CS205310B1 - Manufacturing method of alpha-amylase enzyme - Google Patents
Manufacturing method of alpha-amylase enzyme Download PDFInfo
- Publication number
- CS205310B1 CS205310B1 CS365277A CS365277A CS205310B1 CS 205310 B1 CS205310 B1 CS 205310B1 CS 365277 A CS365277 A CS 365277A CS 365277 A CS365277 A CS 365277A CS 205310 B1 CS205310 B1 CS 205310B1
- Authority
- CS
- Czechoslovakia
- Prior art keywords
- amylase
- enzyme
- alpha
- amylase enzyme
- manufacturing
- Prior art date
Links
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title description 8
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 title description 3
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 title description 3
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 7
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 7
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 claims description 6
- 241000221418 Piskurozyma capsuligena Species 0.000 claims description 5
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 claims description 5
- 239000008107 starch Substances 0.000 claims description 5
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 claims description 5
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 235000015872 dietary supplement Nutrition 0.000 claims description 4
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 claims description 3
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 claims description 3
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 3
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 claims description 3
- 239000000047 product Substances 0.000 claims description 3
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 238000001261 affinity purification Methods 0.000 claims description 2
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 claims description 2
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 claims description 2
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 2
- 239000011707 mineral Substances 0.000 claims description 2
- 235000010755 mineral Nutrition 0.000 claims description 2
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 claims description 2
- 230000008020 evaporation Effects 0.000 claims 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 claims 1
- 239000002028 Biomass Substances 0.000 description 6
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 6
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 5
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 4
- 229920002261 Corn starch Polymers 0.000 description 3
- 239000008120 corn starch Substances 0.000 description 3
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 3
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 2
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 2
- 229920001542 oligosaccharide Polymers 0.000 description 2
- 150000002482 oligosaccharides Chemical class 0.000 description 2
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Chemical compound O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-O Ammonium Chemical compound [NH4+] QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-O 0.000 description 1
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 1
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 1
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 1
- 229920001503 Glucan Polymers 0.000 description 1
- 108010073178 Glucan 1,4-alpha-Glucosidase Proteins 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 1
- 241000186984 Kitasatospora aureofaciens Species 0.000 description 1
- 241000228143 Penicillium Species 0.000 description 1
- ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N Potassium Chemical compound [K] ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L Sulfate Chemical compound [O-]S([O-])(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 description 1
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 description 1
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 description 1
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 1
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 description 1
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 description 1
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 1
- 230000003625 amylolytic effect Effects 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 1
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 description 1
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 description 1
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 235000003599 food sweetener Nutrition 0.000 description 1
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 description 1
- 238000009776 industrial production Methods 0.000 description 1
- 239000002054 inoculum Substances 0.000 description 1
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 1
- 239000011591 potassium Substances 0.000 description 1
- 229910052700 potassium Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 239000002689 soil Substances 0.000 description 1
- 230000001954 sterilising effect Effects 0.000 description 1
- 238000004659 sterilization and disinfection Methods 0.000 description 1
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 1
- 239000003765 sweetening agent Substances 0.000 description 1
- 239000004753 textile Substances 0.000 description 1
Landscapes
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Description
205 310 ÚD (Bl) popis vynálezu
REPUBLIKA
<1” K AUTORSKÉMU OSVEDČENIU
(61) (23) Výstavná priorita(22) Přihlášené 03 06 77(21) PV 3652-77 (51) Int. Cl.3 C 12 N 9/26
ÚŘAD PRO VYNÁLEZY
A OBJEVY (40) Zverejnené 29 08 80(45) Vydané
Autor vynálezu KOCKOVÁ-KRATOCHVÍLOVÁ ANNA RNDr. DrSc., BRATISLAVA, ZEMEK ďuW ing. CSc.,LEHNICA, AUGUSTÍN JOZSF PhMr. a KUNIAK ÍULOVÍT ing. CSc., BRATISLAVA (54) Spňsob produkcie enzymu ot-amylózy 1
Vynález rieši spCsob produkcie enzymu eC-amylázy pomocou kvasinkovitého organizmu.
Na priemyselnú produkciu enzýmu ^C-amylázy sa používájú v súčasnej době spSsoby produk-cie, ktoré využívájú niektoré druhy baktérií, napr. Streptomyces aureofaciena, reap. Bacil1:·οsubtilia, alebo niektoré druhy plesní rodov Aapergillua a Penicillium. Nevýhodou produkcieeC-amylázy u uvedených kmeňov je nevýhodný poměr oligosacharidov maltózového typu a D-glukózyako reakčných produktov amylolytickej reakcie, resp. ťažkosti při aeparácii biomasy z kulti-vačného média.
Uvedené nevýhody odstraňuje spCsob produkcie enzýmu et-amylázy na tekutej živnej pddeobaahujúcej zdroje asimilovatel’ného uhlíka a drusíka a minerálně živné soli, kterého podsta-ta spočívá v tom, že kmen Leucosporidium capsuligenum OCX 64-5-1 sa kultivuje na živnej p8deobaahujúcej 0,1 až 3 hmot. % rozpustného Škrobu při teplete 18 až 40 °C po dobu 48 až 135 ho-din pri pH 4,4 až 6,9, pričom et-amyléza sa zÍ3ka odpařením produkčněj pftdy alebo zrážanímsíranom amonným alebo afinitným přečištěním na sieťovanom škrobe.
Uvedený kmen je uložený v čs. zbierke mikroorganizmov, Chemický ústav SAV, Bratislava,Dúbravská cesta. Výhodou produkcie οζ-amylázy podlá uvedeného postupu je jednoduchá separácia biomasy odkultivačnej p6dy, zdravotně nezávadnost biomasy a poměrně vysoká Specifické aktivita produk-cie, ktoré je až 2,8 (J/mg biomasy. Použitie ot-amylázy je v potravinářetve a v textilnom 205 310
Claims (1)
- 2 20S 310 priemysle. Amylázový hydrolyzit má použitie k přípravě atypických sladidiel a čistých óligo-sacharidov. Příklad 1 Z vypratého gélu připraveného zo sieťovaného ®é/l—»-4/ glukénu podlá AO č. 186 059 savyřežu trojúhelníkové profily o hrané 1,5 cm, vložia sa do Petriho misky a zalejá roztokomkultivačnej tekutiny Yeast Nitrogen Base /Lifeo/ 0,657 g na 100 ml destilovanej vody. Gély saponoria asi do poloviny svojej výšky. Po trojnásobné opakovanej sterilizácii při 100 °c v pa-re /1 hodina/ sa očkuje na povrch gélu kultúra Leucosporidium capsuligenum CCY 64-5-1 a in-kubuje při 28 °C po dobu 4θ hodin. Namnožená biomasa L. capsuligenum /0,26 g/ spolu so skva-palnelým gélom sa použila ako inokulum na produkčnú pfidu /2 1/ zloženú z 1 % kukuřičného vý-luhu 0,8 % kukuřičného škrobu, 0,3 % síranu amonného a 0,3 % dihydrofosforečňanu draselnéhovo vodě /pH 5,8/. Kultivécia prebiehala po dobu 92 hodin pri 28 °C. Po ukončení kultiváciesa biomasa L. capsuligenum odstranila centrifugáciou /3000 g, 5 minut/ a supernatant sa zahustil na vákuovej odparke. Získaný surový enzým «(,-amylázy mal celková aktivitu 26,2 U a Spe-cifická aktivitu 0,102 U/mg. Příklad 2 Tak, ako je uvedené v příklade 1 s tým rozdielom, že kultivácia prebiehala na živnej pfi-de obsahujácej 3 % kukuřičný škrob při teplote 40 °C počae 48 hodin a při pH 6,9 a namiestospracovania na vákuovej odparke sa enzýmový preparát 5alej spracovéva afinitnou metodou zavyužitia sieťovaného škrobu /AO č. 157 955/. Získaný přečištěný enzým mal Specifická akti-vitu 14,2 U/mg. Příklad 3 Tak, ako je uvedené v příklade 1 s tým rozdielom, že kultivácia prebiehala na živnej pfi-de obsahujácej 0,1 % kukuřičný škrob při teplote 18 °C počas 135 hodin pri pH 5,5 a enzýmob-amyláza sa získal z produkčněj pfidy zrážaním síranom amonným /700 g/1/. Získaný surovýenzýmový preparát mal Specifická aktivitu 0,23 U/mg. PKEDMiT VYNÁLEZU Spfisot produkcie enzýmu «t-amylázy na tekutej živnej pfide obsahujácej zdroje asimilo-vatelného uhlíka a dusíka a minerálně živné soli, vyznačujáci sa tým, že kmen Leucosporidiumcapsuligenum CCY 64-5-1 sa kultivuje na živnej pfide obsahujácej 0,1 až 3 hmot. % rozpustnéhoŠkrobu pri teplote 18 až 40 °C po dobu 48 až 135 hodin pri pH 4,4 až 6,9, pričom «t-amylézasa získá odpařením produkčnej pfidy alebo zrážaním síranom amonným alebo afinitným přečiště-ním na sieťovanom škrobe.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS365277A CS205310B1 (en) | 1977-06-03 | 1977-06-03 | Manufacturing method of alpha-amylase enzyme |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS365277A CS205310B1 (en) | 1977-06-03 | 1977-06-03 | Manufacturing method of alpha-amylase enzyme |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CS205310B1 true CS205310B1 (en) | 1981-05-29 |
Family
ID=5377183
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CS365277A CS205310B1 (en) | 1977-06-03 | 1977-06-03 | Manufacturing method of alpha-amylase enzyme |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CS (1) | CS205310B1 (cs) |
-
1977
- 1977-06-03 CS CS365277A patent/CS205310B1/cs unknown
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CA1128885A (en) | Thermostable glucoamylase from talaromyces duponti | |
| Uyar et al. | Production and optimization of process parameters for alkaline protease production by a newly isolated Bacillus sp. under solid state fermentation | |
| Idrees et al. | Production of lipases by Rhizopus oligosporous by solid-state fermentation | |
| Mohapatra et al. | Characterization of a fungal amylase from Mucor sp. associated with the marine sponge Spirastrella sp. | |
| Grajek | Comparative studies on the production of cellulases by thermophilic fungi in submerged and solid-state fermentation | |
| Nimisha et al. | Amylase activity of starch degrading bacteria isolated from soil | |
| CA1120875A (en) | Method for ethanol fermentation | |
| US5262315A (en) | Production of vanillin by bioconversion of benzenoid precursors by pyenoporus | |
| Paranthaman et al. | Optimization of various culture media for tannase production in submerged fermentation by Aspergillus flavus | |
| Yu et al. | Purification and characterization of a glucoamylase from Rhizopus oryzae | |
| US4224410A (en) | Method for ethanol fermentation | |
| CN102492750B (zh) | 利用赤霉菌ca3-1转化3-氰基吡啶为烟酸的方法 | |
| Liu et al. | Cultural conditions and some properties of the lipase of Humicola lanuginosa S-38 | |
| Ertan et al. | Solid state fermentation for the production of α-amylase from Penicillium chrysogenum using mixed agricultural by-products as substrate | |
| CA2025678C (en) | Natural delta-lactones and process of the production thereof | |
| JP3761236B2 (ja) | 新規なβ−グルコシダーゼ、その製造法および用途 | |
| CS205310B1 (en) | Manufacturing method of alpha-amylase enzyme | |
| US4245048A (en) | Process for producing coenzyme Q10 | |
| Ruban et al. | Starch waste as a substrate for amylase production by sago effluent isolates Bacillus subtilis and Aspergillusniger | |
| US3186919A (en) | Process for preparing galactose oxidase by fermentation | |
| US3737383A (en) | Process for production of enzyme alkaline dextranase | |
| Mittal et al. | Purification and characterization of amyloglucosidase produced by Aspergillus awamori NA21 under solid state fermentation using tapioca powder | |
| CA1131142A (en) | Glucoamylase from stachybotrys subsimplex | |
| Qureshi et al. | Production of amylase by fungi through submerged fermentation | |
| CS205306B1 (en) | Manufacturing process of alpha-amylase enzyme |