KR102683528B1 - 습식 제분에서의 gh5 및 gh30 - Google Patents
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Abstract
본 출원은 습식 제분 공정에서 옥수수 낟알로부터 전체 전분 수율 및/또는 글루텐 수율을 개선하는 방법을 제공하며, 이 방법은 옥수수 낟알 또는 옥수수 낟알 분획을 하나 이상의 가수분해 효소의 유효량를 포함하는 효소 조성물과 혼합하는 단계를 포함하고, 상기 가수분해 효소 중 적어도 하나는 GH30 폴리펩타이드, GH5 폴리펩타이드 또는 이의 조합으로 구성되는 군으로부터 선택된다.
Description
본 발명은 바람직하게는 섬유 세척 동안, 옥수수 낟알을 GH30 폴리펩타이드, GH5 폴리펩타이드 또는 이의 조합을 포함하는 효소 조성물과 접촉시켜, 습식 제분 공정에서 상기 옥수수 낟알로부터의 전분 수율 및/또는 글루텐 수율을 개선하는 방법에 관한 것이다.
옥수수의 통상적인 습식 제분은 전분 및 배(germ), 글루텐(단백질) 및 섬유를 포함하는 몇몇 부산물의 회수 및 정제를 위해 고안된 공정이다. 섬유는 가장 가치가 적은 부산물이므로, 업계에서는 섬유 분획을 감소시키면서 보다 가치 있는 산물, 예컨대 전분 및 글루텐의 수율을 증가시키기 위해 상당한 노력을 기울여왔다. 고품질 전분은 건조 전분, 개질 전분, 덱스트린, 감미제 및 알코올과 같은 산물에 대한 추가 가공 후 다양한 상업적 목적을 위해 사용될 수 있으므로 가치 있다. 글루텐은 보통 옥수수 글루텐 식이(약 60% 단백질) 또는 옥수수 글루텐 사료(약 20% 단백질)와 같은 동물 사료를 위해 사용된다.
습식 제분 공정은 사용되는 특정 제분 설비에 따라 크게 변할 수 있지만, 보통 공정에는 곡물 세정, 담금, 연마, 배 분리, 제2 연마, 섬유 분리, 글루텐 분리 및 전분 분리가 포함된다. 옥수수 낟알의 세정 후, 이들은 전형적으로 제어되는 시간 및 온도 조건 하에서 수중 또는 묽은 SO2 용액 중 침지에 의해 연화된다. 이어서, 낟알은 과피를 파괴하기 위해 연마되고 나머지 낟알로부터 배가 분리된다. 주로 섬유, 전분 및 글루텐으로 구성되는 잔여 슬러리는 섬유 세척 공정에서 미세 연마되고 스크리닝되어 글루텐 및 전분이 분리되기 전에 전분 및 글루텐으로부터 섬유를 분리하고, 전분은 세척/여과 공정에서 정제될 수 있다.
습식 제분 공정의 몇몇 단계에서 효소의 용도, 예컨대 습식 제분 공정의 담금 단계를 위한 효소의 용도가 제안되었다. 상업적 효소 제품 Steepzyme®(Novozymes A/S에서 이용 가능함)은 습식 제분 공정의 제1 단계, 즉 옥수수 낟알이 수중 침지되는 담금 단계에 적합한 것으로 나타났다.
보다 최근에, 옥수수 습식 제분 동안 전체 가공 시간을 크게 감소시키고 가공 제제로서 이산화황에 대한 필요성을 배제하기 위해 프로테아제를 사용하는 개질된 습식 제분 공정인 "효소적 제분"이 개발되었다[Johnston et al., Cereal Chem, 81, p. 626-632 (2004)].
US 6,566,125는 침지된 옥수수 낟알을 제조하기 위한 옥수수 낟알의 수중 침지, 연마된 옥수수 슬러리를 제조하기 위한 침지된 옥수수 낟알의 연마, 및 연마된 옥수수 슬러리와 효소(예컨대, 프로테아제)의 인큐베이션이 관여되는 옥수수로부터 전분의 수득 방법을 개시한다.
US 5,066,218은 곡물의 세정, 이를 연화시키기 위한 곡물의 수중 담금, 이어서 곡물의 셀룰라제 효소로의 제분을 포함하는 곡물, 특히 옥수수의 제분 방법을 개시한다.
WO 2002/000731은 1시간 내지 12시간 동안 낟알의 수중 침지, 침지된 낟알의 습식 제분 및 산성 프로테아제를 포함하는 하나 이상의 효소로의 낟알 처리를 포함하는, 작물 낟알의 처리 공정을 개시한다.
WO 2002/000911은 전분으로 산성 프로테아제로의 제분을 거치는 단계를 포함하는, 전분 글루텐 분리 공정을 개시한다.
WO 2002/002644는 전분 슬러리를 산성 프로테아제의 유효량을 포함하는 수용액으로 세척하는 단계를 포함하는, 제분 공정의 전분 글루텐 분리 단계로부터 수득되는 전분 슬러리의 세척 공정을 개시한다.
WO 2014/082566 및 WO 2014/082564는 습식 제분에서 사용하기 위한 셀룰로스 분해성 조성물을 개시한다.
당 분야에서는 옥수수 습식 제분에서, 옥수수 낟알의 담금/침지 동안, 옥수수 낟알의 연마 동안, 그리고 전분 글루텐 분리에서 효소의 사용 효과를 조사하였으나, 옥수수 습식 제분과 연관된 에너지 소비 및 비용을 낮출 수 있고 전분 및 글루텐의 증가된 수율을 제공할 수 있는 개선된 효소 기술에 대한 필요성이 여전히 존재한다.
제1 양태에서, 본 발명은 습식 제분 공정에서 옥수수 낟알로부터 수득될 수 있는 전체 전분 수율 및/또는 글루텐 수율을 개선하는 방법에 관한 것이며, 이 방법은 옥수수 낟알 또는 옥수수 낟알 분획을 하나 이상의 가수분해 효소의 유효량을 포함하는 효소 조성물과 혼합하는 단계를 포함하고, 상기 가수분해 효소 중 적어도 하나는 GH30 폴리펩타이드, GH5 폴리펩타이드 및 이의 조합으로 구성되는 군으로부터 선택된다.
제2 양태에서, 본 발명은 단리된 GH30 폴리펩타이드, 단리된 GH5 폴리펩타이드 또는 둘 다를 포함하는 효소 조성물뿐만 아니라 습식 제분 공정에서 옥수수 낟알로부터 수득될 수 있는 전체 전분 수율 및/또는 글루텐 수율을 개선하기 위한 이러한 효소 조성물의 용도에 관한 것이다.
제3 양태에서, 본 발명은 옥수수 전분, 옥수수 글루텐 또는 옥수수 섬유를 포함하는 조성물에 관한 것이며, 상기 조성물은 제1 양태 및 본 발명의 구현예에 기재된 방법에 의해 수득 가능하다.
다른 양태에서, 본 발명은 자일라나제 활성을 갖는 폴리펩타이드 및 폴리펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오티드에 관한 것이다.
제4 양태에서, 본 발명은 다음으로 구성되는 군으로부터 선택되는, 자일라나제 활성을 갖는 단리된 폴리펩타이드에 관한 것이다:
(a) SEQ ID NO: 10 또는 12의 성숙 폴리펩타이드와 적어도 80% 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드;
(b) SEQ ID NO: 9 또는 SEQ ID NO: 11의 성숙 폴리펩타이드 코딩 서열과 적어도 80% 서열 동일성을 갖는 폴리뉴클레오티드에 의해 인코딩되는 폴리펩타이드;
(c) 하나 이상의 위치에서 치환, 결실 및/또는 삽입을 포함하는 SEQ ID NO: 10 또는 12의 성숙 폴리펩타이드의 변이체; 및
(d) 자일라나제 활성을 갖는 (a), (b), 또는 (c)의 폴리펩타이드의 단편.
제5 양태에서, 본 발명은 본 발명의 제4 양태에 따른 폴리펩타이드를 포함하는 조성물에 관한 것이다.
본 발명은 또한 발현 숙주에서 폴리펩타이드의 제조를 지시하는 하나 이상의 제어 서열에 작동 가능하게 연결된 본 발명의 제4 양태의 폴리펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오티드를 포함하는 핵산 작제물 또는 발현 벡터에 관한 것이다.
본 발명 및 본 발명에 따른 특히 바람직한 구현예는 첨부 도면을 참조하여 보다 상세히 기재될 것이다. 도면은 본 발명의 구현 방식을 나타내며, 첨부된 청구범위 세트의 범위 내에 속하는 다른 가능한 구현예를 제한하는 것으로 간주되어서는 안 된다.
도 1은 본 발명에 따른 역류 섬유 세척 시스템의 제1 구현예를 도식적으로 예시한다.
도 2는 본 발명에 따른 시스템의 추가 구현예를 도식적으로 예시한다.
도 3은 빌트-인 인큐베이터를 갖는 스크린 단위를 도식적으로 예시한다.
도 4는 하이드로-사이클론 형태의 스크린 단위를 도식적으로 예시한다.
도 1은 본 발명에 따른 역류 섬유 세척 시스템의 제1 구현예를 도식적으로 예시한다.
도 2는 본 발명에 따른 시스템의 추가 구현예를 도식적으로 예시한다.
도 3은 빌트-인 인큐베이터를 갖는 스크린 단위를 도식적으로 예시한다.
도 4는 하이드로-사이클론 형태의 스크린 단위를 도식적으로 예시한다.
본 발명의 목적은 바람직하게는 섬유 세척 절차 동안, 옥수수 낟알을 가수분해 효소 조성물로 처리함으로써, 습식 제분 공정에서 옥수수 낟알로부터 수득될 수 있는 전분 및/또는 글루텐 수율을 개선하는 방법을 제공하는 것이다. 본 발명의 발명자들은 놀랍게도 옥수수 낟알의 GH5 폴리펩타이드 또는 GH30 폴리펩타이드 또는 이의 조합으로의 효소적 처리가 섬유로부터 결합된 전분 및 글루텐의 방출을 개선하고 이에 따라 수득될 수 있는 전분 및/또는 글루텐 수율을 개선함을 확인하였다.
습식 제분 공정:
옥수수 낟알은 낟알을 열어서 낟알을 그 4개 주요 성분: 전분, 배, 섬유 및 글루텐으로 분리하기 위해 습식 제분된다.
습식 제분 공정은 제분 별로 크게 변할 수 있지만, 통상적인 습식 제분은 보통 하기 단계:
1. 담금 및 배 분리,
2. 섬유 세척 절차
3. 전분/글루텐 분리, 및
4. 전분 세척을 포함한다.
1. 담금, 연마 및 배 분리
옥수수 낟알은 약 50℃, 예컨대 약 45℃ 내지 60℃의 온도에서 약 30분 내지 약 48시간, 바람직하게는 30분 내지 약 15시간, 예컨대 약 1시간 내지 약 6시간 동안 수중 침지에 의해 연화된다. 담금 동안, 낟알은 물을 흡수하여, 이의 수분 수준을 15%에서 45%까지 증가시키고 크기를 2배 초과해서 증가시킨다. 예를 들어 0.1% 이산화황(SO2) 및/또는 NaHSO3의 물에 대한 선택적 첨가는 따뜻한 환경에서 과도한 박테리아 성장을 방지한다. 옥수수가 팽윤하고 연화됨에 따라, 담금수의 약한 산도가 옥수수 내의 글루텐 결합을 느슨하게 만들고 전분을 방출하기 시작한다. 옥수수 낟알이 담겨진 후, 이들은 균열 개방되어 배를 방출한다. 배는 옥수수 오일을 함유한다. 배는 면밀히 제어되는 조건 하에서 다른 성분이 없는 배 구획을 본질적으로 "부양"하여 전분, 글루텐 및 섬유의 더 고밀도 혼합물로부터 분리된다. 상기 방법은 이후 가공 단계에서 미량의 옥수수 오일의 임의의 유해 효과를 배제하는 작용을 한다.
2. 섬유 세척 절차
최종 산물 내 임의의 섬유를 절대적 최소치로 유지하면서 최대 전분 및 글루텐을 회수하기 위해, 가공 동안 섬유로부터 자유 전분 및 글루텐을 세척하는 것이 필요하다. 섬유가 수집되고, 슬러리화되고, 스크리닝되어 임의의 잔여 전분 또는 글루텐이 재생된다.
3. 전분 글루텐 분리
제분 전분으로 불리는 섬유-세척 단계로부터의 전분-글루텐 현탁액은 전분 및 글루텐으로 분리된다. 글루텐은 전분에 비해 저밀도를 갖는다. 제분 전분을 원심분리기에 통과시킴으로써, 글루텐이 쉽게 추출된다.
4. 전분 세척
전분 분리 단계로부터의 전분 슬러리는 일부 불용성 단백질 및 많은 가용물을 함유한다. 이들은 최고 품질 전분(고순도 전분)이 제조될 수 있기 전에 제거되어야 한다. 1% 또는 2% 단백질만 잔여하는 전분이 희석되고, 8회 내지 14회 세척되고, 재-희석되고, 하이드로클론으로 다시 세척되어 마지막 미량의 단백질을 제거하고 전형적으로 순도 99.5% 초과의, 고품질 전분을 제조한다.
습식 제분 산물: 습식 제분은 비제한적으로 옥수수 담금액, 옥수수 글루텐 사료, 배, 옥수수 오일, 옥수수 글루텐 식이, 옥수수 전분, 개질 옥수수 전분, 시럽, 예컨대 옥수수 시럽, 및 옥수수 에탄올을 제조하기 위해 사용될 수 있다.
효소의 정의:
셀룰로스 용해 효소 또는 셀룰라제/셀룰라제 활성 또는 셀룰로스 용해 활성을 갖는 폴리펩타이드: 용어 "셀룰로스 용해 효소", "셀룰라제" 및 셀룰라제 활성 또는 셀룰로스 용해 활성을 갖는 폴리펩타이드는 본원에서 상호 교환적으로 사용되며, 셀룰로스를 포함하는 임의의 물질, 예컨대 섬유를 포함하는, 셀룰로스계 물질을 가수분해하는 하나 이상의(예를 들어, 몇몇) 효소를 나타낸다. 셀룰로스 용해 효소에는 엔도글루카나제(들)(E.C 3.2.1.4), 셀로바이오하이드롤라제(들)(E.C 3.2.1.91 및 E.C 3.2.1.150), 베타-글루코시다제(들)(E.C. 3.2.1.21), 또는 이의 조합이 포함된다. 셀룰로스 용해 효소 활성을 측정하기 위한 2가지 기본 접근에는 (1) 전체 셀룰로스 용해 효소 활성의 측정, 및 (2) 문헌[Zhang et al., 2006, Biotechnology Advances 24: 452-481]에서 리뷰된 바와 같은 개별 셀룰로스 용해 효소 활성(엔도글루카나제, 셀로바이오하이드롤라제, 및 베타-글루코시다제)의 측정이 포함된다. 전체 셀룰로스 용해 효소 활성은 Whatman N o 1 여과지, 미세결정형 셀룰로스, 박테리아 셀룰로스, 조류 셀룰로스, 면, 사전 처리된 리그노셀룰로스 등을 포함하는 불용성 기질을 사용하여 측정될 수 있다. 가장 일반적인 전체 셀룰로스 용해 활성 검정은 기질로서 Whatman N o 1 여과지를 사용하는 여과지 검정이다. 검정은 국제 순수 및 응용 화학 연합(International Union of Pure 및 Applied Chemistry, IUPAC)에 의해 확립되었다(Ghose, 1987, Pure Appl. Chem. 59: 257-68).
셀룰로스 용해 효소 활성은 또한 하기 조건: 셀룰로스 용해 효소 단백질이 첨가되지 않은 대조군 가수분해 대비, 적합한 온도, 예컨대 40℃ 내지 80℃, 예를 들어, 40℃, 45℃, 50℃, 55℃, 60℃, 65℃, 70℃, 75℃, 또는 80℃, 및 적합한 pH, 예컨대 4 내지 9, 예를 들어, 4.0, 4.5, 5.0, 5.5, 6.0, 6.5, 7.0, 7.5, 8.0, 8.5, 또는 9.0에서 3일 내지 7일 동안 사전 처리된 옥수수 마초(PCS)(또는 다른 사전 처리된 셀룰로스계 물질) 내 1 ㎎ 내지 50 ㎎의 셀룰로스 용해 효소 단백질/g의 셀룰로스 하에서 셀룰로스 용해 효소(들)에 의한 셀룰로스계 물질의 가수분해 동안 당의 제조/방출 증가를 측정하여 결정될 수 있다. 전형적인 조건은 1 ㎖ 반응, 세척 또는 미세척 PCS, 5% 불용성 고형물(건조 중량), 50 mM 아세트산나트륨 5 pH 5, 1 mM MnSO4, 50℃, 55℃, 또는 60℃, 72시간, AMINEX® HPX-87H 컬럼 크로마토그래피(Bio-Rad Laboratories, Inc., Hercules, CA, USA)에 의한 당 분석이다.
가수분해 효소 또는 하이드롤라제/하이드롤라제 활성을 갖는 폴리펩타이드: "가수분해 효소" 및 하이드롤라제 활성을 갖는 폴리펩타이드는 본원에서 상호 교환적으로 사용되며 기질을 분해하기 위해 물을 사용하는 임의의 촉매성 단백질을 나타낸다. 가수분해 효소에는 셀룰라제(EC 3.2.1.4), 자일라나제(EC 3.2.1.8) 아라비노푸라노시다제(EC 3.2.1.55(비-환원성 말단 알파-L-아라비노푸라노시다제); EC 3.2.1.185(비환원성 말단 베타-L-아라비노푸라노시다제) 셀로바이오하이드롤라제 I(EC 3.2.1.150), 셀로바이오하이드롤라제 II(E.C. 3.2.1.91), 셀로바이오시다제(E.C. 3.2.1.176), 베타-글루코시다제(E.C. 3.2.1.21), 베타-자일로시다제(EC 3.2.1.37)가 포함된다.
자일라나제/자일라나제 활성을 갖는 폴리펩타이드: 용어 "자일라나제" 및 자일라나제 활성을 갖는 폴리펩타이드는 본원에서 상호 교환적으로 사용되며 자일란 내 1,4-베타-D-자일로시드계 결합의 내부-가수분해를 촉매하는 1,4-베타-D-자일란-자일로하이드롤라제(E.C. 3.2.1.8)를 나타낸다. 자일라나제 활성은 37℃에서 0.01% TRITON® X-100 및 200 mM 인산나트륨 pH 6 중 기질로서 0.2% AZCL-아라비노자일란을 이용해서 결정될 수 있다. 자일라나제 활성 1단위는 200 mM 인산나트륨 pH 6 중 기질로서 0.2% AZCL-아라비노자일란으로부터 37℃, pH 6에서 1분 당 1.0 μ몰의 아주린을 생성하는 자일라나제 활성의 양으로 정의된다.
다른 정의:
본 발명의 맥락에서, 용어는 당업자에게 일상적인 방식으로 사용된다. 일부 이들 용어가 아래에 규명된다:
접촉 시간: 하나 이상의 효소가 기질과 반응하기 위해, 하나 이상의 효소는 기질과 접촉되어야 한다. "접촉 시간"은 하나 이상의 효소의 유효량이 기질 물질의 적어도 하나의 분획과 접촉되는 시기를 나타낸다. 효소는 접촉 시간 동안 모든 기질 물질과 접촉하지 않을 수 있지만, 하나 이상의 효소와 기질 물질의 혼합은 접촉 시간 동안 기질 물질의 하나의 분획의 효소적으로 촉매되는 가수분해 가능성을 허용한다.
옥수수 낟알: 예를 들어 마치종 옥수수, 경립종 옥수수, 유부종 옥수수, 줄무늬 옥수수, 사탕 옥수수, 찰옥수수 등을 포함하는 다양한 옥수수 낟알이 알려져 있다.
일부 옥수수 낟알은 낟알에서 배를 보호하는 "과피"로서 언급되는 외피를 갖는다. 이는 물 및 수증기에 저항하며 곤충 및 미생물에 바람직하지 않다. "과피"에 의해 덮이지 않은 유일한 낟알 영역은 옥수수 속대에 대한 낟알의 부착점인 "팁 캡"이다.
옥수수 낟알 또는 옥수수 낟알 분획: 상기 용어는 습식 제분 공정을 거친 옥수수 낟알을 설명하기 위해 사용된다. 옥수수 낟알이 분해 및 가공될 때, 상기 용어가 사용되는 경우 옥수수 낟알의 모든 분획화된 부분을 포함하는 것으로 간주된다. 이 용어에는 예를 들어 침지된 낟알, 연마된 낟알, 옥수수 낟알 물질, 제1 분획, 제2 분획, 옥수수 낟알 물질의 하나 이상의 분획 등이 포함된다.
옥수수 낟알 물질: 바람직하게는 작물 낟알을 증기처리 및 연마하고 배로부터 섬유, 글루텐 및 전분을 포함하는 물질을 분리하여 달성되는, 섬유, 글루텐 및 전분을 포함하는 물질의 언급에서 바람직하게 사용된다. 옥수수 낟알 물질이 섬유 세척을 통해 이동함에 따라, 이는 제1 분획(s) 및 제2 분획(f)을 포함하는 몇몇 분획으로 분리된다. 따라서, "옥수수 낟알 물질의 분획" 및 "옥수수 낟알 물질의 하나 이상의 분획"은 특히 이들 제1 분획(s) 및 제2 분획(f)을 나타낸다.
cDNA: 용어 "cDNA"는 진핵 또는 원핵 세포로부터 수득되는 스플라이싱된 성숙 mRNA 분자로부터 역전사에 의해 제조될 수 있는 DNA 분자를 의미한다. cDNA에는 대응하는 게놈 DNA에 존재할 수 있는 인트론 서열이 없다. 초기의 일차 RNA 전사체는 스플라이싱된 성숙 mRNA로 나타나기 전에, 스플라이싱을 포함하는 일련의 단계를 통해 가공되는 mRNA 전구체이다.
코딩 서열: 용어 "코딩 서열"은 폴리펩타이드의 아미노산 서열을 직접 지정하는 폴리뉴클레오티드를 의미한다. 코딩 서열의 경계는 일반적으로 개방 해독틀에 의해 결정되며, 이는 ATG, GTG, 또는 TTG와 같은 시작 코돈으로 시작해서 TAA, TAG, 또는 TGA와 같은 정지 코돈으로 끝난다. 코딩 서열은 게놈 DNA, cDNA, 합성 DNA, 또는 이의 조합일 수 있다.
제어 서열: 용어 "제어 서열"은 본 발명의 성숙 폴리펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오티드의 발현에 필요한 핵산 서열을 의미한다. 각각의 제어 서열은 폴리펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오티드에 대해 네이티브(즉, 동일 유전자 유래)이거나 외래(즉, 상이한 유전자 유래)일 수 있고 또는 서로 네이티브이거나 외래일 수 있다. 이러한 제어 서열에는 비제한적으로 리더, 폴리아데닐화 서열, 프로펩타이드 서열, 프로모터, 신호 펩타이드 서열, 및 전사 종결자가 포함된다. 최소한, 제어 서열에는 프로모터, 및 전사 및 번역 정지 신호가 포함된다. 제어 서열에는 제어 서열과 폴리펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오티드의 코딩 영역의 결찰을 촉진하는 특정 제한효소 부위의 도입을 위해 링커가 제공될 수 있다.
발현: 용어 "발현"에는 비제한적으로 전사, 전사-후 개질, 번역, 번역-후 개질 및 분비를 포함하는, 폴리펩타이드의 제조에 관여되는 임의의 단계가 포함된다.
발현 벡터: 용어 "발현 벡터"는 폴리펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오티드를 포함하며 그 발현을 제공하는 제어 서열에 작동 가능하게 연결되는 선형 또는 원형 DNA 분자를 의미한다.
단편: 용어 "단편"은 성숙 폴리펩타이드의 아미노 및/또는 카복실 말단에 부재하는 하나 이상의(예를 들어, 몇몇) 아미노산을 갖는 폴리펩타이드를 의미하며, 여기서 단편은 펙틴 라이아제 활성을 갖는다.
배: "배"는 옥수수 낟알에서 유일하게 살아있는 부분이다. 이는 낟알이 옥수수 식물로 성장하기 위한 필수 유전 정보, 효소, 비타민, 및 미네랄을 함유한다. 황색 마치종 옥수수에서, 배의 약 25%는 옥수수 오일이다. 배에 의해 커버되거나 둘러싸인 배젖은 낟알 건조 중량의 약 82%를 차지하며 종자 발아를 위한 에너지(전분)원 및 단백질원이다. 연질 및 경질, 2개 유형의 배젖이 존재한다. 경질 배젖에서, 전분은 함께 조밀하게 채워진다. 연질 배젖에서, 전분은 느슨하다.
GH5 폴리펩타이드: 폴리펩타이드가 탄수화물-활성 효소(CAZymes) 데이터베이스(http://www.cazy.org/)에서 글리코시드 하이드롤라제 패밀리 5의 구성원으로 분류되는, 효소 활성을 갖는 폴리펩타이드를 나타낸다.
GH30 폴리펩타이드: 폴리펩타이드가 탄수화물-활성 효소(CAZymes) 데이터베이스(http://www.cazy.org/)에서 글리코시드 하이드롤라제 패밀리 30의 구성원으로 분류되는, 효소 활성을 갖는 폴리펩타이드를 나타낸다.
글루텐: 글루텐은 2개의 더 작은 단백질인 글루테닌 및 글리아딘으로 이루어지는 단백질이다. 본원에서 "글루텐"은 옥수수 낟알에서 확인되는 대부분의 단백질을 나타낸다. 옥수수 습식 제분으로부터 글루텐의 주요 산물은 옥수수 글루텐 식이(대략 60% 단백질) 및 옥수수 글루텐 사료(대략 20% 단백질)이다.
연마 또는 연마하기: 용어 "연마"는 옥수수 낟알을 더 작은 성분으로 분해하는 것을 나타낸다.
숙주 세포: 용어 "숙주 세포"는 본 발명의 폴리뉴클레오티드를 포함하는 핵산 작제물 또는 발현 벡터로의 형질전환, 전달감염, 형질도입 등이 되기 쉬운 임의의 세포 유형을 의미한다. 용어 "숙주 세포"는 복제 동안 일어나는 돌연변이로 인해 모체 세포와 동일하지 않은 모체 세포의 임의의 자손을 포괄한다.
단리된: 용어 "단리된"은 자연에서 일어나지 않는 형태 또는 환경 하에서의 성분을 의미한다. 단리된 성분의 비제한적 예에는 (1) 임의의 비-자연 발생 성분, (2) 자연에서 연관되는 하나 이상의 또는 모든 자연 발생 구성분이 적어도 부분적으로 제거된, 비제한적으로 임의의 효소, 변이체, 핵산, 단백질, 펩타이드 또는 보조인자를 포함하는 임의의 성분; (3) 자연에서 확인되는 성분 대비 인공적으로 개질된 임의의 성분; 또는 (4) 자연적으로 연관되는 다른 성분 대비 성분의 양을 증가시켜(예를 들어, 숙주 세포에서의 재조합적 제조; 성분을 인코딩하는 유전자의 여러 카피; 및 성분을 인코딩하는 유전자와 자연적으로 연관된 프로모터보다 강력한 프로모터의 사용) 개질된 임의의 성분이 포함된다.
인큐베이션 시간: 옥수수 낟알 물질의 하나 이상의 분획이 스크리닝되지 않고, 섬유 세척 동안 가수분해 효소와 접촉되는 시간.
여러 바람직한 구현예에서, 본 발명에 따른 방법은 그 내부의 물질이 효소에 의해 "영향을 받지 않고 두는" 공간(V) 또는 "인큐베이터"를 포함하는 시스템을 이용하며, 이러한 상황에서, 인큐베이션 시간은 다음에 의해 결정될 수 있다:
대안적으로, 인큐베이터로의 유입류가 시간 단위 당 부피의 관점에서 표현되는 경우:
성숙 폴리펩타이드: 용어 "성숙 폴리펩타이드"는 번역 및 임의의 번역-후 개질, 예컨대 N-말단 가공, C-말단 절단, 글리코실화, 인산화 등의 후에 그 최종 형태인 폴리펩타이드를 의미한다. 일 양태에서, 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 2의 아미노산 1 내지 20이 신호 펩타이드임을 예측하는 컴퓨터 프로그램 SignalP(Nielsen et al., 1997, Protein Engineering 10: 1-6)에 기반하여 SEQ ID NO: 2의 아미노산 21 내지 678이다. 숙주 세포가 동일한 폴리뉴클레오티드에 의해 발현되는 2개 이상의 상이한 성숙 폴리펩타이드(즉, 상이한 C-말단 및/또는 N-말단 아미노산 함유)의 혼합물을 제조할 수 있음이 당분야에 알려져 있다. 또한 상이한 숙주 세포가 폴리펩타이드를 상이하게 가공하고, 이에 따라 폴리뉴클레오티드를 발현하는 하나의 숙주 세포는 동일한 폴리뉴클레오티드를 발현하는 또 다른 숙주 세포와 비교되므로 상이한 성숙 폴리펩타이드(예를 들어, 상이한 C-말단 및/또는 N-말단 아미노산을 가짐)를 제조할 수 있음이 당분야에 알려져 있다.
성숙 폴리펩타이드 코딩 서열: 용어 "성숙 폴리펩타이드 코딩 서열"은 성숙 폴리펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오티드를 의미한다.
제분 설비: "제분 설비"는 제분기 상에서 사용되는 모든 설비를 나타낸다. 습식 제분 공정은 이용 가능한 제분 설비에 따라 변할 것이다. 제분 설비의 예는 담금 탱크, 증발기, 스크류 프레스, 회전식 건조기, 탈수 스크린, 원심분리기, 하이드로사이클론 등일 수 있다. 각각의 제분 설비/제분 라인의 크기 및 수는 상이한 제분기 상에서 변할 수 있고, 이는 제분 공정에 영향을 미칠 것이다. 예를 들어, 섬유 세척 스크린 단위의 수는 변할 수 있고, 원심분리기의 크기도 변할 수 있다.
핵산 작제물: 용어 "핵산 작제물"은 단일쇄 또는 이중쇄 핵산 분자를 의미하며, 이는 자연 발생 유전자로부터 단리되거나 다르게는 자연에서 존재하지 않을 방식으로 핵산의 절편을 함유하도록 개질되거나 하나 이상의 제어 서열을 포함하는 합성물이다.
작동 가능하게 연결된: 용어 "작동 가능하게 연결된"은 제어 서열이 코딩 서열의 발현을 지시하도록 제어 서열이 폴리뉴클레오티드의 코딩 서열 대비 적절한 위치에 배치되는 구성을 의미한다.
체류 시간: 하나 이상의 가수분해 효소 및 옥수수 낟알 또는 옥수수 낟알 분획이 섬유 세척 절차 동안 반응하도록 허용되는 시간. 일부 구현예에서, 체류 시간은 제1 스크린 단위(S1)에서 수신하는 옥수수 낟알 물질 및 이의 하나 이상의 분획이 섬유 세척 시스템을 다시 떠나기 전에 하나 이상의 가수분해 효소의 유효량과 접촉되는 시기이다. 체류 시간 동안, 옥수수 낟알 물질의 하나 이상의 분획은 가장 상류 스크린 단위(S1)로부터의 제1 분획(s1)의 일부로서 또는 가장 하류 스크린 단위(S4)로부터의 제2 분획(f4)의 일부로서, 이것이 섬유 세척 시스템을 떠나기 전에, 공간(V)에서 하나 이상의 가수분해 효소와 인큐베이션된다.
체류 시간은 바람직하게는 고형 물질이 본 발명에 관해 정의되는 섬유 세척 시스템에서 보내는 평균 기간으로서 산정될 수 있다. 이는 하기 관련 식에 의해 산정될 수 있다:
대안적으로, 시스템으로의 유입류가 시간 단위 당 부피의 관점으로 표현되는 경우:
시스템의 부피는 전형적으로 시스템 내 모든 공극 부피의 합과 같게 설정된다; 그러나, 시스템 내 튜브는 전형적으로 작게 만들어지므로, 튜브의 부피를 무시하는 것이 바람직할 수 있다.
스크리닝된: 용어 "스크리닝된" 또는 "스크리닝하는"은 옥수수 낟알 물질의 제1 분획(s) 및 제2 분획(f)으로의 분리 공정 및 하나의 스크린 단위에서 또 다른 단위로의 이들 분획의 이동을 나타낸다. 비-스크리닝 기간은 옥수수 낟알 물질 또는 이의 분획과 효소의 인큐베이션을 위해 제공되는 비-분리 기간이다.
서열 동일성: 2개의 아미노산 서열 간 또는 2개의 뉴클레오티드 서열 간 관련성이 파라미터 "서열 동일성"으로 기재된다.
본 발명의 목적을 위해, 2개의 아미노산 서열 간 서열 동일성의 정도는 EMBOSS 패키지(EMBOSS: The European Molecular Biology Open Software Suite, Rice et al., 2000, Trends Genet. 16: 276-277)의 Needle 프로그램, 바람직하게는 버전 3.0.0 또는 이후에서 구현된 바와 같은 Needleman-Wunsch 알고리즘(Needleman 및 Wunsch, 1970, J. Mol. Biol. 48: 443-453)을 사용하여 결정된다. 버전 6.1.0이 사용되었다.
사용된 선택적 파라미터는 갭 개방 페널티 10, 갭 연장 페널티 0.5, 및 EBLOSUM62(BLOSUM62의 EMBOSS 버전) 치환 매트릭스이다. "최장 동일성"(nobrief 옵션을 사용해서 수득됨)으로 표지된 Needle 결과물이 동일성%로서 사용되며 다음과 같이 계산된다: (동일한 잔기 × 100)/(정렬 길이 - 정렬 내 갭의 전체 수).
전분: 용어 "전분"은 아밀로스 및 아밀로펙틴으로 구성되며 (C6H10O5)n(식 중, n은 임의의 수임)으로 나타내는, 저장 과립 형태로 식물 조직에서 널리 생성되는, 글루코스 단위로 이루어진, 식물의 복합 다당류로 이루어진 임의의 물질을 의미한다.
담금 또는 침지: 용어 "담금"은 물 및 선택적으로 SO2로의 작물 낟알의 침지를 의미한다.
본 발명의 설명: 본 발명의 일 양태는 습식 제분 공정에서 옥수수 낟알로부터 수득될 수 있는 전체 전분 수율 및/또는 글루텐 수율을 개선하는 방법을 제공하는 것이며, 이 방법은 옥수수 낟알 또는 옥수수 낟알 분획을 하나 이상의 가수분해 효소의 유효량을 포함하는 효소 조성물과 혼합하는 단계를 포함하고, 상기 가수분해 효소 중 적어도 하나는 GH30 폴리펩타이드, GH5 폴리펩타이드 또는 이의 조합으로 구성되는 군으로부터 선택된다.
옥수수 낟알 또는 옥수수 낟알 분획에서 일부 전분 및/또는 글루텐은 섬유 분획에 결합되어 습식 제분 공정 동안 절대 방출되지 않을 수 있다. 그러나, 옥수수 낟알에 존재하는 기질을 분해하기 위해 물을 사용할 수 있는 임의의 촉매 단백질을 포함할 수 있는 가수분해 효소의 첨가는 일부 결합된 전분 및/또는 글루텐을 방출하고 이에 따라 습식 제분 공정에서 전분 및/또는 글루텐의 전체 수율을 개선할 수 있다. 본 발명자들은 놀랍게도 GH5 폴리펩타이드 및 GH30 폴리펩타이드가 섬유 분획에서 결합된 전분 및 글루텐의 양을 감소시키는 데 특히 효과적임을 확인하였다.
일 구현예에서, 본 발명의 방법은 공정 동안, 예컨대 섬유 세척 절차 동안 섬유로부터 방출되는 전분 및/또는 글루텐의 양을 증가시킨다.
습식 제분 공정에서 사용되는 구체 절차 및 설비는 변할 수 있지만, 공정의 주요 원리는 동일하게 유지한다(습식 제분 공정에 대한 설명을 참고).
일 구현예에서, 본 발명의 방법은 하기 단계를 포함한다:
a) 수중 옥수수 낟알을 침지하여 침지된 낟알을 제조하는 단계;
b) 침지된 낟알을 연마하여 침지되고 연마된 낟알을 제조하는 단계;
c) 침지되고 연마된 낟알로부터 배를 분리하여 섬유, 전분 및 글루텐을 포함하는 옥수수 낟알 물질을 제조하는 단계; 및
d) 생성된 옥수수 낟알 물질이 섬유 세척 절차를 거치는 단계.
최종 산물 중의 임의의 섬유를 절대적으로 최소로 유지하면서, 최대 전분 및 글루텐 회수를 달성하기 위해, 가공 동안 섬유 분획으로부터 자유 전분 및 글루텐을 세척하는 것이 필요하다. 섬유는 전형적으로 침지, 연마 및 옥수수 낟알로부터의 배 분리 후 수집되고, 슬러리화되고, 스크리닝되어(습식 제분 공정의 설명을 참고), 옥수수 낟알 물질 중 임의의 잔여 전분 또는 글루텐을 재생한다. 상기 공정은 본원에서 섬유 세척 절차로 언급된다.
일 구현예에서, 상기 옥수수 낟알 또는 상기 옥수수 낟알 분획은 옥수수 낟알 물질이 섬유 세척 절차를 거치는 단계 이전, 동안 또는 이후, 상기 하나 이상의 가수분해 효소와 혼합된다.
일 구현예에서, 상기 옥수수 낟알 또는 상기 옥수수 낟알 분획은 옥수수 낟알 물질이 섬유 세척 절차를 거치는 단계 이전, 상기 하나 이상의 가수분해 효소와 혼합된다. 상기 구현예에 따르면, 옥수수 낟알은 바람직하게는 담금 동안, 연마 동안 및/또는 배 분리 동안 상기 하나 이상의 가수분해 효소와 혼합된다.
일 구현예에서, 상기 옥수수 낟알 또는 상기 옥수수 낟알 분획은 옥수수 낟알 물질이 섬유 세척 절차를 거치는 단계 이후, 상기 하나 이상의 가수분해 효소와 혼합된다.
바람직한 구현예에서, 상기 옥수수 낟알 또는 상기 옥수수 낟알 분획은 옥수수 낟알 물질이 섬유 세척 절차를 거치는 단계 동안, 상기 하나 이상의 가수분해 효소와 혼합된다.
일 구현예에서, 상기 옥수수 낟알 또는 상기 옥수수 낟알 분획은 적어도 15분, 예컨대 적어도 20분, 적어도 25분, 적어도 30분, 적어도 35분, 적어도 40분, 적어도 45분, 적어도 50분, 적어도 55분, 적어도 60분, 적어도 70분, 적어도 80분, 적어도 90분, 적어도 100분, 적어도 110분 또는 적어도 120분 동안 상기 하나 이상의 가수분해 효소와 반응하게 둔다.
섬유 세척 절차에서 사용되는 구체 설비는 변할 수 있지만, 공정의 주요 원리는 동일하게 유지된다.
일 구현예에서, 상기 섬유 세척 절차는 하나 이상의 가수분해 효소의 도입을 위해 최적화된 섬유 세척 시스템의 사용을 포함하며, 여기서 섬유 세척 시스템은 적어도 35분, 예컨대 적어도 40분, 적어도 45분, 적어도 50분, 적어도 60분, 적어도 70분, 적어도 80분, 적어도 90분, 적어도 100분, 적어도 110분 또는 적어도 120분 및 48시간 미만, 예컨대 40시간 미만, 36시간 미만, 30시간 미만, 24시간 미만, 20시간 미만, 12시간 미만, 10시간 미만, 8시간 미만, 6시간 미만, 5시간 미만, 4시간 미만, 3시간 미만의 섬유 세척 시스템에서의 전체 반응 시간(체류 시간)을 제공하도록 구성되는 공간(V)을 포함한다. 일 구현예에서, 섬유 세척 시스템에서의 전체 체류 시간은 35분 내지 48시간, 예컨대 35분 내지 24시간, 35분 내지 12시간, 35분 내지 6시간, 35분 내지 5시간, 35분 내지 4시간, 35분 내지 3시간, 35분 내지 2시간, 45분 내지 48시간, 45분 내지 24시간, 45분 내지 수 시간, 45분 내지 6시간, 45분 내지 5시간, 45분 내지 4시간, 45분 내지 3시간, 45분 내지 2시간, 1시간 내지 48시간, 1시간 내지 24시간, 1시간 내지 12시간, 1시간 내지 6시간, 1시간 내지 5시간, 1시간 내지 4시간, 1시간 내지 3시간, 1시간 내지 2시간이다.
일 구현예에서, 섬유 세척 시스템은
- 역류 세척 구성으로 유체 연결된 복수의 스크린 단위(S1...S4)로서; 각각의 스크린 단위는 옥수수 낟알 물질 및 액체의 스트림을 2개 분획: 제1 분획(s) 및 제2 분획(f)으로 분리하도록 구성되며, 상기 제2 분획(f)은 제1 분획(s)보다 더 다량 측정되는 wt% 섬유를 함유하는 스크린 단위;
- 시스템에 배열되며, 상기 제1 분획(s), 상기 제2 분획(f), 또는 혼합된 제1 및 제2 분획(s, f), 바람직하게는 제2 분획(f)만을 수용하도록 유체 연결되고, 공간에 수용된 하나의 분획 또는 두 분획 모두에 대한 인큐베이션 시간을 제공하도록 구성되며; 이에 의해 인큐베이션된 하나의 분획 또는 두 분획 모두를 하류 스크린 단위(S4)로 배출하는 공간(V)을 포함하며,
여기서 시스템은
- 옥수수 낟알 물질 및 액체를 가장 상류 스크린 단위(S1)로 유입하고,
- 제1 분획(s1)을 가장 상류 스크린 단위(S1)로부터 전분을 함유하는 산물 스트림으로 배출하고,
- 공정수를 유입하고, 바람직하게는 공정수를 가장 하류 스크린 단위(S4)로 유입하도록 배열되며,
- 제2 분획(f4)을 가장 하류 스크린 단위(S4)로부터 원래 옥수수 낟알 물질보다 더 소량의 전분 및 글루텐을 함유하는 세척된 옥수수 낟알 물질로서 배출하고,
- 가수분해 효소를 시스템 내로 도입하도록 구성된다.
도 1은 상술된 바와 같은 섬유 세척 시스템의 구현예를 도식적으로 예시한다. 도 1에 예시된 바와 같이, 섬유 세척 시스템은 역류 세척 구성으로 유체 연결된 복수의 스크린 단위(S1, S2, S3, S4)를 포함한다. "유체 연결된"이란 전형적으로 스크린 단위가 플로우 라인, 예컨대 스크린 단위 간 물질을 수송하기 위한 파이프의 사용에 의해 연결됨을 의미한다. 각각의 스크린 단위(S1 내지 S4)는 옥수수 낟알 물질 및 액체의 스트림을 2개 분획: 제1 분획(s)(s1, s2, s3, s4) 및 제2 분획(f)(f1, f2, f3, f4)으로 분리하도록 구성된다. 당업자가 이해할 바와 같이, 섬유 세척 시스템에서 제조되는 제1 분획의 수는 시스템에 포함되는 스크린 단위의 수에 의존한다. 시스템에서 스크린 단위의 수는 바람직하게는 2개 내지 8개이며, 이러한 구현예에서, 제1 및 제2 분획의 수는 또한 2개 내지 8개일 것이다. 스크린 단위는 전형적으로 고형 물질이 별도 스트림에서 분리되어, 제2 분획(f)이 제1 분획(s)보다 다량 측정되는 wt% 섬유를 함유하도록 구성된다. 도면에서, 표기 "s"는 바람직하게는 섬유-비함유 스트림(전분 함유)을 나타내며 표기 "f"는 바람직하게는 섬유 함유 스트림을 나타낸다. f 및 s 상의 지수는 스트림의 기원을 나타낸다. 제1 분획(s)이 임의의 섬유를 함유하지 않는 것이 바람직하지만, 이는 실제 설정에서 달성하기 어려울 수 있음이 주지된다.
시스템에서의 흐름은 하류 방향 및 상류 방향을 갖는다: 각각의 스크린 단위; 예를 들어 스크린 단위(S3)는 상류 스크린 단위, 예를 들어 (S2)로부터의 스트림; 예를 들어 (f2)를 수용하며 스트림; 예를 들어 (s3)을 상류 스크린 단위; 예를 들어 (S2)로 전달한다. 유사하게, 스크린 단위(S3)는 스트림(s4)을 하류 스크린 단위(S4)로부터 수용하며 스트림(f3)을 하류 스크린 단위(S4)로 전달한다.
도 1에 예시된 바와 같이, 공정수, 즉 전형적으로 시스템에서 세척수로 사용되는 물은 가장 하류 스크린 단위(S4)로 제공되며, 공정수는 전형적으로 섬유를 함유하지 않는 물이다. 옥수수 낟알 물질은 전형적으로 가장 상류 스크린 단위(S1)에서 제공되는, 액체 현탁액(전형적으로 수중 현탁액)이다. 이는 도 1에서, "제분으로부터"로 표지된 화살표로 나타낸다. 이에 의해, 그리고 스크린 단위 간 유체 연결에 의해, 옥수수 낟알 물질 및 이의 분획(f)은 시스템에서 하류로 흐르고 공정수는 시스템에서 상류로 이동한다. 따라서, 시스템에서의 유체 구성은 옥수수 낟알 물질이 다량의 전분을 함유하는 유체에 의해 가장 상류 스크린 단위(S1)에서 세척되고 소량의 전분을 함유하는 유체에 의해 가장 하류 스크린 단위(S4)에서 세척되는 것으로 나타날 수 있다. 추가로, 가장 상류 스크린 단위(S1)에서의 옥수수 낟알 물질은 가장 하류 스크린 단위(S4)에서의 옥수수 낟알 물질의 분획(f)보다 더 다량의 전분을 함유한다.
상술된 섬유 세척 시스템을 사용하는 하나의 목표는 섬유로부터 전분 제거의 효율을 증가시키기 위해, 시스템에서 옥수수 낟알 물질 또는 이의 분획 및 효소 간에 적어도 35분, 예컨대 적어도 40분, 적어도 45분, 적어도 50분, 적어도 60분, 적어도 70분, 적어도 80분, 적어도 90분, 적어도 100분, 적어도 110분 또는 적어도 120분의 접촉 시간을 제공하는 것이다. 섬유 세척 시스템에서 효소 및 옥수수 낟알 물질 또는 이의 분획 간 접촉 시간/반응 시간은 체류 시간으로도 언급된다. 공간(V)에서 효소 및 옥수수 낟알 물질 또는 이의 분획 간 접촉 시간/반응 시간은 인큐베이션 시간으로 언급된다.
일 구현예에서, 섬유 세척 시스템 내에 구성되는 상기 공간(V)에서의 인큐베이션 시간은 적어도 5분, 예컨대 적어도 10분, 적어도 15분, 적어도 20분, 적어도 30분, 적어도 40분, 적어도 45분, 적어도 50분, 적어도 60분, 적어도 70분, 적어도 80분, 적어도 90분, 적어도 100분, 적어도 110분 또는 적어도 120분 및 48시간 미만, 예컨대 40시간 미만, 36시간 미만, 30시간 미만, 24시간 미만, 20시간 미만, 12시간 미만, 10시간 미만, 8시간 미만, 6시간 미만, 5시간 미만, 4시간 미만, 3시간 미만이다.
일 구현예에서, 상기 공간(V)에서의 인큐베이션 시간은 35분 내지 48시간, 예컨대 35분 내지 24시간, 35분 내지 수 시간, 35분 내지 6시간, 35분 내지 5시간, 35분 내지 4시간, 35분 내지 3시간, 35분 내지 2시간, 45분 내지 48시간, 45분 내지 24시간, 45분 내지 12시간, 45분 내지 6시간, 45분 내지 5시간, 45분 내지 4시간, 45분 내지 3시간, 45분 내지 2시간, 1시간 내지 48시간, 1시간 내지 24시간, 1시간 내지 12시간, 1시간 내지 6시간, 1시간 내지 5시간, 1시간 내지 4시간, 1시간 내지 3시간, 1시간 내지 2시간이다.
일 구현예에서, 상기 공간(V)에서의 인큐베이션 온도는 25℃ 내지 95℃, 예컨대 25℃ 및 90℃, 25℃ 내지 85℃, 25℃ 내지 80℃, 25℃ 내지 75℃, 25℃ 내지 70℃, 25℃ 내지 65℃, 25℃ 내지 60℃, 25℃ 내지 55℃, 25℃ 내지 53℃, 25℃ 내지 52℃, 30℃ 내지 90℃, 30℃ 내지 85℃, 30℃ 내지 80℃, 30℃ 내지 75℃, 30℃ 내지 70℃, 30℃ 내지 65℃, 30℃ 내지 60℃, 30℃ 내지 55℃, 30℃ 내지 53℃, 30℃ 내지 52℃, 35℃ 내지 90℃, 35℃ 내지 85℃, 35℃ 내지 80℃, 35℃ 내지 75℃, 35℃ 내지 70℃, 35℃ 내지 65℃, 35℃ 내지 60℃, 35℃ 내지 55℃, 35℃ 내지 53℃, 35℃ 내지 52℃, 39℃ 내지 90℃, 39℃ 내지 85℃, 39℃ 내지 80℃, 39℃ 내지 75℃, 39℃ 내지 70℃, 39℃ 내지 65℃, 39℃ 내지 60℃, 39℃ 내지 55℃, 39℃ 내지 53℃, 39℃ 내지 52℃이다.
가장 상류 스크린 단위(S1)의 하류이고 가장 하류 스크린 단위(S4)의 상류인 위치에 효소를 첨가하는 것이 유리한 것으로 확인되었다; 도 1의 구현예에서, 효소의 첨가는 스크린 단위(S3)의 유체 위치인 것으로 예시된다(도 1에서 "효소"로 표지된 화살표로 예시됨).
섬유 세척 시스템에서의 최적 지점에서 효소를 첨가함으로써, 체류 시간이 연장될 수 있고, 이는 섬유로부터 전분의 제거 또는 분리 효율을 증가시킬 수 있다. 전형적인 제분기에 의해 제공되는 것보다 긴 체류 시간을 제공하기 위해, 공간(V)(도 1에 나타내지 않음)은 시스템에 배열되고 하나의 상기 제1 분획(s), 하나의 상기 제2 분획(f), 또는 혼합된 제1 및 제2 분획(s, f), 바람직하게는 제2 분획(f)만을 수용하도록 유체 연결되고, 공간에 수용된 하나의 분획 또는 두 분획 모두에 대해 인큐베이션 시간을 제공하도록 구성되고; 이에 의해 인큐베이션된 분획 또는 분획들을 하류 스크린 단위(S4)로 배출할 수 있다. 시스템에 배열된 별도의 인큐베이터 단위를 갖는 것이 바람직할 수 있지만, 스크린 단위를 연결하는 플로우 라인이 또한 공간을 제공하기 위해 사용될 수 있음이 주지된다.
섬유 세척 시스템이 2개의 스크린 단위를 포함하는 구현예에 따르면, 투여가 제1 및 제2 스크린 단위 간이거나 스크린 단위(1) 및 스크린 단위(2) 간에 구성된 공간에서인 것이 바람직하다.
섬유 세척 시스템이 3개의 스크린 단위를 포함하는 구현예에 따르면, 투여가 제2 스크린 단위에서 또는 스크린 단위(1) 및 스크린 단위(3) 간에 구성된 공간에서인 것이 바람직하며, 스크린 단위(2)에서 또는 스크린 단위(2) 및 스크린 단위(3) 간에 구성된 공간에서인 것이 가장 바람직하다.
섬유 세척 시스템이 4개의 스크린 단위를 포함하는 구현예에 따르면, 투여가 제2 또는 제3 스크린 단위에서 또는 스크린 단위(1) 및 스크린 단위(4) 간에 구성된 공간에서인 것이 바람직하며, 스크린 단위(2)에서 또는 스크린 단위(2) 및 스크린 단위(3) 간에 구성된 공간에서인 것이 가장 바람직하다.
섬유 세척 시스템이 5개의 스크린 단위를 포함하는 구현예에 따르면, 투여가 제2, 제3 또는 제4 스크린 단위에서 또는 스크린 단위(1) 및 스크린 단위(5) 간에 구성된 공간에서인 것이 바람직하며, 스크린 단위(3)에서 또는 스크린 단위(3) 및 스크린 단위(4) 간에 구성된 공간에서인 것이 가장 바람직하다.
섬유 세척 시스템이 6개의 스크린 단위를 포함하는 구현예에 따르면, 투여가 제2, 제3, 제4 또는 제5 스크린 단위에서 또는 스크린 단위(1) 및 스크린 단위(6) 간에 구성된 공간에서인 것이 바람직하며, 스크린 단위(4)에서 또는 스크린 단위(4) 및 스크린 단위(5) 간에 구성된 공간에서인 것이 가장 바람직하다.
섬유 세척 시스템이 7개의 스크린 단위를 포함하는 구현예에 따르면, 투여가 제2, 제3, 제4, 제5 또는 제6 스크린 단위에서 또는 스크린 단위(1) 및 스크린 단위(7) 간에 구성된 공간에서인 것이 바람직하며, 스크린 단위(4)에서 또는 스크린 단위(4) 및 스크린 단위(5) 간에 구성된 공간에서인 것이 가장 바람직하다.
섬유 세척 시스템이 8개의 스크린 단위를 포함하는 구현예에 따르면, 투여가 제2, 제3, 제4, 제5, 제6 및 제7 스크린 단위에서 또는 스크린 단위(1) 및 스크린 단위(8) 간에 구성된 공간에서인 것이 바람직하며, 스크린 단위(5)에서 또는 스크린 단위(5) 및 스크린 단위(6) 간에 구성된 공간에서인 것이 가장 바람직하다.
따라서, 본 발명의 바람직한 구현예에 따른 시스템은
- 바람직하게는 물질을 가장 상류 스크린 단위(S1)로 공급하는 시스템 내로 유입구를 포함시켜, 옥수수 낟알 물질 및 액체를 가장 상류 스크린 단위(S1)로 유입하고;
- 바람직하게는 시스템 밖으로 섬유-비함유 스트림을 공급하는 가장 상류 스크린 단위로부터 배출구를 포함시켜, 제1 분획(s1)을 전분 함유 산물 스트림으로서 가장 상류 스크린 단위(S1)로부터 배출하고;
- 공정수를 유입하고, 바람직하게는 공정수를 가장 하류 스크린 단위(S4)로 유입하도록 배열되며; 공정수의 유입구는 바람직하게는 가장 하류 스크린 단위(S4)로의 유입구이고;
- 바람직하게는 가장 하류 스크린 단위로부터 배출구를 포함시켜, 제2 분획(f4)을 가장 하류 스크린 단위(S4)로부터 원래 옥수수 낟알 물질보다 더 소량의 전분 및 글루텐을 함유하는 세척된 옥수수 낟알 물질로서 배출하도록 구성된다.
시스템은 또한 가수분해 효소를 시스템 내로 도입하도록 구성되며, 이는 옥수수 낟알 물질 또는 이의 분획 및 하나 이상의 가수분해 효소 간 접촉을 허용하기 위해 바람직한 위치에 배열된 유입구일 수 있다.
본 발명에 따른 시스템의 추가 구현예를 도식적으로 예시하는 도 2가 참조된다. 도 1에서 사용된 것과 동일한 표기가 도 2에서 사용된다. 도 2에 나타낸 바와 같이, 스크린 단위(S1 내지 S4)는 모두 스크린 단위 내부의 기울어진, 점선에 의해 나타내는 스크리닝 요소(스크린)를 포함한다. 상기 기울어진 점선은 섬유를 함유하는 분획(f) 및 바람직하게는 임의의 섬유를 함유하지 않는 분획을 분리하도록 구성된 장치를 예시한다; 이는, 예를 들면 스크린 단위의 내부 공극을 정의하는 내부 벽 부분에 배열된 일반적인 필터 또는 밴드 필터에 의해 제공될 수 있다.
도 2에 나타낸 구현예에서, 혼합될 다양한 분획은 스크린 단위(S1 내지 S4) 밖에서 혼합되는 것으로 예시된다. 그러나, 이는 스크린 단위 내부에서 혼합될 수 있다.
도 2에 또한 예시된 바와 같이, 공간(V)은 섬유 및 효소를 포함하는 유체가 공간(V)에서 인큐베이션 시간을 가진 후 스크린 단위(S3)가 섬유 및 효소를 포함하는 유체를 수용하도록 스크린 단위(S3)와 유체 연결된 별도 용기이다. 도 2에 도식적으로 예시된 바와 같이, 공간(V)은 유체가 용기의 유입구로부터 배출구로 직선으로 흐르지 않도록 보장하기 위한 배플 플레이트를 가질 수 있고, 이는 흐름에 인큐베이션 시간을 제공하기 위한 다른 단축로일 수 있다.
도 2는 또한 효소가 공간(V) 내로 가는 스트림(f2 및 s4)으로 적용됨을 예시한다. 나타낸 구현예에서, 효소는 투여되는 효소의 양이 크랭크 축의 회전에 의해 제어되는 크랭크 축에 의해 구동된 피스톤 펌프로 도식적으로 예시되는 투여 펌프(10)에 의해 투여된다(일방향 유입구 및 배출구 밸브가 실린더 또는 실린더 헤드에 존재하지만 예시되지 않음).
따라서, 본 발명에 따른 시스템은 바람직하게는 가수분해 효소를 상기 제1 분획(s) 내로, 및/또는 상기 제2 분획(f) 내로, 및/또는 혼합된 제1 및 제2 분획 내로 및/또는 시스템으로 공급되는 공정수 스트림 내로 도입하도록 구성된다.
스크린 단위(S)의 수는, 예를 들어 2개 스트림 및/또는 다른 설계 목표로 분리하기 위한 용적에 따라 선택될 수 있다. 그러나, 본 발명에 따른 시스템은 일반적으로 가장 상류 스크린 단위, 가장 하류 스크린 단위 및 바람직하게는 가장 상류 및 가장 하류 스크린 단위 간에 배열된 하나 이상의 중간 스크린 단위 유체를 가질 것이다. 즉, 도 1 및 도 2를 참조하여, 바람직한 시스템은 가장 상류 스크린 단위(S1) 및 가장 하류 스크린 단위(S4) 및 그 사이에 배열된 여러 스크린 단위(예를 들어 2개)를 포함할 것이며, 여기서 그 사이에 배열된이란 도 1 및 도 2에 예시된 바와 같이 유체 연결됨을 나타낸다.
상세하게는, 도 1 및 도 2에 개시된 바와 같은 유체 연결된 역류 세척 구성은 전형적으로 상류 스크린 단위(S1)에 의해 제조된 제2 분획(f1)이 하류 스크린 단위(S3)에 의해 제조된 제1 분획(s3)과 혼합되고, 상기 혼합된 분획은 상기 상류 및 상기 하류 스크린 단위(S1, S3) 간 중간에 있는 스크린 단위(S2)에 의해 제1 분획(s2) 및 제2 분획(f2)으로 분리되도록 하는 방식으로 배열된 복수의 스크린 단위(S1...S4)를 포함한다.
본 개시가 스크린 단위(S3)를 참조하여 수행되지만, 동일한 설명이 임의의 중간 스크린 단위, 예컨대 스크린(S2), 또는 다른 중간 스크린 단위에 적용될 수 있고, 여기서 중간 스크린 단위는 가장 상류 스크린 단위의 하류 및 가장 하류 스크린 단위의 상류에 배열된 스크린 단위를 나타낸다.
도 2에 예시된 바와 같이, 일부 구현예에서 제2 분획(f1) 및 제1 분획(s3)의 혼합이 중간 스크린 단위(S2) 내로의 유입구 전에 일어나는 것이 바람직하다. 이러한 혼합은 전형적으로 유체의 강력한 교반을 제공하는 교반 수단을 포함하는 혼합 챔버 내로 2개 분획을 유입하여 제공될 수 있거나 혼합은 각각의 스트림에 대한 유입구 및 혼합된 스트림에 대한 배출구를 갖는 매니폴드에 의해 제공될 수 있다.
스크린 단위 내로의 유입구 전 혼합에 대한 대안으로서, 제2 분획(f1) 및 제1 분획(3)의 혼합은 중간 스크린 단위(S2) 내부에서 일어날 수 있다. 이는 예를 들면 전형적으로 스크린 단위 내부 유체의 강력한 진탕을 제공하는 교반 수단이 장착된 스크린 단위의 내부에 의해 달성될 수 있다.
도 1 및 도 2에 개시된 구현예는 2개를 초과하는 스크린 단위를 포함하는 것으로 나타나지만, 시스템은 2개만큼 적은 스크린 단위로도 완전히 작동하는 것으로 간주된다. 따라서, 전형적으로 도 1 또는 도 2에 예시된 바와 같이 배열된, 2개 내지 8개 스크린 단위를 포함하는 시스템이 일반적으로 바람직하다.
추가로, 공간의 치수(㎥)는 바람직하게는 적어도 적어도 5분, 예컨대 적어도 10분, 적어도 15분, 적어도 20분, 적어도 25분, 적어도 30분, 적어도 35분, 적어도 40분, 적어도 45분, 적어도 50분, 적어도 55분, 적어도 60분, 적어도 70분, 적어도 80분, 적어도 90분, 적어도 100분, 적어도 110분, 적어도 120분의 인큐베이션 시간을 제공하도록 구성된다. 인큐베이션을 위해 지정된 공간(V)은 바람직하게는 적어도 30 ㎥, 적어도 40 ㎥, 적어도 50 ㎥, 적어도 60 ㎥, 적어도 70 ㎥, 적어도 80 ㎥, 적어도 90 ㎥, 적어도 100 ㎥, 적어도 110 ㎥, 적어도 120 ㎥, 적어도 130 ㎥, 적어도 140 ㎥, 적어도 150 ㎥, 적어도 160 ㎥, 적어도 170 ㎥, 적어도 180 ㎥, 적어도 190 ㎥, 적어도 200 ㎥, 적어도 210 ㎥, 적어도 220 ㎥, 적어도 230 ㎥, 적어도 240 ㎥, 적어도 250 ㎥, 적어도 260 ㎥, 적어도 270 ㎥, 적어도 280 ㎥, 적어도 290 ㎥, 적어도 300 ㎥, 적어도 400 ㎥, 또는 적어도 500 ㎥의 부피를 갖는다. 인큐베이션 시간은 또한 적어도 100 ㎥, 적어도 110 ㎥, 적어도 120 ㎥, 적어도 130 ㎥, 적어도 140 ㎥, 적어도 150 ㎥, 적어도 160 ㎥, 적어도 170 ㎥, 적어도 180 ㎥, 적어도 190 ㎥, 적어도 200 ㎥, 적어도 210 ㎥, 적어도 220 ㎥, 적어도 230 ㎥, 적어도 240 ㎥, 적어도 250 ㎥, 적어도 260 ㎥, 적어도 270 ㎥, 적어도 280 ㎥, 적어도 290 ㎥, 적어도 300 ㎥, 적어도 400 ㎥, 적어도 500 ㎥의 전체 또는 조합 부피를 갖는 하나를 초과하는 공간(V)에서일 수 있다.
인큐베이션 시간 동안, 공간(V)에 수용된 유체가 스크리닝되지 않는 것이 바람직하다. 따라서, 바람직하게는 섬유로부터 방출된 더 높은 비율의 전분을 함유하지만, 공간(V)에서 나가는 유체는 공간(V)에 수용되는 유체와 동일한 조성, 예를 들어 전분 및 섬유를 갖는다.
효소 및 섬유 간 친밀한 접촉을 보장하기 위해, 상기 공간(V)에 함유된 물질의 교반을 위해, 예컨대 회전자 또는 임펠러를 포함시켜, 공간(V)을 구성하는 것이 바람직할 수 있다.
도 2에 예시된 바와 같이, 공간(V)을 가장 상류 스크린 단위(S1)의 하류 및 상기 가장 하류 스크린 단위(S4)의 상류에 배열하는 것이 바람직하다; 특히, 도 2의 구현예는 공간(V)이 제2 가장 하류 스크린 단위(S3) 내로 유체를 공급하도록 배열됨을 예시한다.
본원에서 개시된 바와 같이, 공간은 상이한 방식으로 그리고 도 2에 예시된 바와 같이 제공될 수 있고, 공간(V)은 바람직하게는 별도의 인큐베이터 단위로서 제공될 수 있다. 인큐베이터 단위는 제1 분획(s), 제2 분획(f) 또는 제1 및 제2 분획의 조합(s, f), 바람직하게는 제2 분획(f)만을 수용하고 이에 의해 인큐베이션된 물질을 하류 스크린 단위(S3)로 전달하기 위해 적합한 유체 라인에 의해 구성될 수 있다.
빌트-인 인큐베이터/공간(V)을 갖는 스크린 단위를 도식적으로 예시하는 도 3이 참조된다. 예시된 바와 같이, 스크린 단위/인큐베이터는 하부 말단에 스크리닝 요소(14)를, 그리고 그 위에 공간(V)을 포함한다. 공간 내의 배플 플레이트는 상부 말단(도 3의 개시된 구현예에서 분획(f1 및 s3)을 수신함)으로부터 스크리닝 요소(14)를 향하는 유체 흐름에서 단축 경로를 회피하도록 배열된다. 또한 예시된 바와 같이, 섬유-비함유 스트림(s2)은 스크리닝 제거되어 섬유 함유 분획(f2)을 제공한다.
옥수수 낟알 물질로부터 전분을 방출하는 데 사용되는 효소는 전형적으로 그 내부에서 효소의 방출이 가장 효율적인 열 윈도우를 가지며 이에 따라 시스템에서, 예컨대 공간(V)에서의 선택된 위치에서 온도를 제어할 수 있는 것이 유리할 수 있다. 이를 위해, 본 발명에 따른 시스템은 바람직하게는 35℃ 내지 70℃ 범위, 예컨대 40℃ 내지 60℃ 범위, 예컨대 39℃ 내지 53℃ 범위, 예컨대 45℃ 내지 53℃ 범위, 예컨대 39℃ 내지 48℃ 범위, 예컨대 47℃의 상기 공간(V) 내부 유체의 인큐베이션 온도를 제공하기 위한 열 요소를 바람직하게 포함할 수 있다. 공간이 별도의 인큐베이션 단위로서 제공되는 구현예에서(도 2에서와 같이), 열 요소는 인큐베이션 단위 내부에 및/또는 인큐베이션 단위의 인클로저를 정의하는 셸 상에서 배열될 수 있다.
열 요소는 바람직하게는 온도를 측정하고 공간에 함유되는 물질의 온도를 사전 정의된 범위 내로 제어하기 위해 공간 내로/공간 밖으로의 열 플럭스를 변화시키도록 채택되는 온도조절 가능한 가열/냉각 요소이다.
일부 바람직한 구현예에서, 온도조절 가능한 가열 요소는 전기적 가열/냉각 요소 또는 액체 가열/냉각 요소 및 온도 센서를 포함한다.
본원에서 제시된 바와 같이, 스크린 단위는 유체의 2개 분획(s 및 f)으로의 분리를 제공하며 스크린 단위는 전형적으로 하나 이상의, 예컨대 모든 스크린 단위가 사전 정의된 크기 미만의 고형 물질의 통과를 허용하기 위해 구성된(예를 들어, 도 2에서 기울어진, 점선으로 예시된 바와 같은) 개구를 갖는 하나 이상의 스크리닝 요소를 포함하는 기계적 방식으로 스크리닝한다. 사전 정의된 크기는 여러 설계 기준에 따라 정의될 수 있다. 그러나, 전형적으로 섬유가 개구를 통과하도록 허용되지 않는 것이 바람직하다. 반면, 작은 개구는 막히게 되는 경향이 있을 수 있고, 여러 경우에서 개구의 실제 크기는 막힘 양태 및 스크리닝 양태를 고려하여 선택되며, 이는 소량의 섬유가 통과할 수 있도록 만들 수 있다.
일부 바람직한 구현예에서, 하나 이상의, 예컨대 모든 스크린 단위는 상기 2개의 분획(s, f)을 제공하기 위해 구성된 회전자 블레이드 및/또는 체를 포함한다. 개구에 의해 제조되는 스크리닝 요소에 대한 대안으로서, 하나 이상의, 예컨대 모든 스크린 단위는 도 4에 도식적으로 예시된 바와 같은 하이드로-사이클론(16)일 수 있다.
상기 개시된 바와 같이, 시스템은 가수분해 효소를 상기 제1 분획(s) 및/또는 상기 제2 분획(f) 내로 및/또는 혼합된 제1 및 제2 분획 내로 및/또는 공정수 내로, 투여 장치에 의해 도입되도록 구성된다 - 도 2를 참고한다.
이러한 투여 장치는 전형적으로 바람직하게는 효소의 양 및 시스템으로의 옥수수 낟알 물질의 공급 간 사전 결정된 특정 비에 따라, 제어 가능한 투여량의 효소를 제공하도록 채택된다. 이를 달성하기 위해, 투여 장치(10)는 도 2에서 피스톤 펌프에 의해 예시된 바와 같은 계량 펌프일 수 있다.
대안적으로, 투여 장치는 플로우 밸브를 통해 흐르는 효소의 양을 제어하기 위해 구성되는 제어 가능한 배출 밸브를 갖는 중력 흐름 디스펜서일 수 있다.
일 구현예에서, 본 발명의 GH5 폴리펩타이드는 자일라나제 활성을 갖는다. 일 구현예에서, 본 발명의 GH30 폴리펩타이드는 자일라나제 활성을 갖는다. 일 구현예에서, 본 발명의 GH5 폴리펩타이드는 다음 단계를 포함하는 절차에서, 섬유 건조 물질의 적어도 15%(w/w), 예컨대 섬유 건조 물질의 적어도 16%, 17%, 18%, 19%, 20%, 21% 또는 적어도 22%(w/w)인 양의 전분 및 글루텐을 방출하기 충분한 양의 자일라나제 활성을 갖는다:
i. 옥수수 습식-제분 플랜트로부터 압축된 섬유 샘플을 제공하는 단계;
ii. 완충액(pH 4, 0.02 M Na 아세테이트) 중에 샘플을 재현탁하여 5% 건조 고형물을 함유하는 슬러리를 제공하는 단계.
iii. 건조 고형물 기질 g 당 280 ㎍ 효소 단백질(EP)에 대응하는 양의 셀룰로스 용해 효소와의 조합으로, 건조 고형물 기질 g 당 35 ㎍ 효소 단백질(EP), 예컨대 건조 고형물 기질 g 당 70 ㎍ 효소 단백질(EP)에 대응하는 양으로 슬러리에 GH5 폴리펩타이드를 첨가하는 단계;
iv. 120분 동안 연속 진탕하며 공기-가열 인큐베이터에서 40℃ 또는 52℃의 온도에서 샘플을 인큐베이션하는 단계.
v. 가공 전 빙수(5℃)에서 샘플을 신속히 냉각시키는 단계
vi. 슬러리를 150마이크론 체로 옮기고 통과해나온 여액을 수집하는 단계.
vii. 체 상에 보유된 섬유를 압축하고 통과해나온 여액을 수집하고, 수집된 여액을 제1 여액과 조합하는 단계.
viii. 통과된 섬유를 200 ㎖ 물 함유 비이커로 옮기고 혼합물을 교반하는 단계.
ix. 슬러리를 150마이크론 체로 옮기고 통과해나온 여액을 수집하고, 수집된 여액을 제1 여액과 조합하는 단계.
x. 체 상에 보유된 섬유를 압축하고 통과해나온 여액을 수집하고, 수집된 여액을 제1 여액과 조합하는 단계.
xi. 단계 viii 내지 단계 x를 한 번 더 반복하는 단계.
xii. 150 마이크론 체를 통과해나온 섬유로부터 방출된 불용성 고형물을 보유하는 유리 마이크로 여과지(Whatman)을 통해 조합된 여액을 진공 여과하는 단계.
xiii. 여과지 상에 200 ㎖ 물을 통과시켜 임의의 미량 가용물을 제거하는 단계
xiv. 여과지 상에 보유된 전체 불용성 고형물을 건조하고 칭량하여, 섬유 건조 물질의 방출된 전분 및 글루텐(w/w)으로 보고하는 단계.
일 구현예에서, 본 발명의 GH5 폴리펩타이드는 하나 이상의 하기 활성을 추가로 포함한다: 엔도-β-1,4-글루카나제/셀룰라제(EC 3.2.1.4) 활성, 엔도-β-1,4-자일라나제(EC 3.2.1.8) 활성, β-글루코시다제(EC 3.2.1.21) 활성, β-만노시다제(EC 3.2.1.25) 활성, β-글루코실세라미다제(EC 3.2.1.45) 활성, 글루칸 β-1,3-글루코시다제(EC 3.2.1.58) 활성, 리케니나제(EC 3.2.1.73) 활성, 엑소-β-1,4-글루카나제/셀로덱스트리나제(EC 3.2.1.74) 활성 및/또는 글루칸 엔도-1,6-β-글루코시다제(EC 3.2.1.75) 활성, 만난 엔도-β-1,4-만노시다제(EC 3.2.1.78) 활성, 셀룰로스 β-1,4-셀로바이오시다제(EC 3.2.1.91) 활성, 스테릴 β-글루코시다제(EC 3.2.1.104) 활성, 엔도글리코세라미다제(EC 3.2.1.123) 활성, 키토사나제(EC 3.2.1.132) 활성, β-프리메베로시다제(EC 3.2.1.149) 활성, 자일로글루칸-특이적 엔도-β-1,4-글루카나제(EC 3.2.1.151) 활성, 엔도-β-1,6-갈락타나제(EC 3.2.1.164) 활성, 헤스페리딘 6-O-α-L-람노실-β-글루코시다제(EC 3.2.1.168) 활성, β-1,3-만나나제(EC 3.2.1.-) 활성 및 아라비노자일란-특이적 엔도-β-1,4-자일라나제(EC 3.2.1.-) 활성 및 만난 트랜스글리코실라제(EC 2.4.1.-) 활성.
일 구현예에서, 본 발명의 GH30 폴리펩타이드는 하나 이상의 하기 활성을 추가로 포함한다: 엔도-β-1,4-자일라나제(EC 3.2.1.8) 활성, β-글루코시다제(EC 3.2.1.21) 활성, β-글루쿠로니다제(EC 3.2.1.31) 활성, β-자일로시다제(EC 3.2.1.37) 활성, β-푸코시다제(EC 3.2.1.38) 활성, 글루코실세라미다제(EC 3.2.1.45) 활성, β-1,6-글루카나제(EC 3.2.1.75) 활성, 글루쿠로노아라비노자일란 엔도-β-1,4-자일라나제(EC 3.2.1.136) 활성, 엔도-β-1,6-갈락타나제(EC:3.2.1.164) 활성, 및 [환원성 말단] β-자일로시다제(EC 3.2.1.-) 활성.
일 구현예에서, 본 발명의 GH5 폴리펩타이드는 다음으로 구성되는 군으로부터 선택된다:
i) SEQ ID NO: 1 내지 3; SEQ ID NO: 8, SEQ ID NO: 10 또는 SEQ ID NO: 12 중 어느 하나에 나타낸 아미노산 서열의 성숙 폴리펩타이드;
ii) i)에서의 성숙 폴리펩타이드와 적어도 60% 서열 동일성, 예컨대 적어도 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 100% 서열 동일성을 갖는 성숙 폴리펩타이드.
iii) i) 및 ii)에서의 성숙 폴리펩타이드 중 어느 하나의 하위 서열; 바람직하게는 하위서열은 자일라나제 활성을 갖는다.
일 구현예에서, 본 발명의 GH30 폴리펩타이드는 다음으로 구성되는 군으로부터 선택된다:
i) SEQ ID NO: 4; SEQ ID NO: 5; SEQ ID NO: 6 또는 SEQ ID NO: 7에 나타낸 아미노산 서열의 성숙 폴리펩타이드;
ii) i)에서의 성숙 폴리펩타이드와 적어도 60% 서열 동일성, 예컨대 적어도 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 100% 서열 동일성을 갖는 성숙 폴리펩타이드.
iii) i) 및 ii)에서의 성숙 폴리펩타이드 중 어느 하나의 하위 서열; 바람직하게는 하위서열은 자일라나제 활성을 갖는다.
용어 "성숙 폴리펩타이드"는 번역 및 임의의 번역-후 개질, 예컨대 N-말단 가공, C-말단 절단, 글리코실화, 인산화 등의 후에 그 최종 형태인 폴리펩타이드를 의미한다.
일 구현예에서, SEQ ID NO: 1의 성숙 폴리펩타이드는 아미노산 1 내지 655를 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 1의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 1의 아미노산 28 내지 655를 포함하며/이로 구성되며/이로 본질적으로 구성되며, SEQ ID NO: 1의 아미노산 1 내지 27은 신호 펩타이드이다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 1의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 1의 아미노산 36 내지 655를 포함하며/이로 구성되며/이로 본질적으로 구성되며, SEQ ID NO: 1의 아미노산 28 내지 35는 his-태그이다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 1의 성숙 폴리펩타이드는 적어도 SEQ ID NO: 1의 아미노산 37 내지 655를 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 1의 성숙 폴리펩타이드는 적어도 SEQ ID NO: 1의 아미노산 40 내지 655를 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 1의 성숙 폴리펩타이드는 적어도 SEQ ID NO: 1의 아미노산 45 내지 655를 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다.
일 구현예에서, SEQ ID NO: 2의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 2의 아미노산 1 내지 555를 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 2의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 2의 아미노산 7 내지 555를 포함하며/이로 구성되며/이로 본질적으로 구성되며, SEQ ID NO: 2의 아미노산 1 내지 6은 his-태그이다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 2의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 2의 아미노산 10 내지 555를 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 2의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 2의 아미노산 15 내지 555를 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 2의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 2의 아미노산 20 내지 555를 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 2의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 2의 아미노산 30 내지 555를 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다.
일 구현예에서, SEQ ID NO: 3의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 3의 아미노산 1 내지 585를 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 3의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 3의 아미노산 28 내지 585를 포함하며/이로 구성되며/이로 본질적으로 구성되며, SEQ ID NO: 3의 아미노산 1 내지 27은 신호 펩타이드이다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 3의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 3의 아미노산 36 내지 585를 포함하며/이로 구성되며/이로 본질적으로 구성되며, SEQ ID NO: 3의 아미노산 28 내지 35는 his-태그이다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 3의 성숙 폴리펩타이드는 적어도 SEQ ID NO: 3의 아미노산 37 내지 585를 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 3의 성숙 폴리펩타이드는 적어도 SEQ ID NO: 3의 아미노산 40 내지 585를 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 3의 성숙 폴리펩타이드는 적어도 SEQ ID NO: 3의 아미노산 45 내지 585를 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다.
일 구현예에서, SEQ ID NO: 4의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 4의 아미노산 1 내지 391을 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 4의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 4의 아미노산 5 내지 391을 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 4의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 4의 아미노산 10 내지 391을 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 4의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 4의 아미노산 15 내지 391을 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 4의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 4의 아미노산 20 내지 391을 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 4의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 4의 아미노산 30 내지 391을 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다.
일 구현예에서, SEQ ID NO: 5의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 5의 아미노산 1 내지 417을 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 5의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 5의 아미노산 27 내지 417을 포함하며/이로 구성되며/이로 본질적으로 구성되며, SEQ ID NO: 5의 아미노산 1 내지 26은 신호 펩타이드이다.
일 구현예에서, SEQ ID NO: 6의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 6의 아미노산 1 내지 417을 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 6의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 6의 아미노산 27 내지 417을 포함하며/이로 구성되며/이로 본질적으로 구성되며, SEQ ID NO: 6의 아미노산 1 내지 26은 신호 펩타이드이다.
일 구현예에서, SEQ ID NO: 7의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 7의 아미노산 1 내지 417을 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 7의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 7의 아미노산 27 내지 417을 포함하며/이로 구성되며/이로 본질적으로 구성되며, SEQ ID NO: 7의 아미노산 1 내지 26은 신호 펩타이드이다.
일 구현예에서, SEQ ID NO: 8의 성숙 폴리펩타이드는 아미노산 1 내지 557을 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 8의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 8의 아미노산 8 내지 557을 포함하며/이로 구성되며/이로 본질적으로 구성되며, SEQ ID NO: 8의 아미노산 1 내지 7은 his-태그이다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 8의 성숙 폴리펩타이드는 적어도 SEQ ID NO: 8의 아미노산 28 내지 557을 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다.
일 구현예에서, SEQ ID NO: 10의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 10의 아미노산 1 내지 576을 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다. 또 다른 구현예에서, SEQ ID NO: 10의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 10의 아미노산 24 내지 576을 포함하며/이로 구성되며/이로 본질적으로 구성되며, SEQ ID NO: 10의 아미노산 1 내지 23은 신호 펩타이드이다.
일 구현예에서, SEQ ID NO: 12의 성숙 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 12의 아미노산 1 내지 565를 포함한다/이로 구성된다/이로 본질적으로 구성된다.
본 발명의 맥락에서, 용어 "하위서열"은 하나 이상의(예를 들어, 몇몇) 아미노산 잔기가 성숙 폴리펩타이드의 아미노(N-) 말단 및/또는 카복시(C-) 말단에 없는 폴리펩타이드를 의미한다; 여기서 하위서열은 자일라나제 활성을 갖는다. 일부 구현예에서, "하위서열"에 부재하는 아미노산 잔기의 수는 최대 20개, 예컨대 최대 19개, 18개, 17개, 16개, 15개, 14개, 13개, 12개, 11개, 10개, 9개, 8개, 7개, 6개, 5개, 4개, 3개, 2개 또는 최대 1개 아미노산 잔기이다.
일부 구현예에서, 임의의 하나의 성숙 폴리펩타이드의 하위서열은 적어도 150개 아미노산 길이 또는 적어도 200개 아미노산 길이 또는 적어도 250개 아미노산 길이 또는 적어도 300개 아미노산 길이 또는 적어도 350개 아미노산 길이 또는 적어도 400개 아미노산 길이 또는 적어도 450개 아미노산 길이 또는 적어도 500개 아미노산 길이 또는 적어도 550개 아미노산 길이 또는 적어도 600개 아미노산 길이 또는 적어도 650개 아미노산 길이일 수 있다.
일 구현예에서, 성숙 폴리펩타이드의 SEQ ID NO: 1의 하위서열은 적어도 200개 아미노산 길이 또는 적어도 250개 아미노산 길이 또는 적어도 300개 아미노산 길이 또는 적어도 350개 아미노산 길이 또는 적어도 400개 아미노산 길이 또는 적어도 450개 아미노산 길이 또는 적어도 500개 아미노산 길이 또는 적어도 550개 아미노산 길이 또는 적어도 600개 아미노산 길이 또는 적어도 650개 아미노산 길이일 수 있다.
일 구현예에서, 성숙 폴리펩타이드의 SEQ ID NO: 2의 하위서열은 적어도 200개 아미노산 길이 또는 적어도 250개 아미노산 길이 또는 적어도 300개 아미노산 길이 또는 적어도 350개 아미노산 길이 또는 적어도 400개 아미노산 길이 또는 적어도 450개 아미노산 길이 또는 적어도 500개 아미노산 길이 또는 적어도 550개 아미노산 길이일 수 있다.
일 구현예에서, 성숙 폴리펩타이드의 SEQ ID NO: 3의 하위서열은 적어도 200개 아미노산 길이 또는 적어도 250개 아미노산 길이 또는 적어도 300개 아미노산 길이 또는 적어도 350개 아미노산 길이 또는 적어도 400개 아미노산 길이 또는 적어도 450개 아미노산 길이 또는 적어도 500개 아미노산 길이 또는 적어도 550개 아미노산 길이 또는 적어도 560개 아미노산 길이 또는 적어도 570개 아미노산 길이 또는 적어도 580개 아미노산 길이일 수 있다.
일 구현예에서, 성숙 폴리펩타이드의 SEQ ID NO: 4의 하위서열은 적어도 150개 아미노산 길이 또는 적어도 200개 아미노산 길이 또는 적어도 250개 아미노산 길이 또는 적어도 300개 아미노산 길이 또는 적어도 350개 아미노산 길이 또는 적어도 360개 아미노산 길이 또는 적어도 370개 아미노산 길이 또는 적어도 380개 아미노산 길이 또는 적어도 390개 아미노산 길이일 수 있다.
일 구현예에서, 성숙 폴리펩타이드의 SEQ ID NO: 5의 하위서열은 적어도 150개 아미노산 길이 또는 적어도 200개 아미노산 길이 또는 적어도 250개 아미노산 길이 또는 적어도 300개 아미노산 길이 또는 적어도 350개 아미노산 길이 또는 적어도 360개 아미노산 길이 또는 적어도 370개 아미노산 길이 또는 적어도 380개 아미노산 길이 또는 적어도 390개 아미노산 길이일 수 있다.
일 구현예에서, 성숙 폴리펩타이드의 SEQ ID NO: 6의 하위서열은 적어도 150개 아미노산 길이 또는 적어도 200개 아미노산 길이 또는 적어도 250개 아미노산 길이 또는 적어도 300개 아미노산 길이 또는 적어도 350개 아미노산 길이 또는 적어도 360개 아미노산 길이 또는 적어도 370개 아미노산 길이 또는 적어도 380개 아미노산 길이 또는 적어도 390개 아미노산 길이일 수 있다.
일 구현예에서, 성숙 폴리펩타이드의 SEQ ID NO: 7의 하위서열은 적어도 150개 아미노산 길이 또는 적어도 200개 아미노산 길이 또는 적어도 250개 아미노산 길이 또는 적어도 300개 아미노산 길이 또는 적어도 350개 아미노산 길이 또는 적어도 360개 아미노산 길이 또는 적어도 370개 아미노산 길이 또는 적어도 380개 아미노산 길이 또는 적어도 390개 아미노산 길이일 수 있다.
일 구현예에서, 성숙 폴리펩타이드의 SEQ ID NO: 8의 하위서열은 적어도 200개 아미노산 길이 또는 적어도 250개 아미노산 길이 또는 적어도 300개 아미노산 길이 또는 적어도 350개 아미노산 길이 또는 적어도 400개 아미노산 길이 또는 적어도 450개 아미노산 길이 또는 적어도 500개 아미노산 길이 또는 적어도 550개 아미노산 길이 또는 적어도 600개 아미노산 길이 또는 적어도 650개 아미노산 길이일 수 있다. 일 구현예에서, 성숙 폴리펩타이드의 SEQ ID NO: 10의 하위서열은 적어도 200개 아미노산 길이 또는 적어도 250개 아미노산 길이 또는 적어도 300개 아미노산 길이 또는 적어도 350개 아미노산 길이 또는 적어도 400개 아미노산 길이 또는 적어도 450개 아미노산 길이 또는 적어도 500개 아미노산 길이 또는 적어도 550개 아미노산 길이 또는 적어도 600개 아미노산 길이 또는 적어도 650개 아미노산 길이일 수 있다. 일 구현예에서, 성숙 폴리펩타이드의 SEQ ID NO: 12의 하위서열은 적어도 200개 아미노산 길이 또는 적어도 250개 아미노산 길이 또는 적어도 300개 아미노산 길이 또는 적어도 350개 아미노산 길이 또는 적어도 400개 아미노산 길이 또는 적어도 450개 아미노산 길이 또는 적어도 500개 아미노산 길이 또는 적어도 550개 아미노산 길이 또는 적어도 600개 아미노산 길이 또는 적어도 650개 아미노산 길이일 수 있다.
일 구현예에서, 하나 이상의 가수분해 효소를 포함하는 효소 조성물은 다음으로 구성되는 군으로부터 선택되는 하나 이상의 효소를 추가로 포함한다: 셀룰라제(EC 3.2.1.4), 자일라나제(EC 3.2.1.8) 아라비노푸라노시다제(EC 3.2.1.55 (비-환원성 말단 알파-L-아라비노푸라노시다제); EC 3.2.1.185(비-환원성 말단 베타-L-아라비노푸라노시다제) 셀로바이오하이드롤라제 I(EC 3.2.1.150), 셀로바이오하이드롤라제 II(E.C. 3.2.1.91), 셀로바이오시다제(E.C. 3.2.1.176), 베타-글루코시다제(E.C. 3.2.1.21), 베타-자일로시다제(EC 3.2.1.37) 및 프로테아제(E.C 3.4).
일 구현예에서, 하나 이상의 가수분해 효소는 셀룰라제 배경을 갖는 유기체, 예컨대 트리코더마 레세이(Trichoderma reesei)에서 발현된다. 이들 구현예에 따르면, 본 발명에 따라 정의되는 GH5 및/또는 GH30 폴리펩타이드는 트리코더마로부터의 내인성 셀룰라제와 함께 발현된다.
일 구현예에서, 하나 이상의 가수분해 효소를 포함하는 효소 조성물은 트리코더마 레세이에서 발현되는 셀룰라제 및 정제되거나 반-정제된 형태로 효소 조성물에 첨가되는 다른 가수분해 효소를 포함할 수 있다.
일 구현예에서, 하나 이상의 가수분해 효소는 정제된다. 정제된 효소는 본 발명의 다른 구현예에 기재된 바와 같이 효소 조성물에서 사용될 수 있다.
일 구현예에서, 하나 이상의 가수분해 효소는 액체 조성물에 있다. 조성물은 동종성 또는 이종성일 수 있다.
일 구현예에서, 하나 이상의 가수분해 효소는 고체 조성물에 있다.
일 구현예에서, 상기 옥수수 낟알 물질의 하나 이상의 분획과 혼합되는 하나 이상의 가수분해 효소의 유효량은 습식 제분 공정으로 들어가는 0.005 ㎏ 효소 단백질(EP)/미터 톤(MT) 옥수수 낟알 내지 0.5 ㎏ 효소 단백질(EP)/미터 톤(MT) 옥수수 낟알, 예컨대 0.010 ㎏ EP/MT 옥수수 낟알 내지 0.5 ㎏ EP/MT 옥수수 낟알, 예컨대 0.05 ㎏/MT 옥수수 낟알 내지 0.5 ㎏/MT 옥수수 낟알 또는 0.075 ㎏/MT 옥수수 낟알 내지 0.5 ㎏/MT 옥수수 낟알 또는 0.1 ㎏/MT 옥수수 낟알 내지 0.5 ㎏/MT 옥수수 낟알 또는 0.005 ㎏/MT 옥수수 낟알 내지 0.4 ㎏/MT 옥수수 낟알 또는 0.01 ㎏/MT 옥수수 낟알 내지 0.4 ㎏/MT 옥수수 낟알 또는 0.05 ㎏/MT 옥수수 낟알 내지 0.4 ㎏/MT 옥수수 낟알 또는 0.075 ㎏/MT 옥수수 낟알 내지 0.4 ㎏/MT 옥수수 낟알 또는 0.1 ㎏/MT 옥수수 낟알 내지 0.4 ㎏/MT 옥수수 낟알 또는 0.005 ㎏/MT 옥수수 낟알 내지 0.3 ㎏/MT 옥수수 낟알 또는 0.01 ㎏/MT 옥수수 낟알 내지 0.3 ㎏/MT 옥수수 낟알 또는 0.05 ㎏/MT 옥수수 낟알 내지 0.3 ㎏/MT 옥수수 낟알 또는 0.075 ㎏/MT 옥수수 낟알 내지 0.3 ㎏/MT 옥수수 낟알 또는 0.1 ㎏/MT 옥수수 낟알 내지 0.3 ㎏/MT 옥수수 낟알 또는 0.005 ㎏/MT 옥수수 낟알 내지 0.2 ㎏/MT 옥수수 낟알 또는 0.010 ㎏/MT 옥수수 낟알 내지 0.2 ㎏/MT 옥수수 낟알 또는 0.05 ㎏/MT 옥수수 낟알 내지 0.2 ㎏/MT 옥수수 낟알 또는 0.075 ㎏/MT 옥수수 낟알 내지 0.2 ㎏/MT 옥수수 낟알 또는 0.1 ㎏/MT 옥수수 낟알 내지 0.2 ㎏/MT 옥수수 낟알 또는 예컨대 0.075 ㎏/MT 옥수수 낟알 내지 0.10 ㎏/MT 옥수수 낟알 또는 0.075 ㎏/MT 옥수수 낟알 내지 0.11 ㎏/MT 옥수수 낟알이다.
적어도 하나의 GH5 폴리펩타이드 또는 적어도 하나의 GH30 폴리펩타이드 또는 적어도 하나의 GH5 및 적어도 하나의 GH30 폴리펩타이드의 조합을 포함하는 가수분해 효소 조성물로의 옥수수 낟알 또는 옥수수 낟알 분획의 효소적 처리는 당분야에 알려진 다른 방법에 의해 제조되는 산물과 상이한 옥수수 전분, 옥수수 글루텐 및 옥수수 섬유 산물을 제공한다.
일 양태에서, 본 발명은 옥수수 전분을 포함하는 조성물에 관한 것이며, 상기 조성물은 본 발명의 방법에 의해 수득 가능하다.
일 양태에서, 본 발명은 옥수수 글루텐을 포함하는 조성물에 관한 것이며, 상기 조성물은 본 발명의 방법에 의해 수득 가능하다.
일 양태에서, 본 발명은 옥수수 섬유를 포함하는 조성물에 관한 것이며, 상기 조성물은 본 발명의 방법에 의해 수득 가능하다.
일 양태에서, 본 발명은 본원에 정의된 바와 같은 단리된 GH30 폴리펩타이드를 포함하는 효소 조성물에 관한 것이다.
일 양태에서, 본 발명은 본원에 정의된 바와 같은 단리된 GH5 폴리펩타이드를 포함하는 효소 조성물에 관한 것이다.
일 양태에서, 본 발명은 본원에 정의된 바와 같은 단리된 GH30 폴리펩타이드 및 본원에 정의된 바와 같은 단리된 GH5 폴리펩타이드를 포함하는 효소 조성물에 관한 것이다.
일 구현예에서, 상기 가수분해 효소 중 적어도 하나가 GH30 폴리펩타이드, GH5 폴리펩타이드 또는 이의 조합으로 구성되는 군으로부터 선택되는, 본 발명에 따른 효소 조성물은 셀룰라제(EC 3.2.1.4), 자일라나제(EC 3.2.1.8) 아라비노푸라노시다제(EC 3.2.1.55(비-환원성 말단 알파-L-아라비노푸라노시다제); EC 3.2.1.185(비-환원성 말단 베타-L-아라비노푸라노시다제) 셀로바이오하이드롤라제 I(EC 3.2.1.150), 셀로바이오하이드롤라제 II(E.C. 3.2.1.91), 셀로바이오시다제(E.C. 3.2.1.176), 베타-글루코시다제(E.C. 3.2.1.21), 베타-자일로시다제(EC 3.2.1.37) 또는 프로테아제(E.C 3.4)로 구성되는 군으로부터 선택되는 하나 이상의 효소를 추가로 포함한다.
바람직한 구현예에서, 효소 조성물은 트리코더마 레세이의 배양, 예컨대 트리코더마 레세이 ATCC 26921의 배양으로부터 수득되는 셀룰라제를 포함한다. 적합한 셀룰라제는, 예를 들어 Novozymes A/S에서 시판명 Celluclast®로 이용 가능하다.
본 발명의 추가 양태는 옥수수 습식 제분에서 GH30 폴리펩타이드의 용도에 관한 것이다.
GH30 폴리펩타이드는 특히 상기 본원에 정의된 바와 같은 폴리펩타이드일 수 있다. 바람직하게는, 옥수수 습식 제분은 상기 정의된 바와 같은 습식 제분 공정을 사용해서 수행된다.
또 다른 양태에서, 본 발명은 옥수수 습식 제분에서 GH5 폴리펩타이드의 용도를 제공한다. GH5 폴리펩타이드는 특히 상기 본원에 정의된 바와 같은 폴리펩타이드일 수 있다. 바람직하게는, 옥수수 습식 제분은 임의의 상기에서 정의된 바와 같은 습식 제분 공정을 사용해서 수행된다.
본 발명의 또 다른 양태는 옥수수 습식 제분에서, 바람직하게는 상기 정의된 바와 같은 옥수수 습식 제분 공정에서 상기 기술된 바와 같은 효소 조성물의 용도를 제공한다.
바람직하게는, GH30 폴리펩타이드, GH5 폴리펩타이드 및/또는 효소 조성물은 본 발명에 따라 사용되는 경우, 습식 제분 공정에서 옥수수 낟알로부터 전체 전분 수율 및/또는 글루텐 수율을 증가시키는 목적을 위해 사용된다.
자일라나제 활성을 갖는 폴리펩타이드
일 구현예에서, 본 발명은 자일라나제 활성을 갖는, SEQ ID NO: 10의 성숙 폴리펩타이드와 적어도 80%, 적어도 85%, 적어도 90%, 적어도 91%, 적어도 92%, 적어도 93%, 적어도 94%, 적어도 95%, 적어도 96%, 적어도 97%, 적어도 98%, 적어도 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 단리된 폴리펩타이드에 관한 것이다. 일 양태에서, 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 10의 성숙 폴리펩타이드와 최대 10개 아미노산, 예를 들어, 1개, 2개, 3개, 4개, 5개, 6개, 7개, 8개, 9개, 또는 10개가 상이하다.
본 발명의 폴리펩타이드는 바람직하게는 SEQ ID NO: 10의 아미노산 서열 또는 이의 대립유전자 변이체를 포함하거나 이로 구성되며; 또는 자일라나제 활성을 갖는 이의 단편이다. 또 다른 양태에서, 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 10의 성숙 폴리펩타이드를 포함하거나 이로 구성된다. 또 다른 양태에서, 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 10의 아미노산 24 내지 576을 포함하거나 이로 구성된다.
일 구현예에서, 본 발명은 자일라나제 활성을 갖는, SEQ ID NO: 12의 성숙 폴리펩타이드와 적어도 80%, 적어도 85%, 적어도 90%, 적어도 91%, 적어도 92%, 적어도 93%, 적어도 94%, 적어도 95%, 적어도 96%, 적어도 97%, 적어도 98%, 적어도 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 단리된 폴리펩타이드에 관한 것이다. 일 양태에서, 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 12의 성숙 폴리펩타이드와 최대 10개 아미노산, 예를 들어, 1개, 2개, 3개, 4개, 5개, 6개, 7개, 8개, 9개, 또는 10개가 상이하다.
본 발명의 폴리펩타이드는 바람직하게는 SEQ ID NO: 12의 아미노산 서열 또는 이의 대립유전자 변이체를 포함하거나 이로 구성되며; 또는 자일라나제 활성을 갖는 이의 단편이다. 또 다른 양태에서, 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 12의 성숙 폴리펩타이드를 포함하거나 이로 구성된다.
또 다른 구현예에서, 본 발명은 SEQ ID NO: 9 또는 SEQ ID NO: 11의 성숙 폴리펩타이드 코딩 서열, 또는 이의 cDNA 서열과 적어도 80%, 적어도 85%, 적어도 90%, 적어도 91%, 적어도 92%, 적어도 93%, 적어도 94%, 적어도 95%, 적어도 96%, 적어도 97%, 적어도 98%, 적어도 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 폴리뉴클레오티드에 의해 인코딩되는 펙틴 라이아제 활성을 갖는 단리된 폴리펩타이드에 관한 것이다.
또 다른 구현예에서, 본 발명은 하나 이상의(예를 들어, 몇몇) 위치에 치환, 결실, 및/또는 삽입을 포함하는 SEQ ID NO: 10 또는 SEQ ID NO: 12의 성숙 폴리펩타이드의 변이체에 관한 것이다. 일 구현예에서, SEQ ID NO: 10 또는 SEQ ID NO: 12의 성숙 폴리펩타이드 내로 도입된 아미노산 치환, 결실 및/또는 삽입의 수는 최대 10개, 예를 들어, 1개, 2개, 3개, 4개, 5개, 6개, 7개, 8개, 9개, 또는 10개이다. 아미노산 변화는 소소한 성질, 즉 단백질의 폴딩 및/또는 활성에 유의미하게 영향을 미치지 않는 보존적 아미노산 치환 또는 삽입; 전형적으로 1개 내지 30개 아미노산의, 소규모 결실; 소규모 아미노- 또는 카복실-말단 연장, 예컨대 아미노-말단 메티오닌 잔기; 최대 20개 내지 25개 잔기의 소규모 링커 펩타이드; 또는 전체 전하 또는 또 다른 기능을 변화시킴으로써 정제를 촉진하는 소규모 연장, 예컨대 폴리-히스티딘 트랙트, 항원성 에피토프 또는 결합 도메인일 수 있다.
보존적 치환의 예는 염기성 아미노산(아르기닌, 라이신 및 히스티딘), 산성 아미노산(글루탐산 및 아스파르트산), 극성 아미노산(글루타민 및 아스파라긴), 소수성 아미노산(류신, 이소류신 및 발린), 방향족 아미노산(페닐알라닌, 트립토판 및 티로신), 및 소형 아미노산(글리신, 알라닌, 세린, 트레오닌 및 메티오닌) 그룹 내에 있다. 일반적으로 특이적 활성을 변경하지 않는 아미노산 치환은 당분야에 알려져 있고, 예를 들어 문헌[H. Neurath and R.L. Hill, 1979, In, The Proteins, Academic Press, New York]에 기재되어 있다. 일반적인 치환은 Ala/Ser, Val/Ile, Asp/Glu, Thr/Ser, Ala/Gly, Ala/Thr, Ser/Asn, Ala/Val, Ser/Gly, Tyr/Phe, Ala/Pro, Lys/Arg, Asp/Asn, Leu/Ile, Leu/Val, Ala/Glu, 및 Asp/Gly이다.
대안적으로, 아미노산 변화는 폴리펩타이드의 물리-화학적 특성이 변경되는 성질의 것이다. 예를 들어, 아미노산 변화는 폴리펩타이드의 열 안정성을 개선하고, 기질 특이성을 변경하고, 최적 pH를 변화시키는 등의 작용을 할 수 있다.
폴리펩타이드에서 필수적인 아미노산은 당분야에 알려진 절차, 예컨대 부위-지정 돌연변이화 또는 알라닌-스캐닝 돌연변이화에 따라 확인될 수 있다(Cunningham and Wells, 1989, Science 244: 1081-1085). 후자의 기법에서는, 단일 알라닌 돌연변이가 분자 내 모든 잔기에 도입되며, 생성되는 돌연변이체 분자가 펙틴 라이아제 활성에 대해 평가되어 분자의 활성에 중추적인 아미노산 잔기를 확인한다. 또한, 문헌[Hilton et al., 1996, J. Biol. Chem. 271: 4699-4708]을 참고한다. 효소 또는 다른 생물학적 상호작용의 활성 부위는 또한 추정 접촉 부위 아미노산의 돌연변이와 함께, 핵 자기 공명, 결정측정, 전자 회절, 또는 광친화도 표지화와 같은 기법에 의해 결정되는 구조의 물리적 분석에 의해 결정될 수 있다. 예를 들어, 문헌[de Vos et al., 1992, Science 255: 306-312; Smith et al., 1992, J. Mol. Biol. 224: 899-904; Wlodaver et al., 1992, FEBS Lett. 309: 59-64]을 참고한다. 필수적인 아미노산의 정체는 또한 관련 폴리펩타이드와의 정렬로부터 추정될 수 있다.
단일 또는 다중 아미노산 치환, 결실, 및/또는 삽입은 돌연변이화, 재조합, 및/또는 셔플링의 알려진 방법에 이어 관련 스크리닝 절차, 예컨대 문헌[Reidhaar-Olson and Sauer, 1988, Science 241: 53-57; Bowie and Sauer, 1989, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86: 2152-2156; WO 95/17413; 또는 WO 95/22625]에 개시된 것들을 사용하여 제조되고 평가될 수 있다. 사용될 수 있는 다른 방법에는 오류발생-용이 PCR, 파지 디스플레이(예를 들어, 문헌[Lowman et al., 1991, Biochemistry 30: 10832-10837]; 미국 특허 제5,223,409호; WO 92/06204), 및 영역-지정 돌연변이화(문헌[Derbyshire et al., 1986, Gene 46: 145; Ner et al., 1988, DNA 7: 127])가 포함된다.
돌연변이화/셔플링 방법은 고처리량, 자동화 스크리닝 방법과 조합되어 숙주 세포에 의해 발현되는 클로닝된, 돌연변이화 폴리펩타이드의 활성을 검출할 수 있다(Ness et al., 1999, Nature Biotechnology 17: 893-896). 활성 폴리펩타이드를 인코딩하는 돌연변이화 DNA 분자는 당분야에서의 표준 방법을 사용하여 숙주 세포로부터 회수되고 신속히 서열분석될 수 있다. 이들 방법은 폴리펩타이드에서 개별 아미노산 잔기의 중요성을 신속히 결정할 수 있게 한다.
폴리펩타이드는 하나의 폴리펩타이드의 영역이 또 다른 폴리펩타이드 영역의 N-말단 또는 C-말단에 융합되는 하이브리드 폴리펩타이드일 수 있다.
폴리펩타이드는 또 다른 폴리펩타이드가 본 발명의 폴리펩타이드의 N-말단 또는 C-말단에 융합되는 융합 폴리펩타이드 또는 절단 가능한 융합 폴리펩타이드일 수 있다. 융합 폴리펩타이드는 본 발명의 폴리뉴클레오티드에 또 다른 폴리펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오티드를 융합하여 제조된다. 융합 폴리펩타이드를 제조하는 기법은 당분야에 알려져 있으며, 폴리펩타이드를 인코딩하는 코딩 서열이 인-프레임에 있고 융합 폴리펩타이드의 발현이 동일한 프로모터(들) 및 종결자의 제어 하에 있도록 결찰하는 것을 포함한다. 융합 폴리펩타이드는 또한 융합 폴리펩타이드가 번역-후 생성되는 인테인(intein) 기술을 사용하여 작제될 수 있다(문헌[Cooper et al., 1993, EMBO J. 12: 2575-2583; Dawson et al., 1994, Science 266: 776-779]).
융합 폴리펩타이드는 2개의 폴리펩타이드 간 절단 부위를 추가로 포함할 수 있다. 융합 단백질의 분비 시, 이 부위가 절단되어 2개의 폴리펩타이드를 방출한다. 절단 부위의 예에는 비제한적으로 문헌[Martin et al., 2003, J. Ind. Microbiol. Biotechnol. 3: 568-576; Svetina et al., 2000, J. Biotechnol. 76: 245-251; Rasmussen-Wilson et al., 1997, Appl. Environ. Microbiol. 63: 3488-3493; Ward et al., 1995, Biotechnology 13: 498-503; 및 Contreras et al., 1991, Biotechnology 9: 378-381; Eaton et al., 1986, Biochemistry 25: 505-512; Collins-Racie et al., 1995, Biotechnology 13: 982-987; Carter et al., 1989, Proteins: Structure, Function, and Genetics 6: 240-248; 및 Stevens, 2003, Drug Discovery World 4: 35-48]에 개시된 부위가 포함된다.
자일라나제 활성을 갖는 폴리펩타이드의 원천
본 발명의 자일라나제 활성을 갖는 폴리펩타이드는 임의의 속의 미생물로부터 수득될 수 있다. 본 발명의 목적을 위해, 주어진 원천에 관해 본원에서 사용되는 용어 "로부터 수득되는"은 폴리뉴클레오티드에 의해 인코딩되는 폴리펩타이드가 원천에 의해 또는 원천으로부터의 폴리뉴클레오티드가 삽입된 균주에 의해 제조됨을 의미할 것이다. 일 양태에서, 주어진 원천으로부터 수득되는 폴리펩타이드는 세포외로 분비된다.
폴리펩타이드는 박테리아 폴리펩타이드일 수 있다. 예를 들어, 폴리펩타이드는 그람-양성 박테리아 폴리펩타이드, 예컨대 펙틴 라이아제 활성을 갖는 바실러스(Bacillus), 클로스트리듐(Clostridium), 엔테로코커스(Enterococcus), 지오바실러스(Geobacillus), 락토바실러스(Lactobacillus), 락토코커스(Lactococcus), 오세아노바실러스(Oceanobacillus), 스타필로코커스(Staphylococcus), 스트렙토코커스(Streptococcus), 또는 스트렙토마이세스(Streptomyces) 폴리펩타이드, 또는 그람-음성 박테리아 폴리펩타이드, 예컨대 캄필로박터(Campylobacter), 대장균(E. coli), 플라보박테리움(Flavobacterium), 푸소박테리움(Fusobacterium), 헬리코박터(Helicobacter), 일리오박터(Ilyobacter), 나이세리아(Neisseria), 슈도모나스(Phseudomonas), 살모넬라(Salmonella), 또는 우레아플라즈마(Ureaplasma) 폴리펩타이드일 수 있다.
일 양태에서, 폴리펩타이드는 바실러스 알칼로필러스(Bacillus alkalophilus), 바실러스 아밀로리퀘파시엔스(Bacillus amyloliquefaciens), 바실러스 브레비스(Bacillus brevis), 바실러스 써큘란스(Bacillus circulans), 바실러스 클라우시(Bacillus clausii), 바실러스 코아굴란스(Bacillus coagulans), 바실러스 퍼무스(Bacillus firmus), 바실러스 라우투스(Bacillus lautus), 바실러스 렌투스(Bacillus lentus), 바실러스 리케니포르미스(Bacillus licheniformis), 바실러스 메가테리움(Bacillus megaterium), 바실러스 푸밀러스(Bacillus pumilus), 바실러스 스테아로써모필러스(Bacillus stearothermophilus), 바실러스 서브틸리스(Bacillus subtilis), 또는 바실러스 튜링기엔시스(Bacillus thuringiensis) 폴리펩타이드이다.
또 다른 양태에서, 폴리펩타이드는 스트렙토코커스 에퀴시밀리스(Streptococcus equisimilis), 스트렙토코커스 피오게네스(Streptococcus pyogenes), 스트렙토코커스 우베리스(Streptococcus uberis), 또는 스트렙토코커스 에쿠이 서브종. 주에피데미쿠스(Streptococcus equi subsp. Zooepidemicus) 폴리펩타이드이다.
또 다른 양태에서, 폴리펩타이드는 스트렙토마이세스 아크로모게네스(Streptomyces achromogenes), 스트렙토마이세스 아베르미틸리스(Streptomyces avermitilis), 스트렙토마이세스 코엘리컬러(Streptomyces coelicolor), 스트렙토마이세스 그리세우스(Streptomyces griseus), 또는 스트렙토마이세스 리비단스(Streptomyces lividans) 폴리펩타이드이다.
폴리펩타이드는 진균 폴리펩타이드일 수 있다. 예를 들어, 폴리펩타이드는 효모 폴리펩타이드, 예컨대 칸디다(Candida), 클루이베로마이세스(Kluyveromyces), 피치아(Pichia), 사카로마이세스(Saccharomyces), 스키조사카로마이세스(Schizosaccharomyces), 또는 야로위아(Yarrowia) 폴리펩타이드; 또는 필라멘트성 진균 폴리펩타이드, 예컨대 아크레모늄(Acremonium), 아가리쿠스(Agaricus), 알테르나리아(Alternaria), 아스페르길러스(Aspergillus), 아우레오바시듐(Aureobasidium), 보트리오스패리아(Botryospaeria), 세리포리옵시스(Ceriporiopsis), 캐토미듐(Chaetomidium), 크리소스포리움(Chrysosporium), 클라비셉스(Claviceps), 코클리오볼루스(Cochliobolus), 코프리놉시스(Coprinopsis), 콥토테르메스(Coptotermes), 코리나스쿠스(Corynascus), 크리포넥트리아(Cryphonectria), 크립토코커스(Cryptococcus), 디플로디아(Diplodia), 엑시디아(Exidia), 필리바시듐(Filibasidium), 푸사리움(Fusarium), 지베렐라(Gibberella), 홀로마스티고토이데스(Holomastigotoides), 후미콜라(Humicola), 이르펙스(Irpex), 렌티눌라(Lentinula), 렙토스패리아(Leptospaeria), 마그나포르테(Magnaporthe), 멜라노카르푸스(Melanocarpus), 메리필러스(Meripilus), 무코르(Mucor), 마이셀리오프토라(Myceliophthora), 네오칼리마스틱스(Neocallimastix), 뉴로스포라(Neurospora), 패실로마이세스(Paecilomyces), 페니실륨(Penicillium), 패네로카에테(Phanerochaete), 피로마이세스(Piromyces), 포이트라시아(Poitrasia), 슈도플렉타니아(Pseudoplectania), 슈도트리코님파(Pseudotrichonympha), 리조무코르(Rhizomucor), 시조필리움(Schizophyllum), 사이탈리듐(Scytalidium), 탈라로마이세스(Talaromyces), 써모아스쿠스(Thermoascus), 티엘라비아(Thielavia), 톨리포클라듐(Tolypocladium), 트리코더마(Trichoderma), 트리코패아(Trichophaea), 베르티실륨(Verticillium), 볼바리엘라(Volvariella), 또는 자일라리아(Xylaria) 폴리펩타이드일 수 있다.
또 다른 양태에서, 폴리펩타이드는 사카로마이세스 칼스베르겐시스(Saccharomyces carlsbergensis), 사카로마이세스 세레비시애(Saccharomyces cerevisiae), 사카로마이세스 디아스타티쿠스(Saccharomyces diastaticus), 사카로마이세스 더글라시이(Saccharomyces douglasii), 사카로마이세스 클루이베리(Saccharomyces kluyveri), 사카로마이세스 노르벤시스(Saccharomyces norbensis), 또는 사카로마이세스 오비포르미스(Saccharomyces oviformis) 폴리펩타이드이다.
또 다른 양태에서, 폴리펩타이드는 아크레모늄 셀룰로라이티쿠스(Acremonium cellulolyticus), 아스페르길러스 아쿨레아투스(Aspergillus aculeatus), 아스페르길러스 아와모리(Avspergillus awamori), 아스페르길러스 포에티두스(Aspergillus foetidus), 아스페르길러스 푸미가투스(Aspergillus fumigatus), 아스페르길러스 자포니쿠스(Aspergillus japonicus), 아스페르길러스 니둘란스(Aspergillus nidulans), 아스페르길러스 나이거(Aspergillus niger), 아스페르길러스 오리재(Aspergillus oryzae), 크리소스포리움 이놉스(Chrysosporium inops), 크리소스포리움 케라티노필럼(Chrysosporium keratinophilum), 크리소스포리움 루크노웬세(Chrysosporium lucknowense), 크리소스포리움 메르다리움(Chrysosporium merdarium), 크리소스포리움 판니콜라(Chrysosporium pannicola), 크리소스포리움 퀸스랜디쿰(Chrysosporium queenslandicum), 크리소스포리움 트로피쿰(Chrysosporium tropicum), 크리소스포리움 조나텀(Chrysosporium zonatum), 푸사리움 박트리디오이데스(Fusarium bactridioides), 푸사리움 세레알리스(Fusarium cerealis), 푸사리움 크룩웰렌세(Fusarium crookwellense), 푸사리움 쿨모럼(Fusarium culmorum), 푸사리움 그라미네아럼(Fusarium graminearum), 푸사리움 그라미넘(Fusarium graminum), 푸사리움 헤테로스포럼(Fusarium heterosporum), 푸사리움 네군디(Fusarium negundi), 푸사리움 옥시스포럼(Fusarium oxysporum), 푸사리움 레티쿨라텀(Fusarium reticulatum), 푸사리움 로세움(Fusarium roseum), 푸사리움 삼부시넘(Fusarium sambucinum), 푸사리움 사르코크로움(Fusarium sarcochroum), 푸사리움 스포로트리키오이데스(Fusarium sporotrichioides), 푸사리움 설푸레움(Fusarium sulphureum), 푸사리움 토룰로섬(Fusarium torulosum), 푸사리움 트리코테시오이데스(Fusarium trichothecioides), 푸사리움 베네나텀(Fusarium venenatum), 후미콜라 그리세아(Humicola grisea), 후미콜라 인솔렌스(Humicola insolens), 후미콜라 라누기노사(Humicola lanuginosa), 이르펙스 락테우스(Irpex lacteus), 무코르 미에헤이(Mucor miehei), 마이셀리오프토라 써모필라(Myceliophthora thermophila), 뉴로스포라 크라사(Neurospora crassa), 페니실륨 푸니쿨로섬(Penicillium funiculosum), 페니실륨 퍼퓨로제넘(Penicillium purpurogenum), 파네로카에테 크리소스포리움(Phanerochaete chrysosporium), 티엘라비아 아크로마티카(Thielavia achromatica), 티엘라비아 알보마이세스(Thielavia albomyces), 티엘라비아 알보필로사(Thielavia albopilosa), 티엘라비아 오스트랄레인시스(Thielavia australeinsis), 티엘라비아 피메티(Thielavia fimeti), 티엘라비아 마이크로스포라(Thielavia microspora), 티엘라비아 오비스포라(Thielavia ovispora), 티엘라비아 페루비아나(Thielavia peruviana), 티엘라비아 세토사(Thielavia setosa), 티엘라비아 스페데도늄(Thielavia spededonium), 티엘라비아 서브써모필라(Thielavia subthermophila), 티엘라비아 테레스트리스(Thielavia terrestris), 트리코더마 하르지아넘(Trichoderma harzianum), 트리코더마 코닝기이(Trichoderma koningii), 트리코더마 롱기브라키아텀(Trichoderma longibrachiatum), 트리코더마 레세이, 또는 트리코더마 비리데(Trichoderma viride) 폴리펩타이드이다.
상기 언급된 종에 있어서, 이들이 알려져 있는 종 명칭과 무관하게, 본 발명은 완전한 및 불완전한 상태 둘 모두, 및 다른 분류학적 균등물, 예를 들어, 무성생식형을 포괄함이 이해될 것이다. 당업자는 적절한 균등물의 정체를 쉽게 인식할 것이다.
이들 종의 균주는 여러 배양 수집처, 예컨대 ATCC(American Type Culture Collection), DSMZ(Deutsche Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH), CBS(Centraalbureau Voor Schimmelcultures), 및 NRRL(Agricultural Research Service Patent Culture Collection, Northern Regional Research Center)에서 공개적으로 쉽게 접근 가능하다.
폴리펩타이드는 자연(예를 들어, 토양, 퇴비, 물 등)으로부터 단리된 미생물 또는 상기 언급된 탐침을 사용하여 천연 물질(예를 들어, 토양, 퇴비, 물 등)로부터 직접 수득되는 DNA 샘플을 포함하는 다른 원천으로부터 확인되고 수득될 수 있다. 천연 서식지로부터 직접 미생물 및 DNA를 단리하는 기법은 당분야에 널리 알려져 있다. 이어서 폴리펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오티드가 또 다른 미생물 또는 혼합 DNA 샘플의 게놈 DNA 또는 cDNA 라이브러리를 유사하게 스크리닝하여 수득될 수 있다. 일단 폴리펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오티드가 탐침(들)으로 검출되면, 폴리뉴클레오티드는 당업자에게 알려진 기법을 이용하여 단리되거나 클로닝될 수 있다(예를 들어, 상기 문헌[Sambrook et al., 1989] 참고).
폴리뉴클레오티드
본 발명은 또한 본원에 기재된 바와 같은, 본 발명의 폴리펩타이드를 인코딩하는 단리된 폴리뉴클레오티드에 관한 것이다.
폴리뉴클레오티드를 단리하거나 클로닝하기 위해 사용되는 기법은 당분야에 알려져 있으며 게놈 DNA 또는 cDNA, 또는 이의 조합으로부터의 단리를 포함한다. 게놈 DNA로부터 폴리뉴클레오티드의 클로닝은, 예를 들어, 널리 알려져 있는 폴리머라제 연쇄 반응(PCR) 또는 공유되는 구조적 특징을 갖는 클로닝된 DNA 단편을 검출하기 위한 발현 라이브러리의 항체 스크리닝을 사용하여 시행될 수 있다. 예를 들어, 문헌[Innis et al., 1990, PCR: A Guide to Methods and Application, Academic Press, New York]을 참고한다. 다른 핵산 증폭 절차, 예컨대 리가제 연쇄 반응(LCR), 결찰 활성화 전사(LAT) 및 폴리뉴클레오티드-기반 증폭(NASBA)이 사용될 수 있다.
본 발명의 폴리펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오티드의 개질이 폴리펩타이드와 실질적으로 유사한 폴리펩타이드를 합성하기 위해 필요할 수 있다. 폴리펩타이드와 "실질적으로 유사한"이라는 용어는 폴리펩타이드의 비-자연 발생 형태를 나타낸다. 이들 폴리펩타이드는 일부 조작된 방식으로 그 천연원으로부터 단리된 폴리펩타이드와 상이할 수 있으며, 예를 들어 비활성, 열안정성, 최적 pH 등이 상이한 변이체일 수 있다. 변이체는 SEQ ID NO: 9 또는 SEQ ID NO: 11의 성숙 폴리펩타이드 코딩 서열 또는 이의 cDNA 서열, 예를 들어, 이의 하위서열로 나타나는 폴리뉴클레오티드에 기반하고/하거나, 폴리펩타이드의 아미노산 서열에 변화를 일으키지 않지만 효소 제조를 위해 의도되는 숙주 유기체에서의 코돈 사용에 대응하는 뉴클레오티드 치환의 도입에 의해, 또는 상이한 아미노산 서열을 생성할 수 있는 뉴클레오티드 치환의 도입에 의해 작제될 수 있다. 일반적인 뉴클레오티드 치환의 설명에 대해서는, 예를 들어, 문헌[Ford et al., 1991, Protein Expression and Purification 2: 95-107]을 참고한다.
핵산 작제물
본 발명은 또한 제어 서열과 상용성인 조건 하에 적합한 숙주 세포에서 코딩 서열의 발현을 지시하는 하나 이상의 제어 서열에 작동 가능하게 연결된 본 발명의 폴리뉴클레오티드를 포함하는 핵산 작제물에 관한 것이다.
폴리뉴클레오티드는 폴리펩타이드의 발현을 제공하는 다양한 방식으로 조작될 수 있다. 벡터 내로의 그 삽입 전 폴리뉴클레오티드의 조작이 발현 벡터에 따라 바람직하거나 필요할 수 있다. 재조합 DNA 방법을 이용하여 폴리뉴클레오티드를 개질하는 기법은 당분야에 널리 알려져 있다.
제어 서열은 본 발명의 폴리펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오티드의 발현을 위해 숙주 세포에 의해 인식되는 폴리뉴클레오티드인 프로모터일 수 있다. 프로모터는 폴리펩타이드의 발현을 매개하는 전사 제어 서열을 함유한다. 프로모터는 돌연변이체, 절단, 및 하이브리드 프로모터를 포함하는 숙주 세포에서 전사 활성을 나타내는 임의의 폴리뉴클레오티드일 수 있고, 숙주 세포와 동종성 또는 이종성인 세포외 또는 세포내 폴리펩타이드를 인코딩하는 유전자로부터 수득될 수 있다.
필라멘트성 진균 숙주 세포에서 본 발명의 핵산 작제물의 전사를 지시하기 적합한 프로모터의 예는 아스페르길러스 니둘란스 아세트아미다제, 아스페르길러스 나이거 중성 알파-아밀라제, 아스페르길러스 나이거 산 안정형 알파-아밀라제, 아스페르길러스 나이거 또는 아스페르길러스 아와모리 글루코아밀라제(glaA), 아스페르길러스 오리재 TAKA 아밀라제, 아스페르길러스 오리재 알칼리성 프로테아제, 아스페르길러스 오리재 트리오스 포스페이트 이소머라제, 푸사리움 옥시스포럼 트립신-유사 프로테아제(WO 96/00787), 푸사리움 베네나텀 아밀로글루코시다제(WO 00/56900), 푸사리움 베네나텀 다리아(Daria)(WO 00/56900), 푸사리움 베네나텀 퀸(Quinn)(WO 00/56900), 리조무코르 미에헤이 리파제, 리조무코르 미에헤이 아스파르트산 프로티나제, 트리코더마 레세이 베타-글루코시다제, 트리코더마 레세이 셀로바이오하이드롤라제 I, 트리코더마 레세이 셀로바이오하이드롤라제 II, 트리코더마 레세이 엔도글루카나제 I, 트리코더마 레세이 엔도글루카나제 II, 트리코더마 레세이 엔도글루카나제 III, 트리코더마 레세이 엔도글루카나제 V, 트리코더마 레세이 자일라나제 I, 트리코더마 레세이 자일라나제 II, 트리코더마 레세이 자일라나제 III, 트리코더마 레세이 베타-자일로시다제, 및 트리코더마 레세이 번역 연장 인자에 대한 유전자로부터 수득되는 프로모터뿐만 아니라 NA2-tpi 프로모터(미번역 리더가 아스페르길러스 트리오스 포스페이트 이소머라제 유전자로부터의 미번역 리더에 의해 대체된 아스페르길러스 중성 알파-아밀라제 유전자로부터의 개질된 프로모터; 비제한적 예에는 미번역 리더가 아스페르길러스 니둘란스 또는 아스페르길러스 오리재 트리오스 포스페이트 이소머라제 유전자로부터의 미번역 리더에 의해 대체된 아스페르길러스 나이거 중성 알파-아밀라제 유전자로부터의 개질된 프로모터가 포함됨); 및 이의 돌연변이체, 절단, 및 하이브리드 프로모터이다. 다른 프로모터는 미국 특허 제6,011,147호에 기재되어 있다.
제어 서열은 또한 전사를 종결시키기 위해 숙주 세포에 의해 인식되는 전사 종결자일 수 있다. 종결자는 폴리펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오티드의 3'-말단에 작동 가능하게 연결된다. 숙주 세포에서 기능적인 임의의 종결자가 본 발명에서 사용될 수 있다.
필라멘트성 진균 숙주 세포에 바람직한 종결자는 아스페르길러스 니둘란스 아세트아미다제, 아스페르길러스 니둘란스 안트라닐레이트 합성효소, 아스페르길러스 나이거 글루코아밀라제, 아스페르길러스 나이거 알파-글루코시다제, 아스페르길러스 오리재 TAKA 아밀라제, 푸사리움 옥시스포럼 트립신-유사 프로테아제, 트리코더마 레세이 베타-글루코시다제, 트리코더마 레세이 셀로바이오하이드롤라제 I, 트리코더마 레세이 셀로바이오하이드롤라제 II, 트리코더마 레세이 엔도글루카나제 I, 트리코더마 레세이 엔도글루카나제 II, 트리코더마 레세이 엔도글루카나제 III, 트리코더마 레세이 엔도글루카나제 V, 트리코더마 레세이 자일라나제 I, 트리코더마 레세이 자일라나제 II, 트리코더마 레세이 자일라나제 III, 트리코더마 레세이 베타-자일로시다제, 및 트리코더마 레세이 번역 연장 인자에 대한 유전자로부터 수득된다.
제어 서열은 또한 유전자의 발현을 증가시키는 프로모터의 하류 및 유전자 코딩 서열의 상류의 mRNA 안정화 영역일 수 있다.
제어 서열은 또한 숙주 세포에 의해 번역에 중요한 mRNA의 미번역 영역인 리더일 수 있다. 리더는 폴리펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오티드의 5'-말단에 작동 가능하게 연결된다. 숙주 세포에서 기능적인 임의의 리더가 사용될 수 있다.
필라멘트성 진균 숙주 세포에 바람직한 리더는 아스페르길러스 오리재 TAKA 아밀라제 및 아스페르길러스 니둘란스 트리오스 포스페이트 이소머라제에 대한 유전자로부터 수득된다.
제어 서열은 또한 폴리뉴클레오티드의 3'-말단에 작동 가능하게 연결되는 서열인 폴리아데닐화 서열일 수 있으며 전사되는 경우, 숙주 세포에 의해 전사된 mRNA에 폴리아데노신 잔기를 부가하라는 신호로 인식된다. 숙주 세포에서 기능적인 임의의 폴리아데닐화 서열이 사용될 수 있다.
필라멘트성 진균 숙주 세포에 바람직한 폴리아데닐화 서열은 아스페르길러스 니둘란스 안트라닐레이트 합성효소, 아스페르길러스 나이거 글루코아밀라제, 아스페르길러스 나이거 알파-글루코시다제 아스페르길러스 오리재 TAKA 아밀라제, 및 푸사리움 옥시스포럼 트립신-유사 프로테아제에 대한 유전자로부터 수득된다.
제어 서열은 또한 폴리펩타이드의 N-말단에 연결된 신호 펩타이드를 인코딩하며 폴리펩타이드를 세포의 분비 경로로 보내는 신호 펩타이드 코딩 영역일 수 있다. 폴리뉴클레오티드의 코딩 서열의 5'-말단은 내재적으로 폴리펩타이드를 인코딩하는 코딩 서열 절편과 같은 번역 해독틀에 자연 연결된 신호 펩타이드 코딩 서열을 함유할 수 있다. 대안적으로, 코딩 서열의 5'-말단은 코딩 서열에 대해 외래인 신호 펩타이드 코딩 서열을 함유할 수 있다. 외래 신호 펩타이드 코딩 서열은 코딩 서열이 신호 펩타이드 코딩 서열을 자연적으로 함유하지 않는 경우 요구될 수 있다. 대안적으로, 외래 신호 펩타이드 코딩 서열은 폴리펩타이드의 분비를 증강시키기 위해 천연 신호 펩타이드 코딩 서열을 단순히 대체할 수 있다. 그러나, 발현되는 폴리펩타이드를 숙주 세포의 분비 경로로 보내는 임의의 신호 펩타이드 코딩 서열이 사용될 수 있다.
필라멘트성 진균 숙주 세포에 효과적인 신호 펩타이드 코딩 서열은 아스페르길러스 나이거 중성 아밀라제, 아스페르길러스 나이거 글루코아밀라제, 아스페르길러스 오리재 TAKA 아밀라제, 후미콜라 인솔렌스 셀룰라제, 후미콜라 인솔렌스 엔도글루카나제 V, 후미콜라 라누기노사 리파제, 및 리조무코르 미에헤이 아스파르트산 프로티나제에 대한 유전자로부터 수득되는 신호 펩타이드 코딩 서열이다.
제어 서열은 또한 폴리펩타이드의 N-말단에 배치된 프로펩타이드를 인코딩하는 프로펩타이드 코딩 서열일 수 있다. 생성되는 폴리펩타이드는 프로효소 또는 프로폴리펩타이드(또는 일부 경우 효소원)로 알려져 있다. 프로폴리펩타이드는 일반적으로 불활성이며 프로폴리펩타이드로부터 프로펩타이드의 촉매성 또는 자가촉매성 절단에 의해 활성 폴리펩타이드로 전환될 수 있다. 프로펩타이드 코딩 서열은 바실러스 서브틸리스 알칼리성 프로테아제(aprE), 바실러스 서브틸리스 중성 프로테아제(nprT), 마이셀리오프토라 써모필라 락카제(WO 95/33836), 리조무코르 미에헤이 아스파르트산 프로티나제, 및 사카로마이세스 세레비시애 알파-인자에 대한 유전자로부터 수득될 수 있다.
신호 펩타이드 및 프로펩타이드 서열이 둘 다 존재하는 경우, 프로펩타이드 서열은 폴리펩타이드의 N-말단 옆에 배치되며 신호 펩타이드 서열은 프로펩타이드 서열의 N-말단 옆에 배치된다.
또한 숙주 세포의 성장 대비 폴리펩타이드의 발현을 조절하는 조절 서열을 부가하는 것이 바람직할 수 있다. 조절 서열의 예는 조절 화합물의 존재를 포함하는, 화학적 또는 물리적 자극에 반응하여 유전자 발현이 켜지거나 꺼지도록 유도하는 것들이다. 필라멘트성 진균에서, 아스페르길러스 나이거 글루코아밀라제 프로모터, 아스페르길러스 오리재 TAKA 알파-아밀라제 프로모터, 및 아스페르길러스 오리재 글루코아밀라제 프로모터, 트리코더마 레세이 셀로바이오하이드롤라제 I 프로모터, 및 트리코더마 레세이 셀로바이오하이드롤라제 II 프로모터가 사용될 수 있다. 조절 서열의 다른 예는 유전자 증폭을 허용하는 것들이다. 진핵 시스템에서, 이들 조절 서열에는 메토트렉세이트의 존재 하에 증폭되는 디하이드로폴레이트 환원효소 유전자, 및 중금속으로 증폭되는 메탈로티오나인 유전자가 포함된다. 이들 경우에서, 폴리펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오티드는 조절 서열에 작동 가능하게 연결될 것이다.
발현 벡터
본 발명은 또한 본 발명의 폴리뉴클레오티드, 프로모터, 및 전사 및 번역 정지 신호를 포함하는 재조합 발현 벡터에 관한 것이다. 다양한 뉴클레오티드 및 제어 서열이 함께 연결되어 하나 이상의 편리한 제한효소 부위에서 폴리펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오티드의 삽입 또는 치환을 허용하는 이러한 부위를 포함할 수 있는 재조합 발현 벡터를 제조할 수 있다. 대안적으로, 폴리뉴클레오티드는 폴리뉴클레오티드 또는 폴리뉴클레오티드를 포함하는 핵산 작제물을 발현에 적절한 벡터 내로 삽입하여 발현될 수 있다. 발현 벡터의 생성에서, 코딩 서열은 코딩 서열이 발현에 적절한 제어 서열과 작동 가능하게 연결되도록 벡터에 배치된다.
재조합 발현 벡터는 편리하게 재조합 DNA 절차를 거칠 수 있고 폴리뉴클레오티드의 발현을 일으킬 수 있는 임의의 벡터(예를 들어, 플라스미드 또는 바이러스)일 수 있다. 벡터의 선택은 전형적으로 벡터가 도입될 숙주 세포와 벡터의 상용성에 의존할 것이다. 벡터는 선형 또는 폐쇄된 원형 플라스미드일 수 있다.
벡터는 자율 복제 벡터, 즉 그 복제가 염색체 복제와 무관한 염색체외 물체, 예를 들어 플라스미드, 염색체외 요소, 미니염색체, 또는 인공 염색체로서 존재하는 벡터일 수 있다. 벡터는 자가-복제를 확보하기 위한 임의의 수단을 함유할 수 있다. 대안적으로, 벡터는 숙주 세포 내로 도입되는 경우, 게놈 내로 통합되며 이것이 통합된 염색체(들)와 함께 복제되는 것일 수 있다. 또한, 단일 벡터 또는 플라스미드 또는 함께 숙주 세포의 게놈 내로 도입될 전체 DNA를 함유하는 2개 이상의 벡터 또는 플라스미드, 또는 트랜스포존이 사용될 수 있다.
벡터는 바람직하게는 형질전환, 전달감염, 형질도입 세포 등의 용이한 선택을 허용하는 하나 이상의 선별 마커를 함유한다. 선별 마커는 그 산물이 살생물제 또는 바이러스 내성, 중금속에 대한 내성, 영양요구균주에 대한 기본영양성 등을 제공하는 유전자이다.
필라멘트성 진균 숙주 세포에서 사용하기 위한 선별 마커에는 비제한적으로 adeA(포스포리보실아미노이미다졸-숙시노카복사미드 합성효소), adeB(포스포리보실-아미노이미다졸 합성효소), amdS(아세트아미다제), argB(오르니틴 카바모일트랜스퍼라제), bar(포스피노트리신 아세틸트랜스퍼라제), hph(하이그로마이신 포스포트랜스퍼라제), niaD(니트레이트 환원효소), pyrG(오로티딘-5'-포스페이트 데카복실라제), sC(설페이트 아데닐트랜스퍼라제), 및 trpC(안트라닐레이트 합성효소)뿐만 아니라 이의 균등물이 포함된다. 아스페르길러스 세포에서 사용하기 위한 바람직한 것은 아스페르길러스 니둘란스 또는 아스페르길러스 오리재 amdS 및 pyrG 유전자 및 스트렙토마이세스 하이그로스코피쿠스 bar 유전자이다. 트리코더마 세포에서 사용하기 위한 바람직한 것은 adeA, adeB, amdS, hph, 및 pyrG 유전자이다.
선별 마커는 WO 2010/039889에 기재된 바와 같은 이중 선별 마커 시스템일 수 있다. 일 양태에서, 이중 선별 마커는 hph-tk 이중 선별 마커 시스템이다.
벡터는 바람직하게는 숙주 세포의 게놈 내로의 벡터 통합 또는 게놈과 무관하게 세포에서 벡터의 자율 복제를 허용하는 요소(들)를 함유한다.
숙주 세포 게놈 내로의 통합을 위해, 벡터는 폴리펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오티드의 서열 또는 상동성 또는 비-상동성 재조합에 의해 게놈 내로의 통합을 위한 벡터의 임의의 다른 요소에 의존할 수 있다. 대안적으로, 벡터는 염색체(들)에서의 정확한 위치(들)에서 숙주 세포의 게놈 내로 상동성 재조합에 의한 통합을 지시하기 위해 추가 폴리뉴클레오티드를 함유할 수 있다. 정확한 위치에서의 통합 가능성을 증가시키기 위해, 통합 요소는 충분한 수의 핵산, 예컨대 100염기쌍 내지 10,000염기쌍, 400염기쌍 내지 10,000염기쌍, 및 800염기쌍 내지 10,000염기쌍을 함유해야 하며, 이는 상동성 재조합 확률을 증강시키기 위해 대응하는 표적 서열과 고도의 서열 동일성을 갖는다. 통합 요소는 숙주 세포의 게놈 내 표적 서열과 상동성인 임의의 서열일 수 있다. 또한, 통합 요소는 비-인코딩 또는 인코딩 폴리뉴클레오티드일 수 있다. 반면, 벡터는 비-상동성 재조합에 의해 숙주 세포의 게놈 내로 통합될 수 있다.
자율 복제를 위해, 벡터는 해당 숙주 세포에서 벡터가 자율적으로 복제할 수 있도록 하는 복제 기점을 추가로 포함할 수 있다. 복제 기점은 세포에서 기능하는 자율 복제를 매개하는 임의의 플라스미드 복제인자일 수 있다. 용어 "복제 기점" 또는 "플라스미드 복제인자"는 플라스미드 또는 벡터가 생체내 복제할 수 있도록 하는 폴리뉴클레오티드를 의미한다.
필라멘트성 진균 세포에서 유용한 복제 기점의 예는 AMA1 및 ANS1(Gems et al., 1991, Gene 98: 61-67; Cullen et al., 1987, Nucleic Acids Res. 15: 9163-9175; WO 00/24883)이다. AMA1 유전자의 단리 및 이 유전자를 포함하는 플라스미드 또는 벡터의 작제는 WO 00/24883에 개시된 방법에 따라 달성될 수 있다.
본 발명의 폴리뉴클레오티드의 하나를 초과하는 카피가 폴리펩타이드의 제조를 증가시키기 위해 숙주 세포 내로 삽입될 수 있다. 폴리뉴클레오티드의 카피수 증가는 서열의 적어도 하나의 추가 카피를 숙주 세포 게놈 내로 통합시키거나 폴리뉴클레오티드와 함께 증폭 가능한 선별 마커 유전자를 포함시켜 수득될 수 있고, 여기서 세포는 증폭된 카피의 선별 마커 유전자를 함유하여 적절한 선별 제제의 존재 하에 세포를 배양함으로써 폴리뉴클레오티드의 추가 카피가 선택될 수 있다.
본 발명의 재조합 발현 벡터를 작제하기 위해 상술된 요소를 결찰하는 데 사용되는 절차는 당업자에게 널리 알려져 있다(예를 들어, 상기 문헌[Sambrook et al., 1989] 참고).
숙주 세포
본 발명은 또한 본 발명의 폴리펩타이드의 제조를 지시하는 하나 이상의 제어 서열에 작동 가능하게 연결된 본 발명의 폴리뉴클레오티드를 포함하는 재조합 숙주 세포에 관한 것이다. 폴리뉴클레오티드를 포함하는 작제물 또는 벡터는 작제물 또는 벡터가 앞서 기재된 바와 같이 염색체 통합제로서 또는 자가-복제 염색체외 벡터로서 유지되도록 숙주 세포 내에 도입된다. 용어 "숙주 세포"는 복제 동안 일어나는 돌연변이로 인해 모체 세포와 동일하지 않은 모체 세포의 임의의 자손을 포괄한다. 숙주 세포의 선택은 상당 부분이 폴리펩타이드를 인코딩하는 유전자 및 그 원천에 의존할 것이다.
숙주 세포는 진균 세포일 수 있다. 본원에서 사용되는 "진균"에는 자낭균(Ascomycota), 담자균(Basidiomycota), 호상균(Chytridiomycota), 및 접합균(Zygomycota) 문 뿐만 아니라 난균계(Oomycota) 및 모든 불완전 균류(mitosporic fungi)(문헌[Hawksworth et al., In, Ainsworth and Bisby's Dictionary of The Fungi, 8th edition, 1995, CAB International, University Press, Cambridge, UK]에서 정의됨)가 포함된다.
진균 숙주 세포는 필라멘트성 진균 세포일 수 있다. "필라멘트성 진균"에는 하위분류 진균아계(Eumycota) 및 난균계(Oomycota)의 모든 필라멘트성 형태가 포함된다(상기 문헌[Hawksworth et al., 1995]에 정의됨). 필라멘트성 진균은 일반적으로 키틴, 셀룰로스, 글루칸, 키토산, 만난 및 다른 복합 다당류로 이루어진 균사 벽을 특징으로 한다. 무성생식 성장은 균사 신장에 의하며 탄소 이화는 절대 호기성이다.
필라멘트성 진균 숙주 세포는 아크레모늄, 아스페르길러스, 아우레오바시듐, 브저칸데라(Bjerkandera), 세리포리옵시스, 크리소스포리움, 코프리누스, 코리올러스(Coriolus), 크립토코커스, 필리바시듐, 푸사리움, 후미콜라, 마그나포르테, 무코르, 마이셀리오프토라, 네오칼리마스틱스, 뉴로스포라, 패실로마이세스, 페니실륨, 파네로카에테, 플레비아(Phlebia), 피로마이세스, 플레우로투스(Pleurotus), 시조필리움, 탈라로마이세스, 써모아스쿠스, 티엘라비아, 톨리포클라듐, 트라메테스(Trametes), 또는 트리코더마 세포일 수 있다.
예를 들어, 필라멘트성 진균 숙주 세포는 아스페르길러스 아와모리, 아스페르길러스 포에티두스, 아스페르길러스 푸미가투스, 아스페르길러스 자포니쿠스, 아스페르길러스 니둘란스, 아스페르길러스 나이거, 아스페르길러스 오리재, 브저칸데라 아두타(Bjerkandera aduta), 세리포리옵시스 아네이리나(Ceriporiopsis aneirina), 세리포리옵시스 카레기에아(Ceriporiopsis caregiea), 세리포리옵시스 길베센스(Ceriporiopsis gilvescens), 세리포리옵시스 판노신타(Ceriporiopsis pannocinta), 세리포리옵시스 리불로사(Ceriporiopsis rivulosa), 세리포리옵시스 서브루파(Ceriporiopsis subrufa), 세리포리옵시스 서브베르미스포라(Ceriporiopsis subvermispora), 크리소스포리움 이놉스, 크리소스포리움 케라티노필럼, 크리소스포리움 루크노웬세, 크리소스포리움 메르다리움, 크리소스포리움 판니콜라, 크리소스포리움 퀸스랜디쿰, 크리소스포리움 트로피쿰, 크리소스포리움 조나텀, 코프리누스 시네레우스(Coprinus cinereus), 코리올러스 히르수투스(Coriolus hirsutus), 푸사리움 박트리디오이데스, 푸사리움 세레알리스, 푸사리움 크룩웰렌세, 푸사리움 쿨모럼, 푸사리움 그라미네아럼, 푸사리움 그라미넘, 푸사리움 헤테로스포럼, 푸사리움 네군디, 푸사리움 옥시스포럼, 푸사리움 레티쿨라텀, 푸사리움 로세움, 푸사리움 삼부시넘, 푸사리움 사르코크로움, 푸사리움 스포로트리키오이데스, 푸사리움 설푸레움, 푸사리움 토룰로섬, 푸사리움 트리코테시오이데스, 푸사리움 베네나텀, 후미콜라 인솔렌스, 후미콜라 라누기노사, 무코르 미에헤이, 마이셀리오프토라 써모필라, 뉴로스포라 크라사, 페니실륨 퍼퓨로제넘, 파네로카에테 크리소스포리움, 플레비아 라디아타(Phlebia radiata), 플레우로투스 에린기이(Pleurotus eryngii), 티엘라비아 테레스트리스, 트라메테스 빌로사(Trametes villosa), 트라메테스 베르시칼라(Trametes versicolor), 트리코더마 하르지아넘, 트리코더마 코닝기이, 트리코더마 롱기브라키아텀, 트리코더마 레세이, 또는 트리코더마 비리데 세포일 수 있다.
진균 세포는 자체 공지된 방식으로 원형질체 형성, 원형질체의 형질전환, 및 세포벽 재생 관련 공정에 의해 형질전환될 수 있다. 아스페르길러스 및 트리코더마 숙주 세포의 형질전환에 적합한 절차는 문헌[EP 238023, Yelton et al., 1984, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81: 1470-1474, 및 Christensen et al., 1988, Bio/Technology 6: 1419-1422]에 기재되어 있다. 푸사리움 종의 형질전환에 적합한 방법은 문헌[Malardier et al., 1989, Gene 78: 147-156, 및 WO 96/00787]에 기재되어 있다.
제조 방법
본 발명은 또한 (a) 폴리펩타이드의 제조에 적합한 조건 하에 본 발명의 재조합 숙주 세포를 배양하는 단계; 및 선택적으로, (b) 폴리펩타이드를 회수하는 단계를 포함하는, 본 발명의 폴리펩타이드를 제조하는 방법에 관한 것이다.
숙주 세포는 당분야에 알려진 방법을 사용하여 폴리펩타이드의 제조에 적합한 영양 배지에서 배양된다. 예를 들어, 세포는 적합한 배지 중 및 폴리펩타이드가 발현되고/되거나 단리될 수 있도록 하는 조건 하에 실험실 또는 산업용 발효기에서 진탕 플라스크 배양, 또는 소규모 또는 대규모 발효(연속식, 회분식, 유가식, 또는 고상 발효를 포함)에 의해 배양될 수 있다. 배양은 당분야에 알려진 절차를 사용하여 탄소원 및 질소원 그리고 무기 염을 포함하는 적합한 영양 배지에서 일어난다. 적합한 배지는 상업적 공급업체로부터 이용 가능하거나 (예를 들어, ATCC(American Type Culture Collection)의 카탈로그에서) 공개된 조성에 따라 제조될 수 있다. 폴리펩타이드가 영양 배지 내로 분비되는 경우, 폴리펩타이드는 배지로부터 직접 회수될 수 있다. 폴리펩타이드가 분비되지 않는 경우, 이는 세포 용해액으로부터 회수될 수 있다.
폴리펩타이드는 폴리펩타이드에 특이적인 당분야에 알려진 방법을 사용하여 검출될 수 있다. 이들 검출 방법에는 비제한적으로 특이적 항체의 사용, 효소 산물의 형성, 또는 효소 기질의 소실이 포함된다. 예를 들어, 효소 검정이 폴리펩타이드의 활성을 결정하기 위해 사용될 수 있다.
폴리펩타이드는 당분야에 알려진 방법을 사용하여 회수될 수 있다. 예를 들어, 폴리펩타이드는 비제한적으로 수집, 원심분리, 여과, 추출, 분무-건조, 증발, 또는 침전을 포함하는 통상적인 절차에 의해 영양 배지로부터 회수될 수 있다. 일 양태에서, 폴리펩타이드를 포함하는 발효 액체배지가 회수된다.
폴리펩타이드는 실질적으로 순수한 폴리펩타이드를 수득하기 위해 비제한적으로 크로마토그래피(예를 들어, 이온 교환, 친화도, 소수성, 크로마토포커싱, 및 크기 배제), 전기영동 절차(예를 들어, 분취용 등전점 전기영동), 차별적 용해도(예를 들어, 황산암모늄 침전), SDS-PAGE, 또는 추출(예를 들어, 문헌[Protein Purification, Janson and Ryden, editors, VCH Publishers, New York, 1989] 참고)을 포함하는 당분야에 알려진 다양한 절차에 의해 정제될 수 있다.
대안적인 양태에서, 폴리펩타이드는 회수되지 않으며 오히려 폴리펩타이드를 발현하는 본 발명의 숙주 세포가 폴리펩타이드의 원천으로 사용된다.
효소 조성물
본 발명은 또한 본 발명의 폴리펩타이드를 포함하는 조성물에 관한 것이다.
조성물은 주요 효소 성분, 예를 들어 단일 성분 조성물로서, 본 발명의 폴리펩타이드를 포함할 수 있다. 대안적으로, 조성물은 여러 효소 활성, 예컨대 가수분해효소, 이소머라제, 리가제, 라이아제, 산화환원효소, 또는 트랜스퍼라제, 예를 들어, 알파-갈락토시다제, 알파-글루코시다제, 아미노펩티다제, 아밀라제, 베타-갈락토시다제, 베타-글루코시다제, 베타-자일로시다제, 카보하이드라제, 카복시펩티다제, 카탈라제, 셀로바이오하이드롤라제, 셀룰라제, 키티나제, 큐티나제, 사이클로덱스트린 글리코실트랜스퍼라제, 데옥시리보뉴클레아제, 엔도글루카나제, 에스터라제, 글루코아밀라제, 인버타제, 락카제, 리파제, 만노시다제, 뮤타나제, 옥시다제, 펙틴용해 효소, 퍼옥시다제, 피타제, 폴리페놀옥시다제, 단백분해 효소, 리보뉴클레아제, 트랜스글루타미나제, 또는 자일라나제로 구성되는 군으로부터 선택되는 하나 이상의(예를 들어, 몇몇) 효소를 포함할 수 있다.
조성물은 당분야에 알려진 방법에 따라 제조될 수 있고 액체 또는 건조 조성물의 형태일 수 있다. 조성물은 당분야에 알려진 방법에 따라 안정화될 수 있다.
바람직한 구현예
본 발명은 하기 번호의 구현예들에 의해 추가로 설명된다:
1. 습식 제분 공정에서 옥수수 낟알로부터 전체 전분 수율 및/또는 글루텐 수율을 개선하는 방법으로서, 옥수수 낟알 또는 옥수수 낟알 분획을 하나 이상의 가수분해 효소의 유효량을 포함하는 효소 조성물과 혼합하는 단계를 포함하며, 상기 가수분해 효소 중 적어도 하나는 GH30 폴리펩타이드, GH5 폴리펩타이드 또는 이의 조합으로 구성되는 군으로부터 선택되는 방법.
2. 구현예 1에 있어서, 습식 제분 공정 동안 섬유로부터 방출되는 전분 및/또는 글루텐의 양이 증가되는 방법.
3. 구현예 1 또는 구현예 2에 있어서, 다음 단계를 포함하는 방법:
a) 수중 옥수수 낟알을 침지하여 침지된 낟알을 제조하는 단계;
b) 침지된 낟알을 연마하여 침지되고 연마된 낟알을 제조하는 단계;
c) 침지되고 연마된 낟알로부터 배를 분리하여 섬유, 전분 및 글루텐을 포함하는 옥수수 낟알 물질을 제조하는 단계; 및
d) 생성된 옥수수 낟알 물질이 섬유 세척 절차를 거치는 단계.
4. 구현예 1 내지 구현예 3 중 어느 하나에 있어서, 상기 옥수수 낟알 또는 상기 옥수수 낟알 분획이 구현예 3에 따른 단계 d) 이전, 동안 또는 이후, 상기 하나 이상의 가수분해 효소와 혼합되는 방법.
5. 구현예 1 내지 구현예 4 중 어느 하나에 있어서, 상기 옥수수 낟알 또는 상기 옥수수 낟알 분획이 구현예 3에 따른 단계 d) 동안 상기 하나 이상의 가수분해 효소와 혼합되는 방법.
6. 구현예 1 내지 구현예 5 중 어느 하나에 있어서, 상기 옥수수 낟알 또는 상기 옥수수 낟알 분획이 적어도 15분 동안 상기 하나 이상의 가수분해 효소와 반응하도록 두는 방법.
7. 구현예 3 내지 구현예 6 중 어느 하나에 있어서, 상기 섬유 세척 절차는 하나 이상의 가수분해 효소의 도입을 위해 최적화된 섬유 세척 시스템의 사용을 포함하며, 섬유 세척 시스템은 섬유 세척 시스템에서 적어도 35분 내지 48시간 미만의 전체 체류 시간을 제공하도록 구성되는 공간을 포함하는 방법.
8. 구현예 1 내지 구현예 7 중 어느 하나에 있어서, 섬유 세척 시스템에 구성된 상기 공간에서의 인큐베이션 시간이 적어도 5분 내지 48시간 미만인 방법.
9. 구현예 1 내지 구현예 8 중 어느 하나에 있어서, 인큐베이션 온도가 25℃ 내지 95℃인 방법.
10. 구현예 1 내지 구현예 9 중 어느 하나에 있어서, 상기 GH5 폴리펩타이드가 자일라나제 활성을 갖는 방법.
11. 구현예 1 내지 구현예 10 중 어느 하나에 있어서, 상기 GH30 폴리펩타이드가 자일라나제 활성을 갖는 방법.
12. 구현예 1 내지 구현예 11 중 어느 하나에 있어서, 상기 GH5 폴리펩타이드가 하기 활성 중 하나 이상을 추가로 포함하는 방법: 엔도-β-1,4-글루카나제/셀룰라제(EC 3.2.1.4) 활성 및/또는 엔도-β-1,4-자일라나제(EC 3.2.1.8) 활성 및/또는 β-글루코시다제(EC 3.2.1.21) 활성 및/또는 β-만노시다제(EC 3.2.1.25) 활성 및/또는 β-글루코실세라미다제(EC 3.2.1.45) 활성 및/또는 글루칸 β-1,3-글루코시다제(EC 3.2.1.58) 활성 및/또는 리케니나제(EC 3.2.1.73) 활성 및/또는 엑소-β-1,4-글루카나제/셀로덱스트리나제(EC 3.2.1.74) 활성 및/또는 글루칸 엔도-1,6-β-글루코시다제(EC 3.2.1.75) 활성 및/또는 만난 엔도-β-1,4-만노시다제(EC 3.2.1.78) 활성 및/또는 셀룰로스 β-1,4-셀로바이오시다제(EC 3.2.1.91) 활성 및/또는 스테릴 β-글루코시다제(EC 3.2.1.104) 활성 또는 엔도글리코세라미다제(EC 3.2.1.123) 활성 및/또는 키토사나제(EC 3.2.1.132) 활성 및/또는 β-프리메베로시다제(EC 3.2.1.149) 활성 및/또는 자일로글루칸-특이적 엔도-β-1,4-글루카나제(EC 3.2.1.151) 활성 및/또는 엔도-β-1,6-갈락타나제(EC 3.2.1.164) 활성 및/또는 헤스페리딘 6-O-α-L-람노실-β-글루코시다제(EC 3.2.1.168) 활성 및/또는 β-1,3-만나나제(EC 3.2.1.-) 활성 및/또는 아라비노자일란-특이적 엔도-β-1,4-자일라나제(EC 3.2.1.-) 활성 및/또는 만난 트랜스글리코실라제(EC 2.4.1.-) 활성.
13. 구현예 1 내지 구현예 12 중 어느 하나에 있어서, 상기 GH30 폴리펩타이드가 하기 활성 중 하나 이상을 추가로 포함하는 방법: 엔도-β-1,4-자일라나제(EC 3.2.1.8) 활성 및/또는 β-글루코시다제(EC 3.2.1.21) 활성 및/또는 β-글루쿠로니다제(EC 3.2.1.31) 활성 및/또는 β-자일로시다제(EC 3.2.1.37) 활성 및/또는 β-푸코시다제(EC 3.2.1.38) 활성 및/또는 글루코실세라미다제(EC 3.2.1.45) 활성 및/또는 β-1,6-글루카나제(EC 3.2.1.75) 활성 및/또는 글루쿠로노아라비노자일란 엔도-β-1,4-자일라나제(EC 3.2.1.136) 활성 및/또는 엔도-β-1,6-갈락타나제(EC:3.2.1.164) 활성 및/또는 [환원성 말단] β-자일로시다제(EC 3.2.1.-) 활성.
14. 구현예 1 내지 구현예 13 중 어느 하나에 있어서, GH5 폴리펩타이드가 다음으로 구성되는 군으로부터 선택되는 방법:
i) SEQ ID NO: 1 내지 3; SEQ ID NO: 8, SEQ ID NO: 10 또는 SEQ ID NO: 12에 나타낸 아미노산 서열의 성숙 폴리펩타이드;
ii) i)에서의 성숙 폴리펩타이드와 적어도 60% 동일성을 갖는 성숙 폴리펩타이드
iii) i) 및 ii)에서의 성숙 폴리펩타이드 중 어느 하나의 하위 서열.
15. 구현예 1 내지 구현예 14 중 어느 하나에 있어서, GH30 폴리펩타이드가 다음으로 구성되는 군으로부터 선택되는 방법:
i) SEQ ID NO: 4; SEQ ID NO: 5, SEQ ID NO: 6 또는 SEQ ID NO: 7에 나타낸 아미노산 서열의 성숙 폴리펩타이드;
ii) i)에서의 성숙 폴리펩타이드와 적어도 60% 동일성을 갖는 성숙 폴리펩타이드
iii) i) 및 ii)에서의 성숙 폴리펩타이드 중 어느 하나의 하위 서열.
16. 구현예 1 내지 구현예 15 중 어느 하나에 있어서, 하나 이상의 가수분해 효소를 포함하는 상기 효소 조성물이 셀룰라제(EC 3.2.1.4), 자일라나제(EC 3.2.1.8) 아라비노푸라노시다제(EC 3.2.1.55(비-환원성 말단 알파-L-아라비노푸라노시다제); EC 3.2.1.185(비-환원성 말단 베타-L-아라비노푸라노시다제) 셀로바이오하이드롤라제 I(EC 3.2.1.150), 셀로바이오하이드롤라제 II(E.C. 3.2.1.91), 셀로바이오시다제(E.C. 3.2.1.176), 베타-글루코시다제(E.C. 3.2.1.21), 베타-자일로시다제(EC 3.2.1.37) 또는 프로테아제(E.C XXXX)로 구성되는 군으로부터 선택되는 하나 이상의 효소를 추가로 포함하는 방법.
17. 구현예 1 내지 구현예 16 중 어느 하나에 있어서, 하나 이상의 가수분해 효소가 셀룰라제 배경을 갖는 유기체, 예컨대 트리코더마 레세이에서 발현되는 방법.
18. 구현예 1 내지 구현예 17 중 어느 하나에 있어서, 하나 이상의 가수분해 효소가 정제되는 방법.
19. 구현예 1 내지 구현예 18 중 어느 하나에 있어서, 하나 이상의 가수분해 효소가 액체 조성물에 있는 방법.
20. 구현예 1 내지 구현예 19 중 어느 하나에 있어서, 하나 이상의 가수분해 효소가 고체 조성물에 있는 방법.
21. 구현예 1 내지 구현예 20 중 어느 하나에 있어서, 상기 옥수수 낟알 물질의 하나 이상의 분획과 혼합된 하나 이상의 가수분해 효소의 유효량이 습식 제분 공정으로 들어가는 0.005 ㎏ 효소 단백질/미터 톤 옥수수 낟알 내지 0.5 ㎏ 효소 단백질/미터 톤 옥수수 낟알인 방법.
22. 옥수수 섬유를 포함하는 조성물로서, 구현예 1 내지 구현예 21 중 어느 하나에 기재된 방법에 의해 수득 가능한 상기 조성물.
23. 구현예 1 내지 21 중 어느 하나에 정의된 습식 제분 공정에서 옥수수 낟알로부터 전체 전분 수율 및/또는 글루텐 수율을 개선하는 방법에서 GH30 폴리펩타이드 및/또는 GH5 폴리펩타이드의 용도.
24. 다음으로 구성되는 군으로부터 선택되는, 자일라나제 활성을 갖는 단리된 폴리펩타이드:
(a) SEQ ID NO: 10 또는 SEQ ID NO: 12의 성숙 폴리펩타이드와 적어도 80% 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드;
(b) SEQ ID NO: 9 또는 SEQ ID NO: 11의 성숙 폴리펩타이드 코딩 서열 또는 이의 cDNA 서열과 적어도 80% 서열 동일성을 갖는 폴리뉴클레오티드에 의해 인코딩되는 폴리펩타이드;
(c) 하나 이상의 위치에서 치환, 결실, 및/또는 삽입을 포함하는 SEQ ID NO: 10 또는 SEQ ID NO: 12의 성숙 폴리펩타이드의 변이체; 및
(d) 펙틴 라이아제 활성을 갖는 (a), (b), 또는 (c)의 폴리펩타이드의 단편.
25. 구현예 24에 있어서, SEQ ID NO: 10 또는 SEQ ID NO: 12의 성숙 폴리펩타이드와 적어도 88%, 적어도 89%, 적어도 90%, 적어도 91%, 적어도 92%, 적어도 93%, 적어도 94%, 적어도 95%, 적어도 96%, 적어도 97%, 적어도 98%, 적어도 99% 또는 100% 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드.
26. 구현예 24 또는 구현예 25에 있어서, 중간-높은 엄격성 조건 내지 매우 높은 엄격성 조건 하에 (i) SEQ ID NO: 9 또는 SEQ ID NO: 11의 성숙 폴리펩타이드 코딩 서열, (ii) 이의 cDNA 서열, 또는 (iii) (i) 또는 (ii)의 전장 상보체와 혼성화하는 폴리뉴클레오티드에 의해 인코딩되는 폴리펩타이드.
27. 구현예 24 내지 구현예 26 중 어느 하나에 있어서, SEQ ID NO: 10 또는 SEQ ID NO: 12의 성숙 폴리펩타이드 코딩 서열 또는 이의 cDNA 서열과 적어도 88%, 적어도 89%, 적어도 90%, 적어도 91%, 적어도 92%, 적어도 93%, 적어도 94%, 적어도 95%, 적어도 96%, 적어도 97%, 적어도 98%, 적어도 99% 또는 100% 서열 동일성을 갖는 폴리뉴클레오티드에 의해 인코딩되는 폴리펩타이드.
28. 구현예 24 내지 구현예 27 중 어느 하나에 있어서, SEQ ID NO: 10 또는 SEQ ID NO; 12; 또는 SEQ ID NO: 0 또는 SEQ ID NO; 1의 성숙 폴리펩타이드를 포함하거나 이로 구성되는 폴리펩타이드.
29. 구현예 24 내지 구현예 28 중 어느 하나의 폴리펩타이드를 포함하는 조성물.
30. 구현예 24 내지 구현예 28 중 어느 하나의 폴리펩타이드를 인코딩하는 단리된 폴리뉴클레오티드.
31. 발현 숙주에서 폴리펩타이드의 제조를 지시하는 하나 이상의 제어 서열과 작동 가능하게 연결된, 구현예 30의 폴리뉴클레오티드를 포함하는 핵산 작제물 또는 발현 벡터.
32. 폴리펩타이드의 제조를 지시하는 하나 이상의 제어 서열과 작동 가능하게 연결된, 구현예 30의 폴리뉴클레오티드를 포함하는 재조합 숙주 세포.
33. 다음 단계를 포함하는, 자일라나제 활성을 갖는 폴리펩타이드를 제조하는 방법:
a) 폴리펩타이드의 제조에 적합한 조건 하에 구현예 32의 숙주 세포를 배양하는 단계; 및 선택적으로,
b) 폴리펩타이드를 회수하는 단계.
실시예
실시예 1:
본 실시예에서, 효소 포함 및 비포함 인큐베이션 후, 섬유로부터 분리된 전분 및 글루텐의 양을 측정하였다.
섬유 샘플은 전체 건조 물질 함량 20%로 섬유 압축 후 습식-제분 플랜트로부터 수득하였다. 샘플을 완충액(pH 4, 0.02 M Na 아세테이트) 중에 5% 건조 고형물 함유 100 g 슬러리로 재현탁하였다. 상기 슬러리에 건조-고형물 기질(DS) 1 g 당 350 ㎍의 최종 비로 효소를 첨가하였다. 샘플 상세사항은 표 1에서 참고한다.
[표 1]
평가된 각 샘플에서의 온도 및 효소 조성물. * 사용된 셀룰로스 용해 효소 조성물은 Celluclast®(Novozymes)이다. ^ 사용된 GH5 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 3의 성숙 폴리펩타이드이다. '' 사용된 GH30 폴리펩타이드는 SEQ ID NO: 4의 성숙 폴리펩타이드이다.
샘플을 120분 동안 연속 진탕하며 공기-가열 인큐베이터에서 52° 및 40℃의 온도에서 인큐베이션하였다(표 1 참고). 인큐베이션 후, 샘플을 가공 전에 빙수(5℃) 중에서 신속히 냉각시켰다. 통과해나오는 여액을 수집하면서, 슬러리를 150-마이크론 체 상으로 옮겼다.
체 위에 보유된 섬유를 스패출라를 사용해서 압축하여 최대한 많은 여액을 회수하였다. 이어서 압축된 섬유를 200 ㎖의 물을 함유하는 비이커로 옮기고 교반하였다. 슬러리를 150-마이크론 체로 통과시키고, 수집한 여액을 처음 여액과 조합하였다. 상기 압축, 세척 및 여과 단계를 1회 더 반복하여, 최종 여액을 회수하고 처음 두 여액과 조합한다. 이어서 조합한 여액을 진공 여과하고, 이번에는 섬유로부터 방출되고 150-마이크론 스크린을 통과한 불용성 고형물을 보유하는 유리 마이크로 여과지(Whatman)를 통했다. 200 ㎖ 물을 여과지 상에 통과시켜 임의의 미량의 가용물을 제거한 후, 여과지 상에 보유된 전체 불용성 고형물을 건조하고 칭량한다. 건조 중량을 시작 기질의 섬유 건조 물질의 백분율(w/w)로서 방출된 전분 + 글루텐으로 보고한다. 결과를 표 2에 나타낸다.
[표 2]
GH5 및/또는 GH30 효소 첨가의 효과는 40℃ 및 52℃에서 전분 및 글루텐 수율의 증가로부터 뚜렷하다.
실시예 2:
효소:
GH30 자일라나제 A: 바실러스 서브틸리스(Bacillus subtilis) 유래 GH30 자일라나제(SEQ ID NO: 5)
GH30 자일라나제 B: 바실러스 서브틸리스 유래 GH30 자일라나제(SEQ ID NO: 6)
GH30 자일라나제 C: 바실러스 서브틸리스 유래 GH30 자일라나제(SEQ ID NO: 7)
Celluclast/Celluclast 1.5 L: 상업적으로 이용 가능한 셀룰라제 조성물(Novozymes A/S, 덴마크).
1시간 동안 52℃에서 인큐베이션하며 옥수수 1 g 당 35 ㎍ 효소 단백질 투여량으로; Celluclast와의 조합으로 GH30 자일라나제 A, GH30 자일라나제 B 또는 GH30 자일라나제 C를 함유하는 효소 배합물을 사용하며, pH 3.8에서 10-g 섬유 검정을 수행하였다. 배합물은 20%(w/w) GH30 자일라나제 A, GH30 자일라나제 B 또는 GH30 자일라나제 C, 그리고 나머지 80%(w/w) Celluclast로 구성되었다. 비교를 위해, Celluclast만 함유하는 효소 조성물을 포함시켰다. 섬유 중 15.52% 잔여 전분 및 12.00% 잔여 단백질을 함유하는 옥수수 섬유를 섬유 검정에서 기질로 사용하였다. 명시된 투여량으로 옥수수 섬유로부터 전분 + 글루텐(건조 성분)의 방출을 측정하였다; 결과를 아래의 표에 제공한다.
[표 3]
셀룰라제 효소, 예컨대, Celluclast와의 조합으로 GH30 자일라나제 A, GH30 자일라나제 B 및 GH30 자일라나제 C의 첨가는 옥수수 습식-제분 공정에서 전분 + 글루텐의 수율을 유의미하게 증가시킬 수 있다.
실시예 3: GH5 자일라나제를 이용한 실험실 옥수수 습식-제분 섬유 처리
효소:
GH5 자일라나제: SEQ ID NO: 8의 성숙 단백질의 아미노산 서열(WO 2016/005522의 SEQ ID NO: 26)을 갖는 크리세오박테리움(Chryseobacterium) sp. 유래 GH5_21 자일라나제.
효소 칵테일 D: 주로 외인성 공여체로부터의 셀로바이오하이드롤라제(CBH I 및 II), 및 천연 트리코더마 숙주로부터의 엔도글루카나제(EG1 및 2)로 구성됨.
효소 칵테일 T: 주로(약 80%) 천연 트리코더마 숙주로부터의 셀로바이오하이드롤라제 및 엔도글루카나제, 그리고 외인성 공여체로부터의 자일라나제 GH10으로 구성되는 나머지 약 20%의 전체 단백질로 구성됨.
Frontia Fiberwash®는 자일라나제 및 셀룰라제 칵테일로 구성되는 상업적 제품이다.(Novozymes A/S, 덴마크).
10-g 섬유 검정에는 일반적으로 습식-제분 플랜트로부터 수득되는 습식 섬유 샘플을 효소의 존재 하에, 공정 관련 조건에서(pH 3.5 내지 4, 52℃ 근처 온도) 그리고 1 hr 내지 4 hr의 시기에 걸친 인큐베이션이 포함된다. 인큐베이션 후, 섬유를 스크린(전형적으로 75마이크론 이하) 상으로 옮겨 압축하고, 이어서 주로 분리된 전분 및 글루텐으로 구성되는 여액을 수집한다. 스크린 상에서 수 회 세척을 수행하고, 최초 여액과 함께 세척액을 수집한다. 이어서 수집한 여액으로 깔때기 필터(0.45마이크론 개구를 갖는 유리 필터)를 통과시켜 불용성 고형물(주로 전분 및 글루텐)을 나머지 여액(대부분 용해된 고형물)으로부터 추가 분리한다. 이들 회수된 불용성 고형물을 세척한 후 건조 상태까지 건조하였다. 불용성 건조 물질을 칭량한 후 Ewers 방법의 개질(산 가수분해 및 액체 크로마토그래피에 의한 글루코스의 측정)을 사용해서, 전분 함량에 대해 분석한다.
하기 기재된 바와 같이 상이한 효소 처리를 이용해서 2시간 동안 50℃에서 섬유를 인큐베이션하며, pH 4에서 10-g 섬유 검정을 수행한다. 대조군은 임의의 효소를 첨가하지 않은 섬유 인큐베이션이다. Frontia Fiberwash®는 자일라나제 및 셀룰라제 칵테일로 구성되는, 상기 산업적 적용을 위해 사용되는 상업적 제품이다. GH5를 2개의 상이한 효소 칵테일과의 조합으로 투여하며, 이 두 개는 모두 트리코더마 레세이 발효로부터 유래된다. GH5를 첨가된 전체 효소 단백질의 20%로 투여하였고, 나머지 80%는 효소 칵테일 배경으로 구성되었다. 모든 치료에서 첨가된 효소 단백질의 총량은 건조 섬유 1 g 당 500 ㎍이었다. 효소 칵테일 D는 주로 외인성 공여체로부터의 셀로바이오하이드롤라제(CBH I 및 II), 및 천연 트리코더마 숙주로부터의 엔도글루카나제(EG1 및 2)로 구성된다. 효소 칵테일 T는 주로(약 80%) 천연 트리코더마 숙주로부터의 셀로바이오하이드롤라제 및 엔도글루카나제로 구성되며, 전체 단백질의 나머지 약 20%는 외인성 공여체로부터의 자일라나제 GH10으로 구성된다. 결과를 아래의 표에 보고한다:
[표 4]
실시예 4
방법 설명 15 ㎖ 섬유 세척 검정
15 ㎖ 미세 섬유 검정에는 일반적으로 1시간 동안 Combi D-24 혼성화 인큐베이터에서 철저한 혼합과 함께 공정과 관련된 조건(pH 4.0, 대략 40℃ 온도)에서 효소의 존재 하에 옥수수 습식-제분 플랜트로부터 수득된 습식 미세 섬유 샘플의 인큐베이션이 포함된다. 인큐베이션 후, 섬유를 Millipore steriflip 튜브 탑 필터 장치를 통해 진공 여과한다. 섬유를 증류수로 30 ㎖ 부피로 재현탁하고, 철저히 볼텍싱하고, 두 번째로 진공 여과한다. 수집한 여액은 추출된 전분 및 글루텐으로 구성된다. 여액을 7분 동안 5,000 rpm으로 Avanti J-E에서 원심분리하여 전분을 펠렛화한다. 전분 및 글루텐 펠렛을 교란하지 않도록 상청액을 50 ㎖ 혈청 피펫을 사용해서 천천히 제거한다. 상기 세척 및 원심분리 절차를 2번 더 반복하여 가용화된 올리고머를 제거한다.
세척 후, 전분 펠렛을 포함하여 5 ㎖의 전체 부피가 남는다. 과잉수를 EZ-2 Elite 용매 증발장치를 사용하여 제거한다(방법: 수성, 최대 65℃, 3시간, 3,000 rpm, 120 mbar). 그 후, 펠렛(전분 및 글루텐 함유)을 500 ㎕의 1.6 M 염산 중에 재현탁하고 45분 동안 90℃에서, 1,000 rpm으로 가열한다. 상기 인큐베이션으로 전분 과립이 당 단량체로 분해된다. 산 가수분해 후, 625 ㎕의 1.4 M 수산화나트륨을 사용해서 반응을 켄칭하고 실온까지 냉각시킨다. 이어서 환원당의 양을 345 ㎕의 디니트로살리실산 시약(DNS)의 첨가를 통해 결정한다. 샘플을 95℃, 300 rpm에서 10분 동안 인큐베이션한다. 이용 가능한 환원당은 DNA와 반응하여 적-오렌지색 스펙트럼 증가를 유도한다(Miller, Analytical Chemistry 1959). 이어서 샘플을 5,000 rpm에서 30초 원심분리하여 축합물을 수집하고 상온까지 냉각시킨다. 800 ㎕의 각각의 샘플을 96 딥 웰 플레이트로 옮기고, 멀티채널 피펫을 사용해서 증류수 중에 희석시킨다. 이어서 200 ㎕를 멀티채널 피펫을 사용해서 Nunc F 96 웰 플레이트로 옮긴다. 560나노미터(nm)에서의 흡광도를 Tecan Infinite M1000을 사용해서 판독한다.
Frontia Fiberwash® 상에서 GH5 개선
상이한 효소 처리를 이용해서 40℃에서 1시간 동안 섬유를 인큐베이션하며, pH 4에서 15 ㎖ 미세 섬유 검정을 수행한다. 대조군은 효소를 함유하지 않는 섬유 인큐베이션이다. Frontia Fiberwash®는 습식 제분 공정에서 섬유로부터 전분을 방출하기 위해 사용되는 상업적 효소이다. GH5 배합물은 전체 트리코더마 레세이 셀룰로스 복합체(80%) 및 SEQ ID NO: 8의 성숙 단백질의 아미노산 서열을 갖는 GH5 자일라나제(20%)로 구성된다. 모든 효소 배합물에 건조 섬유 고형물 1 g 당 총 500 ㎍의 효소 단백질(㎍/DS g)을 첨가하였다. 모든 처리는 3회씩 수행하였다. 560 nm에서 흡광도를 판독하고, 글루코스 표준물질을 사용해서 글루코스(g/ℓ)로 전환하였다. 이어서 계산된 글루코스를 섬유 건조 고형물을 사용해서 정상화하고 섬유로부터 방출된 전분으로 보고하였다. 흡광도 값 및 섬유로부터의 전분 방출을 표 5에 보고한다.
[표 5]
실시예 5 - GH5 다양성
표 6에서의 상이한 효소 처리를 이용해서 40℃에서 1시간 동안 섬유를 인큐베이션하며, pH 4에서 15 ㎖ 미세 섬유 검정을 수행한다. 대조군은 효소를 함유하지 않는 섬유 인큐베이션이다. 모든 효소 배합물은 트리코더마 레세이 400 ㎍/DS g(대조군)을 함유하였다. 보조 GH5를 표 6에 나타낸 바와 같이 25 ㎍/DS g으로 적절한 처리에 첨가하였다. 흡광도를 560 nm에서 판독하고, 글루코스 표준물질을 사용하여 글루코스(g/ℓ)로 전환하였다. 이어서 계산된 글루코스를 섬유 건조 고형물을 사용해서 정상화하고 섬유로부터 방출된 전분으로 보고하였다. 흡광도 값 및 섬유로부터의 전분 방출을 표 7에 보고한다.
[표 7]
[표 8]
SEQUENCE LISTING
<110> Novozymes A/S
<120> GH5 AND GH30 IN WET MILLING
<130> 14211-WO-PCT[2]
<160> 12
<170> PatentIn version 3.5
<210> 1
<211> 655
<212> PRT
<213> Ruminiclostridium thermocellum
<400> 1
Met Lys Lys Pro Leu Gly Lys Ile Val Ala Ser Thr Ala Leu Leu Ile
1 5 10 15
Ser Val Ala Phe Ser Ser Ser Ile Ala Ser Ala His His His His His
20 25 30
His Pro Arg Ala Asp Pro Gln Arg Gly Arg Pro Tyr Leu Asn Ser Ala
35 40 45
Arg Thr Thr Phe Val Gly Asp Asn Gly Gln Pro Leu Arg Gly Pro Tyr
50 55 60
Ile Ser Thr Glu Trp Thr Ser Ala Ala Pro Tyr Asp Gln Ile Ala Arg
65 70 75 80
Ile Lys Asn Leu Gly Phe Asn Ala Val His His Tyr Ala Glu Cys Phe
85 90 95
Asp Ile Asn Tyr Pro Asn Ala Gly Ser Lys Ser Pro Gly Tyr Ala Ala
100 105 110
Thr Glu Ile Asp Lys Val Val Glu Arg Thr Arg Glu Leu Gly Leu Tyr
115 120 125
Leu Val Met Thr Ile Gly Asn Gly Ala Asn Asn Gly Asn His Asn Thr
130 135 140
Arg Tyr Ala Lys Asp Phe Trp Ser Phe Tyr Ser Ser Arg Tyr Ala Asn
145 150 155 160
Glu Thr His Val Leu Tyr Glu Ile His Asn Glu Pro Val Ala Trp Gly
165 170 175
Pro Pro Tyr Ser Ser Thr Thr Ala Thr Pro Thr Gly Ala Val Glu Met
180 185 190
Asn Val Asp Val Tyr Lys Thr Ile Arg Ala Asn Ala Pro Lys Thr Pro
195 200 205
Val Leu Ile Phe Ser Tyr Ser Val Phe Gly Gly Thr Gly Gly Thr Thr
210 215 220
Glu Ala Leu Lys Asp Ile Gln Ala Phe Asn Ser Ala Val Phe Gly Lys
225 230 235 240
Gln Asp Ala Val Trp Thr Asn Glu Ala Val Ala Phe His Gly Tyr Ala
245 250 255
Gly Trp Glu Ala Thr Ser Thr Ala Val Asp Gly Leu Leu Lys Ala Gly
260 265 270
Tyr Pro Cys Phe Met Thr Glu Tyr Ala Gly Gly Ala Trp Gly Ser Gly
275 280 285
Thr Gly Gly Phe Asp Ile Gln Leu Thr Ser Glu Leu Glu Arg Met Gly
290 295 300
Val Ser Trp Leu Thr Phe Gln Tyr Ile Pro Pro Ser Gly Val Ser Asp
305 310 315 320
Asp Val Thr Lys Pro Glu Tyr Phe Ser Ala Leu Val Glu Asn Ala Gly
325 330 335
Leu Ser Trp Lys Pro Asp Tyr Gly Asn Trp Pro Ala Ala Arg Gly Val
340 345 350
His Gly Asn Gly Gly Leu Pro Arg Lys Thr Ser Thr Trp Val Asn Asn
355 360 365
Phe Leu Thr Gly Thr Thr Arg Ile Glu Ala Glu Asp Phe Asp Trp Gly
370 375 380
Gly Asn Asp Val Ser Phe Tyr Asp Lys Asp Ser Glu Asn Lys Gly Ala
385 390 395 400
Gln Tyr Arg Leu Asp Glu Ala Val Asp Ile Glu Thr Thr Lys Asp Ala
405 410 415
Asp Gly Gly Tyr Asn Val Gly Trp Ile Glu Asp Gly Glu Trp Leu Glu
420 425 430
Tyr Thr Ile Trp Val Gln His Pro Gly Tyr Tyr Asn Leu Ala Leu Arg
435 440 445
Val Ala Asn Asn Ser Gly Gly Ser Val Gln Val Asn Phe Gly Asn Gln
450 455 460
Asp Lys Thr Gly Thr Trp Val Leu Pro Val Thr Gly Gly Val Gln Thr
465 470 475 480
Trp Lys Thr Asp Thr Arg Gln Val Phe Leu Gly Ser Gly Arg Gln Lys
485 490 495
Leu Arg Ile Asn Ala Leu Ser Gly Gly Phe Asn Leu Asn Trp Ile Glu
500 505 510
Leu Ser Pro Val Ser Thr Gly Pro Ile Ala Asp Gly Thr Tyr Lys Phe
515 520 525
Leu Asn Arg Ala Asn Thr Met Thr Leu Gln Glu Val Thr Ser Asn Asn
530 535 540
Ser Ile Val Thr Ser Thr Tyr Lys Gly Thr Ala Asp Gln His Trp Lys
545 550 555 560
Ile Gln His Ile Gly Gly Gly Gln Tyr Arg Ile Ser Ser Ala Gly Arg
565 570 575
Gly Trp Asn Trp Asn Trp Trp Met Gly Phe Gly Thr Val Gly Trp Trp
580 585 590
Gly Thr Gly Ser Gly Thr Cys Phe Ile Ile Arg Pro Thr Gly Asp Gly
595 600 605
Tyr Tyr Arg Phe Val Leu Val Asn Asp Gly Thr Asn Leu Glu Ile Ser
610 615 620
Asn Asn Asp Ser Ser Lys Ile Glu Gly Lys Ala Tyr His Glu Gly Ala
625 630 635 640
Asn Gln Gln Trp Ala Ile Gln Leu Pro Ser Ala Pro Val Phe Pro
645 650 655
<210> 2
<211> 555
<212> PRT
<213> Paenibacillus sp-18054
<400> 2
His His His His His His Pro Arg Leu Thr Val Pro Pro Gly Ala Pro
1 5 10 15
Ala Glu Ala Trp Ser Gly Met Pro Thr Pro Lys Leu His Val Ser Gly
20 25 30
Asn Gln Leu Val Asn Ala Asn Gly Gln Pro Val Leu Leu Ser Gly Trp
35 40 45
His Gln Pro Ser Gly Ser Tyr Trp Thr Tyr Gln Ser Ser Ser Tyr Tyr
50 55 60
Leu Asp Arg Asn Gly Gly Asn Arg His Ala Ala Asn Leu Ala Tyr Leu
65 70 75 80
Lys Asp Ile Thr Asp Thr Phe Thr Asp Thr Ser Pro Lys Tyr Gly Asn
85 90 95
Asn His Gly Trp Tyr Met Asn Gln Val Arg Leu Phe Ile Asp Arg Glu
100 105 110
Asp Met Gly Asp Val Ala Glu Gly Thr Tyr Asn Phe Ala Gly Leu Gln
115 120 125
Ala Val Thr Gln Asn Val Ile Ile Pro Tyr Ile Asn Tyr Ala Arg Thr
130 135 140
Lys Gly Leu Tyr Val Thr Leu Gly Leu Asp Phe Thr Leu Lys Asp Asn
145 150 155 160
Gln Ala Thr Thr Gln Ala Asn Leu Asp Lys Phe Asn Gln Ile Trp Ser
165 170 175
Tyr Leu Ala Ser Arg Pro Glu Ile Arg Ser Ala Asp Asn Val Met Phe
180 185 190
Glu Ile Ile Asn Glu Pro Val Leu Ser Tyr Ala Asp Gly Arg Trp Gly
195 200 205
Gly His Pro Ser Asp Pro His Phe Ile Ala Phe Trp Asn Asp Leu Arg
210 215 220
Ser Phe Gln Asn Ser Ile Ile Ser Ser Ile Arg Ala Gln Gly Ala Asp
225 230 235 240
Asn Val Ile Trp Ala Ala Gly Leu Gly Trp Asp Gln Tyr Tyr Gln Leu
245 250 255
Cys Ala Ser His Pro Leu Thr Asp Pro Leu Asn Asn Val Gly Tyr Ala
260 265 270
Val His Trp Tyr Pro Gly Tyr Gly Ala Gly Asp Asn Tyr Ser Val Leu
275 280 285
Gln Gln Gln Trp Asp Thr Asn Ile Lys Pro Cys Ala Asp Asn Tyr Pro
290 295 300
Ile Asn Ile Thr Glu Thr Thr Trp Phe Lys Arg Leu Pro Gly Asp Ser
305 310 315 320
Asp Tyr Trp Asn Leu Phe Asn Gly Ser Ser Glu Gly Phe Gly Lys Asn
325 330 335
Thr Lys Ala Ile Phe Thr Ala Ala Gly Asn Ala Ser Ile Ala Val His
340 345 350
Met Asn Gly Phe Leu Leu Ala Pro Gly Ala Arg Ser Ser Phe Ala Asp
355 360 365
Pro Thr Ala Gly Leu Leu Tyr Asp Gly Asn Thr Ala Arg Asp Gly Met
370 375 380
Ala Arg Phe Ile Phe Glu Trp Tyr Tyr Glu Arg Ala Gln Phe Leu Pro
385 390 395 400
Trp Asn Gly Ile Trp Asn Gly Leu Phe Thr Gly Ser Thr Tyr Lys Phe
405 410 415
Val Asn Arg Ala Thr Gly Lys Asn Met Asp Val Pro Gly Gly Gln Asn
420 425 430
Asn Asn Asn Leu Gln Leu Asn Gln Trp Thr Asp Asn Gly Ala Thr Ala
435 440 445
Gln Arg Trp Val Val Asp Asp Met Gly Thr Phe Asn Asn Ile Tyr Arg
450 455 460
Met Lys Ser Val Ser Ser Ser Asp Gly Lys Val Met Asp Val Arg Asn
465 470 475 480
Gly Thr Lys Asn Asn Gly Glu Ala Ile Gln Leu Met Gln Asp Phe Ser
485 490 495
Asn Thr Ala Gln Arg Phe Arg Ile Ile Arg Leu Ser Asn Gly Tyr Trp
500 505 510
Ser Ile Ile Asn Val Asn Ser Asn Lys Ala Val Glu Val Ala Gly Gly
515 520 525
Ala Ser His Asp Gly Ala Leu Leu Gln Gln Asn Met Tyr Arg Gly Asp
530 535 540
His His Gln Gln Trp Gln Leu Val Gln Ile Gln
545 550 555
<210> 3
<211> 585
<212> PRT
<213> Chryseobacterium sp-10696
<400> 3
Met Lys Lys Pro Leu Gly Lys Ile Val Ala Ser Thr Ala Leu Leu Ile
1 5 10 15
Ser Val Ala Phe Ser Ser Ser Ile Ala Ser Ala His His His His His
20 25 30
His Pro Arg Asp Glu Lys Asn Leu Leu Glu Asp Pro Asp Ser Asn Leu
35 40 45
Ser Ala Gly Ala Ser Ala Arg Ala Leu Ala Ala Thr Pro Met Leu His
50 55 60
Val Gly Gly Arg Tyr Leu Lys Asp Pro Cys Asp Asn Asn Val Val Leu
65 70 75 80
His Gly Val Ala Ile Thr Pro Ser Pro Trp Phe Asn Gly Cys Gln Tyr
85 90 95
Gly Ala Asn Ser Gly Tyr Cys Thr Trp Asp Asn Tyr Asn Val Gln Gly
100 105 110
Ala Leu Asn Tyr Asn Lys Ala Val Met Asn Lys Leu Thr Ser Ala Ala
115 120 125
Asp Gly Trp Tyr Leu Asn Tyr Ile Arg Leu His Ile Asp Pro Tyr Trp
130 135 140
Thr Asn Asp Pro Gly Pro Ala Ile Pro Glu Asn Asp Ile Ser Arg Phe
145 150 155 160
Asn Tyr Asn Arg Leu Val Thr Tyr Thr Asp Gln Val Ile Ile Pro Leu
165 170 175
Ile Asn His Ala Arg Ser Leu Gly Met Tyr Val Ile Leu Arg Pro Pro
180 185 190
Gly Val Cys Pro Asn Arg Ile Ala Val Asn Asp Ala Tyr His Ser Tyr
195 200 205
Leu Lys Thr Val Trp Thr Phe Leu Ser Gln His Pro Gly Leu Lys Asn
210 215 220
Ala Asp Asn Val Met Phe Glu Leu Ala Asn Glu Pro Val Glu Ile Leu
225 230 235 240
Gly Thr Asn Gly Thr Trp Gly Ser Thr Gly Asn Glu His Phe Ala Ala
245 250 255
Leu Lys Asn Phe Phe Gln Pro Leu Val Asn Ile Ile Arg Asn Asn Gly
260 265 270
Ala Asn Asn Val Cys Trp Ile Pro Gly Thr Gly Trp Gln Ser His Tyr
275 280 285
Gln Gly Tyr Val Asn Asn Gln Ile Thr Gly Gly Asn Ile Gly Tyr Ala
290 295 300
Val His Ile Tyr Pro Ala Tyr Trp Gly Gly Leu Ser Asn Tyr Gln Ala
305 310 315 320
Phe Gln Asn Ala Trp Asn Ile Asn Val Lys Pro Ile Ala Asp Ile Ala
325 330 335
Pro Ile Ala Ile Thr Glu Thr Asp Trp Ala Pro Gln Gly Tyr Gly Thr
340 345 350
Phe Gly Ile Gly Thr Thr Gly Thr Ala Gly Gly Ser Gly Phe Gly Ala
355 360 365
Asn Leu Lys Tyr Ile Val Asp Gln Ser Gly Asn Val Ser Trp Asn Val
370 375 380
Leu Ala Pro Asp Asn Leu Leu His Lys Gly Asp Pro Asn Ala Gly Thr
385 390 395 400
Ala Tyr Asn Asn Asp Trp Glu Ala Cys Ala Ala Pro Val Lys Gln Trp
405 410 415
Phe Gln Gln Tyr Ala Ser Ser Asn Tyr Pro Val Gly Asn Cys Asn Thr
420 425 430
Thr Ser Ser Leu Val Asn Asn Gly Ile Tyr Glu Ile Glu Phe Gln Thr
435 440 445
Asp Ala Asn Lys Val Val Asp Leu Lys Ser Gly Glu Asp Ala Asn Gly
450 455 460
Ala Val Leu Arg Pro Trp Thr Arg Asn Gly Ala Ala Ala Gln Arg Trp
465 470 475 480
Val Ala Ile Asp Ala Gly Asn Gly Tyr Trp Arg Phe Val Ser Lys Ala
485 490 495
Ser Ala Thr Asn Arg Cys Ile Asp Leu Ala Ser Asn Ser Asn Thr Leu
500 505 510
Gly Thr Ser Ile Arg Leu Trp Gln Asn Tyr Gly Asn Asp Ala Gln Ala
515 520 525
Trp Gln Val Val Ala Val Ser Asn Gly Tyr Tyr Lys Ile Leu Ser Lys
530 535 540
Val Asp Pro Thr Arg Gly Trp Asp Ile Pro Asn Cys Thr Met Asp Gly
545 550 555 560
Asn Ser Asn Leu His Leu Trp Asp Tyr Tyr Gly Thr Ser Cys Gln Leu
565 570 575
Phe Lys Phe Lys Tyr Ile Gly Met Asn
580 585
<210> 4
<211> 391
<212> PRT
<213> Bacillus subtilis
<400> 4
Ala Ala Ser Asp Val Thr Val Asn Val Ser Ala Glu Lys Gln Val Ile
1 5 10 15
Arg Gly Phe Gly Gly Met Asn His Pro Ala Trp Ala Gly Asp Leu Thr
20 25 30
Ala Ala Gln Arg Glu Thr Ala Phe Gly Asn Gly Gln Asn Gln Leu Gly
35 40 45
Phe Ser Ile Leu Arg Ile His Val Asp Glu Asn Arg Asn Asn Trp Tyr
50 55 60
Lys Glu Val Glu Thr Ala Lys Ser Ala Val Lys His Gly Ala Ile Val
65 70 75 80
Phe Ala Ser Pro Trp Asn Pro Pro Ser Asp Met Val Glu Thr Phe Asn
85 90 95
Arg Asn Gly Asp Thr Ser Ala Lys Arg Leu Lys Tyr Asn Lys Tyr Ala
100 105 110
Ala Tyr Ala Gln His Leu Asn Asp Phe Val Thr Phe Met Lys Asn Asn
115 120 125
Gly Val Asn Leu Tyr Ala Ile Ser Val Gln Asn Glu Pro Asp Tyr Ala
130 135 140
His Glu Trp Thr Trp Trp Thr Pro Gln Glu Ile Leu Arg Phe Met Arg
145 150 155 160
Glu Asn Ala Gly Ser Ile Asn Ala Arg Val Ile Ala Pro Glu Ser Phe
165 170 175
Gln Tyr Leu Lys Asn Leu Ser Asp Pro Ile Leu Asn Asp Pro Gln Ala
180 185 190
Leu Ala Asn Met Asp Ile Leu Gly Thr His Leu Tyr Gly Thr Gln Val
195 200 205
Ser Gln Phe Pro Tyr Pro Leu Phe Lys Gln Lys Gly Ala Gly Lys Asp
210 215 220
Leu Trp Met Thr Glu Val Tyr Tyr Pro Asn Ser Asp Thr Asn Ser Ala
225 230 235 240
Asp Arg Trp Pro Glu Ala Leu Asp Val Ser Gln His Ile His Asn Ala
245 250 255
Met Val Glu Gly Asp Phe Gln Ala Tyr Val Trp Trp Tyr Ile Arg Arg
260 265 270
Ser Tyr Gly Pro Met Lys Glu Asp Gly Thr Ile Ser Lys Arg Gly Tyr
275 280 285
Asn Met Ala His Phe Ser Lys Phe Val Arg Pro Gly Tyr Val Arg Ile
290 295 300
Asp Ala Thr Lys Asn Pro Asn Ala Asn Val Tyr Val Ser Ala Tyr Lys
305 310 315 320
Gly Asp Asn Lys Val Val Ile Val Ala Ile Asn Lys Ser Asn Thr Gly
325 330 335
Val Asn Gln Asn Phe Val Leu Gln Asn Gly Ser Ala Ser Asn Val Ser
340 345 350
Arg Trp Ile Thr Ser Ser Ser Ser Asn Leu Gln Pro Gly Thr Asn Leu
355 360 365
Thr Val Ser Gly Asn His Phe Trp Ala His Leu Pro Ala Gln Ser Val
370 375 380
Thr Thr Phe Val Val Asn Arg
385 390
<210> 5
<211> 417
<212> PRT
<213> Bacillus subtilis
<400> 5
Met Lys Lys Pro Leu Gly Lys Ile Val Ala Ser Thr Ala Leu Leu Ile
1 5 10 15
Ser Val Ala Phe Ser Ser Ser Ile Ala Ser Ala Ala Ser Asp Val Thr
20 25 30
Val Asn Val Ser Ala Glu Lys Gln Val Ile Arg Gly Phe Gly Gly Met
35 40 45
Asn Trp Pro Ala Trp Ala Gly Asp Leu Thr Ala Ala Gln Arg Glu Thr
50 55 60
Ala Phe Gly Asn Gly Gln Asn Gln Leu Gly Phe Ser Ile Leu Arg Ile
65 70 75 80
His Val Asp Glu Asn Arg Asn Asn Trp Tyr Lys Glu Val Glu Thr Ala
85 90 95
Lys Ser Ala Leu Lys Leu Gly Ala Ile Val Phe Ala Ser Pro Trp Asn
100 105 110
Pro Pro Ser Asp Met Val Glu Thr Phe Asn Arg Asn Gly Asp Thr Ser
115 120 125
Ala Lys Arg Leu Lys Tyr Asn Lys Tyr Ala Ala Tyr Ala Gln His Leu
130 135 140
Asn Asp Phe Val Thr Phe Met Lys Asn Asn Gly Val Asn Leu Tyr Ala
145 150 155 160
Ile Ser Val Gln Asn Glu Pro Asp Tyr Ala His Glu Trp Thr Trp Trp
165 170 175
Thr Pro Gln Glu Met Leu Arg Phe Met Arg Glu Asn Ala Gly Ser Ile
180 185 190
Asn Ala Arg Val Ile Ala Pro Glu Ser Phe Gln Tyr Leu Lys Asn Leu
195 200 205
Ser Asp Pro Ile Leu Asn Asp Pro Gln Ala Leu Ala Asn Met Asp Ile
210 215 220
Leu Gly Thr His Leu Tyr Gly Thr Gln Leu Ser Gln Phe Pro Tyr Pro
225 230 235 240
Leu Phe Lys Gln Lys Gly Ala Gly Lys Asp Leu Trp Met Thr Glu Val
245 250 255
Tyr Tyr Pro Asn Ser Asp Thr Asn Ser Ala Asp Arg Trp Pro Glu Ala
260 265 270
Leu Asp Val Ser Gln His Ile His Asn Ala Met Val Glu Gly Asp Phe
275 280 285
Gln Ala Tyr Val Trp Trp Tyr Ile Arg Arg Ser Tyr Gly Pro Met Lys
290 295 300
Glu Asp Gly Thr Ile Ser Lys Arg Gly Tyr Asn Met Ala His Phe Ser
305 310 315 320
Lys Phe Val Arg Pro Gly Tyr Val Arg Ile Asp Ala Thr Lys Asn Pro
325 330 335
Asn Ala Asn Val Tyr Val Ser Ala Tyr Lys Gly Asp Asn Lys Val Val
340 345 350
Ile Val Ala Ile Asn Lys Ser Asn Thr Gly Val Asn Gln Asn Phe Val
355 360 365
Leu Gln Asn Gly Ser Ala Ser Asn Val Ser Arg Trp Ile Thr Ser Ser
370 375 380
Ser Ser Asn Leu Gln Pro Gly Thr Asn Leu Thr Val Ser Gly Asn His
385 390 395 400
Phe Trp Ala His Leu Pro Ala Gln Ser Val Thr Thr Phe Val Val Asn
405 410 415
Arg
<210> 6
<211> 417
<212> PRT
<213> Bacillus subtilis
<400> 6
Met Lys Lys Pro Leu Gly Lys Ile Val Ala Ser Thr Ala Leu Leu Ile
1 5 10 15
Ser Val Ala Phe Ser Ser Ser Ile Ala Ser Ala Ala Ser Asp Val Thr
20 25 30
Val Asn Val Ser Ala Glu Lys Gln Val Ile Arg Gly Phe Gly Gly Met
35 40 45
Asn Trp Pro Ala Trp Ala Gly Asp Leu Thr Ala Ala Gln Arg Glu Thr
50 55 60
Ala Phe Gly Asn Gly Gln Asn Gln Leu Gly Phe Ser Ile Leu Arg Ile
65 70 75 80
His Val Asp Glu Asn Arg Asn Asn Trp Tyr Lys Glu Val Glu Thr Ala
85 90 95
Lys Ser Ala Val Leu Leu Gly Ala Ile Val Phe Ala Ser Pro Trp Asn
100 105 110
Pro Pro Ser Asp Met Val Glu Thr Phe Asn Arg Asn Gly Asp Thr Ser
115 120 125
Ala Lys Arg Leu Lys Tyr Asn Lys Tyr Ala Ala Tyr Ala Gln His Leu
130 135 140
Asn Asp Phe Val Thr Phe Met Lys Asn Asn Gly Val Asn Leu Tyr Ala
145 150 155 160
Ile Ser Val Gln Asn Glu Pro Asp Tyr Ala His Glu Trp Thr Trp Trp
165 170 175
Thr Pro Gln Glu Met Leu Arg Phe Met Arg Glu Asn Ala Gly Ser Ile
180 185 190
Asn Ala Arg Val Ile Ala Pro Glu Ser Phe Gln Tyr Leu Lys Asn Leu
195 200 205
Ser Asp Pro Ile Leu Asn Asp Pro Gln Ala Leu Ala Asn Met Asp Ile
210 215 220
Leu Gly Thr His Leu Tyr Gly Thr Gln Leu Ser Gln Phe Pro Tyr Pro
225 230 235 240
Leu Phe Lys Gln Lys Gly Ala Gly Lys Asp Leu Trp Met Thr Glu Val
245 250 255
Tyr Tyr Pro Asn Ser Asp Thr Asn Ser Ala Asp Arg Trp Pro Glu Ala
260 265 270
Leu Asp Val Ser Gln His Ile His Asn Ala Met Val Glu Gly Asp Phe
275 280 285
Gln Ala Tyr Val Trp Trp Tyr Ile Arg Arg Ser Tyr Gly Pro Met Lys
290 295 300
Glu Asp Gly Thr Ile Ser Lys Arg Gly Tyr Asn Met Ala His Phe Ser
305 310 315 320
Lys Phe Val Arg Pro Gly Tyr Val Arg Ile Asp Ala Thr Lys Asn Pro
325 330 335
Asn Ala Asn Val Tyr Val Ser Ala Tyr Lys Gly Asp Asn Lys Val Val
340 345 350
Ile Val Ala Ile Asn Lys Ser Asn Thr Gly Val Asn Gln Asn Phe Val
355 360 365
Leu Gln Asn Gly Ser Ala Ser Asn Val Ser Arg Trp Ile Thr Ser Ser
370 375 380
Ser Ser Asn Leu Gln Pro Gly Thr Asn Leu Thr Val Ser Gly Asn His
385 390 395 400
Phe Trp Ala His Leu Pro Ala Gln Ser Val Thr Thr Phe Val Val Asn
405 410 415
Arg
<210> 7
<211> 417
<212> PRT
<213> Bacillus subtilis
<400> 7
Met Lys Lys Pro Leu Gly Lys Ile Val Ala Ser Thr Ala Leu Leu Ile
1 5 10 15
Ser Val Ala Phe Ser Ser Ser Ile Ala Ser Ala Ala Ser Asp Val Thr
20 25 30
Val Asn Val Ser Ala Glu Lys Gln Val Ile Arg Gly Phe Gly Gly Met
35 40 45
Asn His Pro Ala Trp Ala Gly Asp Leu Thr Ala Ala Gln Arg Glu Thr
50 55 60
Ala Phe Gly Asn Gly Gln Asn Gln Leu Gly Phe Ser Ile Leu Arg Ile
65 70 75 80
His Val Asp Glu Asn Arg Asn Asn Trp Tyr Lys Glu Val Glu Thr Ala
85 90 95
Lys Ser Ala Val Lys His Gly Ala Ile Val Phe Ala Ser Pro Trp Asn
100 105 110
Pro Pro Ser Asp Met Val Glu Thr Phe Asn Arg Asn Gly Asp Thr Ser
115 120 125
Ala Lys Arg Leu Lys Tyr Asn Lys Tyr Ala Ala Tyr Ala Gln His Leu
130 135 140
Asn Asp Phe Val Thr Phe Met Lys Asn Asn Gly Val Asn Leu Tyr Ala
145 150 155 160
Ile Ser Val Gln Asn Glu Pro Asp Tyr Ala His Glu Trp Thr Trp Trp
165 170 175
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180 185 190
Asn Ala Arg Val Ile Ala Pro Glu Ser Phe Gln Tyr Leu Lys Asn Leu
195 200 205
Ser Asp Pro Ile Leu Asn Asp Pro Gln Ala Leu Ala Asn Met Asp Ile
210 215 220
Leu Gly Thr His Leu Tyr Gly Thr Gln Val Ser Gln Phe Pro Tyr Pro
225 230 235 240
Leu Phe Lys Gln Lys Gly Ala Gly Lys Asp Leu Trp Met Thr Glu Val
245 250 255
Tyr Tyr Pro Asn Ser Asp Thr Asn Ser Ala Asp Arg Trp Pro Glu Ala
260 265 270
Leu Asp Val Ser Gln His Ile His Asn Ala Met Val Glu Gly Asp Phe
275 280 285
Gln Ala Tyr Val Trp Trp Tyr Ile Arg Arg Ser Tyr Gly Pro Met Lys
290 295 300
Glu Asp Gly Thr Ile Ser Lys Arg Gly Tyr Asn Met Ala His Phe Ser
305 310 315 320
Lys Phe Val Arg Pro Gly Tyr Val Arg Ile Asp Ala Thr Lys Asn Pro
325 330 335
Asn Ala Asn Val Tyr Val Ser Ala Tyr Lys Gly Asp Asn Lys Val Val
340 345 350
Ile Val Ala Ile Asn Lys Ser Asn Thr Gly Val Asn Gln Asn Phe Val
355 360 365
Leu Gln Asn Gly Ser Ala Ser Asn Val Ser Arg Trp Ile Thr Ser Ser
370 375 380
Ser Ser Asn Leu Gln Pro Gly Thr Asn Leu Thr Val Ser Gly Asn His
385 390 395 400
Phe Trp Ala His Leu Pro Ala Gln Ser Val Thr Thr Phe Val Val Asn
405 410 415
Arg
<210> 8
<211> 557
<212> PRT
<213> Chrysobacterium sp.
<400> 8
Met His His His His His His Asp Glu Lys Asn Leu Leu Glu Asp Pro
1 5 10 15
Asp Ser Asn Leu Ser Ala Gly Ala Ser Ala Arg Ala Leu Ala Ala Thr
20 25 30
Pro Met Leu His Val Gly Gly Arg Tyr Leu Lys Asp Pro Cys Asp Asn
35 40 45
Asn Val Val Leu His Gly Val Ala Ile Thr Pro Ser Pro Trp Phe Asn
50 55 60
Gly Cys Gln Tyr Gly Ala Asn Ser Gly Tyr Cys Thr Trp Asp Asn Tyr
65 70 75 80
Asn Val Gln Gly Ala Leu Asn Tyr Asn Lys Ala Val Met Asn Lys Leu
85 90 95
Thr Ser Ala Ala Asp Gly Trp Tyr Leu Asn Tyr Ile Arg Leu His Ile
100 105 110
Asp Pro Tyr Trp Thr Asn Asp Pro Gly Pro Ala Ile Pro Glu Asn Asp
115 120 125
Ile Ser Arg Phe Asn Tyr Asn Arg Leu Val Thr Tyr Thr Asp Gln Val
130 135 140
Ile Ile Pro Leu Ile Asn His Ala Arg Ser Leu Gly Met Tyr Val Ile
145 150 155 160
Leu Arg Pro Pro Gly Val Cys Pro Asn Arg Ile Ala Val Asn Asp Ala
165 170 175
Tyr His Ser Tyr Leu Lys Thr Val Trp Thr Phe Leu Ser Gln His Pro
180 185 190
Gly Leu Lys Asn Ala Asp Asn Val Met Phe Glu Leu Ala Asn Glu Pro
195 200 205
Val Glu Ile Leu Gly Thr Asn Gly Thr Trp Gly Ser Thr Gly Asn Glu
210 215 220
His Phe Ala Ala Leu Lys Asn Phe Phe Gln Pro Leu Val Asn Ile Ile
225 230 235 240
Arg Asn Asn Gly Ala Asn Asn Val Cys Trp Ile Pro Gly Thr Gly Trp
245 250 255
Gln Ser His Tyr Gln Gly Tyr Val Asn Asn Gln Ile Thr Gly Gly Asn
260 265 270
Ile Gly Tyr Ala Val His Ile Tyr Pro Ala Tyr Trp Gly Gly Leu Ser
275 280 285
Asn Tyr Gln Ala Phe Gln Asn Ala Trp Asn Ile Asn Val Lys Pro Ile
290 295 300
Ala Asp Ile Ala Pro Ile Ala Ile Thr Glu Thr Asp Trp Ala Pro Gln
305 310 315 320
Gly Tyr Gly Thr Phe Gly Ile Gly Thr Thr Gly Thr Ala Gly Gly Ser
325 330 335
Gly Phe Gly Ala Asn Leu Lys Tyr Ile Val Asp Gln Ser Gly Asn Val
340 345 350
Ser Trp Asn Val Leu Ala Pro Asp Asn Leu Leu His Lys Gly Asp Pro
355 360 365
Asn Ala Gly Thr Ala Tyr Asn Asn Asp Trp Glu Ala Cys Ala Ala Pro
370 375 380
Val Lys Gln Trp Phe Gln Gln Tyr Ala Ser Ser Asn Tyr Pro Val Gly
385 390 395 400
Asn Cys Asn Thr Thr Ser Ser Leu Val Asn Asn Gly Ile Tyr Glu Ile
405 410 415
Glu Phe Gln Thr Asp Ala Asn Lys Val Val Asp Leu Lys Ser Gly Glu
420 425 430
Asp Ala Asn Gly Ala Val Leu Arg Pro Trp Thr Arg Asn Gly Ala Ala
435 440 445
Ala Gln Arg Trp Val Ala Ile Asp Ala Gly Asn Gly Tyr Trp Arg Phe
450 455 460
Val Ser Lys Ala Ser Ala Thr Asn Arg Cys Ile Asp Leu Ala Ser Asn
465 470 475 480
Ser Asn Thr Leu Gly Thr Ser Ile Arg Leu Trp Gln Asn Tyr Gly Asn
485 490 495
Asp Ala Gln Ala Trp Gln Val Val Ala Val Ser Asn Gly Tyr Tyr Lys
500 505 510
Ile Leu Ser Lys Val Asp Pro Thr Arg Gly Trp Asp Ile Pro Asn Cys
515 520 525
Thr Met Asp Gly Asn Ser Asn Leu His Leu Trp Asp Tyr Tyr Gly Thr
530 535 540
Ser Cys Gln Leu Phe Lys Phe Lys Tyr Ile Gly Met Asn
545 550 555
<210> 9
<211> 2731
<212> DNA
<213> Sphingobacterium sp.
<220>
<221> CDS
<222> (501)..(2231)
<400> 9
tgactatggc ttggaaggca gtggcaacaa atgtaaaggg ctcatcgcct atgtcggcta 60
catcgaaggc aaaggggcca aagtggatgg aatcggcacc cagatgcaca tcgatatcaa 120
taccagtaaa gaccaaatcg tcagcatgtt caatctattg gccgcaacag gcaagctgat 180
taaagtgtct gagctcgata tcggccttgg aagcggcata aagaccagca atgcaacagc 240
tgaaatgtat cagaaacagg ctgatttata caagtttgtc gttgagaaat acctcgagat 300
cattcccaag gataaacagt acggtatcac cctatggagc ccgttggata gtccagacca 360
ggagggttca ttctggcgac gtggagagcc catcggctta tggaccgaag gatttgtccg 420
aaagccagcc tatcaggctg ttgctgaggc attgtcagct aaaaaataag atcattaatc 480
accctttaaa tatgtaaatt atg aga aca aac aac atg tgg tta ttg ctg atc 533
Met Arg Thr Asn Asn Met Trp Leu Leu Leu Ile
1 5 10
ttt tta tta gct att ttt tcc agc tgc tcg cgg ctg gaa gaa aaa aca 581
Phe Leu Leu Ala Ile Phe Ser Ser Cys Ser Arg Leu Glu Glu Lys Thr
15 20 25
ttg acc agc gaa tcc gaa aga agt ctt aaa tcc aat gtt tcc gcg caa 629
Leu Thr Ser Glu Ser Glu Arg Ser Leu Lys Ser Asn Val Ser Ala Gln
30 35 40
gcc gtt aca agc tgg ccg cgg cca acc ccg acc cta cat gtc gga ggc 677
Ala Val Thr Ser Trp Pro Arg Pro Thr Pro Thr Leu His Val Gly Gly
45 50 55
aag tac ctc aaa gat ccc tgc gac aat aat att gtc ctg cat ggg gta 725
Lys Tyr Leu Lys Asp Pro Cys Asp Asn Asn Ile Val Leu His Gly Val
60 65 70 75
gcc att acg cca agc cct tgg ttc aat ggc tgt cag tat gga gcc aac 773
Ala Ile Thr Pro Ser Pro Trp Phe Asn Gly Cys Gln Tyr Gly Ala Asn
80 85 90
tcg ggc tac tgc acc tgg gac aat tac aat gtg cag ggc gcg ctc aat 821
Ser Gly Tyr Cys Thr Trp Asp Asn Tyr Asn Val Gln Gly Ala Leu Asn
95 100 105
tac aac aag gcg gtc atg gac aag ctc agc agc gcc gcc gac ggt tgg 869
Tyr Asn Lys Ala Val Met Asp Lys Leu Ser Ser Ala Ala Asp Gly Trp
110 115 120
tac ctc aat tat atc cgt ctg cat att gat cct tat tgg acc aat gat 917
Tyr Leu Asn Tyr Ile Arg Leu His Ile Asp Pro Tyr Trp Thr Asn Asp
125 130 135
cca ggt gca ccc att ccc gaa gac gat atc tca cgg ttc aac tac aat 965
Pro Gly Ala Pro Ile Pro Glu Asp Asp Ile Ser Arg Phe Asn Tyr Asn
140 145 150 155
cgg ctg gtt acc tac acc gac cag gtc att gtc ccc tta atc aat cat 1013
Arg Leu Val Thr Tyr Thr Asp Gln Val Ile Val Pro Leu Ile Asn His
160 165 170
gcc cgc agc cgc ggt atg tat gtc atc ttg cgt cct cca ggt gta tgt 1061
Ala Arg Ser Arg Gly Met Tyr Val Ile Leu Arg Pro Pro Gly Val Cys
175 180 185
ccg cac cgt atc gcc gtc aat gat gcc tat cat acc tat ctc aag acc 1109
Pro His Arg Ile Ala Val Asn Asp Ala Tyr His Thr Tyr Leu Lys Thr
190 195 200
gta tgg acc ttt ctg tcg cag cac act gcc ctg aaa aat gca gac aat 1157
Val Trp Thr Phe Leu Ser Gln His Thr Ala Leu Lys Asn Ala Asp Asn
205 210 215
gtg atg ttt gaa ttg gct aac gag cct gtt gaa atc ctt ggg acg aac 1205
Val Met Phe Glu Leu Ala Asn Glu Pro Val Glu Ile Leu Gly Thr Asn
220 225 230 235
ggt act tgg gga atg acg gga aat gaa cat ttt gct gcg ctg aaa aat 1253
Gly Thr Trp Gly Met Thr Gly Asn Glu His Phe Ala Ala Leu Lys Asn
240 245 250
ttc ttt cag ccc tta gtc aat atc atc cgt aac aac ggt gcc aac aac 1301
Phe Phe Gln Pro Leu Val Asn Ile Ile Arg Asn Asn Gly Ala Asn Asn
255 260 265
gtc tgc tgg ata ccc ggt acc ggt tgg caa tcc cat tac cag ggt tat 1349
Val Cys Trp Ile Pro Gly Thr Gly Trp Gln Ser His Tyr Gln Gly Tyr
270 275 280
gtc act aat cag att acc ggc gga aat atc ggc tac gcc gta cat atc 1397
Val Thr Asn Gln Ile Thr Gly Gly Asn Ile Gly Tyr Ala Val His Ile
285 290 295
tat ccg ggt tat tgg ggc ggt gtc aat acc tat caa gct ttc caa aat 1445
Tyr Pro Gly Tyr Trp Gly Gly Val Asn Thr Tyr Gln Ala Phe Gln Asn
300 305 310 315
gcc tgg aat acc aat gtc aaa cct att gct gac att gcg cca atc gct 1493
Ala Trp Asn Thr Asn Val Lys Pro Ile Ala Asp Ile Ala Pro Ile Ala
320 325 330
att aca gag acc gac tgg gct cca cag gga tat ggt act ttc ggc aca 1541
Ile Thr Glu Thr Asp Trp Ala Pro Gln Gly Tyr Gly Thr Phe Gly Thr
335 340 345
gga tct acg ggc acc gct ggt ggt aat ggt ttt ggt gca aat ttg aaa 1589
Gly Ser Thr Gly Thr Ala Gly Gly Asn Gly Phe Gly Ala Asn Leu Lys
350 355 360
tat atc gtc gat cag tct ggc aat gtc agc tgg aac ctc ctt act ccc 1637
Tyr Ile Val Asp Gln Ser Gly Asn Val Ser Trp Asn Leu Leu Thr Pro
365 370 375
gat gac ctg ctc cat aaa ggg gac ccc aat gcc ggc acc gcc ttt aat 1685
Asp Asp Leu Leu His Lys Gly Asp Pro Asn Ala Gly Thr Ala Phe Asn
380 385 390 395
aac gat tgg gag gcc tgc gct gca ccg agc aaa caa tgg ttt cag caa 1733
Asn Asp Trp Glu Ala Cys Ala Ala Pro Ser Lys Gln Trp Phe Gln Gln
400 405 410
tat gcc gcc tac aat tac ccc atg tct aac tgc acc gtc acc agc ttg 1781
Tyr Ala Ala Tyr Asn Tyr Pro Met Ser Asn Cys Thr Val Thr Ser Leu
415 420 425
gtg aac aat ggg att tac gaa att gaa ttt cag acc gat gcc aac aaa 1829
Val Asn Asn Gly Ile Tyr Glu Ile Glu Phe Gln Thr Asp Ala Asn Lys
430 435 440
gtc ctt gat ttg aaa tca ggg gaa gat gcc aac ggt gca gca ctc aga 1877
Val Leu Asp Leu Lys Ser Gly Glu Asp Ala Asn Gly Ala Ala Leu Arg
445 450 455
ccc tgg acc cga aat ggt gca aac gca cag cgc tgg gta gcc atc gat 1925
Pro Trp Thr Arg Asn Gly Ala Asn Ala Gln Arg Trp Val Ala Ile Asp
460 465 470 475
gca ggc aat ggt tac tgg cgc ttt gtc tcc aaa gca agc gca agc agt 1973
Ala Gly Asn Gly Tyr Trp Arg Phe Val Ser Lys Ala Ser Ala Ser Ser
480 485 490
cgt tgc atc gat ctg aca agt aac agt aat gta ctc gga act gcg atc 2021
Arg Cys Ile Asp Leu Thr Ser Asn Ser Asn Val Leu Gly Thr Ala Ile
495 500 505
cgg ctc tgg cag aac tat ggc aat gat gcg cag gcc tgg aag gtt aca 2069
Arg Leu Trp Gln Asn Tyr Gly Asn Asp Ala Gln Ala Trp Lys Val Thr
510 515 520
gct gta gct aat ggc tat tac aaa att acc tca aag gta gat gcc aca 2117
Ala Val Ala Asn Gly Tyr Tyr Lys Ile Thr Ser Lys Val Asp Ala Thr
525 530 535
cgc ggt tgg gat gta ccc agc tgc acg atg gat ggc aac tcc aat ctg 2165
Arg Gly Trp Asp Val Pro Ser Cys Thr Met Asp Gly Asn Ser Asn Leu
540 545 550 555
cag ctt tgg gat tac tat ggt aca tcc tgt cag ttg ttt aaa ttc aaa 2213
Gln Leu Trp Asp Tyr Tyr Gly Thr Ser Cys Gln Leu Phe Lys Phe Lys
560 565 570
ttt ata gcg atg aac taa aggtcatctt ttcgcggtaa gctattctta 2261
Phe Ile Ala Met Asn
575
ccgcgaaata gtttatttta atcacatgaa aaacttcacc atgcgacaaa cacaatttaa 2321
aatcctgtta atgatcttcc tactatgcgg tttttcaggt acagcagcgt tcgcccaaga 2381
caaaaacttc catatttacc tttgctttgg acaatccaat atggaagggc acggtaaatt 2441
cgaacctcag gataccatgg ccatcgaacg gttcaaggta ctatcggcag tagattgccc 2501
cgatttaggg cggcaatatg gccgatggtc gccggcccgg gcaccgctca cacgctgcca 2561
caccggactt acacctgcag attattttag ccgaacactt gtagaaaatc ttcccaaaaa 2621
tattgaggtc ggtgtcatca acgtttcagt aggtggctgt catattcaat tatttgatca 2681
ggacagcaca gcaagttatg ttgcaaagtc accggaatgg atgaaatcca 2731
<210> 10
<211> 576
<212> PRT
<213> Sphingobacterium sp.
<400> 10
Met Arg Thr Asn Asn Met Trp Leu Leu Leu Ile Phe Leu Leu Ala Ile
1 5 10 15
Phe Ser Ser Cys Ser Arg Leu Glu Glu Lys Thr Leu Thr Ser Glu Ser
20 25 30
Glu Arg Ser Leu Lys Ser Asn Val Ser Ala Gln Ala Val Thr Ser Trp
35 40 45
Pro Arg Pro Thr Pro Thr Leu His Val Gly Gly Lys Tyr Leu Lys Asp
50 55 60
Pro Cys Asp Asn Asn Ile Val Leu His Gly Val Ala Ile Thr Pro Ser
65 70 75 80
Pro Trp Phe Asn Gly Cys Gln Tyr Gly Ala Asn Ser Gly Tyr Cys Thr
85 90 95
Trp Asp Asn Tyr Asn Val Gln Gly Ala Leu Asn Tyr Asn Lys Ala Val
100 105 110
Met Asp Lys Leu Ser Ser Ala Ala Asp Gly Trp Tyr Leu Asn Tyr Ile
115 120 125
Arg Leu His Ile Asp Pro Tyr Trp Thr Asn Asp Pro Gly Ala Pro Ile
130 135 140
Pro Glu Asp Asp Ile Ser Arg Phe Asn Tyr Asn Arg Leu Val Thr Tyr
145 150 155 160
Thr Asp Gln Val Ile Val Pro Leu Ile Asn His Ala Arg Ser Arg Gly
165 170 175
Met Tyr Val Ile Leu Arg Pro Pro Gly Val Cys Pro His Arg Ile Ala
180 185 190
Val Asn Asp Ala Tyr His Thr Tyr Leu Lys Thr Val Trp Thr Phe Leu
195 200 205
Ser Gln His Thr Ala Leu Lys Asn Ala Asp Asn Val Met Phe Glu Leu
210 215 220
Ala Asn Glu Pro Val Glu Ile Leu Gly Thr Asn Gly Thr Trp Gly Met
225 230 235 240
Thr Gly Asn Glu His Phe Ala Ala Leu Lys Asn Phe Phe Gln Pro Leu
245 250 255
Val Asn Ile Ile Arg Asn Asn Gly Ala Asn Asn Val Cys Trp Ile Pro
260 265 270
Gly Thr Gly Trp Gln Ser His Tyr Gln Gly Tyr Val Thr Asn Gln Ile
275 280 285
Thr Gly Gly Asn Ile Gly Tyr Ala Val His Ile Tyr Pro Gly Tyr Trp
290 295 300
Gly Gly Val Asn Thr Tyr Gln Ala Phe Gln Asn Ala Trp Asn Thr Asn
305 310 315 320
Val Lys Pro Ile Ala Asp Ile Ala Pro Ile Ala Ile Thr Glu Thr Asp
325 330 335
Trp Ala Pro Gln Gly Tyr Gly Thr Phe Gly Thr Gly Ser Thr Gly Thr
340 345 350
Ala Gly Gly Asn Gly Phe Gly Ala Asn Leu Lys Tyr Ile Val Asp Gln
355 360 365
Ser Gly Asn Val Ser Trp Asn Leu Leu Thr Pro Asp Asp Leu Leu His
370 375 380
Lys Gly Asp Pro Asn Ala Gly Thr Ala Phe Asn Asn Asp Trp Glu Ala
385 390 395 400
Cys Ala Ala Pro Ser Lys Gln Trp Phe Gln Gln Tyr Ala Ala Tyr Asn
405 410 415
Tyr Pro Met Ser Asn Cys Thr Val Thr Ser Leu Val Asn Asn Gly Ile
420 425 430
Tyr Glu Ile Glu Phe Gln Thr Asp Ala Asn Lys Val Leu Asp Leu Lys
435 440 445
Ser Gly Glu Asp Ala Asn Gly Ala Ala Leu Arg Pro Trp Thr Arg Asn
450 455 460
Gly Ala Asn Ala Gln Arg Trp Val Ala Ile Asp Ala Gly Asn Gly Tyr
465 470 475 480
Trp Arg Phe Val Ser Lys Ala Ser Ala Ser Ser Arg Cys Ile Asp Leu
485 490 495
Thr Ser Asn Ser Asn Val Leu Gly Thr Ala Ile Arg Leu Trp Gln Asn
500 505 510
Tyr Gly Asn Asp Ala Gln Ala Trp Lys Val Thr Ala Val Ala Asn Gly
515 520 525
Tyr Tyr Lys Ile Thr Ser Lys Val Asp Ala Thr Arg Gly Trp Asp Val
530 535 540
Pro Ser Cys Thr Met Asp Gly Asn Ser Asn Leu Gln Leu Trp Asp Tyr
545 550 555 560
Tyr Gly Thr Ser Cys Gln Leu Phe Lys Phe Lys Phe Ile Ala Met Asn
565 570 575
<210> 11
<211> 1698
<212> DNA
<213> Bacillus hemicellulosilyticus
<220>
<221> CDS
<222> (1)..(1698)
<400> 11
atg cgc gag gta ggt cgc atg acg aaa atg ctt ctt gtt gtt atg ttc 48
Met Arg Glu Val Gly Arg Met Thr Lys Met Leu Leu Val Val Met Phe
1 5 10 15
atc gtt ccg ctt ctt ctt tct ggc cat tct gcg gag gct tgg act gga 96
Ile Val Pro Leu Leu Leu Ser Gly His Ser Ala Glu Ala Trp Thr Gly
20 25 30
atg cct atg gac aaa ctt cat gta agc ggc aac caa ctt gta aac agc 144
Met Pro Met Asp Lys Leu His Val Ser Gly Asn Gln Leu Val Asn Ser
35 40 45
tct ggc caa act gta ctt ctt aac ggc tgg cac caa cct tct ggc tct 192
Ser Gly Gln Thr Val Leu Leu Asn Gly Trp His Gln Pro Ser Gly Ser
50 55 60
tac tgg act tac cag ggc tca aac tac tat ctt gac cgc aac ggt ggc 240
Tyr Trp Thr Tyr Gln Gly Ser Asn Tyr Tyr Leu Asp Arg Asn Gly Gly
65 70 75 80
aac cgc cat gcc gct aac ctt gag tat ctt aaa gac atc agc gac act 288
Asn Arg His Ala Ala Asn Leu Glu Tyr Leu Lys Asp Ile Ser Asp Thr
85 90 95
ttc act gac aca tct ccg aaa tac ggc aac gac cac ggc tgg tac atg 336
Phe Thr Asp Thr Ser Pro Lys Tyr Gly Asn Asp His Gly Trp Tyr Met
100 105 110
aac caa atc cgc ctt ttc atc gac cgc gag gac atg ggc gac gta gcg 384
Asn Gln Ile Arg Leu Phe Ile Asp Arg Glu Asp Met Gly Asp Val Ala
115 120 125
gct ggc acg tat aac ttc gct ggc ctt caa gag gtt acg caa aac gtt 432
Ala Gly Thr Tyr Asn Phe Ala Gly Leu Gln Glu Val Thr Gln Asn Val
130 135 140
atc atc cca tac gtt gag tac gct aaa aca aaa ggc ctt tat gtt act 480
Ile Ile Pro Tyr Val Glu Tyr Ala Lys Thr Lys Gly Leu Tyr Val Thr
145 150 155 160
ctt ggt ctt gac ttc acg ctt ctt aac gac cag gct act act caa tct 528
Leu Gly Leu Asp Phe Thr Leu Leu Asn Asp Gln Ala Thr Thr Gln Ser
165 170 175
aac tta gac aag ttc aac gag atc tgg ggc tat ctt gct tca cgt ccg 576
Asn Leu Asp Lys Phe Asn Glu Ile Trp Gly Tyr Leu Ala Ser Arg Pro
180 185 190
gag ctt cgc agc gct gac cac gtt atg ttt gag atc gta aac gag cct 624
Glu Leu Arg Ser Ala Asp His Val Met Phe Glu Ile Val Asn Glu Pro
195 200 205
gta ctt tca tac gca aac ggt aaa tgg ggt ggc cat cca tct gac cca 672
Val Leu Ser Tyr Ala Asn Gly Lys Trp Gly Gly His Pro Ser Asp Pro
210 215 220
gac ttc gtt gac cac tgg aac gct ctt cgc gac ttc cag aac tct atc 720
Asp Phe Val Asp His Trp Asn Ala Leu Arg Asp Phe Gln Asn Ser Ile
225 230 235 240
atc gca aca atc cgc aac caa ggc gct gac aac gtt atc tgg gca gct 768
Ile Ala Thr Ile Arg Asn Gln Gly Ala Asp Asn Val Ile Trp Ala Ala
245 250 255
ggc ctt ggc tgg gac caa tac tac caa ctt tgc gca tct cac cca ctt 816
Gly Leu Gly Trp Asp Gln Tyr Tyr Gln Leu Cys Ala Ser His Pro Leu
260 265 270
act gac cct ctt aac aac aca ggt tac gca gta cac tgg tat cct ggc 864
Thr Asp Pro Leu Asn Asn Thr Gly Tyr Ala Val His Trp Tyr Pro Gly
275 280 285
tat ggc gca aac gac gac tat gct act ctt caa caa caa tgg gac aca 912
Tyr Gly Ala Asn Asp Asp Tyr Ala Thr Leu Gln Gln Gln Trp Asp Thr
290 295 300
aac atc aaa ccg tgc gca gac cat tac cct atc aac atc act gag acg 960
Asn Ile Lys Pro Cys Ala Asp His Tyr Pro Ile Asn Ile Thr Glu Thr
305 310 315 320
act tgg tac aaa tgg caa cca ggc gac ccg gag tac tgg cac ctt ttt 1008
Thr Trp Tyr Lys Trp Gln Pro Gly Asp Pro Glu Tyr Trp His Leu Phe
325 330 335
gac gga acg aac gag ggc ttc ggc aag aac aca aaa gcg atc ttt acg 1056
Asp Gly Thr Asn Glu Gly Phe Gly Lys Asn Thr Lys Ala Ile Phe Thr
340 345 350
gac gct ggc aac gta tct atc gcg gtt cat atg aac ggc ttc ctt ctt 1104
Asp Ala Gly Asn Val Ser Ile Ala Val His Met Asn Gly Phe Leu Leu
355 360 365
gag cct ggc gta cgc tca act ttc gcg gac cct act gca ggc ctt aag 1152
Glu Pro Gly Val Arg Ser Thr Phe Ala Asp Pro Thr Ala Gly Leu Lys
370 375 380
tac gac ggc gat ccg gct cgc gac gcg atg gct cgc ttc atc ttc gag 1200
Tyr Asp Gly Asp Pro Ala Arg Asp Ala Met Ala Arg Phe Ile Phe Glu
385 390 395 400
tgg tac tat gaa cgc gca caa ctt tac ccg tgg aac ggc atc tgg aac 1248
Trp Tyr Tyr Glu Arg Ala Gln Leu Tyr Pro Trp Asn Gly Ile Trp Asn
405 410 415
ggc atc cac aat ggc gct act tac aaa ctt cag aat cgc gca tct ggc 1296
Gly Ile His Asn Gly Ala Thr Tyr Lys Leu Gln Asn Arg Ala Ser Gly
420 425 430
aaa atg atc gac gtt cct ggt ggc caa aac aac aac ggc ctt cag ctt 1344
Lys Met Ile Asp Val Pro Gly Gly Gln Asn Asn Asn Gly Leu Gln Leu
435 440 445
caa caa tgg gct gac aac aac gct act gca cag caa tgg atc atc gac 1392
Gln Gln Trp Ala Asp Asn Asn Ala Thr Ala Gln Gln Trp Ile Ile Asp
450 455 460
gac atg ggc acg tat aac aac ttc tat cgc ctt acg tca gta tca tct 1440
Asp Met Gly Thr Tyr Asn Asn Phe Tyr Arg Leu Thr Ser Val Ser Ser
465 470 475 480
tca gac aac aag gta atg gac gta cgc aac ggt tct tct cac aac ggt 1488
Ser Asp Asn Lys Val Met Asp Val Arg Asn Gly Ser Ser His Asn Gly
485 490 495
gag gcg atc caa ctt atg tct gac ttt ggc aac tca gcg caa caa ttc 1536
Glu Ala Ile Gln Leu Met Ser Asp Phe Gly Asn Ser Ala Gln Gln Phe
500 505 510
cgc ctt atc cgc ctt tct aac ggc tac tgg agc atc ctt aac gtt aac 1584
Arg Leu Ile Arg Leu Ser Asn Gly Tyr Trp Ser Ile Leu Asn Val Asn
515 520 525
tca aac aag gct gtt gag gtt aca ggc tct tca tct gcc gat ggc gct 1632
Ser Asn Lys Ala Val Glu Val Thr Gly Ser Ser Ser Ala Asp Gly Ala
530 535 540
ctt ctt cag caa aac atg tat cgt ggc gac ctt cac caa cag tgg gac 1680
Leu Leu Gln Gln Asn Met Tyr Arg Gly Asp Leu His Gln Gln Trp Asp
545 550 555 560
ctt atc cgc atc aac taa 1698
Leu Ile Arg Ile Asn
565
<210> 12
<211> 565
<212> PRT
<213> Bacillus hemicellulosilyticus
<400> 12
Met Arg Glu Val Gly Arg Met Thr Lys Met Leu Leu Val Val Met Phe
1 5 10 15
Ile Val Pro Leu Leu Leu Ser Gly His Ser Ala Glu Ala Trp Thr Gly
20 25 30
Met Pro Met Asp Lys Leu His Val Ser Gly Asn Gln Leu Val Asn Ser
35 40 45
Ser Gly Gln Thr Val Leu Leu Asn Gly Trp His Gln Pro Ser Gly Ser
50 55 60
Tyr Trp Thr Tyr Gln Gly Ser Asn Tyr Tyr Leu Asp Arg Asn Gly Gly
65 70 75 80
Asn Arg His Ala Ala Asn Leu Glu Tyr Leu Lys Asp Ile Ser Asp Thr
85 90 95
Phe Thr Asp Thr Ser Pro Lys Tyr Gly Asn Asp His Gly Trp Tyr Met
100 105 110
Asn Gln Ile Arg Leu Phe Ile Asp Arg Glu Asp Met Gly Asp Val Ala
115 120 125
Ala Gly Thr Tyr Asn Phe Ala Gly Leu Gln Glu Val Thr Gln Asn Val
130 135 140
Ile Ile Pro Tyr Val Glu Tyr Ala Lys Thr Lys Gly Leu Tyr Val Thr
145 150 155 160
Leu Gly Leu Asp Phe Thr Leu Leu Asn Asp Gln Ala Thr Thr Gln Ser
165 170 175
Asn Leu Asp Lys Phe Asn Glu Ile Trp Gly Tyr Leu Ala Ser Arg Pro
180 185 190
Glu Leu Arg Ser Ala Asp His Val Met Phe Glu Ile Val Asn Glu Pro
195 200 205
Val Leu Ser Tyr Ala Asn Gly Lys Trp Gly Gly His Pro Ser Asp Pro
210 215 220
Asp Phe Val Asp His Trp Asn Ala Leu Arg Asp Phe Gln Asn Ser Ile
225 230 235 240
Ile Ala Thr Ile Arg Asn Gln Gly Ala Asp Asn Val Ile Trp Ala Ala
245 250 255
Gly Leu Gly Trp Asp Gln Tyr Tyr Gln Leu Cys Ala Ser His Pro Leu
260 265 270
Thr Asp Pro Leu Asn Asn Thr Gly Tyr Ala Val His Trp Tyr Pro Gly
275 280 285
Tyr Gly Ala Asn Asp Asp Tyr Ala Thr Leu Gln Gln Gln Trp Asp Thr
290 295 300
Asn Ile Lys Pro Cys Ala Asp His Tyr Pro Ile Asn Ile Thr Glu Thr
305 310 315 320
Thr Trp Tyr Lys Trp Gln Pro Gly Asp Pro Glu Tyr Trp His Leu Phe
325 330 335
Asp Gly Thr Asn Glu Gly Phe Gly Lys Asn Thr Lys Ala Ile Phe Thr
340 345 350
Asp Ala Gly Asn Val Ser Ile Ala Val His Met Asn Gly Phe Leu Leu
355 360 365
Glu Pro Gly Val Arg Ser Thr Phe Ala Asp Pro Thr Ala Gly Leu Lys
370 375 380
Tyr Asp Gly Asp Pro Ala Arg Asp Ala Met Ala Arg Phe Ile Phe Glu
385 390 395 400
Trp Tyr Tyr Glu Arg Ala Gln Leu Tyr Pro Trp Asn Gly Ile Trp Asn
405 410 415
Gly Ile His Asn Gly Ala Thr Tyr Lys Leu Gln Asn Arg Ala Ser Gly
420 425 430
Lys Met Ile Asp Val Pro Gly Gly Gln Asn Asn Asn Gly Leu Gln Leu
435 440 445
Gln Gln Trp Ala Asp Asn Asn Ala Thr Ala Gln Gln Trp Ile Ile Asp
450 455 460
Asp Met Gly Thr Tyr Asn Asn Phe Tyr Arg Leu Thr Ser Val Ser Ser
465 470 475 480
Ser Asp Asn Lys Val Met Asp Val Arg Asn Gly Ser Ser His Asn Gly
485 490 495
Glu Ala Ile Gln Leu Met Ser Asp Phe Gly Asn Ser Ala Gln Gln Phe
500 505 510
Arg Leu Ile Arg Leu Ser Asn Gly Tyr Trp Ser Ile Leu Asn Val Asn
515 520 525
Ser Asn Lys Ala Val Glu Val Thr Gly Ser Ser Ser Ala Asp Gly Ala
530 535 540
Leu Leu Gln Gln Asn Met Tyr Arg Gly Asp Leu His Gln Gln Trp Asp
545 550 555 560
Leu Ile Arg Ile Asn
565
Claims (23)
- 습식 제분 공정에서 옥수수 낟알로부터 전체 전분 수율 및/또는 글루텐 수율을 증가시키는 방법으로서, 방법은:
a) 수중 옥수수 낟알을 침지하여 침지된 낟알을 제조하는 단계;
b) 침지된 낟알을 연마하여 침지되고 연마된 낟알을 제조하는 단계;
c) 침지되고 연마된 낟알로부터 배를 분리하여 섬유, 전분 및 글루텐을 포함하는 옥수수 낟알 물질을 제조하는 단계; 및
d) 생성된 옥수수 낟알 물질이 섬유 세척 절차를 거치는 단계를 포함하며,
상기 옥수수 낟알 물질의 섬유 분획은 d) 단계 동안에, GH30 자일라나제 폴리펩타이드 및 GH5 자일라나제 폴리펩타이드로 이루어진 군으로부터 선택된 하나 이상의 가수분해 효소의 유효량을 포함하는 효소 조성물과 혼합되고,
섬유 세척 절차는 섬유 세척 시스템의 공간(V) 내에서 섬유 분획을 효소 조성물과 35분 내지 3시간 동안 인큐베이션하는 단계를 포함하며;
섬유 세척 시스템에서의 전체 체류 시간은 1 내지 5시간인, 방법. - 제1항에 있어서, 상기 옥수수 낟알 물질의 섬유 분획이 적어도 15분 동안 상기 효소 조성물과 반응하도록 두는 방법.
- 제1항에 있어서, 인큐베이션 온도가 25℃ 내지 95℃인 방법.
- 제1항에 있어서, 상기 가수분해 효소는 하기 활성 중 하나 이상을 추가로 포함하는 방법: 엔도-β-1,4-글루카나제/셀룰라제(EC 3.2.1.4) 활성 및/또는 엔도-β-1,4-자일라나제(EC 3.2.1.8) 활성 및/또는 β-글루코시다제(EC 3.2.1.21) 활성 및/또는 β-만노시다제(EC 3.2.1.25) 활성 및/또는 β-글루코실세라미다제(EC 3.2.1.45) 활성 및/또는 글루칸 β-1,3-글루코시다제(EC 3.2.1.58) 활성 및/또는 리케니나제(EC 3.2.1.73) 활성 및/또는 엑소-β-1,4-글루카나제/셀로덱스트리나제(EC 3.2.1.74) 활성 및/또는 글루칸 엔도-1,6-β-글루코시다제(EC 3.2.1.75) 활성 및/또는 만난 엔도-β-1,4-만노시다제(EC 3.2.1.78) 활성 및/또는 셀룰로스 β-1,4-셀로바이오시다제(EC 3.2.1.91) 활성 및/또는 스테릴 β-글루코시다제(EC 3.2.1.104) 활성 또는 엔도글리코세라미다제(EC 3.2.1.123) 활성 및/또는 키토사나제(EC 3.2.1.132) 활성 및/또는 β-프리메베로시다제(EC 3.2.1.149) 활성 및/또는 자일로글루칸-특이적 엔도-β-1,4-글루카나제(EC 3.2.1.151) 활성 및/또는 엔도-β-1,6-갈락타나제(EC 3.2.1.164) 활성 및/또는 헤스페리딘 6-O-α-L-람노실-β-글루코시다제(EC 3.2.1.168) 활성 및/또는 β-1,3-만나나제(EC 3.2.1.-) 활성 및/또는 아라비노자일란-특이적 엔도-β-1,4-자일라나제(EC 3.2.1.-) 활성 및/또는 만난 트랜스글리코실라제(EC 2.4.1.-) 활성.
- 제1항에 있어서, 상기 가수분해 효소는 하기 활성 중 하나 이상을 추가로 포함하는 방법: 엔도-β-1,4-자일라나제(EC 3.2.1.8) 활성 및/또는 β-글루코시다제(EC 3.2.1.21) 활성 및/또는 β-글루쿠로니다제(EC 3.2.1.31) 활성 및/또는 β-자일로시다제(EC 3.2.1.37) 활성 및/또는 β-푸코시다제(EC 3.2.1.38) 활성 및/또는 글루코실세라미다제(EC 3.2.1.45) 활성 및/또는 β-1,6-글루카나제(EC 3.2.1.75) 활성 및/또는 글루쿠로노아라비노자일란 엔도-β-1,4-자일라나제(EC 3.2.1.136) 활성 및/또는 엔도-β-1,6-갈락타나제(EC:3.2.1.164) 활성 및/또는 [환원성 말단] β-자일로시다제(EC 3.2.1.-) 활성.
- 제1항에 있어서, GH5 자일라나제 폴리펩타이드가 다음으로 구성되는 군으로부터 선택되는 방법:
i) SEQ ID NO: 1 내지 3; SEQ ID NO: 8, SEQ ID NO: 10 또는 SEQ ID NO: 12에 나타낸 아미노산 서열의 성숙 폴리펩타이드;
ii) i)에서의 성숙 폴리펩타이드와 적어도 60% 동일성을 갖는 성숙 폴리펩타이드
iii) i) 및 ii)에서의 성숙 폴리펩타이드 중 어느 하나의 하위 서열. - 제1항에 있어서, GH30 자일라나제 폴리펩타이드가 다음으로 구성되는 군으로부터 선택되는 방법:
i) SEQ ID NO: 4; SEQ ID NO: 5, SEQ ID NO: 6 또는 SEQ ID NO: 7에 나타낸 아미노산 서열의 성숙 폴리펩타이드;
ii) i)에서의 성숙 폴리펩타이드와 적어도 60% 동일성을 갖는 성숙 폴리펩타이드
iii) i) 및 ii)에서의 성숙 폴리펩타이드 중 어느 하나의 하위 서열. - 제1항에 있어서, 하나 이상의 가수분해 효소를 포함하는 상기 효소 조성물이 셀룰라제(EC 3.2.1.4), 자일라나제(EC 3.2.1.8) 아라비노푸라노시다제(EC 3.2.1.55(비-환원성 말단 알파-L-아라비노푸라노시다제); EC 3.2.1.185(비-환원성 말단 베타-L-아라비노푸라노시다제) 셀로바이오하이드롤라제 I(EC 3.2.1.150), 셀로바이오하이드롤라제 II(E.C. 3.2.1.91), 셀로바이오시다제(E.C. 3.2.1.176), 베타-글루코시다제(E.C. 3.2.1.21), 베타-자일로시다제(EC 3.2.1.37) 또는 프로테아제(E.C XXXX)로 구성되는 군으로부터 선택되는 하나 이상의 효소를 추가로 포함하는 방법.
- 제1항에 있어서, 하나 이상의 가수분해 효소가 트리코더마 레세이에서 발현되는 방법.
- 제1항에 있어서, 하나 이상의 가수분해 효소가 정제되는 방법.
- 제1항에 있어서, 하나 이상의 가수분해 효소가 액체 조성물에 있는 방법.
- 제1항에 있어서, 하나 이상의 가수분해 효소가 고체 조성물에 있는 방법.
- 제1항에 있어서, 상기 옥수수 낟알 물질의 하나 이상의 분획과 혼합된 하나 이상의 가수분해 효소의 유효량이 습식 제분 공정으로 들어가는 0.005 ㎏ 효소 단백질/미터 톤 옥수수 낟알 내지 0.5 ㎏ 효소 단백질/미터 톤 옥수수 낟알인 방법.
- 제1항 내지 제13항 중 어느 한 항에 기재된 방법에 의해 수득 가능한, 옥수수 섬유를 포함하는 조성물.
- 제1항 내지 제13항 중 어느 한 항의 방법에 정의된 습식 제분 공정에서 옥수수 낟알로부터 전체 전분 수율 및/또는 글루텐 수율을 개선하기 위한, GH30 자일라나제 폴리펩타이드 및/또는 GH5 자일라나제 폴리펩타이드를 포함하는 조성물.
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| US20120288900A1 (en) * | 2011-05-11 | 2012-11-15 | Baiyin Sino Biotechnology Co., Ltd. | Method of Producing Corn Starch by Enzymatic Process |
| WO2016005521A1 (en) * | 2014-07-10 | 2016-01-14 | Novozymes A/S | Process for producing ethanol from starch using a gh5 xylanase |
Patent Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US20120288900A1 (en) * | 2011-05-11 | 2012-11-15 | Baiyin Sino Biotechnology Co., Ltd. | Method of Producing Corn Starch by Enzymatic Process |
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