RU2460790C2 - Способ иммобилизации l-фенилаланин-аммоний-лиазы на магнитных наночастицах - Google Patents

Способ иммобилизации l-фенилаланин-аммоний-лиазы на магнитных наночастицах Download PDF

Info

Publication number
RU2460790C2
RU2460790C2 RU2010127878/10A RU2010127878A RU2460790C2 RU 2460790 C2 RU2460790 C2 RU 2460790C2 RU 2010127878/10 A RU2010127878/10 A RU 2010127878/10A RU 2010127878 A RU2010127878 A RU 2010127878A RU 2460790 C2 RU2460790 C2 RU 2460790C2
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
nanoparticles
phenylalanine
ammonium
immobilized
lyase
Prior art date
Application number
RU2010127878/10A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2010127878A (ru
Inventor
Ольга Олеговна Бабич (RU)
Ольга Олеговна Бабич
Любовь Сергеевна Солдатова (RU)
Любовь Сергеевна Солдатова
Александр Юрьевич Просеков (RU)
Александр Юрьевич Просеков
Original Assignee
Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Кемеровский технологический институт пищевой промышленности"
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Кемеровский технологический институт пищевой промышленности" filed Critical Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Кемеровский технологический институт пищевой промышленности"
Priority to RU2010127878/10A priority Critical patent/RU2460790C2/ru
Publication of RU2010127878A publication Critical patent/RU2010127878A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2460790C2 publication Critical patent/RU2460790C2/ru

Links

Landscapes

  • Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)

Abstract

Изобретение относится к биохимии. Предложен способ иммобилизации L-фенилаланин-аммоний-лиазы на магнитных наночастицах оксидов металлов в присутствии конденсирующего агента 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида. Способ позволяет повысить удельную активность L-фенилаланин-аммоний-лиазы и сохранить от 64% до 75% ее активности. 6 табл., 3 пр.

Description

Изобретение относится к биотехнологии, а именно к способу иммобилизации на поверхностно-модифицированных магнитных наночастицах фермента L-фенилаланин-аммоний-лиазы, осуществляющего биотрансформацию L-фенилаланина до аммиака и транс-циннамовой кислоты. Изобретение может быть использовано в качестве терапевтических композиций, а также для создания специализированных продуктов питания для больных фенилкетонурией.
Иммобилизованные ферменты обладают рядом очевидных преимуществ перед нативными: легкость отделения гетерогенного биокатализатора от реакционной среды; непрерывность проведения ферментативного процесса с возможностью регулирования скорости катализируемой реакции и выхода продукта; направленное изменение свойств фермента (специфичность, зависимость каталитической активности от рН и других параметров среды, стабильность к денатурирующим воздействиям); возможность регулирования каталитической активности иммобилизованных ферментов путем изменения свойств носителя.
В данной области предложено множество технических решений, среди которых наибольшее распространение получили химические способы иммобилизации ферментных препаратов, суть которых заключается в ковалентном связывании биомолекул с инертным носителем, модифицированным реакционно-способными функциональными группами (амино-, азидо-, карбоксильные, гидроксильные и др.). Однако в большинстве своем эти способы иммобилизации имеют ряд недостатков, а именно использование дорогостоящих материалов и реактивов для иммобилизации, трудоемкость и многостадийность методик.
Известен способ иммобилизации (см. пат. US №WO 2009120916 (A1), МПК С08K 3/08, заявл. 28.03.2008, опубл. 10.01.2009) биообъектов на поликарбонатных нанокомпозитах, представляющих собой металлические наночастицы, покрытые слоем поликарбоната полимеризацией в реакционной смеси. В данном случае поликарбонатные нанокомпозиты получают из смеси дигидроксисоединений, активированного карбоната, металлического прекурсора и растворителя. Затем реакционная смесь подвергается полимеризации с образованием поликарбонатного нанокомпозита, представляющего собой поликарбонатную матрицу с распределенными частицами металла. В качестве прекурсоров при этом используют оксиды таких металлов, как золото, платина, палладий, кобальт, железо, никель, магний. Данный способ иммобилизации отличается такими недостатками, как использование дорогостоящих металлов и невысокая удельная активность полученных препаратов.
Также известно изобретение (см. пат. IT №WО 2009040843 (А2), МПК А61K 47/48, заявл. 04.08.2008, опубл. 02.04.2009), описывающее способ получения неорганических микро- и наночастиц оксидов металлов с регулируемой пористостью, используемых в качестве носителей для биомолекул. Данное техническое решение описывает неорганические мицеллярные композиты, функционализированные с использованием различных реагентов с помощью процесса графт-сополимеризации. Данное техническое решение имеет следующие недостатки: многостадийность процесса и невысокая стабильность препаратов.
Известен также способ полимеризационной иммобилизации биологических макромолекул (см. пат. РФ №RU 2216547 (С2), заявл. 16.10.2001, опубл. 20.11.2003), описывающий композит для присоединения олигонуклеотидов, белков и нуклеиновых кислот, структура которых включает активные функциональные группы: - амино, сульфгидрильные и т.д. В качестве мономеров в данном техническом решении используются такие соединения, как акриламид, метакриламид, 2-гидроксиэтилэтилметакрилат или производные акриловой, метакриловой, коричной, кретоновой и других ненасыщенных кислот. Недостатки данного изобретения следующие: использование токсических соединений и узкий диапазон оптимальных условий функционирования: рН и температура.
Наиболее близким к заявляемому изобретению - прототипом - является техническое решение (см. пат.US №ЕР 0230649 (А1), МПК C12N 11/10, заявл. 23.12.1986, опубл. 05.08.1987), заключающееся в иммобилизации L-фенилаланин-аммоний-лиазы путем добавления полиамина, хитозана и многофункциональных соединений, содержащих аминогруппы, таких как глутаровый альдегид. Примеры полиаминов, используемых в данном изобретении, включают полиэтилендиамин, полиэтиленимин, полидиэтилентриамин, политриэтилентетрамин, полипентаэтиленгексамин или полигексаметилендиамин. В данном случае глутаровый альдегид выполняет функцию конденсирующего агента, посредством которого происходит образование ковалентной связи между функциональными группами фермента и носителя.
Основными недостатками данного технического решения следует считать относительно низкую удельную активность иммобилизованного препарата и узкий диапазон условий функционирования.
Задачей технического решения является повышение удельной активности и стабильности иммобилизованного препарата L-фенилаланин-аммоний-лиазы за счет химического взаимодействия реакционно-способных функциональных групп молекулы фермента с поверхностью магнитных наночастиц, что открывает перспективы многократного использования биокатализатора в технологическом процессе и непрерывного проведения ферментативного процесса с возможностью регулирования скорости катализируемой реакции и выхода продукта. Данные характеристики иммобилизованных препаратов позволят снизить их себестоимость. Использование магнитных наночастиц в получении иммобилизованных ферментных препаратов является перспективным в связи с тем фактом, что они обладают развитой активной поверхностью и высокой сорбционной емкостью, а также способны приближаться к биообъекту и связываться с ним вследствие размеров, сопоставимых с размерами клеток, вирусов, белков, ДНК. Проведенный поиск показал, что в источниках информации отсутствуют технические решения, связанные со всей совокупностью отличительных признаков, изложенных в изобретении.
Технический результат достигается за счет использования в качестве носителя для иммобилизации магнитных наночастиц, представляющих собой оксиды металлов. Выбор в качестве наночастиц оксидов металлов обусловлен их широким распространением и невысокой стоимостью. Данная техническая задача реализуется за счет модификации поверхности магнитных наночастиц функциональными группами с последующим ковалентным присоединением фермента L-фенилаланин-аммоний-лиазы в присутствии конденсирующего агента 1-этил-3-(3-диметиламинопропил) карбодиимида.
Способ получения поверхностно-модифицированных магнитных наночастиц для иммобилизации биологических веществ включает выполнение следующих операций. На первом этапе осуществляется получение магнитных наночастиц, содержащих на поверхности электрофильные сложноэфирные группы, путем взаимодействия полиметилметакрилата, соответствующего хлорида металла и диэтиленгликоля. Вторая стадия заключается в формировании на поверхности наночастиц слоя аминопропилтриэтоксисисилана за счет протекания реакции аминолиза электрофильных фрагментов носителя. Полученные наночастицы служат для последующей иммобилизации ферментов с использованием 1-этил-3-(3-диметиламинопропил) карбодиимида.
Изобретение иллюстрируется следующими примерами конкретного выполнения.
Пример 1
Готовят смесь полиметилметакрилата, хлорида железа (III) и диэтиленгликоля, нагревают при перемешивании до 220°С. Затем к смеси добавляют раствор гидроксида натрия в диэтиленгликоле. Через несколько минут образуются наночастицы Fе3O4 с поверхностными сложноэфирными группами, которые отделяют центрифугированием. Образующиеся магнитные наночастицы пригодны для иммобилизации биологических веществ посредством конденсирующего агента.
На второй стадии получения ферментного препарата на поверхности наночастиц Fе3O4 формируют слой аминопропилтриэтоксисилана за счет протекания реакции аминолиза электрофильных фрагментов носителя. Важно избегать присутствия воды в системе на этой стадии, поскольку ее наличие приводит к гидролизу аминопропилтриэтоксисилана и образованию олигомерных силанов. Поэтому в отдельной камере объемом 30 см3 наночастицы Fе3O4 (1,0 мг) покрывают газообразным 3-аминопропилтриэтоксисиланом (1 см3) при атмосферном давлении и температуре 70°С в течение 30 минут. После остывания образец обрабатывают этиловым спиртом три раза по 5 см3 и высушивают на воздухе. Далее наночастицы Fе3O4 (1,0 мг) обрабатывают 0,5%-ным раствором 3-аминопропилтриэтоксисилана (растворитель - смесь этанол: вода 1:1) в течение одного часа при температуре 50°С. На этом этапе происходит совместная поликонденсация силана с триалкоксисилановыми группами. По окончании процесса модификации наночастицы Fе3O4 несколько раз промывают растворителем вода - этиловый спирт (1:1) и готовят суспензию наночастиц Fе3O4 с концентрацией 5 мг/см3 в 0,1М фосфатном буфере (рН 7,8).
Далее 200 мкл полученной суспензии инкубируют с 200 мкл 100 мМ 1-этил-3-(3-диметиламинопропил) карбодиимида в 0,1М фосфатном буфере в течение трех часов при непрерывном перемешивании при комнатной температуре. По окончании инкубации суспензию промывают три раза 0,025М фосфатным буфером и готовят суспензию в 500 мкл 0,1М фосфатного буфера. На следующей стадии смешивают 20 мкл L-фенилаланин-аммоний-лиазы с 500 мкл 0,1М фосфатного буфера и инкубируют полученный раствор с 500 мкл суспензии наночастиц Fе3О4 в 0,1М фосфатном буфере при температуре 30°С в течение двух часов. По окончании иммобилизации наночастицы Fе3O4 промывают 0,025М фосфатным буферным раствором до исчезновения активности в промывных водах. Полученный иммобилизованный препарат хранится в виде суспензии наночастиц с ковалентно связанным ферментом в 1000 мкл 0,1М фосфатного буфера. Физико-химические характеристики L-фенилаланин-аммоний-лиазы, иммобилизованной на наночастицах Fе3O4, представлены в табл.1. В качестве контроля в данном случае используют L-фенилаланин-аммоний-лиазу, иммобилизованную на немодифицированных наночастицах Fе3O4 адсорбционным способом.
В табл.2 представлены данные, полученные при исследовании стабильности иммобилизованной на наночастицах Fе3O4 L-фенилаланин-аммоний-лиазы, по сравнению с контролем при хранении. Из табл.2 следует, что иммобилизация L-фенилаланин-аммоний-лиазы на наночастицах Fе3O4 приводит к стабилизации фермента. Так, по истечении 30 суток хранения иммобилизованная на наночастицах Fе3O4 L-фенилаланин-аммоний-лиаза сохраняет 65,5% активности, в то время как в контрольном опыте сохраняется 32,9% активности.
Таблица 1
Физико-химические параметры иммобилизованной L-фенилаланин-аммоний-лиазы
Способ иммобилизации Удельная активность фермента, ед./мг белка Удельная активность фермента, % от нативного Оптимум рН Температурный оптимум, °С
Иммобилизация на модифицированных наночастицах Fе3O4 0,53 60,9 7,5-9,0 30±3
Контрольный опыт 0,33 37,9 8,0-9,0 30±1
Таблица 2
Стабильность при хранении L-фенилаланин-аммоний-лиазы, иммобилизованной на наночастицах Fе3О4, по сравнению с контролем
Продолжительность хранения, сутки Остаточная активность фермента, %
L-фенилаланин-аммоний-лиаза, иммобилизованная на наночастицах Fе3O4 Контрольный опыт
5 98,0 91,5
10 95,6 85,0
15 82,4 69,8
20 77,6 57,0
25 72,0 40,5
30 65,5 32,9
Пример 2
Смесь полиметилметакрилата, хлорида никеля и диэтиленгликоля тщательно перемешивают и нагревают до 180°С. К реакционной смеси добавляют раствор гидроксида натрия в диэтиленгликоле. Образующиеся через несколько минут наночастицы NiO с поверхностными сложноэфирными группами отделяют центрифугированием. Следующей стадией получения ферментного препарата является формирование слоя аминопропилтриэтоксисилана за счет протекания реакции аминолиза электрофильных фрагментов носителя. Для этого в отдельной камере объемом 50 см3 наночастицы NiO (5,0 мг) покрывают газообразным 3-аминопропилтриэтоксисиланом (2 см3) при атмосферном давлении и температуре 80°С в течение 20 минут. После остывания образец обрабатывают этиловым спиртом три раза по 5 см3 и высушивают на воздухе. Далее наночастицы NiO (1,0 мг) обрабатывают 0,5%-ным раствором 3-аминопропилтриэтоксисилана (растворитель - смесь этанол: вода 1:1) в течение одного часа при температуре 70°С. На этом этапе происходит совместная поликонденсация силана с триалкоксисилановыми группами. По окончании процесса модификации наночастицы NiO несколько раз промывают растворителем вода - этиловый спирт (1:1) и готовят суспензию наночастиц NiO с концентрацией 5 мг/см3 в 0,1М фосфатном буфере (рН 7,8).
Последующая иммобилизация L-фенилаланин-аммоний-лиазы на наночастицы NiO посредством конденсирующего агента 1-этил-3-(3-диметиламинопропил) карбодиимида осуществляется аналогично примеру 1. Физико-химические характеристики L-фенилаланин-аммоний-лиазы, иммобилизованной на наночастицах NiO, по сравнению с контролем представлены в табл.3.
В табл.4 представлены данные, полученные при исследовании стабильности иммобилизованной на наночастицах NiO L-фенилаланин-аммоний-лиазы, по сравнению с контролем при хранении. Результаты, представленные в табл.4, свидетельствуют о том, что иммобилизация L-фенилаланин-аммоний-лиазы на наночастицах NiO приводит к стабилизации фермента. Так, по истечении 30 суток хранения иммобилизованная на наночастицах NiO L-фенилаланин-аммоний-лиаза сохраняет 64,4% активности, в то время как в контрольном опыте сохраняется 32,9% активности.
Таблица 3
Физико-химические параметры иммобилизованной L-фенилаланин-аммоний-лиазы
Способ иммобилизации Удельная активность фермента, ед./мг белка Удельная активность фермента, % от нативного Оптимум рН Температурный оптимум, °С
Иммобилизация на модифицированных наночастицах NiO 0,65 74,7 7,3-9,2 30±4
Контрольный опыт 0,33 37,9 8,0-9,0 30±1
Таблица 4
Стабильность при хранении L-фенилаланин-аммоний-лиазы, иммобилизованной на наночастицах NiO, по сравнению с контролем
Продолжительность хранения, сутки Остаточная активность фермента, %
L-фенилаланин-аммоний-лиаза, иммобилизованная на наночастицах NiO Контрольный опыт
5 95,0 91,5
10 93,2 85,0
15 80,1 69,8
20 74,0 57,0
25 69,5 40,5
30 64,4 32,9
Пример 3
Для получения поверхностно-модифицированных наночастиц ТiO2 готовят смесь хлорида титана (IV), полиметилметакрилата и диэтиленгликоля, после чего нагревают ее при перемешевании до 220°С. Затем к реакционной смеси добавляют гидроксид натрия в диэтиленгликоле. Через несколько минут образуются наночастицы ТiO2, которые отделяют центрифугированием. Следующий этап - образование слоя аминопропилтриэтоксисилана за счет протекания реакции аминолиза электрофильных фрагментов носителя. Для этого в отдельной камере объемом 10 см3 наночастицы TiO2 (1,0 мг) покрывают газообразным 3-аминопропилтриэтоксисиланом (1 см3) при атмосферном давлении и температуре 100°С в течение 60 минут. После остывания образец обрабатывают этиловым спиртом три раза по 5 см3 и высушивают на воздухе. Далее частицы ТiO2 (1,0 мг) обрабатывают 0,5%-ным раствором 3-аминопропилтриэтоксисилана (растворитель - смесь этанол: вода 1:1) в течение двух часов при температуре 90°С. На этом этапе происходит совместная поликонденсация силана с триалкоксисилановыми группами. По окончании процесса модификации наночастицы ТiO2 несколько раз промывают растворителем вода - этиловый спирт (1:1) и готовят суспензию наночастиц с концентрацией 5 мг/см3 в 0,1М фосфатном буфере (рН 7,8).
Иммобилизацию L-фенилаланин-аммоний-лиазы на наночастицы ТiO2 посредством конденсирующего агента 1-этил-3-(3-диметиламинопропил) карбодиимида осуществляют аналогично примеру 1. Физико-химические характеристики L-фенилаланин-аммоний-лиазы, иммобилизованной на наночастицах ТiO2, по сравнению с контролем представлены в табл.5.
В табл.6 представлены данные, полученные при исследовании стабильности иммобилизованной на наночастицах TiO2 L-фенилаланин-аммоний-лиазы, по сравнению с контролем при хранении. Результаты, представленные в табл.6, свидетельствуют о том, что иммобилизация L-фенилаланин-аммоний-лиазы на наночастицах ТiO2 приводит к стабилизации фермента. Так, по истечении 30 суток хранения иммобилизованная на наночастицах ТiO2 L-фенилаланин-аммоний-лиаза сохраняет 75,0% активности, в то время как в контрольном опыте сохраняется 32,9% активности.
Таблица 5
Физико-химические параметры иммобилизованной L-фенилаланин-аммоний-лиазы
Способ иммобилизации Удельная активность фермента, ед./мг белка Удельная активность фермента, % от нативного Оптимум рН Температурный оптимум, °С
Иммобилизация на модифицированных наночастицах ТiO2 0,71 81,6 7,4-9,1 30±4
Контрольный опыт 0,33 37,9 8,0-9,0 30±1
Таблица 6
Стабильность при хранении L-фенилаланин-аммоний-лиазы, иммобилизованной на наночастицах TiO2, по сравнению с контролем
Продолжительность хранения, сутки Остаточная активность, %
L-фенилаланин-аммоний-лиаза, иммобилизованная на наночастицах ТiO2 Контрольный опыт
5 98,7 91,5
10 97,2 85,0
15 90,3 69,8
20 85,4 57,0
25 81,5 40,5
30 75,0 32,9
Таким образом, иммобилизация L-фенилаланин-аммоний-лиазы на поверхностно-модифицированных наночастицах оксидов металлов открывает перспективу модуляции каталитических свойств фермента. Данное изобретение обладает рядом преимуществ перед прототипом:
- возможность использования в качестве инертного носителя магнитных наночастиц, имеющих ряд преимуществ перед макрообъектами;
- повышение удельной активности и стабильности иммобилизованных препаратов;
- оптимизация условий функционирования иммобилизованных препаратов;
- упрощение и удешевление технологии получения иммобилизованных препаратов.
Стабилизирующее действие наночастиц оксидов металлов на L-фенилаланин-аммоний-лиазу, очевидно, обусловлено конформационными изменениями в молекуле белка в результате его взаимодействия с наноразмерными объектами. Каталитические свойства полученного иммобилизованного препарата L-фенилаланин-аммоний-лиазы позволяют широко использовать его в биотехнологии.

Claims (1)

  1. Способ иммобилизации L-фенилаланин-аммоний-лиазы на магнитных наночастицах, заключающийся в ковалентном связывании молекул фермента с поверхностью носителя посредством конденсирующего агента, отличающийся тем, что в качестве носителя для иммобилизации выступают наночастицы оксидов металлов, а в качестве конденсирующего агента используют 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимид.
RU2010127878/10A 2010-07-06 2010-07-06 Способ иммобилизации l-фенилаланин-аммоний-лиазы на магнитных наночастицах RU2460790C2 (ru)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
RU2010127878/10A RU2460790C2 (ru) 2010-07-06 2010-07-06 Способ иммобилизации l-фенилаланин-аммоний-лиазы на магнитных наночастицах

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
RU2010127878/10A RU2460790C2 (ru) 2010-07-06 2010-07-06 Способ иммобилизации l-фенилаланин-аммоний-лиазы на магнитных наночастицах

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2010127878A RU2010127878A (ru) 2012-01-20
RU2460790C2 true RU2460790C2 (ru) 2012-09-10

Family

ID=45785054

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2010127878/10A RU2460790C2 (ru) 2010-07-06 2010-07-06 Способ иммобилизации l-фенилаланин-аммоний-лиазы на магнитных наночастицах

Country Status (1)

Country Link
RU (1) RU2460790C2 (ru)

Cited By (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2551317C2 (ru) * 2013-04-10 2015-05-20 Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт высокомолекулярных соединений Российской академии наук Способ иммобилизации химотрипсина на наночастицах селена или серебра
RU2812044C1 (ru) * 2023-02-16 2024-01-22 федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего образования "Национальный исследовательский университет ИТМО" (Университет ИТМО) Способ иммобилизации фермента на пористом керамическом носителе на основе диоксида кремния

Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP0230649A1 (en) * 1986-01-02 1987-08-05 Miles Inc. Immobilization of phenylaline ammonia-lyase

Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP0230649A1 (en) * 1986-01-02 1987-08-05 Miles Inc. Immobilization of phenylaline ammonia-lyase

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
KOUASSI G.K. et all. Activity of glucose oxidase functionalized onto magnetic nanoparticles // BioMagnetic Research and Technology 2005, 3:1. Найдено в Интернет <URL:http://www.biomagres.com/content/3/1/1. SHIH-HUNG HUANG et all. Direct Binding and Characterization of lipase onto Magnetic Nanoparticles // Biotechnol. Prog. 2003, v.19, №3, pp.1096-1100. KOUASSI G. K. et all. Examination of Cholesterol oxidase attachment to magnetic nanoparticles// BioMagnetic Research and Technology 2005, 3:1. Найдено в Интернет <URL:http://www.biomagres.com/content/3/1/1. LIAO М-Н; CHEN D-H. Immobilization of yeast alcohol dehydrogenase on magnetic nanoparticles for improving its stability // Biotechnology Letters, v.23, №20, October 2001, pp.1723-1727(5). *

Cited By (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2551317C2 (ru) * 2013-04-10 2015-05-20 Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт высокомолекулярных соединений Российской академии наук Способ иммобилизации химотрипсина на наночастицах селена или серебра
RU2812044C1 (ru) * 2023-02-16 2024-01-22 федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего образования "Национальный исследовательский университет ИТМО" (Университет ИТМО) Способ иммобилизации фермента на пористом керамическом носителе на основе диоксида кремния

Also Published As

Publication number Publication date
RU2010127878A (ru) 2012-01-20

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Abdelhamid Biointerface between ZIF-8 and biomolecules and their applications
Smith et al. A comprehensive review of the covalent immobilization of biomolecules onto electrospun nanofibers
Thangaraj et al. Immobilization of lipases–a review. Part II: carrier materials
Tian et al. Recent development in the design of artificial enzymes through molecular imprinting technology
Cipolatti et al. Current status and trends in enzymatic nanoimmobilization
Gačanin et al. Biomedical applications of DNA‐based hydrogels
Zhou et al. Metal–organic framework in situ post-encapsulating DNA–enzyme composites on a magnetic carrier with high stability and reusability
T. sriwong et al. Recent advances in enzyme immobilization utilizing nanotechnology for biocatalysis
Homaei et al. Enzyme immobilization: an update
CN102630241B (zh) 中空微粒主体
CN102145279B (zh) 磁响应性极高吸附容量溶菌酶分子印迹纳米粒子制备方法
Esmaeilnejad-Ahranjani et al. Study of molecular conformation and activity-related properties of lipase immobilized onto core–shell structured polyacrylic acid-coated magnetic silica nanocomposite particles
Seenuvasan et al. Magnetic nanoparticles: a versatile carrier for enzymes in bio‐processing sectors
Wang et al. Immobilization of cellulase on polyamidoamine dendrimer-grafted silica
Wang et al. Advances in carrier-bound and carrier-free immobilized nanobiocatalysts
Wei et al. Highly selective entrapment of his-tagged enzymes on superparamagnetic zirconium-based MOFs with robust renewability to enhance pH and thermal stability
Ma et al. Microspheres and microcapsules in biotechnology: design, preparation and applications
Bayramoglu et al. Immobilisation of β-galactosidase onto double layered hydrophilic polymer coated magnetic nanoparticles: Preparation, characterisation and lactose hydrolysis
Khafaga et al. Green synthesis of biocatalysts based on nanocarriers promises an effective role in pharmaceutical and biomedical fields
Bayramoğlu et al. Immobilization of urease via adsorption onto l-histidine–Ni (II) complexed poly (HEMA-MAH) microspheres: preparation and characterization
Acet Design of enhanced smart delivery systems for therapeutic enzymes: kinetic and release performance of dual effected Enzyme-Loaded nanopolymers
Liya et al. Immobilization of papain in biosilica matrix and its catalytic property
Sousa et al. Supramolecular dendrimer-containing layer-by-layer nanoassemblies for bioapplications: current status and future prospects
Li et al. Recent advances in MOF-bio-interface: a review
CN104558107A (zh) 酶响应性的两亲性多肽和药物载体及其制备方法

Legal Events

Date Code Title Description
QB4A Licence on use of patent

Free format text: LICENCE

Effective date: 20140522

QC41 Official registration of the termination of the licence agreement or other agreements on the disposal of an exclusive right

Free format text: LICENCE FORMERLY AGREED ON 20140522

Effective date: 20141111

MM4A The patent is invalid due to non-payment of fees

Effective date: 20160707

NF4A Reinstatement of patent

Effective date: 20190320