RU2014114954A - Recombinant DNA pA4, recombinant DNA pQE 30-pA4, produces the polypeptide A4, STRAIN Esherichia coli M 15-A4, transformed with recombinant plasmid DNA of pQE 30-pA4 and expression of recombinant polypeptides A4, recombinant polypeptides A4, has the ability to selectively bind HSA affinity sorbent (OPTIONS) AND METHODS FOR REMOVING HSA AND IgG FROM BLOOD SERUM (OPTIONS) - Google Patents

Recombinant DNA pA4, recombinant DNA pQE 30-pA4, produces the polypeptide A4, STRAIN Esherichia coli M 15-A4, transformed with recombinant plasmid DNA of pQE 30-pA4 and expression of recombinant polypeptides A4, recombinant polypeptides A4, has the ability to selectively bind HSA affinity sorbent (OPTIONS) AND METHODS FOR REMOVING HSA AND IgG FROM BLOOD SERUM (OPTIONS) Download PDF

Info

Publication number
RU2014114954A
RU2014114954A RU2014114954/10A RU2014114954A RU2014114954A RU 2014114954 A RU2014114954 A RU 2014114954A RU 2014114954/10 A RU2014114954/10 A RU 2014114954/10A RU 2014114954 A RU2014114954 A RU 2014114954A RU 2014114954 A RU2014114954 A RU 2014114954A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
recombinant
dna
pqe
hsa
polypeptide
Prior art date
Application number
RU2014114954/10A
Other languages
Russian (ru)
Other versions
RU2572343C2 (en
Inventor
Татьяна Виталиевна Гупалова
Елена Алексеевна Бормотова
Original Assignee
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины" Северо-западного отделения РАМН (ФГБУ "НИИЭМ" СЗО РАМН)
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Федеральное государственное бюджетное учреждение "Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины" Северо-западного отделения РАМН (ФГБУ "НИИЭМ" СЗО РАМН) filed Critical Федеральное государственное бюджетное учреждение "Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины" Северо-западного отделения РАМН (ФГБУ "НИИЭМ" СЗО РАМН)
Priority to RU2014114954/10A priority Critical patent/RU2572343C2/en
Publication of RU2014114954A publication Critical patent/RU2014114954A/en
Application granted granted Critical
Publication of RU2572343C2 publication Critical patent/RU2572343C2/en

Links

Landscapes

  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Solid-Sorbent Or Filter-Aiding Compositions (AREA)
  • External Artificial Organs (AREA)

Abstract

1. Рекомбинантная ДНК рА4, нуклеотидная последовательность которой составляет 612 п.н.2. Рекомбинантная ДНК pQE 30-pA4, представляющая собой плазмиду pQE 30, несущую рекомбинантную ДНК рА4, и обеспечивающая получение полипептида А4.3. Штамм Esherichia coli M 15-A4, трансформированный рекомбинантной плазмидной ДНК pQE 30-pA4 и экспрессирующий рекомбинантный полипептид А4.4. Рекомбинантный полипептид А4, обладающий способностью селективно связывать ЧСА.5. Аффинный сорбент, в котором к матрице, представляющей собой активированную цианбромом сефарозу 4В присоединен ЧСА-связывающий полипептид.6. Аффинный комбинированный сорбент, состоящий одновременно из двух сорбентов: сефарозы 4В-IgG-связывающего полипептида и сорбента по п.5.7. Способ последовательного удаления ЧСА и IgG из сыворотки крови методом аффинной хроматографии, отличающийся тем, что в качестве аффинных носителей в последовательно соединенных колонках используются сефароза 4В-IgG-связывающий полипептид и сорбент по п.5.8. Способ одновременного удаления ЧСА и IgG из сыворотки крови, отличающийся тем, что в качестве сорбента используют аффинный комбинированный сорбент по п.6.1. Recombinant pA4 DNA, the nucleotide sequence of which is 612 bp. 2. Recombinant DNA pQE 30-pA4, which is a plasmid pQE 30, carrying recombinant pA4 DNA, and providing the production of A4.3 polypeptide. The strain Esherichia coli M 15-A4, transformed with recombinant plasmid DNA pQE 30-pA4 and expressing the recombinant polypeptide A4.4. Recombinant A4 polypeptide with the ability to selectively bind HSA. 5. An affinity sorbent in which an HSA-binding polypeptide is attached to a matrix of cyanbrom-activated 4B sepharose 4B. An affinity combined sorbent consisting simultaneously of two sorbents: Sepharose 4B-IgG-binding polypeptide and the sorbent according to clause 5.7. The method of sequential removal of HSA and IgG from blood serum by affinity chromatography, characterized in that sepharose 4B-IgG-binding polypeptide and sorbent according to claim 5.8 are used as affinity carriers in series-connected columns. A method for the simultaneous removal of HSA and IgG from blood serum, characterized in that the affinity combined sorbent according to claim 6 is used as the sorbent.

Claims (8)

1. Рекомбинантная ДНК рА4, нуклеотидная последовательность которой составляет 612 п.н.1. Recombinant pA4 DNA, the nucleotide sequence of which is 612 bp 2. Рекомбинантная ДНК pQE 30-pA4, представляющая собой плазмиду pQE 30, несущую рекомбинантную ДНК рА4, и обеспечивающая получение полипептида А4.2. Recombinant DNA pQE 30-pA4, which is a plasmid pQE 30, carrying recombinant pA4 DNA, and providing the production of A4 polypeptide. 3. Штамм Esherichia coli M 15-A4, трансформированный рекомбинантной плазмидной ДНК pQE 30-pA4 и экспрессирующий рекомбинантный полипептид А4.3. The strain Esherichia coli M 15-A4, transformed with recombinant plasmid DNA pQE 30-pA4 and expressing the recombinant A4 polypeptide. 4. Рекомбинантный полипептид А4, обладающий способностью селективно связывать ЧСА.4. Recombinant A4 polypeptide with the ability to selectively bind HSA. 5. Аффинный сорбент, в котором к матрице, представляющей собой активированную цианбромом сефарозу 4В присоединен ЧСА-связывающий полипептид.5. An affinity sorbent in which an HSA-binding polypeptide is attached to a matrix of cyanbrom-activated 4B sepharose 4B. 6. Аффинный комбинированный сорбент, состоящий одновременно из двух сорбентов: сефарозы 4В-IgG-связывающего полипептида и сорбента по п.5.6. The affinity combined sorbent, consisting simultaneously of two sorbents: Sepharose 4B-IgG-binding polypeptide and the sorbent according to claim 5. 7. Способ последовательного удаления ЧСА и IgG из сыворотки крови методом аффинной хроматографии, отличающийся тем, что в качестве аффинных носителей в последовательно соединенных колонках используются сефароза 4В-IgG-связывающий полипептид и сорбент по п.5.7. A method for sequentially removing HSA and IgG from blood serum by affinity chromatography, characterized in that the 4B-IgG-binding polypeptide and sorbent according to claim 5 are used as affinity carriers in series-connected columns. 8. Способ одновременного удаления ЧСА и IgG из сыворотки крови, отличающийся тем, что в качестве сорбента используют аффинный комбинированный сорбент по п.6.8. The method of simultaneous removal of HSA and IgG from blood serum, characterized in that the affinity combined sorbent according to claim 6 is used as the sorbent.
RU2014114954/10A 2014-04-15 2014-04-15 RECOMBINANT DNA pA4, RECOMBINANT DNA pQE 30-pA4, PROVIDING OBTAINING POLYPEPTIDE A4, Esherichia coli STRAIN M 15-A4, TRANSFORMED WITH RECOMBINANT PLASMID DNA pQE 30-pA4, AND EXPRESSING RECOMBINANT POLYPEPTIDE A4, RECOMBINANT POLYPEPTIDE A4, POSSESSING ABILITY TO SELECTIVELY BIND HSA, AFFINE SORBENTS (VERSIONS) AND METHODS FOR HSA AND IgG REMOVAL FROM BLOOD SERUM (VERSIONS) RU2572343C2 (en)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
RU2014114954/10A RU2572343C2 (en) 2014-04-15 2014-04-15 RECOMBINANT DNA pA4, RECOMBINANT DNA pQE 30-pA4, PROVIDING OBTAINING POLYPEPTIDE A4, Esherichia coli STRAIN M 15-A4, TRANSFORMED WITH RECOMBINANT PLASMID DNA pQE 30-pA4, AND EXPRESSING RECOMBINANT POLYPEPTIDE A4, RECOMBINANT POLYPEPTIDE A4, POSSESSING ABILITY TO SELECTIVELY BIND HSA, AFFINE SORBENTS (VERSIONS) AND METHODS FOR HSA AND IgG REMOVAL FROM BLOOD SERUM (VERSIONS)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
RU2014114954/10A RU2572343C2 (en) 2014-04-15 2014-04-15 RECOMBINANT DNA pA4, RECOMBINANT DNA pQE 30-pA4, PROVIDING OBTAINING POLYPEPTIDE A4, Esherichia coli STRAIN M 15-A4, TRANSFORMED WITH RECOMBINANT PLASMID DNA pQE 30-pA4, AND EXPRESSING RECOMBINANT POLYPEPTIDE A4, RECOMBINANT POLYPEPTIDE A4, POSSESSING ABILITY TO SELECTIVELY BIND HSA, AFFINE SORBENTS (VERSIONS) AND METHODS FOR HSA AND IgG REMOVAL FROM BLOOD SERUM (VERSIONS)

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2014114954A true RU2014114954A (en) 2015-10-20
RU2572343C2 RU2572343C2 (en) 2016-01-10

Family

ID=54326962

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2014114954/10A RU2572343C2 (en) 2014-04-15 2014-04-15 RECOMBINANT DNA pA4, RECOMBINANT DNA pQE 30-pA4, PROVIDING OBTAINING POLYPEPTIDE A4, Esherichia coli STRAIN M 15-A4, TRANSFORMED WITH RECOMBINANT PLASMID DNA pQE 30-pA4, AND EXPRESSING RECOMBINANT POLYPEPTIDE A4, RECOMBINANT POLYPEPTIDE A4, POSSESSING ABILITY TO SELECTIVELY BIND HSA, AFFINE SORBENTS (VERSIONS) AND METHODS FOR HSA AND IgG REMOVAL FROM BLOOD SERUM (VERSIONS)

Country Status (1)

Country Link
RU (1) RU2572343C2 (en)

Families Citing this family (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2715672C2 (en) * 2017-12-26 2020-03-02 Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Институт экспериментальной медицины" (ФГБНУ "ИЭМ") RECOMBINANT DNA OF pG4223 AND PLASMID DNA PQE 30-pG4223, STRAIN OF ESCHERICHIA COLI M 15-G4223 WHICH ENABLE TO OBTAIN G4223 POLYPEPTIDE SELECTIVELY BINDING IgG, AND USE THEREOF IN AFFINE CHROMATOGRAPHY TO ISOLATE IgG
RU2758604C2 (en) * 2019-12-10 2021-11-01 Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Институт экспериментальной медицины" (ФГБНУ "ИЭМ") Recombinant gm protein capable of binding α2-macroglobulin and application thereof as a ligand in affinity chromatography for extracting α2-macroglobulin from human blood serum

Family Cites Families (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
SU734215A1 (en) * 1977-10-24 1980-05-15 Институт Биохимии Им.А.В.Палладина Ан Укринской Сср Method of preparing sorbents for affinic chromatography of serine proteases
RU2056859C1 (en) * 1993-12-14 1996-03-27 Татьяна Витальевна Гупалова Recombinant igg-binding g-protein of streptococcus

Also Published As

Publication number Publication date
RU2572343C2 (en) 2016-01-10

Similar Documents

Publication Publication Date Title
WO2015195453A3 (en) Methods for increasing the capacity of flow-through processes
HRP20191865T1 (en) Novel heterodimeric proteins
EA201891420A1 (en) ANTIBODIES TO MYOSTATIN, POLYPEPTIDES, CONTAINING OPTIONS OF FC-REGIONS, AND METHODS OF THEIR APPLICATION
AR092050A1 (en) FUSION PROTEINS OF ANTIBODIES AND INTERLEUQUINE 10 AND USES OF THE SAME
WO2018085599A3 (en) Methods of nucleic acid sample preparation for immune repertoire sequencing
MY194669A (en) Binding Proteins and Methods of use Thereof
WO2017201432A3 (en) Tethered interleukin-2 to its receptor il-2rbeta, a platform to enhance natural killer and regulatory t cell activity
MX2017014397A (en) Anti-fcrn antibodies.
PH12015502125A1 (en) Il-22 polypeptides and il-22 fc fusion proteins and methods of use
WO2014018858A3 (en) Multimeric fusion protein vaccine and immunotherapeutic
AR099288A1 (en) INTERLEUCINE FUSION PROTEINS-10
EA201491494A1 (en) NACELIVANIE NA GLIKANY HONDROITINSULFATY
MX348071B (en) Fc variants.
SG10201808738WA (en) Fusokines involving cytokines with strongly reduced receptor binding affinities
AR104358A1 (en) METHOD FOR PROTEIN PURIFICATION
WO2015140638A8 (en) Glycosylated vegf decoy receptor fusion protein
WO2016073794A8 (en) Methods of producing two chain proteins in bacteria
MX2021001418A (en) Production of heteromultimeric proteins using mammalian cells.
EA201690205A1 (en) SITE-SPECIFIC CHEMICAL-ENMENTATIVE MODIFICATIONS OF PROTEINS
WO2017019565A3 (en) Fusion proteins of human protein fragments to create orderly multimerized immunoglobulin fc compositions with enhanced complement binding
MX2015000754A (en) Human btnl3 proteins, nucleic acids, and antibodies and uses thereof.
SG10201807572PA (en) Robust antibody purification
MA49769A (en) PROTEINS BINDING TO NKG2D, CD16 AND FLT3
WO2016044436A3 (en) Anti-vasa antibodies, and methods of production and use thereof
RU2014114954A (en) Recombinant DNA pA4, recombinant DNA pQE 30-pA4, produces the polypeptide A4, STRAIN Esherichia coli M 15-A4, transformed with recombinant plasmid DNA of pQE 30-pA4 and expression of recombinant polypeptides A4, recombinant polypeptides A4, has the ability to selectively bind HSA affinity sorbent (OPTIONS) AND METHODS FOR REMOVING HSA AND IgG FROM BLOOD SERUM (OPTIONS)

Legal Events

Date Code Title Description
MM4A The patent is invalid due to non-payment of fees

Effective date: 20170416