JP3246603B2 - 洗 剤 - Google Patents
洗 剤Info
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- JP3246603B2 JP3246603B2 JP50404593A JP50404593A JP3246603B2 JP 3246603 B2 JP3246603 B2 JP 3246603B2 JP 50404593 A JP50404593 A JP 50404593A JP 50404593 A JP50404593 A JP 50404593A JP 3246603 B2 JP3246603 B2 JP 3246603B2
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- Japan
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- ncimb
- protease
- detergent
- enzyme
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
- C12N9/50—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
- C12N9/52—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from bacteria or Archaea
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/98—Preparation of granular or free-flowing enzyme compositions
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Description
【発明の詳細な説明】 技術分野 本発明の洗浄目的のためのプロテアーゼの利用に関す
る。より詳しくは、本発明は洗浄目的のためのアースロ
バクター（Arthrobacter）属の構成員に由来するプロテ
アーゼの利用に関する。
る。より詳しくは、本発明は洗浄目的のためのアースロ
バクター（Arthrobacter）属の構成員に由来するプロテ
アーゼの利用に関する。
背景技術 アースロバクター属に属する微生物は論文において公
知であり、そしてそれらは様々な酵素、例えばエンドデ
キストラメーゼ、アミノペプチダーゼ、グルコースイソ
メラーゼ、セファロスポリンＣアミダーゼ及びアデニル
コバミド補酵素、並びにその他の化合物、例えば多糖類
を生産することで知られている。
知であり、そしてそれらは様々な酵素、例えばエンドデ
キストラメーゼ、アミノペプチダーゼ、グルコースイソ
メラーゼ、セファロスポリンＣアミダーゼ及びアデニル
コバミド補酵素、並びにその他の化合物、例えば多糖類
を生産することで知られている。
アースロバクターの株に由来するタンパク質分解酵素
もよく知られ、そして徹底的に研究されている。例えば
Hofstenら〔Biochim.Biophys.Acta 110（1965）;576−5
84;585−598;及び599−607〕を参照のこと。
もよく知られ、そして徹底的に研究されている。例えば
Hofstenら〔Biochim.Biophys.Acta 110（1965）;576−5
84;585−598;及び599−607〕を参照のこと。
GB特許明細書第1,029,978号においては、食品産業に
おける、皮及び織物加工における、並びに基本的な科学
研究におけるアースロバクター由来のタンパク質分解酵
素の利用が提案されている。
おける、皮及び織物加工における、並びに基本的な科学
研究におけるアースロバクター由来のタンパク質分解酵
素の利用が提案されている。
EP特許出願第245,560号においては、微生物の増殖に
基づいて廃棄物の分解を高める及び下水処理を助長する
ための、研磨面クリーナーにおけるアースロバクターの
株由来の細菌細胞のような生育微生物の利用が提案され
ている。
基づいて廃棄物の分解を高める及び下水処理を助長する
ための、研磨面クリーナーにおけるアースロバクターの
株由来の細菌細胞のような生育微生物の利用が提案され
ている。
驚くべきことに、優れた洗浄性能を洗剤に授けること
が、これらの洗剤にアースロバクター属の株より獲得で
きるタンパク質分解酵素を含ませたときに可能であるこ
とがこの度見い出された。
が、これらの洗剤にアースロバクター属の株より獲得で
きるタンパク質分解酵素を含ませたときに可能であるこ
とがこの度見い出された。
発明の概要 本発明の洗浄目的のためのアースロバクター属の株か
ら獲得できるタンパク質分解酵素の利用に関する。
ら獲得できるタンパク質分解酵素の利用に関する。
従って、本発明はNCIMB No.40294;NCIMB No.40295;NC
IMB No.40296;NCIMB No.40297;NCIMB No.40298;NCIMB N
o.40299;NCIMB No.40300;及びATCC No.7562の株のいづ
れかより獲得できる１もしくは複数種のプロテアーゼ、
又はそれらに由来するプロテアーゼの免疫化学的性質と
同一もしくは部分的に同一なそれを有する１もしくは複
数のプロテアーゼを含んで成る洗剤を提供する。
IMB No.40296;NCIMB No.40297;NCIMB No.40298;NCIMB N
o.40299;NCIMB No.40300;及びATCC No.7562の株のいづ
れかより獲得できる１もしくは複数種のプロテアーゼ、
又はそれらに由来するプロテアーゼの免疫化学的性質と
同一もしくは部分的に同一なそれを有する１もしくは複
数のプロテアーゼを含んで成る洗剤を提供する。
別の観点において、本発明はアースロバクター属の構
成員より獲得できる１又は複数種のプロテアーゼ又はそ
の突然変異体もしくは変異体を含んで成る洗剤を提供す
る。
成員より獲得できる１又は複数種のプロテアーゼ又はそ
の突然変異体もしくは変異体を含んで成る洗剤を提供す
る。
更なる別の観点において、本発明はNCIMB No.40294;N
CIMB No.40295;NCIMB No.40296;NCIMB No.40297;NCIMB
No.40298;NCIMB No.40299;NCIMB No.40300;及びATCC N
o.7562株のいづれかより獲得できるプロテアーゼ、又は
それらに由来するプロテアーゼの免疫化学的性質と同一
もしくは部分的に同一なそれを有するプロテアーゼを含
んで成る洗浄添加物を提供する。
CIMB No.40295;NCIMB No.40296;NCIMB No.40297;NCIMB
No.40298;NCIMB No.40299;NCIMB No.40300;及びATCC N
o.7562株のいづれかより獲得できるプロテアーゼ、又は
それらに由来するプロテアーゼの免疫化学的性質と同一
もしくは部分的に同一なそれを有するプロテアーゼを含
んで成る洗浄添加物を提供する。
更なる観点において、本発明はアースロバクター属の
構成員から獲得できるプロテアーゼ又はその突然変異体
もしくは変異体を含んで成る洗浄添加物を提供する。
構成員から獲得できるプロテアーゼ又はその突然変異体
もしくは変異体を含んで成る洗浄添加物を提供する。
図面の簡単な説明 本発明を添付図面を参考にすることにより更に説明
し、ここで： 図１は本発明の酵素の温度（℃）とタンパク質分解活
性（％相対）との間の関係を示し（■、pH9.5;□、pH9.
5、0.1％のSTPPを添加）；そして 図２は本発明の酵素のpHとタンパク質分解活性（％相
対）との関係を示す。
し、ここで： 図１は本発明の酵素の温度（℃）とタンパク質分解活
性（％相対）との間の関係を示し（■、pH9.5;□、pH9.
5、0.1％のSTPPを添加）；そして 図２は本発明の酵素のpHとタンパク質分解活性（％相
対）との関係を示す。
発明の詳細な開示 本発明はアースロバクター属の株より獲得できる１又
は複数種のプロテアーゼを含んで成る洗剤を提供する。
アースロバクター属に属する微生物はよく知られ、そし
て論文に説明されている。
は複数種のプロテアーゼを含んで成る洗剤を提供する。
アースロバクター属に属する微生物はよく知られ、そし
て論文に説明されている。
アースロバクターの株、例えばNCIMB,No.40294;NCIM
B,No.40295;NCIMB,No.40296;NCIMB,No.40297;NCIMB,No.
40298;NCIMB,No.40299;NCIMB,No.40300;and ATCC No.75
62は、寄託されており、そして様々な国際寄託機関から
入手できるようになっている。
B,No.40295;NCIMB,No.40296;NCIMB,No.40297;NCIMB,No.
40298;NCIMB,No.40299;NCIMB,No.40300;and ATCC No.75
62は、寄託されており、そして様々な国際寄託機関から
入手できるようになっている。
そのプロテアーゼは公知、且つ論文に記載されている
方法、例えばアースロバクター属のプロテアーゼ生産株
を炭素及び窒素源並びに無機塩類を含む適当な栄養培地
の中で培養し、続いて所望の酵素を回収することによっ
て獲得するか、又は例えば組換DNA技術を利用すること
によって生産できうる。
方法、例えばアースロバクター属のプロテアーゼ生産株
を炭素及び窒素源並びに無機塩類を含む適当な栄養培地
の中で培養し、続いて所望の酵素を回収することによっ
て獲得するか、又は例えば組換DNA技術を利用すること
によって生産できうる。
プロテアーゼ 本明細書において、適当なプロテアーゼのアースロバ
クターの株より獲得できるプロテアーゼ又はその突然変
異体もしくは変異体であるか、又はアースロバクターの
株から獲得できるプロテアーゼと同一又は部分的に同一
な免疫化学的性質を有するプロテアーゼである。
クターの株より獲得できるプロテアーゼ又はその突然変
異体もしくは変異体であるか、又はアースロバクターの
株から獲得できるプロテアーゼと同一又は部分的に同一
な免疫化学的性質を有するプロテアーゼである。
酵素変異体又は突然変異酵素とは、親遺伝子又はその
誘導体のDNAヌクレオチド配列の変更により獲得できる
酵素を意味する。酵素変異体又は突然変異酵素は、この
酵素をコードするDNAヌクレオチド配列を適当な宿主生
物中の適当なベクターの中に挿入したときに発現及び生
産されうる。この宿主生物は親遺伝子が由来する生物と
同一である必要はない。
誘導体のDNAヌクレオチド配列の変更により獲得できる
酵素を意味する。酵素変異体又は突然変異酵素は、この
酵素をコードするDNAヌクレオチド配列を適当な宿主生
物中の適当なベクターの中に挿入したときに発現及び生
産されうる。この宿主生物は親遺伝子が由来する生物と
同一である必要はない。
免疫化学的性質は交差反応同定試験により免疫学的に
決定できうる。この同定試験は公知のアウターローニー
二重免疫拡散手順又はN.H.Axelson;Handbook of Immuno
−precipitation−in−Gel Techniques;Blackwell Scie
ntific Publications（1983）第５及び14章に従うタン
デム交差免疫電気泳動により実施できうる。「抗原同一
性」及び「部分的抗原同一性」なる語が同書の第5,19及
び20章に説明されている。
決定できうる。この同定試験は公知のアウターローニー
二重免疫拡散手順又はN.H.Axelson;Handbook of Immuno
−precipitation−in−Gel Techniques;Blackwell Scie
ntific Publications（1983）第５及び14章に従うタン
デム交差免疫電気泳動により実施できうる。「抗原同一
性」及び「部分的抗原同一性」なる語が同書の第5,19及
び20章に説明されている。
洗 剤 本発明の洗剤は１又は複数種の界面活性剤を含んで成
ってよく、それはアニオン性、非イオン性、カチオン
性、両性もしくは双イオン性タイプ、又はこれらの混合
物であってよい。アニオン性界面活性剤の典型例は線形
アルキルベンゼンスルホネート（LAS）；アルキルスル
フェート（AS）；アルファーオレインスルホネート（AO
S）；アルコールエトキシスルフェート（AES）及び天然
脂肪酸のアルカリ金属塩類である。非イオン性界面活性
剤の例はアルキルポリエチレングリコールエーテル；ノ
ニルフェノールポリエチレングリコールエーテル；スク
ロース及びグルコースの脂肪酸エステル；並びにポリエ
トキシル化アルキルグルコシドのエステルである。
ってよく、それはアニオン性、非イオン性、カチオン
性、両性もしくは双イオン性タイプ、又はこれらの混合
物であってよい。アニオン性界面活性剤の典型例は線形
アルキルベンゼンスルホネート（LAS）；アルキルスル
フェート（AS）；アルファーオレインスルホネート（AO
S）；アルコールエトキシスルフェート（AES）及び天然
脂肪酸のアルカリ金属塩類である。非イオン性界面活性
剤の例はアルキルポリエチレングリコールエーテル；ノ
ニルフェノールポリエチレングリコールエーテル；スク
ロース及びグルコースの脂肪酸エステル；並びにポリエ
トキシル化アルキルグルコシドのエステルである。
本発明の洗剤は当業界に公知のその他の洗浄成分、例
えばビルダー、漂白剤、漂白活性化剤、耐腐蝕剤、封鎖
剤、土壌再付着防止剤、香料、酵素及び漂白剤のための
安定化剤、配合補助剤、光学的増白剤、発泡促進剤、キ
レート化剤、充填剤、布帛柔軟剤等も含んでよい。本発
明の洗剤はJ.Falbe〔Falbe,J;Surfactants in Consumer
Products,Theory,Technology and Application;Spring
er Verlag1987、章題「Frame formulations for liquid
/pouder heavy−duty detergents」を特に参照のこと〕
に実質的に記載の通りに配合されうる。
えばビルダー、漂白剤、漂白活性化剤、耐腐蝕剤、封鎖
剤、土壌再付着防止剤、香料、酵素及び漂白剤のための
安定化剤、配合補助剤、光学的増白剤、発泡促進剤、キ
レート化剤、充填剤、布帛柔軟剤等も含んでよい。本発
明の洗剤はJ.Falbe〔Falbe,J;Surfactants in Consumer
Products,Theory,Technology and Application;Spring
er Verlag1987、章題「Frame formulations for liquid
/pouder heavy−duty detergents」を特に参照のこと〕
に実質的に記載の通りに配合されうる。
本発明の洗剤は洗浄液のリッター当り0.0005〜0.5ア
ンソン（Anson）単位（AU）のタンパク質分解酵素に相
当する量における酵素調製物を含みうる。
ンソン（Anson）単位（AU）のタンパク質分解酵素に相
当する量における酵素調製物を含みうる。
１アンソン単位は、標準の条件（即ち、25.0℃;pH7.5
0;及び10分の反応時間）のもとで、１ミリ当量のチロシ
ンとしてのフェノール試薬と同一の色を供する量のトリ
クロロ酢酸可溶性生成物が１分当りに放出されるような
初期速度でヘモグロビンを消化する酵素量である。この
分析方法を説明しているホルダーAF4/5は注間によりノ
ボ、ノルディスクA/Sデンマークより入手できる。
0;及び10分の反応時間）のもとで、１ミリ当量のチロシ
ンとしてのフェノール試薬と同一の色を供する量のトリ
クロロ酢酸可溶性生成物が１分当りに放出されるような
初期速度でヘモグロビンを消化する酵素量である。この
分析方法を説明しているホルダーAF4/5は注間によりノ
ボ、ノルディスクA/Sデンマークより入手できる。
本発明の洗剤は任意の好都合な形態、例えば粉末、液
体等において配合されてよい。
体等において配合されてよい。
本発明の洗剤は好都合には洗剤に通常含まれている１
又は複数種のその他の酵素、例えばリパーゼ、アミラー
ゼ、セルラーゼ、オキシダーゼ及び／又はペルオキシダ
ーゼ、並びにその他の起源のプロテアーゼを含みうる。
又は複数種のその他の酵素、例えばリパーゼ、アミラー
ゼ、セルラーゼ、オキシダーゼ及び／又はペルオキシダ
ーゼ、並びにその他の起源のプロテアーゼを含みうる。
本発明のプロテアーゼは、洗浄プロテアーゼを含む独
立の添加物を加えることにより、又は異なる洗浄酵素を
含んで成る混合添加物を加えることにより洗剤の中に含
ませることができる。
立の添加物を加えることにより、又は異なる洗浄酵素を
含んで成る混合添加物を加えることにより洗剤の中に含
ませることができる。
本発明の添加物、即ち、独立した添加物又は混合添加
物は例えば顆粒、液体、スラリー等として配合されう
る。好ましい洗浄添加配合物の無塵性顆粒、液体、特に
安定化液体、スラリー又は保護酵素である。無塵顆粒は
GB特許第1,362,365号又は米国特許第4,106,991号に従っ
て製造することができ、そして当業界に公知な方法によ
り任意的にコートされよい。洗浄酵素は顆粒化の前後で
混合してよい。液体酵素調製物は例えば、プロピレング
リコールのようなポリオール；糖又は糖アルコール；乳
酸もしくは硼酸を樹立された方法に従って加えることに
より安定化されうる。その他の酵素安定化剤が当業界に
公知である。保護酵素はEP特許出願第238,216号に開示
の方法に従って調製されうる。
物は例えば顆粒、液体、スラリー等として配合されう
る。好ましい洗浄添加配合物の無塵性顆粒、液体、特に
安定化液体、スラリー又は保護酵素である。無塵顆粒は
GB特許第1,362,365号又は米国特許第4,106,991号に従っ
て製造することができ、そして当業界に公知な方法によ
り任意的にコートされよい。洗浄酵素は顆粒化の前後で
混合してよい。液体酵素調製物は例えば、プロピレング
リコールのようなポリオール；糖又は糖アルコール；乳
酸もしくは硼酸を樹立された方法に従って加えることに
より安定化されうる。その他の酵素安定化剤が当業界に
公知である。保護酵素はEP特許出願第238,216号に開示
の方法に従って調製されうる。
本発明を、本発明の範囲を何ら限定することを意図し
ていない下記の実施例で更に説明する。
ていない下記の実施例で更に説明する。
実施例１ 調製例 アースロバクターsp.PD61（NCIMB 40299）を下記の組成
の有する培地（リッター当り） ポラトスターチ 100g グラウンドバーレー 50g ソイビーンフラワー 20g Na2HPO4x12H2O 9g Pluronic（商標） 0.1g カゼイン酸ナトリウム 10g 100mlを含む500mlのバッフル付きエーレンマイヤーフ
ラスコの中で、ロータリー振盪テーブル（300r.p.m）上
で25℃で培養した。
の有する培地（リッター当り） ポラトスターチ 100g グラウンドバーレー 50g ソイビーンフラワー 20g Na2HPO4x12H2O 9g Pluronic（商標） 0.1g カゼイン酸ナトリウム 10g 100mlを含む500mlのバッフル付きエーレンマイヤーフ
ラスコの中で、ロータリー振盪テーブル（300r.p.m）上
で25℃で培養した。
培地中のデンプンをα−アミラーゼで液化し、そして
この培地を120℃で45分加熱することにより減菌した。
この培地を120℃で45分加熱することにより減菌した。
５日間のインキュベーション後、下記の方法を利用し
て4CPU/lの培養物のタンパク質分解活性が決定された。
て4CPU/lの培養物のタンパク質分解活性が決定された。
固形材料の分離後、プロテアーゼを常用のクロマトグ
ラフィー法によって精製した。
ラフィー法によって精製した。
1lの培養培地からの収量は57CPU/lを有する10mlであ
った。経度はSDS−PAGEの判定により90％以上であっ
た。
った。経度はSDS−PAGEの判定により90％以上であっ
た。
アースロバクターsp.ME170（NCIMB 40294）；アース
ロバクターsp.SJ76（NCIMB 40300）；及びアースロバク
ターsp.A87（ATCC 7562）を似たような方法で獲得し
た。
ロバクターsp.SJ76（NCIMB 40300）；及びアースロバク
ターsp.A87（ATCC 7562）を似たような方法で獲得し
た。
実施例２ 酵素の特性化 実施例１に従って調製した調製物を下記の特性化に付
した。
した。
25kDの分子量がSDS−PAGEにより決定された。9.2のpI
がLKB Ampholine（商標）PAGプレート上での等電点電気
泳動により決定された。このプロテアーゼ活性はPMSF、
α−１−アンチトリプシン、及びソイビーンプロテイナ
ーゼインヒビターにより阻害された。EDTA及び七面鳥卵
白プロテイナーゼインヒビターは本プロテアーゼ活性に
影響を及ぼさなかった。
がLKB Ampholine（商標）PAGプレート上での等電点電気
泳動により決定された。このプロテアーゼ活性はPMSF、
α−１−アンチトリプシン、及びソイビーンプロテイナ
ーゼインヒビターにより阻害された。EDTA及び七面鳥卵
白プロテイナーゼインヒビターは本プロテアーゼ活性に
影響を及ぼさなかった。
カゼインを基質として温度活性関係を決定した。下記
に説明するタンパク質分解活性についてのアッセイを、
インキュベーション温度を間隔を置いて15から70℃に至
るまで変える変更を伴って利用した。結果を図１に示
す。この酵素は下は15℃から上は70℃に至る温度でタン
パク質分解活性を有し、そして最適温度は50〜65℃の範
囲内であり、約60℃であった。
に説明するタンパク質分解活性についてのアッセイを、
インキュベーション温度を間隔を置いて15から70℃に至
るまで変える変更を伴って利用した。結果を図１に示
す。この酵素は下は15℃から上は70℃に至る温度でタン
パク質分解活性を有し、そして最適温度は50〜65℃の範
囲内であり、約60℃であった。
pHにおける活性依存性を、６〜11のpH範囲における予
備決定しておいたpH値に調整したバッファーを利用して
同じ手順により決定した。その結果を図２に示す。この
酵素は下は６から上は11に至るまでのpH値でタンパク質
分解活性を有し、最適pHはpH6〜pH8の範囲であり、約pH
7であった。
備決定しておいたpH値に調整したバッファーを利用して
同じ手順により決定した。その結果を図２に示す。この
酵素は下は６から上は11に至るまでのpH値でタンパク質
分解活性を有し、最適pHはpH6〜pH8の範囲であり、約pH
7であった。
タンパク質分解活性についてのアッセイ カゼインを基質としてタンパク質分解活性を決定し
た。１カゼインプロテアーゼ単位（CPU）は標準の条
件、即ち、25℃及びpH9.5で30分のインキュベーション
のもとで１分当り1mMの第一アミノ基を放出させる酵素
の量（セリン標準品と比較して決定）として定義され
る。その分析方法を説明しているホルダーAF228がノボ
ノルディスクA/Sデンマークに注文により入手でき、
このホルダーは引用することで本明細書に含ませてい
る。
た。１カゼインプロテアーゼ単位（CPU）は標準の条
件、即ち、25℃及びpH9.5で30分のインキュベーション
のもとで１分当り1mMの第一アミノ基を放出させる酵素
の量（セリン標準品と比較して決定）として定義され
る。その分析方法を説明しているホルダーAF228がノボ
ノルディスクA/Sデンマークに注文により入手でき、
このホルダーは引用することで本明細書に含ませてい
る。
実施例３ 洗浄性能 ２セットの洗浄性能試験を20℃で等温で10分草汁で汚
した綿に基づいて行った。
した綿に基づいて行った。
第１セットにおいては、2.0g/lの市販のアメリカンタ
イプ粉末洗剤を利用した。この洗剤を約６゜dH（ドイツ
硬度）の水の中に溶かした。pHは9.5とした。これらの
試験の結果を下記の表１に示す。
イプ粉末洗剤を利用した。この洗剤を約６゜dH（ドイツ
硬度）の水の中に溶かした。pHは9.5とした。これらの
試験の結果を下記の表１に示す。
第２セットにおいては、2.0g/lの市販のアメリカンタ
イプ液状洗剤を利用した。この洗剤を約６゜dHの水の中
に溶かした。pHは7.8とした。これらの試験の結果を下
記の表２及び３に示す。
イプ液状洗剤を利用した。この洗剤を約６゜dHの水の中
に溶かした。pHは7.8とした。これらの試験の結果を下
記の表２及び３に示す。
両セットにおいて、織物／洗浄液の比は6gの織物／洗
浄液リッターとした。
浄液リッターとした。
洗浄後、その織物を水道水ですすぎ、そして風乾し
た。規約反射率（％Ｒ）を460nmで決定した。
た。規約反射率（％Ｒ）を460nmで決定した。
洗浄性能の尺度として、酵素を加えた洗浄後の規約反
射率から酵素を加えていない洗浄後の規約反射率を引い
たものに相当する示差規約反射率ΔＲを利用した。
射率から酵素を加えていない洗浄後の規約反射率を引い
たものに相当する示差規約反射率ΔＲを利用した。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 ダンブマン，クラウス デンマーク国，デーコー−2860 ソエボ ルク，ホエイエ グラドサクセ 61，７ テー．ホー. (72)発明者 パトカオ，シャムカント アナント デンマーク国，デーコー−2800 リング ビー，クリストフェルス アレ 91 (58)調査した分野(Int.Cl.7，ＤＢ名) C11D 3/386 C12N 9/52 C12R 1/06 ＣＡ（ＳＴＮ) ＣＡＯＬＤ（ＳＴＮ) ＲＥＧＩＳＴＲＹ（ＳＴＮ)
Claims (8)
- 【請求項１】アースロバクター属の構成員NCIMB No.402
94;NCIMB No.40295;NCIMB No.40296;NCIMB No.40297;NC
IMB No.40298;NCIMB No.40299;NCIMB No.40300;又はATC
C No.7562の株より獲得できる１又は複数種のプロテア
ーゼを含んで成る洗剤であって、ここで当該プロテアー
ゼは25kDの分子量及び9.2のpIを有し、15〜70℃の温度
及び６〜11のpHにおいてプロテアーゼ活性を有する、洗
剤。 - 【請求項２】前記プロテアーゼがNCIMB No.40294;NCIMB
No.40299;NCIMB No.40300;又はATCC No.7562の株より
獲得できる、請求項１記載の洗剤。 - 【請求項３】１又は複数種のその他の酵素を更に含んで
成る、請求項１又は２記載の洗剤。 - 【請求項４】前記１又は複数種のその他の酵素がアミラ
ーゼ、リパーゼ、セルラーゼ、オキシダーゼ及び／又は
ペルオキシダーゼである、請求項３記載の洗剤。 - 【請求項５】アースロバクター属の構成員NCIMB No.402
94;NCIMB No.40295;NCIMB No.40296;NCIMB No.40297;NC
IMB No.40298;NCIMB No.40299;NCIMB No.40300;又はATC
C No.7562の株より獲得できる１又は複数種のプロテア
ーゼを含んで成る洗浄添加物であって、ここで当該プロ
テアーゼは25kDの分子量及び9.2のpIを有し、15〜70℃
の温度及び６〜11のpHにおいてプロテアーゼ活性を有す
る、洗浄添加物。 - 【請求項６】前記プロテアーゼがNCIMB No.40294;NCIMB
No.40299;NCIMB No.40300;又はATCC No.7562の株より
獲得できる、請求項５記載の洗浄添加物。 - 【請求項７】無塵性顆粒、液体、スラリー又は保護酵素
の形態で供与される、請求項５又は６記載の洗浄添加
物。 - 【請求項８】安定化液体の形態で供与される、請求項５
又は６記載の洗浄添加物。
Applications Claiming Priority (3)
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| DK91/00249 | 1991-08-27 | ||
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