JPWO2005075650A1 - アミダーゼ活性を有するポリペプチド及びその遺伝子 - Google Patents
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Abstract
Description
(1)ロドコッカス(Rhodococcus)属に属する微生物が有するD−α−アミノ酸アミドを特異的に加水分解する活性を用いて、ラセミ体α−アミノ酸アミドからD−α−アミノ酸を製造する方法(特許文献1)。
(2)アクロモバクター(Achromobacter)属、コリネバクテリウム(Corynebacterium)属、フラボバクテリウム(Flavobacterium)属、バチルス(Bacillus)属、ミクロコッカス(Micrococcus)属、セルロモナス(Cellulomonas)属、シュードモナス(Pseudomonas)属、プロタミノバクター(Protaminobacter)属、マイコバクテリウム(Mycobacterium)属、アースロバクター(Arthrobacter)属、又はストレプトマイセス(Streptomyces)属に属する微生物が生産するアミノペプチダーゼを用いて、ラセミ体α−アミノ酸アミドからD−α−アミノ酸を製造する方法(特許文献2)。
(3)アースロバクター(Arthrobacter)属に属する微生物が生産するアミダーゼを用いて、ラセミ体アラニンアミドからD−アラニンを製造する方法(特許文献3及び4)。
(4)アクロモバクター(Achromobacter)属に属する微生物が有するD−α−アミノ酸アミドを特異的に加水分解する活性を用いて、ラセミ体α−アミノ酸アミドからD−α−アミノ酸を製造する方法(特許文献5)。
(5)遺伝子工学的手法を用いて改変を加えた、微生物由来のD−アミノ酸アミダーゼ遺伝子を有する形質転換体を用いて、ラセミ体α−アミノ酸アミドからD−α−アミノ酸を製造する方法(特許文献6)。
(a)配列表の配列番号1に示されるアミノ酸配列からなるポリペプチド、
(b)配列表の配列番号1に示されるアミノ酸配列において1若しくは数個のアミノ酸が置換、挿入、欠失および/または付加されたアミノ酸配列からなり、かつアミダーゼ活性を有するポリペプチド。
(c)配列表の配列番号3に示す塩基配列からなるDNA、
(d)配列表の配列番号3に示す塩基配列と相補的な塩基配列からなるDNAとストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつアミダーゼ活性を有するポリペプチドをコードするDNA、
(e)配列表の配列番号3に示される塩基配列において1若しくは数個の塩基が置換、挿入、欠失および/または付加された塩基配列を有し、アミダーゼ活性を有するポリペプチドをコードするDNA。
まず、本発明のポリペプチドについて説明する。本発明のポリペプチドはアミダーゼ活性を有するポリペプチドであって、D−アミノ酸アミド及びD−アミノ酸エステルを立体選択的に加水分解することが可能である。
1.形態
1)直径0.7〜0.8μm、長さ1.0〜1.5μm程度の桿菌
2)グラム染色:陽性
3)運動性:なし
4)胞子形成:なし
5)細胞の多形性:なし
6)肉汁寒天平板培地上でのコロニー形態:円形、全縁滑らか、低凸状、光沢あり、淡黄色
2.培養的性質
1)ニュートリエントアガー(オキソイド製)培地
色:なし、光沢:なし、色素生産:なし
2)ニュートリエントブロス(オキソイド製)培地
表面発育:なし、培地の混濁:あり
3)ゼラチン穿刺培養
生育:なし、ゼラチン変化:なし
4)リトマスミルク
凝固:なし、液化:なし。
3.生理学的試験
1)硝酸塩の還元:−
2)脱窒反応:−
3)MRテスト:−
4)VPテスト:−
5)インドール産生:−
6)硫化水素の産生:−
7)デンプンの加水分解:+
8)クエン酸の利用 Koser:+、Christensen:+
9)無機窒素の利用 硝酸塩:+、アンモニウム塩:+
10)ウレアーゼ活性:−
11)オキシダーゼ活性:−
12)カタラーゼ活性:+
13)β−ガラクトシダーゼ活性:+
14)アルギニンジヒドロラーゼ活性:−
15)リジンデカルボキシラーゼ活性:−
16)トリプトファンデアミナーゼ活性:−
17)ゼラチナーゼ活性:−
18)ピラジナミダーゼ活性:+
19)ピロリドニルアリルアミダーゼ活性:+
20)アルカリフォスフォターゼ活性:+
21)β−グルクロニダーゼ活性:−
22)N−アセチル−β−グルコサミニダーゼ活性:−
23)α−グルコシダーゼ活性:+
24)エスクリン(β−グルコシダーゼ)活性:+
25)ゼラチン加水分解活性:−
26)生育の範囲
pH5:+、pH9:+、pH10:+
20℃:+、25℃:+、40℃:+W、45℃:−
27)生育条件 好気性:+、嫌気性:−
28)O−Fテスト(酸化/発酵):−/−
29)糖類からの酸及びガス産生(酸/ガス)
L−アラビノース:−/−
D−グルコース:+/−
D−フラクトース:+/−
マルトース:−/−
ラクトース:−/−
D−ソルビトール:−/−
イノシトール:−/−
D−キシロース:+/−
D−マンノース:+/−
D−ガラクトース:+/−
サークロース:+/−
トレハロース:+W/−
D−マンニトール:+/−
グリセリン:+/−
30)発酵性試験
ブドウ糖:−
リボース:−
キシロース:−
マンニトール:−
マルトース:−
乳糖:−
白糖:−
グリコーゲン:−
30)主要メナキノン成分:MK−9(H2)
31)菌体脂肪酸組成:
アースロバクター・エスピー(Arthrobacter sp.)KNK1101J株(受託番号FERM BP−10192)を、試験管内で滅菌した6mlの培地A(肉エキス10g、イーストエキス5g、ポリペプトン10g、塩化ナトリウム3g、脱イオン水にて1lにメスアップ、滅菌前pH6.5)に植菌して30℃で24時間、好気的に振とう培養した。この培養液2mlをフラスコ内で滅菌した200mlの培地Aに植菌して30℃で48時間、好気的に振とう培養した。培養終了後、遠心分離で菌体を集菌して、1mMのジチオスレイトール(DTT)を含む50mM Tris−塩酸緩衝液(pH8.0)に菌体を懸濁後、超音波により菌体を破砕し、これを遠心分離した。上清に45%飽和濃度となるよう硫酸アンモニウムを添加し、生じた沈殿を遠心分離で取得した。この画分を1mMのDTTを含む50mM Tris−塩酸緩衝液(pH8.0)に溶解し、同緩衝液で透析後、DEAE−TOYOPEAL(東ソー社製)にアプライしてカラムクロマトグラフィーを行い、同緩衝液で洗浄後、同緩衝液で0Mから0.5Mの塩化ナトリウムの濃度勾配をかけて溶出し、活性のあるフラクションを集めた。この活性画分に終濃度0.8Mとなるように硫酸アンモニウムを溶解した後、Phenyl−TOYOPEAL(東ソー社製)にアプライしてカラムクロマトグラフィーを行い、1mMのDTTを含む50mM Tris−塩酸緩衝液(pH8.0)で0.8Mから0Mの硫酸アンモニウムの濃度勾配をかけて溶出した。得られた活性画分を、MonoQ HR5/5(アマシャムファルマシアバイオテック社製)にアプライしてカラムクロマトグラフィーを行い、1mMのDTTを含む50mM Tris−塩酸緩衝液(pH8.0)で洗浄後、同緩衝液で0Mから0.5Mの塩化ナトリウムの濃度勾配をかけて溶出した。得られた活性画分を限外濾過膜(分画分子量10,000)を用いて濃縮した後、Superdex 200 HR 10/30(アマシャムファルマシアバイオテック社製)にアプライしてFPLCによるゲルろ過を行い、1mMのDTT及び0.15Mの塩化ナトリウムを含む50mM Tris−塩酸緩衝液(pH8.0)で溶出した。得られた活性画分をSDS−ポリアクリルアミド電気泳動によって分析したところ、アミダーゼは単一バンドとして検出され、精製酵素の純粋性が確認できた。
実施例1で得られた精製アミダーゼ活性画分0.1mlを、表2に示す化合物を0.5%含む0.2M Tris−塩酸緩衝液(pH8.5)0.1mlと混合し、30℃にて15時間振とうした。反応終了後、遠心分離にて固形物を除去し、高速液体クロマトグラフィーにて生成したアミノ酸の収率及び光学純度を分析した結果を表2に示す。
高速液体クロマトグラフィー分析条件
[アミノ酸の収率分析]
カラム:COSMOSIL 5C18−AR(4.6mmφ×250mm、ナカライテスク社製)、溶離液:10mM燐酸カリウム緩衝液(pH2)/アセトニトリル=19/1、流速:0.5ml/分、カラム温度:40℃、測定波長:210nm
[アミノ酸の光学純度分析]
カラム:SUMICHIRAL OA−5000(4.6mmφ×150mm、住化分析センター社製)、溶離液:2mM硫酸銅/アセトニトリル=85/15、流速:0.8ml/分、カラム温度:40℃、測定波長:254nm
実施例1で得られた精製アミダーゼ活性画分0.1mlを、0.5%濃度のラセミ体フェニルアラニンエチルエステルを含む0.2M 2−(N−モルホリノ)エタンスルホン酸−NaOH緩衝液(pH6.5)0.1mlと混合し、30℃にて15時間振とうした。反応終了後、遠心分離にて固形物を除去し、実施例2と同様の方法で生成したアミノ酸を分析したところ、D体フェニルアラニンが収率29.7mol%、光学純度72.8%eeで得られた。
まず、実施例1と同様の方法でアースロバクター・エスピー(Arthrobacter sp.)KNK1101J株を培養して得た菌体を、CTAB、クロロホルム、フェノールを用いて溶解、処理後、抽出されたDNAをイソプロパノールで析出し、遠心分離で得られた沈殿をエタノールで洗浄することにより染色体DNAを調製した。(Current Protocols in Molecular Biology(Greene Publishing Associates and Wiley-Interscience)を参照。)次いで、実施例1で精製したアミダーゼのアミノ末端のアミノ酸配列を気相プロテイン・シークエンサーを用いて決定した。さらに、実施例1で精製したアミダーゼにリジルエンドペプチダーゼを4Mの尿素の存在下作用させて生成したポリペプチド断片を逆相HPLCを用いて精製した後、上記と同様の方法でアミダーゼの内部アミノ酸配列を決定した。N末端アミノ酸配列にもとづいて設計したDNAプライマー(Primer−1:配列表の配列番号4)と、内部アミノ酸配列にもとづいて設計したDNAプライマー(Primer−2:配列表の配列番号5)を用いて、先に得た染色体DNAを鋳型にPCRを行った。この結果、目的のアミダーゼ遺伝子の一部(部分遺伝子と称す)を取得した。
実施例4で得られたアミダーゼ遺伝子全長を含むDNA断片と、制限酵素EcoRVで切断したベクタープラスミドpT7BlueをT4 DNAリガーゼを用いて結合することで、図1の制限酵素地図で表され、アミダーゼ遺伝子を含むプラスミドpHA001を取得した。
実施例5で得られたアミダーゼ遺伝子のN末端、C末端部分にそれぞれ制限酵素NdeI及びSacIの切断部位を結合させた配列を持つプライマー(Primer−7:配列表の配列番号10、Primer−8:配列表の配列番号11)を用いて、この間のDNAをPCRにより増幅することで配列表の配列番号3に示されるオープンリーディングフレームのDNA断片を取得した。
実施例6で得られたプラスミドpHA002をエシェリヒア・コリ(Escherichia coli)HB101のコンピテントセルと混合することで形質転換を行い、寒天培地B(トリプトン10g、イーストエキス5g、塩化ナトリウム10g、寒天15g、アンピシリン100mg、脱イオン水にて1lにメスアップ、滅菌前pH7.0、ただしアンピシリンは滅菌後に添加する)にプレーティングして、アミダーゼ遺伝子を含む組換え体DNAを含有する形質転換体エシェリヒア・コリ(Escherichia coli)HB101(pHA002)をコロニーとして取得した。
実施例7で得られたエシェリヒア・コリ(Escherichia coli)HB101(pHA002)の培養液0.1mlを、1%濃度のラセミ体フェニルアラニンエチルエステルを含む0.2M 2−(N−モルホリノ)エタンスルホン酸−NaOH緩衝液(pH6.5)0.1mlと混合し、30℃にて15時間振とうした。反応終了後、遠心分離にて固形物を除去し、実施例2と同様の方法で生成したアミノ酸を分析したところ、D体フェニルアラニンが収率34.7mol%、光学純度53.6%eeで得られた。
Claims (16)
- 以下の(a)又は(b)のポリペプチド:
(a)配列表の配列番号1に示されるアミノ酸配列からなるポリペプチド、
(b)配列表の配列番号1に示されるアミノ酸配列において1若しくは数個のアミノ酸が置換、挿入、欠失および/又は付加されたアミノ酸配列からなり、かつアミダーゼ活性を有するポリペプチド。 - アースロバクター(Arthrobacter)属に属する微生物に由来する請求項1に記載のポリペプチド。
- 微生物がアースロバクター・エスピー(Arthrobacter sp.)KNK1101J(FERM BP−10192)である請求項2に記載のポリペプチド。
- 請求項1〜3のいずれかに記載のポリペプチドをコードするDNA。
- 以下の(c)〜(e)のいずれかのDNA:
(c)配列表の配列番号3に示す塩基配列からなるDNA、
(d)配列表の配列番号3に示す塩基配列と相補的な塩基配列からなるDNAとストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつアミダーゼ活性を有するポリペプチドをコードするDNA、
(e)配列表の配列番号3に示される塩基配列において1若しくは数個の塩基が置換、挿入、欠失および/または付加された塩基配列を有し、かつアミダーゼ活性を有するポリペプチドをコードするDNA。 - 請求項4又は5に記載のいずれかのDNAがベクターに挿入された組換えプラスミド。
- ベクターがpUC18、pUC19、pBR322、pACYC184、pSC101、pT7Blue、又はpUCNTである請求項6記載の組換えプラスミド。
- 組換えプラスミドが図2の制限酵素地図にて特定されるpHA002である請求項6又は7に記載の組換えプラスミド。
- 請求項6〜8のいずれかに記載の組換えプラスミドで宿主微生物を形質転換して得られる形質転換体。
- 宿主微生物がエシェリヒア・コリ(Escherichia coli)である請求項9に記載の形質転換体。
- 形質転換体がエシェリヒア・コリ(Escherichia coli)HB101(pHA002)(FERM BP−10193)である請求項9に記載の形質転換体。
- 請求項1記載のポリペプチドを生産する能力を有し、かつ、アースロバクター(Arthrobacter)属に属する微生物。
- アースロバクター・エスピー(Arthrobacter sp.)KNK1101J(FERM BP−10192)、又は、その変異株である請求項12記載の微生物。
- 請求項1〜3のいずれかに記載のポリペプチドを生産する能力を有する微生物を培養し、培養物中に当該ポリペプチドを蓄積せしめ、これを採取することを特徴とするアミダーゼの製造方法。
- 微生物が請求項9〜11のいずれかに記載の形質転換体である、請求項14記載の製造方法。
- 微生物が、請求項12又は13記載の微生物である請求項14記載の製造方法。
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