MX2014005674A - Metodo de fracturacion utilizando rompedor de enzima mannano hidrolasa. - Google Patents
Metodo de fracturacion utilizando rompedor de enzima mannano hidrolasa.Info
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Abstract
Una enzima mannano hidrolasa termófila se puede utilizar como un rompedor de enzima para fluidos de fracturación que contienen polímeros hidratables de guar y guar no derivatizado. La secuencia de aminoácidos de la mannano hidrolasa es al menos 90% homologa a la secuencia de aminoácidos de ID DE SECUENCIA NO:2.
Description
METODO DE FRACTURACION UTILIZANDO ROMPEDOR DE ENZIMA MANNANO
HIDROLASA
CAMPO DE LA INVENCIÓN
Una enzima mannano hidrolasa aislada que hidroliza sustratos de galactomanano a temperaturas superiores a los 71°C (160°F) tiene particular aplicabilidad como un rompedor de enzima en fluidos de fracturación que contienen guar y guar derivatizados.
ANTECEDENTES DE LA INVENCIÓN
La fracturación hidráulica se utiliza para crear fracturas subterráneas que se extienden desde el pozo al interior de la formación de roca en el fin de aumentar la tasa en la cual se pueden producir los fluidos por la formación. Generalmente, se bombea un fluido de fracturación de viscosidad alta al interior del pozo suficiente presión para fracturar la formación subterránea. Con el fin de mantener el aumento de la exposición a la formación, se agrega un apuntalante sólido al fluido de fracturación que se lleva al interior de la fractura por la presión alta aplicada al fluido.
Más del 65% de los fluidos de fracturación convencionales están hechos de goma guar (galactomananos) o derivados de goma guar tal como hidroxipropil guar (HPG,
Hydroxypropyl Guar) y carboximetil-hidroxipropil guar (CMHPG, Carboxymethylhydroxypropyl Guar) . Estos polímeros pueden estar reticulados con el fin de aumentar sus viscosidades y aumentar sus capacidades de transporte de apuntalante.
Una vez que el fluido de fracturación de viscosidad alta ha llevado el apuntalante al interior de la formación, se utilizan rompedores para reducir la viscosidad del fluido lo cual permite que el apuntalante se asiente dentro de la fractura y de esta manera aumente la exposición de la formación al pozo. Los rompedores trabajan al reducir el peso molecular de los polímeros, "rompiendo" de esta manera el polímero. La fractura entonces se vuelve un conducto de alta permeabilidad para que se produzcan fluidos y gas al pozo.
Los oxidantes químicos y enzimas se utilizan más comúnmente como rompedores. El oxidante produce un radical el cual después degrada el polímero. Esta reacción se limita por el hecho de que los oxidantes son estequiométricos y atacarán no solamente al polímero sino a cualquier molécula que sea propensa a la oxidación. Las enzimas, por otra parte, son catalíticas y específicas del sustrato y catalizarán la hidrólisis de uniones especificas en el polímero. Una enzima degradará muchos muchas uniones de polímero en el curso de su tiempo de vida. Desafortunadamente, las enzimas operan bajo un rango estrecho de temperatura y sus estados funcionales
están a menudo inactivos en altas temperaturas.
Las enzimas convencionales que se utilizan para degradar los galactomananos trabajan bien en temperaturas ambiente moderadas (22°C a 66°C (71°F a 150°F)). En temperaturas elevadas, (> 66°C (150°F)) estas enzimas se desnaturalizan rápidamente y pierden actividad. La enzima beta-mananasa que se utiliza en formulaciones de enzima convencional tiene una temperatura máxima de aproximadamente 66°C (150°F). Los perfiles de actividad han indicado que la enzima retiene poca o ninguna actividad después de este punto. Debido a que muchas operaciones de fracturación en el interior del pozo son conducidas en temperaturas superiores a los 66°C (150°F), seria benéfico tener una enzima que pueda degradar fluidos de fracturación basados en guar bajo estas temperaturas elevadas.
BREVE DESCRIPCIÓN DE LA INVENCIÓN
Una enzima mannano hidrolasa hidroliza de manera efectiva los galactomananos y tiene efectividad particular en la hidrólisis de polímeros de guar en rangos elevados de temperatura. La enzima mannano hidrolasa de alta temperatura se puede asociar con glutatión S transferasa (GST, Glutathione S-Transferase) o se puede desasociarse de GST.
La secuencia de nucleótido que codifica la enzima mannano hidrolasa se derivó del gen b-mananasa de Caldocellum
saccharolyticum y codón optimizado para expresión en E. colí .
La codificación genética para la mannano hidrolasa (en lo sucesivo "ht3") tiene la secuencia de nucleótido que se establece en la Figura 1A (ID DE SECUENCIA NO:l) que es un codón optimizado para aumentar la expresión de la mannano hidrolasa en E. Coli . El gen ht3 (ID DE SECUENCIA NO:l) se puede entonces clonar en vectores plásmidos adecuados, tal como pUC57, pUC 19, y pGS-21a, o en cualquier otra expresión comercialmente disponible o común o vector de clonación. La mannano hidrolasa se puede transformar y expresar en cadenas comercialmente disponibles de Escherichia coli. La secuencia de aminoácidos traducida de la mannano hidrolasa se muestra en la Figura IB (ID DE SECUENCIA NO:2).
Después se puede preparar un fluido de fracturación acuoso que contiene la enzima, el polímero guar y el agente reticulante.
Cuando se utiliza en fracturación hidráulica, la mannano hidrolasa es efectiva en degradar el guar con base en polímeros a temperaturas superiores a los 71°C (160°F).
BREVE DESCRIPCIÓN DE LOS DIBUJOS
Con el fin de entender de manera más completa los dibujos a los cuales se hace referencia en la descripción detallada de la presente invención, se presenta una breve descripción de
cada dibujo, en los cuales:
La Figura 1A (ID DE SECUENCIA NO:l) representa la secuencia de nucleótidos que codifica la mannano hidrolasa que se utiliza en la invención.
La Figura IB (ID DE SECUENCIA NO: 2) representa la secuencia de aminoácidos de la enzima mannano hidrolasa.
La Figura 2 representa la creación de los plásmidos pUC57-ht/3, pGS-21a -gst-htfi y pGS-21-ht/3 que albergan el gen de mannano hidrolasa.
La Figura 3 contrasta la reducción en viscosidad después de 18 horas a 82°C (180°F) de una suspensión de guar reticulado de borato de 25 ppt que contiene la enzima mannano hidrolasa contra una suspensión que no contiene la enzima mannano hidrolasa.
La Figura 4 contrasta la reducción en viscosidad después de 18 horas a 71°C (160°F) de una suspensión de guar reticulado de borato de 25 ppt que contiene la enzima mannano hidrolasa contra una suspensión que no contiene la enzima mannano hidrolasa.
La Figura 5 contrasta la reducción en viscosidad después de 10 horas a 82°C (180°F) de una suspensión de guar reticulado de borato que contiene la enzima mannano hidrolasa contra una suspensión que no contiene la enzima mannano hidrolasa.
La Figura 6 contrasta la reducción en viscosidad después de 3.5 horas a 60°C (140°F) de una suspensión de guar reticulado de borato que contiene la enzima mannano hidrolasa contra una suspensión que no contiene la enzima mannano hidrolasa.
La Figura 7 contrasta la reducción en viscosidad a través de temperaturas variables de una suspensión de guar que contiene la enzima mannano hidrolasa.
La Figura 8 inciso (a) representa una microfotografia de un paquete de apuntalante hecho en la ausencia de la enzima mannano hidrolasa.
La Figura 8 inciso (b) muestra un paquete de apuntalante hecho en la presencia de la enzima mannano hidrolasa.
DESCRIPCIÓN DETALLADA DE LA INVENCIÓN
La enzima de alta temperatura que se utiliza en el método de fracturación de la invención se denomina en este documento, "mannano hidrolasa" cuando no se asocia con glutatión S-transferasa (GST) y "GST-mannano hidrolasa" cuando es la fusión de b-mananasa y GST.
La enzima mannano hidrolasa que se describe en este documento se origina de Caldocellum saccharolyticum termófilo y anaeróbico. El aislamiento del gen que codifica para la enzima b-mananasa se describe en el documento de E. Luthi et
al., "Cloning, Sequence Analysis, and Expression in Escherichia coli of Gene Coding for a b-Mannanase From the Extremely Thermophilic Bacterium ' Caldocellum saccharolyticum ' " , (Clonación, Análisis de Secuencia, y Expresión en Escherichia coli de una Codificación Genética para una b-Mananasa a Partir de la Bacteria Extremadamente Termófila ' Caldocellum saccharolyticum ' ) , Applied and Environmental Microbiology, (Microbiología Aplicada y Ambiental), Mar. 1991, pp 694-700, incorporado en este documento por referencia.
El gen para la enzima mannano hidrolasa fue codón optimizada para aumentar la eficiencia de su expresión en E. coli . La secuencia de nucleótido del gen ht3 se establece en la Figura 1A (ID DE SECUENCIA NO:l). Esta secuencia de nucleótido tiene una homología del 74% a la secuencia que se representa en la Figura 2 de Luthi et al. para el gen de mananasa. La secuencia de nucleótido incluye la secuencia de codificación para la mannano hidrolasa y la secuencia líder en el término N.
Como se ilustra en la Figura 2 inciso (a), el gen t/3 se clonar en el vector de clonación pUC57 para crear el plásmido pUC57-ht/3. En los incisos (b) y (c), el gen se puede clonar en el vector de expresión pGS-21a que contiene una región de codificación para la proteína GST. En el inciso (b), el gen
resultante se codifica para un producto de fusión de GST-mannano hidrolasa. En el inciso (c), el gen resultante se codifica para una enzima sin el marcador de fusión de GST. La expresión utilizando el plásmido de pGS-21a-gst-htb y pGS-21a- t/S de (b) y (c) respectivamente produce mannano hidrolasa fusionada a la proteina de GST de terminal N y mannano hidrolasa sin la proteina de GST asociada, respectivamente.
En cada uno de los incisos (a), (b) y (c) de la Figura 2, Ampr regula la expresión de b-lactamasa, rep(pMBl) y fl ori representa el origen en pUC57 y pGS-21a, respectivamente, responsable para la replicación del plásmido, lacl se codifica para el represor de lactosa, T7 representa el promotor de polimerasa T7 RNA y MCS representa el sitio de codificación múltiple (Múltiple Cloning Site). El extremo 5' de la secuencia optimizada contiene un sitio de endonucleasa de restricción de BamHI y el extremo 3'contiene un sitio de endonucleasa de restricción HindIII para clonación en el vector de expresión pGS-21a para crear la proteina de fusión de GST-mannano hidrolasa. Alternativamente, el sitio de BamHI de 5' se reemplazó con un sitio de endonucleasa de restricción Ndel para crear la proteina de mannano hidrolasa sin la fusión de GST asociada.
Los plásmidos pGS-2 la-ht/3, pGS-2 la-gst-ht/3 y pUC57-ht/3, se pueden transformar en las cadenas comercialmente disponibles de E. coli y cultivar. Las células se pueden entonces cosechar, lisar, y la solución resultante se puede utilizar como un U sado celular. Se puede producir un extracto libre de célula al remover los restos de célula del lisado, y la enzima se puede entonces aislar del extracto. El término "aislado" denota que la enzima ha sido removida de células intactas o restos celulares y, en una condición diferente a su entorno nativo. Está libre de otros ácidos nucleicos, proteasas, y lipidos extraños o no deseados, en una forma adecuada para su uso como un rompedor para fluidos de fracturación.
La codificación genética para la enzima mannano hidrolasa puede además tener una secuencia de nucleótido que es sustancialmente homologa a la secuencia de nucleótido de la Figura 1A (ID DE SECUENCIA NO: 1) . El término "sustancialmente homólogo" se utiliza en este documento para denotar nucleótidos que tienen al menos 75%, más preferiblemente al menos 80%, más preferiblemente al menos 85%, e incluso más preferiblemente al menos 90%, identidad de secuencia con la secuencia que se muestra en la Figura 1A (ID
DE SECUENCIA NO : 1 ) .
La secuencia de aminoácidos traducida de la mannano hidrolasa se muestra en la Figura IB (ID DE SECUENCIA NO:2). Típicamente, la secuencia de aminoácidos traducida de la enzima mannano hidrolasa que se utiliza en el método de fracturación descrito en este documento es al menos 60% similar a la secuencia de aminoácidos traducida que se establece en la Figura IB (ID DE SECUENCIA N0:2).
En una forma preferida, la proteína aislada está sustancialmente libre de otras proteínas. Se prefiere proporcionar la proteína en una forma pura de más del 40%, más preferiblemente forma pura de más del 60%. Aún más preferiblemente se prefiere proporcionar la proteína en una forma altamente purificada, esto es, más del 80% pura, más preferiblemente más del 95% pura, y todavía más preferiblemente más del 99% pura, como se determina por SDS-PAGE.
La mannano hidrolasa hidroliza de manera efectiva el polímero de guar en rangos elevados de temperatura, tal como superior a los 22°C (72°F) típicamente sobre rangos de pH de entre unos 5.0 a unos 11.0. La mannano hidrolasa puede hidrolizar el polímero de guar a temperaturas superiores a los 71°C (160°F) así como superior a los 82°C (180°F). De hecho, la mannano hidrolasa puede hidrolizar el polímero de guar a temperaturas superiores a los 85°C (185°F) e incluso
superiores a los 91°C (195°F). Además, la mannano hidrolasa se puede utilizar en combinación con otras enzimas y/o rompedores oxidativos para degradar los geles de guar sobre rangos más amplios de temperatura y pH.
El fluido de fracturación acuoso que se utiliza en la invención se puede preparar al mezclar un polímero hidratable en un fluido acuoso. El fluido acuoso podría ser, p.ej., agua, salmuera, o mezclas de agua-alcohol. Se puede utilizar cualquier aparato de mezcla adecuado para este procedimiento. En el caso de mezcla de lote, el polímero hidratable y el fluido acuoso se mezclan por un periodo de tiempo que es suficiente para formar una solución hidratada. El polímero hidratable se agrega al fluido acuoso en concentraciones que oscilan desde aproximadamente 0.10% a 5.0% en peso del fluido acuoso. El rango más preferido para la presente invención es de aproximadamente 0.20% a 0.80% en peso. El pH del fluido de fracturación puede oscilar generalmente de aproximadamente
5.0 a 11.0, típicamente aproximadamente 6.0 o mayor, más típicamente aproximadamente 6.5 o mayor. En una modalidad, el pH del fluido de fracturación puede ser de aproximadamente
7.0 o mayor o aproximadamente 7.5 o mayor. En otra modalidad, el pH del fluido de fracturación puede ser de aproximadamente
8.0 u 8.5 o mayor. En una modalidad preferida, el pH del fluido de fracturación es mayor o igual a 9.0 y más
preferiblemente mayor o igual a 9.5.
El polímero hidratable útil en la presente invención es guar no derivatizado así como guars derivatizados. Se prefiere el guar no derivatizado. Ejemplos de guars derivatizados incluyen hidroxipropil guar, carboximetil hidroxipropil guar, y carboximetil hidroxietil celulosa.
Además del rompedor de enzima y el polímero hidratable, el fluido de fracturación incluye un agente reticulante. El agente reticulante puede ser polímero con iones de metal que incluye aluminio, antimonio, circonio y titanio que contiene compuestos que incluyen los llamados organotitanato así como boratos y compuestos que liberan boro. En el caso de los reticulantes de borato, el agente reticulante es cualquier material que suministre iones de borato. Los reticulantes de borato incluyen organoboratos, monoboratos, poliboratos, boratos minerales, ácido bórico, borato de sodio, incluyendo anhidro o cualquier hidrato, minerales de borato tales como cole anita o ulexita así como cualquier otro borato de complejo con compuestos orgánicos para retrasar la liberación del ion de borato. Son preferidos los agentes reticulantes de borato.
El agente reticulante está preferiblemente presente en el rango desde aproximadamente 0.001% a más del 0.5% en peso de un fluido acuoso. Preferiblemente, la concentración del
agente reticulante está en el rango de aproximadamente 0.005% a 0.25% en peso del fluido acuoso.
Típicamente, la enzima se introduce como una solución de enzima acuosa. El porcentaje de peso de la solución de enzima en el fluido de tratamiento depende del número de unidades de actividad de enzima en la solución de enzima acuosa. Por ejemplo, la cantidad de una solución de enzima acuosa que tiene 30,000 unidades de actividad de enzima en el fluido de tratamiento está generalmente entre aproximadamente 0.05 a 1.3 en porcentaje de peso, preferiblemente desde aproximadamente 0.103 a 0.206 en porcentaje de peso. El porcentaje de peso de la solución de enzima que contiene una unidad diferente de la actividad de enzima se puede determinar utilizando el porcentaje de peso designado para la solución de enzima que contiene 30,000 unidades de actividad de enzima.
El pH óptimo del fluido acuoso que contiene el polímero reticulante es alcalino y típicamente está entre aproximadamente 9.5 a 11.0.
Los fluidos de fracturación de la invención pueden también tener una sustancia de regulación de pH incorporada en los mismos como un material complementario al rompedor de enzima. La sustancia de regulación de pH es cualquier sustancia que es inicialmente inerte pero se hidroliza
lentamente en el fluido de fracturación gelificado para producir un ácido Bronsted, disminuyendo de esta manera gradualmente el pH del fluido gelificado y activando el rompedor de enzima. Las sustancias de regulación de pH preferidas incluyen a nitritos orgánicos, haluro de acilo, haluros de sulfonil, haluros bencílicos y ásteres de peso molecular bajo los cuales se hidroliza lentamente para producir ácidos Bronsted. Por áster de "peso molecular bajo" se refiere a que el áster sería soluble en el fluido de fracturación con el fin de lograr su propósito pretendido de hidrolización con el tiempo para producir un ácido. Generalmente, a mayor el peso molecular, menos soluble el áster. Como resultado, se prefieren los ásteres de peso molecular bajo por facilidad de uso. Preferiblemente, la sustancia de regulación de pH es un áster de peso molecular bajo que se selecciona del grupo que consiste de etil acetato, 2-etoxietilacetato, etilacetoacetato, trietilcitrato, metilbenzoato y dimetilftalato. Los pesos moleculares típicos para 2-etoxietilacetato, etilacetoacetato, trietilcitrato que se utilizan en los ejemplos que siguen son 132, 130 y 276 respectivamente. Preferiblemente, la sustancia de regulación de pH está presente en el rango de aproximadamente 0.01% a 0.85% en peso del fluido acuoso.
El fluido de tratamiento de pozos se puede preparar en la ubicación utilizando un generador de espuma de alta resistencia al corte o se puede enviar a la ubicación deseada.
El fluido de fracturación puede además contener un apuntalante que normalmente se agrega al fluido antes de la adición del agente reticulante. Una vez que se transporta al interior de la formación por el fluido de fracturación, se puede formar un paquete de apuntalante dentro de la fractura creada o agrandada para mantener la fractura abierta durante la producción de fluido desde la formación. Es deseable que el paquete de apuntalante sea capaz de formar una monocapa parcial de apuntalante en la fractura para proporcionar espacios intersticiales interconectados aumentados entre las partículas de apuntalante colindantes. La conductividad de fractura aumentada resulta ya que los fluidos producidos típicamente fluyen alrededor de las partículas de apuntalante ampliamente espaciadas en lugar de a través de los espacios intersticiales en un lecho empacado.
En un aspecto, la cantidad de apuntalante en el fluido de fracturación puede estar entre aproximadamente 0.06 a 1.4 kilogramos de apuntalante por litro de fluido de fracturación (0.5 a 12.0, libras de apuntalante por galón de fluido de fracturación). Preferiblemente, puede estar entre
aproximadamente 0.03 a 0.5 kilogramos por litro de fluido de fracturación (0.25 a 4.0 libras por galón de fluido de fracturación).
Los apuntalantes adecuados incluyen aquellos conocidos convencionalmente en la materia que incluyen granos de arena de cuarzo, perlas de vidrio, pastillas de aluminio, cerámica, perlas de plástico, incluyendo poliamidas, y partículas de peso ultra ligero (ULW, Ultra Lightweight) tales como cáscara molida o triturada de nueces como la nuez, coco, macana, almendra, tagua, nuez de Brasil, etc.; cáscara molida o triturada de semillas (incluyendo huesos de fruta) de semillas de frutas tales como ciruela, aceituna, durazno, cereza, chabacano, etc.; cáscaras molida o triturada de semillas de otras plantas tales como el maíz (p.ej., mazorcas de maíz o granos de maíz), etc.; materiales de madera procesada tal como aquella que se deriva de maderas de roble, nogal americano, nogal, álamo, caoba, etc., tal como maderas que han sido procesadas por molienda, astillado, u otra forma de generación de partículas, procesamiento, etc.
Además, el apuntalante puede incluir cerámicas porosas o partículas poliméricas orgánicas. El material de partículas porosas puede ser tratado con un material de penetración no poroso, capaz de recubrimiento o capa de barnizado. Por ejemplo, el material de partículas porosas puede ser un
material de partículas tratadas, como se define en el documento de Publicación de Patente de los Estados Unidos No. 20050028979, en donde (a) ASG del material poroso tratado es menor que el ASG del material de partículas porosas; (b) la permeabilidad del material tratado es menor que la permeabilidad del material de partículas porosas; o (c) la porosidad del material tratado es menor que la porosidad del material de partículas porosas.
Los agentes apuntalantes se utilizan normalmente en concentraciones de entre 0.12 a 0.96 kilogramos por litro (1 a 8 libras por galón) de composición de fluido de fracturación, pero se pueden utilizar concentraciones mayores o menores como se requiera.
El fluido de fracturación puede también contener otros aditivos convencionales comunes en la industria de servicio de pozos tales como surfactantes, inhibidores de corrosión, agentes retardantes de reticulado y similares.
En una operación de fracturación típica, el fluido de fracturación de la invención se bombea en presiones lo suficientemente altas para provocar la formación o agrandamiento de fracturas y para colocar el apuntalante dentro de la fractura.
Los siguientes ejemplos son ilustrativos de algunas de las modalidades de la presente invención. Todos los
porcentajes que se establecen en los ejemplos se proporcionan en términos de unidades de peso excepto si se indica lo contrario.
Ejemplos
Ejemplo 1. El gen ht/3 se clonó en el vector de clonación pUC57 para crear el plásmido pUC57-ht/3 y en el vector de expresión pGS-21a para crear el plásmido pGS-2la-ht/3. Los plásmidos pGS-2la-ht/3 y pUC57-ht/3 se transformaron en cadenas competentes de E. coli BL21(DE3) o DH5a y se cultivaron en 5 i de medio de nutriente LB-Miller a 37°C (98.6°F) a 200 rpm por 16 horas. El caldo de cultivo se complementó con 100 ug/ml de ampicilina la cual se utilizó como un inoculo para 100 mi de cultivo de E. coli que alberga los plásmidos pGS-21a-ht/3 y pUC57-ht/3. Estos cultivos se realizaron a 37°C
(98.6°F) y 200 rpm. Después de 4 horas, se agregó isopropil b-D-1-tiogalactopiranósido (IPTG) al cultivo hasta una concentración final de 0.1 M. Después de 3 horas de incubación en la presencia de IPTG, las células se enfriaron a 3.9°C (39°F) y se cultivaron por centrifugación a 3000 rpm por 20 minutos. El medio de cultivo se descartó entonces y las células se almacenaron a -20°C (-4°F) hasta su uso.
Después se descontrolaron las células y se volvieron a suspender en 5 mi fríos de 50 mM de tampón de fosfato de
sodio. Se agregó lisozima hasta una concentración final de 1 mg/ml y el cultivo se incubó a temperatura ambiente por 30 minutos. Los ácidos nucleicos se rompieron por pulsos breves de sonicación y el extracto libre de células resultante (CFX, Cell Free Extract) se obtuvo por centrifugación.
Ejemplo 2. Aproximadamente 1 gpt de enzima beta-mananasa convencional, comercialmente disponible como GBW-12CD de Baker Hughes Incorporated diluida en una relación volumétrica de 1:33 en agua, y aproximadamente 2 mi del CFX del Ejemplo 1 que contiene pGS-2la-ht/3 y pUC57-ht/3 se agregaron a 100 mi de fluido acuoso que contiene 25 ppt GW3, 2 gpt BF-7L y 1 gpt XLW-32 y se incubó por 18 horas a 82.2°C (180°F). (GW-3 es un agente de suspensión de guar, XLW-32 es un agente reticulante de borato, y BF-7L es un agente de tampón, todos de los cuales son comercialmente disponibles de Baker Hughes Incorporated). Después se permitió que las muestras se enfriaran a temperatura ambiente y sus viscosidades se midieron utilizando un viscosimetro Fann 35. Los resultados se muestran en la Figura 3 en donde se ilustra que la mannano hidrolasa proporciona reducción casi completa en la viscosidad del guar después de 18 horas a 82.2°C (180°F) mientras que el producto de enzima convencional no parece ser en efectivo para reducir la viscosidad del fluido reticulado
a esta temperatura y pH. La flecha en la Figura 3 representa una muestra sin romper. El pH inicial de todas las muestras fue de 10.5.
E emplo 3. Aproximadamente 1 gpt de la enzima convencional del Ejemplo 3 y de 2 mi de CFX de muestras que contienen pGS-21a- t/3 y pUC57 -htb del Ejemplo 1 se agregaron a 100 mi de muestras acuosas que contienen 25 ppt de GW-3, 2 gpt BF-7L y 1 gpt XLW-32 y se incubaron por 18 horas a 71.1°C (160°F). Las muestras de GW-3 fueron utilizadas en pH de 6.5 y 10.5. La enzima convencional, GBW-12, se mostró que de grado la muestra de GW-3 en pH de 6.5 pero no en 10.5. Las muestras que contienen la mannano hidrolasa proporcionaron degradación parcial a completa del GW-3 reticulado después de 18 horas a 71.1°C (160°F). Las viscosidades se midieron en un Fann 35 y se muestran en la Figura 4, en donde la Figura 4 representa la reducción de viscosidad en GW-3 de 25 ppt reticulado por la mannano hidrolasa. La flecha representa una muestra sin romper.
Ejemplo 4. Se prepararon 100 mi de un fluido acuoso con contenido de 25 ppt de G 3, 1.5 gpt de BF-7L y 1.5 gpt de un mineral de borato reticulante en lechada en aceite de hidrocarburo, comercialmente disponible de Baker Hughes
Incorporated, XLW-30. El pH de la solución fue 10.8. Se prepararon dos muestras. Una muestra, designada (-), no tenia ninguna enzima agregada al fluido. La otra muestra, designada (+), tenia 0.75 gpt de una dilución de 1/25 de solución de CFX de mannano hidrolasa producida del vector de expresión de pGS21a—Í71/3. La Figura 5 representa la reducción en viscosidad de las dos muestras a lo largo de 10 horas a 82.2°C (180°F).
La Figura 6 representa la reducción en viscosidad de las dos muestras lo largo de 10 horas a 60°C (140°F).
Ejemplo 5. Se prepararon 100 mi de un fluido acuoso con contenido de 25 ppt de GW3, 1.3 gpt de BF-7L y 1.0 gpt de reticulante XLW-32 para pruebas a 22.2°C (72°F) y 60°C
(140°F). Se prepararon 100 mi de un segundo fluido acuoso con contenido de 25 ppt de GW3, 2.0 gpt de BF-7L y 1.5 gpt de reticulante XLW-32 para pruebas a 93.3°C (200 F). En todas las muestras, la concentración de la enzima mannano hidrolasa fue de 0.5 gpt. La reologia de cada muestra se midió en un viscosimetro Chandler HTHP 5550 a 100 seg-1. La Figura 7 representa los perfiles de reologia de las pruebas en temperaturas variables y demuestra que la mannano hidrolasa es efectiva para reducir la viscosidad del polímero galactomanano reticulante en un rango de temperaturas de
22.2°C (72°F) a 93.3°C (200 F).
Los Ejemplos 2, 3, 4 y 5 demuestran que los fluidos que contienen la mannano hidrolasa hidrolizan efectivamente el polímero guar en rangos elevados de temperatura y pH donde la enzima convencional no es tan efectiva.
Ejemplo 6. Este ejemplo ilustra la conductividad recuperada de un paquete de apuntalante tratado con un fluido acuoso que contiene el rompedor de enzima mannano hidrolasa. Se prepararon dos muestras de 100 mi de fluido acuoso con contenido de 25 ppt de GW-3, 1.5 gpt de BF-7L y 1.3 gpt XLW- 30. Una muestra además contenía 1.25 gpt (dilución de 1/5) de mannano hidrolasa (referenciado en el Ejemplo 6); la otra muestra no contenía ninguna enzima. Se equipó una jeringa de 60 mi con un corte de tamiz de malla de alambre en el diámetro interno de la jeringa. La malla soportó una pieza de papel de filtro (tamaño de poro de 2.5 pm) que también se cortó al diámetro interno de la jeringa. Después se aplicaron 10 gramos de 20/40 CarboProp, un apuntalante de Carbo
Ceramics, al papel de filtro. Después, se aplicaron los 100 mi de fluido reticulado al lecho de apuntalante y se forzaron a través del paquete de apuntalante hasta que el émbolo descansó en la parte superior del paquete de apuntalante. El extremo de la jeringa se tapó y la jeringa se sumergió en un baño de agua de 82.2°C (180°F) por 24 horas. Después, se
removió la jeringa del baño de agua y se permitió que enfriara a temperatura ambiente. Después, la jeringa se invirtió y el émbolo se removió suavemente para minimizar perturbación al paquete de apuntalante. El paquete de apuntalante se colocó en una artesa azul e inmediatamente se visualizó bajo un microscopio ligero compuesto con magnificación de lOx. La Figura 8 incisos (a) y (b) muestra microfotografias de los paquetes de apuntalante que ilustran conductividad entre una suspensión que no contiene la mannano hidrolasa (microfotografia A) contra la suspensión que con tiene la mannano hidrolasa (microfotografia B).
Como se muestra en la microfotografia A, el paquete de apuntalante tiene una estructura altamente definida lo que significa que el fluido de fracturación permaneció reticulado. (El fluido restante de la jeringa también estaba reticulado). La microfotografia B ilustra paquetes de apuntalante sin estructura en donde el paquete se "deshizo" inmediatamente con la remoción de la jeringa. El fluido restante de la jeringa era similar al agua con viscosidad muy baja. Los paquetes de apuntalante de fluidos que contienen la mannano hidrolasa mostraron poco a nulo gel reticulado restante. Esto sugiere excelente limpieza y alta recuperación de la permeabilidad del paquete de apuntalante.
Ejemplo 7. Este ejemplo ilustra la producción de la enzima mannano hidrolasa en un proceso de fermentación de 10 litros. El gen ht( 3 se clonó en el vector de expresión pGS21-a con las endonucleasas de restricción Ndel y HindIII para crear una mannano hidrolasa sin la fusión de GST asociada. El vector de expresión resultante se transformó en BL21(DE3) E. coli y se colocó en placas de LB-Agar con contenido de 100 ug/ml de ampicilina. Las placas se incubaron a 37°C (98.6°F) por la noche. Se recogió una sola colonia de la placa y se utilizó para inocular 100 mi de caldo de LB-Miller con contenido de 100 ug/ml de ampicilina. El cultivo se incubó a 37°C (98.6°F) por la noche a 200 rpm.
El cultivo por la noche de 100 mi se utilizó como un inoculo en 10 L de caldo Terrific Broth en un termentador Bioflow 3000 Fermentor de New Brunswick Scientific. La ampicilina se agregó a una concentración final de 100 ug/ml. El cultivo de fermentación se hizo crecer por 24 horas a 37°C (98.6°F) con máxima agitación y se alimentó con aire comprimido para mantener la máxima aeración posible. Se agregó glicerol a una tasa de 4 ml/hora por las 24 horas completas. Se agregó una solución anti espuma tanto como fue necesario. Una vez que OD6oo alcanzó un valor de 0.5, se agregó una solución estéril de lactosa a la mezcla de tal forma que la concentración final de lactosa en el sistema fue
de 15 mM. Después de 24 horas, el cultivo de células se almacenó a 3.9°C (39°F) hasta su procesamiento adicional.
Después, se homogeneizó el cultivo de células y se removieron los restos de células ya sea por medio de centrifugación o filtración a través de una membrana de polietersulfona de tamaño de poro de 0.2 pm. La solución resultante se podría entonces utilizar como la solución de enzima mannano hidrolasa o concentrar más como se desee. En este ejemplo, el filtrado se concentró por medio de filtración de flujo tangencial (TFF, Tangential Flow Filtration) utilizando un filtro de polietersulfona 30,000 MWCO. El retenido se utilizó después como la solución de enzima mannano hidrolasa.
Otras modalidades dentro del alcance de las reivindicaciones de este documento serán aparentes para alguien experimentado en la materia a partir de la consideración de la descripción que se establece en este documento. Se pretende que la especificación, junto con los ejemplos, se considere ejemplar solamente, con el alcance y espíritu de la invención siendo indicados por las reivindicaciones que siguen.
Claims (20)
1. Un método de fracturación hidráulica de una formación subterránea que comprende introducir en la formación, a una presión suficiente para crear o agrandar fracturas en la formación, un fluido de fracturación que tiene un pH de aproximadamente 8.5 a 11.0, que comprende: (a) un polímero hidratable seleccionado del grupo que consiste de guars no derivatizados y guars derivatizado; (b) un agente reticulante para reticular el polímero hidratable para formar un gel de polímero; y (c) un rompedor de enzima que comprende una enzima mannano hidrolasa que tiene una secuencia de aminoácidos que es al menos 90% homologa con la secuencia de aminoácidos del ID DE SECUENCIA NO:2.
2. El método de acuerdo con la reivindicación 1, caracterizado porque la temperatura en el interior del pozo de la formación subterránea es superior a los 82°C (180°F).
3. El método de acuerdo con la reivindicación 2, caracterizado porque la temperatura en el interior del pozo de la formación subterránea es superior a los 85°C (185°F).
4. El método de acuerdo con la reivindicación 1, caracterizado porque la enzima mannano hidrolasa tiene una secuencia de aminoácidos que es al menos 95% homologa con la secuencia de aminoácidos del ID DE SECUENCIA NO:2.
5. El método de acuerdo con la reivindicación 1, caracterizado porque el agente reticulante contiene boro o es capaz de proporcionar iones de boro al fluido.
6. El método de acuerdo con la reivindicación 1, caracterizado porque el polímero hidratable es guar no derivatizado.
7. Un método de fracturación de una formación subterránea penetrada por un pozo, que comprende: (a) bombear al interior del pozo, a una presión suficiente para crear o agrandar fracturas en la formación, un fluido de fracturación, que comprende: (i) un polímero hidratable seleccionado del grupo que consiste de guars no derivatizados y guar derivatizados; (ii) un agente reticulante para reticular el polímero hidratable para formar un gel de polímero; (iü ) un rompedor de enzima que comprende una enzima mannano hidrolasa que tiene una secuencia de aminoácidos que es al menos 90% homologa con la secuencia de aminoácidos del ID DE SECUENCIA NO:2; (iv) un apuntalante; y (b) crear una monocapa parcial de apuntalante en la fractura creada o agrandada.
8. El método de acuerdo con la reivindicación 7, caracterizado porque la temperatura en el interior del pozo de la formación subterránea es superior a los 71°C (160°F).
9. El método de acuerdo con la reivindicación 7, caracterizado porque el polímero hidratadle es guar no derivatizado.
10. El método de acuerdo con la reivindicación 7, caracterizado porque la enzima mannano hidrolasa tiene una secuencia de aminoácidos que es al menos 95% homologa con la secuencia de aminoácidos del ID DE SECUENCIA NO:2.
11. El método de acuerdo con la reivindicación 10, caracterizado porque la enzima mannano hidrolasa tiene una secuencia de aminoácidos que es al menos 99% homologa con la secuencia de aminoácidos del ID DE SECUENCIA NO:2.
12. En un método de fracturación hidráulica de una formación subterránea penetrada por un pozo en donde el fluido de fracturación que contiene guar derivatizado o no derivatizado, se bombea un agente reticulante y un rompedor de enzima dentro de un pozo a una presión suficiente para crear o agrandar fracturas en la formación, la mejora es el uso de una mannano hidrolasa termófila como rompedor de enzima, la mannano hidrolasa termófila tiene una secuencia de aminoácidos que es al menos 90% homologa con la secuencia de aminoácidos del ID DE SECUENCIA NO:2.
13. El método de acuerdo con la reivindicación 12, caracterizado porque la mannano hidrolasa tiene una secuencia de aminoácidos que es al menos 95% homologa con la secuencia de aminoácidos del ID DE SECUENCIA NO:2.
14. El método de acuerdo con la reivindicación 12, caracterizado porque el pH del fluido de fracturación está entre desde aproximadamente 5.0 a 11.0.
15. El método de acuerdo con la reivindicación 14, caracterizado porque el pH del fluido de fracturación es mayor o igual a 6.0.
16. El método de acuerdo con la reivindicación 15, caracterizado porque el pH del fluido de fracturación es mayor o igual a 6.5.
17. El método de acuerdo con la reivindicación 16, caracterizado porque el pH del fluido de fracturación es mayor o igual a 7.0.
18. El método de acuerdo con la reivindicación 17, caracterizado porque el pH del fluido de fracturación es mayor o igual a 7.5.
19. El método de acuerdo con la reivindicación 18, caracterizado porque el pH del fluido de fracturación es mayor o igual a 8.0.
20. El método de acuerdo con la reivindicación 12, caracterizado porque el polímero hidratable es guar no derivatizado y además en donde la enzima mannano hidrolasa tiene una secuencia de aminoácidos que es al menos 99% homologa con la secuencia de aminoácidos del ID DE SECUENCIA NO:2.
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