TH145071A - Methods for Expressing Recombinant Protein in Highly Artificial Bacteria and Its Use - Google Patents
Methods for Expressing Recombinant Protein in Highly Artificial Bacteria and Its UseInfo
- Publication number
- TH145071A TH145071A TH1401002854A TH1401002854A TH145071A TH 145071 A TH145071 A TH 145071A TH 1401002854 A TH1401002854 A TH 1401002854A TH 1401002854 A TH1401002854 A TH 1401002854A TH 145071 A TH145071 A TH 145071A
- Authority
- TH
- Thailand
- Prior art keywords
- bacteria
- protein
- escherichia coli
- artificial bacteria
- purity
- Prior art date
Links
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 title claims abstract 8
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 title claims abstract 5
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 title claims abstract 5
- 241000588724 Escherichia coli Species 0.000 claims abstract 8
- 102000007312 Recombinant Proteins Human genes 0.000 claims abstract 6
- 108010033725 Recombinant Proteins Proteins 0.000 claims abstract 6
- 230000001580 bacterial Effects 0.000 claims abstract 4
- 230000000844 anti-bacterial Effects 0.000 claims abstract 2
- 231100000078 corrosive Toxicity 0.000 claims abstract 2
- 231100001010 corrosive Toxicity 0.000 claims abstract 2
- 238000009792 diffusion process Methods 0.000 claims abstract 2
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims abstract 2
Abstract
DC60 (23/05/57) การประดิษฐ์นี้จัดให้มีวิธีการสำหรับแสดงออกโปรตีนรีคอมบิแนนท์ในแบคทีเรียประดิษฐ์ที่ สูงและการใช้มัน วิธีการประกอบรวมด้วยขั้นตอนดังต่อไปนี้ (1) แบคทีเรียประดิษฐ์ ชนิด Escherichia coli ที่มีระบบ pET จะถูกทรานสเฟกกับพลาสมิดรีคอมบิแนนท์ที่กลายพันธุ์เพื่อให้ ได้โพสิทีฟ โมโนโคลนัล โคโลนี; (2) โพสิทีฟ โมโนโคลนัล โคโลนีจะถูกเพิ่มขึ้นเพื่อให้ได้ สารละลายแบคทีเรียที่เป็นหัวเชื้อ และสารละลายที่เป็นแบคทีเรียที่เป็นหัวเชื้อจะถูกชักนำไปสู่การ enrichmentและการแพร่กระจายเป็นจำนวนมาก; และ (3) ส่วนลอยแบคทีเรียที่มีโปรตีนรีคอม บิแนนท์เป็นเป้าหมายในการแสดงออกจะถูกแยกออกมาและจากนั้น โปรตีนรีคอมบิแนนท์ในส่วน ลอยแบคทีเรียจะถูกสกัดออกมาและทำให้บริสุทธิ์ วิธีการจะมีลักษณะเฉพาะที่ว่าแบคทีเรียประดิษฐ์ ชนิด Escherichia coli ที่มีระบบ pET คือเชื้อ E. coli สายพันธุ์ B834 (DE3) นอกจากนี้ ขั้นตอนการทำ ให้ส่วนประกอบของอาหารเลี้ยงเชื้อเฉพาะปริมาณมาก (mass enrichment medium) และโปรตีน บริสุทธิ์ยังถูกปรับให้เหมาะสมที่สุดในลักษณะที่ว่าการปรับปรุงผลผลิตและความบริสุทธิ์ที่สำคัญของ โปรตีนจะเกิดขึ้น และวิธีการที่เหมาะสมสำหรับการนำไปใช้กับการผลิตโปรตีนรีคอมบิแนนท์ที่ถูก แสดงออกไว้ในแบคทีเรียประดิษฐ์ชนิด Escherichia coli : DC60 (23/05/14) This invention provides a method for expressing recombinant proteins in artificial bacteria. High and using it The assembly method is as follows: (1) Escherichia coli artificial bacteria with the pET system are transfused with the mutated recombinant plasmid to obtain positivies. Monoclonal Colony; (2) Positive monoclonal colonies are increased to obtain Bacterial solution And the bactericidal solution is induced to enrichment and diffusion is a lot; And (3) bacterial float with recom protein Binant, the target expression is extracted and then Recombinant protein in part Float bacteria are extracted and purified. The method is unique in that the pET system Escherichia coli is an E. coli strain B834 (DE3). Purity is also optimized in such a way that a significant improvement of yield and purity of Protein is formed And methods suitable for use in the production of corrosive recombinant proteins Expressed in Escherichia coli type of artificial bacteria:
Claims (1)
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| TH145071A true TH145071A (en) | 2016-02-05 |
Family
ID=
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CY1120980T1 (en) | PREPARATION METHODS FOR CONTROL OF C-FINAL LYSINE, GALACTOSE AND SIALIC ACID CONTENTS IN RECOVERY PROTEINS | |
| Shen et al. | Expression and purification of moricin CM4 and human β-defensins 4 in Escherichia coli using a new technology | |
| JP2017517257A5 (en) | ||
| EA201101553A1 (en) | POLYPEPTID, DEGRADING CARBOHYDRATES AND ITS APPLICATIONS | |
| UY31875A (en) | NEW GENES INVOLVED IN BIOSYNTHESIS | |
| Colinet et al. | Gene and protein expression of Drosophila Starvin during cold stress and recovery from chill coma | |
| Li et al. | Two recombinant peptides, SpStrongylocins 1 and 2, from Strongylocentrotus purpuratus, show antimicrobial activity against Gram-positive and Gram-negative bacteria | |
| AR071232A1 (en) | HYBRID PROTEIN USED AS A VACCINE AGAINST SHIGA TOXINS BY E. COLI | |
| ES2531402T3 (en) | Fusion collagenase to which an affinity label binds, and method of producing it | |
| Yu et al. | Secretory production of antimicrobial peptides in Escherichia coli using the catalytic domain of a cellulase as fusion partner | |
| David et al. | Recent advances in understanding Listeria monocytogenes infection: the importance of subcellular and physiological context | |
| Sun et al. | Identification, synthesis and characterization of a novel antimicrobial peptide HKPLP derived from Hippocampus kuda Bleeker | |
| MX2015015274A (en) | Novel organic acid pathway. | |
| EA201170263A1 (en) | GENES, PROTEINS AND VECTORS TO IMPROVE THE RESISTANCE OF PLANTS AND MICROORGANISMS TO ABIOTIC STRESSES AND THEIR APPLICATION | |
| EA201691011A1 (en) | SEQUENCE OF MODIFIED ENDOLYSINE EL188 | |
| Toufeeq et al. | Bmserpin2 is involved in BmNPV infection by suppressing melanization in Bombyx mori | |
| UA113843C2 (en) | BACTERIA TRANSGENIC PLANT CONTAINING T3SS DIFFUNCTIONAL PROTEINS | |
| CO7230343A2 (en) | Method to express highly recombinant protein proteins designed by engineering and use thereof | |
| EA201691004A1 (en) | SEQUENCE OF MODIFIED ENDOLYSIN KZ144 | |
| Tian et al. | Design, recombinant expression, and antibacterial activity of a novel hybrid magainin–thanatin antimicrobial peptide | |
| Midega et al. | Discovery and characterization of two Nimrod superfamily members in Anopheles gambiae | |
| Zhang et al. | Recombinant scorpine produced using SUMO fusion partner in Escherichia coli has the activities against clinically isolated bacteria and inhibits the Plasmodium falciparum parasitemia in vitro | |
| Zhou et al. | Oral administration of TAT-PTD–diapause hormone fusion protein interferes with Helicoverpa armigera (Lepidoptera: Noctuidae) development | |
| TH145071A (en) | Methods for Expressing Recombinant Protein in Highly Artificial Bacteria and Its Use | |
| Boshtam et al. | Expression and purification of biologically active recombinant rabbit monocyte chemoattractant protein1 in Escherichia coli |