CN107501411A - 一种凡纳滨对虾血蓝蛋白抗菌肽及其应用 - Google Patents

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Abstract

本发明公开了一种凡纳滨对虾血蓝蛋白抗菌肽，其氨基酸序列如序列表SEQ ID NO:1所示。所述抗菌肽的分子量为1837Da。本发明又公开了一种凡纳滨对虾血蓝蛋白抗菌肽的应用，在制备治疗或预防细菌的药物中的应用。本发明为后续进一步研究凡纳滨对虾的防御免疫机制及抗菌药物的开发奠定了基础。

Description

一种凡纳滨对虾血蓝蛋白抗菌肽及其应用
技术领域
本发明涉及水产养殖的技术领域，尤其涉及一种凡纳滨对虾血蓝蛋白抗菌肽及其应用。
背景技术
近年来，随着经济的发展，人们对水产品的需求日益增加，在捕捞量不能满足市场需求的情况下，水产养殖业得到了迅猛的发展。对虾是水产养殖中增长最快的产品之一，我国是养殖对虾年产量最高的国家。然而，与国际对虾养殖业相比，我国、我省对虾养殖业相对效益较低、发展后劲不足，可持续发展前景不容乐观。究其原因，主要与目前我国对虾养殖病害频发和生物安全所致对虾出口屡遭贸易壁垒等有关。
血蓝蛋白又称血蓝素，是一种多功能蛋白，过去被称为呼吸蛋白，它是位于节肢动物和软体动物血淋巴中的含铜呼吸蛋白，是节肢动物和软体动物血淋巴中发现的含铜的蓝绿色高分子量蛋白质，是氧的传递体，并且是已知的能与氧气可逆结合的唯一铜蛋白。
抗菌肽(Antibac-terial peptide)又叫抗微生物肽(Antimicrobial pep-tide)、抗生素肽(Antibiotics peptide)，是由多种生物细胞特定基因编码经外界条件诱导产生的一类具有广谱抗细菌、真菌、病毒、原虫、抑杀肿瘤细胞等活性作用的多肽。迄今为止，国内外报道大约有2000多种抗菌肽被鉴定、分离出来，以天然抗菌肽作模板进行人工合成的模拟肽已达数千种。在生物界自然存在的抗菌肽根据其结构的不同可以分为四大类：β折叠型抗菌肽、α螺旋型抗菌肽、延伸结构型多肽和loop结构型多肽。
目前，我国对虾养殖业急需解决的共性关键问题包括：对虾传染性疫病的防控、品种的选育、营养研究、养殖环境控制以及对虾加工技术升级等。而要成功解决这些问题，阐明对虾免疫防御机制是前提和基础。有鉴于此，本发明人研究和设计了一种凡纳滨对虾血蓝蛋白抗菌肽及其应用，本案由此产生。
发明内容
本发明的目的在于提供一种凡纳滨对虾血蓝蛋白抗菌肽及其应用，通过凡纳滨对虾血蓝蛋白抗菌肽B2构效关系的研究，为寻找新的对虾病害防控、良种选育的策略提供思路，促进我国对虾养殖业的健康、持续发展。
为了解决上述目的，本发明采用的技术方案如下：
一种凡纳滨对虾血蓝蛋白抗菌肽，其氨基酸序列如序列表SEQ ID NO:1所示。
作为实施例的优选方式，所述抗菌肽的分子量为1837Da。
一种凡纳滨对虾血蓝蛋白抗菌肽的应用，在制备治疗或预防细菌的药物中的应用。
作为实施例的优选方式，所述细菌包括河弧菌、溶藻酸弧菌、大肠杆菌、嗜水气单胞菌、副溶血弧菌、乙型链球菌和金黄色葡萄球菌。
本发明以凡纳滨对虾血蓝蛋白为研究对象，通过圆二色谱对11种凡纳滨对虾血蓝蛋白抗菌肽进行结构测定，选择具有空间结构的一种肽段B2进行深入研究。先通过抑菌试验验证其抑菌活性，再利用核磁共振的方法获得血蓝蛋白抗菌肽B2的核磁图谱，利用MestReNova软件将图谱进行解析，从而验证抗菌肽B2的结构。实验结果表明，抗菌肽B2肽段具有α-螺旋和β-转角结构，这两种结构的存在可能对其抑菌活性具有影响。本发明为进一步研究凡纳滨对虾的免疫防御机制提供了基础。
附图说明
图1为本发明的B2肽段3D模型；
图2为本发明的B2肽段3D模型；
图3为本发明的B2的化学结构；
图4为本发明的B2肽段核磁共振谱-HMBC谱；
图5为本发明的B2肽段核磁共振谱-NOESY谱上标记点①；
图6为本发明的B2肽段核磁共振谱-NOESY谱标记点②；
图7为本发明的B2肽段可能的空间结构。
具体实施方式
实施例1凡纳滨对虾血蓝蛋白抗菌肽的预测
首先运用AntiBP Server、CAMP、APD2三个在线预测软件，预测凡纳滨对虾血蓝蛋白大、小亚基抗菌肽段，如表1、表2所示，总共预测得到34条可能具有抗菌活性的小分子片段，其中11条多肽序列(黑体加粗表示)可能会形成α螺旋结构，且能与病原菌膜相互作用而发挥抑菌作用，这些预测多肽分子量大小范围为1.5～1.9kDa。另外，预测结果显示，在血蓝蛋白N端的α螺旋域、C端的Ig-like域以及中间部分的保守铜离子结合域均有活性片段，其中铜离子结合域和Ig-like域占主要区域。
表1凡纳滨对虾血蓝蛋白大亚基抗菌肽段的预测
注：1、加粗多肽序列：根据其理化性质推测可能形成α螺旋结构，且能与病原菌膜相互作用发挥抑菌作用；2、Ⅰdomain：α螺旋域；Ⅱdomain：铜离子结合域；Ⅲdomain：Ig-like域。
表2凡纳滨对虾血蓝蛋白小亚基抗菌肽段预测
注：1、加粗多肽序列：根据其理化性质推测可能形成α螺旋结构，且能与病原菌膜相互作用发挥抑菌作用；2、Ⅰdomain：α螺旋域；Ⅱdomain：铜离子结合域；Ⅲdomain：Ig-like域。
实施例2采用圆二色谱法分析凡纳滨对虾血蓝蛋白抗菌肽二级结构含量
将实施1所述的11种(表1和表2中的加粗肽段)可能会形成α螺旋结构，且能与病原菌膜相互作用而发挥抑菌作用的肽段进行圆二色谱扫描,分析其结构含量。
2.1实验器材
2.1.1实验材料
实验用多肽由北京中科亚光生物科技有限公司合成，多肽N端乙酰化、C端酰胺化修饰，纯度为＞95％。共11种抗菌肽段，编号分别为S7、S8、S9、S10、B1、B2、B3、B9、B11、B13、B14。
2.1.2实验仪器
紫外分光光度计(UV5200)厂家：上海元析仪器有限公司
圆二色谱仪(Jasco J-810)厂家：日本Jasco
比色皿：1mm石英比色皿
2.2样品制备
2.2.1紫外分光光度计测多肽样品的最大吸收波长
利用UV Professional软件(通过笔记本电脑与紫外分光光度计联机)对各多肽样品进行波长扫描(扫描的波长范围为190nm-400nm)，获得各多肽样品的最大吸收波长。
2.2.2对多肽样品进行稀释
为防止样品浓度过大，使得在圆二色谱仪中测量时，HT值大于400V而导致CD测量值视为无效。因此，要对多肽样品进行适当的稀释。本实验所稀释后的样品在其各自最大吸收波长下的吸光度在0.500Abs左右不等。
2.3样品测试步骤
2.3.1、开启仪器
开启电脑，完全开启氮气瓶总阀，打开减压阀，使表头保持在0.1Pa。开启仪器侧面的氮气流量计，是气流保持在3-5L/min。打开仪器电源，仪器开始点灯(约需0.5min)，待仪器面板上“open”灯亮后，双击“Spectra Manager”图标，在Spectra Manager对话框中选择所需的测量法“Spectrum Measurement”，仪器开始自我检查，约2min后，自检后，出现Spectrum Measurement对话框，根据测试要求设置参数。
2.3.2、参数设置
Parameters设置参数：
波长范围：190-250nm
数据采集点：0.5nm
Scanning Speed：100nm/min
Scanning Mode：Continuous
狭峰宽度：1nm
Data Mode设置：CD或FDCD(荧光CD)测试方法
Option：选择注解有关参数
2.3.3、样品测试
(1)样品或溶剂装进石英比色池，擦干净，放入样品架中，溶液样品架放在靠光圈侧，固体样品架应尽量靠近检测器一端。盖上样品室盖板(检查是否盖紧，否则无法测量；但也不能用力盖上，损坏盖板弹簧)，点击Start开始测试。
(2)当波长扫描至400nm一下，要开机氮气保护，氮气流量根据3L/min(190nm-400nm)；3L-5L/min(185nm)；10L/min(180nm)；30L-50L/min(175nm)；60L-70L/min(170nm)选择相应的流量(注意扫描结束先关氮气以节约氮气)。本实验选择3L/min的氮气流量。扫描结束自动生成Spectra Analysis对话框。在测试过程中，可使其最小化，但不必关闭。
(3)点击Spectra Analysis对话框中的File菜单，选择Sava As将CD谱图保存在生成.jws文件。
2.3.4、关机
退出CD程序后关闭仪器主机电源，然后关去氮气瓶总阀，排出残留氮气，最后关闭仪器上的氮气流量计。
2.4结果分析
2.4.1多肽样品前处理的数据记录
表3 11种多肽样品最大吸收波长及稀释后吸光度
样品编号 λm(nm) Am Aλm(稀释后)
S7 212 2.041 0.507
S8 214 2.047 0.355
S9 206 1.703 0.297
S10 206 1.759 0.353
B1 209 1.88 0.538
B2 212 1.906 0.501
B3 205 1.505 0.503
B9 205 1.571 0.421
B11 210 1.87 0.458
B13 208 1.634 0.693
B14 215 2.064 0.302
2.4.2圆二色谱测多肽样品二级结构结果分析
使用CDpro软件，把CD数据降序导出到记事本，另存为.inp格式，将其复制到CDpro文件中，先运行CRDATA.EXE(根据软件操作步骤进行操作)，再运行SELLON3.EXE执行计算，结果打开sellon3.out查看。利用CDpro可以判断各多肽样品的二级结构如α-螺旋、β-折叠或β-转角，并估测出α-螺旋和β-折叠的含量。
表4 11种多肽样品测得数据结果
样品号 H(r) H(d) S(r) S(d) Trn Unrd
B1 0.260 0.130 0.074 0.060 0.202 0.294
B2 0.214 0.132 0.043 0.069 0.240 0.334
B3 0.025 0.124 -0.001 0.084 0.265 0.523
B9 0.122 0.144 0.127 0.081 0.211 0.346
B11 0.045 0.134 -0.023 0.085 0.279 0.508
B13 0.043 0.118 0.093 0.101 0.206 0.453
B14 0.122 0.165 0.023 0.062 0.234 0.414
S7 0.016 0.061 0.070 0.092 0.231 0.567
S8 0.055 0.139 0.072 0.086 0.238 0.426
S9 0.058 0.181 0.031 0.077 0.265 0.381
S10 0.066 0.140 0.041 0.110 0.261 0.393
其中，α螺旋含量＝H(r)+H(d)；β折叠＝S(r)+S(d)；转角＝Trn；无规则＝Unrd。
故而，获得下表所得数据：
表5 11种多肽样品各结构含量
样品号 α-螺旋 β-折叠 转角 无规则 SUM
B1 0.390 0.134 0.202 0.294 1.020
B2 0.346 0.112 0.240 0.334 1.032
B3 0.149 0.083 0.265 0.523 1.020
B9 0.266 0.208 0.211 0.346 1.031
B11 0.179 0.062 0.279 0.508 1.028
B13 0.161 0.194 0.206 0.453 1.014
B14 0.287 0.085 0.234 0.414 1.020
S7 0.077 0.162 0.231 0.567 1.037
S8 0.194 0.158 0.238 0.426 1.016
S9 0.239 0.108 0.265 0.381 0.993
S10 0.206 0.151 0.261 0.393 1.011
从表5的数据，我们可以看出这11种多肽样品通过圆二色谱测定其二级结构含量的结果显示：α-螺旋、β-折叠、转角、无规则这四种结构均能测出其存在的含量。其中，B2样品的结构总含量较其他各多肽样品的结构总含量多，推测B2可能形成α-螺旋和β-转角(或β-折叠)的空间结构，且B2具有较强的抑菌活性，其较好的抑菌活性可能与其空间结构有关。因此，接下来的研究内容重点针对B2样品的抑菌活性进行再次验证，并且通过核磁共振法对其的结构进行深入分析，找出其具有强抑菌活性与其结构之间的关系。
实施例3采用平板计数法验证抗菌肽B2的抑菌活性
3.1实验材料
3.1.1实验材料
实验用多肽由北京中科亚光生物科技有限公司合成，多肽N端乙酰化、C端酰胺化修饰，纯度为＞95％。
实验用水产致病菌分别为河弧菌、溶藻酸弧菌、大肠杆菌、嗜水气单胞菌、副溶血弧菌、乙型链球菌和金黄色葡萄球菌，其均为本实验室保存菌种。
3.1.2主要试剂
牛胰蛋白胨、牛肉膏、琼脂粉、氯化钠、氢氧化钠购自广州威佳科技有限公司。
3.1.3溶液配制
3.1.3.1人工合成多肽溶液
1.0mg/mL多肽溶液：-20℃冰箱取出冻干粉末状多肽，室温平衡1h，加1mL无菌水溶解混匀，-20℃分装保存备用。
3.1.3.2培养基
肉汤培养基(液体)的配方：蛋白胨10g、牛肉膏5g、NaCl 5g、加蒸馏水800mL，用5MNaOH将pH调至7.2，定容至1000mL，121℃高压灭菌20-30min，室温保存。
肉汤培养基(固体)的配方：蛋白胨10g、牛肉膏5g、NaCl 5g、琼脂粉15g(1.5％)、加蒸馏水800mL，用5M NaOH将pH调至7.2，定容至1000mL，121℃高压灭菌20-30min，室温保存。
3.2抑菌活性验证－平板菌落计数法
凡纳滨对虾血蓝蛋白化学合成抗菌肽B2抑菌活性验证参照以下方法进行，具体流程如下：
(1)先将-80℃保存的7种实验用水产致病菌(河弧菌、溶藻酸弧菌、大肠杆菌、嗜水气单胞菌、副溶血弧菌、乙型链球菌和金黄色葡萄球菌)进行小量活化(1mL肉汤液体培养基+50μL菌种)，37℃恒温摇床培养6-12h至对数生长期；
(2)将活化后的菌液分别取100μL于离心小管中，加入900μL无菌水进行稀释，即为10-1倍，依次稀释至10-6-10-7倍。
(3)取稀释后的菌液10μL与1.0mg/mL、0.5mg/mL、0.25mg/mL、0.125mg/mL不同组分多肽样液10μL混匀，置于30℃恒温水浴锅中孵育2h，取10μL混合液涂平板，每组2个平行，37℃倒置培养12-24h后计数菌落并拍照。以无菌水作为对照。
(4)计算抑菌率(％)＝(阴性对照菌落数-实验组菌落数)/阴性对照菌落数×100。3.3结果分析
凡纳滨对虾血蓝蛋白化学合成抗菌肽B2对河弧菌、溶藻酸弧菌、大肠杆菌、嗜水气单胞菌、副溶血弧菌、乙型链球菌和金黄色葡萄球菌这7种实验用水产致病菌的抑菌活性验证结果如下：
表6 B2对7种实验用水产致病菌的抑菌率(％)
从表6的结果可以看出，B2对7种实验用水产致病菌都具有一定的抑菌效果，从表6中的数据可以明显发现B2对金黄色葡萄球菌、溶藻酸弧菌、大肠杆菌、嗜水气单胞菌最为显著，抑菌率可高达80％甚至90％以上。
实施例4采用核磁共振法研究抗菌肽B2结构
4.1抗菌肽B2的3D模型预测
已知凡纳滨对虾血蓝蛋白大亚基的序列，并从中取包含B2肽段的一段序列：AQKQHDVNFLLHKIYGNIRYSDLKAKADS；
通过SWISS-MODEL|Workspace(http://swissmodel.expasy.org/interactive)网站预测，对这段序列自动建立模型，再由PyMOL软件打开，结果如图1及图2。
在图1中，右下角部分为B2肽段的3D结构模型，通过模型可以看出，B2肽段的结构中存在α-螺旋和β-转角结构。在图2中，可以看出第1个至第5个氨基酸形成α-螺旋结构，第8个至第12个氨基酸形成β-转角结构，此外在B2肽段序列的尾端有向内弯曲的倾向。
虽然在通过圆二色谱法可以推测B2肽段可能含有α-螺旋和β-转角的结构，但是，要验证B2肽段的结构是否同3D模型预测的结构相似，还需要通过核磁共振法进行进一步的分析结讨论。
4.2核磁共振法预测抗菌肽B2的二级结构
4.2.1
将样品送到中科新生命公司，获得抗菌肽B2的C谱、H谱、HMBC谱(代表C与H的远程关系)、NOESY谱(代表H与H的远程关系)。
4.2.2
根据肽B2的氨基酸序列用Chemoffice软件画出其化学结构式，并应用MestReNova软件将化学结构式自动归属于C谱、H谱上，从而得出各个C、H所对应的峰的位置。
4.2.3
在MestReNova软件中打开抗菌肽B2的C谱、H谱、HMBC谱和NOESY谱，将H谱作为HMBC谱的横坐标，C谱作为HMBC谱的纵坐标，H谱作为NOESY谱的横纵坐标，导入化学式进行归属，在HMBC谱上分析H与远程C的可能相关关系，在NOESY谱上分析H与远程H的可能相关关系。
4.3核磁共振法预测抗菌肽B2二级结构的结果分析
4.3.1抗菌肽B2的化学式
抗菌肽B2的肽段序列：VNFLLHKIYGNIRYS。其化学结构如图3所示。
4.3.2抗菌肽S10的NMR谱图
抗菌肽S10的二级结构解析主要分析NMR谱图中的HMBC谱和NOESY谱。
核磁共振法的图谱分析和数据处理结果如图4所示。
由图4可以看出，在C＝O上C的归属峰区域与N-H上H的归属峰区域间连线存在相互作用的点。其中1号H和29号C间存在关系点、8号H和37号C间存在关系点，满足α-螺旋特征依据，可以推测B2肽段序列的第1个氨基酸至第5个氨基酸间形成α螺旋结构；同时，在B2肽段序列的第8个氨基酸至第12个氨基酸中，64号C和87号H间以及72号C和95号H间存在关系点，并且B2肽段序列的第10个氨基酸为甘氨酸，满足β转角特征依据，可以推测B2肽段序列的第8个氨基酸至第12个氨基酸形成β-转角。
除此之外，图4上的其他点表示各个C与H之间远程的关系，影响着B2肽段的空间结构。例如第14个氨基酸上αC(化学式上编号为115号)上的C和H都与第4、5、8、9、12个氨基酸R基上的C、H之间存在关系点，即存在相互作用力，使得肽链尾端(右侧)会向左侧倾斜，使得肽链在空间结构上不会只是一条笔直的直线，而是有所弯曲的。
接着，通过对NOESY谱进行分析验证。
在HMBC谱分析的基础上，由图5及图6可以看出：第1个至第5个氨基酸上，相邻或间隔两三个氨基酸的H之间存在关系作用点，进一步证明了α螺旋存在的可能性；第9个氨基酸上的H与第11、12个氨基酸上的H之间存在关系作用点，进一步证明了β转角存在的可能性；第1至5以及8、11和12个氨基酸上的H与第14和15个氨基酸上的H(编号分别为115、129)之间存在关系作用点，进一步证明了B2肽段的肽链在空间结构上不是一条直线。结构如图7所示。
综上所述，凡纳滨对虾血蓝蛋白抗菌肽B2具有较强的抑菌活性，其良好的抑菌活性可能与其机构中所含α-螺旋和β-转角结构有关。不过，对于抗菌肽B2二级结构中形成α-螺旋和β-转角所含的氨基酸对抑菌活性影响的作用，还有待通过对其结构中的可能存在功能的氨基酸进行替换重组、抑菌实验验证以及核磁共振分析等进一步研究和探索。
以上所述，仅为本发明较佳实施例而已，故不能依此限定本发明实施的范围，即依本发明专利范围及说明书内容所作的等效变化与修饰，皆应仍属本发明涵盖的范围内。

Claims (4)

1.一种凡纳滨对虾血蓝蛋白抗菌肽，其特征在于：其氨基酸序列如序列表SEQ ID NO:1所示。
2.如权利要求1所述的一种凡纳滨对虾血蓝蛋白抗菌肽，其特征在于：所述抗菌肽的分子量为1837Da。
3.一种如权利要求1所述的凡纳滨对虾血蓝蛋白抗菌肽的应用，其特征在于：在制备治疗或预防细菌的药物中的应用。
4.如权利要求1所述的一种凡纳滨对虾血蓝蛋白抗菌肽的应用，其特征在于：所述细菌包括河弧菌、溶藻酸弧菌、大肠杆菌、嗜水气单胞菌、副溶血弧菌、乙型链球菌和金黄色葡萄球菌。
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