CS224911B1 - Spďsob enzýmovej dogradácie pektínových látok - Google Patents

Spďsob enzýmovej dogradácie pektínových látok Download PDF

Info

Publication number
CS224911B1
CS224911B1 CS434682A CS434682A CS224911B1 CS 224911 B1 CS224911 B1 CS 224911B1 CS 434682 A CS434682 A CS 434682A CS 434682 A CS434682 A CS 434682A CS 224911 B1 CS224911 B1 CS 224911B1
Authority
CS
Czechoslovakia
Prior art keywords
enzyme
pectin substances
pectin
degradation method
enzyme degradation
Prior art date
Application number
CS434682A
Other languages
English (en)
Slovak (sk)
Inventor
Benkova Lubomira Rndr C Rexova
Jirina Ing Omelkova
Vladimir Doc Ing Csc Kubanek
Original Assignee
Benkova Lubomira Rndr C Rexova
Jirina Ing Omelkova
Kubanek Vladimir
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Benkova Lubomira Rndr C Rexova, Jirina Ing Omelkova, Kubanek Vladimir filed Critical Benkova Lubomira Rndr C Rexova
Priority to CS434682A priority Critical patent/CS224911B1/cs
Publication of CS224911B1 publication Critical patent/CS224911B1/cs

Links

Landscapes

  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Description

224 911
Vynález sa týká, spo sobu enzýmovej degradácie pektíno-vých látok.
Enzýmové degradácie pektínových látok spočívajú vštiepení Qú-1,4 glykozidických vazieb medzi jednotkamiD-galaktopyranurónovej kyseliny. Enzýmami, ktoré katalýzujútúto reakciu sú pektolytické enzýmy endopolygalakturonáza,exopolygalakturonáza a pektínlyáza, produkované mikroorganiz-mami alebo přítomné v rastlinách. Enzýmová degradácia pektí-nových látok sa v praxi uplatňuje napr. pri výrobě ovocnýchštiav a vín, kde jej účinnost* spočívá v zní žení viskozity,zlepšení klarifikácie a filtrácie a zvýšení stability finál-nych produktov. Doteraz známe sposoby enzýmovej degradáciepektínových látok přítomných v týchto materiáloch sa zaklada-jú na ich inkubácii a; uvedenými pektolytickými enzýmami,najma endopolygalakturonázou, přidanými vo formě roztokov,alebo po ich rozpuštění v inkubačnom prostředí. Obecnou nevý-hodou týchto postupov je, že po skončeni enzýmovej reakcieenzým zostává spolu ao sprievodnými látkami, pochádzajúcimi zpovodného enzýmového preparátu, vo finálnom roztoku a spósobu-je tak často nežiadúcu kontamináciu produktov. Ďaldím nedostatkom je, že enzým je použitelný len pre obmedžerná množstvosubstrátu a nie je možná jeho reutilizácxa, ako aj skutoč-nostt, že zastavenie enzýmovej reakcie v žiadanom stupni jemožné dosiahnut» lem inaktivácieu enzýmu jeho zahriatím.
Uvedené nedostatky sa odstraňuji! poatupom podlávynálezu, ktoréha podstatou je, že enzýmová degradácia sauskutečňuje pomocou pektolytickóho enzýmového preparátu,ireverzibilne zakotveného; na nerozpustná polymérnu látkutypu polykondenzátu na báze diolov a dikarboxylových kyselin,s výhodou na polyetylóntereftalát. Základný účinok sposobu degradácie pektínovýchlátok podlá vynálezu spočívá v možnosti oddelenia enzýmu odproduktov reakcie a to v ktoromkolvek stádiu reakcie, ako ajv možnosti mnohonásobného kontinuálneho alebo diskontinuál-neho paužitia ireverzibilne zakotveného enzýmu, vyplývajú-cej z jeho neobyčajme vysokej operačnej. stability. Ďalšou -k - 224 911 výhodou spósobu podlá vynálezu je, že pektolytické enzýiayzakotvené na polyetyléntoreftalát sa svojimi vlastnosťami/závislost aktivity na pH a teplote/ nelíšia od rozpustnéhoenzymu, takže enzymová degradácia sa može uskutočnovať zarovnakých po dmi e nok ako pri použití rozpustnéj pektinázy. Příklad 1 1 g pektolytického enzymového preparátu zmobilizova-ného na polyetyléntereftalát /specifický povrch nosiča 50 až120 m /g; objem porov 2 až 3 cm /g/ sa suspenduje vil rozto-ku obsahujúceho pektín. Po úpravě pH na 3,8 až 4,8 sa zmesinkubuje ža miešania pri teplote nepresahujúcej 45 °C dovtedy,kým sa nedosiahne žiadaný stupeň degradácie pektínových látokprejavujúci sa příslušnou hodnotou viskozity a obsahu reduku-júcich skupin v roztoku* Po skončeni reakcíe sa zmobilizovanýenzým oddeli filtráciou alebo ceotrifugáciou & može sa použitk degradácái ďalšej dávky substrátu. Dosiahnutie maximálnějdegradácie pektínu sa prejavi nemeniacim. sa pomerom viskozitya obsahu redukujúcich skupin produktu* Příklad 2
Pektolytický enzýmový preparát imobilizovaný na poly-etyléntereftalát /poměr enzýmu k nosičů = 1 : 100/ sa naplnído kolony. Cez vzniklý štipec enzýmového gelu sa filtrujeroztok obsahujuci pektínové látky, upravený na pH 3,8 až 4,8.Kýchlosť prietoku kolonou a výška stípca zmobilizovaného en-zýmu sa volia tak, aby sa počae prietoku pektínovej látkycez vrstvu zmobilizovaného enzýmu dosiahol žiadaný stupeňjej degradácie, prejavujúci sa příslušnou hodnotou viskozitya obsahu redukujúcich skupím.
Pri maximálnej degradácii sa v obidvoch případochpodlá příkladu Jí a 2 získá produkt nekontaminovaný enzýmomalebo jeho sprievodnými látkami, vyznačujú&i sa nízkou visko-zitou, ktorý obsahuje D-galaktopyranurónovú kyselinu a jej3 až 4 najnižšie oligoméry*
Vynález je možné využit’ v konzervárenském priemysle,pri výrobo ovocných štiav a vo vinárskom priemysle při stabilizácii vín.

Claims (1)

  1. -J - PREDMET VYNÁLEZU 224 911 Spósob enzýmovej degradácie pektínových látok vyznačenýtým, že sa na pektínové látky posobí pektolytickým enzýmovýmpreparátom ireverzibilne imobilizováným na polymému látkutypu polykondenzátu na báze diolov a dikarboxylových kyselin,s výhodou na polyetyléntereftalát· Vytiskly Moravské tiskařské závody,provoz 12, Leninova 21, Olomouc Cena: 2,40 Kčs
CS434682A 1982-06-11 1982-06-11 Spďsob enzýmovej dogradácie pektínových látok CS224911B1 (cs)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CS434682A CS224911B1 (cs) 1982-06-11 1982-06-11 Spďsob enzýmovej dogradácie pektínových látok

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CS434682A CS224911B1 (cs) 1982-06-11 1982-06-11 Spďsob enzýmovej dogradácie pektínových látok

Publications (1)

Publication Number Publication Date
CS224911B1 true CS224911B1 (cs) 1984-02-13

Family

ID=5385990

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CS434682A CS224911B1 (cs) 1982-06-11 1982-06-11 Spďsob enzýmovej dogradácie pektínových látok

Country Status (1)

Country Link
CS (1) CS224911B1 (cs)

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Cerreti et al. Immobilisation of pectinases into PVA gel for fruit juice application
Demir et al. The use of commercial pectinase in fruit juice industry. Part 3: Immobilized pectinase for mash treatment
Amin et al. Improvement of activity, thermo-stability and fruit juice clarification characteristics of fungal exo-polygalacturonase
Denès et al. Purification, properties and heat inactivation of pectin methylesterase from apple (cv Golden Delicious)
Baker et al. Pectinase stabilization of orange juice cloud
Fachin et al. Comparative study of the inactivation kinetics of pectinmethylesterase in tomato juice and purified form
Sarιoğlu et al. The use of commercial pectinase in the fruit juice industry, part 2: Determination of the kinetic behaviour of immobilized commercial pectinase
Rehman et al. Immobilization of pectinase from Bacillus licheniformis KIBGE-IB21 on chitosan beads for continuous degradation of pectin polymers
JPS5836959B2 (ja) 固定化α−グルコシルトランスフエラ−ゼによるパラチノ−スの製造法
Castaldo et al. Presence of residual pectin methylesterase activity in thermally stabilized industrial fruit preparations
Burton et al. Process of Infection with φX174: Effect of Exonucleases on the Replicative Form
Alkorta et al. Immobilization of pectin lyase from Penicillium italicum by covalent binding to nylon
Tsen et al. Fiber entrapment of naringinase from Penicillium sp. and application to fruit juice debittering
Fayyaz et al. Kinetics of papaya pectinesterase
CS224911B1 (cs) Spďsob enzýmovej dogradácie pektínových látok
Demirel et al. The production of citric acid by using immobilized Aspergillus niger A-9 and investigation of its various effects
Guiavarc’h et al. Influence of sugars and polyols on the thermal stability of purified tomato and cucumber pectinmethylesterases: a basis for TTI development
Lund et al. Pectic enzymes of pigmented strains of Clostridium
Demirel et al. Performance of immobilized Pectinex Ultra SP-L on magnetic duolite-polystyrene composite particles Part I: a batch reactor study
Bogra et al. Immobilization of tomato (Lycopersicon esculentum) pectinmethylesterase in calcium alginate beads and its application in fruit juice clarification
Thibault et al. Aspergillus niger endopolygalacturonase: 2. Characterization and some properties
Martinez-Madrid et al. Degradation of limonin by entrapped Rhodococcus fascians cells
Arslan et al. The effect of gel composition on the adsorption of invertase on poly (acrylamide/maleic acid) hydrogels
Nighojkar et al. Production of low methoxyl pectin using immobilized pectinesterase bioreactors
Maeda et al. Preparation of immobilized soybean β‐amylase on porous cellulose beads and continuous maltose production