SU1761806A1 - Фрагмент ДНК - Google Patents
Фрагмент ДНК Download PDFInfo
- Publication number
- SU1761806A1 SU1761806A1 SU904854156A SU4854156A SU1761806A1 SU 1761806 A1 SU1761806 A1 SU 1761806A1 SU 904854156 A SU904854156 A SU 904854156A SU 4854156 A SU4854156 A SU 4854156A SU 1761806 A1 SU1761806 A1 SU 1761806A1
- Authority
- SU
- USSR - Soviet Union
- Prior art keywords
- ala
- leu
- glu
- gly
- glv
- Prior art date
Links
- 239000012634 fragment Substances 0.000 title claims description 16
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract description 32
- 239000013612 plasmid Substances 0.000 claims abstract description 23
- 239000002773 nucleotide Substances 0.000 claims abstract description 16
- 125000003729 nucleotide group Chemical group 0.000 claims abstract description 16
- 241000588724 Escherichia coli Species 0.000 claims abstract description 6
- 229940126575 aminoglycoside Drugs 0.000 claims description 6
- 102000005421 acetyltransferase Human genes 0.000 claims description 3
- 108020002494 acetyltransferase Proteins 0.000 claims description 3
- 108091008146 restriction endonucleases Proteins 0.000 claims description 3
- KXOPYFNQLVUOAQ-FXQIFTODSA-N Arg-Ser-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O KXOPYFNQLVUOAQ-FXQIFTODSA-N 0.000 claims 3
- VPZXBVLAVMBEQI-UHFFFAOYSA-N glycyl-DL-alpha-alanine Natural products OC(=O)C(C)NC(=O)CN VPZXBVLAVMBEQI-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- 108010027345 wheylin-1 peptide Proteins 0.000 claims 3
- WPWUFUBLGADILS-WDSKDSINSA-N Ala-Pro Chemical compound C[C@H](N)C(=O)N1CCC[C@H]1C(O)=O WPWUFUBLGADILS-WDSKDSINSA-N 0.000 claims 2
- IPWKGIFRRBGCJO-IMJSIDKUSA-N Ala-Ser Chemical compound C[C@H]([NH3+])C(=O)N[C@@H](CO)C([O-])=O IPWKGIFRRBGCJO-IMJSIDKUSA-N 0.000 claims 2
- IJYZHIOOBGIINM-WDSKDSINSA-N Arg-Ser Chemical compound OC[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@@H](N)CCCN=C(N)N IJYZHIOOBGIINM-WDSKDSINSA-N 0.000 claims 2
- NCWOMXABNYEPLY-NRPADANISA-N Glu-Ala-Val Chemical compound [H]N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(O)=O NCWOMXABNYEPLY-NRPADANISA-N 0.000 claims 2
- KIEICAOUSNYOLM-NRPADANISA-N Glu-Val-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O KIEICAOUSNYOLM-NRPADANISA-N 0.000 claims 2
- MFVQGXGQRIXBPK-WDSKDSINSA-N Gly-Ala-Glu Chemical compound NCC(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(O)=O MFVQGXGQRIXBPK-WDSKDSINSA-N 0.000 claims 2
- FQKKPCWTZZEDIC-XPUUQOCRSA-N Gly-His-Ala Chemical compound OC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@@H](NC(=O)CN)CC1=CN=CN1 FQKKPCWTZZEDIC-XPUUQOCRSA-N 0.000 claims 2
- VBOBNHSVQKKTOT-YUMQZZPRSA-N Gly-Lys-Ala Chemical compound [H]NCC(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O VBOBNHSVQKKTOT-YUMQZZPRSA-N 0.000 claims 2
- KWBISLAEQZUYIC-UWJYBYFXSA-N His-His-Ala Chemical compound C[C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CC1=CN=CN1)NC(=O)[C@H](CC2=CN=CN2)N KWBISLAEQZUYIC-UWJYBYFXSA-N 0.000 claims 2
- DLTCGJZBNFOWFL-LKTVYLICSA-N His-Tyr-Ala Chemical compound C[C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CC1=CC=C(C=C1)O)NC(=O)[C@H](CC2=CN=CN2)N DLTCGJZBNFOWFL-LKTVYLICSA-N 0.000 claims 2
- QOOWRKBDDXQRHC-BQBZGAKWSA-N L-lysyl-L-alanine Chemical compound OC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@@H](N)CCCCN QOOWRKBDDXQRHC-BQBZGAKWSA-N 0.000 claims 2
- MLTRLIITQPXHBJ-BQBZGAKWSA-N Leu-Asn Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CC(N)=O MLTRLIITQPXHBJ-BQBZGAKWSA-N 0.000 claims 2
- FNYBIOGBMWFQRJ-SRVKXCTJSA-N Met-Pro-Met Chemical compound CSCC[C@@H](C(=O)N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](CCSC)C(=O)O)N FNYBIOGBMWFQRJ-SRVKXCTJSA-N 0.000 claims 2
- 108010079364 N-glycylalanine Proteins 0.000 claims 2
- APJPXSFJBMMOLW-KBPBESRZSA-N Phe-Gly-Leu Chemical compound CC(C)C[C@@H](C(O)=O)NC(=O)CNC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 APJPXSFJBMMOLW-KBPBESRZSA-N 0.000 claims 2
- MTHRMUXESFIAMS-DCAQKATOSA-N Pro-Asn-Lys Chemical compound C1C[C@H](NC1)C(=O)N[C@@H](CC(=O)N)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)O MTHRMUXESFIAMS-DCAQKATOSA-N 0.000 claims 2
- NAIPAPCKKRCMBL-JYJNAYRXSA-N Pro-Pro-Phe Chemical compound C([C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H]1N(CCC1)C(=O)[C@H]1NCCC1)C1=CC=CC=C1 NAIPAPCKKRCMBL-JYJNAYRXSA-N 0.000 claims 2
- VAUMZJHYZQXZBQ-WHFBIAKZSA-N Ser-Asn-Gly Chemical compound OC[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)NCC(O)=O VAUMZJHYZQXZBQ-WHFBIAKZSA-N 0.000 claims 2
- SIEBDTCABMZCLF-XGEHTFHBSA-N Ser-Val-Thr Chemical compound [H]N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O SIEBDTCABMZCLF-XGEHTFHBSA-N 0.000 claims 2
- AKXBNSZMYAOGLS-STQMWFEESA-N Tyr-Arg-Gly Chemical compound NC(N)=NCCC[C@@H](C(=O)NCC(O)=O)NC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 AKXBNSZMYAOGLS-STQMWFEESA-N 0.000 claims 2
- JVGHIFMSFBZDHH-WPRPVWTQSA-N Val-Met-Gly Chemical compound CC(C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CCSC)C(=O)NCC(=O)O)N JVGHIFMSFBZDHH-WPRPVWTQSA-N 0.000 claims 2
- 108010005233 alanylglutamic acid Proteins 0.000 claims 2
- 108010087924 alanylproline Proteins 0.000 claims 2
- 108010077435 glycyl-phenylalanyl-glycine Proteins 0.000 claims 2
- FUSPCLTUKXQREV-ACZMJKKPSA-N Ala-Glu-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O FUSPCLTUKXQREV-ACZMJKKPSA-N 0.000 claims 1
- XYTNPQNAZREREP-XQXXSGGOSA-N Ala-Glu-Thr Chemical compound [H]N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O XYTNPQNAZREREP-XQXXSGGOSA-N 0.000 claims 1
- YHKANGMVQWRMAP-DCAQKATOSA-N Ala-Leu-Arg Chemical compound C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CCCN=C(N)N YHKANGMVQWRMAP-DCAQKATOSA-N 0.000 claims 1
- HOVPGJUNRLMIOZ-CIUDSAMLSA-N Ala-Ser-Leu Chemical compound CC(C)C[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@H](C)N HOVPGJUNRLMIOZ-CIUDSAMLSA-N 0.000 claims 1
- HAVKMRGWNXMCDR-STQMWFEESA-N Arg-Gly-Phe Chemical compound [H]N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC1=CC=CC=C1)C(O)=O HAVKMRGWNXMCDR-STQMWFEESA-N 0.000 claims 1
- YBZMTKUDWXZLIX-UWVGGRQHSA-N Arg-Leu-Gly Chemical compound [H]N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)NCC(O)=O YBZMTKUDWXZLIX-UWVGGRQHSA-N 0.000 claims 1
- XNSKSTRGQIPTSE-ACZMJKKPSA-N Arg-Thr Chemical compound C[C@@H]([C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CCCN=C(N)N)N)O XNSKSTRGQIPTSE-ACZMJKKPSA-N 0.000 claims 1
- WTFIFQWLQXZLIZ-UMPQAUOISA-N Arg-Thr-Trp Chemical compound C[C@H]([C@@H](C(=O)N[C@@H](CC1=CNC2=CC=CC=C21)C(=O)O)NC(=O)[C@H](CCCN=C(N)N)N)O WTFIFQWLQXZLIZ-UMPQAUOISA-N 0.000 claims 1
- KLKHFFMNGWULBN-VKHMYHEASA-N Asn-Gly Chemical compound NC(=O)C[C@H](N)C(=O)NCC(O)=O KLKHFFMNGWULBN-VKHMYHEASA-N 0.000 claims 1
- QJMCHPGWFZZRID-BQBZGAKWSA-N Asn-Lys Chemical compound NCCCC[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O QJMCHPGWFZZRID-BQBZGAKWSA-N 0.000 claims 1
- DTNUIAJCPRMNBT-WHFBIAKZSA-N Asp-Gly-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](C)C(O)=O DTNUIAJCPRMNBT-WHFBIAKZSA-N 0.000 claims 1
- UIKLEGZPIOXFHJ-DLOVCJGASA-N Cys-Phe-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](CS)C(=O)N[C@@H](CC1=CC=CC=C1)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O UIKLEGZPIOXFHJ-DLOVCJGASA-N 0.000 claims 1
- SRZLHYPAOXBBSB-HJGDQZAQSA-N Glu-Arg-Thr Chemical compound [H]N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O SRZLHYPAOXBBSB-HJGDQZAQSA-N 0.000 claims 1
- KOSRFJWDECSPRO-WDSKDSINSA-N Glu-Glu Chemical compound OC(=O)CC[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(O)=O KOSRFJWDECSPRO-WDSKDSINSA-N 0.000 claims 1
- PHONAZGUEGIOEM-GLLZPBPUSA-N Glu-Glu-Thr Chemical compound [H]N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O PHONAZGUEGIOEM-GLLZPBPUSA-N 0.000 claims 1
- RAUDKMVXNOWDLS-WDSKDSINSA-N Glu-Gly-Ser Chemical compound OC(=O)CC[C@H](N)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O RAUDKMVXNOWDLS-WDSKDSINSA-N 0.000 claims 1
- YSWHPLCDIMUKFE-QWRGUYRKSA-N Glu-Tyr Chemical compound OC(=O)CC[C@H](N)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CC1=CC=C(O)C=C1 YSWHPLCDIMUKFE-QWRGUYRKSA-N 0.000 claims 1
- PUUYVMYCMIWHFE-BQBZGAKWSA-N Gly-Ala-Arg Chemical compound NCC(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CCCN=C(N)N PUUYVMYCMIWHFE-BQBZGAKWSA-N 0.000 claims 1
- JSNNHGHYGYMVCK-XVKPBYJWSA-N Gly-Glu-Val Chemical compound [H]NCC(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(O)=O JSNNHGHYGYMVCK-XVKPBYJWSA-N 0.000 claims 1
- VPZXBVLAVMBEQI-VKHMYHEASA-N Glycyl-alanine Chemical compound OC(=O)[C@H](C)NC(=O)CN VPZXBVLAVMBEQI-VKHMYHEASA-N 0.000 claims 1
- VSLXGYMEHVAJBH-DLOVCJGASA-N His-Ala-Leu Chemical compound [H]N[C@@H](CC1=CNC=N1)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(O)=O VSLXGYMEHVAJBH-DLOVCJGASA-N 0.000 claims 1
- CQQGCWPXDHTTNF-GUBZILKMSA-N Leu-Ala-Glu Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CCC(O)=O CQQGCWPXDHTTNF-GUBZILKMSA-N 0.000 claims 1
- KGCLIYGPQXUNLO-IUCAKERBSA-N Leu-Gly-Glu Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(=O)NCC(=O)N[C@H](C(O)=O)CCC(O)=O KGCLIYGPQXUNLO-IUCAKERBSA-N 0.000 claims 1
- HMDDEJADNKQTBR-BZSNNMDCSA-N Leu-His-Tyr Chemical compound [H]N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CC1=CNC=N1)C(=O)N[C@@H](CC1=CC=C(O)C=C1)C(O)=O HMDDEJADNKQTBR-BZSNNMDCSA-N 0.000 claims 1
- IAJFFZORSWOZPQ-SRVKXCTJSA-N Leu-Leu-Asn Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(O)=O IAJFFZORSWOZPQ-SRVKXCTJSA-N 0.000 claims 1
- YOKVEHGYYQEQOP-QWRGUYRKSA-N Leu-Leu-Gly Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)NCC(O)=O YOKVEHGYYQEQOP-QWRGUYRKSA-N 0.000 claims 1
- KCXUCYYZNZFGLL-SRVKXCTJSA-N Lys-Ala-Leu Chemical compound [H]N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(O)=O KCXUCYYZNZFGLL-SRVKXCTJSA-N 0.000 claims 1
- KZNQNBZMBZJQJO-UHFFFAOYSA-N N-glycyl-L-proline Natural products NCC(=O)N1CCCC1C(O)=O KZNQNBZMBZJQJO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 101100342977 Neurospora crassa (strain ATCC 24698 / 74-OR23-1A / CBS 708.71 / DSM 1257 / FGSC 987) leu-1 gene Proteins 0.000 claims 1
- FELJDCNGZFDUNR-WDSKDSINSA-N Pro-Ala Chemical compound OC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@@H]1CCCN1 FELJDCNGZFDUNR-WDSKDSINSA-N 0.000 claims 1
- HFZNNDWPHBRNPV-KZVJFYERSA-N Pro-Ala-Thr Chemical compound [H]N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O HFZNNDWPHBRNPV-KZVJFYERSA-N 0.000 claims 1
- IWIANZLCJVYEFX-RYUDHWBXSA-N Pro-Phe Chemical compound C([C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H]1NCCC1)C1=CC=CC=C1 IWIANZLCJVYEFX-RYUDHWBXSA-N 0.000 claims 1
- DCHQYSOGURGJST-FJXKBIBVSA-N Pro-Thr-Gly Chemical compound [H]N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)NCC(O)=O DCHQYSOGURGJST-FJXKBIBVSA-N 0.000 claims 1
- DWUIECHTAMYEFL-XVYDVKMFSA-N Ser-Ala-His Chemical compound OC[C@H](N)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CC1=CN=CN1 DWUIECHTAMYEFL-XVYDVKMFSA-N 0.000 claims 1
- HHJFMHQYEAAOBM-ZLUOBGJFSA-N Ser-Ser-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O HHJFMHQYEAAOBM-ZLUOBGJFSA-N 0.000 claims 1
- BECPPKYKPSRKCP-ZDLURKLDSA-N Thr-Glu Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CCC(O)=O BECPPKYKPSRKCP-ZDLURKLDSA-N 0.000 claims 1
- KBLYJPQSNGTDIU-LOKLDPHHSA-N Thr-Glu-Pro Chemical compound C[C@H]([C@@H](C(=O)N[C@@H](CCC(=O)O)C(=O)N1CCC[C@@H]1C(=O)O)N)O KBLYJPQSNGTDIU-LOKLDPHHSA-N 0.000 claims 1
- XPNSAQMEAVSQRD-FBCQKBJTSA-N Thr-Gly-Gly Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(=O)NCC(=O)NCC(O)=O XPNSAQMEAVSQRD-FBCQKBJTSA-N 0.000 claims 1
- AMXMBCAXAZUCFA-RHYQMDGZSA-N Thr-Leu-Arg Chemical compound [H]N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(O)=O AMXMBCAXAZUCFA-RHYQMDGZSA-N 0.000 claims 1
- VRUFCJZQDACGLH-UVOCVTCTSA-N Thr-Leu-Thr Chemical compound [H]N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O VRUFCJZQDACGLH-UVOCVTCTSA-N 0.000 claims 1
- OGOYMQWIWHGTGH-KZVJFYERSA-N Thr-Val-Ala Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O OGOYMQWIWHGTGH-KZVJFYERSA-N 0.000 claims 1
- VYVBSMCZNHOZGD-RCWTZXSCSA-N Thr-Val-Val Chemical compound [H]N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(O)=O VYVBSMCZNHOZGD-RCWTZXSCSA-N 0.000 claims 1
- LGEYOIQBBIPHQN-UWJYBYFXSA-N Tyr-Ala-Ser Chemical compound OC[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 LGEYOIQBBIPHQN-UWJYBYFXSA-N 0.000 claims 1
- PDSLRCZINIDLMU-QWRGUYRKSA-N Tyr-Glu Chemical compound OC(=O)CC[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 PDSLRCZINIDLMU-QWRGUYRKSA-N 0.000 claims 1
- WVRUKYLYMFGKAN-IHRRRGAJSA-N Tyr-Glu-Glu Chemical compound OC(=O)CC[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@H](CCC(O)=O)NC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 WVRUKYLYMFGKAN-IHRRRGAJSA-N 0.000 claims 1
- JYVKKBDANPZIAW-AVGNSLFASA-N Val-Arg-Leu Chemical compound CC(C)C[C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CCCN=C(N)N)NC(=O)[C@H](C(C)C)N JYVKKBDANPZIAW-AVGNSLFASA-N 0.000 claims 1
- UPJONISHZRADBH-XPUUQOCRSA-N Val-Glu Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CCC(O)=O UPJONISHZRADBH-XPUUQOCRSA-N 0.000 claims 1
- VVZDBPBZHLQPPB-XVKPBYJWSA-N Val-Glu-Gly Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)NCC(O)=O VVZDBPBZHLQPPB-XVKPBYJWSA-N 0.000 claims 1
- KZKMBGXCNLPYKD-YEPSODPASA-N Val-Gly-Thr Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(=O)NCC(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O KZKMBGXCNLPYKD-YEPSODPASA-N 0.000 claims 1
- CEKSLIVSNNGOKH-KZVJFYERSA-N Val-Thr-Ala Chemical compound C[C@H]([C@@H](C(=O)N[C@@H](C)C(=O)O)NC(=O)[C@H](C(C)C)N)O CEKSLIVSNNGOKH-KZVJFYERSA-N 0.000 claims 1
- 108010047495 alanylglycine Proteins 0.000 claims 1
- 108010070944 alanylhistidine Proteins 0.000 claims 1
- KOSRFJWDECSPRO-UHFFFAOYSA-N alpha-L-glutamyl-L-glutamic acid Natural products OC(=O)CCC(N)C(=O)NC(CCC(O)=O)C(O)=O KOSRFJWDECSPRO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 108010043240 arginyl-leucyl-glycine Proteins 0.000 claims 1
- 230000008030 elimination Effects 0.000 claims 1
- 238000003379 elimination reaction Methods 0.000 claims 1
- 108010006664 gamma-glutamyl-glycyl-glycine Proteins 0.000 claims 1
- 108010055341 glutamyl-glutamic acid Proteins 0.000 claims 1
- XBGGUPMXALFZOT-UHFFFAOYSA-N glycyl-L-tyrosine hemihydrate Natural products NCC(=O)NC(C(O)=O)CC1=CC=C(O)C=C1 XBGGUPMXALFZOT-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 108010028295 histidylhistidine Proteins 0.000 claims 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims 1
- 108010084932 tryptophyl-proline Proteins 0.000 claims 1
- 238000010353 genetic engineering Methods 0.000 abstract description 2
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 14
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 14
- 108020004414 DNA Proteins 0.000 description 11
- 238000006467 substitution reaction Methods 0.000 description 9
- CEAZRRDELHUEMR-URQXQFDESA-N Gentamicin Chemical compound O1[C@H](C(C)NC)CC[C@@H](N)[C@H]1O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O[C@@H]2[C@@H]([C@@H](NC)[C@@](C)(O)CO2)O)[C@H](N)C[C@@H]1N CEAZRRDELHUEMR-URQXQFDESA-N 0.000 description 8
- 229930182566 Gentamicin Natural products 0.000 description 8
- 229960002518 gentamicin Drugs 0.000 description 7
- 230000001105 regulatory effect Effects 0.000 description 6
- 101100214700 Acinetobacter baumannii aacC2 gene Proteins 0.000 description 5
- 101150100833 aacC3 gene Proteins 0.000 description 5
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 5
- 108020003215 DNA Probes Proteins 0.000 description 4
- 239000003298 DNA probe Substances 0.000 description 4
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 description 4
- 238000000034 method Methods 0.000 description 4
- 229960000808 netilmicin Drugs 0.000 description 4
- ZBGPYVZLYBDXKO-HILBYHGXSA-N netilmycin Chemical compound O([C@@H]1[C@@H](N)C[C@H]([C@@H]([C@H]1O)O[C@@H]1[C@]([C@H](NC)[C@@H](O)CO1)(C)O)NCC)[C@H]1OC(CN)=CC[C@H]1N ZBGPYVZLYBDXKO-HILBYHGXSA-N 0.000 description 4
- 229960000707 tobramycin Drugs 0.000 description 4
- NLVFBUXFDBBNBW-PBSUHMDJSA-N tobramycin Chemical compound N[C@@H]1C[C@H](O)[C@@H](CN)O[C@@H]1O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O[C@@H]2[C@@H]([C@@H](N)[C@H](O)[C@@H](CO)O2)O)[C@H](N)C[C@@H]1N NLVFBUXFDBBNBW-PBSUHMDJSA-N 0.000 description 4
- 238000007900 DNA-DNA hybridization Methods 0.000 description 3
- 101150032951 aacC2 gene Proteins 0.000 description 3
- 239000003242 anti bacterial agent Substances 0.000 description 3
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 3
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 3
- 229920001817 Agar Polymers 0.000 description 2
- 108010042407 Endonucleases Proteins 0.000 description 2
- 102000004533 Endonucleases Human genes 0.000 description 2
- ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N Phenol Chemical compound OC1=CC=CC=C1 ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000008272 agar Substances 0.000 description 2
- 229940088710 antibiotic agent Drugs 0.000 description 2
- 238000002512 chemotherapy Methods 0.000 description 2
- 238000009396 hybridization Methods 0.000 description 2
- 208000015181 infectious disease Diseases 0.000 description 2
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 2
- 230000002285 radioactive effect Effects 0.000 description 2
- -1 sizomycin Chemical compound 0.000 description 2
- 108091032973 (ribonucleotides)n+m Proteins 0.000 description 1
- 229920000936 Agarose Polymers 0.000 description 1
- 102000007260 Deoxyribonuclease I Human genes 0.000 description 1
- 108010008532 Deoxyribonuclease I Proteins 0.000 description 1
- 108700039691 Genetic Promoter Regions Proteins 0.000 description 1
- 108700026244 Open Reading Frames Proteins 0.000 description 1
- 101000702488 Rattus norvegicus High affinity cationic amino acid transporter 1 Proteins 0.000 description 1
- URWAJWIAIPFPJE-UHFFFAOYSA-N Rickamicin Natural products O1CC(O)(C)C(NC)C(O)C1OC1C(O)C(OC2C(CC=C(CN)O2)N)C(N)CC1N URWAJWIAIPFPJE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108091081024 Start codon Proteins 0.000 description 1
- 102000004357 Transferases Human genes 0.000 description 1
- 108090000992 Transferases Proteins 0.000 description 1
- 238000000246 agarose gel electrophoresis Methods 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000002647 aminoglycoside antibiotic agent Substances 0.000 description 1
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 230000003115 biocidal effect Effects 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 1
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 1
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 1
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 1
- 239000013600 plasmid vector Substances 0.000 description 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 1
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 1
- 238000000163 radioactive labelling Methods 0.000 description 1
- URWAJWIAIPFPJE-YFMIWBNJSA-N sisomycin Chemical compound O1C[C@@](O)(C)[C@H](NC)[C@@H](O)[C@H]1O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O[C@@H]2[C@@H](CC=C(CN)O2)N)[C@@H](N)C[C@H]1N URWAJWIAIPFPJE-YFMIWBNJSA-N 0.000 description 1
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 1
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 1
Landscapes
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
Abstract
Использование: биотехнологи , генетическа инженери . Сущность изобретени : из R-плазмиды трансконьюгата клинического штамма E.coli выделена детерминанта рези- стентности к гентомицину размером 2273 п.н., содержаща неизвестный ранее ген аасС2а, определена нуклеотидна последовательность этой детерминанты. 2 табл.
Description
Изобретение относитс к биотехнологии , в частности к генетической инженерии, и представл ет собой фрагмент ДНК, обусловливающий синтез З -аминогликозидаце- тилтрансферазы.
3 -аминогликозидацетилтрансфераза - фермент, продуцируемый клиническими штаммами микроорганизмов и обусловливающий инактивацию таких клинически важных антибиотиков, как гентамицин, тоб- рамицин, сизомицин и нетилмицин, в результате чего продуцирующий этот фермент штамм микроорганизма приобретает рези- стентность к перечисленным антибиотикам.
Известны детерминанты резистентное™, кодирующие гены аасС2 и продуцирующие фермент ААС(3)-11. Гены аасС2 выделены из штаммов, распространенных в Чили и Нидерландах .
На основании известной нуклеотидной последовательности сконструирован ДНК- зонд, представл ющий собой Sphl-Sall фрагмент ДНК размером 0,8 т.п.н.
Целью изобретени вл етс создание ДНК-зонда дл вы влени неизвестного ранее гена аасС2а.
Типы аминогликозидинактивирующих ферментов можно определить по профилю резистентности штаммов к аминогликозид- ным антибиотикам. По профилю резистентности , детерминанта устойчивости, клонированна нами, кодирует фермент типа ААС(3)-11а, не описанный ранее и отличающийс по профилю резистентности от фермента типа ААС(3)-11 более высоким уровнем резистентности к изепамицину - аминогликозиду, используемому дл определени типов ферментов, инактивирующих гентамицин.
Дл вы влени штаммов микроорганизмов, содержащих ген, кодирующий фермент ААС(3)- 11 а, необходимо выделить детерминанту резистентности содержащую распространенный в СССР ген З -аминогликозидацетилтрансферазы типа 11а и на основании его нуклеотидной последовательности сконструировать ДНК-зонд. Этот зонд, используемый дл вы влени гена аасС2 в клинических штаммах микроорга (Л
ч о
00
о
о
низмов, может примен тьс в химиотерапии гнойно-септических и особо опасных инфекций.
Дл достижени поставленной цели из R-плазмиды трансконъюганта штамма E.coli, продуцирующего фермент ААС(З)- 11 а, клонирована детерминанта резистент- ности к гентамицину, представл юща собой Hind III фрагмент размером около 2,3 т.п.н., и при помощи метода Сангера определена нуклеотидна последовательность этой детерминанты резистентности. Нуклеотидна последовательность Hind III фрагмента содержащего ген аасС2а, приведена в табл.1.
Ген, вход щий в состав секвенированной детерминанты резистентности, содержит открытую рамку считывани размером 856 п.н., кодирующую фермент ААС(З)-11 и локализованную между 819 и 1676 нуклеотидами, начина от 5 конца. Показано, что ген кодирует белок с мол.м. 30,6 килодальтон. Вы влено, что секвенированный ген содержит отличный от известных ранее промотор и р д нуклео- тидных замен в структурной части. Эти изменени позвол ют отнести секвенированный нами ген к типу аасС2а.
В табл. 2 представлены регул торные области гена аасС2 из плазмид pWP14a, pWP116а и pJ V03, а также секвенированно- го гена аасС2а. Регул торные области гена аасС2 из плазмид pWP14a и pWP115a идентичны регул торной области плазмиды pJV03 за исключением участка прот женностью 20 п.н., присутствующего в промо- торной области плазмиды pJV03. Последовательность длиной 20 п.н. плазмиды pJVOo содержит альтернативный - 10 бокс промотора. В регул торной области секвени- рованного гена в направлении к 5 концу, начина от старт-кодона, расположен участок длиной 18 п.н., совпадающий с таковыми ре- гул торных областей генов аасС2 плазмид pWP14a, pWP116a и pJV03. В этом участке расположена последовательность Шайна- Дальгарно GG AG. За гомологичным участком расположена последовательность длиной 9 п.н., отсутствующа в генах, секвенирован- ных ранее. Далее вновь следует область длиной 8 п.н., присутствующа в плазмидах pWP14a,pWP116anpJV03. Вслед за участками гомологии в гене из плазмиды pSV11 (плазмида p(JC19, содержаща Hind III фрагмент с геном аасС2а) следует прот женна область , абсолютно отличающа с от регул торных областей генов аасС2 плазмид pWP14a, pWP116a и pJV03.
При сравнении структурной части сек- венированного гена с геном из плазмиды
pWP113а показано наличие 3,5% замен нук- леотидов и 5,6% аминокислотных замен в молекуле фермента. При сравнении структурной части секвенированного гена со
структурными част ми генов аасС2 плазмид pWP14a, pWP116a и pJV03 вы влено 3,15% нуклеотидных замен и 4,2% аминокислотных замен в молекуле фермента. На основании этих данных можно сделать вывод, что
0 секвенированный нами ген эволюционно ближе к гену из плазмид pWP14a, pWP116a и pJV03.
При сравнении последовательности структурной части секвенированного гена с
5 последовательност ми структурных частей генов аасС2 плазмид pWP14a, pWP116a, pJV03 и pWP113a обнаружено в общей сложности 43 нуклеотидные замены, определ ющие 20 аминокислотных замен в мо0 лекуле фермента, т.е. наблюдаетс 5,0% различий в нуклеотидном составе и 7,3% - в аминокислотном. Нуклеотидные замены, обуслоЕливающие замены аминокислот в последовательности гена,локализованы до5 статочно случайным образом. На основании определени степени гомологии секвенированного гена и известных генов аасС2. секвенированный ген отнесен к типу аасС2а. Дл достижени цели сконструирован
0 ДНК-зонд, основанный на неизвестной ранее за вленной нуклеотидной последовательности клонированного фрагмента ДНК, содержащего ген аасС2а. ДНК фрагмента размеров 2273 п.н. подвергнут гидролизу
5 эндонуклеазой рестрикции EcoR V, образовавшиес фрагменты разделен методом электрофореза в агарозном геле, фрагмент размером 537 п.н. элюирован из агарозы, очищаем при помощи двукратной экстра0 кции фенолом и двукратного осаждени этанолом . Полученный таким образом фрагмент ДНК радиоактивно или нерадиоактивно мет т и используют в экспериментах по ДНК-ДНК гибридизации.
5Пример. Клетки клинического штамма
E.coli 164, резистентного к гентамицину, тобрамицину, сизомицину, нетилмицину и продуцирующего фермент ААС(3)-11а, выращивают в L-бульоне в течение ночи при
0 37° С. Из бактериальной суспензии изолируют ДНК R-плазмиды, имеющую мол.м. 70 Мд и содержащую детерминанту резистентности к гентамицину, тобрамицину, сизомицину и нетилмицину. Выделенную ДНК
5 гидролизуют эндонуклеазой рестрикции Hind III и лигируют с ДНК векторной плазмиды pUC19, гидролизованной эндонуклеазой Hind 111. Смесью, содержащей лигированные молекулы, трансформируют реципиентный штамм E.coli JM 101. Трансформанты , содержащие рекомбинантные плазмиды, отбирают на агаризованных средах , содержащих гентамицин в концентрации 10 мкг/мл. Отобранные трансформанты рассевают до отдельных колоний на агаризован- ной среде LB, содержащей 10 мкг/мл гентамицина. Отдельную колонию выращивают в жидкой питательной среде LB в течение ночи и выдел ют ДНК щелочным методом. Провод т в стандартных услови х гидролиз плазмидной ДНК эндонуклеазной рестрикции Hind III и в присутствии маркеров молекул рной массы устанавливают, что детерминанта резистентности к гентамицину, сизомицину, тобрамицину и нетилмицину находитс в составе Hind III фрагмента размером 2,3 т.п.н.
При помощи метода Сэнгера определ ют нуклеотидную последовательность клонированной детерминанты резистентности. В результате компьютерной обработки результатов ген отнесли к типу аасС2а.
Из лабораторного штамма E.coli, содержащего рекомбинантную плазмиду pSV11, щелочным методом выдел ют плазмидную ДНК в препаративных количествах. Провод т рестрикцию плазмидной ДНК эндонук- леазой Eco RV. Фрагмент размеров 537 п.н. вырезают из гел , провод т электроэлюцию в диализный мешок, очищают двукратной экстракцией фенолом, двукратным осаждением этанолом. Радиоактивное мечение фрагмента провод т реакцией ник-трансл - ции. Радиоактивно меченый фрагмент используют в качестве зонда в экспериментах
по ДНК-ДНК гибридизации.
Таким образом, определена нуклеотид- на последовательность гена аасС2а. Сконст- руированный на основании этой последовательности гибридизационный
зонд, представл ющий собой Eco RV фрагмент размером 537 п.н., может быть использован дл вы влени этого гена. Полученный в результате осуществлени поставленной цели зонд радиоактивно или нерадиоактивно
мет т и используют в экспериментах по ДНК- ДНК гибридизации. Результаты, полученные при гибридизации со сконструированным из ДНК гена аасС2а зондом, могут примен тьс дл рационального выбора антибиотика вхимиотерапии гнойно-септических и особо опасных инфекций.
Claims (1)
- Формула изобретени Фрагмент ДНК, содержащий ген резистентности к аминогликозидам аасС2а, кодирующий 3 -аминогликозидацетилтрансферазу типа 11а, полученный в результате элюции из гел продукта гидролиза рестриктазой Hind III рекомбинантной плазмиды pSV11, реплицируемой в лабораторном штамме Escherichia coliKI2, размером 2273 п.н. со следующей нуклео- тидной последовательностью.ТаблицаIV 2U 3 4ft 50 7У 80 90 100 110 1 TTTGGTftCTC ТСЙБААТАСС CTTTTGAGTT CGTTTTTGTG CCAACAGAAC AGCCCGTAGG TAAftTCTCGG AGCATTTCAG GAflGTGTCTG TGTGAGTTGft ATCTGAftTGG111СйбТТААТАТ TTTAGTGGTC PAGGTCFAG GCGftGTTGAA TGChSGGCWCCTCGTTTTT TSGCftGGCG6 TTTTACAACfi GGAGGEAGAA СТАПТТСТС ААСАССТТС6221C6TGCTGGAA TCATGGTTGC ATCACGGACT AATAT6PCCG ATTAAC3TATСС6СЙАБЙТГ GGftCTTCACC ЙТСТБСТСАТ GAACGCGAGT G&TTAGTTTA CGCGCTGCAA331АТТСЙ6СААА AACPCGGCTA ААТ6ТСССП CGCTGGGTAG ПТТТТнТЙСAGATTGAAGC CeCAAATTCG CCGCAATCTA CGATCAACTT CTAGGC6TTC AATCAA6CCC441CGTGTGGTGA CGATAffiAAG TTCAGCTTTT CCAATAPAAG 3CACA13XAAAGCGCftGCG GTCA3CAGGA GGTCTTCCCA САБСАСАССС TTGATATTG6 TATACCAAGG51 ATTCGATGTC ACTCCACTCG AGCACACGAA TAATGCGTTL EAGCTTT6A6 CTGATGCCGT CCTAAATCGG CTGCGACTAA AG6AATAAGT TCGTATTSTA AGKTTGAAA-35 TTGACA -10 TATAAT 661 CCGTTGTTTG AGAAAAGGGC TTAATGTAGT ATFCATGCT6 TfiGATGTTAG GGTGTTGGTT ТАБААБСТСА TTTTAACATC TACAACTTTT TTCAAAAAAT GTTAATTCAGMet 771 GCT6TTT6TE &AGTTTTGCA AGTGCCTCGA TTTP3ACGA6 PTATC5C6AT GCATftCGCSG AA6GCAATAA CGGAGGCGCT ГСАААААСТС GGAGTCCAAA CCGGTGftCCT/831 AITGATGGTG CATGCCfCAC TTAAftXEftT TGGTICSS C GAA3Gf,G3AC CGGHGACbGT CGTTGCCGCG TTACGCTCCG CG6TTGGGCC 6ACTGGCACT GTGA1EGGAT W uCeLATCGTG GEAClGATCT CCC ftCGftGb РЕАСТССГ й TS5CGCTC6G Ттс-ЗЙТБЙСЙ eflACCCGCCG TACCT6C-:CG CCGTTCGATC CC6CAACGGC CGGSACTTAClli.l 3GTGGGTTCG GCCT6CTGAA TCAGTTTCTG ETTCfl iGCCC CCG3CGCGCG GCUCftGCGCG LACCCCGftTG CATCGAT6GT CGCGGTTGGT CCACTEGCT6 AAAC3CTGAC 121 36AGCCTCAC AAGCTCS6TC ЙСБССТТ66Б 3G-i№CGTCG СССбТСЁнЕС GGTTCGTTCG CCTTGGCGEG AAG6CCCTGC T6TT66GTGC GCCGCTAAAC TCCGTTACCG i::i CATTGCACTA СБССЗЙБ6С5 GTTGCCWTA TCCCCPACAA iiCGGCGGGTG ACGTAT&RbA TGCCGATBCT TGGAAGCAAC GGCGAAGTD3 CCTGGAAAAC GGCATCGGAT H:I THCGATTCAA ACGGCATTCT CGATTGCTTT GCTATCGAAG GHAAGCCGGA TGCGGTCSAA ACTATAGCAA АТБСТТАСБТ ЕААБСТСББТ CGCCATCGAG AAGGTGTCGT 1541 65GCTTTGCT CAGFGCTACC TGTTC3AC5C GCHG5ACATC GTGACBTTCG 6CGTCACCTA TCTTGASAftG CATTTCGGAA CCACTCCGAT CGTGCCAGCA CACGAAGTCG 1651 CCGAGbCTC TTGC3ACCCT TCACGTTAGA GCLCGTCGrfC ААТЗйТйАТС TGCATCAACG EACCTTTCGG CGCGGGAAA6 ACGACGCTC5 CTGAGCG5TT GCGCGATCT-G 1761 C6TTCCAAAT С8СТЕЙТСТТ TGACCCCCAG CfiP TCSGGT TCGTISTGAA AGAAACGGTC CCCATGCCGG CGAECGbflGA CTrtTCAGGAT СТСГТАПч ЗСМТТААТС157i СААЙИАЛ6С ССЙОРРР6ТТ AATAATCTftG AAT CTTTCC LTT6PuT(3TTCAAAGGAACT TCTAATAAAT ЙПйТТИнБ AAAATArifiCA АТСТйТТСРйАнМТТСмйБ1481 ААйтАТТйСА ТАССйТАйИ CCiGTTCAGT TATCT6PAGA TTCTSAPAATGAATA ЧС GA&rGCTGTC AAAATCAATA AATGCAGCAT TTAAAAACT3CGC-ftGCCAAA:u9 C A3bAGAAh TTATTnHSG ЗСЙАСАГА А АтАй:-ТТАБ ujf 3T:TK J№№M TTPtCTCCTT 6GATAAATCA TPPCATCAAG ААйТнБАСЛTTAA Tjf,A:21i 1 CrriiTTCTTA AASTTCTAbT f TLA:ATCт ftSCTGCTHG ВДртисААТАТТЯ:ССАТА CCCTGCTTTT TAAТаблица2(DWP116A) Met His ThrlArg Lvs Ala Us TnrGlu AlallleHArglLys Lsu 51 v Va(oSVii) 1 Met His ThrlArg Lys Ala lie R--61u Ala I Leu1- iGlnllvs Leu 31s Val(DWP113A) Met His T rlGlnl Lys Ala He ThrGlu Alalleul iGlnAys Leu Glv Val L JrUJL JGin ThrJGlylAsp Leu Leu Ket Val His Ala Se- Leu LysJAlallle Gly Fro Val Glu17 Gin ThrlGlvlAso Leu Leu Met Val His Ala Ser Leu Lvs Alaille 61 v Vsl GluGin ThrlSerlAsD Leu Leu Met Val His Ala Ser Leu LvslSerllle Glv fro Val GluGly Gly Ala Glu Thr Val Val Ala Ala Lea Arg Ser Ala Val Gly Pro Glv Thr36 Glv Gly Ala Glu Thr Val Val Ala Ala Leu Arg Ber Ala Val Glv Pro Thr Gly ThrGly Gly Ala Glu Thr Val Val Ala Ala Leu Arc Ser Ala Val Gly Pro Thr Gly Th|1Val Met Gly Tvr Ala Ser Tro Aso Arg Ser с го Туг Glu Glu Thr I Leu1 ASP Gly Ala55 Val Met Glv Туг Ala Ser Tro ASD Arg Ser cro Tyr Glu Glu ThrlArglAsr, Glv Ala Val Met Gly Tyr Ala Ser Tro ASD Arg Se Tvr Glu Glu TnrlueulAsn Gly AlaArg Leu ASD AsulLysl JAlalArg Arg Thr Trp Pro Pro Phe ASD Pro Ala Tnr Ala Glv74 Arg Leu ASD Aso1LvsSiThriArg Arg Thr Fro Pro Phe ASD Fro Ala Ttr Ala SlyAra Leu ASD AspJAsnllAlalAra Ara Thr Tro Pro pro Phe ASD Pro Ala Thr Ala Givr i,i. Tyr Arg Gly Phe Gly Leu Leu Asn Gin phe Leu Val Gin AU Fro Gly Ala Arg93 Thr Tvr Arg Gly Phe Glv Leu Leu Asn Gin гЬе Leu Val Gin Ala Pro Glv Ala ArgThr Tyr Arg Gly Phe Gly Leu Leu Asn Gin Dhe Leu Val Gin Ala Pro Glv Ala ArcArg Ser Ala His Pro Aso Ala Ser Met Val Ala Val Glv Pro Leu Ala Glu Thr Leu112 Arg Ser Ala His Pro ASD Ala Ser Met Val Ala Val Glv Pro Leu Ala Glj Thr LeuArg Ser Ala His Pro ASD Ala Ser Met Val Ala Val Glv o Leu Ala Glu Thr LeuThr Glu Pro HislGlulLeu Glv His Ala Leu Glv Glu Gly Ser WiVailGlu Arg Pns131 Thr Glu Pro HislLyslLeu Gly His Ala Leu Gly Glu Gly Ser -rolVal Glu ArgThr Glu Pro HislGlulLeu Gly His Ala Leu Glv Glu Glv Ser Fro Asn .Glu A-g FheVal Arg Leu Glv Glv Lys Ala Leu Leu Leu Glv Ala Fro Leu Asn SerVal Thr Ala150 Val Arg Leu Gly Gly Lys Ala Leu Leu Leu Gly Ala F ro Leu ASP 5s Val Thr AlaVal Arg Leu Glv Gly Lys Ala Leu Leu Leu Gly Ala F rc Leu Asn SerVal Thr AlaLeu His Tyr Ala Glu Ala Val Ala ASD lie Pro Asn Lys ArgiT-oiValTbr Tyr Glu169 Leu His Tyr Ala Glu Ala Val Ala ASD He Pro Asn Lys A-g qrgb lThr Tvr GijLeu His Tyr Ala Glu Ala Val Ala ASD lie D-o Asn Lys ArghrolValTir Ту- GluMet Pro 161у IArg i Met Pro Met I Leui61 у ISerMet Pro MetGlyIArgfisnlGly Glu Val Ala Tro Lvs Tbr Ala Eer Glu Tyr A;D lAsrHGly Glu Val Ala Tro Lvs т Ala beriAsoHyr ASPIftsolGlv Glu Val Ala T-о Lvs Thr Hi a ASD Ii ,,lTbrSer Asn Gly lie Leu Aso Cvs Phe Ala He Glu Glv Lvs pro Asorila al 51 j Tbr7 Ser Asn Gly He Leu ASD Cvs Phe Ala He Glu Glv LvslPro Asjч a al 3u TrSer Asn Gly He Leu ASD Cys Phe Ala He Glu Glv Lys GlnlHsoАи з G .u Trr11
Priority Applications (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| SU904854156A SU1761806A1 (ru) | 1990-06-27 | 1990-06-27 | Фрагмент ДНК |
| SU904854156D SU1761807A1 (ru) | 1990-06-27 | 1990-06-27 | Штамм бактерий ЕSснеRIснIа coLI |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| SU904854156A SU1761806A1 (ru) | 1990-06-27 | 1990-06-27 | Фрагмент ДНК |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| SU1761806A1 true SU1761806A1 (ru) | 1992-09-15 |
Family
ID=21529271
Family Applications (2)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| SU904854156D SU1761807A1 (ru) | 1990-06-27 | 1990-06-27 | Штамм бактерий ЕSснеRIснIа coLI |
| SU904854156A SU1761806A1 (ru) | 1990-06-27 | 1990-06-27 | Фрагмент ДНК |
Family Applications Before (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| SU904854156D SU1761807A1 (ru) | 1990-06-27 | 1990-06-27 | Штамм бактерий ЕSснеRIснIа coLI |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| SU (2) | SU1761807A1 (ru) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5439808A (en) * | 1993-07-23 | 1995-08-08 | North American Vaccine, Inc. | Method for the high level expression, purification and refolding of the outer membrane group B porin proteins from Neisseria meningitidis |
-
1990
- 1990-06-27 SU SU904854156D patent/SU1761807A1/ru active
- 1990-06-27 SU SU904854156A patent/SU1761806A1/ru active
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| Allmansberger R. et al. Mol. Gen. Genet., 1985,198,514-520. Vliegenthart I. et al. Antimicrob. Agents. Chemother., 1989,33, №8, 1153-1159. * |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| SU1761807A1 (ru) | 1992-09-15 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Duplay et al. | Silent and functional changes in the periplasmic maltose-binding protein of Escherichia coli K12: I. transport of maltose | |
| Emr et al. | Importance of secondary structure in the signal sequence for protein secretion. | |
| Kort et al. | The xanthopsins: a new family of eubacterial blue‐light photoreceptors. | |
| De Lorimier et al. | Genes for the alpha and beta subunits of phycocyanin. | |
| Nieto et al. | The hha gene modulates haemolysin expression in Escherichia coli | |
| Pollock et al. | Cloning, sequencing, and expression of the gene encoding the high-molecular-weight cytochrome c from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough | |
| Kodaira et al. | The dnaX gene encodes the DNA polymerase III holoenzyme τ subunit, precursor of the γ subunit, the dnaZ gene product | |
| Lintermans et al. | Isolation and nucleotide sequence of the F17-A gene encoding the structural protein of the F17 fimbriae in bovine enterotoxigenic Escherichia coli | |
| Hagenmaier et al. | A new periplasmic protein of Escherichia coli which is synthesized in spheroplasts but not in intact cells | |
| US5885811A (en) | Leader sequence inducing a post-translational modification of polypeptides in bacteria gene therefor and subtilin variant of enhanced stability and activity | |
| Murayama et al. | vidence for Involvement ofEscherichia coliGenespmbA, csrAand a Previously Unrecognized GenetldD, in the Control of DNA Gyrase byletD (ccdB) of Sex Factor F | |
| Ivashina et al. | The pss4 gene from Rhizobium leguminosarum bv viciae VF39: cloning, sequence and the possible role in polysaccharide production and nodule formation | |
| Roine et al. | Purified HrpA of Pseudomonas syringae pv. tomato DC3000 reassembles into pili | |
| Steck et al. | VirD2 gene product from the nopaline plasmid pTiC58 has at least two activities required for virulence | |
| ES2312441T3 (es) | Bacteriocina anti-listeria. | |
| US6664386B1 (en) | System for efficient secretion of recombinant proteins | |
| AU697156B2 (en) | Cloning and expression of the chondroitinase I and II genes from (p. vulgaris) | |
| Schoemaker et al. | Identification of the gene lon (capR) product as a 94-kilodalton polypeptide by cloning and deletion analysis | |
| Frick et al. | Cloning of immunity and structural genes for colicin V | |
| SU1761806A1 (ru) | Фрагмент ДНК | |
| Surek et al. | Evidence for two different gas vesicle proteins and genes in Halobacterium halobium | |
| Smith et al. | The pyocin Sa receptor of Pseudomonas aeruginosa is associated with ferripyoverdin uptake | |
| Van Kaer et al. | Interaction of the Bacillus subtilis phage phi 105 repressor DNA: a genetic analysis. | |
| Komano et al. | Identification of a vegetative promoter in Myxococcus xanthus: a protein that has homology to histones | |
| Finlay et al. | Nucleotide sequence of the tra YALE region from IncFV plasmid pED208 |