CN115803421A - 用于使用高单宁材料进行酿造的不受抑制的淀粉酶 - Google Patents
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Abstract
本发明提供了将高单宁辅料进行淀粉糖化的方法。更特别地，高单宁辅料可能对在大麦麦芽酿造中使用的外源性酶不敏感。本发明提供了在单宁中不受抑制的酶。特别地，根据本发明提供了不受单宁抑制的、降解生淀粉的α‑淀粉酶。
Description
相关申请的交叉引用
本申请是国际PCT申请，其要求于2020年5月21日提交的美国临时申请号63/028,042的权益，将该临时申请通过引用以其全文特此并入。
技术领域
本发明涉及将高单宁辅料(high tannin adjunct)进行淀粉糖化(mashing)的方法。更特别地，本公开提供了如下方法和组合物，其中在酿造中使用不受单宁抑制的、降解生淀粉的α-淀粉酶以提供来自高单宁辅料的麦芽汁。
背景技术
酿造通常涉及三个步骤：麦芽制造、淀粉糖化和发酵。麦芽制造步骤的主要目的是开发酶，这些酶在酿造工艺期间对淀粉和蛋白质降解具有后续作用。尽管传统上啤酒只从大麦麦芽、啤酒花和水酿造；但是麦芽是一种昂贵的原料，因为它需要优质的谷物、用于发芽的水和用于烘干(kilning)的能量。为了降低原料的成本，酿造工艺中可能包括未发芽的谷物，也称为辅料，例如玉蜀黍、稻、木薯、小麦、大麦、黑麦、燕麦、藜麦和高粱。主要使用辅料是因为它们容易获得，并且以比大麦麦芽更低的成本提供可发酵碳水化合物。
在酿造中使用辅料会使传统酿造工艺复杂化。已开发了许多酶来改进使用发芽的大麦作为淀粉来源的啤酒生产的各个方面。然而，已知的是，高单宁辅料可能不易被这些酶加工。
持续需要可将高单宁辅料用于啤酒生产的方法。
发明内容
根据本发明的一个方面，提供了用于生产制啤酒用麦芽汁(Brewer′s wort)的方法，该方法具有在存在外源提供的酶组合物的情况下将具有高单宁辅料的制粉用谷物(grist)进行淀粉糖化以提供该制啤酒用麦芽汁的步骤，该外源提供的酶组合物具有不受单宁抑制的酶(tannin uninhibited enzyme)。任选地，不受单宁抑制的酶选自由以下组成的组：降解生淀粉的细菌α-淀粉酶、葡糖淀粉酶、支链淀粉酶、真菌α-淀粉酶和生麦芽糖α-淀粉酶。
任选地，制粉用谷物具有高粱。任选地，制粉用谷物是至少10％的高粱。
任选地，制粉用谷物是至少20％的高粱、至少30％的高粱、至少40％的高粱、至少50％的高粱、至少60％的高粱、至少70％的高粱、至少80％的高粱、至少90％的高粱或100％的高粱。
在本发明的另一方面，制粉用谷物任选地还具有玉米、木薯、大麦、小麦、黑麦、粟或稻。在其他还优选的实施例中，制粉用谷物任选地具有至少10μM CAE/g制粉用谷物、至少20μM CAE/g制粉用谷物、至少30μM CAE/g制粉用谷物、至少40μM CAE/g制粉用谷物、至少50μM CAE/g制粉用谷物、至少60μM CAE/g制粉用谷物、至少70μM CAE/g制粉用谷物、至少80μMCAE/g制粉用谷物、至少90μM CAE/g制粉用谷物、至少100μM CAE/g制粉用谷物、至少110μMCAE/g制粉用谷物、至少120μM CAE/g制粉用谷物、至少130μM CAE/g制粉用谷物、至少140μMCAE/g制粉用谷物或至少150μM CAE/g制粉用谷物。
任选地，不受单宁抑制的酶是降解生淀粉的α-淀粉酶。任选地，降解生淀粉的α-淀粉酶属于GH13类。任选地，降解生淀粉的α-淀粉酶衍生自噬细胞菌属物种(Cytophagasp.)。任选地，降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少60％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少65％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少70％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少75％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少80％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少85％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少90％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少95％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少98％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少99％序列同一性，或具有如SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段所示的序列。
任选地，具有不受单宁抑制的、降解生淀粉的α-淀粉酶的外源提供的酶组合物还具有蛋白酶、真菌α-淀粉酶、生麦芽糖α-淀粉酶、葡糖淀粉酶和脂肪酶中的一种或多种。
在本发明的另一方面，提供了将如上所述用不受单宁抑制的酶生产的制啤酒用麦芽汁进行发酵以获得酒精饮料的方法。任选地，酒精饮料是啤酒。
在本发明的另一方面，提供了如上所述用不受单宁抑制的酶生产的麦芽汁。在本发明的另一方面，提供了从上述麦芽汁中生产的啤酒。
在本发明的另一方面，提供了确定酶是否受单宁抑制的方法，该方法具有在存在单宁的情况下孵育该酶以及检测该酶与单宁的交联的步骤。任选地，单宁是儿茶素。
任选地，酶是酿造酶(brewing enzyme)。任选地，酿造酶选自由以下组成的组：降解生淀粉的α-淀粉酶、蛋白酶、真菌α-淀粉酶、葡糖淀粉酶、生麦芽糖α-淀粉酶和脂肪酶。任选地，酶是降解生淀粉的α-淀粉酶。
任选地，α-淀粉酶属于GH13类。任选地，降解生淀粉的α-淀粉酶衍生自噬细胞菌属物种。
任选地，在检测交联的方法中使用的降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少60％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少65％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少70％序列同一性、与SEQ IDNO：2或其淀粉酶活性片段具有至少75％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少80％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少85％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少90％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少95％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少98％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少99％序列同一性，或具有如SEQ IDNO：2或其淀粉酶活性片段所示的序列。任选地，检测交联的步骤是测量浊度。
附图说明
图1示出了使用如实例3中所述的RVA方法，通过根据表2的α-淀粉酶：1)GsAA、2)CsAA以及3-5)Termamyl SCDS，红高粱的液化情况(将6.0g研磨的红高粱与23.0g水混合)。
图2示出了儿茶素分别与以下三种α-淀粉酶孵育(30℃持续30min、随后4℃持续30min)后在MTP板中测量的光密度/浊度(OD 600nm)：在多种稀释液中的GsAA、不受抑制的CsAA和Termamyl SCDS。
图3示出了儿茶素分别与以下三种α-淀粉酶孵育(4℃持续30min、60℃持续30min、随后4℃持续23小时)后在MTP板中测量的光密度/浊度(OD 600nm)：在多种稀释液中的GsAA、不受抑制的CsAA和Termamyl SCDS。
SEQ ID NO的简述
SEQ ID NO：1列出了来自嗜热脂肪土芽孢杆菌(Geobacillusstearothermophilus)的α淀粉酶变体(GsAA)的成熟氨基酸序列。
SEQ ID NO：2列出了来自噬细胞菌属物种的α淀粉酶变体(CsAA)的成熟氨基酸序列。
定义和缩写
除非另外定义，否则本文所用的全部技术术语和科学术语具有与本公开所属领域的普通技术人员通常所理解的相同含义。Singleton等人，Dictionary of MicrobiologyAnd Molecular Biology[微生物学和分子生物学词典]，第2版，John Wiley and Sons[约翰·威利父子出版公司]，纽约(1994)，以及Hale和Markham，The Harper CollinsDictionary Of Biology[哈伯科林斯生物学词典]，Harper Perennial[哈珀永久出版社]，纽约(1991)为技术人员提供了本文所用的许多术语的一般含义。尽管如此，为了清楚和便于参考，下文定义了某些术语。
“变体(variant或variants)”是指多肽或核酸。术语“变体”可以与术语“突变体”互换地使用。变体包括分别在氨基酸或核苷酸序列中的一个或多个位置处的插入、取代、颠换、截短和/或倒位。短语“变体多肽”、“多肽变体”、“多肽”、“变体”和“变体酶”意指具有氨基酸序列的多肽/蛋白质，该氨基酸序列具有或包含例如SEQ ID NO：1、2、3、4或5的所选氨基酸序列或与该所选氨基酸序列例如SEQ ID NO：1、2、3、4或5相比是经修饰的。
如本文所用，关于核酸或多肽序列，“同源序列”和“序列同一性”意指当进行最佳比对用于比较时，与核酸序列或多肽序列具有约至少100％、至少99％、至少98％、至少97％、至少96％、至少95％、至少94％、至少93％、至少92％、至少91％、至少90％、至少88％、至少85％、至少80％、至少75％、至少70％、至少65％、至少60％、至少55％、至少50％、或至少45％序列同一性，其中候选核酸序列或多肽序列的功能与候选同源序列正在比较的核酸序列或多肽序列基本相同。在一些实施例中，同源序列具有至少约85％与100％之间的序列同一性，而在其他实施例中，具有约90％与100％之间的序列同一性，并且在其他实施例中，具有至少约95％和100％的序列同一性。
使用本领域已知的标准技术确定同源性(参见例如，Smith和Waterman，Adv.Appl.Math.[应用数学进展]2：482(1981)；Needleman和Wunsch，J.Mol.Bio1.[分子生物学杂志]48：443(1970)；Pearson和Lipman，Proc.Natl.Acad.Sci.USA[美国科学院院报]85：2444(1988)；威斯康星遗传学软件包(Wisconsin Genetics Software Package)(威斯康星州麦迪逊市的遗传学电脑集团(Genetics Computer Group，Madison，WI)中的程序，例如GAP、BESTHT、FASTA和TFASTA；以及Devereux等人，Nucleic Acid Res.[核酸研究]，12：387-395(1984))。
将“核酸序列同一性百分比(％)”或“氨基酸序列同一性百分比(％)”定义为候选序列中与起始序列的核苷酸残基或氨基酸残基相同的核苷酸残基或氨基酸残基的百分比。可以在起始序列的整个长度上测量序列同一性。
同源序列由已知的序列比对方法确定。常用的比对方法是BLAST，由以下描述：Altschul等人(Altschul等人，J.Mol.Biol.[分子生物学杂志]215：403-410(1990))；以及Karlin等人(Proc.Natl.Acad.Sci.USA[美国科学院院报]90：5873-5787(1993))。特别有用的BLAST程序是WU-BLAST-2程序(参见Altschul等人，Meth.Enzymol.[酶学方法]266：460-480(1996))。WU-BLAST-2使用几个搜索参数，其中大部分设置为默认值。可调参数设置为以下值：重叠跨度＝1、重叠分数＝0.125、字阈值(T)＝11。HSP S和HSP S2参数是动态值，并且由程序本身根据特定序列的组成以及特定数据库的组成针对所搜索的目的序列是哪个来建立。然而，可以调整这些值以增加灵敏度。氨基酸序列同一性值％由匹配的相同残基数除以比对区域中“较长”序列的残基总数来确定。“较长”序列是在比对区域中具有最多实际残基的序列(通过WU-Blast-2引入以最大化比对得分的空位被忽略)。
其他方法可用于比对序列。有用的算法的一个实例是PILEUP。PILEUP使用渐进的、两两比对创建了来自一组相关序列的多重序列比对。它还可以绘制显示用于创建该比对的聚类关系的树。PILEUP使用Feng和Doolittle的渐进比对方法的简化(Feng和Doolittle，J.Mol.Evol.[分子进化杂志]35：351-360(1987))。该方法类似于Higgins和Sharp描述的方法(Higgins和Sharp，CABIOS[计算机在生物科学中的应用]5：151-153(1989))。有用的PILEUP参数包括为3.00的默认空位权重，为0.10的默认空位长度权重，以及加权的末端空位。术语“最佳比对”是指给出最高同一性百分比得分的比对。
如本文所用，术语“麦芽饮料”包括例如以下的形成泡沫的发酵麦芽饮料：全麦芽啤酒、浓啤酒、干啤酒、薄啤酒、低度啤酒、低醇啤酒、低卡路里啤酒、波特啤酒、博克啤酒、烈性黑啤酒、麦芽酒、无醇麦芽酒等。术语“麦芽饮料”还包括替代性的麦芽饮料，例如水果风味的麦芽饮料、例如柑橘风味的(例如柠檬风味的、橙子风味的、酸橙风味的或浆果风味的)麦芽饮料，酒风味的麦芽饮料(例如伏特加酒风味的、朗姆酒风味的或龙舌兰酒风味的麦芽酒)，或咖啡风味的麦芽饮料(例如咖啡因风味的麦芽酒)等。
如本文所用，术语“啤酒”传统上是指衍生自麦芽(其衍生自大麦)和任选的辅料(例如谷粒)的、并且用啤酒花调味的酒精饮料。可以通过基本相同的工艺由多种谷物制作啤酒。所有谷物淀粉都是葡萄糖均聚物，其中葡萄糖残基通过α-1，4-键或α-1，6-键连接，前者占主导地位。制作发酵的麦芽饮料的工艺通常称为酿造。制造这些饮料所使用的主要原料为水、啤酒花和麦芽。此外，辅料例如普通玉米糁、精制玉米糁、制啤酒用研磨酵母、稻、高粱、精制玉米淀粉、大麦、大麦淀粉、去壳大麦、小麦、小麦淀粉、烘焙谷类、谷类片、黑麦、燕麦、马铃薯、树薯、和糖浆，例如玉米糖浆、甘蔗糖浆、转化糖浆、大麦和/或小麦糖浆等可以用作淀粉的来源。淀粉最终被转化为糊精和可发酵糖。出于多种原因，主要由选定品种的大麦产生的麦芽对啤酒的整体特征和质量具有最大的影响。第一，麦芽是啤酒中主要的风味剂。第二，麦芽提供可发酵糖的主要部分。第三，麦芽提供蛋白质，这将有助于啤酒的酒体和泡沫特征。第四，麦芽提供淀粉糖化期间必需的酶活性。
如本文所用，术语“单宁”是指在植物(包括高粱)中发现的一类天然存在的多酚生物分子。单宁由类黄酮组成，类黄酮是具有两个苯环和一个杂环的15个碳的化合物。
“儿茶素”是在单宁中发现的特定类黄酮，儿茶素的化学名称为(2R，3S)-2-(3，4-二羟基苯基)-3，4-二氢-2H-色烯-3,5,7-三醇。
如本文所用，术语“CAE”是指儿茶素当量。
如本文所用，术语“不受单宁抑制的酶”是指在存在单宁的情况下或在暴露于单宁后保留大量活性的酶。
厘泊是泊的百分之一，或以SI单位表示的一毫帕-秒(mPa·s)(1cP＝10-3Pa·s＝1mPa·s)。
如本文所用，“制作啤酒的工艺”是本领域熟知的工艺，但是简言之，其涉及五个步骤：(a)淀粉糖化和/或辅料蒸煮，(b)麦芽汁分离和提取，(c)麦芽汁的煮沸和投酒花(hopping)，(d)冷却、发酵和储存，以及(e)熟化、加工和包装。在第一步中，将研磨或压碎的麦芽与水混合并且在受控的温度下保持一段时间，以使麦芽中存在的酶将麦芽中存在的淀粉转化为可发酵糖。在第二步中，将麦芽浆(mash)转移至“滤桶(1auter tun)”或麦芽浆过滤器中，其中液体与谷物残余物分离。这一甜味液体称为“麦芽汁”，剩余的谷物残余物称为“麦糟(spent grain)”。
典型地将麦芽浆进行提取，这涉及将水添加至麦芽浆中以从麦糟中回收残余的可溶性提取物。在第三步中，将麦芽汁猛烈煮沸。这会对麦芽汁进行杀菌并有助于形成颜色、风味和气味。在煮沸期间的某个时刻添加啤酒花。在第四步中，将麦芽汁冷却并转移至发酵罐中，该发酵罐含有酵母或向其中添加酵母。酵母通过发酵将糖转化为醇和二氧化碳气体；在发酵结束时将发酵罐冷却，或可以将发酵罐冷却以停止发酵。除去酵母絮凝物。在最后一步中，将啤酒冷却并储存一段时间，在此期间啤酒变得澄清并产生风味，并且可能损害啤酒的外观、风味和保质期的任何材料都会沉淀下来。在包装之前，对啤酒充二氧化碳气体并任选地将其过滤和巴氏杀菌。发酵后，获得通常含有约2重量％至约10重量％的醇的饮料。在发酵期间非可发酵碳水化合物不会被转化，并且形成最终啤酒中的大部分溶解固体。这种残余物的存留是因为麦芽淀粉酶不能够水解淀粉的α-1，6-键。非可发酵碳水化合物贡献约50卡路里/12盎司啤酒。
如本文所用，可将“制作啤酒的工艺”进一步应用于任何制粉用谷物的淀粉糖化中。
如本文所用，术语“制粉用谷物”是指可衍生自任何植物和植物部分(包括块茎、根、茎、叶和种子)的任何含有淀粉和/或糖的植物材料。制粉用谷物可包含谷物，例如来自以下的谷物：大麦、小麦、黑麦、燕麦、玉米、稻、蜀黍(milo)、粟和高粱，并且更优选地，至少10％、或更优选地至少15％、甚至更优选地至少25％、或最优选地至少35％，例如至少50％、至少75％、至少90％或甚至100％(w/w)的麦芽汁的制粉用谷物衍生自谷物。在一些实施例中，制粉用谷物可包含从木薯[木薯(Manihot esculenta)]根获得的含有淀粉和/或糖的植物材料。制粉用谷物可包含发芽的谷物，例如大麦麦芽。优选地，至少10％、或更优选地至少15％、甚至更优选地至少25％、或最优选地至少35％，例如至少50％、至少75％、至少90％或甚至100％(w/w)的麦芽汁的制粉用谷物衍生自发芽的谷物。
在酿造的上下文中，术语“发酵”意指通过酿造酵母中的酶将麦芽汁中的糖转化为乙醇和二氧化碳，并且形成其他发酵副产物。
如本文所用，将术语“麦芽”理解为任何发芽的谷粒，例如大麦。
将术语“辅料”理解为制粉用谷物的非大麦麦芽部分。辅料可以是任何富含碳水化合物的材料，例如高粱、玉米、木薯、小麦、黑麦、粟、稻等。
将术语“麦芽浆”理解为水性淀粉浆料，例如，包含压碎的大麦麦芽、压碎的大麦、和/或其他辅料或其组合，随后与水混合以分离成麦芽汁+麦糟。
如本文所用，术语“麦芽汁”是指在淀粉糖化期间提取制粉用谷物后未发酵的液体流出物(run-off)。
如本文所用，术语“麦糟”是指从麦芽浆中提取了制粉用谷物并且分离了麦芽汁时剩下的脱水固体。
如本文所用，术语“啤酒”是指发酵的麦芽汁，例如从大麦麦芽、任选的辅料和啤酒花酿造的酒精饮料。
如本文所用，将麦芽汁中的术语“提取物回收率”定义为从制粉用谷物(麦芽和辅料)中提取的可溶性物质的总和，以基于干物质的百分比表示。
如本文所用，术语“巴氏杀菌”意指通过加热杀死水性溶液中的微生物。典型地，通过使用快速巴氏杀菌器(flash pasteurizer)或管式巴氏杀菌器(tunnel pasteurizer)进行酿造工艺中的巴氏杀菌。如本文所用，术语“巴氏杀菌单位或PU”是指巴氏杀菌的定量量度。将啤酒的一个巴氏杀菌单位(1PU)定义为60摄氏度下一分钟的热保留。按以下计算：
PU＝t x 1.393^(T-60)，其中：
t＝在巴氏杀菌器中的巴氏杀菌温度下的时间，以分钟为单位
T＝在巴氏杀菌器中的温度，以摄氏度为单位
[^(T-60)代表(T-60)的指数]
根据啤酒类型、原料和微生物污染、酿造者以及其对啤酒风味的感知影响，可以使用不同的最小PU。典型地，对于啤酒巴氏杀菌，需要14-15PU。取决于巴氏杀菌设备，巴氏杀菌温度典型地在64摄氏度-72摄氏度的范围内，并相应地计算巴氏杀菌时间。更多信息可以在Wolfgang Kunze的Technology Brewing and Malting[技术酿造与麦芽制造]，Researchand Teaching Institute of Brewing，Berlin[柏林酿酒研究与教学研究所](VLB)，第3次完全更新版，2004，ISBN 3-921690-49-8中找到。
如本文所用，术语“DP1(聚合度1)”意指葡萄糖或果糖。“DP2”表示麦芽糖和/或异麦芽糖。“DP3”意指麦芽三糖、潘糖和异潘糖。“DP4/4+”意指聚合度为4或更高的不可发酵的糊精或麦芽寡糖。
在提供数值范围的情况中，应理解，该范围的上限和下限之间的每个中间值(至下限的个位的十分之一，除非上下文另有清楚规定)也被特别公开。在所陈述的范围中的任何规定值或中间值与所陈述的范围中的任何其他规定值或中间值之间的每个较小范围，被涵盖在本公开内。这些较小范围的上限和下限可独立地被包括或排除在该范围中，而且其中任一个、没有一个或两个限值被包括在较小范围中的每个范围也被涵盖在本公开中，但依据所陈述的范围中的任何被明确排除的限值而定。在所陈述的范围包括限值的一个或两个的情况下，将那些所包含的限值的一个或两个排除在外的范围也包含在本公开中。
在更详细地描述示例性的实施例之前，应理解本公开并不限于所描述的特定实施例，因为这些实施例当然可以变化。虽然与本文所述的那些方法和材料相似或等同的任何方法和材料也可以用于本公开的实践或测试中，但是现在描述示例性的方法和材料。
除非上下文另有清楚规定，否则本文和所附权利要求中所使用的单数形式“一个/一种(a/an)”和“该/所述(the)”包括复数指示物。因此，例如，提及“一个/一种基因”时包括多个/多种此类候选试剂，并且提及“该/所述细胞”时包括提及一个或多个细胞和本领域技术人员已知的其等同物，等等。
本文讨论的出版物只是针对它们在本申请的提交日之前的公开而提供。本文的任何内容不应被解释为承认本公开无权因在先发明而享有早于此类出版物的权利。
缩写
在本公开以及随后的实验部分中，使用以下缩写：GA(葡糖淀粉酶)；CAE(儿茶素当量)；wt％(重量百分比)；℃(摄氏度)；rpm(每分钟转数)；H2O(水)；dH2O(去离子水)；aa(氨基酸)；AA(α淀粉酶)；kD(千道尔顿)；g或gm(克)；μg(微克)；mg(毫克)；μL(微升)；ml和mL(毫升)；mm(毫米)；μm(微米)；M(摩尔)；mM(毫摩尔)；μM(微摩尔)；U(单位)；V(伏特)；MW(分子量)；m(质量)；sec或s(秒(second/seconds))；min或m(分钟(minute/minutes))；hr或h(小时(hour/hours))；cP厘泊；dwb(基于干重)；(RVA)快速粘度分析仪；ABS(吸光度)；Abs600(在600nm处的吸光度)；OD(光密度)；OD 600(在600nm处的光密度)；AU(吸光度单位)；FAN(游离α-氨基氮)；PCR(聚合酶链式反应)；EtOH(乙醇)；MTP(微量滴定板)；EBC(欧洲酿酒公约)；(OE)原始提取物；DP(聚合度)；N(当量浓度)以及ppm(百万分率)。
具体实施方式
传统的啤酒酿造仅使用大麦、啤酒花和水。通过在水中浸泡大麦并对其加热来使其发芽。麦芽制造开始于释放大麦中可分解淀粉的内源性酶的过程。然后将发芽的大麦进行淀粉糖化，完成释放内源性大麦酶并将淀粉转化为可发酵糖以生产麦芽汁的过程。然后通过发酵将可发酵糖转化为乙醇。由于大麦价格可能昂贵，酿造者力图在酿造中使用较便宜的淀粉来源。此类替代性的淀粉来源称为辅料，并且包括玉米、木薯、小麦、黑麦、粟、高粱和稻以及其混合物。
大麦是一种温带谷类，在凉爽的气候中生长最好。在热带和亚热带地区，种植大麦用于酿造是不切实际的，而且从更凉爽的气候进口大麦的高成本令人望而却步。玉蜀黍、稻和高粱等作物更容易在此类地区栽培。另一个考虑因素是燃料乙醇市场的需求，其可以转移当地玉蜀黍生产的大部分。
如果与大麦麦芽的量相比使用非常少量的辅料，则内源性大麦麦芽酶可能能够分解辅料淀粉。但是，由于与几乎不使用或根本不使用大麦(即，100％辅料啤酒)相比，酿造者使用更大量的辅料，因此内源性大麦麦芽酶不足以将添加的辅料的淀粉分解为可发酵糖。
虽然使用大麦进行酿造的程序已得到很好的发展，但辅料酿造已被证明更具有挑战性，特别是考虑到成本问题。例如，发芽的高粱中分解淀粉的内源性酶很少。文献已报道，在从内源性高粱淀粉生产可接受水平的可发酵糖方面高粱麦芽的液化和糖化均有问题。为了使淀粉易于被酵母发酵，必须将其分解为可发酵糖，例如葡萄糖、麦芽糖和麦芽三糖。首先，经由称为糊化的工艺分解淀粉的颗粒结构。加热的同时，将水添加至相关的谷类或辅料中。当达到糊化温度(其取决于正在糊化的谷类而变化)时，淀粉颗粒变得溶胀并渗漏(1eak)，从而增加粘度，并且颗粒结构丧失。
糊化之后是液化。一旦淀粉糊化，淀粉就容易被酶切割。典型地，在商业酿造中，在淀粉糖化工艺期间添加外源性酶以增加淀粉分解。例如，可以使用内切作用的、降解生淀粉的α-淀粉酶，以将淀粉转化为寡糖并降低用于糖化步骤的糊化淀粉的粘度。可用于淀粉糖化的其他酶包括蛋白酶、脂肪酶、真菌α-淀粉酶和生麦芽糖α-淀粉酶。在糖化步骤中，使用葡糖淀粉酶将寡糖分解为可发酵糖。
然而，根据本发明的一个方面，已发现单宁含量高的辅料或辅料混合物可能难以进行酶处理。单宁是多种植物、种子、树皮和果皮中发现的天然存在的多酚化合物。在酿造中用作辅料的谷类中，高粱的单宁含量非常高。虽然并不受任何特定理论的束缚，但申请人已发现酿造酶可能受单宁或单宁中的化合物抑制和/或被其灭活。单宁可通过与酶反应并且/或者通过使酶交联在一起从而灭活该酶而导致酶灭活。根据本发明的一个方面，已经确定相对更高百分比的脯氨酸残基有助于酶被单宁灭活，并且具有更高脯氨酸含量的酶比具有更低脯氨酸含量的酶更容易被单宁灭活。通过将脯氨酸残基放置在酶分子表面从而增加它们与单宁相互作用的可及性，可能增加脯氨酸残基对单宁灭活的反应性。
根据本发明的一个方面，提供了用于生产制啤酒用麦芽汁的方法，该方法具有在存在外源提供的酶组合物的情况下将具有高单宁辅料的制粉用谷物进行淀粉糖化以提供该制啤酒用麦芽汁的步骤，该外源提供的酶组合物具有不受单宁抑制的酶。
根据本发明的一个方面，可以通过确定暴露于单宁后剩余的酶活性的量来鉴定不受单宁抑制的酶。关于这一点，可以根据本发明使用标准测定，通过将单宁、或更优选地单宁的标准组分(例如儿茶素)纳入测定中并确定单宁对酶活性产生何种影响。根据本发明的一个方面，不受单宁抑制的酶优选地在单宁溶液中保留至少10％的活性、在单宁溶液中保留至少20％的活性、在单宁溶液中保留至少30％的活性、在单宁溶液中保留至少40％的活性、在单宁溶液中保留至少50％的活性、在单宁溶液中保留至少至少60％的活性、在单宁溶液中保留至少70％的活性、在单宁溶液中保留至少80％的活性、在单宁溶液中保留至少90％的活性、在单宁溶液中保留至少95％的活性、在单宁溶液中保留至少99％的活性、或在单宁溶液中保留100％的活性。
根据本发明的一个方面，单宁溶液优选地含有儿茶素。更优选地，儿茶素为约0.1mg/ml、约0.2mg/ml、约0.3mg/ml、约0.4mg/ml、约0.5mg/ml、约0.6mg/ml、约0.8mg/ml、约0.9mg/ml、约1mg/ml、约1.5mg/ml、约2mg/ml、约2.5mg/ml以及约3mg/ml。还更优选地，儿茶素为约2mg/ml并且酶保留约90％的活性。
在本发明的另一方面，不受单宁抑制的酶在存在含有单宁的制粉用谷物的情况下保留大量活性。根据本发明的一个方面，不受单宁抑制的酶优选地在含有单宁的制粉用谷物中保留至少10％的活性、在含有单宁的制粉用谷物中保留至少20％的活性、在含有单宁的制粉用谷物中保留至少30％的活性、在含有单宁的制粉用谷物中保留至少40％的活性、在含有单宁的制粉用谷物中保留至少50％的活性、在含有单宁的制粉用谷物中保留至少至少60％的活性、在含有单宁的制粉用谷物中保留至少70％的活性、在含有单宁的制粉用谷物中保留至少80％的活性、在含有单宁的制粉用谷物中保留至少90％的活性、在含有单宁的制粉用谷物中保留至少95％的活性、在含有单宁的制粉用谷物中保留至少99％的活性或在含有单宁的制粉用谷物中保留100％的活性。
根据本发明的一个方面，制粉用谷物具有至少10μM CAE/g制粉用谷物、至少20μMCAE/g制粉用谷物、至少30μM CAE/g制粉用谷物、至少40μM CAE/g制粉用谷物、至少50μMCAE/g制粉用谷物、至少60μM CAE/g制粉用谷物、至少70μM CAE/g制粉用谷物、至少80vMCAE/g制粉用谷物、至少90μM CAE/g制粉用谷物、至少100μM CAE/g制粉用谷物、至少110μMCAE/g制粉用谷物、至少120μM CAE/g制粉用谷物、至少130μM CAE/g制粉用谷物、至少140μCAE/g制粉用谷物或至少150μM CAE/g制粉用谷物。
更优选地，不受单宁抑制的酶在具有20μM CAE/g制粉用谷物的制粉用谷物中保留约90％的活性。
优选地，不受单宁抑制的酶选自由以下组成的组：降解生淀粉的α-淀粉酶、蛋白酶、真菌α-淀粉酶、葡糖淀粉酶、生麦芽糖α-淀粉酶和脂肪酶。还更优选地，酶是降解生淀粉的α-淀粉酶。
仍更优选地，α-淀粉酶是GH13类的葡糖水解酶。在还更优选的实施例中，降解生淀粉的α-淀粉酶衍生自噬细胞菌属物种。
还更优选地，在检测交联的方法中使用的降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少60％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少65％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少70％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少75％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少80％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少85％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少90％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少95％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少98％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少99％序列同一性，或具有如SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段所示的序列。
优选地，制粉用谷物具有高粱。更优选地，制粉用谷物是至少10％的高粱。
更优选地，制粉用谷物是至少20％的高粱、至少30％的高粱、至少40％的高粱、至少50％的高粱、至少60％的高粱、至少70％的高粱、至少80％的高粱、至少90％的高粱或100％的高粱。
在本发明的另一方面，制粉用谷物优选地还具有玉米、木薯、大麦、小麦、黑麦、粟或稻。
在本发明的另一方面，具有不受单宁抑制的、降解生淀粉的α-淀粉酶的外源提供的酶组合物还具有蛋白酶、真菌α-淀粉酶、葡糖淀粉酶、生麦芽糖α-淀粉酶和脂肪酶中的一种或多种。
在本发明的另一方面，提供了将如上所述用不受单宁抑制的酶生产的制啤酒用麦芽汁进行发酵以获得酒精饮料的方法。优选地，酒精饮料是啤酒。
在本发明的另一方面，提供了如上所述用不受单宁抑制的酶生产的麦芽汁。在本发明的另一方面，提供了从上述麦芽汁中生产的啤酒。
在本发明的另一方面，提供了确定酶是否受单宁抑制的方法，该方法具有在存在单宁的情况下孵育该酶以及检测该酶与单宁的交联的步骤。根据本发明的这一方面，避免了对每种酶进行不同测定的需要。优选地，单宁是儿茶素。优选地，通过测量浊度进行检测交联的步骤。
优选地，酶是酿造酶。更优选地，酿造酶选自由以下组成的组：降解生淀粉的α-淀粉酶、蛋白酶、真菌α-淀粉酶、生麦芽糖α-淀粉酶和脂肪酶。还更优选地，酶是降解生淀粉的α-淀粉酶。
仍更优选地，α-淀粉酶是GH13类的葡糖水解酶。在还更优选的实施例中，降解生淀粉的α-淀粉酶衍生自噬细胞菌属物种。
还更优选地，在检测交联的方法中使用的降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少60％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少65％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少70％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少75％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少80％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少85％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少90％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少95％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少98％序列同一性、与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少99％序列同一性，或具有如SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段所示的序列。优选地，检测交联的步骤是测量浊度。
优选地，不受单宁抑制的酶选自由以下组成的组：降解生淀粉的细菌α-淀粉酶、葡糖淀粉酶、支链淀粉酶、真菌α-淀粉酶和生麦芽糖α-淀粉酶。还更优选地，不受单宁抑制的酶是降解生淀粉的细菌α-淀粉酶。
优选地，不受单宁抑制的酶具有以下的特异性儿茶素交联活性：小于10AU/μg、小于9AU/μg、小于8AU/μg、小于7AU/μg、小于6AU/vg、小于5AU/μg、小于4AU/vg、小于3AU/μg、小于2AU/μg或小于1AU/μg。
实例
本公开在以下实例中进一步详细描述，这些实例不意欲以任何方式限制本公开所要求保护的范围。附图意在被视为本公开的说明书和描述的组成部分。提供下列实例以说明但不限制所要求保护的公开内容。
实例1-酶
GsAA：一种来自嗜热脂肪土芽孢杆菌的α淀粉酶变体，其具有SEQ ID NO：1所示的氨基酸序列。
CsAA：一种来自噬细胞菌属物种的不受单宁抑制的α淀粉酶变体，其具有SEQ IDNO：2所示的氨基酸序列。
使用来自诺维信公司(Novozymes)的Termamyl SCDS作为在酿造中使用的液化α-淀粉酶的一个例子。
实例2-蛋白质测定方法
通过标准无染料成像仪(Stain Free Imager Criterion)进行蛋白质测定
使用Gel DocTM EZ成像系统通过SDS-PAGE凝胶和光密度法对蛋白质进行定量。测定中使用的试剂：经浓缩的(2x)Laemmli样品缓冲液(伯乐公司(Bio-Rad)，目录号161-0737)；26孔XT 4-12％Bis-Tris凝胶(伯乐公司，目录号345-0125)；蛋白质标志物“Precision Plus Protein标准品”(伯乐公司，目录号161-0363)；蛋白质标准BSA(赛默飞世尔科技公司(Thermo Scientific)，目录号23208)和SimplyBlue Safestain(英杰公司(Invitrogen)，目录号LC 6060)。如下进行测定：在96孔PCR板中，将50μL经稀释的酶样品与含有2.7mg DTT的50μL样品缓冲液混合。将板用来自伯乐公司的Microseal‘B′膜密封并放入PCR机器中加热至70℃，持续10分钟。之后，通过运行缓冲液填充腔室，设置凝胶盒。然后将10μL的各个样品和标准品(0.125-1.00mg/mL BSA)加载在凝胶上，并加5μL的标志物。之后，在200V下运行电泳45min。电泳后，将凝胶在水中冲洗3次5min，然后在Safestain中染色过夜，最后在水中脱色。然后，将凝胶转移到成像仪中。使用Image Lab软件来计算每个条带的强度。使用BSA(赛默飞世尔科技公司，目录号23208)制作校准曲线，并且通过条带强度和校准曲线确定目标蛋白的量。采用蛋白质定量方法来制备用于随后实例的酶样品。
实例3-通过RVA对淀粉糊化后的原料进行的粘度分析
通过基于AACC(美国谷类化学师协会(American Association of CerealChemists))分析的RVA方法分析粘度。快速粘度分析仪(RVA)是一种旋转粘度计，能够在受控温度条件下连续记录样品的粘度。RVA能够使样品悬浮在溶剂中，使它们在整个测试中都保持悬浮，并施加适当程度的剪切以匹配加工条件，这使其在许多工艺和研究应用中特别有价值。使用来自新港科技公司(Newport Scientific)的RVA(使粘度在0cP与24.000cP之间)并通过Thermocline for Windows(TCW3)软件程序进行控制，这使得能够以0.1℃的步长在0℃-100℃的范围内加热和冷却样品。RVA配备有来自赛默飞世尔科技公司Accel500LC的水浴用于温度控制。仪器的初始化和自动归零最初是在每次实验之前以960rpm的螺旋桨进行的，用于预热电机、RVA上的油，并确保一致的测量。
所有原料样品均在波通公司(Perten)的铝罐中制备。将6.0g原料与24.0g预热的自来水(50℃)混合。用酸或氢氧化钠(2.5M H2SO4/1N NaOH)将pH调节至5.6。这导致水与制粉用谷物的比例为4∶1。应用于混合物的酶溶液为1.0ml，替代了样品中的1.0m1自来水。将橡胶塞放置在小罐顶部，并摇动约10sec以避免结块(特别是对于面粉和细粉来说)。
将RVA中的腔室预热至50℃，并使用以下程序分析所述淀粉液化，如下表1所示：
表1 RVA的温度(℃)、时间(hh：mm：ss)和速度(rpm)设置。
| 时间 | 类型 | 值 | 单位 |
| 0：00：00 | 温度 | 50 | ℃ |
| 0：00：00 | 速度 | 500 | Rpm |
| 0：00：10 | 速度 | 160 | Rpm |
| 0：01：00 | 温度 | 50 | ℃ |
| 0：23：30 | 温度 | 95 | ℃ |
| 0：23：30 | 结束 | 95 | ℃ |
在分析结束时，将RVA冷却至50℃，为下一个要分析的样品做好准备。每次分析都测量了以下特性：所述淀粉的成糊温度、峰值粘度、峰值时间、峰值温度和最终粘度。
实例4-使用α-淀粉酶对淀粉糊化后富含高单宁的红高粱进行的粘度分析。
根据实例3中所述的RVA方法，对具有高含量的各种单宁(>1g儿茶素当量/100gdwb)的研磨的红高粱(肯尼亚迪亚戈(Diago，Kenya)，27.11.2018，在布勒公司(BuhlerMiag)麦芽研磨机(1.6mm设置)上研磨)的粘度进行分析。因此，将6.0g研磨的红高粱与23.0g预热的自来水(50℃)混合。使用抹刀将溶液在小烧杯中混合约10sec，并用2.5M H2SO4将pH调节至5.6。添加1mL酶，得到下表2中所示的给定浓度。混合样品后，将转子放置在样品中，并使用RVA开始测量。
表2 RVA样品以及液化α-淀粉酶的配量
| 编号 | 原料 | GsAA | CsAA | Termamyl SCDS |
| ppm(以DS计) | ppm(以DS计) | ppm(以DS计) | ||
| 1 | 红高粱 | 27 | ||
| 2 | 红高粱 | 18 | ||
| 3 | 红高粱 | 11 | ||
| 4 | 红高粱 | 22 | ||
| 5 | 红高粱 | 33 |
给定样品的RVA分析在表3中示出。令人惊讶的是，CsAA是唯一可使高粱样品的粘度完全降低的α-淀粉酶。还通过以下观察到高酶活性：与27ppm(以DS计)GsAA实现的940Cp以及11至33ppm(以DS计)剂量的Termamyl SCDS实现的5080至7274Cp相比，18ppm(以DS计)不受抑制的CsAA实现了峰值粘度的明显降低、峰值时间的减少以及最终粘度完全降低为60Cp。此外，与更高剂量的GsAA和Termamyl SCDS相比，通过峰值温度、时间和粘度的降低也可以观察到非常有效的降解。
RVA加工后立即拍摄的加工材料的照片在图1中示出。这里可以清楚地观察到，与Termamyl SCDS和少量(minor extend)GsAA相比，经不受抑制的CsAAα-淀粉酶加工的样品2更进一步地溶解，且固体颗粒更少。
表3RVA分析：所述淀粉的成糊温度、峰值粘度、峰值时间、峰值温度和最终粘度
| 样品编号运行 | 成糊温度 | 峰值粘度 | 峰值时间 | 峰值温度 | 最终粘度 |
| ℃ | Cp | 分钟 | ℃ | Cp | |
| 1) | 72.1 | 7881 | 19.3 | 86.6 | 940 |
| 2) | 72.05 | 7274 | 17.9 | 83.6 | 60 |
| 3) | 72.1 | 10228 | 21.0 | 89.75 | 7274 |
| 4) | 72.05 | 9810 | 20.5 | 88.8 | 6078 |
| 5) | 72.1 | 9181 | 20.6 | 89.15 | 5080 |
实例5-使用不受抑制的α-淀粉酶对红高粱进行的浸出淀粉糖化
本实例的目的是证明在浸出工艺中在加工具有高单宁含量的辅料期间存在不受抑制的α-淀粉酶的益处。在淀粉糖化操作模型系统中对酶进行测试，该系统使用具有高含量的各种单宁的研磨的红高粱和白高粱(肯尼亚迪亚戈，27.11.2018和DK18-00735，在布勒公司麦芽研磨机(1.6mm设置)上研磨)进行麦芽汁生产。
用于麦芽汁生产的淀粉糖化操作
将高粱制粉用谷物(35.0g研磨的白高粱和35.0g研磨的红高粱)在烧杯中混合，并将其与175g自来水在淀粉糖化浴(Lockner，LG-电子器件分公司(LG-electronics))杯中混合，并且用2.5M硫酸将pH调节至pH 5.4，导致水与制粉用谷物的比例为2.5∶1。在以下设置中基于根据实例1确定的mg蛋白质添加α-淀粉酶：试验1，13.4μg GsAA/g高粱：试验2，20.2μg GsAA/g高粱；试验3，17.7μg不受抑制的CsAA/g高粱以及26.5μg不受抑制的CsAA/g高粱。除了实现可过滤性、可发酵糖和适当的FAN水平外，还在每个试验中固定添加了以下酶：0.250mg 
BG2(杜邦公司(Dupont))、0.500mg 
NP(杜邦公司)、0.500mg 
X4(杜邦公司)、3.000mg 
MA(杜邦公司)和1.000mg
P10(杜邦公司)(所有酶/g高粱制粉用谷物)。使用以下程序将辅料进行淀粉糖化；加热至60℃并保持30分钟，使得淀粉糖化开始；通过以1℃/分钟增加温度，加热至70℃持续10.0分钟；保持在70℃持续45分钟；通过以1℃/分钟增加温度，加热至75℃持续5分钟；保持在75℃持续45分钟；通过以1℃/分钟增加温度，加热至82℃持续7分钟；保持在82℃持续20分钟，淀粉糖化结束。
之后，当温度达到82℃且淀粉糖化结束时，测试碘阴性。记录下使碘呈阴性所需的时间(以分钟为单位)，结果在表4中给出。此处清楚的是，与GsAA相比，更低剂量的不受抑制的CsAA在更短的时间内能够获得麦芽浆的碘阴性结果，表明高粱材料的进一步加工的淀粉级分。
表4，高粱淀粉糖化的碘测试对于添加以下α-淀粉酶的试验1-4，通过OK记录下使碘呈阴性所需的时间(以分钟为单位)：试验1，13.4μg GsAA/g高粱；试验2，20.2μg GsAA/g高粱；试验3，17.7μg不受抑制的CsAA/g高粱以及试验4，26.5μg不受抑制的CsAA/g高粱。
在淀粉糖化结束时，将麦芽浆冷却，补足至350g并过滤。30分钟后测量滤液体积。用2.5M硫酸将pH调节至pH 5.2，并且向每个烧瓶(350g)中添加来自圣约翰啤酒花加工公司(Hopfenveredlung，St.Johann)、α含量为16.0％(EBC 7.70特定HPLC分析，01.10.2013)的一种苦味啤酒花颗粒。将麦芽汁样品在煮沸浴中煮沸60分钟，并且将麦芽汁冷却至17℃并过滤且用于分析，参见下文。
麦芽汁分析：遵循标准酿造说明[Standard Instruction Brewing]，23.8580-B28，使用安东帕公司(Anton Paar)Lovis测量淀粉糖化后的原始提取物(OE)，麦芽汁样品中的提取物。遵循标准酿造说明，23.8580-B15，使用分光光度计Genesys 10S UV-Vis(基于EBC 8.10)，在麦芽汁中测量FAN，游离α-氨基氮的含量(mg/升)。遵循标准酿造说明，23.8580-B20，在淀粉糖化后通过HPLC确定可发酵糖(％总计+g/100ml)DP1、DP2、DP3和DP4+。在配备有RSO寡糖柱、Ag+4％交联的(菲罗门公司(Phenomenex)，荷兰)和分析的保护柱(Carbo—Ag+中性，AJ0—4491，菲罗门公司，荷兰)且在70℃下操作的HPLC-RI系统上测定麦芽汁的糖组成。在整个分析中将等度流速维持在0.3ml/min，总运行时间为45min，并且将进样体积设置为10μL。通过相对于给定标准品(DP1：葡萄糖；DP2：麦芽糖；DP3：麦芽三糖，和具有四度或更高度麦芽四糖的峰用作标准品)的峰值面积的峰值面积进行定量。
糖化后HPLC的结果和麦芽汁的提取物分析在表5中示出，表5中包括麦芽汁中的相对糖组成。从表5中的数据可以看出，与GsAA相比，高剂量和低剂量的不受抑制的CsAA均递送更多的可发酵糖(如DP1-DP3的总和(平均72.5％相比于平均70.8％))和更多的提取物(13.84-13.90°P相比于13.49-13.60°P)。不受抑制的CsAA在液化淀粉和使所述淀粉能够在高单宁材料中糖化方面表现优异。
表5使用不同α-淀粉酶对麦芽汁组成进行的HPLC和原始提取物分析。
在麦芽汁中测量了定量的游离α-氨基氮(mg/升)并在表6中示出。试验1-4之间测量的FAN水平没有差异，并且变化在实验误差之内。
表6使用不同α-淀粉酶测量的浸出麦芽浆中高粱麦芽汁的FAN(游离α-氨基氮(mg/升))。
实例6-活性单宁与α-淀粉酶的交联活性
本实例的目的是证明各种α-淀粉酶与反应性单宁种类反应和交联并因此被灭活的偏好。在各种高粱种类中发现的高多酚含量与谷物的营养质量受损和酿造价值降低有关。在本实例中，我们测试了单宁级分中最具反应性的多酚化合物之一儿茶素与各种外源补充的α-淀粉酶的交联。
通过用70％的乙醇润湿材料制备儿茶素溶液(西格玛奥德里奇公司(SigmaAldrich)C1251)，之后添加到20mM磷酸钠/醋酸盐(pH 4.5)、0.2％(v/v)乙醇中，使最终浓度为2mg/ml。将酶GsAA、不受抑制的CsAA、Termamyl SCDS都在20mM磷酸钠/醋酸盐(pH4.5)中进行稀释。如根据实例2确定的，α-淀粉酶浓度为5.4mg/gGsAA、7.1mg/g不受抑制的CsAA和4.4mg/g Termamyl SCDS。将125μL的酶与125μL的20mM磷酸钠/醋酸盐(pH 4.5)和60μL的儿茶素溶液在用胶带密封的96孔MTP板(康宁公司(Coming)，美国纽约)中混合，并在30℃下孵育30min，随后在4℃下孵育30min，以促进酶与多酚之间的交联反应。交联的量被定量为通过读板仪在600nm处的OD读取的浊度。空白实验中用缓冲液代替酶。对于三种酶浓度，所产生的交联或形成的雾度/浊度在图2中示出。与对照(缓冲液，产生的OD600为0.004)相比，测试的稀释液中的所有酶都显示出随着酶浓度的增加而增加的交联和更高的响应。值得注意的是，在所有测试的稀释液中，与GsAA和Termamyl SCDS相比，不受抑制的CsAA显示出最低的OD，这清楚地证明其与儿茶素的交联倾向或反应性更低，因此抑制作用更小。由于酶浓度的增加明显增强了交联，以最高酶浓度应用时不受抑制的CsAA显示出最低的交联的这一发现显著强调了CsAA与儿茶素的低反应性。
在延长孵育时间的情况下进行额外的交联反应以增强产生的浊度。类似地，将酶GsAA、不受抑制的CsAA、Termamyl SCDS都在20mM磷酸钠/醋酸盐(pH 4.5)中进行稀释，并且如根据实例2确定的，α-淀粉酶浓度为5.4mg/g GsAA、7.1mg/g不受抑制的CsAA和4.4mg/gTermamyl SCDS。如上所述混合反应，并将密封板在4℃下孵育30min、60℃下孵育30min以及4℃下孵育23小时。结果在图3中示出。与在30℃下孵育30min随后在4℃下孵育30min相比，将在升高的温度60℃下持续30min与在4℃下的延长孵育相结合，在降低的酶剂量的情况下也明显增加了儿茶素反应性。尽管反应性增加，但很明显，在所有测试的稀释液中，与GsAA和Termamyl SCDS相比，CsAA显示出最低的OD(交联)。此外，延长的儿茶素实验强调了CsAA与儿茶素的低反应性和低抑制作用。关于这一点，可以通过以下公式使用所应用的条件(30min4℃、30min 60℃以及23小时4℃)和测定中在0.4至0.8mg/ml之间的酶浓度计算每种酶的相对特异性交联活性：
其中Abs600(酶)是在儿茶素和酶之间发生交联反应后在600nm处在MTP中测量的吸光度，Abs600(无酶)是儿茶素与水而非酶发生交联反应后在600nm处在MTP中测量的吸光度，并且m酶是在给定测定中应用的酶的质量。计算了三种酶的特异性交联活性，以AU(吸光度单位)/μg表示并在表7中示出。
表7三种α-淀粉酶的特异性儿茶素交联活性AU(吸光度单位)/μg。
| AU/μg | |
| Termamyl SCDC | 5.3 |
| GsAA | 8.9 |
| CsAA | 1.2 |
可见，与GsAA(8.9AU/μg)和Termamyl SCDS(5.3AU/vg)相比，CsAA的特异性儿茶素交联活性非常低，为1.2AU/μg。
实例7-α-淀粉酶的氨基酸组成
先前表明蛋白质中脯氨酸残基的含量与多酚相互作用呈正相关，并且表明蛋白质或多肽中的脯氨酸摩尔百分比与该蛋白质和儿茶素形成雾度或沉淀的能力基本呈线性相关(Asano等人，J.Am.Soc.Brew.Chem.[美国酿造化学家协会杂志]，1982)、(Siebert等人，Agric.Food Chem.[农业与食品化学杂志]，1996)。因此分析了所研究的α淀粉酶变体的多肽中的脯氨酸摩尔百分比。
以下给出了来自嗜热脂肪土芽孢杆菌的α淀粉酶变体GsAA(如SEQ ID NO：1所示)的氨基酸组成。
SEQ ID NO：1的氨基酸组成：
以下给出了来自噬细胞菌属物种的α淀粉酶变体CsAA(如SEQ ID NO：2所示)的氨基酸组成。
SEQ ID NO：2的氨基酸组成：
可以观察到，不受抑制的CsAA在淀粉酶多肽中具有低脯氨酸摩尔百分比，为4.1％，而显示出更高交联反应性和多酚抑制作用的GsAA在淀粉酶多肽中具有显著更高的脯氨酸摩尔百分比，为4.3％。
实例8-在酿造中使用的谷物的总类黄酮含量
根据Shao等人，J Agr Food Chem.[农业与食品化学杂志]2014所述的方法的修改版本测定总类黄酮含量，并且将其表示或计算为微摩尔的儿茶素当量(CAE)/g谷物粉(μmolCAE/g)。测定的在酿造中使用的谷物的类黄酮含量在下表8中示出。
表8谷物中计算出的总类黄酮含量，表示为微摩尔的儿茶素当量/克谷物
1 Liu et等人，J.Agric.Food Chem.[农业与食品化学杂志]2002
2 Taylor等人，J.Inst.Brew.[酿造研究所杂志]2013，利用mw为290.36g/mol的儿茶素
3 Jende-Strid等人，Carlsberg Res.Commun.[嘉士伯研究通讯]，1985
4 Xiang等人，Food Funct.[食品功能]，2019，利用mw为290.36g/mol的儿茶素
序列表
<110> 杜邦营养生物科学公司（DuPont Nurtrition Biosciences）
<120> 用于使用高单宁材料进行酿造的不受抑制的淀粉酶
<130> NB41775
<160> 2
<170> PatentIn 3.5版
<210> 1
<211> 486
<212> PRT
<213> 嗜热脂肪土芽孢杆菌（Geobacillus stearothermophilus）
<400> 1
Ala Ala Pro Phe Asn Gly Thr Met Met Gln Tyr Phe Glu Trp Tyr Leu
1 5 10 15
Pro Asp Asp Gly Thr Leu Trp Thr Lys Val Ala Asn Glu Ala Asn Asn
20 25 30
Leu Ser Ser Leu Gly Ile Thr Ala Leu Trp Leu Pro Pro Ala Tyr Lys
35 40 45
Gly Thr Ser Arg Ser Asp Val Gly Tyr Gly Val Tyr Asp Leu Tyr Asp
50 55 60
Leu Gly Glu Phe Asn Gln Lys Gly Thr Val Arg Thr Lys Tyr Gly Thr
65 70 75 80
Lys Ala Gln Tyr Leu Gln Ala Ile Gln Ala Ala His Ala Ala Gly Met
85 90 95
Gln Val Tyr Ala Asp Val Val Phe Asp His Lys Gly Gly Ala Asp Gly
100 105 110
Thr Glu Trp Val Asp Ala Val Glu Val Asn Pro Ser Asp Arg Asn Gln
115 120 125
Glu Ile Ser Gly Thr Tyr Gln Ile Gln Ala Trp Thr Lys Phe Asp Phe
130 135 140
Pro Gly Arg Gly Asn Thr Tyr Ser Ser Phe Lys Trp Arg Trp Tyr His
145 150 155 160
Phe Asp Gly Val Asp Trp Asp Glu Ser Arg Lys Leu Ser Arg Ile Tyr
165 170 175
Lys Phe Arg Gly Ile Gly Lys Ala Trp Asp Trp Glu Val Asp Thr Glu
180 185 190
Asn Gly Asn Tyr Asp Tyr Leu Met Tyr Ala Asp Leu Asp Met Asp His
195 200 205
Pro Glu Val Val Thr Glu Leu Lys Asn Trp Gly Lys Trp Tyr Val Asn
210 215 220
Thr Thr Asn Ile Asp Gly Phe Arg Leu Asp Ala Val Lys His Ile Lys
225 230 235 240
Phe Gln Phe Phe Pro Asp Trp Leu Ser Tyr Val Arg Ser Gln Thr Gly
245 250 255
Lys Pro Leu Phe Thr Val Gly Glu Tyr Trp Ser Tyr Asp Ile Asn Lys
260 265 270
Leu His Asn Tyr Ile Thr Lys Thr Asn Gly Thr Met Ser Leu Phe Asp
275 280 285
Ala Pro Leu His Asn Lys Phe Tyr Thr Ala Ser Lys Ser Gly Gly Ala
290 295 300
Phe Asp Met Arg Thr Leu Met Thr Asn Thr Leu Met Lys Asp Gln Pro
305 310 315 320
Thr Leu Ala Val Thr Phe Val Asp Asn His Asp Thr Glu Pro Gly Gln
325 330 335
Ala Leu Gln Ser Trp Val Asp Pro Trp Phe Lys Pro Leu Ala Tyr Ala
340 345 350
Phe Ile Leu Thr Arg Gln Glu Gly Tyr Pro Cys Val Phe Tyr Gly Asp
355 360 365
Tyr Tyr Gly Ile Pro Gln Tyr Asn Ile Pro Ser Leu Lys Ser Lys Ile
370 375 380
Asp Pro Leu Leu Ile Ala Arg Arg Asp Tyr Ala Tyr Gly Thr Gln His
385 390 395 400
Asp Tyr Leu Asp His Ser Asp Ile Ile Gly Trp Thr Arg Glu Gly Val
405 410 415
Thr Glu Lys Pro Gly Ser Gly Leu Ala Ala Leu Ile Thr Asp Gly Pro
420 425 430
Gly Gly Ser Lys Trp Met Tyr Val Gly Lys Gln His Ala Gly Lys Val
435 440 445
Phe Tyr Asp Leu Thr Gly Asn Arg Ser Asp Thr Val Thr Ile Asn Ser
450 455 460
Asp Gly Trp Gly Glu Phe Lys Val Asn Gly Gly Ser Val Ser Val Trp
465 470 475 480
Val Pro Arg Lys Thr Thr
485
<210> 2
<211> 483
<212> PRT
<213> 噬细胞菌属物种（Cytophaga sp.）
<400> 2
Ala Ala Thr Asn Gly Thr Met Met Gln Tyr Phe Glu Trp Tyr Val Pro
1 5 10 15
Asn Asp Gly Gln Gln Trp Asn Arg Leu Arg Thr Asp Ala Pro Tyr Leu
20 25 30
Ser Ser Val Gly Ile Thr Ala Val Trp Thr Pro Pro Ala Tyr Lys Gly
35 40 45
Thr Ser Gln Ala Asp Val Gly Tyr Gly Pro Tyr Asp Leu Tyr Asp Leu
50 55 60
Gly Glu Phe Asn Gln Lys Gly Thr Val Arg Thr Lys Tyr Gly Thr Lys
65 70 75 80
Gly Glu Leu Lys Ser Ala Val Asn Thr Leu His Ser Asn Gly Ile Gln
85 90 95
Val Tyr Gly Asp Val Val Met Asn His Lys Ala Gly Ala Asp Tyr Thr
100 105 110
Glu Asn Val Thr Ala Val Glu Val Asn Pro Ser Asn Arg Tyr Gln Glu
115 120 125
Thr Ser Gly Glu Tyr Asn Ile Gln Ala Trp Thr Gly Phe Asn Phe Pro
130 135 140
Gly Arg Gly Thr Thr Tyr Ser Asn Trp Lys Trp Gln Trp Phe His Phe
145 150 155 160
Asp Gly Thr Asp Trp Asp Gln Ser Arg Ser Leu Ser Arg Ile Phe Lys
165 170 175
Phe His Gly Lys Ala Trp Asp Trp Pro Val Ser Ser Glu Asn Gly Asn
180 185 190
Tyr Asp Tyr Leu Met Tyr Ala Asp Tyr Asp Tyr Asp His Pro Asp Val
195 200 205
Val Asn Glu Met Lys Lys Trp Gly Val Trp Tyr Ala Asn Glu Val Gly
210 215 220
Leu Asp Gly Tyr Arg Leu Asp Ala Val Lys His Ile Lys Phe Ser Phe
225 230 235 240
Leu Lys Asp Trp Val Asp Asn Ala Arg Ala Ala Thr Gly Lys Glu Met
245 250 255
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260 265 270
Tyr Leu Ala Lys Val Asn Tyr Asn Gln Ser Leu Phe Asp Ala Pro Leu
275 280 285
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290 295 300
Arg Asn Ile Leu Asn Asn Thr Leu Val Ala Ser Asn Pro Thr Lys Ala
305 310 315 320
Val Thr Leu Val Glu Asn His Asp Thr Gln Pro Gly Gln Ser Leu Glu
325 330 335
Ser Thr Val Gln Pro Trp Phe Lys Pro Leu Ala Tyr Ala Phe Ile Leu
340 345 350
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355 360 365
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370 375 380
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385 390 395 400
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405 410 415
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420 425 430
Gly Gly Ser Lys Arg Met Tyr Val Gly Thr Ser Asn Ala Gly Glu Ile
435 440 445
Trp Tyr Asp Leu Thr Gly Asn Arg Thr Asp Lys Ile Thr Ile Gly Ser
450 455 460
Asp Gly Tyr Ala Thr Phe Pro Val Asn Gly Gly Ser Val Ser Val Trp
465 470 475 480
Val Gln Gln
Claims (66)
1.一种用于生产制啤酒用麦芽汁的方法，所述方法包括在存在外源提供的酶组合物的情况下将包含高单宁辅料的制粉用谷物进行淀粉糖化以提供所述制啤酒用麦芽汁，所述外源提供的酶组合物包含不受单宁抑制的酶。
2.根据权利要求1所述的方法，其中所述不受单宁抑制的酶选自由以下组成的组：降解生淀粉的细菌α-淀粉酶、葡糖淀粉酶、支链淀粉酶、真菌α-淀粉酶和生麦芽糖α-淀粉酶。
3.根据权利要求2所述的方法，其中所述制粉用谷物包含高粱。
4.根据权利要求3所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少10％的高粱。
5.根据权利要求4所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少20％的高粱。
6.根据权利要求5所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少30％的高粱。
7.根据权利要求6所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少40％的高粱。
8.根据权利要求7所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少50％的高粱。
9.根据权利要求8所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少60％的高粱。
10.根据权利要求9所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少70％的高粱。
11.根据权利要求10所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少80％的高粱。
12.根据权利要求11所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少90％的高粱。
13.根据权利要求12所述的方法，其中所述制粉用谷物包含100％的高粱。
14.根据前述权利要求中任一项所述的方法，其中所述制粉用谷物进一步包含玉米、木薯、大麦、小麦、黑麦、粟或稻。
15.根据权利要求1至14中任一项所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少10μMCAE/g制粉用谷物。
16.根据权利要求1 5所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少20μM CAE/g制粉用谷物。
17.根据权利要求16所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少30μM CAE/g制粉用谷物。
18.根据权利要求17所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少40μM CAE/g制粉用谷物。
19.根据权利要求18所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少50μM CAE/g制粉用谷物。
20.根据权利要求19所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少60μM CAE/g制粉用谷物。
21.根据权利要求20所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少70μM CAE/g制粉用谷物。
22.根据权利要求21所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少80μM CAE/g制粉用谷物。
23.根据权利要求22所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少90μM CAE/g制粉用谷物。
24.根据权利要求23所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少100μM CAE/g制粉用谷物。
25.根据权利要求24所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少110μM CAE/g制粉用谷物。
26.根据权利要求25所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少120μM CAE/g制粉用谷物。
27.根据权利要求26所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少130μM CAE/g制粉用谷物。
28.根据权利要求27所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少140μM CAE/g制粉用谷物。
29.根据权利要求28所述的方法，其中所述制粉用谷物包含至少150μM CAE/g制粉用谷物。
30.根据前述权利要求中任一项所述的方法，其中所述不受单宁抑制的酶是降解生淀粉的α-淀粉酶，其中所述α-淀粉酶是GH13类的葡糖水解酶。
31.根据权利要求30所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶衍生自噬细胞菌属物种(Cytophaga sp.)。
32.根据权利要求31所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少60％序列同一性。
33.根据权利要求32所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少65％序列同一性。
34.根据权利要求33所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少70％序列同一性。
35.根据权利要求34所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少75％序列同一性。
36.根据权利要求35所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少80％序列同一性。
37.根据权利要求36所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少85％序列同一性。
38.根据权利要求37所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少90％序列同一性。
39.根据权利要求38所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少95％序列同一性。
40.根据权利要求39所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少98％序列同一性。
41.根据权利要求40所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少99％序列同一性。
42.根据权利要求41所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶具有如SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段所示的序列。
43.根据权利要求30至42中任一项所述的方法，其中所述外源提供的酶组合物进一步包含蛋白酶、真菌α-淀粉酶、生麦芽糖α-淀粉酶和脂肪酶中的一种或多种。
44.一种用于确定酶是否受单宁抑制的方法，所述方法包括在存在单宁的情况下孵育所述酶以及检测所述酶与单宁的交联。
45.根据权利要求44所述的方法，其中所述单宁包含儿茶素。
46.根据权利要求44和45中任一项所述的方法，其中所述酶是酿造酶。
47.根据权利要求46所述的方法，其中所述酶选自由以下组成的组：降解生淀粉的α-淀粉酶、蛋白酶、真菌α-淀粉酶、生麦芽糖α-淀粉酶和脂肪酶。
48.根据权利要求47所述的方法，其中所述酶是降解生淀粉的α-淀粉酶。
49.根据权利要求48所述的方法，其中所述α-淀粉酶是GH13类的葡糖水解酶。
50.根据权利要求49所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶衍生自噬细胞菌属物种。
51.根据权利要求50所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少60％序列同一性。
52.根据权利要求51所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少65％序列同一性。
53.根据权利要求52所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少70％序列同一性。
54.根据权利要求53所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少75％序列同一性。
55.根据权利要求54所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少80％序列同一性。
56.根据权利要求55所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少85％序列同一性。
57.根据权利要求56所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少90％序列同一性。
58.根据权利要求57所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少95％序列同一性。
59.根据权利要求58所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少98％序列同一性。
60.根据权利要求59所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶与SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段具有至少99％序列同一性。
61.根据权利要求60所述的方法，其中所述降解生淀粉的α-淀粉酶具有如SEQ ID NO：2或其淀粉酶活性片段所示的序列。
62.根据权利要求44至61中任一项所述的方法，其中所述检测交联的步骤包括测量浊度。
63.根据权利要求1至43中任一项所述的方法，其进一步包括将所述制啤酒用麦芽汁发酵以获得酒精饮料。
64.根据权利要求63所述的方法，其中所述酒精饮料是啤酒。
65.一种麦芽汁，其通过根据权利要求1至44中任一项所述的方法生产。
66.一种啤酒，其通过根据权利要求64所述的方法生产。
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