SU1214058A1 - Method of extracting protein-containing substances from whey - Google Patents

Method of extracting protein-containing substances from whey Download PDF

Info

Publication number
SU1214058A1
SU1214058A1 SU843697426A SU3697426A SU1214058A1 SU 1214058 A1 SU1214058 A1 SU 1214058A1 SU 843697426 A SU843697426 A SU 843697426A SU 3697426 A SU3697426 A SU 3697426A SU 1214058 A1 SU1214058 A1 SU 1214058A1
Authority
SU
USSR - Soviet Union
Prior art keywords
protein
whey
reagent
minutes
serum
Prior art date
Application number
SU843697426A
Other languages
Russian (ru)
Inventor
Андрей Георгиевич Храмцов
Геннадий Иванович Холодов
Владимир Евдокимович Жидков
Original Assignee
Ставропольский политехнический институт
Северо-Кавказский Филиал Всесоюзного Научно-Исследовательского Института Маслоделия И Сыроделия
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Ставропольский политехнический институт, Северо-Кавказский Филиал Всесоюзного Научно-Исследовательского Института Маслоделия И Сыроделия filed Critical Ставропольский политехнический институт
Priority to SU843697426A priority Critical patent/SU1214058A1/en
Application granted granted Critical
Publication of SU1214058A1 publication Critical patent/SU1214058A1/en

Links

Landscapes

  • Dairy Products (AREA)

Description

I1I1

Изобретение относитс  к молочной промышленности и может быть использовано при очистке молочной сыворотки от белковых веществ.The invention relates to the dairy industry and can be used in the purification of whey from protein substances.

Цель изобретени  - снижение расхода молокосвертывающего реагента и ускорение процесса.The purpose of the invention is to reduce the consumption of milk-clotting reagent and accelerate the process.

Сущность изобретени  состоит в том, что подсьфную или творожную сыворотку сгущают до концентрации 30-60% сухих веществ. В данном интервале степени сгущени  сыворотки выделение белков наиболее эффективно. Уменьшение степени сгущени  способствует возрастанию рассто ний между молекулами белка, что приводит к снижению эффективности процесса образовани  комплексов белка белоксв зы- вающиа- реагентом. Повьвпение степени сгущени  увеличивает в зкость системы , а разность удельных весов дисперсной фазы и дисперсной среды уменьшаетс . Это можрт отрицательно вли ть на последующий процесс разделени  .системы. До или после сгущени  сьшоротку нагревают до 90-95 С, вьщерживают 25-30 мин и отдел ют осадок . После этого в сыворотке остают- ;с  термоустойчивые фракции белков и некотора  часть термочувствительных. Состав белковых фракций зависит от |вида сыворотки и характера термической обработки. Так, степень вьщеле- ни  белков при нагревании сгущенной |сыворотки выше, чем при нагревании нативной сыворотки. Степень вьщеле- ни  белков при нагревании нативной творожной сыворотки выше, чем подсыр ной. Вопрос о применении тепловой обработки до или после сгущени  решаетс  в каждом отдельном случае исход  из условий производства,вида вырабатываемой продукции и других факторов. Например, дл , подсьфной сыворотки тепловую обработку предпочтительно проводить после сгущени . Кислотность нативной подсырной сыворотки не позвол ет вьщелить тепловой денатурацией значительное количество белков.The essence of the invention consists in condensing serum or cottage cheese serum to a concentration of 30-60% solids. In this range of whey condensation, protein secretion is most effective. A decrease in the degree of condensation contributes to an increase in the distances between the protein molecules, which leads to a decrease in the efficiency of the process of the formation of protein complexes of protein-binding reagent. The degree of condensation increases the viscosity of the system, and the difference in the weights of the dispersed phase and the dispersed medium decreases. This may adversely affect the subsequent system separation process. Before or after condensation, the short is heated to 90-95 ° C, held for 25-30 minutes and the precipitate is separated. After that, the serum remains-with heat-resistant fractions of proteins and some of them are heat-sensitive. The composition of protein fractions depends on the type of serum and the nature of the heat treatment. Thus, the degree of protein enhancement during heating of the condensed serum is higher than when the native serum is heated. The degree of protein fusion upon heating native cottage cheese whey is higher than cheese cheese. The question of the application of heat treatment before or after condensation is solved in each individual case based on the conditions of production, the type of products being produced and other factors. For example, for substage whey, heat treatment is preferably carried out after concentration. The acidity of native cheese whey does not allow for the thermal denaturation of a significant amount of proteins.

Однако, несмотр  на различи  в осуществлении описанного процесса, нагревание как до сгущени , так и после него способствует уменьшению содержани  термочувствительных фракций белков и, следовательно, снижени расхода добавл емого впоследствии белоксв зьшающего реагента. Послед582However, despite the differences in the implementation of the described process, heating both before and after condensation helps to reduce the content of thermosensitive protein fractions and, consequently, reduce the consumption of the subsequently added protein reagent. Last 582

НИИ служит дл  вьщелени  в основном термоустойчивых: фракций белков.The research institute serves to isolate mainly heat-resistant: protein fractions.

В обработанную описанным образом сыворотку добавл ют белоксв зывающийProtein-binding protein is added to the serum treated in this way.

реагент, образующий комплекс с белками . Вследствие сближени  белковых частиц их выделение при добавлении белоксв зьшающего реагента, становит-. с  более эффективным. Взаимодействиеreagent, forming a complex with proteins. Due to the convergence of the protein particles, their release when adding a protein reagent becomes -. with more effective. Interaction

протекает быстрее. В результатеruns faster. As a result

близости белковых частиц возможно св - зьшание одной молекулой белоксв зы- вающего реагента нескольких белковых молекул. Образуютс  крупные частицы,proximity of protein particles, it is possible for one protein molecule to bind several protein molecules. Large particles are formed

легко отдел емые любым способом. Резко снижаетс  количество непрореагировавшего комплексообразовател . Возрастание кислотности способствует лучшему протеканию процесса. Например, таНИН лучше действует в нативной творожной сыворотке, чем в подсырной. При сгущении кислотность возрастает и осаждение белков улучшаетс .easily separable in any way. The amount of unreacted complexing agent is sharply reduced. The increase in acidity contributes to a better course of the process. For example, tanin works better in native curd whey than in cheese cheese. When thickened, the acidity increases and the precipitation of the proteins improves.

Партии, обрабатьшаемьЕе белоксв зывающим реагентом сыворотки, существенно отличаютс  друг от друга соста- вои и свойствами, которые завис т от многих факторов: вид сыворотки, степень сгущени , метод проведени The batches that process serum protein-binding reagent differ significantly from each other in composition and properties that depend on many factors: the type of serum, the degree of condensation, the method of

тепловой обработки и очистки, врем  года, технические данные примен емого дл  предварительной очистки оборудовани  и т.д. Кроме того, примен е- ,мые реагенты могут иметь различноеheat treatment and cleaning, time of year, technical data used for pre-cleaning equipment, etc. In addition, used e-, my reagents may have different

качество и чистоту; В св зи с этим не представл етс  возможным заранее определить оптимальное количество белоксв зывающего реагента дл  любого образца сыворотки, так как в этомquality and purity; Therefore, it is not possible to determine in advance the optimal amount of protein-binding reagent for any serum sample, since

случае нельз  учесть все факторы, вли ющие на процесс. Внесение повышенной дозы белоксв зьшающего реагента способствует его перерасходу и увеличению остаточных количеств в.In this case, it is impossible to take into account all the factors influencing the process. The introduction of an increased dose of protein in a reagent contributes to its waste and the increase in residual amounts of.

очищенной сьюоротке и выделенном белке. Снижение дозы приводит к недостаточной очистке.purified sjorotke and isolated protein. Dose reduction leads to insufficient clearance.

Поэтому оптимальное количество белоксв зьшающего реагента определ ют дл  каждой партии по прозрачности и количеству осадка в пробах данной партии после внесени  в низе последовательно возрастающих навесок белоксв зьшающего реагента иTherefore, the optimal amount of protein in the reagent is determined for each batch by the transparency and the amount of sediment in the samples of this batch after the successively increasing weights of protein reagent and

центрифугировани  при 2500-3000 об/мин в течение 10-15 мин.centrifuging at 2500-3000 rpm for 10-15 minutes.

Дл  этого в р д градуированных центрифз/жных пробирок (5-10 шт.) до3For this, a number of graduated centrifuses / flasks (5-10 pcs.) Up to 3

бавл ют отвешенное количество белок- св зывающего реагента, например 0,1; 0,2; 0,3 г, и доливают до метки 10 мл сгущенной сывороткой. Интервал количества белоксв зывающего реагента определ ют один раз путем более обширной пробы при организации производства данного продукта. После , центрифугировани  определ ют оптимальное количество белоксв зывающего реагента по количеству осадка (по градуированным делени м пробирок) и по прозрачности визуально или с использованием фотоколориметра. Оптимальным считают то граничное количество белоксв зывающего реагента. превышение которого не способствует увеличению осадка и улучшению прозрачности пробы.Add a weighed amount of protein binding reagent, for example, 0.1; 0.2; 0.3 g and add 10 ml of condensed whey to the mark. The interval of the amount of protein-binding reagent is determined once by a more extensive sample when organizing the production of this product. After centrifugation, the optimal amount of protein-binding reagent is determined by the amount of sediment (by graduated division of test tubes) and by transparency visually or using a photocolorimeter. The optimal amount of protein-binding reagent is considered optimal. exceeding which does not contribute to an increase in sediment and an improvement in the transparency of the sample

По экспериментальным данным указанное число оборотов и врем  центрифугировани  вполне достаточно дл  точного определени  оптимального количества реагента.According to experimental data, the indicated number of revolutions and centrifugation time is quite sufficient for accurate determination of the optimal amount of reagent.

Предварительные пробы позвол ют комплексно учесть все факторы, вли ющие на процесс, и не дойустить перерасхода белоксв зывающего реагента или снижение качества очистки.Preliminary tests allow to take into account all the factors influencing the process, and not to overpower the protein-binding reagent or reduce the quality of cleaning.

Дл  повторного использовани  части белоксв зьшающего реагента и получени  более чистой белковой массы провод т частичное разделение комплекса белка с белоксв зьшающим реагентом . Дл  этого последний заливают 2-3-кратным объемом воды. Уменьшение объема добавл емой воды затрудн ет процесс - масса становитс  слишком густой, плохо перемешиваетс , нагрев неравномерен. Увеличение объема воды тоже нежелательно, так как содержание белоксв зывающего реагента в жидкой фазе слишком мало. Полученную смесь нагревают до 60-80 при перемешивании. Перемешивание и нагрев интенсифицирует процесс. При нагреве ниже 60 С воздействие температуры менее значительно. Нагрев вьшзе 30 С повышает энергетические затраты при незначительном повышении эффективности процесса. По достижении указанной температуры смесь выдерживают при непрерьшном перемешивании в течении 40-60 мин. По экспериментальным данным температурный интервал достаточен дл  эффективного разделени  смеси.To reuse a portion of the protein in the reagent and obtain a cleaner protein mass, a partial separation of the protein complex with the protein in the reagent is carried out. To do this, the latter is poured 2-3 times the volume of water. Decreasing the amount of added water makes the process difficult - the mass becomes too thick, it does not mix well, the heating is uneven. An increase in the volume of water is also undesirable, since the content of protein-binding reagent in the liquid phase is too small. The resulting mixture is heated to 60-80 with stirring. Stirring and heating intensifies the process. When heated below 60 ° C, the effect of temperature is less significant. Heating above 30 ° C increases energy costs with a slight increase in process efficiency. Upon reaching the specified temperature, the mixture is kept under continuous stirring for 40-60 minutes. According to experimental data, the temperature range is sufficient for effective separation of the mixture.

При протекании описанного процесс соединени  белка с белоксв зьшающимDuring the process described, the process of combining protein with protein

4П584P58

реагентом менее прочно св занные соединени  распадаютс  и комплексообра- зователь переходит в раствор.With a reagent, the less strongly bound compounds disintegrate and the complexing agent goes into solution.

Водный экстракт белоксв зывающегоAqueous protein extract extract

реагента используют повторно дл  промывки следующей партии белковой массы. Экстракт обогащаетс  белок- св зывающим реагетом. Оптимальное количество такого экстракта дл  выделени  белков также определ ют предварительной пробой.the reagent is reused to wash the next batch of protein mass. The extract is enriched with a protein binding reagent. The optimal amount of such an extract for protein isolation is also determined by preliminary sample.

Эта операци  позвол ет экономить 10-15% молокосвертывающего реагента. Содержание белоксв зьшающего ре5 агента в белковой массе снижаетс . Смешивание белковой массы, вьщелен- ной с помощью реагента и промытой с белковой массой, выделенной тепловой обработкой, позвол ет получитьThis operation saves 10-15% of the milk-clotting reagent. The content of protein containing agent P5 in the protein mass decreases. Mixing the protein mass, separated with the help of the reagent and washed with the protein mass, separated by heat treatment, allows to obtain

Q продукт с незначительным количеством добавл е &1х веществ.Q product with a small amount of added & 1x substances.

Снижение времени при отделении белков объ сн етс  уменьшением центри- фугиру.емой сыворотки и присутствиемThe reduction in time during protein separation is explained by a decrease in centrifugal serum and the presence of

5 в сыворотке легкоотдел емых крупных частиц. Так, при очистке 5000 л сы- воротки и использовании сепаратора производительностью 5000 л/ч по предлагае- . мому способу требуетс  1 5-25 мин,а в прототипе 60 мин.5 in the serum of easily separated large particles. So, when cleaning 5,000 liters of whey and using a separator with a capacity of 5,000 l / h on offer. My method requires 1-5-25 minutes, and in the prototype 60 minutes.

Следует отметить, что врем  сгущени  не учитываетс  в данном сравнении , так как сьшоротку, очищенную по прототипу, в дальнейшем необходимо сгущать дл  повьшени  стойкости. Кроме того, при производстве некоторых продуктов, например молочного сахара, сгущение об зательно.It should be noted that the thickening time is not taken into account in this comparison, since the short, cleared by the prototype, must be further condensed in order to increase durability. In addition, for the production of certain products, such as milk sugar, thickening is necessary.

Таким образом, обща  экономи  времени при использовании предлагаемого способа в сравнении с прототипом составл ет 35-65 мин.Thus, the total time savings when using the proposed method in comparison with the prototype is 35-65 minutes.

Пример 1. Натуральную обезжиренную творожную сыворотку (содержание общего азота 0,11%, кислотность 70 Т) в количестве 72 кг нагревают до 93°С и выдерживают при этой температуре 23 мин. Хлопь  белков отдел ют центрифугированием. Получают 785 г белковой массы (содержание сухих веществ 20%) и 71215 г очищенной сьгооротки (содержание общего азота 0,08%).Example 1. Natural low-fat cottage cheese whey (total nitrogen content 0.11%, acidity 70 T) in an amount of 72 kg is heated to 93 ° C and kept at this temperature for 23 minutes. Flakes of proteins are separated by centrifugation. Get 785 g of protein mass (dry matter content of 20%) and 71215 g of purified sigorotki (total nitrogen content of 0.08%).

Очищенную сыворотк; сгущают до 5 концентрации 32% сухих веществ и получают 13493 г концентрата с содержанием общего азота 0,43%, кислотностью 290°Т.Purified whey; concentrated to 5 concentrations of 32% of dry substances and receive 13493 g of concentrate with a total nitrogen content of 0.43%, acidity 290 ° T.

00

5five

00

$ $

в семь градуированных центрифужных пробирок объемом 10 мл внос т соответственно 0,01; 0,02;0,03; 0,04; 0,05; 0,06; 0,07 г танина и доливают до метки 10 мл сгуп1енной сывороткой. Содержимое пробирок перемешивают . После-.этого центрифугируют при 2500 об/мин в течение 15 мин. Наход т, что оптимальное количество реагента 0,04 г. По расчету определ ют , что дл  очистки имеющегос  коли- чества сгущенной сыворотки, т.е. 13493 г, требуетс  54 г танина. Данное количество реагента раствор ют в небольшом количестве воды, внос т в сгущенную сьшоротку, тщатехсьно перемешивают и выдерживают в течение 60 мин. Белковую массу отдел ют центрифугированием . Получают 2155 г белковой массы (содержание сухих веществ около 20%) и 11338 г очищенного концентрата с содержанием общего азота О,15%.0.01, respectively, are added to seven graduated 10 ml centrifuge tubes; 0.02; 0.03; 0.04; 0.05; 0.06; 0.07 g of tannin and topped up to the mark with 10 ml of concentrated serum. The contents of the tubes are mixed. After this, it is centrifuged at 2500 rpm for 15 minutes. It is found that the optimal amount of the reagent is 0.04 g. According to the calculation, it is determined that to clean the available amount of the condensed whey, i.e. 13493 g, requires 54 g of tannin. This amount of reagent is dissolved in a small amount of water, added to a condensed short, vigorously stirred and incubated for 60 minutes. The protein mass is separated by centrifugation. Get 2155 g of protein mass (dry matter content of about 20%) and 11338 g of purified concentrate with a total nitrogen content of O, 15%.

Белковую массу заливают водой в количестве 4500 г. Нагревают при перемешивании до 70 С, выдерживают при непрерывном перемешивании в течение 60 мин и отдел ют жидкую фазу.The protein mass is poured with water in the amount of 4500 g. Heated with stirring to 70 ° C, kept under continuous stirring for 60 minutes, and the liquid phase is separated.

Пример 2. Получают сгущенную сыворотку по примеру 1, Готов т водный экстракт отходов чайного производства (грубьй чайный лист, чайные сметки) из расчета 30 г чайных отходов на 100 г воды. Нагревают до 85°С и выдерживают 30 мин. В шесть градуированных пробирок внос т 0,5; 1,0; 1,5; 2,0; 2,5; 3,0 мл экстракта и доливают до метки сгущенной сывороткой . Определ ют оптимальное количество (1,0 мл). Смешивают 13493 г сгущенной сыворотки с 1350 г экстрак та, перемешивают и выдерживают 60 мин. Белковую массу отдел ют цент рифугированием. Получают 1735 г белковой массы и 13108 г очищенного концентрата (29% сухих веществ) с содержанием общего азота 0,27%. Далее процесс ведут по примеру 1.Example 2. A condensed whey is prepared as in Example 1. An aqueous extract of tea production waste (coarse tea leaf, tea estimates) is prepared at the rate of 30 g tea waste per 100 g water. Heated to 85 ° C and incubated for 30 minutes 0.5 graded tubes are added to six graduated tubes; 1.0; 1.5; 2.0; 2.5; 3.0 ml of the extract and topped up with condensed whey. The optimum amount (1.0 ml) is determined. 13493 g of condensed whey are mixed with 1350 g of extract, mixed, and incubated for 60 minutes. The protein mass is separated by centrifugation. Get 1735 g of protein mass and 13108 g of purified concentrate (29% solids) with a total nitrogen content of 0.27%. Next, the process is carried out according to example 1.

Пример 3. Получают сгущен- нз ю сьшоротку по примеру 1 . В п ть пробирок добавл ют соответственно 0,01; 0,02; 0,03; 0,04; 0,05 г пер- манганата кали . Наход т оптимальное количество реагента - 0,03 г, К сгущенной сыворотке добавл ют 40,5 г перманганата кали . Далее процесс ведут по 1 . Получают 1630 г белковой массы и 11863 гExample 3. Get condensed nz y short of example 1. Into five tubes, 0.01 are added; 0.02; 0.03; 0.04; 0.05 g potassium permanganate. The optimal amount of the reagent was found - 0.03 g. 40.5 g of potassium permanganate was added to the condensed whey. Next, the process is carried out on 1. Get 1630 g of protein mass and 11863 g

2525

14058Ь14058b

концентрата с содержанием общего азота 0,31%.concentrate with a total nitrogen content of 0.31%.

Промывную воду повторно не используют из-за низкой стоимости реаген- 5 та. Попадание промывных: вод с пер- iaнгaнaтoм кали  способствует снижению БПК (биологической потребности кислорода) сточных вод.Wash water is not reused because of the low cost of the reagent. Wash ingress: water with potassium perangent makes it possible to reduce BOD (biological oxygen demand) wastewater.

Пример 4. Творожную сыворотку с показател ми по примеру 1 сгущают до концентрации 35%, нагревают до 93 С, выдерживают 30 мин и отдел ют осадок. Определ ют оптимальное ко 5 личество танина и добавл ют в сгущенную сыворотку. Далее процесс ведут по примеру 1. Получают белковую массу и очищенную сыворотку примерно в таком же количестве и такого же соста- ва, как в примере 1. Example 4. Curd whey with the indicators of Example 1 is concentrated to a concentration of 35%, heated to 93 ° C, held for 30 minutes and the precipitate is separated. The optimum amount of tannin is determined and added to the condensed whey. Next, the process is carried out according to Example 1. A protein mass and purified whey are obtained in approximately the same amount and composition as in Example 1.

Пример5. В сгущенную очищенную нагреванием сыворотку по примеру 4 добавл ют оптимальное количество чайного экстракта. После обработки получают продукты, количественно и по составу примерно соответствующие получе кным по примеру 2.Example5. An optimal amount of tea extract is added to the condensed heat-purified whey of example 4. After processing, products are obtained that are quantitatively and in composition approximately corresponding to those obtained in Example 2.

Пример 6. В сгущенную очищенную нагреванием сыворотку поExample 6. Condensed purified by heating the serum

30 примеру 4 добавл ют оптимальное количество перманганата кали . После обработки получают продукты, количественно и качественно примерно соответствующие таковым по-примеру 3.In Example 4, the optimum amount of potassium permanganate was added. After processing, products are obtained that are quantitatively and qualitatively similar to those of example 3.

35 Пример 7. Натуральную обезжиренную подсырную сыворотку (содержание общего азота 0,12%, кислотность 20 Т) в количестве 72 кг нагревают по примеру 1. Получают 450 г35 Example 7. Natural defatted cheese whey (total nitrogen content 0.12%, acidity 20 T) in an amount of 72 kg is heated as in Example 1. 450 g are obtained.

40 белковой массы и 71540 г очищенной сыворотки (содержание общего азота 0,095%). Очищенн-ую сыворотку сгущают до концентрации 32% сухих веществ и получают 13500 г концентрата с со45 держанием общего азота 0,5%, кислотностью 109. Предварительной пробой аналогично примеру 1 определ ют оптимальное количество танина - 0,05 г. Далее процесс ведут аналогич50 но примеру 1 и получают продукты, примерно соответствующие таковым по примеру 1.40 protein mass and 71540 g of purified whey (total nitrogen content of 0.095%). Purified serum is concentrated to a concentration of 32% of dry substances and 13,500 g of concentrate are obtained with a total nitrogen content of 0.5% and an acidity of 109. Preliminary breakdown as in Example 1 determines the optimal amount of tannin - 0.05 g. example 1 and receive products approximately corresponding to those in example 1.

П р.и м е р 8. Натуральную обезжиренную подсырную сьгооротку с пока55 зател ми по примеру 7 сгущают доExample 8: A natural skimmed cheese pan with 55 glasses in example 7 is condensed to

32% сухих вещств. Нагревают до 93 С, выдерживают 30 мин и отдел ют осадок.. Далее процесс ведут по примеру 7.32% of dry things. The mixture is heated to 93 ° C, held for 30 minutes and the precipitate is separated. Next, the process is carried out according to example 7.

Claims (2)

1. СПОСОБ ВЫДЕЛЕНИЯ БЕЛКОВЫХ ВЕЩЕСТВ ИЗ МОЛОЧНОЙ СЫВОРОТКИ, предусматривающий нагревание молочной сыворотки, выдержку, отделение осадка, внесение белоксвязывающего реагента, выдержку, отделение белкового осадка, отличающийся тем, что, с целью снижения расхода белоксвязывающего реагента и ускорения процесса, перед внесением белоксвязывающего реагента молочную сыво ротку сгущают до содержания сухих веществ 30-60%, выдерживают 50 60 мин, а после отделения белкового осадка последний заливают водой в соотношении 1:2 - 1:3, нагревают до 60-80 С и выдерживают при перемешивании 40—60 мин с последующим отделением жидкой фазы.1. METHOD FOR ISOLATING PROTEIN SUBSTANCES FROM MILK SERUM, which includes heating whey, aging, separating sediment, introducing protein binding reagent, aging, separation of protein precipitate, characterized in that, in order to reduce the consumption of protein binding reagent and speeding up the process, before introducing protein binder serum is thickened to a solids content of 30-60%, kept for 50-60 minutes, and after separation of the protein precipitate, the latter is poured with water in a ratio of 1: 2 - 1: 3, heated to 60-80 C and ivayut 40-60 minutes with stirring followed by separation of the liquid phase. 2. Способ по п. 1, отличающийся тем, что в качестве молокосвертывающего реагента используют отходы чайного производства или перманганат калия, или танин.2. The method according to p. 1, characterized in that as a milk-clotting reagent use waste tea production or potassium permanganate, or tannin. >>
SU843697426A 1984-02-06 1984-02-06 Method of extracting protein-containing substances from whey SU1214058A1 (en)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SU843697426A SU1214058A1 (en) 1984-02-06 1984-02-06 Method of extracting protein-containing substances from whey

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SU843697426A SU1214058A1 (en) 1984-02-06 1984-02-06 Method of extracting protein-containing substances from whey

Publications (1)

Publication Number Publication Date
SU1214058A1 true SU1214058A1 (en) 1986-02-28

Family

ID=21102324

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
SU843697426A SU1214058A1 (en) 1984-02-06 1984-02-06 Method of extracting protein-containing substances from whey

Country Status (1)

Country Link
SU (1) SU1214058A1 (en)

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
Авторское свидетельство СССР № 908305, кл. А 23 С:21/00, 1982. *

Similar Documents

Publication Publication Date Title
EP0226035B1 (en) A process for the specific separation of lactose from milk
AU616411B2 (en) Whey protein fractions
McMeekin Serum albumin. I. The preparation and properties of crystalline horse serum albumin of constant solubility
Yaguchi et al. Chromatography of milk proteins on anion-exchange cellulose
CA2111668A1 (en) Process for the recovery of .alpha.-lactalbumin and .beta.-lactoglobulin from a whey protein product
Zittle et al. The fat-globule membrane of milk: Alkaline phosphatase and xanthine oxidase in skimmilk and cream
JPH0131865B2 (en)
NZ285373A (en) Process of separating milk clotting enzymes such as aspartic endopeptidases, and liquid and powder rennet compositions
SU1214058A1 (en) Method of extracting protein-containing substances from whey
Svedberg et al. The molecular weight of casein. II
JPH09291094A (en) Production of composition containing high content of ganglioside
JP3759984B2 (en) Purification of component 3 of milk proteose peptone
US4957751A (en) Method of producing rennet cheese from raw milk
IE62869B1 (en) Method of dephospholipidation of whey
US6265555B1 (en) Method of manufacturing compositions with high ganglioside content
US3730684A (en) Thyroxine determination method employing the competitive protein binding technique
CN108676784B (en) Method for purifying lactoperoxidase in cow's milk
SU1692505A1 (en) Method of casein isolation from skim milk
SU611595A3 (en) Method of simultaneous preparation of protease and heparin inhibitor
CN1137528A (en) Production process for modified low temp. ethanolic human serum albumin
US5436014A (en) Removing lipids from cheese whey using chitosan
CHEN Clarification of Cheese Whey by Aqueous Two‐Phase Systems
CN114702565B (en) Method for purifying vimentin
Pyne 265. On the use of various sera for the determination of the soluble calcium and phosphorus of milk
Morr et al. Sephadex equilibrium-diffusion technique for fractionating whey and skimmilk systems