SU1262350A1 - Method of determining activity of peroxidase - Google Patents

Method of determining activity of peroxidase Download PDF

Info

Publication number
SU1262350A1
SU1262350A1 SU843827799A SU3827799A SU1262350A1 SU 1262350 A1 SU1262350 A1 SU 1262350A1 SU 843827799 A SU843827799 A SU 843827799A SU 3827799 A SU3827799 A SU 3827799A SU 1262350 A1 SU1262350 A1 SU 1262350A1
Authority
SU
USSR - Soviet Union
Prior art keywords
peroxidase
activity
resorcinol
pyrocatechin
solution
Prior art date
Application number
SU843827799A
Other languages
Russian (ru)
Inventor
Михаил Наумович Саксонов
Алла Эдуардовна Балаян
Татьяна Владимировна Забелина
Дэвард Иосифович Стом
Original Assignee
Научно-Исследовательский Институт Биологии При Иркутском Государственном Университете Им.А.А.Жданова
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Научно-Исследовательский Институт Биологии При Иркутском Государственном Университете Им.А.А.Жданова filed Critical Научно-Исследовательский Институт Биологии При Иркутском Государственном Университете Им.А.А.Жданова
Priority to SU843827799A priority Critical patent/SU1262350A1/en
Application granted granted Critical
Publication of SU1262350A1 publication Critical patent/SU1262350A1/en

Links

Landscapes

  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)

Abstract

Изобретение относитс  к биохиMiTO . Цель изобретени  - повьппение чувствительности способа за счет использовани  в качестве субстрата смеси пиротсатехина и резорцина. В кювету спектрофотометра внос т фосфатный буфер, раствор пирокатехина, резорцина и пероксидазы. Реакцию иницируют добавлением 0,03%-ного раствора перекиси водорода. После перемешивани  реагентов определ ют увеличение оптической плотности. Затем определ ют активность фермента. с SThis invention relates to MiTO bioci. The purpose of the invention is to increase the sensitivity of the method by using a mixture of pyroxatechin and resorcinol as a substrate. A phosphate buffer, a solution of pyrocatechin, resorcinol, and peroxidase were introduced into the cuvette of the spectrophotometer. The reaction is initiated by the addition of 0.03% hydrogen peroxide solution. After stirring the reagents, the increase in optical density is determined. The enzyme activity is then determined. with s

Description

юYu

о toabout to

соwith

Claims (4)

СД Изобретение относитс  к биохимии, а именно к способам определени  ак- , тивности пероксидазы, и может быть использовано в биологии, токсикологии , медицине. Цель изобретени  - повышение чувствительности способа за счет использовани  в качестве субстрата сме си пирокатехина и резорцина. Способ осуществл етс  следующим образом. В кювету спектрофотометра последовательно внос т 1 мл 0,07 М фосфатного буфера рН 7,3-8,0; мл 0,04 0,07 М раствора пирокатехина; 1 мл 0,02-0,03 М раствора резорцина; 0,5 мл раствора, содержащего перокси дазу. Реакцию инициируют добавлением 0,5 мл 0,03%-ного раствора перекиси водорода. После быстрого перемешивани  реагентов определ ют увеличение оптической плотности при 460 км. Активность фермента в условньтх единицах А f7c о тическа  ПЛОТНОСТЬ} t - врем , мин; f оптическа  толщина кюветы, см; С концентраци  фермента, мг/мл. Пример 1. Определ ют активность пероксидазы фиры Реанал. В кювету внос т 1 мл фосфатного буфера рН 7,5; 1 мл 50 мМ пирокатехина, 1 мл 25 мМ резорцина: 0,5 мл пероксидазы ( 2 мкг/мл в фосфатном буфере ); 0,5 мл 0,03%-ного раствора перекиси водорода и измер ют оптичес кую плотность при 460 нм. AD Oj62; f 1 см; t 1 мин; С 0, мг/мл; А uD/t -C 2480 усл.ед. Пример Diabetes The invention relates to biochemistry, namely to methods for determining the activity of peroxidase, and can be used in biology, toxicology, medicine. The purpose of the invention is to increase the sensitivity of the method by using a mixture of pyrocatechin and resorcinol as a substrate. The method is carried out as follows. To the spectrophotometer cuvette, 1 ml of 0.07 M phosphate buffer, pH 7.3-8.0; ml 0.04 0.07 M solution pyrocatechin; 1 ml of 0.02-0.03 M solution of resorcinol; 0.5 ml solution containing peroxidase. The reaction is initiated by adding 0.5 ml of 0.03% hydrogen peroxide solution. After rapidly mixing the reagents, an increase in the optical density at 460 km is determined. Enzyme activity in conditional units A f7c is about T. DENSITY} t - time, min; f optical cuvette thickness, cm; C, enzyme concentration, mg / ml. Example 1 Reanal peroxidase activity was determined. 1 ml of phosphate buffer pH 7.5 was added to the cuvette; 1 ml of 50 mM pyrocatechin, 1 ml of 25 mM resorcinol: 0.5 ml of peroxidase (2 μg / ml in phosphate buffer); 0.5 ml of a 0.03% hydrogen peroxide solution and absorbance at 460 nm. AD Oj62; f 1 cm; t 1 min; C 0 mg / ml; And uD / t -C 2480 used Example 2. Измерение провод аналогично примеру 1, за исключение того, что рН 7,25, концентраци  пирокатехина 40 мМ, резорцина 20 мМ D 0,57; t 1 МИН.1 1 1 см; С 0,25 10 мг/мл; А D/t 1 С 2280 усл.ед. Прим е--р 2. Measurement of the wire as in Example 1, except that the pH is 7.25, the concentration of pyrocatechin 40 mM, resorcinol 20 mM D 0.57; t 1 MIN.1 1 1 cm; C 0.25 10 mg / ml; And D / t 1 C 2280 used Note - p 3. Измерение провод т аналогично примеру 2, за исключением того, что рН 8,00, концент аци  пирокатехина 70 мМ, резорцина 0 мМ. uD 0,55; t 1 мин; Е i см; С 0, мг/мл; А uD/t-I-C 2200 усл.едПример 3. The measurement is carried out analogously to Example 2, except that the pH is 8.00, the concentration of pyrocatechin 70 mM, resorcinol 0 mM. uD 0.55; t 1 min; E i cm; C 0 mg / ml; And uD / t-I-C 2200 used.Example 4. Определение активности пероксидазы в элодее канадской . Навеску элодеи 500 мг сырого веса растирают в фосфатном буфере 0,01 М, рН 7,50, перенос т в мерную колбу на 25 мл и довод т до метки центрифугируют в течение 10 мин при 3000 об/мин. Измерени  провод т согласно примеру 1, но вместо 0,5 мл раствора пероксидазы в кювету помещают 0,5 мл выт жки. Во втором варианте навеску элодеи предварительно инкубируют в течение 30 мин в растворе ингибитора пероксидазы - 10 М сульфида натри , затем элодею отмывают и определ ют активность фермента аналогично указанному. Расчет провод т на 1 г/мл сырого веса элодеи. Активность пероксидазы нативной элодеи, AD, 0,52 ±0,06; t 1 мин; f см; С - вес/объем 0,5:8:25 0,0025 г/мл (С - концентраци  растительного материала в кювете). А iD,-/tJ-C 208 усл.ед. Активность пероксидазы элодеи после обра.ботки ингибитором. DZ 0,29 ±0,04; t мин; F 1 см; С 0,025 г/мл; А uD /t-1C 116 усл.ед. Формула изобретени  Способ определени  активности пероксидазы путем инкубации пробы, со-- держащей пероксидазу, перекись врдорода и окисл емьш субстрат, с последующим измерением оптической плотности смеси, отличающийс   тем, что, с целью повышени  чувствительности способа, в качестве окисл емого субстрата используют смесь, содержащую 40-70 мМ пирокатехин и 20-30 мМ резорцин, а определение ведут при рН 7,25-8,00.4. Determination of peroxidase activity in Canadian elodea. A portion of elodea 500 mg wet weight is triturated in phosphate buffer 0.01 M, pH 7.50, transferred to a 25 ml volumetric flask and brought to the mark centrifuged for 10 minutes at 3000 rpm. Measurements are carried out according to Example 1, but instead of 0.5 ml of peroxidase solution, 0.5 ml of the extract is placed in a cuvette. In the second variant, the suspension is preincubated for 30 min in a solution of a peroxidase inhibitor — 10 M sodium sulfide; then the elodeum is washed and the enzyme activity is determined similarly to that indicated. The calculation is carried out on 1 g / ml wet weight of elodea. The activity of peroxidase native elodea, AD, 0,52 ± 0,06; t 1 min; f cm; C - weight / volume 0.5: 8: 25 0.0025 g / ml (C is the concentration of plant material in the cuvette). And iD, - / tJ-C 208 conventional units Elodea peroxidase activity after treatment with an inhibitor. DZ 0.29 ± 0.04; t min; F 1 cm; C 0.025 g / ml; And uD / t-1C 116 used The invention The method for determining the activity of peroxidase by incubating a sample containing peroxidase, peroxide and oxidized substrate, followed by measuring the optical density of the mixture, characterized in that, in order to increase the sensitivity of the method, as the oxidizable substrate, use a mixture containing 40-70 mm pyrocatechin and 20-30 mm resorcinol, and the determination is carried out at a pH of 7.25-8.00.
SU843827799A 1984-12-17 1984-12-17 Method of determining activity of peroxidase SU1262350A1 (en)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SU843827799A SU1262350A1 (en) 1984-12-17 1984-12-17 Method of determining activity of peroxidase

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SU843827799A SU1262350A1 (en) 1984-12-17 1984-12-17 Method of determining activity of peroxidase

Publications (1)

Publication Number Publication Date
SU1262350A1 true SU1262350A1 (en) 1986-10-07

Family

ID=21152504

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
SU843827799A SU1262350A1 (en) 1984-12-17 1984-12-17 Method of determining activity of peroxidase

Country Status (1)

Country Link
SU (1) SU1262350A1 (en)

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
Угарова Н.Н., Попова И.М., Долманова И.Ф., Шеховцева Г.Н. Биохими , 1980, т. 45, вып. 12, с. 2243-2253. *

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US4350762A (en) Aminopyrine improved Trinder's reagent and dosing process for hydrogen peroxide from enzymatic oxidation of metabolic substrata with the same
Parr et al. Human red cell glyoxalase I polymorphism
Paoletti et al. A sensitive spectrophotometric method for the determination of superoxide dismutase activity in tissue extracts
Munujos et al. Assay of succinate dehydrogenase activity by a colorimetric-continuous method using iodonitrotetrazolium chloride as electron acceptor
Makar et al. Formate assay in body fluids: application in methanol poisoning
Janssen et al. Alcohol oxidase, a flavoprotein from several basidiomycetes species: crystallization by fractional precipitation with polyethylene glycol
Barber et al. Some spectral and steady-state kinetic properties of Pseudomonas cytochrome oxidase
Rigo et al. Simultaneous determination of superoxide dismutase and catalase in biological materials by polarography
Kaneda et al. Highly sensitive assay for choline acetyltransferase activity by high-performance liquid chromatography with electrochemical detection
US4211844A (en) Bilirubin-specific fungal enzyme preparation
JPH0533997B2 (en)
Bellisario et al. Isolation and properties of luciferase, a non-heme peroxidase, from the bioluminescent earthworm, Diplocardia longa
SU1262350A1 (en) Method of determining activity of peroxidase
Tsuge et al. Studies on the Molecular Complex of Flavins: IV. Activity and FAD-fluorescence Change Caused by the Chemical Modification of Tryptophyl and Tyrosyl Residues in Glucose Oxidase
Heidema et al. The reactions of sultones with chymotrypsin. The pH dependence of sulfonylation and desulfonylation
Gabel Active site titration of immobilized chymotrypsin with a fluorogenic reagent
Bohnenkamp et al. Superoxide dismutase micro assay in biological material
US4820634A (en) Immunoassay method and immunoreactive cell reagent
Guerrieri et al. On the mechanism of H+ translocation by mitochondrial H+-ATPase. Studies with chemical modifier of tyrosine residues
Tai et al. 3, 4-Dihydroxy-9, 10-secoandrosta-1, 3, 5 (10)-triene-9, 17-dione 4, 5-Dioxygenase from Nocardia restrictus: II. KINETIC STUDIES
Weinbach et al. The biochemistry of cestode mitochondria, i. aerobic metabolism of mitochoindria from Taenia taeniaeformis
Mole et al. 2-Chloromethyl-4-nitrophenyl (N-carbobenzoxy) glycinate. New reagent designed to introduce an environmentally sensitive conformational probe near the active site of papain
Splittgerber et al. The kinetics and inhibition of the enzyme methemoglobin reductase: A biochemistry experiment
Phillips et al. Benzidine as a Substrate for Measuring Phenoloxidase Activity in Crude Cellfree Extracts of Schizophyllum Commune
French et al. A comparison of methods for measuring acetyl cholinesterase activity in blood samples inhibited by carbamates