FR2608625A1 - Process for the enzymatic hydrolysis of lignocellulosic substrates with reuse of the cellulases - Google Patents
Process for the enzymatic hydrolysis of lignocellulosic substrates with reuse of the cellulases Download PDFInfo
- Publication number
- FR2608625A1 FR2608625A1 FR8618009A FR8618009A FR2608625A1 FR 2608625 A1 FR2608625 A1 FR 2608625A1 FR 8618009 A FR8618009 A FR 8618009A FR 8618009 A FR8618009 A FR 8618009A FR 2608625 A1 FR2608625 A1 FR 2608625A1
- Authority
- FR
- France
- Prior art keywords
- sep
- hydrolysis
- substrate
- enzyme
- recycling
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C13—SUGAR INDUSTRY
- C13K—SACCHARIDES OBTAINED FROM NATURAL SOURCES OR BY HYDROLYSIS OF NATURALLY OCCURRING DISACCHARIDES, OLIGOSACCHARIDES OR POLYSACCHARIDES
- C13K1/00—Glucose; Glucose-containing syrups
- C13K1/02—Glucose; Glucose-containing syrups obtained by saccharification of cellulosic materials
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/02—Monosaccharides
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/14—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of a carbohydrase (EC 3.2.x), e.g. by alpha-amylase, e.g. by cellulase, hemicellulase
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Microbiology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Emergency Medicine (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
Description
L'invention est relative à un procédé d'hydrolyse enzymatique de substrats lignocellulosiques dans le but de produire des jus sucrés. The invention relates to a process for the enzymatic hydrolysis of lignocellulosic substrates for the purpose of producing sweetened juices.
Une partie importante du coût des hydrolysats de matériaux lignocellulosiques obtenus par voie enzymatique est constitue par le coût de production du système enzymatique utilisé, les cellulases. A significant part of the cost of hydrolysates of lignocellulosic materials obtained enzymatically is constituted by the cost of production of the enzymatic system used, cellulases.
Pour cette raison divers moyens permettant de récupérer après hydrolyse et de réutiliser au moins une partie de ces cellulases ont eté étudiés. Etant donne la nature de ces enzymes, qui sont des macromolécules hydrosolubles, leur récupération à partir de la solution sucrée d'hydrolyse par des membranes d'ultrafiltration a d'abord été envisagée comme c'est le cas par exemple dans le brevet US 3642 580. Par la suite, lorsqu'il a éte découvert que les cellulases s'adsorbaient fortement sur leur substrat, la cellulose, d'autres procédés ont été proposes. Ainsi, dans le brevet US 3764 475, l'hydrolyse continue de la cellulose est effectuee en maintenant constamment une concentration élevée de cellulose qui retient ainsi les cellulases sous forme adsorbe.Un tel procédé cependant n'est pas applicable aux formes les plus communes de la cellulose, à savoir les matériaux lignocellulosiques tels que le bois, les paille1 la bagasse etc... qui contiennent des proportions importantes d'autres constituants, notamment les hemicelluloses et la lignine. En effet, on ne pourrait alors eviter l'accumulation de ces constituants solides non hydrolysés, leur élimination entrainant celle d'une partie non négligeable du substrat et donc de la cellulose, ainsi que des enzymes adsorbés.For this reason various means for recovering after hydrolysis and reuse at least a portion of these cellulases have been studied. Given the nature of these enzymes, which are water soluble macromolecules, their recovery from the sweet solution of hydrolysis by ultrafiltration membranes was first considered as is the case, for example, in US Pat. 580. Thereafter, when it was discovered that cellulases strongly adsorbed on their substrate, cellulose, other methods have been proposed. Thus, in US Pat. No. 3,764,475, the continuous hydrolysis of cellulose is carried out by constantly maintaining a high concentration of cellulose which thus retains cellulases in adsorbed form. Such a process, however, is not applicable to the most common forms of cellulose. cellulose, namely lignocellulosic materials such as wood, straw, bagasse, etc., which contain significant proportions of other constituents, in particular hemicelluloses and lignin. In fact, it would be impossible to avoid the accumulation of these unhydrolyzed solid constituents, their elimination entailing that of a non-negligible part of the substrate and thus of the cellulose, as well as the adsorbed enzymes.
Une autre méthode (brevet US 3972 775) consiste à mettre en contact la solution sucree d'hydrolyse contenant les cellulases qui ont été libérées lors de lthydrolyse de la cellulose avec du substrat frais à hydrolyser qui adsorbe les cellulases contenues dans ladite solution. Il a cependant été constate qu'une partie seulement des cellulases était libérée lors de l'hydrolyse, ne permettant ainsi qu'une récupération limitée de ces enzymes.D'autres procédés ont été proposés pour augmenter ce taux de récupération en tentant d'éluer par lavage les cellulases qui pouvaient rester adsorbées sur le résidu lignocellulosique, ce qui ajoute une étape supplémentaire coûteuse et d'une efficacité limitée au procéde. Le caractère insatisfaisant de ces résultats a été attribué soit à l'inactivation des cellulases adsorbées soit à l'adsorption quasi irréversible de ces cellulases sur le résidu qui empêcherait leur récupération et leur reutilisation. Another method (US Pat. No. 3,972,775) consists in bringing into contact the sweet hydrolysis solution containing the cellulases which have been released during the hydrolysis of the cellulose with fresh substrate to be hydrolysed, which adsorbs the cellulases contained in said solution. However, it was found that only a part of the cellulases was released during the hydrolysis, thus allowing limited recovery of these enzymes. Other methods have been proposed to increase this recovery rate while attempting to elute. by washing the cellulases which could remain adsorbed on the lignocellulosic residue, which adds an expensive additional step and a limited efficiency to the process. The unsatisfactory nature of these results was attributed either to the inactivation of the adsorbed cellulases or to the almost irreversible adsorption of these cellulases on the residue which would prevent their recovery and reuse.
On a maintenant constate, et c'est l'objet de la présente invention, que le recontactage- du résidu solide après hydrolyse (qui ne contient pas d'activité cellulasique mesurable importante) avec du substrat frais, permet cependant une hydrolyse substantielle de ce dernier et resulte donc en une réutilisation significative des cel 1 ul ases. It has now been found, and it is the object of the present invention, that the recontacting of the solid residue after hydrolysis (which does not contain significant measurable cellulase activity) with fresh substrate, however, allows a substantial hydrolysis of this material. last and therefore results in a significant reuse of cel 1 ul ases.
Le procédé de l'invention consiste donc à soumettre un mélange aqueux de substrat lignocellulosique frais et de résidu lignocellulosique solide d'une hydrolyse enzymatique antérieure (appelé ci-après enzyme recyclé) à des conditions d'hydrolyse enzymatique, avec ou sans enzyme frais additionnel, à laisser l'hydrolyse enzymatique prendre place et à recueillir la solution de sucres résultante. The method of the invention therefore consists in subjecting an aqueous mixture of fresh lignocellulosic substrate and solid lignocellulosic residue of anterior enzymatic hydrolysis (hereinafter referred to as recycled enzyme) to enzymatic hydrolysis conditions, with or without additional fresh enzyme. allowing the enzymatic hydrolysis to take place and collecting the resulting sugar solution.
De préférence l'opération est renouvelée au moins une fois, le nombre total d'opérations successives étant, par exemple, de 2 à 12. Preferably, the operation is repeated at least once, the total number of successive operations being, for example, from 2 to 12.
Le substrat lignocellulosique a de preference, au préalable, été prétraité pour améliorer sa susceptibilité à l'hydrolyse enzymatique. The lignocellulosic substrate has preferably been previously pretreated to improve its susceptibility to enzymatic hydrolysis.
Ce type de prétraitement est bien connu et l'invention n'est pas limitée sur ce point. On peut mentionner, par exemple, un traitement par un acide, un traitement par la vapeur d'eau et/ou un traitement par brusque depressurisation a chaud.This type of pretreatment is well known and the invention is not limited in this respect. For example, acid treatment, steam treatment and / or hot depressurization treatment may be mentioned.
Par conditions d'hydrolyse enzymatique, on entend les conditions, bien connues des spécialistes, d'hydrolyse enzymatique de la cellulose, notamment conditions de température, de dilution, de milieu aqueux, de pH, de choix d'enzyme, qui n'ont donc pas besoin d'être mentionnées ici. By enzymatic hydrolysis conditions is meant the conditions, well known in the art, of enzymatic hydrolysis of cellulose, especially conditions of temperature, dilution, aqueous medium, pH, enzyme choice, which have not so no need to be mentioned here.
Le procéde est compatible avec certains perfectionnements déjà proposés, notamment la mise en contact du jus sucré d'hydrolyse avec la charge lignocellulosique fraiche d'une opération subséquente. The process is compatible with certain improvements already proposed, in particular the contacting of the sweetened hydrolysis juice with the fresh lignocellulosic filler of a subsequent operation.
Une mise en oeuvre préféree du procédé, comporte les étapes suivantes, représentées schematiquement dans la figure jointe. A preferred implementation of the method comprises the following steps, shown schematically in the attached figure.
- On met en contact dans le réacteur 14, un substrat
lignocellulosique (paille, bois, etc...) préalablement pretraite
pour améliorer sa susceptibilité à l'hydrolyse enzymatique (la)
avec une solution de cellulases (2a) dans des conditions de
dilution, de température et de pH favorables à l'hydrolyse
enzymatique jusqu'à ce que l'on atteigne un taux d'hydrolyse
élevé (plus de 80 % d'hydrolyse de la cellulose).- is put in contact in the reactor 14, a substrate
lignocellulosic (straw, wood, etc ...) previously pretreated
to improve its susceptibility to enzymatic hydrolysis (la)
with a solution of cellulases (2a) under conditions of
dilution, temperature and pH favorable for hydrolysis
enzymatic until a degree of hydrolysis is reached
high (more than 80% hydrolysis of cellulose).
- L'hydrolysat brut obtenu (3a) est séparé par exemple par
filtration ou par centrifugation en un résidu solide (4a) et une
solution sucree (5a) qui contient une partie des cellulases, en
particulier celle qui a été libéree lors de l'hydrolyse. Cette
solution (5a) est remise en contact (12) avec du substrat
lignocellulosique frais prétraité (lb), ledit contact se faisant
par exemple par percolation ou par remise en suspension et
separation, de manière à récupérer les cellulases par
adsorption, selon une methode connue. On obtient un substrat
pour une étape suivante d'hydrolyse (6a) et une solution sucree
(7a).The crude hydrolyzate obtained (3a) is separated for example by
filtration or centrifugation to a solid residue (4a) and a
sweet solution (5a) which contains a part of the cellulases, in
especially that which has been liberated during hydrolysis. This
solution (5a) is brought into contact (12) with substrate
pre-treated fresh lignocellulosic (lb), said contact being
for example by percolation or by resuspension and
separation, so as to recover the cellulases by
adsorption, according to a known method. We obtain a substrate
for a next hydrolysis step (6a) and a sugar solution
(7a).
- Le résidu solide (4a) est éventuellement séparé en deux parties
(8a) et (9a). La partie (8a) qui peut représenter entre 0 et 30%
du residu est lavée à l'eau (18) dans le contacteur (13). La
solution de lavage (lova) contient une certaine quantite de
sucres. Le résidu solide du lavage (1 la) riche en lignine est
éliminé
- Le substrat (6a), le résidu (9a) représentant 30-100 % du residu
(4a) et, éventuellement, la solution (lOa) sont mélanges dans
l'unité (15) pour une nouvelle opération d'hydrolyse enzymatique
mise en oeuvre dans les conditions indiquees plus haut.On peut
ajuster par un apport d'enzyme frais (2b) au début de
l'opération l'activité enzymatique du mélange de manière à
obtenir les caractéristiques cinétiques d'hydrolyse (taux et
temps d'hydrolyse) désirées. L'hydrolysat brut obtenu (3b) est
traité selon un protocole similaire à celui de la premiere
opération. On traite le jus sucré (5b) par du substrat frais
(lc). On ajuste de la façon souhaitee la partition éventuelle du
résidu solide (4b) en ses fractions : (8b), éliminée par la
ligne llb après lavage éventuel dans l'unité (17) par de l'eau
(19) et (9b) qui sera recyclée (c'est-à-dire utilisée dans une
opération subséquente).On obtient une nouvelle- solution sucrée
(7b), un résidu riche en lignine (llb) et les constituants d'une
future opération d'hydrolyse, le substrat recontacté (6b), le
résidu recyclé (9b) et la solution éventuelle de lavage (lOb).- The solid residue (4a) is optionally separated into two parts
(8a) and (9a). The part (8a) which can represent between 0 and 30%
the residue is washed with water (18) in the contactor (13). The
washing solution (lova) contains a certain amount of
sugars. The solid residue of the washing (1 la) rich in lignin is
removed
- The substrate (6a), the residue (9a) representing 30-100% of the residue
(4a) and, optionally, the solution (10a) are mixed in
the unit (15) for a new enzymatic hydrolysis operation
implemented under the conditions indicated above.
adjust by fresh enzyme input (2b) at the beginning of
the operation the enzymatic activity of the mixture so as to
obtain the kinetic characteristics of hydrolysis (rate and
hydrolysis time) desired. The crude hydrolyzate obtained (3b) is
treated according to a protocol similar to that of the first
surgery. The sweet juice (5b) is treated with fresh substrate
(Lc). The desired partition of the
solid residue (4b) in its fractions: (8b), removed by the
line llb after possible washing in the unit (17) with water
(19) and (9b) which will be recycled (ie used in a
subsequent operation). A new sugar solution is obtained
(7b), a lignin-rich residue (IIb) and the constituents of a
future hydrolysis operation, the recontacted substrate (6b), the
recycled residue (9b) and the optional washing solution (10b).
Le nombre d'opérations successives ainsi réalisées est en principe illimité. Seule une contamination microbiologique peut amener à la limiter. Aussi ce nombre est-il habituellement de 2 à 12. On préfère le maintenir à une valeur de 2 à 6 pour mieux contrôler les problèmes de contamination microbiologique liés aux operations de recyclage. Le procédé d'hydrolyse de la biomasse lignocellulosique avec recyclage des cellulases peut etre également operé en continu mais sa mise en oeuvre par opérations discontinues successives est préférée pour les raisons de contrôle des contaminations déjà évoquées et parce qu'elle permet plus facilement d'opérer avec des taux d'hydrolyse élevés. Ces taux d'hydrolyse élevés permettent notamment de ne recycler, si on le désire, qu'une partie du résidu solide sans consentir de perte notable de substrat non hydrolysé. The number of successive operations thus carried out is in principle unlimited. Only microbiological contamination can lead to limiting it. Thus, this number is usually 2 to 12. It is preferred to keep it at a value of 2 to 6 to better control microbiological contamination problems related to recycling operations. The hydrolysis process of the lignocellulosic biomass with cellulase recycling can also be carried out continuously, but its implementation by successive batch operations is preferred for the reasons of control of the contaminations already mentioned and because it makes it easier to operate. with high hydrolysis rates. These high levels of hydrolysis allow in particular to recycle, if desired, only a portion of the solid residue without appreciably loss of unhydrolyzed substrate.
Le recyclage partiel du résidu solide peut en effet etre avantageux dans certains cas, par exemple pour eviter une accumulation excessive de matière solide. Par exemple à la fin d'une opération d'hydrolyse ayant fourni 20 g/l (poids sec) de résidu solide, on ne transférera à 'l'opération d'hydrolyse subsequente que 10 g/l (poids sec) soit 50 X du residu solide qui sera mélangé avec par exemple 90 g/l de substrat frais prétraité ; le reste du résidu est alors evacué apres lavage eventuel à l'eau ou avec une solution tampon. Partial recycling of the solid residue may indeed be advantageous in some cases, for example to avoid excessive accumulation of solid material. For example, at the end of a hydrolysis operation having provided 20 g / l (dry weight) of solid residue, only 10 g / l (dry weight) or 50 X will be transferred to the subsequent hydrolysis operation. solid residue which will be mixed with for example 90 g / l of pretreated fresh substrate; the rest of the residue is then removed after washing with water or with a buffer solution.
Lors des opérations d'hydrolyse, le substrat lignocellulosique peut être charge en une seule fois au début de l'opération mais il peut étre avantageux lorsque l'-on opère avec des taux de matière sèche élevés d'ajouter le substrat en plusieurs fractions au cours de l'hydrolyse afin d'eviter la manipulation de suspensions trop epaisses. During the hydrolysis operations, the lignocellulosic substrate can be loaded at one time at the beginning of the operation, but it can be advantageous when operating with high solids levels to add the substrate in several fractions at the same time. during hydrolysis to avoid the handling of suspensions too thick.
Un avantage essentiel du procédé est qu'il permet d'effectuer, avec un taux de recyclage élevé des cellulases, l'hydrolyse des substrats comportant une proportion élevée de constituants solides non cellulosiques, cas le plus fréquent puisqu'il concerne tous les matériaux lignocellulosiques qui contiennent une proportion de lignine d'au moins 1 X en poids (pulpe de betterave etc...) et plus fréquemment une proportion plus elevée, par exemple au moins 10 % en poids (pailles, bois etc...). On a en effet constaté, comme il sera détaillé dans les exemples, que les résidus d'hydrolyse constitués principalement de lignine sont capables de conférer une activité d'hydrolyse de la cellulose élevée aux milieux d'hydrolyse ou ils sont recyclés.Ce point surprenant démontre qu'une partie importante des cellulases qui n'est pas libérée lors d'une hydrolyse même poussée de la cellulose (90 X ou plus de taux d'hydrolyse) n'est pas non plus inactive, mais qu'elle est en fait vraisemblablement adsorbée sur la lignine et que, dans cet état, sans qu'il soit nécessaire d'en faire une élution difficile, elle reste efficace pour l'hydrolyse d'une nouvelle charge de substrat lignocellulosique. Plus généralement, les resultats montrent que l'adsorption des cellulases sur le résidu solide d'hydrolyse est non spécifique et que même si ces cellulases adsorbées sont difficilement éluables, un simple recyclage du résidu solide permet leur reutilisation avec une bonne efficacité. An essential advantage of the process is that it makes it possible to perform, with a high recycling rate of cellulases, the hydrolysis of substrates comprising a high proportion of non-cellulosic solid constituents, the most frequent case since it concerns all lignocellulosic materials. which contain a proportion of lignin of at least 1% by weight (beet pulp, etc.) and more frequently a higher proportion, for example at least 10% by weight (straws, wood, etc.). It has indeed been found, as will be detailed in the examples, that the hydrolysis residues consisting mainly of lignin are capable of conferring a hydrolysis activity of the high cellulose hydrolysis media or they are recycled.This surprising point demonstrates that a large proportion of cellulases that are not released during even high hydrolysis of cellulose (90% or more of hydrolysis rate) is also not inactive, but that it is in fact presumably adsorbed on lignin and, in this state, without the need for difficult elution, it remains effective for the hydrolysis of a new charge of lignocellulosic substrate. More generally, the results show that the adsorption of cellulases on the solid hydrolysis residue is nonspecific and that even if these adsorbed cellulases are difficult to elute, simple recycling of the solid residue allows their reuse with good efficiency.
Les exemples ci-dessous illustrent ces différents points. The examples below illustrate these different points.
L'exemple 1 illustre l'efficacité du recyclage d'enzyme obtenu par simple transfert du résidu solide non lavé d'une première opération d'hydrolyse dans une deuxieme opération d'hydrolyse. L'exemple 2 demontre l'efficacité de ce recyclage lorsqu'il est effectué avec un résidu solide lavé à l'eau avant recyclage, montrant que les cellulases ainsi recyclées le sont sous une forme adsorbe au residu solide. L'exemple 3 illustre les résultats d'une mise en oeuvre de l'ensemble du procédé avec recyclage à la fois du résidu solide et de la solution d'hydrolyse et l'économie dans l'utilisation de l'enzyme ainsi réalisée.Example 1 illustrates the efficiency of the enzyme recycle obtained by simple transfer of the unwashed solid residue from a first hydrolysis operation into a second hydrolysis operation. Example 2 demonstrates the effectiveness of this recycling when it is carried out with a solid residue washed with water before recycling, showing that the cellulases thus recycled are in an adsorbed form to the solid residue. Example 3 illustrates the results of an implementation of the entire process with recycling of both the solid residue and the hydrolysis solution and saving in the use of the enzyme thus produced.
EXEMPLE 1
Un échantillon de paille de blé contenant 20 X de lignine a éte pretraite en vue de faciliter son hydrolyse enzymatique ultérieure.EXAMPLE 1
A wheat straw sample containing 20% of lignin was pre-treated to facilitate subsequent enzymatic hydrolysis.
Les conditions de prêtraitement utilises sont les suivantes prétraitement à la vapeur d'eau sous 18 bars pendant 2 minutes de la paille préalablement acidifiée par trempage dans H250
4 0,08N, suivi d'une detente explosive. Ce prétraitement a été décrit dans le brevet français 2 580 669. On a effectué l'hydrolyse enzymatique de cet échantillon par des cellulases fraiches obtenues par culture de la souche Trichoderma reesei CL-847 etant entendu que toute autre souche equivalente aurait pu être utilisée. Un protocole utilisable pour la production de ces cellulases a été décrit dans le brevet français 2 555 603. La quantité de cellulases utilisée dans les essais est exprimée en unités internationales "papier filtre" (uPF).On a effectué une première serie d'opérations d'hydrolyse (Al, B1, Cl, D1,
El) en 5 réacteurs agités contenant chacun, dans un volume final de 1 litre, 100 g de substrat pretraite (exprime en matière seche) et 1500 unités d'enzyme (cellulases). Le pH était ajusté à 4,8 et la température à 50"C. Le temps d'hydrolyse était de 24 h. Après hydrolyse, les résidus solides ont été séparés par centrifugation et les sucres formes dans les solutions restantes ont été dosés par chromatographie liquide haute pression (CLHP).Une deuxième série d'opérations d'hydrolyse (A2, 82, C2, D2, E2) a été réalisée dans des conditions identiques à celles de la première série d'opérations, sauf en ce qui concerne les points suivants : dans le réacteur B le substrat frais a été recontacte avec le surnageant venant de l'opération d'hydrolyse A2 pour récupérer l'enzyme soluble ; dans chacun des réacteurs C, D et E, on a rajouté au milieu réactionnel le résidu solide d'hydrolyse non lavé provenant de l'opération précédente correspondante. Des additions de cellulases fraiches ont été effectuées dans les réacteurs D (500 uPF) et E (1000 uPF). Les résultats obtenus pour chacune des deux séries d'operations et les bilans globaux pour chacun des cas de recyclage sont présentés dans le tableau 1. Dans ce tableau les bilans en sucres sont effectues sur les hydrolysats complets pour l'essai A.Pour les essais avec recyclage (B, C, D, E) les bilans sont effectués sur les solutions sucrées débarassées du résidu pour la première opération (et dans le cas de l'essai B, après l'opération de recontactage) et sur les hydrolysats complets pour la deuxième opération. Les sucres contenus dans le résidu solide de la première opération sont, dans ces quatre cas, comptabilises dans la deuxième opération. On constate que le recyclage du residu solide dans la deuxieme opération, meme sans supplémentation en enzyme permet une hydrolyse substantielle du substrat (essai C).The pretreatment conditions used are the following pretreatment with steam at 18 bar for 2 minutes of the straw previously acidified by soaking in H250
0.08N, followed by explosive detente. This pretreatment was described in French Patent 2,580,669. The enzymatic hydrolysis of this sample was carried out by fresh cellulases obtained by cultivation of the strain Trichoderma reesei CL-847, it being understood that any other equivalent strain could have been used. A protocol usable for the production of these cellulases has been described in French Patent 2,555,603. The amount of cellulases used in the tests is expressed in international units "filter paper" (uPF). A first series of operations has been carried out. hydrolysis (Al, B1, Cl, D1,
El) in 5 stirred reactors each containing, in a final volume of 1 liter, 100 g of substrate pretraite (expressed in dry matter) and 1500 units of enzyme (cellulases). The pH was adjusted to 4.8 and the temperature to 50 ° C. The hydrolysis time was 24 h After hydrolysis, the solid residues were separated by centrifugation and the sugars formed in the remaining solutions were determined by chromatography. high pressure liquid (HPLC). A second series of hydrolysis operations (A2, 82, C2, D2, E2) was carried out under conditions identical to those of the first series of operations, except for the following points: in the reactor B the fresh substrate was recontacted with the supernatant coming from the hydrolysis operation A2 to recover the soluble enzyme, in each of the reactors C, D and E, the residue was added to the reaction medium unwashed hydrolysis solid from the corresponding previous operation Additions of fresh cellulases were made in the D (500 uPF) and E (1000 uPF) reactors, and the results obtained for each of the two sets of operations and the The overall balance sheets for each of the recycling cases are shown in Table 1. In this table the sugar balance is carried out on the complete hydrolysates for test A. For tests with recycling (B, C, D, E) the balance sheets are carried out on the sweet solutions removed from the residue for the first operation (and in the case of test B, after the recontacting operation) and on the complete hydrolysates for the second operation. The sugars contained in the solid residue of the first operation are, in these four cases, counted in the second operation. It is found that the recycling of the solid residue in the second operation, even without enzyme supplementation allows a substantial hydrolysis of the substrate (test C).
L'effet obtenu est légèrement supérieur à celui obtenu dans le cas du recyclage des enzymes du surnageant (essai B). Le recyclage du résidu solide permet par ailleurs, moyennant une complémentation en enzyme de 1000 uPF dans la deuxième opération (essai E), de dépasser légèrement, sur l'ensemble des 2 opérations, la production de sucres obtenue sans recyclage (cas A) bien que la mise en oeuvre d'enzyme ait été plus faible (2500 uPF au lieu de 3000 uPF). L'efficacite d'utilisation de l'enzyme exprimée en grammes de sucres obtenus par unité PF d'enzyme frais mis en oeuvre est, dans tous les cas de recyclage, supérieure à celle obtenue sans recyclage.The effect obtained is slightly higher than that obtained in the case of the recycling of the enzymes of the supernatant (test B). Recycling the solid residue also allows, with an enzyme complementation of 1000 uPF in the second operation (test E), to exceed slightly, on all 2 operations, the production of sugars obtained without recycling (case A) well that the implementation of enzyme was lower (2500 uPF instead of 3000 uPF). The efficiency of use of the enzyme expressed in grams of sugar obtained per unit PF of fresh enzyme used is, in all cases of recycling, higher than that obtained without recycling.
Les resultats du tableau 1 montrent également que dans les conditions utilisées, la paille pretraitée (qui contenait environ 68 % en poids de sucres totaux potentiels exprimés sous forme de TABLEAU 1
HYDAOL YSE ENZYNATIQUE DE LA PAILLE AVEC RECVCLAGE DU RESIOU SOLIDE MON LAVE
HYDAOL YSE ENZYNATIC OF THE STRAW WITH RECLAVING THE RESIOU SOLID MY WASH
<SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I
<tb> <SEP> I <SEP> I <SEP> Cas <SEP> e <SEP> r'f'renca <SEP> Rucyclugu <SEP> de <SEP> Recyclage <SEP> du <SEP> Recyclage <SEP> de <SEP> i <SEP> Recyclage <SEP> de <SEP> i
<tb> <SEP> I <SEP> i <SEP> W <SEP> nana <SEP> recyclîge <SEP> * <SEP> 1'anryee <SEP> nalubîn <SEP> D <SEP> rdsîdu <SEP> lana <SEP> a <SEP> ~ <SEP> ~ <SEP> O <SEP> ~ <SEP> B <SEP> o <SEP> eS <SEP> W <SEP> ~ <SEP> a
<tb> <SEP> - <SEP> a <SEP> Z <SEP> % <SEP> d'eneyean <SEP> lean.<SEP> ceepl'eeetatîen <SEP> <SEP> ceepîleentatian <SEP> I <SEP> e
<tb> <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I
<tb> ~~ <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I
<tb> <SEP> o <SEP> . <SEP> I <SEP> I <SEP> 2'"e <SEP> oOgM <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> i
<tb> <SEP> U,, <SEP> I <SEP> (lanaî <SEP> A) <SEP> I <SEP> ('anal <SEP> R) <SEP> <SEP> (EssaI <SEP> o, <SEP> I <SEP> (Eîîaî <SEP> 0) <SEP> I <SEP> (Esîsl <SEP> E) <SEP> I
<tb> ~~ <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I
<tb> <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> i <SEP> I
<tb> <SEP> I <SEP> ~~~ <SEP> ~~~~~ <SEP> ~~~~~~~ <SEP> 100 <SEP> g <SEP> ~~~~~~~ <SEP> ~~~~ <SEP> 100g <SEP> i
<tb> <SEP> f
<tb> <SEP> > <SEP> I <SEP> Recyclage <SEP> d'nn,yae <SEP> I <SEP> l~ <SEP> B~~ <SEP> ~ <SEP> ~~~e~ <SEP> W <SEP> B#<SEP> Z
<tb> <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I
<tb> <SEP> I <SEP> C <SEP> I <SEP> I <SEP> -.- <SEP> < s <SEP> w <SEP> I <SEP> et <SEP> ~ <SEP> a <SEP> ~ <SEP> @ <SEP> ~ <SEP> 0 <SEP> 0 <SEP> ~ <SEP> X <SEP> e <SEP> t~ <SEP> ~ <SEP> I
<tb> <SEP> = <SEP> I <SEP> Sucrea <SEP> j <SEP> Ceîîebînîe <SEP> I <SEP> o.î <SEP> t <SEP> j <SEP> ,;;s,~ <SEP> 7.0 <SEP> g <SEP> I <SEP> ~~an <SEP> oo <SEP> es
<tb> <SEP> I <SEP> yrîduîtî <SEP> j <SEP> glncu,î <SEP> j <SEP> 33.Rg <SEP> 9 <SEP> 22.5 <SEP> g <SEP> I <SEP> 30.2g <SEP> I <SEP> 20.0 <SEP> g <SEP> I <SEP> 30.7 <SEP> g <SEP> I
<tb> <SEP> =6 u <SEP> o <SEP> 20.A <SEP> o <SEP> j <SEP> 27.2 <SEP> g <SEP> I <SEP> 17.0 <SEP> g <SEP> I <SEP> 10.3 <SEP> g <SEP> j <SEP> 10.2 <SEP> g
<tb> <SEP> ~~~~~~ <SEP> j <SEP> 2.4 <SEP> g <SEP> j <SEP> 3.1 <SEP> g <SEP> j <SEP> 2,n <SEP> g <SEP> I <SEP> 2.0 <SEP> g <SEP> 2.3g
<tb> <SEP> I <SEP> I <SEP> Tatal <SEP> sacraI <SEP> gA.Sg <SEP> I <SEP> 17.Rg <SEP> 50,3 <SEP> g <SEP> 52,0 <SEP> g <SEP> S7.0 <SEP> g
<tb> <SEP> I <SEP> I. <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> i
<tb> <SEP> I <SEP> I <SEP> i <SEP> I <SEP> i <SEP> I <SEP> I
<tb> <SEP> .:Y <SEP> Substrat <SEP> c <SEP> e.<SEP> g <SEP> I <SEP> D <SEP> 100 <SEP> g <SEP> I <SEP> 7 <SEP> 61 <SEP> r <SEP> i <SEP> 100 <SEP> g <SEP> i <SEP> 100 <SEP> g <SEP> I
<tb> <SEP> I <SEP> I <SEP> Enîyea <SEP> 'ruîî <SEP> z <SEP> 1500 <SEP> ePI <SEP> N <SEP> O <SEP> w <SEP> I <SEP> 500 <SEP> afP <SEP> 17 <SEP> uPF <SEP> j
<tb> <SEP> = <SEP> I <SEP> I <SEP> Recyclagu <SEP> d'esiy.a <SEP> j <SEP> aucun <SEP> j <SEP> 100% <SEP> seluble <SEP> -, <SEP> rdsîda <SEP> 99 <SEP> 100% <SEP> rîIdî <SEP> 100 <SEP> %rdeîda <SEP> j
<tb> <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> i
<tb> <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I
<tb> <SEP> ~~~~~~ <SEP> W <SEP> Calleblea.<SEP> I <SEP> ~e <SEP> ~~~~~~ <SEP> ~ <SEP> O <SEP> ~~~~~~~ <SEP> ~ <SEP> ~~ <SEP> ~ <SEP> O
<tb> <SEP> j <SEP> predîîts <SEP> I <SEP> Bîncaee <SEP> j <SEP> 33.0 <SEP> g <SEP> 22.1 <SEP> g <SEP> I <SEP> 20.0 <SEP> g <SEP> j <SEP> 31.0 <SEP> g <SEP> j <SEP> 30.0 <SEP> g <SEP> j
<tb> <SEP> I <SEP> I <SEP> Xylaaa <SEP> j <SEP> 2O. <SEP> g <SEP> j <SEP> JO <SEP> g <SEP> I <SEP> 22.3 <SEP> g <SEP> j <SEP> 22.10 <SEP> j <SEP> 22.10 <SEP> I
<tb> <SEP> .<SEP> z <SEP> Arabîseee <SEP> I <SEP> > <SEP> I <SEP> z <SEP> I <SEP> 2.50 <SEP> I <SEP> 2.00 <SEP> L
<tb> <SEP> s <SEP> i <SEP> letal <SEP> eacr.n <SEP> A.5 <SEP> F <SEP> j <SEP> ,O <SEP> x <SEP> =o= <SEP> g <SEP> I <SEP> - <SEP> i <SEP> -L <SEP> e
<tb> <SEP> I <SEP> i <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I
<tb> <SEP> I <SEP> i <SEP> j <SEP> I <SEP> I <SEP> O <SEP> < <SEP> 6, <SEP> I <SEP> 9
<tb> <SEP> j <SEP> Cuedîtînes <SEP> j <SEP> Substrat <SEP> j <SEP> 200 <SEP> g <SEP> j <SEP> 2100 <SEP> j <SEP> 200 <SEP> g <SEP> I <SEP> 2000 <SEP> I <SEP> 2000 <SEP> I
<tb> <SEP> ~~~~~~ <SEP> fraIe <SEP> j <SEP> ~~~~~l <SEP> ~~~~~~l <SEP> ~~~~| <SEP> ~~~~~~l <SEP> 2500 <SEP> afP <SEP> j
<tb> <SEP> Tr. <SEP> L
<tb> <SEP> ~w0- <SEP> <SEP> -3wU <SEP> I <SEP> -e <SEP> U <SEP> I <SEP> -s
<tb> <SEP> .<SEP> - <SEP> o <SEP> g <SEP> | <SEP> ^ <SEP> on <SEP> | <SEP> oO, <SEP> | <SEP> - <SEP> ^2^ <SEP> o <SEP> : <SEP> r <SEP> c <SEP> 208 <SEP> 1 <SEP> ou <SEP> " <SEP> o.o1g07:!iep <SEP> -"=== <SEP> ,t <SEP> ,,e <SEP> g.o00oiap
<tb> <SEP> ., <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> o
<tb> <SEP> I <SEP> I <SEP> S <SEP> I <SEP> . <SEP> I <SEP> > <SEP> I <SEP> . <SEP> I <SEP> . <SEP> I <SEP>
<tb> <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> . <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> ,
<tb> <SEP> I <SEP> I <SEP> '' <SEP> I <SEP> l <SEP> s
<tb> <SEP> I <SEP> I' <SEP> 1 <SEP> .<SEP> 1' <SEP> 1 <SEP> - <SEP> 1 <SEP> 1- <SEP>
<tb> <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> o <SEP> X <SEP> I <SEP> I <SEP> U <SEP> I <SEP> I <SEP>
<tb> <SEP> I <SEP> I <SEP> V <SEP> I <SEP> '
<tb> <SEP> l <SEP> | <SEP> !] <SEP> "! <SEP> Qe <SEP> { <SEP> qIé <SEP> 118
<tb> monosaccharides) a subi une hydrolyse presque complète (64,5 g de sucres libérés pour 100 g de paille pretraitee) ce qui implique que le résidu solide sur lequel sont adsorbés les enzymes recyclées est constitue principalement de lignine et contient très peu de cellulose résiduelle. Ce point est confirmé par le fait qu'une prolongation du temps d'hydrolyse jusqu'à 48 h n'entraine qu'une faible production supplementaire de sucres (2 g/l sous forme de glucose).<SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I
<tb><SEP> I <SEP> I <SEP> Cases <SEP> e <SEP> refereed <SEP> Rucyclugu <SEP> from <SEP> Recycle <SEP> from <SEP> Recycle <SEP> of <SEP> i <SEP> Recycling <SEP> of <SEP> i
<tb><SEP> I <SEP> i <SEP> W <SEP> nana <SEP> recycles <SEP> * <SEP> ananee <SEP> nalubin <SEP> D <SEP> rdsidu <SEP> lana <SEP> a <SEP> ~ <SEP> ~ <SEP> O <SEP> ~ <SEP> B <SEP> o <SEP> eS <SEP> W <SEP> ~ <SEP> a
<tb><SEP> - <SEP> a <SEP> Z <SEP>% <SEP> of eneyean <SEP> lean. <SEP> thisplatform <SEP><SEP> this <SEP> I <SEP> e
## EQU1 ##
<tb> ~~ <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I
<tb><SEP> o <SEP>. <SEP> I <SEP> I <SEP> 2 '"e <SEP> oOgM <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> i
<tb><SEP> U ,, <SEP> I <SEP> (lanai <SEP> A) <SEP> I <SEP>('anal<SEP> R) <SEP><SEP> (Essay <SEP> o , <SEP> I <SEP>(SEE>SEP> 0) <SEP> I <SEP> (SEE <SEP> E) <SEP> I
<tb> ~~ <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I
<tb><SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> i <SEP> I
<tb><SEP> I <SEP> ~~~ <SEP> ~~~~~ <SEP> ~~~~~~~ <SEP> 100 <SEP> g <SEP> ~~~~~~~ <SEP> ~~~~ <SEP> 100g <SEP> i
<tb><SEP> f
<tb><SEP>><SEP> I <SEP> Recycling <SEP> of nn, yy <SEP> I <SEP> l ~ <SEP> B ~~ <SEP> ~ <SEP> ~~~ e ~ <SEP> W <SEP> B #<SEP> Z
SEP> I <SEP>
<tb><SEP> I <SEP> C <SEP> I <SEP> I <SEP> -.- <SEP><s<SEP> w <SEP> I <SEP> and <SEP> ~ <SEP> a <SEP> ~ <SEP>@<SEP> ~ <SEP> 0 <SEP> 0 <SEP> ~ <SEP> X <SEP> e <SEP> t ~ <SEP> ~ <SEP> I
<tb><SEP> = <SEP> I <SEP> Sucrea <SEP> j <SEP> This is the <SEP> I <SEP> o.i <SEP> t <SEP> j <SEP>, ;; s, ~ <SEP> 7.0 <SEP> g <SEP> I <SEP> ~~year <SEP> oo <SEP> es
<tb><SEP> I <SEP> is <SEP> j <SEP> glncu, <SEP><SEP> 33.Rg <SEP> 9 <SEP> 22.5 <SEP> g <SEP> I <SEP> 30.2g <SEP> I <SEP> 20.0 <SEP> g <SEP> I <SEP> 30.7 <SEP> g <SEP> I
<tb><SEP> = 6 u <SEP> o <SEP> 20.A <SEP> o <SEP> y <SEP> 27.2 <SEP> g <SEP> I <SEP> 17.0 <SEP> g <SEP> I <SEP> 10.3 <SEP> g <SEP> j <SEP> 10.2 <SEP> g
<tb><SEP> ~~~~~~ <SEP> j <SEP> 2.4 <SEP> g <SEP> j <SEP> 3.1 <SEP> g <SEP> j <SEP> 2, n <SEP> g <SEP> I <SEP> 2.0 <SEP> g <SEP> 2.3g
<tb><SEP> I <SEP> I <SEP> Tatal <SEP> sacraI <SEP> gA.Sg <SEP> I <SEP> 17.Rg <SEP> 50.3 <SEP> g <SEP> 52, 0 <SEP> g <SEP> S7.0 <SEP> g
<tb><SEP> I <SEP> I. <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> i
<tb><SEP> I <SEP> I <SEP> i <SEP> I <SEP> i <SEP> I <SEP> I
<tb><SEP>.: Y <SEP> Substrate <SEP> c <SEP> e. <SEP> g <SEP> I <SEP> D <SEP> 100 <SEP> g <SEP> I <SEP> 7 <SEP> 61 <SEP> r <SEP> i <SEP> 100 <SEP> g <SEP> i <SEP> 100 <SEP> g <SEP> I
<tb><SEP> I <SEP> I <SEP> Eniyea <SEP>'ru<SEP> z <SEP> 1500 <SEP> ePI <SEP> N <SEP> O <SEP> w <SEP> I <SEP > 500 <SEP> afP <SEP> 17 <SEP> uPF <SEP> j
<tb><SEP> = <SEP> I <SEP> I <SEP> Recyclagu <SEP> of esiy.a <SEP> j <SEP> none <SEP> j <SEP> 100% <SEP> seluble <SEP > -, <SEP> rdsida <SEP> 99 <SEP> 100% <SEP> rIID <SEP> 100 <SEP>% rdeida <SEP> j
<tb><SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> i
SEP> I <SEP>
<tb><SEP> ~~~~~~ <SEP> W <SEP> Calleblea. <SEP> I <SEP> ~ e <SEP> ~~~~~~ <SEP> ~ <SEP> O <SEP> ~~~~~~~~ SEP> ~ <SEP> ~~ <SEP> ~ <SEP> O
<tb><SEP> j <SEP> predef <SEP> I <SEP> B <<SEP><SEP> 33.0 <SEP><SEP> 22.1 <SEP><SEP> I <SEP> 20.0 <SEP> g <SEP> j <SEP> 31.0 <SEP> g <SEP> j <SEP> 30.0 <SEP> g <SEP> j
<tb><SEP> I <SEP> I <SEP> Xylaaa <SEP> j <SEP> 2O. <SEP> g <SEP> y <SEP> JO <SEP> g <SEP> I <SEP> 22.3 <SEP> g <SEP> d <SEP> 22.10 <SEP> d <SEP> 22.10 <SEP> I
<tb><SEP>.<SEP> z <SEP> Arabic <SEP> I <SEP>><SEP> I <SEP> z <SEP> I <SEP> 2.50 <SEP> I <SEP> 2.00 <SEP> The
<tb><SEP> s <SEP> i <SEP> letal <SEP> eacr.n <SEP> A.5 <SEP> F <SEP> j <SEP>, O <SEP> x <SEP> = o = <SEP> g <SEP> I <SEP> - <SEP> i <SEP> -L <SEP> e
<tb><SEP> I <SEP> i <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I
<tb><SEP> I <SEP> i <SEP> y <SEP> I <SEP> I <SEP> O <SEP><<SEP> 6, <SEP> I <SEP> 9
<tb><SEP><SEP><SEP><SEP> Substrates <SEP><SEP> 200 <SEP><SEP><SEP> 2100 <SEP><SEP> 200 <SEP> Substrates g <SEP> I <SEP> 2000 <SEP> I <SEP> 2000 <SEP> I
<tb><SEP> ~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~ <SEP> ~~~~~~ <SEP> ~~~~~~ l <SEP> 2500 <SEP> afP <SEP> j
<tb><SEP> Tr. <SEP> L
<tb><SEP> ~ w0- <SEP><SEP> -3wU <SEP> I <SEP> -e <SEP> U <SEP> I <SEP> -s
<tb><SEP>.<SEP> - <SEP> o <SEP> g <SEP> | <SEP> ^ <SEP> on <SEP> | <SEP> oO, <SEP> | <SEP> - <SEP> ^ 2 ^ <SEP> o <SEP>: <SEP> r <SEP> c <SEP> 208 <SEP> 1 <SEP> or <SEP>"<SEP> o.o1g07 :! iep <SEP> - "=== <SEP>, t <SEP> ,, e <SEP> g.o00oiap
<tb><SEP>.<SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> o
<tb><SEP> I <SEP> I <SEP> S <SEP> I <SEP>. <SEP> I <SEP>><SEP> I <SEP>. <SEP> I <SEP>. <SEP> I <SEP>
<tb><SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP>. <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP>,
<tb><SEP> I <SEP> I <SEP>''<SEP> I <SEP> l <SEP> s
<tb><SEP> I <SEP> I <SEP> 1 <SEP>. <SEP> 1 '<SEP> 1 <SEP> - <SEP> 1 <SEP> 1- <SEP>
<tb><SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> o <SEP> X <SEP> I <SEP> I <SEP> U <SEP> I <SEP> I <SEP>
<tb><SEP> I <SEP> I <SEP> V <SEP> I <SEP>'
<tb><SEP> l <SEP>|<SEP>!]<SEP>"!<SEP> Qe <SEP>{<SEP> qI <SEP> 118
<tb> monosaccharides) has undergone almost complete hydrolysis (64.5 g of sugars released per 100 g of pre-treated straw) implying that the solid residue on which the recycled enzymes are adsorbed is mainly lignin and contains very little residual cellulose. This point is confirmed by the fact that an extension of the hydrolysis time up to 48 hours leads to only a small additional production of sugars (2 g / l in the form of glucose).
EXEMPLE 2
Une deuxième serie d'essais a été effectuée avec la même paille et dans les mêmes conditions que dans l'exemple 1 sauf que les résidus solides provenant de la première opération et recyclés dans la deuxième opération dans les essais C, D, E ont ete lavés à l'eau avant d'être recyclés dans.cette deuxième opération . Les bilans en sucres ont été effectués comme dans l'exemple 1. Dans le cas des essais C, D,
E, les sucres recueillis par lavage de ces residus solides (environ 7 g dans chaque cas) ont été comptabilises dans le bilan de la deuxième opération pour permettre une comparaison directe avec les resultats de l'exemple 1.On constate que les performances obtenues sont sensiblement les mêmes que dans exemple 1, ce qui démontre que l'enzyme transfére avec le résidu solide de la première à la seconde opération est constitue essentiellement par des cellulases adsorbées non éluables à l'eau.EXAMPLE 2
A second series of tests was carried out with the same straw and under the same conditions as in Example 1 except that the solid residues from the first operation and recycled in the second operation in tests C, D, E were washed with water before being recycled in this second operation. The sugar balances were carried out as in Example 1. In the case of tests C, D,
E, the sugars collected by washing these solid residues (approximately 7 g in each case) were recorded in the balance sheet of the second operation to allow a direct comparison with the results of Example 1. It is noted that the performances obtained are substantially the same as in Example 1, demonstrating that the enzyme transferred with the solid residue from the first to the second operation is essentially composed of adsorbed cellulases non-elutable with water.
EXEMPLE 3
On a utilisé un echantillon de paille de ble d'origine différente de celle des échantillons des exemples 1 et 2 et contenant 19 % de lignine. Cette paille a été prétraitée et non lavee comme dans l'exemple 1 pour en effectuer l'hydrolyse selon le schéma de la figure. Dans le cas présent, on a effectué pour chacun des essais C et
D trois opérations successives d'hydrolyse 1, 2 et 3, le taux de recyclage (transfert) adopté pour le résidu d'hydrolyse etant de 100 % apres la première et la deuxième opération.La première opération d'hydrolyse (1) est effectuee comme dans l'exemple 1 (volume TABLEAU 2
HYDROL YSE ENZYMATIQUE DE LA PAILLE RVEC RECVCLAGE DU RESIDU SOLIDE LAVE
A sample of wheat straw of different origin than that of the samples of Examples 1 and 2 and containing 19% of lignin was used. This straw was pretreated and not washed as in Example 1 to perform the hydrolysis according to the scheme of the figure. In the present case, for each of the tests C and
D three successive hydrolysis operations 1, 2 and 3, the recycling rate (transfer) adopted for the hydrolysis residue being 100% after the first and second operation.The first hydrolysis operation (1) is performed as in example 1 (volume TABLE 2
ENZYMATIC HYDROL YSE OF THE RVEC STRAW RECHAVING THE SOLID WASH RESIDUE
t <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> t <SEP> t <SEP> I <SEP> t
<tb> <SEP> I <SEP> I <SEP> Cas <SEP> de <SEP> rêfAresce <SEP> t <SEP> Recyclage <SEP> t <SEP> Racycluga <SEP> dv <SEP> Recyclais <SEP> de <SEP> Recyclage <SEP> du <SEP> t
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> eses <SEP> recyclaga <SEP> du <SEP> l'asoyaa <SEP> r4,Ide <SEP> t <SEP> wiL
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> , <SEP> d'eneyae <SEP> selebîs <SEP> agua <SEP> ~e <SEP> o <SEP> w <SEP> ~ <SEP> '
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> cesldaaststIan <SEP> t <SEP> I <SEP> I
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> I
<tb> t-t <SEP> t <SEP> I <SEP> I <SEP> --t <SEP> t <SEP> t
<tb> <SEP> > .- <SEP> A) <SEP> t <SEP> (Cveaî <SEP> .<SEP> I <SEP> (EssaL <SEP> e, <SEP> I <SEP> (CasaI <SEP> 0- <SEP> t <SEP> > <SEP> E) <SEP> t
<tb> ='tt
<tb> <SEP> I <SEP> t <SEP> t <SEP> I <SEP> t <SEP> I
<tb> <SEP> C
<tb> I <SEP> t <SEP> Enzysa <SEP> fraIs <SEP> I <SEP> 1500 <SEP> afP <SEP> I <SEP> 1500 <SEP> afP <SEP> I <SEP> 1500 <SEP> afP <SEP> t <SEP> 1500 <SEP> ufP <SEP> t <SEP> 1500 <SEP> afP
<tb> I <SEP> t <SEP> t <SEP> Recyclage <SEP> deezyne <SEP> I <SEP> aucun <SEP> aucen <SEP> v <SEP> ~ <SEP> ~ <SEP> ~~~~ <SEP> ~~
<tb> I <SEP> LC <SEP> .at <SEP> I <SEP> t <SEP> n-nnr <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I
<tb> I <SEP> I <SEP> t <SEP> I <SEP> I <SEP> t <SEP> I <SEP> I <SEP> I
<tb> t <SEP> t <SEP> Sacran <SEP> . <SEP> Calîebîese <SEP> , <SEP> 1.1 <SEP> s <SEP> '.0 <SEP> g <SEP> e-ee- <SEP> .- <SEP> = <SEP> .
<tb>t <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> t <SEP> t <SEP> I <SEP> t
<tb><SEP> I <SEP> I <SEP><SEP> Case <SEP><SEP> t <SEP><SEP> t <SEP> SE <R><SEP> Recycling <SEP> of <SEP> Recycling <SEP> of <SEP> t
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> eses <SEP> recycling <SEP> of <SEP> the asoyaa <SEP> r4, Ide <SEP> t <SEP> wiL
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP>, <SEP> of eneyae <SEP> selebîs <SEP> agua <SEP> ~ e <SEP> o <SEP> w <SEP> ~ <SEP>'
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> cesldaaststIan <SEP> t <SEP> I <SEP> I
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> I
<tb> tt <SEP> t <SEP> I <SEP> I <SEP> --t <SEP> t <SEP> t
<tb><SEP>> .- <SEP> A) <SEP> t <SEP> (What is SEP>. <SEP> I <SEP> (EssaL <SEP> e, <SEP> I <SEP> (CasaI <SEP> 0- <SEP> t <SEP>><SEP> E) <SEP> t
<tb> = 'tt
<tb><SEP> I <SEP> t <SEP> t <SEP> I <SEP> t <SEP> I
<tb><SEP> C
<tb> I <SEP> t <SEP> Enzysa <SEP> fresh <SEP> I <SEP> 1500 <SEP> afP <SEP> I <SEP> 1500 <SEP> afP <SEP> I <SEP> 1500 <SEP > afP <SEP> t <SEP> 1500 <SEP> ufP <SEP> t <SEP> 1500 <SEP> afP
<tb> I <SEP> t <SEP> t <SEP> Recycle <SEP> deezyne <SEP> I <SEP> None <SEP> None <SEP> v <SEP> ~ <SEP> ~ <SEP> ~~~ ~ <SEP> ~~
## EQU1 ##
<tb> I <SEP> I <SEP> t <SEP> I <SEP> I <SEP> t <SEP> I <SEP> I <SEP> I
<tb> t <SEP> t <SEP> Sacran <SEP>. <SEP> Calibriese <SEP>, <SEP> 1.1 <SEP> s <SEP>'.0<SEP> g <SEP> e-ee- <SEP> .- <SEP> = <SEP>.
<Tb>
u <SEP> t <SEP> pradaîts <SEP> t <SEP> Glacasa <SEP> t <SEP> 33.5 <SEP> <SEP> s <SEP> 22.0 <SEP> e <SEP> ~ <SEP> eo <SEP> ~ <SEP> g <SEP> O <SEP> ~ <SEP> ~ <SEP>
<tb> I <SEP> I <SEP> I <SEP> Vylase <SEP> I <SEP> 20,40 <SEP> I <SEP> 27.2g <SEP> I <SEP> 17.0 <SEP> g <SEP> 17,' <SEP> g <SEP> t <SEP> l7,0g <SEP> I
<tb> t <SEP> I <SEP> t <SEP> ~~~~~ <SEP> t <SEP> 2.40 <SEP> t <SEP> 3.10 <SEP> I <SEP> 1.00 <SEP> t <SEP> 1.Og <SEP> I <SEP> 2.00 <SEP> I
<tb> t <SEP> t <SEP> I <SEP> Vetal <SEP> sueras <SEP> t <SEP> 04.5 <SEP> 0 <SEP> t <SEP> 57.0 <SEP> 0 <SEP> I <SEP> s7.î <SEP> o <SEP> t <SEP> 50.7 <SEP> g <SEP> I <SEP> 51.0 <SEP> g <SEP> I
<tb> Il <SEP> t <SEP> t <SEP> I <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> I
<tb> <SEP> t <SEP> I <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t
<tb> t <SEP> t <SEP> Cendîtîase <SEP> I <SEP> Sabstrat <SEP> 100 <SEP> 0 <SEP> s <SEP> 100 <SEP> g <SEP> t <SEP> 0~ > ~0E <SEP> W <SEP> C)O-;
<tb> * <SEP> t <SEP> e <SEP> fraIe <SEP> a <SEP> ~ <SEP> 1500 <SEP> afP <SEP> |0 <SEP> 97cO
<tb> s <SEP> vau <SEP> t <SEP> Racyclaga <SEP> d'eazyae <SEP> suces <SEP> 1002 <SEP> selebla <SEP> n <SEP> 1002 <SEP> r'aîda <SEP> o <SEP> 100 <SEP> IN <SEP> 2 <SEP> risîda <SEP> t
<tb> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> t <SEP> I <SEP> I <SEP> I
<tb> t <SEP> 'AI <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t
<tb> fr <SEP> t <SEP> ~~~~~ <SEP> ~~~~~~~ <SEP> ~~~,~ <SEP> ~~~~~~~ <SEP> ~~~~ <SEP> ~~~~
<tb> t <SEP> pradaîte <SEP> t <SEP> glacasa <SEP> t <SEP> 33.0 <SEP> 0 <SEP> t <SEP> 22.1 <SEP> 0 <SEP> t <SEP> 20,4 <SEP> 5 <SEP> t <SEP> 32.1 <SEP> g <SEP> t <SEP> 41.0 <SEP> 0 <SEP> t
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> xylaea <SEP> t <SEP> 20,40 <SEP> t <SEP> 13.00 <SEP> t <SEP> 22.Og <SEP> t <SEP> 21.5g <SEP> t <SEP> 72.7g <SEP> t
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> Arabînese <SEP> t <SEP> 2.40 <SEP> t <SEP> 1.30 <SEP> t <SEP> 2.10 <SEP> t <SEP> 2.5g <SEP> t <SEP> 2,Sg <SEP> t
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> latal <SEP> raorr~ <SEP> w <SEP> ~ <SEP> ~ <SEP> s <SEP> , <SEP> ~ <SEP> ~ <SEP> ~ <SEP> ~ <SEP> X <SEP> ~ <SEP>
<tb> t <SEP> I <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> ~~~~ <SEP> t <SEP> t
<tb> <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> I <SEP> I <SEP> t
<tb> t <SEP> t <SEP> Candîtîaus <SEP> t <SEP> Oubstrat <SEP> t <SEP> 0O <SEP> t <SEP> ;<SEP> gO <SEP> t <SEP> 2000 <SEP> t <SEP> c > -
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> ~~~ <SEP> fraIs <SEP> ~~~~~~~ <SEP> ~~~~~ <SEP> ~~~~~~~ <SEP> afP <SEP> t <SEP> 2000 <SEP> afP <SEP> t <SEP> 2500 <SEP> afP <SEP> t
<tb> t <SEP> -,-----i---- <SEP> ------- <SEP> ---- <SEP> t <SEP> t <SEP> I <SEP> t
<tb> <SEP> t <SEP> Istal <SEP> sucrea <SEP> pradaîts <SEP> t <SEP> t <SEP> I <SEP> t <SEP> I <SEP> t
<tb> <SEP> t <SEP> 120 <SEP> g <SEP> t <SEP> 107.2 <SEP> 0 <SEP> t <SEP> 105,3 <SEP> g <SEP> t <SEP> 110,3 <SEP> g <SEP> t <SEP> 131 <SEP> g
<tb> t <SEP> t <SEP> fred. <SEP> l-noN-lso <SEP> l----S7l--I <SEP> 5 <SEP> j===n <SEP> L <SEP> j
<tb> t <SEP> tfrad.<SEP> avcres <SEP> par <SEP> enlIA <SEP> d'eszysea <SEP> fraIs <SEP> 0,043 <SEP> g!ufP <SEP> t <SEP> 0,071 <SEP> 0îsfP <SEP> t <SEP> 0.070 <SEP> g!eff <SEP> t <SEP> 0,007 <SEP> g'afP <SEP> 0.052 <SEP> 0!ufP <SEP> I
<tb> =" <SEP> ~~~ <SEP> ~St
<tb> <SEP> 1 <SEP> L <SEP> 1 <SEP> 1 <SEP> ~ <SEP> J
<tb> réactionnel : 1 litre ; substrat (la) mis en oeuvre : 100 g (matière sèche) ; quantité d'enzyme utilise (2 a) : 1500 unités PF ; incubation : 24 h à 50"C ; pH : 4,8). Les conditions expérimentales de la deuxième (2) et de la troisieme (3) opération sont les mêmes en ce qui concerne le volume réactionnel, la température, le pH et le temps d'hydrolyse.Deux cas dont l'un avec supplementation de 500 unités PF en enzyme frais (essais C et D respectivement) sont présentés en comparaison avec les cas de référence dans lesquels on effectue trois opérations successives d'hydrolyse, sans recyclage ni de cellulases solubles ni de residu solide (essai A) ou avec recyclage de cellulases solubles sans recyclage de résidu solide (essai B). Le recyclage de cellulases solubles consiste à effectuer le contactage de la charge (lb, lc) avec la solution sucree (5a, 5b). Les bilans des sucres sont effectés sur les solutions 7a et 7b pour les deux premières opérations (1 et 2) et sur l'hydrolysat brut pour la dernière opération (3) dans les essais avec recyclage (essais B, C, D) et sur les hydrolysats bruts pour chacune des opérations de l'essai de référence A. Les sucres contenus dans les residus solides des opérations 1 et 2 de l'essai B sont comptabilisés dans les opérations suivantes (2 et 3 respectivement) pour permettre une comparaison directe avec les essais
C et D.u <SEP> t <SEP> pratices <SEP> t <SEP> Glacasa <SEP> t <SEP> 33.5 <SEP><SEP> s <SEP> 22.0 <SEP> e <SEP> ~ SEP> eo <SEP > ~ <SEP> g <SEP> O <SEP> ~ <SEP> ~ <SEP>
<tb> I <SEP> I <SEP> I <SEP> Vylase <SEP> I <SEP> 20.40 <SEP> I <SEP> 27.2g <SEP> I <SEP> 17.0 <SEP> g <SEP> 17, <SEP> g <SEP> t <SEP> 17.0g <SEP> I
<tb> t <SEP> I <SEP> t <SEP> ~~~~~ <SEP> t <SEP> 2.40 <SEP> t <SEP> 3.10 <SEP> I <SEP> 1.00 <SEP> t <SEP > 1.Og <SEP> I <SEP> 2.00 <SEP> I
<tb> t <SEP> t <SEP> I <SEP> Vetal <SEP> sueras <SEP> t <SEP> 04.5 <SEP> 0 <SEP> t <SEP> 57.0 <SEP> 0 <SEP> I <SEP > s7.i <SEP> o <SEP> t <SEP> 50.7 <SEP> g <SEP> I <SEP> 51.0 <SEP> g <SEP> I
<tb> It <SEP> t <SEP> t <SEP> I <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> I
<tb><SEP> t <SEP> I <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t
<tb> t <SEP> t <SEP> Cenditase <SEP> I <SEP> Sabstrate <SEP> 100 <SEP> 0 <SEP> s <SEP> 100 <SEP> g <SEP> t <SEP> 0 ~> ~ 0E <SEP> W <SEP> C) O-;
<tb> * <SEP> t <SEP> e <SEP> fresh <SEP> a <SEP> ~ <SEP> 1500 <SEP> afP <SEP> | 0 <SEP> 97cO
<tb> s <SEP> vau <SEP> t <SEP> Racyclaga <SEP> of eazyae <SEP> sucs <SEP> 1002 <SEP> selebla <SEP> n <SEP> 1002 <SEP>r'aid<SEP> o <SEP> 100 <SEP> IN <SEP> 2 <SEP> risida <SEP> t
<tb> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> t <SEP> I <SEP> I <SEP> I
<tb> t <SEP>'AI<SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t
SEP> SEP ~ <SEP> ~~~~
<tb> t <SEP> pradate <SEP> t <SEP> glacasa <SEP> t <SEP> 33.0 <SEP> 0 <SEP> t <SEP> 22.1 <SEP> 0 <SEP> t <SEP> 20.4 <SEP> 5 <SEP> t <SEP> 32.1 <SEP> g <SEP> t <SEP> 41.0 <SEP> 0 <SEP> t
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> xylaea <SEP> t <SEP> 20.40 <SEP> t <SEP> 13.00 <SEP> t <SEP> 22.Og <SEP> t <SEP > 21.5g <SEP> t <SEP> 72.7g <SEP> t
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> Arabinese <SEP> t <SEP> 2.40 <SEP> t <SEP> 1.30 <SEP> t <SEP> 2.10 <SEP> t <SEP> 2.5g <SEP> t <SEP> 2, Sg <SEP> t
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> latal <SEP> raorr ~ <SEP> w <SEP> ~ <SEP> ~ <SEP> s <SEP>, <SEP> ~ <SEP> ~ <SEP> ~ <SEP> ~ <SEP> X <SEP> ~ <SEP>
<tb> t <SEP> I <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> ~~~~ <SEP> t <SEP> t
<tb><SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> I <SEP> I <SEP> t
<tb> t <SEP> t <SEP> Candidates <SEP> t <SEP> Ostrstrate <SEP> t <SEP> 0O <SEP> t <SEP>;<SEP> gO <SEP> t <SEP> 2000 <SEP > t <SEP>c> -
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> ~~~ <SEP> fraIs <SEP> ~~~~~~~ <SEP> ~~~~~ <SEP> ~~~~~~~ <SEP> afP <SEP> t <SEP> 2000 <SEP> afP <SEP> t <SEP> 2500 <SEP> afP <SEP> t
<tb> t <SEP> -, ----- i ---- <SEP> ------- <SEP> ---- <SEP> t <SEP> t <SEP> I <SEP > t
<tb><SEP> t <SEP> Istal <SEP> sucrea <SEP> pradist <SEP> t <SEP> t <SEP> I <SEP> t <SEP> I <SEP> t
<tb><SEP> t <SEP> 120 <SEP> g <SEP> t <SEP> 107.2 <SEP> 0 <SEP> t <SEP> 105.3 <SEP> g <SEP> t <SEP> 110, 3 <SEP> g <SEP> t <SEP> 131 <SEP> g
<tb> t <SEP> t <SEP> fred. <SEP> 1-NON-1 <SEP> 1 ---- S7I-I <SEP> 5 <SEP> j === n <SEP> L <SEP> j
<tb> t <SEP> tfrad. <SEP> avcres <SEP> by <SEP> enIA <SEP> of eszysea <SEP> siR <SEP> 0,043 <SEP> g! ufP <SEP> t <SEP> 0,071 <SEP> îsfP <SEP> t <SEP> 0.070 <SEP> g! Eff <SEP> t <SEP> 0.007 <SEP>g'afP<SEP> 0.052 <SEP> 0! UfP <SEP> I
<tb> = "<SEP> ~~~ <SEP> ~ St
<tb><SEP> 1 <SEP> L <SEP> 1 <SEP> 1 <SEP> ~ <SEP> J
<tb> reaction: 1 liter; substrate (la) used: 100 g (dry matter); amount of enzyme used (2 a): 1500 units PF; incubation: 24 h at 50 ° C, pH 4.8) The experimental conditions of the second (2) and the third (3) operation are the same with respect to the reaction volume, temperature, pH and the time of hydrolysis.Two cases, one with supplementation of 500 units fresh enzyme PF (tests C and D respectively) are presented in comparison with the reference cases in which one carries out three successive operations of hydrolysis, without recycling neither soluble cellulases nor solid residues (test A) or soluble cellulase recycling without solid residue recycling (test B) Soluble cellulase recycling involves contacting the feedstock (lb, lc) with the sugar solution (5a, 5b) The sugar balances are carried out on the solutions 7a and 7b for the first two operations (1 and 2) and on the crude hydrolyzate for the last operation (3) in the tests with recycling (tests B, C, D) and on the crude hydrolysates for ch One of the operations of Reference Test A. The sugars contained in solid residues from operations 1 and 2 of Test B are accounted for in the following operations (2 and 3 respectively) to allow a direct comparison with the tests.
C and D.
Les résultats obtenus sont présentés dans le tableau 3. Le bilan fait apparaitre l'économie importante en enzymes que permet le procédé puisque les productions totales de sucre obtenues dans l'essai C sont voisines de celles du cas de référence sans recyclage (essai A) pour une consommation d'enzyme de 55 % Par ailleurs pour la même quantite d'enzyme frais mis en oeuvre, le recyclage du residu solide en plus de celui de l'enzyme soluble (essai C) augmente encore a production de sucres par rapport au recyclage de l'enzyme soluble seul (essai B). TABLEAU 3
HYDROL YSE ENZYMATIQUE DE LA PAILLE AVEC RECYCLAGE D'ENZYNES SELON LE PROCEDE
ENZYMATIC HYDROL YSE OF STRAW WITH RECYCLING OF ENZYNES ACCORDING TO THE METHOD
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> Cas <SEP> de <SEP> rfrevce <SEP> nasu <SEP> RecyClage <SEP> de <SEP> l'enzyse <SEP> t <SEP> Recyclage <SEP> d'enzyee <SEP> t <SEP> Recyclage <SEP> d'ensyee
<tb> t <SEP> I <SEP> t <SEP> t <SEP> recyclage <SEP> d'cvzyee <SEP> soluble <SEP> suns <SEP> uavs <SEP> cospleevtatiov <SEP> t <SEP> avec <SEP> cosplssvtat'.on
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> (Essai <SEP> X <SEP> cospl'sevtalion <SEP> (Essai <SEP> C > <SEP> I <SEP> (Essai <SEP> D > <SEP> t
<tb> <SEP> w <SEP> v <SEP> <SEP> ~ <SEP> fr <SEP> o <SEP> I
<tb> t <SEP> ~~~~~~ <SEP> I <SEP> ~~~~~~~~~~~~~~~~ <SEP> t <SEP> t <SEP> ~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~ <SEP> t <SEP> a <SEP> (Essul <SEP> 0 > <SEP> t <SEP> I <SEP> t
<tb> t <SEP> Cooditions <SEP> Substrat <SEP> n <SEP> fe <SEP> e <SEP> 0 <SEP> s <SEP> o <SEP> es <SEP> o <SEP> o <SEP> e <SEP> rs <SEP> (la) <SEP> t <SEP> o <SEP> o <SEP> <SEP> o <SEP> (las
<tb> t <SEP> e <SEP> t <SEP> O <SEP> 1W <SEP> ;<SEP> e <SEP> frais <SEP> 1500 <SEP> upf <SEP> 1500 <SEP> o <SEP> O <SEP> O <SEP> + <SEP> ~ <SEP> Z <SEP> rt <SEP> I <SEP> 1500 <SEP> uPP <SEP> O <SEP> zN
<tb> t <SEP> t <SEP> on <SEP> Recyclage <SEP> dRflỳRe <SEP> t <SEP> aucun <SEP> aucuv <SEP> aucun <SEP> t <SEP> aocuv
<tb> <SEP> Sucres <SEP> Cellobiose <SEP> e
<tb> I <SEP> Lt <SEP> produits <SEP> t <SEP> ~~~~~ <SEP> I <SEP> 3.1 <SEP> g <SEP> t <SEP> ~~~~~ <SEP> 25,8 <SEP> g <SEP> 25,5 <SEP> g
<tb> t <SEP> IL <SEP> t <SEP> t <SEP> vylose <SEP> t <SEP> 23,1 <SEP> g <SEP> t <SEP> 28,6 <SEP> g <SEP> t <SEP> 2g.4 <SEP> g <SEP> I <SEP> 31,3 <SEP> g
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> arabinose <SEP> t <SEP> 2,2 <SEP> g <SEP> t <SEP> 3,6 <SEP> g <SEP> 3,1 <SEP> g <SEP> 3.3 <SEP> g <SEP> I
<tb> I <SEP> t <SEP> t <SEP> Total <SEP> sucres <SEP> t <SEP> 60.6 <SEP> g <SEP> I <SEP> 62,6 <SEP> g <SEP> t <SEP> 63,1 <SEP> g <SEP> I <SEP> 64,8 <SEP> g
<tb> tt <SEP> Condîtives <SEP> t <SEP> Substrat <SEP> t <SEP> 100g <SEP> t <SEP> 100g <SEP> s <SEP> 100g <SEP> (lb > <SEP> t <SEP> 100g <SEP> (lb)
<tb> I <SEP> t <SEP> I <SEP> Evzyse <SEP> frais <SEP> t <SEP> f <SEP> w <SEP> o <SEP>
<tb> n <SEP> s <SEP> .~ <SEP> t <SEP> crlL <SEP> D <SEP> t <SEP> aucun <SEP> t <SEP> > <SEP> soluble <SEP> ~ <SEP> o <SEP> ow <SEP> 2 <SEP> LII <SEP> rftsldu <SEP> t <SEP> soluble <SEP> O <SEP> PW <SEP> % <SEP> > <SEP> w <SEP> I
<tb> I <SEP> t <SEP> Sucres <SEP> t <SEP> Cellobiose <SEP> t <SEP> 5,2 <SEP> g <SEP> t <SEP> 7,8 <SEP> g <SEP> I <SEP> 4,3 <SEP> g <SEP> I <SEP> 6,2 <SEP> g
<tb> t <SEP> t <SEP> produits <SEP> t <SEP> Glucose <SEP> " <SEP> 39.1 <SEP> g <SEP> t <SEP> 13,2g <SEP> 8' <SEP> t <SEP> O;<SEP> 40 <SEP> g <SEP> I <SEP> 27.5g <SEP> t
<tb> I <SEP> t <SEP> t <SEP> ^ut <SEP> ~ <SEP> ~ <SEP> V <SEP> ~ <SEP> e <SEP> O
<tb> se <SEP> t <SEP> a <SEP> Arablooge <SEP> t <SEP> 2.2 <SEP> g <SEP> t <SEP> 2,5 <SEP> g <SEP> j <SEP> 2,4 <SEP> g <SEP> j <SEP> 2,5 <SEP> g <SEP> j
<tb> I <SEP> t <SEP> ~~~~~~~~~~~t <SEP> Total <SEP> ~~~~~ <SEP> t <SEP> 69.6 <SEP> g <SEP> I <SEP> 46,6 <SEP> g <SEP> j <SEP> 49,3 <SEP> ~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~
<tb> jj <SEP> Conditions <SEP> t <SEP> Substrat <SEP> j <SEP> 100 <SEP> g <SEP> j <SEP> 100 <SEP> g <SEP> i <SEP> îOOg(lc <SEP> t <SEP> 100 <SEP> g <SEP> Ic
<tb> t <SEP> t <SEP> j <SEP> Enzyee <SEP> frais <SEP> j <SEP> 1500 <SEP> uPE <SEP> t <SEP> O <SEP> j <SEP> O <SEP> t <SEP> 500 <SEP> uPP <SEP> (2c) <SEP> I
<tb> ; <SEP> t <SEP> ~~~~~~~~~~~~~ <SEP> t <SEP> Recyclage <SEP> d'gnyee <SEP> t <SEP> auçun <SEP> G <SEP> soluble <SEP> + <SEP> 100 <SEP> 0.<SEP> t <SEP> eglubîs <SEP> " <SEP> 1 <SEP> Ùt <SEP> 01 <SEP> 0t <SEP> W
<tb> u <SEP> j <SEP> Sucres <SEP> N <SEP> j <SEP> IO <SEP> Ceilobiose <SEP> j <SEP> X0 <SEP> s <SEP> - <SEP> 10.8 <SEP> g <SEP> j <SEP> 0* <SEP> g <SEP> X <SEP> CI <SEP> X <SEP> a
<tb> j <SEP> t <SEP> produits <SEP> j <SEP> Glucose <SEP> t <SEP> 3.l <SEP> g <SEP> j <SEP> 22 <SEP> g <SEP> j <SEP> 28,7 <SEP> g <SEP> N <SEP> 44.89 <SEP> , <SEP> " <SEP> xo <SEP> t
<tb> = <SEP> X <SEP> n <SEP> lylose <SEP> t <SEP> 23,1 <SEP> g <SEP> 14.9g <SEP> t <SEP> 14,1 <SEP> g <SEP> Z <SEP> 13.Sg <SEP> j
<tb> j <SEP> : <SEP> t <SEP> j <SEP> Arabln0se <SEP> 2,2 <SEP> e <SEP> j <SEP> ne <SEP> g <SEP> e <SEP> 1,7 <SEP> g <SEP> S <SEP> l.5g <SEP> j
<tb> j <SEP> j <SEP> j <SEP> Total <SEP> sucres <SEP> j <SEP> .<SEP> 69,6g <SEP> I <SEP> 49,4 <SEP> g <SEP> j <SEP> 54,1 <SEP> g <SEP> j <SEP> 7l,Sg <SEP> j
<tb> n <SEP> ~~~ <SEP> t <SEP> Total <SEP> sucres <SEP> produits <SEP> t <SEP> 206,8 <SEP> g <SEP> t <SEP> 158,8 <SEP> g <SEP> j <SEP> 166,5 <SEP> g <SEP> t <SEP> 1g6,3 <SEP> g <SEP> j
<tb> <SEP> e~ <SEP> l <SEP> I
<tb> <SEP> > <SEP> a <SEP> l <SEP> l
<tb> <SEP> O <SEP> ç <SEP> | <SEP> wS
<tb> eu <SEP> Quantité <SEP> er. <SEP> oe <SEP> utilisée <SEP> z <SEP> < aW <SEP> t <SEP> 1500 <SEP> eh <SEP> <SEP> q <SEP> > <SEP> 0PP <SEP> v <SEP> < L1
<tb> j <SEP> ~~~~~~~j <SEP> Prod. <SEP> sucres <SEP> par <SEP> unLté <SEP> d'snryse <SEP> j <SEP> 0.046 <SEP> g!uff <SEP> j <SEP> 0,106 <SEP> g!urP <SEP> I <SEP> 010.<SEP> gIuPP <SEP> I <SEP> ~ <SEP> N <SEP> g!upf <SEP> j
<tb> <SEP> o <SEP> <SEP> ~ <SEP> o <SEP> os <SEP> A <SEP> <SEP> <SEP> Z <SEP> u7 <SEP> os <SEP> e <SEP> ~ <SEP> o <SEP> <SEP> S <SEP> n <SEP>
<tb> <SEP> X <SEP> uU~ <SEP> , <SEP> s <SEP> I <SEP> . <SEP> o'l
<tb> <SEP> oL <SEP> t
<tb> <SEP> C > <SEP> I <SEP> .
<tb><tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> Cases <SEP> of <SEP> rfrevce <SEP> nasu <SEP> RecyClage <SEP> of <SEP> the enzyme <SEP> t <SEP> Recycling <SEP> of enzyme <SEP> t <SEP> Recycling <SEP> of ensyee
<tb> t <SEP> I <SEP> t <SEP> t <SEP> recycling <SEP> of cvzyee <SEP> soluble <SEP> suns <SEP> uavs <SEP> cospleevtatiov <SEP> t <SEP> with <SEP>cosplssvtat'.on
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> t <SEP> (Assay <SEP> X <SEP>cospl'sevtalion<SEP> (Assay <SEP>C><SEP> I <SEP> (Assay <SEP>D><SEP> t
<tb><SEP> w <SEP> v <SEP><SEP> ~ <SEP> en <SEP> o <SEP> I
<tb> t <SEP> ~~~~~~~ SEP> I <SEP> ~~~~~~~~~~~~~~~~~ SEP> t <SEP> t <SEP> ~~~ <SEP> t <SEP> t <SEP><SEP> t
<tb> t <SEP> Cooditions <SEP> Substrate <SEP> n <SEP> e <SEP> e <SEP> 0 <SEP> s <SEP> o <SEP> es <SEP> o <SEP> o <SEP > e <SEP> rs <SEP> (la) <SEP> t <SEP> o <SEP> o <SEP><SEP> o <SEP> (las)
<tb> t <SEP> e <SEP> t <SEP> O <SEP> 1W <SEP>;<SEP> e <SEP> Fresh <SEP> 1500 <SEP> Upf <SEP> 1500 <SEP> o <SEP > O <SEP> O <SEP> + <SEP> ~ <SEP> Z <SEP> rt <SEP> I <SEP> 1500 <SEP> uPP <SEP> O <SEP> zN
<tb> t <SEP> t <SEP> on <SEP> Recycling <SEP> dRflỳRe <SEP> t <SEP> none <SEP> aucuv <SEP> none <SEP> t <SEP> aocuv
<tb><SEP> Sugars <SEP> Cellobiose <SEP> e
<tb> I <SEP> Lt <SEP> products <SEP> t <SEP> ~~~~~ <SEP> I <SEP> 3.1 <SEP> g <SEP> t <SEP> ~~~~~ <SEP > 25.8 <SEP> g <SEP> 25.5 <SEP> g
<tb> t <SEP> IL <SEP> t <SEP> t <SEP> vylose <SEP> t <SEP> 23.1 <SEP> g <SEP> t <SEP> 28.6 <SEP> g <SEP > t <SEP> 2g.4 <SEP> g <SEP> I <SEP> 31.3 <SEP> g
<tb> t <SEP> t <SEP> t <SEP> arabinose <SEP> t <SEP> 2.2 <SEP> g <SEP> t <SEP> 3.6 <SEP> g <SEP> 3.1 <SEP> g <SEP> 3.3 <SEP> g <SEP> I
<tb> I <SEP> t <SEP> t <SEP> Total <SEP> sugars <SEP> t <SEP> 60.6 <SEP> g <SEP> I <SEP> 62.6 <SEP> g <SEP> t <SEP> 63.1 <SEP> g <SEP> I <SEP> 64.8 <SEP> g
<tb> tt <SEP> Conditional <SEP> t <SEP> Substrate <SEP> t <SEP> 100g <SEP> t <SEP> 100g <SEP> s <SEP> 100g <SEP>(lb><SEP> t <SEP> 100g <SEP> (lb)
<tb> I <SEP> t <SEP> I <SEP> Evzyse <SEP> fresh <SEP> t <SEP> f <SEP> w <SEP> o <SEP>
<tb> n <SEP> s <SEP>. ~ <SEP> t <SEP> crlL <SEP> D <SEP> t <SEP> none <SEP> t <SEP>><SEP> soluble <SEP> ~ <SEP> o <SEP> ow <SEP> 2 <SEP> LII <SEP> rftsldu <SEP> t <SEP> soluble <SEP> O <SEP> PW <SEP>% <SEP>><SEP> w <SEP> I
<tb> I <SEP> t <SEP> Sugars <SEP> t <SEP> Cellobiose <SEP> t <SEP> 5.2 <SEP> g <SEP> t <SEP> 7.8 <SEP> g <SEP > I <SEP> 4.3 <SEP> g <SEP> I <SEP> 6.2 <SEP> g
<tb> t <SEP> t <SEP> products <SEP> t <SEP> Glucose <SEP>"<SEP> 39.1 <SEP> g <SEP> t <SEP> 13.2g <SEP> 8 '<SEP> t <SEP>O;<SEP> 40 <SEP> g <SEP> I <SEP> 27.5g <SEP> t
<tb> I <SEP> t <SEP> t <SEP> ^ ut <SEP> ~ <SEP> ~ <SEP> V <SEP> ~ SEP> e <SEP> O
<tb> se <SEP> t <SEP> a <SEP> Arablooge <SEP> t <SEP> 2.2 <SEP> g <SEP> t <SEP> 2.5 <SEP> g <SEP> j <SEP> 2 , 4 <SEP> g <SEP> j <SEP> 2.5 <SEP> g <SEP> j
<tb> I <SEP> t <SEP> ~~~~~~~~~~~~~~~ t <SEP> Total <SEP> ~~~~~ <SEP> t <SEP> 69.6 <SEP> g <SEP> I <SEP> 46.6 <SEP> g <SEP> d <SEP> 49.3 <SEP> ~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~
<tb> dd <SEP> Conditions <SEP> t <SEP> Substrate <SEP> j <SEP> 100 <SEP> g <SEP> d <SEP> 100 <SEP> g <SEP> i <SEP> 1000g (lc <SEP> t <SEP> 100 <SEP> g <SEP> Ic
<tb> t <SEP> t <SEP> j <SEP> Enzyee <SEP> fresh <SEP> j <SEP> 1500 <SEP> uPE <SEP> t <SEP> O <SEP> j <SEP> O <SEP > t <SEP> 500 <SEP> uPP <SEP> (2c) <SEP> I
<tb>;<SEP> t <SEP> ~~~~~~~~~~~~~~ SEP> t <SEP> Recycling <SEP> of gnyee <SEP> t <SEP> other <SEP> G <SEP> soluble <SEP> + <SEP> 100 <SEP> 0. <SEP> t <SEP> eglubis <SEP>"<SEP> 1 <SEP> Ùt <SEP> 01 <SEP> 0t <SEP> W
<tb> u <SEP><SEP> Sugars <SEP> N <SEP><SEP> IO <SEP> Ceilobiose <SEP><SEP> X0 <SEP> s <SEP> - <SEP> 10.8 <SEP > g <SEP> j <SEP> 0 * <SEP> g <SEP> X <SEP> CI <SEP> X <SEP> a
<tb> j <SEP> t <SEP> products <SEP> j <SEP> Glucose <SEP> t <SEP> 3.l <SEP> g <SEP> j <SEP> 22 <SEP> g <SEP> j <SEP> 28.7 <SEP> g <SEP> N <SEP> 44.89 <SEP>, <SEP>"<SEP> xo <SEP> t
<tb> = <SEP> X <SEP> n <SEP> lylose <SEP> t <SEP> 23.1 <SEP> g <SEP> 14.9g <SEP> t <SEP> 14.1 <SEP> g <SEP> Z <SEP> 13.Sg <SEP> j
<tb> j <SEP>: <SEP> t <SEP> j <SEP> Arabln0se <SEP> 2,2 <SEP> e <SEP> j <SEP> ne <SEP> g <SEP> e <SEP> 1 , 7 <SEP> g <SEP> S <SEP> l.5g <SEP> j
<tb> j <SEP> j <SEP> j <SEP> Total <SEP> sugars <SEP> j <SEP>. <SEP> 69.6g <SEP> I <SEP> 49.4 <SEP> g <SEP > j <SEP> 54.1 <SEP> g <SEP> j <SEP> 7l, Sg <SEP> j
<tb> n <SEP> ~~~ <SEP> t <SEP> Total <SEP> sugars <SEP> products <SEP> t <SEP> 206.8 <SEP> g <SEP> t <SEP> 158.8 <SEP> g <SEP> j <SEP> 166.5 <SEP> g <SEP> t <SEP> 1g6.3 <SEP> g <SEP> j
<tb><SEP> e ~ <SEP> l <SEP> I
<tb><SEP>><SEP> a <SEP> l <SEP> l
<tb><SEP> O <SEP> ç <SEP>|<SEP> wS
<tb> eu <SEP> Quantity <SEP> er. <SEP> oe <SEP> used <SEP> z <SEP><aW<SEP> t <SEP> 1500 <SEP> eh <SEP><SEP> q <SEP>><SEP> 0PP <SEP> v <SEP ><L1
<tb> j <SEP> ~~~~~~~ j <SEP> Prod. <SEP> sugars <SEP> with <SEP> one <SEP> of snryse <SEP><SEP> 0.046 <SEP> g! UrP <SEP> j <SEP> 0.106 <SEP> g! UrP <SEP> I <SEP> 010. <SEP> gIuPP <SEP> I <SEP> ~ <SEP> N <SEP> g! Upf <SEP> j
<tb><SEP> o <SEP><SEP> ~ <SEP> o <SEP> os <SEP> A <SEP><SEP><SEP> Z <SEP> u7 <SEP> os <SEP> e <SEP > ~ <SEP> o <SEP><SEP> S <SEP> n <SEP>
<tb><SEP> X <SEP> uU ~ <SEP>, <SEP> s <SEP> I <SEP>. <SEP>o'l
<tb><SEP> oL <SEP> t
<tb><SEP>C><SEP> I <SEP>.
<Tb>
<SEP> t <SEP> n <SEP> s <SEP> ns <SEP> o <SEP> ~z <SEP> *1 <SEP> " <SEP> 1 <SEP> "1 <SEP> "1
<tb> <SEP> 0 <SEP> o <SEP> 0 <SEP> Fu} <SEP> o <SEP> e <SEP> a <SEP> ;| <SEP> W <SEP> * <SEP> Z
<tb> <SEP> I <SEP> ~ <SEP> ID <SEP> o <SEP> o <SEP> = <SEP> nl~ <SEP> ID <SEP> o <SEP> o <SEP> e <SEP> 01~ <SEP> ID <SEP> O <SEP> O <SEP> c <SEP> I <SEP> . <SEP> I
<tb> <SEP> 1e <SEP> o <SEP> lo <SEP> u <SEP> ~ <SEP> .~ <SEP> In <SEP> 10 <SEP> u <SEP> ~ <SEP> .~ <SEP> 1* <SEP> @ <SEP> @10 <SEP> u <SEP> ~ <SEP> ~ <SEP> ≈<SEP> ~ <SEP> ~
<tb> <SEP> ID <SEP> a <SEP> rx,~ <SEP> v <SEP> > <SEP> D <SEP> ID <SEP> s <SEP> BS.~ <SEP> ç <SEP> > <SEP> D <SEP> ~ID <SEP> s <SEP> ~ <SEP> a <SEP> > <SEP> ~O <SEP> ~l <SEP> > <SEP> z <SEP> ~ <SEP> @1
<tb> <SEP> | <SEP> o <SEP> x <SEP> Z <SEP> Z <SEP> t <SEP> K <SEP> Z <SEP>
<tb> <SEP> . <SEP> .<SEP> I <SEP> w <SEP> os <SEP> I <SEP> W <SEP> .1 <SEP> 1 <SEP> w <SEP> 1
<tb> <SEP> I <SEP> 'l <SEP> I <SEP> =1 <SEP> 1 <SEP> 'I <SEP> 1 <SEP> eN <SEP> S
<tb> <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> Q <SEP> U
<tb> <SEP> | <SEP> n <SEP> | <SEP> <SEP> <SEP> e <SEP> } <SEP> ss <SEP> e <SEP> l <SEP> l <SEP> ~
<tb> <SEP> 1 <SEP> I <SEP> <SEP> v <SEP> I <SEP> a <SEP> I <SEP> ~ <SEP> l <SEP> o <SEP> 1 <SEP> v <SEP> | <SEP> r <SEP> 4 <SEP> e <SEP> 4i
<tb> <SEP> 1 <SEP> I <SEP> L <SEP> n <SEP> I <SEP> ~ <SEP> I <SEP> L <SEP> n <SEP> I <SEP> ~ <SEP> I <SEP> L <SEP> a <SEP> I~ <SEP> o <SEP> Z <SEP> ol
<tb> <SEP> & 4 <SEP> 1 <SEP> u <SEP> X <SEP> | <SEP> , <SEP> Xo <SEP> 1n <SEP> 1, <SEP> o <SEP> } <SEP> <SEP> a. <SEP> S <SEP> 6
<tb> <SEP> 1o <SEP> 1 <SEP> <SEP> 1u <SEP> 1 <SEP> <SEP> F
<tb> <SEP> | <SEP> (1) <SEP> u lnF <SEP> a?ll <SEP> 1t) <SEP> UoX <SEP> d: <SEP> |?Z| <SEP> (E) <SEP> U !ltSd <SEP> ;|?E| <SEP>
<tb> <SEP> t <SEP> n <SEP> s <SEP> ns <SEP> o <SEP> ~ z <SEP> * 1 <SEP>"<SEP> 1 <SEP>" 1 <SEP>"1
<tb><SEP> 0 <SEP> o <SEP> 0 <SEP> Fu} <SEP> o <SEP> e <SEP> a <SEP>;|<SEP> W <SEP> * <SEP> Z
<tb><SEP> I <SEP> ~ <SEP> ID <SEP> o <SEP> o <SEP> = <SEP> nl ~ <SEP> ID <SEP> o <SEP> o <SEP> e <SEP > 01 ~ <SEP> ID <SEP> O <SEP> O <SEP> c <SEP> I <SEP>. <SEP> I
<tb><SEP> 1e <SEP> o <SEP> lo <SEP> u <SEP> ~ <SEP>. ~ <SEP> In <SEP> 10 <SEP> u <SEP> ~ <SEP>. SEP> 1 * <SEP>@<SEP> 10 <SEP> u <SEP> ~ <SEP> ~ <SEP> ≈ <SEP> ~ <SEP> ~
<tb><SEP> ID <SEP> has <SEP> rx, ~ <SEP> v <SEP>><SEP> D <SEP> ID <SEP> s <SEP> BS. ~ <SEP> ç <SEP><SEP> D <SEP> ~ ID <SEP> s <SEP> ~ <SEP> a <SEP>><SEP> ~ O <SEP> ~ l <SEP>><SEP> z <SEP> ~ <SEP >@ 1
<tb><SEP>|<SEP> o <SEP> x <SEP> Z <SEP> Z <SEP> t <SEP> K <SEP> Z <SEP>
<tb><SEP>.<SEP>.<SEP> I <SEP> w <SEP> os <SEP> I <SEP> W <SEP> .1 <SEP> 1 <SEP> w <SEP> 1
<tb><SEP> I <SEP>'l<SEP> I <SEP> = 1 <SEP> 1 <SEP>' I <SEP> 1 <SEP> eN <SEP> S
<tb><SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> I <SEP> Q <SEP> U
<tb><SEP>|<SEP> n <SEP>|<SEP><SEP><SEP> e <SEP>} <SEP> ss <SEP> e <SEP> l <SEP> l <SEP> ~
<tb><SEP> 1 <SEP> I <SEP><SEP> v <SEP> I <SEP> a <SEP> I <SEP> ~ SEP> l <SEP> o <SEP> 1 <SEP> v <SEP>|<SEP> r <SEP> 4 <SEP> e <SEP> 4i
<tb><SEP> 1 <SEP> I <SEP> L <SEP> n <SEP> I <SEP> ~ <SEP> I <SEP> L <SEP> n <SEP> I <SEP> ~ <SEP> I <SEP> L <SEP> a <SEP> I ~ <SEP> o <SEP> Z <SEP> ol
<tb><SEP>& 4 <SEP> 1 <SEP> u <SEP> X <SEP>|<SEP>,<SEP> Xo <SEP> 1n <SEP> 1, <SEP> o <SEP>} <SEP><SEP> a. <SEP> S <SEP> 6
<tb><SEP> 1o <SEP> 1 <SEP><SEP> 1u <SEP> 1 <SEP><SEP> F
<tb><SEP>|<SEP> (1) <SEP> u lnF <SEP> a? Ll <SEP> 1t) <SEP> UoX <SEP> d: <SEP>|? Z |<SEP> (E) <SEP> U! LtSd <SEP>;|? E |<September>
<Tb>
Claims (8)
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR8618009A FR2608625B1 (en) | 1986-12-19 | 1986-12-19 | PROCESS FOR THE ENZYMATIC HYDROLYSIS OF LIGNOCELLULOSIC SUBSTRATES WITH REUSE OF CELLULASES |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR8618009A FR2608625B1 (en) | 1986-12-19 | 1986-12-19 | PROCESS FOR THE ENZYMATIC HYDROLYSIS OF LIGNOCELLULOSIC SUBSTRATES WITH REUSE OF CELLULASES |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| FR2608625A1 true FR2608625A1 (en) | 1988-06-24 |
| FR2608625B1 FR2608625B1 (en) | 1990-03-16 |
Family
ID=9342182
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| FR8618009A Expired - Lifetime FR2608625B1 (en) | 1986-12-19 | 1986-12-19 | PROCESS FOR THE ENZYMATIC HYDROLYSIS OF LIGNOCELLULOSIC SUBSTRATES WITH REUSE OF CELLULASES |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| FR (1) | FR2608625B1 (en) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2011125056A1 (en) * | 2010-04-08 | 2011-10-13 | Inbicon A/S | Rapid and low cost enzymatic full conversion of lignocellulosic biomass |
| EP2657275A1 (en) * | 2005-07-19 | 2013-10-30 | Inbicon A/S | Method and apparatus for conversion of celllulosic material to ethanol |
| AU2013273692B2 (en) * | 2005-07-19 | 2015-05-28 | Inbicon A/S | Method and apparatus for conversion of cellulosic material to ethanol |
Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0062027A2 (en) * | 1981-03-25 | 1982-10-06 | STEYRERMÜHL Papierfabriks- und Verlags-Aktiengesellschaft | Process for preparing monosaccharides and arrangement for carrying out the process |
| JPS59213396A (en) * | 1983-05-20 | 1984-12-03 | Agency Of Ind Science & Technol | Saccharification of cellulose |
-
1986
- 1986-12-19 FR FR8618009A patent/FR2608625B1/en not_active Expired - Lifetime
Patent Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0062027A2 (en) * | 1981-03-25 | 1982-10-06 | STEYRERMÜHL Papierfabriks- und Verlags-Aktiengesellschaft | Process for preparing monosaccharides and arrangement for carrying out the process |
| JPS59213396A (en) * | 1983-05-20 | 1984-12-03 | Agency Of Ind Science & Technol | Saccharification of cellulose |
Non-Patent Citations (2)
| Title |
|---|
| PATENT ABSTRACTS OF JAPAN, vol. 9, no. 78 (C-274)[1801], 6 avril 1985; & JP-A-59 213 396 (KOGYO GIJUTSUIN (JAPAN)) 03-12-1984 * |
| PROC. BIOCONVERSION SYMP., ITT DELHI, 1977, pages 397-412; R.K.ANDREN: "Aspects of enzymatic saccharification of cellulose at the pilot plant level" * |
Cited By (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP2657275A1 (en) * | 2005-07-19 | 2013-10-30 | Inbicon A/S | Method and apparatus for conversion of celllulosic material to ethanol |
| AU2013273692B2 (en) * | 2005-07-19 | 2015-05-28 | Inbicon A/S | Method and apparatus for conversion of cellulosic material to ethanol |
| US9090927B2 (en) | 2005-07-19 | 2015-07-28 | Inbicon A/S | Method and apparatus for conversion of cellulosic material to ethanol |
| US9284383B2 (en) | 2005-07-19 | 2016-03-15 | Inbicon A/S | Method and apparatus for conversion of cellulosic material to ethanol |
| US10155966B2 (en) | 2005-07-19 | 2018-12-18 | Inbicon A/S | Method and apparatus for conversion of cellulosic material to ethanol |
| WO2011125056A1 (en) * | 2010-04-08 | 2011-10-13 | Inbicon A/S | Rapid and low cost enzymatic full conversion of lignocellulosic biomass |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| FR2608625B1 (en) | 1990-03-16 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| EP1690944B1 (en) | Production of cellulase enzymes using the distillation residues from ethanolic fermentation of enzymatic hydrolysates from (ligno-)cellulosic materials | |
| JP6458498B2 (en) | Method for producing sugar solution | |
| EP3386612A1 (en) | Method of purifying a protein from fermentation solids under desorbing conditions | |
| NL7908082A (en) | METHOD OF RECYCLING AND RE-USING CELLULASE COMPONENTS. | |
| EP2235195B1 (en) | Method for producing a sugar juice from a lignocellulosic biomass with improved enzyme recycling | |
| JP6447126B2 (en) | Method for producing sugar solution | |
| WO2009098365A2 (en) | Method for producing alcohol in a bio-refinery environment | |
| JPS6387994A (en) | Production of sugar syrup and enzyme from saccharified liquid | |
| CN109563468B (en) | Separation of enzymes from Trichoderma reesei by pressure filtration and tangential flow filtration on ceramic membranes | |
| FR2608625A1 (en) | Process for the enzymatic hydrolysis of lignocellulosic substrates with reuse of the cellulases | |
| KR20200128904A (en) | Method for cellulase recycling in high-solids enzymatic hydrolysis of pretreated lignocellulose | |
| CA2850609A1 (en) | Method for the continuous production of cellulases by a filamentous fungus using a carbon substrate obtained from an acid pretreatment | |
| US20140017732A1 (en) | Two-loop dilute preprocessing and pretreatment of cellulosic feedstocks | |
| WO2015000858A2 (en) | Endoglucanase-induced production of cellulose oligomers | |
| SU949002A1 (en) | Process for producing sugar from cellulose-containing raw material | |
| JPH0580484B2 (en) | ||
| WO2014208493A1 (en) | Method for producing sugar solution | |
| EP2966173B1 (en) | Method for producing molasses | |
| JP2868818B2 (en) | Treatment of corn starch extraction residue | |
| JPH01312997A (en) | Combination method for producing selected monosaccharide from corn grain coat by hydrolysis | |
| FR3091703A1 (en) | PHYCOCYANIN EXTRACTION PROCESS | |
| CA3102065A1 (en) | Trichoderma filamentous fungus mutant strain and method for producing protein | |
| JP2015167480A (en) | Method for enzymatic saccharification of biomass containing lignocellulose | |
| FR2518573A1 (en) | Saccharification of lignocellulosic material - involves pretreatment with delignifying solvent comprising an amine, pref. ethanolamine, and enzymatic hydrolysis | |
| DE69734779T2 (en) | INCREASED LOYALTY ON A CRYSTALLIZED PROTEIN USING A SOLID ADSORPTION MATERIAL |