TH151426A - Rabies virus, mutants and vaccines - Google Patents

Rabies virus, mutants and vaccines

Info

Publication number
TH151426A
TH151426A TH1401000217A TH1401000217A TH151426A TH 151426 A TH151426 A TH 151426A TH 1401000217 A TH1401000217 A TH 1401000217A TH 1401000217 A TH1401000217 A TH 1401000217A TH 151426 A TH151426 A TH 151426A
Authority
TH
Thailand
Prior art keywords
protein
virus
amino acid
residual
mutation
Prior art date
Application number
TH1401000217A
Other languages
Thai (th)
Inventor
อิโตะ
นาโอโตะ
ซูกิยามะ
มาโคโตะ
Original Assignee
นายจักรพรรดิ์ มงคลสิทธิ์
นางสาวปรับโยชน์ ศรีกิจจาภรณ์
นายรุทร นพคุณ
Filing date
Publication date
Application filed by นายจักรพรรดิ์ มงคลสิทธิ์, นางสาวปรับโยชน์ ศรีกิจจาภรณ์, นายรุทร นพคุณ filed Critical นายจักรพรรดิ์ มงคลสิทธิ์
Publication of TH151426A publication Critical patent/TH151426A/en

Links

Abstract

DC60 (10/01/57) เพื่อจัดเตรียมวัคซีนโรคกลัวน้ำซึ่งมีความปลอดภัยสูง,มีประสิทธิภาพและไม่แพง ที่ได้จัดเตรียมไว้คือ ไวรัสโรคกลัวน้ำสายพันธุ์กลาย (ดังเช่น สายพันธุ์ ERA-N273/394- G333 ที่แสดงไว้ในรูปที่ 2) ซึ่งมีอย่างน้อยที่สุดหนึ่งการกลายพันธุ์ดังต่อไปนี้ในโปรตีนเชิงโครงสร้าง ของไวรัสโรคกลัวน้ำ, กล่าวคือ การกลายพันธุ์ของสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-273 ใน N โปรตีนไปยังสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ไม่ใช่ฟีนิลแอลลานีน, การกลายพันธุ์ของสิ่งที่เหลือของ กรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-394 ใน N โปรตีนไปยังสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ไม่ใช่ไทโรซีน, และการ กลายพันธุ์ของสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-333 ใน G โปรตีนไปยังสิ่งที่เหลืออยู่ของ กรดอะมิโนที่ไม่ใช่อาร์จีนีนหรือไลซีน; สารเตรียมวัคซีนโรคกลัวน้ำที่มีไวรัสโรคกลัวน้ำสายพันธุ์ กลาย; และที่ไม่ใช่ การนำเข้าของการกลายพันธุ์ของสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-333 ใน G โปรตีนจะเหนี่ยวนำการลดทอนของความรุนแรงของไวรัสโรคกลัวน้ำ, และการนำเข้าของการกลาย พันธุ์ของสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-273 และตำแหน่ง-394 ใน N โปรตีนจะเหนี่ยวนำการ ปรับปรุงการก่อภูมิคุ้มกันและความปลอดภัยของไวรัสโรคกลัวน้ำ นอกจากนั้น, การนำเข้าของการ กลายพันธุ์ของสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-273 และตำแหน่ง-394 ใน N โปรตีนทำให้ สามารถป้องกันการเพิ่มขึ้นในความรุนแรงของไวรัสโรคกลัวน้ำแม้เมื่อการกลายพันธุ์ของสิ่งที่ เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-194 ใน G โปรตีนไปยังไลซีนจะเกิดขึ้นและ, ดังที่เป็นผล, ความ เป็นไปได้ของการเกิดขึ้นของการกลับคืนของการก่อโรคของไวรัสโรคกลัวน้ำซึ่งทำให้เกิดโดยการ กลายพันธุ์สามารถถูกทำให้ลดลงได้และความปลอดภัยของไวรัสโรคกลัวน้ำสามารถถูกปรับปรุง ต่อไป เพื่อจัดเตรียมวัคซีนโรคกลัวน้ำซึ่งมีความปลอดภัยสูง,มีประสิทธิภาพและไม่แพง ที่ได้จัดเตรียมไว้คือ:ไวรัสโรคกลัวน้ำสายพันธุ์กลาย(ดังเช่น สายพันธุ์ ERA-N273/394- G333 ที่แสดงไว้ในรูปที่ 2)ซึ่งมีอย่างน้อยที่สุดหนึ่งการกลายพันธุ์ดังต่อไปนี้ในโปรตีนเชิงโครงสร้าง ของไวรัสโรคกลัวน้ำ,กล่าวคือ การกลายพันธุ์ของสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-373 ใน N โปรตีนไปยังสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ไม่ใช่ฟีนิลแอลลานีน,การกลายพันธุ์ของสิ่งที่เหลือของ กรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-394 ใน N โปรตีนไปยังสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ไม่ใช่ไทโรซีน และการ กลายพันธุ์ของสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-333 ใน G โปรตีนไปยังสิ่งที่เหลืออยู่ของ กรดอะมิโนที่ไม่ใช่อาร์จีนีนหรือไลซีน; สารเตรียมวัคซีนโรคกลัวน้ำที่มีไวรัสโรคกลัวน้ำสายพันธุ์ กลาย;และที่ไม่ใช่ การนำเข้าของการกลายพันธุ์ของสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-333 ใน G โปรตีนจะเหนี่ยวนำการลดทอนของความรุนแรงของไวรัสโรคกลัวน้ำ,และการนำเข้าของการกลาย พันธุ์ของสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-273 และตำแหน่ง-394 ใน N โปรตีนจะเหนี่ยวนำการ ปรับปรุงการก่อภูมิคุ้มกันและความปลอดภัยของไวรัสโรคกลัวน้ำ นอกจากนั้น,การนำเข้าของการ กลายพันธุ์ของสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-273 และตำแหน่ง-394 ใน N โปรตีนทำให้ สามารถป้องกันการเพิ่มขึ้นในความรุนแรงของไวรัสโรคกลัวน้ำแม้เมื่อการกลายพันธุ์ของสิ่งที่ เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-194 ใน G โปรตีนไปยังไลซีนจะเกิดขึ้นและ,ดังที่เป็นผล,ความ เป็นไปได้ของการเกิดขึ้นของการกลับคืนของการก่อโรคของไวรัสโรคกลัวน้ำซึ่งทำให้เกิดโดยการ กลายพันธุ์สามารถถูกทำให้ลดลงได้และความปลอดภัยของไวรัสโรคกลัวน้ำสามารถถูกปรับปรุง ต่อไป: สิทธิบัตรยา DC60 (10/01/57) to provide a highly safe, effective, and inexpensive phobia vaccine. That has been prepared A mutated rabies virus (such as the ERA-N273 / 394- G333 strain shown in Figure 2) has at least one of the following mutations in a structural protein. Of the hydrophobia virus, ie, the mutation of residual amino acid at the -273 position in N protein to the remnant of the non-phenylalanine amino acid, the mutation of What's left of Amino acid at the -394 position in the N protein to the remnant of the non-tyrosine amino acid, and the residual mutation of the amino acid at the -333 position in the G protein to the Remaining of Non-arginine or lysine amino acids; Rabies vaccine preparations containing the malaria virus; And non-imports of amino acid residual mutations at position -333 in G protein induced attenuation of the virulence of the rabies virus, and the import of the mutations. Varieties of residues of amino acids at location-273. And the -394 position in N protein induced Improve the immunity and safety of the Rabophobia virus. In addition, the import of the Mutation of residual amino acids at position -273 And the -394 position in the N protein makes it possible to prevent an increase in the virulence of the Rabies virus, even when mutation of the Residuals of amino acids at the -194 position in the G protein to lysine are formed and, as a result, the possibility of the occurrence of a reversal of the pathogenesis of the hydrophobia virus caused by The The mutants can be degraded, and the safety of the hydrophobia virus can be further improved to provide a highly safe, effective and inexpensive solution for the Rabies. The information provided is: Mutant phobia virus (eg ERA-N273 / 394- G333 strain shown in Fig. 2) where at least one of the following mutations in a structural protein Of the hydrophobia virus, namely Mutation of residual amino acid at position -373 in N protein to residual of non-phenylalanine amino acid, residual mutation of Amino acid at the -394 position in the N protein to the remnant of the non-tyrosine amino acid and the residual mutation of the amino acid at the -333 position in the G protein to the Remaining of Non-arginine or lysine amino acids; Rabies vaccine preparations containing strains of water-phobia virus. Turns; and that is not The imports of amino acid residual mutations at the -333 position in the G protein induced attenuation of the virulence of the rabies virus, and the import of the mutations. Varieties of residues of amino acids at location-273. And the -394 position in N protein induced Improve the immunity and the safety of the Rabies Virus. In addition to that, import of the Mutation of residual amino acids at position -273 And the -394 position in the N protein makes it possible to prevent an increase in the virulence of the Rabies virus, even when mutation of the Residuals of amino acids at the -194 position in G protein to lysine are formed and, as a result, the The possibility of the occurrence of reversal of the pathogenesis of the hydrophobia virus, which is caused by Mutants can be mitigated and the safety of the Rabophobia virus can be further improved: drug patents.

Claims (2)

: DC60 (10/01/57) เพื่อจัดเตรียมวัคซีนโรคกลัวน้ำซึ่งมีความปลอดภัยสูง,มีประสิทธิภาพและไม่แพง ที่ได้จัดเตรียมไว้คือ: ไวรัสโรคกลัวน้ำสายพันธุ์กลาย (ดังเช่น สายพันธุ์ ERA-N273/394- G333 ที่แสดงไว้ในรูปที่ 2) ซึ่งมีอย่างน้อยที่สุดหนึ่งการกลายพันธุ์ดังต่อไปนี้ในโปรตีนเชิงโครงสร้าง ของไวรัสโรคกลัวน้ำ, กล่าวคือ การกลายพันธุ์ของสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-273 ใน N โปรตีนไปยังสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ไม่ใช่ฟีนิลแอลลานีน, การกลายพันธุ์ของสิ่งที่เหลือของ กรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-394 ใน N โปรตีนไปยังสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ไม่ใช่ไทโรซีน, และการ กลายพันธุ์ของสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-333 ใน G โปรตีนไปยังสิ่งที่เหลืออยู่ของ กรดอะมิโนที่ไม่ใช่อาร์จีนีนหรือไลซีน; สารเตรียมวัคซีนโรคกลัวน้ำที่มีไวรัสโรคกลัวน้ำสายพันธุ์ กลาย; และที่ไม่ใช่ การนำเข้าของการกลายพันธุ์ของสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-333 ใน G โปรตีนจะเหนี่ยวนำการลดทอนของความรุนแรงของไวรัสโรคกลัวน้ำ, และการนำเข้าของการกลาย พันธุ์ของสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-273 และตำแหน่ง-394 ใน N โปรตีนจะเหนี่ยวนำการ ปรับปรุงการก่อภูมิคุ้มกันและความปลอดภัยของไวรัสโรคกลัวน้ำ นอกจากนั้น, การนำเข้าของการ กลายพันธุ์ของสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-273 และตำแหน่ง-394 ใน N โปรตีนทำให้ สามารถป้องกันการเพิ่มขึ้นในความรุนแรงของไวรัสโรคกลัวน้ำแม้เมื่อการกลายพันธุ์ของสิ่งที่ เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-194 ใน G โปรตีนไปยังไลซีนจะเกิดขึ้นและ, ดังที่เป็นผล, ความ เป็นไปได้ของการเกิดขึ้นของการกลับคืนของการก่อโรคของไวรัสโรคกลัวน้ำซึ่งทำให้เกิดโดยการ กลายพันธุ์สามารถถูกทำให้ลดลงได้และความปลอดภัยของไวรัสโรคกลัวน้ำสามารถถูกปรับปรุง ต่อไป เพื่อจัดเตรียมวัคซีนโรคกลัวน้ำซึ่งมีความปลอดภัยสูง,มีประสิทธิภาพและไม่แพง ที่ได้จัดเตรียมไว้คือ:ไวรัสโรคกลัวน้ำสายพันธุ์กลาย(ดังเช่น สายพันธุ์ ERA-N273/394- G333 ที่แสดงไว้ในรูปที่ 2)ซึ่งมีอย่างน้อยที่สุดหนึ่งการกลายพันธุ์ดังต่อไปนี้ในโปรตีนเชิงโครงสร้าง ของไวรัสโรคกลัวน้ำ,กล่าวคือ การกลายพันธุ์ของสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-373 ใน N โปรตีนไปยังสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ไม่ใช่ฟีนิลแอลลานีน,การกลายพันธุ์ของสิ่งที่เหลือของ กรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-394 ใน N โปรตีนไปยังสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ไม่ใช่ไทโรซีน และการ กลายพันธุ์ของสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-333 ใน G โปรตีนไปยังสิ่งที่เหลืออยู่ของ กรดอะมิโนที่ไม่ใช่อาร์จีนีนหรือไลซีน; สารเตรียมวัคซีนโรคกลัวน้ำที่มีไวรัสโรคกลัวน้ำสายพันธุ์ กลาย;และที่ไม่ใช่ การนำเข้าของการกลายพันธุ์ของสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-333 ใน G โปรตีนจะเหนี่ยวนำการลดทอนของความรุนแรงของไวรัสโรคกลัวน้ำ,และการนำเข้าของการกลาย พันธุ์ของสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-273 และตำแหน่ง-394 ใน N โปรตีนจะเหนี่ยวนำการ ปรับปรุงการก่อภูมิคุ้มกันและความปลอดภัยของไวรัสโรคกลัวน้ำ นอกจากนั้น,การนำเข้าของการ กลายพันธุ์ของสิ่งที่เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-273 และตำแหน่ง-394 ใน N โปรตีนทำให้ สามารถป้องกันการเพิ่มขึ้นในความรุนแรงของไวรัสโรคกลัวน้ำแม้เมื่อการกลายพันธุ์ของสิ่งที่ เหลือของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง-194 ใน G โปรตีนไปยังไลซีนจะเกิดขึ้นและ,ดังที่เป็นผล,ความ เป็นไปได้ของการเกิดขึ้นของการกลับคืนของการก่อโรคของไวรัสโรคกลัวน้ำซึ่งทำให้เกิดโดยการ กลายพันธุ์สามารถถูกทำให้ลดลงได้และความปลอดภัยของไวรัสโรคกลัวน้ำสามารถถูกปรับปรุง ต่อไปข้อถือสิทธิ์ (ข้อที่หนึ่ง) ซึ่งจะปรากฏบนหน้าประกาศโฆษณา : แก้ไข 16/03/2558: DC60 (10/01/57) to provide a highly safe, effective and inexpensive phobia vaccine. As far as possible, this is: mutant phobia virus (such as the ERA-N273 / 394- G333 strain shown in Figure 2) which contains at least one of the following mutations in a structural protein. Of the hydrophobia virus, ie, the mutation of residual amino acid at the -273 position in N protein to the remnant of the non-phenylalanine amino acid, the mutation of What's left of Amino acid at the -394 position in the N protein to the remnant of the non-tyrosine amino acid, and the residual mutation of the amino acid at the -333 position in the G protein to the Remaining of Non-arginine or lysine amino acids; Rabies vaccine preparations containing the malaria virus; And non-imports of amino acid residual mutations at position -333 in G protein induced attenuation of the virulence of the rabies virus, and the import of the mutations. Varieties of residues of amino acids at location-273. And the -394 position in N protein induced Improve the immunity and safety of the Rabophobia virus. In addition, the import of the Mutation of residual amino acids at position -273 And the -394 position in the N protein makes it possible to prevent an increase in the virulence of the Rabies virus, even when mutation of the Residuals of amino acids at the -194 position in the G protein to lysine are formed and, as a result, the possibility of the occurrence of a reversal of the pathogenesis of the hydrophobia virus caused by The The mutants can be degraded, and the safety of the hydrophobia virus can be further improved to provide a highly safe, effective and inexpensive solution for the Rabies. The information provided is: Mutant phobia virus (eg ERA-N273 / 394- G333 strain shown in Fig. 2) where at least one of the following mutations in a structural protein Of the hydrophobia virus, namely Mutation of residual amino acid at position -373 in N protein to residual of non-phenylalanine amino acid, residual mutation of Amino acid at the -394 position in the N protein to the remnant of the non-tyrosine amino acid and the residual mutation of the amino acid at the -333 position in the G protein to the Remaining of Non-arginine or lysine amino acids; Rabies vaccine preparations containing strains of water-phobia virus. Turns; and that is not The imports of amino acid residual mutations at the -333 position in the G protein induced attenuation of the virulence of the hydrophobia, and the import of the mutations. Varieties of amino acid residues at location-273. And the -394 position in N protein induced Improve the immunity and safety of the Rabies virus. In addition to that, import of the Mutation of residual amino acids at position -273 And the -394 position in the N protein makes it possible to prevent an increase in the virulence of the Rabies virus, even when Residuals of amino acids at the -194 position in G protein to lysine are formed and, as a result, the The possibility of the occurrence of reversal of the pathogen of the hydrophobia virus caused by Mutants can be compromised and the safety of the Rabies virus can be improved. Next, the claim (Item one) which will appear on the advertisement page: edit 16/03/2015 1. ไวรัสโรคกลัวน้ำสายพันธุ์กลาย ซึ่งประกอบรวมด้วยอย่างน้อยที่สุดเรซิดิวของกรดอะมิโนที่ นอกเหนือจากฟีนิลอะลานีน ที่ตำแหน่ง 273 ในโปรตีน N,เรซิดิวของกรดอะมิโนที่นอกเหนือจาก ไทโรซีน ที่ตำแหน่ง 394 ในโปรตีน N และเนซิดิวของกรดอะมิโนที่นอกเหนือจากอาร์จินีน หรือ ไลซีน ที่ตำแหน่ง 333 ในโปรตีน G ภายในโปรตีนโครงสร้างของไวรัสโรคกลัวน้ำ1. The mutant water phobia virus Which includes at least the resin of the amino acids In addition to phenylalanine at position 273 in protein N, amino acid resin in addition to tyrosine at position 394 in protein N and amino acid necidus other than A. Marginine or lysine at position 333 in the G protein within the structural protein of the Rabies virus. 2. ไวรัสโรคกลัวน้ำสารพันธุ์กลายตามข้อถือสิทธิข้อ 1 ที่แท็ก : สิทธิบัตรยา2. Rabies virus mutants according to claim No. 1 tagged: drug patent
TH1401000217A 2012-07-13 Rabies virus, mutants and vaccines TH151426A (en)

Publications (1)

Publication Number Publication Date
TH151426A true TH151426A (en) 2016-05-31

Family

ID=

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Del Giudice et al. An MF59-adjuvanted inactivated influenza vaccine containing A/Panama/1999 (H3N2) induced broader serological protection against heterovariant influenza virus strain A/Fujian/2002 than a subunit and a split influenza vaccine
Ansaldi et al. Cross-protection by MF59™-adjuvanted influenza vaccine: Neutralizing and haemagglutination-inhibiting antibody activity against A (H3N2) drifted influenza viruses
Honda-Okubo et al. Advax™, a polysaccharide adjuvant derived from delta inulin, provides improved influenza vaccine protection through broad-based enhancement of adaptive immune responses
WO2012003129A3 (en) Development of a marker foot and mouth disease virus vaccine candidate that is attenuated in the natural host
WO2005116270A3 (en) Influenza virus vaccine composition and method of use
Cao et al. Rational design and efficacy of a multi-epitope recombinant protein vaccine against foot-and-mouth disease virus serotype A in pigs
MX346245B (en) Fusion protein comprising diphtheria toxin non-toxic mutant crm197 or fragment thereof.
RU2015138530A (en) COMBINED VACCINE AGAINST RESPIRATORY-SYNCITIAL VIRUS AND INFLUENZA VIRUS
Zakhartchouk et al. Augmentation of immune responses to SARS coronavirus by a combination of DNA and whole killed virus vaccines
RU2014127714A (en) TOXIN VACCINE Clostridium difficile
Mikkelsen et al. Variability among Vibrio anguillarum O2 isolates from Atlantic cod (Gadus morhua L.): characterisation and vaccination studies
MD4481B1 (en) Recombinant Koi herpesvirus (KHV) and vaccine for the prevention of a disease caused by KHV
Kortekaas et al. Rift Valley fever vaccine development, progress and constraints
WO2014145951A3 (en) Foot and mouth disease virus (fmdv) consensus proteins, coding sequences therefor and vaccines made therefrom
FI3656395T3 (en) Methods and compositions for inducing protective immunity against filovirus infection
US20150231226A1 (en) Novel attenuated dengue virus strains for vaccine application
NZ712713A (en) Attenuated swine influenza vaccines and methods of making and use thereof
Lauretti et al. Recombinant vesicular stomatitis virus-based dengue-2 vaccine candidate induces humoral response and protects mice against lethal infection
TH151426A (en) Rabies virus, mutants and vaccines
WO2020065349A3 (en) Vaccines and methods
WO2009093014A3 (en) Vaccines
Montaner et al. IMT504: A new and potent adjuvant for rabies vaccines permitting significant dose sparing
Guerra et al. Immunization with a small fragment of the Schmallenberg virus nucleoprotein highly conserved across the Orthobunyaviruses of the Simbu serogroup reduces viremia in SBV challenged IFNAR-/-mice
EA201401044A1 (en) MODIFIED VIRUS OF MAREK'S DISEASE AND THE VACCINE ON ITS BASIS
WO2012178078A3 (en) Use of yscf, truncated yscf and yscf homologs as adjuvants