.75　A　N
ATOM　419　CA　LEU A　63　　20.643　 4.951　26.601　1.00 10.82　A　C
ATOM　420　CB　LEU A　63　　19.549　 5.587　25.739　1.00 11.26　A　C
ATOM　421　CG　LEU A　63　　18.070　 5.446　26.151　1.00 13.10　A　C
ATOM　422　CD1 LEU A　63　　17.769　 5.913　27.575　1.00 13.77　A　C
ATOM　423　CD2 LEU A　63　　17.179　 6.193　25.172　1.00 12.97　A　C
ATOM　424　C　 LEU A　63　　21.890　 4.643　25.788　1.00 11.04　A　C
ATOM　425　O　 LEU A　63　　22.575　 5.561　25.324　1.00 11.47　A　O
ATOM　426　N　 ASP A　64　　22.185　 3.353　25.652　1.00 10.58　A　N
ATOM　427　CA　ASP A　64　　23.340　 2.867　24.922　1.00 11.29　A　C
ATOM　428　CB　ASP A　64　　24.163　 1.968　25.847　1.00 12.48　A　C
ATOM　429　CG　ASP A　64　　25.491　 1.536　25.248　1.00 15.75　A　C
ATOM　430　OD1 ASP A　64　　25.805　 1.881　24.090　1.00 18.87　A　O
ATOM　431　OD2 ASP A　64　　26.242　 0.838　25.967　1.00 19.79　A　O
ATOM　432　C　 ASP A　64　　22.773　 2.082　23.748　1.00 10.46　A　C
ATOM　433　O　 ASP A　64　　22.190　 1.021　23.939　1.00 10.48　A　O
ATOM　434　N　 VAL A　65　　22.892　 2.626　22.540　1.00　9.79　A　N
ATOM　435　CA　VAL A　65　　22.252　 2.011　21.393　1.00　9.55　A　C
ATOM　436　CB　VAL A　65　　21.465　 3.029　20.543　1.00　9.54　A　C
ATOM　437　CG1 VAL A　65　　20.989　 2.390　19.247　1.00 10.29　A　C
ATOM　438　CG2 VAL A　65　　20.266　 3.547　21.326　1.00 11.15　A　C
ATOM　439　C　 VAL A　65　　23.241　 1.213　20.555　1.00　9.33　A　C
ATOM　440　O　 VAL A　65　　24.309　 1.710　20.182　1.00　9.99　A　O
ATOM　441　N　 LEU A　66　　22.866　-0.027　20.268　1.00　9.17　A　N
ATOM　442　CA　LEU A　66　　23.690　-0.937　19.493　1.00　9.66　A　C
ATOM　443　CB　LEU A　66　　23.886　-2.259　20.253　1.00 10.81　A　C
ATOM　444　CG　LEU A　66　　24.443　-2.122　21.677　1.00 12.97　A　C
ATOM　445　CD1 LEU A　66　　24.620　-3.486　22.316　1.00 15.29　A　C
ATOM　446　CD2 LEU A　66　　25.764　-1.344　21.715　1.00 14.42　A　C
ATOM　447　C　 LEU A　66　　23.022　-1.156　18.141　1.00　9.14　A　C
ATOM　448　O　 LEU A　66　　21.955　-1.776　18.046　1.00　9.30　A　O
ATOM　449　N　 ASP A　67　　23.670　-0.647　17.098　1.00　9.00　A　N
ATOM　450　CA　ASP A　67　　23.119　-0.618　15.752　1.00　9.32　A　C
ATOM　451　CB　ASP A　67　　23.450　 0.754　15.142　1.00　9.67　A　C
ATOM　452　CG　ASP A　67　　23.049　 0.880　13.684　1.00　9.05　A　C
ATOM　453　OD1 ASP A　67　　22.126　 0.172　13.228　1.00　9.39　A　O
ATOM　454　OD2 ASP A　67　　23.670　 1.718　12.992　1.00 10.12　A　O
ATOM　455　C　 ASP A　67　　23.735　-1.754　14.940　1.00　9.81　A　C
ATOM　456　O　 ASP A　67　　24.869　-1.639　14.481　1.00 11.55　A　O
ATOM　457　N　 THR A　68　　22.985　-2.846　14.760　1.00 10.07　A　N
ATOM　458　CA　THR A　68　　23.488　-4.027　14.034　1.00 10.59　A　C
ATOM　459　CB　THR A　68　　22.638　-5.308　14.315　1.00 10.53　A　C
ATOM　460　OG1 THR A　68　　21.354　-5.216　13.674　1.00 11.38　A　O
ATOM　461　CG2 THR A　68　　22.447　-5.525　15.803　1.00 10.83　A　C
ATOM　462　C　 THR A　68　　23.534　-3.786　12.527　1.00 10.90　A　C
ATOM　463　O　 THR A　68　　22.710　-3.062　11.994　1.00 11.04　A　O
ATOM　464　N　 ALA A　69　　24.505　-4.385　11.846　1.00 12.16　A　N
ATOM　465　CA　ALA A　69　　24.481　-4.435　10.380　1.00 13.04　A　C
ATOM　466　CB　ALA A　69　　25.870　-4.691　 9.830　1.00 13.60　A　C
ATOM　467　C　 ALA A　69　　23.510　-5.543　 9.965　1.00 14.01　A　C
ATOM　468　O　 ALA A　69　　23.473　-6.601　10.591　1.00 15.02　A　O
ATOM　469　N　 GLY A　70　　22.718　-5.305　 8.921　1.00 15.01　A　N
ATOM　470　CA　GLY A　70　　21.592　-6.188　 8.603　1.00 17.28　A　C
ATOM　471　C　 GLY A　70　　21.869　-7.352　 7.667　1.00 18.95　A　C
ATOM　472　O　 GLY A　70　　21.062　-8.282　 7.594　1.00 19.55　A　O
ATOM　473　N　 GLN A　71　　22.985　-7.301　 6.943　1.00 20.44　A　N
ATOM　474　CA　GLN A　71　　23.322　-8.363　 5.988　1.00 22.48　A　C
ATOM　475　CB　GLN A　71　　24.358　-7.904　 4.944　1.00 22.94　A　C
ATOM　476　CG　GLN A　71　　25.771　-7.590　 5.452　1.00 24.73　A　C
ATOM　477　CD　GLN A　71　　26.766　-7.301　 4.318　1.00 27.10　A　C
ATOM　478　OE1 GLN A　71　　26.399　-6.829　 3.239　1.00 27.70　A　O
ATOM　479　NE2 GLN A　71　　28.035　-7.579　 4.573　1.00 28.08　A　N
ATOM　480　C　 GLN A　71　　23.741　-9.640　 6.712　1.00 23.18　A　C
ATOM　481　O　 GLN A　71　　24.436　-9.589　 7.726　1.00 23.10　A　O
ATOM　482　N　 GLU A　72　　23.300 -10.783　 6.188　1.00 24.62　A　N
ATOM　483　CA　GLU A　72　　23.453 -12.066　 6.879　1.00 25.75　A　C
ATOM　484　CB　GLU A　72　　22.767 -13.189　 6.088　1.00 26.07　A　C
ATOM　485　CG　GLU A　72　　22.380 -14.423　 6.916　1.00 27.70　A　C
ATOM　486　CD　GLU A　72　　21.371 -14.131　 8.028　1.00 29.78　A　C
ATOM　487　OE1 GLU A　72　　21.345 -14.897　 9.016　1.00 30.66　A　O
ATOM　488　OE2 GLU A　72　　20.607 -13.145　 7.924　1.00 31.26　A　O
ATOM　489　C　 GLU A　72　　24.913 -12.415　 7.196　1.00 25.85　A　C
ATOM　490　O　 GLU A　72　　25.191 -13.117　 8.170　1.00 26.21　A　O
ATOM　491　N　 GLU A　73　　25.831 -11.890　 6.386　1.00 26.23　A　N
ATOM　492　CA　GLU A　73　　27.274 -12.027　 6.598　1.00 26.58　A　C
ATOM　493　CB　GLU A　73　　28.025 -11.153　 5.581　1.00 27.08　A　C
ATOM　494　CG　GLU A　73　　29.543 -11.344　 5.538　1.00 28.81　A　C
ATOM　495　CD　GLU A　73　　30.259 -10.299　 4.683　1.00 31.36　A　C
ATOM　496　OE1 GLU A　73　　29.593　-9.609　 3.876　1.00 33.15　A　O
ATOM　497　OE2 GLU A　73　　31.496 -10.166　 4.818　1.00 32.35　A　O
ATOM　498　C　 GLU A　73　　27.728 -11.673　 8.023　1.00 26.07　A　C
ATOM　499　O　 GLU A　73　　28.642 -12.306　 8.557　1.00 26.40　A　O
ATOM　500　N　 PHE A　74　　27.080 -10.683　 8.638　1.00 25.68　A　N
ATOM　501　CA　PHE A　74　　27.577 -10.095　 9.891　1.00 25.14　A　C
ATOM　502　CB　PHE A　74　　27.487　-8.568　 9.840　1.00 25.38　A　C
ATOM　503　CG　PHE A　74　　28.398　-7.942　 8.823　1.00 25.80　A　C
ATOM　504　CD1 PHE A　74　　28.108　-6.693　 8.298　1.00 26.69　A　C
ATOM　505　CE1 PHE A　74　　28.944　-6.104　 7.359　1.00 26.78　A　C
ATOM　506　CZ　PHE A　74　　30.081　-6.774　 6.926　1.00 26.45　A　C
ATOM　507　CE2 PHE A　74　　30.386　-8.024　 7.440　1.00 25.76　A　C
ATOM　508　CD2 PHE A　74　　29.545　-8.602　 8.383　1.00 25.79　A　C
ATOM　509　C　 PHE A　74　　26.960 -10.633　11.186　1.00 24.60　A　C
ATOM　510　O　 PHE A　74　　26.288　-9.911　11.931　1.00 24.45　A　O
ATOM　511　N　 SER A　75　　27.262 -11.894　11.477　1.00 23.83　A　N
ATOM　512　CA　SER A　75　　26.632 -12.608　12.585　1.00 23.20　A　C
ATOM　513　CB　SER A　75　　26.612 -14.106　12.299　1.00 23.48　A　C
ATOM　514　OG　SER A　75　　27.931 -14.629　12.292　1.00 24.32　A　O
ATOM　515　C　 SER A　75　　27.254 -12.369　13.960　1.00 22.63　A　C
ATOM　516　O　 SER A　75　　26.550 -12.431　14.960　1.00 21.87　A　O
ATOM　517　N　 ALA A　76　　28.561 -12.113　14.018　1.00 22.17　A　N
ATOM　518　CA　ALA A　76　　29.242 -11.951　15.307　1.00 21.91　A　C
ATOM　519　CB　ALA A　76　　30.754 -11.880　15.120　1.00 22.12　A　C
ATOM　520　C　 ALA A　76　　28.727 -10.713　16.032　1.00 21.78　A　C
ATOM　521　O　 ALA A　76　　28.454 -10.744　17.237　1.00 21.31　A　O
ATOM　522　N　 MET A　77　　28.575　-9.633　15.275　1.00 21.70　A　N
ATOM　523　CA　MET A　77　　28.040　-8.391　15.795　1.00 22.11　A　C
ATOM　524　CB　MET A　77　　28.101　-7.303　14.725　1.00 22.59　A　C
ATOM　525　CG　MET A　77　　28.007　-5.897　15.269　1.00 24.20　A　C
ATOM　526　SD　MET A　77　　27.489　-4.702　14.027　1.00 28.54　A　S
ATOM　527　CE　MET A　77　　28.843　-4.800　12.859　1.00 27.15　A　C
ATOM　528　C　 MET A　77　　26.609　-8.603　16.257　1.00 21.54　A　C
ATOM　529　O　 MET A　77　　26.257　-8.251　17.381　1.00 21.64　A　O
ATOM　530　N　 ARG A　78　　25.792　-9.200　15.394　1.00 20.91　A　N
ATOM　531　CA　ARG A　78　　24.380　-9.391　15.704　1.00 20.71　A　C
ATOM　532　CB　ARG A　78　　23.629　-9.944　14.490　1.00 20.51　A　C
ATOM　533　CG　ARG A　78　　22.104　-9.809　14.569　1.00 21.73　A　C
ATOM　534　CD　ARG A　78　　21.420 -10.250　13.274　1.00 22.57　A　C
ATOM　535　NE　ARG A　78　　21.951　-9.530　12.113　1.00 24.09　A　N
ATOM　536　CZ　ARG A　78　　22.769 -10.055　11.202　1.00 25.25　A　C
ATOM　537　NH1 ARG A　78　　23.200　-9.307　10.195　1.00 24.91　A　N
ATOM　538　NH2 ARG A　78　　23.154 -11.323　11.290　1.00 25.69　A　N
ATOM　539　C　 ARG A　78　　24.200 -10.286　16.929　1.00 20.63　A　C
ATOM　540　O　 ARG A　78　　23.396　-9.978　17.807　1.00 20.39　A　O
ATOM　541　N　 GLU A　79　　24.976 -11.370　16.989　1.00 20.48　A　N
ATOM　542　CA　GLU A　79　　24.970 -12.309　18.118　1.00 20.62　A　C
ATOM　543　CB　GLU A　79　　25.933 -13.478　17.855　1.00 20.92　A　C
ATOM　544　CG　GLU A　79　　25.938 -14.570　18.928　1.00 23.34　A　C
ATOM　545　CD　GLU A　79　　24.819 -15.587　18.758　1.00 26.05　A　C
ATOM　546　OE1 GLU A　79　　23.686 -15.192　18.400　1.00 28.09　A　O
ATOM　547　OE2 GLU A　79　　25.078 -16.789　18.986　1.00 27.86　A　O
ATOM　548　C　 GLU A　79　　25.323 -11.642　19.442　1.00 20.25　A　C
ATOM　549　O　 GLU A　79　　24.570 -11.760　20.413　1.00 19.79　A　O
ATOM　550　N　 GLN A　80　　26.461 -10.950　19.478　1.00 19.78　A　N
ATOM　551　CA　GLN A　80　　26.919 -10.266　20.690　1.00 19.94　A　C
ATOM　552　CB　GLN A　80　　28.305　-9.632　20.499　1.00 20.36　A　C
ATOM　553　CG　GLN A　80　　28.829　-8.920　21.759　1.00 22.67　A　C
ATOM　554　CD　GLN A　80　　29.902　-7.883　21.473　1.00 25.50　A　C
ATOM　555　OE1 GLN A　80　　29.618　-6.686　21.379　1.00 27.20　A　O
ATOM　556　NE2 GLN A　80　　31.146　-8.336　21.339　1.00 27.11　A　N
ATOM　557　C　 GLN A　80　　25.934　-9.199　21.132　1.00 19.48　A　C
ATOM　558　O　 GLN A　80　　25.614　-9.097　22.317　1.00 19.26　A　O
ATOM　559　N　 TYR A　81　　25.469　-8.404　20.171　1.00 19.25　A　N
ATOM　560　CA　TYR A　81　　24.549　-7.307　20.452　1.00 19.20　A　C
ATOM　561　CB　TYR A　81　　24.273　-6.476　19.192　1.00 19.46　A　C
ATOM　562　CG　TYR A　81　　25.382　-5.529　18.765　1.00 20.83　A　C
ATOM　563　CD1 TYR A　81　　25.138　-4.532　17.818　1.00 21.43　A　C
ATOM　564　CE1 TYR A　81　　26.138　-3.654　17.416　1.00 22.98　A　C
ATOM　565　CZ　TYR A　81　　27.404　-3.762　17.969　1.00 23.71　A　C
ATOM　566　OH　TYR A　81　　28.398　-2.896　17.577　1.00 26.11　A　O
ATOM　567　CE2 TYR A　81　　27.677　-4.741　18.912　1.00 23.75　A　C
ATOM　568　CD2 TYR A　81　　26.668　-5.615　19.309　1.00 22.48　A　C
ATOM　569　C　 TYR A　81　　23.246　-7.844　21.028　1.00 18.68　A　C
ATOM　570　O　 TYR A　81　　22.744　-7.317　22.026　1.00 18.47　A　O
ATOM　571　N　 MET A　82　　22.708　-8.899　20.414　1.00 18.13　A　N
ATOM　572　CA　MET A　82　　21.479　-9.520　20.899　1.00 18.04　A　C
ATOM　573　CB　MET A　82　　21.028 -10.678　20.006　1.00 17.97　A　C
ATOM　574　CG　MET A　82　　20.231 -10.254　18.789　1.00 18.88　A　C
ATOM　575　SD　MET A　82　　19.552 -11.645　17.851　1.00 19.71　A　S
ATOM　576　CE　MET A　82　　18.856 -10.757　16.453　1.00 20.03　A　C
ATOM　577　C　 MET A　82　　21.634　-9.998　22.331　1.00 17.79　A　C
ATOM　578　O　 MET A　82　　20.786　-9.711　23.173　1.00 17.83　A　O
ATOM　579　N　 ARG A　83　　22.732 -10.705　22.599　1.00 17.35　A　N
ATOM　580　CA　ARG A　83　　23.004 -11.268　23.921　1.00 17.39　A　C
ATOM　581　CB　ARG A　83　　24.375 -11.947　23.934　1.00 17.86　A　C
ATOM　582　CG　ARG A　83　　24.413 -13.370　23.387　1.00 20.18　A　C
ATOM　583　CD　ARG A　83　　25.846 -13.916　23.319　1.00 24.36　A　C
ATOM　584　NE　ARG A　83　　26.662 -13.481　24.455　1.00 27.16　A　N
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ATOM　589　O　 ARG A　83　　22.402 -10.464　26.097　1.00 16.93　A　O
ATOM　590　N　 THR A　84　　23.538　-9.051　24.759　1.00 15.77　A　N
ATOM　591　CA　THR A　84　　23.685　-8.015　25.778　1.00 15.55　A　C
ATOM　592　CB　THR A　84　　24.997　-7.217　25.594　1.00 15.90　A　C
ATOM　593　OG1 THR A　84　　24.938　-6.467　24.373　1.00 18.04　A　O
ATOM　594　CG2 THR A　84　　26.211　-8.156　25.574　1.00 17.48　A　C
ATOM　595　C　 THR A　84　　22.504　-7.045　25.855　1.00 14.19　A　C
ATOM　596　O　 THR A　84　　22.408　-6.264　26.796　1.00 14.51　A　O
ATOM　597　N　 GLY A　85　　21.597　-7.108　24.885　1.00 12.68　A　N
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ATOM　600　O　 GLY A　85　　19.100　-7.337　26.326　1.00 10.29　A　O
ATOM　601　N　 ASP A　86　　19.001　-5.083　26.370　1.00　9.39　A　N
ATOM　602　CA　ASP A　86　　17.883　-4.994　27.310　1.00　8.97　A　C
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ATOM　604　CG　ASP A　86　　19.316　-3.940　29.108　1.00 10.65　A　C
ATOM　605　OD1 ASP A　86　　19.472　-4.995　29.760　1.00 12.97　A　O
ATOM　606　OD2 ASP A　86　　20.136　-3.006　29.140　1.00 10.55　A　O
ATOM　607　C　 ASP A　86　　16.529　-4.882　26.598　1.00　8.58　A　C
ATOM　608　O　 ASP A　86　　15.474　-5.117　27.193　1.00　8.54　A　O
ATOM　609　N　 GLY A　87　　16.566　-4.507　25.325　1.00　7.56　A　N
ATOM　610　CA　GLY A　87　　15.351　-4.395　24.522　1.00　7.42　A　C
ATOM　611　C　 GLY A　87　　15.733　-4.233　23.070　1.00　6.94　A　C
ATOM　612　O　 GLY A　87　　16.870　-3.852　22.775　1.00　6.69　A　O
ATOM　613　N　 PHE A　88　　14.782　-4.503　22.176　1.00　6.01　A　N
ATOM　614　CA　PHE A　88　　15.034　-4.517　20.743　1.00　5.84　A　C
ATOM　615　CB　PHE A　88　　14.980　-5.946　20.221　1.00　6.44　A　C
ATOM　616　CG　PHE A　88　　16.044　-6.813　20.790　1.00　6.54　A　C
ATOM　617　CD1 PHE A　88　　15.845　-7.463　22.007　1.00　7.56　A　C
ATOM　618　CE1 PHE A　88　　16.845　-8.245　22.578　1.00　8.52　A　C
ATOM　619　CZ　PHE A　88　　18.070　-8.375　21.928　1.00　9.46　A　C
ATOM　620　CE2 PHE A　88　　18.286　-7.716　20.709　1.00　9.60　A　C
ATOM　621　CD2 PHE A　88　　17.275　-6.936　20.153　1.00　7.63　A　C
ATOM　622　C　 PHE A　88　　14.051　-3.694　19.956　1.00　5.45　A　C
ATOM　623　O　 PHE A　88　　12.836　-3.694　20.246　1.00　6.43　A　O
ATOM　624　N　 LEU A　89　　14.575　-2.995　18.952　1.00　5.82　A　N
ATOM　625　CA　LEU A　89　　13.742　-2.467　17.879　1.00　5.97　A　C
ATOM　626　CB　LEU A　89　　14.216　-1.076　17.438　1.00　6.05　A　C
ATOM　627　CG　LEU A　89　　14.127　 0.023　18.491　1.00　6.41　A　C
ATOM　628　CD1 LEU A　89　　14.555　 1.344　17.865　1.00　7.23　A　C
ATOM　629　CD2 LEU A　89　　12.718　 0.108　19.107　1.00　6.81　A　C
ATOM　630　C　 LEU A　89　　13.866　-3.424　16.717　1.00　6.02　A　C
ATOM　631　O　 LEU A　89　　14.974　-3.675　16.245　1.00　6.26　A　O
ATOM　632　N　 ILE A　90　　12.750　-3.980　16.257　1.00　6.03　A　N
ATOM　633　CA　ILE A　90　　12.770　-4.794　15.051　1.00　6.05　A　C
ATOM　634　CB　ILE A　90　　11.872　-6.044　15.159　1.00　6.46　A　C
ATOM　635　CG1 ILE A　90　　12.276　-6.888　16.371　1.00　7.96　A　C
ATOM　636　CD1 ILE A　90　　11.310　-8.048　16.649　1.00　9.58　A　C
ATOM　637　CG2 ILE A　90　　11.951　-6.859　13.850　1.00　7.59　A　C
ATOM　638　C　 ILE A　90　　12.273　-3.883　13.947　1.00　5.51　A　C
ATOM　639　O　 ILE A　90　　11.088　-3.527　13.914　1.00　5.62　A　O
ATOM　640　N　 VAL A　91　　13.185　-3.490　13.064　1.00　5.06　A　N
ATOM　641　CA　VAL A　91　　12.873　-2.498　12.038　1.00　5.34　A　C
ATOM　642　CB　VAL A　91　　14.006　-1.438　11.909　1.00　4.85　A　C
ATOM　643　CG1 VAL A　91　　13.602　-0.341　10.931　1.00　5.52　A　C
ATOM　644　CG2 VAL A　91　　14.359　-0.850　13.286　1.00　5.77　A　C
ATOM　645　C　 VAL A　91　　12.663　-3.184　10.696　1.00　5.32　A　C
ATOM　646　O　 VAL A　91　　13.441　-4.055　10.315　1.00　5.40　A　O
ATOM　647　N　 TYR A　92　　11.634　-2.757　 9.971　1.00　5.03　A　N
ATOM　648　CA　TYR A　92　　11.514　-3.095　 8.555　1.00　5.29　A　C
ATOM　649　CB　TYR A　92　　10.445　-4.162　 8.293　1.00　5.72　A　C
ATOM　650　CG　TYR A　92　　 9.012　-3.760　 8.567　1.00　5.62　A　C
ATOM　651　CD1 TYR A　92　　 8.480　-3.883　 9.844　1.00　6.39　A　C
ATOM　652　CE1 TYR A　92　　 7.156　-3.543　10.099　1.00　6.24　A　C
ATOM　653　CZ　TYR A　92　　 6.349　-3.086　 9.077　1.00　6.73　A　C
ATOM　654　OH　TYR A　92　　 5.023　-2.803　 9.373　1.00　7.29　A　O
ATOM　655　CE2 TYR A　92　　 6.839　-2.966　 7.790　1.00　6.91　A　C
ATOM　656　CD2 TYR A　92　　 8.177　-3.300　 7.541　1.00　6.07　A　C
ATOM　657　C　 TYR A　92　　11.228　-1.828　 7.774　1.00　5.46　A　C
ATOM　658　O　 TYR A　92　　10.923　-0.795　 8.358　1.00　5.55　A　O
ATOM　659　N　 SER A　93　　11.369　-1.912　 6.456　1.00　5.02　A　N
ATOM　660　CA　SER A　93　　11.036　-0.809　 5.578　1.00　5.25　A　C
ATOM　661　CB　SER A　93　　12.077　-0.656　 4.483　1.00　5.32　A　C
ATOM　662　OG　SER A　93　　11.534　 0.129　 3.434　1.00　6.24　A　O
ATOM　663　C　 SER A　93　　 9.690　-1.090　 4.932　1.00　5.43　A　C
ATOM　664　O　 SER A　93　　 9.472　-2.169　 4.370　1.00　5.88　A　O
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ATOM　677　C　 THR A　95　　 9.504　-1.570　 0.405　1.00　7.60　A　C
ATOM　678　O　 THR A　95　　 9.674　-1.850　-0.781　1.00　7.97　A　O
ATOM　679　N　 ASP A　96　　 9.851　-2.389　 1.395　1.00　7.95　A　N
ATOM　680　CA　ASP A　96　　10.564　-3.642　 1.155　1.00　8.50　A　C
ATOM　681　CB　ASP A　96　　12.005　-3.521　 1.681　1.00　8.37　A　C
ATOM　682　CG　ASP A　96　　12.800　-4.807　 1.587　1.00　9.30　A　C
ATOM　683　OD1 ASP A　96　　12.250　-5.873　 1.230　1.00 10.64　A　O
ATOM　684　OD2 ASP A　96　　13.997　-4.753　 1.925　1.00　9.43　A　O
ATOM　685　C　 ASP A　96　　 9.798　-4.785　 1.819　1.00　8.78　A　C
ATOM　686　O　 ASP A　96　　 9.939　-5.031　 3.016　1.00　8.46　A　O
ATOM　687　N　 LYS A　97　　 8.982　-5.479　 1.025　1.00　9.31　A　N
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ATOM　690　CG　LYS A　97　　 6.103　-7.984　 0.958　1.00 13.50　A　C
ATOM　691　CD　LYS A　97　　 5.251　-8.496　-0.197　1.00 17.77　A　C
ATOM　692　CE　LYS A　97　　 4.349　-9.637　 0.243　1.00 21.06　A　C
ATOM　693　NZ　LYS A　97　　 3.755 -10.325　-0.938　1.00 22.74　A　N
ATOM　694　C　 LYS A　97　　 8.953　-7.662　 2.221　1.00　9.09　A　C
ATOM　695　O　 LYS A　97　　 8.557　-8.170　 3.270　1.00　9.19　A　O
ATOM　696　N　 ALA A　98　　10.098　-8.023　 1.637　1.00　8.39　A　N
ATOM　697　CA　ALA A　98　　10.946　-9.053　 2.239　1.00　8.19　A　C
ATOM　698　CB　ALA A　98　　12.136　-9.367　 1.363　1.00　8.84　A　C
ATOM　699　C　 ALA A　98　　11.402　-8.659　 3.646　1.00　8.16　A　C
ATOM　700　O　 ALA A　98　　11.474　-9.498　 4.538　1.00　8.21　A　O
ATOM　701　N　 SER A　99　　11.699　-7.376　 3.851　1.00　7.47　A　N
ATOM　702　CA　SER A　99　　12.135　-6.926　 5.181　1.00　6.85　A　C
ATOM　703　CB　SER A　99　　12.662　-5.478　 5.158　1.00　6.49　A　C
ATOM　704　OG　SER A　99　　11.632　-4.519　 5.081　1.00　6.07　A　O
ATOM　705　C　 SER A　99　　11.029　-7.114　 6.219　1.00　6.97　A　C
ATOM　706　O　 SER A　99　　11.299　-7.430　 7.378　1.00　7.30　A　O
ATOM　707　N　 PHE A 100　　 9.787　-6.921　 5.788　1.00　7.30　A　N
ATOM　708　CA　PHE A 100　　 8.625　-7.149　 6.639　1.00　7.99　A　C
ATOM　709　CB　PHE A 100　　 7.379　-6.560　 5.978　1.00　7.87　A　C
ATOM　710　CG　PHE A 100　　 6.111　-6.819　 6.736　1.00　8.02　A　C
ATOM　711　CD1 PHE A 100　　 5.930　-6.293　 8.011　1.00　9.67　A　C
ATOM　712　CE1 PHE A 100　　 4.753　-6.514　 8.713　1.00 11.07　A　C
ATOM　713　CZ　PHE A 100　　 3.740　-7.279　 8.139　1.00 11.01　A　C
ATOM　714　CE2 PHE A 100　　 3.902　-7.812　 6.873　1.00 11.55　A　C
ATOM　715　CD2 PHE A 100　　 5.090　-7.584　 6.172　1.00　9.41　A　C
ATOM　716　C　 PHE A 100　　 8.412　-8.630　 6.948　1.00　8.83　A　C
ATOM　717　O　 PHE A 100　　 8.184　-9.006　 8.098　1.00　9.15　A　O
ATOM　718　N　 GLU A 101　　 8.510　-9.472　 5.922　1.00　9.26　A　N
ATOM　719　CA　GLU A 101　　 8.372 -10.917　 6.133　1.00 11.17　A　C
ATOM　720　CB　GLU A 101　　 8.403 -11.644　 4.793　1.00 11.65　A　C
ATOM　721　CG　GLU A 101　　 7.188 -11.297　 3.944　1.00 15.08　A　C
ATOM　722　CD　GLU A 101　　 7.298 -11.752　 2.500　1.00 19.74　A　C
ATOM　723　OE1 GLU A 101　　 8.426 -11.883　 1.971　1.00 22.40　A　O
ATOM　724　OE2 GLU A 101　　 6.234 -11.970　 1.886　1.00 22.72　A　O
ATOM　725　C　 GLU A 101　　 9.433 -11.442　 7.096　1.00 11.22　A　C
ATOM　726　O　 GLU A 101　　 9.162 -12.326　 7.916　1.00 12.47　A　O
ATOM　727　N　 HIS A 102　　10.626 -10.851　 7.034　1.00 10.35　A　N
ATOM　728　CA　HIS A 102　　11.739 -11.245　 7.905　1.00 10.09　A　C
ATOM　729　CB　HIS A 102　　13.081 -10.757　 7.348　1.00 10.67　A　C
ATOM　730　CG　HIS A 102　　13.564 -11.554　 6.173　1.00 11.47　A　C
ATOM　731　ND1 HIS A 102　　14.147 -10.980　 5.066　1.00 12.95　A　N
ATOM　732　CE1 HIS A 102　　14.457 -11.923　 4.193　1.00 15.76　A　C
ATOM　733　NE2 HIS A 102　　14.100 -13.091　 4.699　1.00 15.93　A　N
ATOM　734　CD2 HIS A 102　　13.535 -12.887　 5.934　1.00 15.16　A　C
ATOM　735　C　 HIS A 102　　11.571 -10.853　 9.380　1.00　9.27　A　C
ATOM　736　O　 HIS A 102　　12.346 -11.302　10.231　1.00　9.83　A　O
ATOM　737　N　 VAL A 103　　10.556 -10.051　 9.684　1.00　9.28　A　N
ATOM　738　CA　VAL A 103　　10.221　-9.751　11.076　1.00　9.37　A　C
ATOM　739　CB　VAL A 103　　 8.978　-8.834　11.185　1.00　8.99　A　C
ATOM　740　CG1 VAL A 103　　 8.477　-8.765　12.620　1.00　9.57　A　C
ATOM　741　CG2 VAL A 103　　 9.312　-7.435　10.678　1.00　8.99　A　C
ATOM　742　C　 VAL A 103　　10.030 -11.020　11.915　1.00 10.03　A　C
ATOM　743　O　 VAL A 103　　10.484 -11.080　13.051　1.00　9.86　A　O
ATOM　744　N　 ASP A 104　　 9.372 -12.036　11.349　1.00 10.51　A　N
ATOM　745　CA　ASP A 104　　 9.133 -13.298　12.069　1.00 11.15　A　C
ATOM　746　CB　ASP A 104　　 8.340 -14.288　11.206　1.00 11.76　A　C
ATOM　747　CG　ASP A 104　　 6.911 -13.842　10.947　1.00 12.84　A　C
ATOM　748　OD1 ASP A 104　　 6.209 -13.401　11.889　1.00 14.05　A　O
ATOM　749　OD2 ASP A 104　　 6.466 -13.957　 9.781　1.00 16.77　A　O
ATOM　750　C　 ASP A 104　　10.448 -13.934　12.512　1.00 10.95　A　C
ATOM　751　O　 ASP A 104　　10.596 -14.342　13.672　1.00 10.39　A　O
ATOM　752　N　 ARG A 105　　11.410 -13.982　11.593　1.00 11.27　A　N
ATOM　753　CA　ARG A 105　　12.730 -14.540　11.859　1.00 11.79　A　C
ATOM　754　CB　ARG A 105　　13.534 -14.671　10.566　1.00 12.68　A　C
ATOM　755　CG　ARG A 105　　14.766 -15.539　10.707　1.00 14.93　A　C
ATOM　756　CD　ARG A 105　　15.494 -15.661　 9.384　1.00 19.05　A　C
ATOM　757　NE　ARG A 105　　16.730 -16.429　 9.515　1.00 23.22　A　N
ATOM　758　CZ　ARG A 105　　17.906 -15.916　 9.872　1.00 25.07　A　C
ATOM　759　NH1 ARG A 105　　18.028 -14.622　10.143　1.00 27.10　A　N
ATOM　760　NH2 ARG A 105　　18.966 -16.706　 9.960　1.00 26.91　A　N
ATOM　761　C　 ARG A 105　　13.510 -13.764　12.926　1.00 11.50　A　C
ATOM　762　O　 ARG A 105　　14.134 -14.366　13.793　1.00 11.69　A　O
ATOM　763　N　 PHE A 106　　13.468 -12.433　12.866　1.00 10.96　A　N
ATOM　764　CA　PHE A 106　　14.107 -11.615　13.894　1.00 10.50　A　C
ATOM　765　CB　PHE A 106　　14.077 -10.126　13.524　1.00 10.50　A　C
ATOM　766　CG　PHE A 106　　15.090　-9.765　12.493　1.00 10.12　A　C
ATOM　767　CD1 PHE A 106　　14.706　-9.400　11.210　1.00 10.16　A　C
ATOM　768　CE1 PHE A 106　　15.656　-9.096　10.247　1.00 10.37　A　C
ATOM　769　CZ　PHE A 106　　16.996　-9.172　10.558　1.00 10.97　A　C
ATOM　770　CE2 PHE A 106　　17.395　-9.541　11.835　1.00 10.25　A　C
ATOM　771　CD2 PHE A 106　　16.443　-9.840　12.791　1.00 10.05　A　C
ATOM　772　C　 PHE A 106　　13.505 -11.839　15.272　1.00 10.11　A　C
ATOM　773　O　 PHE A 106　　14.237 -11.936　16.250　1.00　9.79　A　O
ATOM　774　N　 HIS A 107　　12.180 -11.949　15.333　1.00　9.72　A　N
ATOM　775　CA　HIS A 107　　11.488 -12.236　16.581　1.00 10.02　A　C
ATOM　776　CB　HIS A 107　　 9.975 -12.266　16.351　1.00 10.61　A　C
ATOM　777　CG　HIS A 107　　 9.177 -12.476　17.599　1.00　9.91　A　C
ATOM　778　ND1 HIS A 107　　 8.878 -13.732　18.087　1.00 11.69　A　N
ATOM　779　CE1 HIS A 107　　 8.171 -13.609　19.196　1.00 10.93　A　C
ATOM　780　NE2 HIS A 107　　 8.000 -12.325　19.446　1.00 12.39　A　N
ATOM　781　CD2 HIS A 107　　 8.620 -11.594　18.462　1.00 10.84　A　C
ATOM　782　C　 HIS A 107　　11.973 -13.567　17.167　1.00 10.14　A　C
ATOM　783　O　 HIS A 107　　12.284 -13.658　18.355　1.00 10.28　A　O
ATOM　784　N　 GLN A 108　　12.044 -14.599　16.327　1.00 10.82　A　N
ATOM　785　CA　GLN A 108　　12.458 -15.915　16.781　1.00 11.52　A　C
ATOM　786　CB　GLN A 108　　12.227 -16.955　15.688　1.00 12.02　A　C
ATOM　787　CG　GLN A 108　　12.486 -18.379　16.154　1.00 13.03　A　C
ATOM　788　CD　GLN A 108　　12.321 -19.394　15.041　1.00 16.03　A　C
ATOM　789　OE1 GLN A 108　　12.028 -19.044　13.889　1.00 16.23　A　O
ATOM　790　NE2 GLN A 108　　12.513 -20.666　15.377　1.00 18.03　A　N
ATOM　791　C　 GLN A 108　　13.926 -15.905　17.207　1.00 11.11　A　C
ATOM　792　O　 GLN A 108　　14.293 -16.537　18.206　1.00 11.30　A　O
ATOM　793　N　 LEU A 109　　14.756 -15.173　16.469　1.00 11.64　A　N
ATOM　794　CA　LEU A 109　　16.183 -15.091　16.785　1.00 12.34　A　C
ATOM　795　CB　LEU A 109　　16.928 -14.353　15.670　1.00 13.16　A　C
ATOM　796　CG　LEU A 109　　18.455 -14.424　15.639　1.00 15.86　A　C
ATOM　797　CD1 LEU A 109　　18.973 -15.865　15.627　1.00 18.42　A　C
ATOM　798　CD2 LEU A 109　　18.953 -13.675　14.422　1.00 18.15　A　C
ATOM　799　C　 LEU A 109　　16.449 -14.435　18.145　1.00 12.12　A　C
ATOM　800　O　 LEU A 109　　17.285 -14.905　18.930　1.00 11.90　A　O
ATOM　801　N　 ILE A 110　　15.734 -13.352　18.419　1.00 11.55　A　N
ATOM　802　CA　ILE A 110　　15.859 -12.677　19.709　1.00 11.76　A　C
ATOM　803　CB　ILE A 110　　15.004 -11.401　19.772　1.00 11.53　A　C
ATOM　804　CG1 ILE A 110　　15.570 -10.327　18.834　1.00 11.46　A　C
ATOM　805　CD1 ILE A 110　　14.569　-9.260　18.482　1.00 12.53　A　C
ATOM　806　CG2 ILE A 110　　14.906 -10.875　21.215　1.00 13.33　A　C
ATOM　807　C　 ILE A 110　　15.487 -13.611　20.857　1.00 11.71　A　C
ATOM　808　O　 ILE A 110　　16.220 -13.720　21.840　1.00 11.64　A　O
ATOM　809　N　 LEU A 111　　14.351 -14.293　20.734　1.00 11.66　A　N
ATOM　810　CA　LEU A 111　　13.926 -15.196　21.796　1.00 12.22　A　C
ATOM　811　CB　LEU A 111　　12.486 -15.665　21.570　1.00 11.90　A　C
ATOM　812　CG　LEU A 111　　11.405 -14.570　21.657　1.00 11.96　A　C
ATOM　813　CD1 LEU A 111　　10.026 -15.218　21.657　1.00 13.99　A　C
ATOM　814　CD2 LEU A 111　　11.569 -13.675　22.876　1.00 12.82　A　C
ATOM　815　C　 LEU A 111　　14.893 -16.370　21.973　1.00 12.64　A　C
ATOM　816　O　 LEU A 111　　15.105 -16.827　23.095　1.00 12.71　A　O
ATOM　817　N　 ARG A 112　　15.502 -16.829　20.881　1.00 13.18　A　N
ATOM　818　CA　ARG A 112　　16.498 -17.897　20.959　1.00 14.66　A　C
ATOM　819　CB　ARG A 112　　16.861 -18.426　19.569　1.00 14.78　A　C
ATOM　820　CG　ARG A 112　　17.790 -19.627　19.648　1.00 16.05　A　C
ATOM　821　CD　ARG A 112　　18.261 -20.117　18.296　1.00 17.63　A　C
ATOM　822　NE　ARG A 112　　18.726 -21.503　18.397　1.00 19.09　A　N
ATOM　823　CZ　ARG A 112　　19.577 -22.090　17.556　1.00 19.40　A　C
ATOM　824　NH1 ARG A 112　　20.097 -21.417　16.536　1.00 19.16　A　N
ATOM　825　NH2 ARG A 112　　19.924 -23.360　17.749　1.00 20.17　A　N
ATOM　826　C　 ARG A 112　　17.770 -17.458　21.695　1.00 15.28　A　C
ATOM　827　O　 ARG A 112　　18.276 -18.182　22.555　1.00 15.79　A　O
ATOM　828　N　 VAL A 113　　18.282 -16.281　21.347　1.00 15.58　A　N
ATOM　829　CA　VAL A 113　　19.481 -15.735　21.986　1.00 16.48　A　C
ATOM　830　CB　VAL A 113　　19.950 -14.437　21.280　1.00 16.38　A　C
ATOM　831　CG1 VAL A 113　　21.016 -13.717　22.096　1.00 17.78　A　C
ATOM　832　CG2 VAL A 113　　20.473 -14.749　19.876　1.00 17.40　A　C
ATOM　833　C　 VAL A 113　　19.260 -15.497　23.486　1.00 16.46　A　C
ATOM　834　O　 VAL A 113　　20.142 -15.769　24.308　1.00 17.12　A　O
ATOM　835　N　 LYS A 114　　18.072 -15.015　23.829　1.00 16.44　A　N
ATOM　836　CA　LYS A 114　　17.723 -14.704　25.209　1.00 16.71　A　C
ATOM　837　CB　LYS A 114　　16.647 -13.618　25.240　1.00 16.61　A　C
ATOM　838　CG　LYS A 114　　17.148 -12.265　24.812　1.00 15.65　A　C
ATOM　839　CD　LYS A 114　　18.266 -11.813　25.723　1.00 15.64　A　C
ATOM　840　CE　LYS A 114　　18.648 -10.395　25.433　1.00 15.15　A　C
ATOM　841　NZ　LYS A 114　　19.665　-9.925　26.402　1.00 15.10　A　N
ATOM　842　C　 LYS A 114　　17.256 -15.913　26.005　1.00 17.45　A　C
ATOM　843　O　 LYS A 114　　17.232 -15.869　27.235　1.00 17.63　A　O
ATOM　844　N　 ASP A 115　　16.903 -16.990　25.307　1.00 17.60　A　N
ATOM　845　CA　ASP A 115　　16.249 -18.153　25.926　1.00 18.45　A　C
ATOM　846　CB　ASP A 115　　17.256 -19.049　26.671　1.00 19.22　A　C
ATOM　847　CG　ASP A 115　　16.645 -20.372　27.135　1.00 21.34　A　C
ATOM　848　OD1 ASP A 115　　15.708 -20.885　26.479　1.00 24.03　A　O
ATOM　849　OD2 ASP A 115　　17.107 -20.893　28.173　1.00 24.94　A　O
ATOM　850　C　 ASP A 115　　15.085 -17.699　26.821　1.00 18.04　A　C
ATOM　851　O　 ASP A 115　　14.991 -18.055　28.006　1.00 18.70　A　O
ATOM　852　N　 ARG A 116　　14.219 -16.875　26.234　1.00 17.24　A　N
ATOM　853　CA　ARG A 116　　12.998 -16.405　26.872　1.00 16.47　A　C
ATOM　854　CB　ARG A 116　　13.139 -14.946　27.337　1.00 16.84　A　C
ATOM　855　CG　ARG A 116　　14.183 -14.696　28.424　1.00 18.66　A　C
ATOM　856　CD　ARG A 116　　13.809 -15.357　29.745　1.00 21.87　A　C
ATOM　857　NE　ARG A 116　　14.744 -15.023　30.820　1.00 24.33　A　N
ATOM　858　CZ　ARG A 116　　15.893 -15.656　31.055　1.00 25.47　A　C
ATOM　859　NH1 ARG A 116　　16.663 -15.266　32.063　1.00 26.18　A　N
ATOM　860　NH2 ARG A 116　　16.282 -16.672　30.290　1.00 26.29　A　N
ATOM　861　C　 ARG A 116　　11.848 -16.517　25.879　1.00 15.77　A　C
ATOM　862　O　 ARG A 116　　12.065 -16.564　24.662　1.00 16.15　A　O
ATOM　863　N　 GLU A 117　　10.629 -16.544　26.398　1.00 14.56　A　N
ATOM　864　CA　GLU A 117　　 9.448 -16.671　25.551　1.00 13.85　A　C
ATOM　865　CB　GLU A 117　　 8.448 -17.647　26.179　1.00 13.96　A　C
ATOM　866　CG　GLU A 117　　 8.961 -19.087　26.133　1.00 14.66　A　C
ATOM　867　CD　GLU A 117　　 8.054 -20.092　26.821　1.00 15.26　A　C
ATOM　868　OE1 GLU A 117　　 8.577 -21.145　27.247　1.00 16.79　A　O
ATOM　869　OE2 GLU A 117　　 6.842 -19.834　26.938　1.00 16.12　A　O
ATOM　870　C　 GLU A 117　　 8.808 -15.322　25.205　1.00 13.52　A　C
ATOM　871　O　 GLU A 117　　 7.906 -15.243　24.373　1.00 13.97　A　O
ATOM　872　N　 SER A 118　　 9.284 -14.271　25.864　1.00 12.91　A　N
ATOM　873　CA　SER A 118　　 8.967 -12.892　25.506　1.00 13.06　A　C
ATOM　874　CB　SER A 118　　 7.681 -12.409　26.173　1.00 13.55　A　C
ATOM　875　OG　SER A 118　　 7.831 -12.318　27.575　1.00 15.91　A　O
ATOM　876　C　 SER A 118　　10.150 -12.051　25.956　1.00 12.10　A　C
ATOM　877　O　 SER A 118　　10.921 -12.459　26.821　1.00 12.32　A　O
ATOM　878　N　 PHE A 119　　10.297 -10.877　25.351　1.00 10.93　A　N
ATOM　879　CA　PHE A 119　　11.384　-9.965　25.692　1.00　9.85　A　C
ATOM　880　CB　PHE A 119　　12.707 -10.466　25.120　1.00　9.68　A　C
ATOM　881　CG　PHE A 119　　13.887　-9.870　25.792　1.00　9.69　A　C
ATOM　882　CD1 PHE A 119　　14.511　-8.744　25.263　1.00 10.29　A　C
ATOM　883　CE1 PHE A 119　　15.594　-8.162　25.908　1.00 10.37　A　C
ATOM　884　CZ　PHE A 119　　16.056　-8.704　27.102　1.00 10.19　A　C
ATOM　885　CE2 PHE A 119　　15.432　-9.826　27.643　1.00 11.63　A　C
ATOM　886　CD2 PHE A 119　　14.352 -10.401　26.988　1.00　9.31　A　C
ATOM　887　C　 PHE A 119　　11.056　-8.574　25.161　1.00　9.49　A　C
ATOM　888　O　 PHE A 119　　10.427　-8.461　24.118　1.00　9.25　A　O
ATOM　889　N　 PRO A 120　　11.464　-7.504　25.873　1.00　8.89　A　N
ATOM　890　CA　PRO A 120　　11.096　-6.161　25.397　1.00　8.70　A　C
ATOM　891　CB　PRO A 120　　11.864　-5.248　26.346　1.00　8.71　A　C
ATOM　892　CG　PRO A 120　　11.856　-6.018　27.631　1.00　9.28　A　C
ATOM　893　CD　PRO A 120　　12.035　-7.454　27.236　1.00　9.31　A　C
ATOM　894　C　 PRO A 120　　11.473　-5.886　23.934　1.00　8.30　A　C
ATOM　895　O　 PRO A 120　　12.642　-6.001　23.547　1.00　7.59　A　O
ATOM　896　N　 MET A 121　　10.456　-5.535　23.145　1.00　7.88　A　N
ATOM　897　CA　MET A 121　　10.582　-5.328　21.695　1.00　8.28　A　C
ATOM　898　CB　MET A 121　　10.274　-6.601　20.896　1.00 10.06　A　C
ATOM　899　CG　MET A 121　　11.104　-7.810　21.112　1.00 10.54　A　C
ATOM　900　SD　MET A 121　　10.203　-9.154　20.319　1.00 12.10　A　S
ATOM　901　CE　MET A 121　　11.286 -10.519　20.702　1.00 16.40　A　C
ATOM　902　C　 MET A 121　　 9.537　-4.349　21.226　1.00　7.91　A　C
ATOM　903　O　 MET A 121　　 8.419　-4.339　21.746　1.00　8.12　A　O
ATOM　904　N　 ILE A 122　　 9.876　-3.574　20.194　1.00　7.05　A　N
ATOM　905　CA　ILE A 122　　 8.905　-2.769　19.467　1.00　7.01　A　C
ATOM　906　CB　ILE A 122　　 9.066　-1.270　19.787　1.00　7.17　A　C
ATOM　907　CG1 ILE A 122　　 8.732　-1.057　21.271　1.00　9.31　A　C
ATOM　908　CD1 ILE A 122　　 8.679　 0.366　21.702　1.00 11.45　A　C
ATOM　909　CG2 ILE A 122　　 8.196　-0.405　18.863　1.00　8.26　A　C
ATOM　910　C　 ILE A 122　　 9.099　-3.047　17.985　1.00　6.27　A　C
ATOM　911　O　 ILE A 122　　10.239　-3.160　17.522　1.00　6.43　A　O
ATOM　912　N　 LEU A 123　　 7.991　-3.193　17.255　1.00　6.37　A　N
ATOM　913　CA　LEU A 123　　 8.015　-3.356　15.815　1.00　5.90　A　C
ATOM　914　CB　LEU A 123　　 6.828　-4.201　15.360　1.00　6.38　A　C
ATOM　915　CG　LEU A 123　　 6.831　-4.491　13.857　1.00　6.50　A　C
ATOM　916　CD1 LEU A 123　　 8.087　-5.220　13.441　1.00　7.40　A　C
ATOM　917　CD2 LEU A 123　　 5.585　-5.268　13.467　1.00　7.08　A　C
ATOM　918　C　 LEU A 123　　 7.966　-1.976　15.175　1.00　5.74　A　C
ATOM　919　O　 LEU A 123　　 7.043　-1.201　15.429　1.00　5.59　A　O
ATOM　920　N　 VAL A 124　　 8.963　-1.702　14.330　1.00　5.36　A　N
ATOM　921　CA　VAL A 124　　 9.168　-0.374　13.756　1.00　5.76　A　C
ATOM　922　CB　VAL A 124　　10.544　 0.217　14.150　1.00　5.98　A　C
ATOM　923　CG1 VAL A 124　　10.724　 1.633　13.585　1.00　6.21　A　C
ATOM　924　CG2 VAL A 124　　10.699　 0.227　15.667　1.00　6.24　A　C
ATOM　925　C　 VAL A 124　　 9.043　-0.436　12.246　1.00　5.65　A　C
ATOM　926　O　 VAL A 124　　 9.856　-1.087　11.585　1.00　5.99　A　O
ATOM　927　N　 ALA A 125　　 8.017　 0.231　11.717　1.00　5.68　A　N
ATOM　928　CA　ALA A 125　　 7.777　 0.318　10.281　1.00　5.96　A　C
ATOM　929　CB　ALA A 125　　 6.279　 0.251　10.001　1.00　6.81　A　C
ATOM　930　C　 ALA A 125　　 8.371　 1.635　 9.788　1.00　5.43　A　C
ATOM　931　O　 ALA A 125　　 7.784　 2.702　 9.980　1.00　5.90　A　O
ATOM　932　N　 ASN A 126　　 9.537　 1.549　 9.151　1.00　5.48　A　N
ATOM　933　CA　ASN A 126　　10.290　 2.733　 8.772　1.00　5.15　A　C
ATOM　934　CB　ASN A 126　　11.793　 2.547　 9.059　1.00　5.34　A　C
ATOM　935　CG　ASN A 126　　12.565　 3.847　 8.971　1.00　4.11　A　C
ATOM　936　OD1 ASN A 126　　12.113　 4.886　 9.473　1.00　4.98　A　O
ATOM　937　ND2 ASN A 126　　13.715　 3.807　 8.301　1.00　5.16　A　N
ATOM　938　C　 ASN A 126　　10.046　 3.117　 7.316　1.00　5.15　A　C
ATOM　939　O　 ASN A 126　　 9.568　 2.305　 6.514　1.00　5.64　A　O
ATOM　940　N　 LYS A 127　　10.393　 4.363　 6.994　1.00　5.89　A　N
ATOM　941　CA　LYS A 127　　10.328　 4.916　 5.627　1.00　5.99　A　C
ATOM　942　CB　LYS A 127　　11.006　 4.023　 4.564　1.00　6.47　A　C
ATOM　943　CG　LYS A 127　　12.418　 3.588　 4.902　1.00　6.16　A　C
ATOM　944　CD　LYS A 127　　13.170　 3.194　 3.653　1.00　6.56　A　C
ATOM　945　CE　LYS A 127　　14.534　 2.607　 3.991　1.00　6.02　A　C
ATOM　946　NZ　LYS A 127　　15.262　 2.160　 2.750　1.00　6.24　A　N
ATOM　947　C　 LYS A 127　　 8.916　 5.298　 5.192　1.00　6.29　A　C
ATOM　948　O　 LYS A 127　　 8.618　 5.364　 4.002　1.00　6.82　A　O
ATOM　949　N　 VAL A 128　　 8.047　 5.576　 6.161　1.00　6.71　A　N
ATOM　950　CA　VAL A 128　　 6.652　 5.878　 5.823　1.00　7.75　A　C
ATOM　951　CB　VAL A 128　　 5.715　 5.794　 7.044　1.00　7.45　A　C
ATOM　952　CG1 VAL A 128　　 5.820　 4.419　 7.687　1.00　7.92　A　C
ATOM　953　CG2 VAL A 128　　 6.009　 6.874　 8.054　1.00　7.94　A　C
ATOM　954　C　 VAL A 128　　 6.468　 7.196　 5.072　1.00　7.79　A　C
ATOM　955　O　 VAL A 128　　 5.392　 7.438　 4.518　1.00　8.98　A　O
ATOM　956　N　 ASP A 129　　 7.517　 8.019　 5.004　1.00　7.71　A　N
ATOM　957　CA　ASP A 129　　 7.502　 9.218　 4.160　1.00　7.85　A　C
ATOM　958　CB　ASP A 129　　 8.757　10.055　 4.392　1.00　8.03　A　C
ATOM　959　CG　ASP A 129　　10.022　 9.274　 4.120　1.00　7.67　A　C
ATOM　960　OD1 ASP A 129　　10.440　 8.480　 4.995　1.00　7.53　A　O
ATOM　961　OD2 ASP A 129　　10.598　 9.455　 3.029　1.00　8.74　A　O
ATOM　962　C　 ASP A 129　　 7.388　 8.880　 2.671　1.00　8.30　A　C
ATOM　963　O　 ASP A 129　　 6.981　 9.730　 1.875　1.00　8.94　A　O
ATOM　964　N　 LEU A 130　　 7.762　 7.657　 2.291　1.00　8.36　A　N
ATOM　965　CA　LEU A 130　　 7.729　 7.263　 0.882　1.00　8.67　A　C
ATOM　966　CB　LEU A 130　　 8.801　 6.210　 0.583　1.00　8.45　A　C
ATOM　967　CG　LEU A 130　　10.242　 6.685　 0.798　1.00　8.36　A　C
ATOM　968　CD1 LEU A 130　　11.176　 5.519　 0.661　1.00　8.37　A　C
ATOM　969　CD2 LEU A 130　　10.648　 7.783　-0.174　1.00　9.41　A　C
ATOM　970　C　 LEU A 130　　 6.348　 6.769　 0.475　1.00　9.33　A　C
ATOM　971　O　 LEU A 130　　 6.154　 5.596　 0.155　1.00　9.48　A　O
ATOM　972　N　 MET A 131　　 5.395　 7.693　 0.466　1.00 11.31　A　N
ATOM　973　CA　MET A 131　　 3.987　 7.331　 0.328　1.00 13.00　A　C
ATOM　974　CB　MET A 131　　 3.098　 8.563　 0.488　1.00 14.76　A　C
ATOM　975　CG　MET A 131　　 3.191　 9.179　 1.881　1.00 18.85　A　C
ATOM　976　SD　MET A 131　　 1.845　10.304　 2.286　1.00 27.83　A　S
ATOM　977　CE　MET A 131　　 0.414　 9.268　 1.956　1.00 25.42　A　C
ATOM　978　C　 MET A 131　　 3.660　 6.563　-0.954　1.00 12.89　A　C
ATOM　979　O　 MET A 131　　 2.955　 5.557　-0.910　1.00 13.65　A　O
ATOM　980　N　 HIS A 132　　 4.208　 7.002　-2.084　1.00 12.36　A　N
ATOM　981　CA　HIS A 132　　 3.898　 6.352　-3.357　1.00 12.39　A　C
ATOM　982　CB　HIS A 132　　 4.184　 7.282　-4.534　1.00 12.81　A　C
ATOM　983　CG　HIS A 132　　 3.347　 8.518　-4.541　1.00 14.14　A　C
ATOM　984　ND1 HIS A 132　　 2.010　 8.513　-4.880　1.00 16.06　A　N
ATOM　985　CE1 HIS A 132　　 1.536　 9.743　-4.800　1.00 16.38　A　C
ATOM　986　NE2 HIS A 132　　 2.516　10.543　-4.420　1.00 16.25　A　N
ATOM　987　CD2 HIS A 132　　 3.659　 9.801　-4.250　1.00 15.23　A　C
ATOM　988　C　 HIS A 132　　 4.634　 5.033　-3.561　1.00 11.86　A　C
ATOM　989　O　 HIS A 132　　 4.291　 4.262　-4.460　1.00 12.38　A　O
ATOM　990　N　 LEU A 133　　 5.630　 4.775　-2.718　1.00 10.29　A　N
ATOM　991　CA　LEU A 133　　 6.449　 3.574　-2.826　1.00 10.10　A　C
ATOM　992　CB　LEU A 133　　 7.935　 3.940　-2.699　1.00 10.00　A　C
ATOM　993　CG　LEU A 133　　 8.552　 4.868　-3.752　1.00　9.84　A　C
ATOM　994　CD1 LEU A 133　　10.025　 5.109　-3.478　1.00 10.80　A　C
ATOM　995　CD2 LEU A 133　　 8.374　 4.267　-5.141　1.00 11.38　A　C
ATOM　996　C　 LEU A 133　　 6.087　 2.517　-1.791　1.00　9.41　A　C
ATOM　997　O　 LEU A 133　　 6.646　 1.429　-1.803　1.00　9.76　A　O
ATOM　998　N　 ARG A 134　　 5.158　 2.853　-0.900　1.00　9.72　A　N
ATOM　999　CA　ARG A 134　　 4.800　 1.973　 0.203　1.00　9.12　A　C
ATOM 1000　CB　ARG A 134　　 3.843　 2.685　 1.153　1.00　9.55　A　C
ATOM 1001　CG　ARG A 134　　 3.556　 1.904　 2.407　1.00　8.03　A　C
ATOM 1002　CD　ARG A 134　　 2.950　 2.757　 3.482　1.00　8.88　A　C
ATOM 1003　NE　ARG A 134　　 2.840　 1.960　 4.699　1.00　8.63　A　N
ATOM 1004　CZ　ARG A 134　　 2.612　 2.436　 5.919　1.00　8.91　A　C
ATOM 1005　NH1 ARG A 134　　 2.547　 1.584　 6.938　1.00　9.79　A　N
ATOM 1006　NH2 ARG A 134　　 2.463　 3.741　 6.126　1.00 10.57　A　N
ATOM 1007　C　 ARG A 134　　 4.190　 0.660　-0.287　1.00　9.14　A　C
ATOM 1008　O　 ARG A 134　　 3.285　 0.659　-1.133　1.00　9.47　A　O
ATOM 1009　N　 LYS A 135　　 4.698　-0.452　 0.234　1.00　8.89　A　N
ATOM 1010　CA　LYS A 135　　 4.207　-1.783　-0.114　1.00　9.42　A　C
ATOM 1011　CB　LYS A 135　　 5.354　-2.688　-0.556　1.00　9.16　A　C
ATOM 1012　CG　LYS A 135　　 6.086　-2.260　-1.802　1.00 10.63　A　C
ATOM 1013　CD　LYS A 135　　 7.024　-3.383　-2.205　1.00 12.95　A　C
ATOM 1014　CE　LYS A 135　　 7.675　-3.170　-3.556　1.00 15.32　A　C
ATOM 1015　NZ　LYS A 135　　 8.644　-2.051　-3.504　1.00 14.83　A　N
ATOM 1016　C　 LYS A 135　　 3.476　-2.456　 1.040　1.00　9.50　A　C
ATOM 1017　O　 LYS A 135　　 2.539　-3.228　 0.814　1.00 11.78　A　O
ATOM 1018　N　 VAL A 136　　 3.922　-2.203　 2.269　1.00　8.59　A　N
ATOM 1019　CA　VAL A 136　　 3.370　-2.851　 3.459　1.00　8.42　A　C
ATOM 1020　CB　VAL A 136　　 4.487　-3.291　 4.431　1.00　8.32　A　C
ATOM 1021　CG1 VAL A 136　　 3.899　-4.038　 5.625　1.00　7.75　A　C
ATOM 1022　CG2 VAL A 136　　 5.501　-4.160　 3.723　1.00　8.92　A　C
ATOM 1023　C　 VAL A 136　　 2.434　-1.875　 4.144　1.00　8.74　A　C
ATOM 1024　O　 VAL A 136　　 2.836　-0.775　 4.487　1.00　8.88　A　O
ATOM 1025　N　 THR A 137　　 1.179　-2.277　 4.332　1.00　8.83　A　N
ATOM 1026　CA　THR A 137　　 0.171　-1.362　 4.854　1.00　9.64　A　C
ATOM 1027　CB　THR A 137　　-1.262　-1.831　 4.536　1.00　9.80　A　C
ATOM 1028　OG1 THR A 137　　-1.568　-3.001　 5.295　1.00 11.81　A　O
ATOM 1029　CG2 THR A 137　　-1.453　-2.109　 3.040　1.00 12.02　A　C
ATOM 1030　C　 THR A 137　　 0.301　-1.191　 6.362　1.00　9.15　A　C
ATOM 1031　O　 THR A 137　　 0.896　-2.031　 7.038　1.00　8.54　A　O
ATOM 1032　N　 ARG A 138　　-0.266　-0.097　 6.860　1.00 10.12　A　N
ATOM 1033　CA　ARG A 138　　-0.366　 0.192　 8.289　1.00 11.04　A　C
ATOM 1034　CB　ARG A 138　　-1.147　 1.496　 8.478　1.00 11.40　A　C
ATOM 1035　CG　ARG A 138　　-1.327　 2.005　 9.909　1.00 12.49　A　C
ATOM 1036　CD　ARG A 138　　-2.097　 3.335　 9.916　1.00 14.39　A　C
ATOM 1037　NE　ARG A 138　　-1.455　 4.353　 9.084　1.00 15.62　A　N
ATOM 1038　CZ　ARG A 138　　-0.517　 5.197　 9.508　1.00 16.32　A　C
ATOM 1039　NH1 ARG A 138　　-0.106　 5.172　10.770　1.00 16.30　A　N
ATOM 1040　NH2 ARG A 138　　 0.008　 6.077　 8.664　1.00 17.30　A　N
ATOM 1041　C　 ARG A 138　　-1.037　-0.957　 9.044　1.00 11.26　A　C
ATOM 1042　O　 ARG A 138　　-0.543　-1.396　10.078　1.00 11.13　A　O
ATOM 1043　N　 ASP A 139　　-2.151　-1.453　 8.510　1.00 11.43　A　N
ATOM 1044　CA　ASP A 139　　-2.894　-2.527　 9.167　1.00 11.95　A　C
ATOM 1045　CB　ASP A 139　　-4.323　-2.638　 8.601　1.00 13.17　A　C
ATOM 1046　CG　ASP A 139　　-5.212　-1.469　 9.014　1.00 16.06　A　C
ATOM 1047　OD1 ASP A 139　　-6.266　-1.271　 8.374　1.00 19.87　A　O
ATOM 1048　OD2 ASP A 139　　-4.854　-0.746　 9.970　1.00 21.16　A　O
ATOM 1049　C　 ASP A 139　　-2.131　-3.862　 9.132　1.00 11.19　A　C
ATOM 1050　O　 ASP A 139　　-2.186　-4.635　10.093　1.00 11.53　A　O
ATOM 1051　N　 GLN A 140　　-1.367　-4.101　 8.062　1.00 11.07　A　N
ATOM 1052　CA　GLN A 140　　-0.478　-5.266　 8.006　1.00 10.53　A　C
ATOM 1053　CB　GLN A 140　　 0.254　-5.345　 6.668　1.00 11.63　A　C
ATOM 1054　CG　GLN A 140　　-0.460　-6.090　 5.570　1.00 13.95　A　C
ATOM 1055　CD　GLN A 140　　 0.406　-6.181　 4.331　1.00 16.32　A　C
ATOM 1056　OE1 GLN A 140　　 0.791　-5.162　 3.756　1.00 14.61　A　O
ATOM 1057　NE2 GLN A 140　　 0.745　-7.401　 3.928　1.00 19.31　A　N
ATOM 1058　C　 GLN A 140　　 0.564　-5.243　 9.126　1.00 10.24　A　C
ATOM 1059　O　 GLN A 140　　 0.809　-6.262　 9.771　1.00　9.98　A　O
ATOM 1060　N　 GLY A 141　　 1.166　-4.073　 9.343　1.00　9.47　A　N
ATOM 1061　CA　GLY A 141　　 2.129　-3.888　10.426　1.00　9.43　A　C
ATOM 1062　C　 GLY A 141　　 1.497　-4.119　11.785　1.00　9.54　A　C
ATOM 1063　O　 GLY A 141　　 2.073　-4.807　12.643　1.00　9.02　A　O
ATOM 1064　N　 LYS A 142　　 0.313　-3.540　11.981　1.00 10.26　A　N
ATOM 1065　CA　LYS A 142　　-0.414　-3.684　13.245　1.00 11.06　A　C
ATOM 1066　CB　LYS A 142　　-1.650　-2.779　13.282　1.00 11.49　A　C
ATOM 1067　CG　LYS A 142　　-1.297　-1.316　13.427　1.00 12.08　A　C
ATOM 1068　CD　LYS A 142　　-2.492　-0.383　13.288　1.00 14.24　A　C
ATOM 1069　CE　LYS A 142　　-2.056　 1.074　13.454　1.00 15.85　A　C
ATOM 1070　NZ　LYS A 142　　-3.201　 2.033　13.288　1.00 18.04　A　N
ATOM 1071　C　 LYS A 142　　-0.775　-5.132　13.519　1.00 11.68　A　C
ATOM 1072　O　 LYS A 142　　-0.704　-5.583　14.662　1.00 12.01　A　O
ATOM 1073　N　 GLU A 143　　-1.133　-5.863　12.469　1.00 11.97　A　N
ATOM 1074　CA　GLU A 143　　-1.426　-7.288　12.588　1.00 12.31　A　C
ATOM 1075　CB　GLU A 143　　-1.957　-7.834　11.255　1.00 12.71　A　C
ATOM 1076　CG　GLU A 143　　-2.093　-9.360　11.195　1.00 14.26　A　C
ATOM 1077　CD　GLU A 143　　-3.251　-9.929　12.016　1.00 17.57　A　C
ATOM 1078　OE1 GLU A 143　　-4.019　-9.161　12.639　1.00 18.45　A　O
ATOM 1079　OE2 GLU A 143　　-3.390 -11.171　12.027　1.00 19.16　A　O
ATOM 1080　C　 GLU A 143　　-0.198　-8.073　13.056　1.00 12.06　A　C
ATOM 1081　O　 GLU A 143　　-0.289　-8.884　13.974　1.00 12.44　A　O
ATOM 1082　N　 MET A 144　　 0.950　-7.809　12.430　1.00 11.66　A　N
ATOM 1083　CA　MET A 144　　 2.211　-8.452　12.792　1.00 10.97　A　C
ATOM 1084　CB　MET A 144　　 3.328　-7.958　11.859　1.00 11.08　A　C
ATOM 1085　CG　MET A 144　　 4.713　-8.544　12.135　1.00 11.85　A　C
ATOM 1086　SD　MET A 144　　 4.921 -10.287　11.754　1.00 14.03　A　S
ATOM 1087　CE　MET A 144　　 5.188 -10.209　 9.981　1.00 14.16　A　C
ATOM 1088　C　 MET A 144　　 2.593　-8.191　14.263　1.00 10.58　A　C
ATOM 1089　O　 MET A 144　　 2.991　-9.113　14.986　1.00 10.82　A　O
ATOM 1090　N　 ALA A 145　　 2.473　-6.938　14.692　1.00　9.99　A　N
ATOM 1091　CA　ALA A 145　　 2.770　-6.568　16.070　1.00 10.40　A　C
ATOM 1092　CB　ALA A 145　　 2.686　-5.059　16.231　1.00 10.08　A　C
ATOM 1093　C　 ALA A 145　　 1.819　-7.271　17.044　1.00 10.88　A　C
ATOM 1094　O　 ALA A 145　　 2.251　-7.831　18.050　1.00 11.22　A　O
ATOM 1095　N　 THR A 146　　 0.524　-7.247　16.730　1.00 11.44　A　N
ATOM 1096　CA　THR A 146　　-0.487　-7.834　17.613　1.00 12.64　A　C
ATOM 1097　CB　THR A 146　　-1.908　-7.513　17.121　1.00 12.88　A　C
ATOM 1098　OG1 THR A 146　　-2.112　-6.096　17.131　1.00 15.76　A　O
ATOM 1099　CG2 THR A 146　　-2.948　-8.150　18.020　1.00 14.41　A　C
ATOM 1100　C　 THR A 146　　-0.285　-9.344　17.755　1.00 12.58　A　C
ATOM 1101　O　 THR A 146　　-0.464　-9.902　18.835　1.00 12.61　A　O
ATOM 1102　N　 LYS A 147　　 0.132　-9.986　16.670　1.00 12.53　A　N
ATOM 1103　CA　LYS A 147　　 0.427 -11.402　16.662　1.00 13.27　A　C
ATOM 1104　CB　LYS A 147　　 0.919 -11.804　15.271　1.00 13.85　A　C
ATOM 1105　CG　LYS A 147　　 1.056 -13.283　15.054　1.00 14.34　A　C
ATOM 1106　CD　LYS A 147　　 1.516 -13.582　13.631　1.00 14.00　A　C
ATOM 1107　CE　LYS A 147　　 2.998 -13.255　13.423　1.00 13.74　A　C
ATOM 1108　NZ　LYS A 147　　 3.487 -13.705　12.087　1.00 16.50　A　N
ATOM 1109　C　 LYS A 147　　 1.451 -11.778　17.735　1.00 13.14　A　C
ATOM 1110　O　 LYS A 147　　 1.344 -12.822　18.370　1.00 14.50　A　O
ATOM 1111　N　 TYR A 148　　 2.438 -10.907　17.943　1.00 12.19　A　N
ATOM 1112　CA　TYR A 148　　 3.503 -11.131　18.920　1.00 11.43　A　C
ATOM 1113　CB　TYR A 148　　 4.856 -10.734　18.325　1.00 11.30　A　C
ATOM 1114　CG　TYR A 148　　 5.343 -11.653　17.235　1.00 10.70　A　C
ATOM 1115　CD1 TYR A 148　　 5.495 -13.021　17.466　1.00 11.60　A　C
ATOM 1116　CE1 TYR A 148　　 5.948 -13.870　16.471　1.00 12.00　A　C
ATOM 1117　CZ　TYR A 148　　 6.263 -13.357　15.229　1.00 12.32　A　C
ATOM 1118　OH　TYR A 148　　 6.710 -14.201　14.244　1.00 13.35　A　O
ATOM 1119　CE2 TYR A 148　　 6.114 -12.007　14.962　1.00 11.87　A　C
ATOM 1120　CD2 TYR A 148　　 5.652 -11.160　15.971　1.00 11.94　A　C
ATOM 1121　C　 TYR A 148　　 3.274 -10.390　20.239　1.00 11.32　A　C
ATOM 1122　O　 TYR A 148　　 4.128 -10.410　21.126　1.00 11.31　A　O
ATOM 1123　N　 ASN A 149　　 2.123　-9.741　20.359　1.00 11.21　A　N
ATOM 1124　CA　ASN A 149　　 1.803　-8.936　21.535　1.00 11.50　A　C
ATOM 1125　CB　ASN A 149　　 1.515　-9.846　22.743　1.00 12.48　A　C
ATOM 1126　CG　ASN A 149　　 0.844　-9.115　23.881　1.00 15.29　A　C
ATOM 1127　OD1 ASN A 149　　 0.061　-8.182　23.669　1.00 17.31　A　O
ATOM 1128　ND2 ASN A 149　　 1.146　-9.539　25.104　1.00 17.76　A　N
ATOM 1129　C　 ASN A 149　　 2.889　-7.900　21.856　1.00 10.81　A　C
ATOM 1130　O　 ASN A 149　　 3.283　-7.732　23.006　1.00 11.27　A　O
ATOM 1131　N　 ILE A 150　　 3.368　-7.217　20.817　1.00　9.97　A　N
ATOM 1132　CA　ILE A 150　　 4.345　-6.140　20.960　1.00　9.29　A　C
ATOM 1133　CB　ILE A 150　　 5.726　-6.518　20.350　1.00　9.18　A　C
ATOM 1134　CG1 ILE A 150　　 5.636　-6.711　18.824　1.00　9.33　A　C
ATOM 1135　CD1 ILE A 150　　 6.967　-7.026　18.164　1.00 11.02　A　C
ATOM 1136　CG2 ILE A 150　　 6.314　-7.746　21.074　1.00　9.52　A　C
ATOM 1137　C　 ILE A 150　　 3.813　-4.836　20.356　1.00　8.70　A　C
ATOM 1138　O　 ILE A 150　　 2.918　-4.858　19.507　1.00　9.07　A　O
ATOM 1139　N　 PRO A 151　　 4.342　-3.684　20.801　1.00　7.96　A　N
ATOM 1140　CA　PRO A 151　　 3.862　-2.421　20.236　1.00　7.94　A　C
ATOM 1141　CB　PRO A 151　　 4.519　-1.368　21.127　1.00　8.49　A　C
ATOM 1142　CG　PRO A 151　　 4.777　-2.088　22.425　1.00　8.57　A　C
ATOM 1143　CD　PRO A 151　　 5.182　-3.459　21.994　1.00　8.68　A　C
ATOM 1144　C　 PRO A 151　　 4.307　-2.218　18.790　1.00　7.67　A　C
ATOM 1145　O　 PRO A 151　　 5.290　-2.816　18.351　1.00　8.17　A　O
ATOM 1146　N　 TYR A 152　　 3.555　-1.381　18.081　1.00　7.76　A　N
ATOM 1147　CA　TYR A 152　　 3.804　-1.045　16.689　1.00　7.81　A　C
ATOM 1148　CB　TYR A 152　　 2.617　-1.493　15.838　1.00　8.42　A　C
ATOM 1149　CG　TYR A 152　　 2.693　-1.062　14.384　1.00　8.06　A　C
ATOM 1150　CD1 TYR A 152　　 3.534　-1.718　13.484　1.00　8.33　A　C
ATOM 1151　CE1 TYR A 152　　 3.601　-1.329　12.150　1.00　8.14　A　C
ATOM 1152　CZ　TYR A 152　　 2.818　-0.283　11.703　1.00　7.93　A　C
ATOM 1153　OH　TYR A 152　　 2.883　 0.082　10.376　1.00　8.41　A　O
ATOM 1154　CE2 TYR A 152　　 1.965　 0.381　12.572　1.00　8.93　A　C
ATOM 1155　CD2 TYR A 152　　 1.917　-0.011　13.912　1.00　9.44　A　C
ATOM 1156　C　 TYR A 152　　 3.942　 0.458　16.569　1.00　7.77　A　C
ATOM 1157　O　 TYR A 152　　 3.146　 1.205　17.146　1.00　8.64　A　O
ATOM 1158　N　 ILE A 153　　 4.932　 0.910　15.803　1.00　7.30　A　N
ATOM 1159　CA　ILE A 153　　 5.093　 2.337　15.553　1.00　7.53　A　C
ATOM 1160　CB　ILE A 153　　 5.982　 3.008　16.633　1.00　7.55　A　C
ATOM 1161　CG1 ILE A 153　　 5.859　 4.538　16.606　1.00　8.37　A　C
ATOM 1162　CD1 ILE A 153　　 6.391　 5.193　17.871　1.00　9.99　A　C
ATOM 1163　CG2 ILE A 153　　 7.426　 2.534　16.540　1.00　8.51　A　C
ATOM 1164　C　 ILE A 153　　 5.646　 2.558　14.149　1.00　7.13　A　C
ATOM 1165　O　 ILE A 153　　 6.444　 1.769　13.665　1.00　7.16　A　O
ATOM 1166　N　 GLU A 154　　 5.179　 3.623　13.504　1.00　6.75　A　N
ATOM 1167　CA　GLU A 154　　 5.657　 4.033　12.188　1.00　6.96　A　C
ATOM 1168　CB　GLU A 154　　 4.485　 4.420　11.280　1.00　7.12　A　C
ATOM 1169　CG　GLU A 154　　 3.496　 3.282　11.103　1.00　8.51　A　C
ATOM 1170　CD　GLU A 154　　 2.688　 3.334　 9.828　1.00　9.36　A　C
ATOM 1171　OE1 GLU A 154　　 2.765　 4.319　 9.073　1.00 10.90　A　O
ATOM 1172　OE2 GLU A 154　　 1.987　 2.342　 9.568　1.00　9.58　A　O
ATOM 1173　C　 GLU A 154　　 6.647　 5.177　12.308　1.00　6.68　A　C
ATOM 1174　O　 GLU A 154　　 6.443　 6.114　13.077　1.00　6.99　A　O
ATOM 1175　N　 THR A 155　　 7.739　 5.088　11.552　1.00　5.81　A　N
ATOM 1176　CA　THR A 155　　 8.782　 6.094　11.616　1.00　5.54　A　C
ATOM 1177　CB　THR A 155　　10.026　 5.564　12.378　1.00　5.30　A　C
ATOM 1178　OG1 THR A 155　　10.544　 4.410　11.711　1.00　5.85　A　O
ATOM 1179　CG2 THR A 155　　 9.684　 5.204　13.814　1.00　6.57　A　C
ATOM 1180　C　 THR A 155　　 9.242　 6.553　10.250　1.00　5.68　A　C
ATOM 1181　O　 THR A 155　　 9.040　 5.886　 9.223　1.00　6.01　A　O
ATOM 1182　N　 SER A 156　　 9.866　 7.717　10.277　1.00　5.87　A　N
ATOM 1183　CA　SER A 156　　10.693　 8.183　 9.183　1.00　7.01　A　C
ATOM 1184　CB　SER A 156　　 9.930　 9.173　 8.317　1.00　7.23　A　C
ATOM 1185　OG　SER A 156　　10.796　 9.693　 7.306　1.00　8.43　A　O
ATOM 1186　C　 SER A 156　　11.940　 8.845　 9.747　1.00　6.91　A　C
ATOM 1187　O　 SER A 156　　11.843　 9.738　10.588　1.00　7.13　A　O
ATOM 1188　N　 ALA A 157　　13.103　 8.407　 9.277　1.00　7.85　A　N
ATOM 1189　CA　ALA A 157　　14.372　 9.022　 9.665　1.00　8.73　A　C
ATOM 1190　CB　ALA A 157　　15.470　 7.981　 9.647　1.00　8.85　A　C
ATOM 1191　C　 ALA A 157　　14.749　10.202　 8.773　1.00 10.05　A　C
ATOM 1192　O　 ALA A 157　　15.631　10.998　 9.123　1.00 10.72　A　O
ATOM 1193　N　 LYS A 158　　14.086　10.304　 7.620　1.00 10.86　A　N
ATOM 1194　CA　LYS A 158　　14.325　11.393　 6.664　1.00 12.09　A　C
ATOM 1195　CB　LYS A 158　　13.658　11.054　 5.325　1.00 12.43　A　C
ATOM 1196　CG　LYS A 158　　13.937　12.036　 4.176　1.00 13.16　A　C
ATOM 1197　CD　LYS A 158　　13.357　11.518　 2.854　1.00 14.68　A　C
ATOM 1198　CE　LYS A 158　　13.477　12.540　 1.722　1.00 15.26　A　C
ATOM 1199　NZ　LYS A 158　　12.850　12.054　 0.448　1.00 16.68　A　N
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ATOM 1201　O　 LYS A 158　　12.753　12.645　 7.955　1.00 12.99　A　O
ATOM 1202　N　 ASP A 159　　14.407　13.815　 6.992　1.00 13.91　A　N
ATOM 1203　CA　ASP A 159　　13.892　15.085　 7.505　1.00 15.07　A　C
ATOM 1204　CB　ASP A 159　　14.924　16.210　 7.353　1.00 16.12　A　C
ATOM 1205　CG　ASP A 159　　16.214　15.947　 8.128　1.00 18.16　A　C
ATOM 1206　OD1 ASP A 159　　16.168　15.395　 9.253　1.00 21.21　A　O
ATOM 1207　OD2 ASP A 159　　17.294　16.307　 7.606　1.00 22.43　A　O
ATOM 1208　C　 ASP A 159　　12.583　15.448　 6.788　1.00 14.95　A　C
ATOM 1209　O　 ASP A 159　　12.493　15.313　 5.561　1.00 15.02　A　O
ATOM 1210　N　 PRO A 160　　11.547　15.863　 7.548　1.00 14.61　A　N
ATOM 1211　CA　PRO A 160　　11.477　15.955　 9.008　1.00 14.31　A　C
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ATOM 1214　CD　PRO A 160　　10.285　16.305　 6.922　1.00 15.14　A　C
ATOM 1215　C　 PRO A 160　　11.183　14.594　 9.649　1.00 13.49　A　C
ATOM 1216　O　 PRO A 160　　10.268　13.894　 9.207　1.00 13.72　A　O
ATOM 1217　N　 PRO A 161　　11.949　14.223　10.686　1.00 12.94　A　N
ATOM 1218　CA　PRO A 161　　11.797　12.876　11.241　1.00 12.27　A　C
ATOM 1219　CB　PRO A 161　　12.930　12.776　12.265　1.00 12.32　A　C
ATOM 1220　CG　PRO A 161　　13.276　14.186　12.602　1.00 13.73　A　C
ATOM 1221　CD　PRO A 161　　12.970　15.012　11.399　1.00 13.14　A　C
ATOM 1222　C　 PRO A 161　　10.441　12.662　11.902　1.00 11.43　A　C
ATOM 1223　O　 PRO A 161　　 9.841　13.608　12.431　1.00 12.83　A　O
ATOM 1224　N　 LEU A 162　　 9.959　11.423　11.850　1.00　9.84　A　N
ATOM 1225　CA　LEU A 162　　 8.686　11.058　12.461　1.00　8.88　A　C
ATOM 1226　CB　LEU A 162　　 7.682　10.584　11.405　1.00　9.43　A　C
ATOM 1227　CG　LEU A 162　　 6.364　 9.988　11.932　1.00　9.59　A　C
ATOM 1228　CD1 LEU A 162　　 5.466　11.061　12.578　1.00 11.62　A　C
ATOM 1229　CD2 LEU A 162　　 5.600　 9.231　10.848　1.00 10.18　A　C
ATOM 1230　C　 LEU A 162　　 8.905　 9.955　13.488　1.00　7.92　A　C
ATOM 1231　O　 LEU A 162　　 9.434　 8.891　13.156　1.00　7.71　A　O
ATOM 1232　N　 ASN A 163　　 8.493　10.221　14.729　1.00　7.40　A　N
ATOM 1233　CA　ASN A 163　　 8.457　 9.230　15.814　1.00　7.28　A　C
ATOM 1234　CB　ASN A 163　　 7.458　 8.102　15.499　1.00　7.70　A　C
ATOM 1235　CG　ASN A 163　　 6.015　 8.553　15.587　1.00　7.29　A　C
ATOM 1236　OD1 ASN A 163　　 5.677　 9.459　16.353　1.00 10.35　A　O
ATOM 1237　ND2 ASN A 163　　 5.152　 7.911　14.819　1.00　8.72　A　N
ATOM 1238　C　 ASN A 163　　 9.804　 8.625　16.201　1.00　7.01　A　C
ATOM 1239　O　 ASN A 163　　 9.845　 7.562　16.802　1.00　7.07　A　O
ATOM 1240　N　 VAL A 164　　10.904　 9.294　15.873　1.00　7.03　A　N
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ATOM 1243　CG1 VAL A 164　　14.691　 8.894　15.822　1.00　8.92　A　C
ATOM 1244　CG2 VAL A 164　　13.119　 9.303　13.913　1.00　8.16　A　C
ATOM 1245　C　 VAL A 164　　12.473　 8.718　17.669　1.00　7.64　A　C
ATOM 1246　O　 VAL A 164　　12.783　 7.675　18.231　1.00　7.45　A　O
ATOM 1247　N　 ASP A 165　　12.340　 9.867　18.325　1.00　8.52　A　N
ATOM 1248　CA　ASP A 165　　12.529　 9.897　19.773　1.00　9.25　A　C
ATOM 1249　CB　ASP A 165　　12.465　11.328　20.315　1.00 10.37　A　C
ATOM 1250　CG　ASP A 165　　13.404　12.266　19.589　1.00 13.37　A　C
ATOM 1251　OD1 ASP A 165　　12.924　13.304　19.074　1.00 17.85　A　O
ATOM 1252　OD2 ASP A 165　　14.608　11.954　19.490　1.00 15.62　A　O
ATOM 1253　C　 ASP A 165　　11.514　 9.007　20.476　1.00　8.90　A　C
ATOM 1254　O　 ASP A 165　　11.875　 8.250　21.382　1.00　8.98　A　O
ATOM 1255　N　 LYS A 166　　10.258　 9.066　20.029　1.00　8.75　A　N
ATOM 1256　CA　LYS A 166　　 9.195　 8.270　20.641　1.00　8.77　A　C
ATOM 1257　CB　LYS A 166　　 7.837　 8.541　19.981　1.00　9.35　A　C
ATOM 1258　CG　LYS A 166　　 6.703　 7.796　20.651　1.00 10.54　A　C
ATOM 1259　CD　LYS A 166　　 5.354　 8.282　20.155　1.00 12.18　A　C
ATOM 1260　CE　LYS A 166　　 4.249　 7.967　21.149　1.00 15.99　A　C
ATOM 1261　NZ　LYS A 166　　 4.071　 6.509　21.385　1.00 17.08　A　N
ATOM 1262　C　 LYS A 166　　 9.521　 6.775　20.605　1.00　8.11　A　C
ATOM 1263　O　 LYS A 166　　 9.259　 6.046　21.565　1.00　8.60　A　O
ATOM 1264　N　 THR A 167　　10.088　 6.320　19.491　1.00　7.19　A　N
ATOM 1265　CA　THR A 167　　10.403　 4.903　19.341　1.00　7.35　A　C
ATOM 1266　CB　THR A 167　　10.905　 4.612　17.920　1.00　7.13　A　C
ATOM 1267　OG1 THR A 167　　 9.834　 4.834　16.999　1.00　7.91　A　O
ATOM 1268　CG2 THR A 167　　11.360　 3.188　17.787　1.00　8.27　A　C
ATOM 1269　C　 THR A 167　　11.406　 4.435　20.389　1.00　6.99　A　C
ATOM 1270　O　 THR A 167　　11.176　 3.449　21.088　1.00　6.80　A　O
ATOM 1271　N　 PHE A 168　　12.505　 5.169　20.533　1.00　6.82　A　N
ATOM 1272　CA　PHE A 168　　13.510　 4.784　21.521　1.00　7.67　A　C
ATOM 1273　CB　PHE A 168　　14.817　 5.566　21.322　1.00　8.07　A　C
ATOM 1274　CG　PHE A 168　　15.606　 5.126　20.117　1.00　7.49　A　C
ATOM 1275　CD1 PHE A 168　　15.459　 5.769　18.894　1.00　7.65　A　C
ATOM 1276　CE1 PHE A 168　　16.177　 5.353　17.765　1.00　7.18　A　C
ATOM 1277　CZ　PHE A 168　　17.052　 4.285　17.859　1.00　7.56　A　C
ATOM 1278　CE2 PHE A 168　　17.206　 3.630　19.075　1.00　8.57　A　C
ATOM 1279　CD2 PHE A 168　　16.485　 4.050　20.197　1.00　7.52　A　C
ATOM 1280　C　 PHE A 168　　12.973　 4.927　22.941　1.00　8.00　A　C
ATOM 1281　O　 PHE A 168　　13.215　 4.067　23.791　1.00　8.70　A　O
ATOM 1282　N　 HIS A 169　　12.223　 5.998　23.188　1.00　8.03　A　N
ATOM 1283　CA　HIS A 169　　11.657　 6.229　24.522　1.00　8.89　A　C
ATOM 1284　CB　HIS A 169　　11.037　 7.621　24.621　1.00　9.48　A　C
ATOM 1285　CG　HIS A 169　　12.033　 8.736　24.564　1.00 11.85　A　C
ATOM 1286　ND1 HIS A 169　　11.684　10.047　24.805　1.00 15.12　A　N
ATOM 1287　CE1 HIS A 169　　12.753　10.813　24.686　1.00 15.04　A　C
ATOM 1288　NE2 HIS A 169　　13.784　10.048　24.385　1.00 14.00　A　N
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ATOM 1292　N　 ASP A 170　　 9.786　 4.777　23.916　1.00　8.58　A　N
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ATOM 1295　CG　ASP A 170　　 6.774　 4.635　22.924　1.00 10.08　A　C
ATOM 1296　OD1 ASP A 170　　 6.009　 4.656　21.940　1.00 12.93　A　O
ATOM 1297　OD2 ASP A 170　　 6.677　 5.459　23.867　1.00 12.53　A　O
ATOM 1298　C　 ASP A 170　　 9.471　 2.373　24.453　1.00　7.93　A　C
ATOM 1299　O　 ASP A 170　　 8.940　 1.607　25.266　1.00　8.40　A　O
ATOM 1300　N　 LEU A 171　　10.615　 2.081　23.832　1.00　7.88　A　N
ATOM 1301　CA　LEU A 171　　11.319　 0.848　24.148　1.00　7.61　A　C
ATOM 1302　CB　LEU A 171　　12.492　 0.592　23.192　1.00　7.80　A　C
ATOM 1303　CG　LEU A 171　　13.252　-0.720　23.416　1.00　7.22　A　C
ATOM 1304　CD1 LEU A 171　　12.324　-1.946　23.371　1.00　9.07　A　C
ATOM 1305　CD2 LEU A 171　　14.357　-0.837　22.407　1.00　7.62　A　C
ATOM 1306　C　 LEU A 171　　11.765　 0.855　25.607　1.00　7.59　A　C
ATOM 1307　O　 LEU A 171　　11.615　-0.145　26.303　1.00　7.20　A　O
ATOM 1308　N　 VAL A 172　　12.270　 1.988　26.081　1.00　6.76　A　N
ATOM 1309　CA　VAL A 172　　12.626　 2.118　27.489　1.00　7.41　A　C
ATOM 1310　CB　VAL A 172　　13.295　 3.486　27.770　1.00　7.29　A　C
ATOM 1311　CG1 VAL A 172　　13.441　 3.732　29.277　1.00　7.93　A　C
ATOM 1312　CG2 VAL A 172　　14.657　 3.558　27.072　1.00　9.36　A　C
ATOM 1313　C　 VAL A 172　　11.399　 1.905　28.375　1.00　7.44　A　C
ATOM 1314　O　 VAL A 172　　11.484　 1.228　29.397　1.00　7.95　A　O
ATOM 1315　N　 ARG A 173　　10.261　 2.474　27.977　1.00　8.26　A　N
ATOM 1316　CA　ARG A 173　　 9.012　 2.276　28.718　1.00　9.04　A　C
ATOM 1317　CB　ARG A 173　　 7.871　 3.081　28.098　1.00　9.04　A　C
ATOM 1318　CG　ARG A 173　　 8.061　 4.579　28.186　1.00 11.09　A　C
ATOM 1319　CD　ARG A 173　　 6.980　 5.342　27.431　1.00 12.22　A　C
ATOM 1320　NE　ARG A 173　　 7.122　 6.770　27.704　1.00 12.12　A　N
ATOM 1321　CZ　ARG A 173　　 7.475　 7.699　26.820　1.00 12.54　A　C
ATOM 1322　NH1 ARG A 173　　 7.701　 7.382　25.544　1.00 13.14　A　N
ATOM 1323　NH2 ARG A 173　　 7.593　 8.957　27.221　1.00 13.91　A　N
ATOM 1324　C　 ARG A 173　　 8.645　 0.796　28.817　1.00　9.14　A　C
ATOM 1325　O　 ARG A 173　　 8.289　 0.320　29.899　1.00　9.63　A　O
ATOM 1326　N　 VAL A 174　　 8.763　 0.059　27.716　1.00　9.03　A　N
ATOM 1327　CA　VAL A 174　　 8.498　-1.377　27.739　1.00　9.84　A　C
ATOM 1328　CB　VAL A 174　　 8.572　-1.990　26.328　1.00　9.82　A　C
ATOM 1329　CG1 VAL A 174　　 8.448　-3.506　26.394　1.00 10.99　A　C
ATOM 1330　CG2 VAL A 174　　 7.475　-1.395　25.439　1.00 10.27　A　C
ATOM 1331　C　 VAL A 174　　 9.453　-2.105　28.692　1.00　9.59　A　C
ATOM 1332　O　 VAL A 174　　 9.020　-2.954　29.480　1.00 10.30　A　O
ATOM 1333　N　 ILE A 175　　10.743　-1.765　28.645　1.00　9.55　A　N
ATOM 1334　CA　ILE A 175　　11.721　-2.384　29.532　1.00　9.49　A　C
ATOM 1335　CB　ILE A 175　　13.160　-1.883　29.238　1.00　9.12　A　C
ATOM 1336　CG1 ILE A 175　　13.595　-2.309　27.834　1.00　8.92　A　C
ATOM 1337　CD1 ILE A 175　　14.845　-1.617　27.344　1.00　9.04　A　C
ATOM 1338　CG2 ILE A 175　　14.141　-2.398　30.307　1.00　9.55　A　C
ATOM 1339　C　 ILE A 175　　11.356　-2.144　30.997　1.00 10.36　A　C
ATOM 1340　O　 ILE A 175　　11.432　-3.054　31.826　1.00 11.12　A　O
ATOM 1341　N　 ARG A 176　　10.948　-0.919　31.306　1.00 10.85　A　N
ATOM 1342　CA　ARG A 176　　10.645　-0.533　32.677　1.00 12.42　A　C
ATOM 1343　CB　ARG A 176　　10.453　 0.975　32.758　1.00 11.86　A　C
ATOM 1344　CG　ARG A 176　　11.741　 1.750　32.713　1.00 11.09　A　C
ATOM 1345　CD　ARG A 176　　11.424　 3.216　32.591　1.00 10.42　A　C
ATOM 1346　NE　ARG A 176　　12.608　 4.057　32.666　1.00 10.05　A　N
ATOM 1347　CZ　ARG A 176　　12.603　 5.360　32.410　1.00 10.34　A　C
ATOM 1348　NH1 ARG A 176　　11.484　 5.968　32.042　1.00 10.62　A　N
ATOM 1349　NH2 ARG A 176　　13.730　 6.044　32.509　1.00 10.86　A　N
ATOM 1350　C　 ARG A 176　　 9.407　-1.235　33.221　1.00 14.13　A　C
ATOM 1351　O　 ARG A 176　　 9.300　-1.477　34.431　1.00 14.96　A　O
ATOM 1352　N　 GLN A 177　　 8.479　-1.568　32.333　1.00 15.84　A　N
ATOM 1353　CA　GLN A 177　　 7.165　-2.053　32.751　1.00 18.35　A　C
ATOM 1354　CB　GLN A 177　　 6.077　-1.227　32.055　1.00 18.99　A　C
ATOM 1355　CG　GLN A 177　　 5.965　 0.188　32.627　1.00 21.45　A　C
ATOM 1356　CD　GLN A 177　　 5.840　 1.271　31.569　1.00 24.42　A　C
ATOM 1357　OE1 GLN A 177　　 6.691　 2.166　31.479　1.00 24.64　A　O
ATOM 1358　NE2 GLN A 177　　 4.782　 1.202　30.766　1.00 25.79　A　N
ATOM 1359　C　 GLN A 177　　 6.962　-3.559　32.568　1.00 19.36　A　C
ATOM 1360　O　 GLN A 177　　 5.858　-4.075　32.781　1.00 19.80　A　O
ATOM 1361　N　 GLN A 178　　 8.035　-4.262　32.209　1.00 20.37　A　N
ATOM 1362　CA　GLN A 178　　 7.966　-5.696　31.919　1.00 21.39　A　C
ATOM 1363　CB　GLN A 178　　 9.235　-6.177　31.198　1.00 21.28　A　C
ATOM 1364　CG　GLN A 178　　10.491　-6.218　32.068　1.00 21.25　A　C
ATOM 1365　CD　GLN A 178　　11.745　-6.550　31.280　1.00 21.34　A　C
ATOM 1366　OE1 GLN A 178　　12.642　-5.718　31.144　1.00 20.67　A　O
ATOM 1367　NE2 GLN A 178　　11.817　-7.771　30.756　1.00 20.99　A　N
ATOM 1368　C　 GLN A 178　　 7.725　-6.519　33.181　1.00 21.98　A　C
ATOM 1369　O　 GLN A 178　　 8.128　-6.132　34.284　1.00 22.77　A　O
ATOM 1370　OXT GLN A 178　　 7.119　-7.594　33.111　1.00 22.88　A　O
ATOM 1371　O3G GNP　1179　　21.840　-3.029　 7.577　1.00　8.47　　 O
ATOM 1372　PG　GNP　1179　　22.604　-1.892　 6.974　1.00　6.39　　 P
ATOM 1373　O1G GNP　1179　　23.323　-2.382　 5.744　1.00　9.16　　 O
ATOM 1374　O2G GNP　1179　　23.527　-1.185　 7.927　1.00　9.18　　 O
ATOM 1375　N3B GNP　1179　　21.505　-0.771　 6.547　1.00　6.54　　 N
ATOM 1376　PB　GNP　1179　　20.577　 0.175　 7.493　1.00　5.13　　 P
ATOM 1377　O1B GNP　1179　　19.385　-0.563　 7.982　1.00　5.05　　 O
ATOM 1378　O2B GNP　1179　　21.433　 0.741　 8.560　1.00　5.70　　 O
ATOM 1379　O3A GNP　1179　　20.056　 1.360　 6.592　1.00　5.20　　 O
ATOM 1380　PA　GNP　1179　　20.634　 2.827　 6.446　1.00　5.71　　 P
ATOM 1381　O1A GNP　1179　　22.038　 2.717　 5.977　1.00　6.90　　 O
ATOM 1382　O2A GNP　1179　　20.292　 3.627　 7.648　1.00　6.41　　 O
ATOM 1383　O5* GNP　1179　　19.737　 3.413　 5.287　1.00　6.58　　 O
ATOM 1384　C5* GNP　1179　　19.665　 2.717　 4.037　1.00　6.50　　 C
ATOM 1385　C4* GNP　1179　　19.016　 3.573　 2.961　1.00　6.51　　 C
ATOM 1386　O4* GNP　1179　　17.666　 3.889　 3.374　1.00　6.44　　 O
ATOM 1387　C1* GNP　1179　　17.475　 5.294　 3.382　1.00　6.58　　 C
ATOM 1388　N9　GNP　1179　　16.574　 5.575　 4.488　1.00　6.38　　 N
ATOM 1389　C8　GNP　1179　　16.709　 5.197　 5.808　1.00　5.59　　 C
ATOM 1390　N7　GNP　1179　　15.714　 5.570　 6.556　1.00　5.46　　 N
ATOM 1391　C5　GNP　1179　　14.842　 6.211　 5.672　1.00　6.33　　 C
ATOM 1392　C4　GNP　1179　　15.369　 6.227　 4.395　1.00　5.66　　 C
ATOM 1393　N3　GNP　1179　　14.824　 6.751　 3.271　1.00　6.66　　 N
ATOM 1394　C2　GNP　1179　　13.647　 7.322　 3.504　1.00　6.35　　 C
ATOM 1395　N2　GNP　1179　　12.991　 7.897　 2.487　1.00　8.04　　 N
ATOM 1396　N1　GNP　1179　　13.025　 7.364　 4.737　1.00　6.24　　 N
ATOM 1397　C6　GNP　1179　　13.579　 6.817　 5.897　1.00　5.62　　 C
ATOM 1398　O6　GNP　1179　　12.956　 6.882　 6.962　1.00　6.80　　 O
ATOM 1399　C2* GNP　1179　　18.848　 5.918　 3.480　1.00　6.25　　 C
ATOM 1400　O2* GNP　1179　　18.776　 7.206　 2.926　1.00　8.12　　 O
ATOM 1401　C3* GNP　1179　　19.667　 4.921　 2.654　1.00　7.33　　 C
ATOM 1402　O3* GNP　1179　　19.551　 5.162　 1.246　1.00　8.43　　 O
ATOM 1403 MG　　MG　1180　　23.418　 0.390　 9.106　1.00　7.39　　MG
ATOM 1404　O　 HOH　　 1　　22.800　-0.716　10.795　1.00　7.08　　 O
ATOM 1405　O　 HOH　　 2　　23.996　 1.786　 7.617　1.00　8.49　　 O
ATOM 1406　O　 HOH　　 3　　25.378　 0.237　 9.650　1.00　9.06　　 O
ATOM 1407　O　 HOH　　 4　　14.033　-0.306　 2.049　1.00　7.15　　 O
ATOM 1408　O　 HOH　　 5　　19.721　 9.489　10.040　1.00　8.03　　 O
ATOM 1409　O　 HOH　　 6　　13.603　-6.172　 8.564　1.00　7.68　　 O
ATOM 1410　O　 HOH　　 7　　 3.423　-1.173　 7.991　1.00　8.24　　 O
ATOM 1411　O　 HOH　　 8　　15.390　-2.565　 2.991　1.00　9.50　　 O
ATOM 1412　O　 HOH　　 9　　15.287　-7.171　 2.615　1.00　9.43　　 O
ATOM 1413　O　 HOH　　10　　22.754　 0.924　 4.066　1.00 12.23　　 O
ATOM 1414　O　 HOH　　11　　10.090　12.256　 7.224　1.00 13.15　　 O
ATOM 1415　O　 HOH　　12　　15.179　-6.152　29.743　1.00 14.13　　 O
ATOM 1416　O　 HOH　　13　　 9.303　11.359　18.346　1.00 13.39　　 O
ATOM 1417　O　 HOH　　14　　19.974　-6.918　12.098　1.00 12.19　　 O
ATOM 1418　O　 HOH　　15　　19.309　 7.682　-0.015　1.00　9.29　　 O
ATOM 1419　O　 HOH　　16　　-7.319　 1.020　 6.441　1.00 14.39　　 O
ATOM 1420　O　 HOH　　17　　 6.509 -11.536　21.622　1.00 13.66　　 O
ATOM 1421　O　 HOH　　18　　 7.457　12.807　15.485　1.00 16.98　　 O
ATOM 1422　O　 HOH　　19　　 7.375　-5.635　23.965　1.00 11.70　　 O
ATOM 1423　O　 HOH　　20　　 2.748　 5.161　14.295　1.00 12.50　　 O
ATOM 1424　O　 HOH　　21　　 8.771　 4.966　31.750　1.00 14.61　　 O
ATOM 1425　O　 HOH　　22　　 9.442　-5.533　-1.828　1.00 15.66　　 O
ATOM 1426　O　 HOH　　23　　 6.772　 8.370　-2.509　1.00 14.24　　 O
ATOM 1427　O　 HOH　　24　　15.547　 5.737　34.543　1.00 17.74　　 O
ATOM 1428　O　 HOH　　25　　-4.099　-3.840　 4.833　1.00 19.33　　 O
ATOM 1429　O　 HOH　　26　　 8.398 -10.399　23.100　1.00 15.04　　 O
ATOM 1430　O　 HOH　　27　　-1.239　 1.823　 5.045　1.00 15.82　　 O
ATOM 1431　O　 HOH　　28　　19.913　15.861　 7.878　1.00 20.01　　 O
ATOM 1432　O　 HOH　　29　　10.009　11.249　 1.067　1.00 14.37　　 O
ATOM 1433　O　 HOH　　30　　 0.998　-0.722　19.328　1.00 18.36　　 O
ATOM 1434　O　 HOH　　31　　 8.417　-7.659　27.150　1.00 17.54　　 O
ATOM 1435　O　 HOH　　32　　18.467　 4.427　-1.031　1.00 17.50　　 O
ATOM 1436　O　 HOH　　33　　16.793　13.192　18.383　1.00 14.96　　 O
ATOM 1437　O　 HOH　　34　　11.055　12.123　15.216　1.00 16.90　　 O
ATOM 1438　O　 HOH　　35　　 6.458　11.423　18.051　1.00 15.91　　 O
ATOM 1439　O　 HOH　　36　　16.444　14.272　 5.019　1.00 20.15　　 O
ATOM 1440　O　 HOH　　37　　16.552　 8.382　 1.498　1.00 13.31　　 O
ATOM 1441　O　 HOH　　38　　23.078　15.836　18.517　1.00 21.07　　 O
ATOM 1442　O　 HOH　　39　　27.889　14.798　10.086　1.00 16.87　　 O
ATOM 1443　O　 HOH　　40　　19.207　-1.068　 0.598　1.00 19.53　　 O
ATOM 1444　O　 HOH　　41　　21.888　-0.154　34.705　1.00 19.83　　 O
ATOM 1445　O　 HOH　　42　　17.770　-6.080　 2.471　1.00 15.54　　 O
ATOM 1446　O　 HOH　　43　　 9.917　13.415　31.291　1.00 21.78　　 O
ATOM 1447　O　 HOH　　44　　26.202　 0.573　17.522　1.00 22.96　　 O
ATOM 1448　O　 HOH　　45　　-3.765　 0.147　 6.574　1.00 21.39　　 O
ATOM 1449　O　 HOH　　46　　 9.053　11.648　28.610　1.00 19.30　　 O
ATOM 1450　O　 HOH　　47　　19.350　-8.148　 4.742　1.00 21.10　　 O
ATOM 1451　O　 HOH　　48　　27.957　 7.185　14.181　1.00 17.78　　 O
ATOM 1452　O　 HOH　　49　　 0.526　-8.926　 8.913　1.00 19.07　　 O
ATOM 1453　O　 HOH　　50　　 7.916　 4.361　34.366　1.00 21.94　　 O
ATOM 1454　O　 HOH　　51　　 5.492　 2.235　20.815　1.00 20.34　　 O
ATOM 1455　O　 HOH　　52　　13.299　 2.530　 0.204　1.00 16.33　　 O
ATOM 1456　O　 HOH　　53　　 0.000　-2.848　 0.000　0.50 30.18　　 O
ATOM 1457　O　 HOH　　54　　15.601　-8.931　 0.543　1.00 18.52　　 O
ATOM 1458　O　 HOH　　55　　26.219　-0.689　12.132　1.00 22.02　　 O
ATOM 1459　O　 HOH　　56　　24.349　 3.145　34.437　1.00 19.45　　 O
ATOM 1460　O　 HOH　　57　　 0.559　 2.106　16.476　1.00 21.44　　 O
ATOM 1461　O　 HOH　　58　　16.162　11.370　24.028　1.00 17.67　　 O
ATOM 1462　O　 HOH　　59　　 3.792 -11.591　25.455　1.00 25.32　　 O
ATOM 1463　O　 HOH　　60　　 7.862　 9.826　23.754　1.00 24.89　　 O
ATOM 1464　O　 HOH　　61　　 5.072 -15.058　20.393　1.00 32.05　　 O
ATOM 1465　O　 HOH　　62　　13.281　13.652　36.825　0.50 17.36　　 O
ATOM 1466　O　 HOH　　63　　26.545　 2.511　21.490　1.00 24.70　　 O
ATOM 1467　O　 HOH　　64　　10.229　 2.766　35.774　1.00 21.86　　 O
ATOM 1468　O　 HOH　　65　　25.692　17.372　 5.569　1.00 21.19　　 O
ATOM 1469　O　 HOH　　66　　17.608 -20.698　23.355　1.00 30.74　　 O
ATOM 1470　O　 HOH　　67　　11.691 -12.038　29.466　1.00 25.89　　 O
ATOM 1471　O　 HOH　　68　　23.089　 8.780　39.345　1.00 26.25　　 O
ATOM 1472　O　 HOH　　69　　 5.190　-4.653　25.451　1.00 18.55　　 O
ATOM 1473　O　 HOH　　70　　 5.524　11.028　-0.601　1.00 30.35　　 O
ATOM 1474　O　 HOH　　71　　16.843 -11.340　 7.422　1.00 25.67　　 O
ATOM 1475　O　 HOH　　72　　18.321 -14.065　28.986　1.00 23.70　　 O
ATOM 1476　O　 HOH　　73　　26.605　 3.278　30.692　1.00 26.94　　 O
ATOM 1477　O　 HOH　　74　　 0.424　 6.366　-5.681　1.00 22.19　　 O
ATOM 1478　O　 HOH　　75　　36.078　 8.727　14.812　1.00 21.57　　 O
ATOM 1479　O　 HOH　　76　　 7.130 -17.092　22.629　1.00 21.48　　 O
ATOM 1480　O　 HOH　　77　　15.975　14.942　28.613　1.00 25.42　　 O
ATOM 1481　O　 HOH　　78　　 2.656　 6.976　 9.453　1.00 17.27　　 O
ATOM 1482　O　 HOH　　79　　25.297　-7.195　12.619　1.00 19.59　　 O
ATOM 1483　O　 HOH　　80　　 6.222　12.225　 2.466　1.00 25.05　　 O
ATOM 1484　O　 HOH　　81　　10.010　15.933　13.846　1.00 28.24　　 O
ATOM 1485　O　 HOH　　82　　 7.344　-8.319　24.690　1.00 14.34　　 O
ATOM 1486　O　 HOH　　83　　 8.818 -16.299　17.335　1.00 16.48　　 O
ATOM 1487　O　 HOH　　84　　30.072　14.042　11.451　1.00 17.75　　 O
ATOM 1488　O　 HOH　　85　　 3.813　 1.151　-3.846　1.00 17.38　　 O
ATOM 1489　O　 HOH　　86　　25.653　10.368　 1.055　1.00 15.28　　 O
ATOM 1490　O　 HOH　　87　　17.255　 1.480　 0.376　0.50 11.70　　 O
ATOM 1491　O　 HOH　　88　　35.681　 6.850　12.122　1.00 16.72　　 O
ATOM 1492　O　 HOH　　89　　16.036　13.865　15.667　1.00 19.90　　 O
ATOM 1493　O　 HOH　　90　　34.171　 3.542　14.052　1.00 19.35　　 O
ATOM 1494　O　 HOH　　91　　12.179　-0.364　-2.003　1.00 16.12　　 O
ATOM 1495　O　 HOH　　92　　26.701　 8.971　 5.277　1.00 20.22　　 O
ATOM 1496　O　 HOH　　93　　-1.761　 4.296　 6.194　1.00 19.33　　 O
ATOM 1497　O　 HOH　　94　　 3.109　 2.564　19.422　1.00 21.04　　 O
ATOM 1498　O　 HOH　　95　　 5.060　 2.528　-6.662　1.00 25.68　　 O
ATOM 1499　O　 HOH　　96　　15.574　-3.791　-0.231　1.00 26.53　　 O
ATOM 1500　O　 HOH　　97　　 2.901　 5.985　 4.434　1.00 20.27　　 O
ATOM 1501　O　 HOH　　98　　 8.760　-9.922　28.626　1.00 24.85　　 O
ATOM 1502　O　 HOH　　99　　 5.832　 1.892　25.554　1.00 25.39　　 O
ATOM 1503　O　 HOH　 100　　-0.649 -14.741　18.289　1.00 19.43　　 O
ATOM 1504　O　 HOH　 101　　 4.000　 6.081　24.790　1.00 28.36　　 O
ATOM 1505　O　 HOH　 102　　 8.154　 0.613　-3.848　1.00 14.79　　 O
ATOM 1506　O　 HOH　 103　　13.685　-7.023　-0.886　1.00 21.68　　 O
ATOM 1507　O　 HOH　 104　　29.658　-5.755　 2.952　1.00 32.73　　 O
ATOM 1508　O　 HOH　 105　　36.101　 6.391　16.937　1.00 20.91　　 O
ATOM 1509　O　 HOH　 106　　21.919　-2.403　30.943　1.00 23.45　　 O
ATOM 1510　O　 HOH　 107　　 2.834　10.792　21.886　1.00 29.65　　 O
ATOM 1511　O　 HOH　 108　　12.820 -18.561　19.525　1.00 21.25　　 O
ATOM 1512　O　 HOH　 109　　12.590　-2.903　-1.846　1.00 25.33　　 O
ATOM 1513　O　 HOH　 110　　25.985　 3.016　13.258　1.00 25.52　　 O
ATOM 1514　O　 HOH　 111　　 0.495　-3.834　19.057　1.00 29.92　　 O
ATOM 1515　O　 HOH　 112　　25.035　16.381　14.667　1.00 14.31　　 O
ATOM 1516　O　 HOH　 113　　14.209 -11.684　30.421　1.00 26.07　　 O
ATOM 1517　O　 HOH　 114　　 9.214　10.847　25.779　1.00 25.24　　 O
ATOM 1518　O　 HOH　 115　　20.007　13.962　 1.725　1.00 23.30　　 O
ATOM 1519　O　 HOH　 116　　 5.714 -13.466　23.469　1.00 24.91　　 O
ATOM 1520　O　 HOH　 117　　27.029　 8.989　33.683　1.00 26.61　　 O
ATOM 1521　O　 HOH　 118　　 4.686　-9.143　24.904　1.00 22.14　　 O
ATOM 1522　O　 HOH　 119　　 1.485　 5.831　 1.902　1.00 26.12　　 O
ATOM 1523　O　 HOH　 120　　29.554 -12.544　18.976　1.00 27.21　　 O
ATOM 1524　O　 HOH　 121　　 5.297　-1.284　-4.968　1.00 26.54　　 O
ATOM 1525　O　 HOH　 122　　27.181　 7.378　 7.517　1.00 24.33　　 O
ATOM 1526　O　 HOH　 123　　 0.616　-9.554　 6.064　1.00 28.31　　 O
ATOM 1527　O　 HOH　 124　　22.542　12.514　21.542　1.00 23.89　　 O
ATOM 1528　O　 HOH　 125　　 4.376　 1.482　23.358　1.00 29.66　　 O
ATOM 1529　O　 HOH　 126　　30.772　 4.371　16.512　1.00 30.81　　 O
ATOM 1530　O　 HOH　 127　　18.963　-9.898　29.121　1.00 26.26　　 O
ATOM 1531　O　 HOH　 128　　 2.706　-5.277　24.427　1.00 25.22　　 O
ATOM 1532　O　 HOH　 129　　28.124　 4.755　 8.333　1.00 32.22　　 O
ATOM 1533　O　 HOH　 130　　 3.958 -14.637　 9.063　1.00 28.24　　 O
ATOM 1534　O　 HOH　 131　　 7.436　11.880　 7.685　1.00 32.67　　 O
ATOM 1535　O　 HOH　 132　　24.844　 7.013　36.444　1.00 27.97　　 O
ATOM 1536　O　 HOH　 133　　27.709　 5.760　30.925　1.00 33.91　　 O
ATOM 1537　O　 HOH　 134　　17.730　-7.161　30.366　1.00 24.91　　 O
ATOM 1538　O　 HOH　 135　　16.269　11.000　 1.194　1.00 27.79　　 O
ATOM 1539　O　 HOH　 136　　13.445　13.351　16.234　1.00 26.07　　 O
ATOM 1540　O　 HOH　 137　　17.163　13.356　 2.379　1.00 29.27　　 O
ATOM 1541　O　 HOH　 138　　24.667　-4.900　 6.386　1.00 22.23　　 O
ATOM 1542　O　 HOH　 139　　15.023　16.784　30.409　1.00 32.39　　 O
ATOM 1543　O　 HOH　 140　　 4.107　 6.505　32.931　1.00 36.46　　 O
ATOM 1544　O　 HOH　 141　　 9.821 -17.722　12.728　1.00 18.58　　 O
ATOM 1545　O　 HOH　 142　　10.661 -14.340　 8.728　1.00 16.77　　 O
ATOM 1546　O　 HOH　 143　　10.404　13.289　 4.788　1.00 21.79　　 O
ATOM 1547　O　 HOH　 144　　12.931 -16.104　 6.209　1.00 23.35　　 O
ATOM 1548　O　 HOH　 145　　15.566 -12.312　 9.894　1.00 24.88　　 O
ATOM 1549　O　 HOH　 146　　28.349　 4.668　10.973　1.00 26.22　　 O
ATOM 1550　O　 HOH　 147　　 7.512　14.221　10.406　1.00 34.48　　 O
ATOM 1551　O　 HOH　 148　　 6.359　-3.765　29.441　1.00 25.95　　 O
ATOM 1552　O　 HOH　 149　　25.620　 3.888　 8.832　1.00 24.15　　 O
ATOM 1553　O　 HOH　 150　　 1.103 -11.316　10.591　1.00 31.10　　 O
ATOM 1554　O　 HOH　 151　　-0.622　-3.058　16.729　1.00 28.34　　 O
ATOM 1555　O　 HOH　 152　　10.828　-7.803　-1.340　1.00 27.67　　 O
ATOM 1556　O　 HOH　 153　　14.271　15.625　19.620　1.00 24.99　　 O
ATOM 1557　O　 HOH　 154　　20.937 -12.937　27.802　1.00 30.94　　 O
ATOM 1558　O　 HOH　 155　　17.877　14.148　25.386　1.00 31.61　　 O
ATOM 1559　O　 HOH　 156　　11.187 -14.825　 4.548　1.00 31.05　　 O
ATOM 1560　O　 HOH　 157　　10.338　-9.981　30.611　1.00 28.23　　 O
ATOM 1561　O　 HOH　 158　　14.605　 0.393　34.958　1.00 23.97　　 O
ATOM 1562　O　 HOH　 159　　 0.981　 1.774　-2.228　1.00 28.14　　 O
ATOM 1563　O　 HOH　 160　　24.806　11.762　22.748　1.00 31.11　　 O
ATOM 1564　O　 HOH　 161　　 3.946　-2.404　26.345　1.00 28.46　　 O
ATOM 1565　O　 HOH　 162　　 8.960　13.371　 2.565　1.00 24.74　　 O
ATOM 1566　O　 HOH　 163　　27.887　15.950　 7.834　1.00 18.95　　 O
ATOM 1567　O　 HOH　 164　　27.006　14.498　18.717　1.00 25.69　　 O
ATOM 1568　O　 HOH　 165　　-4.684　 1.583　10.957　1.00 24.01　　 O
ATOM 1569　O　 HOH　 166　　16.596　16.225　12.373　1.00 26.37　　 O
ATOM 1570　O　 HOH　 167　　 5.582　10.835　33.779　1.00 28.89　　 O
ATOM 1571　O　 HOH　 168　　11.542 -12.078　 3.495　1.00 26.23　　 O
ATOM 1572　O　 HOH　 169　　16.208　12.839　21.956　1.00 25.13　　 O
ATOM 1573　O　 HOH　 170　　 7.177 -14.289　 7.133　1.00 24.26　　 O
ATOM 1574　O　 HOH　 171　　15.119 -11.513　 1.090　1.00 30.50　　 O
ATOM 1575　O　 HOH　 172　　31.356　11.749　17.783　1.00 30.79　　 O
ATOM 1576　O　 HOH　 173　　14.297　-8.970　30.707　1.00 28.10　　 O
ATOM 1577　O　 HOH　 174　　26.354　 4.798　35.144　1.00 30.09　　 O
ATOM 1578　O　 HOH　 175　　 3.422　-8.296　27.628　1.00 33.69　　 O
ATOM 1579　O　 HOH　 176　　20.905　15.115　34.941　1.00 34.51　　 O
ATOM 1580　O　 HOH　 177　　21.738　14.354　25.618　1.00 32.96　　 O
ATOM 1581　O　 HOH　 178　　 0.618　 4.298　-1.383　1.00 27.79　　 O
（参考例１）
　M-Ras P40Dについて、Rafの存在下もしくは非存在下で、31P-NMRを用いて解析を行った。大腸菌（AG1株）を用いてM-Ras P40Dの大量発現・粗精製を行った後、陰イオン交換クロマトグラフィーにより高純度（SDS-PAGEにて95 %以上の純度）に精製した。精製タンパク質に結合したGDPをアルカリ性ホスファターゼにて分解し、加水分解されないGTPアナログGpp(NH)pに置換した。その後、逆相クロマトグラフィーによりGpp(NH)pへの置換効率を確認した。置換効率が95%以上の場合は、サンプル溶液をNMR用のバッファー（50 mM Tris-HCl, pH 7.4, 100-150 mM NaCl, 5 mM MgCl2,1 mM EDTA, 1 mM DTT）に置換し1 mMの濃度まで濃縮した。10% D2Oを添加したのち5 mm Shigemi測定管に入れ、Bruker AVANCE-500 NMRスペクトロメータ（5 mmプローブ）を用いて、202 MHz、5 ℃にて24時間31P-NMR測定を行った。
　結果を図８に示す。M-Ras P40Dは、Rafの非存在下ではstate 1が極めて優位であるのに対して、Rafの存在下ではstate 2が優位であった。
　以上説明したように、本発明の変異型RasポリペプチドのＸ線結晶構造解析により、Ras-GTPのstate 1特有にみられるポケットを含む立体構造情報を得ることができた。これにより、当該ポケットを有するRas-GTPの原子座標を用いて、ポケットに安定に結合する低分子量有機化合物をコンピュータ上でのバーチャルスクリーニングにより選択し、選択された候補化合物のRas機能阻害作用を生化学・細胞生物学的に検証することにより、新規Ras機能阻害物質を得ることができる。本方法により得られる新規Ras機能阻害物質は、例えば抗癌剤の候補となり得る。

Claims (15)

  1. Rasの部分ポリペプチドにおいて、switch I領域近傍を含む部位に１残基以上のアミノ酸の置換が導入され、当該変異の導入により分子表面にポケットを有する立体構造をとる変異型RasポリペプチドとGTPまたはGTPアナログとの共結晶。
  2. 変異型Rasポリペプチドが、以下の１）または２）のポリペプチドである、請求項１に記載の共結晶：
    １）前記部分ポリペプチドが、配列番号１に示す１番目～１６６番目のアミノ酸残基からなるH-Rasの部分ポリペプチドであり、前記変異が配列番号１に示すアミノ酸配列の３５番目のスレオニンがセリンに置換されているポリペプチド；
    ２）前記部分ポリペプチドが、配列番号２に示す１番目～１７８番目のアミノ酸残基からなるM-Rasの部分ポリペプチドであり、前記変異が配列番号２に示すアミノ酸配列の４０番目のプロリンがアスパラギン酸に置換されているポリペプチド。
  3. 結晶の空間群がR32、I222またはC2であり、格子定数がａ＝30～100Å、ｂ＝60～100Å、ｃ＝70～125Å、α＝90°、β＝90～100°、γ＝90～120°である、請求項１または２に記載の共結晶。
  4. 変異型Rasポリペプチドが前記１）のポリペプチドであり、結晶の空間群がR32であり、格子定数がａ＝ｂ＝91.81～95.20Å、ｃ＝116.13～121.97Å、α＝β＝90°、γ＝120°である、請求項２または３に記載の共結晶。
  5. 格子定数がａ＝94.20Å、ｂ＝94.20Å、ｃ＝120.97Å、α＝β＝90.00°、γ＝120.00°である、請求項４に記載の共結晶。
  6. 変異型Rasポリペプチドが前記１）のポリペプチドであり、結晶の空間群がI222であり、格子定数がａ＝34.28～34.88Å、ｂ＝81.20～82.80Å、ｃ＝120.80～123.20Å、α＝β＝γ＝90°である、請求項１または２に記載の共結晶。
  7. 格子定数がａ＝34.58Å、ｂ＝82.00Å、ｃ＝122.00Å、α＝β＝γ＝90°である、請求項１または２に記載の共結晶。
  8. 変異型Rasポリペプチドが前記２）のポリペプチドであり、結晶の空間群がC2であり、格子定数がａ＝33.12～34.04Å、ｂ＝64.69～66.33Å、ｃ＝72.67～74.93Å、α＝γ＝90°、β＝94.92～95.33°である、請求項１または２に記載の共結晶。
  9. 格子定数がａ＝33.72Å、ｂ＝65.70Å、ｃ＝74.08Å、α＝γ＝90.00°、β＝95.02°である、請求項８に記載の共結晶。
  10. Rasの部分ポリペプチドにおいて、switch I領域近傍を含む部位に１残基以上のアミノ酸の置換が導入され、当該変異の導入により分子表面にポケットを有する立体構造をとる変異型RasポリペプチドとGTPまたはGTPアナログとの共結晶を作製する方法。
  11. 変異型Rasポリペプチドが以下の１）または２）のポリペプチドである、請求項１０に記載の作製方法：
    １）前記部分ポリペプチドが、配列番号１に示す１番目～１６６番目のアミノ酸残基からなるH-Rasの部分ポリペプチドであり、前記変異が配列番号１に示すアミノ酸配列の３５番目のスレオニンがセリンに置換されているポリペプチド；
    ２）前記部分ポリペプチドが、配列番号２に示す１番目～１７８番目のアミノ酸残基からなるM-Rasの部分ポリペプチドであり、前記変異が配列番号２に示すアミノ酸配列の４０番目のプロリンがアスパラギン酸に置換されているポリペプチド。
  12. 変異型Rasポリペプチドが前記１）のポリペプチドであり、前記Rasタンパク質を含む溶液を、硫酸アンモニウムまたは分子量が2000～5000のポリエチレングリコールを含む沈殿剤溶液を用いて蒸気拡散法により結晶化する工程を含む、請求項１１に記載の作製方法。
  13. 変異型Rasポリペプチドが前記２）のポリペプチドであり、前記Rasタンパク質を含む溶液を、平均分子量が1000～2000のポリエチレングリコールを含む沈殿剤溶液を用いて蒸気拡散法により結晶化する工程を含む、請求項１２に記載の作製方法。
  14. 以下の工程を含むRas機能阻害物質をスクリーニングする方法：
    （１）請求項１～９のいずれか１項に記載の共結晶から得られた立体構造情報を用いて、ポケットに結合する候補化合物を設計または選択する工程、
    （２）前記設計または選択された候補化合物を、合成または取得する工程、
    （３）前記候補化合物によるRasの機能阻害活性を調べるために、前記候補化合物とRasとを接触させる工程。
  15. 以下の工程を含むRas機能阻害物質をスクリーニングする方法：
    （１）請求項１０～１３のいずれか１項に記載の方法により、変異型RasポリペプチドとGTPまたはGTPアナログとの共結晶を作製する工程、
    （２）結晶化された当該ポリペプチドの構造を、Ｘ線結晶構造解析により解き、当該ポリペプチドの立体構造情報を得る工程、
    （３）得られた立体構造情報を用いて、ポケットに結合する候補化合物を設計または選択する工程、
    （４）前記設計または選択された候補化合物を、合成または取得する工程、
    （５）前記候補化合物によるRasの機能阻害活性を調べるために、前記候補化合物とRasとを接触させる工程。
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