JP3202093B2 - Oligopeptide mixture and method for producing the same - Google Patents

Oligopeptide mixture and method for producing the same

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JP3202093B2
JP3202093B2 JP06129893A JP6129893A JP3202093B2 JP 3202093 B2 JP3202093 B2 JP 3202093B2 JP 06129893 A JP06129893 A JP 06129893A JP 6129893 A JP6129893 A JP 6129893A JP 3202093 B2 JP3202093 B2 JP 3202093B2
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Description

【発明の詳細な説明】DETAILED DESCRIPTION OF THE INVENTION

【0001】[0001]

【産業上の利用分野】本発明はオリゴペプチド混合物お
よびその製造方法に関する。詳細には、本発明で得られ
るオリゴペプチド混合物は、消化管での吸収性に優れ、
侵襲時や腸管機能障害時の栄養源として極めて有用であ
り且つ熱安定性にも優れており、経管・経口栄養剤とし
て極めて有用であり、特に本発明の方法による場合はそ
のような優れた特性を有するオリゴペプチド混合物を極
めて安全に且つ高収率で経済的に製造することができ
る。
The present invention relates to a mixture of oligopeptides and a method for producing the same. Specifically, the oligopeptide mixture obtained in the present invention has excellent absorbability in the digestive tract,
It is extremely useful as a nutrient source at the time of invasion and intestinal dysfunction, and also has excellent heat stability, and is extremely useful as a tube and oral nutritional supplement, especially when the method of the present invention is used. Oligopeptide mixtures with properties can be produced very safely and economically in high yields.

【0002】[0002]

【従来の技術】栄養成分や機能性食品などに使用するた
めに、牛乳や卵に含まれる動物性蛋白質、大豆、小麦、
トウモロコシなどに含まれる植物蛋白質などを蛋白分解
酵素(プロテアーゼ等)で加水分解して低分子量のペプ
チドにすることが従来から色々試みられている。特に、
アミノ酸が2個または3個結合したジペプチドおよびト
リペプチドは、消化管での吸収性に優れていることによ
り、経管・経口栄養剤、機能性飲料などの素材として注
目されている。
2. Description of the Related Art Animal protein, soybean, wheat, etc. contained in milk and eggs for use in nutritional components and functional foods.
Various attempts have been made to hydrolyze plant proteins and the like contained in corn and the like with a protease (such as a protease) into low-molecular-weight peptides. In particular,
Dipeptides and tripeptides in which two or three amino acids are bonded are attracting attention as materials for tube feeding, oral nutritional supplements, functional drinks, and the like because of their excellent absorbability in the digestive tract.

【0003】しかし、プロテアーゼの選択、酵素反応の
厳密な制御の困難さなどの点から、ジペプチドやトリペ
プチド含量の高いオリゴペプチド混合物を効率良く製造
することがこれまで困難であった。特に、小麦蛋白質は
水に溶けにくいところから、プロテアーゼにより分解し
難く、そのため小麦蛋白質の加水分解による分子量の高
いペプチド類の製造法は既に色々開発されているもの
の、ジペプチドやトリペプチド含量の多い低分子量のオ
リゴペプチド混合物は未だ得られていないのが現状であ
る。
[0003] However, it has been difficult to efficiently produce an oligopeptide mixture having a high dipeptide or tripeptide content in view of the difficulty in selecting a protease and strict control of an enzyme reaction. In particular, since wheat protein is hardly soluble in water, it is difficult to be decomposed by proteases.Therefore, various methods for producing high molecular weight peptides by hydrolysis of wheat protein have been developed, but low protein containing a large amount of dipeptide or tripeptide has been developed. At present, a mixture of oligopeptides of a molecular weight has not yet been obtained.

【0004】ところで、近年、臨床栄養学の進歩によっ
て、分岐鎖アミノ酸、グルタミンなどの特定のアミノ酸
が、生体侵襲等のストレス負荷時の蛋白質やアミノ酸の
代謝異常に対して極めて有効であり良好な医療効果を有
することが判明している[岡田;“化学と生物”,27,
585(1989)]。そして、分岐鎖アミノ酸は肝不全など
に対する栄養剤として既に利用されており、ペプチド態
での応用も試みられている。また、グルタミンは腸管エ
ネルギー源として重要であり、生体侵襲時やストレス負
荷時の窒素平衡の改善剤、中心静脈栄養法施行時にみら
れる消化管粘膜萎縮防止などの小腸機能の改善剤、胃潰
瘍や十二指腸潰瘍用の医薬などとしての効果が確認され
ている[吉村ら;“医学のあゆみ”149,385(1989)、
鈴江;“臨床栄養”80,289(1992)、大熊;“輸液と
栄養”13,1(1989)など]。
In recent years, with the advancement of clinical nutrition, specific amino acids such as branched-chain amino acids and glutamine are extremely effective against abnormal metabolism of proteins and amino acids at the time of stress load such as invasion of living organisms, and good medical care is provided. Has been shown to be effective [Okada; “Chemistry and Biology”, 27,
585 (1989)]. The branched-chain amino acids have already been used as nutritional supplements for liver failure and the like, and applications in peptide form have been attempted. Glutamine is also important as an energy source for the intestinal tract.It improves nitrogen balance during invasion and stress, improves small intestinal function such as preventing gastrointestinal mucosal atrophy during central parenteral nutrition, gastric ulcer and duodenum. Its efficacy as a drug for ulcers has been confirmed [Yoshimura et al., “Ayumi of Medicine”, 149, 385 (1989),
Suzue; "Clinical Nutrition", 80,289 (1992), Okuma; "Infusion and Nutrition", 13, 1 (1989)].

【0005】 しかし、グルタミンは輸液や経管・経口
栄養剤の素材として有益であるにも拘わらず、アミノ酸
の形態では熱に不安定であり、その機能を充分に発揮で
きないため、化学処理によってアシル化、アセチル化な
どの誘導体にしたり、化学合成によってジペプチドやト
リペプチドに転換して使用することが試みられている
[W.W.Souba;J.Parent.Ent.NUtr.,9,608(1985),特開昭
63−51399号公報、特開昭62−151156号
公報など]。しかし、これらの従来法は化学的方法であ
るために安全性の点で問題があること、そして高価なア
ミノ酸を原料にするためにコストが高くなるなどの理由
から未だ実用化されていない。
[0005] However, although glutamine is useful as a material for infusions, tube feeding and oral nutrition, it is unstable to heat in the form of amino acids and cannot exert its function sufficiently. , Acetylation, etc., and conversion to dipeptides or tripeptides by chemical synthesis for use [WWSouba; J. Parent. Ent. Nutr., 9, 608 (1985); -51399, JP-A-62-151156, etc.]. However, these conventional methods have not been put to practical use yet because they are chemical methods and have problems in terms of safety , and the use of expensive amino acids as raw materials increases costs.

【0006】[0006]

【発明が解決しようとする課題】本発明の目的は、消化
管での消化吸収性に優れたジペプチドおよびトリペプチ
ドの含量が高く、しかも有益なグルタミン含量の多いオ
リゴペプチド混合物を安全に且つ安価に提供できるよう
にすることである。
SUMMARY OF THE INVENTION An object of the present invention is to provide a safe and inexpensive oligopeptide mixture having a high content of dipeptides and tripeptides excellent in digestive absorption in the gastrointestinal tract and having a high glutamine content. That we can provide.

【0007】[0007]

【課題を解決するための手段】上記の課題を解決すべく
本発明者らが研究を続けた結果、バチルス属細菌の生産
するアルカリプロテアーゼを用いて特定のpHおよび温
度条件下で小麦蛋白質を特定時間加水分解すると、ジペ
プチドおよびトリペプチドの含量が高く且つグルタミン
を多量に含有する有益なオリゴペプチド混合物が効率よ
く得られることを見出した。更に、本発明者らは、上記
のアルカリプロテアーゼ処理の後に更に特定の条件下で
微生物または植物の生産する中性プロテアーゼによる加
水分解処理を施すと、上記の有益なオリゴペプチド混合
物をより高い収率で得ることができることを見出し、そ
れらの知見に基づいて本発明を完成した。
Means for Solving the Problems As a result of continuous research conducted by the present inventors to solve the above-mentioned problems, the present inventors have identified wheat protein under specific pH and temperature conditions using alkaline protease produced by Bacillus bacteria. It has been found that upon hydrolysis over time, a beneficial oligopeptide mixture with a high content of dipeptides and tripeptides and a high content of glutamine can be efficiently obtained. In addition, the present inventors have found that when the alkaline protease treatment described above is further subjected to a hydrolysis treatment with a neutral protease produced by a microorganism or a plant under specific conditions, the above-described beneficial oligopeptide mixture can be obtained at a higher yield. And obtained the present invention based on those findings.

【0008】 すなわち、本発明は、 (1) 小麦蛋白質をバチルス属細菌の生産するアルカ
リプロテアーゼ(以下単に「アルカリプロテアーゼ」と
いうことがある)を用いてpH9.0〜10.0、温度
50〜60℃で5〜30時間加水分解して、下記の〜
の特性;重量平均分子量が200〜1000であ
る;ジペプチドおよびトリペプチドの合計含量が50
重量%以上である;遊離アミノ酸含量が10重量%以
下である;および、グルタミン含量が30重量%以上
である;を有するオリゴペプチド混合物を製造する方
法;並びに、 (2) 小麦蛋白質をバチルス属細菌の生産するアルカ
リプロテアーゼを用いてpH9.0〜10.0、温度5
0〜60℃で2〜10時間加水分解した後、微生物また
は植物に由来する中性プロテアーゼ(以下単に「中性プ
ロテアーゼ」ということがある)を用いて更にpH6.
0〜8.0、温度40〜60℃で5〜20時間加水分解
して、下記の〜の特性;重量平均分子量が200
〜1000である;ジペプチドおよびトリペプチドの
合計含量が50重量%以上である;遊離アミノ酸含量
が10重量%以下である;および、グルタミン含量が
30重量%以上である;を有するオリゴペプチド混合物
を製造する方法;である。
That is, the present invention provides: (1) pH 9.0 to 10.0 and a temperature of 50 to 60 using an alkaline protease (hereinafter sometimes simply referred to as “alkaline protease”) produced by a bacterium belonging to the genus Bacillus. Hydrolyzed at 5 ° C. for 5 to 30 hours.
Having a weight average molecular weight of 200 to 1000; and a total content of dipeptide and tripeptide of 50
A method for producing an oligopeptide mixture having a free amino acid content of 10% by weight or less; and a glutamine content of 30% by weight or more; and (2) Bacteria belonging to the genus Bacillus. PH 9.0 to 10.0 using alkaline protease produced by
After hydrolyzing at 0 to 60 ° C. for 2 to 10 hours, the pH of the mixture is further increased by using a neutral protease derived from microorganisms or plants (hereinafter sometimes simply referred to as “neutral protease”).
It is hydrolyzed at 0 to 8.0 at a temperature of 40 to 60 ° C. for 5 to 20 hours, and has the following characteristics;
A total of dipeptide and tripeptide is 50% by weight or more; a free amino acid content is 10% by weight or less; and a glutamine content is 30% by weight or more. How to do it.

【0009】 更に、本発明は、上記(1)の方法また
は(2)の方法で得られる下記の〜の特性;重量
平均分子量が200〜1000である;ジペプチドお
よびトリペプチドの合計含量が50重量%以上である;
遊離アミノ酸含量が10重量%以下である;および、
グルタミン含量が30重量%以上である;を有する小
麦蛋白質由来のオリゴペプチド混合物である。また、本
発明は、上記〜の特性を有するオリゴペプチド混合
物を含有する経管・経口栄養剤を包含する。
Further, the present invention provides the following characteristic obtained by the method (1) or (2); the weight average molecular weight is 200 to 1000; and the total content of dipeptide and tripeptide is 50% by weight. % Or more;
Has a free amino acid content of 10% by weight or less; and
A mixture of oligopeptides derived from wheat protein having a glutamine content of 30% by weight or more; The present invention also includes a tube and oral nutritional supplement containing an oligopeptide mixture having the above characteristics.

【0010】本発明の製造方法で使用する小麦蛋白質
は、グルテンから主としてなっており、他にアルブミ
ン、グロブリン等の蛋白質を含有することが知られてい
る。
The wheat protein used in the production method of the present invention is mainly composed of gluten, and is known to contain proteins such as albumin and globulin.

【0011】 そして本発明において、上記(1)の方
法により行う場合は、小麦蛋白質のアルカリプロテアー
ゼによる加水分解処理をpH9.0〜10.0、温度5
0〜60℃で5〜30時間、好ましくは10〜20時間
行って、そこで生成したオリゴペプチド混合物を回収す
ることにより目的とするオリゴペプチド混合物を得るこ
とができる。
In the present invention, when the method (1) is carried out, the wheat protein is hydrolyzed with an alkaline protease at pH 9.0 to 10.0 at a temperature of 5 to 10.
The reaction is carried out at 0 to 60 ° C. for 5 to 30 hours, preferably 10 to 20 hours, and the resulting oligopeptide mixture is recovered to obtain the target oligopeptide mixture.

【0012】 また、上記(2)の方法により行う場合
は、小麦蛋白質をアルカリプロテアーゼを用いてpH
9.0〜10.0、温度50〜60℃で、2〜10時
間、好ましくは5〜10時間加水分解した後、中性プロ
テアーゼを用いて更にpH6.0〜8.0、好ましくは
6.5〜7.5、温度40〜60℃、好ましくは50〜
60℃で5〜20時間、好ましくは10〜15時間加水
分解処理を行うことにより目的とするオリゴペプチド混
合物を得ることができる。
[0012] When the method is carried out by the method (2), the wheat protein is subjected to pH adjustment using an alkaline protease.
After hydrolysis at 9.0 to 10.0 at a temperature of 50 to 60 ° C. for 2 to 10 hours, preferably 5 to 10 hours, the pH is further increased to 6.0 to 8.0, preferably 6.0 using a neutral protease. 5 to 7.5, temperature 40 to 60 ° C, preferably 50 to
The target oligopeptide mixture can be obtained by performing the hydrolysis treatment at 60 ° C. for 5 to 20 hours, preferably 10 to 15 hours.

【0013】上記(2)の方法を採用する場合は、アル
カリプロテアーゼによる加水分解によって得られた生成
物を含む液のpHを中性プロテアーゼが作用する上記し
た範囲に調節してそのまま中性プロテアーゼによる加水
分解を継続しても、またはアルカリプロテアーゼによる
加水分解により得られた生成物を一旦液から回収し、そ
れをpH6.0〜8.0に調節した水性媒体中などに再
度分散または溶解させて中性プロテアーゼにより加水分
解してもよい。
When the method (2) is adopted, the pH of the solution containing the product obtained by hydrolysis with the alkaline protease is adjusted to the above-mentioned range where the neutral protease acts, and the neutral protease is used as it is. Even if the hydrolysis is continued, or the product obtained by hydrolysis with an alkaline protease is once recovered from the liquid, and the product is dispersed or dissolved again in an aqueous medium adjusted to pH 6.0 to 8.0. It may be hydrolyzed by a neutral protease.

【0014】本発明の上記(1)の方法によっても、
〜の特性を有するオリゴペプチド混合物を50%以上
の高い収率で得ることができるが、上記(2)の方法を
採用した場合には、それよりも一層高い収率で〜の
特性を有するオリゴペプチド混合物を得ることができ、
しかもこのオリゴペプチド混合物はより高いジペプチド
およびトリペプチド含量を有している。
According to the method (1) of the present invention,
An oligopeptide mixture having the following characteristics can be obtained in a high yield of 50% or more. However, when the method (2) is adopted, the oligopeptide mixture having the characteristics of Peptide mixture can be obtained,
Moreover, this oligopeptide mixture has a higher dipeptide and tripeptide content.

【0015】上記(1)の方法および(2)の方法のい
ずれの場合も、バチルス属細菌の生産するアルカリプロ
テアーゼによる加水分解処理は、小麦蛋白質を水等の水
性媒体中に分散または溶解させた状態で行うのがよく、
使用するプロテアーゼの種類等により適宜調節する必要
があるが、通常、水性媒体中における小麦蛋白質の濃度
を約5〜15重量%程度にして加水分解処理を行うのが
よい。
In each of the above methods (1) and (2), the hydrolysis treatment with an alkaline protease produced by a bacterium belonging to the genus Bacillus disperses or dissolves wheat protein in an aqueous medium such as water. It is better to do it in a state,
Although it is necessary to appropriately adjust the concentration depending on the type of protease to be used and the like, it is usually preferable to perform the hydrolysis treatment with the concentration of wheat protein in the aqueous medium being about 5 to 15% by weight.

【0016】アルカリプロテアーゼとしては、バチルス
属細菌の生産するアルカリプロテアーゼであればいずれ
も使用でき、例えばスブチリシン等を挙げることがで
き、それらのアルカリプロテアーゼはノボインダストリ
ージャパン社製の「アルカラーゼ」、上田化学工業社製
の「オリエンタラーゼ22」、大和化成社製の「プロチ
ンA」などとして入手することができる。アルカリプロ
テアーゼは1種類のみを使用しても、またはアルカリプ
ロテアーゼ同士が互いに悪影響を及ぼさないかぎりは複
数種を併用してもよい。複数のアルカリプロテアーゼを
使用する場合は、複数のアルカリプロテアーゼを同時に
存在下させて加水分解を行っても、または1種類ずつ逐
次に用いて加水分解を行ってもよい。
As the alkaline protease, any alkaline protease produced by a bacterium belonging to the genus Bacillus can be used, and examples thereof include subtilisin and the like. These alkaline proteases are "Alcalase" manufactured by Novo Industries Japan, Ueda Chemical Co., Ltd. It can be obtained as "Orientalase 22" manufactured by Kogyo Co., Ltd., "Protin A" manufactured by Daiwa Kasei Co., Ltd., or the like. Only one alkaline protease may be used, or a plurality of alkaline proteases may be used in combination as long as the alkaline proteases do not adversely affect each other. When a plurality of alkaline proteases are used, the hydrolysis may be performed in the presence of a plurality of alkaline proteases at the same time, or the hydrolysis may be performed sequentially by using one kind at a time.

【0017】また、アルカリプロテアーゼはフリーの状
態で使用しても、固定化して使用してもよく、いずれの
場合も乾燥した小麦蛋白質100g当たり0.05〜2
g(約1万〜40万units)、好ましくは0.1〜1g
(約2万〜20万units)の割合で使用するのがよい。
The alkaline protease may be used in a free state or in an immobilized state. In each case, the alkaline protease is used in an amount of 0.05 to 2 per 100 g of dried wheat protein.
g (about 10,000 to 400,000 units), preferably 0.1 to 1 g
(Approximately 20,000 to 200,000 units).

【0018】そして、上記(1)の方法によってオリゴ
ペプチドを製造する場合は、アルカリプロテアーゼによ
る加水分解処理を、通常、加水分解度が約70〜95%
の状態になるまで上記した条件下で行った後、アルカリ
プロテアーゼを加熱処理またはpHの低下などの任意の
方法で失活させて、生成したオリゴペプチドを混合物の
形態で回収するのがよい。
When the oligopeptide is produced by the method (1), the hydrolysis treatment with an alkaline protease is usually carried out at a hydrolysis degree of about 70 to 95%.
After performing the above conditions until the state described above, it is preferable to inactivate the alkaline protease by any method such as heat treatment or lowering the pH, and to recover the generated oligopeptide in the form of a mixture.

【0019】また、上記(2)の方法による場合は、ア
ルカリプロテアーゼによる加水分解処理を、通常、加水
分解度が約60〜80%の状態になるまで上記した条件
下で行った後、液のpHを6.0〜8.0の中性領域に
調節して、或いは生成物を一旦回収した後pH6.0〜
8.0の水性媒体に分散または溶解させて、中性プロテ
アーゼを使用して、上記した条件下に更に加水分解を行
う。
In the case of the method (2), the hydrolysis treatment with an alkaline protease is usually carried out under the above-mentioned conditions until the degree of hydrolysis is about 60 to 80%, and Adjust the pH to the neutral range of 6.0-8.0, or once the product is recovered,
Dispersion or dissolution in an aqueous medium of 8.0 and further hydrolysis using neutral protease under the conditions described above.

【0020】この(2)の方法で用いる中性プロテアー
ゼとしては、微生物または植物に由来する中性プロテア
ーゼであればいずれも使用でき、例えば金属プロテアー
ゼ、パパインなどを挙げることができ、それらの中性プ
ロテアーゼは、天野製薬社製の「プロテアーゼアマノ
N」、ヤクルト社製の「アロアーゼAP−10」、上田
化学工業社製の「オリエンターゼ90N」、大和化成社
製の「プロチンPC10F」などとして入手することが
できる。中性プロテアーゼは1種類のみを使用しても、
または中性プロテアーゼ同士が互いに悪影響を及ぼさな
いかぎりは複数種を併用してもよい。複数の中性プロテ
アーゼを使用する場合は、複数の中性プロテアーゼを同
時に存在下させて加水分解を行っても、または1種類ず
つ逐次に用いて加水分解を行ってもよい。
As the neutral protease used in the method (2), any neutral protease derived from microorganisms or plants can be used, and examples thereof include metalloproteases and papain. Proteases are obtained as "Protease Amano N" manufactured by Amano Pharmaceutical Co., "Aloase AP-10" manufactured by Yakult, "Orientase 90N" manufactured by Ueda Chemical Industry Co., Ltd., "Protin PC10F" manufactured by Daiwa Kasei Co., Ltd. be able to. Even if only one kind of neutral protease is used,
Alternatively, as long as neutral proteases do not adversely affect each other, a plurality of types may be used in combination. When a plurality of neutral proteases are used, the hydrolysis may be performed in the presence of a plurality of neutral proteases at the same time, or the hydrolysis may be performed sequentially by using one kind at a time.

【0021】また、アルカリプロテアーゼの場合と同様
に、中性プロテアーゼはフリーの状態で使用しても、固
定化して使用してもよく、いずれの場合も最初に使用す
る乾燥した小麦蛋白質100g当たり0.05〜2g
(約2万〜80万units)、好ましくは0.1〜1g
(約4万〜40万units)の割合で使用するのがよい。
As in the case of the alkaline protease, the neutral protease may be used in a free state or may be used after being immobilized. In each case, 0% is used per 100 g of dried wheat protein used first. 0.05 to 2 g
(About 20,000 to 800,000 units), preferably 0.1 to 1 g
(Approximately 40,000 to 400,000 units).

【0022】そして、中性プロテアーゼによる加水分解
処理を、通常、加水分解度が約70〜95%の状態にな
るまで上記したpH6.0〜8.0、温度40〜60℃
の条件下で5〜20時間行った後、中性プロテアーゼを
加熱やpH低下またはpH上昇などの任意の方法で失活
させ、生成した小麦蛋白質を液から回収することによ
り、上記〜の特性を有するオリゴペプチド混合物を
得ることができる。
The hydrolysis treatment with a neutral protease is usually carried out at a pH of 6.0 to 8.0 and a temperature of 40 to 60 ° C. until the degree of hydrolysis is about 70 to 95%.
After conducting the reaction for 5 to 20 hours under the conditions described above, the neutral protease is inactivated by any method such as heating or lowering or raising the pH, and the produced wheat protein is recovered from the liquor. The resulting oligopeptide mixture can be obtained.

【0023】ここで、本明細書中における小麦蛋白質の
加水分解度は、いずれも0.75Mトリクロロ酢酸(T
CA)への溶解率で示したものであり、次の数式1で表
される。
Here, the degree of hydrolysis of wheat protein in this specification is 0.75M trichloroacetic acid (T
CA), and is represented by the following equation 1.

【0024】[0024]

【数1】加水分解度(%)={(0.75M TCA溶解蛋白
量)/(全蛋白量)}×100
## EQU1 ## Degree of hydrolysis (%) = {(0.75 M TCA dissolved protein) / (total protein)} × 100

【0025】また、本明細書中のプロテアーゼ活性(uni
t)はすべて下記の方法により測定したものである。プロテアーゼ活性の測定法 基質として米国メルク社製のハマーステインカゼイン1
%溶液を用い、アンソン−萩原変法[赤堀四郎編 “酵
素研究法”第2巻、第237頁(昭和36年1月10
日、朝倉書店発行)]により測定した。反応は30℃で
30分間行い、1分間に1μgのチロシン相当量を遊離
するのに要する酵素量を1unitとした。
Further, the protease activity (uni
t) are all measured by the following method. As a substrate for measuring protease activity, Hammerstein casein 1 manufactured by Merck, USA
% Solution, using the modified Anson-Hagiwara method [edited by Shiro Akahori “Enzyme Research Method”, Vol. 2, p. 237 (Jan. 10, 1961)
Sun, published by Asakura Shoten)]. The reaction was carried out at 30 ° C. for 30 minutes, and the amount of enzyme required to release 1 μg of tyrosine equivalent amount per minute was defined as 1 unit.

【0026】上記の(1)の方法または(2)の方法に
より得られたオリゴペプチド混合物の回収方法は特に限
定されず任意の方法で行うことができる。例えば、上記
(1)または(2)の方法により得られたオリゴペプチ
ド混合物はいずれも加水分解処理に用いた水性媒体中に
可溶であるので、加水分解処理後に不溶物を遠心分離、
濾過、デカンテーション等の通常の固液分離法により分
離して除いて液体分を回収し、それを乾燥して目的とす
るオリゴペプチド混合物を得る方法を採用することがで
きる。
The method for recovering the oligopeptide mixture obtained by the above-mentioned method (1) or (2) is not particularly limited, and may be any method. For example, since the oligopeptide mixture obtained by the method (1) or (2) is soluble in the aqueous medium used for the hydrolysis treatment, the insoluble matter is separated by centrifugation after the hydrolysis treatment,
It is possible to employ a method of obtaining a target oligopeptide mixture by collecting and removing the liquid component by separating it by a usual solid-liquid separation method such as filtration and decantation and drying it.

【0027】また、更に純度の高いオリゴペプチド混合
物を得たい場合には、不溶物を除去した後の液体を活性
炭、珪藻土等の吸着剤を用いて処理して液中に含まれる
不純物を吸着除去し、後に残った液を必要に応じて更に
濃縮してから、噴霧乾燥、凍結乾燥、加熱乾燥などの任
意の方法で乾燥させて、オリゴペプチド混合物を固体と
して回収するとよい。その際に加熱乾燥を行う場合は、
生成物が熱変性しない温度(通常約70〜80℃以下)
を採用するのがよく、また乾燥処理は、得られる固体分
中の水分含量が約10重量%以下になるまで行うのがよ
い。
When it is desired to obtain a higher-purity oligopeptide mixture, the liquid after removing insolubles is treated with an adsorbent such as activated carbon or diatomaceous earth to remove impurities contained in the liquid by adsorption. Then, the remaining liquid is further concentrated as necessary, and then dried by any method such as spray drying, freeze drying, and heat drying to collect the oligopeptide mixture as a solid. When heating and drying at that time,
Temperature at which the product does not heat denature (usually about 70-80 ° C or less)
And the drying treatment is preferably performed until the water content in the obtained solid content becomes about 10% by weight or less.

【0028】そして、上記した本発明の(1)の方法ま
たは(2)の方法を行うことによって、上記した〜
の特性、すなわち、重量平均分子量が200〜100
0;ジペプチドおよびトリペプチドの合計含量がオリ
ゴペプチド混合物の重量に基づいて50重量%以上;
遊離アミノ酸含量がオリゴペプチド混合物の重量に基づ
いて10重量%以下;およびグルタミン含量がオリゴ
ペプチド混合物の重量に基づいて30重量%以上である
本発明のオリゴペプチド混合物を得ることができる。
By performing the method (1) or the method (2) of the present invention,
Characteristic, that is, the weight average molecular weight is 200 to 100
0; the total content of dipeptide and tripeptide is 50% by weight or more based on the weight of the oligopeptide mixture;
Oligopeptide mixtures according to the invention having a free amino acid content of not more than 10% by weight based on the weight of the oligopeptide mixture; and a glutamine content of not less than 30% by weight based on the weight of the oligopeptide mixture can be obtained.

【0029】ここで、本発明のオリゴペプチド混合物の
重量平均分子量、ジペプチドおよびトリペプチドの含
量、グルタミン含量および遊離アミノ酸含量は次のよう
にして測定したものである。
Here, the weight average molecular weight, dipeptide and tripeptide contents, glutamine content and free amino acid content of the oligopeptide mixture of the present invention were measured as follows.

【0030】重量平均分子量:PolyLC社のPolyHYDROX
YETHYL Aspartamide カラムを用いた高速液体クロマト
グラフィーにて、溶離液50mM蟻酸、流速0.5ml
/分、検出220nmの紫外吸収の条件下に測定した。
その際のデータ解析は、分子量既知のオリゴペプチド6
種類(Bradykinin=1060、Gly-Gly-Tyr-Arg AcOH H2O=
518、Ile-Ala-Pro=299、Leu-Gly-Gly=246、Gly-Gly=
132、Gly=75)を用いて校正曲線を作成し、システムイ
ンスツルメンツ社製のGPC解析システムにて実施し
た。
Weight average molecular weight : PolyHYDROX from PolyLC
High-performance liquid chromatography using a YETHYL Aspartamide column, eluent 50 mM formic acid, flow rate 0.5 ml
/ Min, detection was measured under conditions of ultraviolet absorption at 220 nm.
At that time, data analysis was performed on oligopeptide 6 of known molecular weight.
Kinds (Bradykinin = 1060, Gly-Gly-Tyr-Arg AcOH H 2 O =
518, Ile-Ala-Pro = 299, Leu-Gly-Gly = 246, Gly-Gly =
132, Gly = 75) to prepare a calibration curve, which was carried out by a GPC analysis system manufactured by System Instruments.

【0031】ジペプチドおよびトリペプチドの含量:上
記の重量平均分子量の測定法と同じ方法を行って、重量
平均分子量が125〜397のペプチドの合計量測定し
て、それをジペプチドおよびトリペプチドの合計含量と
し、各実施例で得られたオリゴペプチド混合物の重量に
対する割合(重量%)を求めた。
Dipeptide and tripeptide contents : The total amount of peptides having a weight average molecular weight of 125 to 397 was measured by the same method as the above-mentioned method for measuring the weight average molecular weight, and the total amount of dipeptide and tripeptide was measured. The ratio (% by weight) to the weight of the oligopeptide mixture obtained in each example was determined.

【0032】グルタミン含量:オリゴペプチド混合物を
常法にて塩酸加水分解し、アミノ酸分析を行い、この時
のグルタミン量をAとした。また、遊離のグルタミン量
をBとし、A−Bにより求めた。
Glutamine content : The oligopeptide mixture was hydrolyzed with hydrochloric acid according to a conventional method, and amino acid analysis was performed. The amount of free glutamine was B, and the amount was determined by AB.

【0033】遊離アミノ酸含量:試料から蛋白質を除い
た後、Phenyl isothiocyanate化し、ウォーターズ社のP
ICO-TAG システムにてアミノ酸組成を分析し、オリゴペ
プチド混合物の重量に対する遊離アミノ酸の含量(重量
%)として求めた。
Free amino acid content : After removing protein from the sample, it was converted to Phenyl isothiocyanate, and
The amino acid composition was analyzed using an ICO-TAG system, and the content was determined as the content of free amino acid (% by weight) relative to the weight of the oligopeptide mixture.

【0034】上記〜の特性を有する本発明のオリゴ
ペプチドは、水によく溶けて沈殿物の生成がなく、遊離
アミノ酸に特有な不快な臭いも少なく、食品や医薬品と
して通常用いられている他の物質との相性もよく、高い
ジペプチドおよびトリペプチド含量を有し、しかも輸液
や経管・経口栄養剤の素材と極めて有益なグルタミンを
多量に有している。そのため、経管・経口栄養剤とし
て、更には機能性成分として各種飲料やスープなどの飲
食物や飼料中に添加して有効に使用することができる。
The oligopeptides of the present invention having the above-mentioned characteristics are well soluble in water, do not form precipitates, have little unpleasant odor peculiar to free amino acids, and have other properties commonly used as foods and pharmaceuticals. It has good compatibility with substances, has a high dipeptide and tripeptide content, and has a large amount of glutamine which is extremely useful as a material for infusions, tube feeding and oral nutrition. Therefore, it can be effectively used as a tube or oral nutritional supplement, or as a functional ingredient, in foods and drinks such as various drinks and soups and feeds.

【0035】[0035]

【実施例】以下に、本発明を実施例を挙げて具体的に説
明するが本発明はそれによって限定されない。
EXAMPLES The present invention will be specifically described below with reference to examples, but the present invention is not limited thereto.

【0036】《実施例 1》粉末小麦蛋白質(Bunge Bio
products Pty.Ltd製「Special Fine Dry Gluten」)13
3.5kgを0.05Nのアンモニア水870リットル
に撹拌下に溶解し(pH10.0)、オリエンターゼ2
2BFを500g(1000units/小麦蛋白質1g)
を添加して55℃で5時間反応させた。次に、塩酸を用
いて液のpHを7.0に調節した後、オリエンターゼ9
0Nを500g(4000units/小麦蛋白質1g)添
加し、60℃で15時間反応させた。その時点で50%
L−乳酸を約15リットル加えて液のpHを4.5に調
整した後90℃で20分間加熱してプロテアーゼを失活
させた。冷却後、活性炭(武田薬品工業社製「タケコー
ル50W」)10kgを加えて1時間撹拌した後、珪藻
土を濾過助剤としてフィルタープレス処理を行って透明
な濾液を得た。この濾液を減圧濃縮した後、プレートヒ
ーターで殺菌し、次いで噴霧乾燥して粉末状のオリゴペ
プチド混合物82kgを得た(小麦蛋白質に対するオリ
ゴペプチド混合物の収率61.4%)。
Example 1 Powdered wheat protein (Bunge Bio
products Pty. Ltd. “Special Fine Dry Gluten”) 13
3.5 kg was dissolved in 870 liters of 0.05 N ammonia water with stirring (pH 10.0).
500g of 2BF (1000units / g of wheat protein)
Was added and reacted at 55 ° C. for 5 hours. Next, the pH of the solution was adjusted to 7.0 with hydrochloric acid, and then orientase 9 was added.
500 g (4000 units / 1 g of wheat protein) of 0N was added and reacted at 60 ° C. for 15 hours. 50% at that time
About 15 liters of L-lactic acid was added to adjust the pH of the solution to 4.5, and then heated at 90 ° C. for 20 minutes to inactivate the protease. After cooling, 10 kg of activated carbon ("Takecol 50W" manufactured by Takeda Pharmaceutical Co., Ltd.) was added, and the mixture was stirred for 1 hour, and then subjected to a filter press treatment using diatomaceous earth as a filter aid to obtain a transparent filtrate. The filtrate was concentrated under reduced pressure, sterilized with a plate heater, and then spray-dried to obtain 82 kg of a powdery oligopeptide mixture (61.4% yield of oligopeptide mixture relative to wheat protein).

【0037】上記した得られたオリゴペプチド混合物の
特性を上記の方法で測定したところ、オリゴペプチド混
合物の重量平均分子量は420、オリゴペプチド混合物
重量に対するジペプチドおよびトリペプチドの合計含量
は59.8重量%、グルタミン含量は33.9重量%お
よび遊離アミノ酸含量は7.2重量%であった。なお、
参考のために、表1にこの実施例1で得られたオリゴペ
プチド混合物のアミノ酸組成を示す。
When the properties of the oligopeptide mixture obtained above were measured by the above method, the weight average molecular weight of the oligopeptide mixture was 420, and the total content of dipeptide and tripeptide relative to the weight of the oligopeptide mixture was 59.8% by weight. , Glutamine content was 33.9% by weight and free amino acid content was 7.2% by weight. In addition,
For reference, Table 1 shows the amino acid composition of the oligopeptide mixture obtained in Example 1.

【0038】《実施例 2》実施例1で使用したのと同
じ粉末小麦蛋白質133.5kgを0.02Nのアンモ
ニア水870リットルに撹拌下に溶解した後、水酸化ナ
トリウムでpHを9.8に調整し、オリエンターゼ22
BFを1kg(2000units/小麦蛋白質1g)添加
して60℃で0.5時間反応させた。水酸化ナトリウム
でpHを9.5に再調整した後、更に60℃で10時間
反応させた。その時点で50%L−乳酸を約15リット
ル加えて液のpHを4.5に調整し、90℃で20分間
加熱してプロテアーゼを失活させた。冷却後、実施例1
で用いたのと同じ活性炭10kgを加えて1時間撹拌し
た後、珪藻土を濾過助剤としてフィルタープレス処理を
行って透明な濾液を得た。この濾液を減圧濃縮した後、
プレートヒーターで殺菌し、次いで噴霧乾燥して粉末状
のオリゴペプチド混合物80kgを得た(小麦蛋白質に
対するオリゴペプチド混合物の収率59.9%)。
Example 2 133.5 kg of the same powdered wheat protein used in Example 1 was dissolved in 870 liters of 0.02 N aqueous ammonia with stirring, and the pH was adjusted to 9.8 with sodium hydroxide. Adjust and orientase 22
1 kg of BF (2000 units / g of wheat protein) was added and reacted at 60 ° C. for 0.5 hour. After readjusting the pH to 9.5 with sodium hydroxide, the reaction was further performed at 60 ° C. for 10 hours. At that time, about 15 liters of 50% L-lactic acid was added to adjust the pH of the solution to 4.5, and heated at 90 ° C. for 20 minutes to inactivate the protease. Example 1 after cooling
After adding 10 kg of the same activated carbon as used in Step 1 and stirring for 1 hour, a filter press treatment was performed using diatomaceous earth as a filter aid to obtain a transparent filtrate. After concentrating the filtrate under reduced pressure,
The mixture was sterilized with a plate heater and then spray-dried to obtain 80 kg of a powdery oligopeptide mixture (59.9% yield of oligopeptide mixture relative to wheat protein).

【0039】上記で得られたオリゴペプチド混合物の特
性を上記した方法で測定したところ、オリゴペプチド混
合物の重量平均分子量は540、オリゴペプチド混合物
重量に対するジペプチドおよびトリペプチドの合計含量
は50.4重量%、グルタミン含量は34.3重量%お
よび遊離アミノ酸含量は5.8重量%であった。なお、
参考のために、表1にこの実施例2で得られたオリゴペ
プチド混合物のアミノ酸組成を示す。
When the characteristics of the oligopeptide mixture obtained above were measured by the above-mentioned method, the weight average molecular weight of the oligopeptide mixture was 540, and the total content of dipeptide and tripeptide relative to the weight of the oligopeptide mixture was 50.4% by weight. , Glutamine content was 34.3% by weight and free amino acid content was 5.8% by weight. In addition,
For reference, Table 1 shows the amino acid composition of the oligopeptide mixture obtained in Example 2.

【0040】[0040]

【表1】 [Table 1]

【0041】上記表1の結果から、本発明の上記(2)
の方法に相当する実施例1、および上記(1)の方法に
相当する実施例2のいずれの場合も、ジペプチドおよび
トリペプチドの合計含量並びにグルタミン含量がいずれ
も高く、しかも遊離アミノ酸含量の極めて少ない有益な
オリゴペプチド混合物を小麦蛋白質から高収率で得るこ
とができること、特にアルカリプロテアーゼで加水分解
した後更に中性プロテアーゼで加水分解を行う実施例1
の方法による場合は、ジペプチドおよびトリペプチドの
合計含量が一層多いオリゴペプチド混合物を得ることが
できることがわかる。
From the results shown in Table 1, the above (2) of the present invention was obtained.
In both cases of Example 1 corresponding to the method of Example 1 and Example 2 corresponding to the method of the above (1), the total content of dipeptide and tripeptide and glutamine content are all high, and the free amino acid content is extremely low. Example 1 in which a useful oligopeptide mixture can be obtained in high yield from wheat protein, especially after hydrolysis with an alkaline protease followed by hydrolysis with a neutral protease
According to the method described above, it can be seen that an oligopeptide mixture having a higher total content of dipeptide and tripeptide can be obtained.

【0042】[0042]

【発明の効果】本発明のオリゴペプチド混合物は、ジペ
プチドおよびトリペプチドを多く含むため、消化管での
消化吸収性に優れ、消化吸収能力の低下している高齢
者、乳幼児、病人などへの蛋白質素材として極めて有用
である。また、本発明のオリゴペプチド混合物はグルタ
ミンを多量に含んでいるため、侵襲時または腸管機能障
害時のエネルギー源として有用であり、しかもグルタミ
ンは遊離態ではなくペプチド態で存在していることによ
り加熱などの加工に対して安定であり、広範な用途に使
用可能である。そして、本発明のオリゴペプチド混合物
は遊離アミノ酸含量が少ないため、遊離アミノ酸に特有
な不快な風味がなく、経口投与時の受容性に優れ、且つ
浸透圧も低いので下痢などの症状を起こしにくい。更
に、本発明の方法による場合は、それ自体が有用な食品
素材である小麦蛋白質から安全性の高いオリゴペプチド
混合物を極めて高い収率で経済的に生産性よく製造する
ことができる。
Since the oligopeptide mixture of the present invention contains a large amount of dipeptides and tripeptides, it has excellent digestive and absorptive properties in the gastrointestinal tract, and is suitable for the elderly, infants, sick, etc., having a reduced digestive and absorptive capacity. Very useful as a material. In addition, the oligopeptide mixture of the present invention contains a large amount of glutamine, so that it is useful as an energy source during invasion or intestinal dysfunction.In addition, since glutamine exists not in a free form but in a peptide form, it can be heated. It is stable to processing and can be used for a wide range of applications. Since the oligopeptide mixture of the present invention has a low free amino acid content, it does not have the unpleasant taste peculiar to free amino acids, has excellent oral administration receptivity, and has a low osmotic pressure, so that it does not easily cause symptoms such as diarrhea. Furthermore, according to the method of the present invention, a highly safe oligopeptide mixture can be economically produced from wheat protein, which is itself a useful food material, in extremely high yield with good productivity.

Claims (4)

(57)【特許請求の範囲】(57) [Claims] 【請求項1】 小麦蛋白質をバチルス属細菌の生産する
アルカリプロテアーゼを用いてpH9.0〜10.0、
温度50〜60℃で5〜30時間加水分解して、下記の
〜の特性; 重量平均分子量が200〜1000である; ジペプチドおよびトリペプチドの合計含量が50重量
%以上である; 遊離アミノ酸含量が10重量%以下である;および、 グルタミン含量が30重量%以上である; を有するオリゴペプチド混合物を製造する方法。
The present invention relates to a method for producing wheat protein using an alkaline protease produced by a bacterium belonging to the genus Bacillus at pH 9.0 to 10.0;
Is hydrolyzed at a temperature of 50 to 60 ° C. for 5 to 30 hours to have the following characteristics: a weight average molecular weight of 200 to 1000; a total content of dipeptides and tripeptides of 50% by weight or more; A method for producing an oligopeptide mixture having a glutamine content of 10% by weight or less; and a glutamine content of 30% by weight or more.
【請求項2】 小麦蛋白質をバチルス属細菌の生産する
アルカリプロテアーゼを用いてpH9.0〜10.0、
温度50〜60℃で2〜10時間加水分解した後、微生
物または植物に由来する中性プロテアーゼを用いて更に
pH6.0〜8.0、温度40〜60℃で5〜20時間
加水分解して、下記の〜の特性; 重量平均分子量が200〜1000である; ジペプチドおよびトリペプチドの合計含量が50重量
%以上である; 遊離アミノ酸含量が10重量%以下である;および、 グルタミン含量が30重量%以上である; を有するオリゴペプチド混合物を製造する方法。
2. A method for producing wheat protein using an alkaline protease produced by a bacterium belonging to the genus Bacillus at pH 9.0 to 10.0;
After hydrolyzing at a temperature of 50 to 60 ° C. for 2 to 10 hours, it is further hydrolyzed with a neutral protease derived from a microorganism or a plant at a pH of 6.0 to 8.0 and a temperature of 40 to 60 ° C. for 5 to 20 hours. A weight average molecular weight of 200 to 1000; a total content of dipeptides and tripeptides of 50% by weight or more; a free amino acid content of 10% by weight or less; and a glutamine content of 30% by weight. % Or more; a method for producing an oligopeptide mixture comprising:
【請求項3】 請求項1または2の方法で得られる下記
の〜の特性; 重量平均分子量が200〜1000である; ジペプチドおよびトリペプチドの合計含量が50重量
%以上である; 遊離アミノ酸含量が10重量%以下である;および、 グルタミン含量が30重量%以上である; を有する小麦蛋白質由来のオリゴペプチド混合物。
3. The following characteristic obtained by the method according to claim 1 or 2; the weight average molecular weight is 200 to 1000; the total content of dipeptides and tripeptides is 50% by weight or more; 10% by weight or less; and a glutamine content of 30% by weight or more;
【請求項4】 請求項3のオリゴペプチド混合物を含有
する経管・経口栄養剤。
4. A tube or oral nutritional supplement containing the oligopeptide mixture according to claim 3.
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