JPH0299850A - 酵素およびメディエーターの固定化方法 - Google Patents
酵素およびメディエーターの固定化方法Info
- Publication number
- JPH0299850A JPH0299850A JP63252422A JP25242288A JPH0299850A JP H0299850 A JPH0299850 A JP H0299850A JP 63252422 A JP63252422 A JP 63252422A JP 25242288 A JP25242288 A JP 25242288A JP H0299850 A JPH0299850 A JP H0299850A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- mediator
- enzyme
- immobilizing
- electrode substrate
- electrolysis
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 title claims abstract description 36
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 title claims abstract description 36
- 230000003100 immobilizing effect Effects 0.000 claims abstract description 11
- KAESVJOAVNADME-UHFFFAOYSA-N Pyrrole Chemical compound C=1C=CNC=1 KAESVJOAVNADME-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 10
- 239000000758 substrate Substances 0.000 claims abstract description 9
- 238000005868 electrolysis reaction Methods 0.000 claims abstract description 6
- 239000000178 monomer Substances 0.000 claims abstract description 6
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 14
- 238000006116 polymerization reaction Methods 0.000 claims description 7
- GPRSOIDYHMXAGW-UHFFFAOYSA-N cyclopenta-1,3-diene cyclopentanecarboxylic acid iron Chemical compound [CH-]1[CH-][CH-][C-]([CH-]1)C(=O)O.[CH-]1C=CC=C1.[Fe] GPRSOIDYHMXAGW-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- 229920001940 conductive polymer Polymers 0.000 claims description 5
- YTPLMLYBLZKORZ-UHFFFAOYSA-N Thiophene Chemical compound C=1C=CSC=1 YTPLMLYBLZKORZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- IAGVANYWTGRDOU-UHFFFAOYSA-N 1,4-dioxonaphthalene-2-sulfonic acid Chemical compound C1=CC=C2C(=O)C(S(=O)(=O)O)=CC(=O)C2=C1 IAGVANYWTGRDOU-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- QOIXLGYJPBDQSK-UHFFFAOYSA-N 3,6-dioxocyclohexa-1,4-diene-1-sulfonic acid Chemical compound OS(=O)(=O)C1=CC(=O)C=CC1=O QOIXLGYJPBDQSK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 239000008151 electrolyte solution Substances 0.000 claims description 2
- 229920005597 polymer membrane Polymers 0.000 claims description 2
- 150000003233 pyrroles Chemical class 0.000 claims description 2
- 229930192474 thiophene Natural products 0.000 claims description 2
- 150000003577 thiophenes Chemical class 0.000 claims description 2
- 125000000168 pyrrolyl group Chemical group 0.000 claims 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 abstract description 28
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 abstract description 12
- 239000008103 glucose Substances 0.000 abstract description 12
- BASFCYQUMIYNBI-UHFFFAOYSA-N platinum Chemical compound [Pt] BASFCYQUMIYNBI-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract description 12
- 229910052697 platinum Inorganic materials 0.000 abstract description 6
- 229920006254 polymer film Polymers 0.000 abstract description 6
- 108010015776 Glucose oxidase Proteins 0.000 abstract description 3
- 239000004366 Glucose oxidase Substances 0.000 abstract description 3
- ZOMNIUBKTOKEHS-UHFFFAOYSA-L dimercury dichloride Chemical class Cl[Hg][Hg]Cl ZOMNIUBKTOKEHS-UHFFFAOYSA-L 0.000 abstract description 3
- 229940116332 glucose oxidase Drugs 0.000 abstract description 3
- 235000019420 glucose oxidase Nutrition 0.000 abstract description 3
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 abstract description 2
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N Phosphoric acid Chemical compound OP(O)(O)=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract 2
- 229910000147 aluminium phosphate Inorganic materials 0.000 abstract 1
- 239000000872 buffer Substances 0.000 abstract 1
- 230000008021 deposition Effects 0.000 abstract 1
- 230000002349 favourable effect Effects 0.000 abstract 1
- -1 ferrocene carboxylate Chemical class 0.000 abstract 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 abstract 1
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 15
- 230000005611 electricity Effects 0.000 description 8
- 239000005515 coenzyme Substances 0.000 description 7
- 239000008055 phosphate buffer solution Substances 0.000 description 5
- 230000027756 respiratory electron transport chain Effects 0.000 description 5
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 3
- 102000007698 Alcohol dehydrogenase Human genes 0.000 description 2
- 108010021809 Alcohol dehydrogenase Proteins 0.000 description 2
- 125000000129 anionic group Chemical group 0.000 description 2
- 238000010586 diagram Methods 0.000 description 2
- 108010025188 Alcohol oxidase Proteins 0.000 description 1
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010089254 Cholesterol oxidase Proteins 0.000 description 1
- SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N Glutaraldehyde Chemical compound O=CCCCC=O SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010093096 Immobilized Enzymes Proteins 0.000 description 1
- BAWFJGJZGIEFAR-NNYOXOHSSA-N NAD zwitterion Chemical compound NC(=O)C1=CC=C[N+]([C@H]2[C@@H]([C@H](O)[C@@H](COP([O-])(=O)OP(O)(=O)OC[C@@H]3[C@H]([C@@H](O)[C@@H](O3)N3C4=NC=NC(N)=C4N=C3)O)O2)O)=C1 BAWFJGJZGIEFAR-NNYOXOHSSA-N 0.000 description 1
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 description 1
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 description 1
- 102000020006 aldose 1-epimerase Human genes 0.000 description 1
- 108091022872 aldose 1-epimerase Proteins 0.000 description 1
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010051210 beta-Fructofuranosidase Proteins 0.000 description 1
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 1
- 238000009792 diffusion process Methods 0.000 description 1
- 239000002019 doping agent Substances 0.000 description 1
- 238000003411 electrode reaction Methods 0.000 description 1
- 235000011073 invertase Nutrition 0.000 description 1
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- 229940101270 nicotinamide adenine dinucleotide (nad) Drugs 0.000 description 1
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 1
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 1
- 230000000379 polymerizing effect Effects 0.000 description 1
- 238000006479 redox reaction Methods 0.000 description 1
- 239000011347 resin Substances 0.000 description 1
- 229920005989 resin Polymers 0.000 description 1
- 229920006395 saturated elastomer Polymers 0.000 description 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 1
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 description 1
- 238000006276 transfer reaction Methods 0.000 description 1
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
産業上の利用分野
本発明は、電解重合法を用いた酵素の固定化方法に関し
、特に導電性高分子膜中への酵素及びメディエータ−の
固定化方法に関する。
、特に導電性高分子膜中への酵素及びメディエータ−の
固定化方法に関する。
従来の技術
従来、バイオセンサなどを構成するために必要な酵素や
メディエータ−の固定化方法としては、種々の方法が試
みられている。例えば、酵素については、グルタルアル
デヒドなどの固定化試薬を用いる共存結合法や、光反応
性樹脂を用いて高分子マトリックス中に固定化する包括
固定法などがある。また、メディエータ−については、
化学修飾した電極表面にメディエータ−分子を結合させ
る方法、あるいは、メディエータ−をポリマー化するな
どの固定化方法がある。
メディエータ−の固定化方法としては、種々の方法が試
みられている。例えば、酵素については、グルタルアル
デヒドなどの固定化試薬を用いる共存結合法や、光反応
性樹脂を用いて高分子マトリックス中に固定化する包括
固定法などがある。また、メディエータ−については、
化学修飾した電極表面にメディエータ−分子を結合させ
る方法、あるいは、メディエータ−をポリマー化するな
どの固定化方法がある。
発明が解決しようとする課題
この様な従来の構成では、メディエータ−の電気化学的
酸化還元は電極近傍に固定化されたちのに限定されるの
は当然であり、充分な電子伝達の役割を担うことができ
ない。一方、固定化反応にともない酵素活性が低下し、
さらに固定化された酵素とメディエータ−間の電子伝達
反応も双方が近接している部分に限られる。この様に、
従来の固定化方法では、酵素や補酵素の活性保持や、メ
ディエータ−を介した酵素〜電極反応系を構成する上で
課題がある。
酸化還元は電極近傍に固定化されたちのに限定されるの
は当然であり、充分な電子伝達の役割を担うことができ
ない。一方、固定化反応にともない酵素活性が低下し、
さらに固定化された酵素とメディエータ−間の電子伝達
反応も双方が近接している部分に限られる。この様に、
従来の固定化方法では、酵素や補酵素の活性保持や、メ
ディエータ−を介した酵素〜電極反応系を構成する上で
課題がある。
課題を解決するための手段
本発明は上記課題を解決するため、少なくとも酵素、メ
ディエータ−及び電解により高分子膜を形成するモノマ
ーを含有する電解液を用い、電解重合により電極基体上
に生成する導電性高分子膜中へ前記酵素とともにメディ
エータ−を固定化するものである。
ディエータ−及び電解により高分子膜を形成するモノマ
ーを含有する電解液を用い、電解重合により電極基体上
に生成する導電性高分子膜中へ前記酵素とともにメディ
エータ−を固定化するものである。
作用
本発明によれば、電解重合反応時にメディエータ−のア
ニオン基がドーピングされて導電性高分子膜が形成され
、同時に酵素あるいはさらに加えて補酵素が上記膜中に
トラップされる。このため、きわめて容易にかつ温和な
条件下で酵素とメディエータ−を導電性高分子膜中に固
定化することができ、酵素と電極の間の電子移動を円滑
に行なわせることが可能となる。
ニオン基がドーピングされて導電性高分子膜が形成され
、同時に酵素あるいはさらに加えて補酵素が上記膜中に
トラップされる。このため、きわめて容易にかつ温和な
条件下で酵素とメディエータ−を導電性高分子膜中に固
定化することができ、酵素と電極の間の電子移動を円滑
に行なわせることが可能となる。
実施例
以下、本発明を実施例により説明する。
(実施例1)
酵素としてグルコースオキシダーゼ(COD)、メディ
エータ−としてフェロセンカルボン酸、電解重合用のモ
ノマーとしてピロールをそれぞれ用いた場合について説
明する。
エータ−としてフェロセンカルボン酸、電解重合用のモ
ノマーとしてピロールをそれぞれ用いた場合について説
明する。
COD1mg/mL ピロール0.2mol/1、フ
ェロセンカルボン酸1 x 10−’mo l/ 1を
それぞれ含有する25°Cのリン酸緩衝液中に電極基体
として白金板を浸漬し、飽和カロメル電極に対し0.8
Vの電位に設定して電解した。析出電気量(電解電気量
)200ミリクーロン(mC)70m2の場合に得られ
た電解重合膜をaとする。
ェロセンカルボン酸1 x 10−’mo l/ 1を
それぞれ含有する25°Cのリン酸緩衝液中に電極基体
として白金板を浸漬し、飽和カロメル電極に対し0.8
Vの電位に設定して電解した。析出電気量(電解電気量
)200ミリクーロン(mC)70m2の場合に得られ
た電解重合膜をaとする。
また、」上記と全く同様の方法により、析出電気量が1
00mC/cm2の場合に得られた電解重合膜をbl
400mC/cm2の場合に得られた電解重合膜をCと
する。
00mC/cm2の場合に得られた電解重合膜をbl
400mC/cm2の場合に得られた電解重合膜をCと
する。
」上記、a、 b、 c3種類の白金板」二に得ら
れた電解重合膜についてグルコースに対する応答を調べ
た。測定はリン酸緩衝液中に上記の電解重合膜を形成し
た白金板を浸漬した後1、参照極の飽和カロメル電極に
対して+0.4Vに設定し、グルコースを加えた際の電
流増加量(応答電流)を測定した。
れた電解重合膜についてグルコースに対する応答を調べ
た。測定はリン酸緩衝液中に上記の電解重合膜を形成し
た白金板を浸漬した後1、参照極の飽和カロメル電極に
対して+0.4Vに設定し、グルコースを加えた際の電
流増加量(応答電流)を測定した。
第1図にaz bz C各々の場合についてグルコ
ース濃度と応答電流の関係を、また、第2図にCについ
て高濃度のグルコースに対する応答を示す。
ース濃度と応答電流の関係を、また、第2図にCについ
て高濃度のグルコースに対する応答を示す。
図より明かなごとく、本発明になる固定化膜をセンサに
適用した場合、その応答濃度域を電解重合時の析出電気
量で容易に制御することができる。
適用した場合、その応答濃度域を電解重合時の析出電気
量で容易に制御することができる。
一方、第3図に析出電気量とグルコース濃度20mmo
l/Iに対する応答電流の関係を示すが、200mC/
am’付近で最大の応答が得られた。
l/Iに対する応答電流の関係を示すが、200mC/
am’付近で最大の応答が得られた。
析出電気量が200mC/cm2を越えると膜中のイオ
ン種や基質であるグルコースの拡散が遅(なるだめに応
答電流が低下するものと考えられる。
ン種や基質であるグルコースの拡散が遅(なるだめに応
答電流が低下するものと考えられる。
しかしながら、第3図に示すように応答濃度域を飛躍的
に増大することができる。
に増大することができる。
比較のために、メディエータ−のフェロセンカルボン酸
を膜中に何しないCOD固定化膜を前記同様に作製した
。この膜のグルコースに対する応答を、酸素を飽和した
リン酸緩衝液を用いた場合、およびフェロセンカルボン
酸を溶解したリン酸緩衝液を用いた場合についてそれぞ
れ前記同様に検討したところ、いずれも応答電流が50
%以下、応答も大幅に遅い等の特性を示した。
を膜中に何しないCOD固定化膜を前記同様に作製した
。この膜のグルコースに対する応答を、酸素を飽和した
リン酸緩衝液を用いた場合、およびフェロセンカルボン
酸を溶解したリン酸緩衝液を用いた場合についてそれぞ
れ前記同様に検討したところ、いずれも応答電流が50
%以下、応答も大幅に遅い等の特性を示した。
(実施例2)
酵素として、GODl β−フルクトシダーゼ、ムタロ
ターゼをそれぞれ1mg/m11 ピロール0.2mo
l/11 ナフトキノンスルホン酸lX10−’mol
/lをそれぞれ含有する25℃のリン酸緩衝液中に電極
基体として白金板を浸漬し、実施例1と同様にして酵素
、メディエータ−固定化膜を作製した。得られた電解重
合膜について、しょ糖に対する応答を実施例1と同様に
測定したところ、前記グルコースの場合と同様に良好な
応答が得られた。
ターゼをそれぞれ1mg/m11 ピロール0.2mo
l/11 ナフトキノンスルホン酸lX10−’mol
/lをそれぞれ含有する25℃のリン酸緩衝液中に電極
基体として白金板を浸漬し、実施例1と同様にして酵素
、メディエータ−固定化膜を作製した。得られた電解重
合膜について、しょ糖に対する応答を実施例1と同様に
測定したところ、前記グルコースの場合と同様に良好な
応答が得られた。
(実施例3)
酵素としてアルコールデヒドロゲナーゼ、補酵素として
ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド(NAD)、メ
ディエータ−としてベンゾキノンスルホン酸、電極基体
としてカーボン電極を用いた以外は実施例1と同様の方
法により電解重合膜を作製し、得られた膜のエタノール
に対する応答を実施例1と同様に測定したところ、前記
グルコースの場合と同様に良好な応答が得られた。
ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド(NAD)、メ
ディエータ−としてベンゾキノンスルホン酸、電極基体
としてカーボン電極を用いた以外は実施例1と同様の方
法により電解重合膜を作製し、得られた膜のエタノール
に対する応答を実施例1と同様に測定したところ、前記
グルコースの場合と同様に良好な応答が得られた。
以上に述べた実施例においては、メディエータ−として
フェロセンカルボン酸、ベンゾキノンスルホン酸、ナフ
トキノンスルホン酸を用いた場合について示したが、こ
れらに限定されることはない。メディエータ−としては
、用いる酵素の活性中心またはさらに添加した補酵素の
酸化還元電位よりも貴な酸化還元電位を有するものであ
ればよい。メディエータ−のアニオン基が電解重合で形
成される高分子膜中にドーパントとして取り込まれるこ
とにより膜に導電性が付与さる。このため、この様な状
態で固定化されたメディエータ−は、同時に膜中に包括
固定された酵素や補酵素との間の酸化還元反応に極めて
効率よく働くものと考えられる。
フェロセンカルボン酸、ベンゾキノンスルホン酸、ナフ
トキノンスルホン酸を用いた場合について示したが、こ
れらに限定されることはない。メディエータ−としては
、用いる酵素の活性中心またはさらに添加した補酵素の
酸化還元電位よりも貴な酸化還元電位を有するものであ
ればよい。メディエータ−のアニオン基が電解重合で形
成される高分子膜中にドーパントとして取り込まれるこ
とにより膜に導電性が付与さる。このため、この様な状
態で固定化されたメディエータ−は、同時に膜中に包括
固定された酵素や補酵素との間の酸化還元反応に極めて
効率よく働くものと考えられる。
また、電解により高分子膜を形成するモノマーとしては
実施例に示したピロール以外にピロール誘導体、あるい
はチオフェンやチオフェン誘導体も同様に用いることが
できる。
実施例に示したピロール以外にピロール誘導体、あるい
はチオフェンやチオフェン誘導体も同様に用いることが
できる。
さらに、酵素としては上記実施例に示したグルコースオ
キシダーゼなどに限定されることはなく、アルコールオ
キシダーゼやコレステロールオキシダーゼなと種々の酵
素を用いることができる。また、単一の酵素に限られる
ことはなく、複合酵素系にも適用できることは実施例に
示した通りである。さらに、アルコールデヒドロゲナー
ゼなどのように補酵素を必要とする酵素系については、
その補酵素も同時に固定化することにより、メディエー
タ−を介しての効果的な電子伝達を行なわせることが可
能である。
キシダーゼなどに限定されることはなく、アルコールオ
キシダーゼやコレステロールオキシダーゼなと種々の酵
素を用いることができる。また、単一の酵素に限られる
ことはなく、複合酵素系にも適用できることは実施例に
示した通りである。さらに、アルコールデヒドロゲナー
ゼなどのように補酵素を必要とする酵素系については、
その補酵素も同時に固定化することにより、メディエー
タ−を介しての効果的な電子伝達を行なわせることが可
能である。
発明の効果
以上のように本発明によれば、きわめて容易に酵素とメ
ディエータ−を導電性高分子膜中に固定化することがで
き、酵素と電極の間の電子移動を極めて円滑に行なわせ
ることが可能となる。
ディエータ−を導電性高分子膜中に固定化することがで
き、酵素と電極の間の電子移動を極めて円滑に行なわせ
ることが可能となる。
第1図および第2図は本発明の一実施例になるグルコー
スセンサの応答特性図、第3図はその析出電気量と応答
特性を示す図である。 代理人の氏名 弁理士 粟野重孝 はか1名第1図 グルコース濃度 (mmol/Q) 第2図 グルコース濃度 (mmol/Q) 第3図 析出電気量 (mC/cm2)
スセンサの応答特性図、第3図はその析出電気量と応答
特性を示す図である。 代理人の氏名 弁理士 粟野重孝 はか1名第1図 グルコース濃度 (mmol/Q) 第2図 グルコース濃度 (mmol/Q) 第3図 析出電気量 (mC/cm2)
Claims (4)
- (1)少なくとも酵素、メディエーター及び電解により
高分子膜を形成するモノマーを含有する電解液を用い、
電解重合により、電極基体上に生成する導電性高分子膜
中へ前記酵素とともにメディエーターを固定化すること
を特徴とする酵素及びメディエーターの固定化方法。 - (2)メディエーターが、酵素の酸化還元電位よりも貴
な酸化還元電位を有する請求項1に記載の酵素及びメデ
ィエーターの固定化方法。 - (3)メディエーターが、フェロセンカルボン酸、ベン
ゾキノンスルホン酸、ナフトキノンスルホン酸から選ば
れた少なくとも一種からなる請求項2に記載の酵素及び
メディエーターの固定化方法。 - (4)モノマーが、ピロールまたはピロール誘導体、あ
るいはチオフェンまたはチオフェン誘導体から選ばれた
ものである請求項1に記載の酵素及びメディエーターの
固定化方法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP63252422A JPH06105237B2 (ja) | 1988-10-06 | 1988-10-06 | 酵素およびメディエーターの固定化方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP63252422A JPH06105237B2 (ja) | 1988-10-06 | 1988-10-06 | 酵素およびメディエーターの固定化方法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH0299850A true JPH0299850A (ja) | 1990-04-11 |
JPH06105237B2 JPH06105237B2 (ja) | 1994-12-21 |
Family
ID=17237140
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP63252422A Expired - Lifetime JPH06105237B2 (ja) | 1988-10-06 | 1988-10-06 | 酵素およびメディエーターの固定化方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPH06105237B2 (ja) |
Cited By (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US5262035A (en) * | 1989-08-02 | 1993-11-16 | E. Heller And Company | Enzyme electrodes |
US5264105A (en) * | 1989-08-02 | 1993-11-23 | Gregg Brian A | Enzyme electrodes |
US5264104A (en) * | 1989-08-02 | 1993-11-23 | Gregg Brian A | Enzyme electrodes |
US5320725A (en) * | 1989-08-02 | 1994-06-14 | E. Heller & Company | Electrode and method for the detection of hydrogen peroxide |
US5525511A (en) * | 1990-09-01 | 1996-06-11 | Environmental & Medical Products Ltd. | Electrochemical biosensor stability |
JP2007027019A (ja) * | 2005-07-21 | 2007-02-01 | Ebara Corp | 生物発電用アノード及びこれを利用する生物発電方法及び装置 |
US7455874B2 (en) | 2002-05-14 | 2008-11-25 | Isabella Moser | Method for the fabrication of a biosensor comprising an enzyme electrode arrangement |
-
1988
- 1988-10-06 JP JP63252422A patent/JPH06105237B2/ja not_active Expired - Lifetime
Cited By (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US5262035A (en) * | 1989-08-02 | 1993-11-16 | E. Heller And Company | Enzyme electrodes |
US5264105A (en) * | 1989-08-02 | 1993-11-23 | Gregg Brian A | Enzyme electrodes |
US5264104A (en) * | 1989-08-02 | 1993-11-23 | Gregg Brian A | Enzyme electrodes |
US5320725A (en) * | 1989-08-02 | 1994-06-14 | E. Heller & Company | Electrode and method for the detection of hydrogen peroxide |
US5525511A (en) * | 1990-09-01 | 1996-06-11 | Environmental & Medical Products Ltd. | Electrochemical biosensor stability |
US7455874B2 (en) | 2002-05-14 | 2008-11-25 | Isabella Moser | Method for the fabrication of a biosensor comprising an enzyme electrode arrangement |
JP2007027019A (ja) * | 2005-07-21 | 2007-02-01 | Ebara Corp | 生物発電用アノード及びこれを利用する生物発電方法及び装置 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JPH06105237B2 (ja) | 1994-12-21 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
Karyakin et al. | Electroreduction of NAD+ to enzymatically active NADH at poly (neutral red) modified electrodes | |
Du Poet et al. | Direct electron transfer with glucose oxidase immobilized in an electropolymerized poly (N-methylpyrrole) film on a gold microelectrode | |
Bartlett et al. | A review of the immobilization of enzymes in electropolymerized films | |
Schuhmann | Conducting polymer based amperometric enzyme electrodes | |
US4704193A (en) | Covalently coupled cofactor modified electrodes and methods of synthesis and use | |
EP0561966B1 (en) | Electrode, provided with a polymer coating with a redox enzyme bound thereto | |
US5264092A (en) | Redox polymer modified electrode for the electrochemical regeneration of coenzyme | |
Adeloju et al. | Fabrication of ultra-thin polypyrrole–glucose oxidase film from supporting electrolyte-free monomer solution for potentiometric biosensing of glucose | |
EP1472361B1 (en) | Biosensor carrying redox enzymes | |
Khan et al. | Molecular interface for an activity controlled enzyme electrode and its application for the determination of fructose | |
Bu et al. | NAD (P) H sensors based on enzyme entrapment in ferrocene-containing polyacrylamide-based redox gels | |
GB2168815A (en) | Bioelectrochemical assay electrode | |
Malinauskas et al. | Bioelectrochemical sensor based on PQQ-dependent glucose dehydrogenase | |
Nakabayashi et al. | Amperometric glucose sensors fabricated by electrochemical polymerization of phenols on carbon paste electrodes containing ferrocene as an electron transfer mediator | |
Derwinska et al. | Application of Prussian blue based composite film with functionalized organic polymer to construction of enzymatic glucose biosensor | |
Xu et al. | Glucose biosensors prepared by electropolymerization of p-chlorophenylamine with and without Nafion | |
Khan et al. | Amperometric biosensor with PQQ enzyme immobilized in a mediator-containing polypyrrole matrix | |
Aizawa et al. | Electronically modulated biological functions of molecular interfaced enzymes and living cells | |
Rohde et al. | Development of a flow-through electrochemical detector for glucose based on a glucose oxidase-modified microelectrode incorporating redox and conducting polymer materials | |
JPH0299850A (ja) | 酵素およびメディエーターの固定化方法 | |
Fortier et al. | Fast and easy preparation of an amperometric glucose biosensor | |
Mizutani et al. | Ferrocene-mediated enzyme electrode for glucose with the use of conducting polymer support. | |
Begum et al. | New electrocatalytic biomolecular interface for fabricating a fructose dehydrogenase-based sensing system | |
Armada et al. | Electrodes modified with a siloxane copolymer containing interacting ferrocenes for determination of hydrogen peroxide and glucose | |
Vaillancourt et al. | Electrochemical and Enzymatic Studies of Electron Transfer Mediation by Ferrocene Derivatives with Nafion‐Glucose Oxidase Electrodes |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20071221 Year of fee payment: 13 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20081221 Year of fee payment: 14 |
|
EXPY | Cancellation because of completion of term | ||
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20081221 Year of fee payment: 14 |