TH147115A - แอนติเจนจีพี41 ชนิดใหม่ - Google Patents

แอนติเจนจีพี41 ชนิดใหม่

Info

Publication number
TH147115A
TH147115A TH1101001432A TH1101001432A TH147115A TH 147115 A TH147115 A TH 147115A TH 1101001432 A TH1101001432 A TH 1101001432A TH 1101001432 A TH1101001432 A TH 1101001432A TH 147115 A TH147115 A TH 147115A
Authority
TH
Thailand
Prior art keywords
epitopes
helix
strain
helix region
cladeb
Prior art date
Application number
TH1101001432A
Other languages
English (en)
Inventor
ฟลูรี่ย์ ซิลเวน
มูซ นิโคลาส
โรเจอร์ มารี-กาเอลล่า
Original Assignee
นายมนูญ ช่างชำนิ
นายอัครวิทย์ กาญจนโอภาษ
Filing date
Publication date
Application filed by นายมนูญ ช่างชำนิ, นายอัครวิทย์ กาญจนโอภาษ filed Critical นายมนูญ ช่างชำนิ
Publication of TH147115A publication Critical patent/TH147115A/th

Links

Abstract

DC60 (06/12/55) การประดิษฐ์นี้เกี่ยวข้องกับโพลีเปปไทด์ที่ถูกดัดแปลงที่ซึ่งประกอบด้วยสามชั้นส่วนที่ ต่อเนื่องกัน เอ็น แอล และซี (three contiguous segments N, L and C) ที่แสดงด้วยสูตร เอ็น-แอล-ซี (N-L-C) และที่ซึ่งประกอบด้วย บริเวณที่เป็น เอ็น-เฮลิกซ์ ของจีพี41 (เอ็น) (N-helix region of gp41(N)) ซี-เฮลิกซ์ ของจีพี41(ซี) (C-helix region of gp41(C)) และห่วงสำหรับเชื่อมต่อ (connecting loop) ที่ประกอบด้วย ตัวเชื่อมต่อสังเคราะห์ L (synthetic linker) ระหว่างเฮลิซ์ เอ็น และซี (N and C helices) ตัวเชื่อมต่อดังกล่าวจะแทนที่กรดอะมิโน ณ ตำแหน่ง 593 ถึง 617 ของจีพี41 การกำหนดลำดับหมายเลข (numbering) จะอยู่บนฐานของสายพันธุ์ เอชไอวี-1เอชเอ็กซ์บี2 เหล่าบี (HIV-1 HxB2 CladeB strain) โพลีเปปไทด์ดังกล่าวนั้นประกอบด้วย เอพพิโทป คาวีโอลิน-1 นิวทรอลไลซิ่ง และ 98.6 ดี (calveolin-1 neutralizing and 98.6 D epitopes) แต่จะไม่มี เอพพิโทป 2เอฟ5 และ 4อี10 (2F5 and 4E10 epitopes) และไม่มีฟิวชั่น เปปไทด์ (fusion peptide) โพลีเปปไทด์ที่มีปฏิกิริยาทางภูมิคุ้มกันในระดับ ที่น้อย (minimal immunogenic cross-reactivity) กับอินเตอร์ลิวคิน 2 ที่พบในคน (human interleukin 2) การประดิษฐ์นี้เกี่ยวข้องกับโพลีเปปไทด์ที่ถูกดัดแปลงที่ซึ่งประกอบด้วยสามชั้นส่วนที่ ต่อเนื่องกันเอ็นแอลและซี(three contiguous segments N,L and C)ที่แสดงด้วยสูตรเอ็น-แอล-ซี (N-L-C)และที่ซึ่งประกอบด้วยบริเวณที่เป็นเอ็น-เฮลิกซ์ของจีพี41(เอ็น)(N-helix region of gp41(N)) ซี-เฮลิกซ์ของจีพี 41(ซี))(C-helix region of gp41(C)) และห่วงสำหรับเชื่อมต่อ(connecting loop) ที่ประกอบด้วย ตัวเชื่อมต่อสังเคราะห์ L(syntetic linker)ระหว่างเฮลิซ์เอ็นและซี(N and C helices) ตัวเชื่อมต่อดังกล่าวจะแทนที่กรดอะมิโน ณ ตำแหน่ง 593 ถึง617 ของจีพี 41 การกำหนดลำดับหมายเลข (numbering)จะอยู่บนฐานของสายพันธ์เอชไอวี-1เอชเอ็กซ์บี2เหล่าบี(HIV-1 HxB2 CladeB strain) โพลีเปปไทด์ดังกล่าวนั้นประกอบด้วย เอพพิโทป คาวีโอลิน-1 นิวทรอลไลซิ่ง และ98.6ดี(calveolin-1 neutralizing and 98.6 D epitopes)แต่จะไม่มี เอพพิโทป2เอฟ5และ4อี10(2F5 and 4E10 epitopes)และไม่มีฟิวชั่นเปปไทด์(fusion peptide)โพลีเปปไทด์ที่มีปฏิกิริยาทางภูมิคุ้มกันในระดับ ที่น้อย(minimal immunogenic cross-reactitiy)กับอินเตอร์ลิวคิน2ที่พบในคน(human interleukin 2) สิทธิบัตรยา

Claims (1)

1.โพลีเปปไทด์ที่ถูกดัดแปลงที่ซึ่งประกอบด้วยสามชิ้นส่วนที่ต่อเนื่องกัน เอ็น แอล และซีที่แสดง ด้วยสูตร เอ็น-แอล-ซี(N-L-C)และที่ซึ่งประกอบด้วยบริเวณที่เป็นเอ็น-เฮลิกซ์ของจีพี 41(เอ็น) ซี-เฮลิกซ์ของจีพี 41(ซี)และห่วงสำหรับเชื่อมต่อที่ประกอบด้วยตัวเชื่อมต่อสังเคราะห์แอล(ระหว่าง เฮลิกซ์เอ็นและซีเข้าไปในผู้ป่วยรายเดียวกันตัวเชื่อมต่อดังกล่าวจะแทนที่กรดอะมิโน ณ ตำแหน่ง 593 ถึง 617 ของจีพี 41 การกำหนดลำดับหมายเลขจะอยู่บนฐานของสายพันธุ์เแท็ก : สิทธิบัตรยา
TH1101001432A 2010-02-08 แอนติเจนจีพี41 ชนิดใหม่ TH147115A (th)

Publications (1)

Publication Number Publication Date
TH147115A true TH147115A (th) 2016-03-04

Family

ID=

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Morales-Núñez et al. Overview of neutralizing antibodies and their potential in COVID-19
Powell et al. A single immunization with spike-functionalized ferritin vaccines elicits neutralizing antibody responses against SARS-CoV-2 in mice
Corbett et al. Design of nanoparticulate group 2 influenza virus hemagglutinin stem antigens that activate unmutated ancestor B cell receptors of broadly neutralizing antibody lineages
Sautto et al. A computationally optimized broadly reactive antigen subtype–specific influenza vaccine strategy elicits unique potent broadly neutralizing antibodies against hemagglutinin
Pinto et al. Structural basis for broad HIV-1 neutralization by the MPER-specific human broadly neutralizing antibody LN01
Trovato et al. HIV vaccination: a roadmap among advancements and concerns
JP2016196472A5 (th)
Andrews et al. Is it possible to develop a “universal” influenza virus vaccine? Immunogenetic considerations underlying B-cell biology in the development of a pan-subtype influenza A vaccine targeting the hemagglutinin stem
Malladi et al. Immunogenicity and protective efficacy of a highly thermotolerant, trimeric SARS-CoV-2 receptor binding domain derivative
RU2015100656A (ru) Способ получения конъюгатов fc-фрагмента антитела, включающих по меньшей мере одну связывающую группировку, которая специфически связывается с мишенью, и их применения
JP2010502207A5 (th)
Krebs et al. Multimeric scaffolds displaying the HIV-1 envelope MPER induce MPER-specific antibodies and cross-neutralizing antibodies when co-immunized with gp160 DNA
PE20181270A1 (es) Anticuerpo que neutraliza el virus respiratorio sincitial humano
JP2018033454A5 (th)
JP2014509838A5 (th)
Shrivastava et al. Comparative immunomodulatory evaluation of the receptor binding domain of the SARS-CoV-2 spike protein; a potential vaccine candidate which imparts potent humoral and Th1 type immune response in a mouse model
WO2008093280A8 (en) Anti-idiotype monoclonal antibodies as mimotopes of the hiv gp120 antigen
Thrane et al. A vaccine displaying a trimeric influenza-A HA stem protein on capsid-like particles elicits potent and long-lasting protection in mice
Mogus et al. Virus-like particle based vaccines elicit neutralizing antibodies against the HIV-1 fusion peptide
Molinos-Albert et al. Anti-MPER antibodies with heterogeneous neutralization capacity are detectable in most untreated HIV-1 infected individuals
Hauser et al. Stepwise conformational stabilization of a HIV-1 clade C consensus envelope trimer immunogen impacts the profile of vaccine-induced antibody responses
Cai et al. Synthetic multivalent V3 glycopeptides display enhanced recognition by glycan-dependent HIV-1 broadly neutralizing antibodies
Duerr et al. V2-specific antibodies in HIV-1 vaccine research and natural infection: controllers or surrogate markers
Li et al. Ferritin nanoparticle technology... A new platform for antigen presentation and vaccine development
JP2018537117A5 (th)