KR20170116023A - Il-17a-결합 폴리펩티드 - Google Patents

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Abstract

본 개시는 인터류킨-17A(IL-17A)에 대한 결합 친화성을 갖는 조작된 폴리펩티드 부류에 관한 것이고, 서열 EX2DX4AX6X7EIX10X11LPNL X16X17X18QX20X21AFIX25 X26LX28X29을 제공한다. 또한, 진단제, 예후제 및/또는 치료제로서 이러한 인터류킨-17A 결합 폴리펩티드의 용도에 관한 것이다.

Description

IL-17A-결합 폴리펩티드
본 개시는 인터류킨-17A(IL-17A)에 대한 결합 친화성을 갖는 조작된 폴리펩티드 부류에 관한 것이고, 서열 EX2DX4AX6X7EIX10X11LPNLX16X17X18QX20X21AFIX25X26LX28X29을 제공한다. 또한, 진단제, 예후제 및/또는 치료제로서 이러한 인터류킨-17A 결합 폴리펩티드의 용도에 관한 것이다.
인터류킨-17(IL-17) 계열은 몇몇 염증성 질환의 병인에 기여하는 프로-염증 사이토킨 계열이다. IL-17의 주요 공급원은 T 헬퍼 17 세포(Th17 세포)로서 공지된 T 세포의 계통이고, 이는 고전적 Th1 및 Th2 세포 아부류와는 상이하다. 마우스 모델 및 인간에서의 연구 결과는 염증 및 자가면역의 병인 뿐만 아니라 특정 병원체에 대한 숙주 방어에서 IL-17 및 Th17 세포의 중요한 역할을 동정했다. 이들 관찰에 기초하여, IL-17 및 Th17 세포는 건선, 류마티스성 관절염(RA), 강직성 척추염(AS), 전신성 홍반성 루프스(SLE) 및 다발성 경화증(MS) 등의 몇몇 만성 염증성 질환의 치료를 위한 흥미로운 표적인 것으로 생각되고 있다[참조: Miossec and Kolls, 2012, Nat Rev Drug Discov 11:763-7].
디설파이드-결합 호모이량체 사이토킨 IL-17A는, IL-17B, IL-17C, IL-17D, IL-17E 및 IL-17F를 또한 포함하는, IL-17 계열의 멤버이다. 이들 계열 내에서, IL-17A와 IL-17F는 서로 최고 아미노산 서열 동일성을 나타내고(50%), 이들은 동일한 수용체: IL-17 수용체 A(IL-17RA) 및 IL-17 수용체 C(IL-17RC)에 결합한다. 추가로, IL-17A는 헤테로이량체로서 IL-17A와 함께 발현될 수 있다. IL-17A 및 IL-17F는 아미노산 서열 상동성을 공유하지만, 이들은 상이한 기능을 한다. IL-17A는 자가면역, 염증 및 종양의 발증에 관여하고, 세균 및 진균 감염에 대한 숙주 방어에서도 중요한 역할을 한다. 한편, IL-17F는 주로 점막 숙주 방어 메카니즘에 관여한다[참조: Iwakura et al, 2011, Immunity 34:149-62].
IL-17A가 분비되면, 이는 섬유아세포, 내피 및 상피 세포로부터의 다양한 프로-염증성 사이토킨, 케모킨, 항균성 펩티드 및 메탈로프로테이나제(MMP)의 생산을 촉진시킨다. IL-17A의 한가지 중요한 작용은, 염증 부위로의 조혈 및 호중구 동원을 유도하는 것이다. 그러나, 제어되지 않는 경우, 이 반응은 조직 파괴 및 혈관신생을 수반하는 만성 염증을 유도할 가능성이 있다[참조: Iwakura et al. 2008, Immunol Rev 226:57-79; Reynolds et al. 2010, Cytokine Growth Factor Rev 21:413-23]. IL-17A은, 세계 모집단의 약 2.5%에 영향을 미치는 건선, 일반적 만성의 염증성 피부 질환의 병인의 중심에 있다[참조: Chiricozzi and Krueger, 2013, Expert Opin. Investig. Drugs 22(8):993-1005]. RA 환자의 연구는, IL-17A 양성 세포가 염증을 일으키는 활막 중에 존재하는 것을 나타냈다. RA의 마우스 모델에서는, 관절내 유전자 전이를 통한 IL-17A의 투여에 의해 임상 스코어가 현저히 악화되었다[참조: Lubberts et al. 2002, Inflamm Res 51:102-4]. 역으로, 리간드 또는 수용체에 대한 모노클로날 항체에 의한 IL-17A의 억제는 관절염의 발생 및 결과로부터 보호했다[참조: Lubberts et al. 2004, Arthritis Rheum 50:650-9]. MS 환자에서, IL-17A 유전자는 과발현되는 것으로 보고되어 있고[참조: Lock et al. 2002, Nat Med 8:500-8], IL-17A 및 Th17 세포는 실험적 자가면역 뇌염의 마우스 모델과 명백하게 연루되어 있다[참조: Cua et al. 2003, Nature 421:744-8; Uyttenhove and Van Snick 2006, Eur J Immunol 36:2868-74]. IL-17A의 수준 증가는, 다양한 안구 염증성 질환, 예를 들면, 관절염을 앓고 있는 환자에서 포도막염, 각막염 및 안구 건조증(DED)과 임상적으로 상관되는 것으로 밝혀졌다[참조: Kang et al. 2011, J Korean Med Sci 26:938-44]. 최근의 연구는, 관상 아테롬성 동맥경화증의 임상 검체에서 IL-17 및 IFNγ 양성 세포를 나타냈고, 이는 혈관 기능장애에 대한 국소적 효과를 시사한다[참조: Eid et al. 2009, J Cardiothorac Surg 4:58]. IL-17A는 만성 폐색성 폐 질환(COPD)에서도 중요할 수 있다. IL-17A 양성 세포의 수는 COPD 환자로부터의 폐 조직에서 증가한다[참조: Chu et al. 2011, Int Immunopharmacol 11:1780-8; Di Stefano et al. 2009, Clin Exp Immunol 157:316-24]. IL-17RA 결핍 마우스는 COPD의 마우스 모델에서 폐기종의 발생에 내성이 있지만, IL-17A의 과발현은 기종의 발생을 촉진시키고, 이는 IL-17A가 이 응답을 매개하기에 충분하다는 것을 시사한다[참조: Chen et al. 2011, PLoS One 6:e20333; Shan et al. 2012, Sci Transl Med 4:117ra9]. 따라서, 몇몇 상이한 자가면역 및 염증성 질환에서 IL-17A의 관여는 IL-17A를 표적화하는 치료제의 광범위한 적용성을 시사한다.
IL-17A 또는 이의 수용체의 표적화는 IL-17A 매개된 기능을 차단하는 가장 직접적 방법이다. IL-17A 신호전달을 중화하는 몇몇 생물제제는, 항-IL-17A 모노클로날 항체 세쿠티누맵 및 이제키누맵을 포함하여 현재 임상 개발중에 있다[참조: Patel et al, 2013, Ann Rheum Dis 72 Suppl 2:ii116-23]. 세쿠키누맵은 건선의 치료를 위해 승인되어 있고, 현재 건선성 관절염(PsA) 및 AS의 치료에 대해 연구되고 있다. 이제키주맵은 현재 건선, PsA 및 RA의 임상 시험중에 있다. 건선, RA 및 천식의 치료를 위한 인간 모노클로날 항-IL-17RA 항체 브로달루맵을 포함하는, IL-17 수용체 매개된 신호전달의 차단도 임상에서 연구되고 있다[참조: Hu et al. 2011, Ann N Y Acad Sci 1217:60-76]. 따라서, IL-17A 억제의 임상적 유효성은 상이한 질환, 특히 건선에 증명되어 있고, 안전성 프로파일(상 II 및 상 II 데이터 포함)은 IL-17A 억제제에 대하여 양호한 인용성을 나타낸다[참조: Genovese et al. 2010, Arthritis Rheum 62:929-39 and Hueber et al. 2010, Sci Transl Med 2:52ra72].
건선 및 기타 염증성 질환의 예측불가능한 및 만성 성질, 및 높은 미충족의 의학적 필요성은 새로운 치료 양식의 개발을 보증한다.
조직 침투는 분자의 크기에 음으로 연관되기 때문에, 비교적 큰 항체 분자는 본질적으로 불충분한 조직 분포 및 침투능을 갖는다. 추가로, 항체는 분석, 정제, 진단 및 치료 목적 등의 다수의 가능성이 있는 항원에 대하여 높은 친화성 및 특이성에 기인하여 다양한 일상적 상황에서 광범위하게 사용되고 있지만, 여전히 몇몇 결점이 있다. 이러한 결점은 복잡한 포유동물 발현 시스템, 응집 경향, 한정된 용해성, 디설파이드 결합을 형성하고 안정하게 유지하는 필요성, 및 바람직하지 않은 면역 응답의 위험의 필요성을 포함한다.
따라서, 모노클로날 항체의 사용은 치료에 반드시 최적인 것은 아니고, IL-17A에 대한 고친화성 물질의 제공이 지속적으로 필요하다. 큰 관심은 또한 질환의 치료, 진단 및 예후에서 이러한 분자의 사용을 제공하는 것이다.
본 개시의 목적은, 예를 들면, 진단, 예후 및 치료 용도에 사용할 수 있는 신규한 IL-17A 결합제를 제공하는 것이다.
본 개시의 목적은, 유사한 또는 기타 기능을 갖는 하나 이상의 추가의 도메인을 포함하는 융합 단백질의 도메인으로 사용될 수 있는 신규한 IL-17A 결합제를 제공하는 것이다.
본 개시의 목적은, 현재의 치료법의 상기 및 기타 결점을 완화시키면서, 염증성 질환 및 자가면역 질환의 다양한 형태를 표적화하는 효율적 치료를 가능하게 하는 분자를 제공하는 것이다.
본 개시의 추가의 목적은 예후 및 진단 용도에 적합한 분자를 제공하는 것이다.
본 개시로부터 당업자에게 명백한 이들 목적 및 기타 목적은, 첨부의 특허청구의 범위에서 청구되고 본원에 일반적으로 개시되는 본 발명의 상이한 양태에 의해 충족된다.
따라서, 본 개시의 제1 양태에서, IL-17A 결합 모티프(BM)을 포함하는 IL-17A 결합 폴리펩티드로서, 상기 모티프가
i) EX2DX4AX6X7EIX10X11LPNL X16X17X18QX20X21AFIX25X26LX28X29
(여기서, 서로 독립적으로,
X2는 A, H, M 및 Y로부터 선택되고;
X4는 A, D, E, F, K, L, M, N, Q, R, S 및 Y로부터 선택되고;
X6은 A, Q 및 W로부터 선택되고;
X7은 F, I, L, M, V, W 및 Y로부터 선택되고;
X10은 A 및 W로부터 선택되고;
X11은 A, D, E, F, G, L, M, N, Q, S, T 및 Y로부터 선택되고;
X16은 N 및 T로부터 선택되고;
X17은 H, W 및 Y로부터 선택되고;
X18은 A, D, E, H 및 V로부터 선택되고;
X20은 A, G, Q, S 및 W로부터 선택되고;
X21은 A, D, E, F, H, K, N, R, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;
X25은 A, D, E, G, H, I, L, M, N, Q, R, S, T 및 V로부터 선택되고;
X26은 K 및 S로부터 선택되고;
X28은 I, L, N 및 R로부터 선택되고;
X29는 D 및 R로부터 선택된다.) 및
ii) 상기 i)에 정의된 서열과 적어도 89% 동일성을 갖는 아미노산 서열
로부터 선택된 아미노산 서열로 이루어진, IL-17A 결합 폴리펩티드가 제공된다.
IL-17A 결합 폴리펩티드 관련 서열 부류에 관한 상기 정의는, 수개의 상이한 선별 실험에서 IL-17A와 이들의 상호작용에 대해 선별된, 모체 스캐폴드의 랜덤 폴리펩티드의 변이체 수의 통계학적 분석에 기초한 것이다. 동정된 IL-17A 결합 모티프, 또는 "BM"은 모체 스캐폴드의 표적 결합 영역에 상응하고, 이 영역은 3개 나선 다발 단백질 도메인 내에서 2개 알파 나선으로 구성된다. 모체 스캐폴드에서, 2개 BM 나선의 다양한 아미노산 잔기는 항체의 불변 Fc 부분과 상호작용하기 위한 결합 표면을 구성한다. 본 개시에서, 결합 표면 잔기의 랜덤 변이 및 후속되는 변이체 선별은 Fc 상호작용 능력을 IL-17A와 상호작용할 수 있는 능력으로 대체되었다.
당업자가 이해하는 바와 같이, 임의의 폴리펩티드의 기능, 예를 들면, 본 개시의 폴리펩티드의 IL-17A 결합 능력은 폴리펩티드의 3차 구조에 의존한다. 따라서, 폴리펩티드의 기능에는 영향을 주지 않으면서, 폴리펩티드 중의 아미노산 서열을 최소로 변이시킬 수 있게 한다. 따라서, 본 개시는 IL-17A 결합 특징을 보유하는, IL-17A 결합 폴리펩티드의 변형된 변이체를 포함한다.
이러한 방식으로, i)에서 정의된 폴리펩티드와 89% 이상의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 IL-17A 결합 폴리펩티드가 또한 본 개시에 포함된다. 일부 실시형태에서, 폴리펩티드는 i)에서 정의된 폴리펩티드와 적어도 93%, 예를 들면, 적어도 96% 동일한 서열을 포함할 수 있다. 예를 들면, 특정 기능성 그룹의 아미노산 잔기(예를 들면, 소수성, 친수성, 극성 등)에 속하는 아미노산 잔기는 동일한 기능성 그룹의 또 다른 아미노산 잔기 대신에 교환될 수 있다.
일부 실시형태에서, 본원에 개시된 바와 같이, 상기와 같은 변이는 IL-17A 결합 폴리펩티드 서열의 임의의 위치에서 이루어질 수 있다. 다른 실시형태에서, 이러한 변이는 스캐폴드 아미노산 잔기로도 지칭되는 비가변 위치에서만 오직 이루어질 수 있다. 이러한 경우에, 가변 위치, 즉, 서열 i)에서 "X"로 표시된 위치에서 변이는 허용되지 않는다.
본 명세서 전반에 걸쳐 사용되는 바와 같이, "동일성(%)"이라는 용어는, 예를 들면, 하기와 같이 계산될 수 있다. CLUSTAL W 알고리즘을 사용하여 표적 서열에 대해 질의 서열(query sequence)을 정렬한다[참조: Thompson et al, Nucleic Acids Research, 22: 4673-4680 (1994)]. 정렬된 서열 중 가장 짧은 서열에 상응하는 윈도우에 걸쳐 비교가 이루어진다. 일부 경우에서, 정렬된 서열 중 가장 짧은 서열이 표적 서열일 수 있다. 다른 경우에서, 질의 서열은 정렬된 서열 중 가장 짧은 서열로 구성될 수 있다. 각 위치의 아미노산 잔기를 비교하고, 표적 서열에서 동일하게 상응하는 질의 서열 중의 위치의 백분율(%)을 동일성(%)으로서 기록한다.
제1 양태에 따르는 한 가지 특정 실시형태에서, 서열 i)에서,
X2는 A, H 및 M로부터 선택되고;
X4는 A, D, E, F, L, M, N, Q, R 및 Y로부터 선택되고;
X11은 A, D, E, F, G, L, M, N, S, T 및 Y로부터 선택되고;
X18은 A, D, E 및 V로부터 선택되고;
X20은 A, G, Q 및 W로부터 선택되고;
X21은 E, F, H, N, R, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;
X25는 A, D, E, G, H, I, L, N, Q, R, S, T 및 V로부터 선택되고;
X28은 I, N 및 R로부터 선택되는, 상기 정의된 폴리펩티드가 제공된다.
제1 양태에 따르는 또 다른 특정 실시형태에서, 서열 i)에서,
X16이 T이고;
X17이 W이고;
X21이 E, F, H, W, T 및 Y로부터 선택되고;
X25가 A, D, E, G, H, I, L, N, Q, R, S 및 T로부터 선택되고;
X26이 K이고;
X29가 D인, 바로 위의 문단에 정의된 폴리펩티드가 제공된다.
"Xn" 및 "Xm"은 상기 정의된 바와 같은 서열 i)에서 위치 n 및 m의 아미노산을 나타내기 위해 사용되며, 여기서 n 및 m은, N 말단으로부터 계수되는, 서열 i) 내의 아미노산의 위치를 나타내는 정수이다. 예를 들면, X3 X7은 각각 서열 i)의 N 말단 단부로부터 위치 3 및 7의 아미노산을 나타낸다.
제1 양태에 따르는 실시형태에서, 서열 i)에서 Xn이 독립적으로 하기 표 1에 열거된 가능한 잔기로 이루어진 그룹으로부터 선택되는 폴리펩티드를 제공한다. 당업자는 Xn이 열거된 가능한 잔기 그룹들 중의 어느 하나로부터 선택될 수 있고, 이러한 선택은 Xm에서의 아미노산 선택과는 독립적이며, 여기서, n≠m이라는 것을 이해할 것이다. 따라서, 표 1에서 위치 Xn에서의 열거된 가능한 잔기 중 임의의 것은 표 1에서 임의의 다른 가변 위치의 열거된 가능한 잔기 중의 임의의 것과 독립적으로 조합될 수 있다.
표 1은 하기와 같이 판독되어야 한다는 것을 당업자는 이해할 것이다: 제1 측면에 따른 한 실시형태에서, 서열 i) 중의 아미노산 잔기 "Xn"이 "가능한 잔기"로부터 선택되는 폴리펩티드를 제공한다. 따라서, 표 1은 본 개시내용의 제1 양태의 수개의 구체적 및 개별적 실시형태를 개시한다. 예를 들면, 제1 양태에 따른 한 실시형태에서, 서열 i) 중의 X4가 A, D, E, F, L, N, Q, R 및 Y로부터 선택되는 폴리펩티드를 제공하고, 제1 양태에 따른 또 다른 실시형태에서, 서열 i) 중의 X4가 E, E, N 및 Y로부터 선택되는 폴리펩티드를 제공한다. 의심의 여지를 없애기 위하여, 열거된 실시형태는 추가의 다른 실시형태에서 자유롭게 조합될 수 있다. 예를 들면, 이러한 한가지 조합된 실시형태는 X4가 D, E, F, N, Q, R 및 Y로부터 선택되고, X7이 F, V 및 W로부터 선택되고, X18이 A, D, E 및 H로부터 선택되는 폴리펩티드이다.
[표 1]
Figure pct00001
Figure pct00002
IL-17A 결합 폴리펩티드의 아부류를 정의하는 보다 구체적 실시형태에서, 서열 i)은 11개 조건 I-XI 중의 적어도 6개 조건을 충족시킨다:
I. X2는 A이고;
II. X4는 D, E 및 Q로부터 선택되고;
III. X6은 A이고;
IV. X7는 F 및 V로부터 선택되고;
V. X16은 T이고;
VI. X17은 W이고;
VII. X18은 A 및 D로부터 선택되고;
VIII. X20은 W이고;
IX. X26은 K이고;
X. X28은 R이고;
XI. X29는 D이다.
제1 양태에 따르는 IL-17A 결합 폴리펩티드의 일부 예에서, 서열 i)은 11개 조건 I-XI 중의 적어도 7개를 충족시킨다. 보다 구체적으로, 서열 i)은 11개 조건 I-XI 중의 적어도 9개, 예를 들면, 11개 조건 I-XI 중의 적어도 10개, 예를 들면, 11개 조건 I-XI 모두를 충족시킬 수 있다.
제1 양태에 따르는 IL-17A 결합 폴리펩티드의 일부 실시형태에서, X2X6, X2X10 또는 X6X10은 AA이다. 일부 실시형태에서, X2X17, X2X20, X6X17, X6X20, X10X17 또는 X10X20은 AW이다. 일부 실시형태에서, X2X28, X6X28 또는 X10X28은 AR이다. 일부 실시형태에서, X17X28 또는 X20X28은 WR이다. 일부 실시형태에서, X17X20은 WW이다.
하기 실험 섹션에서 상게하게 기재되는 바와 같이, IL-17A 결합 모티프(BM)의 선별은 다수의 개개 IL-17A 결합 모티프(BM)의 동정을 유도했다. 이들 서열은 이러한 양태에 따르는 서열 i)의 개개 실시형태를 구성한다. 개개 IL-17A 결합 모티프의 서열은 도 1에 제시된 서열번호 1-1216에서 아미노산 위치 8-36에 상응한다. 따라서, 이러한 양태에 따르는 IL-17A 결합 폴리펩티드의 한 가지 실시형태에서, 서열 i)은 서열번호 1-1216으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열에서 위치 8 내지 위치 36에 상응한다. 한 가지 실시형태에서, 서열 i)은 서열번호 1-66, 1200, 1206 및 1214로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열에서 위치 8 내지 위치 36에 상응한다. 한 가지 실시형태에서, 서열 i)은 서열번호 1-66으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열에서 위치 8 내지 위치 36에 상응한다. 한 가지 실시형태에서, 서열 i)은 서열번호 1-35로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열에서 위치 8 내지 위치 36의 서열에 상응한다. 한 가지 실시형태에서, 서열 i)은 서열번호 1-27로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열에서 위치 8 내지 위치 36의 서열에 상응한다. 한 가지 실시형태에서, 서열 i)은 서열번호 1-10으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열에서 위치 8 내지 위치 36의 서열에 상응한다. 한 가지 실시형태에서, 서열 i)은 서열번호 1-7로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열에서 위치 8 내지 위치 36의 서열에 상응한다. 한 가지 실시형태에서, 서열 i)은 서열번호 1-4로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열에서 위치 8 내지 위치 36의 서열에 상응한다. 한 가지 실시형태에서, 서열 i)은 서열번호 1에 위치 8 내지 위치 36의 서열에 상응한다.
본 개시내용의 일부 실시형태에서, 상기 정의된 바와 같은 BM은 3개-나선 다발 단백질 도메인"의 부분을 형성한다." BM의 서열은 BM이 원래의 도메인에서 유사한 구조적 모티프를 대체하도록, 원래의 3개-나선 다발 도메인의 서열에 "삽입"되거나 "이식"된다는 것을 의미하는 것으로 이해될 것이다. 예를 들면, 이론에 구속되는 것을 바라지 않지만, BM은 3개-나선 다발의 3개 나선 중 2개로 구성되는 것으로 간주되며, 따라서 3개-나선 다발 내에서 2개-나선 모티프를 대체할 수 있다. 당업자가 이해하는 바와 같이, 2개 BM 나선에 의한 3개-나선 다발 도메인 중 2개 나선의 대체는 폴리펩티드의 기본 구조에 영향을 주지 않도록 수행되어야 한다. 즉, 본 발명의 이러한 실시양태에 따른 폴리펩티드의 Cα 백본의 전체 폴딩은, 예를 들면, 2차 구조의 동일한 요소를 동일한 순서로 갖는 부분을 형성하는 3개-나선 다발 단백질 도메인과 실질적으로 동일하다. 따라서, 본 양태의 상기 실시형태에 따른 폴리펩티드가 원래의 도메인과 동일한 폴딩을 갖는 경우, 본 개시에 따른 BM은 3개-나선 다발 도메인의 "부분을 형성"하고, 이는, 예를 들면, 유사한 CD 스펙트럼을 제공하는 특성과 같은 기본 구조적 특성을 공유한다는 것을 암시한다. 당업자는 관련된 다른 파라미터를 알고 있다.
특정 실시형태에서, 따라서, IL-17A 결합 모티프(BM)는 3개-나선 다발 도메인의 부분을 형성한다. 예를 들면, BM은 본질적으로 상기 3개-나선 다발 단백질 도메인 내에 서로 연결하는 루프와 함께 2개 알파 나선으로 구성될 수 있다. 특정 실시형태에서, 상기 3개-나선 다발 단백질 도메인은 세균 수용체 단백질의 도메인으로부터 선택된다. 이러한 도메인의 비제한적인 예로는 스타필로코쿠스 아우레우스(Staphylococcus aureus)로부터의 단백질 A의 5개 상이한 3개-나선 도메인, 예를 들면, 도메인 B 및 이의 유도체가 있다. 일부 실시형태에서, 3개-나선 다발 단백질 도메인은 스타필로코쿠스 단백질 A의 도메인 B로부터 유래된 단백질 Z의 변이체이다.
본원에 개시된 IL-17A 결합 폴리펩티드가 3개-나선 다발 단백질 도메인의 부분을 형성하는 일부 실시형태에서, IL-17A 결합 폴리펩티드는
iii) K-[BM]-DPSQS XaXbLLXc EAKKL XdXeXfQ
(여기서, [BM]은 본원에 정의된 IL-17A 결합 모티프이고, 단 X29는 D이고;
Xa는 A 및 S로부터 선택되고;
Xb는 N 및 E로부터 선택되고;
Xc는 A, S 및 C로부터 선택되고;
Xd는 E, N 및 S로부터 선택되고;
Xe는 D, E 및 S로부터 선택되고;
Xf는 A 및 S로부터 선택된다.) 및
iv) 상기 iii)에 정의된 서열과 적어도 85% 동일성을 갖는 아미노산 서열
로부터 선택된 아미노산 서열 결합 모듈(BMod)을 포함할 수 있다.
일부 실시형태에서, 상기 폴리펩티드는 생산 및 저장 동안, 뿐만 아니라 생체내에서 높은 구조적 안정성, 예를 들면, 화학적 변형, 물리적 조건의 변화 및 단백질분해에 대한 내성을 나타내는 것이 유리할 수 있다. 따라서, 본원에 개시된 IL-17A 결합 폴리펩티드가 3개-나선 다발 단백질 도메인의 부분을 형성하는 다른 실시형태에서, IL-17A 결합 폴리펩티드는
v) K-[BM]-QPEQS XaXbLLXc EAKKL XdXeXfQ
(여기서, [BM]은 본원에 정의된 IL-17A 결합 모티프이고, 단 X29는 R이고;
Xa는 A 및 S로부터 선택되고;
Xb는 N 및 E로부터 선택되고;
Xc는 A, S 및 C로부터 선택되고;
Xd는 E, N 및 S로부터 선택되고;
Xe는 D, E 및 S로부터 선택되고;
Xf는 A 및 S로부터 선택된다.) 및
vi) 상기 v)에 의해 정의된 서열과 적어도 91% 동일성을 갖는 아미노산 서열
로부터 선택된 아미노산 서열 결합 모듈(BMod)을 포함할 수 있다.
상기 논의된 바와 같이, 상기 아미노산 서열과 비교하여, 폴리펩티드의 3차 구조 및 기능에 크게 영향을 미치지 않는 최소의 변화를 포함하는 폴리펩티드는 또한 본 개시의 범주 내에 포함된다. 따라서, 일부 실시형태에서, 서열 iv) 및 vi)은 각각 iii) 또는 v)에 정의된 서열과 적어도 87%, 예를 들면, 적어도 89%, 예를 들면, 적어도 91%, 예를 들면, 적어도 93%, 예를 들면, 적어도 95%, 예를 들면, 적어도 97% 동일성을 갖는다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xa는 A이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xa는 S이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xb는 N이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xb는 E이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xc는 A이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xc는 S이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xc는 C이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xd는 E이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xd는 N이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xd는 S이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xe는 D이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xe는 E이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xe는 S이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서 XdXe는 EE, ES, SD, SE 및 SS로부터 선택된다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서 XdXe는 ES이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서 XdXe는 SE이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서 XdXe는 SD이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xf는 A이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xf는 S이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 A이고; Xb는 N이고; Xc는 A이고, Xf는 A이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 S이고; Xb는 E이고; Xc는 A이고, Xf는 A이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 A이고; Xb는 N이고; Xc는 C이고, Xf는 A이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 S이고; Xb는 E이고; Xc는 S이고, Xf는 S이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 S이고; Xb는 E이고; Xc는 S이고, Xf는 A이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 S이고; Xb는 E이고; Xc는 A이고, Xf는 S이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 S이고; Xb는 E이고; Xc는 C이고, Xf는 S이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 A이고; Xb는 N이고; Xc는 A이고; XdXe는 ND이고, Xf는 A이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 S이고; Xb는 E이고; Xc는 A이고; XdXe는 ND이고, Xf는 A이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 A이고; Xb는 N이고; Xc는 C이고; XdXe는 ND이고, Xf는 A이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 S이고; Xb는 E이고; Xc는 S이고; XdXe는 ND이고, Xf는 S이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 S이고; Xb는 E이고; Xc는 S이고; XdXe는 ND이고, Xf는 A이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 S이고; Xb는 E이고; Xc는 C이고; XdXe는 ND이고, Xf는 S이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 A이고; Xb는 N이고; Xc는 A이고; XdXe는 SE이고, Xf는 A이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 S이고; Xb는 E이고; Xc는 A이고; XdXe는 SE이고, Xf는 A이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 A이고; Xb는 N이고; Xc는 C이고; XdXe는 SE이고, Xf는 A이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 S이고; Xb는 E이고; Xc는 S이고; XdXe는 SE이고, Xf는 S이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 S이고; Xb는 E이고; Xc는 A이고; XdXe는 SE이고, Xf는 S이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 S이고; Xb는 E이고; Xc는 C이고; XdXe는 SE이고, Xf는 S이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 A이고; Xb는 N이고; Xc는 A이고; XdXe는 ES이고, Xf는 A이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 S이고; Xb는 E이고; Xc는 A이고; XdXe는 ES이고, Xf는 A이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 A이고; Xb는 N이고; Xc는 C이고; XdXe는 ES이고, Xf는 A이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 S이고; Xb는 E이고; Xc는 S이고; XdXe는 ES이고, Xf는 S이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 S이고; Xb는 E이고; Xc는 C이고; XdXe는 ES이고, Xf는 S이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 A이고; Xb는 N이고; Xc는 A이고; XdXe는 SD이고, Xf는 A이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 S이고; Xb는 E이고; Xc는 A이고; XdXe는 SD이고, Xf는 A이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 A이고; Xb는 N이고; Xc는 C이고; XdXe는 SD이고, Xf는 A이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 S이고; Xb는 E이고; Xc는 S이고; XdXe는 SD이고, Xf는 S이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 S이고; Xb는 E이고; Xc는 A이고; XdXe는 SD이고, Xf는 S이다.
한 가지 실시형태에서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa는 S이고; Xb는 E이고; Xc는 C이고; XdXe는 SD이고, Xf는 S이다.
추가의 실시형태에서, 서열 iii)은 서열번호 1-1216으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열에서 위치 7 내지 위치 55의 서열에 상응한다. 한 가지 실시형태에서, 서열 iii)은 서열번호 1-66, 1200, 1206 및 1214로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열에서 위치 7 내지 위치 55의 서열에 상응한다. 한 가지 실시형태에서, 서열 iii)은 서열번호 1-66으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열에서 위치 7 내지 위치 55의 서열에 상응한다. 한 가지 실시형태에서, 서열 iii)은 서열번호 1-35로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열에서 위치 7 내지 위치 55의 서열에 상응한다. 또 다른 실시형태에서, 서열 iii)은 서열번호 1-27로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열에서 위치 7 내지 위치 55의 서열에 상응한다. 한 가지 실시형태에서, 서열 iii)은 서열번호 1-10으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열에서 위치 7 내지 위치 55의 서열에 상응한다. 또 다른 실시형태에서, 서열 iii)은 서열번호 1-7로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열에서 위치 7 내지 55의 서열에 상응한다. 한 가지 실시형태에서, 서열 iii)은 서열번호 1-4로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열에서 위치 7 내지 위치 55의 서열에 상응하고, 또 다른 실시형태에서, 서열 iii)은 서열번호 1에서 위치 7 내지 위치 55의 서열에 상응한다.
또한, 추가의 실시형태에서,
vii) YA-[BMod]-AP
(여기서, [BMod]는 상기 정의된 IL-17A 결합 모듈이다.) 및
viii) 상기 vii)에 정의된 서열과 적어도 86% 동일성을 갖는 아미노산 서열
로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드가 제공된다.
또 다른 추가 실시형태에서,
ix) FA-[BMod]-AP
(여기서, [BMod]는 상기 정의된 IL-17A 결합 모듈이다.) 및
x) 상기 ix)에 정의된 서열과 적어도 86% 동일성을 갖는 아미노산 서열
로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드가 제공된다.
대안적으로,
xi) FN-[BMod]-AP
(여기서, [BMod]는 상기 정의된 IL-17A 결합 모듈이다.) 및
xii) 상기 xi)에 정의된 서열과 적어도 86% 동일성을 갖는 아미노산 서열
로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드가 제공된다.
상기 논의된 바와 같이, 상기 아미노산 서열과 비교하여, 폴리펩티드의 3차 구조 및 기능에 크게 영향을 미치지 않는 최소의 변화를 포함하는 폴리펩티드는 또한 본 개시의 범주 내에 포함된다. 따라서, 일부 실시형태에서, 상기 정의된 IL-17A 결합 폴리펩티드는, 예를 들면, 서열 vii), ix) 또는 xi)에 의해 정의된 서열과 적어도 88%, 예를 들면, 적어도 90%, 예를 들면, 적어도 92%, 예를 들면, 적어도 94%, 예를 들면, 적어도 96%, 예를 들면, 적어도 98% 동일한 서열을 가질 수 있다.
일부 실시형태에서, IL-17A 결합 모티프는 하기로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드의 부분을 형성할 수 있다:
Figure pct00003
Figure pct00004
여기서, [BM]은 상기 정의된 IL-17A 결합 모티프이다.
한 가지 실시형태에서, IL-17A 결합 폴리펩티드는
xiii) VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAPK
(여기서, [BM]은 상기 정의된 IL-17A 결합 모티프이다.) 및
xiv) 상기 xiii)에 정의된 서열과 적어도 86% 동일성을 갖는 아미노산 서열
로부터 선택된 아미노산 서열을 포함한다.
또한, 상기 아미노산 서열과 비교하여, 폴리펩티드의 3차 구조 및 기능에 크게 영향을 미치지 않는 최소의 변화를 포함하는 폴리펩티드는 또한 본 개시의 범주 내에 포함된다. 따라서, 일부 실시형태에서, 상기 정의된 IL-17A 결합 폴리펩티드는, 예를 들면, xiii)에 의해 정의된 서열과 적어도 87%, 예를 들면, 적어도 89%, 예를 들면, 적어도 91%, 예를 들면, 적어도 93%, 예를 들면, 적어도 94%, 예를 들면, 적어도 96%, 예를 들면, 적어도 98% 동일한 서열을 가질 수 있다.
이러한 폴리펩티드에서 서열 xiii)은 서열번호 1-1216로 이루어진 그룹으로부터 선택될 수 있다. 한 가지 실시형태에서, 서열 xiii)은 서열번호 1-66, 1200, 1206 및 1214로 이루어진 그룹으로부터 선택된다. 한 가지 실시형태에서, 서열 xiii)은 서열번호 1-66으로 이루어진 그룹으로부터 선택된다. 한 가지 실시형태에서, 서열 xiii)은 서열번호 1-35로 이루어진 그룹으로부터 선택된다. 또 다른 실시형태에서, 서열 xiii)은 서열번호 1-27로 이루어진 그룹으로부터 선택된다. 한 가지 실시형태에서, 서열 xiii)은 서열번호 1-10으로 이루어진 그룹으로부터 선택된다. 한 가지 실시형태에서, 서열 xiii)은 서열번호 1-7로부터 선택된다. 한 가지 실시형태에서, 서열 xiii)은 서열번호 1-4로 이루어진 그룹으로부터 선택된다. 한 가지 실시형태에서, 서열 xiii)은 서열번호 1이다.
한 가지 실시형태에서, IL-17A 결합 폴리펩티드는
xv) AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAPK
(여기서, [BM]은 상기 정의된 IL-17A 결합 모티프이다.) 및
xvi) 상기 xv)에 정의된 서열과 적어도 86% 동일성을 갖는 아미노산 서열
로부터 선택된 아미노산 서열을 포함한다.
또한, 상기 아미노산 서열과 비교하여, 폴리펩티드의 3차 구조 및 기능에 크게 영향을 미치지 않는 최소의 변화를 포함하는 폴리펩티드는 또한 본 개시의 범주 내에 포함된다. 따라서, 일부 실시형태에서, 상기 정의된 IL-17A 결합 폴리펩티드는, 예를 들면, xv)에 의해 정의된 서열과 적어도 87%, 예를 들면, 적어도 89%, 예를 들면, 적어도 91%, 예를 들면, 적어도 93%, 예를 들면, 적어도 94%, 예를 들면, 적어도 96%, 예를 들면, 적어도 98% 동일한 서열을 가질 수 있다.
이러한 폴리펩티드에서 서열 xv)는 서열번호 1217-1222로 이루어진 그룹으로부터 선택될 수 있다. 한 가지 실시형태에서, 서열 xv)는 서열번호 1218-1222로 이루어진 그룹으로부터 선택된다. 한 가지 실시형태에서, 서열 xv)는 서열번호 1219-1222로 이루어진 그룹으로부터 선택된다. 또 다른 실시형태에서, 서열 xv)는 서열번호 1219 및 서열번호 1222로 이루어진 그룹으로부터 선택된다. 한 가지 실시형태에서, 서열 xv)는 서열번호 1219이다.
본 개시내용의 IL-17A 결합 도메인의 작은 크기 및 강건성은 종래 모노클로날 항체 기반 요법에 비하여 몇몇 장점을 제공한다. 이러한 장점은 항체보다 더 높은 용량에서 피하(s.c.) 투여, 대체 투여 경로, 우수한 효력을 위한 포맷의 유연성 및 Fc 매개된 부작용의 부재의 가능성을 포함한다. 매우 높은 용해도(>100mg/mL) 및 안정성의 가능성과 조합된 작은 크기는 피하 주사를 위한 소량의 약물의 극단적 몰량을 가능하게 한다. 전신 투여하는 경우, 이는 편리한 소형의 미리 충전된 시린지 또는 자동 주사기를 사용하여 소용적 및 우수한 내인성의 투여 용량으로 외래 "가정용" 치료를 시사한다. 또한, 다양한 제형에서 기능적 안정성을 유지하는 능력과 조합하여 약물 제제 중의 높은 몰 농도의 능력은 국소(피부, 눈, 폐) 투여 경로를 가능하게 한다. 건선, 천식, 포도막염 및 안구건조증 증후군은 대체 투여 경로가 IL-17 매개된 질환에 특히 관련할 수 있는 징후의 예이다.
본 명세서에 사용된 바와 같은 용어 "IL-17A 결합" 및 "IL-17A에 대한 결합 친화성"은, 예를 들면, ELISA, 표면 플라즈마 공명(SPR) 기술의 사용, 또는 동태 배제 검정(KinExA®)의 사용에 의해 시험될 수 있는 폴리펩티드의 성질을 지칭한다. 예를 들면, 하기 실시예에 기재된 바와 같이, IL-17A 결합 친화성은, 폴리펩티드의 샘플이 항체 코팅된 ELISA 플레이트 상에 포획되고, 비오티닐화 IL-17A, 이어서 스트렙트아비딘 접합된 HRP가 첨가되는 실험으로 시험할 수 있다. TMB 기질을 첨가하고, 450nm에서의 흡광도는 다중-웰 플레이트 판독기, 예를 들면, 빅터(Victor3)(Perkin Elmer)를 사용하여 측정한다. 이어서, 당업자는 IL-17A에 대한 폴리펩티드의 결합 친화성의 정성적 측정을 적어도 확립하기 위해 이러한 실험에 의해 수득된 결과를 해석할 수 있다. 예를 들면, 상호작용에 대한 EC50 값(절반 최대 유효 농도)를 측정하기 위해 정량적 측정이 요구되는 경우, ELISA 또한 사용될 수 있다. 상기 기재된 바와 같이 ELISA를 사용하여 비오티닐화된 IL-17A의 희석 시리즈에 대한 폴리펩티드의 반응을 측정한다. 이어서, 당업자는 상기 실험에 의해 수득된 결과를 해석할 수 있고, EC50 값은, 예를 들면, 그래프패드 프리즘 5(GraphPad Prism 5) 및 비선형 회귀를 사용하여 상기 결과로부터 계산할 수 있다.
IL-17A 결합 친화성은 또한 IL-17A, 또는 이의 단편을 표면 플라스몬 공명 (SPR) 장치의 센서 칩 상에 고정화시키고, 시험하고자 하는 폴리펩티드를 함유하는 샘플을 칩 위로 통과시키는 실험으로 시험할 수 있다. 대안적으로, 시험하고자 하는 폴리펩티드를 상기 장치의 센서 칩 상에 고정화시키고, IL-17A, 또는 이의 단편을 함유하는 샘플을 칩 위로 통과시킨다. 이어서, 당업자는, 상기 실험에 의해 수득된 결과를 해석하여 IL-17A에 대한 폴리펩티드의 결합 친화성의 정량적 측정을 적어도 확립할 수 있다. 예를 들면, 상호작용에 대한 KD 값을 측정하기 위해 정량적 측정이 요구되는 경우, 표면 플라스몬 공명 방법이 또한 사용될 수 있다. 결합 값은, 예를 들면, 비아코어(Biacore)(GE 헬쓰케어(GE Healthcare)) 또는 프로테온(ProteOn) XPR 36(바이오-라드(Bio-Rad)) 장치에서 정의될 수 있다. IL-17A를 적합하게는 상기 장치의 센서 칩 상에 고정시키고, 친화성을 측정하고자 하는 폴리펩티드의 샘플을 연속 희석에 의해 제조하고, 랜덤 순서로 주사한다. 이어서, 장치 제조사에 의해 제공되는, 예를 들면, BIA이벨류에이션(BIAevaluation) 4.1 소프트웨어 또는 다른 적합한 소프트웨어의 1:1 랭뮤어(Langmuir) 결합 모델을 사용하여 상기 결과로부터 KD 값을 계산할 수 있다.
IL-17A에 대한 결합 친화성을 측정하는 또 다른 방법은 용액 중의 비변형된 분자 사이의 평형 결합 친화성 및 동태의 측정을 위한 동태 배제 검정(KinExA®; Sapidyne Instruments Inc, Boise, USA; Darling and Brault, 2004. Assay and Drug Dev Tech 2(6):647-657)이다. 친화성 분석을 위해, 해리 평형 상수(KD) 및 결합 속도(ka)를 실험적으로 결정하고, 해리 속도(kd)를 방적식 kd=KD*ka에 기초하여 계산할 수 있다.
KinExA® KD 분석은 고상에 대한 하나의 상호작용 파트너(예: 적정 결합 파트너)의 고정화를 필요로 하고, 이어서 이는, 평형에 도달하는 경우, 용액 중의 유리된 다른 상호작용 파트너(예: 불변 결합 파트너)를 포획하기 위한 프로브로서 사용된다. 각각의 실험을 위해, 한 결합 파트너의 일정한 농도 및 다른 결합 파트너의 적정을 갖는 일련의 용액을 평형화시킨다. 이어서, 용액을 고상에 단시간 노출시키고, 유리 불변 결합 파트너의 일부를 포획시키고 형광 2차 분자로 표지한다. 고상과의 짧은 접촉 시간은 용액에서 예비-형성된 복합체의 해리에 필요한 시간보다 작고, 이는 액상 및 고상 적정된 결합 파트너 사이의 경쟁이 "동력학적으로 배제"되어 있는 것을 의미한다. 고상은 각 샘플에서 유리 불변 결합 파트너를 위한 프로브로서만 사용되기 때문에, 용액 평형은 측정 동안 변경되지 않는다. KD 값은 포획된 유리 불변 결합 파트너로부터 생성된 신호로부터 계산하고, 이는 평형된 샘플에서 유리 불변 결합 파트너의 농도에 정비례한다. 데이터는 KD 및 활성 결합 부위 농도(ABC)에 대한 최적 용액을 화학양론적 관련 모델, 예를 들면, 1:1 가역적 이중-분자 상호작용을 나타내는 곡선에 적합시키기 위해 KinExA® 프로 소프트웨어 및 최소 제곱 분석을 사용하여 분석할 수 있다.
결합 동태의 측정은, 측정이 "예비-평형"을 수집하고 결합 신호가 적정된 결합 파트너의 시간 및 전체 농도의 함수인 것을 제외하고는, 평형 분석과 동일한 포맷으로 수행할 수 있다. ka를 결정하기 위해 사용될 수 있는 2가지 방법이 있다. "직접 방법"은 적정된 및 고정된 불변 결합 파트너의 농도를 유지하고, 용액을 경시적으로 프로빙한다. 용액 중의 유리 불변 결합 파트너의 양은 샘플이 평형을 향해 이동함에 따라 감소한다. "주입 방법"은, 다른 파트너의 농도를 적정하면서, 배양 시간 및 고정된 한 파트너의 농도를 유지한다. 적정된 결합 파트너의 농도가 증가함에 따라, 유리 불변 결합 파트너의 양은 보다 많은 복합체가 형성되도록 감소한다.
한 가지 실시형태에서, IL-17A 결합 폴리펩티드는 상호작용의 KD 값이 최대 1×10-6M, 예를 들면, 최대 1×10-7M, 예를 들면, 최대 1×10-8M, 예를 들면, 최대 1×10-9M로 되도록 IL-17A에 결합할 수 있다.
한 가지 실시형태에서, 본원에 개시된 임의 양태에 따르는 IL-17A 결합 폴리펩티드는 인간 IL-17A 및 뮤린 IL-17A로 이루어진 그룹으로부터 선택된 IL-17A에 결합할 수 있다. 한 가지 실시형태에서, IL-17A 결합 폴리펩티드는 인간 IL-17A에 결합할 수 있다. 한 가지 실시형태에서, IL-17A 결합 폴리펩티드는 뮤린 IL-17A에 결합할 수 있다. 한 가지 실시형태에서, the IL-17A 결합 폴리펩티드는 인간 IL-17A 및 뮤린 IL-17A에 결합할 수 있다. 이와 관련하여, 인간 IL-17A는 아미노산 서열번호 1226, 또는 이의 항원적 유효 단편을 포함할 수 있다. 마찬가지로, 뮤린 IL-17A는 아미노산 서열 서열번호 1227, 또는 이의 항원적 유효 단편을 포함할 수 있다.
당업자는, 본 개시의 범주로부터 벗어나지 않고도, 폴리펩티드를 특정 적용으로 조정하기 위해 다양한 변형 및/또는 부가가 본원에 개시된 임의 양태에 따라 IL-17A 결합 폴리펩티드에 대해 이루어질 수 있음을 이해할 것이다.
예를 들면, 한 가지 실시형태에서, 폴리펩티드가 C-말단 및/또는 N-말단에서 추가의 아미노산에 의해 신장되고/되거나 추가의 아미노산을 포함하는 본원에 기재된 IL-17A 결합 폴리펩티드가 제공된다. 이러한 폴리펩티드는 폴리펩티드 쇄 중의 가장 첫번째 및/또는 가장 마지막 위치, 즉 서열 i) 또는 ii)의 N- 및/또는 C-말단에서 하나 이상의 추가의 아미노산 잔기를 갖는 폴리펩티드로서 이해되어야 한다. 따라서, IL-17A 결합 폴리펩티드는 임의의 적합한 수의 추가의 아미노산 잔기, 예를 들면, 적어도 하나의 추가의 아미노산 잔기를 포함할 수 있다. 각각의 추가의 아미노산 잔기는, 예를 들면, 폴리펩티드의 생성, 정제, 생체내 또는 시험관내 안정화, 커플링 또는 검출을 개선시키고/시키거나 간소화시키기 위해 부가될 수 있다. 이러한 추가의 아미노산 잔기는 화학적 커플링의 목적으로 부가된 하나 이상의 아미노산 잔기를 포함할 수 있다. 이러한 한 가지 예는 시스테인 잔기의 부가이다. 추가의 아미노산 잔기는 또한 폴리펩티드의 정제 또는 검출을 위한 "태그", 예를 들면, 태그에 특이적인 항체와의 상호작용 또는 His6-태그의 경우에 고정화 금속 친화성 크로마토그래피(IMAC)를 위한 His6 태그, (HisGlu)3 태그("HEHEHE" 태그) 또는 "myc"(c-myc) 태그 또는 "FLAG" 태그를 제공할 수 있다.
상기 논의된 추가의 아미노산은 (공지된 유기 화학 방법을 사용하는) 화학적 접합에 의해 또는 임의의 기타 수단, 예를 들면, 융합 단백질로서 또는 직접적으로 또는 링커, 예를 들면, 아미노산 링커를 통한 임의의 기타 방식으로 결합되는 IL-17A 결합 폴리펩티드의 발현에 의해 IL-17A 결합 폴리펩티드에 커플링시킬 수 있다.
상기 논의된 추가의 아미노산은, 예를 들면, 하나 이상의 폴리펩티드 도메인(들)을 포함할 수 있다. 추가의 폴리펩티드 도메인은 또 다른 기능, 예를 들면, 또 다른 결합 기능, 효소적 기능, 독성 기능, 형광 신호전달 기능 또는 이의 조합을 갖는 IL-17A 결합 폴리펩티드를 제공할 수 있다.
추가의 폴리펩티드 도메인은 동일한 IL-17A 결합 기능을 갖는 또 다른 IL-17A 결합 모이어티를 제공한다. 따라서, 추가의 실시형태에서, 다량체 형태의 IL-17A 결합 폴리펩티드가 제공된다. 상기 다량체는, 아미노산 서열이 동일하거나 상이할 수 있는, 단량체 단위로서 본원에 개시된 적어도 2개의 IL-17A 결합 폴리펩티드를 포함하는 것으로 이해된다. 다량체 형태의 폴리펩티드는 적합한 수의 도메인을 포함할 수 있고, 각각은 IL-17A 결합 모티프를 갖고 각각은 다량체 내에 단량체를 형성한다. 이들 도메인은 동일한 아미노산 서열을 가질 수 있지만, 대안적으로, 이들은 상이한 아미노산 서열을 가질 수 있다. 달리 말하면, 본 발명의 IL-17A 결합 폴리펩티드는 호모- 또는 헤테로다량체, 예를 들면, 호모- 또는 헤테로이량체를 형성할 수 있다. 한 가지 실시형태에서, 상기 단량체 단위가 함께 공유 결합되는 IL-17A 결합 폴리펩티드가 제공된다. 또 다른 실시형태에서, 상기 IL-17A 결합 폴리펩티드 단량체 단위는 융합 단백질로서 발현된다. 한 가지 실시형태에서, 이량체 형태의 IL-17A 결합 폴리펩티드가 제공된다.
추가로, "이종성" 융합 폴리펩티드 또는 단백질, 또는 본원에 기재된 IL-17A 결합 폴리펩티드 또는 이의 다량체가 제1 도메인 또는 제1 모이어티를 구성하고 제2 및 추가의 잔기가 IL-17A의 결합 이외의 기타 기능을 갖는 접합체도 또한 본 발명의 범위 내에 포함되는 것으로 고려된다. 이러한 단백질에서 융합 폴리펩티드 또는 접합체의 제2 및 추가의 모이어티/모이어티들은 적합하게는 목적하는 생물학적 활성을 갖는다.
따라서, 본 개시의 제2 양태에서, 제1 양태에 따르는 IL-17A 결합 폴리펩티드로 이루어진 제1 모이어티 및 목적하는 생물학적 활성을 갖는 폴리펩티드로 이루어진 제2 모이어티를 포함하는 융합 단백질 또는 접합체가 제공된다. 또 다른 실시형태에서, 상기 융합 단백질 또는 접합체는, 제2 모이어티의 생물학적 활성과 동일하거나 상이할 수 있는 목적하는 생물학적 활성을 포함하는 추가의 모이어티를 추가로 포함할 수 있다.
목적하는 생물학적 활성의 비제한적 예는 치료 활성, 결합 활성 및 효소 활성을 포함한다.
한 가지 실시형태에서, 목적하는 생물학적 활성을 갖는 제2 모이어티는 치료학적 활성 폴리펩티드이다.
치료학적 활성 폴리펩티드의 비제한적 예는 생물분자, 예를 들면, 인간 내인성 효소, 호르몬, 성장 인자, 케모카인, 사이토킨 및 림포카인으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 분자이다. 고려되는 사이토킨의 비제한적 예는 IL-2, IL4, IL-7, IL-10, IL-11, IL-13, IL-21, IL-27, IL-35, IFNβ 및 TGFβ이다. 고려되는 케모카인의 비제한적 예는 SDF-1/CXCL12, BCL/BCA-1/CXCL13, CXCL16, HCC1/CCL14, TARC/CCL17, PARC/CCL18, MIP-3β/ELC/CCL19, SLC/CCL21, CCL25/TECK 및 CCL27/CTACK이다.
결합 활성의 비제한적 예는 융합 단백질 또는 접합체의 생체내 반감기를 증가시키는 결합 활성이다. 한 가지 특정 실시형태에서, 상기 결합 활성은 융합 단백질 또는 접합체의 생체내 반감기를 증가시키는 알부민 결합 활성이다. 한 가지 실시형태에서, 상기 알부민 결합 활성은 스트렙토콕쿠스 단백질 G 또는 이의 유도체의 알부민 결합 도메인에 의해 제공된다. 또 다른 특정 실시형태에서, 상기 결합 활성은 융합 단백질 또는 접합체의 생체내 반감기를 증가시키는 FcRn 결합 활성이다.
한 가지 실시형태에서, 이러한 제2 양태의 융합 단백질 또는 접합체는, 알부민 결합 모이어티에 의해 연결된, 이의 아미노산 서열이 동일하거나 상이할 수 있는, 제1 양태의 IL-17A 결합 폴리펩티드의 2개 단량체를 포함한다. 이러한 작제물의 특정 실시형태에서, 융합 단백질 또는 접합체는 이들 사이에 알부민 결합 모이어티를 갖는 2개 IL-17A 결합 단량체를 포함한다. 상기 알부민 결합 모이어티는, 예를 들면, WO2009/016043, WO2012/004384, WO2014/048977 및 WO2015/091957 중의 어느 하나에 기재된 바와 같이, 스트렙토콕쿠스 단백질 G, 예를 들면, "GA3" 또는 이의 유도체로부터의 "GA" 알부민 결합 도메인일 수 있다.
한 가지 실시형태에서, 이러한 융합 단백질 또는 접합체의 포맷은 "Z-A-Z"이고, 여기서 각각 "Z"는 개별적으로 본원에 기재된 바와 같은 IL-17A 결합 폴리펩티드이고, "A"는 알부민 결합 도메인이다. 한 가지 실시형태에서, "Z-A-Z" 포맷을 갖는 이러한 IL-17A 결합 폴리펩티드는, 상호작용의 KD 값이 최대 1×1010M, 예를 들면, 최대 1×10-11M, 예를 들면, 최대 1×10-12M, 예를 들면, 최대 1×10-13M로 되도록 IL-17A에 결합할 수 있다. 한 가지 실시형태에서, 이러한 "Z-A-Z" 폴리펩티드는 서열번호 1233-1247로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산 서열, 예를 들면, 서열번호 1236, 1237 및 1242-1247로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산 서열, 예를 들면, 서열번호 1236, 1244 및 1247로 이루어진 그룹 또는 서열번호 1237, 1244 및 1247로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산 서열을 포함한다. 보다 더 특정한 실시형태에서, "Z-A-Z" 폴리펩티드는 서열번호 1244 및 1245로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산을 포함한다. 한 가지 실시형태에서, "Z-A-Z" 폴리펩티드는 서열번호 1244를 포함한다.
한 가지 실시형태에서, 상기 결합 활성은 혈관신생 연관 인자에 결합한다. 혈관신생 연관 인자의 비제한적 예는 섬유아세포 성장 인자(FGF), 섬유아세포 성장 인자 1(FGF-1), 염기성 FGF, 안지오게닌 1(Ang-1), 안지오게닌 2(Ang-2), 안지오포이에틴 1(Angpt-1), 안지오포이에틴 2(Angpt-2), 안지오포이에틴 3(Angpt-3), 안지오포이에틴 4(Angpt-4), 면역글로불린-양 도메인 1을 갖는 티로신 키나제(TIE-1), 면역글로불린-양 도메인 2를 갖는 티로신 키나제(TIE-2), 혈관 내피 성장 인자 수용체 1(VEGFR-1), 혈관 내피 성장 인자 수용체 2(VEGFR-2), 혈관 내피 성장 인자 수용체 3(VEGFR-3), 혈관 내피 성장 인자 A(VEGF-A), 혈관 내피 성장 인자 B(VEGF-B), 혈관 내피 성장 인자 C(VEGF-C), 혈관 내피 성장 인자 D(VEGF-D), 혈관 내피 성장 인자 E(VEGF-E), 태반 성장 인자(PlGF), 형질전환 성장 인자 β1(TGF-β1), 형질전환 성장 인자 β2(TGF-β2), 형질전환 성장 인자 β 수용체(타입 I, 타입 II 및 타입 III), 매트릭스 메탈로프로테이나제(MMP), MET 수용체 티로신 키나제(또한 cMET 및 간세포 성장 인자 수용체를 나타냄), 수용체 및 베타-카테닌의 노치 부류의 구성원을 포함한다.
한 가지 실시형태에서, 상기 결합 활성은 면역 반응 연관 인자에 결합한다. 면역 반응 연관 인자의 비제한적 예는
- T-세포 조절 인자, 예를 들면, CD3, CD4, CD6, CD28, T-세포 수용체 α(TCRα), T-세포 수용체 β(TCRβ), 세포독성 T-림파구-연관 단백질 4(CTLA-4), 및 프로그램 세포사 단백질 1(PD-1), 프로그램 사멸-리간드 1(PD-L1), 프로그램 사멸-리간드 2(PD-L2), B7 동족체 3(B7-H3), B7 동족체 4(B7-H4), 헤르페스 바이러스 침입 매개체(HVEM)/B- 및 T-림파구 감쇠기(BTLA), 킬러 억제 수용체(KIR), 림파구-활성화 유전자 3(LAG3), 갈렉틴-9(Gal9)/T 세포 면역글로불린 뮤친-3(TIM3) 및 아데노신/알파-2 아드레날린 수용체(A2aR);
- NK-세포 동원 인자, 예를 들면, CD16, 천연 킬러 세포 렉틴-양 수용체 유전자 2D 생성물(NKG2D), 림파구 기능-연관 항원 1(LFA1) 및 천연 세포독성 수용체 NKp30 및 NKp40;
- 염증-연관 인자, 예를 들면,
ㆍ 종양 괴사 인자(TNF)를 포함하는 사이토킨 및 이들의 수용체; 종양 괴사 인자 리간드 슈퍼 패밀리(TNFSF) 구성원 TNFSF11/RANKL, TNFSF12/TWEAK, TNFSF13, TNFSF13B/BAFF/BLys, TNFSF14, TNFSF15; 인터류킨(IL) IL-1α, IL-1β, IL-2, IL-5, IL-6, IL-10, IL-12, IL-17B, IL-17C, IL-17D, IL-17E, IL-17F, IL-18, IL-22, IL-23, IL-26, IL-32, IL33 및 IL-34; 인터페론 INFα 및 INFγ; 과립구 콜로니-자극 인자(GCSF), 과립구 콜로니-자극 인자(GM-CSF); 및
ㆍ IL8/CXCL8, ENA-78/CXCL5, GROα/CXCL1, CTAP-III/CXCL7, IP10/CXCL10, Mig/CXCL9, PF4/CXCL4, GCP-2/CXCL6, MCP1/CCL2, MIP-1α/CCL3, MIP-3α/CCL20, RANTES/CCL5, 림포탁틴/XCL1 및 프락탈킨/CX3CL1을 포함하는 염증성 케모카인 및 이들의 수용체를 포함한다.
특히 선택된 실시형태에서, 상기 제2 모이어티의 결합 활성은 TNF, IL-1β, IL-6, IL-17F 및 IL-23으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 표적에 결합한다.
본 개시의 제1 또는 제2 양태 중의 한 가지 실시형태에서, 면역 반응 변형제를 포함하는 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체가 제공된다. 이러한 면역 반응 변형제의 비제한적 예는 면역억제제 또는 면역조절제 또는 기타 항-염증제를 포함한다. 예를 들면, 본원에 기재된 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체는 질환-변형 항-류마티스 약제(DMARD), 예를 들면, 금 염, 아자티오프린, 메토트렉세이트 및 레프루모마이드; 칼시뉴린 억제제, 예를 들면, 사이클로스포린 A 또는 FK 506; 림파구 재순환의 조절제; mTOR 억제제, 예를 들면, 라파마이신; 면역억제 특성을 갖는 아스토마이신; 글루코코르티코이드; 코르티코스테로이드; 사이클로포스파미드; 면역억제 모노클로날 항체, 예를 들면, 백혈구 수용체에 대한 친화성을 갖는 모노클로날 항체, 예를 들면, MHC, CD2, CD3, CD4, CD7, CD8, CD25, CD28, CD40, CD45, CD58, CD80, CD86 또는 이들의 리간드; 접착 분자 억제제, 예를 들면, LFA-1 길항제, ICAM-1 또는 -3 길항제, VCAM-4 길항제 또는 VLA-4 길항제; 항-TNF 제제, 예를 들면, 에타네르셉트 및 TNF에 대한 모노클로날 항체, 예를 들면, 인플릭스맵 및 아달리무맵; 프로염증성 사이토킨의 억제제; IL-1 차단제, 예를 들면, 아나키라 또는 IL-1 트랩; IL-6 차단제; 케모카인 억제제; 비-스테로이드 항-염증 약물(NSAID), 예를 들면, 아스피린; 및 항-감염제 및 기타 면역 반응 조절제; 또한 상기의 임의의 2개 이상의 조합을 포함한다.
본 개시의 제1 또는 제2 양태의 한 가지 실시형태에서, 독성 화합물을 포함하는 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체가 포함된다. 이러한 독성 화합물의 비제한적 예는 칼리케아미신, 마이탄시노이드, 네오카르지노스타틴, 에스페르아미신, 다아네미신, 케다르시딘, 마두로펩틴, 독소루비신, 다우노루비신, 오리스타틴, 리신-A 쇄, 모데신, 절단형 슈도모나스(Pseudomonas) 외독소 A, 디프테리아 독소 및 재조합 겔로닌을 포함한다.
최근, 상당한 진보는, 예를 들면, 단일 항체 조합 부위 중의 2개 항원에 대처하기 위해 상보성 결정 영역(CDR)의 조작에 의해[참조: Bostrom et al, 2009, Science 323(5921):1610-1614; Schaefer et al, 2011, Cancer Cell 20(4):472-486], 조작된 Fc 단위를 사용하는 헤테로이량체성 항체의 작제에 의해[참조: Carter, 2001, J Immunol Methods 248(1-2):7-15; Schaefer et al, 2011, Proc Natl Acad Sci USA 108(27):11187-11192], 및 전장 항체의 경쇄 또는 중쇄의 N- 또는 C-말단에 대한 보조 인식 단위의 유전적 융합에 의해[참조: Kanakaraj et al, 2012, MAbs 4(5):600-613; LaFleur et al, 2013, MAbs 5(2):208-218] 하나 이상의 항원에 결합하는 능력을 갖는 항체 등의 다중특이적 약제의 개발에서 이루어져 왔다.
상기에서 논의한 바와 같이, 본원에 개시된 IL-17A에 대해 친화성을 갖는 폴리펩티드가 또한 또 다른 인자, 예를 들면, 면역 반응 연관 인자, 예를 들면, 염증-연관 인자에 대해 친화성을 나타내는 것이 유리할 수 있다.
따라서, 본 개시의 제3 양태에서, 본원에 정의된 적어도 하나의 IL-17A 폴리펩티드 및 적어도 하나의 항체 또는 이의 항원 결합 단편을 포함하는 복합체가 제공된다.
본 개시의 제3 양태를 나타내기 위해 본원에서 사용되는 경우, 용어 "복합체"는 2개 이상의 연관 폴리펩티드를 지칭하는 것으로 의도되고, 하나는 상기 정의된 이의 IL-17A 결합 모티프에 의해 IL-17A에 대한 친화성을 갖고, 다른 하나는 항체 또는 이의 항원 결합 단편이다. 이들 폴리펩티드 쇄는 제1 및 제2 양태의 IL-17A 결합 폴리펩티드에 대해 상기 기재된 바와 같이 상이한 단백질 도메인을 각각 함유할 수 있고, 수득된 다중단백질 복합체는 다중 기능을 가질 수 있다. "복합체"는 공유 결합에 의해 연결된 상기 정의된 바와 같은 2개 이상의 폴리펩티드, 예를 들면, 재조합 융합 단백질로서 이의 발현을 통해 공유 결합에 의해 연결되거나 화학적 접합에 의해 연관된 2개 이상의 폴리펩티드를 나타내는 것을 의도한다.
제3 양태는 항체 또는 이의 항원 결합 단편을 포함하는 복합체를 제공한다. 공지되어 있는 바와 같이, 항체는, 면역글로불린 분자의 가변 영역에 위치된 적어도 하나의 항원 인식 부위를 통해 표적(항원)에 특이적으로 결합할 수 있는 면역글로불린 분자, 예를 들면, 탄수화물, 폴리뉴클레오티드, 지질, 폴리펩티드 등이다. 본원에 사용된 바와 같이, 용어 "항체 또는 이의 항원 결합 단편"은 전장 또는 무손상 폴리클로날 또는 모노클로날 항체 뿐만 아니라 이의 항원-결합 단편, 예를 들면, Fab, Fab', F(ab')2, Fab3, Fv 및 이의 변이체, 하나 이상의 항체 부분을 포함하는 융합 단백질, 인간화 항체, 키메라 항체, 미니바디, 디아바디, 트리아바디, 테트라바디, 선형 항체, 단일 쇄 항체, 다중특이적 항체(예: 이중특이적 항체), 및 항체의 글리코실화 변이체, 항체의 아미노산 서열 변이체 및 공유 변형된 항체를 포함하여 요구되는 특이성의 항원 인식 부위를 포함하는 면역글로불린 분자의 임의의 기타 변형된 배열을 포괄한다. 변형된 항체 및 이의 항원 결합 단편의 추가의 예는 나노바디, AlbudAb, DART(이중 친화성 재-표적화), BiTE(이중특이적 T-세포 결합자), TandAb(탠덤 디아바디), DAF(이중 작용 Fab), 투-인-원(two-in-one) 항체, SMIP(작은 모듈 면역약제), FynomAb(항체에 융합된 피노머), DVD-Ig(이중 가변 도메인 면역글로불린), CovX-바디(펩티드 변형된 항체), 듀오바디 및 triomAb를 포함한다. 항체 및 이의 항원 결합 단편의 변이체의 이러한 목록은 제한하는 것으로 간주되지 않고, 당업자는 기타 적합한 변이체를 인식하고 있다.
전장 항체는 2개의 중쇄 및 2개의 경쇄를 포함한다. 각 중쇄는 중쇄 가변 영역(VH) 및 제1, 제2 및 제3 불변 영역(CH1, CH2 및 CH3)을 포함한다. 각 경쇄는 경쇄 가변 영역(VL) 및 경쇄 불변 영역(CL)을 포함한다. 이의 중쇄의 불변 도메인의 아미노산 서열에 따라, 항체는 상이한 부류로 할당된다. 항체의 6개 주요 부류: IgA, IgD, IgE, IgG, IgM 및 IgY가 있고, 이들 중 몇몇은 아부류(이소형), 예를 들면, IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, IgA1 및 IgA2로 추가로 세분될 수 있다. 본원에 사용된 바와 같이, 용어 "전장 항체"는 임의 부류의 항체, 예를 들면, IgD, IgE, IgG, IgA, IgM 또는 IgY(또는 이의 임의의 아부류)를 지칭한다. 상이한 부류의 항체의 아단위 구조 및 3차원 구조는 공지되어 있다.
"항원 결합 단편"은, 상응하는 전장 항체의 항원 결합의 모든 또는 상당한 부분을 보유하는, 항체 분자의 일부 또는 영역 또는 이의 유도체이다. 항원 결합 단편은 중쇄 가변 영역(VH), 경쇄 가변 영역(VL), 또는 이들 둘 다를 포함할 수 있다. 각각의 VH 및 VL은 전형적으로 3개의 상보성 결정 영역 CDR1, CDR2 및 CDR3을 포함한다. VH 또는 VL 중의 3개의 CDR은 프레임워크 영역(FR1, FR2, FR3 및 FR4)에 의해 인접되어 있다. 상기 간단히 수록된 바와 같이, 항원 결합 단편의 예는, 이로써 한정되는 것은 아니지만, (1) VL-CL 쇄 및 VH-CH1 쇄를 갖는 일가 단편인 Fab 단편; (2) 중쇄 힌지 영역을 갖는 Fab 단편인 Fab' 단편, (3) 중쇄 힌지 영역에 의해 연결된, 예를 들면, 힌지 영역에서 디설파이드 브릿지에 의해 연결된 Fab' 단편의 이량체인 F(ab')2 단편; (4) Fc 단편; (5) 항체의 단일 암의 VL 및 VH 도메인을 갖는 최소 항체 단편인 Fv 단편; (6) scFv의 VH 및 VL 도메인이 펩티드 링커에 의해 연결되어 있는 단일 폴리펩티드 쇄인 단일 쇄 Fv(scFv) 단편; (7) 디설파이드 브릿지를 의해 2개의 VH 도메인을 통해 회합되는 2개의 VH 도메인 및 2개의 VL 도메인을 포함하는 (scFv)2 및 (8) 항원과 특이적으로 결합하는 항체 단일 가변 도메인(VH 또는 VL) 폴리펩티드일 수 있는 도메인 항원을 포함한다.
항원 결합 단편은 통상의 방법을 통해 제조할 수 있다. 예를 들면, F(ab')2 단편은 전장 항체 분자의 펩신 소화에 의해 생산할 수 있고, Fab 단편은 F(ab')2 단편의 디설파이드 브릿지를 환원시킴으로써 생성할 수 있다. 또는, 단편은 적합한 숙주 세포(예: 이. 콜라이, 효모, 포유동물, 식물 또는 곤충 세포)에서 중쇄 및 경쇄 단편을 발현시키고 이들을 조립하여 생체내 또는 시험관내에서 목적하는 항원-결합 단편을 형성함으로써 제조할 수 있다. 일본쇄 항체는 중쇄 가변 영역을 코딩하는 뉴클레오티드 서열 및 경쇄 가변 영역을 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 연결시킴으로써 재조합 기술에 의해 제조할 수 있다. 예를 들면, 가요성 링커는 2개의 가변 영역 사이에 삽입할 수 있다. 당업자는 전장 항체 및 이의 항원 결합 단편 둘 다의 제조를 위한 방법을 인지하고 있다.
따라서, 한 가지 실시형태에서, 본 개시의 양태는 본원에 정의된 복합체를 제공하고, 여기서 상기 적어도 하나의 항체 또는 이의 항원 결합 단편은 전장 항체, Fab 단편, Fab' 단편, F(ab')2 단편, Fc 단편, Fv 단편, 단일 쇄 Fv 단편, (scFv)2 및 도메인 항체로 이루어진 그룹으로부터 선택된다. 한 가지 실시형태에서, 상기 적어도 하나의 항체 또는 이의 항원 결합 단편은 전장 항체, Fab 단편 및 scFv 단편으로부터 선택된다. 한 가지 특정 실시형태에서, 상기 적어도 하나의 항체 또는 이의 항원 결합 단편은 전장 항체이다.
본원에 정의된 상기 복합체의 한 가지 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원 결합 단편은 모노클로날 항체, 인간 항체, 인간화 항체, 키메라 항체 및 이의 항원-결합 단편으로 이루어진 그룹으로부터 선택된다.
본원에서 사용된 용어 "모노클로날 항체"는 일가 친화성을 갖는 항체를 지칭하고, 이는 모노클로날 항체의 샘플 중의 각각의 항체 분자가 항원 상의 동일한 에피토프에 결합하는 것을 의미하는 반면, 본원에 사용된 바와 같은 용어 "폴리클로날 항체"는 특이적 항원에 대해 반응하는 항체의 집합을 지칭하고, 여기서 집합은, 예를 들면, 항원 상의 상이한 에피토프를 동정하는 상이한 항체 분자일 수 있다. 폴리클로날 항체는 전형적으로 적합한 포유동물의 접종에 의해 생산되고, 포유동물의 혈청으로부터 정제된다. 모노클로날 항체는 고유한 모체 세포의 클론(예: 하이브리도마 세포주)인 동일한 면역 세포에 의해 제조된다. 본원에 사용된 용어 "인간 항체"는 인간 대상체로부터 수득된 항체에 실질적으로 상응하거나 이로부터 유래하는 가변 및 불변 영역을 갖는 항체를 지칭한다. 본원에 사용된 용어 "키메라 항체"는, 항체의 면역원성을 감소시키기 위해 도입된, 재조합 또는 유전자 조작된 항체, 예를 들면, 상이한 종, 예를 들면, 인간으로부터의 폴리펩티드 또는 도메인을 함유하는 마우스 모노클로날 항체를 지칭한다. 용어 "인간화 항체"는, 면역원성을 감소시키기 위해, 단백질 서열이 인간에서 자연적으로 생산된 항체 변이체에 대한 이들의 유사성을 증가시키도록 변형된 비-인간 종으로부터의 항체를 지칭한다.
본원에 정의된 복합체는, IL-17A에 결합할 수 있는 것에 덧붙여, 혈관형성 관련 장해와 연관된 항원 및 면역 반응과 연관된 항원으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 항원 등의 적어도 하나의 추가 항원을 표적화하는 것이 유리할 수 있다. 한 가지 실시형태에서, 상기 추가의 항원은 혈관형성과 연관된다. 한 가지 실시형태에서, 상기 추가의 항원은 면역 반응과 연관된다.
한 가지 실시형태에서, 항원은 혈관형성과 연관되고, 섬유아세포 성장 인자(FGF), 섬유아세포 성장 인자 1(FGF-1), 염기성 FGF, 안지오게닌 1(Ang-1), 안지오게닌 2(Ang-2), 안지오포이에틴 1(Angpt-1), 안지오포이에틴 2(Angpt-2), 안지오포이에틴 3(Angpt-3), 안지오포이에틴 4(Angpt-4), 면역글로불린-양 도메인 1을 갖는 티로신 키나제(TIE-1), 면역글로불린-양 도메인 2를 갖는 티로신 키나제(TIE-2), 혈관 내피 성장 인자 수용체 1(VEGFR-1), 혈관 내피 성장 인자 수용체 2(VEGFR-2), 혈관 내피 성장 인자 수용체 3(VEGFR-3), 혈관 내피 성장 인자 A(VEGF-A), 혈관 내피 성장 인자 B(VEGF-B), 혈관 내피 성장 인자 C(VEGF-C), 혈관 내피 성장 인자 D(VEGF-D), 혈관 내피 성장 인자 E(VEGF-E), 태반 성장 인자(PlGF), 형질전환 성장 인자 β1(TGF-β1), 형질전환 성장 인자 β2(TGF-β2), 형질전환 성장 인자 β 수용체(타입 I, 타입 II 및 타입 III), 매트릭스 메탈로프로테이나제(MMP), MET 수용체 티로신 키나제(또한 cMET 및 간세포 성장 인자 수용체(HGFR)로서 나타냄), 수용체의 노치(Notch) 계열의 구성원 및 베타-카테닌으로 이루어진 그룹으로부터 선택된다. 한 가지 실시형태에서, 상기 항체 또는 이의 단편은 AMG780, AMG386, MEDI-3617, 네스바쿠맵(nesvacumab), CVX-241, 베바시주맵(bevacizumab), 라니비주맵(ranibizumab), VGX100, CVX-241, ABP 215, PF-06439535, 프레소리무맵(fresolimumab), 메텔리무맵(metelimumab), 오나르투주맵(onartuzumab), 에미베투주맵(emibetuzumab) 및 타렉스투맵(tarextumab)으로 이루어진 그룹으로부터 선택된다.
한 가지 실시형태에서, 항원은 면역 반응 또는 면역계 질환과 연관되고,
- T-세포 조절 인자, 예를 들면, CD3, CD4, CD6, CD28, T-세포 수용체 α(TCRα), T-세포 수용체 β(TCRβ), 세포독성 T-림파구-연관 단백질 4(CTLA-4), 및 프로그램 세포사 단백질 1(PD-1), 프로그램 사멸-리간드 1(PD-L1), 프로그램 사멸-리간드 2(PD-L2), B7 동족체 3(B7-H3), B7 동족체 4(B7-H4), 헤르페스 바이러스 침입 매개인자(HVEM)/B- 및 T-림파구 감쇠기(BTLA), 킬러 억제 수용체(KIR), 림파구-활성화 유전자 3(LAG3), 갈렉틴-9(Gal9)/T 세포 면역글로불린 무친-3(TIM3) 및 아데노신/알파-2 아드레날린 수용체(A2aR);
- NK-세포 동원 인자, 예를 들면, CD16, 천연 킬러 세포 렉틴-양 수용체 유전자 2D 생성물(NKG2D), 림파구 기능-연관 항원 1(LFA1) 및 천연 세포독성 수용체 NKp30 및 NKp40;
- 염증-연관 인자, 예를 들면,
ㆍ 종양 괴사 인자(TNF)를 포함하는 사이토킨 및 이들의 수용체; 종양 괴사 인자 리간드 상과(TNFSF) 구성원 TNFSF11/RANKL, TNFSF12/TWEAK, TNFSF13, TNFSF13B/BAFF/BLys, TNFSF14, TNFSF15; 인터류킨(IL) IL-1α, IL-1β, IL-2, IL-5, IL-6, IL-10, IL-12, IL-17B, IL-17C, IL-17D, IL-17E, IL-17F, IL-18, IL-22, IL-23, IL-26, IL-32, IL33 및 IL-34; 인터페론 INFα 및 INFγ; 과립구 콜로니-자극 인자(GCSF), 과립구 콜로니-자극 인자(GM-CSF); 및
ㆍ IL8/CXCL8, ENA-78/CXCL5, GROα/CXCL1, CTAP-III/CXCL7, IP10/CXCL10, Mig/CXCL9, PF4/CXCL4, GCP-2/CXCL6, MCP1/CCL2, MIP-1α/CCL3, MIP-3α/CCL20, RANTES/CCL5, 림포탁틴/XCL1 및 프락타킨/CX3CL1을 포함하는 염증 케모카인 및 이들의 수용체를 포함한다.
한 가지 실시형태에서, 항원은 TNF, IL-1β, IL-6, IL-17F 및 IL-23으로 이루어진 그룹으로부터 선택된다.
한 가지 실시형태에서, 상기 항체 또는 이의 단편은 비시리주맵(visilizumab), 오테릭시주맵(otelixizumab), 이필리무맵(ipilimumab), 트레멜리무맵(tremelimumab), 펨브로리주맵(pembrolizumab), 니볼루맵(nivolumab), 피딜리주맵(pidilizumab), MPDL3280A, MEDI-4736, MPDL3280A 및 리릴루맵(lirilumab) 및 이의 항원-결합 단편으로 이루어진 그룹으로부터 선택된다.
한 가지 특정 실시형태에서, 상기 항원은 TNF이다. 한 가지 실시형태에서, 상기 항체 또는 이의 단편은 아달리누맵, 인플릭시맵, 골리무맵, 세르톨리무맵 페골 및 이의 항원 결합 단편으로 이루어진 그룹으로부터 선택된다. 또 다른 실시형태에서, 상기 항체 또는 이의 단평는 아달리무맵, 인플릭시맵, 골릭시맵 및 세르톨리무맵 페골로 이루어진 그룹으로부터 선택된 전장 항체이다. 한 가지 특정 실시형태에서, 상기 항체 또는 이의 항원 결합 단편은 아달리무맵 또는 이의 항원 결합 단편, 예를 들면, 전장 아달리무맵이다.
본원에 기재된 복합체는, 예를 들면, 융합 단백질 또는 접합체의 형태로 존재할 수 있다. 따라서, 상기 적어도 하나의 IL-17A 결합 폴리펩티드 및 상기 적어도 하나의 항체 또는 이의 항원 결합 단편은 (공지된 유기 화학 방법을 사용하는) 화학적 접합에 의해 또는 임의의 기타 수단, 예를 들면, 융합 단백질로서 또는 직접적 또는 링커, 예를 들면, 아미노산 링커를 통한 임의의 기타 방식의 결합에 의해 커플링시킬 수 있다.
따라서, 한 가지 실시형태에서, 본원에 제공된 복합체가 제공되고, 상기 복합체는 융합 단백질 또는 접합체이다. 한 가지 실시형태에서, 상기 복합체는 융합 단백질이다. 또 다른 실시형태에서, 상기 복합체는 접합체이다. 상기 복합체의 한 가지 실시형태에서, 상기 IL-17A 결합 폴리펩티드는 상기 항체 또는 이의 항원 결합 단편의 중쇄의 N-말단에 부착한다. 또 다른 실시형태에서, 상기 IL-17A 결합 폴리펩티드는 상기 항체 또는 이의 항원 결합 단편의 경쇄의 N-말단에 부착한다. 한 가지 실시형태에서, 상기 IL-17A 결합 폴리펩티드는 상기 항체 또는 이의 항원 결합 단편의 경쇄 및 중쇄의 N-말단 및/또는 C-말단에 부착한다. 예를 들면, IL-17A 결합 폴리펩티드는 상기 항체 또는 이의 항원 결합 단편의 중쇄(들)의 N-말단에만, 경쇄(들)의 N-말단에만, 중쇄(들)의 C-말단에만, 경쇄(들)의 C-말단에만, 경쇄의 N-말단 및 C-말단 둘 다, 경쇄(들)의 C-말단 및 중쇄(들)의 N-말단에만, 중쇄(들)의 C-말단 및 경쇄(들)의 N-말단에만 부착될 수 있다.
당업자가 이해하는 바와 같이, 융합 단백질의 작제는 종종 융합되는 기능성 모이어티 사이에 링커를 사용하는 것을 포함하고, 당업자는 상이한 특성을 갖는 상이한 종류의 링커, 예를 들면, 가요성 아미노산 링커, 강성 아미노산 링커 및 절단가능한 아미노산 링커를 알고 있다. 링커는, 예를 들면, 안정성을 증가시키기 위해 또는 융합 단백질의 폴딩을 개선시키기 위해, 융합 단백질의 발현을 증가시키고 이의 생물학적 활성, 친화성 및/또는 결합을 개선시키고 이의 표적화를 가능하게 하고 이의 약동학적 성질을 변경시키기 위해 사용될 수 있다. 따라서, 한 가지 실시형태에서, 본원에 정의된 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체는 적어도 하나의 링커를 추가로 포함한다. 링커는, 예를 들면, 가요성 아미노산 링커, 강성 아미노산 링커 및 절단가능한 아미노산 링커로 이루어진 그룹으로부터 선택할 수 있다. 또는, 링커는 비-펩티드성 링커일 수 있다. 본원에 개시된 융합 단백질 또는 접합체의 한 가지 실시형태에서, 상기 링커는 본원에 정의된 IL-17A 결합 폴리펩티드로 이루어진 제1 모이어티 및 목적하는 생물학적 활성을 갖는 폴리펩티드로 이루어진 제2 모이어티 사이에 정렬된다. 본원에 개시된 복합체의 한 가지 실시형태에서, 상기 링커는 상기 IL-17A 결합 폴리펩티드 및 상기 항체 또는 이의 항원 결합 단편 사이에 정렬된다. 당업자는 상기 언급된 임의의 상황으로 정렬된 링커의 존재가 동일하거나 임의의 상이한 상황에서 추가의 링커의 존재를 배제하지 않음을 이해할 것이다.
가요성 링커는, 결합된 도메인이 어느 정도의 이동 또는 상호작용을 필요로 할 때에 종종 사용되고, 특히 본원에 정의된 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체의 일부 실시형태에서 특히 유용할 수 있다. 이러한 링커는 일반적으로 작은, 비극성(예: G) 또는 극성(예: S 또는 T) 아미노산으로 구성된다. 일부 가요성 링커는 주로 G 및 S 잔기의 스트레치, 예를 들면, (GGGGS)p 및 (SSSSG)p로 이루어져 있다. 기능성 모이어티 사이의 적절한 분리를 달성하거나 모이어티 사이의 상호작용을 유지하기 위해 카피수 "p"를 조정하여 링커의 최적화를 가능하게 한다. G 및 S 링커 이외에도, 용해도를 개선시키기 위한 극성 아미노산 잔기 뿐만 아니라, 가요성을 유지하기 위한 다른 가요성 링커, 예를 들면, 추가의 아미노산 잔기, 예를 들면, T, A, K 및 E를 함유하는 G 및 S 링커는 당해 기술분야에 공지되어 있다.
한 가지 실시형태에서, 상기 링커는 글리신(G), 세린(S) 및/또는 트레오닌(T) 잔기를 포함하는 가요성 링커이다. 한 가지 실시형태에서, 상기 링커는 (GnSm)p 및 (SnGm)p로부터 선택된 일반식을 갖는 서열(여기서, 독립적으로, n은 1 내지 7이고, m은 0 내지 7이고, n+m은 ≤8이고, p는 1 내지 10이다)을 포함한다. 한 가지 실시형태에서, n은 1 내지 5이다. 한 가지 실시형태에서, m은 0 내지 5이다. 한 가지 실시형태에서, p는 1 내지 5이다. 보다 구체적 실시형태에서, n은 4이고, m은 1이고, p는 1 내지 4이다.
한 가지 실시형태에서, 상기 링커는 G4S, (G4S)2, (G4S)3 및 (G4S)4로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열을 포함한다.
한 가지 실시형태에서, 상기 링커는 화학식 GT(GnSm)p을 갖는 서열(여기서, 독립적으로, n은 1 내지 7이고, m은 0 내지 7이고, n+m은 ≤8이고, p는 1 내지 10이다)을 포함한다. 한 가지 실시형태에서, n은 1 내지 5이다. 한 가지 실시형태에서, m은 0 내지 5이다. 한 가지 실시형태에서, p는 1 내지 5이다. 보다 구체적 실시형태에서, n은 4이고, m은 1이고, p는 1 내지 4이다. 따라서, n이 4인 한 가지 실시형태에서, 상기 링커는 GT(G4S)p를 포함한다. 한 가지 구체적 실시형태에서, n은 4이고 p는 1이고, 따라서 상기 링커는 GTG4S를 포함한다. 한 가지 실시형태에서, 상기 링커는 GT(G4S)pTS, GT(G4S)pPR 및 GT(G4S)pPK로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열을 포함한다.
한 가지 실시형태에서, 상기 링커는 일반식 GAP(GnSm)p을 갖는 서열(여기서, 독립적으로, n은 1 내지 7이고, m은 0 내지 7이고, n+m은 ≤8이고, p는 1 내지 10이다)을 포함한다. 한 가지 실시형태에서, n은 1 내지 5이다. 한 가지 실시형태에서, m은 0 내지 5이다. 한 가지 실시형태에서, p는 1 내지 5이다. 보다 구체적 실시형태에서, n은 4이고, m은 1이고, p는 1 내지 4이다. 따라서, n이 4인 한 가지 실시형태에서, 상기 링커는 GAP(G4S)p를 포함한다. 한 가지 구체적 실시형태에서, n은 4이고 p는 1이고, 따라서 상기 링커는 GAPG4S를 포함한다. 한 가지 실시형태에서, 상기 링커는 GAP(G4S)pTS, GAP(G4S)pPR 및 GAP(G4S)pPK로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열을 포함한다.
한 가지 실시형태에서, 상기 링커는 KL(G4S)p, LQ(G4S)p 및 YV(G4S)pPK로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열을 포함한다. 한 가지 실시형태에서, 상기 링커는 S4G, (S4G)3, (S4G)4 및 (S4G)8로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열을 포함한다. 한 가지 실시형태에서, 상기 링커는 VDGS, ASGS 및 VEGS로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열을 포함한다. 구체적 실시형태에서, 상기 링커는 ASGS를 포함한다.
본 개시에 따르는 IL-17A 결합 폴리펩티드를 도입한 융합 단백질, 접합체 또는 복합체의 상기 기재와 관련하여, 제1, 제2 및 추가 모이어티의 지정은 한편에서는 본 발명에 따르는 IL-17A 결합 폴리펩티드 또는 폴리펩티드들 및 다른 한편에서는 다른 기능을 나타내는 모이어티를 구별하기 위한 명확한 이유로 이루어졌음에 유의해야 한다. 이들 지정은 융합 단백질, 접합체 또는 복합체의 폴리펩티드 쇄에서 상이한 도메인의 실제 순서를 지칭하는 것으로 의도되지 않는다. 따라서, 예를 들면, 제1 모이어티는 제한 없이 융합 단백질, 접합체 또는 복합체의 N-말단 단부, 중간 또는 C-말단 단부에 나타날 수 있다.
본 개시는 추가로 제1 양태에 따르는 IL-17A 결합 폴리펩티드, 제2 양태에 따르는 융합 단백질 또는 접합체 또는 제3 양태에 따르는 복합체에 포함된 IL-17A 결합 폴리펩티드가 표지, 예를 들면, 형광 염료 및 금속, 발색단 염료, 화학발광 화합물 및 생물발광 단백질, 효소, 방사성핵종 및 입자로 이루어진 그룹으로부터 선택된 표지를 추가로 포함하는 폴리펩티드를 추가로 포함한다. 이러한 표지는, 예를 들면, 폴리펩티드의 검출을 위해 사용될 수 있다.
표지된 IL-17A 결합 폴리펩티드가 본 개시의 제1 양태에 따르는 IL-17A 결합 폴리펩티드 및 표지를 포함하는 양태에서, 이러한 표지된 폴리펩티드는 IL-17A 발현 세포, 에를 들면, 염증-연관 암의 세포의 간접 표지화를 위해 사용할 수 있다. 염증-연관 암의 비제한적 예는 위암, 결장직장암, 비소세포 폐암, 간세포 암종 및 선암을 포함한다[참조: Wu et al., 2014 Tumour Biol. 35(6):5347-56; Wu et al., 2012 PLoS One 7(12); Zhang et al. 2012 Asian Pac J Cancer Prev 13(8):3955-60; Liu et al., 2011 Biochem Biophys Res Commun.407(2):348-54].
다른 실시형태에서, 표지된 IL-17A 결합 폴리펩티드는 목적하는 생물학적 활성을 갖는 제2 및 가능한 추가 모이어티를 또한 포함하는 융합 단백질, 접합체 또는 복합체 중의 모이어티로서 존재한다. 표지는 일부 예에서 IL-17A 결합 폴리펩티드에만, 및 일부 예에서 IL-17A 결합 폴리펩티드 및 융합 단백질 또는 접합체의 제2 모이어티 둘 다 및/또는 복합체의 항체 또는 항원 결합 단편에 커플링시킬 수 있다. 추가로, 표지는, IL-17A 결합 모이어티가 아닌, 제2 모이어티 또는 이의 항원 결합 단편에만 커플링시킬 수 있는 것도 가능하다. 따라서, 또 다른 실시형태에서, 제2 모이어티를 포함하는 IL-17A 결합 폴리펩티드가 제공되고, 여기서 상기 표지는 제2 모이어티에만 커플링된다. 또 다른 실시형태에서, 본원에 정의된 복합체가 제공되고, 여기서 상기 표지는 항체 또는 이의 항원 결합 단편에만 커플링된다.
한 가지 실시형태에서, 본원에 정의된 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체는 시스테인 잔기의 티올 그룹 또는 리신 잔기의 아미노 그룹을 통해 IL-17A 결합 폴리펩티드에 접합된 폴리아미노폴리카복실레이트 킬레이트제에 의해 제공된 킬레이트 환경을 포함한다.
IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체가 방사성 표지되는 실시형태에서, 이러한 방사성 표지된 폴리펩티드는 방사성핵종을 포함할 수 있다. 다수의 방사성핵종은 금속 성질을 갖고, 금속은 전형적으로 단백질 및 펩티드에 존재하는 원소와 안정한 공유 결합을 형성할 수 없다. 이러한 이유로, 방사성 금속으로 단백질 및 펩티드를 표지하는 것은 금속 이온과 킬레이트로 불리우는 비공유결합 화합물을 형성하는 킬레이터, 즉, 다좌 리간드를 사용하여 수행한다. IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체의 실시형태에서, 방사성핵종의 도입은 킬레이팅 환경을 제공함으로써 가능하고, 이를 통해 방사성핵종은 폴리펩티드에 배위되거나, 킬레이팅되거나, 착물을 형성할 수 있다.
킬레이터의 한 가지 예는 폴리아미노폴리카복실레이트 유형의 킬레이터이다. 이러한 폴리아미노폴리카복실레이트 킬레이터의 2개 부류는 거대환 및 비사이클릭 킬레이터로 구분될 수 있다.
한 가지 실시형태에서, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체는 시스테인 잔기의 티올 그룹 또는 리신 잔기의 엡실론 아민 그룹을 통해 IL-17A 결합 폴리펩티드에 접합된 폴리아미노폴리카복실레이트 킬레이터에 의해 제공된 킬레이팅 환경을 포함한다.
인듐, 갈륨, 이트륨, 비스무트, 방사성 악티니드 및 방사성 란티니드의 방사성 동위원소를 위한 가장 통상적으로 사용되는 거대환 킬레이터는 DOTA(1,4,7,10-테트라아자사이클로도데칸-1,4,7,10-테트라아세트산)의 상이한 유도체이다. 한 가지 실시형태에서, IL-17A 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체의 킬레이팅 환경은 DOTA 또는 이의 유도체에 의해 제공된다. 보다 구체적으로, 한 가지 실시형태에서, 본 개시에 의해 포함되는 킬레이팅 폴리펩티드는 DOTA 유도체 1,4,7,10-테트라아자사이클로도데칸-1,4,7-트리스-아세트산-10-말레이미도에틸아세트아미드(말레이미도모노아미드-DOTA)를 상기 폴리펩티드와 반응시킴으로써 수득된다.
추가로, 1,4,7-트리아자사이클로노난-1,4,7-트리아세트산(NOTA) 및 이의 유도체는 킬레이터로서 사용될 수 있다. 따라서, 한 가지 실시형태에서, 폴리아미노프로필카복실레이트 킬레이터가 1,4,7-트리아자사이클로노난-1,4,7-트리아세트산 또는 이의 유도체인 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체가 제공된다.
가장 통상적으로 사용되는 비사이클릭 폴리아미노폴리카복실레이트 킬레이터는 DTPA(디에틸렌트리아민-펜타아세트산)의 상이한 유도체이다. 따라서, 디에틸렌트리아민펜타아세트산 또는 이의 유도체에 의해 제공된 킬레이팅 환경을 갖는 폴리펩티드가 또한 본 개시에 의해 포함된다.
한 가지 실시형태에서, 본원에 기재된 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체는 분자의 약동학적 특성을 개선시키기 위해 하나 이상의 폴리에틸렌 글리콜(PEG) 모이어티를 추가로 포함한다.
본 개시의 제4 양태에서, IL-17A 결합 폴리펩티드 또는 본원에 기재된 융합 단백질을 코딩하는 폴리뉴클레오티드; 상기 폴리뉴클레오티드를 포함하는 발현 벡터; 및 상기 발현 벡터를 포함하는 숙주 세포가 제공된다.
또한, 상기 숙주 세포를 이의 발현 벡터로부터 상기 폴리펩티드의 발현을 허용하는 조건하에 배양하는 단계 및 폴리펩티드를 단리하는 단계를 포함하는, 상기 기재된 폴리펩티드 또는 융합 단백질을 생산하는 방법이 본 개시에 의해 포함된다.
본 개시의 IL-17A 결합 폴리펩티드는 대안적으로 보호된 반응성 측쇄를 갖는 아미노산 및/또는 아미노산 유도체를 사용하여 비-생물학적 합성에 의해 생산될 수 있고, 상기 비-생물학적 펩티드 합성은
- 아미노산 및/또는 아미노산 유도체를 단계적으로 커플링시켜 보호된 반응성 측쇄를 갖는 제1 양태에 따르는 폴리펩티드를 형성하는 단계,
- 폴리펩티드의 반응성 측쇄로부터 보호 그룹을 제거하는 단계 및
- 수용액 중에서 폴리펩티드를 폴딩하는 단계를 포함한다.
본 개시에 따르는 IL-17A 결합 폴리펩티드는, 예를 들면, IL-17A에 대한 직접 또는 간접 효과와 함께, 그 자체로 치료제, 진단제 또는 예후제로서, 또는 다른 치료제 또는 진단제를 표적화하는 수단으로서 유용할 수 있는 것으로 이해되어야 한다. 직접 치료 효과는, 예를 들면, IL-17A 신호전달을 억제시킴으로써, 예를 들면, 하나 이상의 이의 수용체에 대한 결합으로부터 IL-17A를 차단함으로써 달성할 수 있다.
또 다른 양태에서, 본원에 기재된 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체 및 적어도 하나의 약제학적으로 허용되는 부형제 또는 담체를 포함하는 조성물이 제공된다. 한 가지 실시형태에서, 상기 조성물은 적어도 하나의 추가 활성제, 예를 들면, 적어도 2개의 추가 활성제, 예를 들면, 적어도 3개의 추가 활성제를 추가로 포함한다. 이러한 조성물에서 유용한 것으로 입증될 수 있는 추가 활성제의 비제한적 예는 본원에 기재된 치료학적 활성 폴리펩티드, 면역 반응 변형제 및 독성 화합물이다.
당업자는 상기 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체, 또는 본원에 기재된 항-IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체를 포함하는 약제학적 조성물이 경구, 국소, 정맥내, 복강내, 피하, 폐, 경피, 근육내, 비내, 협측, 설하 또는 좌제 투여를 포함하는 표준 투여 기술을 사용하여 대상체에게 투여될 수 있음을 이해할 것이다. 따라서, 한 가지 실시형태에서, 경구, 국소, 정맥내, 복강내, 피하, 폐, 경피, 근육내, 비내, 협측, 설하 또는 좌제 투여를 위한, 본원에 기재된 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체 또는 약제학적 조성물이 제공된다. 한 가지 특정 실시형태에서, 경구 투여를 위한 본원에 기재된 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체 또는 약제학적 조성물이 제공된다. 또 다른 특정 실시형태에서, 안구에 대한 국소 투여 등의 국소 투여를 위한, 본원에 기재된 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체 또는 약제학적 조성물이 제공된다.
IL-17A는 또한 특정 암, 예를 들면, 염증 연관 암, 예를 들면, 위암, 결장직장암, 비소세포 폐암, 간세포 암종 및 선암의 진단 및 예후를 위한 유용한 마커로서 작용할 수 있다. 예를 들면, IL-17A는 결장직장암 및 간세포 암종을 앓고 있는 환자에서 예후 및 불량한 생존과 연관되어 있다
따라서, 의약, 진단제 또는 예후제로서 사용하기 위한, 본원에 기재된 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물이 제공된다.
한 가지 실시형태에서, 생체내에서 IL-17A 기능을 조절하는 의약으로서 사용하기 위한, 본원에 기재된 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체 또는 약제학적 조성물이 제공된다. 본원에 사용된 바와 같이, 용어 "조절하다"는 활성을 변화시키는 것, 예를 들면, IL-17A 기능을 하수체로 되게 하거나, IL-17A 기능을 부분적으로 억제 또는 완전히 억제시키는 것을 지칭한다.
IL-17A 결합 폴리펩티드가 치료, 예후 및/또는 진단에 유용할 수 있는 IL-17A 연관 상태 또는 질환의 비제한적 예는, 관절염, 예를 들면, 류마티스성 관절염, 관절염 크로니카 프로그레디엔트, 관절염 변형 및 류마티스 질환, 골 손실을 수반하는 질환, 염증성 통증, 강직성 척추염을 포함하는 척추신경마비, 레이터 증후군, 반응성 관절염, 건선성 관절염, 장관절 관절염, 소관절 류마티스성 관절염, 다관절 류마티스성 관절염, 전신 개시 류마티스성 관절염, 골관절염; 과민증 상태, 예를 들면, 과민증(기도 과민증 및 피부 과민증 둘 다 포함), 알러지 및 알러겐 노출에 대한 반응; 위장 상태 또는 질환, 예를 들면, 자가면역 장염 질환(예를 들면, 궤양성 대장염, 크론병 및 과민성 장 증후군 포함), 체강 질환(특발성 스프루), 목강내 농염 및 유착, 원발성 담즙 경화증, 경화성 담관염, 자가면역성 간염, 바이러스성 간염, 만성 활동성 간염 및 헬리코박터 필로리(Helicobacter pylori) 연관 위염; 안관 상태 및 질환, 예를 들면, 내분비 안증, 그레이브병, 포도막염(전방 및 후방), 각결막염(안구 건조증), 춘계 각결막염, 헤르페스성 간질성 각막염 및 안구 건조증; 신장 상태 및 질환, 예를 들면, 사구체신염(신장 증후구의 존재 및 부재, 예를 들면, 특발성 신증후군 또는 최소 변화 신장병 포함); 급성 상태 및 질환, 예를 들면, 급성 및 초급성 염증 반응, 패혈증성 쇼크(예: 내독소성 쇼크 및 성인 호흡 곤란 증후군), 수막염, 폐렴, 중증 화상, 급성 가‘m증, 패혈증, 뇌졸중 및 허혈; 악액질(소모 증후군), 예를 들면, 병적 TNF 방출과 연관된 악액질, 감염에 수반하는 악액질, 암과 연관된 악액질, 기관 기능부전과 연관된 악액질 및 AIDS-관련 악액질; 골 관련 상태 및 질환, 예를 들면, 골관절염, 골다공증, 염증성 관절염, 연령 관련 골량 감소 등의 골량 감소, 치주병, 골 이식의 이완 및 골 침식을 포함하는 골 대사의 질환; 유년성 상태 및 질환, 예를 들면, 유년성 류마티스성 관절염, 소관절 유년성 류마티스성 관절염, 전신 개시 유년성 류마티스성 관절염, 유년성 강직성 척추염, 유년성 장염증성 관절염, 유년성 반응성 관절염, 유년성 레이터 증후군, SEA 증후군(혈청음성, 엔테소패티(Enthesopathy), 관절증 증후군), 유년성 피부근염, 유년성 건선성 관절염, 유년성 경피증, 유년성 전신성 홍반성 루프스 및 유년성 혈관염; 거대 혈관의 혈관염을 포함하는 혈관염, 예를 들면, 다발성 근통증, 다카야수 동맥염, 측두 동맥염, 중맥의 혈관염, 예를 들면, 부에르거 질환, 피부 혈관염, 가와사키 질환 및 결절성다발 동맥염, 소혈관의 혈관염, 예를 들면, 헤세트 증후군, 추르스트라우쓰 증후군, 피부 혈관염, 헤노쉬숀레인 자반병, 현미경적 다발혈관염, 베게네 육아종증 및 골퍼 혈관염, 가변 혈관 및 동맥염의 혈관염; 피부 상태 또는 질환, 예를 들면, 건선, 플라크 건선, 구타테 건선, 인버스 건선, 농포성 건선, 적혈구 건선, 피부염 및 아토피 피부염; 폐 상태 및 질환, 예를 들면, 폐색성 또는 염증성 기도 질환, 천식, 기관지염, COPD, 진폐증, 폐 폐기종, 급성 및 초급성 염증성 반응, 간질성 폐 섬유증, 기도 염증 및 기관지 천식; 대사 상태 및 질환, 예를 들면, 아테롬성동맥경화증, 지질이상증 및 유형 I 당뇨병; 또한 기타 전신성 자가면역 상태 및 질환, 예를 들면, 전신성 홍반성 루프스(SLE), 루프스 신염, 다발성연골염, 중증근무력증, 스티븐-존슨 증후군, 종양, 근염, 피부근염, 성인-개시 스틸 질환, 류마티스성 다발근통, 사르코이드시스(sarcoidosis), 강피증, 경화증, 전신성 경화증, 소그렌 증후군, 다발성 경화증(MS), 귈라인-바르 질환, 애디슨 질환 및 레이나우드 현상을 포함한다.
본원에 개시된 IL-17A 결합 폴리펩티드는 더욱이 동종이식 거부 또는 이종이식편 거부를 포함하는 심장, 폐, 조합된 심장-폐, 간장, 신장, 췌장, 피부 또는 각막 이식의 수용자의 치료를 위해, 및 골수 이식후 및 기관 이식 연관 아테롬성 동맥경화증 등의 이식편-대-숙주 질환의 예방을 위해 유용할 수 있다.
본원에 개시된 IL-17A 결합 폴리펩티드는 추가로 염증-연관 암의 치료, 진단 또는 예후를 위해 유용할 수 있다. 본원에서 사용된 용어 "암"은 종양 질환 및/또는 암, 예를 들면, 전이성 또는 침략성 암, 예를 들면, 폐암, 비-소세포 폐(NSCL)암, 기관지평활근 세포 폐암, 골암, 췌장암, 피부암, 두경부암, 피부 또는 안내 흑색종, 직장암, 항문 영역의 암, 위암, 위장암, 결장암, 직장암, 소장암, 식도암, 간장암, 췌장암, 유방암, 난소암, 자궁암, 나팔관의 암, 자궁내막 암, 자궁경부 암, 질의 암, 외음부의 암, 호지킨 질환, 내분비계의 암, 갑상선의 암, 부갑상선의 암, 부신의 암, 연조직의 육종, 요도의 암, 음경암, 전립선암, 방광암, 신장 또는 요관의 암, 신 세포암, 신장 골반의 암, 중피종, 간세포 암, 담도암, 중추신경계(CNS)의 신생물, 척수 축 종양, 뇌간 신경교종, 다형성 교아종, 성상세포종, 신경초종, 상의종, 수아종, 수막종, 편평 상피암, 하수체 선종, 선암, 림프종, 림파성 백혈병, 또는 미지 기원의 암, 또는 상기 암의 어느 하나의 난치성 버젼 또는 상기 암 또는 과증식성 질환의 하나 이상의 조합을 포함하는 기타 과형성 또는 신생물 IL-17A 연관 상태를 지칭한다.
염증-연관 암의 비제한적 예는 위암, 결장직장암, 비소세포 폐암, 간세포 암종 및 선암을 포함한다.
한 가지 실시형태에서, IL-17A 연관 상태, 예를 들면, 염증성 질환, 자가면역 질환 및 암으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 상태, 예를 들면, 염증 질환 및 자가면역 질환의 치료, 진단 또는 예후에 사용하기 위한 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물이 제공된다. 한 가지 실시형태에서, 상기 상태는 염증성 상태, 알러지성 상태, 과민증 반응, 자가면역 질환, 중증 감염증 및 이식 거부로 이루어진 그룹으로부터 선택된다.
한 가지 특정 실시형태에서, 상기 IL-17A 연관 상태는 류마티스성 관절염, 강직성 척추염, 건선성 관절염, 건선, 다발성 경화증, 전신성 홍반성 루프스, 포도막염 및 안구 건조증으로 이루어진 그룹으로부터 선택된다.
보다 더 특정 실시형태에서, 상기 IL-17A 연관 상태는 건선이다.
또 다른 실시형태에서, 상기 IL-17A 연관 상태는 염증-연관 암, 예를 들면, 위암, 결장직장암, 비소세포 폐암, 간세포 암종 및 선암으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 암이다.
관련 양태에서, IL-17A를 함유하는 것으로 의심되는 샘플을 제공하는 단계, 상기 샘플을 본원에 기재된 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물과 접촉시키는 단계, 및 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물의 결합을 검출하여 샘플 중의 IL-17A의 존재를 나타내는 단계를 포함하는, IL-17A의 검출 방법이 제공된다. 한 가지 실시형태에서, 상기 방법은, 샘플을 접촉시킨 후, 비-결합된 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물을 제거하는 중간 세척 단계를 추가로 포함한다.
한 가지 실시형태에서, 상기 방법은 대상체에서 IL-17A의 존재를 측정하는 진단적 또는 예후적 방법이고, 상기 방법은
- 대상체 또는 대상체로부터 단리된 샘플을 본원에 기재된 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물과 접촉시키는 단계 및
- 상기 대상체에서 또는 상기 샘플에 대해 결합된 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물의 양에 상응하는 값을 수득하는 단계를 포함한다.
한 가지 실시형태에서, 상기 방법은, 대상체 또는 샘플을 접촉시킨 후 및 값을 수득하기 전에, 비-결합된 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물을 제거하는 중간 세척 단계를 추가로 포함한다.
한 가지 실시형태에서, 상기 방법은 상기 값을 참조 값과 비교하는 단계를 추가로 포함한다. 상기 참조 값은, 예를 들면, 색 반응에 기반하여, 수치, 역치 또는 시간 지표에 의해 스코어링할 수 있다. 당업자는, 참조 값에 대한 상이한 방식의 비교가 당해 기술분야에 공지되어 있고 사용에 적합할 수 있음을 이해할 것이다.
이러한 방법의 한 가지 실시형태에서, 상기 대상체는 포유동물 대상체, 예를 들면, 인간 대상체이다.
한 가지 실시형태에서, 상기 방법은 생체내에서 수행된다.
한 가지 실시형태에서, 상기 방법은 시험관내에서 수행된다.
관련 양태에서, 본원에 기재된 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물의 유효량을 이를 필요로 하는 대상체에게 투여하는 것을 포함하는, IL-17A 연관 상태의 치료 방법이 제공된다. 상기 방법의 보다 구체적 실시형태에서, 본원에 기재된 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물은 생체내에서 IL-17A 기능을 조절한다.
한 가지 실시형태에서, 상기 IL-17A 연관 상태는 염증 질환, 자가면역 질환 및 암으로 이루어진 그룹, 예를 들면, 염증 질환 및 자가면역 질환으로 이루어진 그룹으로부터 선택된다. 상기 양태의 한 가지 특정 실시형태에서, IL-17A 연관 상태는 염증 상태, 알러지 상태, 과민증 반응, 자가면역 질환, 중증 감염증 및 이식 거부로 이루어진 그룹으로부터 선택된다. 한 가지 실시형태에서, 상기 IL-17A 연관 상태는 류마티스성 관절염, 강직성 척추염, 건선성 관절염, 건선, 다발성 경화증, 전신성 홍반성 루프스, 포도막염 및 안구 건조증으로 이루어진 그룹으로부터 선택된다. 보다 구체적 실시형태에서, 상기 IL-17A 연관 상태는 건선이다. 또 다른 실시형태에서, 상기 IL-17A 연관 상태는 암, 예를 들면, 위암, 결장직장암, 비소세포 폐암, 간세포 암종 및 선암으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 암이다.
면역 반응 조절제, 독성 화합물 또는 항암제 등의 적어도 하나의 제2 약물 물질과 함께 본원에 기재된 치료학적 유효량의 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물을 투여하는 것이 유리할 수 있다.
본원에 사용된 바와 같이, 용어 "동시-투여"는 동시 투여 및 순차 투여를 포함한다. 따라서, 한 가지 실시형태에서, 면역 반응 조절제의 동시-투여를 추가로 포함하는, 상기 정의된 방법이 제공된다. 또 다른 실시형태에서, 추가의 항-염증제의 동시-투여를 추가로 포함하는, 상기 정의된 방법이 제공된다. 또 다른 실시형태에서, 독성 화합물의 동시-투여를 추가로 포함하는, 상기 정의된 방법이 제공된다. 또 다른 실시형태에서, 항암제의 동시-투여를 추가로 포함하는, 상기 정의된 방법이 제공된다.
면역 반응 조절제 및 독성 화합물의 비제한적 예는 상기 제공되어 있다. 항암제의 비제한적 예는 아우리스타틴, 안트라사이클린, 칼리케마이신, 콤브레타스타틴, 독소루비신, 두오카르마이신, CC-1065 항-종양 항생제, 엑테인사스시딘, 젤다나마이신, 마이탄시노이드, 메토트렉세이트, 마이코톡신, 탁솔, 리신, 보우가닌, 젤로닌, 슈도모나스 외독소 38(PE38), 디프테리아 독소(DT) 및 이의 유사체, 이의 유도체 및 이의 조합으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 제제를 포함한다. 당업자는, 세포독성제의 비제한적 예가 상기 제제의 모든 가능한 변이체를 포함하고, 예를 들면, 제제 아우리스타틴은, 예를 들면, 아우리스타틴 E, 아우리스타틴 F, 아우리스타틴, PE 및 이의 유도체를 포함한다는 것을 이해할 것이다.
본 발명은 다양한 예시적 양태 및 실시형태를 참조로 기재되었지만, 본 발명의 범주로부터 벗어나지 않고도, 다양한 변화가 이루어질 수 있고 등가물이 이의 요소 대신에 치환될 수 있음을 당업자는 이해할 것이다. 또한, 본 발명의 본질적 범주로부터 벗어나지 않고도, 특정 상황 또는 분자를 본 발명의 교시에 적합화시키기 위해 다수의 변형이 이루어질 수 있다. 따라서, 본 발명은 고려되는 임의의 특정 실시형태로 제한되지 않고 본 발명은 첨부된 특허청구범위의 범주에 포함되는 모든 실시형태를 포함하는 것으로 의도된다.
도 1은, 본 발명의 설명을 위해 선별, 스크리닝 및/또는 특성화에 사용된, 본 개시의 IL-17A 결합 폴리펩티드의 예(서열번호 1 내지 1222), 대조군 폴리펩티드(서열번호 1223), 알부민 결합 폴리펩티드 PP013(서열번호 1224) 및 PEP07843(서열번호 1225)의 아미노산 서열 뿐만 아니라, 인간 IL-17A(서열번호 1226), 뮤린 IL-17A(서열번호 1227), 사이노몰구스 원숭이 IL-17A(서열번호 1229), 레수스 원숭이 IL-17A(서열번호 1230) 및 인간 IL-17F(서열번호 1228)의 아미노산 서열의 목록이다. 본 개시의 IL-17A 결합 폴리펩티드에서, 추정된 IL-17A 결합 모티프(BM)는 각 서열에서 잔기 8로부터 잔기 36로 신장한다. 이들 Z 변이체 각각 내에 완전한 3개-나선 다발을 구성하는 것으로 예측되는 49개 아미노산 잔기 길이 폴리펩티드(BMod)의 아미노산 서열은 잔기 7로부터 잔기 55로 신장한다.
도 2는 실시예 3에 기재된 NHDF 검정으로 평가한 IL-17A 유도된 IL-6 생산의 억제를 나타낸다. (A) His6-Z06260(백색 다이아몬드), His6-Z06282(백색 사각형) 및 His6-Z06455(백색 원)은 IL-17A를 함유하는 배지에서 적정했다. (B) Z06260-ABD(흑색 다이아몬드), His6-Z06282(백색 사각형), Z06282-ABD(흑색 사각형), His6-Z06455(백색 원) 및 Z06455-ABD(흑색 원)은 IL-17A 및 HSA를 함유하는 배지에서 적정했다.
도 3은 실시예 8에 기재된 ELISA에 의해 검정된 제1 및 제2 돌연변이 라이브러리로부터 Z 변이체 세트의 IL-17A 결합능을 나타낸다. 결과는 IL-17A 결합 변이체 Z10241(서열번호 11)와 비교하여 퍼센트 결합능으로 나타낸다.
도 4는 실시예 4에 기재된 비아코어 장치에서 수행된 결합 특이성 분석의 결과를 나타낸다. 센서그램은, CM5 칩의 표면 상에 고정된, 각각 인간 IL-17A(흑색), 인간 IL-17A/F(암회색) 및 인간 IL-17F(밝은 회색)에 대해 20nM의 His6-태그 Z 변이체 Z10508(서열번호 2)(A), Z10532(서열번호 1)(B) 및 Z15167(서열번호 4)(C)의 주사에 의해 수득했다.
도 5는 실시예 8에 기재된 바와 같이 검정한 일차 선별(파선)로부터의 하나의 결합제와 비교하여 제1 성숙 선별(실선)으로부터 기원하는 Z 변이체의 선별을 위한 IL-17A 유도된 IL-6 생산의 억제를 나타낸다. 모든 결합제는 용량 의존적 방식으로 IL-17A를 억제시켰고, 성숙 결합제는 일차 결합제와 비교하여 증가된 차단능을 가졌다.
도 6은, 실시예 11에 기재된 바와 같이 비아코어 장치에서 분석한, (A) ZAZ3363(서열번호 1244), (B) ZAZ3364(서열번호 1245) 및 (C) ZAZ3365(서열번호 1246)에 대한 인간 IL-17A(회색) 및 사이노몰구스 IL17A(흑색)의 결합을 나타낸다. 블랭크 표면으로부터의 반응을 감산한 수득된 곡선은 농도 2.5, 10 및 40nM에서 각각의 IL-17A의 주사에 상응한다.
도 7은 실시예 14에 기재된 NHDF 검정에서 IL-17A 유도된 IL-6 생산의 억제를 나타낸다. 도 7A는 상응하는 단량체 Z 변이체 Z10241(서열번호 11; 흑색 점선)과 비교하여 이량체 Z-ABD-Z 폴리펩티드 ZAZ3220(서열번호 1236; 흑색 실선)를 사용한 우수한 억제 효과를 나타낸다. 도 7B는 Z 변이체 Z06282(서열번호 1206)를 포함하는 Z-ABD-Z 폴리펩티드에서 Z 및 ABD 모이어티 사이의 상이한 링커 길이의 평가를 나타낸다. ABD의 각 측면 상에 다양한 수의 G4S 반복체 또는 최소 링커를 갖는 Z-ABD-Z 폴리펩티드 ZAZ3174(서열번호 1233), ZAZ3176(서열번호 1235), ZAZ3234(서열번호 1238), ZAZ3235(서열번호 1239), ZAZ3236(서열번호 1240) 및 ZAZ3237(서열번호 1241)가 비교되었다.
도 8은 실시예 15에 기재된 hIL-17A 유도된 KC-모델에서 Z-ABD-Z 폴리펩티드에 의한 용량 의존적 억제를 나타낸다. (A) ZAZ3174(서열번호 1233)에 의한 KC 생산의 완전한 억제는 2.5mg/kg의 용량에서 수득되었다. (B) ZAZ3220(서열번호 1236)에 의한 KC 생산의 완전한 억제는 0.4mg/kg의 용량에서 수득되었다. x축 상에 나타낸 용량은 mg/kg 및 상응하는 pmol 용량으로 제공된다. 바 상부의 숫자는 각 용량 그룹에서 퍼센트 억제를 나타낸다: 72% 억제는 0.1mg/kg ZAZ3220로 수득되었다. LOQ=정량 한계.
도 9는, 실시예 16에 기재된 바와 같이 SD 랫트에 대한 단일 정맥내(흑색선) 또는 피하(회색 파선) 투여 후, Z-ABD-Z 폴리펩티드 (A) ZAZ3220(서열번호 1236) 및 (B) ZAZ3363(서열번호 1244)의 약물동태 프로파일을 나타낸다. 평균 혈청 농도 대 시간이 표시되어 있다.
도 10은 실시예 17에 기재된 바와 같이 수행된 래빗의 안구에 대한 국소 투여의 결과를 나타낸다. Z 변이체 Z10199(서열번호 1217) 및 Z-ABD-Z 폴리펩티드 ZAZ3174(서열번호 1233)의 흡수는 수양액 및 유리액 둘 다에서 입증된 반면, 대조군 IgG 항체는 안구에 침투하지 못했다.
도 11은, PBS 중의 제형과 비교하여, 각각 OAF1 및 OAF2에서 제형화되고 실시예 19에 기재된 NHDF 검정으로 분석한 ZAZ3363(서열번호 1244)의 활성을 나타낸다. A) OAF1(흑색 원), PBS(십자형) 및 ZAZ3363 부재하의 OAF1(백색 다이아몬드). B) OAF2(백색 삼각형), PBS(십자형) 및 ZAZ3363 부재하의 OAF2(백색 다이아몬드).
도 12는 실시예 18에 기재된 바와 같이 수행된 OAF1(흑색 원), OAF2(백색 삼각형) 및 PBS(십자형)에서 제형화된 ZAZ3363의 십이지장내 투여의 약물동태 프로파일을 나타낸다.
도 13은 실시예 19에 기재된 NHDF 검정에서 복합체 HCAda-Z14253 및 LCAda-Z14253의 평가를 나타낸다. (A) 복합체 HCAda-Z14253(좌측) 및 LCAda-Z14253(우측)의 모식도. (B) IL-17A 유도된 IL-6 생산의 억제. (C) TNF-유도된 IL-8 생산의 억제. (D) TNF 및 IL-17A-유도된 IL-8 생산의 억제. Z04726-ABD는 모든 3개 검정에 포함된 음성 대조군이다.
도 14는 실시예 20에 기재된 바와 같이 1, 4, 7 및 10일에 20mg/kg(흑색) 또는 40mg/kg(회색)의 정맥내 투여 후, 사이노몰구스 원숭이에서 Z-ABD-Z 폴리펩티드 ZAZ3363(서열번호 1244)의 약물동태 프로파일을 나타낸다. 평균 혈장 농도 대 시간은 (A) 1일에 1차 주사 및 (B) 10일에 4차 주사의 후속 분석을 나타낸다. 오차 바는 표준 편차를 나타낸다.
도 15는 경구 투여후 개개 비글 개에서 Z-ABD-Z 폴리펩티드 ZAZ3363(서열번호 1244)의 약물동태 프로파일을 나타낸다. 150mg의 ZAZ3363을 0일에 장용성 코팅된 캡슐로서 투여했다.
요약
하기 실시예는 파지 디스플레이 기술에 기반하여 인터류킨 17A(IL-17A)을 표적화한 신규한 Z 변이체 분자의 개발을 개시한다. 본원에 기재된 IL-17A 결합 폴리펩티드는 서열 식별자 서열번호 1 내지 1222과 함께 도 1에 수록되어 있다. 실시예는 IL-17A 결합 폴리펩티드의 특성화 및 상기 폴리펩티드의 시험관내 및 생체내 기능을 추가로 기재한다.
실시예 1
IL-17A 결합 Z 변이체의 선별 및 스크리닝
물질 및 방법
표적 단백질의 비오티닐화: 인간 IL-17A(hIL-17A Peprotech 카탈로그 번호 200-17; 서열번호 1226) 및 뮤린 IL-17A(mIL-17A Peprotech 카탈로그 번호 210-17; 서열번호 1227)은 노-웨이(No-Weigh) EZ-Link 설포-NHS-LC-비오틴(Thermo Scentific, 카탈로그 번호 21327)을 20배 몰 과량으로 사용하여 실온에서 제조업자의 추천에 따라 비오티닐화시켰다. 인산염 완충 염수(PBS, 10mM 포스페이트, 137mM NaCl, 2.68mM KCl, pH 7.4)으로의 후속 완충제 교환은 제조업자의 지시에 따라 투석 카세트(Slide-a-lyzer 3.5K, 3500 MWCO, Thermo Scentific, 카탈로그 번호 66333)를 사용하여 수행했다.
IL-17A 결합 Z 변이체의 파지 디스플레이 선별: 본질적으로 문헌[참조: Gronwall et al. (2007) JBiotechnol, 128:162-183]에 기재된 바와 같은 파지미드 pAY02592에서 작성된, 박테리오파지 상에 디스플레이된 단백질 Z의 랜덤 변이체의 라이브러리를 사용하여 IL-17A 결합 Z 변이체를 선별했다. 이 라이브러리에서, 알부민 결합 도메인(ABD로 약칭 및 스트렙토콕쿠스 균주 G148로부터의 단백질 G의 GA3에 상응)을 Z 변이체에 대한 융합 파트너로서 사용했다. 이 라이브러리는 Zlib006Naive.II로 표시되고, 1.5×1010 라이브러리 구성원(Z 변이체)의 크기를 갖는다. 파지미드 라이브러리 Zlib006Naive.II를 함유하는 글리세롤 스톡으로부터의 이. 콜라이(E.coli) RRIΔM15 세포[참조: Ruther et al., (1982) Nucleic Acids Res 10:5765-5772]를, 100㎍/mL 암피실린이 보충된, 20L의 규정된 프로토콜 비함유 배지[3g/L KH2PO4, 2g/L K2HPO4, 0.02g/L 우라실, 6.7g/L YNB(Difco™ 효모 질소 기초 w/o 아미노산, Becton Dickinson), 5.5g/L 글루코즈 일수화물, 0.3g/L L-알라닌, 0.24g/L L-아르기닌 모노하이드로클로라이드, 0.11g/L L-아스파라긴 일수화물, 0.1g/L L-시스테인, 0.3g/L L-글루탐산, 0.1g/L L-글루타민, 0.2g/L 글리신, 0.05g/L L-히스티딘, 0.1g/L L-이소류신, 0.1g/L L-류신, 0.25g/L L-리신 모노하이드로클로라이드, 0.1g/L L-메티오닌, 0.2g/L L-페닐알라닌, 0.3g/L L-세린, 0.2g/L L-트레오닌, 0.1g/L L-트립토판, 0.05g/L L-티로신, 0.1g/L L-발린] 중에서 접종했다. 배양물을 37℃로 발효조(Belach Bioteknik, BR20)에서 성장시켰다. 세포가 600nm(OD600)에서 0.75의 광학 밀도에 도달했을 때, 대략 2.6L의 배양물은 10배 몰 과량의 M13K07 헬퍼 파지(New England Biolabs, 카탈로그 번호 N0315S)를 사용하여 감염시켰다. 세포를 30분 동안 배양하고, 발효조를, 발현 유도를 위한 100μM 이소프로필-β-D-1-티오갈락토피라노사이드(IPTG)가 보충되고 25㎍/mL 카나마이신, 35mL/L의 1.217M MgSO4 및 10mL의 미량 원소 용액[129mM FeCl3; 36.7mM ZnSO4; 10.6mM CuSO4; 78.1mM MnSO4; 94.1mM CaCl2, 1.2M HCl에 용해]이 보충된, 배양 배지[2.5g/L (NH4)2SO4; 5.0g/L 효모 추출물(Merck 1.03753.0500); 25g/L 펩톤(Scharlau 07-119); 2g/L K2HPO4; 3g/L KH2PO4; 1.25g/L Na3C6H5O7·2H2O; 0.1mL/L Breox FMT30 소포제]로 최대 20L로 충전시켰다. 600g/L 글루코즈 용액을 반응기에 공급(개시시에 15g/h, 17시간 발효 말기에 40g/h)하는 글루코즈-제한된 공급-배치식 배양을 개시했다. 25% NH4OH의 자동 첨가를 통해, pH를 7로 조절했다. 공기를 보충하고(10L/분), 용해된 산소 수준을 30% 이상으로 유지하도록 교반기를 설정했다. 배양물 중의 세포는 접선 유동 여과에 의해 제거했다.
파지 입자는 PEG/NaCl(폴리에틸렌 글리콜/염화나트륨)에서 상청액으로부터 2회 침전시키고, 여과하고, 문헌[참조: Gronwall et al., supra]에 기재된 바와 같이 PBS 및 글리세롤에 용해시켰다.
비오티닐화된 hIL-17A(b-hIL-17A) 또는 비오티닐화된 mIL-17A(b-mIL-17A)에 대한 선별은 6개의 상이한 트랙으로 분할된 4개 사이클로 수행했다(표 2). 파지 스톡 제조, 선별 공정 및 선별 사이클 사이의 파지 증폭은 하기 예외와 함께 또 다른 표적에 대한 선별을 위해 국제공개공보 제WO2009/077175호에 본질적으로 기재된 바와 같이 수행했다. 예외 1: 3% 소 혈청 알부민(BSA, Sigma, 카탈로그 번호 A3059) 및 0.1% 트윈 20(Acros Organics, 카탈로그 번호 233362500)이 보충된 PBS를 선별 완충제로 사용했다. 예외 2: 예비-선별은 다이나비드(Dynabeads®) M-280 스트렙트아비딘(SA beads, Invitrogen, 카탈로그 번호 11206D)와 함께 파지 스톡의 배양에 의해 사이클 1 내지 3으로 수행했다. 예외 3: 선별에 사용된 모든 튜브 및 비드는 5% BSA 및 0.1% 트윈 20이 보충된 PBS로 예비-차단시켰다. 예외 4: 선별은 RT에서 용액에서 수행했고, 선별 시간은 제1 사이클에서 200분 및 후속 사이클에서 120분이었다. 예외 5: 이는 6.4㎍ b-hIL-17A 또는 b-mIL-17A당 1mg 비드를 사용하여 SA 비드 상에 표적-파지 복합체의 포획에 의해 수행했다. 예외 6: 10㎍/mL 테트라사이클린이 보충된 배지(예외 7)에서 성장시킨 이. 콜라이(E.coli) 균주 XL1-블루 세포(Agilent Technologies, 카탈로그 번호 200268)를 감염에 사용했다. 예외 8: 0.1g/L 암피실린 및 0.01g/L 테트라사이클린이 보충된 트립톤 효모 플레이트(15g/L 아가, 10g/L 트립톤 물(Merck), 5g/L 효모 추출물, 3g/L NaCl, 2% 글루코즈)를 세균의 확산에 사용했다. 예외 9: 세균과 비교하여 10배 과량의 M13K07 헬퍼 파지는 로그 파지 세균을 감염시켰다.
저하된 표적 농도 및 증가된 수의 세정을 사용하여 수득한 후속 사이클에서 증가된 엄격성을 기재하는, 선별 전략의 개요는 하기 표 2에 제시되어 있다.
[표 2]
일차 라이브러리로부터의 선별 개요
Figure pct00005
트랙 1은 제2 내지 제4 사이클로 분할하고, 사이클 2에서 4개 트랙(1-1 내지 1-4), 사이클 3에서 5개 트랙(1-1-1 내지 1-4-2) 및 사이클 4에서 6개 트랙(1-1-1-1 내지 1-4-2-1)의 합계를 제공했다. 선별에 사용된 파지 입자의 수는 이전 사이클에서 용출된 파지 입자 수의 약 2000배였지만, 보다 많은 양은 선별 트랙 1-1, 1-1-1 및 1-1-1-1에서 사용했다.
세척은 PBST 0.1%(0.1% 트윈-20이 보충된 PBS)를 사용하여 1분 동안 수행했고, 용출은 국제공개공보 제WO2009/077175호에 기재된 바와 같이 수행했다.
ELISA를 위한 Z 변이체의 제조: Z 변이체는 딥-웰 플레이트(Nunc, 카탈로그 번호 278752)에서 100㎍/mL 암피실린 및 0.1mM IPTG가 보충된 1mL TSB-YE 배지 중에 선별로부터의 단일 콜로니를 접종함으로써 제조했다. 플레이트를 37℃에서 18 내지 24시간 동안 배양했다. 세포는 원심분리에 의해 펠렛화하고, 400㎕ PBST 0.05%에서 재현탁시키고, -80℃로 동결시켜 세포의 주변세포질 분획을 방출시켰다. 동결된 샘플을 수욕에서 해동시키고, 동결-해동 공정을 6회 반복했다. 400㎕ PBST 0.05%를 해동된 샘플에 첨가하고, 세포를 원심분리에 의해 펠렛화했다.
주변세포질 추출물의 최종 상청액은, AQHDEALE-[Z#####]-VDYV-[ABD]-YVPG (Gronwall et al., supra)로서 표시된, ABD에 대한 융합물로서 Z 변이체를 함유했다. Z#####는 개개 58개 아미노산 잔기 Z 변이체를 지칭한다.
Z 변이체의 ELISA 스크리닝: 인간 IL-17A에 대한 Z 변이체의 결합은 ELISA 검정으로 분석했다. 절반 면적 96-웰 ELISA 플레이트(Costar, 카탈로그 번호 3690)를 코팅 완충제(50mM 탄산나트륨, pH 9.6; Sigma, 카탈로그 번호 C3041)에서 희석시킨 20㎍/mL의 항-ABD 염소 항체(사내 제조)로 4℃에서 밤새 코팅시켰다. 항체 용액을 따라 내고, 웰을 물로 세척하고, 1 내지 3시간 동안 실온에서 100㎕의 PBSC(0.5% 카세인이 보충된 PBS)로 차단시켰다. 차단 용액을 버리고, 50㎕ 주변세포질 용액을 웰에 첨가하고, 느린 진탕하에 1.5시간 동안 실온에서 배양했다. 블랭크 대조군으로서, PBST 0.05%를 주변세포질 샘플 대신에 첨가했다. 상청액을 따라 내고, 웰을 PBST 0.05%로 4회 세척했다. 이어서, PBSC 중의 6.5nM 농도에서 50㎕의 b-hIL-17A를 각 웰에 첨가했다. 플레이트를 1.5시간 동안 실온에서 배양한 다음, 상기 기재된 바와 같이 세척했다. PBSC에서 1:30,000으로 희석된 스트렙트아비딘 접합된 HRP(Thermo Scientific, 카탈로그 번호 N100)를 웰에 첨가하고, 플레이트를 1시간 동안 배양했다. 상기 기재된 바와 같이 세척한 후, 50㎕ ImmunoPure TMB 기질(Thermo Scientific, 카탈로그 번호 34021)을 웰에 첨가하고, 플레이트를 제조업자의 추천에 따라 처리했다. 450nm에서의 흡광도는 빅터(Victor3) 다중-웰 판독기(Perkin Elmer)를 사용하여 측정했다.
서열분석: ELISA 스크리닝과 병행하여, 모든 클론은 서열분석을 위해 채취했다. PCR 단편은 단일 콜로니로부터 증폭시키고, 서열분석하고, 본질적으로 국제공개공보 제WO2009/077175호에 기재된 바와 같이 분석했다.
결과
IL-17A 결합 Z 변이체의 파지 디스플레이 선별: 개개 클론은 b-hIL-17A 및 b-mIL-17A에 대해 파지 디스플레이 선별의 4개 사이클 후에 수득했다.
Z 변이체의 ELISA 스크리닝: 선별의 4개 사이클 후에 수득한 클론을 96-웰 플레이트에서 전개시키고, ELISA로 hIL-17A 결합 활성에 대해 스크리닝했다. 42 Z 변이체는 6.5nM의 농도에서 hIL-17A에 대해 4배 블랭크 대조군 또는 그 이상(0.43-3.2 AU)의 반응을 제공하는 것으로 밝혀졌다. 어떠한 반응도 블랭크 대조군에 대해 수득되지 않았다.
서열분석: 서열분석은 선별의 4개 사이클 후에 수득한 클론에 대해 수행했다. 각각의 변이체는 고유한 식별 번호 #####를 제공했고, 개개 변이체는 Z#####로서 지칭했다. 58개 아미노산 잔기 길이 Z 변이체의 아미노산 서열은 도 1 및 서열 목록에 서열번호 1200 내지 1216으로 수록되어 있다. 추정된 IL-17A 결합 모티프는 각 서열에서 잔기 8로부터 잔기 36까지 신장한다. 각각의 이들 Z 변이체 내에서 완전한 3개-나선 다발을 구성하는 것으로 예측된 49개 아미노산 잔기 길이의 폴리펩티드의 아미노산 서열은 잔기 7로부터 잔기 55까지 신장한다.
실시예 2
단량체 IL-17A 결합 Z 변이체의 제조
본 실시예는, 하기 특성화 실험에서 전체적으로 사용되는, His-태그 Z 변이체 및 ABD와 융합된 Z 변이체의 서브클로닝 및 생산을 위한 일반 절차를 기재한다.
물질 및 방법
His-tag를 갖는 Z 변이체의 서브클로닝: 각 Z 변이체의 DNA는 라이브러리 벡터 pAY02592로부터 증폭시켰다. N-말단 His6을 갖는 단량체 Z 변이체 분자의 작제를 위한 서브클로닝 전략은 표준 분자 생물학 기술을 사용하여 적용했다(본질적으로 또 다른 표적에 결합하는 Z 변이체에 대한 국제공개공보 제WO2009/077175호에 기재된 바와 같음). Z 유전자 단편을 발현 벡터 pAY01448에 서브클로닝시켜 코딩된 서열 MGSSHHHHHHLQ-[Z#####]-VD를 수득한다.
ABD와 융합된 Z 변이체의 서브클로닝: 각 Z 변이체의 DNA는 라이브러리 벡터 pAY02592로부터 증폭시켰다. PCR은 적합한 프라이머 쌍을 사용하여 수행하고, 수득되는 유전자 단편은 제한효소 PstI 및 AccI로 절단하고, 동일한 효소로 소화시킨 발현 벡터 pAY03362에 연결시켜, ABD 변이체가 PP013(서열번호 1224)인 ABD 융합 단백질을 수득한다. 발현 벡터에 의해 코딩된 작제물은 MGSSLQ-[Z#####]-VDSS-PP013이었다.
배양: 이 콜라이(E. coli) BL21(DE3) 세포(Novagen)는 각각의 개개 IL-17A 결합 Z 변이체의 유전자 단편을 함유하는 플라스미드로 형질전환시키고, 50㎍/mL 카나마이신이 보충된 800 또는 1000mL의 TSB-YE 배지에서 37℃로 배양했다. 단백질 발현을 유도하기 위해, IPTG를 OD600=2에서 0.2mM의 최종 농도로 첨가하고, 배양물을 추가로 5시간 동안 37℃에서 배양했다. 세포를 원심분리에 의해 회수했다.
His 6 -tag를 갖는 IL-17A 결합 Z 변이체의 정제: 대략 25g의 각 세포 펠렛을 벤조나제(Benzonase®)(Merck)가 보충된 30mL의 결합 완충제(20mM 인산나트륨, 0.5M NaCl, 20mM 이미다졸, pH 7.4)에 15U/mL의 농도로 재-현탁시켰다. 세포 파괴 후, 세포 파편을 원심분리에 의해 제거하고, 각 상청액을 1mL His 그라비트랩(GraviTrap) IMAC 컬럼(GE Healthcare) 상에 적용했다. 오염물은 세척 완충제(20mM 인산나트륨, 0.5M NaCl, 60mM 이미다졸, pH 7.4)로 세척하여 제거하고, IL-17A 결합 Z 변이체는 후속적으로 용출 완충제(20mM 인산나트륨, 0.5M NaCl, 500mM 이미다졸, pH 7.4)로 용출시켰다.
ABD와 융합된 IL-17A 결합 Z 변이체의 정제: 대략 1 내지 2g의 각 세포 펠렛을 벤조나제(Benzonase®)(Merck)가 보충된 30mL TST-완충제(25mM 트리스-HCl, 1mM EDTA, 200mM NaCl, 0.05% 트윈 20, pH 8.0)에 재현탁시켰다. 초음파처리에 의한 세포 파괴 및 원심분리에 의한 정화 후, 각 상청액을 항-ABD 리간드(사내 제조)로 고정시킨 1mL 아가로즈로 중력 유동 컬럼 상에 적용했다. TST-완충제 및 5mM NH4Ac(pH 5.5) 완충제로 세척한 후, ABD 융합된 Z 변이체를 0.1M HAc로 용출시켰다. 항-ABD 아가로즈 친화성 크로마토그래피 정제 단계로 용출시킨 분획에, 아세토니트릴(ACN)을 10%의 최종 농도로 첨가하고, 샘플을, 미리 RPC 용매 A(0.1% TFA, 10% ACN, 90% 물)로 평형화시킨 1mL 레소우스(Resource) 15RPC 컬럼(GE Healthcare)에 부하했다. RPC 용매 A로 컬럼 세척 후, 결합된 단백질은 20mL에 대해 선형 구배 0-50% RPC 용매 B(0.1% TFA, 80% ACN, 20% 물)로 용출시켰다. 순수한 ABD-융합된 Z 변이체를 함유하는 분획은 SDS-PAGE 분석에 의해 동정하고, 풀링했다. RPC 정제 후, 풀의 완충제는 PD-10 컬럼(GE Healthcare)을 사용하여 PBS(2.68mM KCl, 137mM NaCl, 1.47mM KH2PO4, 8.1mM Na2HPO4, pH 7.4)로 교환했다. 마지막으로, ABD 융합된 Z 변이체를 1mL 엔도트랩(EndoTrap®) 적색 컬럼(Hyglos) 상에서 정제하여 낮은 내독소 함유량을 확보했다.
단백질 농도는 나노드롭(NanoDrop®) ND-1000 분광광도계 및 각 단백질의 흡광 계수를 사용하여 280nm에서의 흡광도를 측정하여 결정했다. 순도는 쿠마시에 블루로 염색한 SDS-PAGE로 분석하고, 각 정제된 Z 변이체의 동일성은 LC/MS 분석을 사용하여 확인했다.
결과
배양 및 정제: 이들의 C-말단에서 ABD에 융합된 Z 변이체 뿐만 아니라, His6-tag를 갖는 IL-17A 결합 Z 변이체를 이. 콜라이에서 가용성 유전자 생성물로서 발현시켰다. 대략 1 내지 5g 세균 펠렛으로부터 정제된 단백질의 양은 280nm에서 흡광도를 측정하여 분광광도적으로 측정했고, 상이한 IL-17A 결합 Z 변이체에 대해 대략 5mg 내지 20mg 범위였다. 각각의 최종 단백질 제제의 SDS-PAGE 분석은 이들이 주로 IL-17A 결합 Z 변이체를 함유하고 있음을 나타냈다. 각각의 Z 변이체의 정확한 동일성 및 분자량은 HPLC-MS 분석에 의해 확인했다.
실시예 3
주요 IL-17A 결합 Z 변이체의 차단능의 평가
정상 인간 피부 섬유아세포(NHDF)는 IL-17A로 자극시 IL-6을 생산하고[참조: Chang and Dong 2007, Cell Research 17:435-440], 상청액으로 방출된 IL-6의 양은 첨가된 IL-17A의 농도에 상관된다. 따라서, IL-17A의 차단은 정량화할 수 있는 상청액 중의 IL-6의 감소를 유도한다. 본 실시예에서, 검정은 단독으로 또는 ABD(PP013; 서열번호 1224)와 융합하여 IL-17A 결합 Z 변이체 Z06260(서열번호 1200), Z06282(서열번호 1206) 및 Z06455(서열번호 1214)의 차단능을 평가하기 위해 사용되었다.
물질 및 방법
His 6 -태그 Z-변이체를 사용한 NHDF 검정: NHDF 세포(Lonza, 카탈로그 번호 CC-2511)는 성장 촉진 인자(Lonza, 카탈로그 번호 CC-5034)가 공급된 섬유아세포 기본 배지(Lonza, 카탈로그 번호 CC-3132)에서 배양했다. 실험 1일 전에, 105 세포를 96-웰 배양 플레이트(Greiner, 카탈로그 번호 655180) 상에 웰당 100㎕로 파종했다. 실험 일에, IL-17A 특이적 Z 변이체 His6-Z06260, His6-Z06282 및 His6-Z06455의 희석액을 별개의 96-웰 플레이트에서 제조했다. Z 변이체는 0.031nM hIL-17A를 함유하는 배지에서 3130nM로부터 0.2nM까지 3배 단계로 적정했다. 0.031nM hIL-17A과 함께 배지를 함유하거나 배지 단독을 함유하는 대조군 뿐만 아니라, hIL-17A의 표준 곡선을 또한 제조했다(0.002 내지 31nM). 밤새 배양한 NHDF 세포를 갖는 플레이트 중의 배지를 버렸다. 시험 샘플, 표준 곡선 샘플 및 대조군을 세포-함유 플레이트로 옮겼다. NHDF 세포를 18 내지 24시간 동안 37℃에서 자극시키고, 상청액 중의 IL-6 함유량은 하기 기재된 IL-6 특이적 ELISA를 사용하여 후속적으로 정량했다.
His 6 -태그 및 ABD 융합된 Z 변이체를 사용한 NHDF 검정: NHDF 세포는 하기 기재된 바와 같이 제조했다. 실험 일에, IL-17A 특이적 Z 변이체 작제물 His6-Z06282, His6-Z06455, Z06260-ABD, Z06282-ABD 및 Z06455-ABD의 희석액을 별개의 96-웰 플레이트에서 제조했다. Z 변이체 작제물은 0.031nM IL-17A 및 8μM HSA를 함유하는 배지에서 780nM로부터 0.2nM까지 4배 단계로 적정했다. 하류 분석 뿐만 아니라, 표준 IL-17A 곡선 및 대조군의 제조는 상기 기재된 바와 같이 수행했다.
IL-6 ELISA: 96-웰 절반 면적 플레이트(Costar, 카탈로그 번호 3690)를 PBS(50㎕/웰)에서 4㎍/mL의 농도로 항-IL-6 모노클로날 항체 MAB206(R&D 시스템)으로 코팅하고, 밤새 4℃에서 배양했다. 다음 날, 플레이트를 수돗물로 2회 세정하고, 2시간 동안 PBS + 2% BSA(Sigma)로 차단시켰다. 2배 희석 시리즈(0.2-50ng/mL)로 적정한 IL-6 표준(R&D 시스템스, 카탈로그 번호 206-IL-50) 및 세포 검정 플레이트로부터의 상청액을 코팅된 ELISA 플레이트(50㎕/웰)에 첨가하고, 1.5시간 동안 실온에서 배양했다. 플레이트를 자동 ELISA 세척기로 4회 세척하고, 0.25㎍/mL(50㎕/웰)의 비오티닐화 항-IL-6 폴리클로날 항체(R&D 시스템스, BAF206)를 첨가했다. 1시간 동안 배양한 후, 플레이트를 세척하고, 8000배로 희석시킨 50㎕의 스트렙트아비딘-HRP(Thermo Fisher, 카탈로그 번호 N100)를 각각의 웰에 첨가했다. 1시간 추가 배양 및 후속 세척 후, 플레이트를 웰당 50㎕ TMB(Thermo Fisher, 카탈로그 번호 34021)로 전개하고, 반응을 50㎕ 2M H2SO4로 정지시켰다. 450nm에서의 흡광도를 96-웰 플레이트 판독기(Victor3)에서 측정하고, 각 샘플 중의 IL-6의 농도를 계산했다. 결과는 하기와 같이 계산된 최대 IL-6 생산의 백분률로서 제시되어 있다:
100-[(ABSIL-17A 차단제 - ABS배경) / (ABSMax IL-6 prod - ABS배경)]×100
결과
제1 NHDF 검정으로부터의 결과는 모든 3개 Z 변이체 His6-Z06260, His6-Z06282 및 His6-Z06455가 용량 의존적 방식으로 IL-17A 유도된 IL-6 생산을 차단시켰음을 나타냈다(도 2A). IC50 값은 대략 40 내지 140nM였다.
NHDF 검정은, 생체내 조건을 모방하는 경우, 항원에 대해 유지된 결합을 확인하기 위해, 검정에서 HSA의 포함 뿐만 아니라 ABD에 융합된 동일한 Z 변이체로 반복했다. 생체내에서, ABD는 알부민과 결합할 것이고, 보다 긴 순환 반감기를 전달할 것이다. 결과는 ABD와 융합된 모든 3개 결합제가 His6-태그 Z 변이체와 동등하거나 보다 우수하게 IL-17A 유도된 IL-6 생산을 차단하는 것을 나타냈다. 제2 검정으로부터의 IC50 값은 표 3에 요약되어 있다.
[표 3]
HSA의 존재하에 IL-17A 유도된 IL-6 생산을 차단하는 주요 Z 변이체에 대한 IC50 값
Figure pct00006
실시예 4
IL-17A 결합 Z 변이체의 제1 성숙 라이브러리의 설계 및 구축
본 실시예에서, 성숙 라이브러리를 설계 및 구축했다. 라이브러리는 추가의 IL-17A 결합 변이체의 선별을 위해 사용했다. 성숙 라이브러리로부터의 선별은 통상 증가된 친화성을 갖는 결합제를 제공하는 것으로 예상된다[참조: Orlova et al., (2006) Cancer Res 66(8):4339-48]. 본 연구에서, 랜덤화 단일 가닥 링커는, 합성시 목적하는 위치에서 소정 코돈의 도입을 가능하게 하는 스플릿-풀 DNA 합성을 사용하여 생성했다.
물질 및 방법
라이브러리 설계: 라이브러리는 실시예 1에 기재된 바와 같이 동정된 IL-17A 결합 Z 변이체의 서열에 기초한다. 새로운 라이브러리에서, Z 분자 스캐폴드에서 13개 가변 위치는 서열번호 1200 내지 1216에 정의된 Z 변이체 서열에 기초한 전략에 따라 특정한 아미노산 잔기를 향해 편향되어 있다. DNA 링커는, XhoI 및 Sac를 위한 제한 부위에 의해 인접한 상응하는 아미노산 서열에서 부분 랜덤화 나선 1 및 2에 대한 코딩 서열을 포함하는, DNA 2.0(Menlo Park, CA, USA)로부터 주문한 하기 147bp 서열을 함유하는 스플릿-풀 합성을 사용하여 생성했다: 5' - AA ATA AAT CTC GAG GTA GAT GCC AAA TAC GCC AAA GAA NNN NNN NNN GCG NNN NNN GAG ATC NNN NNN TTA CCT AAC TTA ACC NNN NNN CAA NNN NNN GCC TTC ATC NNN AAA TTA NNN GAT GAC CCA AGC CAG AGC TCA TTA TTT A-3'(서열번호 1248; 랜덤화 코돈은 NNN으로 표시되어 있다). Z 분자 스캐폴드에서 13개 가변 Z 위치(9, 10, 11, 13, 14, 17, 18, 24, 25, 27, 28, 32 및 35)를 포함하는 새로운 라이브러리에서 아미노산 잔기의 이론적 분포는 표 4에 제공되어 있다. 수득되는 이론적 라이브러리 크기는 6.1×109 변이체이다.
[표 4]
라이브러리 설계, 제1 성숙
Figure pct00007
라이브러리 구축: 라이브러리는 12 사이클의 PCR 동안 AmpliTaq 골드 폴리머라제(Applied Biosystems, 카탈로그 번호 4311816)를 사용하여 증폭시키고, 풀링된 생성물은 공급자의 추천에 따라 QIAquick PCR 정제 키트(QIAGEN, 카탈로그 번호 28106)로 정제했다. 랜덤화 라이브러리 단편의 정제된 풀을 제한 효소 XhoI 및 SacI-HF(New England Biolabs, 각각 카탈로그 번호 R0146L 및 카탈로그 번호 R3156M)로 소화시키고, QIAquick PCR 정제 키트를 사용하여 농축시켰다. 후속적으로, 생성물은 예비 2.5% 아가로즈 겔(Nuisieve GTC agarose, Cambrex, Invitrogen)을 사용하여 겔 전기영동시키고, 공급자의 추천에 따라 QIAGEN Gel 추출 키트(QIAGEN, 카탈로그 번호 28706)를 사용하여 상기 겔로부터 정제했다.
파지미드 벡터 pAY02592(본질적으로 문헌[참조: Gronwall et al., supra]에 기재된 바와 같이 pAffi1로서)는, 페놀/클로로포름 추출 및 에탄올 정제를 사용하여 정제한 동일한 효소로 제한했다. 제한된 단편 및 제한된 벡터를 실온에서 2시간 동안 T4 DNA 리가제(Fermentas, 카탈로그 번호 EL0011)로 5:1의 몰비로 연결시킨 다음 밤새 4℃에서 배양했다. 연결된 DNA는 페놀/클로로포름 추출 및 에탄올 정제에 의해 회수하고, 이어서 10mM 트리스-HCl(pH 8.5)에 용해시켰다. 따라서, 벡터 pAY02592 코딩된 Z 변이체 중의 수득되는 라이브러리는 각각 스트렙토콕쿠스 단백질 G로부터 유래한 알부민 결합 도메인(ABD)에 융합되었다.
연결 반응물(대략 160ng DNA/형질전환)은 전기적격 이. 콜라이(E. coli) ER2738 세포(Lucigen, Middleton, WI, USA, 50㎕) 내로 전기천공시켰다. 전기천공 직후, (이. 콜라이 ER2738 세포가 공급된) 대략 1mL의 회수 배지를 첨가했다. 형질전환된 세포를 37℃에서 60분 동안 배양했다. 샘플은 적정 및 형질전환체 수의 측정을 위해 채취했다. 이어서, 세포를 풀링하고, 2% 글루코즈, 10㎍/mL 테트라사이클린 및 100㎍/mL 암피실린이 보충된 1L의 TSB-YE 배지에서 37℃에서 밤새 배양했다. 세포를 4,000g으로 15분 동안 펠렛화하고, PBS/글리세롤 용액(대략 40% 글리세롤)에 재현탁시켰다. 세포를 분취하고, 80℃에서 저장했다. Z 변이체의 라이브러리로부터의 클론은 함유량을 검증하고 구축된 라이브러리를 평가하고 라이브러리 설계와 비교하여 구축된 라이브러리의 결과를 평가하기 위해 서열분석했다. 서열분석은 실시예 1에 기재된 바와 같이 수행했고, 아미노산 분포를 확인했다.
파지 스톡 제조: 파지미드 라이브러리를 함유하는 파지 스톡을 20L 발효조(Belach Bioteknik)에서 제조했다. 파지미드 라이브러리를 함유하는 글리세롤 스톡으로부터의 세포를 1g/L 글루코즈, 100mg/L 암피실린 및 10mg/L 테트라사이클린이 보충된 10L의 TSB-YE에 접종했다. 세포가 0.52의 600nm(OD600)에서의 광학 밀도에 도달한 경우, 5배 몰 과량의 M13K07 헬퍼 파지를 사용하여 대략 1.7L의 배양물을 감염시켰다. 세포를 30분 동안 배양하고, 이어서 발효조를 복합체 발효 배지[2.5g/L (NH4)2SO4; 5.0g/L 효모 추출물; 30g/L 트립톤, 2g/L K2HPO4; 3g/L KH2PO4, 1.25g/L; Na3C6H5O7·2H2O; 브레옥스(Breox) FMT30 소포제 0.1mL/L]로 최대 10L까지 충전시켰다. 하기 성분을 첨가했다: 10mL 카베니실린 25mg/mL; 5mL 카나마이신 50mg/mL; 1mL 1M IPTG; 17.5mL/L 1.217M MgSO4 및 5mL의 미량 원소 용액[129mM FeCl3; 36.7mM ZnSO4; 10.6mM CuSO4; 78.1mM MnSO4; 94.1mM CaCl2, 1.2M HCl에 용해]. 600g/L 글루코즈 용액을 반응기(개시시에 3.5g/h, 20시간 후 배양 종료까지 지속하는 37.5g/h)에 공급하는 글루코즈 제한 공급-배치식 배양을 개시했다. 25% NH4OH의 자동 첨가를 통해, pH를 pH 7로 조절했다. 공기를 보충하고(5L/분), 교반기를 500rpm으로 설정했다. 24시간의 공급-배치식 배양 후, OD600은 19.4였다. 배양 중의 세포는 15,900g로 원심분리하여 펠렛화했다. 파지 입자는 실시예 1에 기재된 바와 같이 PEG/NACl에서 2회 상청액으로부터 침전시키고, 여과하고, PBS 및 글리세롤에 용해시켰다. 파지 스톡은 선별에 사용할 때까지 -80℃에서 저장했다.
결과
라이브러리 구축: 새로운 라이브러리는 검증된 결합 특성을 갖는 IL-17A 결합 Z 변이체의 세트에 기초하여 설계했다(실시예 1 및 3). 설계된 라이브러리의 이론적 크기는 6.1×109 Z 변이체였다. 이. 콜라이 ER2738 세포에 대한 형질전환 후에 적정에 의해 측정된 라이브러리의 실제 크기는 4.5×109 형질전환체였다.
라이브러리 품질은 96개 형질전환체의 서열분석에 의해 및 이들의 실제 서열을 이론적 설계와 비교함으로써 시험했다. 설계된 라이브러리와 비교하여 실제 라이브러리의 함유량은 만족스러운 것으로 나타났다. 따라서, IL-17A에 대한 잠재적 결합제의 성숙 라이브러리는 성공적으로 구축되었다.
실시예 5
제1 성숙 라이브러리로부터 Z 변이체의 선별, 스크리닝 및 특성화
물질 및 방법
IL-17A 결합 Z 변이체의 파지 디스플레이 선별: 표적 단백질 hIL-17A 및 mIL-17A는 실시예 1에 기재된 바와 같이 비오티닐화시켰다. 실시예 4에 기재된 바와 같이 Z 변이체 라이브러리의 새로운 라이브러리를 사용한 파지 디스플레이 선별은 하기 예외와 함께 hIL-17A 및 mIL-17A에 대한 4개 사이클로 수행했다. 예외 1: PBST 0.1%를 선별 완충제로 사용했다. 선별에서, 태소 혈청(FCS, Gibco, 카탈로그 번호 10108-165) 및 인간 혈청 알부민(HSA, Albucult, Novozymes, 카탈로그 번호 230-005)를 각각 10% 및 1.5μM의 최종 농도로 선별 완충제에 첨가했다. 예외 2: 예비-선별 단계는 파지 스톡을 SA 비드와 함께 배양함으로써 사이클 1로 수행했다. 예외 3: 선별에 사용된 모든 튜브 및 비드는 3% BSA 및 0.1% 트윈 20이 보충된 PBS로 예비-차단시켰다. 예외 4: 선별 시간은 사이클 1, 2, 3 및 4에서 각각 140, 70, 60 및 50분이었다.
저하된 표적 농도 및 증가된 수의 세척을 사용하여 수득한 후속 사이클에서 증가된 엄격성을 기재하는 선별의 개요는 표 5에 제시되어 있다.
[표 5]
제1 성숙 라이브러리로부터 선별의 개요
Figure pct00008
Figure pct00009
사이클 1에서 트랙 1-3은 제2 내지 제4 사이클에서 분할되어, 사이클 2에서 6개 트랙(1-1 내지 3-3), 사이클 3에서 6개 트랙(1-1-1 내지 3-3-1) 및 사이클 4에서 24개 트랙(1-1-1-1a 내지 3-3-1-2b)의 합계를 제공한다. 세척은 1분 동안 PBST 0.1%를 사용하여 수행했다. 그러나, 사이클 3에서 트랙 1-3의 경우, 세척 중의 하나는 10분 동안 지속했다.
사이클 4에서 최종 세척 후, 모든 트랙으로부터 SA 비드 상의 표적-파지 복합체는 2개의 동일한 부분으로 분할했다. 제1 부분으로부터의 결합된 파지 입자는 즉시 용출시키고, 제2 부분은 파지 입자의 용출 전에 밤새 세척했다. 결합된 파지 입자는 2개의 상이한 절차: 1) 실시예 1에서와 같이 글리신-HCl(pH 2.2)으로 또는 2) 500㎕의 100mM 인산나트륨, 150mM 염화나트륨(pH 5.5), 및 500㎕ PBS로 중화를 사용하여 용출시켰다.
파지 입자의 증폭: 선별 사이클 1과 2 사이의 파지 입자의 증폭은 하기 3개 예외와 함께 본질적으로 실시예 1에 기재된 바와 같이 수행했다. 예외 1: 이. 콜라이 ER2738을 파지 증폭에 사용했다. 예외 2: M13K07 헬퍼 파지를 5배 과량으로 사용했다. 예외 3: 선별 사이클 2와 4 사이의 파지 입자의 증폭은 다음과 같이 수행했다: 파지 입자로 로그상 이. 콜라이 ER2738을 감염시킨 후, 2% 글루코즈, 10㎍/mL 테트라사이클린 및 100㎍/mL 암피실린이 보충된 TSB를 첨가하고, 30분 동안 37℃에서 회전시키면서 배양했다. 이어서, 세균을 M13K07 헬퍼 파지로 감염시켰다. 감염된 세균을 원심분리에 의해 펠렛화하고, 10μM IPTG, 25㎍/mL 카나마이신 및 100㎍/mL 암피실린이 보충된 TSB-YE 배지에 재현탁시키고, 30℃에서 밤새 성장시켰다. 밤새 배양물을 원심분리하고, 상청액 중의 파지 입자를 PEG/NaCl 완충제로 2회 침전시켰다. 마지막으로, 파지를 선별 완충제에 재현탁시킨 다음, 후속 선별 사이클에 진입시켰다.
최종 선별 사이클에서, 로그상 세균을 용출물로 감염시키고, 희석시킨 후, ELISA 스크리닝에 사용되는 단일 콜로니를 형성하기 위해 0.2g/L 암피실린이 보충된 TBAB 플레이트(30g/L 트립토즈 혈액 아가 기초, Oxoid 카탈로그 번호 CMO233B) 상에 도말했다.
잠재적 결합제의 서열분석: 상이한 선별 트랙으로부터의 개개 클론은 서열분석을 위해 채취했다. 유전자 단편의 증폭 및 유전자 단편의 서열 분석은 본질적으로 실시예 1에 기재된 기재된 바와 같이 수행했다.
Z 변이체의 ELISA 스크리닝: Z 변이체를 함유하는 단일 콜로니(실시예 1에 기재된 Z 변이체 ABD 융합 단백질로서 발현됨)를 성숙 라이브러리의 선별 클론으로부터 랜덤으로 채취하고, 본질적으로 실시예 1에 기재된 바와 같이 배양물에서 성장시켰다. 주변세포질 상청액의 제조 및 ELISA 스크리닝은 또한 하기 2개 예외와 함께 본질적으로 실시예 1에 기재된 바와 같이 수행했다. 예외 1: 비오티닐화 hIL-17A를 0.4nM의 농도로 사용했다. 예외 2: 일차 선별로부터 Z 변이체 Z06282(서열번호 1206)의 주변세포질 분획을 양성 대조군으로 사용했다.
Z 변이체의 EC50 분석: IL-17A 결합 Z 변이체의 선별은 상기 기재된 ELISA를 사용하여 b-hIL-17A의 희석 시리즈에 대한 반응의 분석을 수행했다. 비오티닐화된 표적 단백질을 6nM의 농도로 첨가하고, 1:3으로부터 8pM까지 단계적으로 희석시켰다. 배경 대조군으로서, Z 변이체는 또한 표적 단백질 첨가 없이 검정했다. 일차 IL-17A 결합제(서열번호 1206)를 함유하는 주변세포질 샘플을 양성 대조군으로 포함시켰다. 데이터는 GraphPad 프리즘 5 및 비-선형 회귀를 사용하여 분석하고, EC50 값(절반 최대 유효 농도)을 계산했다.
결과
성숙 IL-17A 결합 Z 변이체의 파지 디스플레이 선별: 선별은 각각 4개 사이클을 함유하는 총 24개 병렬 트랙으로 수행했다. 상이한 선별 트랙은 표적 농도, 표적 종 기원(인간 IL-17A 또는 뮤린 IL-17A), 선별 시간, 세척 조건 및 용출 완충제의 pH가 상이했다. 인간 IL-17 및 pH 2.2에서의 용출만을 사용한 선별 트랙으로부터 기원하는 클론은 ELISA 스크리닝에서 최고 성능을 갖는 것으로 밝혀졌다.
서열번호: 랜덤 채취된 클론을 서열분석했다. 각각의 개개 Z 변이체는 실시예 1에 기재된 바와 같이 식별 번호 Z#####로서 제공했다. 합계로, 932개의 새로운 고유 Z 변이체가 동정되었다. 하기 ELISA 스크리닝에서 494개의 최고 성능 변이체의 경우, 58개 아미노산 잔기 길이의 Z 변이체의 아미노산 서열이 서열번호 1-3, 서열번호 11-16, 서열번호 28-31, 서열번호 36-63 및 서열번호 67-519로서 도 1에 수록되어 있다. 추정된 IL-17A 결합 모티프는 각 서열에서 잔기 8로부터 잔기 36까지 신장한다. 각각의 이들 Z 변이체 내의 완전한 3개-나선 다발을 구성하는 것으로 예측되는 49개 아미노산 잔기 길이의 폴리펩티드의 아미노산 서열은 잔기 7로부터 잔기 55까지 신장한다.
Z 변이체의 ELISA 스크리닝: 4개 선별 사이클 후에 수득된 클론을 96-웰 플레이트에서 생산하고, ELISA를 사용하여 인간 IL-17A 결합 활성에 대해 스크리닝했다. 모든 랜덤 채취한 클론을 분석했다. 932개 고유 Z 변이체 중의 494개는 0.4nM의 농도에서 hIL-17A에 대해 3배 블랭크 대조군 또는 그 이상(0.15-2.0AU)의 반응을 제공하는 것으로 밝혀졌다. 양성 신호는 모든 선별 트랙으로부터 기원하는 클론에 대해 제시되었다. 블랭크 대조군은 0.055-0.075AU의 흡광도를 가졌다.
Z 변이체의 EC50 분석: 상기 기재된 ELISA 스크리닝의 결과(1.25AU를 초과하는 흡광도) 또는 아미노산 서열 중의 변이에 기초하여 Z 변이체의 서브세트를 선별하고, ELISA 포맷으로 표적 적정을 수행했다. 주변세포질 샘플을 6nM 내지 8pM 범위의 b-hIL-17A의 연속 희석물과 함께 배양했다. 일차 선별에서 동정된 Z06282(서열번호 1206)을 함유하는 주변세포질 샘플을 양성 대조군으로 포함시켰다. 수득된 값을 분석하고, 각각의 EC50 값을 계산했다(표 6).
[표 6]
ELISA 적정 분석으로부터 계산된 EC50 값
Figure pct00010
실시예 6
IL-17A 결합 Z 변이체의 제2 성숙 라이브러리의 설계 및 구축
본 실시예에서, 제2 성숙 라이브러리는 본질적으로 실시예 4에 기재된 바와 같이 구축했다. 라이브러리는 추가의 IL-17A 결합 Z 변이체의 선별에 사용했다.
물질 및 방법
라이브러리 설계: 라이브러리는 실시예 5에서 선별되고 특성화된 IL-17A 결합 Z 변이체의 서열에 기초했다. 새로운 라이브러리에서, 실시예 4 및 5에 기재된 성숙 라이브러리에서 변화시킨 Z 분자 스캐폴드 중의 13개 위치는, EC50 값에서 37개 최고 성능 변이체의 Z 변이체 서열에 기초하는 전략에 따라, 특정 아미노산 잔기를 향해 편향되어 있다(표 6). DNA 링커는 스플릿-풀 합성을 사용하여 생성했고, DNA 2.0으로부터 주문했다. 이는 제한 부위 XhoI 및 SacI에 의해 인접한 아미노산 서열의 부분 랜덤화된 나선 1 및 2를 코딩하는 다음 147bp를 함유했다: 5' - AA ATA AAT CTC GAG GTA GAT GCC/GCA AAA TAC GCC AAA GAA/GAG NNN NNN NNN GCG NNN NNN GAG ATC/ATT NNN NNN TTA/CTG CCT/CCC AAC TTA/CTC ACC NNN NNN CAA/CAG NNN NNN GCC TTC ATC NNN AAA TTA NNN GAT GAC CCA AGC CAG AGC TCA TTA TTT A - 3'(서열번호 1249; 랜덤화된 코돈은 NNN으로 나타낸다). Z 분자 스캐폴드에 6개 가변 아미노산 위치(11, 14, 18, 25, 28 및 32) 및 7개 불변 아미노산 위치(9, 10, 13, 17, 24, 27 및 35)를 포함하는 새로운 라이브러리 중의 아미노산 잔기의 이론적 분포는 표 7에 제시되어 있다. 수득되는 이론적 라이브러리는 3.9×106 변이체였다.
라이브러리 구축: 라이브러리는 하기 예외와 함께 본질적으로 실시예 4에 기재된 바와 같이 구축했다: 세포는 2% 글루코즈, 10㎍/mL 테트라사이클린 및 100㎍/mL 암피실린이 보충된 0.5L의 TSB-YE 배지에서 밤새 배양했다.
파지 스톡의 제조: 파지미드 라이브러리를 함유하는 파지 스톡은 진탕 플라스크에서 제조했다. 파지미드 라이브러리를 함유하는 글리세롤로부터의 세포를 2% 글루코즈, 10㎍/mL 테트라사이클린 및 100㎍/mL 암피실린이 보충된 0.5L의 TSB-YE 배지에서 접종했다. 배양물은 OD600이 0.6에 도달할 때까지 37℃에서 성장시키고, 대략 83mL의 배양물은 5배 몰 과량의 M13K07 헬퍼 파지를 사용하여 감염시키고, 40분 동안 37℃에서 배양했다. 배양 중의 세포는 원심분리에 의해 펠렛화하고, 100㎍/mL 암피실린, 25㎍/mL 카나마이신 및 0.1mM IPTG가 보충된 TSB-YE 배지에 용해시키고, 30℃에서 18시간 동안 성장시켰다. 배양후, 세포는 4,000g에서 원심분리에 의해 펠렛화하고, 배지에 잔류하는 파지 입자를 PEG/NaCl에 2회 침전시킨 다음, 여과하고, 실시예 1에 기재된 바와 같이 PBS 및 글리세롤에 용해시켰다. 파지 스톡은 선별에 사용할 때까지 -80℃에서 저장했다.
[표 7]
라이브러리 설계, 제2 성숙
Figure pct00011
결과
라이브러리 구축: 새로운 라이브러리는 검증된 결합 특성을 갖는 IL-17A 결합 Z 변이체의 세트에 기초하여 설계했다(실시예 5). 설계된 라이브러리의 이론적 크기는 3.9×106 Z 변이체이다. 이. 콜라이 ER2738 세포로의 형질전환 후에 적정에 의해 측정된 라이브러리의 실제 크기는 1.4×109 형질전환체였다.
라이브러리 품질은 96 형질전환체를 서열분석하고 이들의 실제 서열을 이론적 설계와 비교함으로써 시험했다. 설계된 라이브러리와 비교하여 실제 라이브러리의 내용물은 만족스러운 것으로 밝혀졌다. 따라서, IL-17A에 대한 잠재적 결합제의 성숙 라이브러리는 성공적으로 구축되었다.
실시예 7
제2 성숙 라이브러리로부터 Z 변이체의 선별, 스크리닝 및 특성화
물질 및 방법
IL-17A 결합 Z 변이체의 파지 디스플레이 선별: 표적 단백질 hIL-17A를 실시예 1에 기재된 바와 같이 비오티닐화시켰다. 실시예 6에 기재된 바와 같이 구축된 Z 변이체 분자의 제2 성숙 라이브러리를 사용한 파지 디스플레이 선별은 하기 예외와 함께 본질적으로 실시예 5에 기재된 바와 같이 수행했다. 예외 1: 선별은 용액에서 또는 고상에서 실온으로 수행했다. 예외 2: 선별 시간은 사이클 1에서 60분, 10분 또는 1분, 사이클 2, 3 및 4에서 30분, 4분 또는 10초였다. 용액에서의 선별은 실시예 1에 기재된 바와 같이 SA 비드 상에 표적-파지 복합체를 포획함으로써 수행했다. 예외 3: 고상 상에서의 선별 동안, 표적은 선별 전에 SA 비드 상에 포획했다.
저하된 표적 농도 및 증가된 수의 세척을 사용하여 수득한 후속 사이클에서의 증가된 엄격성 뿐만 아니라, 용액에서의 선별과 고상에서의 선별 사이의 차이를 요약하는 선별 전략의 개요는 표 8에 제시되어 있다.
사이클 1에서 트랙 1-6은 제2 내지 제4 사이클로 분할하여, 사이클 2에서 7개 트랙(1-1 내지 6-1), 사이클 3에서 8개 트랙(1-1-1 내지 6-1-1) 및 사이클 4에서 16개 트랙(1-1-1-1 내지 6-1-1-1)의 합계를 제공했다. 세척은 1분 동안 PBST 0.1%를 사용하여 수행했다. 그러나, 세척 중의 하나는 사이클 3의 트랙 2-1-1, 3-1-1 및 5-1-1에서 15분 동안 지속했다.
사이클 4에서 최종 세척 후, 5개의 트랙(1-1-1-1, 1-2-1-2, 3-1-1-1, 4-1-1-1 및 5-1-1-2)로부터의 SA 비드 상의 표적-파지 복합체를 2개의 동등한 부분으로 분할했다. 제1 부분으로부터의 결합된 파지 입자는 즉시 용출시키고, 제2 부분은 파지 입자의 용출 전에 대략 65시간 동안 세척을 수행했다. 실시예 1에 기재된 바와 같이, 결합된 파지는 글리신-HCl(pH 2.2)를 사용하여 용출시켰다.
선별 사이클 사이의 파지 입자의 증폭은 본질적으로 실시예 1에 기재된 바와 같이 수행했다.
[표 8]
제2 성숙 라이브러리로부터 선별의 개요
Figure pct00012
Figure pct00013
잠재적 결합제의 서열분석: 상이한 선별 트랙으로부터의 개개 클론을 서열분석을 위해 채취했다. 유전자 단편의 증폭 및 서열 분석은 본질적으로 실시예 1에 기재된 바와 같이 수행했다.
Z 변이체의 ELISA 스크리닝: Z 변이체를 함유하는 단일 콜로니(실시예 1에 기재된 바와 같이 Z 변이체 ABD 융합 단백질로서 발현됨)를 IL-17A 제2 성숙 라이브러리의 선별된 클론으로부터 랜덤으로 채취하고, 실시예 1에 기재된 바와 같이 성장시켰다. 주변세포질 상청액의 제조 및 ELISA 스크리닝은 하기 2개 예외와 함께 본질적으로 실시예 1에 기재된 바와 같이 수행했다. 예외 1: 비오티닐화된 hIL-17A를 0.2 또는 0.33nM의 농도로 사용했다. 예외 2: 제1 성숙 라이브러리로부터의 선별에서 동정된 Z 변이체 Z10241(서열번호 11)의 주변세포질 분획을 양성 대조군으로 사용하고, 블랭크 대조군은 PBST 0.05%의 첨가와 함께 주변세포질 단계를 교환함으로써 생성했다.
Z 변이체의 EC50 분석: IL-17A 결합 Z 변이체의 선별은 실시예 5에 기재된 바와 같이 ELISA를 사용하여 b-hIL-17A의 희석 시리즈에 대한 반응의 분석에 제공했다. 비오티닐화된 단백질을 10nM의 농도로 첨가하고, 1:2으로부터 8배로 단계적으로 희석시킨 다음, 1회의 1:5 희석으로 8pM까지 희석시켰다. 배경 대조군으로서, Z 변이체를 표적 단백질의 첨가 없이 또한 검정했다. 사전 성숙 Z 변이체 Z10241(서열번호 11)을 함유하는 주변세포질 샘플을 양성 대조군으로 포함시켰다. 데이터는 GraphPad 프리즘 5 및 비-선형 회귀를 사용하여 분석하고, EC50 값을 계산했다.
결과
제2 성숙 라이브러리로부터 IL-17A 결합 Z 변이체의 파지 디스플레이 선별: 선별은 각각 4 사이클을 함유하는 총 16 병렬 트랙에서 수행했다. 선별 트랙은, 선별이 용액 또는 고상에서 수행되는 경우, 표적 농도, 선별 시간 및 세척 조건이 상이했다.
서열분석: 랜덤으로 채취한 클론을 서열분석했다. 각각의 개개 Z 변이체는 실시예 1에 기재된 바와 같이, 식별 번호 Z#####로 제공되어 있다. 합계로, 759 새로운 고유 Z 변이체 분자가 동정되었다.
하기 ELISA 스크리닝에서 704 최고 성능 변이체의 경우, 58개 아미노산 잔기 길이의 Z 변이체의 아미노산 서열은 도 1 및 서열 목록에 서열번호 5-10, 서열번호 17-27, 서열번호 32-35, 서열번호 64-66 및 서열번호 520-1199로서 수록되어 있다. 추정된 IL-17A 결합 모티프는 각 서열에서 잔기 8로부터 잔기 36까지 신장하다. 각각의 이들 Z 변이체 내에 완전한 3개-나선 다발을 구성하는 것으로 예측되는 49개 아미노산 잔기의 아미노산 서열은 잔기 7로부터 잔기 55까지 신장한다.
Z 변이체의 ELISA 스크리닝: 4개 선별 사이클 후에 수득된 클론을 96-웰에서 생성하고, ELISA를 사용하여 hIL-17A 결합 활성에 대해 스크리닝했다. 모든 랜덤 채취된 클론을 분석했다. 759개 고유 Z 변이체 중의 704개는 0.2 또는 0.33nM의 농도에서 hIL-17A에 대해 2배 블랭크 대조군 또는 그 이상의 반응(0.22-2.2AU)을 제공하는 것으로 밝혀졌다. 양성 신호를 모든 선별 트랙으로부터 기원하는 클론에 대해 수집했다. 블랭크 대조군의 평균 반응은, 플레이트의 대표 세트에 기초하여, 0.11AU이었다.
Z 변이체의 EC50 분석: IL-17A 결합 Z 변이체의 서브세트는 상기 기재된 실험에서의 결과에 기초하여 선별하고(양성 대조군 Z10241, 서열번호 11의 반응을 초과하는 흡광도를 갖는 Z 변이체), 실시예 5에 기재된 바와 같이 ELISA 포맷에서 표적 적정에 제공했다. 수득된 값을 분석하고, 이들의 각각의 EC50 값을 계산했다(표 9).
[표 9]
ELISA 적정 분석으로부터 계산된 EC50 값
Figure pct00014
실시예 8
성숙 IL-17A 결합 Z 변이체의 서브세트의 시험관내 특성화
물질 및 방법
N-말단 His6-tag를 갖는 Z 변이체의 서브클로닝 및 생성은 실시예 2에 기재된 바와 같이 수행했다. 하나의 추가 변이체, His6-Z15167(서열번호 4)를 His6-Z10532(서열번호 1)의 부위 지시된 돌연변이유발에 의해 생성하여, A를 갖는 위치 25에서 D의 치환을 제공한다. His6-Z15167의 생성은 다른 Z 변이체에 대해 상기 기재된 바와 같이 수행했다.
원 평광(CD) 분광 분석: 정제된 His6-태그 Z 변이체를 PBS에서 0.5mg/mL로 희석시켰다. 각각의 희석된 Z 변이체의 경우, 250 내지 195nm에서의 CD 스펙트럼은 20℃에서 수득했다. 또한, 가변 온도 측정(VTM)은 융점(Tm)을 측정하기 위해 수행했다. VTM에서, 흡광도는 221nm에서 측정하고, 온도는 5℃/분의 온도 구배로 20℃로부터 90℃까지 상승시켰다. 새로운 CD 스펙트럼은 Z 변이체의 재폴딩 능력을 연구하기 위해 가열 절차 후에 20℃에서 수득했다. CD 측정은 1mm의 광로 길이를 갖는 세포를 사용하여 자스코(Jasco) J-810 분광편광계(Jasco Scandinavia AB) 상에서 수행했다.
IL-17 결합 ELISA 스크리닝: 96-웰 절반 면적 플레이트(Costar, 3690)를 50㎕/웰의 용적으로 PBS 중의 1㎍/mL에서 hIL-17A로 4℃에서 밤새 코팅했다. 분석 일에, 플레이트를 수돗물로 2회 세정하고, 이어서 2시간 동안 PBS + 2% BSA(Sigma)로 차단시켰다. Z10241(서열번호 11)을 표준으로 사용하고, 3배 희석 시리즈(300-0.005ng/mL)로 적정하고, 다른 Z 변이체를 코딩된 ELISA 플레이트(50㎕/웰)에 4개의 상이한 희석물로 첨가하고, 실온에서 1.5시간 동안 배양했다. 플레이트를 자동 ELISA 세척기로 4회 세척하고, 2㎍/mL(50㎕/웰)의 염소 항-Z 항체를 첨가했다. 배양 1시간 후, 플레이트를 세척하고, 5000배로 희석된 50㎕의 항-염소 IgG-HRP(DAKO)를 웰당 첨가했다. 플레이트를 추가로 1시간 배양 후에 전개시키고, 웰당 50㎕ TMB(Thermo Fisher, 34021)로 세척하고, 반응을 50㎕ 2M H2SO4로 정지시켰다. 플레이트를 다중 표지 판독기(Victor3, Perkin Elmer)로 판독했다.
비아코어 동태 분석: 인간 IL-17A에 대한 동태 상수(kon 및 koff) 및 친화성(KD)은 27 His6-태그 Z 변이체에 대해 측정했다. hIL-17A를 CM5 칩 표면(GE Healthcare, 카탈로그 번호 BR100012)의 카복실화 덱스트란 층 상에서 유동 세포로 고정화시켰다. 고정화는 제조업자의 프로토콜에 따라 아민 커플링 화학을 사용하고 작동 완충제로서 HBS-EP(0.01M HEPES pH 7.4, 0.15M NaCl, 3mM EDTA, 0.005% v/v 계면활성제 P20, GE Healthcare, 카탈로그 번호 BR100188)를 사용하여 수행했다. 칩 상의 하나의 유동 세포 표면을 활성화시키고, 분석물 주사 동안 블랭크로서 사용하기 위해 불활성화시켰다. 동태 실험에서, HBS-EP를 작동 완충제로서 사용하고, 유속은 50㎕/분이었다. 분석물, 즉 Z 변이체는 각각 100nM, 20nM 및 4nM의 최종 농도로 HBS-EP 완충제에서 희석시키고, 8분 동안 작동 완충제에서 해리시켰다. 8분 해리 후, 표면은 10mM HCl의 2회 주사로 재생시켰다. 동태 상수는 BiaEvaluation 소프트웨어 4.1(GE Healthcare)의 랑뮤어(Langmuir) 1:1 모델을 사용하여 센서그램으로부터 계산했다.
비아코어 결합 특이성 분석: 3개 His6-태그 IL-17A 결합 Z 변이체(Z10508(서열번호 2), Z10532(서열번호 1) 및 Z15167(서열번호 4))와 hIL-17A(서열번호 1226), hIL-17F(서열번호 1228; R&D Systems, 카탈로그 번호 1335-IL/CF) 및 인간 IL-17A/F 헤테로이량체(R&D Systems, 카탈로그 번호 5194-IL-025/CF)의 상호작용은 비아코어 2000 장치에서 분석했다. 3개의 상이한 IL-17 변이체는 CM5 칩 표면의 카복실화 덱스트란 층 상에 유동 세포로 고정화시켰다. 고정화는 제조업자의 프로토콜에 따라 아민 커플링 화학을 사용하여 HBS-EP를 작동 완충제로서 사용하여 수행했다. 칩 상의 하나의 유동 세포 표면을 활성화시키고, 분석물 주사 동안 블랭크로서 사용하기 위해 불활성화시켰다. 결합 실험에서, HBS-EP를 작동 완충제로서 사용하고, 유속은 50㎕/분이었다. 분석물, 즉 Z 변이체를 각각 4, 20, 100 및 500nM의 최종 농도로 HBS-EP 작동 완충제에서 희석시키고, 4분 동안 주사했다. 15분의 해리 후, 표면은 10mM HCl의 4회 주사로 재생시켰다. 결과는 BiaEvaluation 소프트웨어를 사용하여 분석했다.
NHDF 분석에서 IL-17A 유도된 IL-6 생성의 차단: IL-6 특이적 ELISA에 의한 NHDF 검정 및 정량화는 본질적으로 실시예 3에 기재된 바와 같이 수행했다. 요약하면, 실험 전일에, 5000 세포를 웰당 100㎕로 절반 면적 96-웰 배양 플레이트에 파종했다. 실험 일에, 36 IL-17A 특이적 Z 변이체의 희석물을 별개의 96-웰 플레이트에서 제조했다. Z 변이체는 0.9nM hIL-17A를 함유하는 배지에서 4690nM로부터 0.08nM까지 3배 단계로 적정했다. 0.9nM hIL-17A와 함께 배지를 함유하거나 배지 단독을 함유하는 대조군 뿐만 아니라, hIL-17A(6.2-0.0001nM)의 표준 곡선을 제조했다.
결과
CD 분석: His6 태그를 갖는 IL-17A 결합 Z 변이체에 대해 측정된 CD 스펙트럼은 각각이 20℃에서 α-나선 구조를 가졌음을 나타냈다. 융점(Tm)을 측정한 가변 온도 측정의 결과는 표 10에 제시되어 있다. 가역적 폴딩은, 중첩 스펙트럼을 90℃에서의 가열 전후에 측정하는 경우, 모든 IL-17A 결합 Z 변이체에 대해 관찰되었다.
ELISA에 의한 IL-17A 결합능의 분석: 제1 및 제2 돌연변이 라운드로부터 정제된 His6-태그 Z 변이체 분자는 ELISA 검정에서 IL-17A에 결합하는 이들의 능력에 대해 스크리닝했다. 결과는 변이체 Z10241과 비교하여 퍼센트 결합능으로 도 3에 제시되어 있다.
비아코어 동태 분석: 28개 His6-태그 IL-17A-결합 Z 변이체와 hIL-17A와의 상호작용은 고정화된 IL-17A를 함유하는 표면 위에 다양한 농도의 Z 변이체를 주사함으로써 비아코어 장치에서 분석했다. 1:1 상호작용 모델을 사용하여 hIL-17A에 대한 Z 변이체의 결합에 대한 동태 파라미터(KD, ka(kon) 및 kd(koff))의 요약은 표 11에 제공되어 있다.
[표 10]
융점(Tm)
Figure pct00015
비아코어 결합 특이성 분석: hIL-17A, hIL-17F 및 hIL-17A/F에 대한 3개 His6-태그 IL-17A 결합 Z 변이체(Z10508, Z10532 및 Z15167)의 결합은 IL-17A 변이체를 함유하는 표면 위에 Z 변이체를 주사함으로써 비아코어 장치에서 시험했다. 표면 상의 리간드 고정화 수준은 각각 IL-17A, IL-17F 및 IL-17A/F의 657RU, 977RU 및 770RU이었다. 모든 시험된 Z 변이체는 인간 IL-17A에 대한 결합 및 IL-17A/F에 대한 보다 약한 결합을 나타낸 반면, IL-17F에 대한 결합은 검출할 수 없었다. 블랭크 표면으로부터 반응하는 수득되는 곡선은 도 4에 제시되어 있다. Z15167은 인간 IL-17A에 대해 가장 빠른 회합 곡선을 나타냈다.
NHDF 검정에서 IL-17A 유도된 IL-6 생성의 차단: 제1 및 제2 성숙 라운드로부터 정제된 His6-태그 Z 변이체는 NHDF 검정에서 IL-17A 유도된 IL-6 생성을 차단하는 이들의 능력에 대해 스크리닝했다. NHDF 검정으로부터의 결과는 모든 시험된 성숙 결합제가 일차 결합제 His6-Z06282와 비교하여 증가된 IL-17A 특이적 차단능을 가졌음을 나타냈다. 제1 성숙 라이브러리로부터 결합제의 선별의 일반적 억제 프로파일을 나타내는 그래프는 도 5에 제시되어 있고, 모든 분석된 결합제에 대한 계산된 IC50은 표 12에 제시되어 있다.
[표 11]
hIL-17A에 대한 Z 변이체의 결합에 대한 동태 파라미터
Figure pct00016
[표 12]
돌연변이된 Z-변이체의 IC50 값
Figure pct00017
실시예 9
IL-17 결합 Z-ABD-Z 폴리펩티드의 생산
IL-17A는 2개의 수용체 결합 부위를 보유하는 호모이량체 사이토킨이다. 이는, 본 개시의 IL-17A 결합 Z 변이체의 2개 모이어티를 포함하는 폴리펩티드가 하나의 이러한 모이어티를 포함하는 폴리펩티드보다 더욱 효율적으로 IL-17A를 차단할 것으로 추정된다. 본 실시예는 일반 포맷 [L1]-ABD-[L2]-Z(여기서, [L1] 및 [L2]는 Z와 ABD 모이어티를 분리하는 링커이다.)에서 알부민 결합 도메인 변이체 PP013(서열번호 1224)와 융합된 2개 Z 변이체를 포함하는 폴리펩티드의 서브클로닝 및 생산을 위한 일반 공정을 기재한다.
물질 및 방법
상이한 [L1] 및 [L2] 링커 길이를 갖는 Z-[L1]-ABD-[L2]-Z 폴리펩티드의 서브클로닝: Z06282(서열번호 1206), Z10241(서열번호 11) 및 Z10532(서열번호 1)의 DNA는 적합한 프라이머 쌍과 함께 Pfu 터보 DNA 폴리머라제(Agilent Technologies, 카탈로그 번호 600254)를 사용하는 PCR에 의해 라이브러리 벡터 pAY02592로부터 증폭시켰다. Z-[L1]-ABD-[L2]-Z 작제물은 T4 DNA 리가제(Fermentas, 카탈로그 번호 EL0011)을 사용하는 3개의 연속 클로닝 단계에서 발현 벡터 pET26b(+)(Novagen, Madison, WI)에 각 모이어티를 코딩하는 DNA의 연결에 의해 생성했다. 3개 모이어티를 코딩하는 DNA는, 제한 효소 부위에 인접한, (GGGGS)n의 상이한 수의 반복체를 갖는 하이브리드 링커를 코딩하는 DNA에 의해 분리했다. 발현 벡터에 의해 코딩된 작제물은 Z#####-[GAP-(G4S)n-TS]-PP013-[GT-(G4S)n-PR]-Z#####(여기서, 각각의 n은 개별적으로 1 내지 4이다)이고, 표 13에 추가로 상세되어 있다.
[표 13]
상이한 [L1] 및 [L2] 길이를 통해 ABD에 융합된 이량체 Z 변이체
Figure pct00018
Z#####-[(I)-(G4S)n-(II)]-PP013-[(III)-(G4S)n-(IV)]-Z#####를 코딩하는 DNA에서 제한 부위 (I)-(IV)는 각각 제한 효소 AscI(I), SpeI(II), KpnI(III) 및 SacII(IV)로 절단가능하다.
최소 [L1] 링커를 갖는 Z-[L1]-ABD-[L2]-Z 폴리펩티드의 서브클로닝: Z06282(서열번호 1206)을 포함하지만 최소 링커 [L1]을 갖는 추가의 이량체 Z 변이체를 코딩하는 DNA는 표준 분자 생물학 기술을 사용하여 생성했다. 발현 벡터에 의해 코딩된 작제물은 Z06282-VDGS-PP013-GT-(G4S)n-PR-Z06282였고, 표 14에 추가로 상세되어 있다.
Z12876(서열번호 1218), Z14253(서열번호 1219), Z14254(서열번호 1220) 및 Z14255(서열번호 1221)을 코딩하는 유전자(각각 Z10241(서열번호 11), Z10532(서열번호 1), Z10508(서열번호 2) 및 Z10863(서열번호 3)에 상응하지만 VD 대신에 아미노산 잔기 AE로 개시)는 적합한 프라이머 쌍과 함께 Pfu 터보 DNA 폴리머라제를 사용한 PCR에 의해 증폭시켰다. Z-[L1]-ABD-[L2]-Z 작제물은 T4 DNA 리가제를 사용하는 3개 연속 클로닝 단계에서 발현 벡터 pET26b(+)에 각 단편의 연결에 의해 생성했다. 3개 모이어티를 코딩하는 DNA는 표준 분자 생물학 기술을 사용하여 부위 지시된 돌연변이유발에 의해 추가로 변형된 링커에 의해 분리했다. 발현 벡터에 의해 코딩된 작제물은 Z####-[VDGS]-PP013-[GT-G4S-PK]-Z#### 및 Z#####-[ASGS]-PP013-[GT-G4S]Z#####이었고, 표 14에 추가로 상세되어 있다.
[표 14]
최소 [L1] 링커를 통해 ABD에 융합된 이량체 Z 변이체
Figure pct00019
△: 지시된 아미노산 잔기의 결실
배양: 이 콜라이(E. coli) BL21(DE3) 세포(Novagen)는 각각의 개개 Z-ABD-Z 폴리펩티드의 유전자 단편을 함유하는 플라스미드로 형질전환시키고, 50㎍/mL 카나마이신이 보충된 800 또는 1000mL의 TSB-YE 배지에서 37℃로 배양했다. 단백질 발현을 유도하기 위해, IPTG를 OD600=2에서 0.2mM의 최종 농도로 첨가하고, 배양물을 추가로 5시간 동안 37℃에서 배양했다. 세포를 원심분리에 의해 회수했다.
IL-17A 결합 Z-ABD-Z 폴리펩티드의 정제: 세포 펠렛을 벤조나제(Benzonase®)(Merck)가 보충된 TST 완충제(25mM 트리스-HCl, 1mM EDTA, 200mM NaCl, 0.05% 트윈 20, pH 8.0)에 재현탁시켰다. 초음파처리에 의한 세포 파괴 및 원심분리에 의한 정화 후, 각 상청액을 라가로즈로 충전된 컬럼에 적용하고, 항-ABD 리간드(사내 제조)로 고정화시켰다. TST 완충제 및 5mM NH4Ac(pH 5.5) 완충제로 세척한 후, Z-ABD-Z 폴리펩티드를 0.1M HAc로 용출시켰다. 아세토니트릴(ACN)을 10%의 최종 농도까지 용출 분획에 첨가하고, 샘플을, RPC 용매 A(0.1% TFA, 10% ACN, 90% 물)로 사전에 평형화시킨 SOURCE 15RPC 컬럼(GE Healthcare) 상에 부하했다. RPC 용매 A로 컬럼 세척 후, 결합된 단백질을 RPC 용매 A로부터 RPC 용매 B(0.1% TFA, 80% ACN, 20% 물)까지 선형 구배로 용출시켰다. 순수한 Z-ABD-Z 폴리펩티드를 함유하는 분획을 SDS-PAGE 분석에 의해 동정하고, 풀링했다. RPC 정제 후, 풀의 완충제는 세파덱스(Sephadex) G-25 컬럼(GE Healthcare)을 사용하여 PBS(2.68mM KCl, 137mM NaCl, 1.47mM KH2PO4, 8.1mM Na2HPO4, pH 7.4)로 교환했다. 마지막으로, Z-ABD-Z 변이체를 EndoTrap® 적색 컬럼(Hyglos) 상에서 정제하여 낮은 내독소 함유량을 확보했다.
단백질 농도는, NanoDrop® ND-1000 분광광도계 및 각 단백질의 흡광 계수를 사용하여 280nm에서의 흡광도를 측정하여 결정했다. 순도는 쿠마시에 블루로 염색된 SDS-PAGE로 분석하고, 각각의 정제된 Z-ABD-Z 변이체의 동일성은 HPLC-MS 분석에 의해 확인했다.
결과
배양 및 정제: ABD와 융합된 IL-17A 결합 Z 변이체를 이. 콜라이에서 가용성 유전자 생성물로서 발현시켰다. 각각의 최종 단백질 제제의 SDS-PAGE 분석은 이들이 목적하는 IL-17A 결합 Z-ABD-Z 폴리펩티드를 주로 함유하고 있음을 나타냈다. 각 Z-ABD-Z 폴리펩티드의 정확한 동일성 및 분자량은 HPLC-MS 분석에 의해 확인했다.
실시예 10
Z-ABD-Z 폴리펩티드의 용해도
생리학적 완충제 중의 3개 Z-ABD-Z 폴리펩티드의 용해도는 한외여과를 사용한 샘플의 연속 농도, 이어서 280nm에서의 흡광도 판독 및 샘플의 시각적 검사에 의해 조사했다.
물질 및 방법
Z-ABD-Z 폴리펩티드 ZAZ3363(서열번호 1244), ZAZ3364(서열번호 1245) 및 ZAZ3422(서열번호 1247)를 PBS(pH 7.4)에서 2.5mg/mL로 희석시켰다. 3kDa의 컷-오프(cut-off)를 갖는 아미콘 초원심분리 필터 유닛(Millipore, 카탈로그 번호 UFC800324)는 스윙 버킷 회전 원심분리기에서 10분 동안 4000g으로 원심분리하여 PBS로 예비세정했다. 농축기를 비우고, 4mL의 각 Z-ABD-Z 폴리펩티드를 3개의 상이한 원심분리 필터 유닛의 제1 세트에 첨가했다. 원심분리를 4000g, 20℃에서 13 내지 16분 동안 수행하여 대략 1mL의 농축물을 수득했다. 20㎕ 샘플은 추가의 정제를 위해 각 농축물(UF 샘플 1)로부터 제거하고, 샘플 용적의 나머지를 3개 원심분리 필터 유닛의 제2 세트로 옮겼다. 원심분리 및 샘플 제거를 각각 8 내지 10분, 7분 및 13분(각각 UF 샘플 2, 3 및 4)의 방사 시간으로 3회 반복했다. 흡광도 판독은 NanoDrop® ND-1000 분광광도계를 사용하고 각각 PBS에서 3, 6, 12 및 24배로 UF 샘플 1 내지 4를 희석시켜 수행했다. 농도는 이론적 흡광 계수 1 Abs280=0.612mg/mL를 사용하여 계산했다(모든 3개 Z-ABD-Z 폴리펩티드에 대해 동일). 희석하지 않은 여과물의 흡광도 판독을 또한 수행했다.
결과
각 원심분리 단계 후에 280nm에서의 흡광도 판독에 의해 측정된 농도는 표 15에 제시되어 있다. 농축물의 시각적 검사에 의해 어떠한 응집체도 검출되지 않았다. 따라서, ZAZ3363, ZAZ3364 및 ZAZ3422의 용해도는 PBS(pH 7.4)에서 적어도 60mg/mL인 것으로 측정되었다. 희석하지 않은 여과물의 흡광도 판독치는 0mg/mL에 매우 근접한 농도를 나타냈다.
[표 15]
Z-ABD-Z 샘플의 연속 농축후 농도
Figure pct00020
실시예 11
비아코어 결합 교차-종 분석
물질 및 방법
ZAZ3220(서열번호 1236)와 hIL-17A 및 레수스 원숭이 IL-17A(rmIL-17-A, 서열번호 1230; Cusabio, 카탈로그 번호 CSB-EP011597MOV)와의 상호작용 뿐만 아니라, Z-ABD-Z 폴리펩티드 ZAZ3363(서열번호 1244), ZAZ3364(서열번호 1245) 및 ZAZ3365(서열번호 1246)와 hIL-17A 및 사이노몰구스 원숭이 IL-17A(cIL-17A, 서열번호 1229; Evitria, 맞춤 주문)와의 상호작용을 비아코어 2000에서 분석했다. HSA를 CM5 칩 표면의 카복실레이트 덱스트란 층 상에서 유동 세포로 고정화시켰다. 고정화는 제조업자의 프로토콜에 따라 아민 커플링 화학을 사용하고 작동 완충제로서 HBS-EP를 사용하여 수행했다. 표면 상의 HSA 고정화 수준은 각각 953RU(ZAZ3363, ZAZ3364 및 ZAZ3365에 사용) 및 493RU(ZAZ3220에 사용)이었다. 칩 상의 하나의 유동 세포 표면을 활성화시키고, 분석물 주사 동안 블랭크로서 사용하기 위해 불활성화시켰다. 결합 실험에서, HBS-EP를 작동 완충제로서 사용했고, 유속은 30㎕/분이었다. ZAZ3363, ZAZ3364 및 ZAZ3365는 200nM의 최종 농도까지 HBS-EP 작동 완충제로 희석시키고, 5분 동안 주사한 다음, IL-17A 변이체를 주사했다. ZAZ3220은 500nM의 최종 농도까지 HBS-EP 작동 완충제로 희석시키고, 4분 동안 주사한 다음, IL-17A 변이체를 주사했다. hIL-17A 및 cIL-17A는 각각 2.5, 10 및 40nM의 최종 농도까지 HBS-EP 작동 완충제로 희석시키고, HSA 상에 포획된 ZAZ3363, ZAZ3364 및 ZAZ3365를 갖는 표면 상에 5분 동안 주사했다. 10분 해리 후, 표면은 10mM HCl의 주사로 재생시켰다. hIL-17A 및 rmIL-17A는 각각 0.1, 0.3, 0.9, 2.7, 및 8.1nM 및 2.7, 8.1, 24.3, 72 및 216nM의 최종 농도까지 HBS-EP 작동 완충제로 희석시키고, HSA 상에 포획된 ZAZ3220을 갖는 표면 상에 6분 동안 주사했다. 5분 해리 후, 표면은 10mM HCl의 2회 주사로 재생시켰다. 결과는 BiaEvaluation 소프트웨어를 사용하여 분석했다.
결과
ZAZ3363, ZAZ3364 및 ZAZ3365에 대한 hIL-17A 및 cIL-17A의 결합, 및 ZAZ3220에 대한 hIL-17A 및 rmIL-17A의 결합은 HSA를 함유하는 표면 상에 Z-ABD-Z 폴리펩티드를 주사한 다음 IL-17A 변이체를 주사하여 비아코어 장치에서 시험했다. 모든 시험된 Z 변이체는 시험된 IL-17A 변이체에 대한 결합을 나타냈고, 즉 ZAZ3363, ZAZ3364 및 ZAZ3365는 인간 및 사이노몰구스 원숭이 IL-17A에 대한 결합(도 6) 및 인간 및 레수스 원숭이 IL-17A에 대한 ZAZ3220의 결합을 나타냈다.
실시예 12
비아코어 결합 특이성 분석
본 실시예에서, 2개 Z-ABD-Z 폴리펩티드의 특이성은 IL-17 계열, 기타 인터류킨 및 다른 풍부한 혈장 단백질과 이들의 잠재적 상호작용을 분석함으로써 시험했다. 동일한 세트의 분석물 단백질은 또한 ABD 변이체 PEP07843과의 이들의 상호작용에 대해 분석했다.
물질 및 방법
ZAZ3363(서열번호 1244) 또는 ZAZ3422(서열번호 1247)와 각각 24 또는 12개의 상이한 단백질(표 16에 명시됨)의 패널과의 상호작용을 비아코어 2000 장치에서 분석했다. HSA 및 ABD 변이체 PEP07843(서열번호 1225, GSS의 N-말단 신장을 갖는 PP013(서열번호 1224)에 상응함)을 CM5 칩 표면 상에 고정화시키고, 블랭크 표면을 실시예 11에 기재된 바와 같이 제조했다. 표면 상의 리간드 고정화 수준은 ZAZ3363 작동에 사용된 칩의 경우에 각각 1315RU 및 99RU의 HSA 및 PEP07843이었고, ZAZ3422에 사용된 칩의 경우에 각각 791RU 및 100RU의 HSA 및 PEP07843이었다. 결합 실험에서, HBS-EP를 작동 완충제로 사용했고, 유속은 30㎕/분이었다. ZAZ3363 및 ZAZ3422는 200nM의 최종 농도까지 HBS-EP 또는 500mM NaCl이 보충된 HBS-EP에서 희석시키고, 7분 동안 주사한 다음, 분석물을 주사했다. 분석물, 즉 24 또는 12개 상이한 단백질의 패널은 각각 0.4 내지 250nM의 최종 농도까지 HBS-EP 또는 500mM NaCl이 보충된 HBS-EP에서 희석시키고, 5분 동안 주사했다. 7분(ZAZ3363) 또는 10분(ZAZ3422)의 해리 후, 표면은 10mM NaOH의 4회(ZAZ3363) 또는 5회(ZAZ3422) 주사, 및 10mM HCl의 2회 주사로 재생시켰다. 결과는 BiaEvaluation 소프트웨어를 사용하여 분석했다.
[표 16]
ZAZ3363 ZAZ3422로 시험된 분석물 단백질
Figure pct00021
Figure pct00022
공급업자: 1Peprotech; 2R&D Systems; 3Roche/Apoteket AB; 4Bethyl; 5ProSpec; 6Sino Biological Inc; 7Sigma
결과
ZAZ3363 및 ZAZ3422의 특이성은 각각 24 또는 12개 분석물 단백질과 이들의 상호작용을 조사함으로써 비아코어 장치에서 시험했다. Z-ABD-Z 폴리펩티드는 HSA를 함유하는 표면 상에 주사한 다음, 분석물 단백질을 주사했다. ZAZ3363 및 ZAZ3422에 대해 검출된 유일한 상호작용은, 예상된 바와 같이 및 실시예 8에 제시된 결과와 일치하여, hIL-17A에 의한 강력한 결합 및 hIL-17A/F에 의한 보다 약한 결합이었다. 분석물 단백질은 또한 ABD 변이체 PEP07843와 이들의 잠재적 상호작용에 대해 평가했지만, 어떠한 상호작용도 검출되지 않았다. 따라서, Z-ABD-Z 폴리펩티드는 고도로 특이적인 것을 나타냈다.
실시예 13
KinExA ® 를 사용한 Z-ABD-Z, IL-17A 및 HSA 복합체의 동태 측정
고친화성 상호작용에 대한 동태 파라미터를 정확하기 위한 SPR의 기술적 제한, 및 SPR에 의한 2개 이량체 표적 사이의 친화성을 측정하는 보다 높은 복잡성은, HSA에 대한 Z-ABD-Z 폴리펩티드 단독 또는 IL-17A와의 복합체의 결합을 추가로 분석하기 위한 동태 배제 검정(KinExA®) 기술의 사용을 보장했다. KinExA®은 용액 상에서 변형되지 않은 분자 사이의 평형 결합 친화성 및 동태를 측정한다[참조: Darling and Brault, 2004. Assay and Drug Dev Tech 2(6):647-657].
물질 및 방법
Z-ABD-Z 폴리펩티드 ZAZ3220(서열번호 1236), ZAZ3363(서열번호 1244) 및 ZAZ3422(서열번호 1247), 또한 HSA(Novozymes, 카탈로그 번호 230-005), 인간 IL-17A(Peprotech, 카탈로그 번호 200-17), 비오티닐화(실시예 1에 기재된 바와 같이) 인간 IL-17A, 마우스 모노클로날 항-HSA 항체(Abcam, 카탈로그 번호 10241) 및 사내 생산된 염소 폴리클로날 항-Z 항체는 KinExA® 측정 및 분석을 수행하는 사피딘 인스트루먼츠 인코포레이티드(Sapidyne Instruments Inc)(Boise, Idaho, USA)로 보냈다.
IL-17A에 대한 Z-ABD-Z/HSA의 결합: 친화성(즉, KD)을 측정하기 위해, 각각의 Z-ABD-Z 폴리펩티드를, HSA와 복합체로, 불변 결합 파트너(CBP)로서 사용하고, IL-17A를 적정액으로 사용했다. 데이터 분석은, KinExA® 프로 소프트웨어를 사용하고 KD 및 활성 결합 부위 농도(ABC)를 위한 최적 용액을 1:1 가역적 이-분자 상호작용을 나타내는 곡선에 적합시키기 위해 최소 제곱 분석을 적용하여 수행했다.
ka의 측정을 위해, 직접 결합 곡선 분석은, 평형 실험에 대한 동태 실험을 위한 포획 시약과 동일한 고정화 IL-17A를 사용하여 적용했다. 샘플 중의 유리 Z-ABD-Z/HSA의 양은 평형-전에 측정하여, 샘플이 평형을 향해 이동함에 따라 유리 Z-ABD-Z/HSA의 감소를 모니터링하는 데이터 점을 수득했다.
HSA에 대한 Z-ABD-Z 및 Z-ABD-Z/IL-17A의 결합: Z-ABD-Z 폴리펩티드 ZAZ3363은 IL-17A의 존재 또는 부재하에 HSA에 대한 결합에 대해 추가로 분석했다. KD를 측정하기 위해, 유리 또는 IL-17A와의 복합체로, ZAZ3363을 불변 결합 파트너(CBP)로 사용했고, HSA를 적정액으로 사용했다. 데이터 분석은 상기 기재된 바와 같이 KinExA® 프로 소프트웨어를 사용하여 수행했다.
ka의 측정을 위해, 직접 결합 곡선 분석은, 평형 실험에 대한 동태 실험을 위한 포획 시약과 동일한 고정화 HSA를 사용하여 적용했다. 샘플 중의 ZAZ3363/IL-17A의 양을 평형-전에 측정하여, 샘플이 평형을 향해 이동함에 따라 유리 ZAZ3363/IL-17A의 감소를 모니터링하는 데이터 점을 수득했다.
결과
제1 세트의 KinExA® 측정에서, 각각, HSA와의 복합체로, Z-ADB-Z 폴리펩티드 ZAZ3220, ZAZ3363 및 ZAZ3422는, 서브피코몰 내지 펨토몰 범위의 KD 값과 함께, 매우 높은 친화성으로 IL-17A에 결합하는 것으로 밝혀졌다. 계산된 동태 파라미터는, 이들 Z-ABD-Z 폴리펩티드와 이량체 IL-17A 사이의 일가 결합을 상정하는 경우, 표 17에 제시되어 있다.
제2 세트의 KinExA® 측정에서, 유리 또는 IL-17A와의 복합체로, ZAZ3363와 HSA 사이의 상호작용을 측정했다. 이들 분석으로부터의 계산된 동태 파라미터는 표 18에 제시되어 있다. HSA에 대한 ZAZ3363의 친화성은 IL-17A의 존재에 의해 유의적으로 영향을 받지 않았다.
요약하면, KinExA® 기술을 사용한 측정은 IL-17A에 대한 Z-ABD-Z 폴리펩티드의 매우 높은 친화성을 나타냈다. < 0.33pM의 측정된 KD는 2개의 임상적으로 가장 진보된 비교기 세쿠키누맵(KD=122pM; WO2006/013107 및 WO2012/125680) 및 이제키주맵(KD=2pM; WO2007/070750)에 대한 보고된 친화성보다 우수하다. 또한, IL-17A 및 알부민 둘 다에 대한 동시 결합이 입증되었고, 즉 양 결합 기능은 Z-ABD-Z 융합 단백질에서 손상되지 않는다.
[표 17]
IL-17A에 대한 Z-ABD-Z 폴리펩티드 결합을 위한 동태 파라미터
Figure pct00023
* 95% 신뢰 구간
** DD에 대한 95% 신뢰 구간은 해결되지 않았다.
[표 18]
HSA에 대한 Z-ABD-Z 폴리펩티드의 동태 파라미터
Figure pct00024
* 95% 신뢰 구간
실시예 14
NHDF 검정에서 Z-ABD-Z 폴리펩티드의 특성화
물질 및 방법
NHDF 검정에서 IL-17A 유도된 IL-6 생산의 차단: NHDF 세포(Lonza, 카탈로그 번호 CC-2511)를 성장 촉진 인자(Lonza, 카탈로그 번호 CC-5034)가 공급된 섬유아세포 기초 배지(Lonza, 카탈로그 번호 CC-3132)에서 배양했다. 실험 전일에, 웰당 5000개 세포를 100㎕로 절반 면적 96 웰 플레이트(Greiner, 카탈로그 번호 675180)에 파종했다. 실험 일에, Z와 ABD 모이어티 사이에 상이한 링커 길이를 갖는 IL-17A 특이적 Z-ABD-Z 폴리펩티드(ZAZ3174(서열번호 1233), ZAZ3175(서열번호 1234), ZAZ3176(서열번호 1235), ZAZ3220(서열번호 1236), ZAZ3221(서열번호 1237), ZAZ3234(서열번호 1238), ZAZ3235(서열번호 1239), ZAZ3236(서열번호 1240), ZAZ3237(서열번호 1241), ZAZ3269(서열번호 1242) 및 ZAZ3270(서열번호 1243))의 희석물을 별개의 96-웰 플레이트에서 제조했다. Z-ABD-Z 폴리펩티드는 0.9nM hIL-17A 및 8μM HSA를 함유하는 배지에서 190nM로부터 0.003nM까지 3배 단계로 적정했다. 0.9nM IL-17A를 갖는 배지 또는 배지 단독을 함유하는 대조군 뿐만 아니라, 표준 IL-17A 곡선을 제조했다(6.2-0.0001nM). 밤새 배양된 NHDF 세포를 갖는 플레이트 중의 배지를 버리고, 100㎕/웰의 샘플을 세포 플레이트로 옮기고, 이를 37℃에서 18 내지 24시간 동안 배양기에 위치시켰다. 다음 날, 상청액 중의 IL-6 함유량은 실시예 3에 기재된 바와 같이 IL-6 특이적 ELISA를 사용하여 정량화했다. 추가의 Z-ABD-Z 폴리펩티드(ZAZ3363(서열번호 1244), ZAZ3364(서열번호 1245), ZAZ3365(서열번호 1246) 및 ZAZ3422(서열번호 1247))를 본질적으로 상기 기재된 바와 같이 후속 NHDF 검정으로 분석했지만, ATCC(카탈로그 번호 PSC-201-012)로부터의 NHDF 세포주를 사용했다. 이들 Z-ABD-Z 폴리펩티드의 차단능은 또한 40℃에서 2 내지 4주 동안 폴리펩티드의 배양 후에 분석했다.
결과
Z-ABD-Z 폴리펩티드는 NHDF 검정으로 IL-17A 유도된 IL-6 생산을 차단하는 이들의 능력에 대해 조사했다. 먼저, Z-ABD-Z 포맷은, His6-Z10241 및 ZAZ3220(Z10241 포함)에 대한 억제 곡선을 도시하는 도 7A에 제시된 바와 같이, 단량체 His6-Z 포맷과 비교하여 차단능을 유의적으로 증가시키는 것으로 밝혀졌다. ZAZ3220에 대한 곡선의 형상은 ZAZ3220의 일대일 억제 효과와 함께 이러한 세포 검정에 대한 검출 한계가 달성되는 것을 시사하고, 이는 Z-ABD-Z 폴리펩티드가 본 실험으로부터 이해할 수 있는 것보다 우수한 억제 효과를 가질 가능성이 있다. ZAZ3220의 효력은 호모이량체 IL-17A에 결합함으로써 수득된 강력한 결합활성 효과에 기인하여 검정 한계까지 증가하는 것으로 생각된다. 둘째, 상이한 링커 길이를 갖는 Z-ABD-Z 폴리펩티드의 비교, 및 Z 변이체 Z06282(서열번호 1206) 및 Z12876(서열번호 1218)의 포함은 링커 길이가 차단능에 대한 사소한 효과를 갖는 것을 나타냈다. 상이한 링커 길이를 갖는 Z06282를 포함하는 Z-ABD-Z 폴리펩티드 세트는 도 7B에 제시되어 있다. 추가의 Z-ABD-Z 폴리펩티드, ZAZ3363, ZAZ3364, ZAZ3365 및 ZAZ3422는 후속 NHDF 검정에서, 또한 2 내지 4주 동안 40℃에서 Z-ABD-Z 폴리펩티드의 배양 후에 분석했다. IL-17A 억제능은 40℃에서 4주의 배양 후에도 유지되었다. IL-17A를 억제하는 상이한 Z-ABD-Z 폴리펩티드의 능력을 반영하는 계산된 IC50 값은 표 19에 요약되어 있다. 이들 IC50 값은, 현재 임상 개발중에 있는 IL-17A 억제 모노클로날 항체 세쿠키누맵, AIN457(WO2006/013107 및 WO2012/125680)의 보고된 hIL-6 생산 중화 활성(IC50=2.1±0.1 nM)보다 3배 이상 더 낮다.
[표 19]
NHDF 검정으로부터 계산된 IC50 값
Figure pct00025
실시예 15
hIL-17A의 생체내 중화
인간 IL-17A는 마우스 IL-17A 수용체에 결합하고 이를 자극시켜, 마우스(CXCL1) 케모카인의 상승 및 후속 분비를 유도할 수 있다.
물질 및 방법
KC 마우스 모델에서 hIL-17A의 생체내 중화: 용량 범위 실험은 마우스 KC를 유도하기 위한 인간 IL-17A의 최적 용량을 동정하기 위해 수행했다. 이들 실험은 150㎍/kg 용량의 인간 IL-17A이 IL-17A 투여후 2시간에서 수집한 마우스 혈청에서 적합한 수준의 KC를 유도했음을 나타냈다. ZAZ3174(서열번호 1233) 및 ZAZ3220(서열번호 1236)는 2개의 상이한 경우의 이 모델에서 분석했다. 제1 실험에서, ZAZ3174를, 인간 IL-17A의 피하 주사 9시간 전에, 3개의 상이한 용량: 0.25, 2.5 및 25mg/kg으로 마우스에게 피하 투여했다. 마우스를 인간 IL-17A의 투여 2시간 후에 희생시키고, KC 수준은 제조업자의 지시에 따라 상업적으로 이용가능한 키트(KC Quantikine; R&D Systems, 카탈로그 번호 D1700)를 사용한 ELISA에 의해 측정했다. 제2 실험에서, ZAZ3220는, 인간 IL-17A의 피하 주사 9시간 전에, 3개의 상이한 용량: 0.05, 0.1, 0.4mg/kg으로 마우스에게 피하 투여했다. 마우스를 인간 IL-17A의 피하 주사 2시간 후에 희생시키고, KC 수준을 상기와 같이 ELISA로 측정했다.
결과
KC 마우스 모델에서 hIL-17A의 생체내 중화: 검정된 Z-ABD-Z 폴리펩티드는 마우스 IL-17 수용체를 자극하는 인간 IL-17A의 능력을 차단시켜, 용량 의존적 방식으로 마우스 KC 상승의 억제를 유도한다. 기재된 조건하에 2.5mg/kg의 용량에서 ZAZ3174는 도 8A에 도시된 바와 같이 KC의 유도를 완전히 차단시켰다. 제2 실험은 친화성 돌연변이 Z 변이체를 포함하는 Z-ABD-Z 폴리펩티드 ZAZ3220가 0.4mg/kg의 용량에서 IL-17A 유도된 KC-반응을 완전히 차단시켰음을 나타냈다(도 8B). 이는 ZAZ3174와 비교하여 6배 증강된 생체내 차단 효과에 상응한다. 72% 억제는 0.1mg/kg ZAZ3220로 수득되었다.
실시예 16
랫트에서 Z-ABD-Z 폴리펩티드의 생체내 약물동태
본 실시예는, 랫트에서 약물동태 파라미터가 피하(s.c.) 및/또는 정맥내(i.v.) 주사 후에 2개의 상이한 Z-ABD-Z 폴리펩티드에 대해 측정되는 2개 별개의 실험을 기재한다.
물질 및 방법
제1 실험에서, PBS에서 제형화된 ZAZ3220(서열번호 1236)을 57nmol/kg에 상응하는 1.2mg/kg의 용량으로 스프라그 다울리(SD) 수컷 랫트(Charles River, Germany)에게 정맥내(n=3) 투여했다. 혈액 샘플은 투여후 시점 0.08, 8, 24, 48, 72, 120, 168, 240, 336, 408 및 504시간에서 각 랫트의 꼬리 정맥으로부터 수집했다.
제2 실험에서, PBS에서 제형화된 ZAZ3363(서열번호 1244)을 64nmol/kg에 상응하는 1.2mg/kg의 용량으로 SD 수컷 랫트에게 정맥내(n=5) 또는 피하(n=6) 투여했다. 혈액 샘플은 정맥내 투여후 시점 0, 0.08, 0.5, 1, 3, 8, 24, 72, 120, 168, 216, 264, 336, 408, 456 및 504시간에서, 및 피하 투여후 시점 0, 0.08, 0.5, 1, 3, 8, 24, 72, 120 및 168시간에서 각각 래트의 꼬리 정맥으로부터 수집했다.
혈청을 혈액 샘플로부터 제조하고, 분석할 때까지 -20℃에서 저장했다. 랫트의 혈청 중의 ZAZ3220 및 ZAZ3363의 정량화는 PK-ELISA를 사용하여 수행했다.
PK-ELISA: 96-웰, 절반-면적 플레이트(50㎕/웰)를 코팅 완충제(Sigma, 카탈로그 번호 C3041)에서 밤새 4℃로 4㎍/웰의 염소 항-Z Ig(사내 제조)로 코팅했다. 다음 날, 플레이트를 1.5시간 동안 PBS + 0.5% 카세인으로 차단시켰다. PBS-카세인 + 10% 랫트 혈청 풀(검정 매트릭스)에서 10배로 최소 희석된 개개 랫트 혈청을 플레이트에 첨가하고, 2배 희석 시리즈로 적정했다. 하나의 플레이트 상에는 각 Z-ABD-Z 폴리펩티드(300ng/mL 내지 3pg/mL로 적정됨)의 표준이 포함되었고, 각 플레이트 상에는 검정의 선형 범위 내의 농도까지 희석된 각 Z-ABD-Z 폴리펩티드의 4개 대조군이 포함된다. 표준 및 대조군을 검정 매트릭스에서 희석시켰다. 희석된 표준, 대조군 및 샘플을 별개의 플레이트에서 제조하고, 코팅된 ELISA 플레이트로 옮겼다. 플레이트를 1.5시간 동안 실온에서 배양한 다음, 통상 제조된 검출 래빗 항-ABD Ig(4㎍/mL, CUV002)로 1.5시간 배양 및 당나귀 항-래빗 IgG-HRP(Jackson Immunoresearch, 카탈로그 번호 711-035-152)로 1시간 배양을 수행했다. 반응을 TMB(Thermo Fisher)로 전개시키고, 전개 반응을 15분 후에 2M H2SO4로 정지시켰다. 흡광도는 ELISA 판독기(Victor3, Perkin Elmer)에서 450nm에서 판독했다. 샘플 중의 각각의 Z-ABD-Z 변이체의 농도는 GraphPad Prism5 및 4개 파라미터 로지스틱(4-PL) 곡선-적합을 사용하는 표준 곡선으로부터 계산했다.
약물동태 분석: 약물동태 분석은 개개 랫트 혈청 농도 대 시간에 기반한다. 종점 반감기(T½) 및 생체이용성은 마이크로소프트 엑셀(Microsoft Excel) 및 GraphPad 프리즘을 사용하고 2개 구획 모델을 적용하여 평가했다.
결과
SD 랫트에게 1.2mg/kg의 단일 투여 후에 Z-ABD-Z 폴리펩티드 ZAZ3220 및 ZAZ3363의 평균 혈청 농도-시간 프로파일은 각각 도 9A 및 도 9B에 제시되어 있고, 2-구획 분석을 사용한 계산된 약물동태 파라미터는 표 20에 요약되어 있다. 평가된 반감기(t½)는 정맥내 투여 후에 ZAZ3220 및 ZAZ3363 둘 다에서 대략 49시간이었다. 피하 투여된 ZAZ3363에 대한 t½은 45시간이었고, 생물이용성은 45%로 계산되었다.
[표 20]
SD 랫트에게 단일 정맥내 또는 피하 투여 후에 Z-ABD-Z 폴리펩티드의 평균 약물동태 파라미터
Figure pct00026
Cmax: 피크 혈청 농도; Tmax: 피크 혈청 농도에 도달하는 시간; AUC0t: 시간 0부터 최후 정량화가능한 농도까지 농도-시간 곡선하의 면적; T1/2: 반감기; MRT: 평균 체류 시간; CL: 정화; F: F = [(평균 AUCs.c. × 용량i.v.) / (평균 AUCi.v. × 용량s.c.)] × 100로서 계산된 퍼센트 절대 생물이용성
실시예 17
래빗 눈에 대한 Z 변이체의 국소 투여
눈에 대한 국소 투여는 안과 질환, 예를 들면, 포도막염 또는 안구 건조증에서 유익하다. 국소 투여는 전신 부작용의 최소 위험과 함께 매우 높은 국소 약물 농도를 가능하게 한다. 본 실시예에서, 눈에 대한 Z 변이체 분자를 국소 투여하는 가능성은 래빗에서 조사했다. Z 변이체 분자 및 대조군 IgG의 농도는 4회의 반복된 국소 투약 후에 전방 챔버(수양액), 유리액 및 혈청에서 측정했다.
물질 및 방법
Z 변이체의 제조: Z 변이체 Z10199(서열번호 1217)는 Z06282(서열번호 1206)로부터 유래하지만, 출발 AE는 아미노산 잔기 VD의 C-말단 부가와 함께 어떠한 태그 없이 서브클로닝시켰다. 발현은 본질적으로 실시예 2에 기재된 바와 같이 수행하고, 정제는 음이온 교환 및 역상 크로마토그래피에 의해 실시했다. 샘플은 PBS(pH 7.2)로 완충제 교환하고, 내독소는 EndoTrap® 적색 10 컬럼(Hyglos)을 사용하여 제거했다.
동물 연구: 각각 48nmol(1 액적, 50㎕)의 Z10199 및 ZAZ3174(서열번호 1233)를 시점 0, 1, 2 및 3시간에서 래빗의 각 눈(분자당 n=2)에 국소 투여했다. 대조군 인간 IgG 항체(Xolair; Novartis)는 2마리 상이한 래빗에게 동일한 방식으로 투여했다. 음성 대조군으로서, 하나의 래빗은 PBS 단독을 투여했다. 각 투여 후, 눈꺼풀을 대략 30분 동안 폐쇄 유지하여 각막 상에 샘플을 유지했다. 4시간 후, 유리액, 수양액 및 혈청을 수집했다. 샘플을 원심분리하여 조직 파편 및 응집체를 제거하고, 각각 Z10199, ZAZ3174 및 항체의 수준을 ELISA에 의해 정량화했다.
ELISA에 의한 정량화: 수집된 샘플 중의 각각 Z10199 및 ZAZ3174의 농도는 포획을 위한 사내 제조된 폴리클로날 염소 항-단백질 Z 면역글로불린, 일차 항체로서 사내 제조된 폴리클로날 래빗 항-단백질 Z 면역글로불린 및 이차 항체로서 염소 항-래빗 IgG-HRP(Dak 카탈로그 번호 P0448)을 사용한 샌드위치 ELISA에 의해 분석했다. 검출은 실온에서 15분 동안 ImmunoPure TMB로 배양하여 수행하고, 반응은 2M H2SO4의 첨가에 의해 중지시켰다. 450nm에서의 흡광도는 마이클로플레이트 판독기 Victor3로 측정했다. Z10199의 농도는 동일한 분자로 제조한 표준 곡선으로부터 GraphPad prism5 및 비-선형 회귀식을 사용하여 계산했다.
수집된 샘플 중의 IgG의 농도를 IgG ELISA 키트(Abcam 100547)에 의해 분석하고, 상기와 같이 제공된 표준 곡선 및 비-선형 회귀에 의한 분석을 사용하여 제조업자에 의해 기재된 바와 같이 수행했다.
결과
도 10은 Z10199 및 ZAZ3174 둘 다가 국소 투여 후에 눈에 침투하고 낮은 nM 농도에서 수양액 및 유리액에 존재하는 것을 나타낸다. 대조적으로, 대조군 IgG 항체는 수양액 또는 유리액에서 검출되지 않았다. 혈청 샘플은 Z 변이체 및 IgG 둘 다에 대해 음성으로 간주될 수 있다. 따라서, 본 개시의 Z 변이체 분자는 항체에 대해 이용할 수 없는 이러한 대체 투여 경로에 의해 전달될 수 있고, 전신 노출을 회피하는 국소 효과를 달성할 수 있다.
실시예 18
랫트에서 ZAZ3363 제형의 십이지장 투여의 약물동태 분석
물질 및 방법
시험 항목: ZAZ3363(서열번호 1244)을 1) OAF1: 0.12M 나트륨 케노데옥시콜레이트(Sigma, 카탈로그 번호 C8261) 및 0.12M 프로필 갈레이트(Sigma, 카탈로그 번호 P3130), pH 7.4; 2) OAF2: 50mg/mL 나트륨 카프레이트(Sigma, 카탈로그 번호 C4151); 또는 3) 50mM 인산나트륨(PBS)(pH 7.0)에서 50mg/mL(OAF1 및 OAF2) 또는 100mg/mL(PBS)의 농도로 제형화했다.
NHDF 세포 검정: OAF1, OAF2 또는 PBS에서 제형화된 ZAZ3363(서열번호 1244)의 활성을 실시예 14에 기재된 IL17 의존성 NHDF 세포 검정으로 검증했다.
십이지장내 투여: 수컷 스프라그 다울리 랫트(Charles River)를 이소플루오란으로 마취시키고, 작은 절개를 만들어 십이지장을 국지화했다. 유치 카테터(R-DUOD, AgnTho's, Sweden)를 최소 혈관계의 면적으로 이의 기원으로부터 20mm 거리의 십이지장에 외과적으로 삽입했다. 카테터는 동물의 배면으로 피하 천공했다. 복부 근육을 봉합사로 폐쇄하고, 복부 피부 절개 및 견갑골하 외부화 부위를 스테인레스 스틸 창상 클립으로 폐쇄했다. 동물은 연구에 들어가기 전에 5 내지 6일 동안 회복시켰다. 수술후 진통제는 수술 전에 피하 투여했다(카르프로펜 5mg/kg 및 부프레노르핀 0.05mg/kg). 카르프로펜은 수술후 2일에 또한 1일 1회 투여했다. 부프레노르핀의 추가 용량은 필요한 경우에 투여했다. 항생제(엔로플록사신 0.3mg/mL)은 실험 동안 뿐만 아니라 회복 기간(3 내지 5일) 동안 음용수로 투여했다. 엔로플록사신의 쓴맛을 차단하기 위해, 한 조각의 당을 500mL의 음용수에 첨가했다. 유지된 개통성을 보장하기 위해, 십이지장 카테터는 멸균수(0.2 내지 0.5mL)로 매일 분출시켰다.
ZAZ3363는, 시점 0에서 0.5mL의 용적으로, OAF1 또는 OAF2(n=2)에서 제형화된 5.4μmol/kg 체중의 용량 또는 PBS(n=2)에서 제형화된 10.8μmol/kg의 용량으로 십이지장에 직접 투여했다. 혈액 샘플은 투여후 1, 3, 8, 24, 72, 120 및 168시간에서 이소플루란 마취하에 채취하고, 혈청은 표준 공정에 의해 제조했다. 혈청 중의 ZAZ3363의 농도는 실시예 16에 기재된 바와 같이 정량적 PK-ELISA로 측정했지만, 70 내지 1ng/mL의 ZAZ3363의 표준을 적정했다.
약물동태 분석: 약물동태 분석은 개개 랫트 혈청 농도 대 시간에 기반한다. 종점 반감기(T½) 및 생체이용성은 마이크로소프트 엑셀 및 GraphPad Prism을 사용하여 평가했다.
결과
제형화된 ZAZ3363의 활성: 각각 OAF1 및 OAF2에서 제형화된 ZAZ3363의 활성은 NHDF 세포 검정에서 PBS의 제형과 비교했다. 도 11은 PBS 제형화된 ZAZ3363와 비교한 OAF1의 적정 곡선(도 11A) 및 PBS 제형화된 ZAZ363과 비교한 OAF2의 적정 곡선(도 11B)을 나타낸다. 이 실험은 2개 제형에서 ZAZ3363의 활성이 PBS와 동일하고, 즉 ZAZ3363의 생물학적 활성이 상이한 부형제에 의해 영향을 받지 않음을 나타냈다.
ZAZ3363의 십이지장 흡수: OAF1, OAF2 및 PBS 제형화된 ZAZ3363의 장내 흡수는 십이지장내 투여(i.d.)의 랫트 모델에서 검사했다. 이 실험은 PBS와 비교하여 OAF1 및 OAF2에 의한 증가된 흡수를 나타냈다(도 12). 생물이용성은 도 21에 도시된 바와 같이 OAF1, OAF2 및 PBS에 대해 각각 0.2, 0.8 및 0.0007이었다. OAF2 제형화된 ZAZ3363은, 큰 개개 편차가 관찰되었지만, PBS에서의 제형과 비교하여 평균 1160배 우수한 최고 흡수를 나타냈다. OAF1에서 ZAZ3363의 제형은 PBS에서의 제형보다 평균 260배 더 양호했다.
[표 21]
3개의 상이한 제형에서 ZAZ3363의 십이지장내 투여 후에 생물이용성 및 T ½
Figure pct00027
실시예 19
NHDF 검정에서 항-IL-17A/항-TNF 복합체의 특성화
물질 및 방법
복합체 및 대조군 항체의 생산: TNF에 대한 친화성을 갖는 항체 뿐만 아니라, IL-17A 및 TNF를 표적화하는 2개의 상이한 복합체를 작제했다. 상업적으로 이용가능한 모노클로날 항체 아달리무맵과 동일한 CDR 서열 및 특이성을 갖는 "Ada"로 나타낸 항체는 중쇄(HC) 및 경쇄(LC) 서열 HCAda(서열번호 1231) 및 LCAda(서열번호 1232)를 사용하여 작제했다. IL-17A 표적화 Z 변이체 Z14253(서열번호 1219) 모이어티는 가요성 15 잔기 (GGGGS)3 링커를 통해 HCAda 또는 LCAda의 C-말단에 유전적으로 융합시켜, 각각 복합체 HCAda-Z14253 및 LCAda-Z14253을 제공했다. 작제된 복합체의 모식도는 도 13A에 도시되어 있다. 유전자 합성, 클로닝, CHO 세포에서 일시적 유전자 발현, 및 단백질 A 친화성 크로마토그래피를 사용한 정제에 의한 생산은 Evitria AG(Switzerland)에 의해 수행했다.
NHDF 검정에서 IL-17A 유도된 IL-6 생산의 차단: NHDF 검정은 본질적으로 실시예 14에 기재된 바와 같이 수행하고, 연구 샘플 HCAda-Z14253 및 LCAda-Z14253 및 이들의 비교기는 0.9nM rhIL-17A를 함유하는 배지에서 63nM로부터 0.003nM까지 3배 단계로 적정했다. 비교기는, 실시예 2에 기재된 바와 같이 VDSS 링커(Z04726-PP013로 나타냄)를 통해 ABD 변이체 PP013(서열번호 1224)에 재조합적으로 융합된 음성 대조군 Z 변이체 Z04726(서열번호 1223; taq 폴리머라제를 표적화) 뿐만 아니라 ZAZ3363(서열번호 1244), 항-TNF 항체 Ada였다. 0.9nM IL-17A를 갖는 배지 또는 배지 단독을 함유하는 대조군 뿐만 아니라 표준 IL-17A 곡선을 또한 제조했다(6.2-0.0001nM). 상청액 중의 IL-6 함유량은 실시예 3에 기재된 바와 같이 IL-6 특이적 ELISA를 사용하여 정량화했다.
NHDF 검정에서 TNF 또는 TNF/IL-17A 유도된 IL-8 생산의 차단: NHDF(Lonza, 카탈로그 번호 CC-2511) 세포를 성장 촉진 인자(Lonza, 카탈로그 번호 CC-5034)가 공급된 섬유아세포 기초 배지(Lonza, 카탈로그 번호 CC-3132)에서 배양했다. 실험 전일에, 웰당 5000개 세포를 100㎕로 절반 면적 96 웰 배양 플레이트(Greiner, 카탈로그 번호 675180)에 파종했다. 실험 일에, 상기 기재된 바와 같은 HCAda-Z14253 및 LCAda-Z14253 및 비교기의 희석물을 별개의 96-웰 플레이트에서 제조했다. 복합체 및 비교기는 0.1nM 인간 TNF(R&D Systems, 카탈로그 번호 2210-TA/CF)를 함유하거나 0.05nM 및 0.1nM rhIL-17A의 혼합물을 함유하는 배지에서 5nM로부터 0.00007nM까지 3배 단계로 적정했다. 0.01nM TNF 또는 0.05nM 및 0.1nM rhIL-17A의 혼합물을 갖는 배지 또는 배지 단독을 함유하는 대조군을 또한 제조했다. 밤새 배양한 NHDF 세포를 갖는 플레이트 중의 배지를 버리고, 100㎕/웰의 샘플을 세포 플레이트로 옮겼다. 플레이트를 37℃에서 18 내지 24시간 동안 배양기에 위치시켰다. 다음 날, 상청액 중의 IL-8 함유량은 IL-8 특이적 ELISA를 사용하여 정량화했다.
IL-8 ELISA: IL-8을 DuoSet ELISA 키트(R&D systems, 카탈로그 번호 DY208)에 의해 정량화했다. 절반 면적 플레이트(Costar, 카탈로그 번호 3690)를 항-IL-8 포획 항체, PBS 중의 4㎍/mL, 50㎕/웰로 밤새 4℃에서 코팅했다. 분석 일에, 플레이트를 수돗물로 2회 세정하고, 이어서 2시간 동안 PBS + 1% BSA로 차단시켰다. 2배 희석 시리즈(20-0.01ng/mL)로 적정한 IL-8 표준(R&D Systems, 카탈로그 번호 890806) 및 세포 검정 플레이트로부터의 상청액을 코팅된 ELISA 플레이트(50㎕/웰)에 첨가하고, 1.5시간 동안 실온에서 배양했다. 플레이트를 자동 ELISA 세척기로 4회 세척하고, 20ng/mL(50㎕/웰)의 비오티닐화 항-IL-8 검출 항체를 첨가했다. 추가로 배양 1시간 후, 플레이트를 세정하고, 8000배로 희석된 50㎕의 스트렙트아비딘-HRP(Thermo Fisher, 카탈로그 번호 no. N100)을 웰당 첨가했다. 플레이트를 추가로 1시간의 배양 및 세척 후에 웰당 50㎕ TMB(Thermo Fisher, 카탈로그 번호 34021)로 전개하고, 반응을 50㎕ 2M H2SO4로 정지시켰다. 흡광도는 다중 표지 판독기(Victor3, Perkin Elmer)에서 판독했다.
결과
NHDF 검정에서 IL-17A 유도된 IL-6 생산의 차단: 2개의 복합체 HCAda-Z14253 및 LCAda-Z14253은 NHDF 검정에서 IL-17A 유도된 IL-6 생산을 차단하는 이들의 능력과 관련하여 연구했다. NHDF 검정의 결과는 도 13B에 제시되어 있다. HCAda-Z14253 및 LCAda-Z14253 둘 다는 ZAZ3363과 유사한 IL-17A 차단능을 갖는다. 예상된 바와 같이, 어떠한 억제제도 Ada 또는 음성 대조군 Z04726-PP013에 대해 관찰되지 않았다.
NHDF 검정에서 TNF 또는 TNF/IL-17A 유도된 IL-8 생산의 차단: 2개의 복합체 HCAda-Z14253 및 LCAda-Z14253은 NHDF 검정에서 TNF 또는 TNF/IL-17A 혼합물 유도된 IL-8 생산을 차단하는 이들의 능력과 관련하여 연구했다. NHDF 검정의 결과는 HCAda-Z14253 및 LCAda-Z14253이 특정한 TNF 차단능과 관련하여 항-TNF 항체 Ada와 유사한 억제 프로파일을 갖는 것을 나타냈다. 그러나, HCAda-Z14253 및 LCAda-Z14253은, TNF 및 IL-17 둘 다에 대한 차단 효과를 조사하는 경우, 조합 검정에서 Ada 및 ZAZ3363과 비교하여 우수한 억제 프로파일을 가졌다(도 13D).
실시예 20
원숭이에서 Z-ABD-Z 폴리펩티드의 생체내 약물동태
본 실시예는 TZ-ABD-Z 폴리펩티드 ZAZ3363가 투여된 사이노몰구스 원숭이에서 10일에 걸쳐 수행된 반복 용량 연구를 기재한다. 결과는 사이노몰구스에서 ZAZ3363의 반감기의 평가에 사용했다.
물질 및 방법
ZAZ3363(서열번호 1244)을 1, 4, 7 및 10일에서 단시간 정맥내 주입으로서 20mg/kg(n=2; 1 수컷 및 1 암커) 및 40mg/kg(n=4; 2 수컷 및 2 암컷) 투여했다. ZAZ3363 농도의 측정을 위한 혈장 샘플은 1일의 최초 용량(시점 0(투여전), 투여후 5분, 0.5, 1, 2, 6, 24 및 48시간) 및 10일의 최종 용량(시점 0(투여전), 투여후 5분, 0.5, 1, 2, 6, 24, 48시간, 5, 7, 10, 12, 14 및 21일)에 대해 수집했다. 혈장 샘플 중의 ZAZ3363의 정량화는 ZAZ3363의 트립신 소화 후에 수득한 펩티드에 기초한 LC-MS/MS에 의해 수행했다. 농도-시간 프로파일은 1일 및 10일에 대해 별개의 분석물을 사용한 비-구획 방법 및 각각의 동물에 대해 조합된 1일 및 10일에 대한 데이터를 평가하는 구획 방법 둘 다를 사용하여 평가했다.
결과
1일 및 10일에서 투여 후에 ZAZ3363의 평균 혈장 농도-시간 프로파일은 각각 도 14A 및 도 14B에 도시되어 있다. ZAZ3363가 전체 PK 평가와 함께 단일 용량으로 투여되지 않았다는 사실에도 불구하고, 다중 투여 후의 이용가능한 결과는 단일 투여 후의 농도-시간 프로파일의 예측을 가능하게 한다. 혈장 농도는 2개-구획 거동에 따라 2개 상으로 감소했다. 이러한 및 제2 반복된 용량 연구(데이터는 도시되지 않음)로부터 평가된 제2 상의 t½은 대략 4 내지 7.5일이었고, 이는 원숭이 알부민에 있어서 보고된 t½와 일치한다[참조: Deo et al., 1974, J Nutr 104:858-64]. 유의성 차이는 관찰되지 않았다.
실시예 21
개에서 Z-ABD-Z 폴리펩티드의 경구 투여
물질 및 방법
캡슐의 제조: ZAZ3363(서열번호 1244)을 100mg/mL의 농도로 OAF1(실시예 18 참조)에서 제형화했다. 제형을 동결건조시키고, 후속적으로 장용 코팅된 경질 쉘 캡슐에 충전시켰다(Catalent Pharma Solutions에 의해 수행, Beinheim, France). 각각의 캡슐은 대략 25mg ZAZ3363을 함유했다.
동물 연구: 동물 연구는 헌팅돈 라이프 사이언스(Huntingdon Life Science)(Cambridgeshire, UK)에서 수행했다. 절식 비글 개(n=3; 암컷 개체) 각각에게 ZAZ3363(대략 150mg)을 함유하는 6개 캡슐을 제공했다. 혈청 샘플은 투여후 0.5, 1, 2, 4, 6, 8, 12, 24 및 96시간에서 채취했다.
정량화: 혈청 샘플 중의 ZAZ3363의 농도는 본질적으로 실시예 16에 기재된 바와 같이 PK 샌드위치 ELISA를 사용하여 정량화했지만, 제1 코팅 단계에서 사내 생산된 모노클로날 항-Z IgG를 사용했다.
결과
ZAZ3363의 개개의 개 혈청 농도 대 시간 프로파일은 도 15에 제시되어 있다. 결과는 개체 사이의 약간의 편차와 함께 모든 3개 동물에서 ZAZ3363의 장내 흡수를 나타냈다. ZAZ3363 혈청 농도는 최대 2-30nM에 도달했다. 순환에서, ZAZ3363의 혈청 수준은 적어도 96시간까지 안정하게 유지하고, 이는 ZAZ3363 내에서 ABD 모이어티 PP013(서열번호 1223)의 개 알부민과의 상호작용에 기인한다. 개 알부민에 결합하는 PP013의 능력은 이전에 입증되어 있다(WO2012/004384).
실시형태의 항목별 리스트
1. IL-17A 결합 모티프(BM)을 포함하는 IL-17A 결합 폴리펩티드로서, 상기 모티프가
EX2DX4AX6X7EIX10X11LPNL X16X17X18QX20X21AFIX25 X26LX28X29
(여기서, 서로 독립적으로
X2는 A, H, M 및 Y로부터 선택되고;
X4는 A, D, E, F, K, L, M, N, Q, R, S 및 Y로부터 선택되고;
X6은 A, Q 및 W로부터 선택되고;
X7은 F, I, L, M, V, W 및 Y로부터 선택되고;
X10은 A 및 W로부터 선택되고;
X11은 A, D, E, F, G, L, M, N, Q, S, T 및 Y로부터 선택되고;
X16은 N 및 T로부터 선택되고;
X17은 H, W 및 Y로부터 선택되고;
X18은 A, D, E, H 및 V로부터 선택되고;
X20은 A, G, Q, S 및 W로부터 선택되고;
X21은 A, D, E, F, H, K, N, R, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;
X25는 A, D, E, G, H, I, L, M, N, Q, R, S, T 및 V로부터 선택되고;
X26은 K 및 S로부터 선택되고;
X28은 I, L, N 및 R로부터 선택되고;
X29는 D 및 R로부터 선택된다) 및
상기 i)에서 정의된 서열과 적어도 89% 동일성을 갖는 아미노산 서열
로부터 선택된 아미노산 서열로 이루어진, IL-17A 결합 폴리펩티드.
2. 항목 1에 있어서, 서열 i)에서,
X2가 A, H 및 M로부터 선택되고;
X4가 A, D, E, F, L, M, N, Q, R 및 Y로부터 선택되고;
X11이 A, D, E, F, G, L, M, N, S, T 및 Y로부터 선택되고;
X18이 A, D, E 및 V로부터 선택되고;
X20이 A, G, Q 및 W로부터 선택되고;
X21이 E, F, H, N, R, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;
X25가 A, D, E, G, H, I, L, N, Q, R, S, T 및 V로부터 선택되고;
X28이 I, N 및 R로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
3. 항목 2에 있어서, 서열 i)에서,
X16이 T이고;
X17이 W이고;
X21이 E, F, H, W, T 및 Y로부터 선택되고;
X25가 A, D, E, G, H, I, L, N, Q, R, S 및 T로부터 선택되고;
X26이 K이고;
X29가 D인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
4. 항목 1 내지 3 중의 어느 하나에 있어서, 서열 i)이 하기 11개 조건 I-XI:
I. X2가 A이고;
II. X4가 D, E 및 Q로부터 선택되고;
III. X6이 A이고;
IV. X7이 F 및 V로부터 선택되고;
V. X16이 T이고;
VI. X17이 W이고;
VII. X18이 A 및 D로부터 선택되고;
VIII. X20이 W이고;
IX. X26이 K이고;
X. X28이 R이고;
XI. X29가 D인 조건 중 6개 이상을 충족시키는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
5. 항목 4에 있어서, 서열 i)이 11개 조건 I-XI 중의 적어도 7개를 충족시키는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
6. 항목 5에 있어서, 서열 i)이 11개 조건 I-XI 중의 적어도 8개를 충족시키는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
7. 항목 6에 있어서, 서열 i)이 11개 조건 I-XI 중의 적어도 9개를 충족시키는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
8. 항목 7에 있어서, 서열 i)이 11개 조건 I-XI 중의 적어도 10개를 충족시키는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
9. 항목 8에 있어서, 서열 i)이 11개 조건 I-XI 모두를 충족시키는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
10. 항목 1 내지 9 중의 어느 하나에 있어서, X2X6, X2X10 또는 X6X10이 AA인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
11. 항목 1 내지 10 중의 어느 하나에 있어서, X2X17, X2X20, X6X17, X6X20, X10X17 또는 X10X20이 AW인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
12. 항목 1 내지 11 중의 어느 하나에 있어서, X2X28, X6X28 또는 X10X28이 AR인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
13. 항목 1 내지 12 중의 어느 하나에 있어서, X17X28 또는 X20X28이 WR인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
14. 항목 1 내지 13 중의 어느 하나에 있어서, X17X20이 WW인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
15. 항목 1 내지 14 중의 어느 하나에 있어서, 서열 i)이 서열번호 1-1216으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열 중의 위치 8 내지 위치 36의 서열인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
16. 항목 15에 있어서, 서열 i)이 서열번호 1-66, 1200, 1206 및 1214로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열 중의 위치 8 내지 위치 36의 서열인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
17. 항목 16에 있어서, 서열 i)이 서열번호 1-66으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열 중의 위치 8 내지 36의 서열인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
18. 항목 17에 있어서, 서열 i)이 서열번호 1-35로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열 중의 위치 8 내지 위치 36의 서열인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
19. 항목 18에 있어서, 서열 i)이 서열번호 1-27로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열 중의 위치 8 내지 위치 36의 서열인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
20. 항목 19에 있어서, 서열 i)이 서열번호 1-10으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열 중의 위치 8 내지 위치 36의 서열인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
21. 항목 20에 있어서, 서열 i)이 서열번호 1-7로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열 중의 위치 8 내지 36의 서열인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
22. 항목 21에 있어서, 서열 i)이 서열번호 1-4로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열 중의 위치 8 내지 위치 36의 서열인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
23. 항목 22에 있어서, 서열 i)이 서열번호 1 중의 위치 8 내지 위치 36의 서열인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
24. 항목 1 내지 23 중의 어느 하나에 있어서, 상기 IL-17A 결합 모티프가 3개-나선 다발 단백질 도메인의 일부를 형성하는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
25. 항목 24에 있어서, 상기 IL-17A 결합 모티프가 본질적으로 상기 3개-나선 다발 단백질 도메인 내에 상호접속 루프를 갖는 2개 나선의 일부를 형성하는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
26. 항목 25에 있어서, 상기 3개-나선 다발 단백질 도메인이 세균 수용체 도메인으로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
27. 항목 26에 있어서, 상기 3개-나선 다발 단백질 도메인이 스타필로콕쿠스 아우레우스(Staphylococcus aureus)의 단백질 A의 도메인 또는 이의 유도체로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
28. 항목 1 내지 27 중의 어느 하나에 있어서,
iii) K-[BM]-DPSQS XaXbLLXc EAKKL XdXeXfQ
(여기서, [BM]은 항목 1 내지 23 중의 어느 하나에 정의된 IL-17A 결합 모티프이고, 단 X29는 D이고;
Xa는 A 및 S로부터 선택되고;
Xb는 N 및 E로부터 선택되고;
Xc는 A, S 및 C로부터 선택되고;
Xd는 E, N 및 S로부터 선택되고;
Xe는 D, E 및 S로부터 선택되고;
Xf는 A 및 S로부터 선택된다.) 및
iv) 상기 iii)에 정의된 서열과 적어도 85% 동일성을 갖는 아미노산 서열
로부터 선택된 아미노산 서열 결합 모듈(BMod)을 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
29. 항목 1 내지 27 중의 어느 하나에 있어서,
v) K-[BM]-QPEQS XaXbLLXc EAKKL XdXeXfQ
(여기서, [BM]은 항목 1 내지 23 중의 어느 하나에 정의된 IL-17A 결합 모티프이고, 단 X29는 R이고;
Xa는 A 및 S로부터 선택되고;
Xb는 N 및 E로부터 선택되고;
Xc는 A, S 및 C로부터 선택되고;
Xd는 E, N 및 S로부터 선택되고;
Xe는 D, E 및 S로부터 선택되고;
Xf는 A 및 S로부터 선택된다.) 및
vi) 상기 v)에 의해 정의된 서열과 적어도 85% 동일성을 갖는 아미노산 서열
로부터 선택된 아미노산 서열 결합 모듈(BMod)을 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
30. 항목 28 또는 29에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xa가 A인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
31. 항목 28 또는 29에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xa가 S인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
32. 항목 28 내지 31 중의 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xb가 N인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
33. 항목 28 내지 31 중의 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xb가 E인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
34. 항목 28 내지 33 중의 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xc가 A인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
35. 항목 28 내지 33 중의 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xc가 S인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
36. 항목 28 내지 33 중의 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xc가 C인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
37. 항목 28 내지 36 중의 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xd가 E인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
38. 항목 28 내지 36 중의 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xd가 N인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
39. 항목 28 내지 36 중의 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xd가 S인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
40. 항목 28 내지 39 중의 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xe가 D인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
41. 항목 28 내지 39 중의 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xe가 E인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
42. 항목 28 내지 39 중의 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xe가 S인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
43. 항목 37 및 39 내지 42 중의 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서 XdXe가 EE, ES, SD, SE 및 SS로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
44. 항목 43에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서 XdXe가 ES인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
45. 항목 43에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서 XdXe가 SE인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
46. 항목 43에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서 XdXe가 SD인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
47. 항목 28 내지 46 중의 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xf가 A인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
48. 항목 28 내지 46 중의 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서 Xf가 S인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
49. 항목 28 또는 29에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 A이고; Xb가 N이고; Xc가 A이고, Xf가 A인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
50. 항목 28 또는 29에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 S이고; Xb가 E이고; Xc가 A이고, Xf가 A인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
51. 항목 28 또는 29에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 A이고; Xb가 N이고; Xc가 C이고, Xf가 A인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
52. 항목 28 또는 29에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 S이고; Xb가 E이고; Xc가 S이고, Xf가 S인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
53. 항목 28 또는 29에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 S이고; Xb가 E이고; Xc가 S이고, Xf가 A인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
54. 항목 28 또는 29에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 S이고; Xb가 E이고; Xc가 A이고, Xf가 S인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
55. 항목 28 또는 29에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 S이고; Xb가 E이고; Xc가 C이고, Xf가 S인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
56. 항목 49에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 A이고; Xb가 N이고; Xc가 A이고; XdXe가 ND이고, Xf가 A인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
57. 항목 50에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 S이고; Xb가 E이고; Xc가 A이고; XdXe가 ND이고, Xf가 A인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
58. 항목 51에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 A이고; Xb가 N이고; Xc가 C이고; XdXe가 ND이고, Xf가 A인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
59. 항목 52에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 S이고; Xb가 E이고; Xc가 S이고; XdXe가 ND이고, Xf가 S인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
60. 항목 53에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 S이고; Xb가 E이고; Xc가 S이고; XdXe가 ND이고, Xf가 A인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
61. 항목 55에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 S이고; Xb가 E이고; Xc가 C이고; XdXe가 ND이고, Xf가 S인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
62. 항목 49에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 A이고; Xb가 N이고; Xc가 A이고; XdXe가 SE이고, Xf가 A인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
63. 항목 50에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 S이고; Xb가 E이고; Xc가 A이고; XdXe가 SE이고, Xf가 A인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
64. 항목 51에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 A이고; Xb가 N이고; Xc가 C이고; XdXe가 SE이고, Xf가 A인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
65. 항목 52에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 S이고; Xb가 E이고; Xc가 S이고; XdXe가 SE이고, Xf가 S인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
66. 항목 54에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 S이고; Xb가 E이고; Xc가 A이고; XdXe가 SE이고, Xf가 S인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
67. 항목 55에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 S이고; Xb가 E이고; Xc가 C이고; XdXe가 SE이고, Xf가 S인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
68. 항목 49에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 A이고; Xb가 N이고; Xc가 A이고; XdXe가 ES이고, Xf가 A인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
69. 항목 50에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 S이고; Xb가 E이고; Xc가 A이고; XdXe가 ES이고, Xf가 A인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
70. 항목 51에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 A이고; Xb가 N이고; Xc가 C이고; XdXe가 ES이고, Xf가 A인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
71. 항목 52에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 S이고; Xb가 E이고; Xc가 S이고; XdXe가 ES이고, Xf가 S인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
72. 항목 55에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 S이고; Xb가 E이고; Xc가 C이고; XdXe가 ES이고, Xf가 S인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
73. 항목 49에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 A이고; Xb가 N이고; Xc가 A이고; XdXe가 SD이고, Xf가 A인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
74. 항목 50에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 S이고; Xb가 E이고; Xc가 A이고; XdXe가 SD이고, Xf가 A인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
75. 항목 51에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 A이고; Xb가 N이고; Xc가 C이고; XdXe가 SD이고, Xf가 A인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
76. 항목 52에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 S이고; Xb가 E이고; Xc가 S이고; XdXe가 SD이고, Xf가 S인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
77. 항목 54에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 S이고; Xb가 E이고; Xc가 A이고; XdXe가 SD이고, Xf가 S인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
78. 항목 55에 있어서, 서열 iii) 또는 v)에서, Xa가 S이고; Xb가 E이고; Xc가 C이고; XdXe가 SD이고, Xf가 S인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
79. 항목 28에 있어서, 서열 iii)이 서열번호 1-1216으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열 중의 위치 7 내지 위치 55의 서열인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
80. 항목 79에 있어서, 서열 iii)이 서열번호 1-66, 1200, 1206 및 1214로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열 중의 위치 8 내지 위치 55의 서열인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
81. 항목 80에 있어서, 서열 iii)이 서열번호 1-66으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열 중의 위치 7 내지 위치 55의 서열인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
82. 항목 81에 있어서, 서열 iii)이 서열번호 1-35로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열 중의 위치 7 내지 위치 55의 서열인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
83. 항목 82에 있어서, 서열 iii)이 서열번호 1-27로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열 중의 위치 7 내지 위치 55의 서열인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
84. 항목 83에 있어서, 서열 iii)이 서열번호 1-10으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열 중의 위치 7 내지 위치 55의 서열인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
85. 항목 84에 있어서, 서열 iii)이 서열번호 1-7로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열 중의 위치 7 내지 위치 55의 서열인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
86. 항목 85에 있어서, 서열 iii)이 서열번호 1-4로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열 중의 위치 7 내지 위치 55의 서열인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
87. 항목 86에 있어서, 서열 iii)이 서열번호 1 중의 위치 7 내지 위치 55의 서열인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
88. 항목 1 내지 87 중의 어느 하나에 있어서,
vii) YA-[BMod]-AP
(여기서, [BMod]는 항목 28 내지 87 중의 하나에 정의된 IL-17A 결합 모듈이다.) 및
viii) 상기 vii)에 의해 정의된 서열과 적어도 86% 동일성을 갖는 아미노산 서열로부터 선택된 아미노산 서열을 갖는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
89. 항목 1 내지 87 중의 어느 하나에 있어서,
ix) FA-[BMod]-AP
(여기서, [BMod]는 항목 28 내지 87 중의 어느 하나에 정의된 IL-17A 결합 모듈이다.) 및
x) 상기 ix)에 의해 정의된 서열과 적어도 86% 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
90. 항목 1 내지 87 중의 어느 하나에 있어서,
xi) FN-[BMod]-AP
(여기서, [BMod]는 항목 28 내지 87 중의 어느 하나에 정의된 IL-17A 결합 모듈이다.) 및
xii) 상기 xi)에 의해 정의된 서열과 적어도 86% 동일성을 갖는 아미노산 서열로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
91. 항목 1 내지 90 중의 어느 하나에 있어서,
ADNNFNK-[BM]-DPSQSANLLSEAKKLNESQAPK;
ADNKFNK-[BM]-DPSQSANLLAEAKKLNDAQAPK;
ADNKFNK-[BM]-DPSVSKEILAEAKKLNDAQAPK;
ADAQQNNFNK-[BM]-DPSQSTNVLGEAKKLNESQAPK;
AQHDE-[BM]-DPSQSANVLGEAQKLNDSQAPK;
VDNKFNK-[BM]-DPSQSANLLAEAKKLNDAQAPK;
AEAKYAK-[BM]-DPSESSELLSEAKKLNKSQAPK;
VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLNDAQAPK;
VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLNDSQAPK;
AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAPK;
AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAP;
AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDAQAPK;
AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDAQAP;
AEAKFAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAPK;
AEAKFAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAP;
AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLNDAQAPK;
AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLSESQAPK;
AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLSESQAP;
AEAKFAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLSESQAPK;
AEAKFAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLSESQAP;
AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLSEAQAPK;
AEAKYAK-[BM]-QPEQSSELLSEAKKLSESQAPK;
AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLESSQAPK;
AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLESSQAP;
AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLESAQAPK;
AEAKYAK-[BM]-QPEQSSELLSEAKKLESSQAPK;
AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLSDSQAPK;
AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLSDSQAP;
AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLSDSQAPK;
AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLSDAQAPK;
AEAKYAK-[BM]-QPEQSSELLSEAKKLSDSQAPK;
VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAPK;
VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLSESQAPK;
VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLSEAQAPK;
VDAKYAK-[BM]-QPEQSSELLSEAKKLSESQAPK;
VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLESSQAPK;
VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLESAQAPK;
VDAKYAK-[BM]-QPEQSSELLSEAKKLESSQAPK;
VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLSDSQAPK;
VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLSDSQAPK;
VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLSDAQAPK;
VDAKYAK-[BM]-QPEQSSELLSEAKKLSDSQAPK;
VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLNKAQAPK;
AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLNKAQAPK; 및
ADAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAPK로부터 선택된 아미노산
(여기서, [BM]은 항목 1 내지 25 중의 어느 하나에 정의된 IL-17A 결합 모티프이다.)
로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
92. 항목 1 내지 91 중의 어느 하나에 있어서,
xiii) VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAPK
(여기서, [BM]은 항목 1 내지 23 중의 어느 하나에 정의된 IL-17A 결합 모티프이다.) 및
xiv) 상기 xiii)에 정의된 서열과 적어도 86% 동일성을 갖는 아미노산 서열로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
93. 항목 92에 있어서, 서열 xiii)이 서열번호 1-1216로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
94. 항목 93에 있어서, 서열 xiii)이 서열번호 1-66, 1200, 1206 및 1214로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
95. 항목 94에 있어서, 서열 xiii)이 서열번호 1-66로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
96. 항목 95에 있어서, 서열 xiii)이 서열번호 1-35로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
97. 항목 96에 있어서, 서열 xiii)이 서열번호 1-27로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
98. 항목 97에 있어서, 서열 xiii)이 서열번호 1-10으로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
99. 항목 98에 있어서, 서열 xiii)이 서열번호 1-7로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
100. 항목 99에 있어서, 서열 xiii)이 서열번호 1-4로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
101. 항목 100에 있어서, 서열 xiii)이 서열번호 1인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
102. 항목 1 내지 91 중의 어느 하나에 있어서,
xv) AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAPK
(여기서, [BM]은 항목 1 내지 23 중의 어느 하나에 정의된 IL-17A 결합 모티프이다.) 및
xvi) 상기 xv)에 정의된 서열과 적어도 86% 동일성을 갖는 아미노산 서열
로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
103. 항목 102에 있어서, 서열 xv)가 서열번호 1217-1222로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
104. 항목 103에 있어서, 서열 xv)가 서열번호 1218-1222로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
105. 항목 104에 있어서, 서열 xv)가 서열번호 1219-1222로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
106. 항목 105에 있어서, 서열 xv)가 서열번호 1219 및 서열번호 1222로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
107. 항목 106에 있어서, 서열 xv)이 서열번호 1219인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
108. 항목 1 내지 107 중의 어느 하나에 있어서, 상호작용의 KD 값이 최대 1×10-6M, 예를 들면, 최대 1×10-7M, 예를 들면, 최대 1×10-8M, 예를 들면, 최대 1×10-9M로 되도록 IL-17A에 결합할 수 있는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
109. 항목 1 내지 108 중의 어느 하나에 있어서, 인간 IL-17A 및 뮤린 IL-17A로 이루어진 그룹으로부터 선택된 IL-17A 분자에 결합할 수 있는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
110. 항목 109에 있어서, 인간 IL-17A에 결합할 수 있는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
111. 항목 109에 있어서, 뮤린 IL-17A에 결합할 수 있는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
112. 항목 109 내지 111 중의 어느 하나에 있어서, 인간 IL-17A 및 뮤린 IL-17A에 결합할 수 있는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
113. 항목 109, 110 및 112 중의 어느 하나에 있어서, 상기 인간 IL-17A가 서열번호 1226의 아미노산 서열 또는 이의 항원적으로 유효한 단편을 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
114. 항목 109, 111 및 112 중의 어느 하나에 있어서, 상기 뮤린 IL-17A가 서열번호 1227의 아미노산 서열 또는 이의 항원적으로 유효한 단편을 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
115. 항목 1 내지 114 중의 어느 하나에 있어서, C-말단 및/또는 N-말단 단부에 추가의 아미노산을 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
116. 항목 115에 있어서, 상기 추가의 아미노산(들)이 폴리펩티드의 생산, 정제, 생체내 또는 시험관내 안정화, 커플링 또는 검출을 개선시키고/시키거나 간략화시키는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
117. 항목 1 내지 116 중의 어느 하나에 있어서, 아미노산 서열이 동일하거나 상이할 수 있는 적어도 2개의 IL-17A 결합 폴리펩티드 단량체를 포함하는, 다량체 형태의 IL-17A 결합 폴리펩티드.
118. 항목 117에 있어서, 상기 IL-17A 결합 폴리펩티드 단량체 단위가 함께 공유 결함되어 있는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
119. 항목 118에 있어서, IL-17A 결합 폴리펩티드 단량체 단위가 융합 단백질로서 발현되는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
120. 항목 117 내지 119 중의 어느 하나에 있어서, 이향체 형태의 1IL-17A 결합 폴리펩티드.
121. - 항목 1 내지 120 중의 어느 하나에 따른 IL-17A 결합 폴리펩티드로 이루어진 제1 모이어티; 및
- 목적하는 생물학적 활성을 갖는 폴리펩티드로 이루어진 제2 모이어티를 포함하는 융합 단백질 또는 접합체.
122. 항목 121에 있어서, 상기 목적하는 생물학적 활성이 치료학적 활성인, 융합 단백질 또는 접합체.
123. 항목 121에 있어서, 상기 목적하는 활성이 결합 활성인, 융합 단백질 또는 접합체.
124. 항목 123에 있어서, 상기 결합 활성이 융합 단백질 또는 접합체의 생체내 반감기를 증가시키는 알부민 결합 활성인, 융합 단백질 또는 접합체.
125. 항목 124에 있어서, 이들 사이에 알부민 결합 모이어티를 갖는, 각각 항목 1 내지 116 중의 어느 하나에 정의된 2개의 IL-17A 결합 폴리펩티드를 포함하는, 융합 단백질 또는 접합체.
126. 항목 125에 있어서, 상호작용의 KD 값이 최대 1×1010M, 예를 들면, 최대 1×10-11M, 예를 들면, 최대 1×10-12M, 예를 들면, 최대 1×10-13M로 되도록 IL-17A에 결합할 수 있는, 융합 단백질 또는 접합체.
127. 항목 124 내지 126 중의 어느 하나에 있어서, 상기 제2 모이어티가 스트렙토콕쿠스 단백질 G의 알부민 결합 도메인 또는 이의 유도체를 포함하는, 융합 단백질 또는 접합체.
128. 항목 123에 있어서, 상기 결합 활성이 생물학적 활성을 억제하도록 작용하는, 융합 단백질 또는 접합체.
129. 항목 123에 있어서, 상기 결합 활성이 생물학적 활성을 자극하도록 작용하는, 융합 단백질 또는 접합체.
130. 항목 121에 있어서, 상기 목적하는 생물학적 활성이 효소적 활성인, 융합 단백질 또는 접합체.
131. 항목 122에 있어서, 제2 모이어티가 치료학적 활성 폴리펩티드인, 융합 단백질 또는 접합체.
132. 항목 131에 있어서, 제2 모이어티가 면역 반응 변형제, 예를 들면, 항-염증제인, 융합 단백질 또는 접합체.
133. 항목 121 내지 122 및 130 내지 132 중의 어느 하나에 있어서, 제2 모이어티가 인간 내인성 효소, 호르몬, 성장 인자, 케모카인, 사이토킨 및 림포카인, 이의 효능제, 길항제 및 억제제로 이루어진 그룹으로부터 선택되는, 융합 단백질 또는 접합체.
134. 항목 131에 있어서, 제2 모이어티가 독성 화합물인, 융합 단백질 또는 접합체.
135. 항목 123에 있어서, 상기 결합 활성이 면역 반응 연관된 인자, 예를 들면, 염증-연관된 인자에 대한 결합인, 융합 단백질 또는 접합체.
136. 항목 1 내지 117 중의 어느 하나에 따르는 적어도 하나의 IL-17A 결합 폴리펩티드 또는 항목 121 내지 135 중의 어느 하나에 따르는 적어도 하나의 융합 단백질 또는 접합체, 및 하나의 항체 또는 이의 항원 결합 단편을 포함하는 복합체.
137. 항목 136에 있어서, 상기 적어도 하나의 항체 또는 이의 항원 결합 단편이 전장 항체, Fab 단편, Fab' 단편, F(ab')2 단편, Fc 단편, Fv 단편, 단일 쇄 Fv 단편, (scFv)2 및 도메인 항체로 이루어진 그룹으로부터 선택되는, 복합체.
138. 항목 137에 있어서, 상기 적어도 하나의 항체 또는 이의 항원 결합 단편이 전장 항체, Fab 다편 및 scFv 단편으로 이루어진 그룹으로부터 선택되는, 복합체.
139. 항목 138에 있어서, 상기 적어도 하나의 항체 또는 이의 항원 결합 단편이 전장 항체인, 복합체.
140. 항목 136 내지 139 중의 어느 하나에 있어서, 상기 항체 또는 이의 항원 결합 단편이 모노클로날 항체 또는 이의 항원 결합 단편인, 복합체.
141. 항목 136 내지 140 중의 어느 하나에 있어서, 상기 항체 또는 이의 항원 결합 단편이 인간 항체, 인간화 항체 및 키메라 항체, 및 이의 항원-결합 단편으로 이루어진 그룹으로부터 선택되는, 복합체.
142. 항목 141에 있어서, 상기 항체 또는 이의 항원 결합 단편이 인간 또는 인간화 항체, 또는 이의 항원 결합 단편인, 복합체.
143. 항목 136 내지 142 중의 어느 하나에 있어서, 상기 항체 또는 이의 항원 결합 단편이, 혈관형성 관련 장해와 연관된 항원 및 면역 반응 또는 면역계 질환과 연관된 항원으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 것과 같은 항원에 대해 친화성을 갖는, 복합체.
144. 항목 143에 있어서, 상기 항원이 혈관형성 관련 장해와 연관되는, 복합체.
145. 항목 143에 있어서, 상기 항원이 면역 반응 또는 면역계 장해와 연관되는, 예를 들면, 염증과 연관되는, 복합체.
146. 항목 136 내지 146 중의 어느 하나에 있어서, 융합 단백질 또는 접합체인, 복합체.
147. 항목 136 내지 146 중의 어느 하나에 있어서, 상기 IL-17A 결합 폴리펩티드가 상기 항체 또는 이의 항원 결합 단편의 중쇄의 N-말단 또는 C-말단에 부착되는, 복합체.
148. 항목 135 내지 146 중의 어느 하나에 있어서, 상기 IL-17A 결합 폴리펩티드가 상기 항체 또는 이의 항원 결합 단편의 경쇄의 N-말단 또는 C-말단에 부착되는, 복합체.
149. 항목 136 내지 146 중의 어느 하나에 있어서, 상기 IL-17A 결합 폴리펩티드가 상기 항체 또는 이의 항원 결합 단편의 경쇄 및 중쇄의 N-말단 및/또는 C-말단에 부착되는, 복합체.
150. 항목 146 내지 149 중의 어느 하나에 있어서, 융합 단백질인, 복합체.
151. 예를 들면, 비-펩티드 링커, 가요성 아미노산 링커, 강성 아미노산 링커 및 절단가능한 아미노산 링커로 이루어진 그룹으로부터 선택된 적어도 하나의 링커를 추가로 포함하는, 항목 1 내지 150 중의 어느 하나에 따르는 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체.
152. 항목 151에 있어서, 상기 링커가 상기 제1 모이어티 및 상기 제2 모이어티 사이에 정렬되어 있는, 융합 단백질 또는 접합체.
153. 항목 151에 있어서, 상기 링커가 상기 IL-17A 결합 폴리펩티드 및 상기 항체 또는 이의 항원 결합 단편 사이에 정렬되어 있는, 복합체.
154. 항목 151 내지 153 중의 어느 하나에 있어서, 상기 링커가 글리신, 세린 및 트레오닌으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산 잔기를 포함하는 가요성 링커인, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체.
155. 항목 154에 있어서, 상기 링커가 (GnSm)p 및 (SnGm)p로부터 선택된 일반식을 갖는 서열(여기서, 독립적으로, n은 1 내지 7이고, m은 0 내지 7이고, n+m은 ≤8이고, p는 1 내지 10이다.)을 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체.
156. 항목 155에 있어서, n이 1 내지 5인, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체.
157. 항목 155 내지 156에 있어서, m이 0 내지 5인, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체.
158. 항목 155 내지 157 중의 어느 하나에 있어서, p가 1 내지 5인, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체.
159. 항목 156 내지 158 중의 어느 하나에 있어서, n이 4이고, m이 1이고, p가 1 내지 4인, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체.
160. 항목 159에 있어서, 상기 링커가 G4S, (G4S)2, (G4S)3 및 (G4S)4로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열을 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체.
161. 항목 160에 있어서, 상기 링커가 서열 G4S를 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체.
162. 항목 155 내지 159 중의 어느 하나에 있어서, 상기 일반식이 GT(GnSm)p인, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체.
163. 항목 162에 있어서, 상기 링커가 서열 GTG4S를 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체.
164. 항목 1 내지 163 중의 어느 하나에 있어서, 표지를 추가로 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체.
165. 항목 164에 있어서, 상기 표지가 형광 염료 및 금속, 발색단 염료, 화학발광 화합물 및 생체발광 단백질, 효소, 방사성핵종 및 방사성 입자로 이루어진 그룹으로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체.
166. 항목 1 내지 165 중의 어느 하나에 있어서, 시스테인 잔기의 티올 그룹 또는 리신 잔기의 아민 그룹을 통해 IL-17A 결합 폴리펩티드에 접합된 폴리아미노폴리카복실레이트 킬레이터에 의해 제공된 킬레이팅 환경을 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체.
167. 항목 1 내지 166 중의 어느 하나에 있어서, 하나 이상의 폴리에틸렌 글리콜 모이어티를 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체.
168. 항목 1 내지 163 중의 어느 하나에 따르는 폴리펩티드를 코딩하는 폴리뉴클레오티드.
169. 항목 168에 따르는 폴리뉴클레오티드를 포함하는 발현 벡터.
170. 항목 169에 따르는 발현 벡터를 포함하는 숙주 세포.
171. - 항목 170에 따르는 숙주 세포를, 상기 발현 벡터로부터 상기 폴리펩티드의 발현을 허용하는 조건하에 배양하는 단계 및
- 상기 폴리펩티드를 단리시키는 단계를 포함하는, 항목 1 내지 163 중의 어느 하나에 따르는 폴리펩티드의 생산 방법.
172. 항목 1 내지 167 중의 어느 하나에 따르는 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체 및 적어도 하나의 약제학적으로 허용되는 부형제 또는 담체를 포함하는, 조성물.
173. 항목 172에 있어서,적어도 하나의 추가의 활성제, 예를 들면, 치료학적 활성 폴리펩티드, 면역 반응 변형제, 항-염증제 및 독성 화합물로 이루어진 그룹으로부터 선택된 제제를 추가로 포함하는, 조성물.
174. 경구, 국소, 정맥내, 복강내, 피하, 폐, 경피, 근육내, 비강내, 볼내, 설하 또는 좌제 투여, 예를 들면, 경구 투여 또는 국소 투여를 위한, 항목 1 내지 167 중의 어느 하나에 따르는 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체 또는 항목 172 내지 173 중의 어느 하나에 따르는 조성물.
175. 의약, 진단제 또는 예후제로서 사용하기 위한, 항목 1 내지 167 중의 어느 하나에 따르는 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체 또는 항목 172 내지 173 중의 어느 하나에 따르는 조성물.
176. 항목 175에 있어서, 상기 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물이 생체내에서 IL-17A 기능을 매개하는, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물.
177. 항목 175 내지 176 중의 어느 하나에 있어서, 상기 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물이 IL-17A 신호전달을 억제하는, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물.
178. 항목 175 내지 177 중의 어느 하나에 있어서, 상기 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물이 이의 동족 수용체 중의 적어도 하나에 대한 IL-17A의 결합을 차단하는, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물.
179. 항목 175 내지 178 중의 어느 하나에 있어서, IL-17A 연관 상태의 치료, 진단 또는 예후에 사용하기 위한, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물.
180. 항목 179에 있어서, 상기 IL-17A 연관 상태가 염증 질환, 자가면역 질환 및 암으로 이루어진 그룹으로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물.
181. 항목 180에 있어서, 상기 IL-17A 연관 상태가 염증 질환 및 자가면역 질환으로 이루어진 그룹으로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물.
182. 항목 181에 있어서, 상기 IL-17A 연관 상태가 염증 상태, 알러지 상태, 과민증 반응, 자가면역 질환, 중증 감염증 및 이식 거부로 이루어진 그룹으로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물.
183. 항목 182에 있어서, 상기 IL-17A 연관 상태가 류마티스성 관절염, 강직성 척추염, 건선성 관절염, 건선, 다발성 경화증, 전신성 홍반성 루프스, 포도막염 및 안구 건조증으로 이루어진 그룹으로부터 선택되는, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물.
184. 항목 183에 있어서, 상기 IL-17A 연관 상태가 건선인, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물.
185. 항목 179에 있어서, 상기 IL-17A 연관 상태가, 암, 예를 들면, 위암, 결장직장암, 비소세포 폐암, 간세포 암종 및 선암으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 암인, IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체.
186. IL-17A를 함유하는 것으로 의심되는 샘플을 제공하는 단계,
상기 샘플을 항목 1 내지 167 중의 어느 하나에 따르는 IL-1A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체 또는 항목 172 내지 173 중의 어느 하나에 따르는 조성물과 접촉시키는 단계, 및
샘플에서 IL-17A의 존재를 나타내는 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체, 복합체 또는 조성물의 결합을 검출하는 단계를 포함하는, IL-17A의 검출 방법.
187. - 대상체 또는 대상체로부터 단리된 샘플을 항목 1 내지 167 중의 어느 하나에 따르는 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체 또는 항목 172 내지 173 중의 어느 하나에 따르는 조성물과 접촉시키는 단계 및
- 상기 대상체에서 또는 상기 샘플에 결합된 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 조성물의 양에 상응하는 값을 수득하는 단계를 포함하는, 대상체에서 IL-17A의 존재를 측정하는 방법.
188. 항목 187에 있어서, 상기 값을 참조와 비교하는 단계를 추가로 포함하는, 방법.
189. 항목 187 또는 188에 있어서, 상기 대상체가 포유동물 대상체, 예를 들면, 인간 대상체인, 방법.
190. 항목 187 내지 189 중의 어느 하나에 있어서, 생체내에서 수행되는, 방법.
191. 항목 187 내지 189 중의 어느 하나에 있어서, 시험관내에서 수행되는, 방법.
192. 항목 1 내지 167 중의 어느 하나에 따르는 유효량의 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체 또는 항목 172 내지 173 중의 어느 하나에 따르는 조성물을 이를 필요로 하는 대상체에게 투여하는 것을 포함하는, IL-17A 연관 상태의 치료 방법.
193. 항목 192에 있어서, 상기 IL-17A 연관 상태가 염증 질환, 자가면역 질환 및 암으로 이루어진 그룹으로부터 선택되는, 방법.
194. 항목 193에 있어서, 상기 IL-17A 연관 상태가 염증 질환 및 자가면역 질환으로 이루어진 그룹으로부터 선택되는, 방법.
195. 항목 194에 있어서, 상기 IL-17A 연관 상태가 염증 상태, 알러지 상태, 과민증 반응, 자가면역 질환, 중증 감염증 및 이식 거부로 이루어진 그룹으로부터 선택되는, 방법.
196. 항목 195에 있어서, 상기 IL-17A 연관 상태가 류마티스성 관절염, 강직성 척추염, 건선성 관절염, 건선, 다발성 경화증, 전신성 홍반성 루프스, 포도막염 및 안구 건조증으로 이루어진 그룹으로부터 선택되는, 방법.
197. 항목 196에 있어서, 상기 IL-17A 연관 질환이 건선인, 방법.
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polypeptide <400> 1219 Ala Glu Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Ala Asp Asp Ala Ala Val Glu Ile 1 5 10 15 Ala Ser Leu Pro Asn Leu Thr Trp Asp Gln Trp Tyr Ala Phe Ile Gln 20 25 30 Lys Leu Arg Asp Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Asp Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1220 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <400> 1220 Ala Glu Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Ala Asp Asp Ala Ala Val Glu Ile 1 5 10 15 Ala Ala Leu Pro Asn Leu Thr Trp Asp Gln Trp Phe Ala Phe Ile Ser 20 25 30 Lys Leu Arg Asp Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Asp Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1221 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <400> 1221 Ala Glu Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Ala Asp Gln Ala Ala Val Glu Ile 1 5 10 15 Ala Asp Leu Pro Asn Leu Thr Trp Ala Gln Trp Tyr Ala Phe Ile Gln 20 25 30 Lys Leu Arg Asp Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 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Ser Ala Glu Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Ala Asp Asp Ala Ala 115 120 125 Val Glu Ile Ala Ser Leu Pro Asn Leu Thr Trp Ala Gln Trp Tyr Ala 130 135 140 Phe Ile Gln Lys Leu Arg Asp Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu 145 150 155 160 Ser Glu Ala Lys Lys Leu Asn Asp Ser Gln Ala Pro Lys 165 170 <210> 1248 <211> 147 <212> DNA <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Library oligonucleotide <220> <221> misc_feature <222> (39)..(47) <223> n is a, c, g, or t <220> <221> misc_feature <222> (51)..(56) <223> n is a, c, g, or t <220> <221> misc_feature <222> (63)..(68) <223> n is a, c, g, or t <220> <221> misc_feature <222> (84)..(89) <223> n is a, c, g, or t <220> <221> misc_feature <222> (93)..(98) <223> n is a, c, g, or t <220> <221> misc_feature <222> (108)..(110) <223> n is a, c, g, or t <220> <221> misc_feature <222> (117)..(119) <223> n is a, c, g, or t <400> 1248 aaataaatct cgaggtagat gccaaatacg ccaaagaann nnnnnnngcg nnnnnngaga 60 tcnnnnnntt acctaactta accnnnnnnc aannnnnngc cttcatcnnn aaattannng 120 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misc_feature <222> (11)..(11) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (13)..(14) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (17)..(18) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (23)..(25) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (27)..(28) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (32)..(33) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (35)..(36) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1250 Ala Asp Asn Asn Phe Asn Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Asp Pro Ser Gln Ser Ala Asn Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Glu Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1251 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <220> <221> misc_feature <222> (9)..(9) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (11)..(11) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (13)..(14) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (17)..(18) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (23)..(25) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (27)..(28) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (32)..(33) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (35)..(36) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1251 Ala Asp Asn Lys Phe Asn Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Asp Pro Ser Gln Ser Ala Asn Leu Leu 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(38)..(39) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1253 Ala Asp Ala Gln Gln Asn Asn Phe Asn Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa 1 5 10 15 Xaa Glu Ile Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala 20 25 30 Phe Ile Xaa Xaa Leu Xaa Xaa Asp Pro Ser Gln Ser Thr Asn Val Leu 35 40 45 Gly Glu Ala Lys Lys Leu Asn Glu Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 60 <210> 1254 <211> 56 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <220> <221> misc_feature <222> (7)..(7) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (9)..(9) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (11)..(12) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (15)..(16) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (21)..(23) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (25)..(26) <223> Xaa can be any naturally 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<223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (27)..(28) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (32)..(33) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (35)..(36) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1255 Val Asp Asn Lys Phe Asn Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Asp Pro Ser Gln Ser Ala Asn Leu Leu Ala Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Asp Ala Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1256 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <220> <221> misc_feature <222> (9)..(9) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (11)..(11) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (13)..(14) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (17)..(18) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (23)..(25) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (27)..(28) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (32)..(33) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (35)..(36) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1256 Ala Glu Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Asp Pro Ser Glu Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Lys Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1257 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <220> <221> misc_feature <222> (9)..(9) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (11)..(11) <223> Xaa can 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can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (35)..(36) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1261 Ala Glu Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Asp Ala Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1262 <211> 57 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <220> <221> misc_feature <222> (9)..(9) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (11)..(11) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (13)..(14) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (17)..(18) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (23)..(25) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> 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<222> (13)..(14) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (17)..(18) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (23)..(25) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (27)..(28) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (32)..(33) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (35)..(36) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1264 Ala Glu Ala Lys Phe Ala Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Asp Ser Gln Ala Pro 50 55 <210> 1265 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <220> <221> misc_feature <222> (9)..(9) <223> Xaa can be any naturally occurring 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<222> (23)..(25) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (27)..(28) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (32)..(33) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (35)..(36) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1270 Ala Glu Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ala Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Ser Glu Ala Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1271 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <220> <221> misc_feature <222> (9)..(9) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (11)..(11) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (13)..(14) <223> Xaa can be any naturally 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(11)..(11) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (13)..(14) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (17)..(18) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (23)..(25) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (27)..(28) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (32)..(33) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (35)..(36) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1272 Ala Glu Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Glu Ser Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1273 <211> 57 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding 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naturally occurring amino acid <400> 1275 Ala Glu Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Gln Pro Glu Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Glu Ser Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1276 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <220> <221> misc_feature <222> (9)..(9) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (11)..(11) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (13)..(14) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (17)..(18) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (23)..(25) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (27)..(28) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (32)..(33) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (35)..(36) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1276 Ala Glu Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Ser Asp Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1277 <211> 57 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <220> <221> misc_feature <222> (9)..(9) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (11)..(11) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (13)..(14) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (17)..(18) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (23)..(25) <223> Xaa can be any naturally 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(27)..(28) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (32)..(33) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (35)..(36) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1284 Val Asp Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Gln Pro Glu Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Ser Glu Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1285 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <220> <221> misc_feature <222> (9)..(9) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (11)..(11) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (13)..(14) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (17)..(18) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (23)..(25) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (27)..(28) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (32)..(33) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (35)..(36) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1285 Val Asp Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Glu Ser Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1286 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <220> <221> misc_feature <222> (9)..(9) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (11)..(11) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (13)..(14) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (17)..(18) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (23)..(25) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (27)..(28) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (32)..(33) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (35)..(36) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1286 Val Asp Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ala Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Glu Ser Ala Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1287 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <220> <221> misc_feature <222> (9)..(9) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (11)..(11) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (13)..(14) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (17)..(18) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (23)..(25) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (27)..(28) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (32)..(33) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (35)..(36) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1287 Val Asp Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Gln Pro Glu Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Glu Ser Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1288 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <220> <221> misc_feature <222> (9)..(9) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (11)..(11) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (13)..(14) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (17)..(18) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (23)..(25) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (27)..(28) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (32)..(33) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (35)..(36) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1288 Val Asp Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Ser Asp Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1289 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <220> <221> misc_feature <222> (9)..(9) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (11)..(11) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (13)..(14) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (17)..(18) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (23)..(25) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (27)..(28) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (32)..(33) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (35)..(36) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1289 Val Asp Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ala Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Ser Asp Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1290 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <220> <221> misc_feature <222> (9)..(9) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (11)..(11) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (13)..(14) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (17)..(18) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (23)..(25) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (27)..(28) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (32)..(33) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (35)..(36) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1290 Val Asp Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ala Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Ser Asp Ala Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1291 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <220> <221> misc_feature <222> (9)..(9) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (11)..(11) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (13)..(14) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (17)..(18) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (23)..(25) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (27)..(28) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (32)..(33) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (35)..(36) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1291 Val Asp Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Gln Pro Glu Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Ser Asp Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1292 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <220> <221> misc_feature <222> (9)..(9) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (11)..(11) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (13)..(14) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (17)..(18) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (23)..(25) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (27)..(28) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (32)..(33) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (35)..(36) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1292 Val Asp Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ala Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Lys Ala Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1293 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <220> <221> misc_feature <222> (9)..(9) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (11)..(11) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (13)..(14) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (17)..(18) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (23)..(25) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (27)..(28) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (32)..(33) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (35)..(36) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1293 Ala Glu Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ala Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Lys Ala Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1294 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered IL-17A binding polypeptide <220> <221> misc_feature <222> (9)..(9) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (11)..(11) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (13)..(14) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (17)..(18) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (23)..(25) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (27)..(28) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (32)..(33) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (35)..(36) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1294 Ala Asp Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Xaa Asp Xaa Ala Xaa Xaa Glu Ile 1 5 10 15 Xaa Xaa Leu Pro Asn Leu Xaa Xaa Xaa Gln Xaa Xaa Ala Phe Ile Xaa 20 25 30 Xaa Leu Xaa Xaa Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Asp Ser Gln Ala Pro Lys 50 55

Claims (17)

  1. IL-17A 결합 모티프(BM)을 포함하는 IL-17A 결합 폴리펩티드로서, 상기 모티프가
    i) EX2DX4AX6X7EIX10X11LPNL X16X17X18QX20X21AFIX25X26LX28X29
    (여기서, 서로 독립적으로,
    X2는 A, H, M 및 Y로부터 선택되고;
    X4는 A, D, E, F, K, L, M, N, Q, R, S 및 Y로부터 선택되고;
    X6은 A, Q 및 W로부터 선택되고;
    X7은 F, I, L, M, V, W 및 Y로부터 선택되고;
    X10은 A 및 W로부터 선택되고;
    X11은 A, D, E, F, G, L, M, N, Q, S, T 및 Y로부터 선택되고;
    X16은 N 및 T로부터 선택되고;
    X17은 H, W 및 Y로부터 선택되고;
    X18은 A, D, E, H 및 V로부터 선택되고;
    X20은 A, G, Q, S 및 W로부터 선택되고;
    X21은 A, D, E, F, H, K, N, R, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;
    X25은 A, D, E, G, H, I, L, M, N, Q, R, S, T 및 V로부터 선택되고;
    X26은 K 및 S로부터 선택되고;
    X28은 I, L, N 및 R로부터 선택되고;
    X29는 D 및 R로부터 선택된다) 및
    ii) 상기 i)에 정의된 서열과 적어도 89% 동일성을 갖는 아미노산 서열
    로부터 선택된 아미노산 서열로 이루어진 것인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
  2. 제1항에 있어서, 서열 i)에서,
    X2가 A, H 및 M로부터 선택되고;
    X4가 A, D, E, F, L, M, N, Q, R 및 Y로부터 선택되고;
    X11이 A, D, E, F, G, L, M, N, S, T 및 Y로부터 선택되고;
    X18이 A, D, E 및 V로부터 선택되고;
    X20이 A, G, Q 및 W로부터 선택되고;
    X21이 E, F, H, N, R, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;
    X25가 A, D, E, G, H, I, L, N, Q, R, S, T 및 V로부터 선택되고;
    X28이 I, N 및 R로부터 선택되는 것인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
  3. 제2항에 있어서, 서열 i)에서,
    X16이 T이고;
    X17이 W이고;
    X21이 E, F, H, W, T 및 Y로부터 선택되고;
    X25가 A, D, E, G, H, I, L, N, Q, R, S 및 T로부터 선택되고;
    X26이 K이고;
    X29가 D인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
  4. 제1항 내지 제3항 중의 어느 한 항에 있어서, 서열 i)이 서열번호 1 내지 1216으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열의 위치 8부터 위치 36까지의 서열인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
  5. 제1항 내지 제4항 중의 어느 한 항에 있어서,
    iii) K-[BM]-DPSQS XaXbLLXc EAKKL XdXeXfQ
    (여기서, [BM]은 제1항 내지 제4항 중의 어느 한 항에 정의된 IL-17A 결합 모티프이고, 단 X29는 D이고;
    Xa는 A 및 S로부터 선택되고;
    Xb는 N 및 E로부터 선택되고;
    Xc는 A, S 및 C로부터 선택되고;
    Xd는 E, N 및 S로부터 선택되고;
    Xe는 D, E 및 S로부터 선택되고;
    Xf는 A 및 S로부터 선택된다) 및
    iv) 상기 iii)에 정의된 서열과 적어도 85% 동일성을 갖는 아미노산 서열
    로부터 선택된 아미노산 서열 결합 모듈(BMod)을 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
  6. 제5항에 있어서, 상기 서열 iii)이 서열번호 1 내지 1216으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열의 위치 7부터 위치 55까지의 서열인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
  7. 제1항 내지 제6항 중의 어느 한 항에 있어서,
    vii) YA-[BMod]-AP
    (여기서, [BMod]는 제5항 또는 제6항에 정의된 IL-17A 결합 모듈이다) 및
    viii) 상기 vii)에 정의된 서열과 적어도 86% 동일성을 갖는 아미노산 서열
    로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
  8. 제1항 내지 제7항 중의 어느 한 항에 있어서,
    xiii) VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAPK
    (여기서, [BM]는 제1항 내지 제4항 중의 어느 한 항에 정의된 IL-17A 결합 모티프이다) 및
    xiv) 상기 xiii)에 정의된 서열과 적어도 86% 동일성을 갖는 아미노산 서열
    로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
  9. 제8항에 있어서, 서열 xiii)이 서열번호 1 내지 1216으로부터 선택되는 것인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
  10. 제1항 내지 제7항 중의 어느 한 항에 있어서,
    xv) AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAPK
    (여기서, [BM]은 제1항 내지 제4항 중의 어느 한 항에 정의된 IL-17A 결합 모티프이다) 및
    xvi) 상기 xv)에 정의된 서열과 적어도 86% 동일성을 갖는 아미노산 서열
    로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
  11. 제10항에 있어서, 서열 xv)가 서열번호 1217 내지 1222로부터 선택되는 것인, IL-17A 결합 폴리펩티드.
  12. 제1항 내지 제11항 중의 어느 한 항에 있어서, 상호작용의 KD 값이 최대 1×10-6M, 예를 들면, 최대 1×10-7M, 예를 들면, 최대 1×10-8M, 예를 들면, 최대 1×10-9M로 되도록 IL-17A에 결합할 수 있는, IL-17A 결합 폴리펩티드.
  13. - 제1항 내지 제12항 중의 어느 한 항에 따르는 IL-17A 결합 폴리펩티드로 이루어진 제1 모이어티; 및
    - 목적하는 생물학적 활성을 갖는 폴리펩티드로 이루어진 제2 모이어티를 포함하는, 융합 단백질 또는 접합체.
  14. 제1항 내지 제12항 중의 어느 한 항에 따르는 적어도 하나의 IL-17A 결합 폴리펩티드 또는 제13항에 따르는 적어도 하나의 융합 단백질 또는 접합체, 및 적어도 하나의 항체 또는 이의 항원 결합 단편을 포함하는, 복합체.
  15. 제1항 내지 제14항 중의 어느 한 항에 따르는 폴리펩티드를 코딩하는 폴리뉴클레오티드.
  16. 제1항 내지 제14항 중의 어느 한 항에 따르는 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체 및 적어도 하나의 약제학적으로 허용되는 부형제 또는 담체를 포함하는, 조성물.
  17. 의약, 진단제 또는 예후제로서 사용하기 위한, 제1항 내지 제14항 중의 어느 한 항에 따르는 IL-17A 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 복합체 또는 제16항에 따르는 조성물.
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