PL63641B1 - - Google Patents
Download PDFInfo
- Publication number
- PL63641B1 PL63641B1 PL115967A PL11596766A PL63641B1 PL 63641 B1 PL63641 B1 PL 63641B1 PL 115967 A PL115967 A PL 115967A PL 11596766 A PL11596766 A PL 11596766A PL 63641 B1 PL63641 B1 PL 63641B1
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- concentrate
- preparation
- activity
- ethylene oxide
- enzymatic
- Prior art date
Links
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 claims description 21
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 claims description 18
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 15
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 13
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 13
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 claims description 9
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 claims description 9
- 239000002023 wood Substances 0.000 claims description 9
- IAYPIBMASNFSPL-UHFFFAOYSA-N Ethylene oxide Chemical compound C1CO1 IAYPIBMASNFSPL-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 7
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 7
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 7
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 7
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 claims description 6
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 claims description 5
- 239000001166 ammonium sulphate Substances 0.000 claims description 5
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 claims description 5
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 claims description 4
- 125000000217 alkyl group Chemical group 0.000 claims description 3
- 125000004432 carbon atom Chemical group C* 0.000 claims description 3
- 230000029087 digestion Effects 0.000 claims description 2
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 description 5
- NLXLAEXVIDQMFP-UHFFFAOYSA-N Ammonia chloride Chemical compound [NH4+].[Cl-] NLXLAEXVIDQMFP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000010985 leather Substances 0.000 description 4
- 239000005995 Aluminium silicate Substances 0.000 description 3
- 235000012211 aluminium silicate Nutrition 0.000 description 3
- 238000005530 etching Methods 0.000 description 3
- NLYAJNPCOHFWQQ-UHFFFAOYSA-N kaolin Chemical compound O.O.O=[Al]O[Si](=O)O[Si](=O)O[Al]=O NLYAJNPCOHFWQQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 210000000496 pancreas Anatomy 0.000 description 3
- 238000005554 pickling Methods 0.000 description 3
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L Sulfate Chemical compound [O-]S([O-])(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 235000019270 ammonium chloride Nutrition 0.000 description 2
- 239000000945 filler Substances 0.000 description 2
- NOESYZHRGYRDHS-UHFFFAOYSA-N insulin Chemical compound N1C(=O)C(NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C(CCC(O)=O)NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(NC(=O)CN)C(C)CC)CSSCC(C(NC(CO)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(CC=2C=CC(O)=CC=2)C(=O)NC(CCC(N)=O)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(CCC(O)=O)C(=O)NC(CC(N)=O)C(=O)NC(CC=2C=CC(O)=CC=2)C(=O)NC(CSSCC(NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(CC=2C=CC(O)=CC=2)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(C)NC(=O)C(CCC(O)=O)NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(CC=2NC=NC=2)NC(=O)C(CO)NC(=O)CNC2=O)C(=O)NCC(=O)NC(CCC(O)=O)C(=O)NC(CCCNC(N)=N)C(=O)NCC(=O)NC(CC=3C=CC=CC=3)C(=O)NC(CC=3C=CC=CC=3)C(=O)NC(CC=3C=CC(O)=CC=3)C(=O)NC(C(C)O)C(=O)N3C(CCC3)C(=O)NC(CCCCN)C(=O)NC(C)C(O)=O)C(=O)NC(CC(N)=O)C(O)=O)=O)NC(=O)C(C(C)CC)NC(=O)C(CO)NC(=O)C(C(C)O)NC(=O)C1CSSCC2NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C(CC(N)=O)NC(=O)C(NC(=O)C(N)CC=1C=CC=CC=1)C(C)C)CC1=CN=CN1 NOESYZHRGYRDHS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 2
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 2
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 1
- 102000004877 Insulin Human genes 0.000 description 1
- 108090001061 Insulin Proteins 0.000 description 1
- 230000003213 activating effect Effects 0.000 description 1
- -1 alkyl phenol Chemical compound 0.000 description 1
- 239000012752 auxiliary agent Substances 0.000 description 1
- 230000001877 deodorizing effect Effects 0.000 description 1
- 238000001784 detoxification Methods 0.000 description 1
- 210000004907 gland Anatomy 0.000 description 1
- 229940125396 insulin Drugs 0.000 description 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 1
- 239000002736 nonionic surfactant Substances 0.000 description 1
- 235000012771 pancakes Nutrition 0.000 description 1
- 239000003380 propellant Substances 0.000 description 1
- 238000002791 soaking Methods 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 229910021653 sulphate ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 1
Description
Pierwszenstwo: Opublikowano: 20.XII.1971 63641 KI. 6 a, 22/07 MKP C 14 c* 1/00 UKD Wspóltwórcy wynalazku: Wiktor Pietrzykowski, Grazyna Dworzynska, Barbara Felicjaniak, Józef Gebalski Wlasciciel patentu: Instytut Przemyslu Skórzanego, Lódz (Polska) Sposób otrzymywania preparatu enzymatycznego do wytrawiania skór Przedmiotem wynalazku jest sposób otrzymy¬ wania preparatu enzymatycznego pochodzenia trzustkowego, zawierajacego glównie enzymy pro¬ teolityczne. Preparat ten jest srodkiem pomocni¬ czym produkowanym dla celów garbarskich do wytrawiania skór.Sposób otrzymywania suchych preparatów trzu¬ stkowych aktywowanych za pomoca srodków po- wierzchniowo-czynnych nie jest znany. Znane jest natomiast na przyklad z opisów patentowych NRF nr 972.832, 976.602, 1.022.350 stosowanie srodków powierzchniowo-czynnych w procesach garbar¬ skich: kapielach rozmaczajacych, wytrawiajacych i odwlaszajacych.Znane preparaty enzymatyczne do wytrawiania skór otrzymuje sie nastepujaco: solone lub mro¬ zone gruczoly trzustki swinskiej lub bydlecej roz¬ drabnia sie dokladnie, nastepnie miesza z macz¬ ka drzewna i suszy na sitach w temperaturze oko¬ lo 50°C do wilgotnosci wynoszacej Okolo 10%.Proporcje skladników otrzymanego produktu naj¬ czesciej wynosza: trzustki 38% i maczki drzew¬ nej 62% wagowych. Otrzymany w powyzszy spo¬ sób produkt, nazywany dalej koncentratem trzust¬ kowym zawiera okolo 10% wagowych suchej masy bialek, o aktywnosci 0 — 5000 jednostek enzyma¬ tycznych Puld-Grossa w Ig.Podobny produkt mozna równiez otrzymac z odpadów trzustkowych powstajacych przy pro¬ dukcji insuliny np. wg opisu patentowego nr 56820 i 51230. Produkt ten, w przeciwienstwie do opisanego wyzej, jest bardziej oczyszczony z bia¬ lek nieaktywnych i wykazuje wyzsza aktywnosc enzymatyczna. Zawartosc suchej masy bialek w 5 uzyskanym w ten sposób produkcie, nazywanym dalej koncentratem enzymatycznym, wynosi oko¬ lo 20% wagowych.W dalszym etapie produkcji preparatu do wy¬ trawiania oznacza sie aktywnosc koncentratu i na io podstawie otrzymanych wyników ustala sie pro¬ porcje dodawanych skladników, to jest koncen¬ tratu trzustkowego wzglednie enzymatycznego, nosnika — wypelniacza (np. maczka drzewna, lub kaolin) i soli o dzialaniu odwapniajacym (np. 15 siarczan lub chlorek amonowy). Ilosc tych sklad¬ ników musi byc tak dobrana, aby preparat po wymieszaniu, które trwa okolo 15—20 minut wy¬ kazywal aktywnosc zadana przez odbiorce.Poniewaz niemal kazdy koncentrat wykazuje 20 rózna aktywnosc, proporcje poszczególnych sklad¬ ników moga byc rózne. Zazwyczaj mieszcza sie one w nastepujacych granicach: siarczan amono¬ wy 70% wagowych, koncentrat 5—24%, maczka drzewna lub kaolin 25—6%. 25 Sposób produkcji preparatu enzymatycznego do wytrawiania skór wedlug wynalazku polega na dodaniu do znanej mieszaniny koncentratu trzust¬ kowego lub koncentratu enzymatycznego z wy¬ zej wymienionym nosnikiem i sola niejonowego 30 srodka powierzchniowo-czynnego bedacego adduk- 63 6413 tern tlenku etylenu z alkilofenolem, zawieraja¬ cym od 3—10 atomów wegla w lancuchu alkilo¬ wym i 6—12 .moli tlenku etylenu. Wymieniony srodek powierzchniowo-czynny dodaje sie w ilos¬ ci 50—200% wagowych w stosunku do zawartosci suchej masy bialek w koncentracie, najkorzyst¬ niej w ilosci 100—200% , Dodatek 50% wymienionego srodka powierzch- niowo^czynnego dziala nieznacznie aktywujaco na enzymy, dawka 100^-200% zwieksza aktyw¬ nosc o 200—300%, a nawet wiecej.Fo dokladnym wymieszaniu w ciagu 15—20 mi¬ nut koncentratu z wymienionym wedlug wynalaz¬ ku srodkiem powierzchniowo-czynnym oznacza sie aktywnosc enzymatyczna. Na podstawie otrzyma¬ nych wyników ustala sie proporcje dodawanych skladników, to jest koncentratu trzustkowego wzglednie enzymatycznego, nosnika - wypelniacza (na przyklad maczka drzewna lub kaolin) i soli o dzialaniu odwapniajacym (na przyklad siarczan lub chlorek amonowy). Ilosc tych skladników musi byc tak dobrana, aby preparat po dokladnym wy¬ mieszaniu wykazywal aktywnosc zadana przez od¬ biorce.Zastosowanie wynalazku pozwala na uzyskanie wyzszej wydajnosci, poniewaz z tej samej ilosci trzustki mozna wyprodukowac dwu-trzykrotnie wiecej pelnowartosciowego preparatu do wytra¬ wiania skór, wykazujacego dobra stabilnosc.Sposób wedlug wynalazku ilustruja podane nizej przyklady.Przyklad I. Sposób produkcji preparatu en¬ zymatycznego wedlug znanej technologii: Do 186 kg koncentratu o aktywnosci 2900 jed¬ nostek enzymatycznych Fuld-Grossa wig do¬ daje sie 700 kg siarczanu amonowego i 114 kg maczki drzewnej, ,po czym calosc miesza sie w ciagu okolo 20 minut.Otrzymuje sie w ten sposób 1000 kg preparatu handlowego o aktywnosci 500—600 jednostek Fuld- -Grossa wig preparatu. 3 641 4 Przyklad II. Sposób produkcji preparatu en¬ zymatycznego wedlug wynalazku: Do 186 kg koncentratu o aktywnosci 2900 jed¬ nostek enzymatycznych Fuld-Grossa wig, doda- 5 je sie 18,6 kg (to jest 100% do suchej masy bial¬ ka zawartego w koncentracie) technicznego ad- duktu tlenku etylenu z alkilofenolem, zawieraja¬ cym od 3—10 atomów wegla w lancuchu alkilo¬ wym i 6—12 moli tlenku etylenu, po czym mie- !0 sza w ciagu 15 minut. Nastepnie dodaje sie 1750 kg siarczanu amonowego oraz 545,4 kg maczki drzew¬ nej.Otrzymuje sie 2500 kg preparatu handlowego do wytrawiania skór o aktywnosci 500—600 jed- 15 nostek enzymatycznych Fuld-Grossa wig pre¬ paratu.Przyklad III. Do 186 kg koncentratu o ak¬ tywnosci 2900 jednostek enzymatycznych Fuld- -Grossa w 1 g, dodaje sie 37,2 kg (to jest 200% do suchej masy bialka zawartego w koncentracie) technicznego adduktu tlenku etylenu z alkilofe¬ nolem identycznego jak w przykladzie II i mie¬ sza w ciagu 20 minut. Nastepnie dodaje sie 2100 kg siarczanu amonowego oraz 676,8 kg maczki drzew¬ nej.Otrzymuje sie w ten sposób 3000 kg preparatu handlowego o aktywnosci 500;—600 jednostek en¬ zymatycznych Fuld-Grossa. PL
Claims (1)
1. Zastrzezenie patentowe Sposób otrzymywania preparatu enzymatyczne¬ go do wytrawiania skór zawierajacego enzyma¬ tyczny lub trzustkowy koncentrat, nosnik taki, jak 35 maczka drzewna i sól o dzialaniu odwapniajacym taka, jak siarczan amonowy, znamienny tym, ze do znanych skladników dodaje sie w ilosci 100— 200% wagowych w stosunku do zawartosca su¬ chej masy bialek w koncentracie addukt tlenku 40 etylenu z aflkilofenolem zawierajacy 3—10 ato¬ mów wegla w lancuchu alkilowym i 6—12 moli tlenku etylenu w czasteczce. ZF „Ruch" W-wa, z. 1007-71 naklad 230 egz. PL
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| PL63641B1 true PL63641B1 (pl) | 1971-08-31 |
Family
ID=
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Liu et al. | Effect of protein S-nitrosylation on autolysis and catalytic ability of μ-calpain | |
| Ramakrishnan et al. | Extraction of proteins from mackerel fish processing waste using alcalase enzyme | |
| JPS6243654B2 (pl) | ||
| Ballal et al. | Dissociation and reconstitution of chromatin without appreciable degradation of the proteins | |
| Pérez-Gálvez et al. | Bi-objective optimisation of the enzymatic hydrolysis of porcine blood protein | |
| PL63641B1 (pl) | ||
| CN105567668A (zh) | 一种毛皮浸水复合酶制剂及其制备方法 | |
| Mokrejš et al. | Producing keratin hydrolysates from sheep wool | |
| Sumaya‐Martínez et al. | Fish protein hydrolysates from gold carp (Carassius auratus): I. A study of hydrolysis parameters using response surface methodology | |
| JPH06197665A (ja) | 体外受精用培地および体外受精方法 | |
| Lee et al. | Effect of muscle type on residual nitrite in cured meat | |
| Lutalo‐Bosa et al. | Hydrolytic enzymes in bovine skeletal muscle. 3. Activity of some catheptic enzymes | |
| CN1245523C (zh) | 使用蛋白酶制备皮革的方法和使用它处理来自皮革加工的废物的方法 | |
| Kiew et al. | Kinetics and modeling of pepsin soluble collagen (PSC) extraction from the skin of malaysian catfish (Hybrid Clarias sp.) | |
| Rawdkuen et al. | Cysteine proteinase inhibitor from chicken plasma: Fractionation, characterization and autolysis inhibition of fish myofibrillar proteins | |
| KR100441377B1 (ko) | 단백질 분해효소를 이용한 피혁의 제조방법 및 피혁제조공정 폐기물의 처리방법 | |
| US4379708A (en) | Process for tanning fish skins | |
| Venugopal et al. | Protein Concentrate from capelin (Mallotus villosus) by spray drying process and its properties | |
| Inchiosa Jr et al. | Influence of oxidation products of epinephrine upon adenosinetriphosphatase activity of uterine muscle preparation. | |
| Khyade et al. | Commercial Enzymes for Hydrolysates from BSF, Hermetia illucens L. | |
| Kuo et al. | Role of collagen and contractile elements in ultimate tensile strength of squid mantle | |
| CN120058415A (zh) | 一种鱼蛋白功能生物肥及其制备方法 | |
| Bazhenovа et al. | Preparation of the enzyme solution from the whole bovine abomasum for modification of properties of the collagen containing rumen | |
| Fik et al. | Effects of pH, temperature, and time of heating on autoproteolysis rate in blue whiting, Micromesistius poutassou (Risso, 1826), meat | |
| SU504504A3 (ru) | Состав дл обработки меховых шкур |