CS224911B1 - Spďsob enzýmovej dogradácie pektínových látok - Google Patents
Spďsob enzýmovej dogradácie pektínových látok Download PDFInfo
- Publication number
- CS224911B1 CS224911B1 CS434682A CS434682A CS224911B1 CS 224911 B1 CS224911 B1 CS 224911B1 CS 434682 A CS434682 A CS 434682A CS 434682 A CS434682 A CS 434682A CS 224911 B1 CS224911 B1 CS 224911B1
- Authority
- CS
- Czechoslovakia
- Prior art keywords
- enzyme
- pectin substances
- pectin
- degradation method
- enzyme degradation
- Prior art date
Links
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 title claims description 22
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 title claims description 22
- 229920001277 pectin Polymers 0.000 title claims description 13
- 235000010987 pectin Nutrition 0.000 title claims description 12
- 239000001814 pectin Substances 0.000 title claims description 12
- 239000000126 substance Substances 0.000 title claims description 12
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 8
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 title description 7
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 title description 7
- 230000002351 pectolytic effect Effects 0.000 claims description 7
- 230000007515 enzymatic degradation Effects 0.000 claims description 5
- -1 polyethylene terephthalate Polymers 0.000 claims description 5
- 229920000139 polyethylene terephthalate Polymers 0.000 claims description 5
- 239000005020 polyethylene terephthalate Substances 0.000 claims description 5
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 claims description 5
- 150000001991 dicarboxylic acids Chemical class 0.000 claims description 2
- 150000002009 diols Chemical class 0.000 claims description 2
- 229920005862 polyol Polymers 0.000 claims description 2
- 150000003077 polyols Chemical class 0.000 claims description 2
- 108010059820 Polygalacturonase Proteins 0.000 description 3
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 3
- 239000000047 product Substances 0.000 description 3
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 2
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 2
- 230000001747 exhibiting effect Effects 0.000 description 2
- 108010093305 exopolygalacturonase Proteins 0.000 description 2
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 2
- 235000015203 fruit juice Nutrition 0.000 description 2
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 2
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 2
- 235000014101 wine Nutrition 0.000 description 2
- AEMOLEFTQBMNLQ-YMDCURPLSA-N D-galactopyranuronic acid Chemical group OC1O[C@H](C(O)=O)[C@H](O)[C@H](O)[C@H]1O AEMOLEFTQBMNLQ-YMDCURPLSA-N 0.000 description 1
- 108010029182 Pectin lyase Proteins 0.000 description 1
- 208000034809 Product contamination Diseases 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- 238000009924 canning Methods 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 description 1
- 238000005352 clarification Methods 0.000 description 1
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 1
- 230000000593 degrading effect Effects 0.000 description 1
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 1
- 235000019990 fruit wine Nutrition 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 230000000415 inactivating effect Effects 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 1
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 1
- 239000011148 porous material Substances 0.000 description 1
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 1
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 description 1
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
224 911
Vynález sa týká, spo sobu enzýmovej degradácie pektíno-vých látok.
Enzýmové degradácie pektínových látok spočívajú vštiepení Qú-1,4 glykozidických vazieb medzi jednotkamiD-galaktopyranurónovej kyseliny. Enzýmami, ktoré katalýzujútúto reakciu sú pektolytické enzýmy endopolygalakturonáza,exopolygalakturonáza a pektínlyáza, produkované mikroorganiz-mami alebo přítomné v rastlinách. Enzýmová degradácia pektí-nových látok sa v praxi uplatňuje napr. pri výrobě ovocnýchštiav a vín, kde jej účinnost* spočívá v zní žení viskozity,zlepšení klarifikácie a filtrácie a zvýšení stability finál-nych produktov. Doteraz známe sposoby enzýmovej degradáciepektínových látok přítomných v týchto materiáloch sa zaklada-jú na ich inkubácii a; uvedenými pektolytickými enzýmami,najma endopolygalakturonázou, přidanými vo formě roztokov,alebo po ich rozpuštění v inkubačnom prostředí. Obecnou nevý-hodou týchto postupov je, že po skončeni enzýmovej reakcieenzým zostává spolu ao sprievodnými látkami, pochádzajúcimi zpovodného enzýmového preparátu, vo finálnom roztoku a spósobu-je tak často nežiadúcu kontamináciu produktov. Ďaldím nedostatkom je, že enzým je použitelný len pre obmedžerná množstvosubstrátu a nie je možná jeho reutilizácxa, ako aj skutoč-nostt, že zastavenie enzýmovej reakcie v žiadanom stupni jemožné dosiahnut» lem inaktivácieu enzýmu jeho zahriatím.
Uvedené nedostatky sa odstraňuji! poatupom podlávynálezu, ktoréha podstatou je, že enzýmová degradácia sauskutečňuje pomocou pektolytickóho enzýmového preparátu,ireverzibilne zakotveného; na nerozpustná polymérnu látkutypu polykondenzátu na báze diolov a dikarboxylových kyselin,s výhodou na polyetylóntereftalát. Základný účinok sposobu degradácie pektínovýchlátok podlá vynálezu spočívá v možnosti oddelenia enzýmu odproduktov reakcie a to v ktoromkolvek stádiu reakcie, ako ajv možnosti mnohonásobného kontinuálneho alebo diskontinuál-neho paužitia ireverzibilne zakotveného enzýmu, vyplývajú-cej z jeho neobyčajme vysokej operačnej. stability. Ďalšou -k - 224 911 výhodou spósobu podlá vynálezu je, že pektolytické enzýiayzakotvené na polyetyléntoreftalát sa svojimi vlastnosťami/závislost aktivity na pH a teplote/ nelíšia od rozpustnéhoenzymu, takže enzymová degradácia sa može uskutočnovať zarovnakých po dmi e nok ako pri použití rozpustnéj pektinázy. Příklad 1 1 g pektolytického enzymového preparátu zmobilizova-ného na polyetyléntereftalát /specifický povrch nosiča 50 až120 m /g; objem porov 2 až 3 cm /g/ sa suspenduje vil rozto-ku obsahujúceho pektín. Po úpravě pH na 3,8 až 4,8 sa zmesinkubuje ža miešania pri teplote nepresahujúcej 45 °C dovtedy,kým sa nedosiahne žiadaný stupeň degradácie pektínových látokprejavujúci sa příslušnou hodnotou viskozity a obsahu reduku-júcich skupin v roztoku* Po skončeni reakcíe sa zmobilizovanýenzým oddeli filtráciou alebo ceotrifugáciou & može sa použitk degradácái ďalšej dávky substrátu. Dosiahnutie maximálnějdegradácie pektínu sa prejavi nemeniacim. sa pomerom viskozitya obsahu redukujúcich skupin produktu* Příklad 2
Pektolytický enzýmový preparát imobilizovaný na poly-etyléntereftalát /poměr enzýmu k nosičů = 1 : 100/ sa naplnído kolony. Cez vzniklý štipec enzýmového gelu sa filtrujeroztok obsahujuci pektínové látky, upravený na pH 3,8 až 4,8.Kýchlosť prietoku kolonou a výška stípca zmobilizovaného en-zýmu sa volia tak, aby sa počae prietoku pektínovej látkycez vrstvu zmobilizovaného enzýmu dosiahol žiadaný stupeňjej degradácie, prejavujúci sa příslušnou hodnotou viskozitya obsahu redukujúcich skupím.
Pri maximálnej degradácii sa v obidvoch případochpodlá příkladu Jí a 2 získá produkt nekontaminovaný enzýmomalebo jeho sprievodnými látkami, vyznačujú&i sa nízkou visko-zitou, ktorý obsahuje D-galaktopyranurónovú kyselinu a jej3 až 4 najnižšie oligoméry*
Vynález je možné využit’ v konzervárenském priemysle,pri výrobo ovocných štiav a vo vinárskom priemysle při stabilizácii vín.
Claims (1)
- -J - PREDMET VYNÁLEZU 224 911 Spósob enzýmovej degradácie pektínových látok vyznačenýtým, že sa na pektínové látky posobí pektolytickým enzýmovýmpreparátom ireverzibilne imobilizováným na polymému látkutypu polykondenzátu na báze diolov a dikarboxylových kyselin,s výhodou na polyetyléntereftalát· Vytiskly Moravské tiskařské závody,provoz 12, Leninova 21, Olomouc Cena: 2,40 Kčs
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS434682A CS224911B1 (cs) | 1982-06-11 | 1982-06-11 | Spďsob enzýmovej dogradácie pektínových látok |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS434682A CS224911B1 (cs) | 1982-06-11 | 1982-06-11 | Spďsob enzýmovej dogradácie pektínových látok |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CS224911B1 true CS224911B1 (cs) | 1984-02-13 |
Family
ID=5385990
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CS434682A CS224911B1 (cs) | 1982-06-11 | 1982-06-11 | Spďsob enzýmovej dogradácie pektínových látok |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CS (1) | CS224911B1 (cs) |
-
1982
- 1982-06-11 CS CS434682A patent/CS224911B1/cs unknown
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Demir et al. | The use of commercial pectinase in fruit juice industry. Part 3: Immobilized pectinase for mash treatment | |
| Amin et al. | Improvement of activity, thermo-stability and fruit juice clarification characteristics of fungal exo-polygalacturonase | |
| Denès et al. | Purification, properties and heat inactivation of pectin methylesterase from apple (cv Golden Delicious) | |
| Busto et al. | Preparation and properties of an immobilized pectinlyase for the treatment of fruit juices | |
| Baker et al. | Pectinase stabilization of orange juice cloud | |
| Fachin et al. | Comparative study of the inactivation kinetics of pectinmethylesterase in tomato juice and purified form | |
| Rehman et al. | Immobilization of pectinase from Bacillus licheniformis KIBGE-IB21 on chitosan beads for continuous degradation of pectin polymers | |
| Sarιoğlu et al. | The use of commercial pectinase in the fruit juice industry, part 2: Determination of the kinetic behaviour of immobilized commercial pectinase | |
| JPS5836959B2 (ja) | 固定化α−グルコシルトランスフエラ−ゼによるパラチノ−スの製造法 | |
| Castaldo et al. | Presence of residual pectin methylesterase activity in thermally stabilized industrial fruit preparations | |
| Alkorta et al. | Immobilization of pectin lyase from Penicillium italicum by covalent binding to nylon | |
| Burton et al. | Process of Infection with φX174: Effect of Exonucleases on the Replicative Form | |
| Tsen et al. | Fiber entrapment of naringinase from Penicillium sp. and application to fruit juice debittering | |
| CS224911B1 (cs) | Spďsob enzýmovej dogradácie pektínových látok | |
| Guiavarc’h et al. | Influence of sugars and polyols on the thermal stability of purified tomato and cucumber pectinmethylesterases: a basis for TTI development | |
| Thibault et al. | Aspergillus niger endopolygalacturonase: 2. Characterization and some properties | |
| Arslan et al. | The effect of gel composition on the adsorption of invertase on poly (acrylamide/maleic acid) hydrogels | |
| Demirel et al. | Performance of immobilized Pectinex Ultra SP-L on magnetic duolite-polystyrene composite particles Part I: a batch reactor study | |
| Doughari et al. | Production, purification and characterization of polygalacturonase from Aspergillus flavus grown on orange peel | |
| Martinez-Madrid et al. | Degradation of limonin by entrapped Rhodococcus fascians cells | |
| Bogra et al. | Immobilization of tomato (Lycopersicon esculentum) pectinmethylesterase in calcium alginate beads and its application in fruit juice clarification | |
| Kimball | Juice cloud | |
| Nighojkar et al. | Production of low methoxyl pectin using immobilized pectinesterase bioreactors | |
| FI100026B (fi) | Menetelmä hiilihydraattiperäisen vesiliuoksen käsittelemiseksi | |
| Delcheva | Immobilization of Aspergillus niger Pectinase on Polyacrylonitrile Copolymer Membrane Ginka Delcheva, Ivan Pishtiyski, Georgi Dobrev and Svetla Krusteva Department of Biochemistry and Molecular Biology |