JPH0673088A - Ｓｓ結合の表示方法 - Google Patents
Ｓｓ結合の表示方法Info
- Publication number
- JPH0673088A JPH0673088A JP22903592A JP22903592A JPH0673088A JP H0673088 A JPH0673088 A JP H0673088A JP 22903592 A JP22903592 A JP 22903592A JP 22903592 A JP22903592 A JP 22903592A JP H0673088 A JPH0673088 A JP H0673088A
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- JP
- Japan
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- bond
- distance
- protein
- calpha
- residue
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- Withdrawn
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- Organic Low-Molecular-Weight Compounds And Preparation Thereof (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
(57)【要約】
【目的】 蛋白質のペプチド内或いはペプチド間に存在
するＳＳ結合に関し、直感的な表示法を提供することを
目的とする。 【構成】 蛋白質の原子座標とＳＳ結合の情報が登録し
てあるデータベースから必要とする蛋白質を指定して端
末の表示装置に登録データを再生する工程と、蛋白質分
子を構成する各アミノ酸について、Ｃαの座標をこの座
標が格納されているファイルから抽出する工程と、Ｃα
の座標を基にしてＣα間の原子間距離を算出する工程
と、Ｃα間の原子間距離を設定し、先に算出したデータ
より設定した距離内にあるＣαの組を抽出する工程と、
縦軸と横軸がＮ末端（残基番号１）からＣ末端（残基番
号ｎ）の残基までの位置を表す三角形のＣα距離マップ
を作り、このマップに先に抽出したＣαの組を記入する
工程と、登録データよりＳＳ結合のある残基を検索し、
Ｃα距離マップに記入する工程とからなることを特徴と
してＳＳ結合の表示方法を構成する。
するＳＳ結合に関し、直感的な表示法を提供することを
目的とする。 【構成】 蛋白質の原子座標とＳＳ結合の情報が登録し
てあるデータベースから必要とする蛋白質を指定して端
末の表示装置に登録データを再生する工程と、蛋白質分
子を構成する各アミノ酸について、Ｃαの座標をこの座
標が格納されているファイルから抽出する工程と、Ｃα
の座標を基にしてＣα間の原子間距離を算出する工程
と、Ｃα間の原子間距離を設定し、先に算出したデータ
より設定した距離内にあるＣαの組を抽出する工程と、
縦軸と横軸がＮ末端（残基番号１）からＣ末端（残基番
号ｎ）の残基までの位置を表す三角形のＣα距離マップ
を作り、このマップに先に抽出したＣαの組を記入する
工程と、登録データよりＳＳ結合のある残基を検索し、
Ｃα距離マップに記入する工程とからなることを特徴と
してＳＳ結合の表示方法を構成する。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は蛋白質を構成するアミノ
酸のα炭素（以下略してＣα) 間の距離マップを利用し
てＳＳ結合（ジスルフィド結合）の位置を表示する方法
に関する。
酸のα炭素（以下略してＣα) 間の距離マップを利用し
てＳＳ結合（ジスルフィド結合）の位置を表示する方法
に関する。
【０００２】酵素や抗体などの蛋白質はその高度の分子
識別力のためにバイオセンサなどの形で研究が進められ
ており、この構造を改変して新たな機能や性質を付加す
る蛋白質工学と云う分野が発展しつゝある。
識別力のためにバイオセンサなどの形で研究が進められ
ており、この構造を改変して新たな機能や性質を付加す
る蛋白質工学と云う分野が発展しつゝある。
【０００３】こゝで、蛋白質はその立体構造と機能との
間に密接な関係があり、そのために立体構造の解析は不
可欠である。さて、蛋白質の複雑な立体構造は、アミノ
酸残基の相互間に形成されている共有結合，水素結合，
疎水相互作用，静電相互作用などによっているが、ＳＳ
結合（ジスルフィド結合）は含硫アミノ酸であるシステ
イン間の結合により形成されており、ＳＳ結合（-CH2-S
-S-CH2-)のＳ（硫黄）相互間の結合は強固な共有結合で
ある。
間に密接な関係があり、そのために立体構造の解析は不
可欠である。さて、蛋白質の複雑な立体構造は、アミノ
酸残基の相互間に形成されている共有結合，水素結合，
疎水相互作用，静電相互作用などによっているが、ＳＳ
結合（ジスルフィド結合）は含硫アミノ酸であるシステ
イン間の結合により形成されており、ＳＳ結合（-CH2-S
-S-CH2-)のＳ（硫黄）相互間の結合は強固な共有結合で
ある。
【０００４】そのために、蛋白質の立体構造を解析する
上でこのＳＳ結合が何処に位置しているかは非常に重要
である。
上でこのＳＳ結合が何処に位置しているかは非常に重要
である。
【０００５】
【従来の技術】蛋白質はアミノ酸がペプチド結合により
結合したペプチド鎖からなり、各ペプチド鎖はそれぞれ
の蛋白質に固有なアミノ酸残基の配列より成り立つてい
る。
結合したペプチド鎖からなり、各ペプチド鎖はそれぞれ
の蛋白質に固有なアミノ酸残基の配列より成り立つてい
る。
【０００６】こゝで、蛋白質を構成するアミノ酸の種類
は20種類であり、何れもカルボキシル基(-COOH) に結合
しているα炭素（Ｃα）にアミノ基(-NH2)が直接に結合
しているαアミノ酸である。
は20種類であり、何れもカルボキシル基(-COOH) に結合
しているα炭素（Ｃα）にアミノ基(-NH2)が直接に結合
しているαアミノ酸である。
【０００７】また、それぞれの蛋白質に固有なアミノ酸
配列順序を有するペプチドよりなるポリペプチド鎖の鎖
内或いは鎖間にはシステイン残基間で生ずるＳＳ結合が
存在することがある。
配列順序を有するペプチドよりなるポリペプチド鎖の鎖
内或いは鎖間にはシステイン残基間で生ずるＳＳ結合が
存在することがある。
【０００８】かゝる蛋白質において、ＳＳ結合の存在位
置を含めてアミノ酸配列順序を決定するには高純度に精
製した蛋白質を用い、構成するペプチド鎖を相互に分離
した上で各ペプチド鎖について分析が行われている。
置を含めてアミノ酸配列順序を決定するには高純度に精
製した蛋白質を用い、構成するペプチド鎖を相互に分離
した上で各ペプチド鎖について分析が行われている。
【０００９】こゝで、多くの蛋白質についてはProtein
Data Bank(略称ＰＤＢ）と云うデータベースに蛋白質の
名称，機能，文献，座標データ，ＳＳ結合の情報などが
登録されている。
Data Bank(略称ＰＤＢ）と云うデータベースに蛋白質の
名称，機能，文献，座標データ，ＳＳ結合の情報などが
登録されている。
【００１０】このような状況のもとで蛋白質の研究が行
なわれているが、従来はＸ線結晶構造解析や核磁気共鳴
（ＮＭＲ）によって決められた立体構造を基に、コンピ
ュータグラフィクスを用いて図５に示すように蛋白質の
構造を表示すると共に、点線のようにＳＳ結合の位置を
表示して解析を行なっている。
なわれているが、従来はＸ線結晶構造解析や核磁気共鳴
（ＮＭＲ）によって決められた立体構造を基に、コンピ
ュータグラフィクスを用いて図５に示すように蛋白質の
構造を表示すると共に、点線のようにＳＳ結合の位置を
表示して解析を行なっている。
【００１１】然し、どのアミノ酸残基と、どのアミノ酸
残基とがＳＳ結合をしているかを平易に捕らえることは
難しく、従来の表示方法では蛋白質の立体構造とＳＳ結
合との関係位置を直感的に把握することはできなかっ
た。
残基とがＳＳ結合をしているかを平易に捕らえることは
難しく、従来の表示方法では蛋白質の立体構造とＳＳ結
合との関係位置を直感的に把握することはできなかっ
た。
【００１２】
【発明が解決しようとする課題】蛋白質の立体構造を解
析してゆく上で、ＳＳ結合の位置を直感的に把握してお
くことは研究の能率を高める上で必要である。
析してゆく上で、ＳＳ結合の位置を直感的に把握してお
くことは研究の能率を高める上で必要である。
【００１３】そこで、この開発が課題である。
【００１４】
【課題を解決するための手段】上記の課題は蛋白質の原
子座標とＳＳ結合の情報などが登録してあるデータベー
スから必要とする蛋白質を指定して端末の表示装置に登
録データを再生する工程と、蛋白質分子を構成する各ア
ミノ酸について、Ｃαの座標をこの座標が格納されてい
るファイルから抽出する工程と、このＣαの座標を基に
してＣα間の原子間距離を算出する工程と、Ｃα間の原
子間距離を設定し、先に算出したデータより設定した距
離内にあるＣαの組を抽出する工程と、縦軸と横軸がＮ
末端（残基番号１）からＣ末端（残基番号ｎ）の残基ま
での位置を表す三角形のＣα距離マップを作り、このマ
ップに先に抽出したＣαの組を記入する工程と、データ
バンクの登録データよりＳＳ結合のある残基を検索し、
Ｃα距離マップに記入する工程と、からなるＳＳ結合の
表示方法を使用することにより解決することができる。
子座標とＳＳ結合の情報などが登録してあるデータベー
スから必要とする蛋白質を指定して端末の表示装置に登
録データを再生する工程と、蛋白質分子を構成する各ア
ミノ酸について、Ｃαの座標をこの座標が格納されてい
るファイルから抽出する工程と、このＣαの座標を基に
してＣα間の原子間距離を算出する工程と、Ｃα間の原
子間距離を設定し、先に算出したデータより設定した距
離内にあるＣαの組を抽出する工程と、縦軸と横軸がＮ
末端（残基番号１）からＣ末端（残基番号ｎ）の残基ま
での位置を表す三角形のＣα距離マップを作り、このマ
ップに先に抽出したＣαの組を記入する工程と、データ
バンクの登録データよりＳＳ結合のある残基を検索し、
Ｃα距離マップに記入する工程と、からなるＳＳ結合の
表示方法を使用することにより解決することができる。
【００１５】
【作用】本発明は蛋白質データバンク（ＰＤＢ）に登録
してある座標データを利用しポリペプチドを構成するＣ
α間の距離を求めてＣα距離マップを作り、また、ＳＳ
結合位置をＣα距離マップに記入することによって、Ｓ
Ｓ結合と互いに接近して存在するペプチドのＣαとの関
係を容易に認識できるようにしたものである。
してある座標データを利用しポリペプチドを構成するＣ
α間の距離を求めてＣα距離マップを作り、また、ＳＳ
結合位置をＣα距離マップに記入することによって、Ｓ
Ｓ結合と互いに接近して存在するペプチドのＣαとの関
係を容易に認識できるようにしたものである。
【００１６】図１は本発明に係るフローチャートであ
る。すなわち、処理手続きとしては、蛋白質の原子座標
とＳＳ結合の情報などが登録してあるデータベースから
必要とする蛋白質のデータを再生し、ペプチドを構成す
るアミノ酸の配列と各アミノ酸のＣα座標を求める。
る。すなわち、処理手続きとしては、蛋白質の原子座標
とＳＳ結合の情報などが登録してあるデータベースから
必要とする蛋白質のデータを再生し、ペプチドを構成す
るアミノ酸の配列と各アミノ酸のＣα座標を求める。
【００１７】そして、ポリペプチドを構成する各Ｃα間
の原子間距離を算出するもので、仮に蛋白質がｎ個の残
基よりなる場合はｎ×（ｎ−１）÷２個の距離情報が得
られる。
の原子間距離を算出するもので、仮に蛋白質がｎ個の残
基よりなる場合はｎ×（ｎ−１）÷２個の距離情報が得
られる。
【００１８】次に、適当な距離（例えば８Å）を設定
し、距離情報の中から設定距離（８Å）以内の組を抽出
する。次に、縦軸と横軸がＮ（アミノ基）末端（残基番
号１）からＣ（カルボキシル基（残基番号ｎ）までの位
置を表す三角形の図を作り、先に求めた設定距離（８
Å）以内の組を記入する。
し、距離情報の中から設定距離（８Å）以内の組を抽出
する。次に、縦軸と横軸がＮ（アミノ基）末端（残基番
号１）からＣ（カルボキシル基（残基番号ｎ）までの位
置を表す三角形の図を作り、先に求めた設定距離（８
Å）以内の組を記入する。
【００１９】例えば、ｉ番目のＣαとｊ番目のＣαとの
距離が５Åであり、ｊ＞ｉの場合には横軸で残基のｉ番
目と縦軸で残基のｊ番目の交点にドットを打つことによ
り、これらのＣαが８Å以内に存在することを示す。
距離が５Åであり、ｊ＞ｉの場合には横軸で残基のｉ番
目と縦軸で残基のｊ番目の交点にドットを打つことによ
り、これらのＣαが８Å以内に存在することを示す。
【００２０】また、ＳＳ結合のある残基を検索してＣα
距離マップの上のＣαの交点にＳＳ結合があることを示
すようにする。このようにすることにより両者の関連を
明らかにすることができる。
距離マップの上のＣαの交点にＳＳ結合があることを示
すようにする。このようにすることにより両者の関連を
明らかにすることができる。
【００２１】
【実施例】図２は実施例蛋白質の一次構造であってポリ
ペプチドを構成するアミノ酸残基の配列を示しており、
アルファベットはアミノ酸の一文字記号で、例えばＲは
アルギニン，Ｄはアスパラギン酸，Ｃはシステイン，Ｌ
はロイシンを表している。
ペプチドを構成するアミノ酸残基の配列を示しており、
アルファベットはアミノ酸の一文字記号で、例えばＲは
アルギニン，Ｄはアスパラギン酸，Ｃはシステイン，Ｌ
はロイシンを表している。
【００２２】また、ＳＳ結合をしているシステイン残基
は実線で結んであり、この場合、５番目と55番目のシス
テイン,14 番目と38番目のシステイン,30 番目と51番目
のシステインがＳＳ結合をしている。
は実線で結んであり、この場合、５番目と55番目のシス
テイン,14 番目と38番目のシステイン,30 番目と51番目
のシステインがＳＳ結合をしている。
【００２３】次に、図３はＰＤＢデータの座標データを
基にして計算により求めたもので、Ｃα間の原子間距離
が８Å以内のＣαの相互位置をドットで示してある。ま
た、図４はこの上に上記３箇所のＳＳ結合の位置を記入
したもので、これより14番目と38番目のＳＳ結合はシー
トなど相互に平行したペプチド間に存在することが判
る。
基にして計算により求めたもので、Ｃα間の原子間距離
が８Å以内のＣαの相互位置をドットで示してある。ま
た、図４はこの上に上記３箇所のＳＳ結合の位置を記入
したもので、これより14番目と38番目のＳＳ結合はシー
トなど相互に平行したペプチド間に存在することが判
る。
【００２４】
【発明の効果】本発明の実施により立体構造をとる蛋白
質についてＳＳ結合位置をより容易に知ることができ、
蛋白質の研究に貢献するところが大きい。
質についてＳＳ結合位置をより容易に知ることができ、
蛋白質の研究に貢献するところが大きい。
【図１】本発明のフローチャートである。
【図２】実施例の蛋白質の一次構造である。
【図３】実施例のＣα距離マップである。
【図４】実施例のＳＳ結合位置を示したＣα距離マップ
である。
である。
【図５】従来法によるＳＳ結合の表示例である。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.5 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 // Ｃ０７Ｋ 99:00
Claims (1)
- 【請求項１】 蛋白質の原子座標とＳＳ結合の情報が登
録してあるデータベースから必要とする蛋白質を指定し
て端末の表示装置に登録データを再生する工程と、蛋白
質分子を構成する各アミノ酸について、Ｃαの座標を該
座標が格納されているファイルから抽出する工程と、Ｃ
αの座標を基にしてＣα間の原子間距離を算出する工程
と、Ｃα間の原子間距離を設定し、先に算出したデータ
より設定した距離内にあるＣαの組を抽出する工程と、
縦軸と横軸がＮ末端（残基番号１）からＣ末端（残基番
号ｎ）の残基までの位置を表す三角形のＣα距離マップ
を作り、該マップに先に抽出したＣαの組を記入する工
程と、前記登録データよりＳＳ結合のある残基を検索
し、Ｃα距離マップに記入する工程と、からなることを
特徴とするＳＳ結合の表示方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP22903592A JPH0673088A (ja) | 1992-08-28 | 1992-08-28 | Ｓｓ結合の表示方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP22903592A JPH0673088A (ja) | 1992-08-28 | 1992-08-28 | Ｓｓ結合の表示方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0673088A true JPH0673088A (ja) | 1994-03-15 |
Family
ID=16885728
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP22903592A Withdrawn JPH0673088A (ja) | 1992-08-28 | 1992-08-28 | Ｓｓ結合の表示方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0673088A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0936565A1 (en) * | 1998-02-16 | 1999-08-18 | Biomolecular Engineering Research Institute | Method of searching database of three-dimensional protein structures |
| WO2000023474A1 (en) * | 1998-10-21 | 2000-04-27 | The University Of Queensland | Protein engineering |
-
1992
- 1992-08-28 JP JP22903592A patent/JPH0673088A/ja not_active Withdrawn
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0936565A1 (en) * | 1998-02-16 | 1999-08-18 | Biomolecular Engineering Research Institute | Method of searching database of three-dimensional protein structures |
| WO2000023474A1 (en) * | 1998-10-21 | 2000-04-27 | The University Of Queensland | Protein engineering |
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Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| A300 | Withdrawal of application because of no request for examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A300 Effective date: 19991102 |