MXPA04000521A - Concentrado inhibidor de bowman-birk, de alto contenido en proteinas y proceso para su manufactura. - Google Patents
Concentrado inhibidor de bowman-birk, de alto contenido en proteinas y proceso para su manufactura.Info
- Publication number
- MXPA04000521A MXPA04000521A MXPA04000521A MXPA04000521A MXPA04000521A MX PA04000521 A MXPA04000521 A MX PA04000521A MX PA04000521 A MXPA04000521 A MX PA04000521A MX PA04000521 A MXPA04000521 A MX PA04000521A MX PA04000521 A MXPA04000521 A MX PA04000521A
- Authority
- MX
- Mexico
- Prior art keywords
- product
- weight
- soy
- protein
- inhibitor
- Prior art date
Links
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 title claims abstract description 22
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 title claims abstract description 21
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 title claims description 34
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 title claims description 34
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 25
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims description 5
- 230000008569 process Effects 0.000 title description 5
- CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N Acetone Chemical compound CC(C)=O CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 38
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 13
- 238000000605 extraction Methods 0.000 claims abstract description 13
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims abstract description 9
- 239000000047 product Substances 0.000 claims description 61
- 239000002002 slurry Substances 0.000 claims description 30
- 108010073771 Soybean Proteins Proteins 0.000 claims description 21
- 229940001941 soy protein Drugs 0.000 claims description 21
- 229940122644 Chymotrypsin inhibitor Drugs 0.000 claims description 18
- 101710137926 Chymotrypsin inhibitor Proteins 0.000 claims description 18
- 239000003541 chymotrypsin inhibitor Substances 0.000 claims description 18
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 14
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 13
- 239000000463 material Substances 0.000 claims description 12
- GUIBZZYABLMRRD-CQSZACIVSA-N (2r)-4,8-dimethoxy-9-methyl-2-propan-2-yl-2,3-dihydrofuro[2,3-b]quinolin-9-ium Chemical compound C[N+]1=C2C(OC)=CC=CC2=C(OC)C2=C1O[C@@H](C(C)C)C2 GUIBZZYABLMRRD-CQSZACIVSA-N 0.000 claims description 11
- 101500000018 Glycine max 2S albumin small chain Proteins 0.000 claims description 11
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 claims description 7
- 235000015872 dietary supplement Nutrition 0.000 claims description 5
- 239000008194 pharmaceutical composition Substances 0.000 claims description 5
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims description 4
- 239000007787 solid Substances 0.000 claims description 3
- 101710151715 Protein 7 Proteins 0.000 claims 1
- 239000002198 insoluble material Substances 0.000 claims 1
- 239000012465 retentate Substances 0.000 claims 1
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 claims 1
- 230000008719 thickening Effects 0.000 claims 1
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 abstract description 68
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 abstract description 30
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 abstract description 14
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 abstract description 7
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 30
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 29
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 19
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 18
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 16
- 235000019764 Soybean Meal Nutrition 0.000 description 14
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 14
- 239000004455 soybean meal Substances 0.000 description 14
- VLKZOEOYAKHREP-UHFFFAOYSA-N n-Hexane Chemical compound CCCCCC VLKZOEOYAKHREP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 13
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 13
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 12
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 description 11
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 10
- 208000005623 Carcinogenesis Diseases 0.000 description 9
- 206010028980 Neoplasm Diseases 0.000 description 9
- 230000036952 cancer formation Effects 0.000 description 9
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 9
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 9
- 231100000504 carcinogenesis Toxicity 0.000 description 9
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 9
- 235000019198 oils Nutrition 0.000 description 9
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 description 9
- ZQSIJRDFPHDXIC-UHFFFAOYSA-N Daidzein Natural products C1=CC(O)=CC=C1C1=COC2=CC(O)=CC=C2C1=O ZQSIJRDFPHDXIC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- ZCOLJUOHXJRHDI-CMWLGVBASA-N genistein 7-O-beta-D-glucoside Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1OC1=CC(O)=C2C(=O)C(C=3C=CC(O)=CC=3)=COC2=C1 ZCOLJUOHXJRHDI-CMWLGVBASA-N 0.000 description 8
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 8
- 201000011510 cancer Diseases 0.000 description 7
- HVYWMOMLDIMFJA-DPAQBDIFSA-N cholesterol Chemical compound C1C=C2C[C@@H](O)CC[C@]2(C)[C@@H]2[C@@H]1[C@@H]1CC[C@H]([C@H](C)CCCC(C)C)[C@@]1(C)CC2 HVYWMOMLDIMFJA-DPAQBDIFSA-N 0.000 description 7
- 229960002376 chymotrypsin Drugs 0.000 description 7
- 108090000317 Chymotrypsin Proteins 0.000 description 6
- ZCOLJUOHXJRHDI-FZHKGVQDSA-N Genistein 7-O-glucoside Natural products O([C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](CO)O1)c1cc(O)c2C(=O)C(c3ccc(O)cc3)=COc2c1 ZCOLJUOHXJRHDI-FZHKGVQDSA-N 0.000 description 6
- CJPNHKPXZYYCME-UHFFFAOYSA-N Genistin Natural products OCC1OC(Oc2ccc(O)c3OC(=CC(=O)c23)c4ccc(O)cc4)C(O)C(O)C1O CJPNHKPXZYYCME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- YCUNGEJJOMKCGZ-UHFFFAOYSA-N Pallidiflorin Natural products C1=CC(OC)=CC=C1C1=COC2=CC=CC(O)=C2C1=O YCUNGEJJOMKCGZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 239000000137 peptide hydrolase inhibitor Substances 0.000 description 6
- 239000012466 permeate Substances 0.000 description 6
- 206010064912 Malignant transformation Diseases 0.000 description 5
- 241000699670 Mus sp. Species 0.000 description 5
- MUPFEKGTMRGPLJ-RMMQSMQOSA-N Raffinose Natural products O(C[C@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O[C@@]2(CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O2)O1)[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O1 MUPFEKGTMRGPLJ-RMMQSMQOSA-N 0.000 description 5
- UQZIYBXSHAGNOE-USOSMYMVSA-N Stachyose Natural products O(C[C@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O[C@@]2(CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O2)O1)[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](CO[C@@H]2[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](CO)O2)O1 UQZIYBXSHAGNOE-USOSMYMVSA-N 0.000 description 5
- MUPFEKGTMRGPLJ-UHFFFAOYSA-N UNPD196149 Natural products OC1C(O)C(CO)OC1(CO)OC1C(O)C(O)C(O)C(COC2C(C(O)C(O)C(CO)O2)O)O1 MUPFEKGTMRGPLJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 235000005911 diet Nutrition 0.000 description 5
- CJWQYWQDLBZGPD-UHFFFAOYSA-N isoflavone Natural products C1=C(OC)C(OC)=CC(OC)=C1C1=COC2=C(C=CC(C)(C)O3)C3=C(OC)C=C2C1=O CJWQYWQDLBZGPD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 235000008696 isoflavones Nutrition 0.000 description 5
- 230000036212 malign transformation Effects 0.000 description 5
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 5
- MUPFEKGTMRGPLJ-ZQSKZDJDSA-N raffinose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO[C@@H]2[C@@H]([C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O2)O)O1 MUPFEKGTMRGPLJ-ZQSKZDJDSA-N 0.000 description 5
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 5
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 5
- 235000012424 soybean oil Nutrition 0.000 description 5
- 239000003549 soybean oil Substances 0.000 description 5
- UQZIYBXSHAGNOE-XNSRJBNMSA-N stachyose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO[C@@H]2[C@@H]([C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO[C@@H]3[C@@H]([C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O3)O)O2)O)O1 UQZIYBXSHAGNOE-XNSRJBNMSA-N 0.000 description 5
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 5
- CDDWAYFUFNQLRZ-KJVHGCRFSA-N (3beta,21beta,22beta)-olean-12-ene-3,21,22,24-tetrol Chemical compound C([C@@]12C)C[C@H](O)[C@](C)(CO)[C@@H]1CC[C@]1(C)[C@@H]2CC=C2[C@@H]3CC(C)(C)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@]3(C)CC[C@]21C CDDWAYFUFNQLRZ-KJVHGCRFSA-N 0.000 description 4
- GMTUGPYJRUMVTC-UHFFFAOYSA-N Daidzin Natural products OC(COc1ccc2C(=O)C(=COc2c1)c3ccc(O)cc3)C(O)C(O)C(O)C=O GMTUGPYJRUMVTC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- KYQZWONCHDNPDP-UHFFFAOYSA-N Daidzoside Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1=CC=C2C(=O)C(C=3C=CC(O)=CC=3)=COC2=C1 KYQZWONCHDNPDP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000005715 Fructose Substances 0.000 description 4
- 229930091371 Fructose Natural products 0.000 description 4
- RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N Fructose Chemical compound OC[C@H]1O[C@](O)(CO)[C@@H](O)[C@@H]1O RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N 0.000 description 4
- 229940124158 Protease/peptidase inhibitor Drugs 0.000 description 4
- 235000013339 cereals Nutrition 0.000 description 4
- 210000001072 colon Anatomy 0.000 description 4
- KYQZWONCHDNPDP-QNDFHXLGSA-N daidzein 7-O-beta-D-glucoside Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1OC1=CC=C2C(=O)C(C=3C=CC(O)=CC=3)=COC2=C1 KYQZWONCHDNPDP-QNDFHXLGSA-N 0.000 description 4
- 230000037213 diet Effects 0.000 description 4
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 4
- 229930182830 galactose Natural products 0.000 description 4
- TZBJGXHYKVUXJN-UHFFFAOYSA-N genistein Natural products C1=CC(O)=CC=C1C1=COC2=CC(O)=CC(O)=C2C1=O TZBJGXHYKVUXJN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 229940045109 genistein Drugs 0.000 description 4
- 235000006539 genistein Nutrition 0.000 description 4
- 230000002401 inhibitory effect Effects 0.000 description 4
- 150000002515 isoflavone derivatives Chemical class 0.000 description 4
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 4
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 4
- CDDWAYFUFNQLRZ-UHFFFAOYSA-N soyasapogenol A Natural products CC12CCC(O)C(C)(CO)C1CCC1(C)C2CC=C2C3CC(C)(C)C(O)C(O)C3(C)CCC21C CDDWAYFUFNQLRZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 4
- YOQAQNKGFOLRGT-UXXABWCISA-N (3beta,22beta)-olean-12-ene-3,22,24-triol Chemical compound C1C[C@H](O)[C@](C)(CO)[C@@H]2CC[C@@]3(C)[C@]4(C)CC[C@@]5(C)[C@H](O)CC(C)(C)C[C@H]5C4=CC[C@@H]3[C@]21C YOQAQNKGFOLRGT-UXXABWCISA-N 0.000 description 3
- LFZGBNATHRHOKZ-KRWDZBQOSA-N 5-[[(2s)-1-(4-nitroanilino)-1-oxo-3-phenylpropan-2-yl]amino]-5-oxopentanoic acid Chemical compound C([C@H](NC(=O)CCCC(=O)O)C(=O)NC=1C=CC(=CC=1)[N+]([O-])=O)C1=CC=CC=C1 LFZGBNATHRHOKZ-KRWDZBQOSA-N 0.000 description 3
- 206010009944 Colon cancer Diseases 0.000 description 3
- 241000699800 Cricetinae Species 0.000 description 3
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 3
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 3
- URRZRRQMNMZIAP-UHFFFAOYSA-N Kudzusapogenol C Natural products CC12CCC(O)C(C)(CO)C1CCC1(C)C2CC=C2C3CC(C)(C)C(O)CC3(C)CCC21C URRZRRQMNMZIAP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M Potassium hydroxide Chemical compound [OH-].[K+] KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 description 3
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 description 3
- 235000012000 cholesterol Nutrition 0.000 description 3
- 208000029742 colonic neoplasm Diseases 0.000 description 3
- 230000001143 conditioned effect Effects 0.000 description 3
- 235000019784 crude fat Nutrition 0.000 description 3
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 3
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 3
- 238000002386 leaching Methods 0.000 description 3
- 210000004185 liver Anatomy 0.000 description 3
- 238000009928 pasteurization Methods 0.000 description 3
- 230000005855 radiation Effects 0.000 description 3
- MADZMXIFUWFDJK-AEARDBQCSA-N soyasapogenol B Natural products CC1(C)C[C@@H](O)[C@]2(C)CC[C@]3(C)C(=CC[C@@H]4[C@@]5(C)CC[C@H](O[C@@H]6O[C@@H]([C@@H](O)[C@H](O)[C@H]6O[C@@H]7O[C@H](CO)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]7O[C@@H]8OC[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]8O)C(=O)O)[C@](C)(CO)[C@@H]5CC[C@@]34C)[C@H]2C1 MADZMXIFUWFDJK-AEARDBQCSA-N 0.000 description 3
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 3
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 description 3
- 230000009466 transformation Effects 0.000 description 3
- DIIIISSCIXVANO-UHFFFAOYSA-N 1,2-Dimethylhydrazine Chemical compound CNNC DIIIISSCIXVANO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- ARSRBNBHOADGJU-UHFFFAOYSA-N 7,12-dimethyltetraphene Chemical compound C1=CC2=CC=CC=C2C2=C1C(C)=C(C=CC=C1)C1=C2C ARSRBNBHOADGJU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 208000031404 Chromosome Aberrations Diseases 0.000 description 2
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 2
- 208000003445 Mouth Neoplasms Diseases 0.000 description 2
- 238000010171 animal model Methods 0.000 description 2
- 239000000287 crude extract Substances 0.000 description 2
- 235000007240 daidzein Nutrition 0.000 description 2
- 235000013365 dairy product Nutrition 0.000 description 2
- 235000013325 dietary fiber Nutrition 0.000 description 2
- 229940042399 direct acting antivirals protease inhibitors Drugs 0.000 description 2
- 235000019197 fats Nutrition 0.000 description 2
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 description 2
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 description 2
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 2
- 108010010705 glutarylphenylalanine-4-nitroanilide Proteins 0.000 description 2
- 238000000227 grinding Methods 0.000 description 2
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 2
- 230000006872 improvement Effects 0.000 description 2
- 238000000338 in vitro Methods 0.000 description 2
- 235000021374 legumes Nutrition 0.000 description 2
- 208000012987 lip and oral cavity carcinoma Diseases 0.000 description 2
- 235000013622 meat product Nutrition 0.000 description 2
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 2
- BBEAQIROQSPTKN-UHFFFAOYSA-N pyrene Chemical compound C1=CC=C2C=CC3=CC=CC4=CC=C1C2=C43 BBEAQIROQSPTKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000011160 research Methods 0.000 description 2
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 2
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 2
- 229930189104 soyasapogenol Natural products 0.000 description 2
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 2
- 230000001629 suppression Effects 0.000 description 2
- RHUYHJGZWVXEHW-UHFFFAOYSA-N 1,1-Dimethyhydrazine Chemical compound CN(C)N RHUYHJGZWVXEHW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- IIZPXYDJLKNOIY-JXPKJXOSSA-N 1-palmitoyl-2-arachidonoyl-sn-glycero-3-phosphocholine Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OC[C@H](COP([O-])(=O)OCC[N+](C)(C)C)OC(=O)CCC\C=C/C\C=C/C\C=C/C\C=C/CCCCC IIZPXYDJLKNOIY-JXPKJXOSSA-N 0.000 description 1
- AYRABHFHMLXKBT-UHFFFAOYSA-N 2,6-Dimethyl-anthracen Natural products C1=C(C)C=CC2=CC3=CC(C)=CC=C3C=C21 AYRABHFHMLXKBT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 description 1
- 208000005692 Bloom Syndrome Diseases 0.000 description 1
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 1
- 206010006187 Breast cancer Diseases 0.000 description 1
- 208000026310 Breast neoplasm Diseases 0.000 description 1
- VFZRZRDOXPRTSC-UHFFFAOYSA-N DMBA Natural products COC1=CC(OC)=CC(C=O)=C1 VFZRZRDOXPRTSC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 208000001258 Hemangiosarcoma Diseases 0.000 description 1
- 241000282412 Homo Species 0.000 description 1
- 208000026350 Inborn Genetic disease Diseases 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 241000607142 Salmonella Species 0.000 description 1
- 208000000453 Skin Neoplasms Diseases 0.000 description 1
- 229940122618 Trypsin inhibitor Drugs 0.000 description 1
- 101710162629 Trypsin inhibitor Proteins 0.000 description 1
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 description 1
- 102000007544 Whey Proteins Human genes 0.000 description 1
- 208000009956 adenocarcinoma Diseases 0.000 description 1
- 238000013019 agitation Methods 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 108010027597 alpha-chymotrypsin Proteins 0.000 description 1
- 239000003708 ampul Substances 0.000 description 1
- 239000003005 anticarcinogenic agent Substances 0.000 description 1
- 235000015173 baked goods and baking mixes Nutrition 0.000 description 1
- 239000002585 base Substances 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 230000000903 blocking effect Effects 0.000 description 1
- 210000000481 breast Anatomy 0.000 description 1
- 244000309464 bull Species 0.000 description 1
- 235000014121 butter Nutrition 0.000 description 1
- 230000000711 cancerogenic effect Effects 0.000 description 1
- 231100000315 carcinogenic Toxicity 0.000 description 1
- 230000032823 cell division Effects 0.000 description 1
- 210000002421 cell wall Anatomy 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 230000008859 change Effects 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- 239000012627 chemopreventive agent Substances 0.000 description 1
- 229940124443 chemopreventive agent Drugs 0.000 description 1
- 210000004913 chyme Anatomy 0.000 description 1
- 231100000670 co-carcinogen Toxicity 0.000 description 1
- 230000000112 colonic effect Effects 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 238000010411 cooking Methods 0.000 description 1
- 238000005238 degreasing Methods 0.000 description 1
- 238000011161 development Methods 0.000 description 1
- 230000000378 dietary effect Effects 0.000 description 1
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 1
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 1
- 239000003995 emulsifying agent Substances 0.000 description 1
- 239000002532 enzyme inhibitor Substances 0.000 description 1
- 229940125532 enzyme inhibitor Drugs 0.000 description 1
- 238000002481 ethanol extraction Methods 0.000 description 1
- 239000012259 ether extract Substances 0.000 description 1
- 235000019688 fish Nutrition 0.000 description 1
- GVEPBJHOBDJJJI-UHFFFAOYSA-N fluoranthrene Natural products C1=CC(C2=CC=CC=C22)=C3C2=CC=CC3=C1 GVEPBJHOBDJJJI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000002778 food additive Substances 0.000 description 1
- 235000013350 formula milk Nutrition 0.000 description 1
- 239000012458 free base Substances 0.000 description 1
- 208000016361 genetic disease Diseases 0.000 description 1
- 230000007773 growth pattern Effects 0.000 description 1
- 230000036541 health Effects 0.000 description 1
- 206010020718 hyperplasia Diseases 0.000 description 1
- 238000001727 in vivo Methods 0.000 description 1
- 230000005764 inhibitory process Effects 0.000 description 1
- 238000002347 injection Methods 0.000 description 1
- 239000007924 injection Substances 0.000 description 1
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 1
- GOMNOOKGLZYEJT-UHFFFAOYSA-N isoflavone Chemical compound C=1OC2=CC=CC=C2C(=O)C=1C1=CC=CC=C1 GOMNOOKGLZYEJT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 239000000787 lecithin Substances 0.000 description 1
- 229940067606 lecithin Drugs 0.000 description 1
- 235000010445 lecithin Nutrition 0.000 description 1
- 230000003902 lesion Effects 0.000 description 1
- 230000013190 lipid storage Effects 0.000 description 1
- 235000013310 margarine Nutrition 0.000 description 1
- 239000003264 margarine Substances 0.000 description 1
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 1
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 1
- 235000013384 milk substitute Nutrition 0.000 description 1
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 1
- 210000004877 mucosa Anatomy 0.000 description 1
- AJDUTMFFZHIJEM-UHFFFAOYSA-N n-(9,10-dioxoanthracen-1-yl)-4-[4-[[4-[4-[(9,10-dioxoanthracen-1-yl)carbamoyl]phenyl]phenyl]diazenyl]phenyl]benzamide Chemical compound O=C1C2=CC=CC=C2C(=O)C2=C1C=CC=C2NC(=O)C(C=C1)=CC=C1C(C=C1)=CC=C1N=NC(C=C1)=CC=C1C(C=C1)=CC=C1C(=O)NC1=CC=CC2=C1C(=O)C1=CC=CC=C1C2=O AJDUTMFFZHIJEM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 description 1
- 231100000989 no adverse effect Toxicity 0.000 description 1
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 1
- 229920001542 oligosaccharide Polymers 0.000 description 1
- 150000002482 oligosaccharides Chemical class 0.000 description 1
- 239000004033 plastic Substances 0.000 description 1
- 231100000683 possible toxicity Toxicity 0.000 description 1
- 244000144977 poultry Species 0.000 description 1
- 235000013594 poultry meat Nutrition 0.000 description 1
- 230000002265 prevention Effects 0.000 description 1
- 230000003449 preventive effect Effects 0.000 description 1
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 1
- 210000000664 rectum Anatomy 0.000 description 1
- 230000002829 reductive effect Effects 0.000 description 1
- 235000021067 refined food Nutrition 0.000 description 1
- 238000012216 screening Methods 0.000 description 1
- 238000005201 scrubbing Methods 0.000 description 1
- 238000010008 shearing Methods 0.000 description 1
- 210000003491 skin Anatomy 0.000 description 1
- 201000000849 skin cancer Diseases 0.000 description 1
- 235000011888 snacks Nutrition 0.000 description 1
- HRZFUMHJMZEROT-UHFFFAOYSA-L sodium disulfite Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]S(=O)S([O-])(=O)=O HRZFUMHJMZEROT-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 229940001584 sodium metabisulfite Drugs 0.000 description 1
- 235000010262 sodium metabisulphite Nutrition 0.000 description 1
- 230000007928 solubilization Effects 0.000 description 1
- 238000005063 solubilization Methods 0.000 description 1
- 238000000638 solvent extraction Methods 0.000 description 1
- 238000005507 spraying Methods 0.000 description 1
- 206010041823 squamous cell carcinoma Diseases 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 238000006467 substitution reaction Methods 0.000 description 1
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 1
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 1
- 231100000027 toxicology Toxicity 0.000 description 1
- 239000002753 trypsin inhibitor Substances 0.000 description 1
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 description 1
- 235000021119 whey protein Nutrition 0.000 description 1
- 239000001043 yellow dye Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
- A61K38/16—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- A61K38/55—Protease inhibitors
- A61K38/56—Protease inhibitors from plants
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/14—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from leguminous or other vegetable seeds; from press-cake or oil-bearing seeds
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L33/00—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
- A23L33/10—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
- A23L33/17—Amino acids, peptides or proteins
- A23L33/185—Vegetable proteins
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K36/00—Medicinal preparations of undetermined constitution containing material from algae, lichens, fungi or plants, or derivatives thereof, e.g. traditional herbal medicines
- A61K36/18—Magnoliophyta (angiosperms)
- A61K36/185—Magnoliopsida (dicotyledons)
- A61K36/48—Fabaceae or Leguminosae (Pea or Legume family); Caesalpiniaceae; Mimosaceae; Papilionaceae
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P3/00—Drugs for disorders of the metabolism
- A61P3/02—Nutrients, e.g. vitamins, minerals
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P35/00—Antineoplastic agents
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Natural Medicines & Medicinal Plants (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Public Health (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Botany (AREA)
- Mycology (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Alternative & Traditional Medicine (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Medical Informatics (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Immunology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
- Diabetes (AREA)
- Hematology (AREA)
- Obesity (AREA)
- Medicines Containing Plant Substances (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Abstract
Un concentrado de Bowman-Birk (CIBB) que tiene un contenido de proteinas alto. El CIBB esta hecho de soja convencional usando ultrafiltracion, sin extraccion con alcohol o acido o precipitacion con acetona.
Description
CONCENTRADO INHIBIDOR DE BOTO4AN-BIRK, DE ALTO CONTENIDO EN PROTEINAS Y PROCESO PARA SU MANUFACTURA CAMPO DE LA INVENCION Esta invención se relaciona con un Concentrado Inhibidor de Bowman-Birk (BBIC) que tiene un alto contenido en proteínas. El BBIC está hecho de soyas convencionales con ultrafiltración, y sin extracción con alcohol o ácido o precipitación con acetona . ANTECEDENTES DE LA INVENCION Los beneficios de la proteina de soya están bien documentados . El colesterol es un principal problema con ios consumidores por todo el mundo industrializado. Es bien conocido que los productos vegetales no contienen colesterol. Por décadas, estudios nutricionales han indicado que la inclusión de proteina de soya en la dieta realmente reduce los niveles de colesterol en el suero en humanos. Entre más alto es el contenido de colesterol, más efectivas son las proteínas de soya en disminuir ese nivel. ¦ ¦ Las soyas tienen el contenido de proteína más alto de todos los cereales y legumbres. En particular, las soyas tienen aproximadamente 40% en peso de proteína, mientras que otras legumbres tienen 20-30% en peso y los cereales tienen aproximadamente 8-15% en peso de proteína. Las soyas también contienen aproximadamente 20% en peso de aceite con la materia seca restante que es principalmente carbohidratos (35% en peso). En una base húmeda (como se encuentra), las soyas contienen aproximadamente 35% en peso de proteina, 17% en peso de aceite, 31% en peso de carbohidratos y 4.4% en peso de ceniza. En la soya, ambos cuerpos de almacenamiento de proteina y lípidos están conteñidos en la · sustancia comestible utilizable de la soya (llamada el cotiledón) . El carbohidrato complejo (o fibra dietética) también está contenido en las paredes celulares del cotiledón. La capa externa de la célula (llamada el tegumento) constituye aproximadamente 8% en peso del peso total de la soya. La soya desvainada, cruda, es, dependiendo de la variedad, aproximadamente 18% en peso de aceite, 15% en peso de carbohidratos solubles, 15% en peso de carbohidratos insolubles, 14% en peso de humedad y ceniza, y 38% en peso de proteina. En el procesamiento, las .soyas son cuidadosamente seleccionadas por color y tamaño. Las soyas luego son limpiadas, acondicionadas (para hacer la remoción de la vaina más fácil) y trituradas, desvainadas y laminadas en hojuelas. Las hojuelas son sometidas a un baño con solvente que retira el aceite. El solvente es retirado y las hojuelas son secadas, creando las hojuelas de soya desgrasadas que son la base de la mayoría de los productos de proteina de soya. A pesar del gran número de productos en el mercado, existen solamente tres tipos de proteína de soya: harinas, aislados y concentrados . Las harinas de soya son las formas más simples de proteína de soya, que _tienen un contenido de proteína de aproximadamente 50% en peso. - Simplemente la molienda y el cribado de las hojuelas desgrasadas produce harinas de soya. Este procesamiento simple' deja la harina de soya con muchas de las características de la soya. La falta de procesamiento también hace las harinas de soya altamente variables en términos de calidad. Las harinas -de soya y sémolas todavía son ampliamente utilizadas y son utilizadas más frecuentemente en productos horneados, productos de bocadillos y aplicaciones de alimentos para mascotas', donde el alto perfil de sabor no presenta un problema. Las harinas de soya texturizadas fueron un intento temprano en simular o mejorar la textura de los productos de carne. La texturización no cambia la composición de las harinas de soya y . reduce el perfil de sabor solo ligeramente. Sus aplicaciones primarias son productos de carne o productos para mascotas de bajo costo. Los concentrados de soya tienen por lo menos 60% en peso de proteína y típicamente tienen aproximadamente 70% en peso de proteína. Un sinnúmero de aplicaciones se han desarrollado para concentrados de soya y concentrados texturizados en alimentos procesados, carne, aves de corral, pescado, cereal y sistemas lácteos. Los concentrados de proteina de soya se hacen al retirar el material de carbohidrato soluble de la harina de soya desgrasada. La extracción con alcohol acuoso (etanol al 60-80%) o la lixiviación con ácido (pH 4.5 isoeléctrico) son los medios más comunes para la remoción de carbohidrato. En tanto la extracción con alcohol acuoso como la lixiviación con ácido, sin embargo, esencialmente toda la proteina se hace insoluole. La solubilidad de la proteina puede ser recuperada en productos de lixiviación con ácido por neutralización. ' · Los aislados son producidos a través del aislamiento químico estándar, el retiro de la proteína fuera de la hojuela desgrasada a través de solubilización (extracción con álcali a pH 7-10) y la separación seguido por la precipitación isoeléctrica. Como un resultado, los aislados son 90% en peso de proteína en una base libre de humedad. Los aislados se pueden hacer con un alto porcentaje de proteina soluble y un bajo perfil de sabor. Ellos no contienen fibra dietética y algunas veces son de alto contenido de sodio, propiedades que pueden limitar su aplicación. Sus mayores aplicaciones han sido en la sustitución de lácteos, como en fórmulas infantiles y sustitutos de leche.
El Concentrado Inhibidor de Bowman-Birk (BBIC) se ha mostrado que muestra actividad inhibidora contra la transformación maligna de células bajo ciertas condiciones y su administración se ha mostrado. que afecta varias formas de cáncer . Se ha mostrado que el inhibidor de enzima descrito por Bowman (Proc. Soc. Expd. Med, 63:547 (1946)) y Birk y colaboradores (Bull. Res. Council Israel, Sec. A 11:48 (1962) y ' Biochim Biphys Acta, 67:326(1963)), y subsecuentemente referido como el Inhibidor de Bowman-Birk (BBIC), puede impedir, . o grandemente reducir, la transformación maligna radiológicamente o químicamente inducida de las células en cultivo y en animales experimentales . Yavelow y colaboradores (Proc. Nati. Acad. Sci, USA 82:5396-5399 (1985)) reportaron que un extracto de soya crudo, si es desgrasado con acetona, efectivamente bloqueó la transformación de las células in vítro. Un componente activo de este extracto crudo es BBI. Estas observaciones, con datos epidemiológicos, sugirieron al BBI como un anticarcinógeno dietético putativo, particularmente respecto al cáncer de colon. Weed y colaboradores (Carcinogenesis, 6:1239-1241 (1985) ) describe que un extracto de soyas que contiene el inhibidor de proteasa de Bowman-Birk adicionado a la dieta de ratones tratados con dimetilhidrazina (DMH) dió por resultado una supresión significante de los tumores odenomatosos de la mucosa colónica. El cáncer de color inducido con , DMH en ratones es generalmente considerado como un modelo de animal excelente para la enfermedad humana, con el tratamiento carcinógeno que induce adenocarcinomas del colon y el recto que son similares a los tumores que surgen en el colon humano, sugiriendo la posibilidad de que un aditivo dietético de la clase estudiada podría conferir alguna protección contra el desarrollo del cáncer de colon humano sin efectos secundarios indeseables . El extracto de BBI y los métodos para su preparación . fueron descritos por Yavelow y •colaboradores, Cáncer Res., 43:2454-2459 (1983); Proc. Nati. Acad. Sci., USA 82:5395-5399 (1985) y H ang y colaboradores, Biochiiíi. Biphys. Acta, 495:369-382 (1977). Messadi y colaboradores (JNCL 76:447-452 (1986)) demostraron que un extracto de soya que contiene el inhibidor de proteasa BBI suprime la carcinogénesis inducida por 7,12-dimetil-benz [a] antraceno (DMBA) en el abazón de hámster. Este modelo de ' cáncer oral, con el uso del sistema de carcinogénesis del abazón de hámster tiene la misma histopatología, patrón de crecimiento y - lesiones precancerosas como la forma más común del cáncer oral humano, carcinoma de célula escamosa . En este estudio se mostró que la carcinogénesis del abazón de hámster puede ser inhibida por el BBI y sugirió que la carcinogénesis oral humana podría responder al BBI de una manera comparable. La preparación de BBI utilizada en este estudio fue un extracto crudo del inhibidor preparado como es descrito por Yavelow y colaboradores (Proc. Nad. Acad. Sci., USA 82:5395-5399(1985)). Baturay y colaboradores (Cell Biology and Toxicology, 2:21-32(1986)) describe que una preparación de BBI, en donde un extracto de soya crudo es desgrasado con acetona, suprime la radiación y la transformación químicamente inducida in vitro, con o sin mejora por el co-carcinógeno, pireno . Yavelow y colaboradores, 1985, supra, muestran que ya sea el BBI puro o el extracto de BBI preparado de acuerdo con sus métodos, suprime la transformación inducida por radiación en las células C3H10TI12. Kenedy y colaboradores, Proc. Nát'l. Acad. Sci. USA 1984> 81, 1827-39 reportan que ya sea el BBI puro o el extracto de BBI preparado de acuerdo con su método reduce los niveles de anormalidades de cromosoma en las células de pacientes con síndrome de Bloom .(una enfermedad ' genética en la cual los altos niveles de anormalidades de cromosoma se piensa que predispone a los pacientes a una más incidencia de cáncer normal) . Todavía, otros estudios sugieren que los inhibidores de proteasa derivados de soya pueden tener efectos supresores en la carcinogénesis de piel, pecho e hígado in vivo.
Kennedy y colaboradores en Anticarcinogenesis and Radiation Protection, editado por Cerutti y colaboradores, Plenum Pub. Co., pp. 285-295 (1987), describieron que el BBI suprime' la carcinogénesis en' varios sistemas utilizando un extracto de BBI crudo preparado al desgrasar soyas con acetona. Sus resultados sugirieron que muy bajas concentraciones de las preparaciones de inhibidor de proteasa de tipo BBI serian efectivas como agentes quimiopreventivos para el cáncer de colon. No hubo evidencia para sugerir que el uso de inhibidores de proteasa como agentes preventivos seria complicado por problemas de toxicidad posibles . S't. Clair y colaboradores (Cáncer Res!., 50:580-585 (1990)) reportan que la adición de 0.5% o 0.1% de BBI semipu ificado o 0.1% o 0.01% de BBI purificado a la dieta de ratones tratados con DMH dió por resultado una supresión estadísticamente significante de angiosarcomas e hiperplasia nodular de la carcinogénesis de hígado y de colón. Los resultados de este estudio también indican que el BBI, incluido como 0.5% de la dieta o menor, no tuvo efecto adverso en la salud de los ratones sino que tuvo la capacidad para suprimir la carcinogénesis de hígado y de colon. Perlmann y colaboradores (Metñods in Enzymology, 19:860-861 (1970)) describen un método elaborado para obtener el BBI de un extracto de soya desgrasado.
La patente norteamericana No. '4,793,996 de Kennedy y colaboradores describe un proceso para tratar soyas con acetona, seguido por la extracción con etanol y la precipitación con acetona para obtener BBI. Las soyas pueden ser desgrasadas antes del tratamiento con acetona. Además, el BBI puede ser además purificado mediante técnicas convencionales. Kennedy y colaboradores descubrieron que al tratar las soyas con acetona antes de la etapa de extracción con etanol diseñada por Perlmann y colaboradores, el BBI resultante fue más efectivo en inhibir la transformación maligna de las células . La patente norteamericana No, 4,793,996 de Kennedy y colaboradores, enseña un proceso para preparar un extracto de soya crudo que contiene un inhibidor de BBI de la transformación maligna de células, que implica desgrasar soyas y extraer el inhibidor de las soyas desgrasadas, y, como una mejora que grandemente incrementa la efectividad del inhibidor de BBI, desgrasar las soyas al llevarlas en contacto con por lo menos un peso igual de acetona. Este proceso asi produce un extracto inhibidor crudo que, debido al contacto con acetona, no obstante demuestra efectividad grandemente incrementada . La patente norteamericana No. 5,217,717 de Kennedy y colaboradores enseña la ultrafiltración de materias solubles de soya, incluyéndose una proteina de suero, para hacer un BBIC. El proceso de ultrafiltración puede ser realizado solo, o en combinación con la precipitación con acetona, antes o después de la ultrafiltración. La patente norteamericana No, 5,217,717 de Kennedy y colaboradores también enseña la ejecución de dos extracciones con acetona de materias solubles de soya para producir un BBI, sin ultrafiltración.. Los titulares de la patente descubrieron que el secado por roclo no tiene efecto en la recuperación de BBI, como es medido por la inhibición de quimotripsina (CI), utilizado como un indicador para la presencia de BBI. Lunasina es un componente mayor del inhibidor de proteasa de Bowman-Birk de soyas. La investigación conducida en la University of California at BerJeley encontró que la lunasina se enlaza a una proteina que por si misma enlaza DNA, bloqueando una etapa que normalmente conduce a la multiplicación de las células cancerosas. La inyección de la proteina enlazada a lunasina en las células detiene la división celular en células tanto normales como cancerosas. Este descubrimiento ha conducido al uso exitoso de la lunasina en tratar las células de cáncer de pecho humano, y el cáncer de piel en ratones, y ha impulsado la investigación dirigida a encontrar sistemas de suministro para lunasina para la prevención y tratamiento de cáncer.
La técnica previa no ha descrito un concentrado de alto contenido en proteínas que tiene altos niveles de BBI que es obtenido de una fuente- de proteina de soya, sin extracción con alcohol o con ácido o precipitación con acetona. La técnica previa también no ha descrito un alto contenido de proteínas que tiene altos niveles de BBI que es obtenido de una fuente de proteina de soya sin "fibra. La técnica previa también no ha descrito un concentrado de alto contenido en proteínas que incluye BBI libre de acetona. En la presente invención, se produce un concentrado de alto contenido en proteínas que tiene altos niveles de BBI a partir de una fuente de proteína de soya, sin extracción con alcohol o ácido, o la precipitación con acetona. BREVE DESCRIPCION DE LA INVENCION La presente invención se dirige a un producto inhibidor de Bowman-Birk libre de acetona que tiene: (i) mayor que 65% en peso de proteína de soya de materia seca total y (ii) un nivel de inhibidor de quimotripsina (CI) de por lo menos 110 miligramos/gramo. En otra modalidad, la presente invención se dirige a un método para fabricar un producto de proteína, este método que implica: (a) proporcionar un material de soya sustancialmente desgrasado; (b) retirar la fibra del material y (c} alcanzar un contenido de CI deseado por ultrafiltración. El producto resultante, que puede ser secado, luego es utilizado en una composición farmacéutica o suplemento dietético. La referencia a "libre de acetona" significa que el producto no se sometió al tratamiento con acetona durante el procesamiento. DESCRIPCION DETALLADA DE LA INVENCION De acuerdo con una modalidad, la presente invención proporciona un producto inhibidor de Bowman-Birk libre de acetona que tiene: (i) mayor que 65% en peso de proteina de soya de materia seca total y (ii) un nivel de inhibidor de quimotripsina (CI) de por lo menos 110 miligramos/gramo, De acuerdo con otra modalidad, la presente invención proporciona un método para fabricar un producto de proteina, este método que implica: (a) proporcionar un material de soya sustancialmente desgrasado; (b) retirar la fibra del material y (c) alcanzar un contenido de CI deseado por ultrafiltración. El producto resultante que puede ser opcionalmente secado luego es utilizado en una composición farmacéutica o suplemento dietético . El método de la presente invención generalmente implica: 1) desvainar las soyas completas; 2) hacer en hojuelas las soyas desvainadas; 3) extraer el aceite de soya de las soyas formadas en hojuelas con héxano, o un solvente similar; 4) eliminar el solvente de las hojuelas de soya desgrasadas sin alto calentamiento o tostado para producir hojuelas "blancas"; 5) moler las hojuelas blancas para producir harina de soya; 6) retirar la fibra de la' harina de soya; 7) retirar. la estaquiosa " y rafinosa por ultrafiltración, mientras que se retiene el BBI y 8) opcionalmente secar por roció el concentrado resultante . Las etapas 1 a 4 descritas en lo anterior son comúnmente referidas de manera colectiva como un proceso de extracción para soyas. El procedimiento general para las etapas 1 a 4 descritas en lo anterior, es bien conocido como es ejemplificado por las patentes norteamericanas Nos. 5,097,017 de Konwinski y 3,897,574 de Pass y por Serrato, "Extraction of Oil from Soybeans", J. Am. Oil C em. Soc, 58,157 (1981) y Becker, "Solvent Extraction of Soybeans", J. ¾m. Oil Chem. Soc, 55,754 (1978) . La primera etapa descrita en lo anterior implica el desvainamiento de las soyas . El desvainamiento es el proceso en el cual las vainas de soya son retiradas de las soyas completas. Las soyas son cuidadosamente limpiadas antes del desvainamiento para retirar la materia extraña, de modo que el producto no será contaminado por cuerpos de color. Las soyas también son normalmente trituradas en aproximadamente 6 a 8 piezas antes del desvainamiento. La vaina típicamente tiene en cuenta aproximadamente 8% del peso de la soya completa. La soya desvainada es aproximadamente 10% en peso de agua, 49% en peso de proteina, 10% en peso de grasa, con el resto principalmente que son carbohidratos, fibra y minerales.
La segunda etapa descrita en lo anterior implica un proceso de formación de hojuelas. Las soyas son acondicionadas antes de la formación en hojuelas al ajustar la humedad y la temperatura para hacer las piezas de soya suficientemente plásticas . Las piezas de soya acondicionadas son pasadas a través de rodillos de formación de hojuelas para formar hojuelas que son de aproximadamente 0.25 a 0-30 mía (0.01 a 0.012 pg) de espesor. La tercera etapa descrita en lo anterior implica retirar el aceite de soya de las hojuelas. Las hojuelas de soya son "desgrasadas" al ponerlas en. contacto con hexano para retirar el aceite de soya. El aceite de soya 'es utilizado en margarina, manteca para mezclar y otros productos alimenticios, y es una buena fuente de lecitina, que tiene muchas aplicaciones útiles como un emulsionante. En la cuarta etapa descrita en lo anterior, las hojuelas de soya desgrasadas con hexano son eliminadas de solvente —el hexano es retirado— sin tostado para producir hojuelas blancas. Esto es diferente a los procesos de hexano de aceite de soya convencionales donde las hojuelas son tostadas y utilizadas para alimento de animales. En la quinta etapa descrita en lo anterior, las hojuelas, blancas son molidas para hacer harina de soya. En una modalidad alternativa, las hojuelas blancas pueden ser utilizadas sin molienda en harina de soya. Las hojuelas blancas tienden a causar rendimientos menores, en el rango de aproximadamente 1-2%, debido a que pérdidas más altas tienden a ocurrir en la operación de remoción de fibra descrita después, sin embargo, el remanente de fibra en la fracción de licor es significativamente reducida cuando se utilizan hojuelas . La harina de soya que puede ser utilizada como un material de partida para la presente invención es sin dificultad, comercialmente disponible. La harina de soya comercial típicamente tendría por lo menos 50% en peso (52.5% en peso), de proteína' (N X 6.25)·; aproximadamente 30-40% . en peso (34.6% en- eso) de carbohidratos; aproximadamente 5-10% en peso (6% en peso) de humedad; aproximadamente 5-10% en peso (6% en peso) de ceniza; aproximadamente 2-3% en peso (2.5% en peso) de fibra cruda y menos de aproximadamente 1% en peso (0.9% en peso) de grasa (extracto de éter). De acuerdo con una modalidad de la presente invención, se utilizó una harina de soya que tiene un índice de dispersabilidad de .proteína (PDI) de 90% y un tamaño de partícula de malla -80. El PDI es determinado por el método Ba 10-65 de American Oil Chemists' Society (AOCS) . Un PDI de 90% indicaría que- la harina de soya sin tratamiento con calor es activa en enzima. El tamaño de partícula de malla 80 significa que mayor que 95% de la harina de soya pasa a través de un tamiz estándar USA de malla número 80. .
En la sexta etapa, la harina de soya se hace suspensión espesa con agua. De acuerdo con una modalidad, la suspensión espesa tiene un contenido de sólidos de aproximadamente 5-15% en peso. Sin embargo, una suspensión espesa que tiene aun menor contenido de sólidos podria ser empleada de acuerdo con la presente invención. De acuerdo coñ una modalidad de la presente invención, el agua utilizada para hacer suspensión espesa a la harina de soya, es precalentada a una temperatura de aproximadamente 94°C. También es usualmente necesario proporcionar algo de agitación o mezclado para hacer en suspensión espesa a la harina de soya. Un medio para proporcionar la agitación o mezclado necesarios con el uso de un agitador de tipo propela. Después de que la harina de soya se hace suspensión espesa, la fibra puede ser retirada al ajustar el pH de la suspensión espesa- a aproximadamente 7-7.5 con hidróxido de sodio y al separar la suspensión espesa en una torta y licor. En una modalidad alternativa se podria utilizar hidróxido de potasio para ajustar el pH de la suspensión espesa y producir un producto de bajo contenido de sodio, si es deseado. La separación puede ser realizada por un número de medios de separación físicos; sin embargo, la centrifugación es. un medio aceptable que es tanto eficiente como efectiva.
De acuerdo con una modalidad de la presente invención, se puede utilizar una centrifuga de tipo arco para realizar la separación deseada . Todavía en otra modalidad de la invención, la separación se puede realizar utilizando una centrífuga de tipo disco o tubular. En la séptima etapa, el licor sin fibra es sometido a filtración para retirar los oligosacáridos, otros azúcares y componentes de peso molecular pequeño para hacer el producto que tiene por lo menos aproximadamente 80% en peso de proteína. Durante el proceso de ultrafiltración, el.BBI es retenido como es indicado por el CI medido. Cualquier membrana unida en espiral con un corte de peso molecular (MWCO) de 1,000 a 200,000 es adecuada para el uso en la etapa de u'ltrafiltración. Una membrana que tiene un WCO de 10,000 se encontró que es particularmente adecuada para propósitos de la presente invención. Típicamente, aproximadamente 75% del volumen de alimentación es retirado como producto permeado durante la filtración. El producto ultrafiltrado es pasteurizado antes de ser opcionalmente secado. La pasteurización puede ser realizada mediante la cocción a. chorro o a presión. Alternativamente, la pasteurización puede ser realizada al contener la suspensión espesa en una marmita con chaqueta de vapor a una temperatura elevada . La pasteurización es realizada de modo que el producto también se prueba negativo para la salmonela" y tiene un perfil microbiano aceptable. El material ultrafiltrado sin fibra (el producto retenido) puede ser secado para formar el concentrado de BBI de alto contenido de proteínas . El secado puede ser realizado utilizando un secador de rocío vertical con una boquilla de alta presión, o cualquier otro aparato de secado adecuado. El método utilizado para el análisis del inhibidor de quimotripsina (CI) está basado en el método oficial Ba-12-75 de American Oil Chemists' Society (AOCS) para la actividad del inhibidor de tripsina para productos, de soya, que difieren eñ la enzima y el sustrato utilizado. El sustrato utilizado para el análisis de CI es N-Glutaril-L-Fenilalanina-p-nitroanilida (GPNA) , disponible de .Sigma Chemicals como 62505. -La enzima utilizada es L-Quimotripsina, Tipo II-alfaquimotripsina pancreática Bovina, disponible de Sigma Chemicals como C4129. El método AOCS está basado en. akade y colaboradores (Cereal Chemistry, 51.376(1974)). La quimotripsina hidroliza el sustrato glutaril-L-fenilalanina-p-nitroanilida presente en exceso. La liberación de p-nitroanilida, un tinte amarillo, es medida espectrofotométricamente . En la presencia del producto de proteína de soya, la liberación de p-nitroanilida cambia inversamente con el nivel del inhibidor de quimotripsina activo .
Estos y otros aspectos de la presente, invención pueden ser más fácilmente entendidos con referencia a uno más de los siguientes ejemplos. En los ejemplos y por todas partes los porcentajes están en peso a menos que se indique de -otra manera. Todos los resultados están en una base seca a menos que se indique de otra manera. EJEMPLO ? Aproximadamente 22.5 kilogramos (50 libras) de harina de soya que tiene un índice de dispersabilidad de proteína (PDI) de 86% se dispersaron en aproximadamente 245 litros (65 galones) de agua a aproximadamente 60 ° <Z y el pH se ajustó .a aproximadamente 7.5 utilizando hidróxido de sodio. La suspensión se mezcló durante 30 minutos a aproximadamente 60 °c, y luego se centrifugó en una centrífuga de decantación. La torta de la centrífuga insoluole se desechó, y el sobrenadante se trató con calor al pasarlo a través de una olla de presión de aproximadamente 121°C con un tiempo de contención de 15 segundos . La suspensión luego se enfrió a aproximadamente 38 °C en un recipiente enchaquetado. La suspensión enfriada se ultrafiltró utilizando una membrana enrollada en espiral de corte de peso molecular (MWCO) de 10,000 para retirar aproximadamente 75% del volumen de alimentación como producto permeado. El producto retenido de la membrana se trató con calor al pasarlo a través de una olla de presión a aproximadamente 93°C con un tiempo de contención de 15 segundos. El producto retenido luego enfrió a 60°C en un recipiente enchaquetado y se secó roció. Este mismo procedimiento se repitió una segunda para verificar los resultados que son listados en la TABLA 1 enseguida. TABLA 1 Corrida 1 Corrida 2
Proteina (base seca) (%) 79.79 82.97
Isoflavonas totales (base seca) (mg/g) 2.18 3.51
Humedad (%) · 1.23 3.73
Ceniza (como se encuentra) (%) 6.87 6.50. ,
Fibra cruda (como se encuentra) (%) 0.80 0.80
Indice de Solubilidad de Nitrógeno 96.99 95.45
(NSI) (%) Contenido de CI (mg/g) 178 >160 En conjunción con este ejemplo, el mismo procedimiento se repitió nuevamente y el producto resultante se analizó para el contenido de lunasina. Se encontró que el producto contuvo 19% en peso de lunasina, indicando que el producto de BBI de -la presente invención es una fuente viable de lunacina que es efectiva en inhibir la transformación maligna de células. EJEMPLO 2 Aproximadamente 227 litros (60 galones) de agua se adicionaron a un tanque de mezclado y se calentaron a 60°C.
Luego, aproximadamente 45 kilogramos (100 libras) de hojuelas de soya se adicionaron al tanque de mezclado para formar una suspensión espesa. El pH de la suspensión espesa se ajustó a aproximadamente 7.1, utilizando aproximadamente 1400 mi de solución de NaOH de 4.5%. La suspensión espesa se mezcló durante 10 minutos a una temperatura de aproximadamente 55°C a aproximadamente 58°C y luego se transfirió a un tanque de alimentación de centrifuga, que contuvo aproximadamente 303 litros (80 galones) de agua precalentado a una temperatura de aproximadamente 60°C La suspensión espesa diluida se mezcló durante aproximadamente 20 minutos a una temperatura de aproximadamente 55°C a aproximadamente 58 °c y después se alimentó a . una proporción de aproximadamente 7.6 litros (2 galones) por minuto a una centrifuga de tipo arco Sharples. El sobrenadante (suspensión) se coció a presión a una temperatura de aproximadamente 127°C. La suspensión cocida a presión se transfirió a un tanque de alimentación de membrana a través de una coladera de malla 100. Aproximadamente 10 gramos de metabisulfito de sodio se adicionaron al tanque de alimentación de membrana. La suspensión se alimentó a un sistema de membrana de ultrafiltración que contiene una membrana enrollada en espiral con un M CO de 10,000. La temperatura de suspensión se mantuvo a aproximadamente 26.5o-26.8°C durante el procesamiento de membrana. Aproximadamente 75% del volumen de alimentación original adicionada al tanque de alimentación de membrana se retiró como producto permeado. El producto retenido del sistema de membrana se pasteurizó a aproximadamente 76.7°C y se secó por roclo utilizando una bomba de alta presión que alimenta una boquilla de roció en un secador de roció vertical. El producto secado se analizó para determinar el contenido del mismo. Los resultados del análisis son mostrados en la TABLA 2 enseguida. TABLA 2 mg/g de Composición % en peso materia seca total proteina 82 .73 fibra cruda ' 0 .94 grasa cruda 0 .01 ceniza ' 5 .91 fructosa 2.90 galactosa 1.33 sacarosa- 40.29 rafinosa 6.88 estaquiosa 30.13 iso lavonas 4.54 Daidzina 0.77 Glicitina 0.22 Genistina 1.00 6"-0-malonildaidzina * 0.91 6"-0-malonilglicitina 0.16 6"-0-acetilgenistina 0.12
6"-0-malonilgenistina 1 .24
Daidzeina 0 .05
Genisteina 0 .07
Soyasapogenoles 4.06 soyasapogenol A 1 .25 soyasapogenol B 2 .81
Indice de solubilidad de 92 nitrógeno (NSI) (%) inhibidor de quimotripsina (CI) 164.7 EJEMPLO 3 Aproximadamente 227 litros (60 galones) de agua se adicionaron en un tanque, de mezclado y se calentaron a una temperatura de aproximadamente 60 °C. Luego, aproximadamente 45 kilogramos (100 libras) de hojuelas blancas de soya se adicionaron al tanque de mezclado para formar una suspensión espesa. El pH de la suspensión espesa se ajustó a aproximadamente 7.08, utilizando aproximadamente. 1,400 mi de solución NaOH al 4.5%. La suspensión espesa se mezcló durante 10 minutos a una temperatura de aproximadamente 55 °C a aproximadamente 58 °C y luego se transfirió a un tanque de alimentación de centrifuga, que contuvo aproximadamente 303 litros (80 galones) de agua precalentada a una temperatura de aproximadamente 60°C. La suspensión espesa diluida se mezcló durante aproximadamente 20 minutos a una temperatura de aproximadamente 55°C a aproximadamente 58°C y después se alimentó a una proporción de aproximadamente 7.6 litros (2 galones) por minuto a una centrifuga de tipo arco Sharples. El sobrenadante (suspensión) se coció a presión a una temperatura de aproximadamente 127°C. La suspensión cocida a presión de transfirió a un tanque de alimentación de membrana a través de una coladera de malla 100. La suspensión se alimentó a un sistema de membrana de ultrafiltración que contiene una membrana enrollada en espiral con un MWCO de 10,000. La temperatura de la suspensión se mantuvo a aproximadamente 48.8°C a aproximadamente 49°C durante el procesamiento en membrana. Aproximadamente 75% del volumen" de alimentación original adicionado al tanque de alimentación de membrana se retiró como producto permeado. El producto retenido del sistema de membrana se pasteurizó a una temperatura de aproximadamente 76.7°C y se secó por roció utilizando una bomba de alta presión que alimenta una boquilla de roció en un secador de roció vertical. El producto secado se analizó para determinar el contenido del mismo. Los resultados del análisis son mostrados en la TABLA 3 enseguida. TABLA 3 mg/g de Composición % en peso materia seca total proteína 82.81 fibra cruda 0.84 grasa cruda 0. 13 ceniza 6. 00 fructosa 2.72 galactosa 1.21 sacarosa 30.11 rafinosa 4.99 estaquiosa 21.80 isoflavonas 3.54 Daidzina 0.67 Glicitina 0.09 .
Genistina 0.90 6"-0-malonildaidzina 0.61 6"-0-malonilglicitina_ 0.08 6"-0-acetil genistina 0.16 6"-0-malonilgenistina 0.96 Daidzeina 0.03 Genisteina 0.04
Soyasapogenoles 3.98 soyasapogenol A 1.05 soyasapogenol B 2.93
Índice de solubilidad de 93 .8 nitrógeno (NSI) (%) inhibidor de quimotripsina (CI) 173.3.
EJEMPLO 4 Aproximadamente 227 litros (60 galones) de agua se adicionaron a un tanque de mezclado y se calentaron a una temperatura de aproximadamente 60°C. Luego, aproximadamente 45 kilogramos (100 libras) de harina de soya se adicionaron al tanque de mezclado para formar una suspensión espesa. El pH de la suspensión espesa se ajustó a aproximadamente 7.08, utilizando aproximadamente 1,400 mi de una solución de . NaOH al 4.5%. La suspensión espesa se mezcló durante 10 minutos a una temperatura de aproximadamente- 55°C a aproximadamente 58 "C y luego se transfirió a un tanque de alimentación de centrifuga-, que contuvo aproximadamente 303 litros (80 galones) de agua precalentada a una temperatura de aproximadamente 60°C. La suspensión espesa diluida se mezcló durante aproximadamente 20 minutos a una temperatura de aproximadamente 55°C a aproximadamente 58°C y después se alimentó a una proporción de aproximadamente 7.6 litros (2 galones) por minuto a una centrifuga de tipo arco Sharples. El sobrenadante (suspensión) se coció a presión a una temperatura de aproximadamente 127°.C. La suspensión cocida a presión de transfirió a un tanque de alimentación de membrana a través de una coladera de malla 100. La suspensión se alimentó a un sistema de membrana de ultrafiltración que contiene una membrana enrollada en espiral con un MWCO de 30,000. La temperatura de la suspensión se mantuvo a aproximadamente 48.8°C a aproximadamente 49°C durante el procesamiento en membrana. Aproximadamente 75% del volumen de alimentación original adicionado al tanque de alimentación de membrana se retiró como producto permeado. El producto retenido del sistema de membrana se pasteurizó a una temperatura de aproximadamente 76.7°C y se secó por roció utilizando una bomba de alta presión que alimenta una boquilla de roció en un secador de roclo vertical. El producto secado se analizó para determinar el contenido del mismo. Los resultados del análisis son mostrados en la TABLA 4 enseguida. TABLA 4 mg/g de Composición % en peso materia seca total proteina 82 .31 fibra cruda 1 .14 grasa cruda. 0 .01 ceniza 5 .44 fructosa 2.79 galactosa 1.60 sacarosa 33.14 rafinosa 5.88 estaquiosa 24.24 isoflavonas 3.53 Daidzina 0.60 Glicitina 0.17 Genistina 0.70 6"-0-malonildaidzina 0.76 6"-0-malonilglicitina 0.11 6"-0-acetilgenistina 0.09 6"-0-malonilgenistina 0.99 Daid2eina 0.04 Genisteina 0.07
Soyasapogenoles ¦ 3.74 soyasapogenol A 1.04 soyasapogenol B 2.70 Índice de solubilidad de 89.2 nitrógeno (NSI) (%) inhibidor de quimotripsina (CI) 163.3 EJEMPLO 5 Aproximadamente 227 litros (60 galones) de agua se. adicionaron an un tanque de mezclado y se calentaron a una temperatura de aproximadamente 60°C. Luego, aproximadamente 45 kilogramos (100 libras) de harina de soya se adicionaron al tanque de mezclado para formar una suspensión espesa. El pH de la suspensión espesa se ajustó a aproximadamente 7.0, utilizando aproximadamente 1, 400 mi de solución de NaOH al 4.5%. La suspensión espesa se mezcló durante 10 minutos a una temperatura de aproximadamente 55°C a aproximadamente 58 °C y luego se transfirió a un tanque de alimentación de centrifuga, que contuvo aproximadamente 303 litros (80 galones ) de agua precalentada a una temperatura de aproximadamente 60 °C. La suspensión espesa diluida se mezcló durante aproximadamente 20 minutos a una temperatura de aproximadamente 55 °C a aproximadamente 58 °C y después de alimentó a una proporción de aproximadamente 7.6 litros (2 galones ) por minuto a una centrifuga de tipo arco Sharples . El sobrenadante (suspensión) se coció a presión a una temperatura de aproximadamente 127°C. La suspensión cocida a presión de transfirió a un tanque de alimentación de membrana a través de una coladera de malla 100. La suspensión se alimentó a un sistema de membrana de ultrafiltración que contiene una membrana enrollada en espiral con un MWCO de 1,000,000. La temperatura de la suspensión se mantuvo a aproximadamente 48.8°C a aproximadamente 49°C durante el procesamiento en membrana. Aproximadamente 75% del volumen de alimentación original adicionado al tanque de alimentación de membrana se retiró como producto permeado. El producto retenido del sistema de membrana se pasteurizó a una temperatura de aproximadamente 76.7°C y se secó por roció utilizando una bomba de alta presión que alimenta una boquilla de roció en un secador de roció vertical. El producto secado se analizó para determinar el contenido del mismo. Los resultados del análisis son mostrados en la TABLA 5 enseguida.
TABLA 5 mg/g de Composición % en peso materia seca total proteína 82 .32 fibra cruda 1 .25 gasa cruda 0. 07 ceniza 5 .72 fructosa 2. 78 galactosa 1. 38 sacarosa 36. 44 rafinosa. 6. 82 estaquiosa 26. 07 isoflavonas 3. 37 Daidzina 0.54 Glicitina 0.16 Genistina 0.69 6"-0-malonildaidzina 0.74 6"-0-malonilglicitina 0.11 6"-0-acetil genistina 0.10 6"-0-malonilgenistina 0.98 Daidzeina 0.02 Genisteína 0.03
Soyasapogenoles 3. 55 soyasapogenol A 1.04 soyásapogenol B 2.51 índice de solubilidad de 90.7 nitrógeno (NSI) (%) ' inhibidor de quimo ripsina (CI) 167.5 A partir de los resultados de los Ejemplos 1-5, se puede observar que el producto producido por el presente método, ya sea utilizando harina de soya u hojuelas de soya como un material de partida, tuvo un contenido de proteina de 79% en peso o mayor y un contenido de CI de mayor que 150 mg/g, además de un índice de solubilidad de nitrógeno de aproximadamente 85% o mayor y un contenido de isoflavonas generalmente mayor que aproximadamente 2.0? mg/g. Así, se puede apreciar que el producto producido de la presente invención tiene las propiedades deseadas de un aislado de soya de alto contenido en proteínas junto con un alto contenido de BBI como es indicado por los valores de CI. Aunque la presente invención se ha descrito con referencia a medios, materiales y modalidades particulares, a partir de la descripción anterior, un experto en la técnica puede fácilmente averiguar las características esenciales de la presente invención y varios cambios y limitaciones se pueden hacer para adaptar los diversos usos y características sin apartarse del espíritu y alcance de la presente invención como es expuesto en las siguientes reivindicaciones .
Claims (22)
- REIVINDICACIONES 1. Un producto inhibidor de Bowman-Birk, caracterizado porque tiene más de aproximadamente 65% en peso de proteina de soya en una base seca y un nivel de inhibidor de quimotripsina de por lo menos 110 mg/g.
- 2. El producto de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque el producto está libre de acetona. .
- 3. El producto de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque el . roducto no fue extraído con alcohol .
- 4. El producto de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque el producto tiene aproximadamente 70-85% en peso de proteina de soya en una base seca.
- 5. El producto de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque el producto tiene un nivel de inhibidor de quimotripsina de mayor que aproximadamente 150 mg/g.
- 6. El producto de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque el producto contiene por lo menos aproximadamente 19% en peso de lunasina.
- 7. Una composición farmacéutica, caracterizada porque está hecha del producto de la reivindicación 1.
- 8. Un suplemento dietético, caracterizado porque está hecho del producto de la reivindicación i.
- 9. Una fuente de lunasina, caracterizada porque se obtiene del producto de la reivindicación 1.
- 10. Un método para hacer un producto inhibidor de Bowman-Birk de alto contenido en proteínas sin extracción con alcohol, este método caracterizado porque comprende: (a) proporcionar una suspensión espesa de un material de soya sustancialmente desgrasado; (b) retirar el material insoluble de la suspensión espesa para formar un licor y (c) ultrafiltrar el licor para producir un producto inhibidor dé Bowman-Birk de alto contenido en proteínas que tiene un contenido de proteína de más de aproximadamente 65% en peso en una base seca y un nivel de inhibidor de quimotripsina de por lo menos 110 mg/g
- 11. El método dé conformidad con la reivindicación 10, caracterizado porque además comprende la etapa de secar el producto de la etapa (c) .
- 12. Una composición farmacéutica, caracterizada porque se hace del producto de la reivindicación .10.
- 13. Un suplemento dietético, caracterizado porque se hace del producto de la reivindicación 10.
- 14. Una fuerte de lunasina, caracterizada porque se obtiene del producto de la reivindicación 10.
- 15. Un método para fabricar un producto concentrado inhibidor de Bowman-Birk sin extracción con ácido y sin extracción con alcohol y sin tratamiento con acetona, este método caracterizado porque comprende: (a) proporcionar un material de soya que tiene por lo menos 45% en peso de proteina7 menos de aproximadamente 1% en peso de grasa y un Índice de dispersabilidad de proteina de por lo menos aproximadamente 85%; (b) hacer en suspensión espesa el material de soya con agua para formar una suspensión espesa que tiene un contenido de sólidos de aproximadamente 5-15% en peso; (c) ajustar el pH de la suspensión espesa a aproximadamente 7-7.5; (e) centrifugar la suspensión espesa ajustada en pH para obtener un licor de la misma; (f) ultrafiltrar el licor para formar un producto retenido que tiene aproximadamente 70-85% en peso de proteína de materia seca total y un nivel de inhibidor de quimotrípsina de mayor que aproximadamente 150 mg/g; (g) pasteurizar el licor ultrafiltrado y (h) secar por rocío el licor pasteurizado para formar el producto concentrado inhibidor de Bowman-Birk.
- 16. Una composición farmacéutica, caracterizada porque se hace del producto de la reivindicación 15.
- 17. Un suplemento dietético, caracterizado porque se hace del. roducto de la reivindicación 15.
- 18. Un concentrado de proteína de soya, caracterizado porque comprende más de aproximadamente 65% en peso de proteina de soya de materia seca y un nivel de inhibidor de quimotripsina de por lo menos 110 mg/g.
- 19. Un concentrado de proteína de soya de conformidad con la reivindicación 18, caracterizado porque además tiene un índice de solubilidad de nitrógeno de por lo menos aproximadamente 80%.
- 20. Un concentrado de proteína de soya de conformidad con la reivindicación 18, caracterizado porque comprende por lo menos aproximadamente 80% en peso de materia seca de proteína.
- 21. Un concentrado de proteína de soya de Conformidad con la reivindicación 18, caracterizado porque comprende por lo menos aproximadamente 19% en peso de lunasina .
- 22. Un concentrado de proteína de soya de conformidad con la reivindicación 21, caracterizado porque comprende un nivel de inhibidor de quimotripsina de por lo menos 150 mg/g.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US30629501P | 2001-07-18 | 2001-07-18 | |
| PCT/US2002/022741 WO2003007976A1 (en) | 2001-07-18 | 2002-07-17 | High protein, bowman-birk inhibitor concentrate and process for its manufacture |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| MXPA04000521A true MXPA04000521A (es) | 2005-09-08 |
Family
ID=23184665
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| MXPA04000521A MXPA04000521A (es) | 2001-07-18 | 2002-07-17 | Concentrado inhibidor de bowman-birk, de alto contenido en proteinas y proceso para su manufactura. |
Country Status (10)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US7404973B2 (es) |
| EP (1) | EP1414474A4 (es) |
| JP (1) | JP2005500331A (es) |
| KR (1) | KR100669588B1 (es) |
| CN (1) | CN1741805A (es) |
| AU (1) | AU2002316717B8 (es) |
| BR (1) | BR0211285A (es) |
| CA (1) | CA2454189A1 (es) |
| MX (1) | MXPA04000521A (es) |
| WO (1) | WO2003007976A1 (es) |
Families Citing this family (26)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| IL156017A0 (en) * | 2000-11-21 | 2003-12-23 | Cargill Inc | Modified oilseed material |
| US6630195B1 (en) | 2000-11-21 | 2003-10-07 | Cargill, Incorporated | Process for producing oilseed protein products |
| US20040219281A1 (en) * | 2000-11-21 | 2004-11-04 | Cargill, Incorporated | Modified oilseed material |
| US7429399B2 (en) * | 2001-06-18 | 2008-09-30 | Solae, Llc | Modified oilseed material |
| AU2003286715A1 (en) * | 2002-10-25 | 2004-05-13 | Solae Llc | Bowman-birk inhibitor concentrate product and process |
| US7829277B2 (en) * | 2004-03-01 | 2010-11-09 | The Regents Of The University Of California | Methods for identifying compounds that suppress chemically-induced carcinogenesis |
| US20070208217A1 (en) | 2006-03-03 | 2007-09-06 | Acorn Cardiovascular, Inc. | Self-adjusting attachment structure for a cardiac support device |
| US8598111B2 (en) * | 2006-09-15 | 2013-12-03 | Soy Labs, Llc | Products and methods using soy peptides to lower total and LDL cholesterol levels |
| US7731995B2 (en) | 2006-09-16 | 2010-06-08 | Alfredo Flores Galvez | Methods for using soy peptides to inhibit H3 acetylation, reduce expression of HMG CoA reductase, and increase LDL receptor and Sp1 expression in a mammal |
| AU2007296186B2 (en) | 2006-09-16 | 2014-01-23 | Soy Labs Llc | Products and methods using soy peptides to lower total and LDL cholesterol levels |
| JP5634066B2 (ja) * | 2007-11-06 | 2014-12-03 | 三栄源エフ・エフ・アイ株式会社 | 唾液分泌促進剤 |
| EP3777831B1 (en) | 2008-03-26 | 2023-11-29 | Oramed Ltd. | Methods and compositions for oral administration of proteins |
| ES2645588T3 (es) | 2008-05-05 | 2017-12-05 | Oramed Ltd. | Métodos y composiciones para la administración oral de exenatida |
| US8759613B1 (en) | 2009-10-26 | 2014-06-24 | University Of Louisville Research Foundation, Inc. | Method of producing a lunasin polypeptide in plants |
| WO2011060181A1 (en) | 2009-11-11 | 2011-05-19 | University Of Louisville Research Foundation, Inc. | Lunasin-containing complex and purification of lunasin from plants |
| EP2605666B1 (en) * | 2010-08-18 | 2022-02-16 | Burcon Nutrascience (MB) Corp. | Improved production of protein solutions from soy |
| US8688762B2 (en) | 2011-02-22 | 2014-04-01 | Lsi Corporation | Iterative-division operations such as for header compression in packet-based communications |
| US8370526B2 (en) | 2011-02-22 | 2013-02-05 | Lsi Corporation | Binary-shift operations such as for header compression in packet-based communications |
| MX2013014373A (es) * | 2011-06-29 | 2014-03-21 | Solae Llc | Composiciones de postre que comprenden proteina de suero de soja que se ha aislado de las corrientes de procesamiento. |
| EP2800579B1 (en) | 2012-01-03 | 2017-08-30 | Oramed Ltd. | Capsules containing oil-based liquid compositions of combined therapeutic agents for treating diabetes |
| US10342764B2 (en) | 2012-02-01 | 2019-07-09 | Oramed Ltd. | Protease inhibitor-containing compositions, compositions comprising same, and methods for producing and using same |
| US9421102B2 (en) | 2012-10-12 | 2016-08-23 | Mardil, Inc. | Cardiac treatment system and method |
| EP4215205A1 (en) | 2013-01-03 | 2023-07-26 | Oramed Ltd. | Methods and compositions for treating nafld, hepatic steatosis, and sequelae thereof |
| US20160015776A1 (en) | 2013-03-15 | 2016-01-21 | Soy Labs, Llc | Products and methods using lunasin enriched soy extract mixtures to reduce free fatty acid levels, increase leptin levels and increase adiponectin levels in plasma |
| CN106822864A (zh) * | 2017-02-27 | 2017-06-13 | 中国药科大学 | 一种抑制前蛋白转化酶枯草溶菌素9表达的方法 |
| KR102215043B1 (ko) * | 2017-09-28 | 2021-02-17 | 부산대학교 산학협력단 | 생리활성 저분자 펩타이드를 포함하는 콩 추출물을 제조하는 방법 |
Family Cites Families (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4420425A (en) * | 1982-08-02 | 1983-12-13 | The Texas A&M University System | Method for processing protein from nonbinding oilseed by ultrafiltration and solubilization |
| US4793996A (en) * | 1984-11-14 | 1988-12-27 | Ann R. Kennedy | Method of making soybean extract inhibitor |
| US5086166A (en) * | 1987-02-13 | 1992-02-04 | The Texas A&M University System | Protein foods and food ingredients and processes for producing them from defatted and undefatted oilseeds |
| US5217717A (en) * | 1990-09-06 | 1993-06-08 | Central Soya Company, Inc. | Method of making soybean Bowman-Birk inhibitor concentrate and use of same as a human cancer preventative and therapy |
| US5505946A (en) * | 1994-04-01 | 1996-04-09 | Trustees Of Univ Of Pa | Bowman-birk inhibitor concentrate compositions and methods for the treatment of pre-malignant tissue |
| US6107287A (en) * | 1997-09-25 | 2000-08-22 | The Regents Of The University Of California | Lunasin peptides |
| US6797309B2 (en) * | 2000-08-18 | 2004-09-28 | Solae, Llc | Soy protein product and process for its manufacture |
-
2002
- 2002-07-17 CN CNA028159020A patent/CN1741805A/zh active Pending
- 2002-07-17 US US10/196,778 patent/US7404973B2/en not_active Expired - Fee Related
- 2002-07-17 MX MXPA04000521A patent/MXPA04000521A/es not_active Application Discontinuation
- 2002-07-17 JP JP2003513581A patent/JP2005500331A/ja active Pending
- 2002-07-17 WO PCT/US2002/022741 patent/WO2003007976A1/en active IP Right Grant
- 2002-07-17 EP EP02747047A patent/EP1414474A4/en not_active Withdrawn
- 2002-07-17 AU AU2002316717A patent/AU2002316717B8/en not_active Ceased
- 2002-07-17 BR BR0211285-0A patent/BR0211285A/pt not_active Withdrawn
- 2002-07-17 KR KR1020047000658A patent/KR100669588B1/ko not_active IP Right Cessation
- 2002-07-17 CA CA002454189A patent/CA2454189A1/en not_active Abandoned
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| KR20040030807A (ko) | 2004-04-09 |
| JP2005500331A (ja) | 2005-01-06 |
| US20030064121A1 (en) | 2003-04-03 |
| BR0211285A (pt) | 2004-08-03 |
| CA2454189A1 (en) | 2003-01-30 |
| US7404973B2 (en) | 2008-07-29 |
| EP1414474A4 (en) | 2005-06-29 |
| KR100669588B1 (ko) | 2007-01-15 |
| CN1741805A (zh) | 2006-03-01 |
| AU2002316717B2 (en) | 2005-09-08 |
| AU2002316717B8 (en) | 2005-09-29 |
| WO2003007976A1 (en) | 2003-01-30 |
| EP1414474A1 (en) | 2004-05-06 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| AU2002316717B2 (en) | High protein, Bowman-Birk Inhibitor Concentrate and process for its manufacture | |
| EP1377176B1 (en) | Soy protein concentrate having high isoflavone content and process for its manufacture | |
| AU2002316717A1 (en) | High protein, Bowman-Birk Inhibitor Concentrate and process for its manufacture | |
| US7306821B2 (en) | Process for producing a high solubility, low viscosity, isoflavone-enriched soy protein isolate and the products thereof | |
| AU2002254573A1 (en) | Soy protein concentrate having high isoflavone content and process for its manufacture | |
| US7090885B2 (en) | Low isoflavones, high saponins soy protein product and process for producing the same | |
| US20090011083A1 (en) | Modified Vegetable Protein Having Low Levels of Phytic Acid, Isoflavones and Ash | |
| JP2005519614A (ja) | 非消化性オリゴ糖が低含有の大豆タンパク質濃縮物およびその製造方法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| FA | Abandonment or withdrawal |