CN110164506B - 一种基于域间残基接触的多域蛋白结构组装方法 - Google Patents
一种基于域间残基接触的多域蛋白结构组装方法 Download PDFInfo
- Publication number
- CN110164506B CN110164506B CN201910316906.7A CN201910316906A CN110164506B CN 110164506 B CN110164506 B CN 110164506B CN 201910316906 A CN201910316906 A CN 201910316906A CN 110164506 B CN110164506 B CN 110164506B
- Authority
- CN
- China
- Prior art keywords
- domain
- residue
- contact
- template
- protein
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Active
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 37
- 108091005763 multidomain proteins Proteins 0.000 title claims abstract description 28
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract description 31
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims abstract description 31
- 241000687983 Cerobasis alpha Species 0.000 claims description 20
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 claims description 4
- 230000008827 biological function Effects 0.000 description 3
- 230000006870 function Effects 0.000 description 3
- 238000000455 protein structure prediction Methods 0.000 description 3
- 238000005070 sampling Methods 0.000 description 3
- 230000007547 defect Effects 0.000 description 2
- 238000003032 molecular docking Methods 0.000 description 2
- 230000026022 'de novo' cotranslational protein folding Effects 0.000 description 1
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 1
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 1
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- 238000004883 computer application Methods 0.000 description 1
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- 238000005457 optimization Methods 0.000 description 1
Images
Classifications
-
- G—PHYSICS
- G16—INFORMATION AND COMMUNICATION TECHNOLOGY [ICT] SPECIALLY ADAPTED FOR SPECIFIC APPLICATION FIELDS
- G16B—BIOINFORMATICS, i.e. INFORMATION AND COMMUNICATION TECHNOLOGY [ICT] SPECIALLY ADAPTED FOR GENETIC OR PROTEIN-RELATED DATA PROCESSING IN COMPUTATIONAL MOLECULAR BIOLOGY
- G16B25/00—ICT specially adapted for hybridisation; ICT specially adapted for gene or protein expression
- G16B25/10—Gene or protein expression profiling; Expression-ratio estimation or normalisation
-
- G—PHYSICS
- G16—INFORMATION AND COMMUNICATION TECHNOLOGY [ICT] SPECIALLY ADAPTED FOR SPECIFIC APPLICATION FIELDS
- G16B—BIOINFORMATICS, i.e. INFORMATION AND COMMUNICATION TECHNOLOGY [ICT] SPECIALLY ADAPTED FOR GENETIC OR PROTEIN-RELATED DATA PROCESSING IN COMPUTATIONAL MOLECULAR BIOLOGY
- G16B35/00—ICT specially adapted for in silico combinatorial libraries of nucleic acids, proteins or peptides
- G16B35/20—Screening of libraries
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Evolutionary Biology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Bioinformatics & Computational Biology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Medical Informatics (AREA)
- Spectroscopy & Molecular Physics (AREA)
- Theoretical Computer Science (AREA)
- Library & Information Science (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
Abstract
一种基于域间残基接触的多域蛋白结构组装方法，从各结构域的三维结构出发，利用结构比对工具对蛋白质库中所有的多域蛋白模板进行打分，并选择得分最高的模板进行组装；然后根据模板生成初始结构，并随机选择一个较小的区域进行刚体旋转和平移，从而生成新的全长结构；其次，根据域间残基接触、模板和域间原子冲突能量来评价组装结构的质量，并根据蒙特卡洛准则接受组装结构；最后，选择所有模板组装得到的结构中能量最低的结构为最终结构。本发明提供一种预测精度较高的基于域间残基接触的多域蛋白结构组装方法。
Description
技术领域
本发明涉及一种智能优化、生物信息、计算机应用领域，尤其涉及的是一种基于域间残基接触的多域蛋白结构组装方法。
背景技术
大规模蛋白通常由多个独立折叠的域蛋白组成。尽管每个域蛋白可以独立完成生物功能，但是多个结构域组合起来可以完成独立的域蛋白不能完成的生物功能。此外，许多生物功能依赖于域和域之间的相互作用，例如，很多酶就是不同结构域的接触面之间实现其功能的。统计显示，自然界中，至少有90％的真核蛋白和67％的原核蛋白包含多个结构域。
在目前的蛋白质库中，大部分多域蛋白都被看作单域蛋白。目前，蛋白质库中有60多万个蛋白质，仅有34.7％的蛋白为多域蛋白。此外，几乎所有的蛋白质结构预测方法都是针对单域蛋白的结构预测设计的，包括能量函数和采样方法等。因此，导致蛋白质库中，多域蛋白和单域蛋白之间的鸿沟越来越大。
为了减小多域蛋白和单域蛋白之间的鸿沟，从序列出发，将整个蛋白质序列划分为多个结构域，然后利用单域蛋白结构预测方法预测每个单域的结构，最后将各单域结构组装到一起得到对应的全长结构，是目前预测多域蛋白结构的有效方法之一。多域蛋白的结构组装方法有两类。第一类是刚体组装。第二类通linker采样。其中，第一类方法可以看作为蛋白之间的对接问题，一些对接方法也可以用作多域蛋白结构的组装；与第一类方法不同，第二类方法可以看作域蛋白之间相对较短的氨基酸序列的结构从头预测问题，由于只改变连接域蛋白之间的构象的结构，其采样空间很小。然而，由于上述方法没有有效的能量引导，从而在组装中无法准确确定域蛋白的组装方向，进而导致预测精度较低。
因此，现有的多域蛋白结构组装方法在预测精度方面存在着缺陷，需要改进。
发明内容
为了克服现有多域蛋白质组装方法的精度较低的不足，本发明提出一种精度较高的基于域间残基接触的多域蛋白结构组装方法。
本发明解决其技术问题所采用的技术方案是：
一种基于域间残基接触的多域蛋白结构组装方法，所述方法包括以下步骤：
1)给定待组装蛋白各结构域的三维结构以及全长序列信息；
2)参数设置：设置最大迭代次数Imax，冲突距离阈值dclash，组装模板数量T，温度长度K，接触能量深度dwell；
3)利用结构比对工具TM-align(https://zhanglab.ccmb.med.umich.edu/TM-align/)对蛋白质PDB库(http://www.rcsb.org/)中的每一个多域蛋白进行打分，每个模板的得分为每个结构域与模板之间TM-score(https://zhanglab.ccmb.med.umich.edu/TM-score/)的平均值，并选择得分最高的T个模板；
4)利用残基接触预测工具NeBcon(https://zhanglab.ccmb.med.umich.edu/NeBcon/)预测得到全长序列的残基接触图；
5)从残基接触图中读取各结构域之间的残基接触的置信度
j＝1,2,...,Nn，其中Nm和Nn分别表示第m个结构域和第n个结构域的序列长度，
表示第m个结构域的第i个残基与第n个结构域的第j个残基之间有接触的置信度；
6)根据每个所选模板进行组装，过程如下：
6.1)利用TM-align确定模板和各结构域之间的比对信息，并将各结构域重叠到模板上，得到初始结构；
6.2)对各结构域进行平移，使得其C-端的最后一个残基与下一个结构域N-端的第一个残基之间的Cα原子距离等于
6.3)计算当前结构的域间接触能量：
其中
为第m个结构域的第i个残基与第n个结构域的第j个残基之间的Cα原子距离，
d1＝8，d2＝d1+dwell，da＝(d1+d2)/2，db＝dwell,dc＝(d2+80)/2,dd＝80-d2；计算域间接触总能量
6.4)计算当前结构与6.1)中初始结构之间的Cα原子的均方根偏差ERMSD；
6.5)计算当前结构中每两个结构域之间Cα原子的两两距离，统计距离小于dclash的数量nclash，并记录对应的距离
计算域之间的冲突能量
6.6)计算当前结构的总能量E＝w1ERMSD+w2Eclash+w3Econtact，其中，w1＝0.35,w2＝0.9,w3＝0.15为各自的权重值；
6.7)随机选择一个域结构进行扰动，过程如下：
6.7.1)分别计算所选结构域的N-端第一个原子之前和之后的残基数量；
6.7.2)选择残基数量较少的部分作为扰动区域，将该区域的所有Cα原子坐标记为(x1,x2,...,xL)，其中xl,l＝1,2,...,L表示第l个需要扰动的残基的Cα原子坐标，L为需要扰动的残基数量；
6.7.3)生成旋转轴X＝(X1,X2,X3)，
X3＝θ，其中，θ＝1-2rand[0,1]，
φ＝2πrand[0,1]，rand[0,1]为0和1之间的随机小数；
6.7.4)生成旋转角γ＝2rand[0,1]-1；
6.7.5)生成平移向量T＝(T1,T2,T3)，其中Ts＝0.3(2rand[0,1]-1),s＝1,2,3；
6.7.6)生成旋转矩阵U：
其中，α＝cosγ,β＝sinγ；
6.7.7)对每个Cα原子xl,l＝1,2,...,L进行旋转和平移：
其中，
s＝1,2,3表示第l个需要旋转的Cα原子的第s维坐标；
6.8)根据步骤6.3)-6.6)计算当前结构的能量，并根据蒙特卡洛准则接受当前结构；
6.9)重复步骤6.7-6.8)Imax次，并选择能量最低的结构为当前模板组装得到的结构；
7)选择T个模板组装得到的结构中能量最低的结构作为最终结构。
本发明的技术构思为：从各结构域的三维结构出发，利用结构比对工具对蛋白质库中所有的多域蛋白模板进行打分，并选择得分最高的模板进行组装；然后根据模板生成初始结构，并随机选择一个较小的区域进行刚体旋转和平移，从而生成新的全长结构；其次，根据域间残基接触、模板和域间原子冲突能量来评价组装结构的质量，并根据蒙特卡洛准则接受组装结构；最后，选择所有模板组装得到的结构中能量最低的结构为最终结构。
本发明的有益效果表现在：通过模板生成初始结构，并根据域间残基接触来引导组装过程，提高多域蛋白结构的预测精度。
附图说明
图1是域间接触能量函数的曲线图。
图2是基于域间残基接触的多域蛋白结构组装方法对多域蛋白3nd1A组装的结果。
具体实施方式
下面结合附图对本发明作进一步描述。
参照图1和图2，一种基于域间残基接触的多域蛋白结构组装方法，包括以下步骤：
1)给定待组装蛋白各结构域的三维结构以及全长序列信息；
2)参数设置：设置最大迭代次数Imax，冲突距离阈值dclash，组装模板数量T，温度长度K，接触能量深度dwell；
3)利用结构比对工具TM-align(https://zhanglab.ccmb.med.umich.edu/TM-align/)对蛋白质PDB库(http://www.rcsb.org/)中的每一个多域蛋白进行打分，每个模板的得分为每个结构域与模板之间TM-score(https://zhanglab.ccmb.med.umich.edu/TM-score/)的平均值，并选择得分最高的T个模板；
4)利用残基接触预测工具NeBcon(https://zhanglab.ccmb.med.umich.edu/NeBcon/)预测得到全长序列的残基接触图；
5)从残基接触图中读取各结构域之间的残基接触的置信度
j＝1,2,...,Nn，其中Nm和Nn分别表示第m个结构域和第n个结构域的序列长度，
表示第m个结构域的第i个残基与第n个结构域的第j个残基之间有接触的置信度；
6)根据每个所选模板进行组装，过程如下：
6.1)利用TM-align确定模板和各结构域之间的比对信息，并将各结构域重叠到模板上，得到初始结构；
6.2)对各结构域进行平移，使得其C-端的最后一个残基与下一个结构域N-端的第一个残基之间的Cα原子距离等于
6.3)计算当前结构的域间接触能量：
其中
为第m个结构域的第i个残基与第n个结构域的第j个残基之间的Cα原子距离，
d1＝8，d2＝d1+dwell，da＝(d1+d2)/2，db＝dwell,dc＝(d2+80)/2,dd＝80-d2；计算域间接触总能量
6.4)计算当前结构与6.1)中初始结构之间的Cα原子的均方根偏差ERMSD；
6.5)计算当前结构中每两个结构域之间Cα原子的两两距离，统计距离小于dclash的数量nclash，并记录对应的距离
计算域之间的冲突能量
6.6)计算当前结构的总能量E＝w1ERMSD+w2Eclash+w3Econtact，其中，w1＝0.35,w2＝0.9,w3＝0.15为各自的权重值；
6.7)随机选择一个域结构进行扰动，过程如下：
6.7.1)分别计算所选结构域的N-端第一个原子之前和之后的残基数量；
6.7.2)选择残基数量较少的部分作为扰动区域，将该区域的所有Cα原子坐标记为(x1,x2,...,xL)，其中xl,l＝1,2,...,L表示第l个需要扰动的残基的Cα原子坐标，L为需要扰动的残基数量；
6.7.3)生成旋转轴X＝(X1,X2,X3)，
X3＝θ，其中，θ＝1-2rand[0,1]，
φ＝2πrand[0,1]，rand[0,1]为0和1之间的随机小数；
6.7.4)生成旋转角γ＝2rand[0,1]-1；
6.7.5)生成平移向量T＝(T1,T2,T3)，其中Ts＝0.3(2rand[0,1]-1),s＝1,2,3；
6.7.6)生成旋转矩阵U：
其中，α＝cosγ,β＝sinγ；
6.7.7)对每个Cα原子xl,l＝1,2,...,L进行旋转和平移：
其中，
s＝1,2,3表示第l个需要旋转的Cα原子的第s维坐标；
6.8)根据步骤6.3)-6.6)计算当前结构的能量，并根据蒙特卡洛准则接受当前结构；
6.9)重复步骤6.7-6.8)Imax次，并选择能量最低的结构为当前模板组装得到的结构；
7)选择T个模板组装得到的结构中能量最低的结构作为最终结构。
本实施例以包含3个结构域的多域蛋白质1h88C为实施例，一种基于抽象凸估计的k-近邻蛋白质结构预测方法，包括以下步骤：
1)给定待组装蛋白各结构域的三维结构以及全长序列信息；
2)参数设置：设置最大迭代次数Imax＝10000，冲突距离阈值dclash＝3.75，组装模板数量T＝5，温度长度K＝2，接触能量深度dwell＝3；
3)利用结构比对工具TM-align(https://zhanglab.ccmb.med.umich.edu/TM-align/)对蛋白质PDB库(http://www.rcsb.org/)中的每一个多域蛋白进行打分，每个模板的得分为每个结构域与模板之间TM-score(https://zhanglab.ccmb.med.umich.edu/TM-score/)的平均值，并选择得分最高的T个模板；
4)利用残基接触预测工具NeBcon(https://zhanglab.ccmb.med.umich.edu/NeBcon/)预测得到全长序列的残基接触图；
5)从残基接触图中读取各结构域之间的残基接触的置信度
j＝1,2,...,Nn，其中Nm和Nn分别表示第m个结构域和第n个结构域的序列长度，
表示第m个结构域的第i个残基与第n个结构域的第j个残基之间有接触的置信度；
6)根据每个所选模板进行组装，过程如下：
6.1)利用TM-align确定模板和各结构域之间的比对信息，并将各结构域重叠到模板上，得到初始结构；
6.2)对各结构域进行平移，使得其C-端的最后一个残基与下一个结构域N-端的第一个残基之间的Cα原子距离等于
6.3)计算当前结构的域间接触能量：
其中
为第m个结构域的第i个残基与第n个结构域的第j个残基之间的Cα原子距离，
d1＝8，d2＝d1+dwell，da＝(d1+d2)/2，db＝dwell,dc＝(d2+80)/2,dd＝80-d2；计算域间接触总能量
6.4)计算当前结构与6.1)中初始结构之间的Cα原子的均方根偏差ERMSD；
6.5)计算当前结构中每两个结构域之间Cα原子的两两距离，统计距离小于dclash的数量nclash，并记录对应的距离
计算域之间的冲突能量
6.6)计算当前结构的总能量E＝w1ERMSD+w2Eclash+w3Econtact，其中，w1＝0.35,w2＝0.9,w3＝0.15为各自的权重值；
6.7)随机选择一个域结构进行扰动，过程如下：
6.7.1)分别计算所选结构域的N-端第一个原子之前和之后的残基数量；
6.7.2)选择残基数量较少的部分作为扰动区域，将该区域的所有Cα原子坐标记为(x1,x2,...,xL)，其中xl,l＝1,2,...,L表示第l个需要扰动的残基的Cα原子坐标，L为需要扰动的残基数量；
6.7.3)生成旋转轴X＝(X1,X2,X3)，
X3＝θ，其中，θ＝1-2rand[0,1]，
φ＝2πrand[0,1]，rand[0,1]为0和1之间的随机小数；
6.7.4)生成旋转角γ＝2rand[0,1]-1；
6.7.5)生成平移向量T＝(T1,T2,T3)，其中Ts＝0.3(2rand[0,1]-1),s＝1,2,3；
6.7.6)生成旋转矩阵U：
其中，α＝cosγ,β＝sinγ；
6.7.7)对每个Cα原子xl,l＝1,2,...,L进行旋转和平移：
其中，
s＝1,2,3表示第l个需要旋转的Cα原子的第s维坐标；
6.8)根据步骤6.3)-6.6)计算当前结构的能量，并根据蒙特卡洛准则接受当前结构；
6.9)重复步骤6.7-6.8)Imax次，并选择能量最低的结构为当前模板组装得到的结构；
7)选择T个模板组装得到的结构中能量最低的结构作为最终结构。
以包含3个结构域的多域蛋白质1h88C为实施例，运用以上方法得到了该蛋白质的近天然态构象，均方根偏差为
预测结构如图2所示。
以上阐述的是本发明给出的一个实施例表现出来的优良效果，显然本发明不仅适合上述实施例，在不偏离本发明基本精神及不超出本发明实质内容所涉及内容的前提下可对其做种种变化加以实施。
Claims (1)
1.一种基于域间残基接触的多域蛋白结构组装方法，其特征在于，所述方法包括以下步骤：
1)给定待组装蛋白各结构域的三维结构以及全长序列信息；
2)参数设置：设置最大迭代次数Imax，冲突距离阈值dclash，组装模板数量T，温度长度K，接触能量深度dwell；
3)利用结构比对工具TM-align对蛋白质PDB库中的每一个多域蛋白进行打分，每个模板的得分为每个结构域与模板之间TM-score的平均值，并选择得分最高的T个模板作为组装模板；
4)利用残基接触预测工具NeBcon预测得到全长序列的残基接触图；
5)从残基接触图中读取各结构域之间的残基接触的置信度
其中Nm和Nn分别表示第m个结构域和第n个结构域的序列长度，
表示第m个结构域的第i个残基与第n个结构域的第j个残基之间有接触的置信度；
6)根据每个所选模板进行组装，过程如下：
6.1)利用TM-align确定模板和各结构域之间的比对信息，并将各结构域重叠到模板上，得到初始结构；
6.2)对各结构域进行平移，使得其C-端的最后一个残基与下一个结构域N-端的第一个残基之间的Cα原子距离等于
6.3)计算当前结构的域间接触能量：
其中
为第m个结构域的第i个残基与第n个结构域的第j个残基之间的Cα原子距离，
d1＝8，d2＝d1+dwell，da＝(d1+d2)/2，db＝dwell,dc＝(d2+80)/2,dd＝80-d2；计算域间接触总能量
6.4)计算当前结构与6.1)中初始结构之间的Cα原子的均方根偏差ERMSD；
6.5)计算当前结构中每两个结构域之间Cα原子的两两距离，统计距离小于dclash的数量nclash，并记录对应的距离
计算域之间的冲突能量
6.6)计算当前结构的总能量E＝w1ERMSD+w2Eclash+w3Econtact，其中，w1＝0.35,w2＝0.9,w3＝0.15为各自的权重值；
6.7)随机选择一个域结构进行扰动，过程如下：
6.7.1)分别计算所选结构域的N-端第一个原子之前和之后的残基数量；
6.7.2)选择残基数量较少的部分作为扰动区域，将该区域的所有Cα原子坐标记为(x1,x2,...,xL)，其中xl,l＝1,2,...,L表示第l个需要扰动的残基的Cα原子坐标，L为需要扰动的残基数量；
6.7.3)生成旋转轴X＝(X1,X2,X3)，
X3＝θ，其中，θ＝1-2rand[0,1]，
φ＝2πrand[0,1]，rand[0,1]为0和1之间的随机小数；
6.7.4)生成旋转角γ＝2rand[0,1]-1；
6.7.5)生成平移向量T＝(T1,T2,T3)，其中Ts＝0.3(2rand[0,1]-1),s＝1,2,3；
6.7.6)生成旋转矩阵U：
其中，α＝cosγ,β＝sinγ；
6.7.7)对每个Cα原子xl,l＝1,2,...,L进行旋转和平移：
其中，
表示第l个需要旋转的Cα原子的第s维坐标；
6.8)根据步骤6.3)-6.6)计算当前结构的能量，并根据蒙特卡洛准则接受当前结构；
6.9)重复步骤6.7-6.8)Imax次，并选择能量最低的结构为当前模板组装得到的结构；
7)选择T个模板组装得到的结构中能量最低的结构作为最终结构。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CN201910316906.7A CN110164506B (zh) | 2019-04-19 | 2019-04-19 | 一种基于域间残基接触的多域蛋白结构组装方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CN201910316906.7A CN110164506B (zh) | 2019-04-19 | 2019-04-19 | 一种基于域间残基接触的多域蛋白结构组装方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CN110164506A CN110164506A (zh) | 2019-08-23 |
| CN110164506B true CN110164506B (zh) | 2021-02-26 |
Family
ID=67639843
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CN201910316906.7A Active CN110164506B (zh) | 2019-04-19 | 2019-04-19 | 一种基于域间残基接触的多域蛋白结构组装方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CN (1) | CN110164506B (zh) |
Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN103073639A (zh) * | 2006-03-17 | 2013-05-01 | 比奥根艾迪克Ma公司 | 稳定的多肽组合物 |
| CN103270044A (zh) * | 2010-12-21 | 2013-08-28 | Jsr株式会社 | 亲和色谱用载体和分离免疫球蛋白的方法 |
Family Cites Families (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN103984878B (zh) * | 2014-04-08 | 2017-01-18 | 浙江工业大学 | 一种基于树搜索和片段组装的蛋白质结构预测方法 |
| CN107180164B (zh) * | 2017-04-19 | 2020-02-21 | 浙江工业大学 | 一种基于模板的多域蛋白结构组装方法 |
| CN107273713B (zh) * | 2017-05-26 | 2020-06-02 | 浙江工业大学 | 一种基于TM-align的多域蛋白模板搜索方法 |
| CN107609345B (zh) * | 2017-08-29 | 2020-11-27 | 浙江工业大学 | 一种基于模板自适应选择的多域蛋白结构组装方法 |
| CN108763870B (zh) * | 2018-05-09 | 2021-08-03 | 浙江工业大学 | 一种多域蛋白质Linker构建方法 |
| CN109448785B (zh) * | 2018-08-29 | 2021-04-06 | 浙江工业大学 | 一种使用拉氏图增强Loop区域结构的蛋白质结构预测方法 |
-
2019
- 2019-04-19 CN CN201910316906.7A patent/CN110164506B/zh active Active
Patent Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN103073639A (zh) * | 2006-03-17 | 2013-05-01 | 比奥根艾迪克Ma公司 | 稳定的多肽组合物 |
| CN103270044A (zh) * | 2010-12-21 | 2013-08-28 | Jsr株式会社 | 亲和色谱用载体和分离免疫球蛋白的方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CN110164506A (zh) | 2019-08-23 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| DiMaio et al. | Improved molecular replacement by density-and energy-guided protein structure optimization | |
| Kim et al. | One contact for every twelve residues allows robust and accurate topology‐level protein structure modeling | |
| Bates et al. | Enhancement of protein modeling by human intervention in applying the automatic programs 3D‐JIGSAW and 3D‐PSSM | |
| Brünger et al. | Recent developments for the efficient crystallographic refinement of macromolecular structures | |
| Terwilliger | SOLVE and RESOLVE: automated structure solution, density modification and model building | |
| Millán et al. | Assessing the utility of CASP14 models for molecular replacement | |
| EP3821434A1 (en) | Machine learning for determining protein structures | |
| Gao et al. | Alphadesign: A graph protein design method and benchmark on alphafolddb | |
| Terwilliger et al. | Improved crystallographic models through iterated local density-guided model deformation and reciprocal-space refinement | |
| Schneider et al. | Blind testing of cross‐linking/mass spectrometry hybrid methods in CASP11 | |
| Al Nasr et al. | Building the initial chain of the proteins through de novo modeling of the cryo-electron microscopy volume data at the medium resolutions | |
| Konopka et al. | Automated procedure for contact-map-based protein structure reconstruction | |
| CN106055920A (zh) | 一种基于阶段性多策略副本交换的蛋白质结构预测方法 | |
| CN107180164B (zh) | 一种基于模板的多域蛋白结构组装方法 | |
| CN105975806A (zh) | 一种基于距离约束副本交换的蛋白质结构预测方法 | |
| CN110164506B (zh) | 一种基于域间残基接触的多域蛋白结构组装方法 | |
| CN113380320B (zh) | 基于阳性化合物残基贡献相似度的分子对接结果筛选方法 | |
| CN111180004B (zh) | 一种多元接触信息的子种群策略蛋白质结构预测方法 | |
| Al Nasr et al. | Constrained cyclic coordinate descent for cryo-EM images at medium resolutions: beyond the protein loop closure problem | |
| CN109346128B (zh) | 一种基于残基信息动态选择策略的蛋白质结构预测方法 | |
| Mabrouk et al. | Analysis of free modeling predictions by RBO aleph in CASP 11 | |
| CN109461471B (zh) | 一种基于锦标赛机制的自适应蛋白质结构预测方法 | |
| Yen et al. | Exploration of the dynamic properties of protein complexes predicted from spatially constrained protein-protein interaction networks | |
| Shinobu et al. | Building a macro-mixing dual‑basin Gō model using the Multistate Bennett Acceptance Ratio | |
| CN109448785B (zh) | 一种使用拉氏图增强Loop区域结构的蛋白质结构预测方法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| PB01 | Publication | ||
| PB01 | Publication | ||
| SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
| SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
| GR01 | Patent grant | ||
| GR01 | Patent grant |