JPH0240400A - Purification of albumin - Google Patents
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Abstract
Description
【発明の詳細な説明】
（発明の目的〕
（産業上の利用分野）
本発明は大量採血された血液から高純度なアルブミンを
精製する方法に関する。DETAILED DESCRIPTION OF THE INVENTION (Objective of the Invention) (Industrial Field of Application) The present invention relates to a method for purifying highly pure albumin from blood collected in large quantities.
（従来の技術）
わが国の濡場における採血は、屠畜血液有効利用推進の
目的で数年前に始まった。血液は套管法で採血され血球
とプラズマに分離され、分離された血球やプラズマはい
ずれも食品などに利用されている。(Prior art) Blood collection in wet areas in Japan began several years ago with the aim of promoting the effective use of slaughter blood. Blood is collected using the cannula method and separated into blood cells and plasma, and both of the separated blood cells and plasma are used in foods.
しかしながら、この採血法では、血球破壊を伴うため、
プラズマ中にヘモグロビンが混入している。そのため、
数年来蛋白質の分離精製の工業化が進められてきたが現
在のところ困難をきわめている。However, this blood sampling method involves destruction of blood cells, so
Hemoglobin is mixed in the plasma. Therefore,
Industrialization of protein separation and purification has been progressing for several years, but it is currently extremely difficult.
したがって研究用試薬、臨床検査薬等のプラズマ蛋白質
はアルコール法による輸入品を使用している。アルコー
ル法はコーン法ともいい、アルコールによって不純物を
沈澱させ遠心分離で分画していく方法で、広く採用され
ている。Therefore, plasma proteins such as research reagents and clinical test drugs are imported using the alcohol method. The alcohol method, also known as the Cohn method, is a widely used method in which impurities are precipitated with alcohol and fractionated by centrifugation.
（発明が解決しようとする課題）
しかしながら、かかる方法は分画が不安定なためアルブ
ミン中にヘモグロビンが混入していたり、沈澱物の大き
さなどによって上清に沈澱物の混入が起り、不純物混入
が生じる。(Problems to be Solved by the Invention) However, in this method, since the fractionation is unstable, hemoglobin may be mixed into the albumin, and depending on the size of the precipitate, the supernatant may be mixed with the precipitate, resulting in contamination with impurities. occurs.
アルブミンにヘモグロビンが８人しているとベルオキシ
ターゼの混入が考えられる。プラズマ中にはもともとア
ルカリフォスファターゼ、インスリンが存在する。イン
スリンの存在は臨床検査でインスリンを測定する際のデ
ータの誤差につながり、ベルオキシターゼ、アルカリフ
ォスファターゼの存在はそれらの酵素を用いたＥｒＡ（
酵素免疫測定法）を行ったときの誤差につながる。If there are 8 hemoglobins in the albumin, it is likely that peroxidase is present. Alkaline phosphatase and insulin originally exist in plasma. The presence of insulin leads to errors in data when measuring insulin in clinical tests, and the presence of peroxidase and alkaline phosphatase leads to errors in the data when measuring insulin in clinical tests, and the presence of peroxidase and alkaline phosphatase leads to errors in the data when measuring insulin in clinical tests.
This can lead to errors when performing enzyme immunoassay (enzyme immunoassay).
本発明は、かかる点に鑑みてなされたもので、ヘモグロ
ビンの混入しない、かつ、インスリンフリー、アルカリ
フオスファターぜフリーのシャープなアルブミン分画を
１９ることのできる又低分子の不純物を除去することの
できるアルブミンの精製方法を以下述べるところにより
提供せんとするものである。The present invention has been made in view of these points, and is capable of producing a sharp albumin fraction that is free of hemoglobin, insulin-free, and alkaline phosphatase-free, and also removes low-molecular-weight impurities. The purpose of the present invention is to provide a method for purifying albumin that can be purified as described below.
（課題を解決するだめの手段）
上記目的を達成するため、本発明は、まずはプラズマを
前処理をして得られた上清を陰イオンカラムク０マドの
使用方法により、アルブミン分画をｊｎることであり、
ついでアルブミン分画をｐＨ処理するとともにセライト
を用いた助剤濾過により清澄化を行ない他の低分子やグ
ロブリン等を除去したアルブミン分画を得ることである
。(Another Means to Solve the Problems) In order to achieve the above object, the present invention first pre-treats plasma and uses the obtained supernatant to extract the albumin fraction by using an anion column column. That is,
The albumin fraction is then subjected to pH treatment and clarified by filtration with an aid using Celite to obtain an albumin fraction from which other low molecules, globulin, etc. have been removed.
（作用）
カラムクロマトの工程においてゲルペットの非平衡化に
よってインスリンフリー、アルカリフォスファターゼフ
リーのシャープなアルブミン分画が１ｆ：４られ、ｐＨ
処理の工程において、その他低分子の除去を可能とする
。(Function) In the column chromatography process, a sharp albumin fraction free of insulin and alkaline phosphatase is produced at 1f:4 by non-equilibration of Gelpet, and the pH
In the treatment process, other low molecules can be removed.
（実施例）
本発明の実施例を第１図として示す精製工程フローチャ
ートに基き説明する。(Example) An example of the present invention will be described based on a purification process flowchart shown in FIG.
カラムクロマトはｐｌ−１６，２〜７．５の緩衝液を用
いてＮａｃｌによってイオン強度を高め分画を行う。Column chromatography uses a buffer solution of pl-16, 2 to 7.5, and increases the ionic strength with NaCl to perform fractionation.
まず凍結プラズマを解凍し遠心分離によってクリオンリ
シビテイートを取り除き、水で希釈し、イオン強度を下
げでアツプライ条件を整える。アップライはイオン強度
０，０１〜０，０３程度にゲルペットが出来上った時点
で可能となる。その際のグルｐｆ−ｌは６．０〜７．０
の間であればよい。プラズマに８人しているヘモグロビ
ンは素通り分画で分画される。First, the frozen plasma is thawed, cryonilisvitate is removed by centrifugation, diluted with water, and the application conditions are adjusted by lowering the ionic strength. Up-laying is possible when the gel pet is completed to an ionic strength of about 0.01 to 0.03. At that time, the group pf-l is 6.0 to 7.0
It is fine as long as it is between. Hemoglobin, which is present in eight people's plasma, is fractionated by flow-through fractionation.
イオン強度を０，０４〜０，０８程度にするとトランス
フェリン分画が溶出される。さらにイオン強度の高いバ
ッファを流し、イオン強度１，００程度とし、セルロブ
ラスミン等残蛋白を溶出する。同時にゲルペットのｐＨ
は下がる。最後にイオン強度の低い緩衝液を流してゲル
イオン強度を下げるだけで再びアップライが可能となる
。ゲルペットの非平衡化によってインスリンフリー、ア
ルカリフォスファターゼフリーのシ１１−プなアルブミ
ン分画が４９られる。When the ionic strength is set to about 0.04 to 0.08, the transferrin fraction is eluted. Furthermore, a buffer with high ionic strength is passed through the tube to make the ionic strength about 1.00, and residual proteins such as celluloplasmin are eluted. At the same time, the pH of Gelpet
goes down. Finally, by flowing a buffer solution with low ionic strength to lower the ionic strength of the gel, uplaying becomes possible again. By disequilibrium of Gelpet, an insulin-free, alkaline phosphatase-free, sharp albumin fraction is obtained.
ついで、ざらにカラムクロマトにおいて分画しされなか
ったその伯の低分子を除去するためにはｐｌ−１処理を
行う。Next, pl-1 treatment is performed to remove the low-molecular weight molecules that were not fractionated in the column chromatography.
まず、溶出したアルブミン分画をｐＨ２〜３，５程度に
調整する。数時間放置後ｐＨを７，０前後にして中性に
戻すと白濁、沈澱を起す。これはカラムクロマトによっ
て分画しきれなかったグロブリン、脂質その他の低分子
である。限外濾過膜により脱塩を行うために混濁液を酸
洗いしたセライトによる助剤濾過によって清澄化を行う
。この操作を加えることによって限外濾過膜による脱塩
が可能になった。First, the pH of the eluted albumin fraction is adjusted to about 2 to 3.5. After leaving it for several hours, when the pH is brought back to around 7.0 and returned to neutral, it becomes cloudy and precipitates. These are globulins, lipids, and other low molecules that could not be completely fractionated by column chromatography. The turbid liquid is clarified by filtration with an auxiliary agent using celite which has been pickled in order to perform desalting using an ultrafiltration membrane. By adding this operation, desalination using an ultrafiltration membrane became possible.
ついで、限外通過により脱塩したアルブミンの濃縮液を
遠心分離にかけ、さらにメンブランフィルタ−を通して
沈澱、残香を除去して濾過液を凍結乾燥し製品として仕
上げる。Next, the concentrated albumin solution desalted by ultrafiltration is centrifuged, and then passed through a membrane filter to remove precipitates and residual fragrance, and the filtrate is freeze-dried to produce a finished product.
より高純度なアルブミンを必要とする場合は、以上の操
作を繰り返すことによりグレードの高いアルブミンを大
量に製造できる。If higher purity albumin is required, high grade albumin can be produced in large quantities by repeating the above operations.
なあ、この方法は人血清にも応用できることはもちろん
である。Of course, this method can also be applied to human serum.
（分析結果）
このようにして得られたアルブミンとアルコール法によ
って得られた既存のアルブミンの電気泳動による分析結
果及び分光光度計による分析結果とインスリン及びアル
カリフォスファターゼの残存量の分析結果は以下のとお
りである。(Analysis results) The electrophoretic analysis results of the albumin thus obtained and the existing albumin obtained by the alcohol method, the spectrophotometer analysis results, and the analysis results of the residual amounts of insulin and alkaline phosphatase are as follows. It is.
・電気泳動による分析結果
０．１％水溶液をＷ ｅｂｅｒ＆ Ｑ ５ｂｏｒｎの方
法を用いて５ＤＳ−ポリアクリルアミトロ電気泳動を行
った。・Analysis results by electrophoresis A 0.1% aqueous solution was subjected to 5DS-polyacrylamitroelectrophoresis using the method of Weber & Q. 5born.
その結果、本発明によるアルブミンは高分子分画が認め
られず、アルブミン分画のみであったが、比較対象のア
ルブミンは高分子の残存が認められた。As a result, no polymer fraction was observed in the albumin according to the present invention, and only an albumin fraction was found, whereas residual polymers were observed in the albumin for comparison.
・分光光度計による分析結果
７％水溶液のａｂｓを４０５ｎｍ 、５００ｎｍ 、
６００ｎｍで測定、さらにピーク吸光度を分析した。・Analysis results using a spectrophotometer ABS of 7% aqueous solution was measured at 405 nm, 500 nm,
Measurement was performed at 600 nm, and peak absorbance was further analyzed.
本発明により得られたアルブミンは白濁や不純物の混入
が認められず、比較対象のアルブミンは白濁や不純物の
混入が認められた。この結果他のアルブミンはヘモグロ
ビンの残存があるものと考えられ、ベルオキシターゼの
混入が考えられるので、１０％の水溶液を調整のうえ、
ベルオキシターゼの分析を行った。The albumin obtained according to the present invention had no cloudiness or contamination with impurities, whereas the albumin for comparison had cloudiness or contamination with impurities. As a result, it is thought that other albumins have residual hemoglobin, and it is possible that peroxidase is contaminated, so after adjusting the 10% aqueous solution,
Veroxidase analysis was performed.
分析は０−フエニレジンアミンと過酸化水素を基質どし
て２５℃で測定したところ比較対象のアルブミンはベル
オキシターゼが検出された。The analysis was carried out at 25°C using 0-phenyrezinamine and hydrogen peroxide as substrates, and peroxidase was detected in albumin for comparison.
・インスリンの残存量 １０％水溶液をＲＩＡ ＰＥＧ法によって測定した。・Residual amount of insulin A 10% aqueous solution was measured by the RIA PEG method.
本発明により得られたアルブミンは５μＵ／ｍｌ以下の
検出限界外であったのに比し、比較対象のアルブミンは
１０μＵ／ｍｌであった。The albumin obtained according to the present invention was below the detection limit of 5 μU/ml, whereas the albumin for comparison was 10 μU/ml.
・アルカリフォスファターゼ残存量
１０％及び５％水溶液をｐ−ニトロフェニルリン酸を基
質として旧ｅｔｈａｎｏｌａｍｉｎｅ ｂｕｆｆｅｒ中
３７℃で中足７℃。本発明により得られたアルブミンか
らは検出されなかったのに比し、比較対象のアルブミン
からは７６ ｍｕ ／ ＣＩのアルカリフォスファター
ゼが検出された。- Alkaline phosphatase residual amount 10% and 5% aqueous solution using p-nitrophenyl phosphate as a substrate in old ethanolamine buffer at 37°C at 7°C. While it was not detected in the albumin obtained according to the present invention, alkaline phosphatase of 76 mu/CI was detected in the comparison albumin.
（発明の効果）
本発明は上述のようにしてなるので、すなわらカラムク
ロマトの工程において、素通り分画でヘモグロビン、ゲ
ルペットの非平衡化によってインスリン、アルカリフォ
スファターゼを除去することができるので、シャープな
アルブミン分画を１ｑることができ、さらには叶１処理
によってその他の低分子を分画することができるので、
純度の高いアルブミンを提供することが可能となった。(Effects of the Invention) Since the present invention is made as described above, insulin and alkaline phosphatase can be removed by non-equilibration of hemoglobin and gelpet in the flow-through fraction in the column chromatography process. It is possible to obtain 1q of sharp albumin fractions, and furthermore, it is possible to fractionate other low molecules through Kano 1 treatment.
It has become possible to provide albumin with high purity.
【図面の簡単な説明】
第１図は本発明の実施例を示す精製工程フローチャート
である。
特許出願人 千葉畜産工業株式会社
代理人弁理士 宇 野 晴 海BRIEF DESCRIPTION OF THE DRAWINGS FIG. 1 is a flowchart of a purification process showing an embodiment of the present invention. Patent applicant: Chiba Livestock Industry Co., Ltd. Representative patent attorney: Harumi Uno
Claims (2)
度を下げでアツプライ条件を整えて、陰イオンカラムク
ロマトの使用方法によりアルブミン分画を得ることを特
徴とするアルブミンの精製方法。(1) A method for purifying albumin, which comprises pretreating plasma, adjusting the application conditions by lowering the ionic strength of the supernatant obtained, and obtaining an albumin fraction by using anion column chromatography.
度を下げてアツプライ条件を整えて、陰イオンカラムク
ロマトの使用方法によりアルブミン分画を得、このアル
ブミン分画をｐＨ処理するとともにセライトを用いた助
剤濾過により清澄化を行うことを特徴とするアルブミン
の精製方法。(2) Adjust the application conditions by lowering the ionic strength of the supernatant obtained by pre-treating the plasma, obtain an albumin fraction by using an anion column chromatography method, and pH-treat this albumin fraction. A method for purifying albumin, the method comprising clarifying by filtration with an aid using Celite.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP19098788A JPH0240400A (en) | 1988-07-29 | 1988-07-29 | Purification of albumin |
Applications Claiming Priority (1)
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| JP19098788A JPH0240400A (en) | 1988-07-29 | 1988-07-29 | Purification of albumin |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0240400A true JPH0240400A (en) | 1990-02-09 |
Family
ID=16266980
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP19098788A Pending JPH0240400A (en) | 1988-07-29 | 1988-07-29 | Purification of albumin |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0240400A (en) |
-
1988
- 1988-07-29 JP JP19098788A patent/JPH0240400A/en active Pending
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