CS200771B1 - Process for improving microorganisms for increasing production of polysaccharid-hydrolases - Google Patents
Process for improving microorganisms for increasing production of polysaccharid-hydrolases Download PDFInfo
- Publication number
- CS200771B1 CS200771B1 CS437978A CS437978A CS200771B1 CS 200771 B1 CS200771 B1 CS 200771B1 CS 437978 A CS437978 A CS 437978A CS 437978 A CS437978 A CS 437978A CS 200771 B1 CS200771 B1 CS 200771B1
- Authority
- CS
- Czechoslovakia
- Prior art keywords
- passage
- production
- passaged
- gel
- days
- Prior art date
Links
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims description 18
- 244000005700 microbiome Species 0.000 title claims description 12
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 6
- 102000004157 Hydrolases Human genes 0.000 claims description 15
- 108090000604 Hydrolases Proteins 0.000 claims description 15
- LWIHDJKSTIGBAC-UHFFFAOYSA-K tripotassium phosphate Chemical compound [K+].[K+].[K+].[O-]P([O-])([O-])=O LWIHDJKSTIGBAC-UHFFFAOYSA-K 0.000 claims description 10
- 229920001221 xylan Polymers 0.000 claims description 10
- 239000002028 Biomass Substances 0.000 claims description 9
- 241000223678 Aureobasidium pullulans Species 0.000 claims description 8
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 8
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 8
- 108010076363 licheninase Proteins 0.000 claims description 7
- 101710121765 Endo-1,4-beta-xylanase Proteins 0.000 claims description 6
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 6
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 6
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 claims description 6
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 claims description 6
- 108010059892 Cellulase Proteins 0.000 claims description 5
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 claims description 5
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 claims description 5
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 claims description 5
- 229940106157 cellulase Drugs 0.000 claims description 5
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 claims description 5
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 claims description 5
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 claims description 5
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 claims description 5
- 229910000160 potassium phosphate Inorganic materials 0.000 claims description 5
- 235000011009 potassium phosphates Nutrition 0.000 claims description 5
- 239000013587 production medium Substances 0.000 claims description 5
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 150000004823 xylans Chemical class 0.000 claims description 5
- 241000194108 Bacillus licheniformis Species 0.000 claims description 4
- 229920000663 Hydroxyethyl cellulose Polymers 0.000 claims description 4
- 239000004354 Hydroxyethyl cellulose Substances 0.000 claims description 4
- 238000009395 breeding Methods 0.000 claims description 4
- 230000001488 breeding effect Effects 0.000 claims description 4
- 235000019447 hydroxyethyl cellulose Nutrition 0.000 claims description 4
- 239000002054 inoculum Substances 0.000 claims description 4
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 claims description 3
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- BRLQWZUYTZBJKN-UHFFFAOYSA-N Epichlorohydrin Chemical compound ClCC1CO1 BRLQWZUYTZBJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims description 2
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 claims description 2
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 claims description 2
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims description 2
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 claims description 2
- 235000012054 meals Nutrition 0.000 claims description 2
- 239000002609 medium Substances 0.000 claims description 2
- 238000000926 separation method Methods 0.000 claims description 2
- 239000001166 ammonium sulphate Substances 0.000 claims 1
- 238000010348 incorporation Methods 0.000 claims 1
- 239000008188 pellet Substances 0.000 claims 1
- IIACRCGMVDHOTQ-UHFFFAOYSA-N sulfamic acid Chemical compound NS(O)(=O)=O IIACRCGMVDHOTQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 230000008719 thickening Effects 0.000 claims 1
- -1 xylan xylan Chemical class 0.000 claims 1
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 description 18
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 16
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 16
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 description 16
- 239000002689 soil Substances 0.000 description 6
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 description 4
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 description 4
- 238000004132 cross linking Methods 0.000 description 4
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 4
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 3
- 229920001503 Glucan Polymers 0.000 description 3
- 229920001542 oligosaccharide Polymers 0.000 description 3
- 150000002482 oligosaccharides Chemical class 0.000 description 3
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 2
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 description 2
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 description 2
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 2
- 150000004804 polysaccharides Polymers 0.000 description 2
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 2
- 239000008107 starch Substances 0.000 description 2
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 1
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 102100032487 Beta-mannosidase Human genes 0.000 description 1
- 240000000731 Fagus sylvatica Species 0.000 description 1
- 235000010099 Fagus sylvatica Nutrition 0.000 description 1
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 1
- 102000005744 Glycoside Hydrolases Human genes 0.000 description 1
- 108010031186 Glycoside Hydrolases Proteins 0.000 description 1
- 229920002097 Lichenin Polymers 0.000 description 1
- 102100026367 Pancreatic alpha-amylase Human genes 0.000 description 1
- 229920001218 Pullulan Polymers 0.000 description 1
- 238000012870 ammonium sulfate precipitation Methods 0.000 description 1
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 1
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 108010019077 beta-Amylase Proteins 0.000 description 1
- 108010055059 beta-Mannosidase Proteins 0.000 description 1
- 230000001588 bifunctional effect Effects 0.000 description 1
- 210000000481 breast Anatomy 0.000 description 1
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 1
- 238000012258 culturing Methods 0.000 description 1
- ZPWVASYFFYYZEW-UHFFFAOYSA-L dipotassium hydrogen phosphate Chemical compound [K+].[K+].OP([O-])([O-])=O ZPWVASYFFYYZEW-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 108010091371 endoglucanase 1 Proteins 0.000 description 1
- 108010091384 endoglucanase 2 Proteins 0.000 description 1
- 108010092450 endoglucanase Z Proteins 0.000 description 1
- 230000002708 enhancing effect Effects 0.000 description 1
- 125000003147 glycosyl group Chemical group 0.000 description 1
- 230000001771 impaired effect Effects 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 150000002772 monosaccharides Chemical class 0.000 description 1
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 1
- BDERNNFJNOPAEC-UHFFFAOYSA-N propan-1-ol Chemical group CCCO BDERNNFJNOPAEC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000019423 pullulan Nutrition 0.000 description 1
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 description 1
- 239000004753 textile Substances 0.000 description 1
- 239000002023 wood Substances 0.000 description 1
Landscapes
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
ČESKOSLOVENSKASOCIALISTICKÁREPUBLIKA< 19 )
POPIS VYNÁLEZU
K AUTORSKÉMU OSVEDČENIU I200 771
JliUBl) -
(61) (23) Výstavná priorita(22) Přihlášené 03 07 78(21) PV 4379-78 (51) Int.Cl.3 C 12 N 9/24
ÚŘAD PRO VYNÁLEZY
A OBJEVY (40) Zveřejněné 31 01 80(45) Vydané 30 g2
Autor vynálezu ZEMEK JURAJ ing. CSc., LEHNICA, KUKIAK tOTOVÍT,ing. CSc. a AUGUSIÍN J0ZEF Phlffi.,BRATISLAVA (54) SpĎsob šlachtenia mikroorganizmov za účelom zvýšenej produkcie polysacharid-hydroláz 1
Vynález aa týká spOsobu šlachtenia mikroorganizmov (baktérií, kvaainiek, nižších avyšších húb) za účelom zvýšenia produkcie enzýmov hydrolyticky štiepiacich polySacharidy,
Glykán-glykánohydrolázy sú hydrolázy schopné štěpit polyaacharidy (připadne oligosa-charidy) endo-mechanizmom vo vnútornej časti reťazcov glykánu, zatialčo glykozidázy sú hyd-rolázy, štepiace polysaeharidy (připadne oligosacharidy) z ich neredukujúeich koncov. Via-ceré polysacharidyhydrolázy, predovšetkým glykán-glykánohydrolázy, pSeobiace na polysacha-ridový polymér endo-mechanizmom, ako eA-amyláza (eC-l,4-glukán glukánohydroláza EC 3.2.1.1),celuláza (ji -1,4-glukán-glukánohydroláza EC 3.2.1.4), xylanáza (/3-1,4-xylán xylánohydrolá-za EC 3.2.1.8), lichenáza (/3-1,3(4) glukán glukánohydroláza EC 3.2.1.6), pullulanáza (bak-teriálny R-enzým EC 3.2.1.9) a mananáza, sú ddležité enzýmy z hlediska priemyselného použi-tia (pivovarnictvo a eladovníctvo, potravinářsky, krmovinársky a textilný priemysel, spra-covánie polysacharidových odpadov). Preto je dóležitým problémom technickéj mikrobiologienielen výběr vhodných produkčných mikroorganizmov, ale aj možnosti udržania, připadne 3al-šieho zvýšenia produkčných vlastností vybraného kmeňa pre produkciu glykán-glykáno-hydrolázy.
Podstata vynálezu spočívá v tom, že viacnásobným pasážovaním vybraného kmeňa, produku-júceho polyaacherid hydrolázovú enzýmovú aktivitu na raatových pĎdach s hydrofilným gélompříslušného polysacharidu ako jediného zdroje uhlíka upraveného sietovaním 8 epichlorhydrí-nom, získá sa vyšlechtěný mikroorganizmus schopný za rovnakých podmienok kultivácie produ- 200 771 200771 kovat 1,5 až 5-krát viac polysacharid-hydrolázového enzýmu v porovnaní a nevyšl’achtenýmmikroorganizmom. Qél připravený aieťovanim daného typu polysacharidu bifunkčným činidlom o vhodnom stup-ni sieťovania má zachované substrátové vlastnosti predověetkým pre hydrolázy pfisobiace endo-mechanizmom, štepiaee reťazce polyaacharidu z ich vnútornej časti. Substrátové vlastnostisletovaných polysacharidov pre hydrolázy, ktoré pčsobia exo-mechanizmom sú podstatné zhor-šené voči polysacharidom modifikovaným. Tak aieťovaním makromolekulárneho polyaacharidu160 priečnymi hydroxypropánovými mdstikmi zhoršia se substrátové vlastnosti tak modifiko-vaného polyaacharidu voči východziemu pdvodnému polysacharidu až na 0,6 %, čo představujev případe polysacharidu o mol. hmotnosti 10&, 76 glykozylových jednotiek pripadajúcich najednu priečnu vSzbu a substrátové vlastnosti pre hydrolázy pdsobiace exo-mechanizmom súobmedzené maximálně na 37 glykozylových jednotiek pri neprodukujúcich koncoch reťazcov po-lysacharidu. Pasážovením mikroorganizmov na géloch sletovaného polysacharidu dochádzak pomnoženiu a tým k relativnému obohateniu kultúry populáciou schopnou utilizovat taktomodifikovaný polysacharid, a to predovSetkým primárným účinkom glykán-glykánohydroláz.Oligosacharidové produkty účinku příslušných glykán-glykánohydroláz na ich modifikovanépolysacharidy můžu byt Sálej utilizované exo-enzýmami daného typu až na úroveň monosacha-ridu. Výhodou uvedeného postupu šlachtenia je skutočnost, že množstvo produkovanej glykán--glykánohydrolázy v jednotlivých pasážach za použitia gélov tvarovaných v átandardnom tva-re povrchu a o Standardnej sušině sa indikuje dížkou časového intervalu potřebného k steku-teniu vzorky gélu pri zachovaní štandardného inokula. Mikroorganizmy vyšlechtěné uvedenýmpostupom si ponechávajú zvýšené produkčné vlastnosti pre daný typ glykán glykánohydrolázypo dobu niekolkých mesiacov až jedného roku. Příklad 1
Bacillus subtilis CCM 1718 sa pasážoval 8-krát na pdde Yeast Nitrogen Base YNB(0,6 g/100 ml) s gélom sietovanej amylozy trojúhelníkového tvaru (dížka strany 1,5 cm,výška gélu 0,4 cm), pri inokulum 10buniek sa stekucovala štandardná vzorka gélu (o su-chej hmotnosti 150 mg amylo'zy) v priebehu prvej pasáže za 3 dni, v priebehu 4. pasáže za15 hodin, v priebehu 8. pasáže za 10 hodin. Produkcia enzýmu ct-amylázy s Bacillus subti-lis (0,3 g biomasy) sa prevádzala na p6de obsahujúcej 30 g kukuřičného výluhu a 7,5 g škro-bu na 1,5 litre vody (pH 7,8). Po 20 hodinách fermentačného procesu sa biomasa Bacillussubtilis oddělí centrifugáciou a extracelulárna ot-amyláza se získá v surovom stave z pro-dukčného média jeho zahuštěním, alebo v purifikovanom stave uplatněním afinitného postupuzachytenia ot-amylázy na sletovaný škrob (J. Zemek, t. Kuniak, J. Burianek a P. Zajac:
Spdsob izolácie ot-amylázy, čs. patent 157 955 (197?)). Získaná aktivita «(.-amylázy184 m.j./l pddy u nepasážovaného kmeňa 813 m.j./l u kmeňa 8-krát pasážovaného cez gél při-pravený zo sietovanej amylozy. v Příklad 2
Aureobasidium pullulans CCY 27-1-36 sa pasážoval na p6de YNB (0,6 g/100 ml) s gélom
Claims (1)
- 3 200 771 sletovaného β-xylánu (xylán z bukového dřeva). Tvar gélu a inokulum tak ako je uvedenév příklade 1. Suchá hmotnost gélu 150 mg xylánu. Stekutenie gélu v 1. pasáži přeběhlo za3 dni, v 2, pasáži za 2 dni, v 3. pasáži za 30 hodin a v 4. pasáži do 24.hodin. Produkciaenzýmu xylanázy sa prevádzala na médiu, obsahujúcom 30 g kukuřičného výluhu, 5 g neprečis-teného xylánu, 2 g síranu amonného a 2 g kyslého fosforečnanu draselného, 4 g biomasy Aureo-basidium pullulans na 1,5 litra fermetačnej p6dy (ph 7,0). Po 4 dnovéj submerznej fermentá-cii na reciprokej trepačke sa biomasa Aureobasidium pullulans oddělí centrifugáciou a fil-tráciou a extraeelulárna xylanáza sa získá v surovom stave z produkčného média vyzrážanímsíranom amonným (700 g/liter) s následnou dialýzou a lyofilizáciou. Získaná aktivita xyla-názy 27,1 m.j./l u nepasážovaného kmeňa; u kmeňa 4-krát pasážovaného 112,S m.j./l. Příklad 3 Tak ako je uvedené v příklade 2, a tým rozdielom, že sa Aureobasidium pullulans CCX27-1-36 pasážuje cez gél, připravený zo sietov^nej hydroxyetylcelulozy (ponořený v XNB pdde(0,6 g/100 ml)). 6-násobným pasážovaním sa zvýšila produkcia celulázy (Οχ) o 240 %, Pro-dukčná p6da obsahovala 5 g kvasničného autolyzátu, 20 g hydroxyetylcelulozy, 2 g síranuamonného a 2 g kyslého fo3fbrečnanu draselného a 4 g biomasy Aureobasidium pullulans na 1,5 litra vody (pH 6,5). Výťažok celulázy u nepasážovaného kmeňa 45,2 m.j./l, po 6-násob-nom pasážovaní 108,5 m.j./l. \ Příklad 4 Bacillus licheniformis CCM 2145 sa pasážoval 5-krát na pdde XNB (0,6 g/100 ml) s gélomsletovaného lichenínu ze podmienok opísaných v příklade 1. Standardná vzorka gélu připrave-ného zo sletovaného lichenínu (o suchej hmotnosti lichenínu 180 mg) sa stekutila v priebe-hu 1. pasáže za 3 dni, v priebehu 2. pasáže za 1,5 dna, v priebehu 3. pasáže za 1 deň,v prie běhu 4. a 5. pasáže do 24 hodin. Produkcia enzýmu lichenázy sa prevádzala na pddeobsahujúcej 10 g kukuřičného výluhu, 10 g žitného Šrotu, 2 g síranu amo'nneho a 2 g kyslé-ho fosforečnanu draselného a 0,5 g biomasy Bacillus licheniformis na 1 liter vody (pH 6,2).Po oddělení biomasy centrifugáciou sa extraeelulárna lichenáza získá z produkčného médiav surovom stave jeho zahuštěním. Získaná aktivita lichenázy 58,4 m.j./l u nepasážovanéhokmeňa, 187,6 m.j./l u kmeňa 5-krát pasážovaného. Vynález má použitie pri šlechtění priemyselných kmeňov mikroorganizmov produkujúcich,polysacharid-hydrolázové enzýmy, nakolko mikroorganizmy vySIachtené podl’a vynálezu sa vy-značujú niekoTkonásobne vyššou produkciou polyeacharid-hydroláz za rovnakých kultivačnýchpodmienok. PB E D MET VXNÁLEZU Spdsob šlechtěnia mikroorganizmov na zvýšená produkciu polyeacharid hydroláz, vyzna-čujúci sa tým, že vybraný kmeň, produkujúci polyeacharid hydrolázovú enzýmová aktivitu saviacnásobne pasážuje na rastových pddach s hydrofilným gélom odpovedajúceho sletovanéhopolysecharidu ako jediného zdroje uhlíka a epichlorhydrínom.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS437978A CS200771B1 (en) | 1978-07-03 | 1978-07-03 | Process for improving microorganisms for increasing production of polysaccharid-hydrolases |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS437978A CS200771B1 (en) | 1978-07-03 | 1978-07-03 | Process for improving microorganisms for increasing production of polysaccharid-hydrolases |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CS200771B1 true CS200771B1 (en) | 1980-09-15 |
Family
ID=5386398
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CS437978A CS200771B1 (en) | 1978-07-03 | 1978-07-03 | Process for improving microorganisms for increasing production of polysaccharid-hydrolases |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CS (1) | CS200771B1 (cs) |
-
1978
- 1978-07-03 CS CS437978A patent/CS200771B1/cs unknown
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JPS60500891A (ja) | セルラ−ゼを大量生成する微生物 | |
| US7727755B2 (en) | Enzyme and methodology for the treatment of a biomass | |
| RU2361918C1 (ru) | Штамм мицелиального гриба penicillium verruculosum - продуцент комплекса целлюлаз, ксиланазы и ксилоглюканазы и способ получения ферментного препарата комплекса целлюлаз, ксиланазы и ксилоглюканазы для гидролиза целлюлозы и гемицеллюлозы | |
| Kovacs et al. | Production of chitinolytic enzymes with Trichoderma longibrachiatum IMI 92027 in solid substrate fermentation | |
| US5360608A (en) | Fungicidal compositions comprising chitinase and enterobacter cloacae, and a method for stimulation proliferation of E. Cloacase | |
| Gomes et al. | Production of cellulases by a wild strain of Gliocladium virens: optimization of the fermentation medium and partial characterization of the enzymes | |
| Dahot et al. | Microbial production of cellulases by Aspergillus fumigatus using wheat straw as a carbon source | |
| DE69219325T2 (de) | Xylanase, bazillusstämme die xylanase produzieren und ihre verwendung | |
| NEAGU et al. | Trichoderma reesei cellulase produced by submerged versus solid state fermentations | |
| Kremnický et al. | Production of extracellular β-mannanases by yeasts and yeast-like microorganisms | |
| US6946277B2 (en) | Method for enhancing cellobiase activity of termitomyces clypeatus using a glycosylation inhibitor | |
| CS200771B1 (en) | Process for improving microorganisms for increasing production of polysaccharid-hydrolases | |
| Beyer et al. | The laminarinase system of Streptomyces sp., ATCC 11238 | |
| Karni et al. | β-Xylanase production by Aureobasidium pullulans grown on sugars agricultural residues | |
| Patel et al. | Xylanase production by Cladosporium sp. from agricultural waste | |
| JPH0787970A (ja) | キシラナーゼの製造方法 | |
| Sandhu et al. | Use of lytic enzymes for protoplast production in Trichoderma reesei QM9414 | |
| Binod et al. | Chitinases | |
| US6569646B2 (en) | Process for the production of an enzyme preparation containing xylanase and carboxymethyl cellulase from termitomyces clypeatus having accession no 11CB-411 | |
| Haq et al. | Optimization of cultural conditions for the production of xylanase by chemically mutated strain of Aspergillus niger GCBCX-20 | |
| Pitson et al. | Production of β-glucan degrading enzymes by Acremonium and Cephalosporium species | |
| RU2293115C1 (ru) | Штамм гриба penicillium canescens - продуцент секретируемой эндо-(1-4)-бета-ксиланазы | |
| RU2323254C2 (ru) | ШТАММ МИЦЕЛИАЛЬНОГО ГРИБА PENICILLIUM FUNICULOSUM - ПРОДУЦЕНТ КОМПЛЕКСА КАРБОГИДРАЗ, СОДЕРЖАЩЕГО ЦЕЛЛЮЛАЗЫ, β-ГЛЮКАНАЗЫ, β-ГЛЮКОЗИДАЗЫ, КСИЛАНАЗЫ И КСИЛОГЛЮКАНАЗЫ, И СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ ФЕРМЕНТНОГО ПРЕПАРАТА КОМПЛЕКСА КАРБОГИДРАЗ ДЛЯ ОСАХАРИВАНИЯ ЛИГНОЦЕЛЛЮЛОЗНЫХ МАТЕРИАЛОВ | |
| RU2316584C1 (ru) | Способ биотехнологического получения сбраживаемых сахаров из лигноцеллюлозных материалов | |
| Job et al. | Purification and characterization of a highly glucose tolerant β-glucosidase isozyme from Paecilomyces variotiiMG3 |