PL124828B1 - Method of manufacture of novel derivatives of aminoacids - Google Patents

Method of manufacture of novel derivatives of aminoacids Download PDF

Info

Publication number
PL124828B1
PL124828B1 PL21824079A PL21824079A PL124828B1 PL 124828 B1 PL124828 B1 PL 124828B1 PL 21824079 A PL21824079 A PL 21824079A PL 21824079 A PL21824079 A PL 21824079A PL 124828 B1 PL124828 B1 PL 124828B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
group
angiotensin
ace
aminoacids
manufacture
Prior art date
Application number
PL21824079A
Other languages
English (en)
Other versions
PL218240A1 (pl
Original Assignee
Univ Miami
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Univ Miami filed Critical Univ Miami
Publication of PL218240A1 publication Critical patent/PL218240A1/xx
Publication of PL124828B1 publication Critical patent/PL124828B1/pl

Links

Landscapes

  • Peptides Or Proteins (AREA)

Description

Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarzania nowych pochodnych aminokwasów. Zwiazki te sa inhibitorami enzymu przeksztalcajacego angiotensyne i sa przydatne w leczeniu nadcisnienia. Enzym prze¬ ksztalcajacy angiotensyne (hydrolaza peptydylodwu- peptydowa), okreslany w dalszej czesci opisu symbolem ACE, jest waznym czynnikiem w fizjologii nadcisnie¬ nia. Enzym ten przeksztalca dziesieciopeptyd angio¬ tensyne I, o sekwencji AspArgValTyrIleHisProPheHis, Leu, w osmiopeptyd angiotensyne II, przez odszcze- pienie dwupeptydu HisLeu z koncowa grupa karbo¬ ksylowa. W opisie zastosowano nastepujace oznacze¬ nia skrótowe.Ala — L-alanina Arg —. L-arginina Asp — kwas L-asparaginowy < GJu — kwas piro-L-glutaminowy Gly — glicyna Hip — kwas hipurowy (benzoilo-glicyna) His — L-histydyna He — L-izoleucyna I*eu — L-leucyna Phe — L-fenyloalanina Pro — L-prolina APro — L-3,4-dehydroprolina 25 Ser ¦— L-seryna Trp — L-tryptofan Tyr — L-tyrozyna Val — L-walina ACE — enzym przeksztalcajacy angiotensyne 30 10 15 20 2 Hepes — kwas N-2-hydroksyetylopiperazyno-N'-2- -etanosulfonowy Angiotensyna I powstaje w wyniku dzialania enzy¬ mu reniny, endopeptydazy znajdowanej w nerkach* innych tkankach i osoczu, na a-2 globuline osocza.Pewne peptydy znajdowane we krwi oddzialuja na rej cisnienie. Jeden z nich, angiotensyna II, jest silnym czynnikiem podwyzszajacym cisnienie krwi.Bradykinina, dziewieciopeptyd o sekwencji ArgPro ProGlyPheSerProPheArg jest silnym czynnikiem ob¬ nizajacym cisnienie krwi.Opiócz bezposredniego podwyzszania cisnienia, an¬ giotensyna II stymuluje wydzielanie aldosteronu, któ¬ ry podwyzsza cisnienie krwi przez powodowanie re¬ tencji pozakomórkowej soli i plynów. Angiotensyna II jest znajdowana w mierzalnych ilosciach we krwi lu¬ dzi o normalnym cisnieniu. W stezeniu zwiekszonym wystepuje we krwi paqentów z nadcisnieniem ner¬ kowym.Poziom czynnosci ACE zwykle przewyzsza, zarówno u ludzi z cisnieniem normalnym, jak i u ludzi z nad¬ cisnieniem, poziom potrzebny do utrzymania obserwo¬ wanego poziomu angiotensyny II. U pacjentów z nad¬ cisnieniem znaczne obnizenie cisnienia krwi uzyskuje sie przez podawanie inhibitorów ACE (Gavras, I. i wspólpracownicy, New Engl. J. Med. 291,(817/1974).ACE jest peptydylodwupeptydowa hydrolaza. En¬ zym ten katalizuje hydrolize przedostatniego wiaza¬ nia peptydowego przy weglowym koncu lancucha, róznych acylowanych trójpeptydów i wiekszych po- 124 828124 828 ii .Ci cw lipeptydów posiadajacych^ niezablokowana grupe a- PA-^¥ofeyI^wa:^ wynikt 3zSK5S $CB fflSt^uje hydrohtyczne*rozerwanie przedostatniego wiazania pep- tydowego przy Harboksylowym koncu lancucha, da- rjoac-jako produktfr reakqi* dwupeptyd i czesc pozosta- Reaktywnosc enzymu imienia sie w zaleznosci od rodzaju substratu. Przynajmniej jeden typ wiazania PMM liaairó(M^fl|^drolizie W ogóle. Pozorfia.itatt Mfchifc!- lis*JlCm) znycnia sie w zaleznosci od fodkafli Iftwbstrd- tu, nawet o trfka rzedówj wielkglcL_, £i _i0 ^ Ogólna dyskusje o kinetycznych parametrach reak¬ cji katalizowanej przez eniymy przedstawil A. L< ger w „Biochemistry" worth Publishers, Inc., York, 1970 strony 153—J57.Wiele peptydów, którfc sa znanymi inhibitorami enzymatycznego przeksztalcenia an*&t«ta£ny l c,w angiotensyne II, dziala ni zasadzie wytwarzania sub- stratów o nizszej wartosci Rm U2 angiotensyna T.Takie peptydy sa bardziej wlasciwie okreslane jako kompetytywne substraty.Przyklady kompetytywnych substratów obejmuja bradykinine i peptyd BPC^^anyjc^ni^£O20 #5) z jadu wezy, które maja sekwenqe Pro.Ondetti i wspólpracownicy w opisie patentowym, StanSw ZJe~3n. Ameryki nf 3532337 wykazali, tt1tt2= ne syntetyczne pochodne peptydowe sa inhibitorami ACE.Rola ACE w fmnt^G iw^sM^,', c^afeffifi pobudzala badania nad inhibitorami enzymów, które moga dzialac jako leki przeciwnadcisnieniowe. Patrz, na przyklad, opisy patentowe St. Zjedn. Ameryki nr nr 3§9,161$* 3941575, 405§511 i 4053651. wysoKo MLuTetSm^ni m^nbfroretn, w^yft&zufócym wy4- soka aktywnosc biologiczni i$ 'cMM&n podaniu, feWfc-^llTO cMa jako' S$ 14^Bi- ujiwmlm* ^& OnWti'elS8 $w1Aó%* vt ofMSt iatentewffil Sfcflów aerfH .dirv''4dlWII"'f'%tii&ek # liftfltórze W'nS^V.^,:^ftArfH^Vi ws^racWri£ w -,tl»olfienffil?^ i»T*W4 tt&f)ora #ife Sk 5n^ftPI8d 1 wsr^a^WWtew w^le*fc* Inhibitor SQ 14 225 wedluf S&AtófBK irlc^#9*4* ~ wailK? J^'t^^;*^-f»«L *I*4osc f^I mporpniciwniKtiw # fij^ izniW mtnh Wmtm H^Wzrie 5^%y zSmarncrwanfi cEBHRBma Bnzyftfti ¦ jesli, wszystkie aw* ""¦-¦ Y- tenrólne «vnniki wplywatfSg M . ... e; ni ttfljltr p!ozHHB*!l 'ol^finiki cztmeV'"TH uam? *l|§' uz^MHHft ¦ '-**'r,Tfl™cL-jfflto^aBiiJflifctar ulata. ¦ym samym UKtaTUiC" przy pOirne.''iflozflft' na- a HtCLIHilbyyn %pqw4IMlW. h 15 20 25 30 35 40 i % * * Patrz, na przyklad, wartdsci ^ . pfZeT Ctishmana r:W: i wspól|ra4o%A&ow W V^pe- rictfiju** ^g» ,:}ft32 ^1973) oraz przez F.E. Dorrea i wspólpracowników w „Bi<^chim, Kiot)hys. Acta, 429, 220 (19?$.Sposób dzialania SQ l4 225 opiera sie na modelu aktywnego, centrum enzymu ACE, analogicznie jak w yfz^stkkil i&pia thafiego pokrewnego enzymu, karboksypeptydazy A. Prfeypuszcza sie, ze aktywne jfcedtiutit ni* fitrpne k^ttodowa wiazaca koncowa gru- ge, karboksylowa subntratu oraz „kieszen" lub „szcze- licup" zdolna do zwiazania aminokwasu z weglowego konca lancucha peptydu i; pozwala szczególnie mocno wiazac heterocykliczna ^iiscien kodc^wcj reszty pro- uno^#&lo*mT l&imn* wystepuje ioWre*z«y przed¬ ostatniego aminokwasu, a publikowane cLne s^feftuja raczej scisle wymagania jsteryczne, poniewaz postac P inhibitora byla zasadniczo bardziej snie dziala¬ jaca niz jej stereóizomer lub analog 3-metylowy oraz analog! nleftóflSlflWlonc.Grupa tiolowa, która prawdopodobnie jest zwiaza¬ na w centrum aktywnym blisko centrum katalitycz- nego, prryrmweaakut odffTwa centfa^HTj role w pro¬ cesie inaktywacji enzymu poprzez zwiazanie z ato- '^eM c|&u, tt6A llolti ffi&m ic swego zasad- iiifcze5& wplywu aa katalityczna aktywnosc.Podstawniki grupy tiolowej, takie jak grupa mety- ltJWff 1trb grupy S-aeetylowe, zasadniczo zmniejszaja sile inhibitora. Patrz, D.W. Cushman i wspólpracow¬ nicy, „Biochemistry", praca cytowana wyzej./Ea^fift fra^owadzonfi in yttro nad mechaniz¬ mem, zgodnie z która'SQ HiS5 i jego analogi inhibi- tuja ACE, sa utrudnione przez nietrwalosc tych zwiaz¬ ków w warunkach otoczenia. Na przyklad, stwierdzo¬ no, ze swiezo przygotowany wodny roztwór o steze- nftfc asTftfzyMtój 1 ntg/ml «Q 14 Z25, o W5|alp<«i j)H d*ok 8s Sttij^iic imacie miriej.akt3fwiiy;io poao^t^- Wtenlfe go w CB&sit tak któtkim iak 30 mitiH,t i spadek *Xtfwnmi 2xtfte&n 4hdej m czasie pozostawiania fmwbtb H» dltfisuy flkres. Przypn^zjCM sie^ *e ten A^tfe* akiywtiosef Jeet spowoilowjuAr gównie dimecy- *&m &a 14-2^ zdcholb^a popriiez. koncowe srnjiy ftóW#e, xa« twbli^cy sie rfwusMffczek jest nieaktywny rjttfe fitefit** ftó»w¥» *&* grapa tioUw4 jttftt wyr ^5W Mfcl^rwlla i nldte tatws* toycutlenipnir^ RofeACJ *^ Mw8tfdw^ ttfkUlj jak sWronowa lub swlfotjcnko- wl,1 iSOze t& t%$ spadku aktywnosci wodnych roztworów -.$&'.» VM j£$5 w czasie ich przechowywania. Ta; .atladlk aktywno&i jest w pewnej czesci konsekwencji itednej lub wpoej takich reakcji utleniani* da^at^ch sblfira lub sulfetle- nek, które nie s4 tflfc «ktit^crde ial: hihtbitory. .Dostepne ostatnio wyniki klinfcany^h prób SA 14 225 k^£H^ „Captopril" sugeruja, ze prodtótf ttó i^t dostat¬ nie trwaly w warunkach nornudpycir-Ai zoladka i j«- lit u wiekszosci paqentów i jest skutebznym inhi^^f- rem ACE po podaniu doustni* edti*k -nie- jest je&j9f|e jasnym, czy moga istniec pacjaitl 4tal których ^S$l 14 225 jest zasadnMtf atotkvjvfot&. Ze wzjtHgu na wysoka reaktywnosc wolnej #£npy 'tielowej, ,5ft 14225 moze latwo tworzyc jwfató rm«lzaaych 4^" siarczków w surowicy, z fewndrrtefwymi bialki^fi, peptydami lub innymi substatfC^Eói zawierajaWfti womr*«W'ttabw* W wi«Alac1i fr«mqa«ych #j«h1*4ttt i ladku luz* jeUtochj a pesudto moga zachodzic reakcje tweszeala zie dimeru lub utleniajacej degradacji.Mieszane dwusiarczki x bialkiem moga wykazywac ee&f M&ftmaM l rzeszywiscie czasami klinicznie obaer* wuje wc alergiczne reakcje. Patrz, Ge*tas i wspólpra¬ cownicy w „Kaw Engiand J.Med. 298,991 (1978).Dwusiarczki i produkty utleniajacej degradacji $Q 14 225, -MU takie powstaja, przypuszczalnie beda nieaktywne jake inhibitory.Skuteczna dawka SQ 14225 moze zmieniac sie w -zaleznosci od warunków podawania i indywidua!- nyeh warunków danego pacjenta. Ponadto, u pewnej niewielkiej liczby pacjentów, moga wystapic niepo¬ zadane .afekty uboczne i utrzymanie skutecznego steze¬ nia inhibitora w fiick moz* byc trudne do koatrolo- waaia.Zwiazki $tfk**trowe sa zsii« ii*o wysoce reaktyw¬ ne ze wagtedu na fetwo ulegajace hydrolizie -zcfitipfh. koarene giusy Mtiowa 4aja»* grupy ttobwe i grupy karboksyiowa, Tiok*9try czesto stosowej* sa jajka aktywne, posrednie poefeftdftft tft^w* przy gcyto- waniu w lagodaycfc warunkaeh Takff grupy, jgk np, oeetylotio. wymieniono jako «rupy blo&njaje* w cy¬ towanych opiach patenfowifcb Qtt4e^i,age i wspftr pracowników, Przypuszcza sje, zt tioloflstrjf zeyftejni- ja w biosyntezie cyklicznych peptydów, takiej^ jak tyrocydyna lub **gawcydyfla $, Pal#. F. Lipmanj* w ^cpun** Oitm R«s. 6, #1 (1^7^).Zwiazki spokrewniono z SQ H225 ujawniane zos¬ taly przei ^detti'ego i w$p$lprac^w&jilrów w 0B*9»eh patentowych S%, Zjedn, Amm&m nr 404638°, 4052SU? 4053*51, 4113715 i 415434P.Jntecesujace wlasciwosci posiadaja analogi $Q 14 %2% w fcteyck piwioczloaowy picricicii bn^pcykU^zny prcjjny zastapiony jest cztero- lul sz^ioc^pnpwyw pjcjscienjein, Nie ujawaipno inbiWtujacej mocy tyci analpgi&w ^okpewAionycb z SQ 14 23?.Stwierdzono, ze zstapienie J*rpcoliny P-proU^a powoduje drastyczne zmniejszenie mpcy jnjwbittu^pej 3-merkaptopropionyloaminokwasów (Cufi^map D.W. i wspólpracownicy, praca cytowana wyzej).Ponadto ostatnie badania na4 3Q .14 225 ujawnily inne mozliwe problemy. Wystepujace u Judzi efekty iiboczne dzialania preparatu 5Q 14 225 powoduja goraczke i rumienie (patrz praca Gayras'a i wspj5Jnra,- cowników, cytowana w czesci poswieconej omówieniu stapu wiedzy w tej dziedzinie).Hoorntze i wspólpracownicy w Thc Lancet 1, 1212— 1214 (1980) opisali funkcjonowanie nerkowych biopsji u 13 pacjentów poddawanych dzialaniu preparatu SQ 14 225. We wszystkich biopsjach wykazano obec¬ nosc immunologicznych kompleksów wzdluz podsta¬ wowej Jtfony klebków nerwowych, jakkolwiek 9 spo¬ sród 13 pacjentów nie wykazywalo objawpw choro¬ bowych w czasie wykonywania biopsji. Autorzy ci ^Wrócjli ponadto uwage, na podobienstwo stwierdzo¬ nych przez nich zmian ze spowodowanymi przez jnny lek z. wolna grupa tiolowa, D-penicyJamiae.Obecnie otrzymano now£ inhibitory ACC, ltfóce nie powoduja niekorzystnych efektów jak znane inhi¬ bitory opisane powyzej. Sa to zwiazki o ogólnym wzo¬ rze 1, w Jtfóryrn R oznacza rodnik formylowy, ape- tylowy, p/opionylowy, butyrylowy, fenylóacetyjowy, feayjpnropipuylowy, Jbejjzojfoppc, c^klópentylo^artony- lowy, Ill-rz.-butoksykarbonylowy, cyklópentylokarbo- 4 aylovL-lizylowy, pirorL*glutamyle-L-lizylowy, L-lizy- lowy, L-arginylewy luk pire-L-glutamylowy, A ozna¬ cza rodnik L-fenyleaianylewy, glieylowy, L-aleny- lowy, L-tryptofilowy, L-tyrozylowy, L-izoleucylowy, 5 L-hiatydylowy, lub L^walftowy, &&f ezym grupa a- -amiaewa wymienionych rod&Hiów uwiazana jest z podstawnikiem R wiazaniem amidowym, ^ oznacza atom wodoru lub rodnfte metylowy, Rj oznacza ugru¬ powanie L-proliay, L-3,4-dehydropro4iny, D,L-S,4- 10 -dehydroproliny, L-3-hydroksyproHny, L-4-hydroksy- proliny lub kwasu L-tiazolidynekarboksylowege-4, przy czym grupa iminowa wyrtieniojpfeh ugmpowan zwia^- aana jeat z sasiednia gr«pa -€(=&)-* wiawmiem imU- dowym, a n oznacza liczbe 0 lub 1, przy ezym gdy 15 gdy n=0 wówozfts R± oznaeza rodnik metylowy.Sposób wytwarzania zwiazków o ogólnym wzorze 1 polega na tym, ze zw4azek o ogólnym wzorze 2, w którym R3 oznacza rodnik aeet54owy, a R* ma wyzej podane znacatnie, poddaje *if reakcji z aminokwasem 20 ^ ugrupowaniu R2 majacym wyzej podane znaczenie, ottsymujac zwiazek o ogólnym wzorze 3, w którym odszczepia sie rodnik R3 a otrzymany zwiazek o ogól¬ nym wzorze 4, w którym Rr i R2 maja wyzej podane znaczenie, poddaje sie reakcji ze zwiazkiem R-A, w 25 kt^r^m R i A maja wyzej podane znaczenie.Reakcje zwiazku O wzorze 2 z aminokwasem o ugru¬ powaniu R2 korzystnie prowadzi sie w obecnosci 1,1'- -kartonykwfcruimidftzolu lub dw^cykloheksylokarbór dwuimidu, a reakeje zwiazku o wzorze 4 ze zwiazkiem 30 o wzorze R-A korzyttzfie prowadzi «ie w obecnosci lj^kfllbenylodwuiraidazolu.JCorzyscme w pierwszym etapie procesu stosuje sie aminokwas o ugrupowaniu R, z zabezpieczona gfupa karboksyiewa, a grupe zabezpieczajaca usuwa eie w 35 aastepnymettpiepreceiu.W przypadku wytwawania H^-l^(W-4»an2oiU^L* ¦^e»yloaianyleCioVsiropionyW»L-pp«4lny, kwas 3-ace^ tytotiopropioaowy poddaje sie reakcji z estzem Ulwra.- -butylowym L-proliny otrzymujac ^scee lH-rz.*bujy- czepia m ffnuPC **e*rt&wa i grupe ej$fj| m^rz-rbuly^ 1*M POaUaje m mfcH z ^^^o^f«^yl^iani«*.W pr^KP«4k» w^wftrzai^ WfrfrW^lw&o&fr-LT 45 -fenyloalanylotio)-2-D-metylopropionylo] -L-prolirjgr, kwga S^ceffdtf^^D^ne^i^ri^^^ sie cej&cjj z naro» lJl**u-b&viv¥ym jU^toiifty* <$$»* mmm m&f Ulr*$."bwkwY 3^ceiyi<^io^^-mptri^ wop^ylo-LrpfoJiily, w teteym ^dagcaupia sie g«lpe 50 a^yloz#a i grupe eati;u JJLk&, PL PL PL PL PL PL PL PL

Claims (1)

1.
PL21824079A 1978-09-11 1979-09-11 Method of manufacture of novel derivatives of aminoacids PL124828B1 (en)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US94128978A 1978-09-11 1978-09-11
US95818078A 1978-11-06 1978-11-06

Publications (2)

Publication Number Publication Date
PL218240A1 PL218240A1 (pl) 1980-06-02
PL124828B1 true PL124828B1 (en) 1983-02-28

Family

ID=27130153

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL21824079A PL124828B1 (en) 1978-09-11 1979-09-11 Method of manufacture of novel derivatives of aminoacids

Country Status (1)

Country Link
PL (1) PL124828B1 (pl)

Also Published As

Publication number Publication date
PL218240A1 (pl) 1980-06-02

Similar Documents

Publication Publication Date Title
EP0035383B1 (en) Angiotensin converting enzyme inhibitors
CA1341029C (en) Peptidase inhibitors
US5801274A (en) N- mercaptoacyl(amino acid or peptide)! compounds and S-lipophilic aliphatic carbonyl derivatives thereof as antihypertensives
US4692437A (en) Anti-hypertensive agents
US5688946A (en) Amino acid derivatives having renin inhibiting activity
US4692458A (en) Anti-hypertensive agents
EP0048159A2 (en) Novel carboxyalkyl peptides and thioethers and ethers of peptides as antihypertensive agents
EP0048763A1 (en) Sulfur-containing acylamino acids
NZ529438A (en) Dipeptide derivatives
MC2106A1 (fr) Derives d&#39;aminoacides
HU204285B (en) Process for producing renin-inhibiting polypeptides of small molecule mass and pharmaceutical compositions containing them
EP1430045B1 (en) Pyrane derivatives as both ace- and nep-inhibitors
MC1985A1 (fr) Derives d&#39;acides amines
EP0009898A1 (en) Novel anti-hypertensive mercaptoacylamino acid derivatives, their preparation and use
EP1140981B1 (fr) Composes tripeptidiques utiles a titre d&#39;inhibiteurs selectifs de l&#39;aminopeptidase a et compositions pharmaceutiques correspondantes
PL124828B1 (en) Method of manufacture of novel derivatives of aminoacids
EP0036713A2 (en) Angiotensin converting enzyme inhibitors
CA2167763A1 (fr) Derives de mercaptoalcanoyldipeptides, leur procede de preparation et les compositions pharmaceutiques qui les contiennent
US4698356A (en) Anti-hypertensive agents
US4690939A (en) Anti-hypertensive agents
US4698355A (en) Anti-hypertensive agents
US4695577A (en) Anti-hypertensive agents
US4690938A (en) Anti-hypertensive agents
US4690940A (en) Anti-hypertensive agents
AU2006291293B2 (en) Thio-containing inhibitors of aminopeptidase P, compositions thereof and method of use