JP3657067B2 - Method for producing low protein / low allergen rice and method for producing processed food - Google Patents
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Description
【０００１】
【産業上の利用分野】
本発明は摂取してもアレルギー症が起こることのない低タンパク・低アレルゲン米の製造方法並びに加工食品の製造方法に関するものである。
【０００２】
【従来の技術及び発明が解決しようとする課題】
食品の摂取によって起こる食物アレルギーの原因食品としては、卵、牛乳、魚等の動物性食品が主として考えられてきた。しかし、近年になって、米、小麦、大豆等の穀類に由来するアレルギー症も意外に多いことが明らかとなっている。
【０００３】
既に学術論文（山田ら，アレルギー，40，12，1485（1991））で報告されているように、穀類には共通アレルゲン（タンパク質）が存在する（アレルギーの原因となる抗原物質をアレルゲンという。）。特に、米に含まれるアレルゲン物質は明確に定性、定量されている。それは、１モル食塩水抽出物画分に存在するグロブリン画分の分子量14，15.5，16ＫＤａのタンパク質であり、精白米１ｇに０.39ｍｇ含まれていることが見い出されている（中村，日本食品工業学会誌，39，3，287（1992）、Matsudaら，Agric.Biol.Chem.，52，6，1465（1988），Matsudaら，Agric.Biol.Chem.，55，2，509（1991））。
【０００４】
一般に、食物アレルギーの治療方法としては、除去食療法が行われている。しかし、この場合には、栄養バランスの乱れが問題となる（除去食療法は、実施に伴う精神的ストレス等も問題となる。)。
【０００５】
栄養バランスの乱れを補正するには代用食が当然必要になる訳であるが、穀類には前述のような共通アレルゲンが存在するため、現実問題として代用食の選択が困難であることが多い。従って、除去食療法は望ましくなく低アレルゲン食品の摂取が望ましい。
【０００６】
低アレルゲン化米の製造方法として、特開平２−１６７０４０号公報では、米にタンパク質分解酵素を作用させ、含有タンパク質を加水分解することによりアレルゲンタンパク質を除去するという技術が開示されている。詳しくは、界面活性剤を含むアルカリ性の水溶液に米を低圧下で浸漬し、タンパク質分解酵素を加えて放置する。次いで、酸性溶液に浸漬し中和処理を行う。更に、パーボイル処理により米の破砕を防いでいる。この特開平２−１６７０４０号公報に開示の方法には、以下のような問題点がある。
【０００７】
１）工程が非常に煩雑である為、製造コストがかさみ、この低アレルゲン化米は高価となる。
【０００８】
２）既に学術論文（山田ら，日本食品工業学会誌，41，4，251（1994））で報告されているように、界面活性剤（モノグリセリド）の溶液中に米を浸漬することによって、比較的硬い殻状区分が形成され、炊飯後の米飯粒の密度が不均一になることが確認されている。また、米を酵素溶液中に浸漬することより、米に酵素の香味が付着している。この米を炊飯して得られる米飯は、一度冷めると極度に硬化し、再加熱後の食味は著しく低下する。更に、パーボイル処理により、炊飯前の吸水時間に制約があり、時間が長すぎると米飯にコシがなくなり、べたついたりする。
【０００９】
また、特開平５−２９２９０４号公報では、粉質米を塩水溶液中に浸漬することにより、アレルゲンタンパク質の抽出を行うという技術が開示されている。ここでは、米の粉末１ｇに１モルのＮａＣｌを１０ｍｌ加え、抽出された上澄み溶液中のタンパク質濃度が１００μｇ/ｍｌ以下になることが確認されている。また、抗原抗体反応試験によってタンパク質濃度が１００μｇ/ｍｌ以下になれば、低アレルゲン化米として極めて有効である旨も開示されている。
【００１０】
この特開平５−２９２９０４号公報に開示の処理方法には、以下のような問題点がある。
【００１１】
粉質米以外の普通の精白米では低アレルゲン化はしない。そのため、粉質米だけを選択しなければならず、歩留が極めて悪い。また、稲の品種改良として、種籾を薬剤処理した変種米を使用した際は、低アレルゲン化米に用途が限定され、高価となる。更に、米の収穫から始まり、抽出処理の前後工程や調理後において、粉質米のため破砕しやすく歩留が極めて低下する。
【００１２】
以上、米に含まれるアレルゲン物質は明確に定性、定量され、１モル食塩水抽出物画分のタンパク質（グロブリン）であることが見い出されているにもかかわらず、低アレルゲン化米を製造するためには、煩雑な酵素処理工程や粉質米といった特殊な米を使用しなければならない。
【００１３】
本発明はこのような点を解決した低タンパク・低アレルゲン米の製造方法を提供するものである。
【００１４】
【課題を解決するための手段】
米を、分子中に水酸基とカルボキシル基との双方を有する有機酸溶液と還元作用を有する有機酸溶液との混合液中に浸漬し、グロブリンを含むその他のタンパク質を抽出することを特徴とする低タンパク・低アレルゲン米の製造方法に係るものである。
【００１５】
また、米を、分子中に水酸基とカルボキシル基との双方を有する有機酸溶液と還元作用を有する有機酸溶液との混合液中に浸漬し、１モル食塩水抽出物画分中に存在する分子量14，15.6，16ＫＤａのグロブリン画分を抽出することを特徴とする低タンパク・低アレルゲン米の製造方法に係るものである。
【００１６】
また、請求項１，２いずれか１項に記載の低タンパク・低アレルゲン米の製造方法であって、分子中に水酸基とカルボキシル基との双方を有する有機酸として乳酸を採用したことを特徴とする低タンパク・低アレルゲン米の製造方法に係るものである。
【００１７】
また、請求項１，２いずれか１項に記載の低タンパク・低アレルゲン米の製造方法であって、分子中に水酸基とカルボキシル基との双方を有する有機酸としてリンゴ酸を採用したことを特徴とする低タンパク・低アレルゲン米の製造方法に係るものである。
【００１８】
また、請求項１，２いずれか１項に記載の低タンパク・低アレルゲン米の製造方法であって、分子中に水酸基とカルボキシル基との双方を有する有機酸として酒石酸を採用したことを特徴とする低タンパク・低アレルゲン米の製造方法に係るものてある。
【００１９】
また、請求項１，２いずれか１項に記載の低タンパク・低アレルゲン米の製造方法であって、分子中に水酸基とカルボキシル基との双方を有する有機酸としてクエン酸を採用したことを特徴とする低タンパク・低アレルゲン米の製造方法に係るものである。
【００２０】
また、請求項１，２いずれか１項に記載の低タンパク・低アレルゲン米の製造方法であって、分子中に水酸基とカルボキシル基との双方を有する有機酸としてグルコン酸を採用したことを特徴とする低タンパク・低アレルゲン米の製造方法に係るものである。
また、請求項１〜７いずれか１項に記載の低タンパク・低アレルゲン米の製造方法において、前記還元作用を有する有機酸として、アスコルビン酸を採用することを特徴とする低タンパク・低アレルゲン米の製造方法に係るものである。
【００２１】
また、請求項１〜８いずれか１項に記載の低タンパク・低アレルゲン米を使用し、常法に従い加工食品を製造することを特徴とする加工食品の製造方法に係るものである。
【００２２】
【作用】
１ ) 本発明者らは、通常に得られる米を水酸基とカルボキシル基との双方を有する有機酸溶液中に浸漬処理を施すことにより、容易かつ簡便に米に含まれるタンパク質、特に１モル食塩水抽出物画分のタンパク質が効率よく抽出できることを見い出した。また、このタンパク質含量を低減化した米の粉末１ｇに１モルのＮａＣｌを１０ｍｌ加え、抽出した上澄み溶液中にタンパク質濃度が１００μｇ/ｍｌ以下になることを確認した。また、１モル食塩水抽出物画分の分子量14〜16ＫＤａのアレルゲンタンパク質が通常に得られる米と比較して激減していることを電気泳動により確認した。更に、米アレルギー患者の血清を用いて、抗原抗体反応試験により、当該処理米の抗原量が激減していることを確認した。
【００２３】
これらの結果、米に含まれているアレルゲン物質が低減化されているので、米由来のアレルギー症状を起こす患者が摂取できる低アレルゲン化米、および米加工食品となり得る。更に、米の総タンパク質含量が低減化されているので、タンパク質の摂取を制限されている腎臓機能障害等をもつ患者が摂取できるタンパク質を低減化した米および米加工品となり得る。
【００２４】
２ ) 水酸基(−ＯＨ)とカルボキシル基(−ＣＯＯＨ)との双方を有する有機酸即ちヒドロキシ酸でグロブリンタンパク質を選択的に抽出し得る理由は次のように推論される。
【００２５】
( ア ) タンパク質の分子を模式的に表すと次のような構造となる。
【００２６】
【化１】
ただ、タンパク質は種々の相互作用によって実際には次のようにポリペプチド鎖が 複雑に絡み合った構造をしている。
【００２８】
【化２】
( イ ) 自然な状態にあるタンパク質は構造Ａのように電離して存在する。
【００３０】
【化３】
( ウ ) タンパク質に酸（Ｈ+)やアルカリ（ＯＨ-）を加えると、構造Ａは夫々構造Ｂ，
構造Ｃとなる。
【００３２】
【化４】
( エ ) 米に含まれるタンパク質は４種類あり、次のような構造をしていると仮定する。
【００３４】
【化５】
( オ ) 米を水に浸漬すれば、アルブミンを取り除くことができる。また、プロラミンは 水に全く解けないのでここでは考慮しない。従って、グロブリン，グルテリンに対 するヒドロキシ酸の影響について説明する。
【００３６】
グロブリン及びグルテリンは共に酸によって構造Ｂのようになり可溶化する。こ こで、ヒドロキシ酸を
【００３７】
【化６】
更に、グロブリンは酸及び電解質によく解ける。ヒドロキシ酸によって酸および 電解質の二重の効果があり、溶解度はグロブリン＞＞グルテリンとなる。
【００３９】
つまり、タンパク質分子内にあった−ＯＨ基及びカルボニル基(＝Ｃ＝Ｏ)がヒド ロキシ酸を水に溶解し、ヒドロキシ酸イオン(−ＲＣＯＯ-)と−ＯＨ基及び水素イ オン(Ｈ+ ) を含む酸・電解質溶液とし、により相互作用し誘起され、コンホメーシ ョン変化し、
【００４０】
【化７】
となるため、より親水性が増大する。
【００４２】
以上のことからヒドロキシ酸はタンパク質の溶解度を増大させ、グロブリンを特に可溶化させるものと推論される。
【００４３】
ところで、学術論文（中村，日本食品工業学会誌，39，3，287（1992））には、米のタンパク質の多くはプロテインボディーと呼ばれる部分に顆粒状に集積しているが、アレルゲンタンパク質は遊離している旨が記載されている。
【００４４】
従って、この論文記載の事実と上記推論とから、結局、アレルゲンタンパク質（１モル食塩水抽出物画分に存在するグロブリン画分の分子量14，15.5，16ＫＤａのタンパク質）は上記の有機酸に対して、極めて親和、可溶化を受けやすいと推論でき、よって、該アレルゲンタンパク質は優先的に抽出されると推論し得るのである。
【００４５】
尚、酢酸に代表される分子内の官能基がカルボキシル基だけのカルボン酸ではコンホメーション変化が不十分な為抽出効率が低減する。また、塩酸に代表される無機酸は食品用途としては安全上好ましくなく、かつ、分子内にカルボキシル基及び水酸基を有しない為抽出効率が低減する。
【００４６】
３ ) また、タンパク質はＳＳ結合、水素結合（−ＮＨ・・・Ｏ＝Ｃ，−ＯＨ・・・Ｏ＝Ｃ）、静電的相互作用（ＣＯＯ-・・・ＮＨ3 +）、疎水的相互作用等に代表される分子内部に数多くの結合や相互作用が係わって二次、三次および四次構造を形成している。
【００４７】
従って、還元作用を有する有機酸溶液中ではタンパク質のＳＳ結合はメルカプト基(−ＳＨ)に変化し、よって親水性が増大し、水に対して親和、可溶化となり、米粒からタンパク質を抽出できる。還元作用を有する酸は、タンパク質を還元し、自らは酸化する酸であり、該酸がＳＳ結合をＳＨ基に変化させるのである。
【００４８】
還元作用を有する有機酸溶液は上記ヒドロキシ酸溶液と異なり、グロブリンを選択的に抽出するのではなく、タンパク質全体を溶出するものである。
【００４９】
尚、食品への添加であることから還元作用を有する酸としては有機酸であるアスコルビン酸（ビタミンＣ）が望ましい。
【００５０】
４ ) ところで、本発明者の実験によれば上記のように還元作用を有する有機酸によりＳＳ結合をＳＨ基に変化させることは確認されたが、更に実験を繰り返したところ、ＳＳ結合がＳＨ基に変化した後、しばらくすると、ＳＨ基が再びＳＳ結合に戻ってしまうことを確認した。しかし、還元作用を有する有機酸と共に更に酸を添加するとこのＳＨ基がＳＳ結合に戻ってしまうという現象が生じにくくなることをも確認した。
【００５１】
よって、還元作用を有する有機酸と共に上記のヒドロキシ酸を添加すると一層容易且つ簡便にアレルゲンタンパク質が抽出できることを確認した。
【００５２】
５ ) 米の浸漬条件において、有機酸の濃度、抽出時の温度および浸漬時間を夫々Ｃ(moｌ)、Ｔ(℃)、ｔ(Hour)とすると、抽出されるタンパク質ｐ（μｇ/ｇ乾物米）は濃度、温度、時間に比例し、関係式(１)で表すことができる。
【００５３】
【化８】
但し、０.０１≦Ｃ＜４・・・（2）
溶液の凝固点＜Ｔ＜５０・・・（3）
０.５≦ｔ＜９６・・・（4）
【００５５】
尚、ξは各々の有機酸に固有な抽出率であり、Ｄは米の品種間（もち米、うるち米、銘柄、産地等）により変わる米粒内における溶質の有効拡散係数である。
【００５６】
タンパク質の抽出処理において、放置のままで十分関係式（1）が成り立つが、撹拌といった物理的方法を併用した場合、関係式（1）のＤが上昇し、自ずと定義域（2）,（3）および（4）は制限範囲内であれば、より低濃度、低温度、短時間な条件で抽出できる。
【００５７】
尚、（2）において、０.０１moｌ未満では米に対する抽出溶媒の浸透圧が低すぎて撹拌といった物理的方法を併用しても、米に１モル食塩水抽出物画分のタンパク質が多量に残存する。
【００５８】
また、有機酸の濃度の増加に伴い、抽出効率は増大するが、４moｌ以上は変化がないので、それ以上の濃度は必要ない。
【００５９】
（3）において、溶液の凝固点温度以下では抽出溶媒が凝固し、抽出処理ができない。また、５０℃以上ではタンパク質が熱変性し、有機酸溶液に対して不溶化となるため、抽出効率が急激に低減する。
【００６０】
（4）において、０.５時間未満では抽出時間が短く、米に１モル食塩水抽出物画分のタンパク質が残存する。また、９６時間以上は残存する米のタンパク質含量に差異がないので、それ以上の時間は必要ない。
【００６１】
タンパク質を抽出する有機酸溶液の使用量は、処理される米１重量部に対して０.５重量部以上であれば関係式（1）が成り立ち、有機酸溶液の使用量における上限はない。但し、排水処理、その他の経済面から３重量部以下が望ましい。
【００６２】
抽出処理に使用した有機酸が米に残存し、食味を低下させる場合は、水洗いにより有機酸を取り除くことができる。ただし、この水洗処理は定義域（2）に依存し、その濃度が希薄な場合には、この処理を省くことができる。
【００６３】
この有機酸によるタンパク質の抽出操作はバッチ式だけではなく、連続式の単独またはバッチ式との併用で実施することができる。
【００６４】
こうして得られた本発明のタンパク質含量、特に１モル食塩水抽出物画分のタンパク質を低減化した米は、そのまま米として利用できるほか、米飯（うるち米）や餅（もち米）等に加工するか、煎餅や団子等に用いてもよい。
【００６５】
次に、本発明の作用効果を確認する検査方法について、以下の実験例で説明する。
【００６６】
実験例１
学術論文（Matsudaら、Agric.Biol.Chem.，52，6，1465（1988））に記載されているように、米を粉末処理し、冷アセトンで脱脂後、十分に乾燥させる。得られた粉末１００ｇに対して１モルのＮａＣｌを５００ｍｌ加え、２０℃で１６時間の抽出を行う。9000×ｇで２０分間の遠心分離を行い、得られた上澄み溶液中に１モル食塩水抽出物画分のタンパク質が溶け込んでいる。
【００６７】
実験例２
実験例１で得られた１モル食塩水抽出物画分のタンパク質をＰｉｅｒｃｅ社のＢＣＡ Protein Assay Reagentを用いて定量する。その際、取り扱い説明書に従い３７℃で３０分恒温し、分光光度計を用いて５６２nmの吸光度を測定する。予めＢＣＡキットに含まれているAlbumin Standardを用いて検量線を作成し、５６２nmの吸光度から１モル食塩水抽出物画分のタンパク質Ｐ（μｇ/ｍｌ）が定量できる。ここで、Ｐの値を２で除算することによって、特開平５−２９２９０４号公報に記載されているアレルゲン低減化調整物の粉末１ｇに対する１モルのＮａＣｌで抽出されるタンパク質量Ｐ（μｇ/ｍｌ）に換算する。
【００６８】
実験例３
米の総タンパク質含量は、ケルダール法によって定量する。つまり、常法に従って操作を行い、米のタンパク質をアンモニアガスとして補集し、中和滴定値より算出された窒素（％）に係数５.９５を乗じて米のタンパク質含量を求める。
【００６９】
実験例４
実験例１で得られた１モル食塩水抽出物画分のタンパク質をアトー(株)製の生体溶液試験料濃縮剤によって５０倍に濃縮する。その後、常法により、ＳＤＳ−ポリアクリルアミドゲル電気泳動を行い、和光純薬工業(株)の銀染色キットで染色する。この操作により、分子量14〜16ＫＤａのアレルゲンタンパク質を定量する。
【００７０】
実験例５
学術論文（Matsudaら、Agric.Biol.Chem.，52，6，1465（1988））に記載されているように、実験例１で得られた上澄み溶液に９０％飽和になるように硫酸アンモニウムを加え、塩析を行う。９０００×ｇで２０分の遠心分離後、得られたタンパク質の沈殿を透析チューブに封入する。次いで、蒸留水中で透析し、水と置換することにより、硫酸アンモニウムを完全に除去する。次いで、９０００ｘｇで２０分の遠心分離を行うことにより、上澄み溶液はアルブミン画分、沈殿物はグロブリン画分として、それぞれの純粋なタンパク質得られる。このグロブリン画分のタンパク質と米アレルギー患者の血清を用いてPharmacia社製のキャップシステムにより抗原抗体反応試験（ＲＡＳＴ ５０％ Inhibition）を行う。ここで、通常に得られる米（未処理米）の抗原と有機酸によって抽出操作を行った米の抗原の５０％Inhibition値における希釈倍率を比較するきことによって、抗原量を求める。つまり、患者によって血清のＲＡＳＴ値がそれぞれ異なるので、未処理米の抗原量を１とし、有機酸によって抽出操作を行った処理米との相対比較を行う。
【００７１】
【実施例】
以下、実施例によって本発明を具体的に説明するが、これらは本発明の範囲を限定するものではない。
【００７２】
実施例１
コシヒカリの玄米を８８％精白し、精白米１ｋｇ（水分１５％、乾物米に対してタンパク質８.０％含有）を１０分間水洗いした。水切り後、０.０５moｌの乳酸２ｌ中に２０℃で８時間放置した。次いで、浸漬米を６時間水洗いし、水切り後、タンパク質が低減された処理米１.３ｋｇ（水分３５％、乾物米に対してタンパク質３.９％含有）を得た。この処理米を自然乾燥させ、粉砕機を用いて米を粉末化した。この粉末を前記実験例１および２に従い、１モル食塩水抽出物画分のタンパク質を定量した結果、６２μｇ/ｍｌであった。
【００７３】
実施例２
コシヒカリの玄米を８８％精白し、精白米１ｋｇ（水分１５％、乾物米に対してタンパク質８.０％含有）を１０分間水洗いした。水切り後、１moｌのリンゴ酸２ｌ中に３０℃で１時間放置した。次いで、浸漬米を６時間水洗いし、水切り後、タンパク質が低減された処理米１.３ｋｇ（水分３５％、乾物米に対してタンパク質３.９％含有）を得た。この処理米を自然乾燥させ、粉砕機を用いて米を粉末化した。この粉末を前記実験例１および２に従い、１モル食塩水抽出物画分のタンパク質を定量した結果、６３μｇ/ｍｌであった。
【００７４】
実施例３
コシヒカリの玄米を８８％精白し、精白米１ｋｇ（水分１５％、乾物米に対してタンパク質８.０％含有）を１０分間水洗いした。水切り後、３．９moｌの酒石酸２ｌ中に４９℃で０.５時間放置した。次いで、浸漬米を６時間水洗いし、水切り後、タンパク質が低減された処理米１.３ｋｇ（水分３５％、乾物米に対してタンパク質３.９％含有）を得た。この処理米を自然乾燥させ、粉砕機を用いて米を粉末化した。この粉末を前記実験例１および２に従い、１モル食塩水抽出物画分のタンパク質を定量した結果、６９μｇ/ｍｌであった。
【００７５】
実施例４
コシヒカリの玄米を８８％精白し、精白米１ｋｇ（水分１５％、乾物米に対してタンパク質８.０％含有）を１０分間水洗いした。水切り後、２moｌのクエン酸２ｌ中に５℃で９５時間放置した。次いで、浸漬米を６時間水洗いし、水切り後、タンパク質が低減された処理米１.３ｋｇ（水分３５％、乾物米に対してタンパク質３.９％含有）を得た。この処理米を自然乾燥させ、粉砕機を用いて米を粉末化した。この粉末を前記実験例１および２に従い、１モル食塩水抽出物画分のタンパク質を定量した結果、６８μｇ/ｍｌであった。
【００７６】
実施例５
コシヒカリの玄米を８８％精白し、精白米１ｋｇ（水分１５％、乾物米に対してタンパク質８.０％含有）を１０分間水洗いした。水切り後、０.０１moｌのグルコン酸２ｌ中に１℃で７２時間放置した。次いで、浸漬米を６時間水洗いし、水切り後、タンパク質が低減された処理米１.３ｋｇ（水分３５％、乾物米に対してタンパク質３.９％含有）を得た。この処理米を自然乾燥させ、粉砕機を用いて米を粉末化した。この粉末を前記実験例１および２に従い、１モル食塩水抽出物画分のタンパク質を定量した結果、６１μｇ/ｍｌであった。
【００７７】
実施例６
もち精白米１ｋｇ（水分１５％、乾物米に対してタンパク質７.６％含有）に０.０１moｌのアスコルビン酸１ｌを加え、１０℃で４８時間放置した。処理米を水切り後、タンパク質が低減された処理米１.３ｋｇ（水分３５％、乾物米に対してタンパク質３.８％含有）を得た。この粉末を前記実施例１および２に従い、１モル食塩水抽出摘出画分のタンパク質を定量した結果７０μｇ／ｍｌであった。
【００７８】
実施例７
コシヒカリの玄米を８８％精白し、精白米１ｋｇ（水分１５％、乾物米に対してタンパク質８.０％含有）を１０分間水洗いした。水切り後、０．０１moｌのアスコルビン酸と０.０２moｌの乳酸０.５ｌ中に１０℃で４時間放置した。次いで、浸漬米を６時間水洗いし、水切り後、タンパク質が低減された処理米１.３ｋｇ（水分３５％、乾物米に対してタンパク質３.０％含有）を得た。この処理米を自然乾燥させ、粉砕機を用いて米を粉末化した。この粉末を前記実験例１および２に従い、１モル食塩水抽出物画分のタンパク質を定量した結果、５８μｇ/ｍｌであった。
【００７９】
実施例８
コシヒカリの玄米を８８％精白し、精白米１ｋｇ（水分１５％、乾物米に対してタンパク質８.０％含有）を１０分間水洗いした。水切り後、０.０１moｌのアスコルビン酸と０.５moｌのリンゴ酸０.５ｌ中に１５℃で０.５時間放置した。次いで、浸漬米を６時間水洗いし、水切り後、タンパク質が低減された処理米１.３ｋｇ（水分３５％、乾物米に対してタンパク質３.０％含有）を得た。この処理米を自然乾燥させ、粉砕機を用いて米を粉末化した。この粉末を前記実験例１および２に従い、１モル食塩水抽出物画分のタンパク質を定量した結果、５９μｇ/ｍｌであった。
【００８０】
実施例９
コシヒカリの玄米を８８％精白し、精白米１ｋｇ（水分１５％、乾物米に対してタンパク質８.０％含有）を１０分間水洗いした。水切り後、０.０１moｌのアスコルビン酸と２.５moｌの酒石酸０.５ｌ中に２５℃で４時間放置した。次いで、浸漬米を６時間水洗いし、水切り後、タンパク質が低減された処理米１.３ｋｇ（水分３５％、乾物米に対してタンパク質３.０％含有）を得た。この処理米を自然乾燥させ、粉砕機を用いて米を粉末化した。この粉末を前記実験例１および２に従い、１モル食塩水抽出物画分のタンパク質を定量した結果、６３μｇ/ｍｌであった。
【００８１】
実施例10
コシヒカリの玄米を８８％精白し、精白米１ｋｇ（水分１５％、乾物米に対してタンパク質８.０％含有）を１０分間水洗いした。水切り後、０.０１moｌのアスコルビン酸と１moｌのクエン酸０.５ｌ中に５℃で５０時間放置した。次いで、浸漬米を６時間水洗いし、水切り後、タンパク質が低減された処理米１.３ｋｇ（水分３５％、乾物米に対してタンパク質３.０％含有）を得た。この処理米を自然乾燥させ、粉砕機を用いて米を粉末化した。この粉末を前記実験例１および２に従い、１モル食塩水抽出物画分のタンパク質を定量した結果、６４μｇ/ｍｌであった。
【００８２】
実施例11
コシヒカリの玄米を８８％精白し、精白米１ｋｇ（水分１５％、乾物米に対してタンパク質８.０％含有）を１０分間水洗いした。水切り後、０.０１moｌのアスコルビン酸と０.０１moｌのグルコン酸０.５ｌ中に１℃で１３時間放置した。次いで、浸漬米を６時間水洗いし、水切り後、タンパク質が低減された処理米１.３ｋｇ（水分３５％、乾物米に対してタンパク質３.９％含有）を得た。この処理米を自然乾燥させ、粉砕機を用いて米を粉末化した。この粉末を前記実験例１および２に従い、１モル食塩水抽出物画分のタンパク質を定量した結果、５７μｇ/ｍｌであった。
【００８３】
比較例Ａ(実施例１〜５及び実施例７〜11の比較例)
【００８４】
前記実施例１〜５及び実施例７〜11における有機酸による抽出処理を除き、同様な工程で処理し、浸漬米１.３ｋｇ（水分３５％、乾物米に対してタンパク質７.８％含有）を得た。この粉末を前記実験例１および２に従い、１モル食塩水抽出物画分のタンパク質を定量した結果、1480μｇ/ｍｌであった。
【００８５】
比較例Ｂ(実施例６の比較例)
【００８６】
前記実施例６における有機酸による抽出処理を除き、同様な工程で処理し、浸漬米１.３ｋｇ（水分３５％、乾物米に対してタンパク質７.４％含有）を得た。この粉末を前記実験例１および２に従い、１モル食塩水抽出物画分のタンパク質を定量した結果、1520μｇ/ｍｌであった。
【００８７】
実施例１〜11、および比較例Ａ，Ｂで得られた１モル食塩水抽出物画分のタンパク質を電気泳動した結果、比較例Ａ，Ｂのサンプルでは分子量14〜16ＫＤａのタンパク質の存在が明確に検出された。実施例１〜11のサンプルでは、分子量14〜16ＫＤａのタンパク質の存在が確認できなかった。
【００８８】
実験例５の抗原抗体反応試験の結果、下表のようになり、すべての実施例において、比較例Ａ，Ｂよりも抗原度が１２８分の１以下に低減していた。
【００８９】
【表１】
比較例Ｃ
特開平２−１６７０４０号公報に記載されている方法でアレルゲンを除去した市販品の加工米を粉末化し、実験例１および２に従い、１モル食塩水抽出物画分のタンパク質を定量した結果、６５μｇ/ｍｌであった。しかしながら、この加工米を炊飯した結果、硬い殻状区分が存在し、密度が不均一であった。また、この米飯には酵素の香味が付着していた。更に、米飯は一度冷めると極度に硬化し、再加熱後の食味は著しく低下した。尚、炊飯前の吸水時間に制約があり、時間が長すぎると米飯にコシがなくなり、べたついたりした。
【００９１】
食品製造に係る実施例１
実施例１〜５及び実施例７〜11で得られた水洗後の処理米を常法によって炊飯し、無菌的に包装した米飯とした。得られた米飯を市販の電子レンジで再加熱し、１０名のパネラーによる食味テストを行った。その結果、この米飯は通常に得られる精白米を炊飯した米飯と色、硬さ、形状、香味とも同等であるとの評価を得た。また、この米飯を３２℃で２０日間の保存試験の結果、微生物数は０であった。
食品製造に係る実施例２
実施例６で得られた処理米を常法によって蒸し、杵搗し、無菌的に包装した餅とした。
得られた餅を加熱調理し、１０名のパネラーによる食味テストを行った。その結果、この餅は通常に得られる餅と色、硬さ、形状、香味とも同等であるとの評価を得た。また、この餅を３２℃で２０日間の保存試験の結果、微生物数は０であった。
【００９２】
【発明の効果】
本発明は上述のようにしたから、容易かつ簡便にタンパク質、特にアレルゲンタンパク質が効率よく抽出されることになる。更に、この処理米から、通常に得られる米と同等な食味の炊飯米などの米加工食品を得ることができる。
【００９３】
また、米に含まれるアレルゲンタンパク質を低減化したことにより、米由来のアレルギー患者の主食および栄養源となる。
【００９４】
更に、米の総タンパク質含量を低減化しているので、タンパク質の摂取を制限されている腎臓機能障害等を持つ患者の主食および栄養源となる。[0001]
[Industrial application fields]
The present invention relates to a process for the preparation of the manufacturing method, as well as processed foods of low-protein, low-allergen rice have the name of that allergic disease even if the intake occurs.
[0002]
[Prior art and problems to be solved by the invention]
As foods that cause food allergies caused by food intake, animal foods such as eggs, milk, and fish have been mainly considered. However, in recent years, it has been clarified that allergic diseases derived from cereals such as rice, wheat and soybeans are surprisingly large.
[0003]
As already reported in an academic paper (Yamada et al., Allergy, 40, 12, 1485 (1991)), there is a common allergen (protein) in cereals (the antigenic substance that causes allergies is called an allergen). . In particular, allergen substances contained in rice are clearly qualitatively and quantified. It is a protein with a molecular weight of 14,15.5,16 KDa in the globulin fraction present in the 1M saline extract fraction, and it has been found that 0.39 mg is contained in 1 g of polished rice (Nakamura, Japanese Foods). Journal of Industrial Society, 39, 3, 287 (1992), Matsuda et al., Agric. Biol. Chem., 52, 6, 1465 (1988), Matsuda et al., Agric. Biol. Chem., 55, 2, 509 (1991) ).
[0004]
In general, removal diet therapy is performed as a method for treating food allergy. However, in this case, the nutritional balance becomes a problem (the removal diet therapy also has a problem of mental stress accompanying the implementation).
[0005]
Naturally, a substitute food is necessary to correct the disturbance of nutritional balance. However, since common allergens as described above exist in cereals, it is often difficult to select a substitute food. Therefore, elimination diets are undesirable and intake of low allergen foods is desirable.
[0006]
As a method for producing low allergen rice, JP-A-2-167040 discloses a technique of removing allergen protein by causing a protease to act on rice and hydrolyzing the contained protein. Specifically, the rice is immersed in an alkaline aqueous solution containing a surfactant under low pressure, and a protease is added and left standing. Next, it is immersed in an acidic solution and neutralized. Furthermore, the rice is prevented from being crushed by parboil processing. The method disclosed in JP-A-2-167040 has the following problems.
[0007]
1) Since the process is very complicated, the production cost is high, and this low allergen rice is expensive.
[0008]
2) As reported in an academic paper (Yamada et al., Journal of the Japan Food Industry Association, 41, 4, 251 (1994)), comparison is made by immersing rice in a solution of a surfactant (monoglyceride). It has been confirmed that a hard shell-like section is formed and the density of the cooked rice grains after cooking is uneven. Moreover, the flavor of the enzyme has adhered to the rice by immersing the rice in the enzyme solution. The cooked rice obtained by cooking this rice is extremely hardened once cooled, and the taste after reheating is significantly reduced. Furthermore, due to the parboil treatment, there is a restriction on the water absorption time before cooking rice, and if the time is too long, the cooked rice will lose its elasticity and become sticky.
[0009]
Japanese Patent Application Laid-Open No. 5-292904 discloses a technique for extracting allergen protein by immersing powdered rice in an aqueous salt solution. Here, it is confirmed that 10 ml of 1 mol of NaCl is added to 1 g of rice powder, and the protein concentration in the extracted supernatant solution is 100 μg / ml or less. It is also disclosed that if the protein concentration is 100 μg / ml or less by antigen-antibody reaction test, it is extremely effective as a low allergen rice.
[0010]
The processing method disclosed in Japanese Patent Laid-Open No. 5-292904 has the following problems.
[0011]
Normal milled rice other than powdered rice does not reduce allergens. Therefore, only powdered rice must be selected, and the yield is extremely poor. Moreover, when using the variety rice which processed the rice bran for chemicals as a rice seed | species improvement, a use is limited to low allergen rice and it becomes expensive. Furthermore, starting with rice harvesting, the yield is extremely low because it is crushed because it is powdered rice before and after the extraction process and after cooking.
[0012]
As described above, in order to produce low allergenic rice, although allergen substances contained in rice are clearly qualitatively and quantitatively found to be proteins (globulins) of a 1 molar saline extract fraction. For this, special rice such as complicated enzyme treatment process and powdered rice must be used.
[0013]
The present invention provides a method for producing a low-protein, low-allergen rice that solves such problems.
[0014]
[Means for Solving the Problems]
Rice, were immersed in a mixture of an organic acid solution having a reducing action with an organic acid solution having both a hydroxyl group and a carboxyl group in the molecule, and extracting the other proteins including immunoglobulin low it relates to a method of manufacturing a protein, low-allergen rice.
[0015]
Moreover, the molecular weight which exists in a 1 mol salt extract fraction by immersing rice in the liquid mixture of the organic acid solution which has both a hydroxyl group and a carboxyl group in a molecule | numerator, and the organic acid solution which has a reducing action. those of the low-protein, low-allergen rice manufacturing method characterized by extracting the globulin fraction 14,15.6,16KDa.
[0016]
Further, characterized in that claim 1, 2 a low-protein, low-allergen rice production method according to any one was adopted lactic acid as organic acid having both a hydroxyl group and a carboxyl group in the molecule it relates to the low-protein, low-allergen rice production methods to be.
[0017]
Also, a low-protein, low-allergen rice production method according to any one of claims 1, that employs a malic acid as organic acid having both a hydroxyl group and a carboxyl group in the molecule those of the low-protein, low-allergen rice manufacturing method characterized.
[0018]
Further, characterized in that claim 1, 2 a low-protein, low-allergen rice production method according to any one adopts the tartaric acid as an organic acid having both a hydroxyl group and a carboxyl group in the molecule Aru Te relates to a low-protein, low-allergen rice production methods to be.
[0019]
Also, a low-protein, low-allergen rice production method according to any one of claims 1, that employs a citric acid as an organic acid having both a hydroxyl group and a carboxyl group in the molecule those of the low-protein, low-allergen rice manufacturing method characterized.
[0020]
Also, a low-protein, low-allergen rice process according to any one of claims 1, that employs a gluconic acid as organic acid having both a hydroxyl group and a carboxyl group in the molecule those of the low-protein, low-allergen rice manufacturing method characterized.
Further, in the low protein-low allergen rice manufacturing method according to claim 7 any one, as the organic acids having a reducing action, low protein-low allergen, which comprises employing ascorbic acid This relates to the manufacturing method of rice .
[0021]
Further, it relates to a method for manufacturing a processed food which use a low protein-low allergen rice according to any one of claims 1-8, for manufacturing a processed food according to a conventional method.
[0022]
[Action]
1 ) The inventors of the present invention can easily and simply apply a dipping treatment to a normally obtained rice in an organic acid solution having both a hydroxyl group and a carboxyl group. It has been found that the protein of the extract fraction can be extracted efficiently. Further, 10 ml of 1 mol of NaCl was added to 1 g of rice powder having a reduced protein content, and it was confirmed that the protein concentration in the extracted supernatant solution was 100 μg / ml or less. In addition, it was confirmed by electrophoresis that the allergen protein having a molecular weight of 14 to 16 KDa in the 1-molar saline extract fraction was drastically reduced as compared with rice that was normally obtained. Furthermore, using the serum of a rice allergic patient, it was confirmed by an antigen-antibody reaction test that the amount of antigen in the treated rice was drastically reduced.
[0023]
As a result, since allergen substances contained in rice have been reduced, it can be a reduced allergen rice and a processed rice food that can be consumed by patients who develop allergic symptoms derived from rice. Furthermore, since the total protein content of rice is reduced, it can be a rice and processed rice product with reduced protein that can be consumed by patients with impaired renal function and the like, whose protein intake is restricted.
[0024]
2 ) The reason why the globulin protein can be selectively extracted with an organic acid having both a hydroxyl group (—OH) and a carboxyl group (—COOH), that is, a hydroxy acid, is inferred as follows.
[0025]
( A ) A protein molecule is schematically represented as follows.
[0026]
[Chemical 1]
However, a protein actually has a complex structure in which polypeptide chains are entangled in a complex manner as follows.
[0028]
[Chemical formula 2]
(B) protein in its natural state exists in ionized as structure A.
[0030]
[Chemical 3]
( C ) When acid (H +) or alkali (OH-) is added to protein, structure A is structure B,
Structure C is obtained.
[0032]
[Formula 4]
( D ) It is assumed that there are four types of protein in rice and the following structure.
[0034]
[Chemical formula 5]
( E ) Albumin can be removed by immersing rice in water. Prolamin is not considered here because it does not dissolve in water. Therefore, the influence of hydroxy acid on globulin and glutelin will be explained.
[0036]
Both globulin and glutelin become solubilized by acid as structure B. Here, hydroxy acid is [0037]
[Chemical 6]
In addition, globulins dissolve well into acids and electrolytes. Hydroxy acids have the dual effect of acid and electrolyte, and the solubility is globulin >> glutelin.
[0039]
That, -OH group and carbonyl group that was in the protein molecule (= C = O) is dissolved hydrate proxy acid in water, arsenate Dorokishi acid ion (-RCOO-) and -OH group and a hydrogen ion-(H + ) and an acid-electrolyte solution containing, the interaction induced from two or changed Konhomeshi ® down,
[0040]
[Chemical 7]
Therefore, hydrophilicity increases more.
[0042]
From the above, it is inferred that hydroxy acids increase the solubility of proteins and particularly solubilize globulins.
[0043]
By the way, in an academic paper (Nakamura, Journal of the Japan Food Industry Association, 39, 3, 287 (1992)), most of rice protein is accumulated in a granular form in a part called protein body, but allergen protein is free. It is stated that it is doing.
[0044]
Therefore, from the facts described in this paper and the above reasoning, allergen proteins (proteins with a molecular weight of 14,15.5,16 KDa in the globulin fraction present in the 1 molar saline extract fraction) are eventually It can be inferred that it is extremely susceptible to affinity and solubilization, and therefore it can be inferred that the allergen protein is preferentially extracted.
[0045]
In addition, in the case of a carboxylic acid having only a carboxyl functional group in a molecule represented by acetic acid, the extraction efficiency is reduced because the conformational change is insufficient. In addition, inorganic acids typified by hydrochloric acid are not preferable for food use and have no carboxyl group and hydroxyl group in the molecule, so that the extraction efficiency is reduced.
[0046]
3) In addition, protein SS bond, a hydrogen bond (-NH ··· O = C, -OH ··· O = C), electrostatic interaction (COO - ··· NH 3 +) , hydrophobic mutual Numerous bonds and interactions are involved in the interior of the molecule represented by action, etc., forming secondary, tertiary and quaternary structures.
[0047]
Therefore, in an organic acid solution having a reducing action, the SS bond of the protein is changed to a mercapto group (-SH), thereby increasing the hydrophilicity, becoming affinity and solubilization to water, and extracting the protein from the rice grain. An acid having a reducing action is an acid that reduces a protein and oxidizes itself, and the acid changes an SS bond into an SH group.
[0048]
Unlike the hydroxy acid solution described above, the organic acid solution having a reducing action does not selectively extract globulin but elutes the entire protein.
[0049]
In addition, ascorbic acid (vitamin C) which is an organic acid is desirable as the acid having a reducing action because it is added to food.
[0050]
4 ) By the way, according to the experiment of the present inventor, it was confirmed that the SS bond was changed to the SH group by the organic acid having the reducing action as described above. However, when the experiment was further repeated, the SS bond was changed to the SH group. After a while, the SH group was confirmed to return to the SS bond after a while. However, it was also confirmed that when an acid is further added together with an organic acid having a reducing action, the phenomenon that the SH group returns to the SS bond is less likely to occur.
[0051]
Therefore, it was confirmed that more easily and conveniently allergenic protein when both the addition of hydroxy acid of the organic acid having a reducing action can be extracted.
[0052]
5 ) The protein p to be extracted (μg / g dry rice) when the organic acid concentration, extraction temperature and soaking time are C (mol), T (° C) and t (Hour), respectively, under the soaking conditions of rice. ) Is proportional to the concentration, temperature, and time, and can be expressed by the relational expression (1).
[0053]
[Chemical 8]
However, 0.01 ≦ C <4 (2)
Freezing point of solution <T <50 (3)
0.5 ≦ t <96 (4)
[0055]
Here, ξ is an extraction rate unique to each organic acid, and D is an effective diffusion coefficient of the solute in the rice grain that varies depending on the variety of rice (glutinous rice, glutinous rice, brand, production area, etc.).
[0056]
In the protein extraction process, the relational expression (1) is sufficiently established as it is, but when a physical method such as stirring is used in combination, the D of the relational expression (1) rises, and the domain (2), (3 ) And (4) can be extracted under conditions of lower concentration, lower temperature, and shorter time as long as they are within the limit range.
[0057]
In addition, in (2), if less than 0.01 mol, the osmotic pressure of the extraction solvent with respect to rice is too low, and even with a physical method such as stirring, a large amount of 1 mol saline extract fraction protein remains in the rice. To do.
[0058]
Further, the extraction efficiency increases as the concentration of the organic acid increases, but there is no change at 4 mol or more, so no further concentration is necessary.
[0059]
In (3), the extraction solvent is solidified below the freezing point temperature of the solution, and the extraction process cannot be performed. Further, at 50 ° C. or higher, the protein is thermally denatured and insolubilized in the organic acid solution, so that the extraction efficiency is drastically reduced.
[0060]
In (4), when the time is less than 0.5 hours, the extraction time is short, and the protein of 1 molar saline extract fraction remains in the rice. Further, since there is no difference in the protein content of the remaining rice for 96 hours or more, no further time is required.
[0061]
If the amount of the organic acid solution used for extracting the protein is 0.5 parts by weight or more with respect to 1 part by weight of the rice to be treated, the relational expression (1) is established, and there is no upper limit on the amount of the organic acid solution used. However, 3 parts by weight or less is desirable from the viewpoint of wastewater treatment and other economic aspects.
[0062]
When the organic acid used for the extraction treatment remains in the rice and the taste is lowered, the organic acid can be removed by washing with water. However, this washing treatment depends on the defined area (2), and this treatment can be omitted when the concentration is low.
[0063]
This protein extraction operation with an organic acid can be performed not only in a batch system but also in a continuous system alone or in combination with a batch system.
[0064]
The rice in which the protein content of the present invention thus obtained, particularly the protein of the 1M saline extract fraction, is reduced, can be used as it is, or can be processed into rice (glutinous rice), rice bran (glutinous rice), etc. It may be used for rice crackers or dumplings.
[0065]
Next, an inspection method for confirming the function and effect of the present invention will be described in the following experimental example.
[0066]
Experimental example 1
As described in an academic paper (Matsuda et al., Agric. Biol. Chem., 52, 6, 1465 (1988)), the rice is powdered, degreased with cold acetone and dried thoroughly. 500 ml of 1 molar NaCl is added to 100 g of the obtained powder, and extraction is performed at 20 ° C. for 16 hours. Centrifugation is performed at 9000 × g for 20 minutes, and the protein of the 1 molar saline extract fraction is dissolved in the obtained supernatant solution.
[0067]
Experimental example 2
The protein of the 1 molar saline extract fraction obtained in Experimental Example 1 is quantified using Pierce BCA Protein Assay Reagent. At that time, the temperature is kept constant at 37 ° C. for 30 minutes according to the instruction manual, and the absorbance at 562 nm is measured using a spectrophotometer. A calibration curve is prepared in advance using Albumin Standard included in the BCA kit, and protein P (μg / ml) of the 1 molar saline extract fraction can be quantified from the absorbance at 562 nm. Here, by dividing the value of P by 2, the amount of protein P (μg / ml) extracted with 1 mol of NaCl with respect to 1 g of the powder of the allergen-reducing preparation described in JP-A-5-292904. ).
[0068]
Experimental example 3
The total protein content of rice is quantified by the Kjeldahl method. That is, the operation is performed according to a conventional method, rice protein is collected as ammonia gas, and the protein content of rice is obtained by multiplying nitrogen (%) calculated from the neutralization titration value by a coefficient of 5.95.
[0069]
Experimental Example 4
The protein of the 1-molar saline extract fraction obtained in Experimental Example 1 is concentrated 50 times with a biological solution test material concentrating agent manufactured by Ato Co., Ltd. Thereafter, SDS-polyacrylamide gel electrophoresis is performed by a conventional method, and then stained with a silver staining kit manufactured by Wako Pure Chemical Industries, Ltd. By this operation, the allergen protein having a molecular weight of 14 to 16 KDa is quantified.
[0070]
Experimental Example 5
As described in an academic paper (Matsuda et al., Agric. Biol. Chem., 52, 6, 1465 (1988)), ammonium sulfate was added to the supernatant solution obtained in Experimental Example 1 so as to be 90% saturated. And salting out. After centrifugation at 9000 × g for 20 minutes, the resulting protein precipitate is sealed in a dialysis tube. The ammonium sulfate is then completely removed by dialyzing in distilled water and replacing with water. Subsequently, centrifugation is performed at 9000 × g for 20 minutes, whereby the supernatant solution is obtained as an albumin fraction, and the precipitate is obtained as a globulin fraction. An antigen-antibody reaction test (RAST 50% Inhibition) is performed using a cap system manufactured by Pharmacia using the protein of this globulin fraction and the serum of a rice allergic patient. Here, the amount of antigen is determined by comparing the dilution rate at the 50% Inhibition value of the antigen of rice that has been extracted with an organic acid and the antigen of rice (untreated rice) that is usually obtained. That is, since the serum RAST value varies depending on the patient, the antigen amount of untreated rice is set to 1, and a relative comparison is made with treated rice that has been extracted with an organic acid.
[0071]
【Example】
EXAMPLES Hereinafter, the present invention will be specifically described by way of examples, but these do not limit the scope of the present invention.
[0072]
Example 1
The brown rice of Koshihikari was refined 88%, and 1 kg of refined rice (containing 15% water and 8.0% protein relative to dry rice) was washed with water for 10 minutes. After draining, the mixture was left in 0.05 mol of lactic acid 2 l at 20 ° C. for 8 hours. Next, the soaked rice was washed with water for 6 hours, and after draining, 1.3 kg of treated rice with reduced protein (water content of 35%, containing 3.9% of protein relative to dry rice) was obtained. The treated rice was naturally dried and pulverized using a grinder. As a result of quantifying the protein in the 1-molar saline extract fraction according to Experimental Examples 1 and 2, the powder was 62 μg / ml.
[0073]
Example 2
The brown rice of Koshihikari was refined 88%, and 1 kg of refined rice (containing 15% water and 8.0% protein relative to dry rice) was washed with water for 10 minutes. After draining, the mixture was left in 2 l of 1 mol of malic acid at 30 ° C. for 1 hour. Next, the soaked rice was washed with water for 6 hours, and after draining, 1.3 kg of treated rice with reduced protein (water content of 35%, containing 3.9% of protein relative to dry rice) was obtained. The treated rice was naturally dried and pulverized using a grinder. As a result of quantifying the protein in the 1-molar saline extract fraction according to Experimental Examples 1 and 2, the powder was 63 μg / ml.
[0074]
Example 3
The brown rice of Koshihikari was refined 88%, and 1 kg of refined rice (containing 15% water and 8.0% protein relative to dry rice) was washed with water for 10 minutes. After draining, it was allowed to stand at 49 ° C. for 0.5 hours in 2 liters of 3.9 mol of tartaric acid. Next, the soaked rice was washed with water for 6 hours, and after draining, 1.3 kg of treated rice with reduced protein (water content of 35%, containing 3.9% of protein relative to dry rice) was obtained. The treated rice was naturally dried and pulverized using a grinder. As a result of quantifying the protein in the 1-molar saline extract fraction according to Experimental Examples 1 and 2, this powder was 69 μg / ml.
[0075]
Example 4
The brown rice of Koshihikari was refined 88%, and 1 kg of refined rice (containing 15% water and 8.0% protein relative to dry rice) was washed with water for 10 minutes. After draining, the mixture was left in 2 mol of 2 mol of citric acid at 5 ° C. for 95 hours. Next, the soaked rice was washed with water for 6 hours, and after draining, 1.3 kg of treated rice with reduced protein (water content of 35%, containing 3.9% of protein relative to dry rice) was obtained. The treated rice was naturally dried and pulverized using a grinder. As a result of quantifying the protein in the 1-molar saline extract fraction according to Experimental Examples 1 and 2, this powder was 68 μg / ml.
[0076]
Example 5
The brown rice of Koshihikari was refined 88%, and 1 kg of refined rice (containing 15% water and 8.0% protein relative to dry rice) was washed with water for 10 minutes. After draining, the mixture was left in 0.01 mol of gluconic acid 2 l at 1 ° C. for 72 hours. Next, the soaked rice was washed with water for 6 hours, and after draining, 1.3 kg of treated rice with reduced protein (water content of 35%, containing 3.9% of protein relative to dry rice) was obtained. The treated rice was naturally dried and pulverized using a grinder. As a result of quantifying the protein in the 1-molar saline extract fraction according to Experimental Examples 1 and 2, the powder was found to be 61 μg / ml.
[0077]
Example 6
1 kg of 0.01 mol of ascorbic acid was added to 1 kg of glutinous polished rice (containing 15% moisture and 7.6% protein based on dry rice) and left at 10 ° C. for 48 hours. After draining the treated rice, 1.3 kg of treated rice with reduced protein (water content 35%, containing 3.8% protein relative to dry rice) was obtained. According to Examples 1 and 2, this protein was 70 μg / ml as a result of quantifying the protein of the extract extracted and extracted with 1 molar saline.
[0078]
Example 7
The brown rice of Koshihikari was refined 88%, and 1 kg of refined rice (containing 15% water and 8.0% protein relative to dry rice) was washed with water for 10 minutes. After draining, it was left in 0.01 mol of ascorbic acid and 0.02 mol of lactic acid at 0.5 ° C. for 4 hours. Next, the immersed rice was washed with water for 6 hours, and after draining, 1.3 kg of treated rice with reduced protein (water content 35%, containing 3.0% protein relative to dry rice) was obtained. The treated rice was naturally dried and pulverized using a grinder. As a result of quantifying the protein in the 1-molar saline extract fraction according to Experimental Examples 1 and 2, the powder was 58 μg / ml.
[0079]
Example 8
The brown rice of Koshihikari was refined 88%, and 1 kg of refined rice (containing 15% water and 8.0% protein relative to dry rice) was washed with water for 10 minutes. After draining, it was left in 0.1 mol of ascorbic acid and 0.5 mol of malic acid 0.5 l at 15 ° C. for 0.5 hour. Next, the immersed rice was washed with water for 6 hours, and after draining, 1.3 kg of treated rice with reduced protein (water content 35%, containing 3.0% protein relative to dry rice) was obtained. The treated rice was naturally dried and pulverized using a grinder. As a result of quantifying the protein in the 1-molar saline extract fraction according to Experimental Examples 1 and 2, the powder was 59 μg / ml.
[0080]
Example 9
The brown rice of Koshihikari was refined 88%, and 1 kg of refined rice (containing 15% water and 8.0% protein relative to dry rice) was washed with water for 10 minutes. After draining, the solution was left in 0.01 mol of ascorbic acid and 0.5 mol of tartaric acid at 25 ° C. for 4 hours. Next, the immersed rice was washed with water for 6 hours, and after draining, 1.3 kg of treated rice with reduced protein (water content 35%, containing 3.0% protein relative to dry rice) was obtained. The treated rice was naturally dried and pulverized using a grinder. As a result of quantifying the protein in the 1-molar saline extract fraction according to Experimental Examples 1 and 2, the powder was 63 μg / ml.
[0081]
Example 10
The brown rice of Koshihikari was refined 88%, and 1 kg of refined rice (containing 15% water and 8.0% protein relative to dry rice) was washed with water for 10 minutes. After draining, the mixture was left in 0.01 mol of ascorbic acid and 0.5 mol of 1 mol of citric acid at 5 ° C. for 50 hours. Next, the immersed rice was washed with water for 6 hours, and after draining, 1.3 kg of treated rice with reduced protein (water content 35%, containing 3.0% protein relative to dry rice) was obtained. The treated rice was naturally dried and pulverized using a grinder. As a result of quantifying the protein in the 1-molar saline extract fraction according to Experimental Examples 1 and 2, the powder was 64 μg / ml.
[0082]
Example 11
The brown rice of Koshihikari was refined 88%, and 1 kg of refined rice (containing 15% water and 8.0% protein relative to dry rice) was washed with water for 10 minutes. After draining, it was left in 0.01 mol of ascorbic acid and 0.01 mol of gluconic acid 0.5 l at 1 ° C. for 13 hours. Next, the immersed rice was washed with water for 6 hours, and after draining, 1.3 kg of treated rice with reduced protein (water content 35%, containing 3.9% protein relative to dry rice) was obtained. The treated rice was naturally dried and pulverized using a grinder. As a result of quantifying the protein in the 1-molar saline extract fraction according to Experimental Examples 1 and 2, the powder was 57 μg / ml.
[0083]
Comparative Example A (Comparative example of Examples 1-5 and Examples 7-11)
[0084]
Except for the extraction treatment with organic acids in Examples 1 to 5 and Examples 7 to 11, the same process was performed, and 1.3 kg of soaked rice (35% moisture, 7.8% protein contained in dry rice) Got. According to Experimental Examples 1 and 2, the protein of the 1-molar saline extract fraction was quantified, and the powder was 1480 μg / ml.
[0085]
Comparative Example B (Comparative Example of Example 6)
[0086]
Except the extraction process with the organic acid in Example 6, the same process was performed to obtain 1.3 kg of soaked rice (moisture 35%, containing 7.4% protein based on dry rice). As a result of quantifying the protein in the 1-molar saline extract fraction according to Experimental Examples 1 and 2, the powder was 1520 μg / ml.
[0087]
As a result of electrophoresis of the proteins of the 1-molar saline extract fractions obtained in Examples 1 to 11 and Comparative Examples A and B, the presence of proteins having a molecular weight of 14 to 16 KDa was clearly observed in the samples of Comparative Examples A and B. Detected. In the samples of Examples 1 to 11, the presence of a protein having a molecular weight of 14 to 16 KDa could not be confirmed.
[0088]
The results of the antigen-antibody reaction test of Experimental Example 5 were as shown in the following table. In all Examples, the antigenicity was reduced to 1/128 or less than Comparative Examples A and B.
[0089]
[Table 1]
Comparative Example C
As a result of pulverizing commercially processed rice from which allergen has been removed by the method described in JP-A-2-167040 and quantifying the protein in the 1-molar saline extract fraction according to Experimental Examples 1 and 2, 65 μg / ml. However, as a result of cooking this processed rice, there were hard shell sections and the density was uneven. Moreover, the flavor of the enzyme adhered to this cooked rice. Furthermore, the cooked rice was extremely hardened once cooled, and the taste after reheating was significantly reduced. In addition, there was a restriction on the water absorption time before cooking rice, and if the time was too long, the cooked rice disappeared and became sticky.
[0091]
Example 1 related to food production
The treated rice after washing with water obtained in Examples 1 to 5 and Examples 7 to 11 was cooked by a conventional method to prepare aseptically packed cooked rice. The obtained cooked rice was reheated with a commercially available microwave oven, and a taste test was conducted by 10 panelists. As a result, it was evaluated that this cooked rice is equivalent in color, hardness, shape, and flavor to cooked rice cooked from polished rice. Further, as a result of a storage test of this cooked rice at 32 ° C. for 20 days, the number of microorganisms was 0.
Example 2 related to food production
The treated rice obtained in Example 6 was steamed, boiled and aseptically packaged in a conventional manner.
The obtained rice cake was cooked and subjected to a taste test by 10 panelists. As a result, this cocoon was evaluated as having the same color, hardness, shape and flavor as the cocoon usually obtained. Moreover, the number of microorganisms was 0 as a result of the storage test of this soot for 20 days at 32 degreeC.
[0092]
【The invention's effect】
Since the present invention has been described above, proteins, particularly allergen proteins, can be efficiently and easily extracted. Furthermore, from this treated rice, processed rice foods such as cooked rice having a taste similar to that of normally obtained rice can be obtained.
[0093]
Moreover, by reducing the allergen protein contained in rice, it becomes a staple food and nutrient source for allergic patients derived from rice.
[0094]
Furthermore, since the total protein content of rice is reduced, it becomes a staple food and nutrient source for patients with impaired renal function and the like, whose protein intake is restricted.
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