JPH08500818A

JPH08500818A - Ｎ末端置換を有する生物活性ペプチド

Info

Publication number: JPH08500818A
Application number: JP6500832A
Authority: JP
Inventors: カリ，ユー．プラサッド
Original assignee: マガイニンファーマシューティカルズ，インコーポレーテッド
Priority date: 1992-06-01
Filing date: 1993-05-27
Publication date: 1996-01-30
Also published as: AU674525B2; AU4525893A; WO1993024138A1; CA2137087A1; EP0644769A4; EP0644769A1

Abstract

(57)【要約】式（ａ）を有するＮ末端置換ペプチドまたはタンパク質。Ｘは生物学的に活性な両親媒性のイオンチャンネル形成ペプチドまたはタンパク質である。Ｔは脂肪親和性の原子団、好ましくは（ｂ）であり、ここでＲは２〜１０個の炭素原子を有する炭化水素基（アルキル、芳香族またはアルキル芳香族基）である。Ｔはオクタノイル基であることが好ましい。ＷはＴまたは水素である。Ｎ末端置換ペプチドまたはタンパク質は標的細胞、ウイルスおよびウイルス感染細胞に対して増大した生物学的活性を有する。

Description

【発明の詳細な説明】Ｎ末端置換を有する生物活性ペプチド本発明は、生物活性ペプチドに関する。さらに特定すると、本発明はＮ末端（またはアミノ末端）置換を有する生物活性ペプチドに関する。本発明のある面によると、以下の式：である）を有するＮ末端置換ペプチドまたはタンパク質が提供される。このペプチドまたはタンパク質は好ましくはイオンチャンネル形成ペプチドまたはタンパク質である。Ｔは脂肪親和性部分であり、ＷはＴまたは水素である。本明細書で用いる「脂肪親和性」の用語は、例えば細胞膜などの脂質膜とペプチドまたはタンパク質との相互作用を増強する脂肪親和性部分を意味する。使用できる脂肪親和性部分は、窒素との縮合反応によってペプチドのＮ末に配置し得るあらゆる部分を含むが、これに限定されない。脂肪親和性部分Ｔは例えば、カルボン酸、リン酸、好ましくはアルキルリン酸、ホスホン酸、好ましくはアルキルホスホン酸、スルホン酸、好ましくはアルキルスルホン酸、またはアルキル基である。好ましくは、Ｔは、有する炭化水素基である）である。ある態様では、Ｒはアルキル基である。該アルキル基は直鎖または分枝鎖アルキル基であるか；またはシクロアルキル基である。例えば、ＲはＣＨ₃（ＣＨ₂）_n −（式中、ｎは１から１４である）である。好ましくは、ｎは４から９であり、最も好ましくはｎは６であり、このときＴはオクタノイル基である。別の態様では、Ｒは芳香族（フェニルおよびナフチルを含む）、またはアルキル芳香族基である。例えば、ＲはＯ−（ＣＨ₂）_z−（式中、ｚは０から６である）である。好ましくは、ｚは１または２である。ある態様においては、Ｗは水素である。本発明者らは生物活性なペプチドが上記したようにＮ末端で置換されている場合には、このようなペプチドは非置換のペプチドまたはＮ末端がアセチル基で置換されたペプチドと比較して、標的細胞、ウイルス、およびウイルス感染細胞に対して増強された生物活性を有することを見いだした。本発明者らはさらに、上記のＮ末置換体は「短い」ペプチド、すなわち１４個以下のアミノ酸残基をもつペプチドの生物活性を有意に増強することを見いだした。既に記載したように、本発明の生物活性ペプチドまたはタンパク質は好ましくはイオンチャンネル形成ペプチドである。イオンチャンネル形成ペプチドまたはタンパク質とは、天然または合成の脂質膜を通過するイオンの透過性を増強するペプチドまたはタンパク質をいう。クリステンセンら（B. Christensen et al., PNAS，Vol．85，p.5072-5076(1988、7月)）は、あるペプチドまたはタンパク質がイオンチャンネル形成性をもち、したがってイオノホアであるか否かを示す方法学を記載する。本明細書では、イオンチャンネル形成ペプチドまたはイオンチャンネル形成タンパク質とは、クリステンセンらの方法によって測定されるイオンチャンネル形成性をもつペプチドまたはタンパク質をいう。両親媒性ペプチドまたはタンパク質は、疎水性および親水性ペプチドまたはタンパク質領域の両方を含むペプチドまたはタンパク質である。本発明で使用するイオンチャンネル形成ペプチドは一般に、水中で中性ｐＨにおいて少なくとも２０ｍｇ／ｍｌの濃度で水溶性である。さらに、このようなペプチドの構造はペプチド分子の柔軟性を提供する。このようなペプチドはαヘリックス構造を形成することができる。このペプチドを水の中に入れると、両親媒性構造をとらない。このペプチドが油性表面または膜に出会うと、ペプチド鎖がそれ自体折り畳まれて桿状様(rodlike)構造となる。一般に、このようなペプチドは少なくとも７個のアミノ酸をもち、多くの場合少なくとも２０個のアミノ酸をもつ。ほとんどの場合、このようなペプチドは４０個以上のアミノ酸をもつことはない。ペプチドおよび／またはその類似体または誘導体は宿主、例えばヒトまたは非ヒト動物に、標的細胞、ウイルス、またはウイルス感染細胞の増殖を抑制するのに有効な量で投与される。したがって、例えばペプチドおよび／またはその類似体または誘導体は抗微生物剤、抗ウイルス剤、抗菌剤、抗腫瘍剤、抗寄生虫剤、殺精子剤、およびその他の生物機能を示す薬剤として使用できる。本明細書でいう「抗微生物」とは、本発明のポリペプチドまたはタンパク質が細菌、真菌、ウイルスなどの微生物の成長または増殖を抑制、防御または破壊することを意味する。本明細書でいう「抗菌」とは、本発明で使用するペプチドまたはタンパク質が、該ペプチドまたはタンパク質と接触したときに細菌を死滅あるいはその成長または増殖を破壊および防御することを含む、細菌の正常な生物機能に逆行する効果をもたらすことを意味する。本明細書でいう「抗生物」とは、本発明で使用するペプチドまたはタンパク質が、該ペプチドまたはタンパク質と接触したときに非宿主の細胞、組織または器官の死滅あるいはその成長または増殖を破壊および防御することを含む、非宿主細胞の正常な生物機能に逆行する効果をもたらすことを意味する。本明細書でいう「殺精子」とは、本発明で使用するペプチドまたはタンパク質が、精子の運動を抑制、防御、または破壊することを意味する。本明細書でいう「抗真菌」とは、本発明で使用するペプチドまたはタンパク質が、真菌の成長または増殖を抑制、防御、または破壊することを意味する。本明細書でいう「抗ウイルス」とは、本発明で使用するペプチドまたはタンパク質が、ウイルスまたはウイルスに感染した細胞の成長または増殖を抑制、防御、または破壊することを意味する。本明細書でいう「抗腫瘍」とは、本発明のペプチドまたはタンパク質が、癌性腫瘍を含む腫瘍の増殖を抑制、あるいは破壊することを意味する。本明細書でいう「抗寄生虫」とは、本発明で使用するペプチドまたはタンパク質が、寄生虫の成長または増殖を抑制、防御、または破壊することを意味する。本発明のペプチドまたはタンパク質は、グラム陽性およびグラム陰性菌、真菌、原生動物などとともに寄生虫を含む多数の微生物に対して広範で強力な抗生物活性をもつ。本発明のペプチドまたはタンパク質は、該ペプチドまたはタンパク質に感受性である生物によって引き起こされる微生物感染を治療または制御する方法を提供する。このような治療は、微生物感染に感受性であるかあるいは感染した宿主器官または組織に、抗微生物量の少なくとも１つのペプチドまたはタンパク質を投与することからなる。ペプチドまたはタンパク質の抗生物、抗微生物、抗ウイルスおよび抗菌性のために、これらはまた保存剤、あるいは微生物またウイルス汚染に感受性の物質の滅菌剤または消毒薬としても使用できる。ペプチドまたはタンパク質および／またはその誘導体または類似体は、賦形剤などの非毒性医薬担体またはビヒクル、非毒性バッファー、または生理食塩溶液と組み合わせて投与することもできる。このような医薬組成物は局所的または全身的に使用でき、また液体、固体、半固体、注射液、錠剤、軟膏、ローション、ペースト、カプセルなどの適当な形態であってよい。ペプチドまたはタンパク質は、そのような組み合わせが原生動物、ウイルスや寄生虫を含む有害微生物によって引き起こされる感染を制御するうえで望ましいか有利であると認められる場合には、アジュバント、プロテアーゼ阻害剤、または適合性薬剤と組み合わせて使用することもできる。本発明のペプチドまたはタンパク質は、抗生物および／または抗腫瘍および／または抗真菌および／または抗ウイルスおよび／または抗微生物および／または抗菌および／または抗寄生虫および／または殺精子的な有効量で、宿主、特にヒトまたは非ヒト動物に投与される。使用目的により、本発明の組成物は、抗微生物的有効量および／または殺精子的有効量および／または殺真菌的有効量および／または抗ウイルス的有効量および／または抗腫瘍的有効量および／または抗寄生虫的有効量および／または抗生物的有効量のこのような活性を有する本発明のペプチドまたはタンパク質を１または２以上含む。ペプチドまたはタンパク質は、標的細胞またはウイルスまたはウイルス感染細胞にかかるペプチドまたはタンパク質を直接投与するか、あるいは全身投与によって間接的に適用してもよい。本発明のペプチドまたはタンパク質は宿主の創傷の治癒を促進または刺激するために使用することもできる。本明細書でいう「創傷治癒」とは、創傷治癒過程における種々の面を含む。これらの面は、創傷の増大した収縮、結合組織の増大した沈着、例えば創傷へのコラーゲンの増大した沈着、および創傷の増大した引張強さ（すなわちペプチドまたはタンパク質は創傷の破壊強さを増大する）を含むが、これに限定されない。本発明のペプチドまたはタンパク質は、免疫系を抑制または危うくする状態によって引き起こされる創傷治癒の抑制に逆行するために使用することもできる。本発明のペプチドまたはタンパク質は外部火傷の治療、ならびに皮膚および火傷感染の治療および／または予防に使用できる。特に、ペプチドまたはタンパク質はP.aeruginosaおよびS.aureusなど（ただしこれに限定されない）の生物によって引き起こされる皮膚および火傷感染の治療に使用できる。ペプチドまたはタンパク質は目の感染予防または治療にも有用である。このような感染はP.aeruginosa、S.aureusおよびN.gonorrhoeaeなど（ただしこれに限定されない）の細菌、C.albicansおよびA.fumigatusなど（ただしこれに限定されない）の真菌、A.castellaniなど（ただしこれに限定されない）の寄生虫、またはウイルスによって引き起こされる。ペプチドまたはタンパク質は感染原因となる生物の嚢胞、胞子、または栄養型を死滅させるのにも有用である。このような生物は、栄養型または嚢胞を形成するAcanthamoeba、胞子を形成するC.albicansおよび同様に胞子を形成するA.fumi gatus を含むがこれに限定されない。ペプチドまたはタンパク質は、微生物またはウイルスまたは寄生虫による植物汚染を予防または治療するために、抗微生物または抗ウイルスまたは抗寄生虫的有効量で植物に投与することもできる。局所組成物として用いるときには、ペプチドまたはタンパク質は一般に少なくとも０．１重量％で存在する。ほとんどの場合、２．０重量％以上の量を用いる必要はない。このような組成物を全身的（筋肉内、静脈内、腹腔内）に用いるときには、活性ペプチドまたはタンパク質は、少なくとも約５μｇ／ｍｌペプチドの血清濃度を達成する量で存在する。一般に、ペプチドまたはタンパク質の血清濃度は５００μｇ／ｍｌを越える必要はない。好ましい血清濃度は約１００μｇ／ｍｌである。このような血清濃度は、全身投与すべき組成物中に、１〜約１０ｍｇ／ｋｇの投与量でペプチドまたはタンパク質を含めることにより達成される。一般に、ペプチドまたはタンパク質は１００ｍｇ／ｋｇを越える投与量で投与する必要はない。ペプチドまたはタンパク質は公知の方法を用いて製造され、実質的に純粋に得られる。例えば、ペプチドは自動ペプチド合成機により合成される。Journal of the American Chemical Society，Vol.85，p.2149-54(1963)を参照のこと。このようなペプチドまたはタンパク質を遺伝子工学的手法によって製造することもできる。特定アミノ酸をコードするコドンは当業者に公知であり、したがってペプチドをコードするＤＮＡを適当な方法によって構築することができ、またこのようなＤＮＡを適当な発現ベクター（例えばプラスミド）中にクローン化してこれを適当な生物中にトランスフェクションしてペプチドまたはタンパク質を発現させることができる。ペプチドまたはタンパク質を製造または合成した後、ペプチドのＮ末端（ＮＨ₂ またはアミノ末端）を反応させて、ペプチドのＮ末端に脂肪親和性部分を付着させる。例えば、この反応はアミンとの縮合反応である。脂肪親和性部分Ｔがくとも２個の炭素原子をもつ炭化水素である）のカルボン酸と反応させる。反応は、カップリング剤、例えばＤＣＣ、またはＤＩＣ、およびＨＯＢＴなどの存在下で、あるいは酸クロリドの存在下で実施する。このような反応は上記した構造式をもつＮ末置換ペプチドまたはタンパク質を生じる。ある態様においては、Ｘは少なくとも１６個のアミノ酸をもつ塩基性（正に荷電した）ポリペプチドであり、ここで該ポリペプチドは少なくとも８個の疎水性アミノ酸と少なくとも８個の親水性アミノ酸をもつ。さらに特定すると、疎水性アミノ酸は２個の隣接するアミノ酸の群になっており、２個の疎水性アミノ酸の各群は、２個の疎水性アミノ酸の他の群から少なくとも１個の疎水性アミノ酸以外のアミノ酸（好ましくは少なくとも２個のアミノ酸）によって、そして一般に４個以下のアミノ酸によって隔てられており、疎水性アミノ酸の群間のアミノ酸は親水性であってもなくてもよい。親水性アミノ酸もまた一般に２個の隣接するアミノ酸の群になっており、この２個のアミノ酸のうちの少なくとも１個は塩基性の親水性アミノ酸であり、このような２個の親水性アミノ酸の群は互いに少なくとも１個の親水性アミノ酸以外のアミノ酸（好ましくは少なくとも２個のアミノ酸）によって、そして一般に４個以下のアミノ酸によって隔てられており、親水性アミノ酸の群間のアミノ酸は疎水性であってもなくてもよい。特に好ましい態様によると、ポリペプチドは、各群が４個のアミノ酸からなる少なくとも４群のアミノ酸鎖からなる。各群中の４個のアミノ酸のうちの２個は疎水性アミノ酸であり、各群中の４個のアミノ酸のうちの２個は親水性アミノ酸であり、ここで各群中の親水性アミノ酸のうちの少なくとも１個は塩基性の親水性アミノ酸であり、もう一方は塩基性または中性の親水性アミノ酸である。疎水性アミノ酸は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｉｌｅ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ｐｒｏ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、Ｔｙｒ、ノルロイシン（Ｎｌｅ）、ノルバリン（Ｎｖａ）およびシクロヘキシルアラニン（Ｃｈａ）からなるクラスから選択される。中性の親水性アミノ酸は、Ａｓｎ、Ｇｌｎ、Ｓｅｒ、Ｔｈｒおよびホモセリン（Ｈｓｅ）からなるクラスから選択される。塩基性の親水性アミノ酸は、Ｌｙｓ、Ａｒｇ、Ｈｉｓ、Ｏｒｎ、ホモアルギニン（Ｈａｒ）、２，４−ジアミノ酪酸（Ｄｂｕ）およびｐ−アミノフェニルアラニンからなる群から選択される。４個のアミノ酸からなる群のそれぞれは、配列ＡＢＣＤ、ＢＣＤＡ、ＣＤＡＢまたはＤＡＢＣ（式中、ＡおよびＢはそれぞれ疎水性アミノ酸であって、同一であっても異なっていてもよく、またＣまたはＤの一方は塩基性の親水性アミノ酸であり、ＣまたはＤの他方は塩基性または中性の親水性アミノ酸であって、同一であっても異なっていてもよい）でありうる。ある態様においては、ポリペプチド鎖は５または６群のこの配列からなる。各群中において、Ａ、Ｂ、ＣおよびＤのそれぞれはいくつかのまたはすべての群において同一であってもよく、あるいはいくつかのまたはすべての群において異なっていてもよい。ポリペプチド鎖は好ましくは少なくとも２０個のアミノ酸をもち、５０個よりも多くのアミノ酸をもつことはない。しかしながら、ポリペプチドは上記した群のみからなる必要はないことを理解すべきである。ポリペプチドはポリペプチド鎖を形成する上記の群のいずれか一端または両端から伸びるアミノ酸をもっていてもよく、および／または少なくとも４個の群の１または２以上の間にアミノ酸をもっていてもよく、これらも本発明の範囲に含まれる。アミノ酸群はアミノ酸群の反復であってもよく、あるいは各群中におけるアミノ酸が、少なくとも４群のアミノ酸のうちの各群において、上記した２個の疎水性アミノ酸と２個の親水性アミノ酸をもつことを条件として、異なっていてもよい。したがって、生物活性ポリペプチドは、それぞれ４個のアミノ酸を含む少なくとも４群のアミノ酸を含む鎖からなる。各群中の４個のアミノ酸のうちの２個は疎水性であり、少なくとも１個のアミノ酸は塩基性の親水性であり、そして残る１個は塩基性または中性の親水性であり、該ポリペプチド鎖は好ましくは少なくとも２０個のアミノ酸をもつが５０個よりも多くのアミノ酸をもたない。ある態様では、ペプチド鎖中の少なくとも４群のアミノ酸のそれぞれは、配列Ａ−Ｂ−Ｃ−Ｄ、Ｂ−Ｃ−Ｄ−Ａ、Ｃ−Ｄ−Ａ−ＢまたはＤ−Ａ−Ｂ−Ｃ（式中、ＡおよびＢは疎水性アミノ酸であり、ＣまたはＤの一方は塩基性の親水性アミノ酸であり、そしてＣまたはＤの他方は塩基性または中性の親水性アミノ酸である）である。したがって、得られるポリペプチド鎖は以下の配列のうちの１つである：（Ｘ₁）_a（Ａ−Ｂ−Ｃ−Ｄ）_n（Ｙ₁）_b （Ｘ₂）_a（Ｂ−Ｃ−Ｄ−Ａ）_n（Ｙ₂）_b （Ｘ₃）_a（Ｃ−Ｄ−Ａ−Ｂ）_n（Ｙ₃）_b （Ｘ₄）_a（Ｄ−Ａ−Ｂ−Ｃ）_n（Ｙ₄）_b （式中、Ｘ₁はＤ、Ｃ−Ｄ−またはＢ−Ｃ−Ｄ−であり；Ｙ₁は−Ａまたは−Ａ−Ｂまたは−Ａ−Ｂ−Ｃであり；Ｘ₂はＡ−、Ｄ−Ａ−またはＣ−Ｄ−Ａ−であり；Ｙ₂は−Ｂ、−Ｂ−ＣまたはＢ−Ｃ−Ｄであり；Ｘ₃はＢ−、Ａ−Ｂ−、Ｄ−Ａ−Ｂ−であり；Ｙ₃は−Ｃ、−Ｃ−Ｄ、−Ｃ−Ｄ−Ａであり；Ｘ₄はＣ−、Ｂ−Ｃ−、Ａ−Ｂ−Ｃ−であり；Ｙ₄は−Ｄ、−Ｄ−Ａ、−Ｄ−Ａ−Ｂであり；ａは０または１であり；ｂは０または１であり；そしてｎは少なくとも４である）。ペプチド鎖は、上記の群間の間隔とアミノ酸上の電荷が両親媒性および正電荷を与えるペプチド鎖の性質に変化を起こさず、また鎖の折り畳み性に悪影響を及ぼさないことを条件として、４アミノ酸の上記群が互いに隔てられていないものと有意に異なるように、上記の４アミノ酸の群の間にアミノ酸を含んでいてもよいことを理解すべきである。このようなペプチドの代表例としては以下のものが挙げられる。ぺプチドは鎖の一端または両端から伸びるアミノ酸をもつことができる。例えば、鎖は「Ａｌａ」末端の前にＳｅｒ−Ｌｙｓ配列をもち、および／または「Ｌｙｓ」末端の後にＡｌａ−Ｐｈｅ配列をもつことができる。別のアミノ酸配列も「Ａｌａ」および／または「Ｌｙｓ」末端に付けることができる。同様に、上記の配列の少なくとも４群のアミノ酸をもつポリペプチド鎖のいずれにおいても、鎖は例えば最初のＡ−Ｂ−Ｃ−Ｄ群の前にＣ−Ｄ配列をもつことができる。また、別のアミノ酸配列をこれらのポリペプチド鎖のうちの１つの「Ａ」および／または「Ｄ」末端に付けることもできる。また、上記の４アミノ酸の１または２以上の群を互いに隔てる鎖中のアミノ酸があってもよい。別の態様によると、Ｘはマガイニン(magainin)ペプチドである。マガイニンペプチドとはマガイニンＩ、IIまたはIIIなどのマガイニンあるいはその類似体または誘導体である。マガイニンペプチドは好ましくは以下の塩基性ペプチド構造Ｘ₁₂を含む： −−Ｒ₁₁−Ｒ₁₁−Ｒ₁₂−Ｒ₁₃−Ｒ₁₁−Ｒ₁₄−Ｒ₁₂−Ｒ₁₁−Ｒ₁₄−Ｒ₁₂−Ｒ₁₁−Ｒ₁₁ −Ｒ₁₁−Ｒ_14a−（Ｒ₁₅）_n−Ｒ_14a−Ｒ₁₄−− （式中、Ｒ₁₁は疎水性アミノ酸であり；Ｒ₁₂は塩基性の親水性アミノ酸であり；Ｒ₁₃は疎水性、中性の親水性、または塩基性の親水性アミノ酸であり；Ｒ₁₄およびＲ_14aは疎水性または塩基性の親水性アミノ酸であり；Ｒ₁₅はグルタミン酸またはアスパラギン酸であるか、あるいは疎水性または塩基性の親水性アミノ酸であり；そしてｎは０または１である）。好ましい態様においては、Ｒ₁₃は疎水性または中性の親水性アミノ酸であり、Ｒ_14aは疎水性アミノ酸であり、そしてＲ₁ ₅ はグルタミン酸またはアスパラギン酸である。したがって、例えばマガイニンペプチドは以下の構造のものを含む： −Ｙ₁₂−Ｘ₁₂− ［式中、Ｘ₁₂は上記した塩基性ペプチド構造であり、そしてＹ12は（ｉ）Ｒ₁₂ （ii）Ｒ_14a−Ｒ₁₂ （iii）Ｒ₁₁−Ｒ_14a−Ｒ₁₂ （iv）Ｒ₁₄−Ｒ₁₁−Ｒ_14a−Ｒ₁₂ （式中、Ｒ₁₁、Ｒ₁₂、Ｒ₁₄およびＲ_14aは先に定義した通りである）である］。マガイニンペプチドは以下の構造のものも含む： −Ｘ₁₂−Ｚ₁₂− ［式中、Ｘ₁₂は先に定義した通りであり、そしてＺ₁₂は（ｉ）Ｒ₁₆（式中、Ｒ₁₆は塩基性の親水性アミノ酸またはアスパラギンまたはグルタミンである）（ii）Ｒ₁₆−Ｒ₁₇（式中、Ｒ₁₇は中性の親水性アミノ酸、疎水性アミノ酸、または塩基性の親水性アミノ酸である。好ましくはＲ₁₇は中性の親水性アミノ酸である）である］。マガイニンペプチドは以下の構造のものも含む：（Ｙ₁₂）_a−Ｘ₁₂−（Ｚ₁₂）_b （式中、Ｘ₁₂、Ｙ₁₂およびＺ₁₂は先に定義した通りであり、そしてａは０または１であり、ｂは０または１である）。マガイニンペプチドは以下の塩基性ペプチド構造Ｘ₁₃を含む： −−Ｒ₁₄−Ｒ₁₁−Ｒ_14a−Ｒ₁₂−Ｒ₁₁−Ｒ₁₁−Ｒ₁₂−Ｒ₁₃− Ｒ₁₁−Ｒ₁₄−Ｒ₁₂−Ｒ₁₁−Ｒ₁₁−Ｒ₁₂− （式中、Ｒ₁₁、Ｒ₁₂、Ｒ₁₃、Ｒ₁₄およびＲ_14aは先に定義した通りである）。マガイニンペプチドは以下の構造のものも含む： −Ｘ₁₃−Ｚ₁₃− ［式中、Ｘ₁₃は先に定義した通りであり、そしてＺ₁₃は (Ｒ₁₁)_n-(Ｒ₁₁)_n-(Ｒ₁₁)_n-(Ｒ_14a)_n-(Ｒ₁₅)_n-(Ｒ_14a)_n-(Ｒ₁₄)_n--(Ｒ₁₆)_n-(Ｒ₁₇ )_n （式中、Ｒ₁₁、Ｒ₁₄、Ｒ_14a、Ｒ₁₅、Ｒ₁₆、およびＲ₁₇は先に定義した通りであり、そしてｎは０または１であり、各ｎは同一でも異なっていてもよい）である］。マガイニンペプチドは一般に少なくとも１４個のアミノ酸を含み、最高４０個のアミノ酸を含むことができる。マガイニンペプチドは好ましくは２２個または２３個のアミノ酸を含む。したがって、上記したマガイニンペプチドの塩基性ペプチド構造はアミノ末端またはカルボキシ末端または両端でさらにアミノ酸を含んでいてもよい。これらマガイニンペプチドの代表例としては、付属の配列表に示される以下の一次構造をもつペプチド、並びにその適当な類似体および誘導体が挙げられる：（ａ）（配列番号：６）（ＯＨ）または（ＮＨ₂）（マガイニンＩ）（ｂ）（配列番号：７）（ＯＨ）または（ＮＨ₂）（マガイニンII）（ｃ）（配列番号：８）（ＯＨ）または（ＮＨ₂）（マガイニンIII）以下のものは塩基性構造のペプチド誘導体または類似体の例である：（ｄ）（配列番号：９）（ＯＨ）または（ＮＨ₂）（ｅ）（配列番号：１０）（ＯＨ）または（ＮＨ₂）（ｆ）（配列番号：１１）（ＯＨ）または（ＮＨ₂）マガイニンペプチドは、Proc．Natl．Acad．Sci．Vol.84，p.5449-53（1987， 8月）に記載されている。本明細書で用いる「マガイニンペプチド」の用語は、塩基性マガイニン構造、並びにその誘導体および類似体をいい、代表的誘導体または類似体を含むが、これに限定されない。別の態様においては、ＸはＰＧＬａペプチドまたはＸＰＦペプチドである。ＰＧＬａペプチドは、ＰＧＬａもしくはその類似体または誘導体である。ＰＧＬａペプチドは好ましくは以下の塩基性ペプチド構造Ｘ₁₄を含む： −Ｒ₁₁−Ｒ₁₇−Ｒ₁₂−Ｒ₁₁−Ｒ₁₄−Ｒ₁₄−Ｒ₁₁− Ｒ₁₁−Ｒ₁₄−Ｒ₁₂−Ｒ₁₁−Ｒ₁₁−Ｒ₁₂−Ｒ₁₁− Ｒ₁₁−Ｒ₁₁−Ｒ₁₂− （式中、Ｒ₁₁、Ｒ₁₂、Ｒ₁₄、およびＲ₁₇は先に定義した通りである）。ＰＧＬａペプチドは一般に少なくとも１７個のアミノ酸を含み、４０個以下のアミノ酸を含むことができる。したがって、上記したＰＧＬａペプチドに対する塩基性ペプチド構造はアミノ末端またはカルボキシ末端または両端でさらにアミノ酸を含んでいてもよい。したがって、例えばＰＧＬａペプチドは以下の構造のものを含む： −Ｙ₁₄−Ｘ₁₄− ［式中、Ｘ₁₄は先に定義した通りであり、そしてＹ₁₄は（ｉ）Ｒ₁₁ （ii）Ｒ₁₄−Ｒ₁₁ （式中、Ｒ₁₁およびＲ₁₄は先に定義した通りである）である］。例えば、ＰＧＬａペプチドは以下の構造のものも含む： −Ｘ₁₄−Ｚ₁₄− ［式中、Ｘ₁₄は先に定義した通りであり、そしてＺ₁₄は（ｉ）Ｒ₁₁；または（ii）Ｒ₁₁−Ｒ₁₁ （式中、Ｒ₁₁は先に定義した通りである）である］。ＰＧＬａペプチドは以下の構造のものも含む：（Ｙ₁₄）_a−Ｘ₁₄−（Ｚ₁₄）_b （式中、Ｘ₁₄、Ｙ₁₄およびＺ₁₄は先に定義した通りであり、そしてａは０または１であり、ｂは０または１である）。ＸＰＦペプチドは、ＸＰＦもしくはその類似体または誘導体である。ＸＰＦペプチドは好ましくは以下の塩基性ペプチド構造Ｘ₁₆を含む： −−Ｒ₁₁−Ｒ₁₇−Ｒ₁₂−Ｒ₁₁−Ｒ₁₄−Ｒ₁₈−Ｒ₁₇− Ｒ₁₁−Ｒ₁₄−Ｒ₁₂−Ｒ₁₁−Ｒ₁₁−Ｒ₁₂− Ｒ₁₁−Ｒ₁₁−Ｒ₁₁−Ｒ₁₂−（Ｒ₁₅）_n−Ｒ₁₁−− （式中、Ｒ₁₁、Ｒ₁₂、Ｒ₁₄、Ｒ₁₅およびＲ₁₇は先に定義した通りであり、Ｒ₁₈はグルタミンまたはアスパラギンまたは塩基性の親水性、または疎水性アミノ酸であり、そしてｎは０または１である）。ＸＰＦペプチドは一般に少なくとも１９個のアミノ酸を含み、４０個までのアミノ酸を含むことができる。したがって、上記したＸＰＦペプチドに対する塩基性ペプチド構造はアミノ末端またはカルボキシ末端または両端でさらにアミノ酸を含んでいてもよい。したがって、例えばＸＰＦペプチドは以下の構造のものを含む： −Ｙ₁₆−Ｘ₁₆− ［式中、Ｘ₁₆は先に定義した通りであり、そしてＹ₁₆は（ｉ）Ｒ₁₁；または（ii）Ｒ₁₄−Ｒ₁₁ （式中、Ｒ₁₁およびＲ₁₄は先に定義した通りである）である］。例えば、ＸＰＦペプチドは以下の構造のものも含む： −Ｘ₁₆−Ｚ₁₆− ［式中、Ｘ₁₆は先に定義した通りであり、そしてＺ₁₆は（ｉ）Ｒ₁₁；または（ii）Ｒ₁₁−Ｒ₁₈；または（iii）Ｒ₁₁−Ｒ₁₈−プロリン；または（iv）Ｒ₁₁−Ｒ₁₈−プロリン−Ｒ₁₂ である］。ＸＰＦペプチドは以下の構造のものも含む：（Ｙ₁₆）_a−Ｘ₁₆−（Ｚ₁₆）_b （式中、Ｘ₁₆、Ｙ₁₆およびＺ₁₆は先に定義した通りであり、そしてａは０または１であり、ｂは０または１である）。好ましいものは、付属の配列表に示される以下の一次アミノ酸配列で特徴付けられるＸＰＦまたはＰＧＬａペプチドである：ＰＧＬａ：（配列番号：１２）（ＮＨ₂）ＸＰＦ：（配列番号：１３）ＸＰＦおよびＰＧＬａに関する総説は、Hoffman et al.，EMBOJ．2:711-714， 1983; Andreu et al.，J．Biochem．149:531-535，1985；Gibson et al.，J．Bi ol．Chem．261:5341-5349，1986；およびGiovannini et al.，Bochem．J．243:1 13-120，1987に見られる。さらに別の態様によると、ＸはＣＰＦペプチドもしくはその適当な類似体または誘導体である。ＣＰＦペプチド並びにその類似体および誘導体は本明細書中でＣＰＦペプチドと総称される。ＣＰＦペプチドは以下の塩基性ペプチド構造Ｘ₂₀を含むものである： −Ｒ₂₁−Ｒ₂₁−Ｒ₂₂−Ｒ₂₂−Ｒ₂₁−Ｒ₂₁−Ｒ₂₃−Ｒ₂₁−−Ｒ₂₁−Ｒ₂₁−Ｒ₂₃ −Ｒ₂₁−Ｒ₂₁−Ｒ₂₄−Ｒ₂₅−Ｒ₂₁− （式中、Ｒ₂₁は疎水性アミノ酸であり；Ｒ₂₂は疎水性アミノ酸または塩基性の親水性アミノ酸であり；Ｒ₂₃は塩基性の親水性アミノ酸であり；Ｒ₂₄は疎水性または中性の親水性アミノ酸であり；そしてＲ₂₅は塩基性または中性の親水性アミノ酸である）。上記の塩基性構造はこれ以後Ｘ₂₀の記号で表す。疎水性アミノ酸は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｉｌｅ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、Ｔｙｒ、ノルロイシン（Ｎｌｅ）、ノルバリン（Ｎｖａ）およびシクロヘキシルアラニン（Ｃｈａ）である。中性の親水性アミノ酸は、Ａｓｎ、Ｇｌｎ、Ｓｅｒ、Ｔｈｒおよびホモセリン（Ｈｓｅ）である。塩基性の親水性アミノ酸は、Ｌｙｓ、Ａｒｇ、Ｈｉｓ、Ｏｒｎ、ホモアルギニン（Ｈａｒ）、２，４−ジアミノ酪酸（Ｄｂｕ）およびｐ−アミノフェニルアラニンである。ＣＰＦペプチドは上記のアミノ酸のみを含むこともできるし、あるいはアミノ末端および／またはカルボキシ末端またはアミノおよびカルボキシ末端の両方に付加的アミノ酸を含むこともできる。一般に、ペプチドは４０個より多いアミノ酸を含まない。上記の塩基性構造を含むＣＰＦペプチドは好ましくはアミノ末端に１から４個の付加的アミノ酸をもつ。したがって、このような好ましいペプチドは以下の構造式で表される：Ｙ₂₀−Ｘ₂₀− ［式中、Ｘ₂₀は上記した塩基性ペプチド構造であり、そしてＹ₂₀は（ｉ）Ｒ₂₅−；または（ii）Ｒ₂₂−Ｒ₂₅−；または（iii）Ｒ₂₁−Ｒ₂₂−Ｒ₂₅；または（iv）Ｒ₂₂−Ｒ₂₁−Ｒ₂₂−Ｒ₂₅；好ましくはＧｌｙ−Ｒ₂₁−Ｒ₂₂−Ｒ₂₅ （式中、Ｒ₂₁、Ｒ₂₂およびＲ₂₅は先に定義した通りである）である］。塩基性ペプチド構造のカルボキシ末端も１から１３個の付加的アミノ酸をもっていてもよい。好ましい態様においては、塩基性構造はカルボキシ末端に１から７個の付加的アミノ酸をもっていてもよく、以下のように表される： −Ｘ₂₀−Ｚ₂₀ ［式中、Ｘ₂₀は上記した塩基性ペプチド構造であり、そしてＺ₂₀は（ｉ）Ｒ₂₁−；または（ii）Ｒ₂₁−Ｒ₂₁−：または（iii）Ｒ₂₁−Ｒ₂₁−Ｒ₂₄；または（iv）Ｒ₂₁−Ｒ₂₁−Ｒ₂₄−Ｒ₂₄；または（ｖ）Ｒ₂₁−Ｒ₂₁−Ｒ₂₄−Ｒ₂₄−Ｒ₂₆；または（vi）Ｒ₂₁−Ｒ₂₁−Ｒ₂₄−Ｒ₂₄−Ｒ₂₆−Ｇｌｎ；または（vii）Ｒ₂₁−Ｒ₂₁−Ｒ₂₄−Ｒ₂₄−Ｒ₂₆−Ｇｌｎ−Ｇｌｎ（式中、Ｒ₂₁およびＲ₂₄は先に定義した通りであり、そしてＲ₂₆はプロリンまたは疎水性アミノ酸である）である］。好ましいペプチドは以下の構造式で表される：（Ｙ₂₀）_a−Ｘ₂₀−（Ｚ₂₀）_b （式中、Ｘ₂₀、Ｙ₂₀およびＺ₂₀は先に定義した通りであり、そしてａは０または１であり、ｂは０または１である）。使用できるＣＰＦペプチドの代表例のいくつかは文献に記載されており、付属の配列表に示される以下の配列を含む：（配列番号：１４）（配列番号：１５）（配列番号：１６）（配列番号：１７）（配列番号：１８）（配列番号：１９）（配列番号：２０）（配列番号：２１）（配列番号：２２）（配列番号：２３）（配列番号：２４）（配列番号：２５）（配列番号：２６）。ＣＰＦペプチドに関する総説は、Richter，K.，Egger，R.，and Kreil（1986 ）J．Biol．Chem．261，3676-3680；Wakabayashi,T.，Kato，H.，and Tachibaba ，S．（1985）Nucleic Acids Resarch 13，1817-1828；Gibson，B.W.，Poulter ，L.，Williams，D.H.，and Maggio，J.E．（1986）J．Biol．Chem．261，5341- 5349に見られる。さらに別の態様においては、Ｘは以下の塩基性構造Ｘ₃₁からＸ₃₇のいずれかを含むペプチドである：Ｘ₃₁は−［Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂］_n−；Ｘ₃₂は−［Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁］_n−；Ｘ₃₃は−［Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂］_n−；Ｘ₃₄は−［Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂］_n−；Ｘ₃₅は−［Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃］_n−；Ｘ₃₆は−［Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁］_n−；そしてＸ₃₇は−［Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂］−_n；（式中、Ｒ₃₁は塩基性の親水性アミノ酸であり、Ｒ₃₂は疎水性アミノ酸であり、Ｒ₃₃は中性の親水性、塩基性の親水性、または疎水性アミノ酸であり、そしてｎは２から５である）。塩基性の親水性アミノ酸は、Ｌｙｓ、Ａｒｇ、Ｈｉｓ、Ｏｒｎ、ホモアルギニン（Ｈａｒ）、２，４−ジアミノ酪酸（Ｄｂｕ）およびｐ−アミノフェニルアラニンからなる群から選択される。疎水性アミノ酸は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｉｌｅ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ｐｒｏ、Ｖａｌ、ＴｒｐおよびＴｙｒ、ノルロイシン（Ｎｌｅ）、ノルバリン（Ｎｖａ）およびシクロヘキシルアラニン（Ｃｈａ）からなる群から選択される。中性の親水性アミノ酸は、Ａｓｎ、Ｇｌｎ、Ｓｅｒ、Ｔｈｒおよびホモセリン（Ｈｓｅ）からなる群から選択される。ある態様によると、ペプチドが構造Ｘ₃₁を含むとき、ペプチドは以下の構造を含むことができる：Ｙ₃₁−Ｘ₃₁− ［式中、Ｘ₃₁は先に定義した通りであり、そしてＹ₃₁は（ｉ）Ｒ₃₂；（ii）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；（iii）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；（iv）Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；（ｖ）Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；または（vi）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂ （式中、Ｒ₃₁、Ｒ₃₂およびＲ₃₃は先に定義した通りである）である］。別の態様においては、ペプチドが構造Ｘ₃₁を含むとき、ペプチドは以下の構造を含むことができる：Ｘ₃₁−Ｚ₃₁ ［式中、Ｘ₃₁は先に定義した通りであり、そしてＺ₃₁は（ｉ）Ｒ₃₁；（ii）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂；（iii）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；（iv）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃；（ｖ）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁；または（vi）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂ である］。さらに別の態様においては、ペプチドは以下の構造を含むことができる：（Ｙ₃₁）_a−Ｘ₃₁−（Ｚ₃₁）_b （式中、Ｙ₃₁およびＺ₃₁は先に定義した通りであり、そしてａは０または１であり、ｂは０または１である）。ペプチドが構造Ｘ₃₂を含むとき、ペプチドは以下の構造を含むことができる：Ｙ₃₂−Ｘ₃₂ ［式中、Ｘ₃₂は先に定義した通りであり、そしてＹ₃₂は（ｉ）Ｒ₃₁；（ii）Ｒ₃₂−Ｒ₃₁；（iii）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁；（iv）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁；（ｖ）Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁；または（vi）Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁ である］。別の態様によると、ペプチドが構造Ｘ₃₂を含むとき、ペプチドは以下の構造を含むことができる：Ｘ₃₂−Ｚ₃₂ ［式中、Ｘ₃₂は先に定義した通りであり、そしてＺ₃₂は（ｉ）Ｒ₃₂；（ii）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；（iii）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃；（iv）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁；（ｖ）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂；または（vi）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂ である］。さらに別の態様においては、ペプチドは以下の構造を含むことができる：（Ｙ₃₂）_a−Ｘ₃₂−（Ｚ₃₂）_b （式中、Ｙ₃₂およびＺ₃₂は先に定義した通りであり、そしてａは０または１であり、ｂは０または１である）。別の態様によると、ペプチドが構造Ｘ₃₃を含むとき、ペプチドは以下の構造を含むことができる：Ｙ₃₃−Ｘ₃₃ ［式中、Ｘ₃₃は先に定義した通りであり、そしてＹ₃₃は（ｉ）Ｒ₃₂；（ii）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂；（iii）Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂；（iv）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂；（ｖ）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂；または（vi）Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂ （式中、Ｒ₃₁、Ｒ₃₂およびＲ₃₃は先に定義した通りである）である］。別の態様においては、ペプチドが構造Ｘ₃₃を含むとき、ペプチドは以下の構造を含むことができる：Ｘ₃₃−Ｚ₃₃ ［式中、Ｘ₃₃は先に定義した通りであり、そしてＺ₃₃は（ｉ）Ｒ₃₂；（ii）Ｒ₃₂−Ｒ₃₃；（iii）Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁；（iv）Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂；（ｖ）Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；または（vi）Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁ である］。さらに別の態様においては、ペプチドは以下の構造を含むことができる：（Ｙ₃₃）_a−Ｘ₃₃−（Ｚ₃₃）_b （式中、Ｙ₃₃およびＺ₃₃は先に定義した通りであり、そしてａは０または１であり、ｂは０または１である）。別の態様によると、ペプチドが構造Ｘ₃₄を含むとき、ペプチドは以下の構造を含むことができる：Ｙ₃₄−Ｘ₃₄ ［式中、Ｘ₃₄は先に定義した通りであり、そしてＹ₃₄は（ｉ）Ｒ₃₂；（ii）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；（iii）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；（iv）Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；（ｖ）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；または（vi）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂ （式中、Ｒ₃₁、Ｒ₃₂およびＲ₃₃は先に定義した通りである）である］。別の態様においては、ペプチドが構造Ｘ₃₄を含むとき、ペプチドは以下の構造を含むことができる：Ｘ₃₄−Ｚ₃₄ ［式中、Ｘ₃₄は先に定義した通りであり、そしてＺ₃₄は（ｉ）Ｒ₃₃；（ii）Ｒ₃₃−Ｒ₃₁；（iii）Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂；（iv）Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；（ｖ）Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁；または（vi）Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂ である］。さらに別の態様においては、ペプチドは以下の構造を含むことができる：（Ｙ₃₄）_a−Ｘ₃₄−（Ｚ₃₄）_b （式中、Ｘ₃₄およびＺ₃₄は先に定義した通りであり、そしてａは０または１であり、ｂは０または１である）。さらに別の態様によると、ペプチドが構造Ｘ₃₅を含むとき、ペプチドは以下の構造を含むことができる：Ｙ₃₅−Ｘ₃₅ ［式中、Ｘ₃₅は先に定義した通りであり、そしてＹ₃₅は（ｉ）Ｒ₃₃；（ii）Ｒ₃₂−Ｒ₃₃；（iii）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃：（iv）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃；（ｖ）Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃；または（vi）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃ （式中、Ｒ₃₁、Ｒ₃₂およびＲ₃₃は先に定義した通りである）である］。別の態様においては、ペプチドが構造Ｘ₃₅を含むとき、ペプチドは以下の構造を含むことができる：Ｘ₃₅−Ｚ₃₅ ［式中、Ｘ₃₅は先に定義した通りであり、そしてＺ₃₅は（ｉ）Ｒ₃₁；（ii）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂；（iii）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；（iv）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁；（ｖ）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂；または（vi）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂ である］。さらに別の態様においては、ペプチドは以下の構造を含むことができる：（Ｙ₃₅）_a−Ｘ₃₅−（Ｚ₃₅）_b （式中、Ｘ₃₅およびＺ₃₅は先に定義した通りであり、そしてａは０または１であり、ｂは０または１である）。さらに別の態様によると、ペプチドが構造Ｘ₃₆を含むとき、ペプチドは以下の構造を含むことができる：Ｙ₃₆−Ｘ₃₆ ［式中、Ｘ₃₆は先に定義した通りであり、そしてＹ₃₆は（ｉ）Ｒ₃₁：（ii）Ｒ₃₃−Ｒ₃₁；（iii）Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁；（iv）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁；（ｖ）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁；または（vi）Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁ （式中、Ｒ₃₁、Ｒ₃₂およびＲ₃₃は先に定義した通りである）である］。別の態様においては、ペプチドが構造Ｘ₃₆を含むとき、ペプチドは以下の構造を含むことができる：Ｘ₃₆−Ｚ₃₆ ［式中、Ｘ₃₆は先に定義した通りであり、そしてＺ₃₆は（ｉ）Ｒ₃₂；（ii）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；（iii）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁；（iv）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂；（ｖ）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；または（vi）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃ である］。さらに別の態様においては、ペプチドは以下の構造を含むことができる：（Ｙ₃₆）_a−Ｘ₃₆−（Ｚ₃₆）_b （式中、Ｙ₃₆およびＺ₃₆は先に定義した通りであり、そしてａは０または１であり、ｂは０または１である）。さらに別の態様によると、ペプチドが構造Ｘ₃₇を含むとき、ペプチドは以下の構造を含むことができる：Ｙ₃₇−Ｘ₃₇ ［式中、Ｘ₃₇は先に定義した通りであり、そしてＹ₃₇は（ｉ）Ｒ₃₂；（ii）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂；（iii）Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂；（iv）Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂；（ｖ）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂；または（vi）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂ （式中、Ｒ₃₁、Ｒ₃₂およびＲ₃₃は先に定義した通りである）である］。別の態様においては、ペプチドが構造Ｘ₃₇を含むとき、ペプチドは以下の構造を含むことができる：Ｘ₃₇−Ｚ₃₇ ［式中、Ｘ₃₇は先に定義した通りであり、そしてＺ₃₇は（ｉ）Ｒ₃₂；（ii）Ｒ₃₂−Ｒ₃₁；（iii）Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂；（iv）Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；（ｖ）Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃；または（vi）Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁ である］。さらに別の態様においては、ペプチドは以下の構造を含むことができる：（Ｙ₃₇）_a−Ｘ₃₇−（Ｚ₃₇）_b （式中、Ｙ₃₇およびＺ₃₇は先に定義した通りであり、そしてａは０または１であり、ｂは０または１である）。好ましい態様においては、ｎは３であり、そして最も好ましくはペプチドは付属の配列表に示される以下の構造のいずれかである：（配列番号：６７）および（配列番号：６８）において、Ｘａａはｐ−アミノフェニルアラニンである。別の態様によると、Ｘは以下の塩基性構造Ｘ₄₀を含むペプチドである：Ｒ₃₁-Ｒ₃₂-Ｒ₃₂-Ｒ₃₃-Ｒ₃₄-Ｒ₃₂-Ｒ₃₂-Ｒ₃₁-Ｒ₃₂-Ｒ₃₂-Ｒ₃₂-Ｒ₃₄-Ｒ₃₂-Ｒ₃₂ （式中、Ｒ₃₁、Ｒ₃₂およびＲ₃₃は先に定義した通りであり、そしてＲ₃₄は塩基性の親水性または疎水性アミノ酸である）。ある態様によると、ペプチドは以下の構造を含むことができる：Ｙ₄₀−Ｘ₄₀ ［式中、Ｘ₄₀は先に定義した通りであり、そしてＹ₄₀は（ｉ）Ｒ₃₂；（ii）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；（iii）Ｒ₃₄−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；（iv）Ｒ₃₃−Ｒ₃₄−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；（ｖ）Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₄−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；（vi）Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₄−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；または（vii）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₄−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂ （式中、Ｒ₃₁、Ｒ₃₂、Ｒ₃₃およびＲ₃₄は先に定義した通りである）である］。別の態様においては、Ｘは以下の構造を含むペプチドである：Ｘ₄₀−Ｚ₄₀ ［式中、Ｘ₄₀は先に定義した通りであり、そしてＺ₄₀は（ｉ）Ｒ₃₁；（ii）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂；（iii）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂；（iv）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃；（ｖ）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₄；（vi）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₄−Ｒ₃₂；または（vii）Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₄−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂ （式中、Ｒ₃₁、Ｒ₃₂、Ｒ₃₃およびＲ₃₄は先に定義した通りである）である］。さらに別の態様においては、ペプチドは以下の構造を含むことができる：（Ｙ₄₀）_a−Ｘ₄₀−（Ｚ₄₀）_b （式中、Ｙ₄₀およびＺ₄₀は先に定義した通りであり、そしてａは０または１であり、ｂは０または１である）。好ましい態様においては、ペプチドは付属の配列表に示される以下の構造式をもつ：（配列番号：６９）。別の好ましい態様においては、ペプチドは付属の配列表に示される以下の構造式をもつ：（配列番号：７０）。さらなる態様によると、ペプチドは付属の配列表に示される以下の構造式のいずれかをもつ：（配列番号：７１）（配列番号：７２）（配列番号：７３）（配列番号：７４）（配列番号：７５）（配列番号：７６）（配列番号：７７）（配列番号：７８）（配列番号：７９）（配列番号：８０）（配列番号：８１）（配列番号：８２）（配列番号：８３）（配列番号：８４）（配列番号：８５）。別の態様によると、Ｘは以下の構造式のいずれかを含むペプチドである：（ｉ）-（ＬｙｓＩｌｅＡｌａＬｙｓＬｙｓＩｌｅＡｌａ）_n-、（ii）-（ＬｙｓＰｈｅＡｌａＬｙｓＬｙｓＰｈｅＡｌａ）_n-、および（iii）-（ＬｙｓＰｈｅＡｌａＬｙｓＬｙｓＩｌｅＡｌａ）_n- （式中、ｎは２から５である）。好ましくは、ｎは３であり、ペプチドは以下の構造式のいずれかをもつ：（ＬｙｓＩｌｅＡｌａＬｙｓＬｙｓＩｌｅＡｌａ）₃ （配列番号：８６）（ＬｙｓＰｈｅＡｌａＬｙｓＬｙｓＰｈｅＡｌａ）₃ （配列番号：８７）（ＬｙｓＰｈｅＡｌａＬｙｓＬｙｓＩｌｅＡｌａ）₃ （配列番号：８８）別の態様によると、Ｘは付属の配列表に示される以下の構造式からなる群から選択されるペプチドである：（配列番号：８９）（配列番号：９０）（配列番号：９１）（配列番号：９２）。さらに別の態様によると、Ｘはセクロピン（cecropin）またはサルコトキシン（sarcotoxin）である。セクロピンの語は塩基性構造ならびにその類似体および誘導体を含む。セクロピンならびにその類似体および誘導体は、Ann. Rev．Microbiol．1987，Vol.41 ，p.103-26，特にp.108、およびChristensen et al.，PNAS Vol.85，p.5072-76 に記載されており、これらは参照としてここに包含される。サルコトキシンの語は塩基性物質ならびにその類似体および誘導体を含む。サルコトキシンならびにその類似体および誘導体は、Molecular Entomology，p.36 9-78，特にp.375，Alan R．Liss，Inc．（1987）に記載されており、これは参照としてここに包含される。別の態様によると、Ｘはメリチン（melittin）もしくはその類似体または誘導体である。メリチンは２６アミノ酸残基からなる両親媒性ペプチドであり、ミツバチ（Ap is mellifera）毒液から単離された。Habermann et al.，Hoppe-Seyler's Zeits chrift Physiol．Chem.，Vol.348，p.37-50（1987）を参照のこと。メリチンは３文字のアミノ酸略号によって表される以下の構造式をもつ：（配列番号：９３）。別の態様においては、Ｘは以下の塩基性構造Ｘ₅₀を含む両親媒性ペプチドである：Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₁ （式中、Ｒ₄₁は疎水性アミノ酸であり、そしてＲ₄₂は塩基性の親水性または中性の親水性アミノ酸である）。ある態様においては、ペプチドは以下の塩基性構造を含む：Ｙ₅₀−Ｘ₅₀ ［式中、Ｘ₅₀は先に定義した通りであり、そしてＹ₅₀は（ｉ）Ｒ₄₁；（ii）Ｒ₄₂−Ｒ₄₁；または（iii）Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁ （式中、Ｒ₄₁およびＲ₄₂は先に定義した通りである）である］。ある態様においては、Ｒ₄₁はロイシンである。別の態様では、Ｒ₄₂はリシンである。本発明のこの面におけるペプチドの代表例は以下の構造をもつものを含む：（配列番号：９４）（配列番号：９５）（配列番号：９６）（配列番号：９７）。別の態様によると、Ｘは以下の塩基性構造Ｘ₅₂を含む両親媒性ペプチドである：Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂ （式中、Ｒ₄₁は疎水性アミノ酸であり、そしてＲ₄₂は塩基性の親水性または中性の親水性アミノ酸である）。ある態様においては、Ｒ₄₁はロイシンである。別の態様では、Ｒ₄₂はリシンである。ある態様においては、ペプチドは以下の塩基性構造を含む：Ｙ₅₂−Ｘ₅₂ ［式中、Ｘ₅₂は先に定義した通りであり、そしてＹ₅₂は（ｉ）Ｒ₄₂：（ii）Ｒ₄₁−Ｒ₄₂；（iii）Ｒ₄₁−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂；（iv）Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂；または（ｖ）Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂ である］。ある態様においては、ペプチドは以下の構造をもつ：（配列番号：９８）。別の態様においては、ペプチドは以下の塩基性構造を含む：Ｘ₅₂−Ｚ₅₂ ［式中、Ｘ₅₂は先に定義した通りであり、そしてＺ₅₂は（ｉ）Ｒ₄₁；（ii）Ｒ₄₁−Ｒ₄₁；（iii）Ｒ₄₁−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂；（iv）Ｒ₄₁−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂；または（ｖ）Ｒ₄₁−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁ である］。ある態様においては、ペプチドは以下の構造をもつ：（配列番号９９）。別の態様においては、ペプチドは以下の構造を含む：（Ｙ₅₂）_a−Ｘ₅₂−（Ｚ₅₂）_b （式中、Ｘ₅₂、Ｙ₅₂およびＺ₅₂は先に定義した通りであり、そしてａは０または１であり、ｂは０または１である）。別の態様においては、Ｘは以下の塩基性構造Ｘ₅₄を含む生物活性な両親媒性ペプチドである：Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₁ −Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₃− （式中、Ｒ₄₁およびＲ₄₂は先に定義した通りであり、そしてＲ₄₃は中性の親水性アミノ酸である）。ある態様では、ペプチドは以下の構造をもつ：（配列番号：１００）。別の態様では、ペプチドは以下の構造をもつ：（配列番号：１０１）。別の態様では、Ｘは以下の塩基性構造Ｘ₅₆を含む生物活性な両親媒性ペプチドである：Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₄ （式中、Ｒ₄₁およびＲ₄₂は先に定義した通りであり、そしてＲ₄₄は中性の親水性アミノ酸またはプロリンである）。ある態様においては、ペプチドは以下の塩基性構造を含む：Ｘ₅₆−Ｚ₅₆ ［式中、Ｘ₅₆は先に定義した通りであり、そしてＺ₅₆は（ｉ） −Ｒ₄₂；（ii） −Ｒ₄₂−Ｒ₄₂；（iii）−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁；（iv） −Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₁；（ｖ） −Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂；（vi） −Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂；または（vii）−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁ である］。好ましい態様では、ペプチドは以下の構造をもつ：（配列番号：１０２）；または（配列番号：１０３）。別の態様では、Ｘは以下の塩基性構造Ｘ₅₈を含む生物活性な両親媒性ペプチドである：Ｒ₄₁-Ｒ₄₁-Ｒ₄₂-Ｒ₄₂-Ｒ₄₁-Ｒ₄₂-Ｒ₄₂-Ｒ₄₁-Ｒ₄₁-Ｒ₄₂-Ｒ₄₂-Ｒ₄₁-Ｒ₄₃ （式中、Ｒ₄₁、Ｒ₄₂およびＲ₄₃は先に定義した通りである）。ある態様においては、ペプチドは以下の構造を含む：Ｘ₅₈−Ｚ₅₈ ［式中、Ｘ₅₈は先に定義した通りであり、そしてＺ₅₈は（ｉ） −Ｒ₄₁；（ii） −Ｒ₄₁−Ｒ₄₅；（iii） −Ｒ₄₁−Ｒ₄₅−Ｒ₄₅；（iv） −Ｒ₄₁−Ｒ₄₅−Ｒ₄₅−Ｒ₄₃；（ｖ） −Ｒ₄₁−Ｒ₄₅−Ｒ₄₅−Ｒ₄₃−Ｒ₄₁：（vi） −Ｒ₄₁−Ｒ₄₅−Ｒ₄₅−Ｒ₄₃−Ｒ₄₁−Ｒ₄₃；（vii） −Ｒ₄₁−Ｒ₄₅−Ｒ₄₅−Ｒ₄₃−Ｒ₄₁−Ｒ₄₃−Ｒ₄₃；（viii）−Ｒ₄₁−Ｒ₄₅−Ｒ₄₅−Ｒ₄₃−Ｒ₄₁−Ｒ₄₃−Ｒ₄₃−Ｒ₄₅；または（ix） −Ｒ₄₁−Ｒ₄₅−Ｒ₄₅−Ｒ₄₃−Ｒ₄₁−Ｒ₄₃−Ｒ₄₃−Ｒ₄₅−Ｒ₄₃ （式中、Ｒ₄₁およびＲ₄₃は先に定義した通りであり、そしてＲ₄₅はプロリンである）である］。ある態様では、ペプチドは以下の構造をもつ：（配列番号：１０４）。別の態様では、Ｘは以下の塩基性構造Ｘ₆₀を含む生物活性な両親媒性ペプチドである：Ｒ₄₁-Ｒ₄₁-Ｒ₄₃-Ｒ₄₂-Ｒ₄₁-Ｒ₄₁-Ｒ₄₁-Ｒ₄₁-Ｒ₄₁-Ｒ₄₁-Ｒ₄₂-Ｒ₄₁-Ｒ₄₁-Ｒ₄₂-Ｒ₄₂ -Ｒ₄₁-Ｒ₄₁-Ｒ₄₂-Ｒ₄₂-Ｒ₄₁- （式中、Ｒ₄₁、Ｒ₄₂およびＲ₄₃は先に定義した通りである）。ある態様では、ペプチドは以下の構造をもつ：（配列番号：１０５）。別の態様では、Ｘは以下の塩基性構造Ｘ₆₂を含むペプチドである： −Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁− （式中、Ｒ₄₁および₄₂は先に定義した通りである）。ある態様においては、ペプチドは以下の構造を含む：Ｙ₆₂−Ｘ₆₂ ［式中、Ｘ₆₂は先に定義した通りであり、そしてＹ₆₂は（ｉ）Ｒ₄₁；（ii）Ｒ₄₂−Ｒ₄₂；（iii）Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁；または（iv）Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁ である］。このようなペプチドの代表例は、以下のものを含み、その配列は付属の配列表に示される：（配列番号：１０６）（配列番号：１０７）（配列番号：１０８）（配列番号：１０９）（配列番号：１１０）（配列番号：１１１）。ある態様においては、ペプチドは以下の構造を含む：Ｘ₆₂−Ｚ₆₂ ［式中、Ｘ₆₂は先に定義した通りであり、そしてＺ₆₂は（ｉ）Ｒ₄₁；（ii）Ｒ₄₁−Ｒ₄₂；（iii）Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂；または（iv）Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁ （式中、Ｒ₄₁およびＲ₄₂は先に定義した通りである）である］。このようなペプチドの代表例は、以下の構造式と付属の配列表に示されるペプチドを含む：（配列番号：１１２）。別の態様では、ペプチドは以下の構造をもつ：（Ｙ₆₂）_a−Ｘ₆₂−（Ｚ₆₂）_b （式中、Ｘ₆₂、Ｙ₆₂およびＺ₆₂は先に定義した通りであり、そしてａは０または１であり、ｂは０または１である）。このようなペプチドの代表例は、以下のものを含み、その配列は付属の配列表に示される：（配列番号：１１３）（配列番号：１１４）（配列番号：１１５）（配列番号：１１６）。別の態様では、Ｘは以下の構造式をもつペプチドである：（配列番号：１１７）。別の態様によると、Ｘはイオンチャンネル形成ペプチドまたはタンパク質である。使用されるイオンチャンネル形成ペプチドまたはタンパク質はヒト好中球抗微生物ペプチド（ＨＮＰ）としても知られるデフェンシン（defensin）類、好酸球の主要塩基性タンパク質（ＭＢＰ）、細菌透過性増強タンパク質（ＢＰＩ）、およびパーフォリン（perforin）、サイトリシン（cytolysin）または孔形成性タンパク質などと様々に呼ばれる孔形成性サイトトキシンを含む。デフェンシンは Selsted et al.，J．Clin．Invest.，Vol.76，p.1436-1439（1985）に記載されている。ＭＢＰタンパク質はWasmoen et al.，J．Biol．Chem.，Vol.263，p.125 59-12563（1988）に記載されている。ＢＰＩタンパク質はOoi et al.，J．Biol ．Chem.，Vol.262，p.14891-14894（1987）に記載されている。パーフォリンはH enkart et al.，J．Exp．Med.，160:75（1984）およびPodack et al.，J．Exp． Med．160:695（1984）に記載されている。上記の文献は参照としてここに包含される。イオンチャンネル形成タンパク質という用語はイオンチャンネル形成タンパク質の塩基性構造および類似体ならびに誘導体を含むものである。さらに別の実施態様によれば、ペプチドまたはタンパク質のアミノ酸残基はそれぞれＤ−アミノ酸あるいはグリシンであってもよい。この特定の実施態様の範囲はいかなる理論的推論にも限定されないが、上記のペプチドまたはタンパク質は、Ｄ−アミノ酸あるいはグリシンでもっぱら構成されるときは、その活性を保持しつつタンパク質分解酵素に対する抵抗性が増していると考えられる。従って、こうしたペプチドは経口投与が可能である。また、別の実施態様によれば、アミノ酸残基の全部がＤ−アミノ酸またはグリシン残基、あるいはＬ−アミノ酸またはグリシン残基であってもよい。ペプチドまたはタンパク質は互いに組み合わせて投与し得ることも理解されよう。他の実施態様によれば、本発明のＮ末端置換ペプチドまたはタンパク質は、上記目的のために薬理作用を有するイオンと組み合わせて使用することができる。薬理作用を有するイオンとは、標的細胞、ウイルスあるいはウイルスに感染した細胞に導入したとき、その標的細胞、ウイルスまたはウイルス感染細胞の増殖を抑制および／または妨害および／または破壊するイオンのことである。こうした薬理作用を有するイオンは、イオンチャンネル形成ペプチドの不在下では、細胞やウイルスに有害作用を及ぼすのに十分な量で天然もしくは合成の脂質膜（特に、細胞膜やウイルス膜）を通過することができない。ペプチドまたはタンパク質と薬理作用を有するイオンは、単一の組成物または別個の組成物として投与することができ、単一または別個の組成物は、ペプチドまたはタンパク質と薬理作用を有するイオンのほかに、追加の活性および／または不活性物質を含んでいてもよい。薬理作用を有するイオンのうち、使用できる代表的な例として、フッ化物、過酸化物、重炭酸、銀、亜鉛、水銀、砒素、銅、白金、アンチモン、金、タリウム、ニッケル、セレニウム、ビスマス、およびカドミウムのイオンを挙げることができる。ペプチドまたはタンパク質ならびに薬理作用を有するイオンは、単一の組成物として投与または調製されようと、別個の組成物として投与または調製されようと、標的細胞、ウイルスまたはウイルス感染細胞の増殖を抑制および／または妨害および／または破壊するのに効果的な量で用いられる。実際には、イオンはペプチドの作用を増強する。すなわち、イオンの量は標的細胞、ウイルスまたはウイルス感染細胞の増殖を抑制するためのペプチドまたはタンパク質の最大有効濃度を低下させるのに効果的な量である。薬理作用を有するイオンは、局所使用の場合、一般に０．０５〜２．０％の濃度で用いられる。全身的に使用する場合は、一般に宿主の体重１ｋｇにつき１〜１０ｍｇの量のイオンを用いる。ペプチドまたはタンパク質の投与量は上に記載した範囲内であり得る。さらに、ペプチドまたはタンパク質ならびに薬理作用を有するイオンは異なる経路で投与し得ることが理解されよう。例えば、イオンを経口的に投与し、一方ペプチドをＩＶまたはＩＰで投与してもよい。ペプチドまたはタンパク質およびイオンの局所投与の代表的な例として、ペプチドを最高約１重量％の量で投与し、イオンを約５０ｍＭ（約０．１％）の量で投与することができよう。これとは別に、フッ化ナトリウムのような塩の形のイオンは、ペプチドまたはタンパク質の全身投与とともに、経口投与することもできよう。例えば、ペプチドまたはタンパク質のＩＶまたはＩＰ投与により１００マイクログラム／ミリリットル（１０ミリグラム／キログラム）の血清用量を達成し、同時にｌ０ｍｅｑ／キログラムのイオン（特にフッ化ナトリウム）の経口用量を達成する。他の実施態様によれば、本発明のペプチドまたはタンパク質はバシトラシン類、グラミシジン、ポリミキシン、バンコマイシン、テイコプラニン、アミノグリコシド類、疎水性抗生物質、ペニシリン類、モノバクタム類、またはこれらの誘導体もしくは類似体よりなるクラスから選ばれた抗生物質とともに宿主に投与することができる。バシトラシン類、グラミシジン、ポリミキシン、バンコマイシン、テイコプラニン、およびこれらの誘導体ならびに類似体はポリペプチド抗生物質のグループである。バシトラシンとしてはバシトラシンＡが好ましい。アミノグリコシド抗生物質として、トブラマイシン、カナマイシン、アミカシン、ゲンタマイシン類（例えば、ゲンタマイシンＣ₁、ゲンタマイシンＣ₂、ゲンタマイシンＣ_1a）、ネチルマイシン、およびこれらの誘導体ならびに類似体が含まれる。好ましいアミノグリコシド抗生物質はトブラマイシンとゲンタマイシン類である。アミノグリコシド類および上記のバシトラシン類は親水性で水に溶けやすい。使用できるペニシリン類としては、ベンジルペニシリン、アンピシリン、メチシリン（ジメトキシフェニルペニシリン）、チカリシリン、ペニシリンＶ（フェノキシメチルペニシリン）、オキサシリン、クロキサシリン、ジクロキサシリン、フルクロキサシリン、アモキシリン、およびアミジノシリンを挙げることができるが、これらに限らない。好ましいペニシリンはベンジルペニシリンとアンピシリンである。使用できる好ましいモノバクタムはアズトレオナムである。本発明で使用できる疎水性抗生物質の代表的な例としてマクロライド系を挙げることができ、例えば、エリスロマイシン、ロキシスロマイシン、クラリスロマイシンなど；エリスロマイシンの９−Ｎ−アルキル誘導体；ミデカマイシンアセテート；アジスロマイシン；フルリスロマイシン；リファブチン；ロキタマイシン：ＴＥ−０３１（大正）として知られる６−Ｏ−メチルエリスロマイシンＡ；リファペンチン；ＣＧＰ−７０４０、ＣＧＰ−５９０９、ＣＧＰ−２７９３５３（Ciba-Geigy）のようなベンジルピペラジニルリファマイシン類；Ａ−６２５１４（Abbott）として知られるマクロライド環のＣ₁₁／Ｃ₁₂位置に縮合された環状カルバメートを有するエリスロマイシンＡ誘導体；ＡＣ−７２３０（東洋醸造）；ベンゾキサジノリファマイシン；ジリスロマイシン；ＦＣＥ−２２２５０（Fa rmitalia）として知られる３−Ｎ−ピペリジノメチルザイノメチルリファマイシンＳＶ；Ｍ−１１９ −ａ（キリンビール）；Ａ−６３０７５（Abbott）として知られる６−Ｏ−メチル−１−４″−Ｏ−カルバモイルエリスロマイシン；ＣＧＰ−２７５５７およびＣＧＰ−２９８６（Ciba-Geigy）のようなジアザビシクロアルキル側鎖を有する３−ホルミルリファマイシンＳＶ−ヒドラゾン類；３−Ｏ−α−Ｌ−クラジノシルデエポキシロサラマイシンのような３−Ｏ−α−Ｌ−クラジノシル部分を有する１６員マクロライド類；チロシン類およびアシルデミシノシルチロシン類がある。上記のマクロライド類のほかに、リファマイシン、カルベニシリンおよびナフシリンも同様に使用できる。その他の使用可能な抗生物質（疎水性であろうとなかろうと）には、リンコマイシン、クリンダマイシン、クロラムフェニコールなどの５０−Ｓリボソーム阻害剤である抗生物質；ミスタチン、ピマリシンなどの大きいリピド様ラクトン環を有する抗生物質がある。ペプチドまたはタンパク質および抗生物質は、標的細胞の増殖を妨害、破壊もしくは抑制するために、標的細胞への直接投与により、あるいは標的細胞を含む宿主への全身または局所投与により投与することができる。ペプチドおよび抗生物質の投与により増殖が妨害、破壊もしくは抑制され得る標的細胞としてはグラム陽性菌、グラム陰性菌、ならびに真菌の細胞が含まれる。上述したような抗生物質またはその誘導体もしくは類似体は、局所使用の場合、一般に約０．１〜１０％の濃度で用いられる。全身的に使用する場合は、抗生物質またはその誘導体もしくは類似体を一般に１日あたり約１．２５〜４５ｍｇ／ｋｇ（宿主の体重）の量で用いる。ペプチドまたはタンパク質の投与量は上記のとおりである。ペプチドまたはタンパク質および抗生物質の局所投与の代表的な例として、ペプチドまたはタンパク質を約０．１〜１０重量％の量で投与し、抗生物質を約０．１〜１０重量％の量で投与することができよう。別の実施態様によれば、本発明のペプチドまたはタンパク質は抗寄生虫剤または抗真菌剤と組み合わせて投与することができる。使用できる抗寄生虫剤には抗原生動物剤が含まれるが、これに限らない。使用可能な特定の抗寄生虫剤の例として、ペンタミジンイセチオネートおよびプロパミジンイセチオネート（Brolene）を挙げることができるが、これらに限らない。使用できる抗真菌剤にはケトコナゾールが含まれるが、これに限らない。ある種の抗寄生虫剤は抗真菌活性をも有し、またある種の抗真菌剤は抗寄生虫活性をも有することが理解されよう。他の実施態様によれば、本発明のペプチドまたはタンパク質はＤＮＡジャイレースを阻害する抗生物質と組み合わせて投与することができ、ＤＮＡジャイレースは複製中の細菌ＤＮＡの個々のらせん鎖間の結合の形成に関与する酵素である。従って、ＤＮＡジャイレースは細菌ＤＮＡの正常な複製にとって必要な酵素であり、それゆえ、ＤＮＡジャイレースを阻害する抗生物質は細菌ＤＮＡの正常な複製を阻害することとなる。ＤＮＡジャイレースを阻害する抗生物質の例として、ナリジキシン酸、オキソリン酸、シノキサシン、およびキノロン抗生物質（シプロフロキサシン、ノルフロキサシン、オフロキサシン、エノキサシン、ペフロキサシン、ロメフロキサシン、フレロキサシン、トスロフロキサシン、テマフロキサシン、およびルフロキサシンを含む）を挙げることができる。本発明については以下の実施例によりさらに詳細に説明することにする。しかし、本発明の範囲はそれによって制限されるものではない。実施例下記の表Ｉには、ペプチド（配列番号：２７）、（配列番号：１１０）、（配列番号：１１３）および（配列番号：１１８）のＳ．aureus株ATCC 25923、P．a eruginosa株ATCC 27853、およびE．coli株ATCC 25922に対する最小阻止濃度（ＭＩＣ）をμｇ／ｍｌで示してある。ペプチドはＮ末端が置換されていないか、Ａｃ−で示されるようにＮ末端がアセチル基で置換されているか、あるいはＯｃｔ −で示されるようにＮ末端がオクタノイル基で置換されている。抗菌アッセイの手順は、National Committee for Clinical Laboratory Stand ards，Document M7-T2，Volume 8，No．8，1988に記載された指針に基づく。相応の置換をもつまたはもたないペプチド（配列番号：２７）、（配列番号：１１０）、（配列番号：１１３）および（配列番号：１１８）のストック溶液を無菌の脱イオン化蒸留水中に５１２μｇ／ｍｌの濃度で調製し、−７０℃で貯蔵する。それぞれのペプチドはＣ末端アミドである。マイクロタイタープレートのウェルにペプチドのストック溶液を連続希釈（１：２）で希釈し、ウェル中のペプチドの最終濃度が０．２５、０．５０、１、２、４、８、１６、３２、６４、１２８および２５６μｇ／ｍｌとなるようにする。１〜５×１０⁵ＣＦＵ／ｍｌのS．aureus株ATCC 25923、P．aer uginosa株ATCC 27853、またはE．coli株ATCC 25922を完全強度のMueller Hinton ブロス（BBL 11443）にて各ウェルに中間対数培養物から加えた。接種物は６００ｎｍで分光光度計により標準化し、コロニーのカウント数により確認する。プレートを３７℃で１６〜２０時間インキュベートし、それぞれのペプチドについて最小阻止濃度（ＭＩＣ）を測定する。最小阻止濃度はマイクロタイタープレートにおいて透明なウェルをもたらすペプチドの最低濃度として規定される。相応の置換をもつまたはもたないペプチド（配列番号：２７）、（配列番号：１１０）、（配列番号：１１３）および（配列番号：１１８）のそれぞれの最小阻止濃度を以下の表Ｉに示す。上記の結果から、生物学的に活性なペプチドを本発明の脂肪親和性原子団で置換しても、該ペプチドは各種の微生物に対して増大した生物学的活性を有することがわかる。本発明の範囲は上記の特定の実施態様に制限されるものではないことを理解すべきである。本発明は特定的に記載したもの以外にも実施することができ、これらも請求の範囲に含まれるものとする。配列表配列番号：１配列の長さ：２０配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド刊行物の情報：文書番号：WO89/11290 出願日：19-MAY-1989 公開日：30-NOV-1989 配列配列番号：２配列の長さ：24 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド刊行物の情報：文書番号：WO89/11290 出願日：19-MAY-1989 公開日：30-NOV-1989 配列配列番号：３配列の長さ：16 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド刊行物の情報：文書番号：WO89/11290 出願日：19-MAY-1989 公開日：30-NOV-1989 配列配列番号：４配列の長さ：20 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド刊行物の情報：文書番号：WO89/11290 出願日：19-MAY-1989 公開日：30-NOV-1989 配列配列番号：５配列の長さ：16 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド刊行物の情報：文書番号：WO89/11290 出願日：19-MAY-1989 公開日：30-NOV-1989 配列配列番号：６配列の長さ：23 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：Magainin I peptide 刊行物の情報：著者：Zasloff，Michael 雑誌：Proc．Nat．Acad．Sci．巻：84 頁：5449-5453 発行日：AUG-1987 文書番号：US 4810777 出願日：04-MAR-1987 公開日：07-MAR-1989 配列配列番号：７配列の長さ：23 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：Magainin II peptide 刊行物の情報：著者：Zasloff，Michael 雑誌：Proc．Nat．Acad．Sci．巻：84 頁：5449-5453 発行日：AUG-1987 文書番号：US 4810777 出願日：04-MAR-1987 公開日：07-MAR-1989 配列配列番号：８配列の長さ：22 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：Magainin III peptide 刊行物の情報：著者：Zasloff，Michael 雑誌：Proc．Nat．Acad．Sci．巻：84 頁：5449-5453 発行日：AUG-1987 文書番号：US 4810777 出願日：04-MAR-1987 公開日：07-MAR-1989 配列配列番号：９配列の長さ：22 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：magainin peptide 刊行物の情報：著者：Zasloff，Michael 雑誌：Proc．Nat．Acad．Sci．巻：84 頁：5449-5453 発行日：AUG-1987 文書番号：US 4810777 出願日：04-MAR-1987 公開日：07-MAR-1989 配列配列番号：10 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：magainin peptide 刊行物の情報：著者：Zasloff，Michael 雑誌：Proc．Nat．Acad．Sci．巻：84 頁：5449-5453 発行日：AUG-1987 文書番号：US 4810777 出願日：04-MAR-1987 公開日：07-MAR-1989 配列配列番号：11 配列の長さ：20 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：magainin peptide 刊行物の情報：著者：Zasloff，Michael 雑誌：Proc．Nat．Acad．Sci．巻：84 頁：5449-5453 発行日：AUG-1987 文書番号：US 4810777 出願日：04-MAR-1987 公開日：07-MAR-1989 配列配列番号：12 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：PGLa peptide 刊行物の情報：著者：Hoffman， et al．雑誌：EMBO J．巻：２頁：711-714 発行日：1983 著者：Andreu， et al．雑誌：Journal of Biochemistry 巻：149 頁：531-535 発行日：1985 著者：Gibson，et al．雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：5341-5349 発行日：1986 著者：Giovannini，et al．雑誌：Biochem J．巻：243 頁：113-120 発行日：1987 配列配列番号：13 配列の長さ：25 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：XPF peptide 刊行物の情報：著者：Hoffman，et al．雑誌：EMBO J．巻：２頁：711-714 発行日：1983 著者：Andreu，et al．雑誌：Journal of Biochemistry 巻：149 頁：531-535 発行日：1985 著者：Gibson，et al．雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：5341-5349 発行日：1986 著者：Giovannini，et al．雑誌：Biochem J．巻：243 頁：113-120 発行日：1987 配列配列番号：14 配列の長さ：27 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：CPF peptide 刊行物の情報：著者：Richter，K． Egger，R Kreil 雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：3676-3680 発行日：1986 著者：Wakabayashi，T． Kato，H Tachibaba，S 雑誌：Nucleic Acids Research 巻：13 頁：1817-1828 発行日：1985 著者：Gibson，B.W． Poulter，L Williams，D.H． Maggio，J.E．雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：5341-5349 発行日：1986 文書番号：W090/04407 出願日：16-OCT-1989 公開日：03-MAY-1990 配列配列番号：15 配列の長さ．27 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：CPF peptide 刊行物の情報：著者：Richter，K． Egger，R Kreil 雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：3676-3680 発行日：1986 著者：Wakabayashi，T． Kato，H Tachibaba，S 雑誌：Nucleic Acids Research 巻：13 頁：1817-1828 発行日：1985 著者：Gibson，B.W． Poulter，L Williams，D.H． Maggio，J.E．雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：5341-5349 発行日：1986 文書番号：W090/04407 出願日：16-OCT-1989 公開日：03-MAY-1990 配列配列番号：16 配列の長さ：27 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：CPF peptide 刊行物の情報：著者：Richter，K． Egger，R Kreil 雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：3676-3680 発行日：1986 著者：Wakabayashi，T． Kato，H Tachibana，S 雑誌：Nucleic Acids Research 巻：13 頁：1817-1828 発行日：1985 著者：Gibson，B.W． Poulter，L Williams，D.H． Maggio，J.E．雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：5341-5349 発行日：1986 文書番号：WO90/04407 出願日：16-OCT-1989 公開日：03-MAY-1990 配列配列番号：17 配列の長さ：27 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：CPF peptide 刊行物の情報：著者：Richter，K． Egger，R Kreil 雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：3676-3680 発行日：1986 著者：Wakabayashi，T． Kato，H Tachibaba，S 雑誌：Nucleic Acids Research 巻：13 頁：1817-1828 発行日：1985 著者：Gibson，B.W． Poulter，L Williams，D.H. Maggio，J.E．雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：5341-5349 発行日：1986 文書番号：WO90/04407 出願日：16-OCT-1989 公開日：03-MAY-1990 配列配列番号：18 配列の長さ：27 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：CPF peptide 刊行物の情報：著者：Richter，K． Egger，R Kreil 雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：3676-3680 発行日：1986 著者：Wakabayashi，T． Kato，H Tachibaba，S 雑誌：Nucleic Acids Research 巻：13 頁：1817-1828 発行日：1985 著者：Gibson，B．W． Poulter，L Williams，D.H． Maggio，J.E．雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：5341-5349 発行日：1986 文書番号：WO90/04407 出願日：16-OCT-1989 公開日：03-MAY-1990 配列配列番号：19 配列の長さ：27 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：CPF peptide 刊行物の情報：著者：Richter，K． Egger，R Kreil 雑誌：J．Biol．Chem. 巻：261 頁：3676-3680 発行日：1986 著者：Wakabayashi，T． Kato，H Tachibaba，S 雑誌：Nucleic Acids Research 巻：13 頁：1817-1828 発行日：1985 著者：Gibson，B.W． Poulter，L Williams，D.H． Maggio，J.E．雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：5341-5349 発行日：1986 文書番号：WO90/04407 出願日：16-OCT-1989 公開日：03-MAY-1990 配列配列番号：20 配列の長さ：27 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：CPF peptide 刊行物の情報：著者：Richter，K． Egger，R Kreil 雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：3676-3680 発行日：1986 著者：Wakabayashi，T． Kato，H Tachibaba，S 雑誌：Nucleic Acids Research 巻：13 頁：1817-1828 発行日：1985 著者：Gibson，B.W. Poulter，L Williams，D.H. Maggio，J.E．雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：5341-5349 発行日：1986 文書番号：WO90/04407 出願日：16-OCT-1989 公開日：03-MAY-1990 配列配列番号：21 配列の長さ：27２７配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：CPF peptide 刊行物の情報：著者：Richter，K． Egger，R Kreil 雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：3676-3680 発行日：1986 著者：Wakabayashi，T． Kato，H Tachibaba，S 雑誌：Nucleic Acids Research 巻：13 頁：1817-1828 発行日：1985 著者：Gibson，B.W． Poulter，L Williams，D.H． Maggio，J.E．雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：5341-5349 発行日：1986 文書番号：WO90/04407 出願日：16-OCT-1989 公開日：03-MAY-1990 配列配列番号：22 配列の長さ：27 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：CPF peptide 刊行物の情報：著者：Richter，K． Egger，R Kreil 雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：3676-3680 発行日：1986 著者：Wakabayashi，T． Kato，H Tachibaba，S 雑誌：Nucleic Acids Research 巻：13 頁：1817-1828 発行日：1985 著者：Gibson，B.W． Poulter，L Williams，D.H． Maggio，J.E．雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：5341-5349 発行日：1986 配列配列番号：23 配列の長さ：27 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：CPF peptide 刊行物の情報：著者：Richter，K． Egger，R Kreil 雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：3676-3680 発行日：1986 著者：Wakabayashi，T． Kato，H Tachibaba，S 雑誌：Nucleic Acids Research 巻：13 頁：1817-1828 発行日：1985 著者：Gibson，B.W． Poulter，L Williams， D.H． Maggio，J.E．雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：5341-5349 発行日：1986 配列配列番号：24 配列の長さ：27 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：CPF peptide 刊行物の情報：著者：Richter，K． Egger，R Kreil 雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：3676-3680 発行日：1986 著者：Wakabayashi，T． Kato，H Tachibaba，S 雑誌：Nucleic Acids Research 巻：13 頁：1817-1828 発行日：1985 著者：Gibson，B.W． Poulter，L Williams，D.H． Maggio，J.E．雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：5341-5349 発行日：1986 配列配列番号：25 配列の長さ：27 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：CPF peptide 刊行物の情報：著者：Richter，K． Egger，R Kreil 雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：3676-3680 発行日：1986 著者：Wakabayashi，T． Kato，H Tachibaba，S 雑誌：Nucleic Acids Research 巻：13 頁：1817-1828 発行日：1985 著者：Gibson，B.W． Poulter，L Williams，D.H． Maggio，J.E．雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：5341-5349 発行日：1986 配列配列番号：26 配列の長さ：27 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：名称／記号：CPF peptide 刊行物の情報：著者：Richter，K． Egger，R Kreil 雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：3676-3680 発行日：1986 著者：Wakabayashi，T． Kato，H Tachibaba，S 雑誌：Nucleic Acids Research 巻：13 頁：1817-1828 発行日：1985 著者：Gibson，B.W． Poulter，L Williams，D.H．Ｍａｇｇｉｏ，J.E．雑誌：J．Biol．Chem．巻：261 頁：5341-5349 発行日：1986 配列配列番号：27 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：28 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：29 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：30 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：31 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：32 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酊トポロジー：直鎖秋配列の種類：ペプチ配列配列番号：33 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：34 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：35 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：36 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチ配列配列番号：37 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：38 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：39 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：40 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはオルニチンである配列配列番号：41 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：42 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはオルニチンである配列配列番号：43 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：44 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはノルロイシンである配列配列番号：45 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはノルロイシンである配列配列番号：46 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはノルロイシンである配列配列番号：47 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはノルバリンである配列配列番号：48 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはノルバリンである配列配列番号：49 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：50 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：51 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはノルバリンである配列配列番号：52 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：53 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：54 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：55 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：56 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：57 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：58 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：59 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：60 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはオルニチンである配列配列番号：61 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：62 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：63 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはシクロヘキシルアラニンである配列配列番号：64 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはノルロイシンである配列配列番号：65 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：66 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはホモアルギニンである配列配列番号：67 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはｐ−アミノフェニルアラニンである配列配列番号：68 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはｐ−アミノフェニルアラニンである配列配列番号：69 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：70 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはオルニチンである配列配列番号：71 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：72 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはノルロイシンである配列配列番号：73 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはノルバリンである配列配列番号：74 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Ｘaaはオルニチンである配列配列番号：75 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはオルニチンである配列配列番号：76 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：残基6、13および20のXaaはノルロイシンであり、残基12のXaaはオルニチンである配列配列番号：77 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：78 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：79 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはノルロイシンである配列配列番号：80 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはノルロイシンである配列配列番号：81 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはノルロイシンである配列配列番号：82 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはp-アミノフェニルアラニンである配列配列番号：83 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：84 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：85 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：86 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：87 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：88 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：89 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：90 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：91 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：92 配列の長さ：21 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：93 配列の長さ：26 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド起源：生物名：アピス・メリフェラ（Apis mellifera）配列の特徴：名称／記号：メリチンペプチド（melittin peptide）刊行物の情報：著者：Habermann, E． Jentsch, J．表題：Sequenzanalyse des Melittins aus den tryptischen and peptischen Spaltstucken 雑誌：Hoppe-Seyler's Zeitschrift Physiol. Chem 巻：348 頁：37-50 発行年：1987 配列配列番号：94 配列の長さ：11 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：95 配列の長さ：12 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：96 配列の長さ：13 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：97 配列の長さ：14 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：98 配列の長さ：16 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：99 配列番号：99 配列の長さ：16 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：100 配列の長さ：15 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：101 配列の長さ：15 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列の特徴：他の情報：Xaaはホモセリンである配列配列番号：102 配列の長さ：18 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：103 配列の長さ：18 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：104 配列の長さ：22 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：105 配列の長さ：20 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：106 配列の長さ：7 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：107 配列の長さ：8 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：108 配列番号：108 配列の長さ：9 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：109 配列の長さ：10 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：110 配列の長さ：11 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：111 配列の長さ：11 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：112 配列の長さ：11 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：113 配列の長さ：12 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：114 配列の長さ：13 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：115 配列の長さ：14 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：116 配列の長さ：15 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：117 配列の長さ：14 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列配列番号：118 配列の長さ：14 配列の型：アミノ酸トポロジー：直鎖状配列の種類：ペプチド配列

Claims

【特許請求の範囲】１．標的細胞、ウイルス、またはウイルス感染細胞の増殖を抑制する組成物であって、 (a)次式：〔式中、Ｘは生物学的に活性なイオンチャンネル形成ペプチドまたはタンパク質であり、ＮはＮ末端アミノ基の窒素であり、Ｔは脂肪親和性原子団であり、そしてＷはＴまたは水素である〕を有する、Ｎ末端アミノ酸が置換されているペプチドまたはタンパク質；および (b)許容される製剤学上の担体；を含有し、該ペプチドまたはタンパク質が標的細胞、ウイルス、またはウイルス感染細胞の増殖を抑制するのに効果的な量で存在する、上記の組成物。２．Ｗが水素である、請求項１に記載の組成物。ここでＲは２〜１６個の炭素原子を有する炭化水素基である、請求項２に記載の組成物。４．Ｒがアルキル基である、請求項３に記載の組成物。５．ＲがＣＨ₃（ＣＨ₂）ｎ−であり、ここでｎは１〜１４である、請求項４に記載の組成物。６．ｎが４〜９である、請求項５に記載の組成物。７．ｎが６である、請求項６に記載の組成物。８．ＲがＯ−（ＣＨ₂）z−であり、ここでｚは０〜６である、請求項３に記載の組成物。９．ｚが１または２である、請求項９に記載の組成物。 10．Ｘがマガイニンペプチドである、請求項１に記載の組成物。 11．ＸがＰＧＬａペプチドである、請求項１に記載の組成物。 12．ＸがＸＰＦペプチドである、請求項１に記載の組成物。 13．ＸがＣＰＦペプチドである、請求項１に記載の組成物。 14．Ｘがセクロピンである、請求項１に記載の組成物。 15．Ｘがサルコトキシンである、請求項１に記載の組成物。 16．Ｘが次の塩基性構造Ｘ₃₁〜Ｘ₃₇：Ｘ₃₁は−〔Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂〕ｎ−；Ｘ₃₂は−〔Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁〕ｎ−；Ｘ₃₃は−〔Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂〕ｎ−：Ｘ₃₄は−〔Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂〕ｎ−；Ｘ₃₅は−〔Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃〕ｎ−；Ｘ₃₆は−〔Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁〕ｎ−；Ｘ₃₇は−〔Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂〕ｎ−；のうちの１つを含み、ここでＲ₃₁は塩基性の親水性アミノ酸であり、Ｒ₃₂は疎水性アミノ酸であり、Ｒ₃₃は中性の親水性アミノ酸、塩基性の親水性アミノ酸、または疎水性アミノ酸であり、そしてｎは２〜５である、請求項１に記載の組成物。 17．Ｘが次の塩基性構造Ｘ₄₀：Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₄−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₄− Ｒ₃₂−Ｒ₃₂ を含み、ここでＲ₃₁は塩基性の親水性アミノ酸であり、Ｒ₃₂は疎水性アミノ酸であり、Ｒ₃₃は中性の親水性アミノ酸または疎水性アミノ酸であり、そしてＲ₃₄は塩基性の親水性アミノ酸または疎水性アミノ酸である、請求項１に記載の組成物。 18．Ｘが次の塩基性構造Ｘ₅₀：Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₁ を含み、ここでＲ₄₁は疎水性アミノ酸であり、そしてＲ₄₂は塩基性の親水性アミノ酸または中性の親水性アミノ酸である、請求項１に記載の組成物。 19．Ｘが次の塩基性構造Ｘ₅₂：Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂ を含み、ここでＲ₄₁は疎水性アミノ酸であり、そしてＲ₄₂は塩基性の親水性アミノ酸または中性の親水性アミノ酸である、請求項１に記載の組成物。 20．Ｘが次の塩基性構造Ｘ₆₂： −Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁− を含むペプチドであり、ここでＲ₄₁は疎水性アミノ酸であり、そしてＲ₄₂は塩基性の親水性アミノ酸または中性の親水性アミノ酸である、請求項１に記載の組成物。 21．Ｘが構造Ｙ₆₂−Ｘ₆₂を含み、ここでＸ₆₂は請求項１９の塩基性ペプチド構造であり、そしてＹ₆₂は（ｉ）Ｒ₄₁−；（ii）Ｒ₄₂−Ｒ₄₁；（iii）Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁；または（iv）Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁：である、請求項20に記載の組成物。 22．Ｘが構造Ｘ₆₂−Ｚ₆₂を含み、ここでＸ₆₂は請求項20の塩基性ペプチド構造であり、そしてＺ₆₂は（ｉ）Ｒ₄₁−；（ii）Ｒ₄₁−Ｒ₄₂；（iii）Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂；または（iv）Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁；である、請求項20に記載の組成物。 23．Ｘが少なくとも１６個のアミノ酸を有する塩基性ポリペプチドであり、該塩基性ポリペプチドが少なくとも８個の疎水性アミノ酸と少なくとも８個の親水性アミノ酸を含むものである、請求項１に記載の組成物。 24．宿主における標的細胞、ウイルス、またはウイルス感染細胞の増殖を抑制する方法であって、宿主に、次式：〔式中、Ｘは生物学的に活性なイオンチャンネル形成ペプチドまたはタンパク質であり、ＮはＮ末端アミノ基の窒素であり、Ｔは脂肪親和性原子団であり、そしてＷはＴまたは水素である〕を有する、Ｎ末端アミノ酸が置換されているペプチドまたはタンパク質を、標的細胞、ウイルス、またはウイルス感染細胞の増殖を抑制するのに効果的な量で投与することからなる、上記方法。 25．Ｗが水素である、請求項24に記載の方法。ここでＲは２〜１６個の炭素原子を有する炭化水素基である、請求項24に記載の方法。 27．Ｒがアルキル基である、請求項26に記載の方法。 28．ＲがＣＨ₃（ＣＨ₂）ｎ−であり、ここでｎは１〜１４である、請求項27に記載の方法。 29．ｎが４〜９である、請求項28に記載の方法。 30．ｎが６である、請求項29に記載の方法。 31．ＲがＯ−（ＣＨ₂）z−であり、ここでｚは０〜６である、請求項26に記載の方法。 32．ｚが１または２である、請求項31に記載の方法。 33．Ｘがマガイニンペプチドである、請求項24に記載の方法。 34．ＸがＰＧＬａペプチドである、請求項24に記載の方法。 35．ＸがＸＰＦペプチドである、請求項24に記載の方法。 36．ＸがＣＰＦペプチドである、請求項24に記載の方法。 37．Ｘがセクロピンである、請求項24に記載の方法。 38．Ｘがサルコトキシンである、請求項24に記載の方法。 39．Ｘが次の塩基性構造Ｘ₃₁〜Ｘ₃₇：Ｘ₃₁は−〔Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂〕ｎ−；Ｘ₃₂は−〔Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ３１〕ｎ−；Ｘ₃₃は−〔Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂〕ｎ−；Ｘ₃₄は−〔Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂〕ｎ−；Ｘ₃₅は−〔Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃〕ｎ−；Ｘ₃₆は−〔Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁〕ｎ−；Ｘ₃₇は−〔Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂〕ｎ−；のうちの１つを含み、ここでＲ₃₁は塩基性の親水性アミノ酸であり、Ｒ₃₂は疎水性アミノ酸であり、Ｒ₃₃は中性の親水性アミノ酸、塩基性の親水性アミノ酸、または疎水性アミノ酸であり、そしてｎは２〜５である、請求項₂₄に記載の方法。 40．Ｘが次の塩基性構造Ｘ₄₀：Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₃−Ｒ₃₄−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₁−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₂−Ｒ₃₄− Ｒ₃₂−Ｒ₃₂ を含み、ここでＲ₃₁は塩基性の親水性アミノ酸であり、Ｒ₃₂は疎水性アミノ酸であり、Ｒ₃₃は中性の親水性アミノ酸または疎水性アミノ酸であり、そしてＲ₃₄は塩基性の親水性アミノ酸または疎水性アミノ酸である、請求項24に記載の方法。 41．Ｘが次の塩基性構造Ｘ₅₀：Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₁ を含み、ここでＲ₄₁は疎水性アミノ酸であり、そしてＲ₄₂は塩基性の親水性アミノ酸または中性の親水性アミノ酸である、請求項24に記載の方法。 42．Ｘが次の塩基性構造Ｘ₅₂：Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂ を含み、ここでＲ₄₁は疎水性アミノ酸であり、そしてＲ₄₂は塩基性の親水性アミノ酸または中性の親水性アミノ酸である、請求項24に記載の方法。 43．Ｘが次の塩基性構造Ｘ₆₂： −Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁− を含むペプチドであり、ここでＲ₄₁は疎水性アミノ酸であり、そしてＲ₄₂は塩基性の親水性アミノ酸または中性の親水性アミノ酸である、請求項24に記載の方法。 44．Ｘが構造Ｙ₆₂−Ｘ₆₂を含み、ここでＸ₆₂は請求項４２の塩基性ペプチド構造であり、そしてＹ₆₂は（ｉ）Ｒ₄₁−；（ii）Ｒ₄₂−Ｒ₄₁；（iii）Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁；または（iv）Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁；である、請求項₄₃に記載の方法。 45．Ｘが構造Ｘ₆₂−Ｚ₆₂を含み、ここでＸ₆₂は請求項44の塩基性ペプチド構造であり、そしてＺ₆₂は（ｉ）Ｒ₄₁−；（ii）Ｒ₄₁−Ｒ₄₂；（iii）Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂：または（iv）Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁；である、請求項43に記載の方法。 46．Ｘが少なくとも１６個のアミノ酸を有する塩基性ポリペプチドであり、該塩基性ポリペプチドが少なくとも８個の疎水性アミノ酸と少なくとも８個の親水性アミノ酸を含むものである、請求項24に記載の方法。 47．Ｘが構造式：（Ｙ₆₂）_a−Ｘ₆₂−（Ｚ₆₂）_b を有し、ここでＺ₆₂は（ｉ）Ｒ₄₁；（ii）Ｒ₄₁−Ｒ₄₂；（iii）Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂；または（iv）Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁；であり、ａは０または１であり、そしてｂは０または１である、請求項21に記載の組成物。 48．Ｘが構造式：（Ｙ₆₂）a−Ｘ₆₂−（Ｚ₆₂）_b を有し、ここでＺ₆₂は（ｉ）Ｒ₄₁；（ii）Ｒ₄₁−Ｒ₄₂；（iii）Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂；または（iv）Ｒ₄₁−Ｒ₄₂−Ｒ₄₂−Ｒ₄₁；であり、ａは０または１であり、そしてｂは０または１である、請求項44に記載の方法。 49．前記のペプチドを有効な抗微生物量で宿主に投与する、請求項24に記載の方法。 50．前記のペプチドを有効な抗ウイルス量で宿主に投与する、請求項24に記載の方法。 51．前記のペプチドを有効な抗細菌量で投与する、請求項24に記載の方法。 52．前記のペプチドを有効な抗腫瘍量で投与する、請求項24に記載の方法。 53．前記のペプチドを有効な抗寄生虫量で投与する、請求項24に記載の方法。