SU880427A1 - Matrix for immobilization of biologically active substances - Google Patents

Matrix for immobilization of biologically active substances Download PDF

Info

Publication number
SU880427A1
SU880427A1 SU802878323A SU2878323A SU880427A1 SU 880427 A1 SU880427 A1 SU 880427A1 SU 802878323 A SU802878323 A SU 802878323A SU 2878323 A SU2878323 A SU 2878323A SU 880427 A1 SU880427 A1 SU 880427A1
Authority
SU
USSR - Soviet Union
Prior art keywords
biologically active
immobilization
active substances
textured
matrix
Prior art date
Application number
SU802878323A
Other languages
Russian (ru)
Inventor
Лев Григорьевич Власов
Original Assignee
Всесоюзный научно-исследовательский институт текстильно-галантерейной промышленности
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Всесоюзный научно-исследовательский институт текстильно-галантерейной промышленности filed Critical Всесоюзный научно-исследовательский институт текстильно-галантерейной промышленности
Priority to SU802878323A priority Critical patent/SU880427A1/en
Application granted granted Critical
Publication of SU880427A1 publication Critical patent/SU880427A1/en

Links

Description

(54) МАТРИЦА ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫХ ВЕЩЕСТВ(54) MATRIX FOR IMMOBILIZATION OF BIOLOGICALLY ACTIVE SUBSTANCES

1one

Изобретение относитс  к биохимии и иммунологии, а точнее к матрицам (носител м) дл  иммобилизации различных биологически активных веществ: белковых тел, например ферментов, антигенов , антител лекарственных препаратов , ингибиторов ферментов, и может быть использовано в медицине, биохимии, иммунологии, афинной хроматографии при лечении различного рода заболеваний, а также в производстве вакцинно-жсывороточных препаратов /дл  разработки тест-систем ранней диагностики различных заболеваний.The invention relates to biochemistry and immunology, and more specifically to matrices (carriers) for immobilizing various biologically active substances: protein bodies, such as enzymes, antigens, antibodies, drugs, enzyme inhibitors, and can be used in medicine, biochemistry, immunology, affinity chromatography in the treatment of various diseases, as well as in the production of vaccine-whey drugs / for the development of test systems for the early diagnosis of various diseases.

Текстурированные высокообъемные нити из синтетических полимеров примен ютс  дл  изготовлени  различного ассортимента одежды 1.Textured high volume yarns made from synthetic polymers are used to make a different assortment of clothing 1.

Целью изобретени   вл етс  расширение/ассортимента матриц дл  иммобилизации биологически активных веществ.The aim of the invention is the expansion / assortment of matrices for immobilization of biologically active substances.

Эта цель достигаетс  применением в качестве матриц дл  иммобилизации биологически активных веществ кс Плексных текстурированных высокообъемных нитей из синтетических полимеров.This goal is achieved by using, as matrices for immobilization of biologically active substances, cs, Plex textured high volume filaments from synthetic polymers.

Пример 1. Дл  эксперимента на плоскофанговой машине 10 класса изготавливаютс  три вида в заного попотна: из капроновой мононити 5 тексхExample 1. For an experiment on a class 10 flat-fang machine, three types are made in a single pattern: from nylon monofilament 5 texx

X 2, из капроновой многофиламентной нит« 5 текс X 2 и из текстурированной высокообъемной нити 5 текс х 2. Полученные в занные полотна тщательно отстирывают и затем гидролизуют в 3%-ной сол ной кислоте. После отмывки дистиллированной водой и сушки на воздухе от каждого полотна отрезают по два образца весом 0,1 г, и все образцы вместе активируют глутаровым альдегидом. После активации тщательно отмывают дистиллированной водой. Затем активированные образцы (также все вместе) помещают в 1% - ный раствор трипсина в фосфатном буферном растворе, имеющим рН 6,75 и став т дл  инкубации в холодильник () на 18 ч. Далее образцы в заных материалов тщательно отмьшают фосфатным буферным раствором и определ ют их протеолитическую активность. Субстратом служит 1%-ный раствор казеина в фосфатном буфере. Активность привитоо фермента оценивают по оптической длотности раствора, обработанного по общеприн тым методикам нингидриftOM , Измерени  провод т на фотоэлектроколориметре ФЭК - 56, толщина кюветы - 1 см. После выдерживани  текстильных образцов в растворе казеинаX 2, from nylon “5 tex x 2 kapron multifilament yarn and from 5 teks x 2 textured high volume yarn. The resulting woven cloths are thoroughly washed and then hydrolyzed in 3% hydrochloric acid. After washing with distilled water and drying in air, two samples weighing 0.1 g each are cut from each web, and all samples are activated together with glutaraldehyde. After activation, thoroughly washed with distilled water. Then the activated samples (also all together) are placed in a 1% solution of trypsin in phosphate buffer solution having a pH of 6.75 and set for incubation in the refrigerator () for 18 hours. Then the samples in bound materials are carefully washed with phosphate buffer solution and their proteolytic activity is determined. The substrate is a 1% solution of casein in phosphate buffer. The activity of the grafted enzyme is estimated by the optical density of the solution treated according to generally accepted methods. Measurements are carried out on a FEC photoelectrocolorimeter - 56, the thickness of the cuvette is 1 cm. After keeping the textile samples in a casein solution

в течение 2 ч их извлекают, раствор обрабатывают дл  измерени  оптической плотйости, а извлеченные образцы после тщательной промывки буферным раствором снова помещают в свежий раствор казеина на 2 ч и эту опера- . цию повтор ют в течение п ти раз.they are removed for 2 hours, the solution is processed to measure the optical density, and the extracted samples, after thorough washing with the buffer solution, are again placed in a fresh casein solution for 2 hours and this operation-. The procedure is repeated for five times.

В табл. 1 показана активность трипсина , иммобилизованного на капроновых сетеполотнах, изготовленных из, нитей 5 текс X 2 (средние данные из двух определений дл  каждого типа образца) Пример 2. На в зальной машине КОД в жут три образца трубок: из капроновой мононити 1,67 текс х 3/ из капроновой многофиламентной. нити 1,67 текс X 3 и из текстурированной капроновой высокообъемной нити 1,67 текс X 3. Обработку и испытани  полученных образцов трубок ведут аналогично примеру 1.In tab. 1 shows the activity of trypsin immobilized on nylon septolabels made from 5 tex X 2 yarns (average data from two determinations for each type of sample) Example 2. In the CODE filling machine there are three samples of tubes: nylon monofilament 1.67 tex x 3 / from kapron multi-filament. 1.67 tex X 3 yarns and 1.67 tex X 3 textured nylon high volume yarn. Processing and testing of the obtained tube samples are carried out as in Example 1.

В табл. 2 представлена активность трипсина, иммобилизованного на капро ,новых, трубках, изготовленных из нитей 1,67 текс X 3.In tab. 2 shows the activity of trypsin immobilized on Capro, new, tubes made from 1.67 Tex X 3 strands.

Как видно из представленных в табл. 1 и 2 результатов существенно более лучшим носителем дл  иммобилизации биологически активного белка (трипсина) служат текстильные материалы , полученные на основе текстурированной высокообъемной нити. Испытани  капроновых матриц с привитым антигеном показывают, что 20 мл сыворотки полностью исчерпываютс  3 г текстильного материала с привитым антигеном , изготовленным на основе текстурированной нити, и не происходит заметного исчерпани  сыворотки, если в качестве матрицы используют материОптическа  плотность раствора, Д, As can be seen from the table. 1 and 2 of the results are significantly better carrier for immobilization of biologically active protein (trypsin) are textile materials, obtained on the basis of a textured high volume thread. Tests of nylon matrices with a grafted antigen show that 20 ml of serum is completely exhausted 3 g of textile material with a grafted antigen made on a textured thread, and there is no noticeable exhaustion of serum if the material is used as the matrix, D

Образец Полотно их текстурированной нити Полотно из многофиламентной нити Полотно из мононитиSample Canvas of their textured yarn Multi-filament yarn Cloth of monofilament

Контрольный раствор казеина 1Casein control solution 1

ал на основе многофиламентных или мононитей даже в случае добавлени  к ней 20 г такого материала. Дл  проверки поведени  текстильных матриц с иммобилизованными ингибиторами ферментов в качестве сорбентов дл  афинной хроматографии изготовлены образцы на основе капроновых мононитей, многофиламентных нитей и текстурированных нитей с привитой на них Е;аминокапроновой кислотой. Образцыeven on the basis of multifilament or monofilaments, even if 20 g of such material is added to it. To check the behavior of textile matrices with immobilized enzyme inhibitors, sorbents for affinity chromatography were used to prepare samples based on nylon monofilaments, multifilament yarns and textured yarns grafted with E, aminocaproic acid. Samples

испытываютс  на поглощение трипсина. Полученные результаты также подтверждают , что образцы, изготовленные на основе текстурированных нитей, значительно более активны в качестве биоспецифических сорбентов, чем образцы , изготовленные из многофиламен тных или мононитей.. are tested for trypsin absorption. The results also confirm that samples made from textured yarns are significantly more active as biospecific sorbents than samples made from multifilament or monofilament ..

При использовании других методовWhen using other methods

.активации, в частности, гидразинолиза , получены аналогичные результаты при использовании синтетических полиэфирных нитей. Таким образом, полученные экспериментальные результаты указывают на то, что использование текстурированных нитей позвол ет изготавливать существенно более активные матрицы дл  иммобилизации биологически активных препаратов. При|менение текстурированных высокообъем;ных нитей и издели  на их основе в качестве матриц дл  иммобилизации биологически активных препаратов прг вол ет повысить активность носител , а потому имеет определенные преимуiiiecTBa перед текстильными матрицами, изготовленными из сырь  других типов Кроме этого, активность таких матриц  вл етс  высокой.Activations, in particular, hydrazinolysis, obtained similar results when using synthetic polyester yarns. Thus, the experimental results obtained indicate that the use of textured yarns makes it possible to produce substantially more active matrices for immobilizing biologically active preparations. Applying textured high volume yarns and products based on them as matrices for immobilizing biologically active preparations can increase the activity of the carrier, and therefore has certain advantages over textile matrices made from other types of raw materials. In addition, the activity of such matrices is high.

Таблица 1 в опытах 0,75 0,43 0,32 Table 1 in the experiments of 0.75 0,43 0,32

0,01 0,00 0,010.01 0.00 0.01

0,010.01

0,00 0,86 0,67 0,71 0,69 0,49 0,46 0,39 0,37 0,20 0,35 0,35 0,25 Трубка из текстурированной нити Трубка из многофи0 ,82 ламентной нити 0,58 Трубка из мононити Контрольный раствор 0,00 казеина0.00 0,86 0,67 0,71 0,69 0,49 0,46 0,39 0,37 0,20 0,35 0,35 0,25 Textured yarn tube Multifi tube, 82 lamination yarn 0.58 Monofilament tube Control solution 0.00 casein

Claims (1)

Формула изобретени | Источники информации.Invention Formula | Information sources. Применение комплексных текстуриро- . прин тые во внимание при экспертизе ванных высокообъемных нитей из синтетических полимеров в качестве матрицыЗО Смирнов А.С. Технологи  трикодл  иммобилизации биологически актив- ;Тажа из текстурированных нитей, м.,The use of complex texturing. taken into account in the examination of high volume filament yarns from synthetic polymers as matrices. Smirnov A.S. Technology tricode immobilization biologically active; Tazha from textured yarns, m., n v n mn ТТог тгаст UU nwroTT-ttxcT 1Q7R Г- f и n v n mn ТТог tgast UU nwroTT-ttxcT 1Q7R Г- f and ных веществ.substances. Таблица 2 1,10 Table 2 1.10 Легка  индустри , 1975, с. 68. 1,23 1,20 1,08 1,15 0,81 0,71 0,63 0,68 0,61 0,61 0,57 0,59 0,00 0,01 0,03 0,02Light Industry, 1975, p. 68. 1.23 1.20 1.08 1.15 0.81 0.71 0.63 0.68 0.61 0.61 0.57 0.59 0.00 0.01 0.03 0.02
SU802878323A 1980-01-22 1980-01-22 Matrix for immobilization of biologically active substances SU880427A1 (en)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SU802878323A SU880427A1 (en) 1980-01-22 1980-01-22 Matrix for immobilization of biologically active substances

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SU802878323A SU880427A1 (en) 1980-01-22 1980-01-22 Matrix for immobilization of biologically active substances

Publications (1)

Publication Number Publication Date
SU880427A1 true SU880427A1 (en) 1981-11-15

Family

ID=20875857

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
SU802878323A SU880427A1 (en) 1980-01-22 1980-01-22 Matrix for immobilization of biologically active substances

Country Status (1)

Country Link
SU (1) SU880427A1 (en)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4713240A (en) * 1985-04-04 1987-12-15 Research Corporation Vaccines based on insoluble supports

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4713240A (en) * 1985-04-04 1987-12-15 Research Corporation Vaccines based on insoluble supports

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US3843324A (en) Method of cell fractionation and apparatus therefor
JP2638600B2 (en) Immunodiagnosis device
EP0605797B1 (en) Synthetic peptides, antibodies directed against them and their use
CA1197763A (en) Device and method for the quantitative determination of heparin in mammalian blood plasma
CA1195925A (en) Method for assaying antigen-antibody reactions and reagent therefor
DE69031169D1 (en) ROTOR AND METHOD FOR AUTOMATICALLY PROCESSING LIQUIDS FOR LABORATORY AND BIOANALYTIC PURPOSES
DK165932B (en) Arrangement and method for rapid qualitative and quantitative determination of the presence of a reactive ligand in a fluid
Bleuel et al. Diagnostic efficiency of troponin T measurements in rats with experimental myocardial cell damage
CN106370840B (en) A kind of Procalcitonin immunofluorescence quantitative test paper item and preparation method thereof
US5118614A (en) Concentrates of coagulation factors ii, vii, ix and x, method of their preparation and use
EP0236768A1 (en) Multi-layered element for quantitative analysis of immuno-reactant
JPS6161062B2 (en)
SU880427A1 (en) Matrix for immobilization of biologically active substances
FI68468B (en) DIRECTIVE AGRICULTURAL TEST FOR ANTIGENERS IN CROPPING
AU594017B2 (en) Method for identifying streptococcal grouping
US5318913A (en) Reagent for the determination by hemagglutination of antibodies to bacterial toxins, method of preparation and application thereof
DE60109733T2 (en) PROCESS FOR IMMOBILIZING AFFINE REAGENTS AT HYDROPHOBIC SOLID PHASES
JPS6141608B2 (en)
DK165075B (en) PROCEDURE FOR DETERMINING AN ANALYTLE WHICH IS AN ANTIBIOTIC OF THE VANCOMYCINE CLASS AND BINDING TO A MOLECYCLES RECEPTOR REPRESENTED BY A D-ALANYL-D-ALANINE-DIPEPTY OR D-ALANYL DIPEPTY OR D-ALANYL PROCEDURE
EP1001267A2 (en) Carrier for immobilizing biologically active substance
EP0141263A1 (en) Process for the preparation of supported fibrin, and its use in a process for the determination of proteins
CA1215303A (en) Composition and method for detecting antistreptolysin o
Mraz et al. Erwinia and Pseudomonas bacteria can be reliably screened by an improved serological agglutination test
DE3939470A1 (en) Diagnosis and prevention of human parvovirus B19 infection - using synthetic penta- and higher peptide(s) and antibodies
Boguslaski et al. Applications of bound biopolymers in enzymology and immunology