JP4184121B2

JP4184121B2 - Manufacturing method of whey enzyme-treated product, natural taste flavor for dairy products, and dairy products flavored therewith

Info

Publication number: JP4184121B2
Application number: JP2003063700A
Authority: JP
Inventors: 太一郎藤村; 裕之巨海; 悌彦西口; 新介農; 昭洋中山
Original assignee: Shiono Koryo Kaisha Ltd
Current assignee: Shiono Koryo Kaisha Ltd
Priority date: 2003-03-10
Filing date: 2003-03-10
Publication date: 2008-11-19
Anticipated expiration: 2023-03-10
Also published as: JP2004267126A

Description

【０００１】
【発明の属する技術分野】
本発明は、酵素処理物の製造法、乳製品用天然系テイストフレーバー及びそれで賦香された乳製品に関する。
【０００２】
【従来の技術】
チーズを製造する過程で大量の副産物としてホエイが生成される。ホエイは各種の用途に利用されてはいるが、再利用率は未だ不十分であり、大量のホエイが食品廃棄物として処分されている。ホエイの有効利用について、本出願人はホエイを吸着剤と接触させたのち、エチルアルコール溶液を用いて吸着成分を該吸着剤から溶出して乳製品フレーバーを得る技術を出願した（特願２００１−３７０８２１）。該技術により呈味性に優れたフレーバーが得られたが、更なる呈味性の向上を求めて鋭意研究を行った。
また、ホエイ等の蛋白の酵素分解処理物をフレーバー付与剤として用いる場合、酵素分解で生じる苦味ペプチド由来の苦味問題がある。この問題を解決するために、プロテアーゼ処理後、麹酵素により熟成させる技術があるが（特許文献１）、製造工程が煩雑であり、熟成に１５日間を要しており、十分とは言えない。また、乳清蛋白質（ホエイ）のプロテアーゼ処理物および乳脂のリパーゼ処理物を有効成分として含有する飲食品の風味改良剤が提案されているが、２種の処理物を製造しなければならず、更に乳清蛋白質（ホエイ）のプロテアーゼ処理物には苦味があり、十分とは言えない（特許文献２）。
この苦みを除去する技術として、加水分解液を吸着性樹脂で処理する方法がある。しかし、これら技術は、苦み成分を樹脂に吸着させ、加水分解液は樹脂を通過させて、苦みのないペプチド混合物を得るものである（特許文献３、４）。
【０００３】
本出願の発明に関する先行技術文献としては次のものがある。
【特許文献１】
特許第２６７４６９５号公報
【特許文献２】
特開平９−３７７３５号公報
【特許文献３】
特開２００１−９５４９６号公報
【特許文献４】
特開平５−２７６８９６号公報
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】
本発明は、ホエイを原料とした、乳製品にコク味やボリューム感などを付与すると共に、フレーバーのトップをおしあげるエンハンス効果をも併せて兼ね備え、更に脱脂粉乳臭のマスキングにも優れた乳製品用フレーバー及び前記フレーバーで賦香されたコク味やボリューム感が改善された嗜好性の高い乳製品を提供することを目的とするものである。
更に、苦みや蛋白分解物特有の不快な味が無くなると共に、非常に優れた低アレルギー性を示し、一般食品、栄養食品、またアレルギー患者用の食品素材として広く用いることができる優れたホエイの酵素処理物を、簡便な手段で得ることができる製造法を提供することを目的とするものである。
更にまた、食品廃棄物のリサイクル利用に寄与しつつ、付加価値の高い酵素処理物または乳製品用フレーバーを、安価にかつ比較的簡便に得られる製造法を提供することを目的とするものである。
【０００５】
【課題を解決するための手段】
本発明は、ホエイを蛋白質分解酵素で分解処理し、得られた酵素分解処理物を吸着剤と接触させたのち、エチルアルコール溶液を用いて該吸着剤に吸着した吸着成分を該吸着剤から溶出することを特徴とする酵素処理物の製造法である。また、本発明は、前記の製造法で得られたホエイの酵素処理物からなる乳製品用天然系テイストフレーバーである。更にまた、本発明は、前記の乳製品用天然系テイストフレーバーで賦香された乳製品である。
【０００６】
【発明の実施の形態】
以下、本発明を詳細に説明する。
本発明に用いられるホエイは特に限定はない。産業上の利用の観点からは、各種のチーズ製造の過程でカードを分離した後に廃棄物として残る水性成分（乳清）を使用するのが好ましいが、ヨーグルトおよびカゼインの製造時に生じるホエイを使用することも可能である。尚、チーズ等の製造に用いられる原料乳は、特に限定されるものではなく、例えば牛乳、山羊乳、羊乳、水牛乳、ロバ乳等が挙げられる。
前記チーズには、モッツアレラチーズ、カラージチーズ、クリームチーズ等の非熟成タイプ、ブルーチーズ、カマンベールチーズ、ゴルゴンゾーラチーズ等のカビ熟成タイプ、パルメザンチーズ、ゴーダチーズ、チェダーチーズ等の細菌熟成タイプが挙げられる。
またホエイには、加工したホエイ粉末、ホエイ蛋白質濃縮物（ＷＰＣ）、ホエイ蛋白質分離物（ＷＰＩ）等の各溶液も用いられる。
更に、牛乳・脱脂乳を４０〜５０℃に加温後、ＵＦ膜（例えば分画分子量5万）で濃縮したプレチーズに乳酸菌を添加して発酵させるナチュラルチーズの製造過程において、前記ＵＦ膜を通過したホエイがある。通常の前記のチーズホエイは、使用する乳酸菌の種類や発酵程度、チーズの種類等によって、得られるホエイの品質が変動することがあるが、このＵＦ膜通過ホエイは、品質が安定している為、好ましく用いることができる。
以上は、動物性ホエイを例示したが、豆乳等の植物性ホエイも用いることができる。
【０００７】
本発明に用いられる蛋白質分解酵素は、プロテアーゼまたはペプチターゼとも呼ばれ、ペプチド結合の加水分解反応を触媒する酵素の総称である。この酵素には、セリンプロテアーゼ、シスチンプロテアーゼ、アスパルティックプロテアーゼ、金属プロテアーゼなどのエンドペプチダーゼおよびアミノペプチダーゼ、ジペプチダーゼ、ジペプジルアミノペプチダーゼ、ジペプジルカルボキシペプチダーゼ、セリンカルボキシペプチダーゼ、金属カルボキシペプチダーゼなどのエキソプチダーゼが挙げられる。これらの酵素は大部分が市販されており、容易に入手が可能である。例えば、オリエンターゼＯＮＳ、オリエンターゼ２０Ａ、オリエンターゼ９０Ｎ、オリエンターゼ１０ＮＬ、ヌクレイシン（以上、阪急バイオインダストリー社製）、トリプシン、フレーバーザイム１，０００Ｌ、アルカラーゼ２．４Ｌ、ニュートラーゼ０．５Ｌ（以上、ノボノルディスクバイオインダストリー社製）、コクラーゼＰ（三共社製）、パパインＷ−４０、ブロメラインＦ、プロレザー、パンクレアチンＦ、プロテアーゼＭ「アマノ」、プロテアーゼＡ「アマノ」、プロテアーゼＮ「アマノ」、プロテアーゼＰ「アマノ」、ウマミザイムＧ、ヌクレアーゼ「アマノ」（以上、天野エンザイム社製）、ビオプラーゼＳＰ−１５ＦＧ、パパイン、デナチームＡＰ、デナプシン１０Ｐ（以上、ナガセケムテックス社製）、プロチンＡＹ−１０、プロチンＮＹ−１０、サモアーゼＹ−１０（大和化成社製）などが挙げられる。
本発明においては、蛋白質分解酵素に加えて乳糖分解酵素を併用するのが好ましい。乳糖分解酵素は、ラクターゼあるいはβガラクトシダーゼとも呼ばれ、乳糖の加水分解反応を触媒する酵素の総称である。この酵素は市販されているので、容易に入手が可能である。例えば、ラクターゼＦ（天野エンザイム社製）、ラクトレスＬ−３、ラクトレスＬ−１０（以上、大和化成社製）などが挙げられる。
【０００８】
蛋白質分解酵素は単独でも用いられるが、２種以上組み合わせて用いるのが良い。特に好ましくは、パンクレアチンＦ、トリプシン等の動物由来の酵素、ブロメラインＦ、パパイン等の植物由来の酵素およびウマミザイムＧ、プロテアーゼＭ等の微生物由来の酵素をそれぞれ少なくとも１つを含む３種以上の酵素を組み合わせて用いるのが、うま味、コク味およびボリューム感が増大する点で良い。また、乳糖分解酵素の併用は、すっきりとした甘味及びすっきりとしたコク味が向上する点で良い。また酵素は、一度に添加しても良いが、２~３回に分けて添加し、酵素反応を行っても良い。
【０００９】
蛋白質分解酵素の使用量は、酵素の種類あるいは酵素活性などによって異なるが、ホエイ中の蛋白質１ｇに対して一般に約１００ｕｎｉｔ〜約５００万ｕｎｉｔ、好ましくは約１，０００ｕｎｉｔ〜約１００万ｕｎｉｔの範囲内を例示することができる。また、併用する乳糖分解酵素の使用量は、ホエイ中の乳糖１ｇに対して一般に約０〜約１万ｕｎｉｔ、好ましくは約０〜約１，０００ｕｎｉｔであり、また蛋白質分解酵素ｕｎｉｔに対しては、約０〜約１０ｕｎｉｔ％、好ましくは約０〜約０．１ｕｎｉｔ％の範囲内を例示することができる。
【００１０】
ホエイを前記の酵素で分解処理する場合、ホエイと酵素とを混合するが、これらの混合順序は特に限定されない。ホエイはそのまま、あるいは濃縮したものなどあらゆる形態で用いられ、特に限定はされない。酵素処理条件は、温度、約２０℃〜約６０℃、処理時間、約１時間〜約２４時間が適当である。なお、ＰＨ条件も酵素反応が進行する限り特に限定されないが、好ましい範囲としてＰＨ約４〜９が挙げられる。前記酵素処理において、ホエイは酵素の作用を受けてペプチド、遊離アミノ酸等に分解される。酵素処理終了後、酵素処理液は、例えば７５〜１００℃に加熱して酵素を失活させることが好ましい。得られた酵素処理液は、濾過、遠心分離などの方法により変性蛋白質などの固形物から分離される。
【００１１】
また、本発明に用いられる吸着剤には、活性炭、カーボンブラック、珪藻土、多孔性重合樹脂またはシリカゲル等が挙げられるが、これらの中でも多孔性重合樹脂が好ましい。多孔性重合樹脂としては、例えば、イオン交換樹脂や無官能基型合成吸着樹脂が挙げられるが、これらの中でも無官能基型合成吸着樹脂が好ましい。イオン交換樹脂としては、強酸性と弱酸性の陽イオン交換樹脂並びに強塩基性と弱塩基性の陰イオン交換樹脂が挙げられる。また、無官能基型合成吸着樹脂としては、スチレン・ジビニルベンゼン系とメタクリル酸エステル系等がある。本発明の酵素処理物およびフレーバーを好ましく得るのに用いられる市販の無官能基型合成吸着樹脂としては、ダイヤイオンＨＰ、ＳＰシリーズやアンバーライトＸＡＤシリーズ等が挙げられる。
尚、限外濾過やゲル濾過等は吸着・脱着の原理でなく、細孔の通過速度の原理が働いているので、本発明の吸着剤には該当しない。
【００１２】
これらの吸着剤とホエイ酵素処理液を接触させる方法としては特に限定はなく、例えばカラムに吸着剤を充填し、ホエイ酵素処理液を通液させる方法（以下、カラム法ともいう）あるいはタンクにホエイ酵素処理液と吸着剤とを入れ攪拌して接触させる方法（以下、バッチ法ともいう）等がある。しかしながら繰り返し使用できる点からカラム法が好ましい。前記吸着剤とホエイ酵素処理液を接触させる場合の温度は、特に限定はないが約２５℃以下が好ましく、ホエイ酵素処理液は水で希釈して用いても良い。
【００１３】
更に、カラム法でのホエイ酵素処理液の通液速度は、空間速度ＳＶ＝１〜２００の範囲が好ましい。なお、ＳＶとは、１時間に樹脂容積の何倍の容量の処理物を流すかを示した値である。必要により上部から加圧あるいは下部から吸引しても良いが、このときの加圧は１平方センチ当たり１ｋｇ、減圧の場合は１００ｍｍＨｇを限度とするのが、製造上好ましい。また、バッチ法の場合、吸着剤とホエイ酵素処理液との接触時間は、吸着剤の種類と量等によって異なるが一般的には１〜５時間で十分である。吸着剤の使用量はホエイ酵素処理液の固形分重量の１／２〜１／２０が好ましい。
【００１４】
ホエイ酵素処理液との接触が終了した吸着剤は、バッチ法においては濾過等でホエイ酵素処理液と分離された後、水で洗浄され、カラム法においても水を通液することにより洗浄される。洗浄時の水の使用量は吸着剤量の２〜１０倍程度である。この洗浄は、蛋白質等の成分を除去して、製造時の取り扱い上の操作性を確保するために行われる。
【００１５】
次に吸着剤に吸着した吸着成分は溶液中に溶出されて本発明の酵素処理物またはフレーバーが得られる。吸着成分を溶出するのに用いられる溶液は、エチルアルコールを主とする溶液であれば特に限定はないが、中でもエチルアルコールと水との混合溶液、該溶液とプロピレングリコールまたはグリセリンとの混合溶液が好ましい。特に好ましくは、エチルアルコールと水との混合溶液で、エチルアルコールの重量％（以下、％ともいう）が２０〜９９％の溶液、好ましくは３０〜６０％の溶液を用いるのが良い。
【００１６】
エチルアルコール溶液の溶出液の使用量には特に限定はないが、通液したホエイ酵素処理液量の１０分の１乃至３００分の１が好ましい。
以上からわかるように、吸着剤に吸着した吸着成分を該吸着剤から溶出する方法は、疎水クロマトグラフィー（逆相系クロマトグラフィーの一種とも理解される）が好ましく、特に無官能基型合成吸着樹脂を用いた疎水クロマトグラフィーが好ましい。
得られた本発明の酵素処理物およびフレーバーは、香気を有する茶黄色の液体であり、一般的には、これらの固形分は０．５〜６．０％、蛋白質は０．４〜４．０％の値を示す。
【００１７】
本発明の酵素処理物は、苦みや蛋白分解物特有の不快な味が無くなると共に、非常に優れた低アレルギー性を示し、一般食品、栄養食品等、アレルギー患者用の食品素材として広く用いることができる。食品素材としての利用法、および添加量等には、特に制限が無く、公知の方法および添加量を採用することができる。
また、本発明のフレーバーは、苦みや蛋白分解物特有の不快な味が無くなると共に、乳製品にコク味やボリューム感などを付与すると共に、フレーバーのトップをおしあげるエンハンス効果をも併せて兼ね備え、更に脱脂粉乳臭のマスキングに優れた乳製品用フレーバーである。
本発明の製造法によれば、吸着剤に吸着した苦みや蛋白分解物特有の不快な味は溶出せず、前記の有用な酵素処理物およびテイストフレーバー部分のみを溶出させることができ、極めて有用な技術である。
【００１８】
本発明の、フレーバーは、これを単独で使用することも可能であり、またミルク、クリーム、バターおよびチーズ等の乳製品フレーバーに０．１〜１０％配合して用いることが好ましい。
【００１９】
本発明のフレーバーは、単独でまたは他の香料と組み合わせて、乳製品に用いられる。ここで乳製品とは、クリーム類（生クリーム、植物性油脂を含有するホイップクリーム、クリームソース等を含む）、バター類（植物性油脂を含有するデイリースプレッド等を含む）、チーズ類（プロセスチーズ、チーズフード等を含む）、アイスクリーム類（ラクトアイス等を含む）、濃縮乳類（脱脂濃縮乳、全脂濃縮乳、加糖脱脂濃縮乳等を含む）、全粉乳、脱脂粉乳、クリームパウダー類、調整粉乳類、牛乳、発酵乳、乳酸菌飲料、乳飲料及び、これら乳製品等を主要原料とする食品をいう。
前記乳製品への本発明のフレーバー配合量としては、乳製品の種類や剤形によって異なるが、例えば０．００００１〜１％、好ましくは０．０００１〜０．１％の範囲を例示することができる。また、本発明のフレーバー中の固形分換算での配合量として０．００１〜１００ｐｐｍ、好ましくは０．０１〜１０ｐｐｍの範囲を例示することができる。
【００２０】
【実施例】
以下、実施例によりこの発明をさらに詳細に説明するが、本発明はこれにより制限されるものではない。
【００２１】
試験例１推定分子量分布の測定方法
本発明の酵素処理物およびフレーバーの推定分子量分布は、以下のような条件でゲル濾過ＨＰＬＣを行い、そのクロマトグラムを描いた。そのゲル濾過カラムは、ＴＳＫ−ＧＥＬＧ２０００ＳＷＸＬ（東ソー社製。内径７．８ｍｍ、長さ３００ｍｍ）を用いて、０．１％トリフルオロ酢酸（ＴＦＡ）を含む４５％アセトニトリルの移動相により流速０．５ｍｌ／分で溶出した。検出器は、紫外分光光度計を用いて、２１０ｎｍの吸光度で検出した。データ解析は、ＧＰＣソフトウエア（島津製作所製）を使用した。分子量マーカーとしてβ―ラクトグロブリン、α―ラクトアルブミン、ヒトインシュリン、バシトラシン、グルタチオンおよびグリシンの分子量（対数目盛）と溶出時間から得られた分子量分布の検量線から、分子量１０，０００、５，０００、１，０００、５００および１００に相当する溶出時間を求めた。
【００２２】
試験例２アレルギー性の評価（ELISA による残存抗原性の評価）原料ホエイは0.5M炭酸ナトリウム(pH9.6)を用い、10^−２から10^−９まで10 倍ずつ階段希釈した。本発明のフレーバーは同様に10^-1から10^-4まで10倍ずつ階段希釈した。これらはイムノマイクロプレート（96ウエル、Nunc社製)に100μlずつ入れ、37℃で１時間放置した。ウエルを蒸留水で２回洗浄した後、２％フィッシュゼラチンを含むPBS(-)を300μlずつウエルに加え、37℃で１時間放置した。ウエルを蒸留水で１回洗浄した後、0.02%Tween20を含むPBS(-)で10,000 倍希釈したウサギ抗乳清蛋白抗血清（Sigma社製）を100μlずつ入れ、37℃で２時間放置した。ウエルを0.02%Tween20を含むPBS(-)で10回洗浄した後、0.02%Tween20を含むPBS(-)で1,000 倍希釈した西洋ワサビパーオキシダーゼ標識ヤギ抗ウサギIgG抗体（Sigma社製）を100μlずつ入れ、37℃で１時間放置した。ウエルを0.02%Tween20を含むPBS(-)で10回洗浄した後、0.006%過酸化水素を含む0.2Mクエン酸ナトリウム(pH4.0)、蒸留水、6mg/mlアミノ−ビスエチルベンゾチアゾリンスルホン酸を10:9:1の割合で混合した発色液を100μlずつ入れ、37℃で５分間放置した。1.5%シュウ酸を100μlずつ入れ、発色を停止した後、405nmにおける吸光度を測定した。残存抗原性は以下のように求めた。原料ホエイの10^-3から10^-5までの吸光度より得られた検量線を用い、本発明のフレーバーの10^-1における吸光度に相当するホエイ濃度を求め、その濃度比を残存抗原性とした。
【００２３】
実施例１
固形分５．５％、蛋白質０．４％、糖分３．５％、ＰＨ６．２のＵＦ膜通過ホエイ（オーム乳業製。殺菌済み）４ｋｇを５Ｌコルベンに仕込んで、攪拌しながら５０℃になるまで加温した。なお、攪拌は、１００ｒｐｍで行った。そのコルベンにブロメラインＦ（天野エンザイム製）０．３ｇ（２４万ｕｎｉｔ）、トリプシン（ノボザイム製）０．３ｇ（３７万ｕｎｉｔ）、ウマミザイムＧ（天野エンザイム製）０．３ｇ（２０ｕｎｉｔ）およびラクターゼＦ（天野エンザイム製）０．０３ｇ（３００ｕｎｉｔ）を加えて、１５時間の酵素反応を行った。その後、熱失活して、その温度を室温まで下げた。
三菱化学製ダイヤイオンＨＰ-２０充填剤４０ｍｌを内径３．５ｃｍ、高さ５２ｃｍのガラスカラムに充填し、イオン交換水、９５％エチルアルコール（９５ＡＬ、以下同様）、イオン交換水の順で各々２００ｍｌづつ流して、充填剤を洗浄した。次に、上記の酵素分解物を空間速度ＳＶ＝５０でカラムに通液した後、イオン交換水１２０ｍｌで洗浄し、５９ＡＬ１２０ｍｌで吸着成分を溶出させた。吸着成分の採取は、溶出液の匂いや淡黄色への着色し始めるポイントを参考にして開始して、本発明のホエイの酵素処理物であり、また本発明の乳製品用フレーバーである溶出液４０ｇを得た。
本酵素処理物中の固形分は１．４％、蛋白質は０．９％であった。本酵素処理物のアレルギー性を評価したところ、残存抗原性はホエイを１００として０．０００３５と極めて大きく減少していた。
【００２４】
得られた本発明の酵素処理物であり、また本発明のフレーバーのゲル濾過ＨＰＬＣによるクロマトグラムを図１に示す。図１から、分子量１，０００〜５，０００と分子量５００〜１，０００と分子量１００〜５００の比率は、３：２：５であり、その平均分子量は４００であった。
【００２５】
比較例１
前記ＵＦ膜通過ホエイを、実施例１と全く同じ条件で酵素反応を行い、その後、熱失活して、その温度を室温まで下げてホエイの酵素処理液を得た。
【００２６】
比較例２
前記ＵＦ膜通過ホエイを、実施例１と全く同じ条件で酵素反応を行って得た酵素処理液を、実施例１と全く同じ条件でガラスカラムに通液して、ホエイ酵素処理液のカラム通過液を得た。
【００２７】
実施例２
前記ＵＦ膜通過ホエイ２０ｋｇを３０Ｌタンクに仕込んで、攪拌しながら５０℃になるまで加温した。なお、攪拌は、１２０ｒｐｍで行った。そのタンクにブロメラインＦ（天野エンザイム製）６ｇ（４８０万ｕｎｉｔ）、プロテアーゼＭ（天野エンザイム製）６ｇ（３万３０００ｕｎｉｔ）およびウマミザイムＧ（天野エンザイム製）６ｇ（４２０ｕｎｉｔ）を加えて、４時間の酵素反応を行った。その後、熱失活して、その温度を室温まで下げた。
三菱化学製ダイヤイオンＨＰ-２０充填剤２００ｍｌを９５ＡＬ２００ｍｌに浸せき後、内径４．８ｃｍ、高さ２５ｃｍのステンレスカラムに充填し、９５ＡＬ４００ｍｌ、精製水６００ｍｌを流して、充填剤を洗浄した。次に、上記の酵素分解物を空間速度ＳＶ＝４８でカラムに通液した後、精製水６００ｍｌで洗浄し、３０ＡＬ６００ｍｌで吸着成分を溶出させ、実施例１と同様にして、本発明のホエイの酵素処理物であり、また本発明のフレーバー２２０ｇを得た。
【００２８】
実施例３
前記ＵＦ膜通過ホエイ２ｋｇを３Ｌコルベンに仕込んで、攪拌しながら５０℃になるまで加温した。なお、攪拌は、１１０ｒｐｍで行った。そのコルベンにブロメラインＦ（天野エンザイム製）０．６７ｇ（５０万ｕｎｉｔ）を加えて１時間反応し、更に、ウマミザイムＧ（天野エンザイム製）０．６７ｇ（４５ｕｎｉｔ）を加えて１時間反応し、更に、ラクターゼＦ（天野エンザイム製）０．０７ｇ（７００ｕｎｉｔ）を加えて、１時間の酵素反応を継続した。その後、熱失活して、その温度を室温まで下げた。三菱化学製ダイヤイオンＨＰ-２０充填剤２０ｍｌを内径２．２ｃｍ、高さ５２ｃｍのガラスカラムに充填し、イオン交換水、９５ＡＬ、イオン交換水の順で各々１００ｍｌづつ流して、充填剤を洗浄した。次に、上記の酵素分解物を空間速度ＳＶ＝４９でカラムに通液した後、イオン交換水６０ｍｌで洗浄し、５９ＡＬ６０ｍｌで吸着成分を溶出させ、実施例１と同様にして、本発明のフレーバー２２ｇを得た。
【００２９】
実施例４
実施例１で得られたテイストフレーバーとミルクフレーバーの混合物（１：９９の組成）を、１０％脱脂粉乳液に０．１％賦香して３名のパネリストで評価した結果、フレーバーのトップを押し上げるエンハンス効果とボリューム感やコク味を付与する呈味改善に優れていた。
【００３０】
実施例５
実施例１で得られた本発明のテイストフレーバーを用いて、下記表１に示す処方によりラクトアイスを調製して、本発明のフレーバー無添加系を対照にして、５名でパネルテストを行った。
【００３１】
【表１】

この結果から、本発明のフレーバーはラクトアイスに対して乳の底味が広がり、ボリューム感に優れた呈味性を付与すると同時に、脱脂粉乳のマスキング効果にも優れている事が分かった。
【００３２】
なお、比較例１で得たホエイの酵素処理液のみを、表１に示す処方中の実施例１のフレーバーに代えて使用した場合、力価が弱く改善効果は全く認められなかった。また、苦みがあり、丸みやまろやかさを付加することができなかった。また、比較例２のホエイ酵素処理液のカラム通過液を表１に示す処方中の実施例１のフレーバーに代えて使用した場合、呈味、香気共に力価が弱い為に改善効果が余り認められなかった。更に、比較例１および比較例２は、水溶液の為に菌発生の危険があって、殺菌する必要があるなどの問題があった。
【００３３】
実施例６
実施例２で得られた本発明のテイストフレーバーを用いて、下記表２に示す処方によりホイップクリームを調整し、ホイップマシーンにて気泡させコントロールを対照にして、10名でのパネルテストを行った。その結果から、添加量が多くなるにしたがって、ホイップクリームに対して、乳のコクが強く感じられ、ボリューム感が増していることが判明した。更に、０．０００１%（１ｐｐｍ）の少量添加においても、全てのパネラーが違いを認識した。
【００３４】
【表２】

【００３５】
【発明の効果】
本発明の製造法によって、優れたホエイの酵素処理物を簡便な手段で得ることができる。得られた酵素処理物は、苦みや蛋白分解物特有の不快な味が無くなると共に非常に優れた低アレルギー性を示し、一般食品、栄養食品等、アレルギー患者用の食品素材として広く用いることができる。
また本発明のフレーバーは、乳製品にコク味やボリューム感などを付与すると共に、フレーバーのトップをおしあげるエンハンス効果をも併せて兼ね備え、更に脱脂粉乳臭のマスキングに優れた乳製品用フレーバーである。
更に、本発明の方法によれば、食品廃棄物のリサイクル利用に寄与しつつ、付加価値の高い酵素処理物または乳製品用フレーバーが安価にかつ比較的簡便に得られる。
【００３６】
【図面の簡単な説明】
【図１】図１は、実施例１で得た本発明の酵素処理物であり、また本発明のフレーバーの推定分子量分布を測定するためのクロマトグラムを示した図である。[0001]
BACKGROUND OF THE INVENTION
The present invention relates to a method for producing an enzyme-treated product, a natural taste flavor for dairy products, and a dairy product flavored with the same.
[0002]
[Prior art]
Whey is produced as a large amount of by-products in the process of manufacturing cheese. Although whey is used for various purposes, the reuse rate is still insufficient, and a large amount of whey is disposed of as food waste. Regarding the effective use of whey, the present applicant filed a technology for obtaining a dairy flavor by contacting whey with an adsorbent and then eluting the adsorbed components from the adsorbent using an ethyl alcohol solution (Japanese Patent Application No. 2001-2001). 370821). Flavors with excellent taste were obtained by this technology, but earnestly researched for further improvement of taste.
In addition, when an enzymatic degradation product of protein such as whey is used as a flavor imparting agent, there is a bitterness problem derived from a bitter peptide produced by enzymatic degradation. In order to solve this problem, there is a technique of aging with a koji enzyme after protease treatment (Patent Document 1), but the manufacturing process is complicated, and aging requires 15 days, which is not sufficient. Moreover, although the flavor improving agent of the food / beverage products containing the protease processed material of whey protein (whey) and the lipase processed material of milk fat as an active ingredient is proposed, two types of processed products must be manufactured, Further, protease-treated products of whey protein (whey) have a bitter taste and cannot be said to be sufficient (Patent Document 2).
As a technique for removing this bitterness, there is a method of treating a hydrolyzed solution with an adsorbent resin. However, in these techniques, the bitter component is adsorbed on the resin, and the hydrolyzate passes through the resin to obtain a peptide mixture free of bitterness (Patent Documents 3 and 4).
[0003]
Prior art documents relating to the invention of the present application include the following.
[Patent Document 1]
Japanese Patent No. 2674695 [Patent Document 2]
JP-A-9-37735 [Patent Document 3]
JP 2001-95496 A [Patent Document 4]
JP-A-5-276896 [0004]
[Problems to be solved by the invention]
The present invention uses whey as a raw material to give a dairy product a rich taste and a sense of volume, and also has an enhancement effect that enhances the top of the flavor, and also has excellent masking of skim milk odor It is an object of the present invention to provide a product flavor and a dairy product with high palatability with improved richness and voluminous fragrance flavored by the flavor.
In addition, it eliminates bitterness and unpleasant taste peculiar to proteolysates, and exhibits an excellent hypoallergenicity. It is an excellent whey enzyme that can be widely used as a food material for general foods, nutritional foods, and allergic patients. An object of the present invention is to provide a production method capable of obtaining a processed product by a simple means.
It is another object of the present invention to provide a method for producing a product with high added value or a flavor for dairy products at a low cost and relatively easily while contributing to the recycling of food waste. .
[0005]
[Means for Solving the Problems]
In the present invention, whey is decomposed with a proteolytic enzyme, and the resulting enzyme-degraded product is brought into contact with an adsorbent, and then the adsorbed component adsorbed on the adsorbent is eluted from the adsorbent using an ethyl alcohol solution. This is a method for producing an enzyme-treated product. Further, the present invention is a natural taste flavor for dairy products comprising an enzyme-treated product of whey obtained by the above production method. Furthermore, the present invention is a dairy product flavored with the above-mentioned natural taste flavor for dairy products.
[0006]
DETAILED DESCRIPTION OF THE INVENTION
Hereinafter, the present invention will be described in detail.
The whey used in the present invention is not particularly limited. From the viewpoint of industrial use, it is preferable to use the aqueous component (whey) that remains as waste after separating the curd during various cheese manufacturing processes, but whey produced during the production of yogurt and casein is used. It is also possible. In addition, the raw material milk used for manufacture of cheese etc. is not specifically limited, For example, cow's milk, goat milk, sheep milk, buffalo milk, donkey milk etc. are mentioned.
Examples of the cheese include non-ripening types such as mozzarella cheese, garage cheese, cream cheese, mold ripening types such as blue cheese, camembert cheese, and gorgonzola cheese, and bacterial ripening types such as parmesan cheese, gouda cheese, and cheddar cheese. .
For whey, various solutions such as processed whey powder, whey protein concentrate (WPC), and whey protein isolate (WPI) are also used.
Furthermore, after heating milk and skim milk to 40-50 ° C., passing through the UF membrane in the process of producing natural cheese that is fermented by adding lactic acid bacteria to pre-cheese concentrated with a UF membrane (for example, molecular weight cut off 50,000) There is whey. The quality of the whey obtained above may vary depending on the type of lactic acid bacteria used, the degree of fermentation, the type of cheese, etc., but the quality of this whey passing through a UF is stable. Can be preferably used.
The above is an example of animal whey, but vegetable whey such as soy milk can also be used.
[0007]
The proteolytic enzyme used in the present invention is also called a protease or peptidase, and is a general term for enzymes that catalyze the hydrolysis reaction of peptide bonds. This enzyme includes endopeptidases and aminopeptidases such as serine protease, cystine protease, aspartic protease and metalloprotease, dipeptidase, dipeptylaminopeptidase, dipeptylcarboxypeptidase, serine carboxypeptidase, metal carboxypeptidase, etc. Examples include peptidases. Most of these enzymes are commercially available and are readily available. For example, orientase ONS, orientase 20A, orientase 90N, orientase 10NL, nuclasein (manufactured by Hankyu Bioindustry), trypsin, flavorzyme 1,000L, alcalase 2.4L, neutrase 0.5L (or more, Novo Nordisk Bioindustry), Cochlase P (Sankyo), Papain W-40, Bromelain F, Proleather, Pancreatin F, Protease M “Amano”, Protease A “Amano”, Protease N “Amano”, Protease P “Amano”, Umamizyme G, Nuclease “Amano” (manufactured by Amano Enzyme, Inc.), Biolase SP-15FG, Papain, Denateam AP, Denapsin 10P (manufactured by Nagase ChemteX), Protin AY 10, Protin NY-10, thermoase Y-10 (manufactured by Daiwa Kasei Co., Ltd.).
In the present invention, it is preferable to use lactose-degrading enzyme in combination with proteolytic enzyme. Lactose-degrading enzyme, also called lactase or β-galactosidase, is a general term for enzymes that catalyze the hydrolysis reaction of lactose. Since this enzyme is commercially available, it can be easily obtained. For example, lactase F (manufactured by Amano Enzyme), lactres L-3, lactres L-10 (above, manufactured by Daiwa Kasei Co., Ltd.) and the like can be mentioned.
[0008]
Proteolytic enzymes can be used alone or in combination of two or more. Particularly preferably, three or more kinds of enzymes each containing at least one of an enzyme derived from an animal such as pancreatin F and trypsin, an enzyme derived from a plant such as bromelain F and papain, and an enzyme derived from a microorganism such as equinezyme G and protease M Use in combination is good in terms of increasing umami, richness and volume. Moreover, the combined use of lactose-degrading enzyme is good in that the refreshing sweetness and the refreshing rich taste are improved. The enzyme may be added all at once, or may be added in two to three times to carry out the enzyme reaction.
[0009]
The amount of proteolytic enzyme used varies depending on the type of enzyme or enzyme activity, but generally ranges from about 100 units to about 5 million units, preferably from about 1,000 units to about 1 million units per gram of protein in whey. Can be illustrated. The amount of lactose-degrading enzyme used in combination is generally about 0 to about 10,000 units, preferably about 0 to about 1,000 units, with respect to 1 g of lactose in whey, and for proteolytic enzyme units. , About 0 to about 10 unit%, preferably about 0 to about 0.1 unit%.
[0010]
When whey is decomposed with the above enzyme, whey and enzyme are mixed, but the order of mixing is not particularly limited. Whey is used in any form, such as as it is or concentrated, and is not particularly limited. Suitable enzyme treatment conditions are temperature, about 20 ° C. to about 60 ° C., treatment time, about 1 hour to about 24 hours. In addition, although PH conditions are not specifically limited as long as an enzyme reaction advances, PH about 4-9 is mentioned as a preferable range. In the enzyme treatment, whey is decomposed into peptides, free amino acids and the like by the action of the enzyme. After completion of the enzyme treatment, the enzyme treatment solution is preferably heated to, for example, 75 to 100 ° C. to deactivate the enzyme. The obtained enzyme treatment liquid is separated from solids such as denatured proteins by methods such as filtration and centrifugation.
[0011]
Examples of the adsorbent used in the present invention include activated carbon, carbon black, diatomaceous earth, a porous polymer resin, and silica gel. Among these, a porous polymer resin is preferable. Examples of the porous polymer resin include an ion exchange resin and a non-functional group type synthetic adsorption resin. Among these, the non-functional group type synthetic adsorption resin is preferable. Examples of the ion exchange resin include strongly acidic and weakly acidic cation exchange resins and strong and weakly basic anion exchange resins. Nonfunctional group-type synthetic adsorption resins include styrene / divinylbenzene and methacrylic acid ester. Examples of commercially available non-functional group-type synthetic adsorption resins that are preferably used to obtain the enzyme-treated product and flavor of the present invention include Diaion HP, SP series, Amberlite XAD series, and the like.
Note that ultrafiltration, gel filtration, and the like do not correspond to the adsorbent of the present invention because the principle of the passage speed of the pores works, not the principle of adsorption / desorption.
[0012]
The method for bringing these adsorbents into contact with the whey enzyme treatment liquid is not particularly limited. For example, a method of filling the column with an adsorbent and passing the whey enzyme treatment liquid (hereinafter also referred to as the column method) or whey in the tank. There is a method (hereinafter also referred to as a batch method) in which an enzyme treatment liquid and an adsorbent are put in contact with stirring. However, the column method is preferable because it can be used repeatedly. The temperature for contacting the adsorbent with the whey enzyme treatment solution is not particularly limited, but is preferably about 25 ° C. or less, and the whey enzyme treatment solution may be diluted with water.
[0013]
Furthermore, the flow rate of the whey enzyme treatment liquid in the column method is preferably in the range of the space velocity SV = 1 to 200. Note that SV is a value indicating how many times the volume of the resin to be processed flows in one hour. If necessary, pressurization from the top or suction from the bottom may be performed, but it is preferable in production that the pressurization at this time is 1 kg per square centimeter, and the pressure is 100 mmHg in the case of reduced pressure. In the case of the batch method, the contact time between the adsorbent and the whey enzyme treatment solution varies depending on the type and amount of the adsorbent, but generally 1 to 5 hours is sufficient. The amount of the adsorbent used is preferably 1/2 to 1/20 of the solid content weight of the whey enzyme treatment liquid.
[0014]
The adsorbent that has been contacted with the whey enzyme treatment solution is separated from the whey enzyme treatment solution by filtration or the like in the batch method, then washed with water, and also washed by passing water through the column method. . The amount of water used during washing is about 2 to 10 times the amount of adsorbent. This washing is performed in order to remove components such as proteins and ensure operability in handling during production.
[0015]
Next, the adsorbed component adsorbed on the adsorbent is eluted in the solution to obtain the enzyme-treated product or flavor of the present invention. The solution used for eluting the adsorbed component is not particularly limited as long as it is a solution mainly composed of ethyl alcohol, but in particular, a mixed solution of ethyl alcohol and water, a mixed solution of the solution and propylene glycol or glycerin. preferable. It is particularly preferable to use a mixed solution of ethyl alcohol and water in which the weight percentage (hereinafter also referred to as%) of ethyl alcohol is 20 to 99%, preferably 30 to 60%.
[0016]
There is no particular limitation on the amount of the eluate used for the ethyl alcohol solution, but it is preferably 1/10 to 1/300 of the amount of the whey enzyme treatment solution passed through.
As can be seen from the above, the method for eluting the adsorbed component adsorbed on the adsorbent from the adsorbent is preferably hydrophobic chromatography (also understood as a kind of reverse-phase chromatography), and particularly a non-functional group type synthetic adsorbent resin. Hydrophobic chromatography using is preferred.
The obtained enzyme-treated product and flavor of the present invention are a brownish yellow liquid having a fragrance, and generally, the solid content thereof is 0.5 to 6.0%, and the protein is 0.4 to 4. A value of 0% is indicated.
[0017]
The enzyme-treated product of the present invention eliminates the unpleasant taste peculiar to bitterness and proteolysate, and exhibits extremely excellent hypoallergenicity, and can be widely used as a food material for allergic patients such as general foods and nutritional foods. it can. There is no restriction | limiting in particular in the utilization method, addition amount, etc. as a foodstuff material, A well-known method and addition amount are employable.
In addition, the flavor of the present invention eliminates the bitterness and unpleasant taste peculiar to proteolysates, and also gives the dairy product a rich taste and volume feeling, as well as an enhancement effect that enhances the top of the flavor. Furthermore, it is a dairy flavor excellent in masking of non-fat dry milk odor.
According to the production method of the present invention, the bitterness adsorbed on the adsorbent and the unpleasant taste peculiar to the proteolysate are not eluted, and only the useful enzyme-treated product and taste flavor part can be eluted, which is extremely useful. Technology.
[0018]
The flavor of the present invention can be used alone, and is preferably used by blending 0.1 to 10% with dairy flavors such as milk, cream, butter and cheese.
[0019]
The flavors of the present invention are used in dairy products alone or in combination with other perfumes. Here, dairy products are creams (including fresh cream, whipped cream containing vegetable oils, cream sauces, etc.), butters (including daily spreads containing vegetable oils), cheeses (process cheese) , Including cheese foods, etc.), ice creams (including lacto ice, etc.), concentrated milks (including defatted concentrated milk, full fat concentrated milk, sweetened defatted concentrated milk, etc.), whole milk powder, skimmed milk powder, cream powders, It refers to foods made mainly from adjusted powdered milk, milk, fermented milk, lactic acid bacteria beverages, milk beverages, and these dairy products.
The blending amount of the flavor of the present invention into the dairy product varies depending on the type and dosage form of the dairy product, but it may be, for example, 0.00001 to 1%, preferably 0.0001 to 0.1%. it can. Moreover, 0.001-100 ppm as a compounding quantity in conversion of solid content in the flavor of this invention, Preferably the range of 0.01-10 ppm can be illustrated.
[0020]
【Example】
Hereinafter, the present invention will be described in more detail with reference to examples, but the present invention is not limited thereto.
[0021]
Test Example 1 Method for Measuring Estimated Molecular Weight Distribution The estimated molecular weight distribution of the enzyme-treated product and flavor of the present invention was subjected to gel filtration HPLC under the following conditions, and its chromatogram was drawn. The gel filtration column was TSK-GEL G2000SWXL (manufactured by Tosoh Corporation, inner diameter 7.8 mm, length 300 mm) with a mobile phase of 45% acetonitrile containing 0.1% trifluoroacetic acid (TFA) at a flow rate of 0.00. Elute at 5 ml / min. The detector was detected with an absorbance of 210 nm using an ultraviolet spectrophotometer. For data analysis, GPC software (manufactured by Shimadzu Corporation) was used. From the molecular weight distribution logarithm obtained from the molecular weight (logarithmic scale) and elution time of β-lactoglobulin, α-lactalbumin, human insulin, bacitracin, glutathione and glycine as molecular weight markers, molecular weights 10,000, 5,000, Elution times corresponding to 1,000, 500 and 100 were determined.
[0022]
Test Example 2 allergic Evaluation (Evaluation of residual antigenicity by ELISA) raw whey with 0.5M sodium carbonate (pH 9.6), was serially diluted by 10-fold from 10 ^-2 to 10 ^-9. Similarly, the flavor of the present invention was serially diluted 10-fold from 10 ^-1 to 10 ^-4 . These were placed in an immunomicroplate (96 well, manufactured by Nunc) 100 μl each and left at 37 ° C. for 1 hour. After the wells were washed twice with distilled water, PBS (-) containing 2% fish gelatin was added to the wells in an amount of 300 μl and left at 37 ° C. for 1 hour. After the wells were washed once with distilled water, 100 μl each of rabbit anti-whey protein antiserum (manufactured by Sigma) diluted 10,000-fold with PBS (−) containing 0.02% Tween 20 was added and left at 37 ° C. for 2 hours. The wells were washed 10 times with PBS (−) containing 0.02% Tween20, and then 100 μl each of horseradish peroxidase-labeled goat anti-rabbit IgG antibody (manufactured by Sigma) diluted 1,000 times with PBS (−) containing 0.02% Tween20 And left at 37 ° C. for 1 hour. The wells were washed 10 times with PBS (-) containing 0.02% Tween 20, then 0.2M sodium citrate (pH 4.0) containing 0.006% hydrogen peroxide, distilled water, 6 mg / ml amino-bisethylbenzothiazoline sulfonic acid 100 μl each of the color developing solution mixed at a ratio of 10: 9: 1 was added and left at 37 ° C. for 5 minutes. After adding 100 μl of 1.5% oxalic acid to stop color development, the absorbance at 405 nm was measured. Residual antigenicity was determined as follows. Using a calibration curve obtained from the absorbance of raw material whey from 10 ⁻³ to 10 ⁻⁵ , the whey concentration corresponding to the absorbance at 10 ⁻¹ of the flavor of the present invention was determined, and the concentration ratio was defined as the residual antigenicity.
[0023]
Example 1
Charge 4kg of UF membrane whey (made by Ohm Dairy Co., Ltd., sterilized) with 5.5% solids, 0.4% protein, 3.5% sugar and PH 6.2 into 5L Kolben, and reach 50 ° C with stirring. Until warmed. Stirring was performed at 100 rpm. Bromelain F (manufactured by Amano Enzyme) 0.3 g (240,000 units), trypsin (manufactured by Novozyme) 0.3 g (370,000 units), equinezyme G (manufactured by Amano Enzyme) 0.3 g (20 units) and lactase F (manufactured by Kolben) 0.03 g (300 units) (Amano Enzyme) was added, and the enzyme reaction was performed for 15 hours. Thereafter, the mixture was heat-inactivated and the temperature was lowered to room temperature.
40 ml of Diaion HP-20 filler made by Mitsubishi Chemical is packed in a glass column with an inner diameter of 3.5 cm and a height of 52 cm, and each 200 ml of ion-exchanged water, 95% ethyl alcohol (95AL, the same applies hereinafter) and ion-exchanged water in that order. The filler was washed away. Next, the enzyme degradation product was passed through the column at a space velocity of SV = 50, washed with 120 ml of ion exchange water, and the adsorbed component was eluted with 59 ml of 120 AL. Collection of adsorbed components starts with reference to the odor of the eluate and the point at which it begins to color pale yellow, and is an eluate that is an enzyme-treated product of the whey of the present invention and a flavor for dairy products of the present invention 40 g was obtained.
The enzyme-treated product had a solid content of 1.4% and a protein content of 0.9%. When the allergenicity of this enzyme-treated product was evaluated, the residual antigenicity was extremely reduced to 0.00035 with whey as 100.
[0024]
FIG. 1 shows a chromatogram obtained by gel filtration HPLC of the obtained flavor-treated product of the present invention and the flavor of the present invention. From FIG. 1, the ratio of the molecular weight of 1,000 to 5,000, the molecular weight of 500 to 1,000, and the molecular weight of 100 to 500 was 3: 2: 5, and the average molecular weight was 400.
[0025]
Comparative Example 1
The UF membrane-passing whey was subjected to an enzyme reaction under exactly the same conditions as in Example 1, and then heat-inactivated, and the temperature was lowered to room temperature to obtain a whey enzyme-treated solution.
[0026]
Comparative Example 2
The enzyme-treated solution obtained by carrying out the enzyme reaction on the UF membrane-passing whey under exactly the same conditions as in Example 1 was passed through a glass column under exactly the same conditions as in Example 1, and the whey enzyme-treated solution passed through the column. A liquid was obtained.
[0027]
Example 2
20 kg of the UF membrane passing whey was charged into a 30 L tank and heated to 50 ° C. while stirring. Stirring was performed at 120 rpm. Bromelain F (Amano Enzyme) 6 g (4.8 million units), Protease M (Amano Enzyme) 6 g (33,000 units) and Ummamizyme G (Amano Enzyme) 6 g (420 units) were added to the tank. Reaction was performed. Thereafter, the mixture was heat-inactivated and the temperature was lowered to room temperature.
After 200 ml of Diaion HP-20 filler manufactured by Mitsubishi Chemical Corporation was immersed in 200 ml of 95AL, it was packed into a stainless steel column having an inner diameter of 4.8 cm and a height of 25 cm, and 95 ml of 400 ml and 600 ml of purified water were allowed to flow to wash the filler. Next, the enzyme degradation product was passed through the column at a space velocity of SV = 48, washed with 600 ml of purified water, and the adsorbed components were eluted with 30 AL of 600 ml. An enzyme-treated product and 220 g of the flavor of the present invention were obtained.
[0028]
Example 3
2 kg of the UF membrane passing whey was charged into 3 L Kolben and heated to 50 ° C. while stirring. Stirring was performed at 110 rpm. Bromelain F (manufactured by Amano Enzyme) 0.67 g (500,000 units) was added to the Kolben and reacted for 1 hour. Further, Horsemizyme G (manufactured by Amano Enzyme) 0.67 g (45 units) was added and reacted for 1 hour. Then, 0.07 g (700 units) of lactase F (manufactured by Amano Enzyme) was added, and the enzyme reaction was continued for 1 hour. Thereafter, the mixture was heat-inactivated and the temperature was lowered to room temperature. 20 ml of Mitsubishi Chemical Diaion HP-20 packing material was packed into a glass column having an inner diameter of 2.2 cm and a height of 52 cm, and each 100 ml of ion-exchanged water, 95AL, and ion-exchanged water were poured in this order to wash the filler. . Next, the enzyme degradation product was passed through the column at a space velocity of SV = 49, washed with 60 ml of ion-exchanged water, and the adsorbed component was eluted with 59 ml of 60AL, and the flavor of the present invention was obtained in the same manner as in Example 1. 22 g was obtained.
[0029]
Example 4
The taste flavor and milk flavor mixture obtained in Example 1 (1:99 composition) was scented with 10% non-fat dry milk powder and evaluated by three panelists. As a result, the top of the flavor was evaluated. It was excellent in enhancing the push-up effect and improving taste to give a sense of volume and richness.
[0030]
Example 5
Using the taste flavor of the present invention obtained in Example 1, lacto ice was prepared according to the formulation shown in Table 1 below, and a panel test was conducted by 5 persons using the flavor-free system of the present invention as a control.
[0031]
[Table 1]

From these results, it was found that the flavor of the present invention spreads the bottom of milk to lact ice, imparts a taste with excellent volume feeling, and at the same time, is excellent in the masking effect of skim milk powder.
[0032]
When only the whey enzyme-treated solution obtained in Comparative Example 1 was used instead of the flavor of Example 1 in the formulation shown in Table 1, the titer was weak and no improvement effect was observed. Moreover, there was bitterness, and it was not possible to add roundness and mellowness. In addition, when the column-passed solution of the whey enzyme-treated solution of Comparative Example 2 was used in place of the flavor of Example 1 in the formulation shown in Table 1, the effect of improvement was recognized because the taste and aroma were both weak. I couldn't. Furthermore, Comparative Example 1 and Comparative Example 2 have a problem that there is a risk of generation of bacteria due to the aqueous solution, and it is necessary to sterilize.
[0033]
Example 6
Using the taste flavor of the present invention obtained in Example 2, a whipped cream was prepared according to the formulation shown in Table 2 below, bubbled with a whipping machine, and a panel test was conducted with 10 people using the control as a control. . From the results, it was found that as the amount added increased, the richness of the milk was felt stronger and the volume feeling increased with respect to the whipped cream. Furthermore, all panelists recognized the difference even when a small amount of 0.0001% (1 ppm) was added.
[0034]
[Table 2]

[0035]
【The invention's effect】
By the production method of the present invention, an excellent whey enzyme-treated product can be obtained by a simple means. The obtained enzyme-treated product eliminates bitterness and unpleasant taste peculiar to proteolysates and exhibits extremely excellent hypoallergenicity, and can be widely used as a food material for allergic patients such as general foods and nutritional foods. .
Moreover, the flavor of the present invention is a flavor for dairy products that gives the dairy product a rich taste, a sense of volume, etc., and also has an enhancement effect that enhances the top of the flavor, and is excellent in masking of defatted milk powder odor. is there.
Furthermore, according to the method of the present invention, a high value-added enzyme-treated product or dairy flavor can be obtained at a low cost and relatively easily while contributing to the recycling of food waste.
[0036]
[Brief description of the drawings]
FIG. 1 is a diagram showing a chromatogram for measuring the estimated molecular weight distribution of the flavor of the present invention, which is the enzyme-treated product of the present invention obtained in Example 1. FIG.

Claims

Whey is added to proteolytic enzyme and decomposed together with lactose-degrading enzyme . After the obtained enzymatic decomposition product is brought into contact with the adsorbent, the adsorbed component adsorbed on the adsorbent using ethyl alcohol solution is removed. A method for producing an enzyme-treated product, which is eluted from the adsorbent.

A natural-type taste flavor for dairy products comprising an enzyme-treated product of whey obtained by the production method according to claim 1.

The natural taste flavor for dairy products according to claim 2, wherein the solid content is 0.5 to 6.0% and the protein is 0.4% to 4.0%.

A flavor comprising the natural taste flavor for dairy products according to claim 2 or claim 3.

A dairy product flavored with the natural taste flavor for dairy products according to claim 2 or claim 3, or the flavor according to claim 4 .