JPH01175994A - 蛋白質部分分解物の製造法 - Google Patents
蛋白質部分分解物の製造法Info
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- JPH01175994A JPH01175994A JP62329970A JP32997087A JPH01175994A JP H01175994 A JPH01175994 A JP H01175994A JP 62329970 A JP62329970 A JP 62329970A JP 32997087 A JP32997087 A JP 32997087A JP H01175994 A JPH01175994 A JP H01175994A
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- Peptides Or Proteins (AREA)
- Electrolytic Production Of Non-Metals, Compounds, Apparatuses Therefor (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
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Description
【発明の詳細な説明】
(産業上の利用分野)
本発明は、蛋白質分解物の製造法に関するものであり、
さらに詳しくは、蛋白質をアルカリ性水溶液中で部分的
に加水分解し、得られるアルカリ性蛋白質水溶液を、陽
イオン交換膜を用いたイオン交換電解法により中和と同
時に脱陽イオンを行い、塩含有量の少ない、水にたいし
て溶解性の高い蛋白質を製造することに関するものであ
る。
さらに詳しくは、蛋白質をアルカリ性水溶液中で部分的
に加水分解し、得られるアルカリ性蛋白質水溶液を、陽
イオン交換膜を用いたイオン交換電解法により中和と同
時に脱陽イオンを行い、塩含有量の少ない、水にたいし
て溶解性の高い蛋白質を製造することに関するものであ
る。
(従来の技術)
水に不溶性又は難溶性の蛋白質は、これを工業用原料や
食品用として利用するために可溶化させる必要があるこ
とが多い。
食品用として利用するために可溶化させる必要があるこ
とが多い。
蛋白質の可溶化法としては、無水コハク酸等の酸無水物
によるアシル化、蛋白質加水分解酵素による分解及びア
ルカリ性物質による分解などの方法が公知である。しか
し、アシル化等の化学処理を行って蛋白質を改質すると
改質工程において、食品工業上使用の許されていない化
学薬品を使用することになり、改質された蛋白質が食品
として利用できない恐れがある。 また、酵素処理を蛋
白質に加えると、分解に伴い苦みを持つペプチドが生成
することが多く、得られる製品は必ずしも食品として適
当とは言えない。
によるアシル化、蛋白質加水分解酵素による分解及びア
ルカリ性物質による分解などの方法が公知である。しか
し、アシル化等の化学処理を行って蛋白質を改質すると
改質工程において、食品工業上使用の許されていない化
学薬品を使用することになり、改質された蛋白質が食品
として利用できない恐れがある。 また、酵素処理を蛋
白質に加えると、分解に伴い苦みを持つペプチドが生成
することが多く、得られる製品は必ずしも食品として適
当とは言えない。
一方、アルカリ性物質による分解法ではアルカリ処理後
、処理液を酸で中和すると、得られた蛋白質溶液中に中
和反応による塩が残り、そのためにそのまま食品として
用いた場合、塩味が強すぎたり、発泡性、乳化性などの
性質が変化する問題があり、脱塩する必要がある。
、処理液を酸で中和すると、得られた蛋白質溶液中に中
和反応による塩が残り、そのためにそのまま食品として
用いた場合、塩味が強すぎたり、発泡性、乳化性などの
性質が変化する問題があり、脱塩する必要がある。
脱塩をする方法は、現在数多く知られている。
その一つとして限外濾過膜を用い濃縮希釈を繰返し脱塩
する方法がある。 この場合9分子量の低いポリペプチ
ドは溶出したり、膜のファウリングによるフラックスの
低下等が起り、必ずしも定常的な運転性能が得られない
などの問題がある。
する方法がある。 この場合9分子量の低いポリペプチ
ドは溶出したり、膜のファウリングによるフラックスの
低下等が起り、必ずしも定常的な運転性能が得られない
などの問題がある。
また、電気透析によって脱塩する方法もある。
この場合、蛋白質が膜へ付着し電圧が上昇したり、荷電
を持ったオリゴペプチドおよびアミノ酸などの漏洩が起
こったりして電極等を傷める原因となり、操作を複雑に
する。
を持ったオリゴペプチドおよびアミノ酸などの漏洩が起
こったりして電極等を傷める原因となり、操作を複雑に
する。
このような、脱塩では、いずれにしても中和反応の工程
を前提としている。
を前提としている。
近年、アミノ酸の製造方法として、アミノ酸のナトリウ
ム塩を電解イオン置換してアミノ酸とする方法が提案さ
れている。(例えば、特公昭58このプロセスは、両極
間に2枚または3枚の陽イオン交換膜を隔膜として設け
た電解槽の陽極室に鉱酸の水溶液を、陰極室に水酸化ナ
トリウム又は水酸化カリウム水溶液をそれぞれ流通させ
つつ、陽イオン交換膜に挟まれたイオン交換室に化学合
成法で合成したアミノ酸のナトリウム塩の水溶液を供給
し、電解イオン交換させるプロセスである。
ム塩を電解イオン置換してアミノ酸とする方法が提案さ
れている。(例えば、特公昭58このプロセスは、両極
間に2枚または3枚の陽イオン交換膜を隔膜として設け
た電解槽の陽極室に鉱酸の水溶液を、陰極室に水酸化ナ
トリウム又は水酸化カリウム水溶液をそれぞれ流通させ
つつ、陽イオン交換膜に挟まれたイオン交換室に化学合
成法で合成したアミノ酸のナトリウム塩の水溶液を供給
し、電解イオン交換させるプロセスである。
また、蛋白質を濃塩酸で分解して得たアミノ酸混合液を
同様な構造で隔膜を陰イオン交換膜とした電解槽中で電
解して、脱塩酸することも知られている。(特開昭56
−152332)しかしながら、蛋白質をアルカリで部
分加水分解して得られるアルカリ性蛋白質溶液を鉱酸な
どで中和せずに電解イオン置換を用い、プロトンによっ
て電解中和し同時に脱塩するプロセスについては、化学
合成法で作られたアミノ酸溶液のような化学組成だけで
はなく、蛋白質、オリゴペプチド、アミノ酸等、種々雑
多な有機物および生体由来の無機物質が溶液中に存在し
ているため、この様な電解イオン置換方法を応用したと
しても中和と同時に無機陽イオンを除去することによっ
て溶液中の蛋白質の水に対する溶解性が低下し、乳化性
、発泡性の落ちることが予想され、必ずしも好結果を期
待出来なかったと思われる。
同様な構造で隔膜を陰イオン交換膜とした電解槽中で電
解して、脱塩酸することも知られている。(特開昭56
−152332)しかしながら、蛋白質をアルカリで部
分加水分解して得られるアルカリ性蛋白質溶液を鉱酸な
どで中和せずに電解イオン置換を用い、プロトンによっ
て電解中和し同時に脱塩するプロセスについては、化学
合成法で作られたアミノ酸溶液のような化学組成だけで
はなく、蛋白質、オリゴペプチド、アミノ酸等、種々雑
多な有機物および生体由来の無機物質が溶液中に存在し
ているため、この様な電解イオン置換方法を応用したと
しても中和と同時に無機陽イオンを除去することによっ
て溶液中の蛋白質の水に対する溶解性が低下し、乳化性
、発泡性の落ちることが予想され、必ずしも好結果を期
待出来なかったと思われる。
(発明が解決しようとする問題点)
本発明の目的は、水に対する溶解性を高めた蛋白質を得
るとともに、処理後得られた蛋白質中に塩が残り、その
ために塩の味が残こったり、発泡性や乳化性が落ちない
ようにして蛋白質分解物を製造する方法を提供すること
である。
るとともに、処理後得られた蛋白質中に塩が残り、その
ために塩の味が残こったり、発泡性や乳化性が落ちない
ようにして蛋白質分解物を製造する方法を提供すること
である。
(問題を解決するための手段)
本発明は、蛋白質を水溶液中、アルカリ条件下で部分的
に加水分解し、得られたアルカリ性蛋白質溶液を、少な
くとも陰極室、陽極室及びこの両室間にあってこの両室
から複数の陽イオン交換膜で隔てられた中央区分室から
なる電解槽の中央区分室に供給し、陰極室に電解質水溶
液を、陽極室にプロトンを含む電解質溶液を供給し、電
解槽に通電して陽極室から陽イオン交換膜を通してプロ
トンを中央区分室に供給し、アルカリ性蛋白質溶液を中
和すると同時にその中の無機陽イオンを陽イオン交換膜
を通して陰極室へ除去することによって蛋白部分分解物
を製造する方法を提供するものである。
に加水分解し、得られたアルカリ性蛋白質溶液を、少な
くとも陰極室、陽極室及びこの両室間にあってこの両室
から複数の陽イオン交換膜で隔てられた中央区分室から
なる電解槽の中央区分室に供給し、陰極室に電解質水溶
液を、陽極室にプロトンを含む電解質溶液を供給し、電
解槽に通電して陽極室から陽イオン交換膜を通してプロ
トンを中央区分室に供給し、アルカリ性蛋白質溶液を中
和すると同時にその中の無機陽イオンを陽イオン交換膜
を通して陰極室へ除去することによって蛋白部分分解物
を製造する方法を提供するものである。
(作用)
ここで、蛋白質としてはは、血球に含まれるヘモグロビ
ン、これより得られるグロビン、牛乳に含まれるカゼイ
ン、魚肉に含まれる魚肉蛋白等の動物性蛋白質や大豆に
含まれる大豆蛋白、小麦に含まれるグルテン等の植物性
蛋白質などの通常−般的な蛋白質を使用することができ
る。 これらの蛋白質は、このままでは、水に対する溶
解性が乏しくその使用用途が限られている。
ン、これより得られるグロビン、牛乳に含まれるカゼイ
ン、魚肉に含まれる魚肉蛋白等の動物性蛋白質や大豆に
含まれる大豆蛋白、小麦に含まれるグルテン等の植物性
蛋白質などの通常−般的な蛋白質を使用することができ
る。 これらの蛋白質は、このままでは、水に対する溶
解性が乏しくその使用用途が限られている。
この様な蛋白質をアルカリ性条件下で加水分解する方法
は、従来公知の加水分解方法に従い、アルカリ性条件下
で加熱加水分解することで蛋白質の主鎖の加水分解と、
側鎖の脱アミド化を行う。
は、従来公知の加水分解方法に従い、アルカリ性条件下
で加熱加水分解することで蛋白質の主鎖の加水分解と、
側鎖の脱アミド化を行う。
好ましくは、蛋白質の濃度が、2〜50%までの範囲の
ものが蛋白質濃度として適している。
ものが蛋白質濃度として適している。
さらに好ましくは、溶液の粘性及び、機器の操作性等に
より10〜20%が良い。 また、加水分解の温度は1
0℃〜100℃の温度が適用可能であるが、より好まし
くは、10℃〜80℃で加水分解反応を行うことで、溶
解性、発泡性のすぐれた蛋白質部分分解物を製造するこ
とができる。
より10〜20%が良い。 また、加水分解の温度は1
0℃〜100℃の温度が適用可能であるが、より好まし
くは、10℃〜80℃で加水分解反応を行うことで、溶
解性、発泡性のすぐれた蛋白質部分分解物を製造するこ
とができる。
蛋白質を部分的に加水分解するために使用するアルカリ
性物質としては、従来公知の加水分解剤を用いることが
できる。これらは陽イオン交換膜を容易に通る物質であ
れば良いが、膜の選択透過性及び電流効率を考慮すると
水酸化ナトリウム、水酸化カリウム、もしくはアンモニ
ア、又はそれらを含む電解質水溶液が利用できる。
性物質としては、従来公知の加水分解剤を用いることが
できる。これらは陽イオン交換膜を容易に通る物質であ
れば良いが、膜の選択透過性及び電流効率を考慮すると
水酸化ナトリウム、水酸化カリウム、もしくはアンモニ
ア、又はそれらを含む電解質水溶液が利用できる。
また、アルカリ性物質の添加量としては、蛋白質の量の
1%〜50%で部分加水分解が可能であるが、好ましく
は、中和と同時に脱無機陽イオンをするための効率を考
慮し、10〜50%で加水分解するのが良い。
1%〜50%で部分加水分解が可能であるが、好ましく
は、中和と同時に脱無機陽イオンをするための効率を考
慮し、10〜50%で加水分解するのが良い。
陰極室に供給する電解質水溶液としては、Na OH−
KOHSCa (OH)2等のアルカリ金属又はアルカ
リ土類金属の水酸化物の水溶液、NaCl、KC1,L
ic 1.NaNO3、Na2SO4、M g CI
Ca C12等のアル2ゝ カリ金属塩又はアルカリ土類金属塩の水溶液が使用でき
る。
KOHSCa (OH)2等のアルカリ金属又はアルカ
リ土類金属の水酸化物の水溶液、NaCl、KC1,L
ic 1.NaNO3、Na2SO4、M g CI
Ca C12等のアル2ゝ カリ金属塩又はアルカリ土類金属塩の水溶液が使用でき
る。
プロトンを含む電解質水溶液としてハロゲン化水素酸で
あるHCI、Hl、HBr等やその水溶液、硝酸、リン
酸又は硫酸やその水溶液が使用できる。
あるHCI、Hl、HBr等やその水溶液、硝酸、リン
酸又は硫酸やその水溶液が使用できる。
本発明では、得られたアルカリ性蛋白質溶液を、例えば
図1に示すような電解イオン置換装置によって中和と同
時に、脱無機陽イオンする。 同図中1は電解槽、2及
び3は各々陽イオン交換膜(CM) 、4は陽極、5は
陰極、6は陽極室、7は中間室、8は陰極室を示す。
図1に示すような電解イオン置換装置によって中和と同
時に、脱無機陽イオンする。 同図中1は電解槽、2及
び3は各々陽イオン交換膜(CM) 、4は陽極、5は
陰極、6は陽極室、7は中間室、8は陰極室を示す。
陽イオン交換膜としては従来公知の陽イオン交換膜を使
用することができるが、好ましくは高温度条件下で安定
で、乾燥湿潤の繰返に強い陽イオン交換膜を使用する。
用することができるが、好ましくは高温度条件下で安定
で、乾燥湿潤の繰返に強い陽イオン交換膜を使用する。
さらに好ましくは、フッ素系の陽イオン交換膜、例え
ばDupont社のナフィオン膜などを用いる。
ばDupont社のナフィオン膜などを用いる。
本発明に用いる電解槽の陽極及び陰極としては従来公知
の電極材料を用いることができるが、可溶性蛋白質水溶
液の製造を目的とする電解プロセスにあてはめるために
は、安価で定電圧を示し、かつ耐蝕性の優れた電極材料
が適宜選択される。
の電極材料を用いることができるが、可溶性蛋白質水溶
液の製造を目的とする電解プロセスにあてはめるために
は、安価で定電圧を示し、かつ耐蝕性の優れた電極材料
が適宜選択される。
この様な電極材料は、例えば陽極としては、Ti5Ta
、ZnSNb等の耐蝕性表面基材表面に、Pt% I
r% Rh等の白金族及び/または白金族金属の酸化物
を被覆した電極が用いられ、陰極としては、Fe、Ni
5Cu等の金属、またはこれらの合金や、これらの表面
に過電圧を示す物質(例えば、ラネーニッケル等)を被
覆した陰極を用いることができる。
、ZnSNb等の耐蝕性表面基材表面に、Pt% I
r% Rh等の白金族及び/または白金族金属の酸化物
を被覆した電極が用いられ、陰極としては、Fe、Ni
5Cu等の金属、またはこれらの合金や、これらの表面
に過電圧を示す物質(例えば、ラネーニッケル等)を被
覆した陰極を用いることができる。
以下、本発明の電解陽イオン置換を図1について説明す
る。 ここでは陰極室、陽極室及びこの両室間にあって
この両室から2枚の陽イオン交換膜で隔てられた中央区
分室からなる3室型電解槽を使用し、陰極室に供給する
電解質水溶液としてNaOH水溶液を、プロトンを含む
電解質水溶液としてリン酸溶液を使用する場合を例示し
て説明する。
る。 ここでは陰極室、陽極室及びこの両室間にあって
この両室から2枚の陽イオン交換膜で隔てられた中央区
分室からなる3室型電解槽を使用し、陰極室に供給する
電解質水溶液としてNaOH水溶液を、プロトンを含む
電解質水溶液としてリン酸溶液を使用する場合を例示し
て説明する。
アルカリ性蛋白質溶液は中間室7に供給される。
陽極室6にはリン酸の水溶液を、陰極室には水酸化ナト
リウム水溶液を供給する。
リウム水溶液を供給する。
電解反応を開始すれば、陽極4より酸素ガス、陰極5よ
り水素ガスが発生する。
り水素ガスが発生する。
中間室7では、陽極室6より陽イオン交換膜2を通し、
Hイオンが中間室7へ移動し、陽イオン交換膜3を通し
、Na イオンが陰極室8に移動することになる。
Hイオンが中間室7へ移動し、陽イオン交換膜3を通し
、Na イオンが陰極室8に移動することになる。
上記の原理にしたがって、中和と同時に脱無機陽イオン
を行うことができる。
を行うことができる。
電解イオン置換の温度は、特に制限はなく、10℃〜8
0℃で運転することができるが、電解時間が長時間にわ
たる場合の蛋白質の腐敗の問題などを避けるため、好ま
しくは30℃〜80℃で運転するのが良い。 より好ま
しくは、高温度で電解することで、電解電圧の低減が図
られ、さらには電力費の低減につながることとなる。
0℃で運転することができるが、電解時間が長時間にわ
たる場合の蛋白質の腐敗の問題などを避けるため、好ま
しくは30℃〜80℃で運転するのが良い。 より好ま
しくは、高温度で電解することで、電解電圧の低減が図
られ、さらには電力費の低減につながることとなる。
本発明の可溶性蛋白質水溶液の製造を目的とする電解プ
ロセスに於いては、電解槽は通常、陽極室、中間室、陰
極室の3室よりなるが、3室以外の多室型を選択するこ
とが可能であり、さらに、積層セルを用いて効率のよい
電解方法を実施することも可能である。
ロセスに於いては、電解槽は通常、陽極室、中間室、陰
極室の3室よりなるが、3室以外の多室型を選択するこ
とが可能であり、さらに、積層セルを用いて効率のよい
電解方法を実施することも可能である。
(実施例)
以下、本発明を実施例についてさらに詳しく説明するが
、本発明は、これに限定されるものでない。
、本発明は、これに限定されるものでない。
実施例1
豚血球0.4kgを水1.61に懸濁後、40gの水酸
化ナトリウムを加え70℃で3時間加熱撹拌しアルカリ
性蛋白質水溶液を調製した。
化ナトリウムを加え70℃で3時間加熱撹拌しアルカリ
性蛋白質水溶液を調製した。
このアルカリ性蛋白水溶液を、イオン置換するために、
陰極室、陽極室及び中間室間よりなる図1のような2枚
の陽イオン交換膜で分割された3室型電解摺電解槽を使
用した。 電解槽の陽極として、T1のExpande
d Metal基材上に貴金属酸化物を被覆した電極
を使用し、陰極としてN1のExpanded Me
talを用いた。 電極面積は、各々0.1 d m
s陽、陰極間距離は、7.9mmとした。
陰極室、陽極室及び中間室間よりなる図1のような2枚
の陽イオン交換膜で分割された3室型電解摺電解槽を使
用した。 電解槽の陽極として、T1のExpande
d Metal基材上に貴金属酸化物を被覆した電極
を使用し、陰極としてN1のExpanded Me
talを用いた。 電極面積は、各々0.1 d m
s陽、陰極間距離は、7.9mmとした。
陽極室と中間室、中間室と陰極室を分割するために、陽
イオン交換膜として、Dupont社のナフィオン32
4を用いた。
イオン交換膜として、Dupont社のナフィオン32
4を用いた。
電解槽の中間室に得られたアルカリ性蛋白質水溶液を2
kg供給し、陰極室に0.5mol/kgのNaOH溶
液を0.5kg供給し、陽極室に0.5mol/kg−
のH3PO4水溶液を0.5kg供給し循環させた。
kg供給し、陰極室に0.5mol/kgのNaOH溶
液を0.5kg供給し、陽極室に0.5mol/kg−
のH3PO4水溶液を0.5kg供給し循環させた。
電流密度を30 A / d m 2とし、70℃で電
解したところ、電解電圧はIOVであった。
解したところ、電解電圧はIOVであった。
電解を継続すると、陽極室にて電気分解されて発生した
H イオンが中間室と陽極室を区分した陽イオン交換膜
を通して中間室に供給される。
H イオンが中間室と陽極室を区分した陽イオン交換膜
を通して中間室に供給される。
同時に、アルカリ性蛋白質水溶液中では、この供給され
たH+イオンが遊離のOH−イオンを中和する。このO
H−イオンの対イオンであるNa イオンが中間室と
陰極室を区分した陽イオン交換膜を通して陰極室へ移動
することとなり、pHが低下すると同時に脱陽イオンが
行われ、溶液の導電性が低下し、従って、電解電圧は上
昇してくる。 中間室のpHが7になったところで電解
を中止したところ、中間室のNa+イオンの除去率、即
ち電解イオン置換効率は85.5%であった。 さらに
、電解後の陽極室、陰極室の蛋白質の量をバイオラッド
蛋白定量試薬を使用し595nmの吸光度で定量したと
ころ、陰極室液濃度は検出感度以下で定量ができなかっ
た、陽極室には3%の蛋白質の漏洩が検出された。
たH+イオンが遊離のOH−イオンを中和する。このO
H−イオンの対イオンであるNa イオンが中間室と
陰極室を区分した陽イオン交換膜を通して陰極室へ移動
することとなり、pHが低下すると同時に脱陽イオンが
行われ、溶液の導電性が低下し、従って、電解電圧は上
昇してくる。 中間室のpHが7になったところで電解
を中止したところ、中間室のNa+イオンの除去率、即
ち電解イオン置換効率は85.5%であった。 さらに
、電解後の陽極室、陰極室の蛋白質の量をバイオラッド
蛋白定量試薬を使用し595nmの吸光度で定量したと
ころ、陰極室液濃度は検出感度以下で定量ができなかっ
た、陽極室には3%の蛋白質の漏洩が検出された。
また、中間室溶液の蛋白質の回収率は93%であった。
なお、蛋白質の物質収支が合わないのは、陽極室に漏洩
した蛋白質が、電極で酸化反応を受けるためと考え、ら
れる。
した蛋白質が、電極で酸化反応を受けるためと考え、ら
れる。
実施例2
血球を高分子凝集剤によって処理して、得られたグロビ
ン粉末200gを、1800mlの水に懸濁させ40g
の水酸化ナトリウムを加えた後、80℃で3時間過熱処
理してアルカリ性蛋白質水溶液を得た。 実施例1と同
様の3室型電解槽に溶液を供給し、電解イオン置換を行
った。
ン粉末200gを、1800mlの水に懸濁させ40g
の水酸化ナトリウムを加えた後、80℃で3時間過熱処
理してアルカリ性蛋白質水溶液を得た。 実施例1と同
様の3室型電解槽に溶液を供給し、電解イオン置換を行
った。
電解槽の中間室に該アルカリ性蛋白質水溶液を2kg供
給し、陰極室に0.5mol/kgのNaOH溶液を0
.5kg供給し、陽極室に0.5mol/kgのH3P
O4水溶液を0.5kg供給し循環させた。
給し、陰極室に0.5mol/kgのNaOH溶液を0
.5kg供給し、陽極室に0.5mol/kgのH3P
O4水溶液を0.5kg供給し循環させた。
電流密度を30 A / d m 2とし、70℃で電
解したところ、電解電圧は16Vであった。中間室のp
Hが7になったところで電解を中止したところ、中間室
のNa イオンの除去率、即ち電解イオン置換効率は
87.8%で、あった。 さらに、電解後の陽極室、陰
極室の蛋白質の量をバイオラッド蛋白定量試薬を使用し
595nmの吸光度で定量したところ、陰極室液濃度は
検出感度以下で定量ができなかった、陽極室には4%の
蛋白質の漏洩が検出された。
解したところ、電解電圧は16Vであった。中間室のp
Hが7になったところで電解を中止したところ、中間室
のNa イオンの除去率、即ち電解イオン置換効率は
87.8%で、あった。 さらに、電解後の陽極室、陰
極室の蛋白質の量をバイオラッド蛋白定量試薬を使用し
595nmの吸光度で定量したところ、陰極室液濃度は
検出感度以下で定量ができなかった、陽極室には4%の
蛋白質の漏洩が検出された。
また、中間室溶液の蛋白質の回収率は89%であった。
得られた蛋白質水溶液をスプレィドライヤーで乾燥し、
乾燥した蛋白質粉末1gを100m1の水に溶解させた
ときの各pH域における溶解度曲線を図2に示す。
乾燥した蛋白質粉末1gを100m1の水に溶解させた
ときの各pH域における溶解度曲線を図2に示す。
その溶液中の蛋白質濃度はバイオラッド試薬を用いて測
定した。
定した。
実施例3
牛乳中の酸性分画カゼイン粉末200gを、1800m
lの水に懸濁させ40gの水酸化ナトリウムを加えた後
、70℃で14時間過熱処理してアルカリ性蛋白質水溶
液を得た。 実施例1と同様の3室型電解槽に溶液を供
給し、電解イオン置換を行った。
lの水に懸濁させ40gの水酸化ナトリウムを加えた後
、70℃で14時間過熱処理してアルカリ性蛋白質水溶
液を得た。 実施例1と同様の3室型電解槽に溶液を供
給し、電解イオン置換を行った。
電解槽の中間室に該アルカリ性蛋白質水溶液を2kg供
給し、陰極室に0.5mol/kgのNaOH溶液を0
.5kg供給し、陽極室に0.5mol/kgのH3P
O4水溶液を0.5kg供給し循環させた。
給し、陰極室に0.5mol/kgのNaOH溶液を0
.5kg供給し、陽極室に0.5mol/kgのH3P
O4水溶液を0.5kg供給し循環させた。
電流密度を30A/dm2とし、70℃で電解したとこ
ろ、電解電圧は16Vであった。中間室のpHが7にな
ったところで電解を中止したところ、中間室のNa
イオンの除去率、即ち電解イオン置換効率は91゜8%
であった。 さらに、電解後の陽極室、陰極室の蛋白質
の量をバイオラッド蛋白定量試薬を使用し595nmの
吸光度で定量したところ、陰極室液濃度は検出感度以下
で定量かできなかった、陽極室には2%の蛋白質の漏洩
が検出された。
ろ、電解電圧は16Vであった。中間室のpHが7にな
ったところで電解を中止したところ、中間室のNa
イオンの除去率、即ち電解イオン置換効率は91゜8%
であった。 さらに、電解後の陽極室、陰極室の蛋白質
の量をバイオラッド蛋白定量試薬を使用し595nmの
吸光度で定量したところ、陰極室液濃度は検出感度以下
で定量かできなかった、陽極室には2%の蛋白質の漏洩
が検出された。
また、中間室溶液の蛋白質の回収率は89%であった。
得られた蛋白質水溶液をスプレィドライヤーで乾燥し、
乾燥した蛋白質粉末1gを100m1の水に溶解させた
ときの各pH域における溶解度曲線を図3に示す。
乾燥した蛋白質粉末1gを100m1の水に溶解させた
ときの各pH域における溶解度曲線を図3に示す。
その溶液中の蛋白質濃度はバイオラッド試薬を用いて測
定した。
定した。
(発明の効果)
以上述べたように、本発明の方法によれば、蛋白質をア
ルカリ水溶液にして加熱することにより、該蛋白質の側
鎖の脱アミド化、および主鎖の加水分解を行なったアル
カリ性の蛋白質溶液を、少なくとも陰極室、陽極室及び
この両室間にあってこの両室から複数の陽イオン交換膜
で隔てられた中央区分室からなる電解槽の中央区分室に
供給し、陰極室に電解質水溶液を、陽極室にプロトンを
含む電解質水溶液を供給し、電解槽に通電して陽極室よ
り、陽イオン交換膜を通してプロトンを中間室に供給し
、アルカリ性蛋白質溶液を中和すると同時に、その中の
無機陽イオンを陽イオン交換膜を通して、陰極室へ除去
する電解イオン置換法により、中和と同時に脱陽イオン
を行うことで、蛋白質の改質を行なうので、処理後前ら
れる改質蛋白質には塩が含まれない。
ルカリ水溶液にして加熱することにより、該蛋白質の側
鎖の脱アミド化、および主鎖の加水分解を行なったアル
カリ性の蛋白質溶液を、少なくとも陰極室、陽極室及び
この両室間にあってこの両室から複数の陽イオン交換膜
で隔てられた中央区分室からなる電解槽の中央区分室に
供給し、陰極室に電解質水溶液を、陽極室にプロトンを
含む電解質水溶液を供給し、電解槽に通電して陽極室よ
り、陽イオン交換膜を通してプロトンを中間室に供給し
、アルカリ性蛋白質溶液を中和すると同時に、その中の
無機陽イオンを陽イオン交換膜を通して、陰極室へ除去
する電解イオン置換法により、中和と同時に脱陽イオン
を行うことで、蛋白質の改質を行なうので、処理後前ら
れる改質蛋白質には塩が含まれない。
またさらに、この方法では、水に対する溶解性が高く、
しかも、塩含有量が少なく、乳化性及び発泡性に勝れ、
味の落ちがない蛋白質が得られることとなり、従来可溶
化できないために、その用途が制限されていた蛋白質を
有効に利用でき、しかもこれを工業的に行なうことがで
きる。
しかも、塩含有量が少なく、乳化性及び発泡性に勝れ、
味の落ちがない蛋白質が得られることとなり、従来可溶
化できないために、その用途が制限されていた蛋白質を
有効に利用でき、しかもこれを工業的に行なうことがで
きる。
図1は本発明の電解プロセスの各−例を示す図であり、
図2及び図3は本発明によって調製した蛋白質水溶液を
乾燥して得た蛋白質粉末を水に溶解させたときの各pH
域における溶解度曲線を示す。 1、電解槽 2、陽イオン交換膜 3、陽イオン交換膜 4、陽極 5、陰極 6、陽極室 7、中間室 8、陰極室
図2及び図3は本発明によって調製した蛋白質水溶液を
乾燥して得た蛋白質粉末を水に溶解させたときの各pH
域における溶解度曲線を示す。 1、電解槽 2、陽イオン交換膜 3、陽イオン交換膜 4、陽極 5、陰極 6、陽極室 7、中間室 8、陰極室
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 (1)蛋白質を水溶液中アルカリ性条件下で部分的に加
水分解し、得られたアルカリ性蛋白質溶液を、少なくと
も陰極室、陽極室及びこの両室間にあってこの両室から
複数の陽イオン交換膜で隔てられた中央区分室からなる
電解槽の中央区分室に供給し、陰極室に電解質水溶液を
、陽極室にプロトンを含む電解質水溶液を供給し、電解
槽に通電して陽極室より、陽イオン交換膜を通してプロ
トンを中間室に供給し、アルカリ性蛋白質溶液を中和す
ると同時に、その中の無機陽イオンを陽イオン交換膜を
通して、陰極室へ除去することを特徴とする蛋白質部分
分解物の製造法。 (2)蛋白質を部分的に加水分解するためにアルカリ性
物質として水酸化ナトリウム、水酸化カリウム、又はア
ンモニアを含む水溶液を用いる特許請求範囲第1項記載
の製造法。(3)プロトンを含む電解質水溶液として、
ハロゲン化水素酸、硝酸、リン酸又は硫酸を含む水溶液
を用いる特許請求範囲第1項又は第2項記載の製造法。 (4)陰極室に供給する電解質水溶液として、アルカリ
金属塩、アルカリ土類金属塩を含む水溶液を用いる特許
請求範囲第1項ないし第3項のいずれかの項記載の製造
法。 (5)電解を温度10℃〜80℃で行う特許請求範囲第
1項ないし第4項のいずれかの項記載の製造法。 (6)陽イオン交換膜としてフッ素系の陽イオン交換膜
を用いる特許請求範囲第1項ないし第5項のいずれかの
項記載の製造法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP62329970A JPH01175994A (ja) | 1987-12-28 | 1987-12-28 | 蛋白質部分分解物の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP62329970A JPH01175994A (ja) | 1987-12-28 | 1987-12-28 | 蛋白質部分分解物の製造法 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH01175994A true JPH01175994A (ja) | 1989-07-12 |
Family
ID=18227304
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP62329970A Pending JPH01175994A (ja) | 1987-12-28 | 1987-12-28 | 蛋白質部分分解物の製造法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPH01175994A (ja) |
Cited By (5)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2011205976A (ja) * | 2010-03-30 | 2011-10-20 | Shizuoka Prefecture | 水溶性タンパク質の回収方法および装置 |
JP2014198685A (ja) * | 2013-03-29 | 2014-10-23 | 株式会社クラレ | ペプチドの製造方法および該方法により得られるペプチド含有医薬組成物 |
CN104419949A (zh) * | 2013-08-22 | 2015-03-18 | 李旻谚 | 水解氨基酸制备方法 |
WO2016121100A1 (ja) * | 2015-01-30 | 2016-08-04 | 日揮株式会社 | グルコースを主成分とする糖類の製造方法 |
KR102647915B1 (ko) * | 2023-07-04 | 2024-03-14 | 김진용 | 간이식 종이의자 |
-
1987
- 1987-12-28 JP JP62329970A patent/JPH01175994A/ja active Pending
Cited By (6)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2011205976A (ja) * | 2010-03-30 | 2011-10-20 | Shizuoka Prefecture | 水溶性タンパク質の回収方法および装置 |
JP2014198685A (ja) * | 2013-03-29 | 2014-10-23 | 株式会社クラレ | ペプチドの製造方法および該方法により得られるペプチド含有医薬組成物 |
CN104419949A (zh) * | 2013-08-22 | 2015-03-18 | 李旻谚 | 水解氨基酸制备方法 |
WO2016121100A1 (ja) * | 2015-01-30 | 2016-08-04 | 日揮株式会社 | グルコースを主成分とする糖類の製造方法 |
US10612062B2 (en) | 2015-01-30 | 2020-04-07 | Jgc Corporation | Method of producing saccharides from biomass with lesser amount of saccharifying enzyme inexpensively |
KR102647915B1 (ko) * | 2023-07-04 | 2024-03-14 | 김진용 | 간이식 종이의자 |
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